JPH10306075A - 新規カルバミン酸スクシンイミジル及びアミノ酸の分析方法 - Google Patents
新規カルバミン酸スクシンイミジル及びアミノ酸の分析方法Info
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- JPH10306075A JPH10306075A JP13282397A JP13282397A JPH10306075A JP H10306075 A JPH10306075 A JP H10306075A JP 13282397 A JP13282397 A JP 13282397A JP 13282397 A JP13282397 A JP 13282397A JP H10306075 A JPH10306075 A JP H10306075A
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Abstract
提供し、感度と特異性に優れた簡便なアミノ酸の分析方
法を提供する。 【解決手段】 式(I)のアンスリルカルバミン酸スク
シンイミジル: 【化1】 R1 、R2 :H、アルキル基、スルホ基又は−NR3 R
4 基(R3 、R4 :アルキル基)。2−アンスリルカル
バミン酸スクシンイミジル。アミノ酸を含有する分析す
べき試料と、式(I)の化合物のうちの1種を含有する
試薬液とを混合して反応させ、アミノ酸のN−アンスリ
ルカルバモイル誘導体を生成させた後、高速液体クロマ
トグラフィーにより、誘導体を分離し、検出する。
Description
スクシンイミジル及びこれを分析試薬として用いるアミ
ノ酸の分析方法に関する。
を同一分子内に有する有機化合物で、自然界に広く存在
し、単体で或いはたんぱく質やペプチドの構成単位とし
て、動植物の生理機能に深く関わっている。
導体化法を応用した高速液体クロマトグラフィーが用い
られている。この誘導体化法には、ポストカラム誘導体
化法とプレカラム誘導体化法がある。
古くから知られ、現在でも、ニンヒドリンやo-フタルア
ルデヒドを試薬として用いる方法が広く利用されてい
る。しかしながら、ポストカラム誘導体化法には、誘導
体化のための特殊な装置が必要となるため、近年では、
手軽に応用できるプレカラム誘導体化法が好まれるよう
になってきた。
ルホン酸系試薬(DABS−Cl、ダンシルクロライド
等)、ハロぎ酸系試薬(FMOC等)、イソチオシアン
酸系試薬(PITC、FITC等)など数多くの試薬が
開発され、応用されている。また、ポストカラム誘導体
化法でも用いられるo-フタルアルデヒドも、プレカラム
誘導体化法における試薬として利用されている。
薬のうち、ハロスルホン酸系試薬、ハロぎ酸系試薬で
は、試薬自身又はその加水分解物がこれら試薬のアミノ
酸誘導体と同様に分離、検出されるので、これらの近傍
に溶出するアミノ酸誘導体の分析が困難になることが大
きな課題であった。イソチオシアン酸系試薬にはこのよ
うな障害が認められないものもあるが、イソチオシアン
酸系試薬は誘導体化反応が遅いことが課題であった。
やヒドロキシプロリンといったイミノ酸が誘導体化され
ず、これらイミノ酸が分析できないことが課題となって
いた。
酸スクシンイミジル化合物を提供すると共に、上記従来
技術の問題点を解決し、比較的緩和な条件でイミノ酸を
含めたアミノ酸と速やかに反応し、しかも、試薬自身及
びその加水分解物の化学的・物理的性質が、反応の結果
得られるアミノ酸誘導体と大きく異なるように設計され
たアミノ酸分析試薬を提供することにある。また、本発
明の目的は、このアミノ酸分析試薬をプレカラム誘導体
化法に応用し、感度と特異性に優れた簡便なアミノ酸の
分析方法を提供することにある。
た結果、新規カルバミン酸スクシンイミジル化合物が、
イミノ酸を含めたアミノ酸との反応性に優れ、これら化
合物自身及びその加水分解物の化学的・物理的性質が、
反応の結果得られるアミノ酸誘導体と大きく異なること
を見いだし、本発明を完成するに至った。
れるアンスリルカルバミン酸スクシンイミジルである。
同一又は異なっていても良く、水素原子、アルキル基、
スルホ基又は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は
同一又は異なっていても良くアルキル基を表す)を表
す。
れるアンスリルカルバミン酸スクシンイミジルのうちの
1種を含む、アミノ基を有する化合物の分析試薬であ
り、さらに、本発明は、前記一般式(I)で示されるア
ンスリルカルバミン酸スクシンイミジルのうちの1種を
含む、アミノ酸の分析試薬である。
数種のアミノ酸を含有する分析すべき試料と、前記一般
式(I)で示されるアンスリルカルバミン酸スクシンイ
ミジルのうちの1種を含有する試薬液とを混合して反応
させ、各々のアミノ酸のN−アンスリルカルバモイル誘
導体を生成させ、その後、この反応液を高速液体クロマ
トグラフに付して、これらアミノ酸のN−アンスリルカ
ルバモイル誘導体を分離し、検出することを特徴とする
方法である。
ず、前記一般式(I)で示されるアンスリルカルバミン
酸スクシンイミジルについて説明する。前記一般式
(I)において、R1 及びR2 は、同一又は異なってい
ても良く、水素原子、アルキル基、スルホ基(−SO3
H)、又は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は同
一又は異なっていても良く、アルキル基を表す)を表
す。R1 及びR2 が表すアルキル基としては、好ましく
は、例えばメチル基、エチル基、プロピル基、ブチル基
