JPH0937720A - 低アレルゲン大豆蛋白及びその製造法 - Google Patents
低アレルゲン大豆蛋白及びその製造法Info
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- JPH0937720A JPH0937720A JP7195652A JP19565295A JPH0937720A JP H0937720 A JPH0937720 A JP H0937720A JP 7195652 A JP7195652 A JP 7195652A JP 19565295 A JP19565295 A JP 19565295A JP H0937720 A JPH0937720 A JP H0937720A
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- soybean
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- Medicines Containing Plant Substances (AREA)
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Abstract
(57)【要約】
【課題】低アレルゲン化された大豆蛋白を製造する。ま
たこの大豆蛋白を用いた大豆アレルギー患者用の低アレ
ルゲン化食品乃至除去食を提供する。 【解決手段】α’サブユニット及び好ましくはαサブユ
ニットも欠失した大豆から抽出した蛋白質を、硫酸，酢
酸，又はクエン酸等のアニオンまたはこれらアニオン
と、アルカリ金属イオン、アルカリ土類金属イオン等の
カチオンとが存在するｐＨ５以下の酸性水溶液で処理す
ることによりアレルゲンたん白であるＧｌｙｍ Ｉを選
択的に沈降性画分に濃縮させ、上清画分を採取する。
たこの大豆蛋白を用いた大豆アレルギー患者用の低アレ
ルゲン化食品乃至除去食を提供する。 【解決手段】α’サブユニット及び好ましくはαサブユ
ニットも欠失した大豆から抽出した蛋白質を、硫酸，酢
酸，又はクエン酸等のアニオンまたはこれらアニオン
と、アルカリ金属イオン、アルカリ土類金属イオン等の
カチオンとが存在するｐＨ５以下の酸性水溶液で処理す
ることによりアレルゲンたん白であるＧｌｙｍ Ｉを選
択的に沈降性画分に濃縮させ、上清画分を採取する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は低アレルゲン大豆蛋白
及びその製造法並びに大豆アレルギー患者用低アレルゲ
ン食品に関するものである。
及びその製造法並びに大豆アレルギー患者用低アレルゲ
ン食品に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】近年アトピー性皮膚炎患者等アレルギー
患者が増加している。食物の中では卵白、大豆、又は牛
乳に含まれる蛋白質が三大アレルゲンとして認識され、
それらの対症療法として所謂除去食が導入される。しか
し、上記アレルゲンの中でも大豆蛋白質は、豆腐，油揚
類，凍豆腐，湯葉といった日本の伝統的食品またはこれ
らを原料の一部として含む広い食品に含まれており、か
つ大豆蛋白の乳化性，ゲル形成性、製膜性、保水性、増
粘性、起泡性等といった機能性を利用した食品が旧来に
も増している近年の状況は、除去食療法における食品の
選択を容易ならざるものにしている。
患者が増加している。食物の中では卵白、大豆、又は牛
乳に含まれる蛋白質が三大アレルゲンとして認識され、
それらの対症療法として所謂除去食が導入される。しか
し、上記アレルゲンの中でも大豆蛋白質は、豆腐，油揚
類，凍豆腐，湯葉といった日本の伝統的食品またはこれ
らを原料の一部として含む広い食品に含まれており、か
つ大豆蛋白の乳化性，ゲル形成性、製膜性、保水性、増
粘性、起泡性等といった機能性を利用した食品が旧来に
も増している近年の状況は、除去食療法における食品の
選択を容易ならざるものにしている。
【０００３】小川らは、大豆に対するアトピー性疾患を
もつ患者から得たＩｇＥ抗体に対して反応性の高い大豆
蛋白質成分をＧｌｙ ｍ Ｂｄ ３０ｋと同定し〔ただ
し、SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−Ｐ
ＡＧＥ）で分子量約３４ｋＤａのバンドを示す画分であ
って、後に小川らによって「Ｇｌｙ ｍＩ」と再命名さ
れたので、この明細書では「Ｇｌｙ ｍ Ｉ」または
「アレルゲン蛋白質」ということにする〕、また、この
アレルゲン蛋白質は、Than及びShibasaki(J. Agric. Fo
od Chem., 24巻1117─1121頁,1976 年) の方法で分画し
た１１Ｓ画分とホエー画分には殆どなく、７Ｓ画分に多
いことを見出した(Biosci. Biotech. Biochem., 57巻,
1030頁,1993 年) 。
もつ患者から得たＩｇＥ抗体に対して反応性の高い大豆
蛋白質成分をＧｌｙ ｍ Ｂｄ ３０ｋと同定し〔ただ
し、SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−Ｐ
ＡＧＥ）で分子量約３４ｋＤａのバンドを示す画分であ
って、後に小川らによって「Ｇｌｙ ｍＩ」と再命名さ
れたので、この明細書では「Ｇｌｙ ｍ Ｉ」または
「アレルゲン蛋白質」ということにする〕、また、この
アレルゲン蛋白質は、Than及びShibasaki(J. Agric. Fo
od Chem., 24巻1117─1121頁,1976 年) の方法で分画し
た１１Ｓ画分とホエー画分には殆どなく、７Ｓ画分に多
いことを見出した(Biosci. Biotech. Biochem., 57巻,
1030頁,1993 年) 。
【０００４】しかし７Ｓ画分からＧｌｙ ｍ Ｉの成分
を分離除去することは工業的に著しい困難があったとこ
ろ、本発明者の一部は、７Ｓ及び１１Ｓ画分を分けるこ
となく、選択的にＧｌｙ ｍ Ｉを濃縮分離させ、低ア
レルゲン大豆蛋白を得ることに成功した( 特願平６─２
８８４２５号、及び平成７年７月７日特許出願の「分画
大豆蛋白の製造法及びこれを用いた食品」）。
を分離除去することは工業的に著しい困難があったとこ
ろ、本発明者の一部は、７Ｓ及び１１Ｓ画分を分けるこ
となく、選択的にＧｌｙ ｍ Ｉを濃縮分離させ、低ア
