JPS58152480A - 膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法 - Google Patents
膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法Info
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- JPS58152480A JPS58152480A JP3518582A JP3518582A JPS58152480A JP S58152480 A JPS58152480 A JP S58152480A JP 3518582 A JP3518582 A JP 3518582A JP 3518582 A JP3518582 A JP 3518582A JP S58152480 A JPS58152480 A JP S58152480A
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- Japan
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- acetic acid
- membrane
- strain
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- acid bacteria
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は膜結合型アルデヒド脱水素酵素（以下、ＡＬＤ
Ｈと略称する。）の製造法に関する。さらに詳しくは酢
酸面に属する細菌な好気的に培養して膜結合型ムＬＤＨ
を製造するＫあたり、該細−の培地にエタノールを添加
することによって高収率で膜結合［ＡＬＤＨを製造する
方法に関する。
Ｈと略称する。）の製造法に関する。さらに詳しくは酢
酸面に属する細菌な好気的に培養して膜結合型ムＬＤＨ
を製造するＫあたり、該細−の培地にエタノールを添加
することによって高収率で膜結合［ＡＬＤＨを製造する
方法に関する。
酢酸面は古くから食酢製造に用いられ、強力な酢厳生成
能を有することから多くの研究の対象となってきた。そ
して最近、酢ａ！菌は肝臓、酵母。
能を有することから多くの研究の対象となってきた。そ
して最近、酢ａ！菌は肝臓、酵母。
細１などに存在するＮＡＤ もしくはＮＡＤＰ 要
求性のアルコール説水素酵素（以下、ＡＤＨと略称する
。）やＡＬＤＨあるいはメタノール資化細菌のＡＤＨ等
と比較して分子量、補酵素要求性、最適ｐＨ，基質に対
するＫｍ値などから見て明らかに異なった新しいタイプ
の膜結合型ＡＤＨ，ＡＬＤＨをもつことが示された（ア
グリカルチエラル・アンド・バイオロジカル・ケミスト
リー、４２巻、第２０４５〜２０５６頁、１９７８年；
同誌４２巻。
求性のアルコール説水素酵素（以下、ＡＤＨと略称する
。）やＡＬＤＨあるいはメタノール資化細菌のＡＤＨ等
と比較して分子量、補酵素要求性、最適ｐＨ，基質に対
するＫｍ値などから見て明らかに異なった新しいタイプ
の膜結合型ＡＤＨ，ＡＬＤＨをもつことが示された（ア
グリカルチエラル・アンド・バイオロジカル・ケミスト
リー、４２巻、第２０４５〜２０５６頁、１９７８年；
同誌４２巻。
第２３３１〜２３４０頁、１９７８年−同誌４４巻、第
５０３〜５１５頁、１９８０与；同誌４５巻、第１８８
９〜１８９０頁、１９８１ｑ−；特開昭５４−１２９１
８９号；％開昭５６−５０９２号）。さらに１１）反応
が酸化方向に不可逆的に過むこと、ζ２）エタノールの
酸化反応の生成物であるアセトアルデヒドや酢酸によっ
て反応が阻害を受けＫくいこと、（３） ＠性域で強い
活性を示すことから各種食品中や自液中のエタノールや
アセトアルデヒドの定量には従来使用されてきた酵母起
源のＡＤＨ，ＡＬＤＨより非常に適していることが明ら
かＫされ、定量用酵素としての応用などその用途が期待
されている（アグリカルチエラル・アンド・バイオロジ
カル・ケミストリー、４２巻、第２０６３〜２０６９頁
