JPS61289892A - チラミンの製造方法 - Google Patents
チラミンの製造方法Info
- Publication number
- JPS61289892A JPS61289892A JP13075985A JP13075985A JPS61289892A JP S61289892 A JPS61289892 A JP S61289892A JP 13075985 A JP13075985 A JP 13075985A JP 13075985 A JP13075985 A JP 13075985A JP S61289892 A JPS61289892 A JP S61289892A
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- JP
- Japan
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- tyramine
- meat
- fish
- shellfish
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- Pending
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明はチラミンの製造方法に関するものである。更に
詳しくは５本発明は魚介類を蛋白分解酵素を使用して酵
素処理することによりチラミンを製造する方法に関する
ものである。
詳しくは５本発明は魚介類を蛋白分解酵素を使用して酵
素処理することによりチラミンを製造する方法に関する
ものである。
チラミンはチロシンの脱炭酸されたものであり、腐敗し
た動物組織、成熟したチーズ、ヤドリギ。
た動物組織、成熟したチーズ、ヤドリギ。
ノ々ツカクなどに存在することが知られている。また、
チラミンは、それ自体、子宮収縮作用、末シ′ヨウ神経
収縮作用、血圧上昇作用などを有する医薬化合物である
だけでなく、各種医薬の合成原料、イオンセンザーの重
合膜等としても極めて重要な化合物である。
チラミンは、それ自体、子宮収縮作用、末シ′ヨウ神経
収縮作用、血圧上昇作用などを有する医薬化合物である
だけでなく、各種医薬の合成原料、イオンセンザーの重
合膜等としても極めて重要な化合物である。
従来、チラミンは、チロシ／を熱分解するか、普たはチ
ロ７ンに腐敗菌を作用させるか、あるいけ％ Ｔｊ−チ
ロシン脱炭酸酵素化産卵を有するストレフトコツカス、
フエーカリスにチロシンを作用させて生成せしめている
。
ロ７ンに腐敗菌を作用させるか、あるいけ％ Ｔｊ−チ
ロシン脱炭酸酵素化産卵を有するストレフトコツカス、
フエーカリスにチロシンを作用させて生成せしめている
。
〔発明が解決しようとする問題点１間碩ヲ解決するため
の手段〕 本発明者らはチラミンヲ」二記従来法と異る方法で製造
する六めに鋭意、研究を行なった結果、魚介類に蛋白分
解酵素全作用させることによりチラミンを生成させるこ
とができ、かつ、史］てこのチラミンを高純度しこ単離
精製することがでへるという事実を知見し本発明を完成
しＩＣものである。
の手段〕 本発明者らはチラミンヲ」二記従来法と異る方法で製造
する六めに鋭意、研究を行なった結果、魚介類に蛋白分
解酵素全作用させることによりチラミンを生成させるこ
とができ、かつ、史］てこのチラミンを高純度しこ単離
精製することがでへるという事実を知見し本発明を完成
しＩＣものである。
従って本発明によれば、魚介類を蛋白分解酵素で処理す
ることによりチラミンをイト族させついでこれを分離、
精製することを特徴とする、チラミンの製造方法が提供
される。
