JPS6248381A - アリルスルフオトランスフエラ−ゼの不溶性誘導体の製造法 - Google Patents
アリルスルフオトランスフエラ−ゼの不溶性誘導体の製造法Info
- Publication number
- JPS6248381A JPS6248381A JP18743485A JP18743485A JPS6248381A JP S6248381 A JPS6248381 A JP S6248381A JP 18743485 A JP18743485 A JP 18743485A JP 18743485 A JP18743485 A JP 18743485A JP S6248381 A JPS6248381 A JP S6248381A
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- JP
- Japan
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- insoluble
- sulfotransferase
- allyl
- astase
- derivative
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- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、フェノール性水酸基を特異的に硫酸エステル
化する酵素であるアリルスルフオトランスフエラーゼ（
以下、ＡＳＴａ ｓ ｅと略記する）の不溶性誘導体の
製造に関する。一般に、酵素の不溶性誘導体は、それが
水に溶けない点を利用して酵素反応を任意に制禦できる
ばかりでなく、その不溶性酵素誘導体を繰り返し使用す
ることができ、また、これをカラムに充填して使用する
ことができるため、酵素反応を連続的に行わせることが
できる。これらのことは酵素の工業的利用の面において
極めて有利な点である。
化する酵素であるアリルスルフオトランスフエラーゼ（
以下、ＡＳＴａ ｓ ｅと略記する）の不溶性誘導体の
製造に関する。一般に、酵素の不溶性誘導体は、それが
水に溶けない点を利用して酵素反応を任意に制禦できる
ばかりでなく、その不溶性酵素誘導体を繰り返し使用す
ることができ、また、これをカラムに充填して使用する
ことができるため、酵素反応を連続的に行わせることが
できる。これらのことは酵素の工業的利用の面において
極めて有利な点である。
酵素と不溶性担体との結合に関しては、これまでに、例
えば゛タンパク分解酵素を不溶性担体忙結合しジペプチ
ド類の製造に応用した例（特願昭５８−１６６２９４
）をはじめとして、放置にもいくつかの例が記述されて
いる（千畑一部編固定化酵素、講談社発行、等）。
えば゛タンパク分解酵素を不溶性担体忙結合しジペプチ
ド類の製造に応用した例（特願昭５８−１６６２９４
）をはじめとして、放置にもいくつかの例が記述されて
いる（千畑一部編固定化酵素、講談社発行、等）。
しかしながら一般に、酵素は化学的処理に対して不安定
なものであるため、多（の場合、その失活や変性をまぬ
がれない。
なものであるため、多（の場合、その失活や変性をまぬ
がれない。
従って、活性を低下させることなく目的とする不溶性酵
素誘導体を得るには個々の酵素について、不溶性担体の
結合に際しての種々の条件を検討し目的に叶う条件を見
出さねばならないのが通常である。ＡＳＴａｓｅと不溶
性担体の結合に関しては、これまで報告されていない。
素誘導体を得るには個々の酵素について、不溶性担体の
結合に際しての種々の条件を検討し目的に叶う条件を見
出さねばならないのが通常である。ＡＳＴａｓｅと不溶
性担体の結合に関しては、これまで報告されていない。
ＡＳＴａｓｅはフェノール性水酸基の硫酸エステル体よ
り他の７エノール性水酸基へ硫酸基を転移する酵素であ
るが、これまで報告された例としては、例えば、不倫ら