レルゲン大豆蛋白を得ることに成功した( 特願平６─２
８８４２５号、及び平成７年７月７日特許出願の「分画
大豆蛋白の製造法及びこれを用いた食品」）。
【０００５】他方、アレルゲン蛋白質は７Ｓ画分に多い
ことが見出されたからといって、低７Ｓ蛋白の特殊な大
豆を出発原料としても低アレルゲンの大豆蛋白が得られ
る訳ではない。即ち通常の大豆においては７Ｓ画分が蛋
白質の約４割り程度含まれている（電気泳動による分
析）が、７Ｓ（β─コングリシニン）が２０〜２５％含
まれているにすぎない大豆、例えば、α’サブユニット
を欠失しαサブユニットも低い刈系４３４号から採取し
た蛋白質はアレルゲン蛋白質は低くなっていない。本発
明者の一部は、この刈系４３４号をγ線処理して突然変
異誘導によりα’及びαサブユニットの両方を欠失した
大豆を得ることに成功した（Ｂｒｅｅｄｉｎｇ Ｓｃｉ
ｅｎｃｅ、第４４巻、６５─６６頁（１９９４年）が、
やはりＧｌｙ ｍ Ｉ自体は多量に存在しており、低ア
レルゲン化された大豆蛋白は得られていない。
ことが見出されたからといって、低７Ｓ蛋白の特殊な大
豆を出発原料としても低アレルゲンの大豆蛋白が得られ
る訳ではない。即ち通常の大豆においては７Ｓ画分が蛋
白質の約４割り程度含まれている（電気泳動による分
析）が、７Ｓ（β─コングリシニン）が２０〜２５％含
まれているにすぎない大豆、例えば、α’サブユニット
を欠失しαサブユニットも低い刈系４３４号から採取し
た蛋白質はアレルゲン蛋白質は低くなっていない。本発
明者の一部は、この刈系４３４号をγ線処理して突然変
異誘導によりα’及びαサブユニットの両方を欠失した
大豆を得ることに成功した（Ｂｒｅｅｄｉｎｇ Ｓｃｉ
ｅｎｃｅ、第４４巻、６５─６６頁（１９９４年）が、
やはりＧｌｙ ｍ Ｉ自体は多量に存在しており、低ア
レルゲン化された大豆蛋白は得られていない。
【０００６】本発明者らはさらに研究を続ける中で、上
記の選択的にＧｌｙ ｍＩを濃縮分離させる方法を、上
記のα’又はさらにαサブユニットをも欠失した大豆に
適用すると、通常の大豆に適用した場合に比べてアレル
ゲン蛋白質の残存量は著しく低下させることができると
いう意外な効果を見出し、この発明に到達した。
記の選択的にＧｌｙ ｍＩを濃縮分離させる方法を、上
記のα’又はさらにαサブユニットをも欠失した大豆に
適用すると、通常の大豆に適用した場合に比べてアレル
ゲン蛋白質の残存量は著しく低下させることができると
いう意外な効果を見出し、この発明に到達した。
【０００７】
【課題を解決するための手段】すなわち、この発明は、
α’サブユニット欠失大豆を原料とし、Ｇｌｙ ｍ Ｉ
を除去して得られた低アレルゲン大豆蛋白の発明、α’
サブユニット欠失大豆から抽出した蛋白質を、アニオン
又はアニオン及びカチオンが存在する酸性水溶液で処理
することによりＧｌｙ ｍ Ｉを選択的に沈降性画分に
濃縮させ、上清画分を採取することを特徴とする低アレ
ルゲン大豆蛋白の製造法の発明、並びに、このような大
豆蛋白を使用した大豆アレルギー患者用低アレルゲン食
品の発明である。
α’サブユニット欠失大豆を原料とし、Ｇｌｙ ｍ Ｉ
を除去して得られた低アレルゲン大豆蛋白の発明、α’
サブユニット欠失大豆から抽出した蛋白質を、アニオン
又はアニオン及びカチオンが存在する酸性水溶液で処理
することによりＧｌｙ ｍ Ｉを選択的に沈降性画分に
濃縮させ、上清画分を採取することを特徴とする低アレ
ルゲン大豆蛋白の製造法の発明、並びに、このような大
豆蛋白を使用した大豆アレルギー患者用低アレルゲン食
品の発明である。
【０００８】α’サブユニット欠失大豆は、しばしばα
サブユニットも低下しており、量的には、１１Ｓ蛋白に
対し７Ｓ蛋白質の量を１／３以下しか含んでいないもの
がよい。好ましくは、α’及びαサブユニットが共に欠
失した大豆を用いるのがより完全な低アレルゲン大豆蛋
白を得るのによい。α’及びαサブユニットが共に欠失
した大豆といえどもＧｌｙ ｍ Ｉは多量に含まれてお
り、Ｇｌｙｍ Ｉを選択的に沈降性画分に濃縮させる方
法と組み合わせることにより、通常の大豆蛋白原料に比
して、アレルゲン蛋白質の残存を著しく低下させること
が可能となるのである。前記のように、α’サブユニッ
ト欠失、低αサブユニットである大豆として刈系４３４
号が例示され、α’，αサブユニット欠失大豆としてＢ
ｒｅｅｄｉｎｇ Ｓｃｉｅｎｃｅ、第４４巻、６５─６
６頁（１９９４年）に記載のものが例示されるが、α’
サブユニット欠失或いはさらにαサブユニットも欠失し
た大豆であれば、特にこれに限定されない。
サブユニットも低下しており、量的には、１１Ｓ蛋白に
対し７Ｓ蛋白質の量を１／３以下しか含んでいないもの
がよい。好ましくは、α’及びαサブユニットが共に欠
失した大豆を用いるのがより完全な低アレルゲン大豆蛋
白を得るのによい。α’及びαサブユニットが共に欠失
した大豆といえどもＧｌｙ ｍ Ｉは多量に含まれてお
り、Ｇｌｙｍ Ｉを選択的に沈降性画分に濃縮させる方
法と組み合わせることにより、通常の大豆蛋白原料に比
して、アレルゲン蛋白質の残存を著しく低下させること
が可能となるのである。前記のように、α’サブユニッ
ト欠失、低αサブユニットである大豆として刈系４３４
号が例示され、α’，αサブユニット欠失大豆としてＢ
ｒｅｅｄｉｎｇ Ｓｃｉｅｎｃｅ、第４４巻、６５─６
６頁（１９９４年）に記載のものが例示されるが、α’
サブユニット欠失或いはさらにαサブユニットも欠失し
た大豆であれば、特にこれに限定されない。
【０００９】原料大豆から抽出した蛋白質は、大豆また
は脱脂大豆から抽出した豆乳（オカラを除去した上清)
、またはこれを等電点ｐＨに調節して沈澱分離した酸
沈澱大豆蛋白、それを中和した所謂分離蛋白などが例示
できるが、脱脂された、それも熱披瀝の少ない低変性の
蛋白質が、最終目的蛋白質を収率よく得るのに役立ち、
また収穫後ひねていない大豆の蛋白質である方が安定的
に良好な収率を得る上で好ましい。
は脱脂大豆から抽出した豆乳（オカラを除去した上清)
、またはこれを等電点ｐＨに調節して沈澱分離した酸
沈澱大豆蛋白、それを中和した所謂分離蛋白などが例示
できるが、脱脂された、それも熱披瀝の少ない低変性の
蛋白質が、最終目的蛋白質を収率よく得るのに役立ち、
また収穫後ひねていない大豆の蛋白質である方が安定的
に良好な収率を得る上で好ましい。
