JPH07500019A - カドヘリン物質および方法 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 「カドヘリン物質および方法ｊ 本願出願は、１９９２年４月１７日に出願された米国特許出願第０７／８７２． ６４３号の一部継続出願である。 発明の技術分野 本発明は、一般に細胞間接着に関連する物質と方法に関する。 具体的には、以下にカド入リンと称する、新規のＣａ２＋依存性細胞接着タンパ ク質、およびカドヘリンをコードするポリヌクレオチド配列に関する。　本発明 はまた、カドヘリンのリガンド／抗リガンドへのカドヘリンの結合を阻害するた めの方法に関する。 発明の背景 Ｉｎ　ｖｉｖｏでの細胞間接着は、形態発生、器官形成、白血球管外濡出、腫瘍 転移ならびに侵入、および細胞接合を含む広範な現象において重要な役割を果た す。　加えて、細胞間接着は、例えば、腸管上皮関門、脳血液関門および心筋な どの組織の一体性を維持するために重要である。 細胞間接着は、特異的な細胞接着分子によって介在される。 細胞接着分子は、免疫グロブリン（Ｉｇ）上材、インテグリン上材およびカドヘ リン工科の少なくとも三つの上材に分類されてきた。　固形組織を形成するすべ ての細胞タイプかカドヘリン工科のある種を発現することは、カドヘリンかほと んどの細胞タイプの選択的接着に包含されていることを示唆するものである。 カドヘリンは、結合特性を決定する（Ｎ末端１１３アミノ酸が直接結合に関与し ていると思われる）Ｎ末端細胞外領域、疎水性膜包囲領域、および鎖生による細 胞輪郭および他の細胞輪郭関連タンパク質と相互作用する（上材に属する種にお いて高度に保存された）Ｃ末端細胞質領域を有する糖タンパク質化された完全な 膜タンパク質であるとされてきた。　しかしながら、あるカドヘリンは細胞質領 域が欠けており、また、カドヘリンは細胞質領域か有するものとは異なった機構 によって細胞間接着の機能を果していると思われるようになった。　細胞質領域 は、細胞質領域を備えたカドヘリンにおける細胞外領域の結合機能を必要として いる。　異なる細胞にて発現したカドヘリン科の種の間における結合は、主とし て同種性（すなわち、カドヘリン科の種は、その種と同一もしくは非常に近縁の カドヘリンと結合する）であり、またＣａ２＋依存性である。　カドヘリン１４ ５５　（１９９１）を参照されたい。 初めて開示されたカドヘリン（マウス上皮細胞におけるＥ−カドヘリン、トリ肝 臓におけるＬ−ＣＡＭ　、マウス胚盤胞におけるオロモルリン、およびヒト上皮 細胞におけるＣＡＭ　１２０／８０）は、Ｃａ２＋依存性細胞接着性の包含、そ の独特の免疫学的特性、および組織の局在性によって同定された。　Ｅ−カドヘ リンとは異なる組織分布を有することか知見されたＮ−カドヘリンのその後の免 疫学的同定については、Ｃａ”″依存性細胞間接着分子の新しい科の発見を明白 なものにした。 る遺伝子の分子クローニングは、カドヘリンが細胞接着分子の科を含むことを構 造的に立証した。　トリＬ−ＣＡＭ　［Ｇａ１１ｉｎ　ｅｔａｔ、、Ｐｒｏｃ、 　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ、　８４：　２８０８−２８１２ 　（１９８７）］およびマウス・ウロモルリン［Ｒｉｎｇｗａｌｄ　ｅｔ　ａｔ 、、　ＥＭＢＯＪｌ、６：３６４７−３６５３　（１９８７）］のクローニング は、それらがＥ−カドヘリンと同一であることを示した。　Ｅ−１Ｎ−およびＰ −カドヘリンのアミノ酸配列の比較は、三つのサブクラスの中で、約４５〜５８ ％のアミノ酸類似性のレベルを示した。Ｌｉａｗ　ｅＬ　ａｌ、、　ＥＭＢＯＪ 、。 鴎２７０１−２７０８　（１９９０）には、ウシ微細血管内皮細胞ｃＤＮＡがら Ｎ−およびＰ−カドヘリンを単離するために、Ｅ−１Ｎ−およびＰ−カドヘリン の一つの保存領域を基にして変性したオリゴヌクレオチドを用いたＰＣＨの使用 が記載されている。　前出のＬｉａｗらの文献の結果は、何ら新規のカドヘリン も同定されていないので、Ｅ−１Ｎ−およびＰ−カドヘリンを示唆しているに過 ぎないものである。 １９９０年には、またＨｅｉｍａｒｋ　ｅＬ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｃｅ１１　Ｂｉ ｏｌ、、１１０：　１７４５−１７５６　（１９９０）にて、公知のカドヘリン と同様の分子量を有し、Ｃａ２＋依存性細胞内皮細胞接着を阻害できるＶ−カド ヘリンと称された細胞間接合分子を、ウシ大動脈内皮細胞に対して発生した抗体 が認識したことを報告している。　この文献には、抗体によって認識されたタン パク質に関する配列の情報は何ら開示さて、本願出願で請求した八つの新規のカ ドヘリンの同定が報告されるまで、その後、カドへリン遺伝子に関する記載はさ れていない。　これに続いて、トリ　Ｒ−カドへリン［Ｉｎｕｚｕｋａ　ｅｔａ ｌ、、　Ｎｅｕｒｏｎ、　７：　６９−７９　（１９９１）］　、］］］？ウス Ｍ−カドヘリンＣｅ１Ｂｉｏｌ、、　１１３：　８９３−９０５　（１９９１） ］　、および］］］Ｔ−カドまたトリおよびヒトに関して、１９９２年５月２９ 日発行の特許協力条約（ＰＣＴ）国際公開Ｎｏ、　ＷＯ９２１０８７３１］を含 む他のいくつかのカドヘリンが開示された。 様々なカドヘリンの組織発現の決定が、カドヘリンの各サブクラスが、独特の組 織分布パターンを有していることを示唆している。　例えば、Ｎ−カドヘリンが 神経および筋肉組織のような非上皮組織に見られるのに対し、Ｅ−カドヘリンは 上皮組織に見られる。　異なるカドヘリンの独特の発現パターンは、ｉｎ　ｖｉ ｖｏでの通常の現象（例えば、腸管上皮関門の維持）および例外的な現象（例え ば、腫瘍転移および炎症）における各サブクラスのカドヘリンの役割が果たされ ると考えられる時に、特に重要である。　カドへリン機能の抑制は、様々な癌の 進行過程において影響を受ける。　Ｓｈｉｍｏｙａｍａ旦ａ１．、　Ｃａｎｃｅ ｒ　Ｒｅｓ、。 ５２：　５７７０−５７７４　（１９９２）を参照のこと。　治療上の検出およ び／または介在が望ましい場合には、異なるサブクラスあるいはカドヘリンのサ ブクラスの組み合わせか、異なる細胞間接着現象に応答しつるようである。　さ らにこの研究では、カドヘリンが接着活性に加えて、ある種の調節活性も有して いる旨を示唆している。　ＭａＬｓｕｎａｇａ　ｅｔ　ａｔ、、　Ｎａ旦ｒｅ、 　３３４．６２−６４　（１９８８）は、Ｎ−カドヘリンが神経突起生長促進活 性を有している旨を報告し、また、Ｍａｈｏｎｅｙ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１１ 、６７、８５３−８６８　（１９９１）は、カドヘリン工科の他の種であるショ ウジヨウバエ−ｆａｔ腫瘍抑制遺伝子か、細胞生長を調節しているようである旨 を報告している。　Ｋｉｎｔｎｅｒ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｃｅ１１、６９：　２２ ９−２３６　（１９９２）１．：は未発達の細胞接着を寸断するために、また、 Ｆｕｇｉｍｏｒｉ　ｅｔ工ａｔ、、　Ｍｏｌ。 めの細胞外領域を伴わないＮ−カドヘリンの細胞質領域の発現か示されている。 　このように、特異な組織にて発現したカドヘリンの調節活性の治療において介 在させることは望ましいかもしれない。 このように、当該技術分野では、細胞間接着および／または調節現象に関与する 新たなカドヘリンの同定と特徴付けが引き続き要望されているのである。　さら に、カドヘリンを治療剤および診断薬の改善の基礎とするには、そのタンパク質 をコードする遺伝子をクローニングすることが必須である。　カドヘリンをコー ドするＤＮＡ配列およびアミノ酸配列に関する情報は、当該タンパク質の大規模 生産、および自然に細胞／組織を生成するタンパク質の同定のために供され、さ らに、カドヘリンが関与する自然のリガンド／抗リガンド結合反応の調節におい て有用であると思われる、カドヘリンと特異的反応性を有する抗体基質あるいは 他の新規結合性分子の調製を許容するであろう。 発明の要旨 本発明は、細胞間接着に関連する物質と方法を提供するものである。　本発明の 態様の一つに、本発明は新規のカドヘリン、カドヘリンー４から−１２をコート する精製され、単離されたポリヌクレオチド配列（例えば、ＤＮＡおよびＲＮＡ 　、センスおよびアンチセンス配列双方）を提供する。　本発明の好ましいポリ ヌクレオチド配列は、合成したＤＮＡ配列全体およびその一部、ならびに、ゲラ ミックおよびｃＤＮＡ配列、さらには、その生物学的複製物（すなわち、生物学 的試薬を用いてｉｎ　ｖｉｖｏもしくは」ｖｉｔｒｏで調製した、精製され、単 離されたＤＮＡ配列のコピー）を含む。　ポリヌクレオチド配列を含んだ生物学 的に活性なベクターも意図するものである。 本願発明のＤＮＡおよびアミノ酸配列の開示によってもたらされた情報の科学的 価値は明白である。　例えば、カドヘリンをコードするｃＤＮＡの配列の知見は 、タンパク質をコードし、プロモーターやエンハンサ−などの配列を制御するカ ドヘリン特異的発現を特定するゲラミックＤＮＡ配列のＤＮＡ／ＤＮＡハイブリ ダイゼーションによる単離を可能ならしめる。　本願発明のＤＮＡ配列を利用し たＤＮＡ／ＤＮＡハイブリダイゼーションは、本願明細書に特に言及したラット およびヒトカドへリン相同の異種タンパク質をコードするＤＮＡ５の単離をも許 容するものである。 本願発明の他の態様によれば、宿主細胞、特に、真核および原核細胞は、細胞中 にてカドヘリン・ポリペプチドの発現が許容される方法にて、本願発明のポリヌ クレオチド配列によって安定裏に形質転換あるいは形質変換される。　適切な培 養基にて生育させた時にカドヘリン・ポリペプチドを発現する宿主細胞は、カド ヘリン・ポリペプチド、断片および変異体の大規模生産に特に有効であり、これ により、細胞もしくは細胞を生育させた培地からの所望のポリペプチド生成物の 単離を可能になるのである。 本発明の新規カドヘリン・タンパク質、断片および変異体は、自然界に存在する 組織から単離物としても得られるが、好ましくは、本発明の宿主細胞を含んだ組 換技術によって調製される。 生成物は、選択された宿主細胞、あるいは組換調製および／または後単離処理に よって、全体的あるいは部分的に糖タンパク質、部分的あるいは全体的に脱糖タ ンパク質あるいは非糖タンパク質の形態にて得られる。 本発明によるカドヘリン変異体は、一つもしくはそれ以上の特定された（すなわ ち、本質的にコードされている）アミノ酸か削除もしくは置換され、もしくは一 つもしくはそれ以上の特定されていないアミノ酸が付加されているポリペプチド 類似体を含むものであり、（１）好ましくはエンハンスメントを有し、生物学的 活性もしくはカドヘリンに特異的な免疫学的特性の一つもしくはそれ以上の欠落 が無く、もしくは（２）カドヘリンの独特のりガント／抗リガンド結合作用の特 異的無力化を伴うものである。 本願発明でさらに意図しておるのは、抗体基質〔例えば、モノクローナルおよび ポリクローナル抗体、キメラおよびヒト型化抗体、およびＦａｂ、　Ｆａｂ’お よびＦ（ａｂ’）２を含む抗体領域、−重鎖抗体、およびＦｖもしくは単一可変 領域〕、および本願発明のカドヘリンと特異的に反応する他の結合性タンパク質 およびペプチドである。　抗体基質は、単離した天然、組換、もしくは合成カド ヘリン・ポリペプチド生成物、あるいは表面にかような生成物を発現する宿主細 胞を用いて改良を加えることができる。　この抗体基質は、本発明のポリペプチ ドの精製のため、ポリペプチドの組織発現の決定のため、およびカドヘリンのリ ガンド／抗リガンド結合活性の拮抗剤として利用される。　特に言及した本願発 明の抗体基質は、３０Ｑ８Ａ、３０Ｑ４Ｈ１４５Ａ５Ｇ、３０３２Ｆ、および４ ５Ｃ６Ａと命名され、２０８５２、メリーランド州、パークロラン、ロックビル １２３０１に所在のアメリカン・タイプ・カルチャー・コレクション（ＡＴＣＣ ）に１９９３年４月６日に寄託され、ＡＴＣＣ寄託Ｎｏ、　ＨＢ１１３１６．８ ８１１３１７、１（ＢＩＩ３１８、ＨＢＩＩ３１９および）］Ｂ１１３２０かそ れぞれ付与されたハイブリドーマによって産生されたモノクローナル抗体である 。　さらに言及した本願発明の抗体基質は、３０７１１Ｇと命名され、ＡＴＣＣ に１９９３年４月８日に寄託され、ＡＴＣＣ寄託Ｎｏ、　）１８１１３２４か付 与されたハイブリドーマによって産生されたモノクローナル抗体である。 本発明によって提供されたＤＮＡおよびアミノ酸配列情報は、本願にて開示した カドヘリンの構造と作用の体系的分析と、細胞外および細胞内レベルに関してカ ドヘリンと相互作用を呈する分子の定義を可能ならしめる。　本発明の抗カドヘ リン・モノクローナル抗体のイディオタイプは、かような分子の典型であり、カ ドへリンの細胞間および細胞内活性が調節されることにより、疑似天然結合タン パク質（ペプチドおよびポリペプチド）になりうる。　これらは、カドヘリン活 性のモジュレータ−の新分類を互いに意味するものである。　抗イデイオタイプ 抗体もまた、生物学的活性カドヘリン等価物の新分類を意味するものである。 カドヘリン活性を調節する方法は、カドヘリンを、抗体（もしくは、抗体断片） 、他のポリペプチドもしくは（カドヘリン、もしくは他のタンパク質、あるいは 新規ペプチドを含む）ペプチド・リガンド、あるいはカドヘリンの一部分（細胞 外もしくは細胞質）に特異的に結合する小分子リガンドとの接触を含む。 本願発明の多くの態様と利点か、以下の詳細な説明を考慮し、図面、すなわち； 図１のカドヘリン−５の細胞外サブ領域を含む融合タンパク質を形成するための 多形法好中球およびＴ細胞の結合を示す棒グラフ、を参照することで明白になる ものと考えられる。 詳細な説明 本願発明は、以下の実施例、すなわち、実施例１にはラット・カドヘリン−４か ら−１１をコードするｃＤＮＡ配列の単離が記載され；実施例２にはラット・カ ドヘリンー４、−５、−６、−８、−１０１−１１および−１３のヒト相同体を コードするｃＤＮＡ配列の単離ならびに、ラットでは同定されていないヒト・カ ドヘリン、カドヘリン−１２の単離か記載され；実施例３にはアミノ酸配列と構 造に関してすでに同定されたカドヘリンと本願発明のカドヘリンとの関係を述べ ている。　本願発明のカドヘリンに特異的なポリクローナルおよびモノクローナ ル抗体の発生を実施例４に記載している。　実施例５には、カドへリン−４、− ５および一８配列を含む発現体の構造、該発現体による哺乳類細胞の形質変換、 および形質転換した細胞により実施した細胞間接着分析の結果を記載している。 　実施例６には、カドヘリンｍＲＮＡおよび様々な哺乳類組織、細胞、および細 胞系におけるタンパク質発現に関する分析を示している。　カドヘリンー５を含 んだｉｎ　ＶｉＬｒＯ経皮移動分析、およびカドヘリシー５融合タンパク質に対 する好中球およびＴ細胞の結合に関する分析結果を実施例７に記載した。 実施例８には、脳血液関門におけるカドヘリンー５の発現を、また実施例９には 、内皮浸透性を向上することかできるカドヘリシー５ペプチドか記載されている 。　実施例ＩＯには、カドヘリン−５の細胞質領域とブラコグロブリンとの会合 を記載した。　前Ｏｐｈｔｈａ１ｍｏ１．　Ｖｉｓ、　Ｓｃｉ、、　３２．１０ １３　（１９９１）の開示を、本願発明の背景説明の目的のために、本明細書に 参考までに組み込んだ。 実施例１ 九つの新規カドヘリンをコードする部分的ｃＤＮＡを、ＰＣＲによってラットの 脳および網膜から単離した。　新規ラットカドヘリンｃＤＮＡｓの内の八つか、 公知のカドヘリンの細胞質領域にある高度に保存された領域を基にして変性した ＰＣＲプライマーを用いて単離され、また一つか、公知のカドへリンの細胞外領 域にある緩やかに保存された領域を基にして変性したＰＣＲプライマーを用いて 単離された。 