JPWO2017006926A1 - 乳製品 - Google Patents
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Abstract
Description
従って、一定の固さを有し、かつ風味の良好な新たな乳製品の開発が望まれている。
〔2〕前記タンパク質が、トリコデルマ属に属する微生物に由来するタンパク質である〔1〕記載の乳製品。
〔3〕さらに乳酸菌又は酵母を含む〔1〕又は〔2〕記載の乳製品。
〔4〕発酵乳又はチーズである〔1〕〜〔3〕のいずれか1項に記載の乳製品。
〔5〕2バイト法における破断応力が5500Pa以上であり、破断付着性が800J/m3以上である〔1〕〜〔4〕のいずれか1項に記載の乳製品。
〔6〕増粘剤、安定剤、ゲル化剤及び糊料からなる凝固成分を実質的に含有しない〔1〕〜〔5〕のいずれか1項に記載の乳製品。
〔7〕カゼインを含有する乳由来原料に、配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が90%以上であるアミノ酸配列からなるタンパク質と、乳酸菌とを添加し、発酵させることを特徴とする乳製品の製造方法。
〔8〕配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が90%以上であるアミノ酸配列からなるタンパク質を含有する乳製品用凝乳剤。
より好ましいタンパク質は、配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が92%以上のタンパク質であり、さらに好ましくは前記同一性が93%以上のタンパク質であり、さらに好ましくは前記同一性が94%以上のタンパク質であり、さらに好ましくは前記同一性が95%以上のタンパク質である。
前記タンパク質は、わずかな添加量で乳由来原料に含まれるκ−カゼインを分解する。これによって、α−カゼイン(分解物を含む)及びβ−カゼイン(分解物を含む)が凝集するため、乳製品の固さが増す。
カゼイン分解の有無は、得られた乳製品をSDS−PAGE等により分析することで確認することができる。
当該値を超えると、乳製品の風味が悪くなるおそれがある。
ここで乳酸菌としては、ラクトバシラス属、ビフィドバクテリウム属、エンテロコッカス属、ラクトコッカス属、リューコノストック属に属する乳酸菌を用いることができる。
本発明の乳製品は、前記タンパク質の凝乳作用により十分な固さを有するため、増粘剤、安定剤、ゲル化剤、糊料等の凝固成分を含有させる必要がなく、実質的に含有しないのが好ましい。
本発明乳製品の2バイト法における破断応力は5500Pa以上であり、破断付着性は800J/m3以上であるのが、食感の点で好ましく、さらに破断応力は5500〜12000Paがより好ましく、破断付着性は800〜1200J/m3がより好ましい。
(1)(GODO−TCFからプロテアーゼの分離)
GODO−TCF(合同酒精株式会社製、Trichoderma reesei QM6aの変異株)100mLを、UFペンシル型モジュールAPI−0013(分画分子量6000)にて約50mLまで濃縮し、150mLの20mM MES緩衝液(pH6.0)を加えた。この手順を4回繰り返した。
得られた濃縮物を、20mM MES緩衝液(pH6.0)にて平衡化したGiga Cap Q−650M(TOYOPEARL)カラムに供し、0−0.5M NaClのリニアグラジエントにより溶出した凝乳活性を含む画分を回収した。回収した活性画分に終濃度が0.5Mとなるように硫酸アンモニウム(以下、AS)を加えた後、0.5M ASを含む20mM MES緩衝液(pH6.0)にて平衡化したButyl−650M(TOYOPEARL)カラムに供し、0.5−0M ASのリニアグラジエントにより溶出した。その後、活性画分を回収し、Amicon UltraTM−30K(分画分子量30kDa)により濃縮後(4000×g、120分間)、0.15M NaClを含む20mM MES緩衝液(pH6.0)にて平衡化したHiprep 16/60Sephacryl S−200 HR カラム(GE Healthcare)に供し、活性画分を回収した。