がヒト腸内細菌より見出したユウパクテリウム レクチ
−／ｌ／ （Ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｒｅｃｔａｌｅ
）菌の産生するＡＳＴａｓｅがある（不倫恭−１深谷洋
−１赤尾光昭、竹部幸子：日本薬学会第１０２年会講演
要旨集１７７頁、および同１０５年会講演要旨集４２２
頁参照）。またその応用についても、先にコレシストキ
ニンパンクレオザイミンＣ端はプチドや、その類縁体の
製造に極めて有利に用いられることが見出されている（
特願昭５９−０５１２３６参照）。本発明者らは、先に
述べた酵素の不溶性誘導体にすることによる特徴を生か
す為、種々検討を重ね、ここにＡＳＴａｓｅの不溶性誘
導体を得ることに成功した。本発明により得られたＡＳ
Ｔａｓｅの不溶性誘導体は、元のＡＳＴａｓｅに較べ非
常に安定であり、酵素反応を行わせろ際に繰り返し使用
することができ、又その酵素活性も充分に保持されるも
のである。
り他の７エノール性水酸基へ硫酸基を転移する酵素であ
るが、これまで報告された例としては、例えば、不倫ら
がヒト腸内細菌より見出したユウパクテリウム レクチ
−／ｌ／ （Ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍ ｒｅｃｔａｌｅ
）菌の産生するＡＳＴａｓｅがある（不倫恭−１深谷洋
−１赤尾光昭、竹部幸子：日本薬学会第１０２年会講演
要旨集１７７頁、および同１０５年会講演要旨集４２２
頁参照）。またその応用についても、先にコレシストキ
ニンパンクレオザイミンＣ端はプチドや、その類縁体の
製造に極めて有利に用いられることが見出されている（
特願昭５９−０５１２３６参照）。本発明者らは、先に
述べた酵素の不溶性誘導体にすることによる特徴を生か
す為、種々検討を重ね、ここにＡＳＴａｓｅの不溶性誘
導体を得ることに成功した。本発明により得られたＡＳ
Ｔａｓｅの不溶性誘導体は、元のＡＳＴａｓｅに較べ非
常に安定であり、酵素反応を行わせろ際に繰り返し使用
することができ、又その酵素活性も充分に保持されるも
のである。
以下、実施例により本発明の詳細な説明するが、これら
の例により本発明は制限されるものではない。
の例により本発明は制限されるものではない。
実施例 １
アリルスルフオトランスフエラーゼ−ＡＨ−セファロー
スの製造 ＡＨ−セファロース（ＡＨ−８ｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂ
、ファルマシア社製）２００Ｊ１９を０．５Ｍ−食塩水
５−に懸濁、洗浄した後、０．０５ Ｍ−ホウ酸緩衝液
（ｐＨ５，５）に懸濁し、全量を２．５−とした。この
懸濁液に１５ｍｇのＮ−エチル−Ｎ／ −（３−ジメチ
ルアミノプロピル）カルボジイミド塩酸塩（ｇＤｃ）を
加え、７℃で１０分間攪拌した。この液に、アリルスル
フオトランスフエラーゼ０．２２ Ｑ （６０ｕｎｉｔ
／＆９）の０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）溶
液０．５−を加え、７℃で３時間攪拌した。この間に０
．０５Ｎ−ＮａＯＨを用いて州は５．５に調製された。
スの製造 ＡＨ−セファロース（ＡＨ−８ｅｐｈａｒｏｓｅ ４Ｂ
、ファルマシア社製）２００Ｊ１９を０．５Ｍ−食塩水
５−に懸濁、洗浄した後、０．０５ Ｍ−ホウ酸緩衝液
（ｐＨ５，５）に懸濁し、全量を２．５−とした。この
懸濁液に１５ｍｇのＮ−エチル−Ｎ／ −（３−ジメチ
ルアミノプロピル）カルボジイミド塩酸塩（ｇＤｃ）を
加え、７℃で１０分間攪拌した。この液に、アリルスル
フオトランスフエラーゼ０．２２ Ｑ （６０ｕｎｉｔ
／＆９）の０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）溶
液０．５−を加え、７℃で３時間攪拌した。この間に０
．０５Ｎ−ＮａＯＨを用いて州は５．５に調製された。
