JPS5813154B2 - Ｌ− システインユウドウタイノセイゾウホウ - Google Patents
Ｌ− システインユウドウタイノセイゾウホウInfo
- Publication number
- JPS5813154B2 JPS5813154B2 JP6938875A JP6938875A JPS5813154B2 JP S5813154 B2 JPS5813154 B2 JP S5813154B2 JP 6938875 A JP6938875 A JP 6938875A JP 6938875 A JP6938875 A JP 6938875A JP S5813154 B2 JPS5813154 B2 JP S5813154B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- group
- cysteine
- enzyme
- formula
- above formula
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は主として微生物の生産するシステインデスルフ
ヒドラーゼを用いてＬ−システイン誘導体を製造する方
法に関する。
ヒドラーゼを用いてＬ−システイン誘導体を製造する方
法に関する。
本発明方法で得られるＬ−システイン誘導体は医薬中間
体として有用である。
体として有用である。
たとえば、Ｓ−メチル−Ｌ−システインおよびＳ−アリ
ル−Ｌ−システインを酸化して得られるスルホキシドは
、血液および肝臓中のコレステロールの上昇を抑制する
ことが知られている。
ル−Ｌ−システインを酸化して得られるスルホキシドは
、血液および肝臓中のコレステロールの上昇を抑制する
ことが知られている。
本発明者らは、特定の微生物がシステインデスルフヒド
ラーゼを生産することを見出す一方、本酵素はピルビン
酸、チオール類およびアンモニアからシステイン類を収
率よく生産することを見出した。
ラーゼを生産することを見出す一方、本酵素はピルビン
酸、チオール類およびアンモニアからシステイン類を収
率よく生産することを見出した。
その後更に研究を進めた結果、本酵素を用いるとβ−置
換−Ｌ−アラニンとチオールとの反応によりＬ−システ
イン誘導体が収率よく生成すること、および同反応に際
し少量のピリオドキサールリン酸を存在させるとその反
応速度が増大することを見出し本発明に到達したもので
ある。
換−Ｌ−アラニンとチオールとの反応によりＬ−システ
イン誘導体が収率よく生成すること、および同反応に際
し少量のピリオドキサールリン酸を存在させるとその反
応速度が増大することを見出し本発明に到達したもので
ある。
本発明を詳細に説明すると本発明で原料として用いられ
るβ−置換−Ｌ−アラニンとしては、例えばＯ−メチル
−Ｌ−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリン、Ｏ−（ｎ−ヘ
キシル）−Ｌ−セリン等のＯ−アルキル−Ｌ−セリン、
Ｏ−フエニル−Ｌ−セリン等のＯ−アリール−Ｌ−セリ
ン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セリン等のＯ−アラルキル−Ｌ
−セリン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−
Ｌ−システイン、Ｓ−（ｎ−ヘキシル）−Ｌ−システイ
ン等のＳ−アルキル−Ｌ−システイン、Ｓ−フエニル−
Ｌ−システイン等のＳ−アリール−Ｌ−システイン、Ｓ
−ベンジル−Ｌ−システイン等のＳ−アラルキル−Ｌ−
システイン、Ｓ−アリル−Ｌ−システイン、Ｌ−システ
イン、Ｌ−セリン、Ｏ−アリル−Ｌ−セリンなどを例示
することがでさるが、特にＳ−アルキル−Ｌ−システイ
