KR20160113736A - 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료용 조성물 - Google Patents
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Abstract
본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄) 단위를 포함하거나 또는 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 용도에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄) 단위를 포함하거나 또는 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 용도에 관한 것이다.
Description
본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태(pathologies)의 예방 및/또는 치료를 위한 조성물의 용도에 관한 것이다.
본 발명은 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료를 위한 조성물의 용도에 관한 것이다.
제2형 당뇨병은 당뇨병의 가장 일반적인 형태이다. 이는 만성 고혈당증, 즉, 혈액내 당의 비정상적으로 높은 농도(혈당증)에 특징이 있는 만성의 진행성의 대사성 병리상태이다. 인슐린 내성 및 소정의 대사 상태에 따른 인슐린의 불충분한 분비가 주요한 원인을 구성하지만, 다른 요인, 예를 들어, 앉아있는 생활습관이 만성 고혈당증의 상태에 기여할 수 있다.
제2형 당뇨병은 주요한 대중적인 건강 문제이다. 대부분의 산업화 국가에서, 당뇨병의 알려진 사례의 유병률은 45세 내지 64세 연령 범위의 사람의 경우 6 내지 7%이고, 80세 이상의 사람의 경우 20% 이상으로 점차 증가한다.
제2형 당뇨병의 치료 및/또는 예방을 위한 여러 부류의 제품들이 이미 알려져 있다. 효소 억제제, 특히 디펩티딜 펩티다제 IV 또는 알파-글루코시다제의 억제제들이 제안되어 왔다.
디펩티딜 펩티다제 IV 및 알파-글루코시다제는 모두 식후 혈당을 저하시키는 효과가 있지만, 이들 효소는 관련되지 않은 상이한 작용 기작을 갖는다. 따라서, 알파-글루코시다제의 억제제가 디펩티딜 펩티다제 IV를 억제하는 지의 여부는 명백하지 않다.
실제로, 디펩티딜 펩티다제 IV (DPP-IV)는 대부분의 조직, 특히 펩티드의 분해에 관여하는 조직(특히 신장, 소화관, 간 및 담도, 자궁, 전립선 및 피부)에서 발현되는 다작용성 막관통의 당단백질(transmembrane glycoprotein)이다. 이러한 당단백질은 세 가지의 생물학적 특성이 있다. 즉, 이는 아데노신 디아미나제(ADA)에 결합하고, 세포의 세포외 기질에의 결합에 기여하며, 펩티다제이다.
펩티다제로서, 특히 디펩티딜 펩티다제 IV는 글루카곤 유사 펩티드 1 (GLP-1)과 같은 호르몬을 분해한다. GLP-1은 식사에 따라 회장의 L 세포에 의해 분비되는 장내 호르몬인 인크리딘(incretin)이다. 그의 역할중 하나는 식후 혈당을 저하시키기 위하여 인슐린 분비를 촉진한다는 것이다. 그러나, GLP-1은 DPP-IV에 의해 혈장에서 신속히 분해되므로, 약 1분 또는 2분의 짧은 반감기를 갖는다.
디펩티딜 펩티다제 IV를 억제하면, GLP-1의 순환 반감기를 증가시켜서, 장시간 동안 이를 활성화시키고 인슐린의 분비를 연장시켜서 식후 혈당을 저하시키는 것이 가능하다.
따라서, 디펩티딜 펩티다제 IV의 억제제, 특히 국제 출원 WO 2006/068480호에 기재된 바와 같은 단백질 가수분해물 유래의 펩티드가 제안되어 왔다.
알파-글루코시다제 효소는 글루코오스 대사에 관여하는 4 종의 효소(말타아제, 사카라제, 글루코아밀라제 및 이소말타아제)로 나누어질 수 있다. 이들 효소는 모두 소장의 융모의 표면에 위치하고, 복잡한 다당류를 흡수 가능한 단당류(글루코오스)로 전환한다.
실제로, 흡수된 다당류는 타액 및 췌장 아밀라제에 의해 이당류(수크로오스, 락토오스 또는 말토오스)로 분해된 다음, 알파-글루코시다제 또는 베타-글루코시다제(락타아제 및 인버타아제)에 의해 흡수 가능한 단당류로 분해된다.
말타아제 및 이소말타아제는 말토오스 및 덱스트린의 글루코오스로의 가수분해에 촉매작용을 한다.
사카라아제는 수크로오스를 프럭토오스 분자 및 글루코오스 분자로 분해한다.
글루코아밀라아제는 말토트리오스 및 덱스트린의 글루코오스로의 가분분해에 촉매작용을 한다.
락타아제는 락토오스의 글루코오스 및 갈락토스로의 분해를 촉진한다.
인버타아제는 베타-프럭토푸라노시다제로서, 사카라제 류에 속하므로 수크로오스를 가수분해한다.
알려진 알파-글루코시다제 억제제들 중에는, 일본 출원 JPH 1029 2000호에 기재된 바와 같은 펩티드 Ile-Ile-Ser-Ile-Gly; Ile-Ile-Ser-Ile-Gly-Arg; Val-Phe-Ile-Lys-Ala-Ala; Val-Phe-Ile-Lys-Ala-Ala-Ala 및 Val-Phe-Ile-Lys-Ala와 같은 생물학적 활성(bioactive) 펩티드, 또는 아카보즈(유럽에서 Glucor 및 Glucobay®의 상표명으로 Bayer AG에 의해 프랑스에서 시판됨) 및 미글리톨(유럽에서 Diastabol®의 상표명으로 시판됨)과 같은 화학적 화합물이 있다.
아카보즈 및 미글리톨은 모두 알파-글루코시다제를 경쟁적이고 가역적으로 억제하고, 특히 사카라제를 억제한다 (사카라제에 대한 그들의 IC50은 각각 0.5 μM 및 0.19 μM 이다). 이들은 당류의 소화의 최종 단계를 억제하는데, 이들 당류는 흡수될 수 없기 때문에, 장을 통해 계속 이동하고 결장에서 세균 발효되어 지방산을 휘발시키거나 변으로 배설된다. 따라서, 이들은 당류의 소화를 지연시키고 그의 흡수를 감소시켜서, 식후 혈당을 단기간 내에 감소시키고 당화 헤모글로빈을 중간 정도의 기간 내에 감소시키는 것을 가능하게 한다.
그럼에도, 이들 두 화합물은 장에서 소화되지 않은 당류의 정체 및 발효로 인해 부작용, 특히 복부 통증, 고창증, 헛배부름 및 설사와 같은 소화기 장애를 유발한다. 또한, 이들 화합물은 당화 헤모글로빈이 0.5 내지 1% 만큼 저하되도록 하여, 혈장 혈당을 평균하여 0.17 내지 0.35 g/L로 감소시킨다.
비교하면, 건강기능심품(nutraceutical)으로 사용되는 알파-아밀라제(장쇄 탄수화물을 가수분해하는 효소)의 억제제들은 당화 헤모글로빈을 더욱더 감소시킬 수 있다. 따라서, DIALPHA 사에 의해 시판되는 계피 추출물인 MealShape®을 탄수화물이 풍부한 식사(흰 빵) 전에 500 mg의 용량으로 하루에 두 번 섭취하면, 식후 혈당이 약 20% 감소된다 (건강한 지원자에서 위약과 비교하여 1시간에 걸쳐서 곡선 하 면적의 측정; 공중에게 이용되지만 상호 심사(peer-reviewed) 과학 저널에 아직 발표되지 않은 DIALPHA 데이터). MealShape®은 국제 출원 WO 2012/085266 A2호의 주제였다. 마찬가지로, 유사한 조건하에서 분말 형태의 StarchLite® 3000 mg을 섭취하면, 특정 식품의 혈당 지수가 약 30% 감소하는 것으로 보인다(Udani JK 등. Nutr J 2009, 8: 52). StarchLite®은 Ingredia Nutritional 사에 의해 시판되는 백섹 콩(Phaseolus vulgaris)의 추출물이다.
그럼에도, MealShape® 및 StarchLite® 은 치료 분야에 사용되는 것이 아니라 건강기능 또는 식품 분야에서만 사용된다. 또한, 높은 용량의 계피 또는 계피 추출물의 섭취는 독성(중간 치사 용량(LD50)은 마우스의 경우 0.196 g/kg임)일 수 있다는 것이 문헌에 기재되어 있다.
또한, 효소 억제제인 생물학적 활성 펩티드가 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료 이외의 분야에서 사용되고 있다. 이와 관련하여, 특히 VAP (발린-알라닌-프롤린 트리펩티드) 및 AP (알라닌-프롤린 디펩티드) 펩티드는 안지오텐신 전환 효소에 대한 그들의 억제 활성이 알려져 있다(예를 들어, Maruyama 등, Agric . Biol . Chem., 51 (6), 1581-1586, 1987 및 Cheung 등, J. Biol . Chem. 1980, 255: 401-407 또는 국제 출원 WO 2006/084560 호 참조).
따라서, 기존의 치료제보다 부작용이 적은 제2형 당뇨병의 치료 및/또는 예방을 위한 혈당강하(hypoglycemic) 분자를 제공하는 것이 현실적으로 요구된다.
또한, 종래의 것보다 더욱 효과적인 제2형 당뇨병의 치료 및/또는 예방을 위한 혈당강하(hypoglycemic) 분자를 제공하는 것이 현실적으로 요구된다.
또한, 제2형 당뇨병의 치료 및/또는 예방, 치료 분야뿐만 아니라 식품 및/또는 건강기능식품 분야에서 사용될 수 있는 혈당강하(hypoglycemic) 분자를 제공하는 것이 현실적으로 요구된다.
따라서, 본 발명은 종래의 것들보다 더욱 효과적이고 천연적인 혈당강하 분자를 제공함에 목적이 있다.
또한, 본 발명은 치료 분야 및 식품 및/또는 건강기능 분야 모두에서 사용될 수 있는 혈당강하 분자를 제공함에 목적이 있다.
따라서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태, 특히 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료를 위한 알파-글루코시다제 억제제인 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 이러한 펩티드를 포함하는 약학적 조성물에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 건강기능(nutraceutical) 조성물 또는 식품 보충제(food supplement)의 제조를 위한 이러한 펩티드의 용도에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 이러한 펩티드를 포함하는 건강기능 조성물 또는 식품 보충제에 관한 것이다.
끝으로, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태, 특히 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료를 위한 알파-글루코시다제 억제제인 아마노산 단위체들을 그의 아마노산 서열에서 가지는 적어도 하나의 펩티드의 가수분해물을 포함하는 조성물에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 이러한 가수분해물을 포함하는 약학적 조성물에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 건강기능 조성물 또는 식품 보충제의 제조를 위한 이러한 가수분해물의 용도에 관한 것이다.
또한, 본 발명은 이러한 가수분해물을 포함하는 건강기능 조성물 또는 식품 보충제에 관한 것이다.
따라서, 제 1 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 것으로, 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합(empty set) 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
표현 "X는 공집합 또는 발린을 나타냄"은 XAP가 VAP 트리펩티드 또는 AP 디펩티드일 수 있다는 것을 의미한다.
상기 VAP 트리펩티드는 하기의 순서로 된 세 개의 아미노산의 서열로 구성된다: 발린 및 그 이후의 알라닌 및 그 이후의 프롤린. 상기 아미노산들은 펩티드 결합을 통해 서로 결합 된다. 상기 프롤린은 C-말단 위치에 있다.
상기 AP 디펩티드는 하기의 순서로 된 두 개의 아미노산의 서열로 구성된다: 알라닌 및 그 이후의 프롤린. 상기 아미노산들은 펩티드 결합을 통해 서로 조합된다. 상기 프롤린은 C-말단 위치에 있다.
상기 VAP 및 AP 펩티드들은 식후 혈당에 작용할 수 있고, 특히 식후 혈당을 저하시킬 수 있다.
상기 VAP 및 AP 펩티드들에서, 아미노산인 발린, 알라닌 및 프롤린은 좌선성 또는 우선성일 수 있다.
본 발명에 따른 펩티드들의 연속적인 아미노산 잔기들은 모두 좌선성 이성질체로 구성되는 것이 바람직하다. 상기 펩티드들의 아마노산 잔기들 중 하나 이상은 우선성 형태일 수 있다. 이는 덜 생분해성인 생성물을 제공한다.
본 발명의 특별한 바람직한 측면에서, 사용된 펩티드는 AP 펩티드이다.
본 발명의 특별한 측면에서, 알파-글루코시다제는 말타아제 또는 사카라아제이다.
놀랍게도, 본 발명자들은 VAP 또는 AP 펩티드가 알파-글루코시다제, 특히 말타아제의 억제제로서 매우 강한 활성을 갖고, 특히 그의 알파-글루코시다제, 특히 말타아제의 중간 억제 농도(median inhibitory concentration)가 알파-글루코시다제의 두 개의 기준 억제제, 즉 아카보즈 및 미글리톨 보다 약 600 배 및 약 900 배 더 낮다는 것을 확인했다.
따라서, 본 발명의 특별한 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 억제제로 사용하기 위한 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
실제로, 또한, 본 발명은 알파-글루코시다제 억제제로 사용하기 위한 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)에 관한 것이다.
상기 VAP 및 AP 펩티드의 억제 활성은 예를 들어 하기의 프로토콜에 따라 시험관 내(in vitro)에서 측정될 수 있다:
- 시험하고자 하는 펩티드 또는 대조 분자(예를 들어, 본 발명의 경우 VAP 및 AP 펩티드 및 아카보즈 또는 미글리톨)를 10%의 DMSO (디메틸 설폭사이드)를 함유하는 탈이온수에서 가용화함;
- 0.1 mol/L 인산 나트륨 완충액(pH 6.8) 내 20 μL의 알파-글루코시다제를 0.2 U/mL의 최종 농도로하여, 8 μL의 펩티드 시료 또는 다양한 농도(0.01 내지 50 mmol/L)의 아카보즈 또는 미글리톨 시료와 함께 혼합함. 여기서, 기준 알파-글루코시다제 억제제로 간주되는 상업적인 합성 억제제인 아카보즈 또는 미글리톨이 양성 대조군으로 사용됨.
- 37℃에서 20 분간 배양함;
- 반응을 시작하기 위하여 2.5 mM 농도의 20 μL의 기질인 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드) (위에서 언급한 바와 동일한 완충액에서 준비함)를 상기 혼합물에 첨가함;
- 37℃에서 30분간 배양함;
- 0.3M 농도의 80 μL의 탄산나트륨 (Na2CO3) 용액을 첨가하여 반응을 중지함;
- 분광분석(410 nm 흡광도, VersaMaxTM,Microplate Reader)을 통해 형성된 생성물(황색의 p-니트로페닐 (p-NP))의 양을 측정함.
바람직하게, 상기 분석은 96 웰(well) 플레이트에서 삼중으로 수행된다.
- 하기의 식으로부터 억제(%)를 계산함:
억제% = [1 - {(OD 시료분석 - OD 분석 블랭크)/(OD 대조분석 - OD 대조 블랭크)}] x 100
상기 식에서
OD 시료 분석(sample assay)은 혼합물 "시료 + 효소 + 기질"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 분석 블랭크(assay blank)는 혼합물 "시료 + 완충액"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 대조 분석(control assay)은 혼합물 "완충액 + 효소 + 기질"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 대조 블랭크(control blank)는 완충액에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당한다.
상기 VAP 및 AP 펩티드의 억제 활성은 예를 들어 하기의 프로토콜에 따라 생체 내(in vivo)에서 측정될 수 있다:
상기 VAP 및 AP 펩티드의 억제 활성 및 혈당 반응에 대한 상기 VAP 및 AP 펩티드의 영향은 db/db 마우스에서 생체 내에서 수크로오스 및 말토오스에 대한 내성(tolerance)의 경구 테스트에서 측정될 수 있다.
4주령의 마우스를 사용하고, 각각의 마우스는 그 자신의 제어 능력이 있다.
수크로오스 및/또는 말토오스(4g/kg)에 대한 내성의 경구 시험 5번이 각각의 마우스에 대하여 최소 72시간 간격으로 수행된다. 그 순서는 3주의 연구 기간 동안 마우스의 체구성(body composition) 변화의 가능한 혼동 효과를 배제하도록 결정된다.
5 회의 시험은 다음과 같다:
대조 시험(0.9% 식염 용액을 포함);
AP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 시험;
VAP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 시험;
AP 펩티드(500 mg/kg의 농도) 및 VAP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 시험;
아카보즈(10 mg/kg의 농도)를 이용한 시험. 마지막에 언급된 아카보즈를 이용한 시험은 상기 AP 및 VAP 펩티드의 억제 활성을 결정하기 위해 선택된 것이다.
수크로오스 또는 말토오스 및 시험 생성물을 0.9% 식염 용액에 희석한 다음, 위 경로(gastric route)를 통해 직접 투여한다.
위 경로를 통한 투여 후 5 분 후, 혈당을 측정하기 위하여 제1 혈액 시료를 꼬리로부터 취한 다음(t = 0), 6개의 다른 시료를 15, 30, 45, 60, 90 및 120 분 후에 취한다.
주요한 평가 기준은 수크로오스 또는 말토오스의 투여 후 2시간에 걸친 혈당 곡선 하 면적(AUC, area under the curve, 0 내지 120분, 단위: g*min/L)의 측정이다.
상기 언급한 프로토콜의 목적을 위해 사용될 수 있는 알파-글루코시다제는 예를 들어, Saccharomyces cerevisiae 유래의 재조합 알파-글루코시다제(말타아제)일 수 있다.
당업자가 균등하거나 더욱 적절하다고 판단하는 임의의 다른 프로토콜도 사용될 수 있다.
본 발명의 한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태는 예를 들어, 제2형 당뇨병, 낭포성 섬유증(국제 출원 WO2005046672 A2호 참조), C형 간염 (국제 출원 WO2006096769호 참조) 및 지방증(특허 EP0638317 B1호 참조)이다.
본 발명의 더욱 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태는 제2형 당뇨병이다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 펩티드는 당뇨병 전기(prediabetes), 특히 제2형 당뇨병 전기를 갖거나 그의 위험에 있는 환자에게 사용된다. 상기 환자는 반드시 심혈관 질환, 특히 동맥 고혈압, 관상 질환 또는 만성 심부전을 갖는 것은 아니다. 실제로, 당뇨병 전기, 특히 제2형 당뇨병 전기를 갖는 환자는 반드시 동맥 고혈압(AH)을 갖는 것은 아니다.
당뇨병 전기(prediabetes)는 혈당 수준이 당뇨병의 진단에 충분할 만큼 높지 않고 정상 수준보다 높은 상태에 해당한다. 당뇨병 전기는 대사성 증후군이라 불리는 의학적 개념의 일부를 구성할 수 있다. 대사성 증후군의 정의는 비정상 형태의 비만, 지질 파라미터의 이상, 동맥 고혈압 등을 비롯한 여러 가지 데이터를 포함한다. 대사성 증후군은 그 자체가 심혈관 병리상태의 발생에 대한 위험 요인이다. 당뇨병 전기를 갖는 사람이 반드시 당뇨병을 발생하는 것은 아니다. 하지만, 대사성 증후군이 존재하는 경우, 이러한 위험은 건강한 개체에 비해 10배 증가한다.
당뇨병 전기는 1g/l 이상 (특히, 정상 실험값과 상관없이 1g/l 내지 1.26 g/l)의 금식 혈당 또는 글루코오스 불내성(glucose intolerance)에 의해 정의된다.
당뇨병은 2개의 연속적인 시료의 경우 공복 혈당이 1.26 g/l 이상이거나 혈당이 하루 중 임의의 시간에서 2 g/l 이상인 경우에 진단된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 적어도 하나의 VAP 펩티드 및/또는 적어도 하나의 AP 펩티드를 포함한다. 이는 본 발명에 따른 조성물이 적어도 하나의 VAP 펩티드 또는 적어도 하나의 AP 펩티드를 포함하거나 상기 조성물이 적어도 하나의 VAP 펩티드 및 적어도 하나의 AP 펩티드를 포함한다는 것을 의미한다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드와 함께 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 또는 이로 구성된다.
표현 "APX' 타입의 펩티드"는 A가 알라닌 아미노산이고, P가 프롤린 아미노산이고, X'가 살아있는 개체(living being) 내에 다양하게 분포하는 20가지 아미노산(알라닌; 아르기닌; 아스파라긴, 아스파르테이트 또는 아스파르트산; 시스테인; 글루타메이트 또는 글루탐산; 글루타민; 글리신; 히스티딘; 이소루신; 루신; 리신; 메티오닌; 페닐알라닌; 프롤린; 세린; 트레오닌; 트립토판; 티로신; 발린) 중에서 선택된 아미노산 또는 아미노산들의 그룹에 해당하는 펩티드에 해당한다.
본 발명의 특별한 측면에서, APX' 타입의 펩티드는 APFPE (서열번호 1) 또는 APFPEVF (서열번호 2)로부터 선택된다.
따라서, 본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 적어도 하나의 APFPE 및/또는 APFPEVF 펩티드와 함께 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
따라서, 본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 적어도 하기의 펩티드들의 조합을 포함하거나 그러한 것으로 구성된다:
- AP + APFPE (서열번호 1), 또는
- AP + APFPEVF (서열번호 2), 또는
- VAP + APFPE (서열번호 1), 또는
- VAP + APFPEVF (서열번호 2), 또는
- AP + APFPE (서열번호 1) + APFPEVF (서열번호 2), 또는
- VAP + APFPE (서열번호 1) + APFPEVF (서열번호 2), 또는
- AP + VAP + APFPE (서열번호 1) + APFPEVF (서열번호 2), 또는
- AP + VAP + APFPE (서열번호 1), 또는
- AP + VAP + APFPEVF (서열번호 2).
본 발명의 또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 40.0 mg/kg의 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 XAP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 XAP 펩티드, 유리한 실시예에서는 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
상기 투여 용량은 75 kg의 성인 환자를 가정하여 설정되었다.
표현 "약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg"은 특히 체중이 75 kg 이외인 환자의 경우, 0.06 mg/kg 바로 미만, 예를 들어 0.059 mg/kg, 또는 30.0 mg/kg 바로 초과, 예를 들어 30.1 mg/kg의 값을 아마도 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
표현 "약 >30.0 mg/kg 내지 약 40.0 mg/kg"은 특히 체중이 75 kg 이외인 환자의 경우, 40.0 mg/kg를 바로 초과하는 값, 예를 들어 40.1 mg/kg를 아마도 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
표현 "약 >30.0 mg/kg"은 약 30.0 mg/kg을 엄밀히 초과하는 값을 의미한다.
따라서, 표현 "약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg"은 본 발명에 따른 조성물이 0.06 mg/kg 내지 30.0 mg/kg, 특히 0.06 mg/kg 내지 0.08 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.09 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.1 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.5 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 1.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 2.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 5.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 10.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 15.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 20.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 25.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 30.0 mg/kg; 0.2 mg/kg 내지 0.4 mg/kg; 0.2 내지 0.5 mg/kg; 0.6 mg/kg 내지 0.9 mg/kg; 0.6 mg/kg 내지 1 mg/kg; 2 mg/kg 내지 3 mg/kg 또는 4 mg/kg 또는 5 mg/kg 또는 6 mg/kg 또는 7 mg/kg 또는 8 mg/kg 또는 9 mg/kg 또는 10 mg/kg 또는 11 mg/kg 또는 12 mg/kg 또는 13 mg/kg 또는 14 mg/kg 또는 15 mg/kg 또는 16 mg/kg 또는 17 mg/kg 또는 18 mg/kg 또는 19 mg/kg 또는 20 mg/kg 또는 21 mg/kg 또는 22 mg/kg 또는 23 mg/kg 또는 24 mg/kg 또는 25 mg/kg 또는 26 mg/kg 또는 27 mg/kg 또는 28 mg/kg 또는 29 mg/kg 또는 30 mg/kg의 모든 값들을 포함할 수 있다는 것을 의미한다.
따라서, 표현 "약 >30.0 mg/kg 내지 약 40.0 mg/kg"은 본 발명에 따른 조성물이 30.0 mg/kg 초과 내지 약 40.0 mg/kg, 특히 31 mg/kg, 32 mg/kg, 33 mg/kg, 34 mg/kg, 35 mg/kg, 36 mg/kg, 37 mg/kg, 38 mg/kg, 39 mg/kg 및 40 mg/kg을 포함할 수 있다는 것을 의미한다.
따라서, 하나의 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물로서, 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되거나, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 여전히 또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그펩티드로 구성된다.