懸濁液から固形物を戸取し、０．５Ｍ食塩水を含んだ０
．１Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＪ（８，３）と、０．５
Ｍ食塩水を含んだ０．１Ｍ−酢酸ナトリウム緩衝液（ｐ
Ｈ４，５）で交互に３回ずつ洗浄して、アリルスルフオ
トランスフエラーゼ−ＡＨ−セファロースを得た。
．１Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＪ（８，３）と、０．５
Ｍ食塩水を含んだ０．１Ｍ−酢酸ナトリウム緩衝液（ｐ
Ｈ４，５）で交互に３回ずつ洗浄して、アリルスルフオ
トランスフエラーゼ−ＡＨ−セファロースを得た。
［０，０５Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７０）の膨潤体
として０．８ ｍｌ （１３，２ｕｎｉｔ／ｍ／、８０
％）〕。
として０．８ ｍｌ （１３，２ｕｎｉｔ／ｍ／、８０
％）〕。
実施例 ２
アリルスルフオトランスフエラーゼ−ＣＨ−セファロー
スの製造 ＣＨ−セファロース（ＣＨ−５ｅｐｈａｒｏｓｅ ４
Ｂ、 ファルマシア社製）２００１１Ｆを０．５Ｍ−
食塩水５−に懸濁、洗浄した後、実施例１と同様方法に
てアリルスルフオトランスフエラーゼを結合させた。
スの製造 ＣＨ−セファロース（ＣＨ−５ｅｐｈａｒｏｓｅ ４
Ｂ、 ファルマシア社製）２００１１Ｆを０．５Ｍ−
食塩水５−に懸濁、洗浄した後、実施例１と同様方法に
てアリルスルフオトランスフエラーゼを結合させた。
（同スケールにて反応させた）。
この例では、アリルスルフオトランスフエラーゼ−ＣＨ
−セルロースの０．０５Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７
，０）に対する膨潤体として０．８１ｎＩ！（１０，７
ｕｎｉ ｔ／ｍ 、 ６５ ％ ）が得られた。
−セルロースの０．０５Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７
，０）に対する膨潤体として０．８１ｎＩ！（１０，７
ｕｎｉ ｔ／ｍ 、 ６５ ％ ）が得られた。
実施例 ６
アリルスルフォトランスフェラーゼ−ＤＥＡＥ−セルロ
ースの製造 ＤＥＡＥ−セルロース（ワットフッ社製ＤＥ−５２）３
００厘ｇを０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）に
懸濁し、全量を２．５−とした。この懸濁液にアリルス
ルフオトランスフエラーゼ０．２２ ａ９（６０ｕｎｉ
ｔ／巧）の０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）溶
液０．５−を加え、７℃で１０分間攪拌し、次いで１５
ηのＮ−エチル−Ｎ’−（３−ジメチルアミノプロピル
）カルボジイミド塩酸塩（ＥＤＣ）を加え３時間攪拌し
た。懸濁液から固形物を戸数し、以下、実施例１と同様
後処理をしてアリルスルフオトランスフエラーゼ−ＤＥ
ＡＥ−セフロースヲ得た。（０，０５Ｍ−）リス塩酸緩
衝液（ｐＨ７０）の膨潤体として１．１ ｍｌ （７，
３ｕｎｉｔ／＋＋＋／、６０．８％）〕。
ースの製造 ＤＥＡＥ−セルロース（ワットフッ社製ＤＥ−５２）３
００厘ｇを０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）に
懸濁し、全量を２．５−とした。この懸濁液にアリルス
ルフオトランスフエラーゼ０．２２ ａ９（６０ｕｎｉ
ｔ／巧）の０．０５Ｍ−ホウ酸緩衝液（ｐＨ５，５）溶
液０．５−を加え、７℃で１０分間攪拌し、次いで１５
ηのＮ−エチル−Ｎ’−（３−ジメチルアミノプロピル
）カルボジイミド塩酸塩（ＥＤＣ）を加え３時間攪拌し
た。懸濁液から固形物を戸数し、以下、実施例１と同様
後処理をしてアリルスルフオトランスフエラーゼ−ＤＥ
ＡＥ−セフロースヲ得た。（０，０５Ｍ−）リス塩酸緩