ン、Ｓ−アリル−Ｌ−システイン、Ｌ−システイン、Ｌ
−セリン等が好ましい。
るβ−置換−Ｌ−アラニンとしては、例えばＯ−メチル
−Ｌ−セリン、Ｏ−エチル−Ｌ−セリン、Ｏ−（ｎ−ヘ
キシル）−Ｌ−セリン等のＯ−アルキル−Ｌ−セリン、
Ｏ−フエニル−Ｌ−セリン等のＯ−アリール−Ｌ−セリ
ン、Ｏ−ベンジル−Ｌ−セリン等のＯ−アラルキル−Ｌ
−セリン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−
Ｌ−システイン、Ｓ−（ｎ−ヘキシル）−Ｌ−システイ
ン等のＳ−アルキル−Ｌ−システイン、Ｓ−フエニル−
Ｌ−システイン等のＳ−アリール−Ｌ−システイン、Ｓ
−ベンジル−Ｌ−システイン等のＳ−アラルキル−Ｌ−
システイン、Ｓ−アリル−Ｌ−システイン、Ｌ−システ
イン、Ｌ−セリン、Ｏ−アリル−Ｌ−セリンなどを例示
することがでさるが、特にＳ−アルキル−Ｌ−システイ
ン、Ｓ−アリル−Ｌ−システイン、Ｌ−システイン、Ｌ
−セリン等が好ましい。
本発明でもう一つの原料として用いられるチオールとし
ては、メチルメルカプタン、エチルメルカプタン、ｎ−
プロピルメルカプタン、ｎ−オクチルメルカプタン等の
アルキルメルカプタン；フエニルメルカプタン、ナフチ
ルメルカプタン等のアリールメルカプタン；ペンジルメ
ルカプタン、フエネチルメルカプタン等のアラルキルメ
ルカプタン；およびアリルメルカプタン等のアルケニル
メルカプタンを挙げることができる。
ては、メチルメルカプタン、エチルメルカプタン、ｎ−
プロピルメルカプタン、ｎ−オクチルメルカプタン等の
アルキルメルカプタン；フエニルメルカプタン、ナフチ
ルメルカプタン等のアリールメルカプタン；ペンジルメ
ルカプタン、フエネチルメルカプタン等のアラルキルメ
ルカプタン；およびアリルメルカプタン等のアルケニル
メルカプタンを挙げることができる。
本発明で使用されるシステインデスルフヒドラーゼは、
Ｌ−システインをピルビン酸、アンモニアおよび硫化水
素に分解する反応で触媒となる公知の酵素である。
Ｌ−システインをピルビン酸、アンモニアおよび硫化水
素に分解する反応で触媒となる公知の酵素である。
本酵素は微生物によって容易に生産されるが、本酵素の
生産菌としては、例えばブレビバクテリウム属、サルシ
ナ属、コリネバクテリウム属、アースロバクター属、シ
ュードモナス属、プロテウス属、マイクロコツカス属、
エシエリシア属、セラチア属、アルカリゲネス属、バチ
ルス属、アグロバクテリウム属、エンテロバクター属（
エーロバクター属）、シトロバクター属、クレプシーラ
属、サルモネラ属に属する微生物が挙げられるが、これ
らのものに限られるものではなく、本酵素生産菌であれ
ば何でもよい。
生産菌としては、例えばブレビバクテリウム属、サルシ
ナ属、コリネバクテリウム属、アースロバクター属、シ
ュードモナス属、プロテウス属、マイクロコツカス属、
エシエリシア属、セラチア属、アルカリゲネス属、バチ
ルス属、アグロバクテリウム属、エンテロバクター属（
エーロバクター属）、シトロバクター属、クレプシーラ
属、サルモネラ属に属する微生物が挙げられるが、これ
らのものに限られるものではなく、本酵素生産菌であれ
ば何でもよい。
具体的にはサルシナ・ルテア（ＩＡＭ １０９９）、コ
リネバクテリウム・エクイ（ＩＡＭ １０３８）、アー
スロバクター・シムプレックス（ＩＦＯ ３５３０）
、ブレビバクテリウム・アンモニアゲネス（ＩＦＯ１２
０７１）、シュードモナス・フルオレツセンス（ＩＦＯ
３０８１）、プロテウス・モルガニー（ＩＦＯ ３
８４８）、マイクロコツカス・ローゼウス（ＩＦＯ
３７６４）、シトロバクター・フロインディー（ＩＦＯ
１２６８１）、エシエリシア・コリ（ＩＦＯ ３
３０１）、セラチア・マルセツセンス（ＩＦＯ ３０
５４）、アルカリゲネス・フエカリス（ＩＡＭ １０