等の低級アルキル基が挙げられる。また、R3 及びR4
が表すアルキル基としては、好ましくは、例えばメチル
基、エチル基、プロピル基、ブチル基等の低級アルキル
基が挙げられる。
NHCOO−スクシンイミジル基の置換位置は任意であ
るが、アミノ基を有する化合物の分析試薬やアミノ酸の
分析試薬としては、R1 基及びR2 基が共に水素原子で
ある化合物が好ましい。すなわち、アミノ基を有する化
合物の分析試薬やアミノ酸の分析試薬として好ましいア
ンスリルカルバミン酸スクシンイミジルは、1−アンス
リルカルバミン酸スクシンイミジル、2−アンスリルカ
ルバミン酸スクシンイミジル及び9−アンスリルカルバ
ミン酸スクシンイミジルである。また、これらは原料入
手の点からも好ましい。
ルバミン酸スクシンイミジル化合物は、次式に示すよう
に、例えば、対応するアミノアントラセンと炭酸N,
N’−ジスクシンイミジルとを反応させることにより合
成することができる。
リルカルバミン酸スクシンイミジルを分析試薬として用
いた、本発明のアミノ酸の分析方法について説明する。
本発明のアミノ酸の分析方法は、複数種のアミノ酸を含
有する分析すべき試料と、前記一般式(I)で示される
アンスリルカルバミン酸スクシンイミジルのうちの1種
を含有する試薬液とを混合して反応させ、各々のアミノ
酸のN−アンスリルカルバモイル誘導体(以下、AC−
アミノ酸と略す。)を生成させるプレカラム誘導体化工
程と、その後、この反応液を高速液体クロマトグラフィ
ーに付して、これらAC−アミノ酸を分離し、検出する
工程とを含む方法である。
は、例えば2−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジ
ルの場合、次式のように示すことができる。ここで、R
−NH2 は分析すべきアミノ酸である。
(I)で示されるアンスリルカルバミン酸スクシンイミ
ジルを用いて、アミノ酸のみならず、アミノ基を有する
化合物(R’−NH2 )をも誘導体化しN−アンスリル
カルバモイル誘導体を生成させ、高速液体クロマトグラ
フで分離し検出することが可能である。
化合物は、アミノ基を有する化合物との反応性に富むの
で、比較的緩和な条件で速やかに、イミノ酸をも含めた
各種アミノ酸をAC−アミノ酸へ誘導体化することがで
きる。しかも、アンスリルカルバミン酸スクシンイミジ
ル試薬自身及びその加水分解物(アミノアントラセン
類、N−ヒドロキシスクシンイミド)は中性物質である
ので、高速液体クロマトグラフィーにより、誘導体化さ
れたイオン性のAC−アミノ酸と容易に分離することが
できる。
に詳しく述べる。アンスリルカルバミン酸スクシンイミ
ジル試薬液は、任意量のアンスリルカルバミン酸スクシ
ンイミジルを、水と任意の割合で混和し得る非プロトン
性有機溶媒に溶解して調製することができる。非プロト
ン性有機溶媒としては、特に限定されるものではない
が、例えばジオキサン、テトラヒドロフラン等が挙げら
れる。試薬液におけるアンスリルカルバミン酸スクシン
イミジルの濃度は任意であるが、通常は1mM〜5mM
程度である。また、試薬液の調製は、試薬液の劣化を避
けるため、使用の都度行うことが望ましい。
有する分析すべき試料と、アンスリルカルバミン酸スク
シンイミジル試薬液とを任意の割合で混合して行う。ア
ミノ基へのプロトン付加を抑制するために、混合後のp
Hは7以上であることが好ましい。従って、必要に応じ
て、予め試料に緩衝液を混合してpHを調整しておき、
次いで、これに試薬液を混合する。この際用いる緩衝液
は、試料のpHを7以上に調整できるものであれば何で
も良いが、例えば、ほう酸緩衝液、炭酸緩衝液、りん酸
緩衝液等が望ましい。試料のpHが7以上のものであれ
ば、特にpH調整の必要はない。また、プレカラム誘導
体化反応は、一般に10℃〜30℃程度の温度で、1分
〜10分程度の時間で行うことができる。
グラフィーに付して、これらAC−アミノ酸を分離し、
蛍光光度計又は吸光光度計で検出する。カラムとして
は、例えば Shima-pack VP-ODS(内径4.6mm、長さ
150mm)等の逆相クロマトグラフィー用カラムを用
いることができる。ただし、カラムは、分析すべき各種
AC−アミノ酸を分離することができるものであれば、
どのようなものであっても良い。移動相としては、例え
ば、アセトニトリル等の有機溶媒と緩衝液との混合液を
用いて、グラジエント溶出法によって各種AC−アミノ
酸を分離することができる。一例として、20mMくえ
ん酸(カリウム)緩衝液<pH5.9>とアセトニトリ
ルとの混合液が挙げられる。ただし、移動相は、分析す
べき各種AC−アミノ酸を分離することができるもので
あれば、その種類や濃度、pHなどに何らの制約はな
い。
蛍光光度計又は吸光光度計を用いて行うことができる。
例えば、蛍光光度計では励起波長370nm、蛍光波長
450nmで、また、吸光光度計では検出波長370n
mで検出することができる。ただし、蛍光光度計又は吸
光光度計のいずれの場合においても、各種AC−アミノ
酸を検出し得る波長であれば、どの波長で検出しても良
い。
イミジル化合物は、アミノ酸との反応性に富み、プロリ
ンやヒドロキシプロリンといったイミノ酸との反応性に
も富む。従って、本発明のアンスリルカルバミン酸スク
シンイミジル化合物をアミノ酸のプレカラム誘導体化反
応に用いると、比較的緩和な条件で速やかに、イミノ酸
をも含めた各種アミノ酸をAC−アミノ酸へ誘導体化す
ることができる。しかも、アンスリルカルバミン酸スク
シンイミジル試薬自身及びその加水分解物(アミノアン
トラセン類、N−ヒドロキシスクシンイミド)を中性物