【００１０】ただしある程度熱披瀝を受けて蛋白質が変
性し、或いはいわゆるオールドクロップの原料蛋白質で
あっても、分画大豆蛋白を得る前に、還元剤例えば、亜
硫酸水素ナトリウム等の塩、システイン、その他のSS結
合開裂剤等の使用により、或いは大豆若しくは豆乳を電
気的還元状態で処理することにより、最終目的蛋白質を
収率よく若しくは安定した収率で得るのに役立つ。
性し、或いはいわゆるオールドクロップの原料蛋白質で
あっても、分画大豆蛋白を得る前に、還元剤例えば、亜
硫酸水素ナトリウム等の塩、システイン、その他のSS結
合開裂剤等の使用により、或いは大豆若しくは豆乳を電
気的還元状態で処理することにより、最終目的蛋白質を
収率よく若しくは安定した収率で得るのに役立つ。
【００１１】上記の抽出した蛋白質は、アニオン又はア
ニオン及びカチオンが存在する酸性水溶液で処理するこ
とによりＧｌｙ ｍ Ｉを選択的に沈降性画分に濃縮さ
せる。アニオンやカチオンは、酸，アルカリ或いは塩の
形で供給することができ、これらが存在する酸性水溶液
による処理の態様は、例えば大豆蛋白質の水性抽出液
に、酸，アルカリ或いは塩を加えて沈降性画分を生じさ
せるものであってもよく、または水性抽出液から一旦酸
沈澱大豆蛋白を調製しこれを、酸，アルカリ或いは塩を
加えた水溶液で溶解性画分を抽出する、といった態様で
あってもよい。ここに選択的とは、７Ｓ蛋白（β─コン
グリシニン）や１１Ｓ蛋白（グリシニン）の殆どを上清
画分に残したまま、Ｇｌｙ ｍ Ｉを沈降性画分に濃縮
する状態をいう。
ニオン及びカチオンが存在する酸性水溶液で処理するこ
とによりＧｌｙ ｍ Ｉを選択的に沈降性画分に濃縮さ
せる。アニオンやカチオンは、酸，アルカリ或いは塩の
形で供給することができ、これらが存在する酸性水溶液
による処理の態様は、例えば大豆蛋白質の水性抽出液
に、酸，アルカリ或いは塩を加えて沈降性画分を生じさ
せるものであってもよく、または水性抽出液から一旦酸
沈澱大豆蛋白を調製しこれを、酸，アルカリ或いは塩を
加えた水溶液で溶解性画分を抽出する、といった態様で
あってもよい。ここに選択的とは、７Ｓ蛋白（β─コン
グリシニン）や１１Ｓ蛋白（グリシニン）の殆どを上清
画分に残したまま、Ｇｌｙ ｍ Ｉを沈降性画分に濃縮
する状態をいう。
【００１２】そして、「酸性下の処理」でないと、高重
力をかけても選択的な濃縮が起こりがたく、かつ、わず
かに沈澱画分が生じても上清中に多くのアレルゲン蛋白
質が残存する。概して酸性下におくｐＨが５より高い
と、塩類の溶解下に選択的にアレルゲン蛋白質の沈降性
を向上させる効果に乏しい。
力をかけても選択的な濃縮が起こりがたく、かつ、わず
かに沈澱画分が生じても上清中に多くのアレルゲン蛋白
質が残存する。概して酸性下におくｐＨが５より高い
と、塩類の溶解下に選択的にアレルゲン蛋白質の沈降性
を向上させる効果に乏しい。
【００１３】酸性水溶液中に存在するアニオンは、所謂
ホーフマイスター系列(Hofmeister's series) の順と似
て、クエン酸イオン, 酒石酸イオン, 硫酸イオンといっ
た２価以上の多価酸イオン、次いで酢酸イオン, 次いで
塩素イオンが、この順にアレルゲン蛋白質の沈降性を強
める選択性が優れており、塩素イオンの場合に比べて、
２価以上の酸や酢酸のイオンの場合は、相対的に少量の
存在で足りる。例えば、アニオンを塩で供給する場合
は、同じナトリウム塩であっても、ｐＨ 3.5〜4.7 の領
域において、0.3 M （モル濃度) の硫酸塩を用いた場合
( イオン強度0.9)と、１M の塩化ナトリウム( イオン強
度1.0)を用いた場合とでは、イオン強度が略同程度であ
り、上清画分中の蛋白質含量も略同じであっても、硫酸
塩0.3 M を用いた方が、上清区分中の蛋白質からはアレ
ルゲン蛋白質がはるかに効率よく除去されているのであ
り、また４ Mの塩化ナトリウム( イオン強度4.0)を用い
た場合に比べてさえも、アレルゲン蛋白質の除去効果は
勝っている。
ホーフマイスター系列(Hofmeister's series) の順と似
て、クエン酸イオン, 酒石酸イオン, 硫酸イオンといっ
た２価以上の多価酸イオン、次いで酢酸イオン, 次いで
塩素イオンが、この順にアレルゲン蛋白質の沈降性を強
める選択性が優れており、塩素イオンの場合に比べて、
２価以上の酸や酢酸のイオンの場合は、相対的に少量の
存在で足りる。例えば、アニオンを塩で供給する場合
は、同じナトリウム塩であっても、ｐＨ 3.5〜4.7 の領
域において、0.3 M （モル濃度) の硫酸塩を用いた場合
( イオン強度0.9)と、１M の塩化ナトリウム( イオン強
度1.0)を用いた場合とでは、イオン強度が略同程度であ
り、上清画分中の蛋白質含量も略同じであっても、硫酸
塩0.3 M を用いた方が、上清区分中の蛋白質からはアレ
ルゲン蛋白質がはるかに効率よく除去されているのであ
り、また４ Mの塩化ナトリウム( イオン強度4.0)を用い
た場合に比べてさえも、アレルゲン蛋白質の除去効果は
勝っている。
【００１４】加えられるカチオンが実質的に存在する場
合は、ナトリウムまたはカリウムといったアルカリ金属
のイオンまたは、アルカリ土類金属イオンがよい。アル
カリ金属のイオンの場合はアニオンと同程度の濃度を用
いることができるが、アルカリ土類金属イオンの場合は
主要な貯蔵蛋白質と結合を起こしやすいので、２００ｍ
Ｍ程度以下好ましくは１００ｍＭ程度以下の濃度で用い
るようにする。特にｐＨ２〜４におけるアルカリ土類金
属イオンの濃度は３０ｍＭ乃至６０ｍＭ程度では収量が
よく、かつGly m Ｉも極めて良好に減少した低アレルゲ
ンの蛋白が得られるが、同0 ｍＭや１０ｍＭ程度では若
干収量が低いものの、１１Ｓ及びGly m Ｉが殆ど検知さ
れず、かつ７Ｓのβサブユニットに富んだ特異な蛋白を
得ることができる。
合は、ナトリウムまたはカリウムといったアルカリ金属
のイオンまたは、アルカリ土類金属イオンがよい。アル
カリ金属のイオンの場合はアニオンと同程度の濃度を用
いることができるが、アルカリ土類金属イオンの場合は
主要な貯蔵蛋白質と結合を起こしやすいので、２００ｍ
Ｍ程度以下好ましくは１００ｍＭ程度以下の濃度で用い
るようにする。特にｐＨ２〜４におけるアルカリ土類金
属イオンの濃度は３０ｍＭ乃至６０ｍＭ程度では収量が