１５）、バチルス・ズブチリス（ＩＦＯ ３００９）
、アグロバクテリウム・ツメファシエンス（ＩＡＭ
１０３７）、エンテロバクター・エーロゲネス（エーロ
バクター・エーロゲネス）（ＩＦＯ ３３２０）、エ
ンテロバクター・クロアカエ（ＩＦＯ １２００９）
、クレプシーラ・ニューモニアエ（ＩＦＯ ３５１２
）、サルモネラ・テイフイムリウム（ＩＦＯ １２５
２９）などが挙げられる。
リネバクテリウム・エクイ（ＩＡＭ １０３８）、アー
スロバクター・シムプレックス（ＩＦＯ ３５３０）
、ブレビバクテリウム・アンモニアゲネス（ＩＦＯ１２
０７１）、シュードモナス・フルオレツセンス（ＩＦＯ
３０８１）、プロテウス・モルガニー（ＩＦＯ ３
８４８）、マイクロコツカス・ローゼウス（ＩＦＯ
３７６４）、シトロバクター・フロインディー（ＩＦＯ
１２６８１）、エシエリシア・コリ（ＩＦＯ ３
３０１）、セラチア・マルセツセンス（ＩＦＯ ３０
５４）、アルカリゲネス・フエカリス（ＩＡＭ １０
１５）、バチルス・ズブチリス（ＩＦＯ ３００９）
、アグロバクテリウム・ツメファシエンス（ＩＡＭ
１０３７）、エンテロバクター・エーロゲネス（エーロ
バクター・エーロゲネス）（ＩＦＯ ３３２０）、エ
ンテロバクター・クロアカエ（ＩＦＯ １２００９）
、クレプシーラ・ニューモニアエ（ＩＦＯ ３５１２
）、サルモネラ・テイフイムリウム（ＩＦＯ １２５
２９）などが挙げられる。
これらの微生物を利用して本発明に使用されるシステイ
ンデスルフヒドラーゼを生産する方法を概説すれば次の
通りである。
ンデスルフヒドラーゼを生産する方法を概説すれば次の
通りである。
微生物の培養に必要な栄養源としては、通常例えば炭素
源としてはグルコース、スクロース、フラクトース、マ
ンノース、マンニトール、キシロース、グリセロール、
ソルビトール、糖蜜、澱粉加水分解物等の糖質、酢酸、
フマル酸等の有機酸およびｎ−／パラフイン等が使用さ
れる。
源としてはグルコース、スクロース、フラクトース、マ
ンノース、マンニトール、キシロース、グリセロール、
ソルビトール、糖蜜、澱粉加水分解物等の糖質、酢酸、
フマル酸等の有機酸およびｎ−／パラフイン等が使用さ
れる。
窒素源としては、アンモニアならびに塩化アンモニウム
、硫酸アンモニウム、炭酸アンモニウム、酢酸アンモニ
ウム等の有機酸および無機酸のアンモニウム塩類、硝酸
ナトリウム、硝酸カリウム、硝酸アンモニウム等の硝酸
塩、コーンステイープリカー、酵母エキス、肉エキス、
酵母粉末、綿実粉、大豆粉、大豆加水分解物、ペプトン
、ポリペプトンなどが挙げられる。
、硫酸アンモニウム、炭酸アンモニウム、酢酸アンモニ
ウム等の有機酸および無機酸のアンモニウム塩類、硝酸
ナトリウム、硝酸カリウム、硝酸アンモニウム等の硝酸
塩、コーンステイープリカー、酵母エキス、肉エキス、
酵母粉末、綿実粉、大豆粉、大豆加水分解物、ペプトン
、ポリペプトンなどが挙げられる。
また、無機塩としては、リン酸カリウム、リン酸ナトリ
ウム、硫酸マグネシウムなどが利用される。
ウム、硫酸マグネシウムなどが利用される。
培養温度は、２０〜８０℃特に２５〜５０℃が好適であ
る。
る。
培養は１０〜７２時間好気的に行われる。
また、培養中のｐＨは７〜１１に保つことが望ましい。
培地中に０．１〜１重量％程度のＬ−システイン、Ｌ−
シスチン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−
Ｌ−システイン、Ｌ−セリン、Ｏ−メチル−Ｌ−セリン
から選ばれるアミノ酸の少くとも１種が存在すると酵素
の生産量を更に高めることができる。
シスチン、Ｓ−メチル−Ｌ−システイン、Ｓ−エチル−
Ｌ−システイン、Ｌ−セリン、Ｏ−メチル−Ｌ−セリン
から選ばれるアミノ酸の少くとも１種が存在すると酵素