본 발명의 여전히 또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >30.0 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 13.3 mg/kg의 XAP 펩티드, 특히 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 단위 형태로 존재하고 약 5 mg 내지 3000 mg의 양으로 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 단위 형태로 존재하고 약 5 mg 내지 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양으로 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양으로 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양으로 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양으로 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
표현 "약 5 mg 내지 약 2250 mg"은 그 용량이 5 mg 바로 미만, 예를 들어 4.9 mg, 및 2250 mg 바로 초과, 예를 들어 2250.1 mg일 수 있다는 것을 의미한다. 따라서, 이러한 표현은 5 mg 내지 2250 mg의 모든 값들이 예를 들어, 5 mg 내지 10 mg; 10 mg 내지 15 mg; 15 mg 내지 20 mg; 20 mg 내지 25 mg; 25 mg 내지 30 mg; 30 mg 내지 35 mg; 35 mg 내지 40 mg; 45 mg 내지 50 mg; 50 mg 내지 55 mg; 55 mg 내지 60 mg; 60 mg 내지 65 mg; 65 mg 내지 70 mg; 70 mg 내지 75 mg; 75 mg 내지 80 mg; 80 mg 내지 85 mg; 85 mg 내지 90 mg 또는 95 mg 내지 100 mg뿐만 아니라, 5 mg 내지 100 mg; 5 mg 내지 150 mg; 5 mg 내지 200 mg; 5 mg 내지 250 mg; 5 mg내지 300 mg; 5 mg 내지 350 mg; 5 mg 내지 400 mg; 5 mg 내지 450 mg; 5 mg 내지 500 mg; 5 mg 내지 550 mg; 5 mg 내지 600 mg; 5 mg 내지 650 mg; 5 mg 내지 700 mg; 5 mg 내지 750 mg; 5 mg 내지 800 mg; 5 mg 내지 850 mg; 5 mg 내지 900 mg; 5 mg 내지 950 mg; 5 mg 내지 1000 mg; 5 mg 내지 1050 mg; 5 mg 내지 1100 mg; 5 mg 내지 1150 mg; 5 mg 내지 1200 mg; 5 mg 내지 1250 mg; 5 mg 내지 1300 mg; 5 mg 내지 1350 mg; 5 mg 내지 1400 mg; 5 mg 내지 1450 mg; 5 mg 내지 1500 mg; 5 mg 내지 1550 mg; 5 mg 내지 1600 mg; 5 mg 내지 1650 mg; 5 mg 내지 1700 mg; 5 mg 내지 1750 mg; 5 mg 내지 1800 mg; 5 mg 내지 1850 mg; 5 mg 내지 1900 mg; 5 mg 내지 1950 mg; 5 mg 내지 2000 mg; 5 mg 내지 2050 mg; 5 mg 내지 2100 mg; 5 mg 내지 2150 mg; 5 mg 내지 2200 mg을 포함한다.
특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 1000 mg의 양의 XAP 펩티드, 특히 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
표현 "약 >2250 mg 내지 3000 mg"은 그 용량이 3000 mg 바로 초과, 예를 들어 3000.1 mg일 수 있다는 것을 의미한다. 따라서, 이러한 표현은 >2250 mg 내지 3000 mg의 모든 값들이 특히 2260 mg; 2270 mg; 2280 mg 및 2290 mg를 포함한다는 것을 의미한다.
표현 "약 >2250 mg"은 2250 mg을 완전히 초과하는 값을 의미한다.
또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양으로 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양으로 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양으로 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것로 구성된다.
표현 "약 5 mg 내지 약 7.4 mg"은 하기의 값들 중 하나를 아마도 나타내는 것으로 이해하여야 한다: 5.0, 5.1, 5.2, 5.3, 5.4, 5.5, 5.6, 5.7, 5.8, 5.9, 6.0, 6.1, 6.2, 6.3, 6.4, 6.5, 6.6, 6.7, 6.8, 6.9, 7.0, 7.1, 7.2, 7.3 또는 7.4.
여전히 또 다른 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고 및/또는, 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 내지 약 2250 mg, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg 또는 특히 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg의 양의 VAP 펩티드 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 애지 약 2250 mg, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg 또는 특히 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg의 양의 AP 펩티드 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 내지 약 2250 mg, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg 또는 특히 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 5 mg 내지 약 2250 mg, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg 또는 특히 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 약 5 mg 내지 약 2250 mg, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg 또는 특히 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg이 양의 AP 펩티드를 포함허가나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거니 그로 구성되고, 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 약 0.06 mg/kg 내지 40.0 mg/kg의 양의 XAP 펩티드를 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하여 사용하는 것으로 상기 언급한 바와 같은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물에 관한 것이다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 XAP 펩티드를 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하여 사용하는 것으로 상기 언급한 바와 같은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물에 관한 것이다.
따라서, 표현 "약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 XAP 펩티드"는 본 발명에 따른 조성물이 0.06 mg/kg 내지 30.0 mg/kg, 특히 0.06 mg/kg 내지 0.08 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.09 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.1 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.5 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 1.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 2.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 5.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 10.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 15.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 20.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 25.0 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 30.0 mg/kg의 모든 값들을 모두 포함할 수 있다는 것을 의미한다.
따라서, 표현 "약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg"은 본 발명에 따른 조성물이 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg, 특히 31 mg/kg 내지 40 mg/kg; 32 mg/kg 내지 40 mg/kg; 33 mg/kg 내지 40 mg/kg; 33 mg/kg 내지 40 mg/kg; 34 mg/kg 내지 40 mg/kg; 35 mg/kg 내지 40 mg/kg; 36 mg/kg 내지 40 mg/kg; 37 mg/kg 내지 40 mg/kg; 38 mg/kg 내지 40 mg/kg; 39 mg/kg 내지 40 mg/kg의 모든 값들을 모두 포함할 수 있다는 것을 의미한다.
하나의 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg 또는 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및 약 0.06 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg, 특히 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg 또는 특히 약 0.1 mg/kg 내지 약 30.0 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에서 사용하기 위한 조성물은 식사의 시작시 하루에 3회 경구 투여하기 위한 것으로 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 VAP 펩티드 및 약 >30.0 mg/kg 내지 40 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또한, 본 발명은 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)을 포함하는 약학적 조성물로서, 약학적으로 허용가능한 부형제(vehicle)와 함께 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg, 특히 약 0.066 mg/kg의 양의 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
상기 용량은 체중이 75 kg인 성인 환자를 가정하여 설정되었다.
표현 "약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg"은 그 용량이 0.06 mg/kg 바로 미만 또는 0.099 mg/kg 바로 초과, 예를 들어 0.059 mg/kg 또는 0.0999 mg/kg일 수 있다는 것을 의미한다.
또한, 표현 "약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg"은 하기의 값을 나타낼 수 있다: 0.06 mg/kg 내지 0.07 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.08 mg/kg; 0.06 mg/kg 내지 0.09 mg/kg; 0.07 mg/kg 내지 0.08 mg/kg; 0.08 mg/kg 내지 0.09 mg/kg 또는 0.07 mg/kg 내지 0.09 mg/kg.
또한, 본 발명은 위에서 언급한 약학적 조성물로서, 특별한 측면에서 상기 조성물은 비타민 B가 결여되고(lacking), 상기 조성물은 비타민 B가 없을 때 더욱 좋게 나타난다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 VAP 펩티드를 함유하고 비타민 B는 결여된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 AP 펩티드 및 비타민 B를 함유한다.
또한, 본 발명은 위에서 언급한 약학적 조성물로서, 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 VAP 펩티드 및 약 0.06 mg/kg 내지 약 0.099 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 여전히 또 다른 측면에서, 상기 약학적 조성물은 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 단위 형태이고 약학적으로 허용가능한 부형제와 함께 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 XAP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 비타민 B가 없고, 상기 조성물은 비타민 B가 결여될 때 더욱 좋은 것으로 보인다.
본 발명의 또 다른 측면에서, 상기 약학적 조성물은 VAP 펩티드를 함유하고 비타민 B가 결여된다.
표현 "약 5 mg 내지 약 7.4 mg"은 아마도 하기의 값들 중 하나를 나타내는 것으로 이해하여야 한다: 5.0, 5.1, 5.2, 5.3, 5.4, 5.5, 5.6, 5.7, 5.8, 5.9, 6.0, 6.1, 6.2, 6.3, 6.4, 6.5, 6.6, 6.7, 6.8, 6.9, 7.0, 7.1, 7.2, 7.3 또는 7.4.
특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 펩티드를 포함하거나 구성되고 및/또는, 상기 약학적 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 구성되고, 및/또는, 상기 약학적 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하거니 그것으로 구성된다. 이는 본 발명의 특별한 측면에서 상기 약학적 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 펩티드 또는 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 AP 펩티드 또는 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드, 또는 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 펩티드 및 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 AP 펩티드를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다는 것을 의미한다.
특별한 측면에서, 상기 약학적 조성물은 APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드와 조합 될 수 있다.
상기 약학적 조성물은 정제, 캡슐, 분말, 마름모꼴 정제, 환약, 그래뉼 또는 경구 경로로 투여될 수 있는 임의의 다른 형태로 투여될 수 있고, 분말의 샤세이(sachet), 액체의 앰플, 적하기(dropper)를 구비한 보틀, 액체 제제 또는 분말의 다른 유사한 형태일 수 있다.
바람직하게, 상기 약학적 조성물은 정제의 형태이고, 식사의 시작시 소량의 물로 삼키어질 수 있거나 첫 번째 한 입 량의 음식과 함께 깨물어질 수 있다.
본 발명의 또 다른 측면에서, 상기 약학적 조성물은 한 종 이상의 아밀라제 억제제 및/또는 한 종 이상의 리파아제 억제제를 포함할 수 있다.
위에서 언급한 치료적 측면 외에도, 본 발명에 따른 XAP 펩티드는 건강기능 분야(예를 들어 식품 보충제로서) 또는 식품 분야(기능성 식품)에서 사용될 수도 있다.
용어 건강기능(nutraceutical)은 건강에 이로운 효과를 제공하는 식품에서 천연 상태 또는 합성 형태로 존재하는 유효 성분을 의미한다. 예를 들어, Danone 사의 요구르트 Danacol®은 요구르트에 자연적으로 존재하지 않는 식물 스테롤을 함유한다. 이들은 첨가되어온 유효 성분이다. 매일 섭취를 위한 식품(예를 들어 드링크, 유제품, 곡류, 비스킷)은 건강기능 유효성분을 함유할 수 있고, 기본 건강기능 효과를 초과하는, 신체의 하나 이상의 표적 기능에 이로운 효과가 있는 것으로 확인된 경우 기능성 식품으로 간주 될 수 있다.
식품에 기능성을 부여하기 위한 5가지의 접근 방법이 있다. 즉, 해로운 효과를 갖는 것으로 알려져 있거나 확인된 성분을 제거하는 방법, 식품 내의 천연 성분의 농도를 증가시키는 방법, 대부분의 식품에는 정상적으로 존재하지 않지만 이로운 효과를 갖는 것으로 확인된 성분을 첨가하는 방법, 성분을 교체하거나 식품 성분의 생체 내 이용률을 개선하는 방법이 있다.
식품 보충제는 그 목적이 정상 식이를 보충하는 것이고 단독이나 조합된 상태에서 영양 또는 생리학적 기능을 갖는 영양물 또는 다른 물질의 농축 소스를 구성하는 식료품이다. 이러한 식료품은 소량으로 측정 단위로 섭취하기 위한 것이다.
또한, 또 다른 측면에서, 본 발명은 건강기능 조성물 또는 식품 보충제의 제조를 위한 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)의 용도에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 본 발명은 적어도 하나의 VAP 펩티드의 용도에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 본 발명은 적어도 하나의 AP 펩티드의 용도에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 본 발명은 적어도 하나의 VAP 펩티드의 용도 및 적어도 하나의 AP 펩티드의 용도에 관한 것이다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 약 0.06 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 XAP 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 XAP 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 비타민 B가 결여되고, 상기 조성물은 비타민 B가 결여될 때 더욱 좋은 것으로 보인다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 VAP 펩티드를 함유하고 비타민 B가 결여된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 AP 펩티드 및 비타민 B를 함유한다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함한다.
표현 "약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg"은 아마도 0.06 mg/kg 바로 미만, 예를 들어 0.059 mg/kg을 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
표현 "<0.6 mg/kg"은 0.6 mg/kg 보다 엄밀히 작은 값을 의미한다.
또한, 표현 "약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg"은 하기의 값들을 나타낼 수 있다: 0.06 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.08 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.1 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.12 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.13 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.15 내지 0.58 mg/kg; 0.20 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.25 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.30 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.35 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.40 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.45 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.50 mg/kg 내지 0.58 mg/kg; 0.55 mg/kg 내지 0.58 mg/kg.
표현 "약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg"은 아마도 0.6 mg/kg 바로 미만의 값, 예를 들어 0.59 mg/kg, 또는 14 mg/kg을 바로 초과하는 값, 예를 들어, 14.1 mg/kg을 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
또한, 표현 "약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg"은 하기의 값들을 나타낼 수 있다: 0.6 mg/kg; 0.8 mg/kg; 1.0 mg/kg; 1.2 mg/kg; 1.4 mg/kg; 1.6 mg/kg; 1.8 mg/kg; 2.0 mg/kg; 2.2 mg/kg; 2.4 mg/kg; 2.6 mg/kg; 2.8 mg/kg; 3.0 mg/kg; 3.2 mg/kg; 3.4 mg/kg; 3.6 mg/kg; 3.8 mg/kg; 3.0 mg/kg; 3.2 mg/kg; 3.4 mg/kg; 3.6 mg/kg; 3.8 mg/kg; 4.0 mg/kg; 4.2 mg/kg; 4.4 mg/kg; 4.6 mg/kg; 4.8 mg/kg; 5.0 mg/kg; 5.2 mg/kg; 5.4 mg/kg; 5.6 mg/kg; 5.8 mg/kg; 6.0 mg/kg; 6.2 mg/kg; 6.4 mg/kg; 6.6 mg/kg; 6.8 mg/kg; 7.0 mg/kg; 7.2 mg/kg; 7.4 mg/kg; 7.6 mg/kg; 7.8 mg/kg; 8.0 mg/kg; 8.2 mg/kg; 8.4 mg/kg; 8.6 mg/kg; 8.8 mg/kg; 9.0 mg/kg; 9.2 mg/kg; 9.4 mg/kg; 9.6 mg/kg; 9.8 mg/kg; 10.0 mg/kg; 10.2 mg/kg; 10.4 mg/kg; 10.6 mg/kg; 10.8 mg/kg; 11.2 mg/kg; 11.4 mg/kg; 11.6 mg/kg; 11.8 mg/kg; 12.2 mg/kg; 12.4 mg/kg; 12.6 mg/kg; 12.8 mg/kg; 13.0 mg/kg; 13.2 mg/kg; 13.4 mg/kg; 13.6 mg/kg; 13.8 mg/kg 및 14.0 mg/kg, 또는 0.6 mg/kg 내지 0.9 mg/kg; 2 mg/kg 내지 3 mg/kg 또는 4 mg/kg 또는 5 mg/kg 또는 6 mg/kg 또는 7 mg/kg 또는 8 mg/kg 또는 9 mg/kg 또는 10 mg/kg 또는 11 mg/kg 또는 12 mg/kg 또는 13 mg/kg 또는 14 mg/kg.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 VAP 펩티드를 포함한다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함한다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함한다.
여전히 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 약 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 VAP 펩티드, 및 0.06 mg/kg 내지 <0.6 mg/kg 또는 약 0.6 mg/kg 내지 약 14 mg/kg의 양의 AP 펩티드를 포함한다.
특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드와 조합될 수도 있다.
특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 정제, 캡슐, 분말, 마름모꼴 정제, 환약, 그래뉼 또는 경구 경로로 투여될 수 있는 임의의 다른 형태로 투여될 수 있고, 분말의 샤세이(sachet), 액체의 앰플, 적하기(dropper)를 구비한 보틀, 액체 제제 또는 분말의 다른 유사한 형태일 수 있다.
바람직하게, 상기 약학적 조성물은 정제의 형태이고, 식사의 시작시 소량의 물로 삼키어질 수 있거나 첫 번째 한 입 량(mouthful)의 음식과 함께 깨물어질 수 있다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 단위 형태이고 약 5 mg 내지 약 1000 mg의 양의 XAP 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 적어도 하나의 XAP 펩티드(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 단위 형태이고 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 XAP 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 비타민 B가 결여되고, 비타민 B가 결여되는 경우 더욱 좋은 것으로 보인다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 VAP 펩티드를 함유하고 비타민 B가 결여된다.
본 발명의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 건강기능 또는 식품 조성물은 AP 펩티드 및 비타민 B를 함유한다.
표현 "약 5 mg 내지 <50 mg"은 아마도 5 mg 바로 미만, 예를 들어 4.9 mg을 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
표현 "<50 mg"은 엄밀히 50 mg 미만인 값을 의미한다.
표현 "약 5 mg 내지 <50 mg은" 10 mg 내지 <50 mg, 예를 들어, 5 mg 내지 49 mg; 10 mg 내지 49 mg; 15 mg 내지 49 mg; 20 mg 내지 49 mg; 25 mg 내지 49 mg; 30 mg 내지 49 mg; 35 mg 내지 49 mg; 40 내지 49 mg; 45 mg 내지 49 mg의 모든 값들을 나타낼 수 있다.
표현 "약 50 mg 내지 약 1000 mg"은 아마도 50 mg 바로 미만의 값, 예를 들어, 49.9 mg, 또는 1000 mg 바로 초과의 값, 예를 들어 1000.01 mg를 커버하는 것으로 이해하여야 한다.
표현 "약 50 mg 내지 약 1000 mg"은 50 mg 내지 1000 mg, 예를 들어 50 mg 내지 100 mg; 100 mg 내지 200 mg; 200 mg 내지 300 mg; 300 mg 내지 400 mg; 400 mg 내지 500 mg; 500 mg 내지 600 mg; 600 mg 내지 700 mg; 800 mg 내지 900 mg 또는 900 mg 내지 1000 mg의 모든 값들을 나타낼 수 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하는 조성물에 관한 것이다. 따라서, 이는 상기 알파-글루코시다제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물은 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 펩티드, 또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 AP 펩티드, 또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드, 또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 펩티드 및 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 AP 펩티드를 포함한다는 것을 의미한다.
또 다른 실시예에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료의 용도로서, 알파-글루코시다제, 특히 말타아제에 대하여 12.50 mM의 최대 IC50을 갖는 알파-글루코시다제 억제제인 임의의 펩티드, 특히 말타아제 억제제인 임의의 펩티드를 함유하는 조성물의 용도에 관한 것이다. IC50은 효소의 활성을 50% 억제하는데 필요한 펩티드 농도를 나타낸다.
여전히 또 다른 측면에서, 본 발명은 전술된 XAP 펩티드 대신에 적어도 0.05%의 XAP 단위체들을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 용도에 관한 것이기도 하다.
특별한 측면에서, 상기 가수분해물을 인슐린 감작제(insulin sensitizer)와 조합되어 사용되지 않는다. 인슐린 감작제는 XAP 펩티드 및/또는 APX'를 제외하고, 글루코오스의 혈액 수준을 저하시킬 수 있는 임의의 분자를 의미한다. 예를 들어, 인슐린 감작제는 크롬, 바나듐, 비타민 B (특히 니아신), 또는 바람직하게는 바나나 잎, 인삼 열매, 계피 및 포도의 특정 화합물 유래의 약용식물 또는 식물 추출물일 수 있다. 또한, 하기의 화합물들이 "인슐린 감작제"인 것으로 판단된다: 코로졸산, 프테로스틸벤, 메틸히드록시 칼콘 중합체(MHCP) 및 진세노사이드. "인슐린 감작제"의 바람직한 예는 비구아나이드(예, 메트포르민(Glucophage®)), 및 티아졸리디논(예, 피오글리타존(Actos®) 및 로지글리타존(Avandia®))이다.
여전히 또 다른 측면에서, 전술된 XAP 펩티드를 대신하여, 적어도 5%의 XAP 단위체들을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 용도에 관한 것이기도 하다.
따라서, 본 발명은 언급한 바와 같은 XAP 펩티드 대신에 적어도 0.05% 내지 <5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 용도 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 용도에 관한 것이다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 적어도 0.05% 내지 <5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 알파-글루코시다제 억제제로서의 용도 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 알파-글루코시다제 억제제로서의 용도에 관한 것이다.
따라서, 또 다른 특별한 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료를 위한 것으로, 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에 관한 것이다.
표현 "적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물"은 그 가수분해물이 단일 단백질 유래 또는 단백질들의 혼합물 유래일 수 있다는 것을 의미한다.
상기 "단백질들의 혼합물"에서, 그 단백질은 동일 또는 상이한 소스 유래일 수 있다. 상이한 소스 유래의 단백질들의 혼합물은 예를 들어, 연어 단백질 및 잉어 단백질의 혼합물일 수 있다. 동일 소스 유래의 단백질들의 혼합물은 예를 들어, 연어 단백질들의 혼합물일 수 있다.
표현 "<5%의 XAP 단위체"는 5% 보다 엄밀히 낮은 값, 특히 4.9%의 XAP 단위체를 의미한다.
표현 "상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는"은 상기 단백질의 전체 아미노산 서열이 그 서열을 구성하는 아미노산들의 총량을 기준으로, 적어도 0.05%의 XAP 단위체, 5% 이하의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다는 것을 의미한다.
표현 "적어도 0.05%의 XAP 단위체"는 상기 단백질이 0.05% 내지 100%의 XAP 단위체, 특히 0.05%, 0.5%, 1%, 2%, 3%, 4%, 5%, 6%, 7%, 8%, 9%, 10%, 11%, 12%, 13%, 14%, 15%, 16%, 17%, 18%, 19%, 20%, 21%, 22%, 23%, 24%, 25%, 26%, 27%, 28%, 29%, 30%, 31%, 32%, 33%, 34%, 35%, 36%, 37%, 38%, 39%, 40%, 41%, 42%, 43%, 44%, 45%, 46%, 47%, 48%, 49%, 50%, 51%, 52%, 53%, 54%, 55%, 56%, 57%, 58%, 59%, 60%, 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% 및 100%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성될 수 있다는 것을 의미한다.
표현 "상기 단백질이 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는"은 상기 단백질의 전체 아미노산 서열이 그 서열을 구성하는 아미노산들의 합을 기준으로 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다는 것을 의미한다.
표현 "적어도 5%의 XAP 단위체"는 상기 단백질이 5% 내지 100%의 XAP 단위체, 특히 5%, 10%, 15%, 20%, 25%, 30%, 35%, 40%, 45%, 50%, 55%, 60%, 65%, 70%, 75%, 80%, 85%, 90%, 95%, 100%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성될 수 있다는 것을 의미한다.
상기 XAP 단위체는 그 서열의 전제 길이에 걸쳐서 분포할 수 있거나, 그 서열의 일부분에만 편재될 수 있다. 따라서, 후자의 경우, 상기 단백질의 서열은 XAP 단위체들의 연속체, 예를 들어 XAP-XAP-XAP-XAP, 또는 발린, 아닐린 또는 프롤린 이외의 아미노산(AA)이 개재된 XAP 단위체들의 연속체, 예를 들어 AA-XAP-XAP-AA-XAP-XAP-XAP-AA를 포함한다.
위에서 언급한 바와 같이, 용어 "XAP"는 VAP 트리펩티드 또는 AP 디펩티드로서 이해되고, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체 또는 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 펩티드 또는 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 및 AP 단위체, 또는 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체 및 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체로 구성되는 것으로 이해된다.
상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 및 AP 단위체를 포함하는 경우, 후자의 서열은 VAP 단위체 및 AP 단위체를 포함하고, 그 서열을 구성하는 아미노산들의 합에 대한 VAP 및 AP 단위체들의 백분율의 합은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 5% 이다.
상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 및 AP 단위체를 포함하는 경우, 그 VAP 및 AP 단위체는 그 서열의 전체 길이에 걸쳐서 분포할 수 있거나, 그 서열의 일부분에만 편재될 수 있다. 상기 VAP 단위체는 AP 단위체로부터 분리되어 분포하거나 상기 VAP 단위체는 AP 단위체와 조합될 수 있다.
본 발명의 한 측면에서, 상기 적어도 한 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물은 알파-글리코시다제 관련 병리상태, 특히 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료에서 사용된다.