よく、かつGly m Ｉも極めて良好に減少した低アレルゲ
ンの蛋白が得られるが、同0 ｍＭや１０ｍＭ程度では若
干収量が低いものの、１１Ｓ及びGly m Ｉが殆ど検知さ
れず、かつ７Ｓのβサブユニットに富んだ特異な蛋白を
得ることができる。
【００１５】上記イオン（塩で加える場合は塩）の濃度
は、高くなるにつれて、アレルゲン蛋白質の選択的沈降
性が増すが、ある程度以上の濃度になると主要貯蔵蛋白
質の沈降性も増して来て選択性が低下する（上清区分と
して得る低アレルゲン蛋白質の収率が低下する）から、
濃度はイオン強度で5 以下好ましくは４以下の範囲で実
施されるのがよい。
は、高くなるにつれて、アレルゲン蛋白質の選択的沈降
性が増すが、ある程度以上の濃度になると主要貯蔵蛋白
質の沈降性も増して来て選択性が低下する（上清区分と
して得る低アレルゲン蛋白質の収率が低下する）から、
濃度はイオン強度で5 以下好ましくは４以下の範囲で実
施されるのがよい。
【００１６】逆にイオンの濃度が低いと、主要貯蔵蛋白
質の等電点領域である場合即ちｐＨが3.5 〜５最も通常
には 3.8〜4.7 の酸性領域である場合には、主要貯蔵蛋
白質も沈澱してしまい、アレルゲン蛋白質を選択的に沈
降させることが困難であるので、この場合は、処理時の
これらイオン乃至塩の濃度が、酢酸若しくは多価酸のア
ニオン乃至塩の濃度で 90 ｍＭ以上、または塩素イオン
乃至塩化物の濃度で1200 ｍＭ以上であるのが好まし
く、より好ましくは前者で150 ｍＭ以上、後者で 2000
ｍＭ以上である。但し、酢酸塩若しくは多価の酸根を有
する塩と塩化物を併用するような場合には、それらを力
価的に按分した量を用い得るので上記下限量を下回って
もよい( 次項でも同じ) 。
質の等電点領域である場合即ちｐＨが3.5 〜５最も通常
には 3.8〜4.7 の酸性領域である場合には、主要貯蔵蛋
白質も沈澱してしまい、アレルゲン蛋白質を選択的に沈
降させることが困難であるので、この場合は、処理時の
これらイオン乃至塩の濃度が、酢酸若しくは多価酸のア
ニオン乃至塩の濃度で 90 ｍＭ以上、または塩素イオン
乃至塩化物の濃度で1200 ｍＭ以上であるのが好まし
く、より好ましくは前者で150 ｍＭ以上、後者で 2000
ｍＭ以上である。但し、酢酸塩若しくは多価の酸根を有
する塩と塩化物を併用するような場合には、それらを力
価的に按分した量を用い得るので上記下限量を下回って
もよい( 次項でも同じ) 。
【００１７】また上記イオン乃至塩類の濃度が低下する
につれてアレルゲン蛋白質の選択的沈降性は低下するけ
れども、ｐＨ４以下より通常には3.8 以下といういわゆ
る貯蔵蛋白質の等電点より低いｐＨ領域においては、主
要貯蔵蛋白質の沈澱性も低い( 溶解性が高い) ので、塩
類の使用量は上記濃度より低い範囲でもアレルゲン蛋白
質の選択的沈降性を発揮し得、脱塩の省略が可能である
といった好ましい効果を奏する。ただしｐＨがあまり低
いと蛋白が変性して目的によっては製品を使用しがたい
ので、酸処理はｐＨ 2.0を下回らないのが一般によい
し、装置の耐酸腐食性等の観点から、ｐＨ3.5 〜5.0 、
より通常には 3.8〜4.7 を選択するのも自由である。酸
性下のｐＨが２〜４、より好ましくは2.5 〜3.8 である
場合において、酢酸若しくは多価酸のアニオン乃至その
塩の濃度で3 ｍＭ以上、または塩素イオン乃至塩化物の
濃度で 600ｍＭ以上の範囲が適しており、より好ましく
は前者で 20 ｍＭ以上、後者で 900ｍＭ以上である。
につれてアレルゲン蛋白質の選択的沈降性は低下するけ
れども、ｐＨ４以下より通常には3.8 以下といういわゆ
る貯蔵蛋白質の等電点より低いｐＨ領域においては、主
要貯蔵蛋白質の沈澱性も低い( 溶解性が高い) ので、塩
類の使用量は上記濃度より低い範囲でもアレルゲン蛋白
質の選択的沈降性を発揮し得、脱塩の省略が可能である
といった好ましい効果を奏する。ただしｐＨがあまり低
いと蛋白が変性して目的によっては製品を使用しがたい
ので、酸処理はｐＨ 2.0を下回らないのが一般によい
し、装置の耐酸腐食性等の観点から、ｐＨ3.5 〜5.0 、
より通常には 3.8〜4.7 を選択するのも自由である。酸
性下のｐＨが２〜４、より好ましくは2.5 〜3.8 である
場合において、酢酸若しくは多価酸のアニオン乃至その
塩の濃度で3 ｍＭ以上、または塩素イオン乃至塩化物の
濃度で 600ｍＭ以上の範囲が適しており、より好ましく
は前者で 20 ｍＭ以上、後者で 900ｍＭ以上である。
【００１８】上記の酸性水溶液処理によって生じる沈降
性画分にアレルゲン蛋白Ｇｌｙ ｍ Ｉを選択的に濃縮
させることができ、当該画分を沈降除去して得た上清区
分を目的の低アレルゲン大豆蛋白として採取する。この
画分は色・風味・ゲル形成能等にも優れている。この画
分はそのまま、豆腐，油揚類，凍豆腐，湯葉, 豆乳, 味
噌, 醤油，組織状大豆蛋白等の大豆加工食品の原料とし
て用いてもよく、また、目的に応じて中和、電気透析等
の脱塩、加熱殺菌、または凍結乾燥、噴霧乾燥、真空乾
燥、熱風乾燥といった乾燥等の処理を施し、場合によっ
ては、脱塩後( 塩の使用量が少量の場合は脱塩不要) に
等電点付近のｐＨに調整して脱ホエーをすることにより
所謂酸沈澱蛋白や分離大豆蛋白と同様の用途、例えば、
繊維状蛋白、膜状蛋白等への加工や、鳥獣魚介肉煉製品
への煉込み使用など、大豆蛋白使用食品を調製すること
ができる。そしてそれらは、大豆アレルギー患者用低ア
レルゲン食品乃至アレルゲン除去食として有用であるの
みならず、風味及び色調に優れた食品としても優れてい
る。
性画分にアレルゲン蛋白Ｇｌｙ ｍ Ｉを選択的に濃縮
させることができ、当該画分を沈降除去して得た上清区
分を目的の低アレルゲン大豆蛋白として採取する。この
画分は色・風味・ゲル形成能等にも優れている。この画
分はそのまま、豆腐，油揚類，凍豆腐，湯葉, 豆乳, 味
噌, 醤油，組織状大豆蛋白等の大豆加工食品の原料とし
て用いてもよく、また、目的に応じて中和、電気透析等
の脱塩、加熱殺菌、または凍結乾燥、噴霧乾燥、真空乾
燥、熱風乾燥といった乾燥等の処理を施し、場合によっ
ては、脱塩後( 塩の使用量が少量の場合は脱塩不要) に
等電点付近のｐＨに調整して脱ホエーをすることにより
所謂酸沈澱蛋白や分離大豆蛋白と同様の用途、例えば、
繊維状蛋白、膜状蛋白等への加工や、鳥獣魚介肉煉製品