、１９７８年；同誌４４巻。
５０３〜５１５頁、１９８０与；同誌４５巻、第１８８
９〜１８９０頁、１９８１ｑ−；特開昭５４−１２９１
８９号；％開昭５６−５０９２号）。さらに１１）反応
が酸化方向に不可逆的に過むこと、ζ２）エタノールの
酸化反応の生成物であるアセトアルデヒドや酢酸によっ
て反応が阻害を受けＫくいこと、（３） ＠性域で強い
活性を示すことから各種食品中や自液中のエタノールや
アセトアルデヒドの定量には従来使用されてきた酵母起
源のＡＤＨ，ＡＬＤＨより非常に適していることが明ら
かＫされ、定量用酵素としての応用などその用途が期待
されている（アグリカルチエラル・アンド・バイオロジ
カル・ケミストリー、４２巻、第２０６３〜２０６９頁
、１９７８年；同誌４４巻。
第５０３−５１５頁、１９８０年）。
ところが膜結合型ＡＤＨ，ＡＬＤＨを採取する方法は、
これらの酵素が１体内酵素であるため１体を破砕して得
た膜画分から抽出する方法に頼らざるを得ない。例えば
アグリカルチエラル・アンド・バイオロジカル・ケミス
トリー、４２看、菖２０６３〜２０６９頁、１９７８年
では、膜結合型ＡＤＨをトリトンＸ−１００のような界
面活性剤による可溶化、ＤＥＡＲ−セファデックスカラ
ムりμマドグラフィー、ヒドロキシアパタイトカラムク
ロマトグラフィーなと煩雑な工程をへてｎ製が行なわれ
ている。これらのことから目的とする膜結合１［ＡＤＨ
，ＡＬＤＨの単位酵素あたりの製造費が高く、工業的展
開に著しい支障となっている。
これらの酵素が１体内酵素であるため１体を破砕して得
た膜画分から抽出する方法に頼らざるを得ない。例えば
アグリカルチエラル・アンド・バイオロジカル・ケミス
トリー、４２看、菖２０６３〜２０６９頁、１９７８年
では、膜結合型ＡＤＨをトリトンＸ−１００のような界
面活性剤による可溶化、ＤＥＡＲ−セファデックスカラ
ムりμマドグラフィー、ヒドロキシアパタイトカラムク
ロマトグラフィーなと煩雑な工程をへてｎ製が行なわれ
ている。これらのことから目的とする膜結合１［ＡＤＨ
，ＡＬＤＨの単位酵素あたりの製造費が高く、工業的展
開に著しい支障となっている。
さらに酢ａｕｉによる膜結合型ＡＤＨ，ＡＬＤＨ製造上
の大きな問題として酢＊ｉｉｔは生育が乏しく、一般細
面に比べて発酵液量当りの菌体量が少ないため酵素の生
産性が著しく低いことが指摘される。
の大きな問題として酢＊ｉｉｔは生育が乏しく、一般細
面に比べて発酵液量当りの菌体量が少ないため酵素の生
産性が著しく低いことが指摘される。
本発明者らは酢＃ｉ！に含まれる膜結合Ｉｆ ＡＬＤＨ
の有用性に鑑み、この酵素を産業上有利に製造する条件
について鋭意研究を重ねた結果、該酵素活性が培地中に
含有される炭素源の種類によって大ぎく変動すること及
び特に培養の対数増殖期以前の任意の時期に′エタノー
ルを酢酸菌増殖培地に含有せしめれば酢＃菌体の膜結合
型ＡＬＤＨ含量が著しく増加する事実を発見して本発明
を完成するに到った。
の有用性に鑑み、この酵素を産業上有利に製造する条件
について鋭意研究を重ねた結果、該酵素活性が培地中に
含有される炭素源の種類によって大ぎく変動すること及
び特に培養の対数増殖期以前の任意の時期に′エタノー
ルを酢酸菌増殖培地に含有せしめれば酢＃菌体の膜結合
型ＡＬＤＨ含量が著しく増加する事実を発見して本発明
を完成するに到った。
すなわち本発明は栄養培地に酢酸菌を培養し、培養物か
ら膜結合ＷＡＬＤＨを採取することからなる該酵素の製
造法において、鋏酢酸面の対数増殖期が終了する以前の
時期に前記培地にエタノールを添加することを特徴とす
る膜結合蓋ムＬＤＨの製造方法に関するものである。
ら膜結合ＷＡＬＤＨを採取することからなる該酵素の製
造法において、鋏酢酸面の対数増殖期が終了する以前の
時期に前記培地にエタノールを添加することを特徴とす
る膜結合蓋ムＬＤＨの製造方法に関するものである。
以下、本発明についてさらに具体的に説明する。
本発明に使用することのできる微生物としては、酢ａｌ
ｌｉＫＪｌ、ｌＩ結合！！Ａ、ＬＤＨを生産−するｉ１
株であればいずれも好適に用いることができる。アセト