ることによりチラミンをイト族させついでこれを分離、
精製することを特徴とする、チラミンの製造方法が提供
される。
上記本発明の方法は具体的にはつぎのどとく行われる。
すなわち、魚介類の肉（生肉または蒸煮肉）に連歌（肉
７ ｋｇ当り３ｔ−、！１３の脱イオン水を添加した俊
、混合物を適当な攪拌機、例えばホモジナイザーやフー
ドカッターを使用して攪拌することにより均質化する。
７ ｋｇ当り３ｔ−、！１３の脱イオン水を添加した俊
、混合物を適当な攪拌機、例えばホモジナイザーやフー
ドカッターを使用して攪拌することにより均質化する。
かく得られた均質な懸濁液に適量（肉／ ｋｇ当り、１
０−７０１３の蛋白分解酵素（精製品又は粗製品）を添
加した後、適当な酸またはアルカリ、しｌえは０．３
Ｎ −，２Ｎ ＨＯ／−または０．３ Ｎ〜、２ Ｎ
ＮａＯＨを添加することにより、懸濁液のｐ Ｔ−（を
３〜／コに調整する。ついで、３Ｏ−ｔＯ℃の温度で１
０〜．２弘時間酵素反応を行いチラミンを生成させる。
０−７０１３の蛋白分解酵素（精製品又は粗製品）を添
加した後、適当な酸またはアルカリ、しｌえは０．３
Ｎ −，２Ｎ ＨＯ／−または０．３ Ｎ〜、２ Ｎ
ＮａＯＨを添加することにより、懸濁液のｐ Ｔ−（を
３〜／コに調整する。ついで、３Ｏ−ｔＯ℃の温度で１
０〜．２弘時間酵素反応を行いチラミンを生成させる。
反応終了稜、分解ｇｆ列えげ１０〜３０分間煮沸するこ
とにより酵素を失活させる。冷却後、分解液を沖過しつ
いで涙液に活性炭を連歌（肉／ ｋｇ当り１Ｏ−１０９
）添加し、攪拌した後、再び沖過する。得られたＰ液に
１０−．２０倍の量の冷メタノールまたは冷エタノール
を添加した後、溶液を７〜ノ日、冷所に放置する。
とにより酵素を失活させる。冷却後、分解液を沖過しつ
いで涙液に活性炭を連歌（肉／ ｋｇ当り１Ｏ−１０９
）添加し、攪拌した後、再び沖過する。得られたＰ液に
１０−．２０倍の量の冷メタノールまたは冷エタノール
を添加した後、溶液を７〜ノ日、冷所に放置する。
冷所に放置する間に溶液中に牛じた沈澱物を沖過により
除去した後、涙液を連続的に（カラム法）あるいけ非連
続的に（）々フチ法】陽イオン交換樹脂中に通送して吸
着させる。なおりラム法の場合、通液ｌチラミン濃度、
吸着体の種類によっても異なるが一般的にはＪ Ｏ−Ｊ
Ｏｍ／／ｈｒの流速で行うことが好ま【５．い。吸着
抜脱イオン水で充分イオン交換樹脂を洗浄し、非吸着イ
ζ細物を溶離させる。
除去した後、涙液を連続的に（カラム法）あるいけ非連
続的に（）々フチ法】陽イオン交換樹脂中に通送して吸
着させる。なおりラム法の場合、通液ｌチラミン濃度、
吸着体の種類によっても異なるが一般的にはＪ Ｏ−Ｊ
Ｏｍ／／ｈｒの流速で行うことが好ま【５．い。吸着
抜脱イオン水で充分イオン交換樹脂を洗浄し、非吸着イ
ζ細物を溶離させる。
さらにＰＡＩえば０．／〜０．３ Ｎ ＮｌＩ４０）Ｉ
により、吸着を細物を溶離させる。最後に例えばｏ、ｔ
〜ハ、２ＮＮ１［４０Ｈｆ用いてチラミンのみケ特異的
に溶出させる。ついで、溶出液を凍結乾燥してチラミン
の粉末を得る。
により、吸着を細物を溶離させる。最後に例えばｏ、ｔ
〜ハ、２ＮＮ１［４０Ｈｆ用いてチラミンのみケ特異的
に溶出させる。ついで、溶出液を凍結乾燥してチラミン
の粉末を得る。
チラミンを陽イオン交換樹脂から溶出させるにあたって
は、溶離剤として−Ｅ記したＮＨ４ＯＨのごときアルカ
リ溶液の他に、酸溶液、例えばｏ、ｉ〜ｔＮ、好ましく
け／−，２Ｎの塩酸水溶液もしくは酢酸水溶液、あるい
け、中性塩溶液例えば０．７〜３ ′チ、好ましく
は７〜３％の負堪水溶液も同様に使用し得る。
は、溶離剤として−Ｅ記したＮＨ４ＯＨのごときアルカ