への煉込み使用など、大豆蛋白使用食品を調製すること
ができる。そしてそれらは、大豆アレルギー患者用低ア
レルゲン食品乃至アレルゲン除去食として有用であるの
みならず、風味及び色調に優れた食品としても優れてい
る。
【００１９】
【実施例】以下にこの発明の実施例を示す。
【００２０】実施例１及び比較例 農水省東北農業試験場から得たα’，αサブユニット欠
失大豆を原料とする（本例）か、又は、アメリカ産大豆
Ｉ．Ｏ．Ｍ．を原料とする（比較例）かして、各々の原
料から常法により調製した低変性脱脂大豆100 g に水15
00mlの水を加え、1NのNaOHの添加によって、ｐＨ7.5 に
調整し、室温で３時間攪拌抽出を行ったのち遠心分離に
よりおから成分を除去した脱脂豆乳を得た。脱脂豆乳に
１Ｍの濃度になる様に、硫酸ナトリウムを加えて攪拌・
溶解させ、２Ｎの塩酸を加えてｐＨを４．５の酸性に調
整してから10，000 ×g 、10分の遠心分離を行い、得ら
れた上清画分中の蛋白質量はケルダール法で測定したと
ころ、脱脂大豆１００ｇあたり本例の場合で２４．４
ｇ、比較例の場合で２４．１ｇ存在し、両者に殆ど差異
はなかった。
失大豆を原料とする（本例）か、又は、アメリカ産大豆
Ｉ．Ｏ．Ｍ．を原料とする（比較例）かして、各々の原
料から常法により調製した低変性脱脂大豆100 g に水15
00mlの水を加え、1NのNaOHの添加によって、ｐＨ7.5 に
調整し、室温で３時間攪拌抽出を行ったのち遠心分離に
よりおから成分を除去した脱脂豆乳を得た。脱脂豆乳に
１Ｍの濃度になる様に、硫酸ナトリウムを加えて攪拌・
溶解させ、２Ｎの塩酸を加えてｐＨを４．５の酸性に調
整してから10，000 ×g 、10分の遠心分離を行い、得ら
れた上清画分中の蛋白質量はケルダール法で測定したと
ころ、脱脂大豆１００ｇあたり本例の場合で２４．４
ｇ、比較例の場合で２４．１ｇ存在し、両者に殆ど差異
はなかった。
【００２１】 また、豆乳及び上清画分のＧｌｙ ｍ
Ｉの含量を調べるために、SDS-PAGE電気泳動（12% ゲ
ル、巾1mm)を行った結果を図１（本例）及び図３（比較
例）に示した。またこのSDS-PAGEをニトロセルロース膜
(BIO RAD社製) に転写し、Ｇｌｙ ｍＩのモノクロナー
ル抗体を用いるECL 法(Amersham 製) により検出( ペル
オキシダーゼによる蛍光発光をＸ線フィルムで感知）し
た結果であるイムノブロットを図２（本例）及び図４
（比較例）に示した。各図中に表示したアプライ量は、
SDS-PAGEサンプルバッファーで分離前の豆乳或いは上清
画分を１０倍に稀釈したものをμｌ（マイクロリット
ル）であらわしたものである。
Ｉの含量を調べるために、SDS-PAGE電気泳動（12% ゲ
ル、巾1mm)を行った結果を図１（本例）及び図３（比較
例）に示した。またこのSDS-PAGEをニトロセルロース膜
(BIO RAD社製) に転写し、Ｇｌｙ ｍＩのモノクロナー
ル抗体を用いるECL 法(Amersham 製) により検出( ペル
オキシダーゼによる蛍光発光をＸ線フィルムで感知）し
た結果であるイムノブロットを図２（本例）及び図４
（比較例）に示した。各図中に表示したアプライ量は、
SDS-PAGEサンプルバッファーで分離前の豆乳或いは上清
画分を１０倍に稀釈したものをμｌ（マイクロリット
ル）であらわしたものである。
【００２２】 図４からわかるように比較例において
も、上清画分アプライ量１．０μｌのイムノブロットは
豆乳アプライ量０．１μｌより低アレルゲン化している
からアレルゲン蛋白質の残存は検体あたり１０分の１以
下になっているといえる。しかし図２からわかるように
本例において、上清画分アプライ量３０μｌのイムノブ
ロットですら、豆乳アプライ量０．１μｌのイムノブロ
ットより低アレルゲン化しているから、アレルゲン蛋白
は３００分の１以下に低減されたことになり、比較例と
の対比では同じ除去方法を適用するに３０倍以上の除去
効果が示されたことになる。即ちイムノブロットから
は、大豆アレルゲン蛋白質の除去率（脱脂豆乳中に含ま
れていた量に対比した上清画分中の量）は、本例の場合
で９９．６％以上であるのに対し比較例は９０乃至９７
％程度であると推定された。
も、上清画分アプライ量１．０μｌのイムノブロットは
豆乳アプライ量０．１μｌより低アレルゲン化している
からアレルゲン蛋白質の残存は検体あたり１０分の１以
下になっているといえる。しかし図２からわかるように
本例において、上清画分アプライ量３０μｌのイムノブ
ロットですら、豆乳アプライ量０．１μｌのイムノブロ
ットより低アレルゲン化しているから、アレルゲン蛋白
は３００分の１以下に低減されたことになり、比較例と
の対比では同じ除去方法を適用するに３０倍以上の除去
効果が示されたことになる。即ちイムノブロットから
は、大豆アレルゲン蛋白質の除去率（脱脂豆乳中に含ま
れていた量に対比した上清画分中の量）は、本例の場合
で９９．６％以上であるのに対し比較例は９０乃至９７
％程度であると推定された。
【００２３】実施例２ 実施例１と同様に調整した脱脂豆乳に、クエン酸三ナト
リウム(1.0M)、酒石酸ナトリウム(1.5M)、硫酸ナトリウ
ム(1.5M,0.75M,0.5M,0.2M ) 、酢酸ナトリウム(3.0M)、
または食塩(3.0M)からなる群から選択される塩を、各々
カッコ内の濃度となるように加えて当該塩を溶解させた
後に、塩酸溶液を加えてｐＨを４．５に調整し、生じる
沈澱を10000g×10分の条件で遠心分離を行って、上清区
分及び沈澱画分に分離し、上清画分について、実施例１
と同様に測定したイムノブロットからは、いずれもアレ
ルゲン蛋白質が低減しているが、アレルゲン蛋白質の残
存の程度は、硫酸ナトリウム0.2Mの場合の上清区分と、
食塩3.0Mの場合の上清区分とで、略同程度であった。
リウム(1.0M)、酒石酸ナトリウム(1.5M)、硫酸ナトリウ
ム(1.5M,0.75M,0.5M,0.2M ) 、酢酸ナトリウム(3.0M)、
または食塩(3.0M)からなる群から選択される塩を、各々
カッコ内の濃度となるように加えて当該塩を溶解させた
後に、塩酸溶液を加えてｐＨを４．５に調整し、生じる
沈澱を10000g×10分の条件で遠心分離を行って、上清区
分及び沈澱画分に分離し、上清画分について、実施例１