バクター属に属する１株としては例えばアセトバクター
・アセチＩＦＯ−３２８３，アセトバクター・ランセン
スＮＲＲＬ−Ｂ−６５．アセトバクター・パスッリアヌ
スＩＦＯ−３２２３，７セトバクター・オウランチクス
ＩＦＯ−３２４８などがある。一方、グルコノバクタ−
属に属する菌株としてはグルコノバクタ−・オキシダン
スＩＦＯ−３２８７．グルコノバクタ−・セリヌスＩＦ
Ｏ−３２６９．グルコノバクタ−・ロゼウスＩＡＭ−１
８３８などが好適に用いられる。また本発明者らが食酢
の発酵−から新規に分離したアセトバクター・ＭＫ −
１７株およ−びアセトバクター・ＭＫ−０６株は膜結合
１１ＡＬＤＨの活性が強いので本発明に極めて有利に利
用できる。
ｌｉＫＪｌ、ｌＩ結合！！Ａ、ＬＤＨを生産−するｉ１
株であればいずれも好適に用いることができる。アセト
バクター属に属する１株としては例えばアセトバクター
・アセチＩＦＯ−３２８３，アセトバクター・ランセン
スＮＲＲＬ−Ｂ−６５．アセトバクター・パスッリアヌ
スＩＦＯ−３２２３，７セトバクター・オウランチクス
ＩＦＯ−３２４８などがある。一方、グルコノバクタ−
属に属する菌株としてはグルコノバクタ−・オキシダン
スＩＦＯ−３２８７．グルコノバクタ−・セリヌスＩＦ
Ｏ−３２６９．グルコノバクタ−・ロゼウスＩＡＭ−１
８３８などが好適に用いられる。また本発明者らが食酢
の発酵−から新規に分離したアセトバクター・ＭＫ −
１７株およ−びアセトバクター・ＭＫ−０６株は膜結合
１１ＡＬＤＨの活性が強いので本発明に極めて有利に利
用できる。
アセトバクター・ＭＫ−１７株およびアセトバクター・
ＭＫ−０６株の１学的性質はそれぞれ特願昭５５−１４
５７２４号および特願昭５６−１６４３０７号の明細書
に開示されており、それぞれ徽工研菌寄第５７４７号お
よび微工研菌寄第６１７３号として寄託されている。
ＭＫ−０６株の１学的性質はそれぞれ特願昭５５−１４
５７２４号および特願昭５６−１６４３０７号の明細書
に開示されており、それぞれ徽工研菌寄第５７４７号お
よび微工研菌寄第６１７３号として寄託されている。
これらの細菌の培養に用いる培地は通常の酢酸■用の培
地が広く用いられる。すなわち炭素源としては資化可能
な炭素化合物であれば良く１例えハクルコース、フラク
トース、シュクロース、マルトース、クルコン酸、グリ
セロール、マンニトール、ソルビトール、澱粉質含有穀
類の糖化液などが、窒素源としては、たとえば硫酸アン
モニウム、 酵母ｘｔス、ヘフトン、コーンステイーフ
リカーなどの無機および有機窒素源が用いられる。
地が広く用いられる。すなわち炭素源としては資化可能
な炭素化合物であれば良く１例えハクルコース、フラク
トース、シュクロース、マルトース、クルコン酸、グリ
セロール、マンニトール、ソルビトール、澱粉質含有穀
類の糖化液などが、窒素源としては、たとえば硫酸アン
モニウム、 酵母ｘｔス、ヘフトン、コーンステイーフ
リカーなどの無機および有機窒素源が用いられる。
またカリウム、カルシウム、マグネシウム、ナトリクム
、リン酸、鉄などの塩類やビタミン、アミノ酸、挨醗塩
基類などの微量要素が必要に応じて使用される。
、リン酸、鉄などの塩類やビタミン、アミノ酸、挨醗塩
基類などの微量要素が必要に応じて使用される。
ここで本発明の目的を達するためには、酢酸菌の増殖培
地にエタノールを０．１〜４％（Ｖ／Ｖ ）、好ましく
は０，２〜２ ％ （ｖ／ｖ ）の範囲で含有せしめる
ことが肝要である。エタノール濃度が４≦を越えても酵
素含量の高い一体が得られるが、エタノールの酸化生成
物である酢酸の（酢酸面に対する）増殖阻害作用が大き
くなり、その結果単位液量当りの１体量が減少するので
好ましくない。またエタノールの添加は轟該細１が活発
な増殖を続ける所謂、対数増殖期が終了する以前の任意
の時期、好ましくは対数増殖期の中期以前に行なえば本
発明の効果が達成される。培養は好気的に行なわれ１表
面培養、振盪培養１通気攪拌培養などいずれでもよいが
、増殖速度が大きい点で通気攪拌培養が好ましい。
地にエタノールを０．１〜４％（Ｖ／Ｖ ）、好ましく
は０，２〜２ ％ （ｖ／ｖ ）の範囲で含有せしめる
