KR20140009249A - 악취 표준 및 억제제 - Google Patents

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바스프 에스이
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Abstract

본 발명은 특히 인간 땀의 내용물 유래의 악취를 생성하는 반응 시스템 분야에 관한 것이다. 구체적으로, 본 발명은 악취 생성 단백질, 그러한 악취 생성 기질, 그러한 악취 생성의 억제제 및 그들의 악취 억제 효능을 측정하고 선행기술에서는 악취 생성을 억제하는 것으로 공지되지 않은 물질들을 찾아내기 위한 시험 및 스크리닝 시스템에 관한 것이다. 따라서, 본 발명은 데오도란트 분야에 관한 것이다.

Description

악취 표준 및 억제제 {MALODOUR STANDARDS AND INHIBITORS}
본 발명은 특히 인간 땀의 내용물 유래의 악취 생성 반응 시스템의 분야에 관한 것이다. 구체적으로, 본 발명은 악취 생성 단백질, 그러한 악취 생성을 위한 기질, 그러한 악취 생성의 억제제 및 그들의 악취 억제 효능을 측정하고 선행기술에서는 악취 생성을 억제하는 것으로 공지되지 않은 물질을 찾아내기 위한 시험 및 스크리닝 시스템에 관한 것이다. 따라서, 본 발명은 또한 데오도란트 분야에 관한 것이다.
신선한 인간 땀은 냄새가 없지만, 땀냄새는 인간 피부 및 특히 겨드랑이에 서식하는 미생물에 의해 생성된다는 사실이 널리 받아들여지고 있다. 인간 땀으로부터 그렇게 생성된 냄새는 그러한 냄새자취를 맡을 시 그 냄새자취가 인간 땀을 가리키는 것을 즉각 알 수 있게 특징적인 것으로 간주된다. 그 냄새는 다양하고, 본 발명에 따르면 악취로 간주되고, 매우 두드러지는 것일 수 있다.
따라서, 땀내 생성을 억제해 그 악취를 감소시키거나 또는 차폐하려는 시도가 오랫동안 행해져 왔다. 본 발명의 맥락에서, "억제" 는 땀내 악취 생성을 둔화하기 위한 수단을 포함하여, 인간 땀 유래의 땀내 형성을 막는 모든 수단을 지칭한다. "감소" 는 예를 들어 매트릭스 상에 결합시켜서 고정시켜 땀내가 덜하도록 땀의 내용물을 처리하는 수단을 지칭한다. "차폐" 는 예를 들어 인간 코를 여타의 더욱 강력하고 악취는 덜한 냄새자취로 압도시키거나 또는 그렇지 않으면 땀내의 악취성 화합물을 한가지 이상 검출하는 인간 후각 시스템의 능력을 감퇴시키거나 또는 불능으로 만들어 인간의 땀내 감지에 영향을 주려는 의도의 수단 및 노력을 가리킨다.
땀내의 형성을 억제하고, 그러한 악취를 감소 또는 차폐하는 것이 바람직하다. 종종 시도되는 한가지 방법은 땀 형성을 막도록 인간 겨드랑이에 발한억제제를 적용하는 것이다. 그 이유는 땀이 형성되지 않으면, 땀내가 생성되지 않을 것이기 때문이다. 그러나, 인간 생리적 프로세스에 대한 그러한 영향은 지속되지 않을 수 있거나, 또는 바람직하지 않은 부작용이 속출할 우려가 있다. 따라서 본 발명의 맥락에서, "억제제" 는 주로 비법적인 억제에 의존하는 것 외에 인간 땀 유래의 땀내의 한가지 이상의 내용물의 형성을 둔화시키거나 또는 방지함에 있어서 유효한 물질들만을 가리킨다.
따라서, 땀내 생성에 대한 유효한 억제제를 찾아내는 것이 필요하다. 그러한 억제제에 대한 검색은 땀내의 실제적인 형성, 특히 악취 생성에 원인을 제공하는 미생물의 생리학적 프로세스에 대해서는 알려진 바 거의 없다는 사실로 인해 그러한 억제제에 대한 탐색은 방해를 받았다. 더욱이, 잠재적 악취 생성 억제제의 효능 비교를 위한 표준화된 과정이 없다.
문헌 EP 1 387 891 (이는 WO 02/092024 A2 로도 공개됨) 에는 땀에서 발견된 무취성 전구체 화합물의 악취성 지방산으로의 변환에 관여되는 것으로 보고된 단리된 N-알파-아 아실글루타민-아미노아실라아제가 기재되었다. 그 문헌은 또한 상기 효소의 억제제 고속 스크리능에서의 적용을 기재한다.
상기 언급된 유럽 특허 문헌에 개시된 효소 및 그에 따라 그에 기재된 시험 시스템의 단점은 그 효소가 보조인자로서 아연 이온을 필요로 하여, 킬레이트제의 존재에 의해 쉽게 영향받는다는 점이다. 그러나, EDTA 와 같은 아연 킬레이트제는 생체내에서 인간 땀에 적용시 인간 땀내의 생성을 억제하는데 효율적이지 못하다. 따라서, 그 시험 시스템은 거기서 사용될 시약 준비시 매우 주의해야 하고, 그 시험 시스템에 의해 식별되는 잠재적 억제제는 그 시험 시스템에 의해 결정되는 악취 억제 효과가 단지 그의 아연 이온과의 상충 결과에 의한 것인지 여부를 밝혀내기 위해 다시 분석해야 한다.
따라서, 본 발명의 과제는 아연 이온의 존재 여부와 무관하게 땀내 형성의 대표적인 경로를 재현할 시험 시스템을 제공하는 것이다.