と同様に測定したイムノブロットからは、いずれもアレ
ルゲン蛋白質が低減しているが、アレルゲン蛋白質の残
存の程度は、硫酸ナトリウム0.2Mの場合の上清区分と、
食塩3.0Mの場合の上清区分とで、略同程度であった。
【００２４】実施例３ 実施例１で得られた上清区分を水酸化ナトリウムでｐＨ
7.0にした後、電気透析で脱塩後、凍結乾燥して、乾燥
した低アレルゲン分離大豆蛋白を得た。
7.0にした後、電気透析で脱塩後、凍結乾燥して、乾燥
した低アレルゲン分離大豆蛋白を得た。
【００２５】実施例４ オールドクロップの大豆原料を用い、脱脂大豆からの抽
出液に還元剤として亜硫酸水素ナトリウムを10ｍＭとな
るように添加するかまたは添加しない他は、実施例３と
同様にして乾燥した低アレルゲン分離大豆蛋白を得た。
出液に還元剤として亜硫酸水素ナトリウムを10ｍＭとな
るように添加するかまたは添加しない他は、実施例３と
同様にして乾燥した低アレルゲン分離大豆蛋白を得た。
【００２６】実施例５ 実施例１と同様に調整した原豆乳を塩酸によってｐＨ
4.5にし、等電点沈澱させ、遠心分離によってホエー成
分を除き大豆酸沈澱蛋白を得た。このカード101gr( 水
分58%)に硫酸ナトリウム溶液を加えて１M 、５リットル
とし、攪拌し、溶出する画分を遠心分離で回収し、沈澱
物についてはこの操作をもう１回繰り返して溶出画分を
集め、水酸化ナトリウムで中和後、電気透析でイオン強
度を0.03程度まで低下させ、加熱殺菌、噴霧乾燥して低
アレルゲン分離大豆蛋白を調製した。
4.5にし、等電点沈澱させ、遠心分離によってホエー成
分を除き大豆酸沈澱蛋白を得た。このカード101gr( 水
分58%)に硫酸ナトリウム溶液を加えて１M 、５リットル
とし、攪拌し、溶出する画分を遠心分離で回収し、沈澱
物についてはこの操作をもう１回繰り返して溶出画分を
集め、水酸化ナトリウムで中和後、電気透析でイオン強
度を0.03程度まで低下させ、加熱殺菌、噴霧乾燥して低
アレルゲン分離大豆蛋白を調製した。
【００２７】この分離大豆蛋白17％、食塩２％及び水か
らなるペーストを調製し、折り幅37mmのプラスチックケ
ーシングに充填し、80℃で30分加熱してゲルを調製した
ところ、色，風味に優れ、強いゲル形成能を示した。
らなるペーストを調製し、折り幅37mmのプラスチックケ
ーシングに充填し、80℃で30分加熱してゲルを調製した
ところ、色，風味に優れ、強いゲル形成能を示した。
【００２８】実施例６ 実施例５で得られたと同様の大豆酸沈澱蛋白のカード10
1 grに硫酸ナトリウム溶液を加え、塩酸を加えて、ｐＨ
3.0に調整したときの硫酸ナトリウム濃度を0.03M と
し、30分抽出後、5000×g 、10分の遠心分離によって沈
澱物を除き、その上清を５倍希釈してｐＨ 4.5に調整し
て沈澱物を遠心分離によって集め、この沈澱物に水と1N
の水酸化ナトリウムを加えて中和し、加熱殺菌、噴霧乾
燥して低アレルゲン分離大豆蛋白を調製した。この分離
大豆蛋白も色，風味に優れ、強いゲル形成能を示した。
1 grに硫酸ナトリウム溶液を加え、塩酸を加えて、ｐＨ
3.0に調整したときの硫酸ナトリウム濃度を0.03M と
し、30分抽出後、5000×g 、10分の遠心分離によって沈
澱物を除き、その上清を５倍希釈してｐＨ 4.5に調整し
て沈澱物を遠心分離によって集め、この沈澱物に水と1N
の水酸化ナトリウムを加えて中和し、加熱殺菌、噴霧乾
燥して低アレルゲン分離大豆蛋白を調製した。この分離
大豆蛋白も色，風味に優れ、強いゲル形成能を示した。
【００２９】実施例７ 実施例１と同様にして調製した脱脂豆乳に５ｍＭの濃度
になる様、硫酸ナトリウム又はクエン酸三ナトリウムを
加え、塩酸によってｐＨを3.0 に調整後、5000×g 、10
分の遠心分離で沈澱性画分を除去した。上清画分はｐＨ
4.5に水酸化ナトリウムで調整して所謂等電点沈澱さ
せ、遠心分離によってホエー成分を除きカードを得た。
このカードに加水、水酸化ナトリウムで中和後、加熱殺
菌、噴霧乾燥して低アレルゲン化分離大豆蛋白を調製し
た。
になる様、硫酸ナトリウム又はクエン酸三ナトリウムを
加え、塩酸によってｐＨを3.0 に調整後、5000×g 、10
分の遠心分離で沈澱性画分を除去した。上清画分はｐＨ
4.5に水酸化ナトリウムで調整して所謂等電点沈澱さ
せ、遠心分離によってホエー成分を除きカードを得た。
このカードに加水、水酸化ナトリウムで中和後、加熱殺
菌、噴霧乾燥して低アレルゲン化分離大豆蛋白を調製し
た。
【００３０】実施例８ 実施例１と同様にして調製した脱脂豆乳に、塩化カルシ
ウムを0 ｍＭ,30 ｍＭ、または50ｍＭとなるように添
加，溶解，攪拌し、２Ｎの硫酸によってｐＨを２．８に
調製し、１０，０００×g 、１０分の遠心分離によって
上清画分を得た。この上清画分を３倍に稀釈後、ｐＨ
４．５に水酸化ナトリウムで調整して等電点沈澱させ、
遠心分離によってホエー蛋白質を除去した後の上清蛋白
質を、SDS-電気泳動法で各組成蛋白質に展開分離し、７
Ｓ, １１Ｓ, 及びGly m Ｉの３種の蛋白質について、CB
B 蛋白質染色後、デンシトメトリー測定によるピークエ
リアを求めた結果、塩化カルシウムを0 ｍＭ のもの
は、若干収量が低いものの、１１Ｓ及びGly m Ｉが殆ど
検知されず、かつ７Ｓのβサブユニットに富んだ特異な
蛋白が得られたのに対し、塩化カルシウムを30ｍＭ、50
ｍＭのものは、収量がよく、かつGly m Ｉも極めて良好
に減少した低アレルゲンの蛋白が得られた。
ウムを0 ｍＭ,30 ｍＭ、または50ｍＭとなるように添
加，溶解，攪拌し、２Ｎの硫酸によってｐＨを２．８に
調製し、１０，０００×g 、１０分の遠心分離によって
上清画分を得た。この上清画分を３倍に稀釈後、ｐＨ
４．５に水酸化ナトリウムで調整して等電点沈澱させ、
遠心分離によってホエー蛋白質を除去した後の上清蛋白
質を、SDS-電気泳動法で各組成蛋白質に展開分離し、７
Ｓ, １１Ｓ, 及びGly m Ｉの３種の蛋白質について、CB
B 蛋白質染色後、デンシトメトリー測定によるピークエ
リアを求めた結果、塩化カルシウムを0 ｍＭ のもの
は、若干収量が低いものの、１１Ｓ及びGly m Ｉが殆ど
検知されず、かつ７Ｓのβサブユニットに富んだ特異な
蛋白が得られたのに対し、塩化カルシウムを30ｍＭ、50
ｍＭのものは、収量がよく、かつGly m Ｉも極めて良好