본 발명의 또 다른 측면에서, 상기 가수분해물은 알파-글리코시다제 억제제로 사용된다.
또 다른 측면에서, 상기 적어도 한 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에서, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고/되거나, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다. 이는 상기 적어도 한 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에서 상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되거나, 상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다는 것을 의미한다. 따라서, 이는 상기 적어도 한 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에서 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거니 그로 구성되고 상기 단백질이 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다는 것을 의미한다.
본 발명의 하나의 측면에서, 상기 적어도 한 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 조성물에서 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 및 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
따라서, 또 다른 특별한 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한 조성물로서, APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드와 함께, 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 것인, 조성물에 관한 것이다.
따라서, 또 다른 특별한 측면에서, 본 발명은 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한 조성물로서, 적어도 하나의 AP 펩티드FPE (서열번호 1) 및/또는 APFPEVF (서열번호 2)와 함께, 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 것인, 조성물에 관한 것이다.
따라서, 본 발명의 특별한 측면에서, 상기 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한 조성물은 하기의 조합들 중 적어도 하나를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1) + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1) + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1) + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPE (서열번호 1), 또는
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물 + 펩티드 APFPEVF (서열번호 2).
또 다른 특별한 측면에서, 또한 본 발명은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 약학적 조성물에 관한 것이다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 약학적 조성물은 APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드를 포함할 수도 있다.
특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 약학적 조성물은 정제, 캡슐, 분말, 마름모꼴 정제, 환약, 그래뉼 또는 경구 경로로 투여될 수 있는 임의의 다른 형태로 투여될 수 있고, 분말의 샤세이(sachet), 액체의 앰플, 적하기(dropper)를 구비한 보틀, 액체 제제 또는 분말의 다른 유사한 형태일 수 있다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 가수분해물은 식품 기재(matrix)에 혼입될 수도 있다, 식품 기재는 드링크. 요구르트, 과자류, 곡류, 수프, 소스, 과일 및 야채 주스, 지방, 조미료, 빵을 의미한다.
바람직하게, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 약학적 조성물은 정제의 형태이고, 식사의 시작시 소량의 물로 삼키어질 수 있거나 첫 번째 한 입 량의 음식과 함께 깨물어질 수 있다.
위에서 언급한 치료적 측면 외에도, 본 발명에 따른 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물은 건강기능 분야(예를 들어 식품 보충제로서) 또는 식품 분야(기능성 식품)에서 사용될 수도 있다.
따라서, 본 발명은 건강기능 또는 식품 보충제의 제조를 위한, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물의 용도에 관한 것이다.
특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물의 용도에 있어서, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물의 용도에 있어서, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 및 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물의 용도에 있어서, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 VAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되고, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성된다.
또 다른 특별한 측면에서, 본 발명은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 건강기능 또는 식품 조성물에 관한 것이다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 건강기능 또는 식품 조성물은 APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드를 포함할 수도 있다.
특별한 측면에서, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 건강기능 또는 식품 조성물은 정제, 캡슐, 분말, 마름모꼴 정제, 환약, 그래뉼 또는 경구 경로로 투여될 수 있는 임의의 다른 형태로 투여될 수 있고, 분말의 샤세이(sachet), 액체의 앰플, 적하기(dropper)를 구비한 보틀, 액체 제제 또는 분말의 다른 유사한 형태일 수 있다.
바람직하게, 상기 적어도 하나의 가수분해물을 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 건강기능 또는 식품 조성물은 정제의 형태이고, 식사의 시작시 소량의 물로 삼키어질 수 있거나 첫 번째 한 입 량의 음식과 함께 깨물어질 수 있다.
또 다른 측면에서, 본 발명은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 제조 방법에 관한 것이기도 하다.
상기 가수분해물은 화학적 경로 또는 효소적 경로를 통해 얻어질 수 있다.
화학적 가수분해는 강산, 예를 들의 3M의 양의 HCl을 이용하여 12 내지 24 시간 동안 수행된다.
또한, 상기 화학적 가수분해는 엄격한 pH 조건, 특히 pH 2에서 수행된다.
그러나, 이러한 화학적 가수분해는 얻어지는 가수분해물의 품질을 저하시키지 않아야 한다. 따라서, 효소적 경로에 의한 가수분해가 바람직하다.
따라서, 하나의 측면에서, 본 발명은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물을 제조하는 방법에 관한 것으로서, 상기 방법은 하기의 단계들을 포함한다:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질을 물에 용해시켜서 수용액을 얻는 단계;
- 상기 수용액에 상기 단백질의 가수분해를 필요한 적당한 양으로 적어도 하나의 효소를 첨가하는 단계.
"적어도 하나의 효소의 첨가"는 가수분해물이 효소들의 혼합물 또는 가수분해 순서를 통해 제조될 수 있다는 것을 의미한다.
"가수분해 순서"는 적어도 두 개의 가수분해 단계(예를 들어 효소 A 및 그 이후의 효소 B, 효소 A 최대 가수분해를 달성하기 위해 이용됨)를 의미한다.
따라서, 하나의 측면에서, 본 발명은
적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(여기서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물의 제조하는 방법에 관한 것으로서, 상기 방법은 하기의 단계들을 포함한다:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질을 물에 용해시켜서 수용액을 얻는 단계;
- 상기 수용액에 상기 단백질의 가수분해를 위해 적당한 양으로 효소를 첨가하는 단계.
본 발명의 특별한 측면에서, 물에서 적어도 하나의 단백질을 용해시키는 것은 적어도 하나의 단백질 소스를 분쇄(grinding)하는 것으로 구성된다.
따라서, 이는 상기 가수분해물의 제조를 위한 방법의 초기 원료가 단백질, 특히 상업적으로 입수가능한 정제 단백질, 또는 적어도 하나의 단백질 소스로부터의 분쇄 생성물(ground product)일 수 있다는 것을 의미한다.
예를 들어, 정제 단백질은 BNLfood (Belovo)사 (http://www.bnlfood.com/); Setalg사 (http://www.setalg.fr/); Copalis사 (http://www.copalis.fr/fr/); Vegan사 (http://www.veganproteins.com/); Solabia사 (http://www.solabia.fr) 등으로부터 상업적으로 입수가능하다.
"적어도 하나의 단백질 소스로부터의 분쇄 생성물"은 예를 들어 동물분(animal flour), 예를 들어 어분(fish fluor), 또는 어육으로부터의 분쇄 생성물일 수 있다. 상기 단백질 소스는 예를 들어 식물 기원, 해양 기원 또는 동물 기원, 심지어는 곤충 기원일 수 있다.
상기 가수분해물의 제조를 위한 방법의 초기 원료가 분말의 형태(예를 들어 어분)인 경우, 간단한 용해가 요구된다.
상기 가수분해물의 제조를 위한 방법의 초기 원료가 단백질 풍부 동시 생성물(예를 들어 어류 필렛(fish fillet), 케이크, 조류 등)을 포함하는 경우, 분쇄 작업이 요구된다.
특별한 측면에서, 또한 본 발명은 위에서 언급한 바와 같은 가수분해물의 제조 방법으로서 하기의 단계들을 포함하는 방법에 관한 것이다:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질을 물에 용해시켜서 수용액을 얻는 단계;
- 상기 수용액을 90℃에서 15분간 배양하는 단계;
- 상기 수용액에 상기 단백질의 가수분해를 위해 적당한 양으로 효소를 첨가하는 단계;
- 이전의 단계에서 얻은 수용액을 35℃ 내지 55℃의 온도에서 6 내지 24 시간 동안 배양하는 단계.
또 다른 특별한 측면에서, 또한 본 발명은 위에서 언급한 바와 같은 가수분해물의 제조 방법으로서 하기의 단계들을 포함하는 방법에 관한 것이다:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질을 물에 용해시켜서 수용액을 얻는 단계;
- 상기 수용액을 90℃에서 15분간 배양하는 단계;
- 상기 수용액에 상기 단백질의 가수분해를 위해 적당한 양으로 효소를 첨가하는 단계;
- 이전의 단계에서 얻은 수용액을 35℃ 내지 55℃의 온도에서 6 내지 24 시간 동안 배양하는 단계.
위에서 언급한 배양은 단백질을 변성하고 단백질분해를 촉진함에 목적이 있다.
표현 "6 내지 24 시간"은 6 내지 24 시간, 즉, 6 시간, 7 시간, 8 시간, 9 시간, 10 시간, 11 시간, 12 시간, 13 시간, 14 시간, 15 시간, 16 시간, 17 시간, 18 시간, 19 시간, 20 시간, 21 시간, 22 시간, 23 시간, 및 24 시간의 모든 시간으로 이해하여야 한다. 또한, 이는 6 시간 30 분, 7 시간 30 분, 8 시간 30 분, 9 시간 30 분, 10 시간 30 분, 11 시간 30 분, 12 시간 30 분, 13 시간 30 분, 14 시간 30 분, 15 시간 30 분, 16 시간 30 분, 17 시간 30 분, 18 시간 30 분, 19 시간 30 분, 20 시간 30 분, 21 시간 30 분, 22 시간 30 분, 23 시간 30 분 및 24 시간30 분을 의미한다.
표현 "35℃ 내지 55℃의 온도"는 35℃ 내지 55℃의 모든 온도, 즉 36℃, 37℃, 38℃, 39℃, 40℃, 41℃, 42℃, 43℃, 44℃, 45℃, 46℃, 47℃, 48℃, 49℃, 50℃, 51℃, 52℃, 53℃, 54℃ 및 55℃로 이해하여야 한다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 5 내지 25% (w/w)의 단백질의 용액을 가수분해하기에 적당한 효소의 양은 단백질 추출물 중량의 0.1% 내지 5% 이다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 방법은 특히 3.5 내지 8의 pH를 얻기에 적당한 양의 HCl 또는 KOH 및/또는 NaOH를 첨가함으로써 사용된 효소에 따라 pH를 조절하는 하나 이상의 단계를 포함한다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 방법은 효소를 불활성화하는 하나 이상의 단계를 포함한다.
상기 효소는 효소의 열적 변성을 통해 단백질 분해를 중지하도록 반응 매질의 온도를 95℃까지 15분간 증가시킴으로써 불활성화될 수 있다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 방법은 반응 매질의 나머지로부터 얻은 상기 가수분해물을 분리하는 단계를 포함한다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 반응 혼합물의 나머지로부터 적어도 하나의 단백질의 가수분해물을 분리하는 것은 4000 내지 7000 rpm의 속도로 원심분리한 다음, 얻어지는 펠릿을 제거함으로써 수행된다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 방법은 상기 원심분리 단계 이전에 여과 단계를 또한 포함한다. 상기 반응 매질의 여과는 고체 물질을 제거하는 것을 가능하게 한다.
효소적 가수분해는 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물을 얻는 것이 가능하도록 주의 깊게 선택된 효소를 이용하여 수행된다.
효소적 가수분해는 정제된 효소의 제제 또는 정제되지 않은 혼합물을 이용하여 수행된다. 상기 효소 제제는 엔도- 또는 엑소-펩티다제, 프로테아제 또는 혼합물이다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 효소는 알칼라제(Alcalase), 플라보자임(Flavourzyme), 펩티다제, 프로도므(Promod), 펩신, 트립신, 프로테아제 N 또는 프로타믹스(Protamex)로부터 선택된다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 특별한 측면에서, 상기 사용된 효소 제제는 플라보자임(프로테아제/펩티다제 혼합물)이다.
위에서 언급한 바와 같은 제조 방법의 또 다른 특별한 측면에서, 상기 사용된 효소 제제는 프로타믹스 (프로테아제(Bacillus licheniformis 유래의 알칼라제 및 Bacillus amyloliquefaciens 유래의 뉴트라제)의 혼합물이다.
또 다른 측면에서, 가수분해는 효소들의 연속체(즉, 프로타믹스 및 그 이후의 펩신)이다.
또한, 본 발명의 특별한 측면에서, 위에서 언급한 바와 같은 적어도 하나의 단백질의 가수분해물은 단독으로 또는 다른 분자들과의 조합으로 사용될 수 있다.
본 발명의 목적을 위하여, 상기 VAP 및 AP 펩티드는 합성 펩티드, 식물 유래의 펩티드, 해양 또는 동물 유래의 펩티드, 또는 심지어는 곤충 유래의 펩티드일 수 있다.
이는 위에서 정의한 가수분해물에 함유된 펩티드에도 적용된다.
따라서, 식물 유래의 펩티드는 콩과 식물 유래의 단백질, 곡류 유래의 단백질, 유성 종자 유래의 단백질, 또는 유성 과일 유래의 단백질 유래일 수 있다.
해양 유래의 펩티드는 어류 단백질 또는 조류 유래의 단백질 유래일 수 있다.
동물 유래의 펩티드는 난 단백질 또는 밀크 단백질 유래일 수 있다.
곤충 유래의 펩티드는 식용 곤충 단백질 유래일 수 있다.
여전히 본 발명의 목적을 위하여, 상기 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 단백질은 어류 단백질, 조류 유래 단백질, 밀크 단백질, 유성 식물 유래 단백질, 곡물 유래 단백질, 유성 종자 유래 단백질, 유성 과일 유래 단백질 및 식용 곤충 유래 단백질로부터 선택된다.
본 발명의 특별한 측면에서, 상기 어류 단백질은 잉어, 연어, 정어리, 메를루사, 대구 및 해덕(haddock) 유래 단백질로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 조류 유래 단백질은 chondrus , palmaria , ulva, porphyra , laminaria , ascophyllum , undaria 및 himanthallia 유래 단백질로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 난 단백질은 오보뮤신(ovomucin), 리소자임 및 오보트랜스페린(ovotransferrin)으로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 밀크 단백질은 유장 및 카제인 단백질로부터 선택된다. 상기 밀크는 특히 암소, 암말 또는 암양 유래일 수 있다. 더욱 구체적으로, 상기 밀크 단백질은 베타-락토글로불린, 카제인, 특히 알파-S1-카제인 또는 베타-카제인 , 락토페린일 수 있다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 유성 식물 유래의 단백질은 유향수, 백색 및 흑색 콩, 완두콩, 콩, 갈라진 콩 및 대두(soya) 유래 단백질로부터 선택될 수 있다. 더욱 구체적으로, 상기 단백질은 레구민(legumin), 특히 레구민 A일 수 있다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 곡류 유래 단백질은 옥수수, 기장, 보리, 호밀, 메밀, 퀴노아(quinoa) 및 벼 유래 단백질로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 유성 종자 유래 단백질은 땅콩, 호박, 아마 및 초롱박 유래 단백질로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 유성 과일 유래 단백질은 아몬드, 호두, 땅콩, 개암나무 열매, 송과, 피스타치오 열매, 아간(argan) 및 올리브 나무 유래 단백질로부터 선택된다.
또 다른 특별한 측면에서, 상기 식용 곤충 유래 단백질은 귀뚜라미, 메뚜기, 베짱이 및 밀웜(mealworm) 유래 단백질로부터 선택된다.
또한, 본 발명에 따른 단백질은 섬유상 단백질, 특히 엘라스틴, 콜라겐 또는 악틴일 수 있다. 상기 악틴은 특히 해양 유래(연어)일 수 있고, 엘라스틴은 동물 유래(소)일 수 있고, 콜라겐은 동물 또는 해양 유래(소 또는 연어)일 수 있다.
본 발명은 하기의 실시예 및 도면을 통해 더욱 잘 예시된다. 아래에 주어진 실시예들은 본 발명의 주제를 명확하게 하고 유리한 실시예들을 예시함에 목적이 있지만, 본 발명의 범위를 제한하여는 것이 결코 아니다.
도 1은 아카보즈의 농도에 따른 알파-글루코시다제의 활성의 억제(%)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 아카보즈의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 2는 AP 펩티드의 농도에 따른 알파-글루코시다제의 활성의 억제(%)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 AP 펩티드의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 3은 VAP 펩티드의 농도에 따른 알파-글루코시다제의 활성의 억제(%)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 VAP 펩티드의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 4는 여러 농도의 펩티드 억제제 LKP의 존재하에서 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드)의 가수분해 반응의 Lineweaver - Burk 선형화(linearization)를 나타낸다.
가로 축은 기질의 농도( 1/[p-NPG]. mol-1)를 나타내고, 세로 축은 속도(1/Vi, μmol-1.min-1)를 나타낸다.
4개의 직선은 하기의 억제제 농도를 나타낸다:
- 채워진 원: 억제제 없음
- 빈 원: 5 mM의 LKP의 존재하에서 시험;
- 채워진 삼각형: 6 mM의 LKP의 존재하에서 시험
- 빈 삼각형: 7.5 mM의 LKP의 존재하에서 시험.
이러한 선형화는 역수의 표현에 의해 효소 상수 Km 및 Vmax를 결정하는 것을 가능하게 한다.
도 5는 여러 농도의 펩티드 억제제 AP의 존재하에서 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드)의 가수분해 반응의 Lineweaver - Burk 선형화(linearization)를 나타낸다.
가로 축은 기질의 농도( 1/[p-NPG]. mol-1)를 나타내고, 세로 축은 속도(1/Vi, μmol-1.min-1)를 나타낸다.
개의 직선은 다음과 같다:
- 채워진 원: 효소 없음
- 빈 원: 50 μM의 AP의 존재하에서 시험
- 채워진 삼각형: 100 μM의 AP의 존재하에서 시험
도 6은 말토오스에 대한 내성의 시험 동안 혈당(즉, 전체 혈당)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 시간(분)을 나타내고, 세로 축은 혈당(mg/dl)을 나타낸다.
도 7은 말토오스에 대한 경구 내성의 시험으로부터 얻어진 안정시의 값에서 뺀 혈당의 최대 값을 나타낸다.
안정시의 값은 150 mg/dl 이다. 기선 혈당치(안정시)는 위내 경로를 통한 1차 투여 후 5분에서 측정했다. 기준으로 대조 조건(말토오스의 공급 전에 투여된 식염 용액)을 고려하여, 평균 기선 혈당은 143 ±4.2 mg/dl 이었다.
가로 축은 여러 펩티드들을 이용하여 시험한 그룹들을 나타내고, 세로 축은 혈당(mg/dl)을 나타낸다.
여러 펩티드들을 이용하여 시험한 그룹들은 다음과 같다:
- Ctrl는 대조군을 나타낸다.
- AP는 AP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
- VAP는 VAP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
- AP+VAP는 AP +VAP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
최고 높이의 변화는 △peak, 즉, 최대 전체 혈당 - 정지 상태(at rest)의 혈당을 나타낸다. 더욱 구체적으로, 이는 사용된 시험된 조건과 관련된 혈당의 최대 변화를 나타낸다. 즉, 혈당의 최대값 - 위내 경로를 통해 1차 투여 5분 전에서 측정한 기저값(baseline)을 나타낸다.
도 8은 시험한 4개의 군(Ctrl, AP, VAP, AP+VAP)의 결과에 대한 안정시의 값에서 뺀 곡선 하 면적을 나타낸다.
가로 축은 여러 펩티드들을 이용하여 시험한 군들을 나타내고, 세로 축은 면적의 값(mg/dl.hour = mg/dl.h)을 나타낸다.
도 9는 염소 유장(goat whey) 유래의 단백질의 가수분해로부터 얻은 저분자량 펩티드를 분별(fractioning) 및 농축(concentrating)하기 위해 사용된 방법을 나타내다.
UF는 한외여과를 나타낸다.
30kDa: 15 min/7500/4℃는 7500g 및 4℃에서 15분간 30KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
10 kDa: 15 min/15000g/4℃는 15000g 및 4℃에서 15분간 10KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
5 kDa: 15 min/15000g/4℃는 15000g 및 4℃에서 15분간 5KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
도 10은 pH를 조절하거나 조절하지 않으면서 효소(플라보자임 또는 프로타멕스)를 이용하여 생성된 단백질 가수분해물의 질량 프로필을 나타낸다.
가로 축은 가수분해물의 크기(더욱 구체적으로는 분자량)를 나타내고, 세로 축은 분류(분자 분획)에 따라 회수한 단백질의 비율을 나타낸다.
여러 분자량 분획은 다음과 같다:
> 30kDa: 질량이 30 kDa 초과인 단백질 및 펩티드.
30 kDa > X > 10 kDa: 질량이 30 내지 10 kDa인 단백질 및 펩티드.
10 kDa > X > 3 kDa: 질량이 10 내지 3 kDa인 단백질 및 펩티드.
< 3 kDa: 질량이 3 kDa 미만인 단백질 및 펩티드.
도 11은
초순수에서 플라보자임에 의해 LC로부터 얻은 가수분해물을 Waters BEH 칼럼 상에서 LC-MS 분석(HPLC-MS)한 결과를 나타낸다.
가로 축은 시간(분)을 나타내고, 세로 축은 세기(mAU [AU = 임의 단위])를 나타낸다.
사례 A는 215 nm에서 UV에 대한 UV 스펙트럼(임의단위(mAU)를 나타낸다;
사례 B는 이온의 수의 완전한 질량 스펙트럼을 나타낸다.
사례 C는 이온 m/z 187의 질량 스펙트럼을 나타낸다.
가로 축은 아카보즈의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 2는 AP 펩티드의 농도에 따른 알파-글루코시다제의 활성의 억제(%)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 AP 펩티드의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 3은 VAP 펩티드의 농도에 따른 알파-글루코시다제의 활성의 억제(%)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 VAP 펩티드의 농도(mM)를 나타내고, 세로 축은 알파-글루코시다제의 억제(%)를 나타낸다.
도 4는 여러 농도의 펩티드 억제제 LKP의 존재하에서 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드)의 가수분해 반응의 Lineweaver - Burk 선형화(linearization)를 나타낸다.
가로 축은 기질의 농도( 1/[p-NPG]. mol-1)를 나타내고, 세로 축은 속도(1/Vi, μmol-1.min-1)를 나타낸다.
4개의 직선은 하기의 억제제 농도를 나타낸다:
- 채워진 원: 억제제 없음
- 빈 원: 5 mM의 LKP의 존재하에서 시험;
- 채워진 삼각형: 6 mM의 LKP의 존재하에서 시험
- 빈 삼각형: 7.5 mM의 LKP의 존재하에서 시험.
이러한 선형화는 역수의 표현에 의해 효소 상수 Km 및 Vmax를 결정하는 것을 가능하게 한다.
도 5는 여러 농도의 펩티드 억제제 AP의 존재하에서 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드)의 가수분해 반응의 Lineweaver - Burk 선형화(linearization)를 나타낸다.
가로 축은 기질의 농도( 1/[p-NPG]. mol-1)를 나타내고, 세로 축은 속도(1/Vi, μmol-1.min-1)를 나타낸다.
개의 직선은 다음과 같다:
- 채워진 원: 효소 없음
- 빈 원: 50 μM의 AP의 존재하에서 시험
- 채워진 삼각형: 100 μM의 AP의 존재하에서 시험
도 6은 말토오스에 대한 내성의 시험 동안 혈당(즉, 전체 혈당)의 변화를 나타낸다.
가로 축은 시간(분)을 나타내고, 세로 축은 혈당(mg/dl)을 나타낸다.
도 7은 말토오스에 대한 경구 내성의 시험으로부터 얻어진 안정시의 값에서 뺀 혈당의 최대 값을 나타낸다.
안정시의 값은 150 mg/dl 이다. 기선 혈당치(안정시)는 위내 경로를 통한 1차 투여 후 5분에서 측정했다. 기준으로 대조 조건(말토오스의 공급 전에 투여된 식염 용액)을 고려하여, 평균 기선 혈당은 143 ±4.2 mg/dl 이었다.
가로 축은 여러 펩티드들을 이용하여 시험한 그룹들을 나타내고, 세로 축은 혈당(mg/dl)을 나타낸다.
여러 펩티드들을 이용하여 시험한 그룹들은 다음과 같다:
- Ctrl는 대조군을 나타낸다.
- AP는 AP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
- VAP는 VAP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
- AP+VAP는 AP +VAP 펩티드를 이용하여 시험한 군을 나타낸다.
최고 높이의 변화는 △peak, 즉, 최대 전체 혈당 - 정지 상태(at rest)의 혈당을 나타낸다. 더욱 구체적으로, 이는 사용된 시험된 조건과 관련된 혈당의 최대 변화를 나타낸다. 즉, 혈당의 최대값 - 위내 경로를 통해 1차 투여 5분 전에서 측정한 기저값(baseline)을 나타낸다.
도 8은 시험한 4개의 군(Ctrl, AP, VAP, AP+VAP)의 결과에 대한 안정시의 값에서 뺀 곡선 하 면적을 나타낸다.