이에, 본 발명에 따르면, 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 다음과 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 함유하는 단백질이 제공되며:
a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상, 가장 바람직하게는 100% 의 서열 동일성, 및/또는
b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상, 가장 바람직하게는 100% 의 서열 유사성,
여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티 (Gap Open penalty) 가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티 (Gap Extend penalty) 가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘 (needle algorithm) 에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산된다.
상기 단백질은 신선한, 무악취성 또는 약한 악취성의 인간 땀과 접할 시 인간 땀의 특징적인 악취를 신속하게 제공할 수 있는 것으로 나타났다. 유의하게, 또한 해당 단백질이 멸균된 인간 땀에 접할 시에도 땀내 생성 능력이 나타났다.
더욱더 중요하게는, 상기 단백질에 의한 인간 땀 유래의 악취 생성이 아연 이온의 존재 여부에 좌우되지 않는 것으로 나타났다. 상기 단백질은 또한 N-알파-라우로일-L-글루타민을 절단해 아연 이온 착화에 충분한 농도의 EDTA 존재 하에서 조차 라우로일 지방산을 생화학적으로 용이하게 검출 및 정량하도록 방출시키는 능력을 갖고 있다. 따라서, 효소일 것으로 여겨지는 상기 단백질은 악취 표준 시스템 및 땀내 억제제의 스크리닝에 유용하다. 더욱더 유익하게는, 그 단백질이 상이한 속, 과, 목, 계 및 심지어는 상이한 문의 방대한 다양한 유기체에서 발견되는 단백질과 높은 서열 유사성을 갖는 것으로 나타났다. 따라서, 본 발명의 단백질은 인간 피부 및 특히 겨드랑이에 서식하는 모든 미생물들의 유의한 일부분에서 나타나는 아직까지 미지인 기능을 가진 대표적인 편재성 단백질의 모듬이다. 따라서, 본 발명의 단백질에 의한 악취 생성 억제에 유효한 억제제는 일반적으로 생체내 인간 땀 및 인간 피부에 적용시 땀내 형성 억제에 유효할 것이다.
본 발명의 단백질은 바람직하게는 단리된 형태로 이용가능하다. 본 발명의 맥락에서 "단리된" 은 해당 단백질이 그의 본래 환경으로부터 떨어져 나와, 특히 해당 단백질 제공에 유용한 타 미생물로 오염되지 않았음을 가리킨다. 더욱더 바람직하게는, 상기 단백질은 정제된 형태인데, 즉 이는 10 개 이상의 아미노산 길이를 가진 타 단백질 또는 펩티드에 비해 그리고 핵산에 비해 조성물 내 해당 단백질의 함량이 80 중량% 이상, 더욱 특별하게는 90 중량% 이상, 더욱더 특별하게는 95 중량% 이상, 가장 특별하게는 99 중량% 이상임을 의미한다.
바람직하게는 단리된, 더욱더 바람직하게는 정제된 형태인 상기 단백질은 임의의 서열 식별 번호 2 내지 31 에 따른 아미노산 서열에 대해 상기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함한다. 본 발명의 맥락에서 서열 동일성 및 서열 유사성은 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 결정된다. 상기 알고리즘은 두 서열의 전체 길이를 아우르는 쌍대 (pairwise) 아미노산 서열 정렬에 대한 표준 알고리즘이다. 상기 알고리즘은 Needleman-Wunsch 알고리즘 (Needleman S.B. and Wunsch C.D., 1970 J. Mol. Biol. 48, 443-453) 을 실행하며, 여기서 n 위치의 갭에 대한 페널티는 하기 수학식에 따라 전자계산된다:
갭 오프닝 페널티 (gap opening penalty) + (n-1) x 갭 익스텐션 페널티 (gap extension penalty).
각 아미노산 서열의 전체 길이를 정렬시키고, 중복부분의 말단에는 페널티를 부과하지 않는다.
본 발명의 맥락에서 갭 오픈 페널티 (Gap Open penalty) 는 10.0 이다. 본 발명의 맥락에서 갭 익스텐션 페널티 (gap extension penalty) 는 0.5 이다. 본 발명의 맥락에서 아미노산 유사성 비교를 위한 스코어링 매트릭스는 "Blosum62" 매트릭스이다. 상기 갭 오픈 페널티, 갭 익스텐드 페널티 및 Blosum62 매트릭스는 당업계에서 사용되는 표준 파라미터이다. 서열 정렬은 예를 들어 공개적으로 이용가능한 무료 도구를 통해 상기 파라미터를 이용해 수행될 수 있다. 예를 들어, EBI 는 그의 인터넷 도구 품별을 통해 본 발명의 파라미터들을 이용하는 무료 쌍대 (pairwise) 서열 정렬 서비스를 제공한다.
특히 단리되거나 또는 정제된 형태인 본 발명의 단백질은 서열 식별 번호 2 내지 31 의 임의의 아미노산 서열로 이루어질 수 있고, 여기서 선택적으로는 N-말단 메티오닌이 없다. 임의의 추가적으로 부가되는 아미노산 또는 개질없이 상기 아미노산 서열을 가진 단백질은 무취 멸균 인간 땀과의 접촉시 강력하고 특징적인 악취를 특별히 생성할 수 있다. 본 발명의 맥락에서, 멸균은 땀이 당업자에게 공지된, 특히 여과 컷오프가 0.4 ㎛ 인 멸균 여과에 의해 여과되었음을 의미한다.