に減少した低アレルゲンの蛋白が得られた。
【００３１】実施例９ 実施例８と同様にして得た原豆乳に、３０ｍＭの濃度に
なるよう塩化カルシウムを添加，溶解，攪拌し、２Ｎの
硫酸よってｐＨを３．０に調整し、１０，０００×g 、
１０分の遠心分離によって得られた上清画分を３倍に稀
釈後、ｐＨ４．５に水酸化ナトリウムで調整して等電点
沈澱させ、遠心分離によってカードを得た。このカード
に適度に加水し、水酸化ナトリウムで中和後、加熱殺
菌、噴霧乾燥して低アレルゲン分離大豆蛋白を調製し
た。
なるよう塩化カルシウムを添加，溶解，攪拌し、２Ｎの
硫酸よってｐＨを３．０に調整し、１０，０００×g 、
１０分の遠心分離によって得られた上清画分を３倍に稀
釈後、ｐＨ４．５に水酸化ナトリウムで調整して等電点
沈澱させ、遠心分離によってカードを得た。このカード
に適度に加水し、水酸化ナトリウムで中和後、加熱殺
菌、噴霧乾燥して低アレルゲン分離大豆蛋白を調製し
た。
【００３２】
【発明の効果】以上説明したとおり、本願発明は特定の
大豆原料の選択と特定の酸性水溶液処理とによって、収
率よく、且つ簡易な方法で、低アレルゲンの大豆蛋白を
製造することができる。この大豆蛋白は従来除去食療法
により蛋白質供給の困難であった大豆アレルギー患者用
に良質な蛋白質源として利用し得る。
大豆原料の選択と特定の酸性水溶液処理とによって、収
率よく、且つ簡易な方法で、低アレルゲンの大豆蛋白を
製造することができる。この大豆蛋白は従来除去食療法
により蛋白質供給の困難であった大豆アレルギー患者用
に良質な蛋白質源として利用し得る。
（
【図１】）実施例１のＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル
電気泳動パターンを示す図面代用写真である。（
電気泳動パターンを示す図面代用写真である。（
【図２】）実施例１のゲルをイムノブロッティングした
ものであって、蛍光発光をＸ線フィルムで感知した結果
を示す図である。（
ものであって、蛍光発光をＸ線フィルムで感知した結果
を示す図である。（
【図３】）比較例のＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電
気泳動パターンを示す図面代用写真である。（
気泳動パターンを示す図面代用写真である。（
【図４】）比較例のゲルをイムノブロッティングしたも
のであって、蛍光発光をＸ線フィルムで感知した結果を
示す図である。
のであって、蛍光発光をＸ線フィルムで感知した結果を
示す図である。
α’，α及びβは７Ｓ蛋白のサブユニット、ＡＳ及びＢ
Ｓは１１Ｓ蛋白のサブユニットである。
Ｓは１１Ｓ蛋白のサブユニットである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ａ６１Ｋ 38/00 ＡＢＦ Ａ６１Ｋ 37/02 ＡＢＦ (72)発明者 福田 洋一 茨城県北相馬郡守谷町松前台４−２−３ Ｂ303 (72)発明者 中村 茂樹 秋田県仙北郡西仙北町刈和野字上の台荒屋 敷10 農試宿舎ＲＣ１−１
Claims (11)
- 【請求項１】α’サブユニット欠失大豆を原料とし、Ｇ
ｌｙ ｍ Ｉを除去して得られた低アレルゲン大豆蛋
白。 - 【請求項２】原料大豆がαサブユニットをも欠失したも
のである請求項１記載の低アレルゲン大豆蛋白。 - 【請求項３】α’サブユニット欠失大豆から抽出した蛋
白質を、アニオン又はアニオン及びカチオンが存在する
酸性水溶液で処理することによりＧｌｙ ｍ Ｉを選択
的に沈降性画分に濃縮させ、上清画分を採取することを
特徴とする低アレルゲン大豆蛋白の製造法。 - 【請求項４】アニオンが、多価酸イオン，酢酸イオン，
若しくは塩素イオンであり、カチオンが実質的に存在す
る場合には、アルカリ金属イオン若しくはアルカリ土類
金属イオンである請求項３記載の製造法。 - 【請求項５】酸性水溶液のｐＨが３．５〜５であり、ア
ニオンが、多価酸若しくは酢酸のアニオンの濃度で９０
ｍＭ以上、または塩素イオンの濃度で１２００ｍＭ以上
である請求項４記載の製造法。 - 【請求項６】酸性水溶液のｐＨが２〜４であり、アニオ
ンが、多価酸若しくは酢酸のアニオンの濃度で３ｍＭ以
上、または塩素イオンの濃度で６００ｍＭ以上である請
求項４記載の製造法。 - 【請求項７】０〜２００ｍＭ濃度のアルカリ土類金属の
イオンが存在する請求項４乃至６記載の製造法。 - 【請求項８】アニオン又はアニオン及びカチオンが存在
する酸性水溶液で処理する態様が、大豆蛋白質の水性抽
出液に、酸，アルカリ或いは塩を加えて沈降性画分を生
じさせるものであるか、または水性抽出液から一旦酸沈
澱大豆蛋白を調製し、これを酸，アルカリ或いは塩を加
えた水溶液で溶解性画分を抽出する、いずれかである請
求項３〜７記載の製造法。 - 【請求項９】上清画分を採取する以前の工程において、
大豆蛋白質が、還元剤または電気的還元下で処理される
請求項３〜８記載の製造法。 - 【請求項１０】採取した上清画分を、中和、脱塩、脱ホ
エー、加熱殺菌もしくは乾燥する請求項３〜９記載の製
造法。 - 【請求項１１】請求項１記載の大豆蛋白を使用した大豆
アレルギー患者用低アレルゲン食品。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19565295A JP3383130B2 (ja) | 1995-08-01 | 1995-08-01 | 低アレルゲン大豆蛋白及びその製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP19565295A JP3383130B2 (ja) | 1995-08-01 | 1995-08-01 | 低アレルゲン大豆蛋白及びその製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0937720A true JPH0937720A (ja) | 1997-02-10 |
| JP3383130B2 JP3383130B2 (ja) | 2003-03-04 |
Family
ID=16344740