質として取り扱えるので、これらをイオン性のAC−ア
ミノ酸と容易に分離することができる。
ン酸スクシンイミジル化合物は、試薬自身又はその加水
分解物がアミノ酸誘導体の分析を困難にする、誘導体化
反応が遅い、イミノ酸が分析できない、といった従来の
プレカラム誘導体化試薬の問題点が解決されたアミノ酸
の分析試薬として非常に優れる。
て好適なアンスリルカルバミン酸スクシンイミジルとし
ては、1−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジル、
2−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジル、9−ア
ンスリルカルバミン酸スクシンイミジルが挙げられる。
説明する。 [実施例1] (2−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジルの合
成)炭酸N,N’−ジスクシンイミジル307mg
(1.2mmol)をアセトニトリル10mLに溶解
し、また2−アミノアントラセン193mg(1.0m
mol)をアセトン10mLに溶解した。この炭酸N,
N’−ジスクシンイミジル溶液にアミノアントラセン溶
液を攪拌しながら徐々に加えた後、50℃以下でさらに
2時間攪拌した。析出した結晶をグラスフィルタを用い
て濾取し、アセトニトリル5mLで5回、繰り返して洗
浄した後、結晶を乾燥させ、2−アンスリルカルバミン
酸スクシンイミジルの黄緑色結晶180mgを得た。収
率54%。
ジル: 融点:207℃(dec.) MS:m/z 334(M+ ) IR:1782cm-1(−O−CO−N−)
クシンイミジル10mgをジオキサン10mLに溶解
し、これを試薬液とした。一方、分析すべきアミノ酸を
含有する試料100μLに200mMほう酸(カリウ
ム)緩衝液<pH9.2> 100μLを加え、次い
で、上記試薬液200μLを室温で加えて振とうし、5
分間放置した。
体クロマトグラフィーにより分離し、蛍光光度計により
検出した。 (1)分離条件 カラム: Shima-pack VP-ODS(内径4.6mm、長さ1
50mm) 移動相:20mMくえん酸(カリウム)緩衝液<pH
5.9>とアセトニトリルとの混合液 アセトニトリル25%から60%までの直線的グラジエ
ント溶出 流量:1.0mL/min 温度:35℃ (2)検出条件 検出器:蛍光光度計 検出波長:励起波長370nm、蛍光波長450nm
す。すなわち、図1は、上記の分析によって得られたア
ミノ酸標準試料のクロマトグラムである。このクロマト
グラムにおいて、各ピークは、各々、対応するアミノ酸
10pmolに相当する。2−アンスリルカルバミン酸
スクシンイミジル試薬及びその加水分解物はカラムに強
く保持され、各AC−アミノ酸よりも遅く溶出した。こ
のように、試薬及びその加水分解物の影響を受けること
なく、アミノ酸を高感度で特異的に分析することができ
た。
ンイミジル化合物は、イミノ酸を含めたアミノ酸との反
応性に富むので、比較的緩和な条件で速やかにこれらを
アンスリルカルバモイル誘導体に導くことができる。し
かも、アンスリルカルバミン酸スクシンイミジル試薬自
身及びその加水分解物は中性物質であるので、イオン性
の前記誘導体と容易に分離することができる。このよう
に、本発明のアンスリルカルバミン酸スクシンイミジル
化合物は、アミノ酸の分析試薬として非常に優れる。
ルカルバミン酸スクシンイミジル化合物を分析試薬とし
て用いた方法であり、分析のための特殊な装置は不要で
あり、汎用される高速液体クロマトグラフィーを使用で
き、簡便かつ信頼性の高いアミノ酸の分析が可能にな
る。
ロマトグラムである。
Claims (5)
- 【請求項1】 下記一般式(I)で示されるアンスリル
カルバミン酸スクシンイミジル: 【化1】 (一般式(I)において、R1 及びR2 は、同一又は異
なっていても良く、水素原子、アルキル基、スルホ基又
は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は同一又は異
なっていても良くアルキル基を表す)を表す。)。 - 【請求項2】 下記一般式(I)で示されるアンスリル
カルバミン酸スクシンイミジルのうちの1種を含む、ア
ミノ基を有する化合物の分析試薬: 【化2】 (一般式(I)において、R1 及びR2 は、同一又は異
なっていても良く、水素原子、アルキル基、スルホ基又
は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は同一又は異
なっていても良くアルキル基を表す)を表す。)。 - 【請求項3】 下記一般式(I)で示されるアンスリル
カルバミン酸スクシンイミジルのうちの1種を含む、ア
ミノ酸の分析試薬: 【化3】 (一般式(I)において、R1 及びR2 は、同一又は異
なっていても良く、水素原子、アルキル基、スルホ基又
は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は同一又は異
なっていても良くアルキル基を表す)を表す。)。 - 【請求項4】 アンスリルカルバミン酸スクシンイミジ
ルが、1−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジル、
2−アンスリルカルバミン酸スクシンイミジル又は9−
アンスリルカルバミン酸スクシンイミジルである、請求
項2又は3項に記載の分析試薬。 - 【請求項5】 複数種のアミノ酸を含有する分析すべき
試料と、下記一般式(I)で示されるアンスリルカルバ