가로 축은 여러 펩티드들을 이용하여 시험한 군들을 나타내고, 세로 축은 면적의 값(mg/dl.hour = mg/dl.h)을 나타낸다.
도 9는 염소 유장(goat whey) 유래의 단백질의 가수분해로부터 얻은 저분자량 펩티드를 분별(fractioning) 및 농축(concentrating)하기 위해 사용된 방법을 나타내다.
UF는 한외여과를 나타낸다.
30kDa: 15 min/7500/4℃는 7500g 및 4℃에서 15분간 30KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
10 kDa: 15 min/15000g/4℃는 15000g 및 4℃에서 15분간 10KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
5 kDa: 15 min/15000g/4℃는 15000g 및 4℃에서 15분간 5KDa 필터 상에서의 여과를 의미한다.
도 10은 pH를 조절하거나 조절하지 않으면서 효소(플라보자임 또는 프로타멕스)를 이용하여 생성된 단백질 가수분해물의 질량 프로필을 나타낸다.
가로 축은 가수분해물의 크기(더욱 구체적으로는 분자량)를 나타내고, 세로 축은 분류(분자 분획)에 따라 회수한 단백질의 비율을 나타낸다.
여러 분자량 분획은 다음과 같다:
> 30kDa: 질량이 30 kDa 초과인 단백질 및 펩티드.
30 kDa > X > 10 kDa: 질량이 30 내지 10 kDa인 단백질 및 펩티드.
10 kDa > X > 3 kDa: 질량이 10 내지 3 kDa인 단백질 및 펩티드.
< 3 kDa: 질량이 3 kDa 미만인 단백질 및 펩티드.
도 11은
초순수에서 플라보자임에 의해 LC로부터 얻은 가수분해물을 Waters BEH 칼럼 상에서 LC-MS 분석(HPLC-MS)한 결과를 나타낸다.
가로 축은 시간(분)을 나타내고, 세로 축은 세기(mAU [AU = 임의 단위])를 나타낸다.
사례 A는 215 nm에서 UV에 대한 UV 스펙트럼(임의단위(mAU)를 나타낸다;
사례 B는 이온의 수의 완전한 질량 스펙트럼을 나타낸다.
사례 C는 이온 m/z 187의 질량 스펙트럼을 나타낸다.
실시예
실시예
1
: 여러 합성 펩티드의 존재하에서 알파-
글루코시다제
활성의
시험관내
(
in vitro
) 억제 시험
물질 및 방법
합성 VW, VY, IY, KY, VY, KW, AP, LKP, GPL, VAP 및 AKK 펩티드의 존재하에서 알파-글루코시다제의 활성의 억제 시험을 하기의 프로토콜에 따라 수행했다(Kang 등, Journal of Medicinal Plants Research 2012, 6: 2850-2856에 기재된 방법에 기초함). 상기 합성 펩티드는 GENOSPHERE Biotechnologies사에 의해 공급되었다.
사용된 알파-글루코시다제는 Saccharomyces cerevisiae 유래의 재조합 알파-글루코시다제(말타아제)이다.
0.2 U/mL의 최종 농도로 0.1 mol/L 인산나트륨 완충액(pH 6.8)에 용해된 20 μL의 알파-글루코시다제를 여러 농도(0.01 내지 50 mmol/L)로 8 μL의 펩티드 또는 아카보즈(Glucor의 상품명으로 Bayer AG사에 의해 시판됨)와 혼합했다. 그 시료를 10%의 DMSO (디메틸 설폭사이드)를 함유하는 탈이온수에서 미리 가용화했다.
여기서, 알파-글루코시다제의 기준 억제제로 간주되는 상업적인 합성 억제제인 아카보즈를 양성 대조군으로 사용했다.
37℃에서 20분간 배양한 후, 2.5 mM 농도의 20 μL의 기질 p-NPG (p-니트로페닐 글루코피라노시드)(위에서 언급한 바와 동일 완충액에서 제조함)를 그 혼합물에 첨가하여 반응을 시작했다.
반응 매질을 37℃에서 30분간 배양한 후 80μL의 0.3M 중탄산 나트륨(Na2CO3) 용액을 첨가하여 반응을 중지시켰다.
형성된 생성물(황색의 p-니트로페닐(p-NP))의 양을 분광분석(410 nm 흡광도, VersaMaxTM,Microplate Reader)을 통해 측정한다.
시험은 96 웰(well) 마이크로플레이트에서 수행했다.
모든 억제 시험은 삼중으로 수행했다.
억제(%)는 하기의 식을 이용하여 계산했다:
억제% = [1 - {(OD 시료분석 - OD 분석 블랭크)/OD 대조분석 - OD 대조 블랭크}] x 100
상기 식에서
OD 시료 분석(sample assay)은 혼합물 "시료 + 효소 + 기질"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 분석 블랭크(assay blank)는 혼합물 "시료 + 완충액"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 대조 분석은 혼합물 "완충액 + 효소 + 기질"에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당하고,
OD 대조 블랭크는 완충액에 대하여 얻은 광학 밀도에 해당한다.
결과
각각의 VW, VY, IY, KY, VY, KW, AP, LKP, GPL, VAP 및 AKK 펩티드는 상기 물질 및 방법 부분에서 기재된 프로토콜에 따라 시험했다.
여러 농도의 이들 펩티드를 이용하여 이들의 IC50, 즉 알파-글루코시다제의 활성의 50%를 억제하는데 필요한 농도를 결정했다.
아카보즈(대조군)의 농도에 따른 억제(%)의 변화가 도 1에 도시되어 있다.
AP 펩티드의 농도 및 VAP 펩티드의 농도에 따른 억제(%)의 변화가 도 2 및 도 3에서 각각 도시되어 있다.
그 펩티드 및 아카보즈의 IC50의 결과가 하기의 표 1에서 기재되어 있다.
펩티드 서열 | α- 글루코시다제에 대한 억제 활성 IC 50 )( mM ) |
아카보즈 | 11.92 ± 1.44 |
미글리톨 | 39 ± 0.96 |
LKP | 7.11 ± 0.20 |
GPL | 4.82 ± 0.15 |
VIY | 억제 없음 |
AKK | 억제 없음 |
VAP | 0.020 ± 0.0002 |
AP | 0.0136 ± 0.001 |
IY | 12.27 ±0.25 |
KY | 10.96 ± 0.1 |
KW | 12.76 ± 0.98 |
VW | 억제 없음 |
VY | 2.7 ± 0.18 |
IY | 12.26 ± 0.25 |
따라서, 특정의 펩티드는 시험관 내에서 α-글루코시다제의 활성의 억제를 나타낸다.
이들 펩티드 중에서, AP 및 VAP 펩티드가 IC50이 각각 13.64 ±0.92 μM 및 20.01 ± 0.21 μM로서 시험된 펩티드들 중에서 가장 높은 억제 활성을 나타내었다.
AP 펩티드의 IC50은 양성 대조군인 아카보즈(IC50=11920 ± 0.444 μM)보다 약 874배 더 낮은 반면, VAP 펩티드의 IC50은 약 595배 더 낮았다.
따라서, 이들 결과는 해양 생성물에 널리 존재하는 VAP, AP, VY, LKP, IY, KY 및 KW 및 GPL 펩티드가 α-글루코시다제, 특히 말타아제를 억제한다는 것을 확인시켜 준다.
그럼에도, LKP, GPL, IY, KY, KW 및 VY 펩티드는 AP 및 VAP 펩티드와 비교하여 약한 알파-글루코시다제 억제제이다. 실제로, IY, KY 및 KW 펩티드는 아카보즈와 유사한 IC50을 갖고, LKP, GPL 및 VY 펩티드는 AP 및 VAP 펩티드와 비교하여 각각 355, 243 및 135배 더 높은 IC50을 갖는다.
실시예 2 : 합성 펩티드에 의한 알파-글루코시다제의 억제의 시험관내 측정 - 시험 번호 2
물질 및 방법
1.6 U/ml의 농도로 0.1M 인산칼륨 완충액(pH 6.8)에 용해된 20 μL의 α-글루코시다제를 여러 농도에서 8 μL의 펩티드 시료 또는 기준 억제제와 혼합한다.
그 시료를, 10% DMSO를 함유하는 milliQ 위터(레퍼런스 472301로 Sigma사로부터 입수가능함)에서 미리 가용화한다.
37℃에서 15 분간 배양한 후, 0.1M 인산칼륨 완충액(pH 6.8)에 20 mM 농도로 용해된 20 μL의 기질 p-NPG를 그 혼합물에 첨가하여 반응을 시작한다.
그 반응 매질을 37℃에서 30 분간 배양한 후 80 μL의 탄산칼륨(Na2CO3)의 1M 용액을 첨가하여 반응을 중지한다.
Fluostar Omega 분광계(BMG Labtech사, 독일)를 이용하여 410 nm에서 흡광도를 측정하여 형성된 생성물(p-니트로페닐)의 양을 측정한다.
모든 억제 시험은 삼중으로 수행한다.
사용된 효소는 S. cerevisiae 유래의 재조합 알파-글루코시다제이다(이는 레퍼런스 G0660-750UN하에서 Sigma사로부터 입수가능한 말타아제이다).
사용된 기질은 4-니트로페닐 α-D-글루코피라노시드(p-NPG) (레퍼런스 N1377하에서 Sigma사로부터 입수가능함)이다.
그 펩티드들은 Genosphere 사로부터 공급되었고 > 95%의 순도를 갖는다.
사용된 억제제는 아카보즈(레퍼런스 A8980하에서 Sigma사로부터 입수가능함), 미글리톨(레퍼런스 M1574하에서 Sigma사로부터 입수가능) 및 보글리보즈(레퍼런스 50359하에서 Sigma사로부터 입수기능)이다.
시험된 펩티드, 아카보즈, 미글리톨 및 보글리보즈(voglibose)의 IC50에 대한 결과가 하기 표 2에서 기재되어 있다.
레퍼런스 /펩티드 서열 | α- 글루코시다제에 대한 억제 활성 | ||
MW (g/ mol ) | ( IC 50 ) ( mmol /l) | ( IC 50 ) ( mg / ml) | |
아카보즈 | 645.6 | 11.92 ± 1.44 | 7.696 |
미글리톨 | 207.22 | 37.475 ± 0.69 | 7.766 |
보글리보즈 | 267.28 | 24.41 ± 0.47 | 0.2673 |
AP | 186 | 0.0136 ± 0.001- | 0.0025 |
VAP | 285 | 0.020 ± 0.0002 | 0.0057 |
SAPLRVY (서열번호 3) | 804 | 1.765 ± 0.18 | 1.4191 |
VAPFPEV (서열번호 4) | 757 | 2.68 ± 0.04 | 2.0288 |
VY | 280 | 2.7 ± 0.18 | 0.7560 |
AVPYQR (서열번호 5) | 732 | 3.19 ± 0.18 | 2.3351 |
VAPG (서열번호 6) | 342 | 4.05 ± 0.09 | 1.3851 |
VGVAPG (서열번호 7) | 498 | 4.59 ± 0.06 | 2.2858 |
GPL | 285 | 4.82 ± 0.15 | 1.3737 |
LKP | 356 | 7.11 ± 0.20 | 2.5312 |
KY | 309 | 10.96 ± 0.1 | 3.3866 |
IY | 294 | 12.26 ± 0.25 | 3.6044 |
KW | 332 | 12.76 ± 0.98 | 4.2363 |
주: MW은 분자량을 나타냄
상기 결과는 AP 및 VAP 펩티드가 글리코시다제의 알려진 억제제들인 3개의 기준물질 아카보즈, 미글리톨 및 보글리보즈와 비교하여 α-글리코시다제를 강하게 억제한다는 것을 확인시켜 준다.
실시예 3 : LKP 및 AP 펩티드의 억제 형태의 시험관내 측정
초기 속도에 기초하여, 억제제 LKP의 각각의 농도에 대한 Lineweaver - Burk 표현(representation)을 확인하고 억제 타입을 결정했다. 합성 LKP 펩티드는 GENOSPHERE Biotechnologies 사에 의해 공급되었다.
그 결과는 도 4에 도시되어 있다.
그 결과에 따르면, LKP 펩티드에 의한 p-NPG 분해의 억제는 경쟁적 타입이다. 모든 직선은 지점 1/Vmax에서 교차한다.
이러한 연구 결과는 LKP 펩티드가 췌장의 α-글루코시다제에 대하여 억제 활성을 갖는다는 것을 나타낸다.
또한, 이러한 연구는 GENOSPHERE Biotechnologies 사에 의해 공급된 AP 펩티드를 이용하여 수행했다.
초기 속도에 기초하여, 억제제 AP의 각각의 농도에 대한 Lineweaver - Burk 표현(representation)을 확인하고 억제 타입을 결정했다.
그 결과는 도 5에 도시되어 있다.
그 결과에 따르면, AP 펩티드에 의한 p-NPG 분해의 억제는 경쟁적 타입이다. 모든 직선은 지점 1/Vmax에서 교차한다.
이러한 연구 결과는 AP 펩티드가 췌장의 α-글루코시다제에 대하여 강한 억제 활성을 갖는다는 것을 나타낸다.
실시예 4 : 여러 합성 펩티드의 존재하에서 알파-글루코시다제 활성의 생체 내 억제의 시험
물질 및 방법
AP 및 VAP 펩티드의 억제 활성 및 혈당 반응에 대한 AP 및 VAP 펩티드의 영향을, db/db 마우스에서 생체 내에서 수크로오스 및 말토오스에 대한 내성의 경구 시험을 이용하여 측정할 수 있다.
그 마우스는 4주령이고, 각각의 마우스는 그 자신의 제어 능력이 있다.
수크로오스 및/또는 말토오스(4 g/kg)에 대한 내성의 5회의 경구 시험을 최소 72 시간 간격으로 각각의 마우스에 대하여 수행한다.
그 순서는 3주의 연구 기간 동안 마우스의 체구성 변화의 가능한 혼동 효과를 배제하도록 결정한다.
5 회의 테스트는 다음과 같다:
대조 테스트(0.9% 식염 용액을 포함);
AP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 테스트;
VAP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 테스트;
AP 펩티드(500 mg/kg의 농도) 및 VAP 펩티드(500 mg/kg의 농도)를 이용한 테스트;
아카보즈(10 mg/kg의 농도)를 이용한 테스트.
수크로오스 또는 말토오스 및 시험 생성물을 0.9% 식염 용액에 희석한 다음, 위 경로를 통해 직접 투여한다.
위 경로를 통한 투여 후 5 분 후, 혈당을 측정하기 위하여 제1 혈액 시료를 꼬리로부터 취한 다음(t = 0), 6개의 다른 시료를 15, 30, 45, 60, 90 및 120 분 후에 취한다.
주요한 평가 기준은 수크로오스 또는 말토오스의 투여 후 2시간의 기간에 걸친 혈당 곡선 하 면적(AUC, area under the curve, 0 내지 120분, 단위: g*min/L)의 측정이다.
상기 언급한 프로토콜의 목적을 위해 사용될 수 있는 알파-글루코시다제는 예를 들어, Saccharomyces cerevisiae 유래의 재조합 알파-글루코시다제(말타아제)일 수 있다.
실시예 5 : 합성 AP 및 VAP 펩티드의 존재하에서 알파-글루코시다제 활성의 생체 내(in vivo) 억제의 시험
AP 및 VAP 펩티드의 억제 활성 및 혈당 반응에 대한 AP 및 VAP 펩티드의 영향은, 유전적 기원의 글루코오스 불내성을 갖는 db/db 마우스에서 생체 내에서 말토오스에 대한 내성의 경구 시험을 이용하여 측정할 수 있다.
그 마우스는 4주령이고, 각각의 마우스는 그 자신의 제어 능력이 있다.
혈당을 일시적으로 증가시키기 위하여 말토오스 투여(2g/kg)를 사용했다.
실험 프로토콜
말토오스(2g/kg)에 대한 내성의 4회의 경구 시험을 최소 48시간의 간격을 두고 각각의 마우스에 대하여 수행했다.
그 순서는 3주의 연구 기간 동안 마우스의 체구성 변화의 가능한 혼동 효과를 배제하도록 결정되었다.
하기의 4개의 시험이 무작위 순서로 수행되었다:
- 대조군 (식염 용액 0.9%);
- AP 펩티드 (500 mg/kg)의 투여;
- VAP 펩티드 (500 mg/kg)의 투여;
- AP (500 mg/kg) + VAP (500 mg/kg) 펩티드의 투여.
말토오스 및 시험 생성물을 0.9% 식염 용액에 희석하여 경구 경로(위내 투여)로 직접 투여했다.
실험 시료
위 경로를 통한 투여 후 5 분 후, 혈당을 측정하기 위하여 첫 번째 혈액 시료를 꼬리로부터 취한 후(t = 0), 5개의 추가의 시료를 15, 30, 60, 90 및 120 분 후에 취했다.
평가 기준
- 주요 기준: 주요한 평가 기준은 수크로오스 또는 말토오스의 투여 후 2 시간의 기간에 걸친 혈당 곡선 하 면적(AUC, area under the curve, 0 내지 120 분, 단위: g*min/L)의 측정이다. 곡선 하 면적이 작을수록, 사용된 펩티드가 더욱 효과적이다. 곡선 하 면적은 도달한 최대 혈당 수준뿐만 아니라 탄수화물의 섭취 후 2 시간에 걸친 혈당 변화의 동적상태(kinetics)를 고려하기 때문에 탄수화물의 경구 섭취에 대한 혈당 반응을 더욱 잘 나타낸다.
- 이차적인 기준: 이차적인 평가 기준은 Cmax 혈당(120분 동안에 측정한 최대 값), △Cmax 혈당 (△Cmax 혈당 = Cmax 혈당 - t0 = 150에서의 혈당값), AUCnet (t0에서의 값에서 감한 혈당값으로부터 계산한 AUC)이다. AUC (area under the curve)는 사다리꼴 방법에 의해 측정되었다. AUCnet의 경우, 측정 시간(2 시간)을 곱한 기선(baseline) 혈당값을 미리 계산한 AUC로부터 감했다.
말토오스에 대한 내성의 시험 동안의 혈당의 변화가 도 6에서 도시되어 있다. 이는 전체 값을 나타낸다(즉, 안정시의 값(resting value)이 감해지는 것으로, "순"값에 대조되는 직접 투여량의 값). 8마리 마우스로 구성된 4개의 군을 이용하여 시험을 수행하고, 결과의 평균값을 이용하여 곡선을 작성했다.
따라서, 단독 또는 조합으로 사용된 AP 및 VAP 펩티드는 시험된 마우스의 혈당을 저하시킬 수 있다.
말토오스에 대한 내성의 경구 시험 동안 안정시의 값(resting value)으로부터 감한 최대 혈당 수준이 도 7에서 도시되어 있다. 예를 들어, AP에 대한 값은 약 280 mg/dl (430-150 = 280, 즉, 최대값 - 위관 영양전 5분에서 측정한 안정시의 값)이다. 이는 약간의 변이성을 나타낼 수 있는 기선 혈당 값과 무관하게 실험 조건의 영향의 더욱 직접적인 입증을 제공할 수 있다.
이들 값은 말토오스에 대한 내성 시험 동안에 얻은 최대 혈당에 대한 AP 펩티드 처리의 유의한 효과를 입증한다.
상기 AP 펩티드의 유의한 효과는 도 8에서 도시된 AUC에 대한 결과를 통해 확인된다.
실제로, AP 펩티드 처리는 말토오스에 대한 내성의 경구 시험 동안에 글루코오스 AUC에 이로운 효과를 나타낸다.
실시예 6 : pH의 조절을 통한 염소의 밀크로부터 유장 단백질(whey protein) 가수분해물의 제조
단백질의 소스
염소의 밀크(80%의 단백질)로부터 분리한 유장 단백질 농축물(Whey Protein concentration: WPC).
사용된 효소
프로타멕스
(
Protamex
)(
EC
번호 3.4.21.14):
이는 Novozymes Corp사의 등록 상표이다. 이 효소는 레퍼런스 P0029하에서 Sigma사로부터 입수가능하다.
이는 프로테아제들(Bacillus licheniformis 유래의 알칼라제 및 Bacillus amyloliquefaciens 유래의 뉴트라제)의 혼합물이다.
상기 효소의 활성은 고체 1g 당 1.5 U이다.
배치 번호(Batch number): 119K1454V.
플라보자임
(
Flavourzymes
):
이는 Novozymes Corp사의 등록 상표이다. 이 효소는 레퍼런스 P6110하에서 사로부터 입수가능하다.
이는 Aspergillus oryzae 유래의 프로테아제/펩티다아제 혼합물이다.
상기 효소의 활성은 500 U/g 이다.
배치 번호:SLBJ3967U
프롤린 특이적
엔도프로테아제
:
이 효소는 Brewers clarex의 상표명하에 DSM사에 의해 시판되고 있다(이 효소는 Aspergillus niger로부터 분리한 것이다). 이 효소는 레퍼런스 E1411 하에서 Sigma사로부터 입수가능하다.
이는 Flavobacterium sp.의 프롤린 특이적 엔도펩티다아제이다. 더욱 구체적으로, 이 효소는 펩티드 서열의 프롤린의 C-말단 결합을 특이적으로 가수분해한다.
효소의 활성은 5 U/mg 이다.
배치 번호: SLBD9700V.
펩신:
이 효소는 레퍼런스 P7000하에서 Sigma사로부터 입수가능하다. 이는 돼지 위점막 유래의 펩신이다.
이 효소의 활성은 고체 1 mg 당 250 U이다.
배치 번호:SLBH3879V.
온도 및 pH의 조절 및 가수분해의 모니터링을 가능하게 하는 Metrohm사의 pH-Stat 718 Stat Titrino Station에서 가수분해를 수행한다. 또한, 이러한 station은 Metrohm사의 728 Stirrer cell을 구비하여, 200 내지 1900 r.p.m에서의 교반이 가능하다.
염소의 밀크 유래의 유장 단백질의 용액은 물에서 5% 건조분에 해당한다(예를 들어, 30 mL 의 초순수에서 1500 mg에 해당한다).
가수분해 전에, 그 용액을 80℃에서 10분간 가열하여 변성하는 단계를 적용한다.
가수분해 반응을 중지하기 위하여, 용액 온도를 15분간 90℃로 상승시켜서 매질에 존재하는 효소를 변성시킨다.
다음에, 그 가수분해물을 분취량(aliquot)들로 나누고 정제 및 분석 전에 -20℃에서 보관한다.
1. 단일 효소에 의한 가수분해의 경우: 플라보자임
그 용액을 50℃까지 가열하고, 그 pH를 6M MNaOH의 첨가에 의해 8로 조절한다. 750 μL의 플라보자임(759μL/30 mL/1500 mg의 WPC, 5% v/w)의 첨가시 가수분해가 시작된다. 0.1M NaOH를 첨가하여 pH를 8로 유지한다.
2. 이중 가수분해의 경우: 프로타멕스 및 펩신
그 용액을 50℃까지 가열하고, 그 pH를 6M MNaOH의 첨가에 의해 8로 조절한다. 60 mg의 프로타멕스(60 mg/30 mL/1500 mg의 WPC,4% w/w)의 첨가시 가수분해가 시작된다. 0.1M NaOH를 첨가하여 pH를 8로 유지한다.
가수분해가 중지되면, pH를 2로 저하시킨 다음, 30 mg의 펩신 (30 mg/30 mL/1500 mg의 WPC, 2% w/w)를 첨가한다. 이때, pH는 0.1M HCl을 첨가하여 조절한다.
실시예 7 : pH 조절이 없이 염소의 밀크로부터 유장 단백질의 가수분해물의 제조
단백질의 소스
염소의 밀크(80%의 단백질)로부터 분리한 유장 단백질 농축물(WPC).
사용된 효소
프로타멕스(Protamex) (레퍼런스 P0029하에서 Sigma사로부터 입수가능함)(60 mg/30 mL/1500 mg의 WPC, 4% w/w) 또는 플라보자임(레퍼런스 P6110하에서 Sigma사로부터 입수가능함) (750 μL/30 mL/1500 mg의 WPC, 5% v/w).
pH 8.0 및 50 mM 몰 농도에서 인산칼륨 완충액 또는 초순수에서 가수분해를 수행한다.
염소의 밀크 유래의 유장 단백질의 용액은 완충액 또는 초순수에서 5%의 건조분에 해당한다.
가수분해 전에 그 용액을 80℃에서 10분간 가열하여 변성하는 단계를 적용한다.