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP19565295A Expired - Fee Related JP3383130B2 (ja) | 1995-08-01 | 1995-08-01 | 低アレルゲン大豆蛋白及びその製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3383130B2 (ja) |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2004071216A1 (ja) * | 2003-02-13 | 2004-08-26 | Fuji Oil Company, Limited | 乾燥湯葉の製造法 |
| JP2006524193A (ja) * | 2003-04-24 | 2006-10-26 | ジン ショウ，コウ | 可食用酸と／またはその酸性塩を含む薬剤組成物と用途 |
| JP2008104403A (ja) * | 2006-10-25 | 2008-05-08 | Yamanashi Prefecture | アレルゲン低減化モモ加工品の製造方法、モモピューレ又はモモ果汁の製造方法及びモモ果汁、及びモモネクターの製造方法 |
| WO2009069779A1 (ja) * | 2007-11-30 | 2009-06-04 | Morinaga & Co., Ltd. | 食品成分抽出方法及び食品検査方法並びに食品検査キット |
| JP2010507596A (ja) * | 2006-10-26 | 2010-03-11 | エムスランド−シュテルケ ゲーエムベーハー | 中分子量の植物タンパク質画分を得る方法、植物タンパク質画分およびその使用 |
| CN102042301A (zh) * | 2009-10-23 | 2011-05-04 | 亚伊色尔株式会社 | 导向装置 |
| JP2013033062A (ja) * | 2012-10-30 | 2013-02-14 | Morinaga & Co Ltd | 食品成分抽出方法及び食品検査方法並びに食品検査キット |
| US8563071B2 (en) | 2008-10-21 | 2013-10-22 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701” CIP) |
| US8691318B2 (en) | 2008-10-21 | 2014-04-08 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701”) |
| CN110603263A (zh) * | 2016-03-03 | 2019-12-20 | 朋友股份有限公司 | 变态反应的抗原及其表位 |
-
1995
- 1995-08-01 JP JP19565295A patent/JP3383130B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2004071216A1 (ja) * | 2003-02-13 | 2004-08-26 | Fuji Oil Company, Limited | 乾燥湯葉の製造法 |
| JP2006524193A (ja) * | 2003-04-24 | 2006-10-26 | ジン ショウ，コウ | 可食用酸と／またはその酸性塩を含む薬剤組成物と用途 |
| JP2008104403A (ja) * | 2006-10-25 | 2008-05-08 | Yamanashi Prefecture | アレルゲン低減化モモ加工品の製造方法、モモピューレ又はモモ果汁の製造方法及びモモ果汁、及びモモネクターの製造方法 |
| JP2010507596A (ja) * | 2006-10-26 | 2010-03-11 | エムスランド−シュテルケ ゲーエムベーハー | 中分子量の植物タンパク質画分を得る方法、植物タンパク質画分およびその使用 |
| WO2009069779A1 (ja) * | 2007-11-30 | 2009-06-04 | Morinaga & Co., Ltd. | 食品成分抽出方法及び食品検査方法並びに食品検査キット |
| JP2009133712A (ja) * | 2007-11-30 | 2009-06-18 | Morinaga & Co Ltd | 食品成分抽出方法及び食品検査方法並びに食品検査キット |
| US8859212B2 (en) | 2007-11-30 | 2014-10-14 | Morinaga & Co., Ltd. | Method of extracting food component, food inspection method and food inspection kit |
| AU2008330507B2 (en) * | 2007-11-30 | 2014-05-22 | Morinaga & Co., Ltd. | Method of extracting food component, food inspection method and food inspection kit |
| US8691318B2 (en) | 2008-10-21 | 2014-04-08 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701”) |
| US8563071B2 (en) | 2008-10-21 | 2013-10-22 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701” CIP) |
| CN102042301A (zh) * | 2009-10-23 | 2011-05-04 | 亚伊色尔株式会社 | 导向装置 |
| JP2013033062A (ja) * | 2012-10-30 | 2013-02-14 | Morinaga & Co Ltd | 食品成分抽出方法及び食品検査方法並びに食品検査キット |
| CN110603263A (zh) * | 2016-03-03 | 2019-12-20 | 朋友股份有限公司 | 变态反应的抗原及其表位 |
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|---|---|
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