当該活性画分をSDS−PAGEに供したところ、約33kDaに単一バンドを確認した。
(1)に記載した精製工程のButyl−650Mカラムクロマトグラフィーにより溶出した活性化画分を、SDS−PAGEに供し、約33kDaの目的酵素バンドを切り出した後、ペプチド断片の配列からMascot seachプログラムによりNCBInr データベースよりアミノ酸配列の相同性が高かったpredictedprotein[Trichoderma reesei QM6a]の遺伝子配列情報を取得した。取得した遺伝子情報を基に、PCRプライマー5‘−tacaaagaggctggttcctagcttcgtc−3‘(Foward:配列番号4)、5‘−taggactgtcttccgctctcaaactgc−3‘(Reverse:配列番号5)を設計し、Trichoderma reesei QM9414株のゲノムDNAを鋳型としてEX Taq(TaKaRa)を用いて目的遺伝子の増幅を行った。増幅した約1600bpのDNA断片を切り出し、FastGene Gel/PCR Extraction(日本ジェネティクス)を用いて精製し、DNA配列情報を取得し、翻訳プログラムによりアミノ酸配列を決定した。得られたアミノ酸配列を配列番号1として示した。当該アミノ酸配列は、Trihoderma reesei QM6aのアミノ酸配列と100%一致した。
(方法)
(1)に記載した精製工程中の、Butyl−650Mの活性溶出画分の酵素サンプルを使用した。温度依存性は、20、30、40、45、50、55、60、65℃でのキモシン活性を指標とした。キモシン活性測定は、国際標準法を一部改変した方法で行った。基質溶液はLow−heat,Low−fat spray dried milk powderを、11g/100mLの濃度で溶解し、CaCl2を終濃度が3mMになるように添加したのち、1規定塩酸にてpHを5.5に調整した。測定温度にてプレインキュベートした酵素液0.1mLに、同じくプレインキュベートした基質溶液5mLを加え、泡立てないように撹拌した。その後、各温度で反応を行いながら、約1分おきに試験管を傾け、壁面に凝乳が付着するかを確認し、初めて付着する時間を測定した。測定値既知の標準品と同時に測定し、それぞれの凝乳時間を調べ、活性値を算出した。
温度安定性は、酵素液を4、20、30、40、50、60、70にて2時間インキュベートした後、100mM MES buffer(pH5.5,r.t.)にて2倍希釈後の残存したキモシン活性を前記した活性測定法に準じて測定した。
pH安定性は、酵素液をpH3.0、3.5、4.0、4.5、5.0、5.5、6.0、6.5、7.2、7.5、8.0、8.5、9.0の各Buffer(pH3.0〜6.0:0.2Mクエン酸−クエン酸Na buffer、pH6.0〜8.0:0.2Mリン酸−リン酸Na buffer、pH7.2〜9.0:Tris−HCl buffer)にて3倍希釈したものを、4℃で6時間静置した。その後、100mM MES buffer(pH5.5,r.t.)にて2倍希釈し、残存したキモシン活性を前記した活性測定法に準じて測定した。
pH依存性は、酸可溶性ペプチド遊離活性法により評価した。基質溶液は、ミルクカゼイン(CALBIOCHEM)を1.2g秤取し、蒸留水20mLと0.1MTris溶液を20ml加えて溶解させ、60℃、10分間沸騰浴中で加熱した。その後、500mMの各緩衝(pH3.0〜6.0:0.2Mクエン酸−クエン酸Na buffer、pH6.0〜8.0:0.2Mリン酸−リン酸Na buffer、pH7.2〜9.0:Tris−HCl buffer)を100mL加え、1規定の塩酸または水酸化ナトリウムにて各pHに調整後、蒸留水にて200mLにメスアップし、調製した。反応は、酵素液0.5mLを50℃で3分間プレインキュベートし、基質溶液を2.5mL加えてよく撹拌し、50℃にて10分間反応を行った。その後、トリクロロ酢酸を1.8g、無水酢酸を11.45g、酢酸を21mL混合し、蒸留水にて1Lに調整した沈殿試薬を2.5mL加え、室温で5分程度放置した。その後、ADVANTECNo.4Aろ紙にて濾過した濾液を、275nmにおける吸光度を測定し、1分間に1μgのチロシンに相当する酸可溶性低分子分解物を生じる酵素量を1単位とし、活性値を算出した。。