바람직하게는 단리되거나 또는 정제된 형태인 본 발명의 단백질은 바람직하게는 서열 식별 번호 3 에 따른 아미노산 서열, 더욱더 바람직하게는 서열 식별 번호 4 에 따른 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진다. 그러한 단백질은 멸균된 무취의 신선한 인간 땀과 접촉시켰을 때 인간 땀의 강력하고 전형적인 악취 생성에 특히 유용한 것으로 나타났다. 본 발명에 따르면, 생성된 땀내의 강도 및 풍미성은 10 명의 훈련된 냄새 전문가의 전문가 패널에 의해 분류되었는데, 강도 및 풍미성을 0 (미검출) 내지 9 (매우 강력함/매우 전형적임) 의 스케일로 등급을 매겼다. 그러한 평가는 악취 분석 분야에서 일반적인 것이다.
서열 식별 번호 3 의 위치 216 에 이소류신을, 위치 219 에 프롤린을 함유하는 단백질, 즉 서열 식별 번호 4 의 단백질은 생물공학적으로 용이하게 제조될 수 있고, 멸균된 신선한 인간 땀과 접촉시 강력하고 전형적인 땀내를 제공할 수 있음을 특별히 발견했다. 따라서, 본 발명의 단백질은 서열 식별 번호 2 에 따른 아미노산 서열 또는 서열 식별 번호 5 내지 31 의 임의의 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어지는 것이 바람직하다.
이들 중, 본 발명의 단백질은 서열 식별 번호 2 의 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 것이 특히 바람직하다. 상기 단백질은 바실러스 서브틸리스 (Bacillus subtilis) 의 균주로부터 단리된 것이고, 특히 신선한 멸균된 인간 땀과 접촉시 강력하고 전형적인 악취를 신속하게 제공하는 것으로 나타났는데, 상기 땀은 상기에 기재한 바와 같이 그의 신선하고 멸균된 상태에서는 본질적으로 무취성이다.
본 발명의 단백질은, 특히 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 단리되거나 또는 정제된 단백질은, 바람직하게는 3-메틸-2-헥센산 아미드 및 3-메틸-2-히드록시-헥산산 아미드를 절단하지 않고, N-알파-라우로일-L-글루타민을 절단한다. 상기에 언급한 바와 같이, 상기 단백질에 의한 N-알파-라우로일-L-글루타민의 절단은 아연 이온이 존재하는 것과는 독립적이다.
본 발명에 따르면, 추가로 본 발명의 단백질, 즉 상기 정의된 바와 같은 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는 b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성을 가진 단백질을 코딩하는 단리된 핵산이 제공된다. 상기 핵산은 바람직하게는 서열 식별 번호 32 또는 서열 식별 번호 33 에 따른 염기 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진다. 서열 식별 번호 32 에 따른 뉴클레오티드 서열은 바실러스 서브틸리스에서 서열 식별 번호 2 의 단백질을 제공하기에 특히 적합하고; 서열 식별 번호 33 에 따른 염기 서열을 포함하는 핵산은 대장균 (E. coli) K12 에서 서열 식별 번호 2 의 단백질을 제공하기에 특히 적합하다. 당업자는 본 발명이 또한 바실러스 서브틸리스 및 대장균 K12 이외의 미생물에 의한 발효를 위해 최적화되는 서열 식별 번호 2 로 이루어진 단백질을 코딩하는 핵산을 포함하며, 상기 최적화는 각각의 아미노산에 대한 미생물의 각 코돈 선호도에 좌우된다는 점을 이해할 것이다.
따라서, 본 발명의 핵산은 본 발명의 단백질을 생명공학적으로 제공할 수 있게 하며, 그러한 단백질을 재현가능하게 충분한 양으로 제공하는 것을 촉진하게 된다.
그러한 목적을 위해, 본 발명은 또한 프로모터에 작동적으로 연결된 본 발명에 따른 핵산을 포함하는 발현 벡터를 제공한다. 또한, 본 발명은 본 발명에 따른 단백질을 코딩하는 핵산을 포함하는 숙주 세포, 바람직하게는 대장균 세포 또는 바실러스 서브틸리스 세포를 제공하며, 여기서 상기 숙주 세포는 바람직하게는 본 발명의 발현 벡터에 형질전환된다. 숙주 세포 내 발현 벡터는 숙주 세포의 게놈과 분리되어 있거나 또는 (바람직하게는 안정하게) 그 안에 삽입되어 있을 수 있다.
재조합 유전자 발현에 의한 그러한 생명공학적 단백질 제조는 또한 해당 단백질에 N-말단 및/또는 C-말단 태그의 부가 가능성을 제공한다. 그러한 태그는 예를 들어 His-태그 또는 Strep-태그 또는 기타 태그와 같은 태그를 포함하고, 당업자에게 널리 공지되어 있다. 그러한 태그의 특별한 장점은 특이적 친화성 크로마토그래피 시스템을 이용한 각 단백질의 용이한 정제이다. 그러한 정제 프로토콜은 당업자에게 널리 공지되어 있다. Ni-NTA 또는 Ni-IDA 를 이용해 관능화된 수지 상에서의 His-태그가 있는 단백질의 정제가 특히 유리한데, 이는 그러한 수지가 쉽게 입수할 수 있기 때문이다 (예를 들어, 스웨덴 웁살라의 GE Healthcare 로부터 입수가능). 본 발명의 단백질에 결합된 His-태그의 또다른 장점은 His-태그가 효소의 효소 활성 및 본 발명에 따른 그의 이용과 상충되지 않는다는 점이다. 따라서, 그러한 정제 태그는 그것이 유리할 경우 단백질 정제를 보조하기 위해 사용될 수 있다.
한편, 그러한 태그는 단백질 생산 효율 및/또는 특별한 효소 활성과 상충될 수도 있다는 점이 당업자에게 공지되어 있다. 도 35 에서 알 수 있는 바와 같이, 그러한 일은 본원에서도 일어날 수 있는데: His-태그된 단백질에 대한 세포 배양물 내 총 효소 활성이 His-태그가 없는 단백질에 대한 것보다 더 낮다.