다음에, Radley Tech Carousel 6 지지체들(이들은 Radley사가 제조한 통상적인 반응 스테이션임)상에서 가수분해를 수행하면서, 매질의 내부 온도를 50℃로 조절하고 600 rpm에서 교반한다.
가수분해 반응을 중지하기 위하여, 용액 온도를 15분간 90℃로 상승시켜서 매질에 존재하는 효소를 변성시킨다.
다음에, 그 가수분해물을 분취량(aliquot)들로 나누고 정제 및 분석 전에 -20℃에서 보관한다.
실시예 8 : 염소의 밀크 유래의 유장 단백질 가수분해물의 분별 분리
위에서 제조한 가수분해물(실시예 6 및 7)을 일련의 분별 과정에 처하게 하여 표적 저분자량 펩티드를 농축한다.
첫 번째 원심분리 단계는 가수분해되지 않지만 펠릿에 함유되어 있는 고분자량 단백질을 제거함에 목적이 있다.
다음에, 30 내지 3 kDa의 콧 오프를 이용한 일련의 연속적인 한외여과를, 가수분해된 단백질을 함유하는 상등액에 적용한다. 그 한외여과는 Millipore사의 레퍼런스 Amicon Ultra의 원심분리 장치(2 mL, 30, 10 및 3 kDa의 컷오프)를 이용하여 수행한다. 사용된 원심분리기는 Fisher Bioblock Scientific Sigma 3-18K - 3-16K 모델이다.
사용된 방법은 도 9에서 도시되어 있다.
각각의 중간 단계에서, 투과물, 잔류물, 펠릿 및 상등액을 분취량으로 나누고 동결건조한다.
원심분리의 결과로 두 개의 분획을 얻는다: 펠릿(튜브의 바닥부에서 펠릿), 및 상등액(액체 분획).
한외여과 결과, 잔류물 및 투과물이 얻어진다.
잔류물은 막 분리 기법에 대하여 사용된 용어로서, 여과 동안에 잔류한 입자를 설명한다. 잔류물의 반대는 투과물이다.
잔류물은 비여과물이라고도 부른다.
투과물은 막을 이용하여 펩티드를 제거시킨 액체이다. 투과물은 여과물이라고도 부른다.
다음에, 시료를 분석 전에 -20℃에서 보관한다.
실시예 9 : 염소의 밀크 유래의 유장 단백질 가수분해물의 질량 프로필의 확인
미리 제조한 가수분해물(실시예 6 및 7)에 대한 각각의 분별 분리 단계에서, 단백질의 잔여량을 BCA 방법(BiCinchoninic acid Assay)을 통해 측정했다. 이러한 정량은 단백질 가수분해물의 질량 프로필을 측정하는 것을 가능하게 한다.
시약
사용된 시약은 비신코닌산(레퍼런스 B9643하에서 Sigma사로부터 입수가능함), 황산구리(II)(레퍼런스 C2284하에서 Sigma사로부터 입수가능함), BSA (bovine serum albumin) (레퍼런스 A7888하에서 Sigma사로부터 입수가능함)이다.
프로토콜
96 웰 플레이트에서, 25:0.5 (V:V) 비율의 비신코닌산: 황산구리(II) 혼합물에 해당하는 200 μL의 BCA 시약을 25 μL의 시료에 첨가한다.
농도를 결정하기 위하여, 표준 범위의 BSA를 제조하고 0 내지 0.6 mg/mL의 농도에서 시험한다. 시료가 첨가되면, 37℃에서 30분간 반응을 수행한 다음, 526 nm에서 OD (광학 밀도)를 측정한다.
그 결과는 도 10에서 도시되어 있다.
프러타멕스 대신에 플라노자임을 사용하면, 3kDa 미만의 펩티드를 더욱 높은 비율로 얻는 것이 가능하다.
더욱 구체적으로, pH를 조절하지 않고 플라보자임을 사용하는 것은 3 kDa 미만의 표적 분자량의 펩티드를 가장 많은 양으로 분별 후에 얻은 것을 가능하게 하는 가수분해 방법이다.
이와 대조로, 완충액과 프로마멕스 효소만을 사용하면, 3kDa 미만의 펩티드를 25%로 얻는 것이 가능하다. 따라서, 이러한 프로토콜은 저분자량의 펩티드를 방출하는데 적당한 것으로 보이지 않는다.
실시예 10 : 염소 밀크 유래의 유장 단백질 가수분해물에서 AP 펩티드의 동정
1.
HPLC
-
MS
분석에 의한 합성
AP
펩티드의 특성
C18 Prontosil 칼럼(250 x 4 mm, 2.0μm) 또는 Waters Xbridge BEH130 C18 칼럼 (5μm, 4.6x250 mm) 및 이중 검출(215 nm에서 UV) 및 질량 분광분석(MS-ion trap, 양성 스캔 방식의 전자분무 타입의 이온화)를 이용하여 Agilent analytical HPLC (1100 LC)를 통해 동정을 수행했다.
MS 조건은 다음과 같다: 스캔: 60 내지 600 m/z; 표적 질량 (m/z): 187, 소스 온도: 300℃; 질소 유속: 10L/min. 구배는 두 개의 용매를 이용한다: 0.1%의 TFA (트리플루오로아세트산)과 함께 milliQ 워터로 구성되는 용매 A, 및 0.1%의 TFA와 함께 아세토니트릴로 구성되는 용매 B. 구배는 1%의 B에서 시작되고, 55분에서 30%에 도달한 다음, 60분에서 50%, 끝으로 65분에서 100%에 도달한 다음, 75분에서 1%로 복귀된다.
Genosphere 유래의 AP 펩티드(순도: 95% 초과)를 분석하여 기준 질량 스펙트럼 외에도 UV 및 질량에 대한 머무름 시간을 얻는다.
C18 Prontosil 칼럼에서 분리를 수행하는 경우, 순수한 AP 펩티드는 3.4 분의 체류시간 및 그의 질량 스펙트럼에서 두 개의 특징적인 m/z 피크(187 및 116)를 갖는다. 상기 187 단편은 MH+에 해당하고, 209는 MNa+에 해당하고, 116은 C-말단 프롤린에 대한 펩티드의 단편화에 해당한다.
C18 Waters BEH 칼럼에서 분리를 수행하는 경우, 순수한 AP 펩티드는 10.5 분의 머무름 시간 및 그의 질량 스펙트럼에서 두 개의 특징적인 m/z 피크(187 및 116)를 갖는다. 상기 187 단편은 MH+에 해당하고, 209는 MNa+에, 373은 2MH+에, 395은 2MNa+에, 그리고 116은 C-말단 프롤린에 대한 펩티드의 단편화에 해당한다.
2.
플라보자임을
이용하여 얻은
가수분해물에서
AP
펩티드의
동정
pH를 조절하거나 조절하지 않으면서 플라보자임 효소를 이용하여 실시예 6.1 및 7에서 제조한 가수분해물을 C18 Waters BEH 칼럼 상에서 HPLC-MS를 이용하여 분석하며, 이때 AP 펩티드는 10.5분에 근접하는 머무름 시간을 갖는다. 도 11은 UV 및 질량 스펙트럼 외에도 가수분해물의 187(AP의 MH+)의 표적 질량/전하에 대한 추출 이온 크로마토그램을 도시한다.
EIC187에 근거하여, 11분 정도의 표준 AP 펩티드(즉, 화학적 합성으로부터 얻은 순수한 AP의 분자)에 해당하는 머무름 시간을 갖는 주요한 피크가, pH를 조절하거나 조절하지 않는 플라보자임을 이용한 가수분해 동안에 확인된다. 이러한 피크의 질량 스펙트럼의 분석 결과, AP 펩티드의 특이적인 마커(m/z=187; 116; 373)가 확인되어, 이러한 가수분해물에서 그 펩티드의 존재가 확인된다. 두 번째 피크가 EIC에 존재하지만, 표준 PA 펩티드(즉, 화학적 합성으로부터 얻은 순수 PA의 분자)에 해당하는 7분 정도의 머무름 시간을 갖는다. 이러한 피크의 질량 스펙트럼의 분석 결과, PA 펩티드의 특이적 마커(m/z=187; 90; 373)가 확인된다.
187의 질량을 갖는 두 개의 펩티드가 있다. 즉, 요구된 AP 펩티드 및 PA 펩티드.
이러한 분석 결과는 pH를 조절하거나 조절하지 않으면서 플라보자임을 이용하는 가수분해 프로토콜이 염소의 유장 단백질 농축물로부터 AP 펩티드를 뱅출시킬 수 있다는 것을 확인시켜 준다.
3.
프로타멕스
/펩신 쌍을 이용하여 얻은
가수분해물에서
AP
펩티드의 동정
다음에, 실시예 6.2에서 얻은 가수분해물을, Prontosil 칼럼 상에서 HPLC-MS를 이용하여 분석하며, 이때 AP 펩티드는 3.5 분 정도의 머무름 시간을 갖는다. 프로타멕스를 이용한 첫 번째 가수분해 단계 및 이후의 펩신을 이용한 두 번째 가수분해 단계 후 187(AP의 MH+)의 표적 질량/전하에 대한 추출 이온 크로마토그램을 측정한다.
프로타멕스를 이용한 가수분해 후, 187의 m/z를 포함하는 주요한 피크가 16분 정도의 머무름 시간 동안 확인된다. 이러한 머무름 시간은 더욱 큰 펩티드에 해당한다. 펩신의 작용 후, 187 질량의 AP 펩티드가 3.5분에서 가수분해물에서 확인된다.
이러한 분석 결과는 두 개의 효소 제제(즉, 프로타멕스 및 이후의 펩신)을 이용한 가수분해 프로토콜이 염소 유장 단백질 농축물로부터 AP 펩티드를 방출시킬 수 있다는 것을 확인시켜 준다.
실시예 11 : AP 펩티드를 함유하는 가수분해물을 제조하기 위한 단백질의 선택
AP 서열(적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 AP 단위체를 포함하거나 그러한 것으로 구성되는 것)을 갖는 모든 단백질들이 본 발명에서 사용될 수 있고, 특히 하기의 서열을 갖는 단백질들이 사용될 수 있다.
1)
밀크
단백질 (암소, 암말,
암양
)
a
/
베타-락토글로불린(소의
밀크
)
Uniprot Data: P02754
1 AP, 178 AA, 19883 Da
MKCLLLALAL TCGAQALIVT QTMKGLDIQK VAGTWYSLAM AASDISLLDA
QSAPLRVYVEELKPTPEGDLEILLQKWENGECAQKKIIAEKTKIPAVFKI
DALNENKVLV LDTDYKKYLL FCMENSAEPE QSLACQCLVR TPEVDDEALE
KFDKALKALP MHIRLSFNPT QLEEQCHI (서열번호 8)
b/ 알파-
S1
-
카제인
(소의
밀크
)
Uniprot Data: P02754
1 VAP를 포함하는 2 AP, 214 AA, 24529 Da
MKLLILTCLV AVALARPKHP IKHQGLPQEV LNENLLRFFVAPFPEVFGKE
KVNELSKDIG SESTEDQAME DIKQMEAESI SSSEEIVPNS VEQKHIQKED
VPSERYLGYL EQLLRLKKYK VPQLEIVPNS AEERLHSMKE GIHAQQKEPM
IGVNQELAYF YPELFRQFYQ LDAYPSGAWY YVPLGTQYTD APSFSDIPNP
IGSENSEKTT MPLW (서열번호 9)
c/ 베타-
카제인
(소의
밀크
)
Uniprot Data: P02666
1 AP, 214 AA, 24529 Da
MKVLILACLV ALALARELEE LNVPGEIVES LSSSEESITR INKKIEKFQS
EEQQQTEDEL QDKIHPFAQT QSLVYPFPGP IPNSLPQNIP PLTQTPVVVP
PFLQPEVMGV SKVKEAMAPKHKEMPFPKYPVEPFTESQSLTLTDVENLHL
PLPLLQSWMH QPHQPLPPTV MFPPQSVLSL SQSKVLPVPQ KAVPYPQRDM
PIQAFLLYQE PVLGPVRGPF PIIV (서열번호 10)
d/ 락토페린 (소의
밀크
)
Uniprot Data: P24627
1 VAP를 포함하는 5 AP, 708 AA, 78056 Da
MKLFVPALLS LGALGLCLAAPRKNVRWCTISQPEWFKCRRWQWRMKKLGA
PSITCVRRAF ALECIRAIAE KKADAVTLDG GMVFEAGRDP YKLRPVAAEI
YGTKESPQTH YYAVAVVKKG SNFQLDQLQG RKSCHTGLGR SAGWIIPMGI
LRPYLSWTES LEPLQGAVAK FFSASCVPCI DRQAYPNLCQ LCKGEGENQC
ACSSREPYFG YSGAFKCLQD GAGDVAFVKE TTVFENLPEK ADRDQYELLC
LNNSRAPVDAFKECHLAQVPSHAVVARSVDGKEDLIWKLLSKAQEKFGKN
KSRSFQLFGS PPGQRDLLFK DSALGFLRIP SKVDSALYLG SRYLTTLKNL
RETAEEVKAR YTRVVWCAVG PEEQKKCQQW SQQSGQNVTC ATASTTDDCI
VLVLKGEADA LNLDGGYIYT AGKCGLVPVL AENRKSSKHS SLDCVLRPTE
GYLAVAVVKK ANEGLTWNSL KDKKSCHTAV DRTAGWNIPM GLIVNQTGSC
AFDEFFSQSC APGADPKSRLCALKAGDDQGLDKCVPNSKEKYYGYTGAFR
CLAEDVGDVA FVKNDTVWEN TNGESTADWA KNLNREDFRL LCLDGTRKPV
TEAQSCHLAVAPNHAVVSRSDRAAHVKQVLLHQQALFGKNGKNCPDKFCL
FKSETKNLLF NDNTECLAKL GGRPTYEEYL GTEYVTAIAN LKKCSTSPLL
EACAFLTR (서열번호 11)
2)
섬유상
단백질 (엘라스틴, 콜라겐,
악틴
)
a
/
악틴
(대서양 연어)
Uniprot Data: B5XFZ3
1 VAP를 포함하는 4 AP, 376 AA, 41584 Da
MVEDEVAALV IDNGSGMCKS GFAGDDAPRAVFPSIVGRPRHVGIMVGMGQ
KDSYVGDEAQ SKRGILSLKY PIDHGIVTNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE
EHPVLLTEAPLNPKNNREKMTQIMFETFNSPAMYVAIQAVLSLYASGRTT
GIVLDSGDGV THTVPIYEGY ALPHAVLRLD LAGRDLTDYL MKVLTERGYS
FTTTAEREIV RDVKEKLCYV ALDYTNELAV AGSSSSLEKS YELPDGQVIT
IGSERFRCPE ALFQPALIGM EAVGIHETAY NSIMKCDVDI RKDLYANTVL
SGGSTMFSGI ADRMQKEVSA LAPTTMKIKIISPPERKYSVWIGGSILASL
STFQQMWISK MEYDESGPAI VHRKCF (서열번호 12)
b/ 콜라겐
알파2
(I) (
Oncorhynchusketa
, 북태평양 연어)
Uniprot Data: Q8UUJ4
8 AP, 1352 AA, 126443 Da
MLSFVDNRIL LLLAVTSLLA SCQSGPRGAK GPRGDRGPQG PNGRDGKAGL
PGVAGPPGPP GLGGNFAAQF DGGKGSDPGP GPMGLMGSRG PNGPPGSPGP
QGFTGHAGEP GEPGQTGSIG ARGPTGSAGK PGEDGNNGRP GKPGDRGGPG
TQGARGFPGT PGLPGMKGHR GYNGLDGRKG ESGTAGAKGE TGAHGANGTP
GPAGSRGLNG ERGRAGPAGP AGARGADGST GPAGPAGPLG AAGPPGFPGA
PGPKGEIGGA GSNGPSGPQG GRGEPGINGA VGPVGPVGNP GNNGINGAKG
AAGLPGVAGAPGFPGPRGGPGPQGPQGSTGARGLGGDPGPSGQKGDSGAK
GEPGHSGVQG AAGPAGEEGK RGSTGEAGAT GPAGLRGARG GAGTRGLPGL
EGRGGPIGMP GARGATGPAG IRGAPGDAGRAGESGLTGARGLPGNSGQGG
PPGKEGPSGA AGLDGRTGPP GPTGPRGQPG NIGFPGPKGP GGEAGKGGDK
GPTGATGLRG GPGADGNNGAPGPAGVVGNAGEKGEQGPSGAPGFQGLPGP
AGPAGEAGKA GNQGMPGDQG LPGPAGVKGE RGNSGPAGSA GSQGAIGARG
PAGTPGPDGG KGEPGSVGIV GAAGHQGPGG MPGERGAGGT PGPKGEKGEG
GHRGLEGNMG RDGARGAAGP SGPPGPSGAN GEKGESGSFG PAGPAGLRGP
SGERGEGGPA GPPGFAGPPG SDGQSGPRGE KGPAGGKGDV GPAGPAGPSG
QSGPSGASGP AGPPGGRGDA GPSGLTGFPG AAGRVGGPGP AGISGPPGSA
GPAGKDGPRG LRGDAGPGGP QGEQGVVGPA GIAGDKGPSG EGGPPGAPGT
AGPQGVLGPS GFVGLPGSRG DKGLPGGPGA VGEPGRLGPA GASGPRGPSG
NIGMPGMTGT QGEAGREGNS GNDGPPGRPG AAGFKGDRGE PGSPGALGSS
GQPGPNGPAG SAGRPGNRGE SGPTGNGGPV GAAGARGAPGPAGPRGEKGG
AGEKGDRGMK GLRGHGGLQG MPGPNGPSGE TGSAGITGPA GPRGPAGPHG
PPGKDGRAGG HGAIGPVGHR GPPGHLGPAG PPGSPGLPGP AGPAGGGYDQ
SGGYDEYRAD QPSLRAKDYE VDATIKSLNS QIENLLTPEG SKKNPARTCR
DIRLSHPEWS SGFYWIGPNQ GCIADAIKAY CDFSTGHTCI HPHPESIARK
NWYRSSENKK HVWFGETING GTEFAYNDET LSPQSMATQL AFMRLLANQA
TQNITYHCKN SVAYMDGENG NLKKAVLLQG SNDVELRAEG NSRFTFNVLE
DGCTRHTGQW SKTVIEYRTN KPSRLPILDI APLDIGEADQEFGLDIGPVC
FK (서열번호 13)
c/ 콜라겐
알파1
(
II
) 서열 (소)
Uniprot Data: P02459
21 AP, 1487 AA, 141828 Da
QMAGGFDEK AGGAQMGVMQ GPMGPMGPRG PPGPAGAPGP QGFQGNPGEP
GEPGVSGPMGPRGPPGPPGK PGDDGEAGKP GKSGERGPPG PQGARGFPGT
PGLPGVKGHR GYPGLDGAKGEAGAPGVKGE SGSPGENGSP GPMGPRGLPG
ERGRTGPAGA AGARGNDGQP GPAGPPGPVGPAGGPGFPGA PGAKGEAGPT
GARGPEGAQG PRGEPGTPGS PGPAGAAGNP GTDGIPGAKGSAGAPGIAGA
PGFPGPRGPP GPQGATGPLG PKGQTGEPGI AGFKGEQGPK GEPGPAGPQG
APGPAGEEGK RGARGEPGGA GPAGPPGERG APGNRGFPGQ DGLAGPKGAP
GERGPSGLAGPKGANGDPGR PGEPGLPGAR GLTGRPGDAG PQGKVGPSGA
PGEDGRPGPP GPQGARGQPGVMGFPGPKGA NGEPGKAGEK GLPGAPGLRG
LPGKDGETGA AGPPGPAGPA GERGEQGAPGPSGFGGLPGP PGPPGEGGKP
GDGGVPGEAG APGLVGPRGE RGFPGERGSPGSQGLQGARGLPGTPGTDGP
KGAAGPAGPP GAQGPPGLQG MPGERGAAGI AGPKGDRGDV GEKGPEGAPG
KDGGRGLTGP IGPPGPAGAN GEKGEVGPPG PAGTAGARGA PGERGETGPP
GPAGFAGPPGADGQPGAKGE QGEAGQKGDA GAPGPQGPSG APGPQGPTGV
TGPKGARGAQGPPGATGFPGAAGRVGPPGS NGNPGPPGPP GPSGKDGPKG
ARGDSGPPGR AGDPGLQGPA GPPGEKGEPGDDGPSGPDGP PGPQGLAGQR
GIVGLPGQRG ERGFPGLPGP SGEPGKQGAP GASGDRGPPGPVGPPGLTGP
AGEPGREGSP GADGPPGRDG AAGVKGDRGE TGAVGAPGAP GPPGSPGPAG
PIGKQGDRGE AGAQGPMGPA GPAGARGMPG PQGPRGDKGE TGEAGERGLK
GHRGFTGLQGLPGPPGPSGD QGASGPAGPS GPRGPPGPVG PSGKDGANGI
PGPIGPPGPR GRSGETGPAGPPGNPGPPGP PGPPGPGIDM SAFAGLGQRE
KGPDPLQYMR ADEAAGNLRQ HDAEVDATLKSLNNQIESLR SPEGSRKNPA
RTCRDLKLCH PEWKSGDYWI DPNQGCTLDA MKVFCNMETGETCVYPNPAS
VPKKNWWSSK SKDKKHIWFG ETINGGFHFS YGDDNLAPNT ANVQMTFLRL
LSTEGSQNIT YHCKNSIAYL DEAAGNLKKA LLIQGSNDVE IRAEGNSRFT
YTVLKDGCTKHTGKWGKTMI EYRSQKTSRL PIIDIAPMDI GGPEQEFGVD IGPVCFL
(서열번호 14)
d/ 엘라스틴 (소)
Uniprot Data: F1NOH9
2 VAP를 포함하는 9 AP, 805 AA, 72317 Da
MAGLTAAARR PGVLLLLLCI LQPSQPGGVP GAVPGGVPGG VFFPGAGLGG
LGVGALGPGV KPAKPGVGGL AGPGLGAGLG ALPGAFPGAL VPGGPAGAAA
AYKAAAKAGA AGLGVGGIGG VGGLGVSTGA VVPQLGAGVG AGVKPGKVPG
VGLPGVYPGG VLPGAGARFP GIGVLPGVPT GAGVKPKAPGGGGAFAGIPG
VGPFGGQQPG VPLGYPIKAPKLPGGYGLPYSTGKLPYGFGPGGVAGAAGK
AGYPTGTGVG PQAAAAAAKA AAKLGAGGAG VLPGVGVGGA GIPGAPGAIP
GIGGIAGVGAPDAAAAAAAAAKAAKFGAAGGFPGVGVPGVGVPGVGVPGV
GVPGVGVPGV GVPGVGVPGV GVPGVGVPGV GVPGVGVPGA VSPAAAAKAA
AKAAKFGARG GVGVGGIPTF GVGPGGFPGI GDAAAAQAAA AAKAAKIGAG
GVGALGGLVP GAPGAIPGVPGVGGVPGVGIPAAAAAKAAAKAAQFGLGPG
VGVAPGVGVVPGVGVVPGVGVAPGIGLGPGGVIGAGVPAAAKSAAKAAAK
AQFRAAAGLP AGVPGLGVGV GVPGLGVGVG VPGLGVGAGV PGLGAVPGTL
AAAKAAKFGP GGVGALGGVG DLGGAGIPGG VAGVGPAAAA AAAKAAVQLV
PKHRNPHAGL GHTISWPPWP PFPRPIAVPY VRRLPPPPYW EQPSCSCGIH
PPICPSVRPS LSWFGRPAPLAGWAPPPSTWLTCHGSLGPASTPSHTPLRR
GPEPLGVKSC TSWGRRNLRP NLDLPPRSTV SPSPPRATVL QSISPPPRPS
LCVSL (서열번호 15)
3) 난 단백질(Egg protein)
a
/
오보트랜스페린
(암탉의 알)
Uniprot Data: P02789
5 AP, 705 AA, 75828 Da
MKLILCTVLS LGIAAVCFAAPPKSVIRWCTISSPEEKKCNNLRDLTQQER
ISLTCVQKATYLDCIKAIANNEADAISLDGGQAFEAGLAPYKLKPIAAEV
YEHTEGSTTSYYAVAVVKKGTEFTVNDLQGKTSCHTGLGRSAGWNIPIGT
LLHRGAIEWEGIESGSVEQAVAKFFSASCVPGATIEQKLCRQCKGDPKTK
CARNAPYSGYSGAFHCLKDGKGDVAFVKHTTVNENAPDQKDEYELLCLDG
SRQPVDNYKTCNWARVAAHAVVARDDNKVEDIWSFLSKAQSDFGVDTKSD
FHLFGPPGKKDPVLKDLLFKDSAIMLKRVPSLMDSQLYLGFEYYSAIQSM
RKDQLTPSPRENRIQWCAVGKDEKSKCDRWSVVSNGDVECTVVDETKDCI
IKIMKGEADAVALDGGLVYTAGVCGLVPVMAERYDDESQCSKTDERPASY
FAVAVARKDSNVNWNNLKGKKSCHTAVGRTAGWVIPMGLIHNRTGTCNFD
EYFSEGCAPGSPPNSRLCQLCQGSGGIPPEKCVASSHEKYFGYTGALRCL
VEKGDVAFIQHSTVEENTGGKNKADWAKNLQMDDFELLCTDGRRANVMDY
RECNLAEVPTHAVVVRPEKANKIRDLLERQEKRFGVNGSEKSKFMMFESQ
NKDLLFKDLTKCLFKVREGTTYKEFLGDKFYTVISSLKTCNPSDILQMCS
FLEGK(서열번호 16)
4) 식물성 단백질
a
/
레구민
A(
Pisumsativum
, 완두콩 단백질)
Uniprot Data: P02857
1 AP, 517 AA, 58805 Da
MAKLLALSLS FCFLLLGGCF ALREQPQQNE CQLERLDALE PDNRIESEGG
LIETWNPNNK QFRCAGVALS RATLQRNALR RPYYSNAPQEIFIQQGNGYF
GMVFPGCPET FEEPQESEQG EGRRYRDRHQ KVNRFREGDI IAVPTGIVFW
MYNDQDTPVI AVSLTDIRSS NNQLDQMPRR FYLAGNHEQE FLQYQHQQGG
KQEQENEGNN IFSGFKRDYL EDAFNVNRHI VDRLQGRNED EEKGAIVKVK
GGLSIISPPE KQARHQRGSR QEEDEDEEKQ PRHQRGSRQE EEEDEDEERQ
PRHQRRRGEE EEEDKKERGG SQKGKSRRQG DNGLEETVCT AKLRLNIGPS
SSPDIYNPEA GRIKTVTSLD LPVLRWLKLS AEHGSLHKNA MFVPHYNLNA
NSIIYALKGR ARLQVVNCNG NTVFDGELEA GRALTVPQNY AVAAKSLSDR
FSYVAFKTND RAGIARLAGT SSVINNLPLD VVAATFNLQR NEARQLKSNN
PFKFLVPARE SENRASA (서열번호 17)
실시예 12: 플라보자임에 의한 완두콩 단백질, 어류 젤라틴 및 소 젤라틴의 가수분해물의 제조
단백질의 출처
완두콩 단백질(de Roquette사로부터 Nutralis로부터 입수가능함), 어류 젤라틴(Sigma사로부터 입수가능함), 소 젤라틴(Sigma사로부터 입수가능함).