の生産量を更に高めることができる。
かくして得られるシステインデスルフヒドラーゼは主と
して微生物の菌体内に存在しており、その分離、精製に
ついては、超音波処理、硫安分別、イオン交換クロマト
グラフイなどの公知の方法が適用できる。
して微生物の菌体内に存在しており、その分離、精製に
ついては、超音波処理、硫安分別、イオン交換クロマト
グラフイなどの公知の方法が適用できる。
得られた酵素の分子量は１５〜５０万である。
本発明によれば、かくして得られる微生物起源等のシス
テインデスルフヒドラーゼの存在下、通常ｐＨ６〜１２
、好ましくは７〜１１の水性媒質中でβ−置換−Ｌ−ア
ラニンとチオールとを反応させる。
テインデスルフヒドラーゼの存在下、通常ｐＨ６〜１２
、好ましくは７〜１１の水性媒質中でβ−置換−Ｌ−ア
ラニンとチオールとを反応させる。
用いる酵素は精製結晶化されたものに限らず、微生物培
養液、生菌体、乾燥菌体、菌体磨砕物、菌体抽出物など
酵素活性を有するものであれば、何れでもよく、その使
用量は乾燥菌体量として、通常０．１〜２０ｇ／ｌ、好
ましくは１〜５ｇ／ｌ程度である。
養液、生菌体、乾燥菌体、菌体磨砕物、菌体抽出物など
酵素活性を有するものであれば、何れでもよく、その使
用量は乾燥菌体量として、通常０．１〜２０ｇ／ｌ、好
ましくは１〜５ｇ／ｌ程度である。
反応温度は２０〜８０℃、好ましくは３０〜５０℃が適
当である。
当である。
反応時間は、酵素の活性、基質濃度およびその種類なら
びに反応温度によって変わるが１〜１００時間、通常２
〜４８時間の範囲から選ばれる。
びに反応温度によって変わるが１〜１００時間、通常２
〜４８時間の範囲から選ばれる。
基質であるβ−置換−Ｌ−アラニンとチオールの濃度は
それぞれ１〜４０重量％、好ましくは３〜２０重量％程
度である。
それぞれ１〜４０重量％、好ましくは３〜２０重量％程
度である。
反応に際し、少量のピリドキサールリン酸を添加すれば
システインデスルフヒドラーゼの酵素活性を高め、上記
反応の反応速度を増大させることができる。
システインデスルフヒドラーゼの酵素活性を高め、上記
反応の反応速度を増大させることができる。
微生物により生産されたシステインデスルフヒドラーゼ
には、既に少量のピリドキサールリン酸が含まれている
が、さらにピリドキサールリン酸を添加することにより
、本酵素の活性を一層高めることができる。
には、既に少量のピリドキサールリン酸が含まれている
が、さらにピリドキサールリン酸を添加することにより
、本酵素の活性を一層高めることができる。
反応液中のピリドキサールリン酸の濃度は、使用する酵
素の量およびその酵素の生産菌の種類によって異なるが
、通常０．００１〜１ｍＭ１好ましくは０．００５〜０
．１ｍＭとするのが適当である。
素の量およびその酵素の生産菌の種類によって異なるが
、通常０．００１〜１ｍＭ１好ましくは０．００５〜０
．１ｍＭとするのが適当である。
なお、酵素とピリドキサールリン酸を別々に反応液に添
加する代りに、システインデスルフヒドラーゼ生産能を
有する微生物の培養液中にピリドキサールリン酸を添加
して得られる微生物培養液またはこれから得られる生菌
体、乾燥菌体等を反応液に添加しても同様の効果が得ら
れる。
加する代りに、システインデスルフヒドラーゼ生産能を
有する微生物の培養液中にピリドキサールリン酸を添加
して得られる微生物培養液またはこれから得られる生菌
体、乾燥菌体等を反応液に添加しても同様の効果が得ら
れる。
培養液中に添加する場合には、ピリドキサールリン酸の
代りに、系内でピリドキサールリン酸に変化しうる、よ
り安価なピリドキサール、ピリドキシンまたはピリドキ
サミンを使用することもできる。
代りに、系内でピリドキサールリン酸に変化しうる、よ
り安価なピリドキサール、ピリドキシンまたはピリドキ