衝液（ｐＨ７０）の膨潤体として１．１ ｍｌ （７，
３ｕｎｉｔ／＋＋＋／、６０．８％）〕。
試験例 １
アリルスルフォトランスフェラーゼ−不溶性誘導体の安
定性 −１− 実施例１で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ａ
Ｈ−セファロース０．５ ｒｎｌ（湿潤体１３．２ｕｎ
ｉｔ／ｍｌ）を０．１Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，
０）２．０−に懇濁し、２５℃に静置する。２４時間毎
に以下に示す方法により酵素活性を測定した。
定性 −１− 実施例１で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ａ
Ｈ−セファロース０．５ ｒｎｌ（湿潤体１３．２ｕｎ
ｉｔ／ｍｌ）を０．１Ｍ−）リス塩酸緩衝液（ｐＨ７，
０）２．０−に懇濁し、２５℃に静置する。２４時間毎
に以下に示す方法により酵素活性を測定した。
即ち、上記懸濁液からグラスフィルターを用いて不溶性
誘導体を戸数し、０．１ Ｍ −） ＩＪス塩酸緩衝液
（ＰＨ８，０） ２．１−に懸濁する。２０ｍＭ−チラ
ミン水溶液２９−５２２９−５２Ｏニトロフエニールサ
ルフエート０．３−を加え、２５℃でゆっくりかき混ぜ
る。１時間後、グラスフィルターを用いて戸別し、戸数
された不溶性誘導体の方は、最初の緩衝液に懸濁して試
験の継続に供し、Ｆ液の方は水にて全量を１０−に調製
した後、４０５ ｎｍにおける吸収を測定し、酵素反応
により生成するｐ−二トロフェノールの量を標準検量線
に基づいて定量した。最初の活性を１００として残存活
性を示すと１０日後に９０％、１８日後にも８０％以上
の活性を示した。同条件下での遊離の酵素の場合を測定
すると、１．５日で５０チに低下した。
誘導体を戸数し、０．１ Ｍ −） ＩＪス塩酸緩衝液
（ＰＨ８，０） ２．１−に懸濁する。２０ｍＭ−チラ
ミン水溶液２９−５２２９−５２Ｏニトロフエニールサ
ルフエート０．３−を加え、２５℃でゆっくりかき混ぜ
る。１時間後、グラスフィルターを用いて戸別し、戸数
された不溶性誘導体の方は、最初の緩衝液に懸濁して試
験の継続に供し、Ｆ液の方は水にて全量を１０−に調製
した後、４０５ ｎｍにおける吸収を測定し、酵素反応
により生成するｐ−二トロフェノールの量を標準検量線
に基づいて定量した。最初の活性を１００として残存活
性を示すと１０日後に９０％、１８日後にも８０％以上
の活性を示した。同条件下での遊離の酵素の場合を測定
すると、１．５日で５０チに低下した。
試験例 ２
アリルスルフォトランスフェラーゼ−不溶性誘導体の安
定性 −２一 実施例２で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ｃ
Ｈ−セファロース０．１ｍ（膨潤体、１０．７ｕｎｉｔ
／ｍ／）２本を各々０．０５Ｍ−トリス塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７，０）０．２−に懸濁し、１方を４０℃、他方を５
０℃で１０分間静置後、実施例４で示した方法により酵
素活性を測定した。最初の活性を１００として残存活性
を示すと４０℃で処理した場合９０％、５０℃の場合、
５０％の活性を示した。これに対し、遊離の酵素の場合
、４０℃で５０チ、５０℃で５％の残存活性であった。
定性 −２一 実施例２で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ｃ
Ｈ−セファロース０．１ｍ（膨潤体、１０．７ｕｎｉｔ
／ｍ／）２本を各々０．０５Ｍ−トリス塩酸緩衝液（ｐ
Ｈ７，０）０．２−に懸濁し、１方を４０℃、他方を５
０℃で１０分間静置後、実施例４で示した方法により酵
素活性を測定した。最初の活性を１００として残存活性
を示すと４０℃で処理した場合９０％、５０℃の場合、