사용된 효소
플라보자임(레퍼런스 P6110하에서 Sigma사로부터 입수가능함)(750 μL/30 mL/1500 mg의 WPC, 5% v/w).
가수분해 전에, 80℃에서 10 분간 단백질 용액(초순수에서 5%의 건조분)을 가열하여 변성하는 단계를 적용한다.
다음에, Radley Tech Carrousel 6 지지체 상에서 플라보자임에 의한 효소적 가수분해를 수행하면서 매질의 내부 온도를 50℃로 조절하고 600 rpm으로 교반한다.
6 시간 후 반응을 중지하기 위하여, 용액 온도를 15분간 90℃로 상승시켜서 매질에 존재하는 효소를 변성시킨다. 다음에, 그 가수분해물을 분취량으로 나누고 분별 및 분석 전에 -20℃에서 보관한다.
플라보자임 효소를 이용하여 제조한 가수분해물을 C18 Waters BEH 칼럼 상에서 HPLC-MS를 이용하여 분석한다.
도 11은 215 nm에서의 UV 검출(A), 전체 이온의 질량 검출(B), AP 및 PA의 이온 m/z 187 특징에 선택적인 질량 검출(C)을 이용하여 얻은 HPLC-MS 크로마토그램을 도시한다.
실시예 13 : AP 및/또는 VAP 단위체를 함유하는 단백질에 대한 서모리신(Thermolysin) 타입 프로테아제의 가설적인 작용
1/ 베타-락토글로불린(소의
밀크
) P02754에 대한
서모리신(Thermolysin)의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 3에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
187.1077 | AP | 231.1703 | VL |
189.1234 | AV | 231.1703 | LV |
203.1390 | AL | 237.0904 | AM |
203.1390 | LA | 237.0904 | MA |
218.1135 | AQ | 245.1860 | LL |
219.1339 | IS | 245.1860 | LI |
219.1339 | LS | 245.1860 | IL |
221.0954 | AM | 245.1860 | II |
221.0954 | MA | 247.1288 | LD |
229.1547 | IP | 247.1288 | ID |
229.1547 | LP | 248.1241 | AGT |
2/알파-
S1
-
카제인
(소의
밀크
)
P02754
에 대한
서모리신(Thermolysin)의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 4에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
187.1077 | AP | 203.1390 | LA |
189.1234 | VA | 215.1390 | VP |
189.1234 | AV | 231.1703 | LV |
189.1234 | LG | 245.1860 | LL |
189.1234 | IG | 245.1860 | LI |
189.1234 | MK | 247.1111 | MP |
203.1390 | AL | 247.1288 | LD |
3/알파-
S1
-
카제인
(소의
밀크
)
P02666
에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 5에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
189.1234 | VA | 219.1339 | LS | 237.0904 | AM |
189.1234 | MK | 221.0954 | AM | 237.1234 | AF |
193.0641 | AC | 223.0747 | MG | 245.1860 | LI |
203.1390 | AL | 229.1547 | LP | 245.1860 | IL |
203.1390 | LA | 231.1703 | VL | 245.1860 | LL |
207.0798 | MG | 231.1703 | LV | 245.1860 | II |
215.1390 | VP | 231.1703 | IV | 246.1448 | LN |
217.1547 | VV | 233.1496 | LT | 246.1812 | MKV |
247.1111 | MP | 249.1267 | VM |
4/락토페린 (소의 밀크 )P24627에 대한 서모리신의 작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 6에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
187.1077 | AP | 229.1547 | IP | 245.1860 | LL |
189.1234 | VA | 231.1703 | VL | 246.1448 | LN |
189.1234 | AV | 231.1703 | IV | 246.1561 | AR |
189.1234 | LG | 231.1703 | LV | 246.1812 | VK |
189.1234 | MK | 233.1132 | VD | 249.1267 | MV |
191.1026 | AT | 233.1496 | LT | 223.0747 | MG |
193.0641 | AC | 235.1111 | LC | 223.1077 | FG |
203.1390 | AL | 237.1234 | AF | 227.1139 | AH |
203.1390 | AI | 237.1234 | FA | 207.0798 | MG |
203.1390 | LA | 239.1026 | YG | 215.1390 | VP |
204.0979 | AN | 244.1292 | APG | 217.1547 | VV |
205.0819 | AD | 245.1860 | LI | 227.1139 | AH |
218.1135 | AQ | 246.1812 | VK | 219.1339 | LS |
218.1499 | AK | 249.1267 | MV | 223.1077 | FG |
219.0975 | AE | 223.0747 | MG | 219.1339 | VT |
5/
악틴
(대서양 연어) B5XFZ3에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 7에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
161.0921 | AA | 215.1390 | VP |
175.1077 | VG | 219.1339 | LS |
177.0870 | AS | 221.0954 | AM |
187.1077 | AP | 231.1703 | VL |
189.1234 | VA | 231.1703 | LV |
189.1234 | AV | 231.1703 | IV |
189.1234 | IG | 233.1132 | VD |
203.1390 | AL | 233.1496 | IT |
203.1390 | AI | 235.1111 | LC |
203.1390 | LA | 245.1860 | IL |
205.1183 | VS | 246.1448 | AVG |
215.1390 | VP | 247.1288 | LD |
6/ 콜라겐
알파2
(I) (
Oncorhynchus
keta
, 북대서양 연어)
Q8UUJ4
에 대한
서
모리신의 작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 8에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
175.1077 | VG | 223.1077 | FG |
187.1077 | AP | 229.1547 | LP |
189.1234 | VA | 231.1703 | VL |
189.1234 | AV | 233.1132 | VD |
189.1234 | IG | 233.1496 | IT |
189.1234 | LG | 234.1084 | AGS |
191.1026 | AT | 237.1234 | FA |
203.1390 | LA | 237.1234 | AF |
205.0819 | AD | 244.1292 | AGP |
207.0798 | MG | 244.1292 | APG |
218.1135 | AQ | 245.1860 | IL |
218.1135 | AAG | 245.1860 | LL |
219.1339 | MLS | 246.1448 | VAG |
219.1339 | LS | 246.1448 | AGV |
221.0954 | VC | 246.1448 | VGA |
247.1288 | LD | 246.1448 | IGG |
248.1241 | ATG | 247.1288 | VE |
7/ 콜라겐 알파(
II
) 서열 (소)
P02459
에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 9에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
175.1077 | VG | 229.1547 | LP |
177.0870 | AS | 233.1132 | VD |
187.1077 | AP | 233.1496 | IT |
191.1026 | AT | 237.0904 | MS |
203.1390 | AL | 237.1234 | AF |
203.1390 | IA | 244.1292 | APG |
204.0979 | AGG | 244.1292 | AGP |
204.0979 | AN | 245.1860 | LL |
207.0798 | MG | 246.1448 | AVG |
218.1135 | AQ | 246.1448 | VQ |
218.1135 | AGA | 247.1288 | VE |
218.1135 | AAG | 247.1288 | ID |
218.1135 | AGA | 247.1288 | LD |
219.0975 | AE | 247.1288 | ID |
221.0954 | VC | 248.1241 | AGT |
223.0747 | MG | 248.1241 | ATG |
223.1077 | FG |
8/ 엘라스틴 (소) F1NOH9에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 10에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
161.0921 | AA | 223.1077 | FG |
175.1077 | VG | 229.1547 | LP |
187.1077 | AP | 229.1547 | IP |
189.0870 | MAG | 231.1703 | VL |
189.1234 | AV | 232.1292 | VGG |
189.1234 | LG | 233.1496 | LT |
189.1234 | IG | 235.1111 | LC |
191.1026 | AT | 237.1234 | AF |
203.1390 | AL | 239.1026 | YG |
203.1390 | LA | 244.1292 | APG |
203.1390 | IA | 245.1860 | LL |
204.0979 | AGG | 246.1448 | VGA |
205.1183 | VS | 246.1448 | VAG |
215.1390 | VP | 246.1448 | AGV |
218.1135 | AGA | 246.1448 | VQ |
218.1135 | AAG | 246.1448 | LGG |
218.1135 | AQ | 246.1448 | IGG |
218.1499 | AK | 246.1561 | AR |
219.1339 | IS | 247.1288 | LD |
219.1339 | LS |
9/
옥토트랜스페린
(암탉의 알)
P02789
에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 11에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
161.0921 | AA | 219.0975 | AE |
177.0870 | AS | 219.1339 | LS |
187.1077 | AP | 219.1339 | IS |
189.1234 | AV | 221.0954 | VC |
189.1234 | VA | 223.0747 | MG |
189.1234 | LG | 223.1077 | FG |
189.1234 | MK | 227.1139 | AH |
191.1026 | AT | 229.1547 | IP |
203.1390 | AI | 231.1703 | LV |
203.1390 | IA | 232.1292 | VN |
204.0979 | AN | 235.1111 | LC |
205.0819 | AD | 237.1234 | FA |
207.0798 | MG | 237.1234 | AF |
215.1390 | VP | 237.1234 | FA |
217.1547 | VV | 245.1860 | LI |
218.1499 | AK | 245.1860 | LL |
249.1267 | VM | 246.1561 | AR |
219.1339 | LS | 249.1267 | VM |
10/
레구민
A (
Pisumsativum
, 완두콩 단백질)
P02857
에 대한
서모리신의
작용
150 내지 250 Da의 펩티드에 대한 시험 결과를 하기 표 12에서 나타낸다.
m/z
( mi ) |
서열 |
m/z
( mi ) |
서열 |
177.0870 | AS | 229.1547 | LP |
189.1234 | VA | 231.1703 | VI |
189.1234 | AV | 231.1703 | IV |
191.1026 | AT | 233.1496 | LT |
203.1390 | AI | 237.0904 | AM |
203.1390 | LA | 237.1234 | FA |
203.1390 | IA | 245.1860 | LL |
205.1183 | VS | 245.1860 | II |
215.1390 | VP | 246.1448 | AGV |
217.1547 | VV | 246.1448 | LN |
218.1499 | MAK | 246.1561 | AR |
218.1499 | AK | 246.1812 | VK |
219.1339 | LS | 247.1288 | LD |
221.0954 | AM | 248.1241 | ASA |
223.1077 | FG | 249.1267 | MV |
실시예 14: 합성 펩티드에 의한 DPP-IV (디펩티딜 펩티다제-IV)의 억제의 시험관내 확인
합성 펩티드의 억제 활성을 하기의 프로토콜에 따라 측정했다.
1.6 mM의 농도로 0.1 M Tris-HCL 완충액 (pH 8.0)에 용해된 25 ul의 기질인 Gly-L-Pro-p-니트로아닐린을 여러 농도에서 25 ul의 기준 억제제의 펩티드 시료와 혼합한다. 그 시료를 Tris HCL 완충액 (pH8.0)에서 미리 가용화한다.
37℃에서 10 분간 전배양한 후, 0.1 M Tris-HCL 완충액 (pH 8.0)에 0.01U/ml의 농도로 용해된 25 ul의 DPP-IV 효소를 그 혼합물에 첨가하여 반응을 시작한다. 그 반응 매질을 37℃에서 60분간 배양한 다음, 100 ul의 1M 아세트산 나트륨 완충액 (pH4)을 첨가하여 반응을 중지한다.
형성된 생성물(p-니트로아닐리드)의 양을, Fluostar Omega 분광계(BMG Labtech사, 독일)을 이용하여 385 nm에서 흡광도를 읽어서 측정한다.
억제 시험은 모두 삼중으로 수행한다.
사용된 기질은 Gly-L-Pro-p-니트로아닐리드 히드로클로라이드(레퍼런스 G0513하에서 Sigma사로부터 입수가능함)이다.
사용된 효소는 돼지 신장 유래의 DPP-IV(레퍼런스 D7052하에서 Sigma사로부터 입수가능함)이다.
기준 억제제는 Ile-Pro-Ile 트리펩티드에 해당하는 Diprotin A (레퍼런스 I9759하에서 Sigma사로부터 입수가능함)이다.
시험관 내에서 시험한 DPP-IV의 억제 활성에 대한 펩티드의 IC50에 대한 결과를 하기 표 13에서 나타낸다.
펩티드 | ( IC 50 ) ( mmol /l) |
Diprotin A ( IPI ) | 0.0121 ± 0.0002 |
SAPLRVY (서열번호 3) | 1.056 ± 0.031 |
VAPFPEV (서열번호 4) | 1.184 ± 0.008 |
GPL | 1.853 ± 0.298 |
VAPG (서열번호 6) | 2.271 ± 0.131 |
AP | 4.775 ± 0.284 |
VAP | 4.817 ± 0.303 |
AVPYQR (서열번호 5) | 5.701 ± 0.080 |
VGVAPG (서열번호 7) | 10.732 ± 0.769 |
KY | 억제 없음 |
VW | 억제 없음 |
VY | 억제 없음 |
AVIPIPT | 억제 없음 |
상기의 결과는 사용된 펩티드가, 알려진 DPP-IV 억제제인 Diprotin A인 기준과 비교하여 DPP-IV를 약하게 억제한다는 것을 확인시켜 준다. 특히, AP 및 VAP 펩티드는 기준인 Diprotin A와 비교하여 매우 약하게 DPP-IV를 억제한다.
SEQUENCE LISTING
<110> UNIVERSITE DE LA ROCHELLE
UNIVERSITE BLAISE PASCAL-CLERMONT II
<120> COMPOSITIONS POUR LA PREVENTION ET/OU LE TRAITEMENT DE
PATHOLOGIES LIEES A L'ALPHA-GLUCOSIDASE
<130> IP20163022FR
<150> FR14/51280
<151> 2014-02-18
<160> 17
<170> KopatentIn 2.0
<210> 1
<211> 5
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 1
Ala Pro Phe Pro Glu
1 5
<210> 2
<211> 7
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 2
Ala Pro Phe Pro Glu Val Phe
1 5
<210> 3
<211> 7
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 3
Ser Ala Pro Leu Arg Val Tyr
1 5
<210> 4
<211> 7
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 4
Val Ala Pro Phe Pro Glu Val
1 5
<210> 5
<211> 6
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 5
Ala Val Pro Tyr Gln Arg
1 5
<210> 6
<211> 4
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 6
Val Ala Pro Gly
1
<210> 7
<211> 6
<212> PRT
<213> peptide synth?ique
<400> 7
Val Gly Val Ala Pro Gly
1 5
<210> 8
<211> 178
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 8
Met Lys Cys Leu Leu Leu Ala Leu Ala Leu Thr Cys Gly Ala Gln Ala
1 5 10 15
Leu Ile Val Thr Gln Thr Met Lys Gly Leu Asp Ile Gln Lys Val Ala
20 25 30
Gly Thr Trp Tyr Ser Leu Ala Met Ala Ala Ser Asp Ile Ser Leu Leu
35 40 45
Asp Ala Gln Ser Ala Pro Leu Arg Val Tyr Val Glu Glu Leu Lys Pro
50 55 60
Thr Pro Glu Gly Asp Leu Glu Ile Leu Leu Gln Lys Trp Glu Asn Gly
65 70 75 80
Glu Cys Ala Gln Lys Lys Ile Ile Ala Glu Lys Thr Lys Ile Pro Ala
85 90 95
Val Phe Lys Ile Asp Ala Leu Asn Glu Asn Lys Val Leu Val Leu Asp
100 105 110
Thr Asp Tyr Lys Lys Tyr Leu Leu Phe Cys Met Glu Asn Ser Ala Glu
115 120 125
Pro Glu Gln Ser Leu Ala Cys Gln Cys Leu Val Arg Thr Pro Glu Val
130 135 140
Asp Asp Glu Ala Leu Glu Lys Phe Asp Lys Ala Leu Lys Ala Leu Pro
145 150 155 160
Met His Ile Arg Leu Ser Phe Asn Pro Thr Gln Leu Glu Glu Gln Cys
165 170 175
His Ile
<210> 9
<211> 214
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 9
Met Lys Leu Leu Ile Leu Thr Cys Leu Val Ala Val Ala Leu Ala Arg
1 5 10 15
Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn
20 25 30
Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val Ala Pro Phe Pro Glu Val Phe Gly
35 40 45
Lys Glu Lys Val Asn Glu Leu Ser Lys Asp Ile Gly Ser Glu Ser Thr
50 55 60
Glu Asp Gln Ala Met Glu Asp Ile Lys Gln Met Glu Ala Glu Ser Ile
65 70 75 80
Ser Ser Ser Glu Glu Ile Val Pro Asn Ser Val Glu Gln Lys His Ile
85 90 95
Gln Lys Glu Asp Val Pro Ser Glu Arg Tyr Leu Gly Tyr Leu Glu Gln
100 105 110
Leu Leu Arg Leu Lys Lys Tyr Lys Val Pro Gln Leu Glu Ile Val Pro
115 120 125
Asn Ser Ala Glu Glu Arg Leu His Ser Met Lys Glu Gly Ile His Ala
130 135 140
Gln Gln Lys Glu Pro Met Ile Gly Val Asn Gln Glu Leu Ala Tyr Phe
145 150 155 160
Tyr Pro Glu Leu Phe Arg Gln Phe Tyr Gln Leu Asp Ala Tyr Pro Ser
165 170 175
Gly Ala Trp Tyr Tyr Val Pro Leu Gly Thr Gln Tyr Thr Asp Ala Pro
180 185 190
Ser Phe Ser Asp Ile Pro Asn Pro Ile Gly Ser Glu Asn Ser Glu Lys
195 200 205
Thr Thr Met Pro Leu Trp
210
<210> 10
<211> 224
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 10
Met Lys Val Leu Ile Leu Ala Cys Leu Val Ala Leu Ala Leu Ala Arg
1 5 10 15
Glu Leu Glu Glu Leu Asn Val Pro Gly Glu Ile Val Glu Ser Leu Ser
20 25 30
Ser Ser Glu Glu Ser Ile Thr Arg Ile Asn Lys Lys Ile Glu Lys Phe
35 40 45
Gln Ser Glu Glu Gln Gln Gln Thr Glu Asp Glu Leu Gln Asp Lys Ile
50 55 60
His Pro Phe Ala Gln Thr Gln Ser Leu Val Tyr Pro Phe Pro Gly Pro
65 70 75 80
Ile Pro Asn Ser Leu Pro Gln Asn Ile Pro Pro Leu Thr Gln Thr Pro
85 90 95
Val Val Val Pro Pro Phe Leu Gln Pro Glu Val Met Gly Val Ser Lys
100 105 110
Val Lys Glu Ala Met Ala Pro Lys His Lys Glu Met Pro Phe Pro Lys
115 120 125
Tyr Pro Val Glu Pro Phe Thr Glu Ser Gln Ser Leu Thr Leu Thr Asp
130 135 140
Val Glu Asn Leu His Leu Pro Leu Pro Leu Leu Gln Ser Trp Met His
145 150 155 160
Gln Pro His Gln Pro Leu Pro Pro Thr Val Met Phe Pro Pro Gln Ser
165 170 175
Val Leu Ser Leu Ser Gln Ser Lys Val Leu Pro Val Pro Gln Lys Ala
180 185 190
Val Pro Tyr Pro Gln Arg Asp Met Pro Ile Gln Ala Phe Leu Leu Tyr
195 200 205
Gln Glu Pro Val Leu Gly Pro Val Arg Gly Pro Phe Pro Ile Ile Val
210 215 220
<210> 11
<211> 708
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 11
Met Lys Leu Phe Val Pro Ala Leu Leu Ser Leu Gly Ala Leu Gly Leu
1 5 10 15
Cys Leu Ala Ala Pro Arg Lys Asn Val Arg Trp Cys Thr Ile Ser Gln
20 25 30
Pro Glu Trp Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu
35 40 45
Gly Ala Pro Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe Ala Leu Glu Cys
50 55 60
Ile Arg Ala Ile Ala Glu Lys Lys Ala Asp Ala Val Thr Leu Asp Gly
65 70 75 80
Gly Met Val Phe Glu Ala Gly Arg Asp Pro Tyr Lys Leu Arg Pro Val
85 90 95
Ala Ala Glu Ile Tyr Gly Thr Lys Glu Ser Pro Gln Thr His Tyr Tyr
100 105 110
Ala Val Ala Val Val Lys Lys Gly Ser Asn Phe Gln Leu Asp Gln Leu
115 120 125
Gln Gly Arg Lys Ser Cys His Thr Gly Leu Gly Arg Ser Ala Gly Trp
130 135 140
Ile Ile Pro Met Gly Ile Leu Arg Pro Tyr Leu Ser Trp Thr Glu Ser
145 150 155 160
Leu Glu Pro Leu Gln Gly Ala Val Ala Lys Phe Phe Ser Ala Ser Cys
165 170 175
Val Pro Cys Ile Asp Arg Gln Ala Tyr Pro Asn Leu Cys Gln Leu Cys
180 185 190
Lys Gly Glu Gly Glu Asn Gln Cys Ala Cys Ser Ser Arg Glu Pro Tyr
195 200 205
Phe Gly Tyr Ser Gly Ala Phe Lys Cys Leu Gln Asp Gly Ala Gly Asp
210 215 220
Val Ala Phe Val Lys Glu Thr Thr Val Phe Glu Asn Leu Pro Glu Lys
225 230 235 240
Ala Asp Arg Asp Gln Tyr Glu Leu Leu Cys Leu Asn Asn Ser Arg Ala
245 250 255
Pro Val Asp Ala Phe Lys Glu Cys His Leu Ala Gln Val Pro Ser His
260 265 270
Ala Val Val Ala Arg Ser Val Asp Gly Lys Glu Asp Leu Ile Trp Lys
275 280 285
Leu Leu Ser Lys Ala Gln Glu Lys Phe Gly Lys Asn Lys Ser Arg Ser
290 295 300
Phe Gln Leu Phe Gly Ser Pro Pro Gly Gln Arg Asp Leu Leu Phe Lys
305 310 315 320
Asp Ser Ala Leu Gly Phe Leu Arg Ile Pro Ser Lys Val Asp Ser Ala
325 330 335
Leu Tyr Leu Gly Ser Arg Tyr Leu Thr Thr Leu Lys Asn Leu Arg Glu
340 345 350
Thr Ala Glu Glu Val Lys Ala Arg Tyr Thr Arg Val Val Trp Cys Ala
355 360 365
Val Gly Pro Glu Glu Gln Lys Lys Cys Gln Gln Trp Ser Gln Gln Ser
370 375 380
Gly Gln Asn Val Thr Cys Ala Thr Ala Ser Thr Thr Asp Asp Cys Ile
385 390 395 400
Val Leu Val Leu Lys Gly Glu Ala Asp Ala Leu Asn Leu Asp Gly Gly
405 410 415
Tyr Ile Tyr Thr Ala Gly Lys Cys Gly Leu Val Pro Val Leu Ala Glu
420 425 430