이는 많은 횟수의 시험 (예를 들어, 엄청 많은 잠재적 억제제들의 스크리닝) 에서와 같이 더 많이 필요한 단백질을 대량으로 제공하거나 또는 세부적인 생화학적 시험 (예를 들어, 효소 동역학, 저해제 결합 상수의 결정 등) 을 위한 정제 단백질의 제공을 가능케 하기에 특히 유리하다.
본 발명의 상기 문제점의 관점에서, 악취 표준 조성물이 또한 제공된다. 본 발명의 악취 표준 조성물은 바람직하게는 단리되어 있거나 또는 정제된 단백질인, 더욱 바람직하게는 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 본 발명의 단백질을, 상기 단백질에 의해 절단가능하여 악취성 생성물을 생성하는 물질과 함께 함유한다. 절단가능한 물질은 천연의, 신선하고 멸균된 인간 땀의 성분일 수 있다. 본 발명에 따르면, 절단가능한 물질이 N-알파-라우로일-L-글루타민인 악취 표준 조성물이 특히 바람직하다.
본 발명의 악취 표준 조성물은 신선하고, 접촉 이전에는 본질적으로 무취인 인간 땀과 접촉시 인간 땀의 강력하고 전형적인 악취를 생성하기에 특히 유용하다. 본 발명에 따른 그러한 악취 표준 조성물의 특별한 장점은 이들이 악취 표준 조성물 또는 땀에서의 아연 이온의 존재 여부에 좌우되지 않는다는 점이다. 따라서, 본 발명의 악취 표준 조성물로 인해 재현가능한 조건 하에, 시험 대상인의 피부 표면 또는 땀 온도를 달리하는 것과 같은 인자들을 실질적으로 배제하면서, 인간 땀의 매우 전형적인 악취 생성을 연구하고, 그에 영향을 주는 것이 가능해진다.
본 발명에 따른 악취 표준 조성물은 땀내의 생성, 강도 및 "풍미성" 에 영향을 주는 물질의 효능을 발견 및 시험하기에 특히 적합하다. 이는 땀내의 속도, 강도 또는 "풍미성" 을 개질하기 위한 후보자 물질을 본 발명의 악취 표준 조성물에 첨가한 후, 인간 땀, 특히 신선하고 바람직하게는 멸균된 인간 땀에 접촉시켜 달성될 수 있다. 또한, 상기 후보자 물질은 땀, 특히 신선하고 바람직하게는 멸균된 땀에 첨가하고, 이어서 본 발명의 악취 표준 조성물과 접촉하게 할 수 있다.
본 발명에 따른 악취 표준 조성물은 상기 기재된 악취 표준 조성물에만 한정되지 않는다. 악취 표준 조성물은 또한 서열 식별 번호 1 에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단리된 단백질을 포함할 수 있다:
a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산된다.
아미노산 서열 서열 식별 번호 1 은 바실러스 서브틸리스 유래로 공지되어 있다. 그러나, 무취 인간 땀과 접촉시켰을 때 그 단백질이 전형적이고 강력한 땀내를 제공할 수 있는지 여부는 공지되어 있지 않다. 따라서, 상기 단백질이 또한 본 발명의 악취 표준 조성물에서 유용하다.
본 발명의 악취 표준 단백질은 바람직하게는 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진, 바람직하게는 서열 식별 번호 2 또는 서열 식별 번호 5 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 단백질을 함유한다. 땀내 생성 단백질이 서열 식별 번호 1 내지 31, 특히 바람직하게는 서열 식별 번호 2 또는 5 내지 31, 가장 바람직하게는 서열 식별 번호 2 중 임의의 아미노산 서열로 이루어진 정제된 단백질로 이루어진 그러한 악취 표준 조성물이 특히 바람직하다.
따라서, 본 발명에 따르면 하기의 것으로 이루어진 악취 표준 조성물이 제공된다:
- 아미노산 서열 서열 식별 번호 1, 2 내지 31 중 임의의 것으로 이루어진 단리되거나 또는 정제된 단백질,
- N-알파-라우로일-L-글루타민
- 및 담체.
상기 담체는 바람직하게는 액체 담체이고, 가장 바람직하게는 pH 가 4 를 초과하도록, 더욱더 바람직하게는 5 내지 9 가 되도록, 가장 바람직하게는 6.2 내지 7.8 이 되도록 조정된 수성 완충액이다. 상기 완충액이 물, 50 mM NaH2PO4/K2HPO4 및 50 mM NaCl 로 제조된 완충액인 것이 특히 바람직하다. 그러한 담체는 재현가능하게 불충분한 양을 제공하기에 용이하다.
본 발명에 따르면, 악취 억제 조성물이 또한 제공된다. 악취 억제 조성물은 본 발명에 따른 악취 표준 조성물 및 악취성 생성물을 생성하는 절단 반응의 잠재적 억제제를 함유하는데, 본 발명의 그러한 악취 억제 조성물은 잠재적 땀내 억제제의 효능을 표준화된 방법에서 용이하고 재현가능하게 시험할 수 있게 해 준다.
따라서, 본 발명에 따르면, 악취 억제 조성물은 하기를 함유한다:
- 바람직하게는 단리되거나 또는 정제된, 서열 식별 번호 1, 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 단백질,
- N-알파-라우로일-L-글루타민 및
- 억제제의 부재 하에 단백질에 의한 N-알파-L-라우로일-L-글루타민의 절단을 가능케 하는 담체, 및
- 후보자 억제제.
더욱더 바람직하게는, 본 발명의 악취 억제제 조성물은 하기로 이루어진다:
- 서열 식별 번호 1, 2, 5 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열로 이루어진, 단리되거나 또는 정제된 단백질,
- N-알파-라우로일-L-글루타민,
- 억제제의 부재 하에 단백질에 의한 N-알파-L-라우로일-L-글루타민의 절단을 가능케 하는 담체, 및
- 후보자 억제제.