Ａ、ラットｃＤＮＡの調製 全ＲＮＡ５が、Ｍａｎｉａｔｉｓ　ｅｔ　ａｔ、、　Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｃｌ ｏｎｉｎｇ：　Ａ　Ｌａｂｏ−ｒａｔｏｒｙ　Ｍａｎｕａｌ、　Ｃｏ１ｄ　Ｓｐ ｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｕｒ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ：　Ｃｏ１ｄ　ＳｐｒｉｎｇＨ ａｒｂｏｒ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ　（１９８２）のｐｐ、　１９６に記載され たグアニジウム・イソチオシアン酸／塩化セシウム法によりラットの脳より調製 した。　そして、脳ポリ　（Ａ）”　ＲＮＡ５が、インビトロゲン社（サンディ エゴ、カリフォルニア州）のＰａ５ｔＴｒａｃｋキツトを用いて単離された。　 ラット網膜ポリ　（Ａ）”　ＲＮＡ５が、クローンチック社（パロアルト、カリ フォルニア州）から購入した。 ｃＤＮＡが、ｃＤＮＡ合成キット（ヘーリンガー・マンハイム社、インディアナ ボイス、インディアナ州）を用いて、ラットの脳および網膜双方のポリ　（Ａ） ”　ＲＮＡから合成された。 Ｂ、カドヘリン細胞質領域に対応するＰＣＲプライマーのデザインと合成 ＩＵＰＡＣ命名法により下記した、最初の一対の変性オリゴヌクレオチド・プラ イマーか、マウスＮ−１Ｅ−およびＰ−カドヘリンの細胞質領域において高度に 保存された配列に対応するようデザインされた。　各オリゴヌクレオチド末端の 下線を付した配列は、ＰＣＨによって発生した断片のクローニングを促進するプ ライマーか付加された一ＥｃｏＲ１部位を示す。 変性プライマー１ ＴＡＰＰＹＤ　（配列番号、■） ５”肪酊旦ＡＣＮＧＣＮＣＣＮＣＣＮＴＡＹＧＡ　３’　Ｃ配列番号：２）変性 プライマー２ ＦＫＫＬＡＤ（配列番号、３） 変性オリゴヌクレオチドは、アプライド・ハイオシステムスモデル３８０Ｂ　Ｄ ＮＡ合成機（フォスター市、カリフォルニア州）を用いて合成した。 Ｃ，カドへリン細胞外領域に対応するＰＣＲプライマーのデザインと合成 ＩＵＰＡＣ命名法により下記した、第二の一対の変性オリゴヌクレオチド・プラ イマーが、マウスＮ−１Ｅ−およびＰ−カドヘリンの細胞外領域の第三サブ領域 において緩やかに保存された配列に対応するようデザインされた。　マウスＮ− １Ｅ−およびＰ−カドヘリンの細胞外領域は、Ｃａ２＋とカドヘリンとの相互作 用に関連かある領域を含む、五つの内在性サブ領域を有することで特徴付けられ る。　各オリゴヌクレオチド末端の下線を付した配列は、ＰＣＨによって発生し た断片のクローニングを促進するプライマＫ（Ｐ／Ｇ）（１、／Ｉ／Ｖ）Ｄ（Ｆ ／Ｙ）Ｅ　（配列番号　５）（Ｎ／Ｄ）Ｅ（Ａ／Ｐ）ＰＸＦ　（配列番号、７） Ｄ、八つの新規ラット・カドヘリンをコードする５ｃｉｅｎｃｅ、　２３９．４ ８７−４９１　（１９８８）に記載されたのと本質的に同様の条件下で、変性プ ライマー１および２、あるいは変性プライマー３および４を用いて実施した。　 要約すれば、脳もしくは網膜第一鎖状ｃＤＮＡの１１００ｎを、反応につき各プ ライマーのセットの１０ｎｇを用いて、Ｔａｑ　ＤＮＡポリメラーゼ（インター ナショナル・バイオテクノロジー社、ニューヘブン、コネチカット州）による増 幅のための鋳型として用いた。　ＰＣＲ反応は、３５回のＰＣＲ反応サイクルを 終えてから、反応溶液にＴａｑ　ＤＮＡポリメラーゼの２単位を添加することで 開始した。　反応サイクルは、９４℃で１．５分間の変性工程、４５°Ｃで２分 間のオリゴヌクレオチド・アニーリング工程、および７２℃で３分間の伸長工程 から構成される。　得られたＰＣＲ断片は、アガロース・ゲル電気泳動により分 離され、所定サイズのＤＮＡバンドをゲルから抽出し、ＥｃｏＲｌで消化した。 　そして得られた断片は、Ｍ１３ベクター（ヘーリンガー・マンハイム社、イン ディアナボイス、インディアナ州）にクローニングされ、Ｅ、　ｃｏｌｉ　ＪＭ Ｉ引細胞は得られた構造体によって形質転換された。　そして、各クローンは単 離され、配列分析された。　ＤＮＡ５の配列分析は、配列分析キット（ユナイテ ッド・ステイソ・バイオケミカルス社、クリーブランド、オハイオ州）を用いて 実施され、クローンの得られたＤＮＡおよび推定アミノ酸配列は、公知のカドへ リンの配列とマイクロゲニー・プログラム（ベックマン社、ファラートン、カリ フォルニア州）を用いて比較した。 カドヘリンをコードする１０個の代表的なｃＤＮＡクローンか、変性プライマー ｌおよび２に基つ＜　ＰＣＲ反応から同定された。 二つのクローンかラットＮ−１およびＥ−カドヘリンに対応したが、先に記述し た以外のカドへリンによってコードされた八つのクローンは、カドヘリン−４か ら−１１とそれぞれ命名された。　八つのラット細胞質領域ｃＤＮＡクローンの ＤＮＡおよび推定アミノ酸配列をそれぞれ、配列番号８９および１０（カドヘリ ン−４）、配列番号：１１および１２　（カドヘリン−５）、配列番号：１３お よび１４（カドヘリンー６）、配列番号、１５および１６（カドヘリン−７）、 配列番号：１７および１８　（カドヘリン−８）、配列番号＝１９および２０（ カドヘリン−９）、配列番号　２１および２２（カドヘリン−１０）、および配 列番号、２３および２４（カドヘリン−１１）に示した。 変性プライマー３および４に基づ＜　ＰＣＲ反応から、さらに新規のカドヘリン が同定され、カドへリン−１３と命名した。　カドヘリシー１３断片のＤＮＡお よび推定アミノ酸配列をそれぞれ、配列番号・２５および２６に示した。 変性プライマー３および４に基つ＜　ＰＣＲ反応は、ラットカドへリン−４、− ５、−６、−８、−９、−１０、−１１および−１３の細胞外領域の断片として 後に決定された配列も増幅した。 これら細胞外断片のＤＮＡおよび推定アミノ酸配列をそれぞれ、配列番号、２７ および２８（カドヘリン−４）、配列番号、２９および３０（カドヘリンー６） 、配列番号：３１および３２（カドヘリン−８）、配列番号：３３および３４（ カドヘリン−９）、配列番号：３５および３６（カドヘリン−１０）、配列番号 、３７および３８（カドヘリン−１１）、配列番号、３９および４０（カドヘリ ンー１３）に示した。 大きなカドヘリン〜８および一１０ｃＤＮＡｓか、標識付けされたカドヘリシー ８細胞外領域ＰＣＲ断片（配列番号、１７）もしくはカドヘリンーＩＯ細胞外領 域断片（配列番号、２１）をプローブとして用いてＵ旧−ＺＡＰヘクター（スト ラタンーン社、う・ヨラ、カリフォルニア州）に作製されたラット脳ｃＤＮＡラ イブラリーから単離された。　二つのタイプのカドヘリシー８ｃＤＮＡクローン が単離された。　最初のタイプのものは、カドヘリンの全長をコードしたが、二 番目のタイプのものは、５番目の細胞外サブ領域（ＥＣ５）のＮ末端近くのカド ヘリシー８クローンの最初のタイプのものから分岐した配列を有する先端が切り 詰められたタンパク質をコードした。　切り詰められたクローンは、ＥＣ５のＮ 末端に独特の短鎖の配列を含んでいたが、ＥＣ５の残りの部分、経膜領域および 細胞質領域は欠損していた。　このクローン全長のＤＮＡおよび推定アミノ酸配 列をそれぞれ、配列番号＝４１および４２に示し、また、切り詰められたカドヘ リシー８クローンのＤＮＡおよび推定アミノ酸配列をそれぞれ、配列番号：４３ および４４に示した。　単離されたカドヘリンー１０　ｃＤＮＡクローンは、先 に同定したカドヘリンの第一細胞外領域（ＥＣＩ）の中間部に対応する領域から 始まる読取枠を有していた。　カドヘリシー８クローンのＤＮＡおよび推定アミ ノ酸配列を、配列番号：４５および４６に示した。 実施例２ ラット・カドヘリン−４、−８、−１１および−１３のヒト相同体をコードする ｃＤＮＡｓの全長、およびラット・カドヘリンー６および＝１０のヒト相同体を コードするｃＤＮＡｓの一部が、ヒト胎児脳ｃＤＮＡライブラリー（λＺａｐＨ ベクター、ストラタジーン社）から単離された。　ラット・カドヘリン−５のヒ ト相同体をコードするｃＤＮＡｓの全長か、ヒト胎盤ｃＤＮＡライブラリー（λ ｇｔｌｌベクター、ミラン博士、う・ヨラ中央研究所財団、う・ヨラ、カリフォ ルニア州）から単離された。 ヒト胎児脳および胎盤ｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングするためのプロー ブか、実施例Ｉ　Ｂ−Ｃに記載したプライマーを用いて、ヒト脳ｃＤＮＡ　（竹 谷博士、関西医科大学、守口布、大阪府、日本国）からＰＣＨによって増幅され た。　ヒト・カドヘリン−４、−５、−６、−８、−１０および一１１配列から なるプローブが、変性プローブ１および２を用いて調製され、また、ヒト・カド ヘリンーＩ３配列からなるプローブが、変性プローブ３および４を用いて調製さ れた。　変性プローブ３および４によるヒト胎児脳ｃＤＮＡの増幅は、カドヘリ ンー１２と命名され、ラットから単離されなかったカドへリンをコードするＰＣ Ｒ断片を生成した。 ヒト・カドヘリンー４、−５、−６、−８、−１０、−１１、−１２および−１ ３をコードするＰＣＲ断片は３２ｐでラベルされ、Ａｕ５ｕｂｅｌ　ｅｔａｌ、 、　Ｅｄｓ、、Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｂｉｏｌｏｇｙ、　５ｅｃｔｉｏｎｓ　６ ．１．ｌから６．１．４および６．２．１から６．２．３．　Ｊｏｈｎ　Ｗｉｌ ｅｙ　＆　５ｏｎｓ、　Ｎｅｗ　Ｙｏｒｋ　（１９８７）のＣｕｒｒｅｎｔ　Ｐ ｒｏｔｏｃｏｌｓに記載されたプラーク・ハイブリダイゼーション法に従って、 ヒト胎児脳および胎盤ｃＤＮＡライブラリーへのプローブとして用いた。　陽性 体はプラーク精製され、挿入体はｉｎ　ｖｉｖｏ切除法を用いて切り出した。　 そして、挿入体はＭ１３ヘクター（ヘーリンガー・マンハイム社）に、配列決定 のためにサブクローニングされた。 ラット・カドへリン−４、−８、−１１，−１２（推定）および−１３のヒト相 同体をコートするｃＤＮＡｓの全長、およびラット・カドヘリンー６および−１ ０のヒト相同体をコートするｃＤＮＡｓの一部からなる挿入体か、ヒト胎児脳ｃ ＤＮＡライブラリーからのクローンにおいて同定され、また、ラット・カドヘリ ン−５のヒト相同体をコードするｃＤＮＡｓの全長か、ヒト胎盤ｃＤＮＡライブ ラリーからのクローンにおいて同定された。　ヒト相同体のＤＮＡおよび推定ア ミノ酸配列それぞれを、配列番号、４７および４８（カドヘリンー４）、配列番 号、４９および５０（カドへリン−５）、配列番号：５１および５２（カドヘリ ン−６）、配列番号：５３および５４（カドヘリンー８）、配列番号、５５およ び５６（カドヘリン−１０）、配列番号、５７および５８（カドヘリンー１１） 、配列番号＝５９および６０（カドヘリン−１２）、および配列番号、６１およ び６２（カドヘリン−１３）に示した。 実施例３ 実施例１および２に記載した新規ヒト・カドヘリンの全長配列と、先に記載した カドヘリンならびにカドヘリン関連タンパク質の配列との比較は、カドヘリンが 、アミノ酸配列同一性および／または領域構造に基づいて少なくとも三つのサブ グループに分割できるという提唱を支持するものである。　選択されたヒト・カ ドヘリンの細胞外領域の配列に関する相互対応率を、下記表１に示した。 このような配列の対応性と、カドヘリン配列のある特定の組み合わせか、対応さ せた時にアミノ酸の保存された範囲を有すると考えられることに基ついて、カド ヘリンのあるサブグループが、Ｅ−カドヘリン、Ｎ−カドヘリン、Ｐ−カドヘリ ンおよびカドヘリン−４を含み、一方で、第二サブグループが、カドヘリン−５ 、カドへリン−８、カドヘリンー１１およびカドヘリン−１２を含むものと思わ れる。　カドヘリン−６、−７、−９および−１０もまた、本明細書で開示した それらの一部アミノ酸配列から、第二サブグループと共に含まれるものと思われ る。　カドヘリン−４のアミノ酸配列は、Ｒ−カドヘリンのそれと特に高いアミ ノ酸配列同一性（９２％）を示し、このことは、カドヘリン−４がトリニーカド ヘリンのヒト相同体であることを示すものである。　これら二つのサブグループ にあるすべてのノＪドヘリンは、同様の構造を有している。　開始コドンに続い て、それぞれか、シグナル配列、前記列、前駆タンパク質のタンパク質分解開裂 部位、（ＥＣＩ−５の五つのサブ領域を含む）細胞外領域、縁膜配列、および細 胞質領域を有する。　カドへリン−５に関して、これら配列／領域は、配列番号 　５０の、］−２４（シグナル配列）　、２５−４３　（前記列’）　、４４− １４７（ＥＣＩ）、１４８−２５４　（ＥＣ２）、２５５−３６８　（ＥＣ３） 、３６９−４７５　（ＥＣ４）、４７６−５８９　（ＥＣ５）、５９０−６１６ （縁膜配列）、および６１７−７８０（細胞質領域）のアミノ酸位置に概ね対応 するものと思われる。 カドヘリン−１３、Ｔ−カドヘリン、およびＶ−カドヘリンは、カドヘリンの第 三サブグループの代表例であると思われる。　カドヘリン−１３は、カドへリン 様細胞外領域からなるか、他のカドへリンの典型的な縁膜もしくは細胞質領域に 対応する領域は有していない。　約１０９６ではあるか、変性プライマー３およ び４を用いてＰＣＨによって得られたクローンはカドヘリンー１３であり、細胞 質領域に対応する配列を含んだクローンは無かった。 入手できるカドへリン−１３のほとんどＣ末端領域に対応するプライマーならび にカドへリンの細胞質領域の良好に保存されたアミノ酸配列に対応する混合オリ ゴヌクレオチド・プライマーを用いた、ＰＣＲによる、この領域を含んだｃＤＮ Ａを単離する試みでは、予想された分子量の生成物を得ることはできなかった。 同様のタンパク質、Ｔ−カドへリンも、典型的なトリ細胞質領域を欠損しており 、トリにおいて同定された。　二つの分子間のアミノ酸配列の対応率は、約８０ ％であった。　カドヘリン−１３は、トリニーカドへリンのヒト相同体、あるい は非常に近縁な分子であると思われる。　ヒト・カドヘリンー１３および鳥類の Ｔ−カドヘリン双方もまた、■−力カドリンに非常に関連があると思われる。　 ウシ■−カドヘリンの２９個のアミノ酸末端配列も、カドヘリンー１３（９３％ ）およびＴ−カドヘリン（７９％）の前駆領域の出発点と同様である。　Ｖ−カ ドヘリンは、１３５ＫＤのタンパク質であり、内皮への組織分布に限定されてい るようである。　これに対して、成熟したＴ−カドヘリンは、９５ＫＤの分子量 を有し、広範な組織分布を示した。　■−力カドリンならびにＴ−カドヘリン共 に、ホスホイノジチオールによって細胞膜に結合されている。 実施例４ 本願発明のカドヘリンに特異的なポリクローナルおよび／またはモノクローナル 抗体か生成された。 Ａ、ポリクローナル抗体の生成 カドヘリン細胞外サブ領域（ヒト・カドヘリンー４、−５もしくは−１１、ある いはラット・カドヘリン−８）の一部に融合したマルトース結合タンパク質から なる細菌融合タンパク質か生成され、続いて、ポリクローナル抗体の生成のため に用いられた。 ヒト・カドヘリン−５の細胞外領域の４０ＫＤ部分（配列番号：４９のヌクレオ チド５３５〜１５２７）に対応するｃＤＮＡ断片か、実施例２に記載のヒト・カ ドヘリンー５　ｃＤＮＡの全長から、ＰＣＨによって合成された。　この断片は 、ｐＭＡＬ−Ｒ１プラスミド・ベクター〔ニューイングランド・バイオラボ社（ ＮＥＯ）、ビバリー、マサチューセッツ州〕のマルチクローニング・サイト（Ｅ ｃｏＲｌ−Ｘｂａｌ）にサブクローニングされた。　得られた構造体は、カドヘ リンー５の細胞外領域に融合したマルトース結合タンパク質をコードした。　ヒ ト・カドへリン−４、ラット・カドへリン−８、およびヒト・カドヘリンーｌｌ の三つのＮ末端サブ領域に融合したマルトース結合タンパク質をコードする構造 体か、同様の方法によ砕した後、各融合タンパク質はアミロース樹脂（ＮＥＢ） を用いて、使用説明書に従って、アフィニティー・カラム・クロマトグラフィー によって精製した。　