ことが肝要である。エタノール濃度が４≦を越えても酵
素含量の高い一体が得られるが、エタノールの酸化生成
物である酢酸の（酢酸面に対する）増殖阻害作用が大き
くなり、その結果単位液量当りの１体量が減少するので
好ましくない。またエタノールの添加は轟該細１が活発
な増殖を続ける所謂、対数増殖期が終了する以前の任意
の時期、好ましくは対数増殖期の中期以前に行なえば本
発明の効果が達成される。培養は好気的に行なわれ１表
面培養、振盪培養１通気攪拌培養などいずれでもよいが
、増殖速度が大きい点で通気攪拌培養が好ましい。
培養温度は−が発育する範囲内で適宜変更しうるが通常
２５〜３８℃、好ましくは２８〜３５℃である。培養時
間は種々の条件によって異なるが、振盪または通気攪拌
培養の場合は通常２０〜１２０時間、表面培養の場合は
通常１２０〜４８０時間培養する。培養時のポは２，０
〜７．０、好ましくは２．５〜６．０の範囲で行なわれ
る。
２５〜３８℃、好ましくは２８〜３５℃である。培養時
間は種々の条件によって異なるが、振盪または通気攪拌
培養の場合は通常２０〜１２０時間、表面培養の場合は
通常１２０〜４８０時間培養する。培養時のポは２，０
〜７．０、好ましくは２．５〜６．０の範囲で行なわれ
る。
上記゛の様な条件で培養した酢酸面に属する各極細１の
培養物から膜結合１ＪＩＡＬＤＨを得るには既知の各種
処理手段を任意に採用することができる。
培養物から膜結合１ＪＩＡＬＤＨを得るには既知の各種
処理手段を任意に採用することができる。
例えば遠心分離などにより集菌−した一体を適当な緩衝
液［１１濁させた後例えばＤｙｎｏ−Ｍｉｌｌ ＫＤＬ
型に通して菌体を破壊した後、低速（７０００ｒｐｍ
で１０分、０°Ｃ）で遠沈して沈降する未破壊園体を除
き、次にその上澄液を高速（２７０００ｒｐｍで９０分
、０℃）で遠沈する。沈澱した膜画分に界面活性剤例え
ば’ｌ’ｒｉｔｏｎ Ｘ −１００を加えて酵素を可溶
化した後、イオン交換クロマトグラフィー。
液［１１濁させた後例えばＤｙｎｏ−Ｍｉｌｌ ＫＤＬ
型に通して菌体を破壊した後、低速（７０００ｒｐｍ
で１０分、０°Ｃ）で遠沈して沈降する未破壊園体を除
き、次にその上澄液を高速（２７０００ｒｐｍで９０分
、０℃）で遠沈する。沈澱した膜画分に界面活性剤例え
ば’ｌ’ｒｉｔｏｎ Ｘ −１００を加えて酵素を可溶
化した後、イオン交換クロマトグラフィー。
吸着クロマトグラフィーあるいはゲルー過法などの通常
の精製手段を単独にまたは適宜組み合せて適用し、任意
に精製された酵素を得ることができる。
の精製手段を単独にまたは適宜組み合せて適用し、任意
に精製された酵素を得ることができる。
本発明によって培養収猥した酢ｉｌ１体の膜結合１１１
ＡＬＤＨの含有量は、従来のエタノールを含有しない糖
質培地で培養して得られた酢＃菌体の膜結合個＾ＬＤＨ
含有量より著しく高く、またエタノールを１費な炭素源
として培養して高談度の酢酸を製造する所謂、酢酸発酵
法に比較して１体の生産性が高い点で画期的であり、こ
こに初めて膜結合型ＡＬＤＨを産業上有利Ｋｊｌｌｉ造
することを可能にしたものである。なお１本発ＩＮＫよ
れば酢＃１体中には通常、膜結合型ＡＤＨも含有される
ので、必１１により通常の手段によって分離、精製する
ことができる。
ＡＬＤＨの含有量は、従来のエタノールを含有しない糖
質培地で培養して得られた酢＃菌体の膜結合個＾ＬＤＨ
含有量より著しく高く、またエタノールを１費な炭素源
として培養して高談度の酢酸を製造する所謂、酢酸発酵
法に比較して１体の生産性が高い点で画期的であり、こ
こに初めて膜結合型ＡＬＤＨを産業上有利Ｋｊｌｌｉ造
することを可能にしたものである。なお１本発ＩＮＫよ
れば酢＃１体中には通常、膜結合型ＡＤＨも含有される
ので、必１１により通常の手段によって分離、精製する
ことができる。
次に本発明を実施例により具体的に説明する。
なお、実施例中の誤結合型ＡＬＤＨの力価は、アグリカ
ルチュラル・アンド・バイオロジカル・ケミストリー、
４４巻、第５０３〜５１５頁、１９８０年の方法に準じ
て測定した。すなわちマツキルペインバッファー（ｐＨ