(1)GODO−TCF由来プロテアーゼ(配列番号1で示されるプロテアーゼ)の温度依存性を図1に、温度安定性を図2に、pH安定性を図3に、pH依存性を図4に示す。図1〜図4より、GODO−TCF由来プロテアーゼは、60℃付近で最大活性を示しpH3.5〜6.5、60℃まで80%以上の残存活性を維持した。pH依存性では、キモシン活性の至滴pHは5.5より酸性側にあると推察されるのに対し、酸可溶性ペプチド遊離活性はpH6.5付近であることが分かる。
牛乳10mLに10%乳酸にてpHを5.9に調整した。次いで、この牛乳10mLにGODO−TCF 0.1mL(1%)と滅菌水0.9mL、又は1mL(10%)を添加し、43℃で60分静置した。一方、比較例としてGODO−TCF中のプロテアーゼ活性を失活させるため、GODO−TCFを蒸留水で4倍希釈後、100℃120分加熱処理した。pHを5.9に調整した牛乳に、希釈後加熱処理したGODO−TCFを0.4mL(希釈前換算で1%)と滅菌水を0.6mL添加した。
牛乳10g(おいしい牛乳、明治乳業製)を15mLアシストチューブに量り取り、スキムミルク0.2g(2%,w/w)を加えよく攪拌し溶解させ、沸騰水中にて5分間煮沸し、滅菌した。その後、冷却した牛乳を43煮沸でプレインキュベートし、クリーンベンチ内で0.2μmフィルターろ過滅菌したTCF0.1mL(1%,w/v)と、滅菌MilliQ水0.3mLを無菌的に添加した。コントロールとして、MilliQ水にて4倍希釈し、沸騰水中で2時間煮沸したTCF 1.2mLを添加したもの、および、滅菌MilliQ水1.2mLを添加したものを作成した。その後、クリーンベンチ内でスターター(ブルガリアヨーグルト、明治乳牛製)0.5g(5%,w/w)を各チューブに無菌的に添加し、2〜3回静かに転倒攪拌した。各サンプルについてそれぞれ7本作成し、スターター添加直後から6時間後まで1時間ごとに発酵を停止し、pHを測定した。
(方法)
牛乳55.8g(おいしい牛乳、明治乳業製)をジャム瓶(ジャム90ST、東洋ガラス株式会社)に量り取り、スキムミルク1.2g(2%,w/w)を加えよく攪拌し溶解させ、沸騰水中にて5分間煮沸し、滅菌した。その後、冷却した牛乳を43℃でプレインキュベートし、クリーンベンチ内で孔径0.2μmフィルターにてろ過滅菌したGODO−TCF6mL(1%,w/v)を無菌的に添加した。Blankとして、50mM クエン酸緩衝液(pH5.2,r.t.)を0.6mL(1%)添加した。その後、クリーンベンチ内でスターター(ブルガリアヨーグルト、明治乳業製)3g(5%,w/w)を各チューブに無菌的に添加し、2〜3回静かに転倒攪拌し、43℃にて4時間発酵を行った。発酵乳サンプルは、容器ごとテクスチャー分析に供した。
分析装置には、クリープメータ RE−33005C(山電)を用いた。破断強度解析は、治具No.3を用いて、4℃、アンプ倍率10倍、格納ピッチ750、測定歪率60%、測定速度10mm/sec、サンプル厚さ自動測定の条件で測定した。非破断条件におけるテクスチャー解析は、No.3を用いて、4℃、アンプ倍率10倍、格納ピッチ875、測定歪率5%、測定速度3mm/sec、戻り距離30mmサンプル厚さ自動測定の条件で測定した。破断条件におけるテクスチャー解析は、No.3を用いて、4℃、アンプ倍率10倍、格納ピッチ875、測定歪率50%、測定速度10mm/sec、戻り距離30mmサンプル厚さ自動測定の条件で測定した。
硬さ(H):負荷を与えた際の最大荷重。
半固形食品では治具断面積で割った応力になる。
脆さ(B):圧縮時、一部的に破壊が起こった時のその果汁の落ち込み量。
粘着力(C):圧縮後、戻りの引張時に粘着した最大負荷値。