５Ｏ３−ＰＡＧＥに適用した際に、精製した各融合タンパ ク質は、予想された大きさの必須の一つのバンドを形成した。 完全フロインドアジュバント中の、合計５００μｇの融合タンパク質か、ウサギ の４箇所の皮下部位に注射された。　皮下注射は、３週間間隔て、不完全フロイ ンドアジュバント中の１００μｇの融合タンパク質を用いて、４箇所の皮下部位 に対して行われた。　カドへリン−４、−５もしくは一８融合タンパク質で免疫 処置したウサギから生成したポリクローナル血清は、回収され、適当なカドへリ ン配列（実施例５を参照）で形質変換したし細胞に関する特異性に関して試験さ れた。　カドヘリンー１１で免疫処置されたウサギから生成したポリクローナル 血清も回収された。 様々なタイプの免疫プロッティングは、抗カドヘリン−４ポリクローナル血清か 、カドへリン−４ｃＤＮＡの全長で形質変換されたし細胞中およびラット脳にあ る約１３０ＫＤのタンパク質と反応することを示した。　カドヘリシー５特異性 血清は、カドヘリン−５ＤＮＡの全長で形質変換したし細胞中の約１３５ＫＤの タンパク質、およびヒト謄静脈内皮細胞（ＨＵＶ［！ｃｓ）中の約１３５ＫＤの タンパク質と反応した。　血清は、Ｅ−カドヘリンを高レベルで発現したＭＤＣ Ｋ細胞とは反応しなかった。　ウシ大動脈内皮細胞において、抗カドヘリンー５ 血清は、約１２０ＫＤのタンパク質と反応した。 加えて、抗カドヘリンー５血清は、培養物中のラット脳内皮細胞中の同じ分子量 を有するタンパク質と反応した。　カドヘリシー８ポリクローナル抗体は、約９ ０ＫＤの大きいバンドと、ラット脳中にある約１３０ＫＤの小さいバンドを示し た。 Ｂ、ヒト・カドへリン−５に特異的な モノクローナル抗体の生成 カドヘリン−５に対するモノクローナル抗体を、免疫原としてのヒト・カドヘリ ンー５の細胞外領域のサブ領域を含んだ細菌融合タンパク質を用いて調製した。 　調製した融合タンパク質は、マルトース結合タンパク質、および細菌発現ベク ターｐＭＡＬ（ＮＥＢ）に、細胞外サブ領域１−２（ＥＣＩ−２）あるいは細胞 外サブ領域２−４　（ＥＣ２−４）を含んでいた。　二つの融合タンパク質が細 胞内にて発現され、ポリクローナル抗体の生成に関する先の節にて述べたアミロ ース・セファロースにて精製した。　精製した融合タンパク質は、マウスを三箇 所の皮下部位で免疫処置するために個別（マウス当たり、完全フロイント・アジ ュバント中の１００μｇの融合タンパク質）に使用した。　そして、マウスは不 完全フロイント・アジュバントで皮下的に免疫処置された。 各マウスの牌臓が無菌的に取り出され、同様の方法で処置された。　要約すれば 、牌臓を、２ｍＭＬ−グルタミン、１ｍＭ　ピルビン酸ナトリウム、１００単位 ／ｍｌペニシリン、ｌｏＯｍｇ／ｍｌストレプトマイシン（ＲＰＭＩ）　（ギブ コ社、カナダ）を補充した血清を含まないＲＰＭＩ　１６４０に浸した二つの顕 微鏡用スライドガラスの凍結端の間で摩滅することによって、単一細胞懸濁液を 形成した。　細胞懸濁液を、無菌７０メツシュ細胞漉し器に通して濾過し、５分 間、２００ｇにて遠心分離を２回行うことで洗浄し、血清を含まないＲＰＭＩ　 ２０ｍ１にてそのペレットを再懸濁した。　実験対象になったことのない３匹の Ｂａ１ｂ／ｃマウスから採取した脚線細胞も同様の方法で調製された。　融合前 の３日間、１１％胎児ウシ血清（ＦＢＳ）（ハイクロン研究所、ロガン、ユタ州 ）を含むＲＰＭｌにて対数増殖期に維持されたＮ５−１骨髄腫細胞を、５分間、 ２００ｇにて遠心分離し、そしてマウス膵臓細胞の場合について述べた通りに、 ペレッ］・を２回洗浄した。 洗浄した後に、膵臓細胞と骨髄腫細胞は、最終体積１０ｍ１の血清を含まないＲ ＰＭＩに取り入れられ、その最終体積の１０μｌを血清を含まないＲＰＭ　ｌで １：ｌＯＯにまで希釈した。　各希釈液の２０μｍを取り出し、０．８５％生理 食塩水中の０．４％トリプシン・ブルー染色液２０μｍと共に混合し、血球計測 器に置き、そして計測した。　２Ｘ１０８個の膵臓細胞を、４Ｘ１０’個のＮ５ −１細胞と合わせて、遠心分離して、上清を吸引した。　細胞ペレットをチュー ブを軽く叩いて取り除き、３７°ＣのＰＥＧ　１５００（７５ｍＭ　ＨＥＰＥＳ にて５０％、ｐＨ８，０）　（ベーリンガー・マンハイム社）の２ｍｌを１分間 にわたって攪拌しなから添加し、血清を含まないＲＰＭＩの１４ｍ１を７分間に わたって添加した。　さらに１６ｍ１のＲＰＭＩが添加され、細胞を２００ｇに て１０分間遠心分離した。　上清を廃棄した後、１５％ＦＢＳ、　１００ｍＭヒ ボキサンチン・ナトリウム、０．４ｍＭアミノプテリン、　１６ｍＭチミジン（ ＨＡＴ）　（ギブコ社）、２５単位／ｍｌ　ＩＬ−６（ベーリンガー・マンハイ ム社）、および１．５Ｘ　１０’個の脚線細胞／ｍｌ（培養培地）を含む２００ ｍＭ　ＲＰＭＩにて、ペレットを再懸濁した。　懸濁液を、２００ｍ１／ウエル になるように、１０枚の９６つエル平板組織培養プレートに分与した。　第２． ４および６８目に、各ウェルから１８Ｇ針で約１００ｍ１を吸引してプレート中 の細胞を後融合に供し、そして、ｌＯ単位／ｍｌ　ＩＬ−６を含み、脚線細胞を 含まないこと以外は、上述の通りに１００ｍ１／ウエルの培養培地を添加した。 （ＥＣ２−４で免疫処置したマウスからの）融合体３０および（ＥＣ１−２で免 疫処置したマウスからの）融合体４５を、マウスＩｇＧの存在を試験するために 、まず抗体捕獲ＥＬＩＳＡでスクリーニングした。　融合体３０および４５の次 のスクリーニングは、ＥＬＩＳＡｓのための固定した内皮細胞の単一層でコート されたプレートを用いた分析からなる。　ＨＵＶＥｃｓ、ルイス・ラット脳内皮 細胞（ＬｅＢＣＥ）　、およびウソ網膜内皮細胞（ＢＡＥ）を、９６つエル平板 微量組織培養プレートにて、ウェルの底が細胞の単一層で完全に覆われるまで生 長させた。　プレートを、Ｃａ２＋／Ｍｇ２＋を含まないＰＢＳ　（ＣＭＦ−Ｐ ＢＳ）の１００μｌ／ウエルでミロ洗浄してから、完全に吸引した。　そして細 胞は、３％ｐ−ホルムアルデヒド、１％蔗糖を含むＣＭＦ−ＰＢＳの１００μｍ ／ウェルで、室温にて、３０分間かけて固定した。　次に細胞は、ＣＫＳ緩衝液 （０，５％ＴｒｉＬｏｎ　１００゜１００ｍＭ塩化ナトリウム、ｌｏｍＭ　ＰＩ ＰＢＳ、　２ｍＭ塩化マグネシウム）の約２５０μｍ／ウェルで透水性とし、室 温にて、３０分間かけてインキュベートした。　プレートは、２％ＢＳＡを含む ＩＸＣＭＦ−ＰＢＳ　（ブロッキング溶液）の２５０μｌ／ウエルでブロックさ れ、３７°Ｃにて、６０分間かけてインキュベートした。　ブロッキング溶液は 吸引され、融合プレートから５０から１００μｍ／ウェルの上清か添加された。 　プレートは、室温にて、６０分間かけてインキュベートされ、そして、０．５ ％ＢＳＡを含むＣＭＦ−ＰＢＳ（洗浄溶液１）の２５０μｌ／ウエルで一回、お よびＣＭＦ−ＰＢＳ（洗浄溶液２）の２５０μｌ／ウエルでミロ洗浄した。　Ｐ ＢＳＴにて１：３５００に希釈されたセイヨウワサビ・ペルオキシダーゼ接合ヤ ギ抗マウスＩｇＧ（ｆｃ）（ンヤクソン・イムノリサーチ社、ウェストグロブ、 ペンシルバニア州）の１５０μｍを添加し、プレートを、室温にて、６０分間か けてインキュベートした。　プレートを先に行ったように洗浄し、Ｉｍｇ／ｍ１ ｏ−フェニレンジアミン（シグマ社）および０．１ｍｌ／ｍｌ　３０％Ｈ２０２ を含む１００ｍＭクエン酸、ｐ）１４．５からなる１５０μｍの基質を添加した 。　３０分後に、１５％硫酸の５０μｊを添加して発色反応を停止した。　吸光 度４９０をプレート・リーダー（グイナテック社）で計測した。　各融合体につ いて、約２０個の陽性ウェルか同定され、続いてクローニングされた。 ＥＬ　Ｉ　ＳＡにおけるクローニング工程にて、カドヘリンー５　ＥＣ２−４融 合タンパク質に対するモノクローナル抗体の反応性を試験し、マルトース結合タ ンパク質反応性モノクローナル抗体を除外することによって、ハイブリドーマ細 胞をスクリーニングした。 Ｉｍｍｕｌｏｎ　４プレート（グイナテック社、ケンブリッジ、マサチューセッ ツ州）を、４°Ｃにて、ｐＨ９，６の５０ｍＭ炭酸塩緩衝液中の０．１μｇ／ウ ェル（融合タンパク質にために）および、０．２μｇ／ウェル（マルトース結合 タンパク質のみのために）に希釈された５０μｌ／ウエルの融合タンパク質でコ ートした。　プレートをＰＢＳテ三回ミロし、０．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０　（ ＰＢＳＴ）および５０ｕｌハイブリドーマ培養上清か添加された。　３７°Ｃて 、３０分間のインキュベーションの後、上述したように洗浄し、ＰＢＳＴでＩ　 ：　３５００に希釈されたセイヨウワサビ・ペルオキシダーゼ接合ヤギ抗マウス ＩｇＧ（ｆｃ）　（ンヤクソン・イムノリサーチ社、ウェストグロブ、ペンシル バニア州）の５０μｍを添加した。　プレートを、３７℃で、３０分間インキュ ベートし、ＰＢＳＴで４回洗浄した。 １ｍｇ／ｍｌ　ｏ−フェニレンジアミン（シグマ・ケミカル社、セントルイス、 モンタナ州）および０．１μ＋３０％Ｈ２Ｏ２を含む１００ｍＭクエン酸、ｐＨ ４，５からなる１００μｍの基質を添加した。　５分後に、１５％硫酸の５０μ Ｉを添加して発色反応を停止した。４５０ｎｍての吸光度をプレート・リーダー で決定した。 ３０Ｑ８Ａ　（ＡＴＣＣ１Ｂ１１３１６）、３０Ｑ４Ｈ（ＡＴＣＣ１Ｂ１１３１ ７）、４５Ａ５Ｇ（）ｌＢ１１３１８）　、３０Ｓ２Ｆ　（ｌＢ１１３１９）　 、４５Ｃ６Ａ　（）ｌＢ１１３２０）　、３０ＴｌＩＧ（ｌＢ１１３２４）　、 ３０Ｍ８Ｇ　、　３００６Ｂおよび３０ＲＩＡと称するハイブリドーマが、内皮 細胞およびカドヘリンー５　ＥＣ２−４融合タンパク質と反応性があることが決 定された。　ハイブリドーマは限界希釈法で２回クローニングされ、腹水で生育 させた。　このハイブリドーマにより産生されたモノクローナル抗体は、ＥＬＩ ＳＡ分析にてイソタイプ化された。　その分析結果を下記表２に示した。 Ｃ，Ｃ５持異的モノクローナル抗体のサブ領域特異性ハイブリトーマ細胞の、Ｃ ５の細胞外領域の独特のエピトープに反応するモノクローナル抗体の産生の有無 を決定するために、モノクローナル抗体を精製し、ビオチン化し、そして交差競 合［ＥＬＩＳＡにて試験した。　Ｉｍｍｕｌｏｎ　４９６穴プレートを、５０ｍ Ｍ炭酸ナトリウム５０μｍ中の０．２μｇ／ｍｌのεＣ１−２もしくはＥＣ２− ４カドヘリン−５融合タンパク質で、ｐＨ９，６，４℃にて一晩コートした。 ウェルを吸引し、ＰＢＳｌｏ、　０５％Ｔｗｅｅｎ　２０にてミロ洗浄した。 そして、プレートを５０μｌ／ウエルのＰＢＳ、２％のＢＳＡ　（シグマ社）で 、３７℃にて、３０分間ブロックした。　モノクローナル抗体が、ハイブリドー マ上〆青から、タンパク・Ａ−セファ０−ス・カラムに精製され、溶出した抗体 はＯ，１Ｍ炭酸ナトリウム、ｐＨ８，２に対して透析された。　抗体の１　ｍｇ ／ｍｌを、ＮＨ３−ビオチン（ピース化学社、ロックフォード、イリノイ州）の ＤＭＳＯの１　ｍｇ／ｍｌストック溶液の６０μｍと、室温にて、１時間反応さ せ、そして、ＣＭＦ／ＰＢＳに対する、４℃での、−晩の透析によって反応を停 止した。　ＰＢＳｌｏ、　０５％Ｔｗｅｅｎ　２０中のビオチン化した抗体を、 第一抗体（５０μｌ／ウエル）として、融合タンパク質でコートしたプレートに 添加し、３７℃で、３０分間インキュベートシた。　プレートを吸引し、ＰＢＳ ｌｏ、　０５％Ｔｗｅｅｎ　２０で三回洗浄した。 ＰＢＳ／Ｔｗｅｅｎ中のペルオキシダーゼ接合ストレプトアビジンの５０μｌ／ ウエルを添加腰３７８Ｃで、３０分間インキュベートした。 プレートを吸引し、ＰＢＳｌｏ、　０５％Ｔｗｅｅｎ　２０およびＱ７エ＝レン ジアミンを含む１００ｍＭリン酸緩衝液で三回洗浄し、１００μｍ／ウェルの過 酸化水素水を加えた。　プレートを、室温にて、５〜１５分間展開した。　反応 を５０μｌ／ウエルの１５％硫酸で停止し、プレート・リーダーにてプレートの 計測を行った。　その分析結果を下記表２に示した。 サブ領域特異性を確認するために、カドヘリシー５融合タンパク質ＥＣ１−２お よびＥＣ２−４を５ＤＳ−ＰＡＧＥ（１０％）に適用し、カドヘリシー５特異的 モノクローナル抗体で免疫プロットした。 下記表２に、領域特異性およびカドヘリシー５特異的モノクローナル抗体のイソ タイプを示した。 競合分析を、ビオチン化したカドヘリシー５特異性モノクローナル抗体の添加の ３０分前に、未標識の第一カドヘリシー５特異性モノクローナル抗体（もしくは 、マウスＩｇＧ）を添加した以外は、上述したように、カドへリン−５ＥＣ２− ４融合タンパク質への結合性に関して行った。　ハイブリドーマ３０Ｍ８Ｇ、３ ００６Ｂおよび３０ＲＩＡにより産生されたモノクローナル抗体は、ハイブリド ーマ３０Ｑ４Ｈにより産生された抗体の結合部位の近傍もしくは同一部位に競合 した。 実施例５ ヒトカドへリン−４および−５、ならびにラットカドヘリンー８が、通常カドヘ リンを発現しないマウス繊維芽り細胞（ＡＴＣＣＣＣＬｌ、３）にて発現した。 Ａ３発現ベクターの構築 実施例２に示すヒトカドへリン−４および−５をコードするｃＤＮＡ配列と、実 施例１に示されているラットカドヘリンー８をコードするｃＤＮＡ配列か、発現 ベクターｐＲＣ／Ｒ３Ｖ（インビトロジエン社）のマルチクローニング部位にサ ブクローニングされた。 カドヘリノー４ＤＮＡ配列は、カドヘリンー４の全長コード配列を含む（実施例 ２に記載した）λＺａｐ　Ｉ　ｌクローンかたｉｎ　ｖｉｖｏでの切り出しによ り単離された。　ヘルパーウィルスを用いて、ブルースクリプト・プラスミドの 形態でλＺａｐＨ＋から、配列か抽出された。　プラスミドはｔｌｉｎｄｌｌｌ で切断され、Ｔ４ポリメラーゼによってプラントエンドした。　得られたＤＮＡ 断片は、ブ消化されたＩＩＲｃ／Ｒ３Ｖ発現ベクターにサブクローンした。 （実施例２に示した）カドへリン−５の全長をコートする配列ヘリシー５配列を 含む断片をアガロース・ケル電気泳動法で精製した。精製した断片はその後、ブ ルースクリプト・プラズミドラット・カドへリン−８をコードする全長ｃＤＮＡ を、実施例１にカドヘリン−８をコードする断片を、アガロース・ゲル電気法ン グされた。 Ｂ、Ｌ細胞の形質変換 マウス繊維芽り細胞を、ヒト・カドヘリン−４および−５とラット・カドヘリシ ー８発現構造体を用いて、Ｃａ２＋リン酸沈降方法により形質変換し、そして安 定形質変換を０４１８選択法により得た。 カドヘリン−４および一８形質変換細胞は、親り細胞（繊維芽細胞）と同様の形 態を示したか、カドヘリシー５形質変換体は平坦形態を示した。　神経２ａ細胞 （ＡＴＣＣＣＣＬ１３１）もまた、カドヘリンー４とカドヘリシー８発現構造体 を用いた、Ｃａ２＋リン酸沈降法によって形質変換された。　力ｌ・ヘリシー４ 形質変換体は、上皮構造を示し、カドへリン−・１は上皮構造形成において活性 を有し、神経組織発達に関与すると思われる。 Ｃ，カドヘリンｍＲＮＡのノーザンおよびウェスターン・プロット分析と形質変 換細胞でのタンパク質発現カドヘリン−４、−５および一８形質変換体は、プロ ーブとして適当な全長ヒトｃＤＮＡを用いたノーザン・プロット分析にて、予想 された３、５　ｋｂ、　３．２ｋｂおよび３ｋｂそれぞれの大きさのｍＲＮＡを 示した。（実施例６Ａのノーザン・プロット分析に関する記載を参照のこと。） ウェスターン・プロットに関しては、カドヘリン−４、−５および一８形質転換 体はＰＢＳで洗浄され、５Ｏ３−ＰＡＧＥ試料用緩衝液を細胞に直接添加された 。　５ＤＳ−ＰＡＧＥ　（レムリ社）を実施し、ＰＶＤＦ膜上に電気泳動的にゲ ルをプロットした。　膜は５％スキムミルクを含むＴＢＳ中で、室温で、約２時 間インキュベートし、そして、０．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０を含むＴＢＳ中で、 適当なポリクローナル抗体とともに、室温で、一時間インキュベートした。　０ ．