본 발명의 악취 억제 조성물에서, 담체는 바람직하게는 50 mM NaCl 및 50 mM NaH2PO4/K2HPO4 의 pH 7 인 수용액이다.
본 발명은 추가로 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하고:
a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
- 절단을 허용하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능하여 악취성 생성물을 생성하는 절단가능한 물질, 및
- 스크리닝할 억제제 후보자 물질의 셋트
를 함께 함유하는 - 바람직하게는 단리된 - 단백질을 함유하는 악취 억제제 스크리닝 시스템을 제공한다.
따라서, 악취 억제제 스크리닝 시스템은 바람직하게는 유효한 억제제의 부재 하에 악취성 생성물을 생성하는 절단가능한 물질의 절단을 허용하는 조건 하에 선별된 억제제 후보자 물질의 존재 하에 해당 단백질 및 절단가능한 물질을 반응시키는 단계를 수행할 기계를 포함한다.
다시금, 절단가능한 물질은 바람직하게는 N-알파-라우로일-L-글루타민이다. 상기 논의된 장점을 위해서는, 단백질은 바람직하게는 단리되어 있거나 또는 정제된 단백질이다.
단백질이 서열 식별 번호 1, 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열로 이루어진 단리되어 있거나 또는 정제된 단백질이고, 가장 바람직하게는 서열 식별 번호 2 에 따른 아미노산 서열로 이루어진 정제된 단백질인 본 발명에 따른 악취 억제제 스크리닝 시스템이 특히 바람직하다.
그러한 절단을 허용하는 조건은 바람직하게는 pH 7 에서 50 mM NaCl 및 50 mM NaH2PO4/K2HPO4 를 함유하는 수성 완충액이 존재함을 포함한다.
요약하면, 하기를 포함하는 악취 억제제 스크리닝 시스템이 특히 바람직하다:
- 서열 식별 번호 1, 2, 3 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열로 이루어진 정제된 단백질,
- N-알파-라우로일-L-글루타민,
- pH 7 인 50 mM NaCl 및 50 mM NaH2PO4/K2HPO4 의 수성 완충액,
- 억제제 후보자 물질들의 어레이 (array), 및
- 상기 단백질, N-알파-라우로일-L-글루타민 및 하나 이상의 억제제 후보자 물질을 상기 완충액 중에 혼합하기 위한 자동장치.
그러한 악취 억제제 스크리닝 시스템은 농도를 다양하게 한 대량으로 갖추어진 잠재적 억제제 물질의 효능을 시험하기 위한 고속 스크리닝 적용에서 사용되기에 특히 적합하다. 따라서, 본 발명의 악취 억제제 스크리닝 시스템은 유리하게는 추가적인 유용한 땀내 억제제 식별에 도움이 된다. 상기 시스템은 나아가, 특히 악취 생성이 아연 이온과 무관한, 단백질 및 본 발명의 악취 표준 조성물과 연관된 장점을 실현한다.
다시금, 악취의 형성 및 악취 형성의 억제는 상기 언급한 바와 같이 전문가 패널에 의해 분석 및 정량될 수 있다. 그러나, 고속 응용에서는 절단될 물질 및/또는 그러한 절단 반응의 생성물이 추가 반응물의 첨가시 예를 들어 기체 크로마토그래피 또는 광도측정에 의해 광학적으로, 형광 광도측정법으로 또는 발광-광도측정법으로 자동적으로 검출되는 본 발명에 따른 시스템이 바람직하고 특히 유용하다. 검출을 위한 그러한 수단은 예를 들어 EP 1387891 B1 의 실시예 8 에서 당업자에게 공지되어 있다.
따라서, 본 발명은 또한 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하거나 또는 그것으로 이루어진 단백질을:
a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
- 악취를 제공하는 절단을 가능케 하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능한 물질, 바람직하게는 N-알파-라우로일-L-글루타민과 반응시키는 단계를 포함하는, 표준화가능한 악취 생성 방법을 제공한다.
상기 방법은 바람직하게는 신선한 멸균된 인간 땀에서, 또는 pH 7 의 50 mM NaCl 및 50 mM NaH2PO4/K2HPO4 완충액의 수성 완충액에서 수행된다.
단백질은 바람직하게는 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것, 바람직하게는 서열 식별 번호 1, 2, 5 내지 31 중 임의의 것, 가장 바람직하게는 서열 식별 번호 2 에 따른 아미노산 서열로 이루어진다.
나아가, 본 발명은 하기 단계를 포함하는 악취 억제제의 스크리닝 방법을 제공한다:
1. 하기의 단백질 및 물질들을 함께 인큐베이션하는 단계:
서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 특성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단백질:
a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성, 및/또는
b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
- 억제제의 부재 하에 상기 단백질에 의한 절단을 가능케 하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능한 물질, 및
- 잠재적으로 절단 반응을 억제하는 억제제 후보 물질, 및
2. 악취 생성 측정 단계
본 발명은 실시예 및 도면을 참조하여 더 기재된다. 이들 실시예는 본 발명의 범위를 한정하는 것으로 이해되어선 안된다.
실시예
실시예 1: PCR 에 의한 yxeI 유전자의 증폭 및 대장균 발현 벡터로의 클로닝.
인간 겨드랑이로부터 분리한 바실러스 서브틸리스 균주의 게놈 DNA 를 PCR 증폭용 주형으로 이용했다. 정방향 프라이머 (5'-GGGACTGATCATATGTGCACAAGTCTTAC-3') 및 역방향 프라이머 (5'-ATTGAGGATCCTTAATTAAGCTCATGAATACTCT-3') 를 PCR 증폭에 이용했다.