半固形食品では治具断面積が考慮される。
付着性(A3):粘着性を持っている場合に引き離されにくいかどうかの量。
凝集性(A2/A1):1ストローク目と2ストローク目の圧縮エネルギーの比、変形量。
弾力性(T2/T1):最大ピークに至る変化量の1ストローク目と2ストローク目の比。
ガム性(硬さ×凝集性):値が高いほど硬く、ゴム的であるといえる。
そしゃく性(硬さ×凝集性×弾力性):値が高いほどそしゃくにエネルギーを要するといえる。
非破断のテクスチャー解析では(図10)、表面圧縮時の最大応力は([1]、[3])GODO−TCF添加サンプルが0.5N増加した。また、凝集性、付着性([2])に関してはGODO−TCF添加サンプルでは減少していた。
破断のテクスチャー解析では(図11)、GODO−TCF添加サンプルでは破断時の応力が増加した([4])。また、カード内部の破断応力を表す波形は([5]、[7])、GODO−TCF添加サンプルでは比較的なめらかであるのに対し、無添加サンプルでは破断点が数か所確認できた。さらに、凝集性、付着性では([6]、[8])GODO−TCF添加サンプルは無添加と比べ高かった。引き抜き時の付着性([6]、[8])の波形では、GODO−TCF添加サンプルはなめらかに引き抜かれるのに対し、無添加は波形が乱れ、抵抗がかかることが分かった。
(方法)
実施例3の発酵乳調整方法に準じて、200gスケールで発酵乳サンプルを調整した。スミチームC(新日本科学工業製セルラーゼ製剤)は、製造例1(3)に記載したキモシン活性法にて、GODO−TCFと同等のキモシン活性になるように希釈したものを用いた。Blankは、50mM クエン酸緩衝液(pH5.2,r.t.)を0.6mL(1%)添加した。
分析装置は味認識装置TS−5000Z(Insent)を使用した。味覚センサー分析用サンプルは、発酵乳サンプルを精製水にて二倍希釈(w/w)したものを用いた。分析のコントロールとして、ブルガリアヨーグルト(明治)を同様に希釈したものを用いた。分析に使用したセンサーは、ブレンド膜、プラス膜、マイナス膜、GL1(甘味センサー)を使用した。
1%GODO−TCF添加サンプルは、コントロール、0.1%GODO−TCF、クエン酸緩衝液添加サンプルと比較して甘味、苦味雑味が減少した。0.1%GODO−TCF添加サンプルは、クエン酸緩衝液添加サンプルとほぼ同様の結果であった。また、スミチームC添加サンプルは、苦味雑味および一般苦味が上昇した。
以上の結果より、塩類や緩衝液成分の影響を除くと苦味雑味、甘味以外の味覚の変化は起こらないことが分かった。またGODO−TCF由来プロテアーゼを乳タンパク質に作用させても苦味が発生しにくいことが分かった。
Claims (8)
- カゼインを含有する乳由来原料と、配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が90%以上であるアミノ酸配列からなるタンパク質とを含有する乳製品。
- 前記タンパク質が、トリコデルマ属に属する微生物に由来するタンパク質である請求項1記載の乳製品。
- さらに乳酸菌又は酵母を含む請求項1又は2記載の乳製品。
- 発酵乳又はチーズである請求項1〜3のいずれか1項に記載の乳製品。
- 2バイト法における破断応力が5500Pa以上であり、破断付着性が800J/m3以上である請求項1〜4のいずれか1項に記載の乳製品。
- 増粘剤、安定剤、ゲル化剤及び糊料からなる凝固成分を実質的に含有しない請求項1〜5のいずれか1項に記載の乳製品。
- カゼインを含有する乳由来原料に、配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が90%以上であるアミノ酸配列からなるタンパク質と、乳酸菌とを添加し、発酵させることを特徴とする乳製品の製造方法。
- 配列番号1で示されるアミノ酸配列との同一性が90%以上であるアミノ酸配列からなるタンパク質を含有する乳製品用凝乳剤。
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