６，０） ０．７−に０．１Ｍフェリシアン化カリウム
水溶液Ｑ、１ｍと酵素液Ｑ、１ｗＪを加え、３０℃で５
分間放置後、アセトアルデヒドの１Ｍ水溶液を０．ｌ−
加え反応を開始する。１０分間反応後、デュパノール溶
液を０．５１加え、反応を停止せしめ、さらに蒸留水を
３．５１１７加え。
ルチュラル・アンド・バイオロジカル・ケミストリー、
４４巻、第５０３〜５１５頁、１９８０年の方法に準じ
て測定した。すなわちマツキルペインバッファー（ｐＨ
６，０） ０．７−に０．１Ｍフェリシアン化カリウム
水溶液Ｑ、１ｍと酵素液Ｑ、１ｗＪを加え、３０℃で５
分間放置後、アセトアルデヒドの１Ｍ水溶液を０．ｌ−
加え反応を開始する。１０分間反応後、デュパノール溶
液を０．５１加え、反応を停止せしめ、さらに蒸留水を
３．５１１７加え。
３７℃で２０分間放置後、６６０ ｎｍの吸光度を測定
し、１分間に１マイクロモルの基質を酸化する酵素活性
を１単位（ユニット）とした。
し、１分間に１マイクロモルの基質を酸化する酵素活性
を１単位（ユニット）とした。
また酵素含量は乾燥菌体単位重量あたりのユニット数で
表した。
表した。
実施例１
水道水１１当りグルコース３０り、酵母玉キス２ｇ、ポ
リペプトン２ｇを含有する培地２０１（ｐＨ５，０）を
３０１容ジャーファーメンタ−に入れこの培地にエタノ
ールを含有しない上記培地で３０゛ご、３０時間振盪培
養した第１表に示す各種酢ｉｌ！菌の種培養液１１を接
種し１通気量１０１／ｍｉｎ 、攪拌数５０ Ｏｒｐｍ
’、温度２８℃で培養を開始した。培養液中のエタノー
ル濃度を連続的に追跡し、エタノール濃度がＯ，ＳＳに
なった時点で培地中のエタノール濃度が０．５％に保た
れるように前配本培養培地匠連続的に供給し、同時に同
じ速度で発酵槽より培養液を抜き出して連続培養に移行
した。培養液を遠心分離して一体を得、膜結合型ＡＬＤ
Ｈの活性を測定した。同様にエタノールを全（含有しな
い培地で培養して得た菌体。の酵素活性を測定し、酵素
含量を比較した結果を第１表に示した。なお、培養液中
のエタノール濃度は廃ガス中のエタノール濃度を〜質量
分析器を用いて連続／ ／ ７・″ 実施例２ 水道水１１当りグルコース５０ｇ、酵母エキス２９、ポ
リペプトン２りを含有する液体培地２０ｍ１ （ｐＨ５
，０）を分注・殺菌した５０（１７容坂口７ラスコにア
セトバクター・ＭＫ−１７株（微工研菌寄第５７４７号
）を接種し、２８℃で１８時間振−培養を行なった。こ
の前培養液を上記と同一組成の培地５０−を含む５００
ｄ坂ロフラスコへ１０％接樵し、２８℃で振盪接養を行
なった。この時、培養０時間後、１５時間後ｆ妾幸蒔苛
發および３０時間後の各時間にメンプラン法によって除
菌したエタノールを２憾になるように、培地に添加した
区、及び無添加区９５試験区で培養を行ない４８時間後
に培養を終了した。培養終了液を遠心分離して得た一体
の膜結合型ＡＬＤＨの含量は第２表に示す如くであった
。なお６６０ ｎｍにおける吸光度で測定したエタノー
ル無添加区の生育曲線は第１図の如くであつた。
リペプトン２ｇを含有する培地２０１（ｐＨ５，０）を
３０１容ジャーファーメンタ−に入れこの培地にエタノ
ールを含有しない上記培地で３０゛ご、３０時間振盪培
養した第１表に示す各種酢ｉｌ！菌の種培養液１１を接
種し１通気量１０１／ｍｉｎ 、攪拌数５０ Ｏｒｐｍ
’、温度２８℃で培養を開始した。培養液中のエタノー
ル濃度を連続的に追跡し、エタノール濃度がＯ，ＳＳに
なった時点で培地中のエタノール濃度が０．５％に保た
れるように前配本培養培地匠連続的に供給し、同時に同
じ速度で発酵槽より培養液を抜き出して連続培養に移行
した。培養液を遠心分離して一体を得、膜結合型ＡＬＤ
Ｈの活性を測定した。同様にエタノールを全（含有しな
い培地で培養して得た菌体。の酵素活性を測定し、酵素
含量を比較した結果を第１表に示した。なお、培養液中
のエタノール濃度は廃ガス中のエタノール濃度を〜質量
分析器を用いて連続／ ／ ７・″ 実施例２ 水道水１１当りグルコース５０ｇ、酵母エキス２９、ポ
リペプトン２りを含有する液体培地２０ｍ１ （ｐＨ５