결과로서 수득한 PCR-생성물을 제한효소 엔도뉴클레아제 NdeI 및 BamHI (New England Biolabs, Frankfurt, 독일) 를 이용해 제조사의 지시에 따라 처리하고, 플라스미드 pET24a (Merck, Darmstadt, 독일) 및 pET28a (Merck, Darmstadt, 독일) 에 클로닝했다. 결과로서 수득한 발현 벡터를 pET24a::yxeI 또는 pET28a::yxeI 로 명명했다. 이들은 서열 식별 번호 1 의 단백질을 코딩하는 핵산을 포함한다. 벡터 pET28a 에서, 단백질은 6 개의 연속적인 히스티딘 아미노산의 His-태그에 연결되어 있다.
실시예 2: 대장균에서의 유전자 발현 및 단백질 생산
대장균 BL21(DE3) 을 발현 숙주로 이용했다. 균주 (플라스미드가 없거나 또는 실시예 1 에 기재된 발현 벡터를 보유) 를 세차게 진탕시키는 250 ml 진탕 플라스크를 이용해 Luria-Bertani 배지 100 ml 중에 37℃ 에서 배양했다. 플라스미드-포함 균주들을 30 mg/l 카나마이신을 포함하는 Luria-Bertani 배지 존재 하에 배양했다. OD600 가 1 인 세포 밀도에 도달한 후, IPTG 를 최종 농도가 0.1 mM 이 되도록 첨가한 후, 동일한 조건 하에 2 시간 더 추가로 인큐베이션했다.
1.5 ml 시료를 배양물로부터 취하고, 세포를 원심분리로 수합하고, SDS-PAGE 로 분석한 후 쿠마씨 염색을 실시했다. 유도 후 도 34 에 제시된 바와 같이 강력한 유전자 발현 및 단백질 생성이 관찰되었다.
실시예 3: 효소 활성의 결정 및 억제제 유효성에 대한 시험.
실시예 2 에서 수득된 세포를 원심분리로 수합하고, PBS 완충액으로 2 회 세척해 잔류 배지 성분들을 제거했다. 최종 세포 펠렛을 PBS 완충액 (물 1 리터 당: 8g NaCl, 0.2g KCl, 1.44g Na2 HPO4, 0.24g KH2PO4, pH 7.4) 에 최종 OD600 가 30 에 도달하도록 재현탁시켰다. 균주 (플라스미드가 없거나 또는 실시예 1 에 기재된 발현 벡터를 보유) 의 그러한 세포 현탁액을 활성 시험에 이용했다. 세척한 세포 현탁액을 PBS 완충액에서 N-알파-라우릴-글루타민 (최종 농도는 0.2 mg/ml, 도 35 에서 "LG") 과 37℃ (최종 부피는 0.25 ml) 에서 15 분간 접촉시켰다. 실제 시험은 시험 방법을 GC 로 하여 WO 02/092024 A2 의 실시예 7 에 기재된 바와 같이 수행했다. 도 35 에서 알 수 있는 바와 같이, 플라스미드가 없는 균주는 약간의 배경 활성을 보인 반면, 발현 벡터를 보유한 균주들은 강력한 효소 활성을 나타냈다. 상기 도면은 pET24a 에서 발현되는 본 발명의 효소의 활성과 대비되는 효소 활성을 제시한다. 주석에서와 같이, 상기 효소를 신선한 인간 땀과 접촉시킨 결과 인간 땀의 강력한 냄새가 발생했다.
활성의 억제에 대한 시험으로서, 시료의 한 셋트에 나트륨 아세테이트를 최종 농도가 100 mM 이 되도록 첨가했다. 그 결과, 효소 활성은 플라스미드가 없는 대장균 균주의 배경 활성 수준으로 억제되었다.
상기 검정을 서열 식별 번호 2, 5 내지 31 의 각각에 따른 아미노산 서열을 가진 효소를 이용해 반복했다. 모든 효소들이 마찬가지로 신선한 무취의 인간 땀과 접촉시켰을 때 강력한 인간 땀 냄새를 제공했다.