サミンを使用することもできる。
反応終了後、常法に従って、例えばイオン交換樹脂処理
等によりＬ−システイン誘導体を分離する。
等によりＬ−システイン誘導体を分離する。
次に参考例および実施例を示し、本発明方法を更に具体
的に説明するが、本発明はその要旨を超えない限り、以
下の実施例に限定されるものではない。
的に説明するが、本発明はその要旨を超えない限り、以
下の実施例に限定されるものではない。
なお、生成したＬ−システイン誘導体の定性および定量
はアミノ酸分折器によった。
はアミノ酸分折器によった。
参考例 １
Ｌ−システィン・ＨＣｌ０．１％、酵母エキス０．５％
、肉エキス０．５％、ポリペプトン０．５％、ＮａＣｌ
０．２％の組成からなるｐＨ７．５の培地１００ｍｌを
５００ｍｌ容の振とうフラスコに注入し、殺菌後、第１
表に示す各種のバクテリアを寒天斜面から接種して３０
℃で１６時間培養を行った後、菌体を遠心分離により集
菌した。
、肉エキス０．５％、ポリペプトン０．５％、ＮａＣｌ
０．２％の組成からなるｐＨ７．５の培地１００ｍｌを
５００ｍｌ容の振とうフラスコに注入し、殺菌後、第１
表に示す各種のバクテリアを寒天斜面から接種して３０
℃で１６時間培養を行った後、菌体を遠心分離により集
菌した。
得られた菌体を生理食塩水で洗浄し、リン酸塩緩衝液１
０ｍｇに懸濁した後、超音波処理によって破壊し、遠心
分離によりシステインデスルフヒドラーゼ活性を示す細
胞抽出液を得た。
０ｍｇに懸濁した後、超音波処理によって破壊し、遠心
分離によりシステインデスルフヒドラーゼ活性を示す細
胞抽出液を得た。
結果を第１表に示す。なお、活性の測定は、上記抽出液
１ｍｌを１×１０−１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ９
） ２．０ｍｌ，１×１０−３Ｍピリドキサールリン酸
０．４ｍｌ，１×１０−２ＭＬ−システイン１．０ｍｌ
を含む溶液４．０ｍｌに加え、３０℃で２０分間システ
インの分解反応を行い、生成したピルビン酸をＦｒｉｅ
ｄｍａｎｎ ，Ｔ．ＥおよびＨａｕｇａｎ，Ｇ．Ｅ．
の方法（Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，１４７，４１５（
１９４３年））に従って定量した。
１ｍｌを１×１０−１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ９
） ２．０ｍｌ，１×１０−３Ｍピリドキサールリン酸
０．４ｍｌ，１×１０−２ＭＬ−システイン１．０ｍｌ
を含む溶液４．０ｍｌに加え、３０℃で２０分間システ
インの分解反応を行い、生成したピルビン酸をＦｒｉｅ
ｄｍａｎｎ ，Ｔ．ＥおよびＨａｕｇａｎ，Ｇ．Ｅ．
の方法（Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，１４７，４１５（
１９４３年））に従って定量した。
酵素活性は１分間に１μモルのＬ−システインを分解す
る酵素活性を１ｕで表わす。
る酵素活性を１ｕで表わす。
参考例 ２
参考例１と同一組成の培地４０ｌにサルシナ・ルテア（
Ｓａｒｃｉｎａ ｌｕｔｅａ ＩＡＭ１０９９）を接種
し３０℃で１５時間培養した。
Ｓａｒｃｉｎａ ｌｕｔｅａ ＩＡＭ１０９９）を接種
し３０℃で１５時間培養した。
得られた菌体を０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）に
懸濁した後、超音波処理し遠心分離によって菌体抽出液
を得た。
懸濁した後、超音波処理し遠心分離によって菌体抽出液
を得た。
この菌体抽出液を硫酸アンモニウム分画し、システイン
デスルフヒドラーゼ活性区分（０〜０．４飽和）を透析
したのちＤＥＡＥ−セファデツクスのカラムに流し、酵
素を吸着させた。