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０を含むＴＢＳで４回洗浄（それぞれ５分間）した後、 膜を０．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０を含むＴＢＳ中で、抗つサギＩｇＧ抗体（プロ メガ社、マディソン、ウィスコンシン州）と接合したアルカリ性ホスファターゼ で、室温で、一時間インキュベートした。 膜はその後、０．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０を含むＴＢＳで、再度４回洗浄され、 プロメガ・ウェスタン・ブルーを用いて展開した。　カドヘリンー４．−５およ び−８モノクローナル抗体は、それぞれ約１３０ＫＤのバントに反応した。 Ｄ、トリプシン消化からのカルシウム保護カドヘリンは、Ｃａ２＋によりトリプ シン消化から保護されているのか明らかであるため、形質変換したＬ細胞表面に 発現したヒト・カドへリン−４、−５およびラット・カドヘリン−８のトリプシ ン処理（０，０１％ダイズトリプシン、３０分間、３７°Ｃ）に関するＣａ２＋ の効果を検定した。　２ｍＭＣａ２＋が、トリプシン消化からカドヘリンー４を 保護したが、カドヘリン−５およびカドヘリン−８に関しては、１〜５ｍＭのＣ ａ２＋存在下でも、簡単に消化された。 Ｅ、細胞間接着性分析 分析した。　要約すれば、形質変換体を集合を形成するまで成長させ、そして、 ２ｍＭＣａ２＋の存在下、緩やかなトリプシン処理（０，０１％、１５分間）で 単細胞にまで分散した。　洗浄後、トリプシン処理した細胞を、２　ｍＭ塩化カ ルシウム、１％のＢＳＡおよび２０μｇ／ｍｌのデオキシヌクレアーゼを含むｔ ＋ｅｐｅｓ緩衝化生理食塩水（１１Ｂｓ）中におき、３０〜６０分間、５０ｒｐ ｍの回転攪拌器にかけてインキュベートし、細胞凝集を観察した。　カドヘリシ ー４形質変換細胞は、３０分以内に凝集し、比較的大きな凝集体を形成したのに 対し、カドヘリシー５形質変換細胞は、徐々に再凝集し、長時間培養（４〜５時 間あるいはそれ以上）した後に比較的小さな凝集体を形成した。　同様に、カド ヘリシー８形質変換体は、顕著な細胞接着性を示さなかった。　親り細胞は、同 一条件下では、細胞接着を示さなかった。　形質変換し細胞が分析中にトリプシ ンにより最初に分散しはしめたため、トリプシン処理に対するカドへリン−５お よびカドヘリンー８の感受性は、再凝集分析にみられる低減した細胞接着による ものと思われる。 実施例６ 本発明のカドヘリンをコードするｍＲＮＡ５の発現を、ノーザンプロット分析に よりラット脳、腎臓、肝臓、肺、皮膚および様々なヒト細胞で試験した。　カド ヘリンタンパク質の発現もまた、内皮細胞および白血球において、免疫蛍光法お よび免疫プロット法により試験した。 Ａ、ラット組織およびヒト細胞のノーザンプロット分析うット脳、腎臓、肝臓、 肺、皮膚からのポリ　（Ａ）”　ＲＮＡが、ラット脳に関する実施例１にあるよ うにして調製した。　ＲＮＡ調製物を、変性条件下にて、０６８％アガロース・ ゲルの電気泳動に適用し、そしてニトロセルロースフィルターに移した。 た。　フィルターは、３２ｐ標識した（実施例１に記載の）カドヘリン−４から −１１に対応する断片を含むラット・カドヘエリンＰＣＲ断片でハイブリダイズ した。　最終ハイブリダイゼーション洗浄を、０．１％の硫酸ドデシルナトリウ ムを含む０．２×標準りエン酸生理食塩水にて、６５℃で１０分間行った。 カドヘリン−４およびカドヘリンー８から一１０ｍＲＮＡ５はラッ］・脳でのみ 検出された。　カドヘリシー８ＰＣＲ断片は、ラット脳の約３、５ｋｂの主要バ ンドおよび約４．５ｋｂの小さなバンドにハイブリダイズした。　検出されたｍ ＲＮＡ５は選択的な接合生成物であり、また、実施例１に記載の切り詰められた 全長ノＪドヘリンー８クローンに対応するものと思われる。　カドヘリン−６お よび一７プローブは、長時間の露出の後であっても、ラット脳ｍＲＮＡに関する 弱いシグナルを与えた。　カドへリン−５、−６、−１１ｍＲＮＡ５が、カドヘ リン−５ｍＲＮＡか肺およに腎臓に、カドヘリン−６ｍＲＮＡが腎臓に、カドへ リン−１１ｍＲＮＡか肝臓に認められたのを含めて、ラット脳や他のラット組織 中に検出された。 培養されたヒト５に−Ｎ−３Ｒ神経芽細胞（ＡＴＣＣＨＴＢＩＩ）　、Ｕ２５１ ＭＧ神経膠細胞、およびＹ７９網膜芽種（ＡＴＣＣＩＩＴＢ１８）中でのカドヘ リン−８および−１１の発現もまたノーザンプロットによって分析した。　（実 施例２に記載した）カドへリン−８および−１１をコードするヒトｃＤＮＡを、 ３２ｐ標識し、　ＩｎＶｉｔｒＯｇｅｎ　ＦａｓｔＴｒａｃｋキットを用いて細 胞から調製したポリ　（Ａ）”　ＲＮＡのプローブとして用いた。 ノーザンプロット方法てカドへリン−８ＲＮＡが神経芽細胞および網膜芽細胞系 中に検出されたのに対し、カドヘリン−１１ＲＮＡは神経芽細胞でしか検出され なかった。　これら結果は、本発明のカドヘリンの少なくとも幾つかは、神経単 位、神経膠細胞および／あるいはそれらの前駆細胞に発現することを意味するも のである。 力Ｉ・ヘリン−５ＲＮＡは間ＶＥＣｓ　（クローンチックス社）のノーザンブロ ソト分析では検出されたが、Ａ４３１ヒト類表皮癌種細胞（ＡＴＣＣＣＲＬ１５ ５５）あるいは１ＭＲ９０ヒト繊維芽細胞（ＡＴＣＣＣＣＬ１８６）では検出さ れなかった。 Ｂ、内皮細胞の免疫蛍光分析と白血球の免疫プロットウシ大動脈、ウシ脳微小血 管系、ヒト腰帯血管から単離された培養された内皮細胞を、抗−Ｃ５ポリクロー ナル抗体を用いた免疫蛍光顕微鏡検査の対象とした。　末梢アクチン微細繊維に 密接に関連する細胞接合におけるカドヘリシー５タンパク質が標識付けされた。 対照的に、新たに単離された白血球（ヒｈＰＭＮ、リンパ球、単球）あるいは単 球様細胞系Ｕ９３７を、カドへリン−５に対するポリクローナル抗体およびモノ クローナル抗体（３００６Ｅ）を用いた免疫プロッティングによるカドヘリンー ５の発現に関して分析したか、カドヘリン−５は検出されなかった。　さらに、 細胞質末尾に特異的なパン−カドへリン抗体［Ｇｅｉｇｅｒ　ｅｔ工１ユ、　Ｊ 、　Ｃｅ１１Ｓｃｉｅｎｃｅ、　９７：　６０７−６１４（１９９０）］を用い ても、これら細胞集合中に他のカドへリンは検出されなかった。 実施例７ 細胞間接合を横断する白血球の動きに関与していることを明らかにするために利 用した。 Ａ、横断移動分析 白血球の移動（ヒト多形核好中球もしくはラッｌ−Ｔ細胞）を、特定の時間継続 した（　ＰＭＮｓに関して１５分、Ｔ細胞に関して２時間）。　特有の細胞マー カーに対する抗体を用いた白血球の免疫蛍光標識付けを、白血球と内皮を区別す るために用いた。 実施例４に記載したポリクローナル抗体を、カドヘリン−５の分布変化を測定す るために用いた。　対照として、内皮における細胞間接合分子であるＰＥ−ＣＡ ＭＩ　（ＣＤ３１）に対する抗体（ノバキャストラ・ラボラトリ−社、英国）を 用いた。 ＨＵＶＥｃｓを横切る多形核好中球（ＰＭＮｓ）の移動におけるカドへの電気抵 抗および移動に用いられた接着分子に関して特徴付けられた。　ＨＵＶＥｃｓは 成長要素か欠如した状態で単離され、二質培養系でヒト羊膜連結組織を培養した 。　ＩＬＩβ処理したＨＵＶＥｃｓに関するＰＭＮ移動は、Ｅ−選択およびβ２ インテグリン（ＣＤＩＩ／ＣＤ最初の分析で、ＰＭＮｓの移動はＩＬＩβ（１， ５０／ｍ１）（コラボレーティブ研究所、ベフォード、マサチューセッツ州）で ４時間にわたって前処理されたＨＵＶＥｃｓ上で、１１分間にわたって行われた 。 好中球追加前に、カドヘリン−５に対する抗体が、ＨＵＶＥｃｓの細胞接合部へ 、継続的に、多量に標識付けした。　ＩＬＬβによる内皮細胞単層の前処理は、 対照の非処理培養との比較から、ＨＵＶＥｃ単層中のカドヘリン−５の分布には 何らの影響も与えなかった。 次の分析で、ＨＵＶＥｃｓを横切るＰＭＮ　ｓの化学走性が、上室に添加された 好中球に対し、下室に置かれた１０−’ＭのロイコトリンＢ４（ＬＴＢ４）（シ グマ社）によって刺激された。　内皮細胞単層を横切るＬＴＢ、に対するＰＭＮ ｓの化学走性は、ＣＤ１１ａ、　ＣＤ１１ｂ　、およびＩｃＡＭ−１に対する抗 体によってブロックされることがすでに示されている。　［Ｆｉｒｉｅ　ｅｔ　 ａｔ、、旧ｏｏｄ、　７８：　２０８９−２０９７（１９９１）を参照のこと］ 。　いずれの分析においても、ＰＭＮｓは、抗−ＣＤ４５抗体（ベクトン・ディ キンソン社、サン　ホセ、カリフォルニア州）と共に同定された。 いずれの分析における１１分の時間において、接着した大多数のＰＭＳＮｓもま た移動した。　好中球の追加は、最初の時間ポイント（３分間）にて、カドヘリ ン−５の急速な再分布と領域損失を招いた。　ＣＤ３１もまた同様に、単層崩壊 部位を損失したが、総合的には、移動過程では安定していたように見えた。　カ ドヘリン−５の損失は、移動中に好中球からプロテアーゼか遊離した結果である と思われる。 第３の分析では、ＣＤ４抗原活性化ラツトＴ細胞を、ＰＭＮｓ　（２時間の間） の代替品として用いた。　ラット脳微小血管内皮細胞か、トランスウェル・５ミ クロン・ポリカーボネート膜（コスタ−社、ケンブリッジ、マサチューセッツ州 ）上で生育させた。　Ｔ細胞を、抗−ＣＤ４抗体を用いて同定した（七ロチツク 社、インディアナポリス、インディアナ州）。　この分析においては、たとえ１ ０％のＴ細胞か２時間後に内皮細胞を横切っても、免疫標識するカドヘリンー５ の１員失は、転移内皮移動の間には生しなかった。　これら結果は、細胞間接合 部での転移内皮移動する間のＰＭＮとＴ細胞の異なる効果を実証したものである 。 共焦顕微鏡による分析は、ＣＤ４抗原活性Ｔ細胞およびＰＭＮｓが、移動中に内 皮細胞におけるカドヘリンー５との相互作用が可能なリガンドを有することを示 唆している。　共焦分析による顕微鏡写真は、白血球転移内皮移動中に、細胞間 接合を架橋する白血球か発見されうることを示している。　たとえ内皮細胞が接 触していなくても、白血球は細胞接合部を分離し、近接する細胞にカドへリン− ５は残存する。 Ｂ、カドへリン−５へのＰＭＮｓおよびＴ　胞の接着カドヘリン−５へのＰＭＮ ｓおよびＴ細胞の結合を定量するために、細胞−基本室接着分析か作製された。 　この分析法は、カドヘリンー５（ＥＣＩ−２、またはＥＣ２−４、実施例４を 参照のこと）の様々な細胞外サブ領域を含むプレートに結合した融合タンパク質 を利用し、シトフロア−２３００（ミリボッ社、ベトフォード、マサチューセッ ツ州）を用いて、カドヘリシー５タンパク質への染色標識した白血球の結合を測 定した。 精製した融合タンパク質は、スチレン・プレートに吸収され、染色標識した白血 球の融解タンパク質への結合を、マルトース結合タンパク質と非特異的結合をブ ロックするために用いた熱変性ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）への結合と比較し た。　融合タンパク質を、Ｃａ２＋およびＭｇ２＋を含むＰＢＳ内に溶解し、被 覆緩衝液中に希釈され、４℃で、−晩インキュベートした。　ブイレートを、熱 変性ＢＳＡでブロックし、カルシエン（モレキュラープローブ社、エージエン、 オレゴン州）標識した細胞と共に、３７℃で、１時間インキュベートした。　分 析結果を図１に示し、この中で報告された相対蛍光量は、三つの試料の平均値で ある。 ＰＭＮｓは、カドヘリン−５のＥＣ２−４を含む融合タンパク質に結合している か、ＥＣ１−２を含む融合タンパク質と優先的に結合する。 これらの結果は、双方の融合タンパク質におけるカドヘリン・サブ領域２配列の 存在と符合するものである。　ＣＤ４抗原活性化Ｔ細胞は、ＥＣ２−４融合タン パク質と結合した。ＰＭＮｓがカドヘリンー５の末端部あるいは露出したサブ領 域とより作用することを示す、これらすべての結果は、これら細胞タイプが内皮 細胞を横切る割合、ＰＭＮｓが数分間で移動し、およびＴ細胞が３０〜６０分要 することの、いずれにも矛盾しない。　Ｕ９３７細胞の結合は、カドヘリンー５ 　ＥＣ２−４サブ領域に対して作製したポリクローナル抗体による用量依存方法 において、ブロックできた。 前記段落に述べた結果と、白血球かカドヘリンを発現しないとする実施例６Ｂに 示した結果の組み合わせは、白血球にてカドヘリンー５と結合しているカウンタ ー・リガンドが、関連性の薄いカドヘリンか、あるいはカドヘリンでないことを 示唆するものである。　カドへリン結合は、同型結合であると考えられてきた。 実施例８ 大脳皮質の内皮の脳血液関門におけるカドヘリンー５の発現を、ウェスターン・ ブソロツトおよび免疫細胞化学によって分゛析しｔこ。 ＳＤＳ溶解物を、ＳＤＳ試料緩衝液中でウシもしくはマカークザルの毛細血管を ２分間沸騰させ、ついで２５Ｇシリンジを用いて抽出物を引き出すことによって 調製した。　抽出物はマイクロヒユーズで、４°Ｃにて、１５分間遠心分離した 。　上清中のタンパク質濃度は、ウシ血清アルブミンを標準として用いたＢＣＡ 法（ピース社）によって決定した。　上清（７５μｇ）試料を５ＤＳ−ＰＡＧＥ 　（レムリ社）によって分離し、ニトロセルロースに電気泳動的に移した。　ニ トロセルロースを、０．０５％Ｔｗｅｅｎ　２０を含むＴｒｉｓ緩衝化生理食塩 水、ｐＨ８，０、中の５％ミルクおよび１０％ＦＢＳによってブロックされた。 　カドヘリシー５特異性モノクローナル抗体（３０Ｑ４Ｈおよび４５Ｃ６Ａ）が 添加された。　未結合抗体を除去するために洗浄した後、濾過材をアルカリ性ホ スファターゼ接合抗マウスＩｇＧ（プロメガ社、マジソン、ウィスコンシン州） でインキュベートした。　反応バンドを、ＮＢＴ／ＢＣＩＰ　（シグマ社、セン トルイス、モンタナ州）の添加により視覚化した。　カドヘリンー５の発現を、 新たに単離したウシおよびマカークザルの毛細血管にて検出した。 ウェスターン・プロットの結果は、カドヘリシー５抗体３０Ｑ４Ｈおよび４５Ｃ ６Ａを用いた免疫細胞化学によって確認した。　マヵークザルの大脳皮質を、Ｐ ＢＳ中の１５％蔗糖にて、４℃で、３０分間インキユベーし、冷凍型枠中のＯＣ Ｔ化合物（ティッシュ・チック社、エルハート、インディアナ州）に埋設し、迅 速に冷凍した。　６個の微細分画を切り出し、ガラス・スライド上に置いた。　 スライドをＰＢＳで洗浄し、３％ｐ−フォルムアルデヒド中に５分間固定した。 　組織分画に透水性を付与するためにスライドを、−２０°Ｃのアセトンに１０ 分間浸し、風乾した。　分画をＰＢＳ中の２％ヤギ血清および１％ＢＳＡで、３ ０分間ブロックし、第一抗血清にて、室温で、１時間インキュベートした。分画 を０．１％ＢＳＡを含むＰＢＳで３回濯ぎ、ＰＢＳの１％ＢＳＡ中のビオチン化 抗ウサギまたは抗マウスＩｇＧ（ベクター・ラボラトリ−社、バーリンゲイム、 カリフォルニア州）で、３０分間インキュベートした。　３回濯いだ後、セイヨ ウワサビ・ペルオキシダーゼ（ベクター・ラボラトリ−社）で接合したストレプ トアビジンを３０分間添加し、３回洗浄した。　免疫標識は、塩化ニッケルの存 在下、ノアミノ安息香酸との反応により検出された。 モノクローナル抗体４５Ｃ６Ａのみに大きな標識か付けられ、モノクローナル抗 体３０Ｑ４　Ｈには大きい標識と微細な標識双方が付いた。　大脳毛細血管の細 胞接合部には、局在した部位に抗カドヘリンー５抗体が付けられた。 これら結果および実施例７で示した結果は、カドヘリン−５か脳血液関門の維持 に関与し、カドヘリシー５ペプチドもしくはカドヘリシー５特異的モノクローナ ル抗体が脳血液関門を開くことかできることを示唆するものである。 実施例９ 特許協力条約（ＰＣＴ）国際公開Ｎｏ、　Ｗｏ　９１１０４７４５は、微小血管 と内皮細胞の強固な接合を壊すことを意図した細胞接着分子の断片および細胞接 着分子に対する抗体を述べている。 細胞結合領域［ＨＡＶ領域、Ｂｌａｓｃｈｕｋ　ｅｔ　ａｔ、、　Ｄｅｖｅｌ、 　Ｂｉｏｌ、。 