SEQUENCE LISTING <110> BASF SE <120> Malodour standards and inhibitors <130> BA 3593-03WO <140> PCT/EP2011/073275 <141> 2011-12-19 <150> US61/424,114 <151> 2010-12-17 <150> EP10195789.2 <151> 2010-12-17 <160> 33 <170> BiSSAP 1.0 <210> 1 <211> 328 <212> PRT <213> Bacillus subtilis <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <400> 1 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Lys His Val Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Ser Trp Asn Ser Glu Ala Asp Gly Arg Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Ala Phe Asn Glu Ser Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Met Ile Arg Glu Asp Thr 85 90 95 Val His Ile Val Pro His Glu Phe Val Thr Trp Val Leu Ser Val Cys 100 105 110 Gln Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Ile Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Asn Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Asp 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Val Gly Leu Ser Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Ile Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Ile Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Glu Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Glu Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His His Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Cys Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 2 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 2 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Gly Ile Asn Glu Asn Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Thr Ile Gln Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser Ser Cys 100 105 110 Lys Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Met Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Ser Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Glu 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Ile Gly Leu Pro Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Leu Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Val Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Lys Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Asp Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His Leu Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Arg Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 3 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 3 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Lys His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr 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Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Glu Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Asp Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His His Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Cys Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 4 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 4 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Lys His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Ala Phe Asn Glu Asn Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Met Ile Gln Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser 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of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 24 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Gly Ile Asn Glu Asn Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Thr Ile Gln Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser Ser Cys 100 105 110 Lys Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Met Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Ser Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Glu 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu 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Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Ile Gly Leu Pro Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Leu Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Val Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Glu Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Asp Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His Leu Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Arg Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 28 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 28 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Gly Ile Asn Glu Asn Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Thr Ile Gln Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser Ser Cys 100 105 110 Lys Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Met Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Ser Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Glu 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Ile Gly Leu Pro Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Leu Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Val Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Lys Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Glu Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His Leu Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Arg Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 29 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 29 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 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Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Asp Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His His Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Arg Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 30 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 30 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Leu Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Asn Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Lys Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Gly Ile Asn Glu Asn Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Thr Ile Gln Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser Ser Cys 100 105 110 Lys Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Met Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Ser Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Glu 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Ile Gly Leu Pro Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Leu Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Val Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Lys Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Asp Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His Leu Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Cys Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 31 <211> 328 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <221> SOURCE <222> 1..328 <223> protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 31 Met Cys Thr Ser Leu Thr Leu Glu Thr Ala Asp Arg Asn His Val Leu 1 5 10 15 Ala Arg Thr Met Asp Phe Ala Phe Gln Leu Gly Thr Glu Val Ile Leu 20 25 30 Tyr Pro Arg Arg Tyr Ser Trp Met Ser Glu Ala Asp Gly Arg Ala His 35 40 45 Gln Thr Gln Tyr Ala Phe Ile Gly Met Gly Arg Lys Leu Gly Asn