Asn Arg Lys Ser Ser Lys His Ser Ser Leu Asp Cys Val Leu Arg Pro
435 440 445
Thr Glu Gly Tyr Leu Ala Val Ala Val Val Lys Lys Ala Asn Glu Gly
450 455 460
Leu Thr Trp Asn Ser Leu Lys Asp Lys Lys Ser Cys His Thr Ala Val
465 470 475 480
Asp Arg Thr Ala Gly Trp Asn Ile Pro Met Gly Leu Ile Val Asn Gln
485 490 495
Thr Gly Ser Cys Ala Phe Asp Glu Phe Phe Ser Gln Ser Cys Ala Pro
500 505 510
Gly Ala Asp Pro Lys Ser Arg Leu Cys Ala Leu Cys Ala Gly Asp Asp
515 520 525
Gln Gly Leu Asp Lys Cys Val Pro Asn Ser Lys Glu Lys Tyr Tyr Gly
530 535 540
Tyr Thr Gly Ala Phe Arg Cys Leu Ala Glu Asp Val Gly Asp Val Ala
545 550 555 560
Phe Val Lys Asn Asp Thr Val Trp Glu Asn Thr Asn Gly Glu Ser Thr
565 570 575
Ala Asp Trp Ala Lys Asn Leu Asn Arg Glu Asp Phe Arg Leu Leu Cys
580 585 590
Leu Asp Gly Thr Arg Lys Pro Val Thr Glu Ala Gln Ser Cys His Leu
595 600 605
Ala Val Ala Pro Asn His Ala Val Val Ser Arg Ser Asp Arg Ala Ala
610 615 620
His Val Lys Gln Val Leu Leu His Gln Gln Ala Leu Phe Gly Lys Asn
625 630 635 640
Gly Lys Asn Cys Pro Asp Lys Phe Cys Leu Phe Lys Ser Glu Thr Lys
645 650 655
Asn Leu Leu Phe Asn Asp Asn Thr Glu Cys Leu Ala Lys Leu Gly Gly
660 665 670
Arg Pro Thr Tyr Glu Glu Tyr Leu Gly Thr Glu Tyr Val Thr Ala Ile
675 680 685
Ala Asn Leu Lys Lys Cys Ser Thr Ser Pro Leu Leu Glu Ala Cys Ala
690 695 700
Phe Leu Thr Arg
705
<210> 12
<211> 376
<212> PRT
<213> Salmo
<400> 12
Met Val Glu Asp Glu Val Ala Ala Leu Val Ile Asp Asn Gly Ser Gly
1 5 10 15
Met Cys Lys Ser Gly Phe Ala Gly Asp Asp Ala Pro Arg Ala Val Phe
20 25 30
Pro Ser Ile Val Gly Arg Pro Arg His Val Gly Ile Met Val Gly Met
35 40 45
Gly Gln Lys Asp Ser Tyr Val Gly Asp Glu Ala Gln Ser Lys Arg Gly
50 55 60
Ile Leu Ser Leu Lys Tyr Pro Ile Asp His Gly Ile Val Thr Asn Trp
65 70 75 80
Asp Asp Met Glu Lys Ile Trp His His Thr Phe Tyr Asn Glu Leu Arg
85 90 95
Val Ala Pro Glu Glu His Pro Val Leu Leu Thr Glu Ala Pro Leu Asn
100 105 110
Pro Lys Asn Asn Arg Glu Lys Met Thr Gln Ile Met Phe Glu Thr Phe
115 120 125
Asn Ser Pro Ala Met Tyr Val Ala Ile Gln Ala Val Leu Ser Leu Tyr
130 135 140
Ala Ser Gly Arg Thr Thr Gly Ile Val Leu Asp Ser Gly Asp Gly Val
145 150 155 160
Thr His Thr Val Pro Ile Tyr Glu Gly Tyr Ala Leu Pro His Ala Val
165 170 175
Leu Arg Leu Asp Leu Ala Gly Arg Asp Leu Thr Asp Tyr Leu Met Lys
180 185 190
Val Leu Thr Glu Arg Gly Tyr Ser Phe Thr Thr Thr Ala Glu Arg Glu
195 200 205
Ile Val Arg Asp Val Lys Glu Lys Leu Cys Tyr Val Ala Leu Asp Tyr
210 215 220
Thr Asn Glu Leu Ala Val Ala Gly Ser Ser Ser Ser Leu Glu Lys Ser
225 230 235 240
Tyr Glu Leu Pro Asp Gly Gln Val Ile Thr Ile Gly Ser Glu Arg Phe
245 250 255
Arg Cys Pro Glu Ala Leu Phe Gln Pro Ala Leu Ile Gly Met Glu Ala
260 265 270
Val Gly Ile His Glu Thr Ala Tyr Asn Ser Ile Met Lys Cys Asp Val
275 280 285
Asp Ile Arg Lys Asp Leu Tyr Ala Asn Thr Val Leu Ser Gly Gly Ser
290 295 300
Thr Met Phe Ser Gly Ile Ala Asp Arg Met Gln Lys Glu Val Ser Ala
305 310 315 320
Leu Ala Pro Thr Thr Met Lys Ile Lys Ile Ile Ser Pro Pro Glu Arg
325 330 335
Lys Tyr Ser Val Trp Ile Gly Gly Ser Ile Leu Ala Ser Leu Ser Thr
340 345 350
Phe Gln Gln Met Trp Ile Ser Lys Met Glu Tyr Asp Glu Ser Gly Pro
355 360 365
Ala Ile Val His Arg Lys Cys Phe
370 375
<210> 13
<211> 1352
<212> PRT
<213> Salmo
<400> 13
Met Leu Ser Phe Val Asp Asn Arg Ile Leu Leu Leu Leu Ala Val Thr
1 5 10 15
Ser Leu Leu Ala Ser Cys Gln Ser Gly Pro Arg Gly Ala Lys Gly Pro
20 25 30
Arg Gly Asp Arg Gly Pro Gln Gly Pro Asn Gly Arg Asp Gly Lys Ala
35 40 45
Gly Leu Pro Gly Val Ala Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Leu Gly Gly
50 55 60
Asn Phe Ala Ala Gln Phe Asp Gly Gly Lys Gly Ser Asp Pro Gly Pro
65 70 75 80
Gly Pro Met Gly Leu Met Gly Ser Arg Gly Pro Asn Gly Pro Pro Gly
85 90 95
Ser Pro Gly Pro Gln Gly Phe Thr Gly His Ala Gly Glu Pro Gly Glu
100 105 110
Pro Gly Gln Thr Gly Ser Ile Gly Ala Arg Gly Pro Thr Gly Ser Ala
115 120 125
Gly Lys Pro Gly Glu Asp Gly Asn Asn Gly Arg Pro Gly Lys Pro Gly
130 135 140
Asp Arg Gly Gly Pro Gly Thr Gln Gly Ala Arg Gly Phe Pro Gly Thr
145 150 155 160
Pro Gly Leu Pro Gly Met Lys Gly His Arg Gly Tyr Asn Gly Leu Asp
165 170 175
Gly Arg Lys Gly Glu Ser Gly Thr Ala Gly Ala Lys Gly Glu Thr Gly
180 185 190
Ala His Gly Ala Asn Gly Thr Pro Gly Pro Ala Gly Ser Arg Gly Leu
195 200 205
Asn Gly Glu Arg Gly Arg Ala Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Ala Arg
210 215 220
Gly Ala Asp Gly Ser Thr Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Pro Leu Gly
225 230 235 240
Ala Ala Gly Pro Pro Gly Phe Pro Gly Ala Pro Gly Pro Lys Gly Glu
245 250 255
Ile Gly Gly Ala Gly Ser Asn Gly Pro Ser Gly Pro Gln Gly Gly Arg
260 265 270
Gly Glu Pro Gly Ile Asn Gly Ala Val Gly Pro Val Gly Pro Val Gly
275 280 285
Asn Pro Gly Asn Asn Gly Ile Asn Gly Ala Lys Gly Ala Ala Gly Leu
290 295 300
Pro Gly Val Ala Gly Ala Pro Gly Phe Pro Gly Pro Arg Gly Gly Pro
305 310 315 320
Gly Pro Gln Gly Pro Gln Gly Ser Thr Gly Ala Arg Gly Leu Gly Gly
325 330 335
Asp Pro Gly Pro Ser Gly Gln Lys Gly Asp Ser Gly Ala Lys Gly Glu
340 345 350
Pro Gly His Ser Gly Val Gln Gly Ala Ala Gly Pro Ala Gly Glu Glu
355 360 365
Gly Lys Arg Gly Ser Thr Gly Glu Ala Gly Ala Thr Gly Pro Ala Gly
370 375 380
Leu Arg Gly Ala Arg Gly Gly Ala Gly Thr Arg Gly Leu Pro Gly Leu
385 390 395 400
Glu Gly Arg Gly Gly Pro Ile Gly Met Pro Gly Ala Arg Gly Ala Thr
405 410 415
Gly Pro Ala Gly Ile Arg Gly Ala Pro Gly Asp Ala Gly Arg Ala Gly
420 425 430
Glu Ser Gly Leu Thr Gly Ala Arg Gly Leu Pro Gly Asn Ser Gly Gln
435 440 445
Gly Gly Pro Pro Gly Lys Glu Gly Pro Ser Gly Ala Ala Gly Leu Asp
450 455 460
Gly Arg Thr Gly Pro Pro Gly Pro Thr Gly Pro Arg Gly Gln Pro Gly
465 470 475 480
Asn Ile Gly Phe Pro Gly Pro Lys Gly Pro Gly Gly Glu Ala Gly Lys
485 490 495
Gly Gly Asp Lys Gly Pro Thr Gly Ala Thr Gly Leu Arg Gly Gly Pro
500 505 510
Gly Ala Asp Gly Asn Asn Gly Ala Pro Gly Pro Ala Gly Val Val Gly
515 520 525
Asn Ala Gly Glu Lys Gly Glu Gln Gly Pro Ser Gly Ala Pro Gly Phe
530 535 540
Gln Gly Leu Pro Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Glu Ala Gly Lys Ala
545 550 555 560
Gly Asn Gln Gly Met Pro Gly Asp Gln Gly Leu Pro Gly Pro Ala Gly
565 570 575
Val Lys Gly Glu Arg Gly Asn Ser Gly Pro Ala Gly Ser Ala Gly Ser
580 585 590
Gln Gly Ala Ile Gly Ala Arg Gly Pro Ala Gly Thr Pro Gly Pro Asp
595 600 605
Gly Gly Lys Gly Glu Pro Gly Ser Val Gly Ile Val Gly Ala Ala Gly
610 615 620
His Gln Gly Pro Gly Gly Met Pro Gly Glu Arg Gly Ala Gly Gly Thr
625 630 635 640
Pro Gly Pro Lys Gly Glu Lys Gly Glu Gly Gly His Arg Gly Leu Glu
645 650 655
Gly Asn Met Gly Arg Asp Gly Ala Arg Gly Ala Ala Gly Pro Ser Gly
660 665 670
Pro Pro Gly Pro Ser Gly Ala Asn Gly Glu Lys Gly Glu Ser Gly Ser
675 680 685
Phe Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Leu Arg Gly Pro Ser Gly Glu Arg
690 695 700
Gly Glu Gly Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly Phe Ala Gly Pro Pro Gly
705 710 715 720
Ser Asp Gly Gln Ser Gly Pro Arg Gly Glu Lys Gly Pro Ala Gly Gly
725 730 735
Lys Gly Asp Val Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Pro Ser Gly Gln Ser
740 745 750
Gly Pro Ser Gly Ala Ser Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly Gly Arg Gly
755 760 765
Asp Ala Gly Pro Ser Gly Leu Thr Gly Phe Pro Gly Ala Ala Gly Arg
770 775 780
Val Gly Gly Pro Gly Pro Ala Gly Ile Ser Gly Pro Pro Gly Ser Ala
785 790 795 800
Gly Pro Ala Gly Lys Asp Gly Pro Arg Gly Leu Arg Gly Asp Ala Gly
805 810 815
Pro Gly Gly Pro Gln Gly Glu Gln Gly Val Val Gly Pro Ala Gly Ile
820 825 830
Ala Gly Asp Lys Gly Pro Ser Gly Glu Gly Gly Pro Pro Gly Ala Pro
835 840 845
Gly Thr Ala Gly Pro Gln Gly Val Leu Gly Pro Ser Gly Phe Val Gly
850 855 860
Leu Pro Gly Ser Arg Gly Asp Lys Gly Leu Pro Gly Gly Pro Gly Ala
865 870 875 880
Val Gly Glu Pro Gly Arg Leu Gly Pro Ala Gly Ala Ser Gly Pro Arg
885 890 895
Gly Pro Ser Gly Asn Ile Gly Met Pro Gly Met Thr Gly Thr Gln Gly
900 905 910
Glu Ala Gly Arg Glu Gly Asn Ser Gly Asn Asp Gly Pro Pro Gly Arg
915 920 925
Pro Gly Ala Ala Gly Phe Lys Gly Asp Arg Gly Glu Pro Gly Ser Pro
930 935 940
Gly Ala Leu Gly Ser Ser Gly Gln Pro Gly Pro Asn Gly Pro Ala Gly
945 950 955 960
Ser Ala Gly Arg Pro Gly Asn Arg Gly Glu Ser Gly Pro Thr Gly Asn
965 970 975
Gly Gly Pro Val Gly Ala Ala Gly Ala Arg Gly Ala Pro Gly Pro Ala
980 985 990
Gly Pro Arg Gly Glu Lys Gly Gly Ala Gly Glu Lys Gly Asp Arg Gly
995 1000 1005
Met Lys Gly Leu Arg Gly His Gly Gly Leu Gln Gly Met Pro Gly
1010 1015 1020
Pro Asn Gly Pro Ser Gly Glu Thr Gly Ser Ala Gly Ile Thr Gly
1025 1030 1035
Pro Ala Gly Pro Arg Gly Pro Ala Gly Pro His Gly Pro Pro Gly
1040 1045 1050
Lys Asp Gly Arg Ala Gly Gly His Gly Ala Ile Gly Pro Val Gly
1055 1060 1065
His Arg Gly Pro Pro Gly His Leu Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly
1070 1075 1080
Ser Pro Gly Leu Pro Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Gly Gly Tyr
1085 1090 1095
Asp Gln Ser Gly Gly Tyr Asp Glu Tyr Arg Ala Asp Gln Pro Ser
1100 1105 1110
Leu Arg Ala Lys Asp Tyr Glu Val Asp Ala Thr Ile Lys Ser Leu
1115 1120 1125
Asn Ser Gln Ile Glu Asn Leu Leu Thr Pro Glu Gly Ser Lys Lys
1130 1135 1140
Asn Pro Ala Arg Thr Cys Arg Asp Ile Arg Leu Ser His Pro Glu
1145 1150 1155
Trp Ser Ser Gly Phe Tyr Trp Ile Gly Pro Asn Gln Gly Cys Ile
1160 1165 1170
Ala Asp Ala Ile Lys Ala Tyr Cys Asp Phe Ser Thr Gly His Thr
1175 1180 1185
Cys Ile His Pro His Pro Glu Ser Ile Ala Arg Lys Asn Trp Tyr
1190 1195 1200
Arg Ser Ser Glu Asn Lys Lys His Val Trp Phe Gly Glu Thr Ile
1205 1210 1215
Asn Gly Gly Thr Glu Phe Ala Tyr Asn Asp Glu Thr Leu Ser Pro
1220 1225 1230
Gln Ser Met Ala Thr Gln Leu Ala Phe Met Arg Leu Leu Ala Asn
1235 1240 1245
Gln Ala Thr Gln Asn Ile Thr Tyr His Cys Lys Asn Ser Val Ala
1250 1255 1260
Tyr Met Asp Gly Glu Asn Gly Asn Leu Lys Lys Ala Val Leu Leu
1265 1270 1275
Gln Gly Ser Asn Asp Val Glu Leu Arg Ala Glu Gly Asn Ser Arg
1280 1285 1290
Phe Thr Phe Asn Val Leu Glu Asp Gly Cys Thr Arg His Thr Gly
1295 1300 1305
Gln Trp Ser Lys Thr Val Ile Glu Tyr Arg Thr Asn Lys Pro Ser
1310 1315 1320
Arg Leu Pro Ile Leu Asp Ile Ala Pro Leu Asp Ile Gly Glu Ala
1325 1330 1335
Asp Gln Glu Phe Gly Leu Asp Ile Gly Pro Val Cys Phe Lys
1340 1345 1350
<210> 14
<211> 1306
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 14
Gln Met Ala Gly Gly Phe Asp Glu Lys Ala Gly Gly Ala Gln Met Gly
1 5 10 15
Val Met Gln Gly Pro Met Gly Pro Met Gly Pro Arg Gly Pro Pro Gly
20 25 30
Pro Ala Gly Ala Pro Gly Pro Gln Gly Phe Gln Gly Asn Pro Gly Glu
35 40 45
Pro Gly Glu Pro Gly Val Ser Gly Pro Met Gly Pro Arg Gly Pro Pro
50 55 60
Gly Pro Pro Gly Lys Pro Gly Asp Asp Gly Glu Ala Gly Lys Pro Gly
65 70 75 80
Lys Ser Gly Glu Arg Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Ala Arg Gly Phe
85 90 95
Pro Gly Thr Pro Gly Leu Pro Gly Val Lys Gly His Arg Gly Tyr Pro
100 105 110
Gly Leu Asp Gly Ala Lys Gly Glu Ala Gly Ala Pro Gly Val Lys Gly
115 120 125
Glu Ser Gly Ser Pro Gly Glu Asn Gly Ser Pro Gly Pro Met Gly Pro
130 135 140
Arg Gly Leu Pro Gly Glu Arg Gly Arg Thr Gly Pro Ala Gly Ala Ala
145 150 155 160
Gly Ala Arg Gly Asn Asp Gly Gln Pro Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly
165 170 175
Pro Val Gly Pro Ala Gly Gly Pro Gly Phe Pro Gly Ala Pro Gly Ala
180 185 190
Lys Gly Glu Ala Gly Pro Thr Gly Ala Arg Gly Pro Glu Gly Ala Gln
195 200 205
Gly Pro Arg Gly Glu Pro Gly Thr Pro Gly Ser Pro Gly Pro Ala Gly
210 215 220
Ala Ala Gly Asn Pro Gly Thr Asp Gly Ile Pro Gly Ala Lys Gly Ser
225 230 235 240
Ala Gly Ala Pro Gly Ile Ala Gly Ala Pro Gly Phe Pro Gly Pro Arg
245 250 255
Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Ala Thr Gly Pro Leu Gly Pro Lys Gly
260 265 270
Gln Thr Gly Glu Pro Gly Ile Ala Gly Phe Lys Gly Glu Gln Gly Pro
275 280 285
Lys Gly Glu Pro Gly Pro Ala Gly Pro Gln Gly Ala Pro Gly Pro Ala
290 295 300
Gly Glu Glu Gly Lys Arg Gly Ala Arg Gly Glu Pro Gly Gly Ala Gly
305 310 315 320
Pro Ala Gly Pro Pro Gly Glu Arg Gly Ala Pro Gly Asn Arg Gly Phe
325 330 335
Pro Gly Gln Asp Gly Leu Ala Gly Pro Lys Gly Ala Pro Gly Glu Arg
340 345 350
Gly Pro Ser Gly Leu Ala Gly Pro Lys Gly Ala Asn Gly Asp Pro Gly
355 360 365
Arg Pro Gly Glu Pro Gly Leu Pro Gly Ala Arg Gly Leu Thr Gly Arg
370 375 380
Pro Gly Asp Ala Gly Pro Gln Gly Lys Val Gly Pro Ser Gly Ala Pro
385 390 395 400
Gly Glu Asp Gly Arg Pro Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Ala Arg Gly
405 410 415
Gln Pro Gly Val Met Gly Phe Pro Gly Pro Lys Gly Ala Asn Gly Glu
420 425 430
Pro Gly Lys Ala Gly Glu Lys Gly Leu Pro Gly Ala Pro Gly Leu Arg
435 440 445
Gly Leu Pro Gly Lys Asp Gly Glu Thr Gly Ala Ala Gly Pro Pro Gly
450 455 460
Pro Ala Gly Pro Ala Gly Glu Arg Gly Glu Gln Gly Ala Pro Gly Pro
465 470 475 480
Ser Gly Phe Gly Gly Leu Pro Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Glu Gly
485 490 495
Gly Lys Pro Gly Asp Gly Gly Val Pro Gly Glu Ala Gly Ala Pro Gly
500 505 510
Leu Val Gly Pro Arg Gly Glu Arg Gly Phe Pro Gly Glu Arg Gly Ser
515 520 525
Pro Gly Ser Gln Gly Leu Gln Gly Ala Arg Gly Leu Pro Gly Thr Pro
530 535 540
Gly Thr Asp Gly Pro Lys Gly Ala Ala Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly
545 550 555 560
Ala Gln Gly Pro Pro Gly Leu Gln Gly Met Pro Gly Glu Arg Gly Ala
565 570 575
Ala Gly Ile Ala Gly Pro Lys Gly Asp Arg Gly Asp Val Gly Glu Lys
580 585 590
Gly Pro Glu Gly Ala Pro Gly Lys Asp Gly Gly Arg Gly Leu Thr Gly
595 600 605
Pro Ile Gly Pro Pro Gly Pro Ala Gly Ala Asn Gly Glu Lys Gly Glu
610 615 620
Val Gly Pro Pro Gly Pro Ala Gly Thr Ala Gly Ala Arg Gly Ala Pro
625 630 635 640
Gly Glu Arg Gly Glu Thr Gly Pro Pro Gly Pro Ala Gly Phe Ala Gly
645 650 655
Pro Pro Gly Ala Asp Gly Gln Pro Gly Ala Lys Gly Glu Gln Gly Glu
660 665 670
Ala Gly Gln Lys Gly Asp Ala Gly Ala Pro Gly Pro Gln Gly Pro Ser
675 680 685
Gly Ala Pro Gly Pro Gln Gly Pro Thr Gly Val Thr Gly Pro Lys Gly
690 695 700
Ala Arg Gly Ala Gln Gly Pro Pro Gly Ala Thr Gly Phe Pro Gly Ala
705 710 715 720
Ala Gly Arg Val Gly Pro Pro Gly Ser Asn Gly Asn Pro Gly Pro Pro
725 730 735
Gly Pro Pro Gly Pro Ser Gly Lys Asp Gly Pro Lys Gly Ala Arg Gly
740 745 750
Asp Ser Gly Pro Pro Gly Arg Ala Gly Asp Pro Gly Leu Gln Gly Pro
755 760 765
Ala Gly Pro Pro Gly Glu Lys Gly Glu Pro Gly Asp Asp Gly Pro Ser
770 775 780
Gly Pro Asp Gly Pro Pro Gly Pro Gln Gly Leu Ala Gly Gln Arg Gly
785 790 795 800
Ile Val Gly Leu Pro Gly Gln Arg Gly Glu Arg Gly Phe Pro Gly Leu
805 810 815
Pro Gly Pro Ser Gly Glu Pro Gly Lys Gln Gly Ala Pro Gly Ala Ser
820 825 830
Gly Asp Arg Gly Pro Pro Gly Pro Val Gly Pro Pro Gly Leu Thr Gly
835 840 845
Pro Ala Gly Glu Pro Gly Arg Glu Gly Ser Pro Gly Ala Asp Gly Pro
850 855 860
Pro Gly Arg Asp Gly Ala Ala Gly Val Lys Gly Asp Arg Gly Glu Thr
865 870 875 880
Gly Ala Val Gly Ala Pro Gly Ala Pro Gly Pro Pro Gly Ser Pro Gly
885 890 895
Pro Ala Gly Pro Ile Gly Lys Gln Gly Asp Arg Gly Glu Ala Gly Ala