リ溶液の他に、酸溶液、例えばｏ、ｉ〜ｔＮ、好ましく
け／−，２Ｎの塩酸水溶液もしくは酢酸水溶液、あるい
け、中性塩溶液例えば０．７〜３ ′チ、好ましく
は７〜３％の負堪水溶液も同様に使用し得る。
本発明を実施するにあたって、蛋白分解酵素としては全
ての種類のエンドペプチターゼおよびエキソペプチター
ゼを使用し得るが、具体的には例えはつぎのものを挙げ
ることができる：デナチームＡＰ（ナガセ生化学工業製
品）、デナプシンコＰ（ナガセ生化学工業製品）、ビオ
プラーゼ（ナガセ生化学工業製品）、プロテアーゼＭ、
Ａ、ＮまたはＰ（大野製薬製品）およびプロナーゼ（科
研製薬製品）の商品名で市販されているプロテアーゼ；
ヘフシン、精製ノぐノぞイン、トリプシン、ノぐンクレ
、アチン等。
ての種類のエンドペプチターゼおよびエキソペプチター
ゼを使用し得るが、具体的には例えはつぎのものを挙げ
ることができる：デナチームＡＰ（ナガセ生化学工業製
品）、デナプシンコＰ（ナガセ生化学工業製品）、ビオ
プラーゼ（ナガセ生化学工業製品）、プロテアーゼＭ、
Ａ、ＮまたはＰ（大野製薬製品）およびプロナーゼ（科
研製薬製品）の商品名で市販されているプロテアーゼ；
ヘフシン、精製ノぐノぞイン、トリプシン、ノぐンクレ
、アチン等。
チラミンの精製、分離を行うにあたっては前記した通り
陽イオン交換樹脂が使用されるが、この陽イオン交換樹
脂はスルホン酸基を含有する強酸型のものであることが
好ましい。かかるスルホン酸基含有陽イオン樹脂として
は、例えばフェノールスルホン酸−ホルムアルデヒＰ樹
脂、例えばダイヤイオンＫ（三菱化成工業製品）および
アンノ々−ライト（入ｍｂｅｒｌｉＬｅ ｌ Ｉ ＦＬ
／ ０θ（Ｒｏｈｍ＆Ｈａａｓ社製品」の商品名で市
販されているものおよびポリスチレン−スルホン酸ｍ１
ｌＬ９’ｌＪえはアンノ々−ライ）ＩＦＬ／コ０ （Ｆ
Ｌｏｈｍ＆Ｈａａｓ社製品）、ノソームチット（Ｐｅｒ
ｍｕｔ目Ｉ Ｑ ＋ ＰｅｒｍｕｔＨ社製品）、ダウエ
ックス（Ｄｏｗｅｘ ） ｊ Ｏ（Ｄｏｗ Ｏｈｅｍｌ
ｃａ１社製品］、ナルサイ？ （Ｎａ１ｃｉｔｅ ＩＨ
ＯＲ（Ｄｏｗ Ｏｈｅｍｉｃａ１社製品）およびデュオ
ライト（Ｄｕｏｌ目ｅｌｏコ０ （Ｏｈｅｍｌｃａｌ
Ｐｒｏ −ｃｅｓｓ社製品）の商品名で市販されている
ものを挙げることができる。
陽イオン交換樹脂が使用されるが、この陽イオン交換樹
脂はスルホン酸基を含有する強酸型のものであることが
好ましい。かかるスルホン酸基含有陽イオン樹脂として
は、例えばフェノールスルホン酸−ホルムアルデヒＰ樹
脂、例えばダイヤイオンＫ（三菱化成工業製品）および
アンノ々−ライト（入ｍｂｅｒｌｉＬｅ ｌ Ｉ ＦＬ
／ ０θ（Ｒｏｈｍ＆Ｈａａｓ社製品」の商品名で市
販されているものおよびポリスチレン−スルホン酸ｍ１
ｌＬ９’ｌＪえはアンノ々−ライ）ＩＦＬ／コ０ （Ｆ
Ｌｏｈｍ＆Ｈａａｓ社製品）、ノソームチット（Ｐｅｒ
ｍｕｔ目Ｉ Ｑ ＋ ＰｅｒｍｕｔＨ社製品）、ダウエ
ックス（Ｄｏｗｅｘ ） ｊ Ｏ（Ｄｏｗ Ｏｈｅｍｌ
ｃａ１社製品］、ナルサイ？ （Ｎａ１ｃｉｔｅ ＩＨ
ＯＲ（Ｄｏｗ Ｏｈｅｍｉｃａ１社製品）およびデュオ
ライト（Ｄｕｏｌ目ｅｌｏコ０ （Ｏｈｅｍｌｃａｌ
Ｐｒｏ −ｃｅｓｓ社製品）の商品名で市販されている
ものを挙げることができる。
本発明の方法で原料として使用する魚介類には特別な制
限はなく、タチ、エイ、イワシ等の魚類。
限はなく、タチ、エイ、イワシ等の魚類。
ホラ貝、ホツキ貝等の貝類およびオキアミ等、全ての魚
介類を使用し得る。
介類を使用し得る。
以下においては実施列を挙げて本発明を更に詳しく説明
する。
する。
実施例／
タチ蒸煮肉／ ｋｇに脱イオン水ａｔｆｉ−加え、得ら