ミン酸スクシンイミジルのうちの1種を含有する試薬液
とを混合して反応させ、各々のアミノ酸のN−アンスリ
ルカルバモイル誘導体を生成させ、その後、この反応液
を高速液体クロマトグラフィーに付して、これらアミノ
酸のN−アンスリルカルバモイル誘導体を分離し、検出
することを特徴とする、アミノ酸の分析方法。 【化4】 (一般式(I)において、R1 及びR2 は、同一又は異
なっていても良く、水素原子、アルキル基、スルホ基又
は−NR3 R4 基(ここで、R3 及びR4 は同一又は異
なっていても良くアルキル基を表す)を表す。)。
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Cited By (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2009100155A1 (en) * | 2008-02-04 | 2009-08-13 | Prozyme, Inc. | Compounds and methods for rapid labeling of n-glycans |
JP2010071995A (ja) * | 2002-02-14 | 2010-04-02 | Ajinomoto Co Inc | アミノ官能性化合物の分析方法及び分析試薬 |
US9772333B2 (en) | 2011-09-28 | 2017-09-26 | Water Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US10436790B2 (en) | 2011-09-28 | 2019-10-08 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US10502720B2 (en) | 2014-11-13 | 2019-12-10 | Waters Technologies Corporation | Methods for liquid chromatography calibration for rapid labeled N-glycans |
US11002742B2 (en) | 2015-05-29 | 2021-05-11 | Agilent Technologies, Inc. | Compound for labeling amine-containing compounds, and its use |
US11035832B2 (en) | 2016-06-21 | 2021-06-15 | Waters Technologies Corporation | Methods of electrospray ionization of glycans modified with amphipathic, strongly basic moieties |
US11061023B2 (en) | 2016-06-21 | 2021-07-13 | Waters Technologies Corporation | Fluorescence tagging of glycans and other biomolecules through reductive amination for enhanced MS signals |
US11150248B2 (en) | 2016-07-01 | 2021-10-19 | Waters Technologies Corporation | Methods for the rapid preparation of labeled glycosylamines from complex matrices using molecular weight cut off filtration and on-filter deglycosylation |
US11352325B2 (en) | 2011-09-28 | 2022-06-07 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US11371996B2 (en) | 2014-10-30 | 2022-06-28 | Waters Technologies Corporation | Methods for the rapid preparation of labeled glycosylamines and for the analysis of glycosylated biomolecules producing the same |
-
1997
- 1997-05-07 JP JP13282397A patent/JP4085443B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (19)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2018052972A (ja) * | 2002-02-14 | 2018-04-05 | 味の素株式会社 | アミノ官能性化合物の分析方法及び分析試薬 |
US9274123B2 (en) | 2002-02-14 | 2016-03-01 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for analysis of compounds with amino group and analytical reagent therefor |
JP2016029068A (ja) * | 2002-02-14 | 2016-03-03 | 味の素株式会社 | アミノ官能性化合物の分析方法及び分析試薬 |