900 905 910
Gln Gly Pro Met Gly Pro Ala Gly Pro Ala Gly Ala Arg Gly Met Pro
915 920 925
Gly Pro Gln Gly Pro Arg Gly Asp Lys Gly Glu Thr Gly Glu Ala Gly
930 935 940
Glu Arg Gly Leu Lys Gly His Arg Gly Phe Thr Gly Leu Gln Gly Leu
945 950 955 960
Pro Gly Pro Pro Gly Pro Ser Gly Asp Gln Gly Ala Ser Gly Pro Ala
965 970 975
Gly Pro Ser Gly Pro Arg Gly Pro Pro Gly Pro Val Gly Pro Ser Gly
980 985 990
Lys Asp Gly Ala Asn Gly Ile Pro Gly Pro Ile Gly Pro Pro Gly Pro
995 1000 1005
Arg Gly Arg Ser Gly Glu Thr Gly Pro Ala Gly Pro Pro Gly Asn
1010 1015 1020
Pro Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Pro Gly Ile Asp
1025 1030 1035
Met Ser Ala Phe Ala Gly Leu Gly Gln Arg Glu Lys Gly Pro Asp
1040 1045 1050
Pro Leu Gln Tyr Met Arg Ala Asp Glu Ala Ala Gly Asn Leu Arg
1055 1060 1065
Gln His Asp Ala Glu Val Asp Ala Thr Leu Lys Ser Leu Asn Asn
1070 1075 1080
Gln Ile Glu Ser Leu Arg Ser Pro Glu Gly Ser Arg Lys Asn Pro
1085 1090 1095
Ala Arg Thr Cys Arg Asp Leu Lys Leu Cys His Pro Glu Trp Lys
1100 1105 1110
Ser Gly Asp Tyr Trp Ile Asp Pro Asn Gln Gly Cys Thr Leu Asp
1115 1120 1125
Ala Met Lys Val Phe Cys Asn Met Glu Thr Gly Glu Thr Cys Val
1130 1135 1140
Tyr Pro Asn Pro Ala Ser Val Pro Lys Lys Asn Trp Trp Ser Ser
1145 1150 1155
Lys Ser Lys Asp Lys Lys His Ile Trp Phe Gly Glu Thr Ile Asn
1160 1165 1170
Gly Gly Phe His Phe Ser Tyr Gly Asp Asp Asn Leu Ala Pro Asn
1175 1180 1185
Thr Ala Asn Val Gln Met Thr Phe Leu Arg Leu Leu Ser Thr Glu
1190 1195 1200
Gly Ser Gln Asn Ile Thr Tyr His Cys Lys Asn Ser Ile Ala Tyr
1205 1210 1215
Leu Asp Glu Ala Ala Gly Asn Leu Lys Lys Ala Leu Leu Ile Gln
1220 1225 1230
Gly Ser Asn Asp Val Glu Ile Arg Ala Glu Gly Asn Ser Arg Phe
1235 1240 1245
Thr Tyr Thr Val Leu Lys Asp Gly Cys Thr Lys His Thr Gly Lys
1250 1255 1260
Trp Gly Lys Thr Met Ile Glu Tyr Arg Ser Gln Lys Thr Ser Arg
1265 1270 1275
Leu Pro Ile Ile Asp Ile Ala Pro Met Asp Ile Gly Gly Pro Glu
1280 1285 1290
Gln Glu Phe Gly Val Asp Ile Gly Pro Val Cys Phe Leu
1295 1300 1305
<210> 15
<211> 805
<212> PRT
<213> Bos taurus
<400> 15
Met Ala Gly Leu Thr Ala Ala Ala Arg Arg Pro Gly Val Leu Leu Leu
1 5 10 15
Leu Leu Cys Ile Leu Gln Pro Ser Gln Pro Gly Gly Val Pro Gly Ala
20 25 30
Val Pro Gly Gly Val Pro Gly Gly Val Phe Phe Pro Gly Ala Gly Leu
35 40 45
Gly Gly Leu Gly Val Gly Ala Leu Gly Pro Gly Val Lys Pro Ala Lys
50 55 60
Pro Gly Val Gly Gly Leu Ala Gly Pro Gly Leu Gly Ala Gly Leu Gly
65 70 75 80
Ala Leu Pro Gly Ala Phe Pro Gly Ala Leu Val Pro Gly Gly Pro Ala
85 90 95
Gly Ala Ala Ala Ala Tyr Lys Ala Ala Ala Lys Ala Gly Ala Ala Gly
100 105 110
Leu Gly Val Gly Gly Ile Gly Gly Val Gly Gly Leu Gly Val Ser Thr
115 120 125
Gly Ala Val Val Pro Gln Leu Gly Ala Gly Val Gly Ala Gly Val Lys
130 135 140
Pro Gly Lys Val Pro Gly Val Gly Leu Pro Gly Val Tyr Pro Gly Gly
145 150 155 160
Val Leu Pro Gly Ala Gly Ala Arg Phe Pro Gly Ile Gly Val Leu Pro
165 170 175
Gly Val Pro Thr Gly Ala Gly Val Lys Pro Lys Ala Pro Gly Gly Gly
180 185 190
Gly Ala Phe Ala Gly Ile Pro Gly Val Gly Pro Phe Gly Gly Gln Gln
195 200 205
Pro Gly Val Pro Leu Gly Tyr Pro Ile Lys Ala Pro Lys Leu Pro Gly
210 215 220
Gly Tyr Gly Leu Pro Tyr Ser Thr Gly Lys Leu Pro Tyr Gly Phe Gly
225 230 235 240
Pro Gly Gly Val Ala Gly Ala Ala Gly Lys Ala Gly Tyr Pro Thr Gly
245 250 255
Thr Gly Val Gly Pro Gln Ala Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala
260 265 270
Lys Leu Gly Ala Gly Gly Ala Gly Val Leu Pro Gly Val Gly Val Gly
275 280 285
Gly Ala Gly Ile Pro Gly Ala Pro Gly Ala Ile Pro Gly Ile Gly Gly
290 295 300
Ile Ala Gly Val Gly Ala Pro Asp Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala
305 310 315 320
Ala Lys Ala Ala Lys Phe Gly Ala Ala Gly Gly Phe Pro Gly Val Gly
325 330 335
Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val
340 345 350
Pro Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro
355 360 365
Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly Val Gly Val Pro Gly
370 375 380
Val Gly Val Pro Gly Ala Val Ser Pro Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala
385 390 395 400
Ala Lys Ala Ala Lys Phe Gly Ala Arg Gly Gly Val Gly Val Gly Gly
405 410 415
Ile Pro Thr Phe Gly Val Gly Pro Gly Gly Phe Pro Gly Ile Gly Asp
420 425 430
Ala Ala Ala Ala Gln Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Lys Ile Gly
435 440 445
Ala Gly Gly Val Gly Ala Leu Gly Gly Leu Val Pro Gly Ala Pro Gly
450 455 460
Ala Ile Pro Gly Val Pro Gly Val Gly Gly Val Pro Gly Val Gly Ile
465 470 475 480
Pro Ala Ala Ala Ala Ala Lys Ala Ala Ala Lys Ala Ala Gln Phe Gly
485 490 495
Leu Gly Pro Gly Val Gly Val Ala Pro Gly Val Gly Val Val Pro Gly
500 505 510
Val Gly Val Val Pro Gly Val Gly Val Ala Pro Gly Ile Gly Leu Gly
515 520 525
Pro Gly Gly Val Ile Gly Ala Gly Val Pro Ala Ala Ala Lys Ser Ala
530 535 540
Ala Lys Ala Ala Ala Lys Ala Gln Phe Arg Ala Ala Ala Gly Leu Pro
545 550 555 560
Ala Gly Val Pro Gly Leu Gly Val Gly Val Gly Val Pro Gly Leu Gly
565 570 575
Val Gly Val Gly Val Pro Gly Leu Gly Val Gly Ala Gly Val Pro Gly
580 585 590
Leu Gly Ala Val Pro Gly Thr Leu Ala Ala Ala Lys Ala Ala Lys Phe
595 600 605
Gly Pro Gly Gly Val Gly Ala Leu Gly Gly Val Gly Asp Leu Gly Gly
610 615 620
Ala Gly Ile Pro Gly Gly Val Ala Gly Val Gly Pro Ala Ala Ala Ala
625 630 635 640
Ala Ala Ala Lys Ala Ala Val Gln Leu Val Pro Lys His Arg Asn Pro
645 650 655
His Ala Gly Leu Gly His Thr Ile Ser Trp Pro Pro Trp Pro Pro Phe
660 665 670
Pro Arg Pro Ile Ala Val Pro Tyr Val Arg Arg Leu Pro Pro Pro Pro
675 680 685
Tyr Trp Glu Gln Pro Ser Cys Ser Cys Gly Ile His Pro Pro Ile Cys
690 695 700
Pro Ser Val Arg Pro Ser Leu Ser Trp Phe Gly Arg Pro Ala Pro Leu
705 710 715 720
Ala Gly Trp Ala Pro Pro Pro Ser Thr Trp Leu Thr Cys His Gly Ser
725 730 735
Leu Gly Pro Ala Ser Thr Pro Ser His Thr Pro Leu Arg Arg Gly Pro
740 745 750
Glu Pro Leu Gly Val Lys Ser Cys Thr Ser Trp Gly Arg Arg Asn Leu
755 760 765
Arg Pro Asn Leu Asp Leu Pro Pro Arg Ser Thr Val Ser Pro Ser Pro
770 775 780
Pro Arg Ala Thr Val Leu Gln Ser Ile Ser Pro Pro Pro Arg Pro Ser
785 790 795 800
Leu Cys Val Ser Leu
805
<210> 16
<211> 705
<212> PRT
<213> Gallus gallus
<400> 16
Met Lys Leu Ile Leu Cys Thr Val Leu Ser Leu Gly Ile Ala Ala Val
1 5 10 15
Cys Phe Ala Ala Pro Pro Lys Ser Val Ile Arg Trp Cys Thr Ile Ser
20 25 30
Ser Pro Glu Glu Lys Lys Cys Asn Asn Leu Arg Asp Leu Thr Gln Gln
35 40 45
Glu Arg Ile Ser Leu Thr Cys Val Gln Lys Ala Thr Tyr Leu Asp Cys
50 55 60
Ile Lys Ala Ile Ala Asn Asn Glu Ala Asp Ala Ile Ser Leu Asp Gly
65 70 75 80
Gly Gln Ala Phe Glu Ala Gly Leu Ala Pro Tyr Lys Leu Lys Pro Ile
85 90 95
Ala Ala Glu Val Tyr Glu His Thr Glu Gly Ser Thr Thr Ser Tyr Tyr
100 105 110
Ala Val Ala Val Val Lys Lys Gly Thr Glu Phe Thr Val Asn Asp Leu
115 120 125
Gln Gly Lys Thr Ser Cys His Thr Gly Leu Gly Arg Ser Ala Gly Trp
130 135 140
Asn Ile Pro Ile Gly Thr Leu Leu His Arg Gly Ala Ile Glu Trp Glu
145 150 155 160
Gly Ile Glu Ser Gly Ser Val Glu Gln Ala Val Ala Lys Phe Phe Ser
165 170 175
Ala Ser Cys Val Pro Gly Ala Thr Ile Glu Gln Lys Leu Cys Arg Gln
180 185 190
Cys Lys Gly Asp Pro Lys Thr Lys Cys Ala Arg Asn Ala Pro Tyr Ser
195 200 205
Gly Tyr Ser Gly Ala Phe His Cys Leu Lys Asp Gly Lys Gly Asp Val
210 215 220
Ala Phe Val Lys His Thr Thr Val Asn Glu Asn Ala Pro Asp Gln Lys
225 230 235 240
Asp Glu Tyr Glu Leu Leu Cys Leu Asp Gly Ser Arg Gln Pro Val Asp
245 250 255
Asn Tyr Lys Thr Cys Asn Trp Ala Arg Val Ala Ala His Ala Val Val
260 265 270
Ala Arg Asp Asp Asn Lys Val Glu Asp Ile Trp Ser Phe Leu Ser Lys
275 280 285
Ala Gln Ser Asp Phe Gly Val Asp Thr Lys Ser Asp Phe His Leu Phe
290 295 300
Gly Pro Pro Gly Lys Lys Asp Pro Val Leu Lys Asp Leu Leu Phe Lys
305 310 315 320
Asp Ser Ala Ile Met Leu Lys Arg Val Pro Ser Leu Met Asp Ser Gln
325 330 335
Leu Tyr Leu Gly Phe Glu Tyr Tyr Ser Ala Ile Gln Ser Met Arg Lys
340 345 350
Asp Gln Leu Thr Pro Ser Pro Arg Glu Asn Arg Ile Gln Trp Cys Ala
355 360 365
Val Gly Lys Asp Glu Lys Ser Lys Cys Asp Arg Trp Ser Val Val Ser
370 375 380
Asn Gly Asp Val Glu Cys Thr Val Val Asp Glu Thr Lys Asp Cys Ile
385 390 395 400
Ile Lys Ile Met Lys Gly Glu Ala Asp Ala Val Ala Leu Asp Gly Gly
405 410 415
Leu Val Tyr Thr Ala Gly Val Cys Gly Leu Val Pro Val Met Ala Glu
420 425 430
Arg Tyr Asp Asp Glu Ser Gln Cys Ser Lys Thr Asp Glu Arg Pro Ala
435 440 445
Ser Tyr Phe Ala Val Ala Val Ala Arg Lys Asp Ser Asn Val Asn Trp
450 455 460
Asn Asn Leu Lys Gly Lys Lys Ser Cys His Thr Ala Val Gly Arg Thr
465 470 475 480
Ala Gly Trp Val Ile Pro Met Gly Leu Ile His Asn Arg Thr Gly Thr
485 490 495
Cys Asn Phe Asp Glu Tyr Phe Ser Glu Gly Cys Ala Pro Gly Ser Pro
500 505 510
Pro Asn Ser Arg Leu Cys Gln Leu Cys Gln Gly Ser Gly Gly Ile Pro
515 520 525
Pro Glu Lys Cys Val Ala Ser Ser His Glu Lys Tyr Phe Gly Tyr Thr
530 535 540
Gly Ala Leu Arg Cys Leu Val Glu Lys Gly Asp Val Ala Phe Ile Gln
545 550 555 560
His Ser Thr Val Glu Glu Asn Thr Gly Gly Lys Asn Lys Ala Asp Trp
565 570 575
Ala Lys Asn Leu Gln Met Asp Asp Phe Glu Leu Leu Cys Thr Asp Gly
580 585 590
Arg Arg Ala Asn Val Met Asp Tyr Arg Glu Cys Asn Leu Ala Glu Val
595 600 605
Pro Thr His Ala Val Val Val Arg Pro Glu Lys Ala Asn Lys Ile Arg
610 615 620
Asp Leu Leu Glu Arg Gln Glu Lys Arg Phe Gly Val Asn Gly Ser Glu
625 630 635 640
Lys Ser Lys Phe Met Met Phe Glu Ser Gln Asn Lys Asp Leu Leu Phe
645 650 655
Lys Asp Leu Thr Lys Cys Leu Phe Lys Val Arg Glu Gly Thr Thr Tyr
660 665 670
Lys Glu Phe Leu Gly Asp Lys Phe Tyr Thr Val Ile Ser Ser Leu Lys
675 680 685
Thr Cys Asn Pro Ser Asp Ile Leu Gln Met Cys Ser Phe Leu Glu Gly
690 695 700
Lys
705
<210> 17
<211> 517
<212> PRT
<213> Pisum sativum
<400> 17
Met Ala Lys Leu Leu Ala Leu Ser Leu Ser Phe Cys Phe Leu Leu Leu
1 5 10 15
Gly Gly Cys Phe Ala Leu Arg Glu Gln Pro Gln Gln Asn Glu Cys Gln
20 25 30
Leu Glu Arg Leu Asp Ala Leu Glu Pro Asp Asn Arg Ile Glu Ser Glu
35 40 45
Gly Gly Leu Ile Glu Thr Trp Asn Pro Asn Asn Lys Gln Phe Arg Cys
50 55 60
Ala Gly Val Ala Leu Ser Arg Ala Thr Leu Gln Arg Asn Ala Leu Arg
65 70 75 80
Arg Pro Tyr Tyr Ser Asn Ala Pro Gln Glu Ile Phe Ile Gln Gln Gly
85 90 95
Asn Gly Tyr Phe Gly Met Val Phe Pro Gly Cys Pro Glu Thr Phe Glu
100 105 110
Glu Pro Gln Glu Ser Glu Gln Gly Glu Gly Arg Arg Tyr Arg Asp Arg
115 120 125
His Gln Lys Val Asn Arg Phe Arg Glu Gly Asp Ile Ile Ala Val Pro
130 135 140
Thr Gly Ile Val Phe Trp Met Tyr Asn Asp Gln Asp Thr Pro Val Ile
145 150 155 160
Ala Val Ser Leu Thr Asp Ile Arg Ser Ser Asn Asn Gln Leu Asp Gln
165 170 175
Met Pro Arg Arg Phe Tyr Leu Ala Gly Asn His Glu Gln Glu Phe Leu
180 185 190
Gln Tyr Gln His Gln Gln Gly Gly Lys Gln Glu Gln Glu Asn Glu Gly
195 200 205
Asn Asn Ile Phe Ser Gly Phe Lys Arg Asp Tyr Leu Glu Asp Ala Phe
210 215 220
Asn Val Asn Arg His Ile Val Asp Arg Leu Gln Gly Arg Asn Glu Asp
225 230 235 240
Glu Glu Lys Gly Ala Ile Val Lys Val Lys Gly Gly Leu Ser Ile Ile
245 250 255
Ser Pro Pro Glu Lys Gln Ala Arg His Gln Arg Gly Ser Arg Gln Glu
260 265 270
Glu Asp Glu Asp Glu Glu Lys Gln Pro Arg His Gln Arg Gly Ser Arg
275 280 285
Gln Glu Glu Glu Glu Asp Glu Asp Glu Glu Arg Gln Pro Arg His Gln
290 295 300
Arg Arg Arg Gly Glu Glu Glu Glu Glu Asp Lys Lys Glu Arg Gly Gly
305 310 315 320
Ser Gln Lys Gly Lys Ser Arg Arg Gln Gly Asp Asn Gly Leu Glu Glu
325 330 335
Thr Val Cys Thr Ala Lys Leu Arg Leu Asn Ile Gly Pro Ser Ser Ser
340 345 350
Pro Asp Ile Tyr Asn Pro Glu Ala Gly Arg Ile Lys Thr Val Thr Ser
355 360 365
Leu Asp Leu Pro Val Leu Arg Trp Leu Lys Leu Ser Ala Glu His Gly
370 375 380
Ser Leu His Lys Asn Ala Met Phe Val Pro His Tyr Asn Leu Asn Ala
385 390 395 400
Asn Ser Ile Ile Tyr Ala Leu Lys Gly Arg Ala Arg Leu Gln Val Val
405 410 415
Asn Cys Asn Gly Asn Thr Val Phe Asp Gly Glu Leu Glu Ala Gly Arg
420 425 430
Ala Leu Thr Val Pro Gln Asn Tyr Ala Val Ala Ala Lys Ser Leu Ser
435 440 445
Asp Arg Phe Ser Tyr Val Ala Phe Lys Thr Asn Asp Arg Ala Gly Ile
450 455 460
Ala Arg Leu Ala Gly Thr Ser Ser Val Ile Asn Asn Leu Pro Leu Asp
465 470 475 480
Val Val Ala Ala Thr Phe Asn Leu Gln Arg Asn Glu Ala Arg Gln Leu
485 490 495
Lys Ser Asn Asn Pro Phe Lys Phe Leu Val Pro Ala Arg Glu Ser Glu
500 505 510
Asn Arg Ala Ser Ala
515
Claims (15)
- 알파-글루코시다제 관련 병리상태, 특히 제2형 당뇨병의 예방 및/또는 치료를 위한, 적어도 하나의 XAP 펩티드 (상기에서, X는 공집합(empty set) 또는 발린을 나타냄)를 포함하는 조성물.
- 제1항에 있어서,
상기 조성물은 적어도 하나의 VAP 펩티드 및/또는 적어도 하나의 AP 펩티드를, 특히 APX' 타입의 펩티드와의 조합으로 포함하는 조성물. - 제1항 또는 제2항에 있어서,
상기 조성물은 단위 형태이고, 약 5 mg 내지 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 XAP 펩티드를 포함하는 조성물. - 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서,
상기 조성물은 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하고, 특히 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양 또는 약 7.5 mg 내지 약 2250 mg 또는 약 >2250 mg 내지 3000 mg의 양을 포함하는 조성물. - XAP 펩티드를 포함하는 약학적 조성물로, 상기에서, X는 공집합 또는 발린을 나타내고, 상기 조성물은 단위 형태이고 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 XAP 펩티드를 약학적으로 허용가능한 부형제와 함께 포함하고, 상기 조성물은 특히 VAP를 포함하는 경우 비타민 B가 결여되는, 약학적 조성물.
- 제6항에 있어서,
상기 조성물은 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 약 7.4 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하는 약학적 조성물. - 제5항 또는 제6항에 있어서,
상기 조성물은 하나 이상의 아밀라제 억제제 및/또는 하나 이상의 리파아제 억제제를 포함하는 약학적 조성물. - 건강기능 조성물 또는 식품 보충제의 제조를 위한, 적어도 하나의 XAP 펩티드(상기에서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)의 용도로서, 상기 펩티드는 특히 적어도 VAP 펩티드이거나, 적어도 AP 펩티드이거나, 또는 적어도 VAP 펩티드 및 적어도 AP 펩티드인, 용도.
- 알파-글루코시다제를 억제하기 위한 건강기능 또는 식품 조성물로서, 상기 조성물은 적어도 하나의 XAP 펩티드(상기에서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)를 포함하고, 상기 조성물은 단위 형태이고 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 XAP 펩티드를 포함하며, 상기 조성물은 특히 VAP 펩티드를 포함하는 경우 비타민 B가 결여되는 조성물.
- 제9항에 있어서,
상기 조성물은 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 AP 펩티드, 및/또는 약 5 mg 내지 <50 mg 또는 약 50 mg 내지 약 1000 mg의 양의 VAP 및 AP 펩티드를 포함하는 건강기능 또는 식품 조성물. - 알파-글루코시다제 관련 병리상태의 예방 및/또는 치료에 사용하기 위한, 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물로 구성되거나 또는 이를 포함하는 조성물로, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체로 구성되거나 또는 이를 포함하고, 상기에서 X는 공집합(empty set) 또는 발린을 나타내는 조성물.
- 제11항에 있어서,
APX' 타입의 적어도 하나의 펩티드와 조합된 조성물. - 건강기능 조성물 또는 식품 조성물의 제조를 위한 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물의 용도로, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체로 구성되거나 또는 이를 포함하고, 상기에서 X는 공집합 또는 발린을 나타내는 용도.
- 적어도 하나의 단백질의 적어도 하나의 가수분해물로 구성되거나 또는 이를 포함하는 건강기능 또는 식품 조성물로, 상기 단백질은 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체로 구성되거나 또는 이를 포함하고, 상기에서 X는 공집합 또는 발린을 나타내는 조성물.
- 하기의 단계를 포함하는, 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체(상기에서, X는 공집합 또는 발린을 나타냄)로 구성되거나 또는 이를 포함하는 적어도 하나의 단백질의 가수분해물을 제조하는 방법:
- 적어도 0.05% 내지 <5% 또는 적어도 5%의 XAP 단위체를 포함하거나 또는 구성되는 적어도 하나의 단백질을 물에 용해시켜서 수용액을 얻는 단계;
- 상기 수용액에 적어도 하나의 효소를 상기 단백질을 가수분해하기에 적당한 양으로 첨가하는 단계.
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