デスルフヒドラーゼ活性区分（０〜０．４飽和）を透析
したのちＤＥＡＥ−セファデツクスのカラムに流し、酵
素を吸着させた。
カラムを、０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）で洗浄
したのち、酵素を０．３Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）
で溶出した。
したのち、酵素を０．３Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ７．０）
で溶出した。
かくして得られたシステインデスルフヒドラーゼ含有溶
出液に硫酸アンモニウムを５０％飽和に加え、酵素を濃
縮したのち透析した。
出液に硫酸アンモニウムを５０％飽和に加え、酵素を濃
縮したのち透析した。
透析酵素液をセファデツクスＧ−１５０、ついでＧ−２
００でゲル濾過し活性区分をフラクションコレクターで
分集した。
００でゲル濾過し活性区分をフラクションコレクターで
分集した。
かくして得られたシステインデスルフヒドラーゼ含有溶
出液を再び硫酸アンモニウム分画し（０〜３０％飽和）
精製酵素標品を得た。
出液を再び硫酸アンモニウム分画し（０〜３０％飽和）
精製酵素標品を得た。
このようにして得られたシステインデスルフヒドラーゼ
の精製酵素標品は、ディスク電気泳動分析で単一たんぱ
く質としての挙動を示し、約２５ｕ／ｍｇの活性を示し
た。
の精製酵素標品は、ディスク電気泳動分析で単一たんぱ
く質としての挙動を示し、約２５ｕ／ｍｇの活性を示し
た。
実施例
Ｌ−システイン０．２％、酵母エキス０．５％、肉エキ
ス０．５％、ポリペプトン０．５％、グリセリン０．１
％，ＣａＣｌ２ ０．２％およびＮａＣｌ０．２％の組
成から成るｐＨ ７．５の培地でエンテロバクター・エ
ーロゲネス（エーロバクター・エーロゲネス）（ＩＦＯ
３３２０）を３０℃で１６時間好気的に培養し、培養液
を遠心分離して集菌した。
ス０．５％、ポリペプトン０．５％、グリセリン０．１
％，ＣａＣｌ２ ０．２％およびＮａＣｌ０．２％の組
成から成るｐＨ ７．５の培地でエンテロバクター・エ
ーロゲネス（エーロバクター・エーロゲネス）（ＩＦＯ
３３２０）を３０℃で１６時間好気的に培養し、培養液
を遠心分離して集菌した。
培地１００ｍｌより得られる菌体（酵素活性約６０ｕｎ
ｉｔｓ）を、第２表に示すβ−置換−Ｌ−アラニン２ｍ
ｍｏｌｅ、チオール２ｍｍｏｌｅ、および界面活性剤Ｓ
ＤＳ５ｍｇを含む５×１０−１Ｍアンモニア緩衝液（ｐ
Ｈ９．５）１０ｍｌに加え、３０℃で３時間反応を行な
った。
ｉｔｓ）を、第２表に示すβ−置換−Ｌ−アラニン２ｍ
ｍｏｌｅ、チオール２ｍｍｏｌｅ、および界面活性剤Ｓ
ＤＳ５ｍｇを含む５×１０−１Ｍアンモニア緩衝液（ｐ
Ｈ９．５）１０ｍｌに加え、３０℃で３時間反応を行な
った。
その結果、第２表に示す量のＬ−システイン誘導体が生
成した。
成した。
また、上記反応液中にさらに０．０１ｍｍｏｌｅのピリ
ドキサールリン酸を添加し、同様にして反応を行なった
。
ドキサールリン酸を添加し、同様にして反応を行なった
。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ 下記一搬式〔■〕 （上記式中でＸは−ＯＲ基または−ＳＲ基を示す。 （但し、上記−ＯＲ基および−ＳＲ基中でＲは水素原子
、アルキル基、アリール基、アラルキル基またはアリル
基を示す。 ））で表わされるβ−置換−Ｌ−アラニンをシステイン
デスルフヒドラーゼの存在下下記一般式〔■〕Ｒ′−Ｓ
Ｈ 〔■〕（上記式中でＲ
′はアルキル基、アリール基、アラルキル基またはアル
ケニル基を示す。 ）で表わされるチオールと反応させることを特徴とする
下記一般式〔■〕 （上記式中でＲ′は式〔■〕中のＲ′と同じ意義を有す