５０％の活性を示した。これに対し、遊離の酵素の場合
、４０℃で５０チ、５０℃で５％の残存活性であった。
試験例 ６
アリルスルフォトランスフェラーゼ−不溶性誘導体の安
定性 −５一 実施例２で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ｃ
Ｈ−セファロース０．１ｍ／（膨潤体１０．７−ｕｎｉ
ｔ／ｍ／ ） ２本に対し、１方を０．０５ Ｍ酢酸緩
衝液（ｐＪ（５，０） ０．２−に、他方を０．０５Ｍ
トリス塩酸緩衝液（ＰＨ９，０） ０．２ ｒｎｔに懸
濁し各々３７℃で３０分間静置した後、実施例４で示し
た方法により酵素活性を測定した。最初の活性を１００
として残存活性を示すと、ｐＨ５，０で９５％、ｐＨ９
，０では９８％の活性を示した。同様処理で遊離の酵素
の場合、１）８５．０で７５％、ｐＨ９，０では７４チ
であった。
定性 −５一 実施例２で得たアリルスルフオトランスフエラーゼ−Ｃ
Ｈ−セファロース０．１ｍ／（膨潤体１０．７−ｕｎｉ
ｔ／ｍ／ ） ２本に対し、１方を０．０５ Ｍ酢酸緩
衝液（ｐＪ（５，０） ０．２−に、他方を０．０５Ｍ
トリス塩酸緩衝液（ＰＨ９，０） ０．２ ｒｎｔに懸
濁し各々３７℃で３０分間静置した後、実施例４で示し
た方法により酵素活性を測定した。最初の活性を１００
として残存活性を示すと、ｐＨ５，０で９５％、ｐＨ９
，０では９８％の活性を示した。同様処理で遊離の酵素
の場合、１）８５．０で７５％、ｐＨ９，０では７４チ
であった。
使用例
アリルスルフォトランスフェラーゼ−不溶性誘導体によ
るコレシストキニンパンクレオザイミンＣ端はプチドの
合成 実施例１の方法で得たアリルスルフオトランスフエラー
ゼ−ＡＨ−セファロース１．０ｄ（１３，２ｕｎｉｔ／
ｍ／）を０．１１１トリス塩酸緩衝液（ｐＨ８，５）１
０−に懸濁する。コレシストキニンパンクレオザイミン
−８（ＣＣＫ−８）の非硫酸エステル体１．６ｍｇ、ｐ
−ニトロフエニールサルフエー）２．５ｘｙオ！び２５
０ｍＭ−塩化マグネシウム２．０−を加え、ゆっくりか
き混ぜながら２５℃で２４時間反応する。反応液を高速
液体クロマトグラフィー（カラム、μｍミクロンルブＣ
，８４，６Ｘ ２５０ＩＩＩ、溶離液、０．１％トリフ
ルオロ酢酸：メタノール＝４９：５１、検出法、２３０
ｎｍ紫外線吸収）で分離して目的画分を集める。溶媒
を減圧留去した後、水ｉ、 ｏ −より凍結乾燥してＣ
ＣＫ−８，０，４９ＪＩ９ （２８，５％）を得た。こ
の物は薄層クロマトグラフィー〔展開溶媒■ｎ−ブタノ
ール：酢酢酸氷水４：１：５（上相）、■ｎ−ブタノー
ル：酢酸：水：ピリジン＝１５ ： ５ ： １２ ：
１０、発色法■０，１％ニンヒドリン噴霧後加熱、＠
ケイ光〕にてＲｆ■−０，１７、Ｒｆ■＝０．５４のそ
れぞれ単一スポットを与え、漂準品とも完全に一致した
。
るコレシストキニンパンクレオザイミンＣ端はプチドの
合成 実施例１の方法で得たアリルスルフオトランスフエラー
ゼ−ＡＨ−セファロース１．０ｄ（１３，２ｕｎｉｔ／
ｍ／）を０．１１１トリス塩酸緩衝液（ｐＨ８，５）１
０−に懸濁する。コレシストキニンパンクレオザイミン
−８（ＣＣＫ−８）の非硫酸エステル体１．６ｍｇ、ｐ
−ニトロフエニールサルフエー）２．５ｘｙオ！び２５
０ｍＭ−塩化マグネシウム２．０−を加え、ゆっくりか
き混ぜながら２５℃で２４時間反応する。反応液を高速
液体クロマトグラフィー（カラム、μｍミクロンルブＣ
，８４，６Ｘ ２５０ＩＩＩ、溶離液、０．１％トリフ
ルオロ酢酸：メタノール＝４９：５１、検出法、２３０
ｎｍ紫外線吸収）で分離して目的画分を集める。溶媒
を減圧留去した後、水ｉ、 ｏ −より凍結乾燥してＣ
ＣＫ−８，０，４９ＪＩ９ （２８，５％）を得た。こ
の物は薄層クロマトグラフィー〔展開溶媒■ｎ−ブタノ
ール：酢酢酸氷水４：１：５（上相）、■ｎ−ブタノー
ル：酢酸：水：ピリジン＝１５ ： ５ ： １２ ：
１０、発色法■０，１％ニンヒドリン噴霧後加熱、＠