れた混合物をホモジナイザーで均質化り、＊、均質化し
た懸濁液のｐＨを／ＮＮａ０Ｈｉ添加して７に調整した
稜、蛋白分解酵素として、デナチーム入Ｐ（ナガセ生化
学工業製品）３０２を添加し、グＯ℃でＩＯ−コグ時間
攪拌しながら酵素分解を行りつだ。分解反応終了後、１
００℃で７０分間煮沸して酵素全失活させた。分解液ｆ
濾過し、涙液に活性炭ＪＯ９ｆ添加し攪拌した。攪拌後
沖過し、ろ液に１０−．２０倍址の冷メタノールを加え
ついで冷所に７〜２日放置した。放置後濾過し、Ｆ液を
１００−まで濃縮した後、陽イオン交換樹脂ダウエック
スｊＯＷＣＨ＋〕（架橋度×りｉメツシュｊＯ〜１００
７カラム／４０−に通液した。イオン交換樹脂を脱イオ
ン水で充分洗浄した後、０．／−０，３ＮＮＨ４０Ｈ，
２，０θＯ−で吸着不純物を溶離した。ついで０ 、Ａ
〜／ 、−２Ｎ Ｎ Ｈ４０ＨＪ ｐ ００ （１７
ｍｌでチラミンのみを溶出した。溶出液を濃縮後、凍結
乾燥してチラミン粉末ｌｖを得た。
れた混合物をホモジナイザーで均質化り、＊、均質化し
た懸濁液のｐＨを／ＮＮａ０Ｈｉ添加して７に調整した
稜、蛋白分解酵素として、デナチーム入Ｐ（ナガセ生化
学工業製品）３０２を添加し、グＯ℃でＩＯ−コグ時間
攪拌しながら酵素分解を行りつだ。分解反応終了後、１
００℃で７０分間煮沸して酵素全失活させた。分解液ｆ
濾過し、涙液に活性炭ＪＯ９ｆ添加し攪拌した。攪拌後
沖過し、ろ液に１０−．２０倍址の冷メタノールを加え
ついで冷所に７〜２日放置した。放置後濾過し、Ｆ液を
１００−まで濃縮した後、陽イオン交換樹脂ダウエック
スｊＯＷＣＨ＋〕（架橋度×りｉメツシュｊＯ〜１００
７カラム／４０−に通液した。イオン交換樹脂を脱イオ
ン水で充分洗浄した後、０．／−０，３ＮＮＨ４０Ｈ，
２，０θＯ−で吸着不純物を溶離した。ついで０ 、Ａ
〜／ 、−２Ｎ Ｎ Ｈ４０ＨＪ ｐ ００ （１７
ｍｌでチラミンのみを溶出した。溶出液を濃縮後、凍結
乾燥してチラミン粉末ｌｖを得た。
上記で得たチラミンの元素分析を行ったところ。
つぎのどとき結果が得られた：
０、 Ｈｌ、 ＮＯについての
ＨＮＯ
理論値 ７０．０７ ｌｒ、θＪ ｉｏ、、２．２
ｉｉ、ｔｒ％実測値 ６？、７１１ ｒ、３０ １
０．．２３ ／／、７３％チラミンの標章試料と本実
施例で取得したチラミン粉末とについて赤外吸収スペク
トルを測定した。これを、それぞれ％第７図および第一
図に示した。これらの比較から両者は極めて良く一致し
ていることが判る。
ｉｉ、ｔｒ％実測値 ６？、７１１ ｒ、３０ １
０．．２３ ／／、７３％チラミンの標章試料と本実
施例で取得したチラミン粉末とについて赤外吸収スペク
トルを測定した。これを、それぞれ％第７図および第一
図に示した。これらの比較から両者は極めて良く一致し
ていることが判る。
実施列コ
タチ蒸煮肉の代りにタテ生肉を使用したこと以外、実施
列／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
列／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
実施列３
タチ蒸煮肉の代りにエイ生肉を使用したこと以外、実施
例／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
例／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
実施例４（１
タチ蒸煮肉の代りにホラ貝生肉を使用したこと以外、実
施例／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