る。 ）で表わされるＬ−システイン誘導体の製造法。 ２ 下記一般式〔■〕 （上記式中でＸは−ＯＲ基または−ＳＲ基を示す。 （但し、上記−ＯＲ基および−ＳＲ基中でＲは水素原子
、アルキル基、アリール基、アラルキル基またはアリル
基を示す。 ））で表わされるβ−置換−Ｌ−アラニンをシステイン
デスルフヒドラーゼの存在下下記一般式〔■〕Ｒ′−Ｓ
Ｈ 〔■〕（上記式中でＲ
′はアルキル基、アリール基、アラルキル基またはアル
ケニル基を示す。 ）で表わされるチオールと反応させて下記一般式〔■〕 （上記式中でＲ′は式〔■〕中のＲ′と同じ意義を有す
る。 ）で表わされるＬ−システイン誘導体を製造するに際し
、ピリドキサールリン酸を０．００１〜１ｍＭ添加する
ことを特徴とするＬ−システイン誘導体の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6938875A JPS5813154B2 (ja) | 1975-06-09 | 1975-06-09 | Ｌ− システインユウドウタイノセイゾウホウ |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP6938875A JPS5813154B2 (ja) | 1975-06-09 | 1975-06-09 | Ｌ− システインユウドウタイノセイゾウホウ |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS51144790A JPS51144790A (en) | 1976-12-13 |
| JPS5813154B2 true JPS5813154B2 (ja) | 1983-03-11 |
Family
ID=13401149
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP6938875A Expired JPS5813154B2 (ja) | 1975-06-09 | 1975-06-09 | Ｌ− システインユウドウタイノセイゾウホウ |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5813154B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0217209Y2 (ja) * | 1985-02-20 | 1990-05-14 | ||
| EP0754759A1 (en) | 1995-07-18 | 1997-01-22 | Mitsui Toatsu Chemicals, Incorporated | S-phenyl-l-cysteine production process |
-
1975
- 1975-06-09 JP JP6938875A patent/JPS5813154B2/ja not_active Expired
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH0217209Y2 (ja) * | 1985-02-20 | 1990-05-14 | ||
| EP0754759A1 (en) | 1995-07-18 | 1997-01-22 | Mitsui Toatsu Chemicals, Incorporated | S-phenyl-l-cysteine production process |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS51144790A (en) | 1976-12-13 |
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