Ile 50 55 60 Leu Phe Ala Asp Gly Ile Asn Glu Ser Gly Leu Ser Cys Ala Ala Leu 65 70 75 80 Tyr Phe Pro Gly Tyr Ala Glu Tyr Glu Lys Thr Ile Arg Glu Ala Thr 85 90 95 Val His Ile Ala Pro His Glu Phe Val Thr Trp Ala Leu Ser Ser Cys 100 105 110 Gln Ser Leu Glu Asp Val Lys Glu Lys Ile Arg Ser Leu Thr Ile Val 115 120 125 Glu Lys Lys Leu Asp Leu Leu Asp Thr Val Leu Pro Leu His Trp Ile 130 135 140 Leu Ser Asp Arg Thr Gly Arg Asn Leu Thr Ile Glu Pro Arg Ala Asp 145 150 155 160 Gly Leu Lys Val Tyr Asp Asn Gln Pro Gly Val Met Thr Asn Ser Pro 165 170 175 Asp Phe Ile Trp His Val Thr Asn Leu Gln Gln Tyr Thr Gly Ile Arg 180 185 190 Pro Lys Gln Leu Glu Ser Lys Glu Met Gly Gly Leu Ala Leu Ser Ala 195 200 205 Phe Gly Gln Gly Leu Gly Thr Ile Gly Leu Pro Gly Asp Tyr Thr Pro 210 215 220 Pro Ser Arg Phe Val Arg Ala Val Tyr Leu Lys Glu His Leu Glu Pro 225 230 235 240 Ala Ala Asp Glu Thr Lys Gly Val Thr Ala Ala Phe Gln Ile Leu Ala 245 250 255 Asn Met Thr Ile Pro Lys Gly Ala Val Ile Thr Glu Glu Asp Glu Ile 260 265 270 His Tyr Thr Gln Tyr Thr Ser Val Met Cys Asn Glu Thr Gly Asn Tyr 275 280 285 Tyr Phe His Leu Tyr Asp Asn Arg Gln Ile Gln Lys Val Asn Leu Phe 290 295 300 His Glu Asp Leu Asp Arg Leu Glu Pro Lys Val Phe Ser Ala Lys Ala 305 310 315 320 Glu Glu Ser Ile His Glu Leu Asn 325 <210> 32 <211> 984 <212> DNA <213> Artificial sequence <220> <221> source <222> 1..984 <223> DNA encoding for a protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 32 atgtgcacat ctcttacact tgaaacagct gatcgtaacc atcttcttgc tcgtacaatg 60 gatttcgctt tccaacttgg cacagaagtt atcctttacc ctcgtcgtta caactggatg 120 tctgaagctg atggcaaagc tcatcaaaca caatacgctt tcatcggcat gggccgtaaa 180 cttggcaaca tccttttcgc tgatggcatc aacgaaaacg gcctttcttg cgctgctctt 240 tacttccctg gctacgctga atacgaaaaa acaatccaag aagctacagt tcatatcgct 300 cctcatgaat tcgttacatg ggctctttct tcttgcaaat ctcttgaaga tgttaaagaa 360 aaaatgcgtt ctcttacaat cgttgaaaaa aaacttgatc ttcttgatac agttcttcct 420 cttcattgga tcctttctga tcgtacaggc cgttctctta caatcgaacc tcgtgctgaa 480 ggccttaaag tttacgataa ccaacctggc gttatgacaa actctcctga tttcatctgg 540 catgttacaa accttcaaca atacacaggc atccgtccta aacaacttga atctaaagaa 600 atgggcggcc ttgctctttc tgctttcggc caaggccttg gcacaatcgg ccttcctggc 660 gattacacac ctccttctcg tttcgttcgt gctgtttacc ttaaagaaca tcttgaacct 720 gctgctgatg aaacaaaagg cgttacagct gctttccaac ttcttgctaa catgacagtt 780 cctaaaggcg ctgttatcac agaaaaagat gaaatccatt acacacaata cacatctgtt 840 atgtgcaacg atacaggcaa ctactacttc catctttacg ataaccgtca aatccaaaaa 900 gttaaccttt tccatgaaga tcttgatcgt cttgaaccta aagttttctc tgctaaagct 960 gaagaatcta tccatgaact taac 984 <210> 33 <211> 984 <212> DNA <213> Artificial sequence <220> <221> source <222> 1..984 <223> DNA encoding for a protein capable of producing the characteristic malodour of human sweat <400> 33 atgtgcacct ctctgaccct ggaaaccgct gaccgtaacc acctgctggc tcgtaccatg 60 gacttcgctt tccagctggg taccgaagtt atcctgtacc cgcgtcgtta caactggatg 120 tctgaagctg acggtaaagc tcaccagacc cagtacgctt tcatcggtat gggtcgtaaa 180 ctgggtaaca tcctgttcgc tgacggtatc aacgaaaacg gtctgtcttg cgctgctctg 240 tacttcccgg gttacgctga atacgaaaaa accatccagg aagctaccgt tcacatcgct 300 ccgcacgaat tcgttacctg ggctctgtct tcttgcaaat ctctggaaga cgttaaagaa 360 aaaatgcgtt ctctgaccat cgttgaaaaa aaactggacc tgctggacac cgttctgccg 420 ctgcactgga tcctgtctga ccgtaccggt cgttctctga ccatcgaacc gcgtgctgaa 480 ggtctgaaag tttacgacaa ccagccgggt gttatgacca actctccgga cttcatctgg 540 cacgttacca acctgcagca gtacaccggt atccgtccga aacagctgga atctaaagaa 600 atgggtggtc tggctctgtc tgctttcggt cagggtctgg gtaccatcgg tctgccgggt 660 gactacaccc cgccgtctcg tttcgttcgt gctgtttacc tgaaagaaca cctggaaccg 720 gctgctgacg aaaccaaagg tgttaccgct gctttccagc tgctggctaa catgaccgtt 780 ccgaaaggtg ctgttatcac cgaaaaagac gaaatccact acacccagta cacctctgtt 840 atgtgcaacg acaccggtaa ctactacttc cacctgtacg acaaccgtca gatccagaaa 900 gttaacctgt tccacgaaga cctggaccgt ctggaaccga aagttttctc tgctaaagct 960 gaagaatcta tccacgaact gaac 984

Claims (15)

  1. 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 다음과 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 함유하는 단백질:
    a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성, 및/또는
    b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
    여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티 (Gap Open penalty) 가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티 (Gap Extend penalty) 가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘 (needle algorithm) 에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨.
  2. 제 1 항에 있어서, 단백질의 아미노산 서열이 서열 식별 번호 2 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산을 함유하거나 또는 그것으로 이루어지고, 선택적으로는 N-말단 메티오닌이 없는 단백질.
  3. 제 1 항 또는 제 2 항에 있어서, 단백질이 3-메틸-2-헥센산-아미드 및 3-메틸-2-히드록시-헥산산-아미드를 절단하지 않지만, N-알파-라우로일-L-글루타민을 절단하는 단백질.
  4. 제 1 항 내지 제 3 항 중 어느 한 항에 따른 단백질을 코딩하는 단리된 핵산.
  5. 프로모터에 작동적으로 연결된 제 4 항의 핵산을 함유하는 발현 벡터.
  6. 바람직하게는 제 5 항의 발현 벡터에 형질전환된, 제 1 항 내지 제 3 항 중 어느 한 항의 단백질을 코딩하는 핵산을 포함하는 숙주 세포.
  7. 하기를 함유하는 악취 표준 조성물:
    - 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단백질:
    a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
    b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
    여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
    - 절단을 허용하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능하여 악취성 생성물을 생성하는 물질.
  8. 제 7 항에 있어서, 절단가능한 물질이 N-알파-라우로일-L-글루타민인 악취 표준 조성물.
  9. 제 7 항 또는 제 8 항의 악취 표준 조성물 및, 해당 억제제의 부재 하에는 절단을 허용하는 조건 하에 악취성 생성물을 생성하는 절단 반응의 억제제를 함유하는 악취 억제 조성물.
  10. 하기를 포함하는 악취 억제제 스크리닝 시스템:
    - 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단백질:
    a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
    b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
    여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
    - 절단을 허용하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능하여 악취성 생성물을 생성하는 물질,
    - 및 스크리닝할 억제제 후보자 물질의 셋트.
  11. 제 10 항에 있어서, 절단가능한 물질이 N-알파-라우로일-L-글루타민인 악취 억제제 스크리닝 시스템.
  12. 하기 단계를 포함하는 악취 억제제의 스크리닝 방법:
    1) 하기 단백질 및 물질들을 함께 인큐베이션하는 단계:
    - 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단백질:
    a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성, 및/또는
    b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
    여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨;
    - 절단을 허용하는 조건 하에 상기 단백질에 의해 절단가능하여 악취성 생성물을 생성하는 물질,
    - 및 억제제 후보 물질,
    2) 악취 생성 측정 단계.
  13. 악취성 생성물의 생성을 위한 악취 표준 조성물에서의 제 1 항 내지 제 3 항 중 어느 한 항의 단백질의 용도.
  14. 악취 생성 억제제의 스크리닝을 위한, 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것에 따른 아미노산 서열에 대해 하기와 같은 서열 동일성 및/또는 서열 유사성을 가진 아미노산 서열을 포함하는 단백질의 용도:
    a) 93% 이상, 바람직하게는 95% 이상, 더욱 바람직하게는 98% 이상의 서열 동일성 및/또는
    b) 97% 이상, 바람직하게는 98% 이상, 더욱 바람직하게는 99% 이상의 서열 유사성,
    여기서, 서열 동일성 및 서열 유사성은 갭 오픈 페널티가 10.0 이고, 갭 익스텐드 페널티가 0.5 인 EMBOSS 니들 알고리즘에 따라 Blosum62 matrix 를 이용하여 전자계산됨.
  15. 제 13 항 또는 제 14 항에 있어서, 단백질이 서열 식별 번호 1 내지 31 중 임의의 것, 바람직하게는 서열 식별 번호 1, 2, 5 내지 31 중 임의의 것, 가장 바람직하게는 서열 식별 번호 2 의 아미노산 서열로 이루어진 단리되거나 또는 정제된 단백질인 용도.
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