至２２７−２２９　（１９９０）　〕に対応するこれらカドヘリンー５ペプチド 、およびＥ−カドヘリン［Ｒｉｎｇｗａｌｄ　ｅｔ　ａｔ、、　ＥＭＢＯＪｌ、 　６：　３６４７−３６５３　（１９８７）〕のカルシウム結合領域Ａｌおよび カルシウム結合領域Ｂｌを、脳内皮の透水性に影響を与える能力について試験し た。　使用したペプチドは、それぞれ下記の配列を有していた。 ペプチド１　（配列番号：５０の１１４〜１２８位のアミノ酸）ＬＴＡＶ　ＩＶ ＤＫＤＴＧＥＮＬＥ、 ペプチド２（配列番号・５０の１３２〜１４５位のアミノ酸）ＳＦＴＩＫＶＨＤ ＶＮＤＮＷＰ　、およびペプチド３（配列番号　５０の１６８〜１７８位のアミ ノ酸）ＳＶＴＡＶＤＡＤＤＰＴ。 透水性を、二基培養システム（コスタ−社）を用いて測定した。　ラット脳微小 血管内皮を、培養システムの３ミクロン孔径の１２ｍｍ　Ｔｒａｎｓｗｅｌｌフ ィルター（コスタ−社）で生長させた。 載置してから２週間後に、単一層が合流した時に、３Ｈ−イヌリン（２０１ｍＣ ｉ／ｇ）　にューイングランド・ニュクリアー社、ボストン、マサチューセッツ 州）を王室に添加した。１００μｇ／ｍｌのカドヘリシー５ペプチドを、上室お よび王室双方に添加した。　王室で認められた放射能を、３７°Ｃにて、１５分 間隔で２時間にわたって実施し、ペプチドが無添加もしくは内皮細胞が存在しな い培養のための下室において認められた放射能と比較した。 ペプチド１および３双方では、対照培養と比較して内皮透水性か増加した。　ペ プチド３では対照と比較して２．５倍の、また、ペプチドｌでは１．５倍の透水 性の増加か得られた。　ペプチド２では、透水性への影響は無かった。 実施例１０ カドヘリンの機能特性は、特異的細胞間相互作用のみならず、細胞骨格との細胞 間相互作用にも関与する。　カドヘリシー５特異的ウサギポリクローナル抗体お よびモノクローナル抗体３０Ｑ８Ａ（実施例４参照）を利用した免疫沈降実験を 、どのタンパク質が細胞間レベルで相互作用するかを決定するために実施した。 内皮細胞を、［３５ｓ］−メチオニンの５０μＣｉ／ｍｌで、−晩、代謝的にラ ベルし、そして１０ｍＭ　ＨＥＰＥＳＳｐＨ７，４，０，１５Ｍ塩化ナトリウム 、２ｍＭ　ＥＤＴＡ、　２ｍＭ　ＥＧＴＡ、　１ｍＭフェナンスロリンおよびプ ロテアーゼ阻害剤中の０．５％ＴｒｉＬｏｎ　Ｘ−１ｏｏで抽出した。　阻害剤 は、１ｍＭ　ＰＭＳＦＳ１０μｇ／ｍｌアプロチニン、ロイペプチン、ペグスタ インＡ１アンチパイン、ダイズトリプシンインヒビター、１１００ｕ／ｍｌキモ スタチンおよびＴＰＣＫ、　４０μｇ／ｍｌのＴＰＣＫおよびベスタチン、５０ μｇ／ｍｌのヘンズアミジン、１　ｍＭ　Ｏ−バニリン酸塩および２０ｍＭフッ 化ナトリウムを含んでいた。　氷上で２０分後、細胞は掻き取られ、マイクロヒ ユーズで、４℃にて、３０分間遠心分離した。　上清の安全性を事前に確認して から、ポリクローナル抗カドヘリン−５もしくは標準ウサギ血清のいずれかを添 加し、４℃で、−晩、イキュヘートした。　プロティンＡセファロース（ファー マシア社、ビス力タウエイ、ニューシャーシー州）を、４℃で、２時間添加し、 そして遠心分離した。　１０ｍＭ　ｔ（ＥＰＥＳ、　ｐＨ７，４、Ｏ，１５Ｍ塩 化ナトリウム、２ｍＭ　ＥＤＴＡ、および１％Ｔｒｉｔｏｎ　Ｘ−１００，０， ５％ＤＯＣおよび０．２％ＳＤＳを含む２ｍＭＥＧＴＡで最初の軽度の洗浄を行 った。　二回目の強度の洗浄を２％ＳＤＳを含む同し緩衝液で行った。　最後の 洗浄をＴｒｉｓ緩衝化生理食塩水で行い、試料を煮沸し、ＳＤＳ／ＰＡＧＥ　（ ７％）にて分析した。　１０４ＫＤ、９５ＫＤ、および８２ＫＤの分子量の三つ のバンドが、カドヘリン−５と関連あるものとして同定された。 カテニンと名付けられた三つの細胞間タンパク質は、Ｅ−カドヘリンの細胞質領 域への結合能力によって先に同定されていた。 これらタンパク質は、α、βおよびγカテリンと称され、それぞれ１０２ＫＤ、 　８８ＫＤ、および８０ＫＤの分子量を有している［：Ｏｚａｗａｅｔ　ａｔ、 、ＥＭＢＯＪ、８：　１７１１−１７１７　（１９８９）　）。　Ｅ−カドヘリ ンへのカテニンの関連性は、Ｅ−カドへリンの細胞質領域の削除か細胞接着機能 およびカテニン結合の損失をもたす結果であることから、Ｅ−カドへリン機能要 求にあるように思われる。α−カテリンの分子クローニングは、それかピンキュ リン様タンパク質であルコとを示しティる〔Ｎａｇａｆｕｋｉ旦」ム、（月、　 ６５：　８４９−８５７　（＋９９１）：　）（ｅｒｒｅｎｋｅｎｅｃｈｌ　ｅ ｔ　ａｔ、、　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ。 ）酸配列は、ヒト・タンパク質プラコグロブリン（Ｆｒａｎｋｅ　ｅｔａｔ、、 　Ｐｒｏｃ、　Ｎａｔｌ、　Ａｃａｄ、　Ｓｃｉ、　ＵＳＡ、　８６：　４０２ ７−４０３１　（１９８９）　）との６３％の類似性を示した。　プラコグロブ リンは、接着斑の細胞質領域および上皮細胞の着生接合部の双方に局在している 。 接着斑成分デスモグレインＴは、プラコグロブリンと相互作用し、カドヘリン上 材に属している（　Ｋｏｃｈ　ｅｔ　ａｔ、、　Ｂｕｒ、　Ｊ。 Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ、、　５３：　１−１２　（１９９０））。　プラコグロ ブリンは、８２ＫＤの分子量を有し、γカテリンと考えられる（　Ｐｅ１ｆｅｒ 　ｅｔ　ａｌ、。 Ｊ、　Ｃｅ１１．　Ｂｉｏｌ、、　１１８：　６８１−６９１　（１９９２）　 ）。　内皮細胞が、接着斑を有していなくとも、プラコグロブリン関連の細胞間 接合部を含むと考えられる［　Ｆｒａｎｋｅ　ｅｔ　ａｌ、、　Ｂｉｏｌ、　ｏ ｆ　ｔｈｅ　Ｃｅ１１゜５９：　２０５−２１８　（１９８７））。　カドヘリ ンに関連した他の細胞骨格要素は、アンキリンとフォトリン（Ｎｅ１ｓｏｎ　ａ ｔ　ａｌ、、　Ｊ、　Ｃｅ１１Ｂｉｏ１．、１１０：　３４９−３５７　（１９ ９０））。 プラコグロブリンか、カドヘリン−５に対して複合化したタンパク質の一つであ るか否かを決定するために、ウシ大動脈内皮細胞の無標識溶解物を作製し、抗カ ドヘリンー５抗体を用いた免疫沈降反応を上述したようにして行った。　無標識 免疫沈降物ヲＳＯ３／ＰＡＧＥで分離し、ニトロセルロースへ電気泳動的に移し た。 膜を、０，０５％Ｔｗｅｅｎ　２０　（ＴＢＳＴ）を含むＴｒｉｓ緩衝化生理食 塩水、ｐＨ８，０、中の５％ミルクでブロックし、ブロッキング溶液（１：２０ ）にて、プラコグロブリンに対するマウスモノクローナル抗体ＰＧ５．１　（Ｉ Ｂ＋リサーチ・プロダクツ、ケンブリッジ、カリフォルニア州）と共に、室温で 、１時間インキュベートした。　膜をＴＢＳＴで洗浄し、そして、アルカリ性ホ スファターゼに接合したヤギ抗マウスＩｇＧと共にインキュベートした。　軽度 および強度のいずれの洗浄条件下でも、ＮＢＴ／ＢＣＩＰを用いて８２ＫＤタン パク質が同定された。　これら結果は、プラコグロブリンが、内皮のカドヘリン −５の細胞質領域と密接に関連があることを実証するものである。　再生した内 皮の免疫蛍光研究は、カドヘリンー５とブラコグロブリンが、細胞接合部に局在 化し、同等に調節されていることを示した。 プラコグロブリンへのカドヘリン−５の相互作用は、カドヘリシー５活性の調節 を目的としたものであると思われる。 本願発明について、好ましい態様に関して説明してきたが、当業者であれば容易 に変更や改良か加えられることを理解されたい。　従って、本明細書に添付した 請求の範囲に記載した制限のみが、本願発明に付加されるべきである。 配　列　表 （１）一般情報 （１）出願人：　スズキ、シンタロウ （ｉｉ）発明の名称、カドヘリン物質および方法（ｉ　ｉ　ｉ）配列の数＝６２ （ｉｖ）連絡先住所： （Ａ）名宛人：マーシャル、オドウール、ジエースティン、マレ−アンドボーラ ン （Ｂ）番地：　６３００シアーズ　タワー、２３３　ニス、ワラカー　ドライブ （Ｃ）都市名、シカゴ （Ｄ）州名：イリノイ （Ｅ）国名；米国 （Ｆ）郵便番号＋　６０６０６ （ｖ）コンピューター読取形式： （Ａ）媒体　フロッピー　ディスク （Ｂ）コンピューター：ＩＢＭＰＣ互換機（Ｃ）操作システム：　ＰＣ−ＤＯ３ ／ＭＳ−ＤＯ３（Ｄ）ソフトウェア、パテント　イン　リリース＃１．０、バー ジョン＃１．２５（ｖｉ）現出願データ （Ａ）出願番号； （Ｂ）出願臼： （Ｃ）分類： （Ｖ口）先行出願データ。 （Ａ）出願番号二　ＵＳ　０７／８７２．６４３（Ｂ）出願臼　１７−４月−１ ９９２ （ｖｉｉｉ）弁護士／弁理士情報】 （Ａ）島名二ノーランド、グレタ　イー（Ｂ）う紐番号：　３５．３０２ （Ａ）配列を表す記号：　Ｍｏｄｉｆｉｅｄ−ｓｉｔｅ（Ｂ）存在位置　３ （Ｄ）他の情報　この部位でのアミノ酸は、ロイシン、イソロイシン、もしくは バリンになり得る。 （ｉｘ）配列の特徴 （Ａ）配列を表す記号　Ｍｏｄｉｆ　１ｅｄ−ｓｉｔｅ（Ｂ）存在位置、５ （Ｄ）他の情報、　この部位でのアミノ酸は、フェニルアラニン、もしくはチロ シンになり得る。 （ｘｉ）配列：配列番号、５ Ｌｙｓ　Ｘａａ　Ｘａａ　Ａｓｐ　Ｘａａ　Ｇｌｕ（２）配列番号　６の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　２３塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、一本鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎮状 （ｉｉ）配列の種類　ＤＮＡ （ｘｉ）配列、配列番号、６ ＧＡＡＴＴＣＡＡＲ５５ＮＮＴＮＧＡＹＴＷ　ＹＧＡ　２３（２）配列番号　７ の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　６アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （ＩＸ）配列の特徴 （Ａ）配列を表す記号：　Ｍｏｄｉｆｉｅｄ−ｓｉｔｅ（Ｂ）存在位置：１ （Ｄ）他の情報；　この部位でのアミノ酸は、アスパラギン、もしくはアスパラ ギン酸になり得る。 （１ｘ）配列の特徴： （Ａ）配列を表す記号：　Ｍｏｄｉｆｉｅｄ−ｓｉｔｅ（Ｂ）存在位置　３ （Ｄ）他の情報二　二の部位でのアミノ酸は、アラニン、もしくはプロリンにな り得る。 （ｘｌ）配列、配列番号ニア Ｘａａ　Ｇｌｕ　Ｘａａ　Ｐｒｏ　Ｘａａ　Ｐｈｅ（２）配列番号・８の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ・２３塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、一本鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類、ＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号　８ ＧＡＡＴＴＣＲＡＡＮ　ＮＮＮＧＧＮＧＳＹＴ　ＣＲＴ　２３（２）配列番号＝ ９の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　１１７塩基対 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１ヱ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列　配列番号、９ ＴＣＣＣＴＧＣＴＧＧ　ＴＣＴＴＣＧＡＣＴＡ　ＣＧＡＡＧＧＣＡＧＣＧＧＴＴ ＣＴＡＣＴＧ　ＣＡＧＧＣＴＣＴＧＴ　ＣＡＧＣＴＣＣＣＴf　６０ ＡＡＣＴＣＣＴＣＣＡ　ＧＣＴＣＣＧＧＧＧＡ　ＴＣＡＡＧＡＴＴＡＣＧＡＣＴ ＡＣＴＴＧＡ　ＡＴＧＡＣＴＧＧＧＧ　ＧＣＣＣＣＧＧ　１P７ （２）配列番号　ｌＯの情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ　３９アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列、配列番号、１Ｏ ５ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　５ｅｒＶａｔ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　ＴｙｒＬｅｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌ ｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号：１１の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　１２０塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数、一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号　１１ ＡＧＣＡＣＣＡＡＴＴ　ＣＣＴＣＣＧＡＣＴＣＴＧＡＣＡＴＣＧＡＣＴＡＴＧＡ ＣＴＴＣＣＴＣＡＡＴＧＡＣＴＧ　ＧＧＧＡＣＣＣＡＧＧ　P２０ （２）配列番号：１２の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型・アミノ酸 （Ｄ）トポロン−１直鎖状 （１１）配列の種類　タンパク質 （ｘｉ）配列、配列番号＝１２ Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　５ｅｒＬａｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ＡｓｐＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｒ ｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号・１３の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：１２０塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数ニ一本鎖 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号、１３ ＴＣＣＴＴＧＧＣＣＡ　ＣＣＴＡＴＧＣＣＴＡ　ＣＧＡＡＧＧＡＡＣＴ　ＧＧＣ ＴＣＧＧＴＧＧ　ＣＣＧＡＣＴＣＣＣＴ　ＧＡＧＣＴＣＡＣsＡ　６０ ＧＡＡＴＣＡＧＴＧＡ　ＣＣＡＣＡＧＡＴＧＧ　ＡＧＡＣＣＡＡＧＡＴ　ＴＡＴ ＧＡＣＴＡＴＴ　ＴＧＡＧＴＧＡＣＴＧ　ＧＧＧＣＣＣＴＣfＡ　１２０ （２）配列番号：１４ｉ青報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列：配列番号、１４ Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　５ｅｒＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ＡｓｐＴｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒ ｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号・１５の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ・　１２０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数・一本鎖 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （目）配列の種類：　ｃＤＮＡ （Ｘｌ）配列：配列番号　１５ ＴＣＧＣＴＴＣＡＧＡ　ＣＴＴＡＴＧＣＡＴＴ　ＴＧＡＡＧＧＡＡＡＴ　ＧＧＣ ＴＣＡＧＴＡＧ　ＣＴＧＡＡＴＣＴＣＴ　ＣＡＧＴＴＣＴＴsＡ　６０ ＧＡＴＴＣＴＡＡＣＡ　ＧＣＴＣＧＡＡＣＴＣＴＧＡＴＣＡＧＡＡＴ　ＴＡＴＧ ＡＣＴＡＣＣＴＴＡＧＴＧＡＣＴＧ　ＧＧＧＴＣＣＴＣＴＣP２０ （２）配列番号；１６の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ。４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、＊鎖状 （ｘｉ）配列：配列番号　１６ Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　５ｅｒＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　ＡｓｐＴｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒ ｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号：１７の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、１２０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数・一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列　配列番号、１７ （２）配列番号、１８の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （目）配列の種類：タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号：１８ Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　５ｅｒｌ！？　１０　１５ Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　ＡｓｐＴｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号・１９の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、１２０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、一本鎮 （Ｄ）トポロン−４直鎖状 （１１）配列の種類　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列　配列番号、１９ ＴＣＣＴＴＧＧＣＣＡ　ＣＴＴＡＣＧＣＣＴＡ　ＴＧＡＡＧＧＧＡＡＴ　ＧＡＴ ＴＣＴＧＴＡＧ　ＣＣＡＡＴＴＣＴＣＴ　ＣＡＧＣＴＣＣＴsＡ　６０ ＧＡＡＴＣＴＣＴＣＡ　ＣＡＧＣＴＧＡＴＴＧ　ＴＡＣＣＣＡＧＧＡＴ　ＴＡＴ ＧＡＣＴＡＣＣＴＴＡＧＴＧＡＣＴＧ　ＧＧＧＧＣＣＡＣＧb１２０ （２）配列番号　２０の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類　タンパク質 （ｘｌ）配列　配列番号　２０ Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｎ　５ｅｒＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ（２）配列番号、２１の情報 （１）配列特徴・ （Ａ）配列の長さ、１２０塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、一本鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列、配列番号：２１ （２）配列番号：２２の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ、４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （］ｌ）配列の種類　タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号：２２ Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　５ｅｒＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａ ｓｐ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ２０　２５　、　３０ Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列 番号・２３の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ｃ）鎖の数、−重鎮 （Ｄ）トポロジー　直鎮状 （ｉｉ）配列の種類　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列、配列番号、２３ ＴＣＣＡＴＣＣＡＡＡ　ＴＣＴＡＴＧＧＴＴＡ　ＴＧＡＧＧＧＣＡＧＧ　ＧＧＴ ＴＣＣＧＴＧＧ　ＣＴＧＧＧＴＣＣＣＴ　ＧＡＧＣＴＣＣＴsＧ　６０ ＧＡＧＴＣＴＧＣＣＡ　ＣＣＡＣＡＧＡＴＴＣＧＧＡＣＣＴＧＧＡＣＴＡＣＧＡ ＣＴＡＴＣＴＡＣＡＧＡＡＣＴＧ　ＧＧＧＡＣＣＴＣＧＧ　P２０ （２）配列番号　２４の情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ、４０アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類、タンパク質 （ｘｌ）配列、配列番号　２４ Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　５ｅｒＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ＡｓｐＴｙｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｔｒ ｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ（２）配列番号、２５の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ、１５０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロン−直鎖状 （１１）配列の種類、ＣＤへ （ｘｌ）配列、配列番号／２５ ＡＡＧＣＧＧＴＴＴＧ　ＡＴＴＡＣＧＡＧＡＴ　ＣＴＣＴＧＣＣｍ　ＣＡＣＡＣ ＣＣＴＧＣＴＧＡＴＣＡＡＡＧＴ　ＧＧＡＧＡＡＴＧＡＧ　U０ ＧＡＣＣＣＡＴＴＧＧ　ＴＡＣＣＣＧＡＣＧＴ　ＣＴＣＣＴＡＴＧＧＣＣＣＣＡ ＧＣＴＣＣＡ　ＣＧＧＣＣＡＣＴＧＴ　ＣＣＡＣＡＴＣＡＣf　１２０ ＧＴＣＴｒＧＧＡＴＧ　ＴＣＡＡＣＧＡＧＧＧ　ＡＣＣＡＧＴＣＴＴＣ１５０（ ２）配列番号：２６の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、５０アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）　ｌ−ボロジー・直鎖状 （ｉｉ）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列　配列番号：２６ Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　 Ｐｈｅ　ｔ（ｉｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｌｙ■ ｌ　５　１０　１５ Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　 Ａｓｐ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　５ｅｒＳｅｒ　Ｔｈｒ　Ａ ｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖ ａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒ。 （２）配列番号、２７の情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ、１５０塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号、音 ＡＡＧＧＧＴＡＴＧＧ　ＡＴＴＡＴｃＡｃｍ　ＧＡＡＣＣＧＴＧＣＣＴＣＣＡＴ ＧＣＴＧＡ　ＣＣＡＴＡＡＴＧＧＴ　ＧＴＣＣＡＡＣＣＡＧ@６０ ＧＣＧＣＣＣＣＴＧＧ　ＣＣＡＧＣＧＧＧＡＴ　ＣＣＡＧＡＴＧＴＣＣＴＴＣＣ ＡＧＴＣＣＡ　ＣＡＧＴＧＧＧＧＧＴ　ＡＡＣＣＡＴＣＴＣs　１２０ ＧＴＣＡＣＣＧＡＴＧ　ＴＣＡＡＣＧＡＡＧＣＣＣＣＣＴＡＣＴＴＣ１５０（２ ）配列番号　２８の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　５０アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１皿）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列：配列番号：２８ Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　 Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｍｅｔｌ　５　１０　１５ Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　 Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇ１ｎＳｅｒ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　 Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＰｒB （２）配列番号　２９の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　１５３塩基対 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号、２９ ＡＡＡＣＧＡＣＴＧＧ　ＡＴＴＴＴＧＡＡＣＴ　ＣＡＴＣＣＡＧＣＡＧ　ＴＡＣ ＡＣＧＴＴＣＣＡＣＡＴＣＧＡＧＧＣＣＡＣＡＧＡＣＣＣＣU０ ＡＣＴＡＴＣＡＧＡＣＴＣＧＧＡＴＡべＴ　ＧＡＧＣＡＧＣＡＣＴ　ＧＣＧＧＧ ＣＡＡＡＡ　ＡＣＡＡＡＧＣＣＡＡ　ＧＡＴＣＡＴＣＡＴＣP２０ ＡＡＴＧＴＣＣＴＡＧ　ＡＴＧＴＧＧＡＴＧＡ　ＧＣＣＣＣＣＴＧＴＴ　ＴＴＣ １５３（２）配列番号：３０の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ、５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型・アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類：タンパク質 （Ｘｌ）配列、配列番号・３０ Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　 Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　 Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ＧｌｙＬｙｓ　Ａｓｎ　Ｌ ｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ （２）配列番号、３１の情報 （ｉ）配列特徴・ （Ａ）配列の長さ、１５３塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類・ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号、３１ ＡＡＧＧＧＴＴＴＧＧ　ＡＴＴＴＴＧＡＡＡＡ　ＧＡＡＧＡＡＡＧＴＧ　ＴＡＴ ＡＣＣＣＴＴＡ　ＡＡＧＴＧＧＡＡＧＣＣＴＣＣＡＡＴＣＣs　６０ ＴＡＴＧＴＴＧＡＧＣＣＡＣＧＡＴＴＴＣＴ　ＣＴＡＣＴＴＧＧＧＧ　ＣＣＴＴ ＴＣＡＡＡＧ　ＡＴＴＣＡＧＣＣＡＣＧＧＴＴＡＧＡＡＴＴ@１２０ （２）配列番号：３２の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロン−直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （Ｘ夏）配列、配列番号　３２ Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　 Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＰｈｅＬｙｓ　Ａｓｐ　Ｓ ｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｈｅ （２）配列番号：３３の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　１５３塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）　ｌ−ボロシー、直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号、３３ ＡＡＧＣＣＴＣＴＧＧ　ＡＣＴＴＴＧＡＧＡＣＣＡＡＡＡＡＡＴＣＣＴＡＴＡＣ ＴＣＴＧＡ　ＡＧＧＴＧＧＡＧＧＣＡＧＣＣＡＡＴＡＴＣ６O ＣＡＣＡＴＣＧＡＣＣＣＡＣＧＴＴＴＣＡＧ　ＴＧＧＣＡＧＧＧＧＡ　ＣＣＣＴ ＴＴＡＡＡＧ　ＡＴＡＣＡＧＣＡＡＣＡＧＴＣＡＡＡＡＴＴ@１２０ ＧＴＴＧＴＡＧＡＧＧ　ＡＴＧＣＴＧＡＴＧＡ　ＧＣＣＴＣＣＧＧＴＣＴＴＣ１ ５３（２）配列番号　３４の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ・５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸　。 