US9658234B2 (en) | 2002-02-14 | 2017-05-23 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for analysis of compounds with amino group and analytical reagent therefor |
JP2010071995A (ja) * | 2002-02-14 | 2010-04-02 | Ajinomoto Co Inc | アミノ官能性化合物の分析方法及び分析試薬 |
US8124792B2 (en) | 2008-02-04 | 2012-02-28 | Prozyme, Inc. | Compounds and methods for rapid labeling of N-glycans |
WO2009100155A1 (en) * | 2008-02-04 | 2009-08-13 | Prozyme, Inc. | Compounds and methods for rapid labeling of n-glycans |
US8445292B2 (en) | 2008-02-04 | 2013-05-21 | Prozyme, Inc. | Compounds and methods for rapid labeling of N-glycans |
US11448652B2 (en) | 2011-09-28 | 2022-09-20 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US9772333B2 (en) | 2011-09-28 | 2017-09-26 | Water Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US10436790B2 (en) | 2011-09-28 | 2019-10-08 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US11352325B2 (en) | 2011-09-28 | 2022-06-07 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US10416166B2 (en) | 2011-09-28 | 2019-09-17 | Waters Technologies Corporation | Rapid fluorescence tagging of glycans and other biomolecules with enhanced MS signals |
US11371996B2 (en) | 2014-10-30 | 2022-06-28 | Waters Technologies Corporation | Methods for the rapid preparation of labeled glycosylamines and for the analysis of glycosylated biomolecules producing the same |
US10502720B2 (en) | 2014-11-13 | 2019-12-10 | Waters Technologies Corporation | Methods for liquid chromatography calibration for rapid labeled N-glycans |
US11002742B2 (en) | 2015-05-29 | 2021-05-11 | Agilent Technologies, Inc. | Compound for labeling amine-containing compounds, and its use |
US11035832B2 (en) | 2016-06-21 | 2021-06-15 | Waters Technologies Corporation | Methods of electrospray ionization of glycans modified with amphipathic, strongly basic moieties |
US11061023B2 (en) | 2016-06-21 | 2021-07-13 | Waters Technologies Corporation | Fluorescence tagging of glycans and other biomolecules through reductive amination for enhanced MS signals |
US11150248B2 (en) | 2016-07-01 | 2021-10-19 | Waters Technologies Corporation | Methods for the rapid preparation of labeled glycosylamines from complex matrices using molecular weight cut off filtration and on-filter deglycosylation |
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---|---|
JP4085443B2 (ja) | 2008-05-14 |
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