，０）を分注・殺菌した５０（１７容坂口７ラスコにア
セトバクター・ＭＫ−１７株（微工研菌寄第５７４７号
）を接種し、２８℃で１８時間振−培養を行なった。こ
の前培養液を上記と同一組成の培地５０−を含む５００
ｄ坂ロフラスコへ１０％接樵し、２８℃で振盪接養を行
なった。この時、培養０時間後、１５時間後ｆ妾幸蒔苛
發および３０時間後の各時間にメンプラン法によって除
菌したエタノールを２憾になるように、培地に添加した
区、及び無添加区９５試験区で培養を行ない４８時間後
に培養を終了した。培養終了液を遠心分離して得た一体
の膜結合型ＡＬＤＨの含量は第２表に示す如くであった
。なお６６０ ｎｍにおける吸光度で測定したエタノー
ル無添加区の生育曲線は第１図の如くであつた。
第１図は実施例２で用いた酢酸菌（エタノール無添加区
）の生育曲線である。 特許出願人 株式会社中壁酢店 第１図 塔ｌＢ５開 （ｈｒジ
）の生育曲線である。 特許出願人 株式会社中壁酢店 第１図 塔ｌＢ５開 （ｈｒジ
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）栄養培地に酢酸菌を培養し、培養物から膜結合型ア
ルデヒド脱水素酵素を採取することからなる該酵素の製
造法において、該酢酸面の対数増殖期が終了する以前の
時期に前記培地にエタノールを添加することを４Ｉ徽と
する膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法。 ２）エタノールの添加量が０．１〜４％（ｖ／ｖ ）で
ある゛特許請求の範囲第１項記載の製造法。 ３）酢酸菌がアセトバクター・ＭＫ −０６株（１ｆ１
工研菌寄第６１７３号）またはアセトバクター・ＭＫ−
１７株（微工研繭寄第５７４７号）である特許請求の範
囲第１項記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3518582A JPS58152480A (ja) | 1982-03-08 | 1982-03-08 | 膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3518582A JPS58152480A (ja) | 1982-03-08 | 1982-03-08 | 膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58152480A true JPS58152480A (ja) | 1983-09-10 |
Family
ID=12434783
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3518582A Pending JPS58152480A (ja) | 1982-03-08 | 1982-03-08 | 膜結合型アルデヒド脱水素酵素の製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58152480A (ja) |
Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS565092A (en) * | 1979-06-25 | 1981-01-20 | Fujirebio Inc | Membrane-bound type aldehyde dehydrogenase |
-
1982
- 1982-03-08 JP JP3518582A patent/JPS58152480A/ja active Pending
Patent Citations (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS565092A (en) * | 1979-06-25 | 1981-01-20 | Fujirebio Inc | Membrane-bound type aldehyde dehydrogenase |
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