施例／と同一の方法を行って、同様の結果を得た。
実施しｌｌ ｊ
蛋白分解酵素としてプロテアーゼＮ（天野製薬農品）を
使用したことおよび魚肉の均質懸濁液のｐＨをｒ、ｏに
したこと以外、実施し１ノと同一の方法を行って、同様
の結果を得た。
使用したことおよび魚肉の均質懸濁液のｐＨをｒ、ｏに
したこと以外、実施し１ノと同一の方法を行って、同様
の結果を得た。
実施例を
蛋白分解酵素としてプロテアーゼＮを使用したことおよ
び反応温度ｆＪ３℃としたこと以外、実施例／と同一の
方法を行って、同様の結果を得た。
び反応温度ｆＪ３℃としたこと以外、実施例／と同一の
方法を行って、同様の結果を得た。
実施例７
陽イオン交換樹脂としてア／ノ々−ライトＩＲ−１０Ｏ
〔Ｈ〕カフム２００ｒｎｌｆ使用したこと以外、実施例
／と同様の方法を行って、同様の結果を得た。
〔Ｈ〕カフム２００ｒｎｌｆ使用したこと以外、実施例
／と同様の方法を行って、同様の結果を得た。
本発明によれば全ての種類の魚介類から、高純度のチラ
ミンを原料肉／ ｋｇ当り、コ〜Ａｆの割合で取得し得
る。
ミンを原料肉／ ｋｇ当り、コ〜Ａｆの割合で取得し得
る。
第１１ツ１けチラミンの標準試料の僚外馴吸収スペクト
ルである。第２図は本発明の方法で得られたチラミンの
赤外４１＋１１）収スペクトルである。
ルである。第２図は本発明の方法で得られたチラミンの
赤外４１＋１１）収スペクトルである。
Claims (1)
- 魚介類を蛋白分解酵素で処理することによりチラミンを
生成させついでこれを分離、精製することを特徴とする
、チラミンの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13075985A JPS61289892A (ja) | 1985-06-18 | 1985-06-18 | チラミンの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP13075985A JPS61289892A (ja) | 1985-06-18 | 1985-06-18 | チラミンの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61289892A true JPS61289892A (ja) | 1986-12-19 |
Family
ID=15041971
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP13075985A Pending JPS61289892A (ja) | 1985-06-18 | 1985-06-18 | チラミンの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS61289892A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102940243A (zh) * | 2012-10-12 | 2013-02-27 | 中国科学院南海海洋研究所 | 一种具有促进血红细胞生成作用的营养品及其制备方法 |
-
1985
- 1985-06-18 JP JP13075985A patent/JPS61289892A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102940243A (zh) * | 2012-10-12 | 2013-02-27 | 中国科学院南海海洋研究所 | 一种具有促进血红细胞生成作用的营养品及其制备方法 |
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