ケイ光〕にてＲｆ■−０，１７、Ｒｆ■＝０．５４のそ
れぞれ単一スポットを与え、漂準品とも完全に一致した
。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）アリルスルフオトランスフエラーゼを水に不溶性の
担体に結合し、不溶性酵素とする、アリルスルフオトラ
ンスフエラーゼの不溶性誘導体の製造法。 ２）前記の不溶性担体として、セルロース、デキストラ
ン、アガロース等の多糖類の誘導体、ポリアクリルアミ
ドあるいは多孔性ガラスを使用する特許請求の範囲第１
項に記載のアリルスルフオトランスフエラーゼの製造法
。 ３）アリルスルフオトランスフエラーゼと不溶性担体を
結合する手段として、共有結合法、イオン結合法、物理
的吸着法を使用する特許請求の範囲第１項に記載のアリ
ルスルフオトランスフエラーゼの不溶性誘導体の製造法
。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18743485A JPS6248381A (ja) | 1985-08-28 | 1985-08-28 | アリルスルフオトランスフエラ−ゼの不溶性誘導体の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18743485A JPS6248381A (ja) | 1985-08-28 | 1985-08-28 | アリルスルフオトランスフエラ−ゼの不溶性誘導体の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6248381A true JPS6248381A (ja) | 1987-03-03 |
Family
ID=16205989
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP18743485A Pending JPS6248381A (ja) | 1985-08-28 | 1985-08-28 | アリルスルフオトランスフエラ−ゼの不溶性誘導体の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6248381A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6480300A (en) * | 1987-09-18 | 1989-03-27 | Fuji Yakuhin Kogyo Kk | Production of cholecystokinin pancreozymine |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59109174A (ja) * | 1982-12-15 | 1984-06-23 | Matsushita Electric Works Ltd | 固定化生体触媒の製法 |
-
1985
- 1985-08-28 JP JP18743485A patent/JPS6248381A/ja active Pending
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS59109174A (ja) * | 1982-12-15 | 1984-06-23 | Matsushita Electric Works Ltd | 固定化生体触媒の製法 |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6480300A (en) * | 1987-09-18 | 1989-03-27 | Fuji Yakuhin Kogyo Kk | Production of cholecystokinin pancreozymine |
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