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列　配列番号・３４ Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ目ｅＨｉｓ　ＩＩｅＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＰｈｅＬｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａ ｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａ ｌａ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ （２）配列番号、３５の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ、１５２塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 “　（Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号、３５ ＡＡＧＧＧＧＧＴＧＧ　ＡＣＴＡＴＧＡＡＧＣＣＡＡＡＡＣＡＡＧＴ　ＴＡＴＡ ＣＣＣＴＧＣＧＣＡＴＡＧＡＡＧＣＴＧＣＡＡＡＴＣＧＡ　U０ ＧＡＴＧＣＴＧＡＴＣＣＣＣＧＧＴＴＴＣＴ　ＧＡＧＣＴＴＧＧＧＴ　ＣＣＡＴ ＴＣＡＧＴＧ　ＡＣＡＣＡＡＣＡＡＣＡＧＴｒＡＡＧＡＴＡ@１２０ ＡＴＴＧＴＧＧＡＡＧ　ＡＣＧＴＧＧＡＴＧＡ　ＡＣＣＣＣＣＧＴＡＣＴＣ１５ ２（２）配列番号：３６の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トボロンー：直鎖状 （ｉ　ｉ）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号　３６ Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　 Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　 Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＰｈｅＳｅｒ　Ａｓｐ　Ｔ ｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 （２）配列番号：３７の情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ　１５３塩基対 （Ｂ）配列の型・核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トポロジー−直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列、配列番号　３７ ＡＡＧＣＣＡＣＴＴＧ　ＡＣＴＡＴＧＡＧＡＡ　ＣＣＧＡＡＧＡＣＴＡ　ＴＡＴ ＡＣＡＣＴＧＡ　ＡＧＧＴＧＧＡＧＧＣＡＧＡＡＡＡＴＡＣb６０ ＣＡＴＧＴＧＧＡＴＣＣＡＣＧＴＴＴＴＴＡ　ＣＴＡＴＴＴＡＧＧＧ　ＣＣＡＴ ＴＣＡＡＡＧ　ＡＴＡＣＡＡＣＡＡＴ　ＴＧＴＡＡＡＡＡＴb１２０ ＴＣＣＡＴＡＧＡＡＧ　ＡＣＧＴＧＧＡＴＧＡ　ＧＣＣＡＣＣＣＣＣＣＴＴＴ　 １５３（２）配列番号、３８の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ＝５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （目）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列、配列番号・３８ Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　 Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　 Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　ＰｈｅＬｙｓ　Ａｓｐ　Ｔ ｈｒ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｖａｔ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 （２）配列番号・３９の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ：１５３塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （］ｉ）配列の種類　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列：配列番号、３９ ＡＧＧＧＧＴＧＴＧＧ　ＡＴＴＡＴＧＡ、ＡＡＣＣＡＡＡＡＧＡＧＣＡ　ＴＡＴ ＡＧＣＴＴＧＡ　ＡＧＧＴＡＧＡＧＧＣＧＧＣＣＡＡＴＧＴ`　６０ ＣＡＣＡＴＴＧＡＴＣＣＧＡＡＧＴＴＣＡＴ　ＣＡＧＣＡＡＴＧＧＡ　ＣＣｍＣ ＡＡＧＧ　ＡＣＡＣＡＧＴＧＡＣＴＧＴＣＡＡＧＡＴＴ　１Q０ ＧＣＡＧＴＡＧＡＡＧ　ＡＴＧＣＣＡＡＴＧＡ　ＧＣＣＣＣＣＴＣＣＣＴＴＣ１ ５３（２）配列番号＝４０の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：５１アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎮状 （１１）配列の種類　タンパク質 （ｘｌ）配列、配列番号　４０ Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　 Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｖａｔ　ｔ（ｉｓ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ 　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈ■ Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　Ａｌａ　 Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ （２）配列番号　４１の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　３１３Ｇ塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄントボロシー　直１貴状 （ＩＩ）配列の種類　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号、４１ ＧＧＣＡＣＧＡＧＣＧ　ＣＡＡＧＣＣＧＧＧＧ　ＡＧＣにＣＴＣＧＧＣＣＣＡＧ ＡＡＴＴＡＧ　ＴＧＧＡＴＧＧＡＴＴ　ＴＧＧＡＡＴＣＴＣb６０ ＣＴＧＣＣＴＣＣＴＣＣＡＡＧＣＴＣＣＧＣＣＡＣＴＧＣＣＡＣＴ　ＴＴＡＧＧ ＣＡＧＡＧ　ＡＣＣＴＧＡＧＣＧＴ　ＣＡＡＣＡＣＧＣＧＡ@１２０ ＧＣＣＧＴＡＣＴＴＴ　ＴＡＧＧＣＴＧＣＧＧ　ＡＣＡＣＴＧＡＧＣＣＣＡＧＣ ＧＣＧＣＣＡ　ＧＣＴＴＣＧＣＡＴＣＴＣＣＧＣＡＣＣＡＧ@１８０ ＧＣＴＣＣＡＣＡＧＣＴＣＧＧＡＧＡＧＧＣＡＴＧＡＡＣＧＣＧＡ　ＴＣＣＧＧ ＡＧＧＡＧ　ＡＣＴＡＣＣＣＴＧＣＧＣＧＣＧＧＧＧＡＴ　Q４０ ＣＣＧＴＧＧＡＣＡＴ　ＴＡＧＣＣＧＣＴＣＴ）ＣＧＧＧＡＡＣＴＧＡ　ＣＣＣ ＣＣＡＧＣＴＣＣＴＴＣＡＧＣＣＡＴ　ＴＴＡＴＧＡＡＴＣb３００ ＡＧＡＧＧＣＴＴＧＡ　ＧＡＴｎＴＴＴＴＣＣＧＣＡＴＣＣＣＧＧ　ＡＧＣＣＣ ＧＡＣＣＴ　ＧＡＧＡＡＡＴＴｒＣＡＡＴＧＡＡＡＡＧＧ　R６０ ＡＡＡＧＴＣＡＡＴＧ　ＧＡＴＣＧＴＧＧＴＣＴＴＧＧＡＡＡＡＧＣＴＧＣＴＴ ＡＧＡＣＡ　ＴＧＴＣＴＧｍＣＣＣＧＧＣＴＣＴＣＴ　４２O ＣＡＴＧＣＣＡＧＡＡ　ＡＧＧＣＴＡＧＣＴＧ　ＡＧＡＣＧＣＴＴＴＴ　ＧＧＡ ＣＣＴＣＴＧＧ　ＡＣＴＣＣＡＴＴＡＡ　ＴＡＡＴＡＴＴＡsＧ　６００ ＧＡＴＴＡＣＴＣＴＴ　ＣＣＣＴＣＴＴＴＴＧ　ＴＧＴＡＣＡＴＧＧＣＴＣＣＧ ＡＴＧＡＡＴ　ＣＡＧＧＣＴＣＡＣＧ　ｍＴＡＡＣＴＡＣ６U０ ＴＧＧＡＴＣＣＣＣＴ　ＴＴＧＧＡＡＣＴＡＡ　ＧＣＡＧＧＣＡＧＡＧ　ＴＧＡ ＡＧＡＡＡＴＧ　ＣＧＧＡｍＴＧＡ　ＡＣＣＧＣＴＣＣＡＡ@７２０ ＡＡＧＡＧＧＴＴＧＧ　ＧＴＴＴＧＧＡＡＴＣＡＡＡＴＧＴＴＴＧＴ　ＴＣＴＧ ＧＡＡＧＡＡ　ＴＴＴＴＣＴＧＧＡＣＣＴＧＡＡＣＣＧＡＴ@７８０ ＴＣＴＣＧＴＴＧＧＣＣＧＧＴＴＡＣＡＣＡ　ＣＡＧＡＴＣＴＧＧＡ　ＴＣＣＴ ＧＧＧＡＧＣＡＡＡＡＡＡＡＴＣＡ　ＡＧＴＡＴＡＴＣＣＴ@８４０ ＡＴＣＧＧＧＴＧＡＴ　ＧＧＡＧＣＣＧＧＣＡ　ＣＡＡＴＣＴＴＴＣＡ　ＡＡＴ ＡＡＡＣＧＡＴ　ＡＴＡＡＣＴＧＧＡＧ　ＡＣＡＴＣＣＡＴfＣ９００ ＴＡＴＣＡＡＡＡＧＡ　ＣＴＴＧＡＣＣＧＡＧ　ＡＧＧＡＡＡＡＧＧＣＴＧＡＧ ＴＡＴＡＣＧ　ＴＴＡＡＣＡＧＣＴＣＡＧＧＣＡＧＴＧＧＡ@９６０ ＣＴＧＧＧＡＧＡＣＡ　ＡＡＣＡＡＡＣＣＴＣＴＣＧＡＧＣＣＴＣＣＴＴＣＴＧ ＡＡＴＴＴ　ＡＴＴＡＴＴＡＡＧＧ　ＴＴＣＡＡＧＡＣＡＴ@１０２０ ＣＡＡＣＧＡＣＡＡＴ　ＧＣＣＣＣＣＧＡＧＴ　ＴＴＣＴＣＡＡＴＧＧ　ＡＣＣ ＴＴＡＣＣＡＴ　ＧＣＴＡＣＴＧＴＴＣＣＡＧＡＧＡＴＧＴb１０８０ ＣＡＴＣＴＴＧＧＧＴ　ＡＣＡＴＣＴＧＴＣＡ　ＣＴＡＡＴＧＴＡＡＣＧＧＣＣ ＡＣＴＧＡＴ　ＧＣＴＧＡＣＧＡＴＣＣＡＧＴＴＴＡＴＧＧ@１１４０ ＡＡＡＣＡＧＴＧＣＡ　ＡＡＧＴＴＧＧＴＴＴ　ＡＣＡＧＴＡＴＣＴｒ　ＧＧＡ ＧＧＧＡＣＡＧ　ＣＣＧＴＡＴＴＴＴＴ　ＣＣＡＴＴＧＡＧbＣ１２００ ＴＧＡＡＡＣＡＧＣＴ　ＡＴＴＡＴＡＡＡＡＡ　ＣＴＧＣＣＣＴＴＣＣＴＡＡＣ ＡＴＧＧＡＣＡＧＡＧＡＧＧＣＣＡ　ＡＧＧＡＧＧＡＡＴＡ@１２６０ ＣＣＴＧＧＴＴＧＴＡ　ＡＴＴＣＡＡＧＣＣＡ　ＡＡＧＡＴＡＴＧＧＧ　ＴＧＧ ＧＣＡＴＴＣＣＧＧＴＧＧＴＣＴＧＴ　ＣＴＧＧＡＡＣＣＡb１３２０ ＧＡＣＡＣＴＣＡＣＡ　ＧＴＧＡＣＧＣＴＴＡ　ＣＣＧＡＴＧＴＧＡＡ　ＴＧＡ ＣＡＡＴＣＣＴ　ＣＣＡＡＡＡＴＴＴＧ　ＣＴＣＡＡＡＧＴsＴ　１３８０ ＧＴＡＴＣＡＣＴＴＣＴＣＡＧＴＡＣＣＡＧ　ＡＡＧＡＴＧＴＧＧＴ　ＣＣＴＴ ＧＧＣＡＣＴ　ＧＣＡＡＴＡＧＧＡＡ　ＧＧＧＴＴＡＡＡＧb１４４０ ＡＡＡＧＣＣＴＣＴＧ　ＧＡＣＴｒＴＧＡＧＡ　ＣＣＡＡＡＡＡＡＴＣＣＴＡＴ ＡＣＴＣＴＧ　ＡＡＧＧＴＧＧＡＧＧ　ＣＡＧＣＣＡＡＴＡs　１６２０ ＣＣＡＣＡＴＣＧＡＣＣＣＡＣＧＴＴＴＣＡ　ＧＴＧＧＣＡＧＧＧＧ　ＡＣＣＣ ＴＴＴＡＡＡ　ＧＡＴＡＣＡＧＣＡＡ　ＣＡＧＴＣＡＡＡＡs　１６８０ ＴＧＴＴＧＴＡＧＡＧ　ＧＡＴＧＣＴＧＡＴＧ　ＡＧＣＣＴＣＣＧＧＴ　ＣＴＴ ＣＴＣＴＴＣＡ　ＣＣＧＡＣＴＴＡＣＣＴＣＣＴｒＧＡＡＧs　１７４０ ＣＡＴＣＡＡＴＧＣＡ　ＧＡＴＧＡＴＧＧＧＡ　ＡＧＡＴＡＡＣＡＣＴ　ＧＧＣ ＧＡＣＣＣＣＡ　ＣＴＧＧＡＣＡＧＡＧ　ＡＡＣＴＡＡＧＴfＴ　＋９２０ ＧＴＧＧＣＡＣＡＡＣＡＴＣＴＣＣＡＴＣＡ　ＴＴＧＣＴＡＣＴＧＡ　ＧＡＴＣ ＡＧＧＡＡＣＣＡＣＡＧＴＣＡＧＡ　ＴＡＴＣＧＣＧＡＧＴ@１９８０ ＧＣＣＴＧＴＴＧＣＴ　ＡＴＴＡＡＡＧＴＧＣ’〜ＧＧＡＴＧＴＣＡＡ　ＴＧＡ ＣＡＡＣＧＣＣＣＣＴＧＡＡＴＴＣＧ　ＣＧＴＣＣＧＡＡＴ`　２０４０ ＴＧＡＧＧＣＡＴＴＴ　ＴＴＡＴＧＴＧＡＡＡ　ＡＴＧＧＡＡＡＡＣＣＣＧＧＣ ＣＡＡＧＴＣＡＴＴＣＡＡＡＣＡＧ　ＴＡＡＧＣＧＣＣＡＴ@２１００ ＧＧＡＣＡＡＡＧＡＣＧＡＴＣＣＣＡＡＡＡ　ＡＴＧＧＡＣＡＴＴＴ　ＴＴＴＣ ＴＴＧＴＡＣＡＧＴＣＴＴＣＴＴＣＣＡＧＡＡＡＴＧＧＴ　Q１６０ ＣＡＡＣＡＡＣＣＣＡ　ＡＡＴＴＴＣＡＣＣＡ　ＴＣＡＡＧＡＡＡＡＡ　ＣＧＡ ＡＧＡＴＡＡＴ　ＴＣＣＣＴＧＡＧＣＡ　ＴＴＣＴＧＧＣＡ`Ａ　２２２０ ＡＣＡＴＡＡＴＧＧＡ　ＴＴＣＡＡＣＣＧＣＣＡＧＡＡＧＣＡＡＧＡ　ＡＧＴＣ ＴＡＣＣＴＴ　ｃｒｃｃｃｒＡｒｃｃ　ＴＧＡＴＣＡＧＴＧ`　２２８０ ＣＡＧＴＧＧＧＡＡＣＣＣＣＣＣＴＣＴＧＡ　ＧＴＡＧＣＡＣＣＡＧ　ＴＡＣＣ ＣＴＧＡＣＣＡＴＣＣＧＣＧＴＣＴ　ＧＴＧＧＣＴＧＴＡＧ@２３４０ ＣＡＡＴＧＡＣＧＧＣＧＴＧＧＴＴＣＡＧＴ　ＣＧＴＧＣＡＡＴＧＴ　ＣＧＡＡ ＧＣＴＴＡＴ　ＧＴＣＣＴＴＣＣＴＡ　ＴＴＧＧＧＣＴＣＡf　２４００ ＴＡＴＧＧＧＣＧＣＧ　ＴＴＡＡＴＴＧＣＴＡ　ＴＡＴＴＡＧＣＣＴＧ　ＣＡＴ ＣＡＴＴＴＴＧ　ＣＴＧＣＴＣＧＴＣＡ　ＴＴＧＴＧＧＴＴbＴ　２４６０ ＧＴＴＣＧＴＴＡＣＣＣＴＧＡＧＧＣＧＧＣＡＴＡＡＡＡＡＴＧＡ　ＡＣＣＡＣ 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Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　ＭｅｔＡｓｎ　Ｇｌｎ　Ａ ｌａ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ＡｒｇＧｌｎ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｍｅ ｔ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌ ｙ　Ｔｒｐ　Ｖａ１Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ 　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　１１ｅ Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　１１ｉｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ 　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　１１■ Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　ｌｌｅ　ＡｓｎＡｓｐ　ｌｉｅ　Ｔ ｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　ＧｌｕＬｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓ１１　Ｔｒｐ　Ｇ ｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｓ■ Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　 ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　１１ｅＡｓｎ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔ ｙｒ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　ｌｉ ｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｔｈ ｒ　Ａｌａ　ＴｈｒＡｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ 　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｔｙｒ　５ｅｒ １１ｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　 ｌｌｅ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　１ｉｅ２１０　２＋５　２ ２０ １ｉｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　 Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ２２５　２３へ　２ ３５　２４０ Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ＬｅｕＳｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔ ｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌ ａ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｒ ｏ　Ｇｌｕ　ＡｓｎＶａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｉｌｅ 　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ １１ｅ　Ｇｉｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　 Ａｓｐ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ＧｌｙＴｈｒ　Ａｌａ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａ ｌａ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｖａ１１１ｅ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　ＡｒｇＬｙｓ 　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ 　Ｔｙｒ　ＴｈｒＬｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ　 Ｉｌｅ　Ｈｉｓ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＡ ｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　ＡｓｎＡｌａ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　ＶａｔＨｉｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｌａ 　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ 　Ａｌａ　ＡｒｇＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ＨｉｓＴ ｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ａ ｓｎ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　１１ｅＴｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｈ ａ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａ ｌ　Ｔｒｐ　ｔｌｉｓ　Ａｓｎ　１１■ Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　 Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｖａ１Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ａ ｌａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ＰｈｅＡｌａ　Ｓａｒ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌ 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Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　 ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　ＡｒｇＧｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖ ａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　ＡＳｐＳｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｐｈ ｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　ＬｙｓＡｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ 　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ（２）配 列番号、４３の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：　３０４３塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎮状 （１１）配列の種類：　ＣＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号　４３ ＧＧＣＡＣＧＡＧＣＧ　ＣＡＡＧＣＣＧＧＧＧ　ＡＧＣＧＣＴＣＧＧＣＣＣＡＧ ＡＡＴＴＡＧ　ＴＧＧＡＴＧＧＡＴＴ　ＴＧＧＡＡＴＣＴＣb６０ ＣＴＧＣＣＴＣＣＴＣＣＡＡＧＣＴＣＣＧＣＣＡＣＴＧＣＣＡＣＴ　ＴＴＡＧＧ ＣＡＧＡＧ　ＡＣＣＴＧＡＧＣＧＴ　ＣＡＡＣＡＣＧＣＧＡ@１２０ ＧＣＣＧＴＡＣＴＴｒ　ＴＡＧＧＣＴＧＣＧＧ　ＡＣＡＣＴＧＡＧＣＣＣＡＧＣ ＧＣＧＣＣＡ　ＧＣＴＴＣＧＣＡＴＣＴＣＣＧＣＡＣＣＡＧ@１８０ ＧＣＴＣＣＡＣＡＧＣＴＣＧＧＡＧＡＧＧＣＡＴＧＡＡＣＧＣＧＡ　ＴＣＣＧＧ ＡＧＧＡＧ　ＡＣＴＡＣＣＣＴＧＣＧＣＧＣＧＧＧＧＡＴ　Q４０ ＣＣＧＴＧＧＡＣＡＴ　ＴＡＧＣＣＧＣＴＣＴ　ＣＧＧＧＡＡＣＴＧＡ　ＣＣＣ ＣＣＡＧＣＴＣＣＴＴＣＡＧＣＣＡＴ　ＴＴＡＴＧＡＡＴＣb３００ ＡＧＡＧＧＣＴＴＧＡ　ＧＡＴＴＴＴＴＴＴＣＩＣＧＣＡＴＣＣＣＧＧ　ＡＧＣ ＣＣＧＡＣＣＴ　ＧＡＧＡＡＡＴＴｒＣＡＡＴＧＡＡＡＡＧf　３６０ ＡＡＡＧＴＣＡＡＴＧ　ＧＡＴＣＧＴＧＧＴＣＴＴＧＧＡＡＡＡＧＣＴＧＣＴＴ ＡＧＡＣＡ　ＴＧＴＣＴＧｍＣＣＣＧＧＣＴＣＴＣＴ　４２O ＴＣＴＣＧＴＴＧＧＣＣＧＧＴｒＡＣＡＣＡ　ＣＡＧＡＴＣＴＧＧＡ　ＴＣＣＴ ＧＧＧＡＧＣＡＡＡＡＡＡＡＴＣＡ　ＡＧＴＡＴＡＴＣＣＴ@８４０ ＴＧＡＧＧＣＡＴＴＴ　ＴｒＡＴＧＴＧＡＡＡ　ｑＧＧＡＡＡＡｃｃ　ＣＧＧＣ ＣＡＡＧＴＡ　ＡＡＴＡＴＣＴＣＣＡ　ＴＧＴＴＧＴＴＡＡs　２１００ ＡＣＴＧＡＡＴＡＴＧ　ｍＧＴＡＴＡＣＡ　ＡＣＴＧｍＣＣＴ　ＡＧＴｒＡＡＴ ｒＡＡ　ＣＣＴＧＣＡＴｒＡＣＴｒＣＣＴＧＡｍ　２１６０ＡＴＡＴＧＣＣＣＣ Ｔ　ＡＡＧＧＣＡＴＴＴＣＡＡＴＡＴＧＴＡＧＡ　ＧＧＴＡＡＧＡＣＴＣＣＴＡ ＡＧＧＣＡＴＡ　ＧＡＴＧＧＧＧＡＴＡ@２６４０ ＡＴＧＡＡＧＡＣＡＡ　ＡＡＡＴＡＡＡＧＧＧ　ＣＡＧＡＡＡＡＡＴＧ　ＴＡＴ ＡＡＡＡＴＡＧ　ＡＡＣＡＧＡＣＡＧＡ　ＡＡＴＡＣＡＣＴ`Ａ　２７００ 八ＧＡＴＣＴＡ八ＡＧ　ＡＴＡＧＡＡＧＣＡＧ　ＧＡＡＡＧＡＧＧＧＧ　ＡＧＧ ＧＡＧＧＧＡＧ　ＧＧＡＧＡＣＡＧＧＧ　ＣＴＧＧＡＡＧＡ`Ｇ　２７６０ 八ＴＡＧＧＧＴＧＧＧ　ＡＧＧＧＡＧＧＧＡＡ　ＧＧＡＧＡＧＴＣＡＡ　ＧＧＣ ＴＣＡＧＧＧＴ　ＧＴＧＧＧＧＧＧＧＡ　ＡＧＧＴＡＡＡＡsＧ　２８２０ ＣＡＡＡＡＣＡＡＡＡ　ＴＣＴＡＣＡＧＡＡＡ　ＣＣＡＣＴＡＴＡＣＴ　ＣＴＧ ＡＡＴＧＴＣＡ　ＡＡＡＴＧＣＡＡＣＴ　ＡＡＣＣＴＡＴＧsＡ　２８８０ ＡＡＡＴＣＡＣＣＣＡ　ＡＣＣＡＣＡＴＧＴＧ　ＴＡＡＴＡＧＡＴＴｒ　ＡＴＴ ＴＴＡＡＣＧＡ　ＧＧＴＧＣＣＧＧＡＧ　ＴＡＣＴＧＴＡＴfＴ　２９４０ （２）配列番号　４４の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　５３２アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロン−直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｌ）配列　配列番号、４４ Ｍｅｔ、　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ 　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅ■ ｌ　５　１０　１５ １１ｅ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ 　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｍｅ■ Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ＡｒｇＧｌｎ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌ ｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ｖａ１Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｐｈ ｅ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｕ　Ｐｒｏ　１ｉｅＬｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ 　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　１ｉｅ Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　 Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ｉｌｅ　ＡｓｎＡｓｐ　ｌｉｅ　Ｔ ｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　ＧｌｕＬｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌ ｕ　Ｔｈｒ　ＡｓｎＬｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ 　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　１１ｅ Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　 Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍ ｅｔ　Ｓｅｒ　Ｉｌａ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｎ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ＴｈｒＡｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒ ｏ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａ ｌ　Ｔｙｒ　５ｅｒ１ｉｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ 　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　１１ｅ １ｉｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　 Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ＴｙｒＬｅｕ　Ｖａｔ　Ｖ ａｌ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｉ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　１ （ｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅ■ Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　 Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌ ｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ＡｓｐＶａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈ ｒ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｓ ｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ１ｉｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｓｅｒ 　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　 Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｖａ１１１ｅ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　ＴｈｒＬｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｇｌｕ　Ａｌ ａ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｈｉｓ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈ ｅ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＡｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ 　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｖａ１Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｎ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇ ｌｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ＡｒｇＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｔｈ ｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｓ ｐ　Ａｒｇ　ＨｉｓＴｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ 　Ａｓｎ　Ｉｃｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　１１ｅ ４３５　’　４４０　４４５ Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　 Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ旧ｓ　Ａｓｎ　［ＩｅＳｅｒ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ 　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ 　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｖａ１Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｕ　ＰｈｅＡｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｌ ｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇ１ｎＶａ ｔ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　ＣｙｓＰｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ 　Ａｓｎ （２）配列番号：４５の情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ：　２４９０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （Ｘｌ）配列　配列番号：４５ ＴＣＴＧＣＧＡＧＴＴ　ＣＴＴＧＡＡＴＣＣＴ　ＣＴＣＣＡＧＴＴＧＧ　ＣＡＣ ＡＧＣＴＧＴＧ　ＧＧＡＡＧＴＧＴＡＡ　ＡＡＧＣＣＡＣＣfＡ　４８０ ＡＧＡＡＧＡＣＧＴＧ　ＧＡＴＧＡＧＣＣＴＣＣＡＧＴＴｒＴＣＡＧ　ＴＣＧＡ ＴＣＣＴＣＣＴＡＴＣＴＧｍＧ　ＡＧＧＴＴＣＡＴＧＡ　７W０ ＧＧＴＡＴＡＣＧＡＧ　ＣＡＴＴＣＧＴＧＣＡ　Ａ、ＴＴＴＣＡＴＴＴＣＡＴＣ ＡＡＡＴＴＣＴ　ＡＴＣＴＧＣＴＡＡＴ　ＧＴｍＡＴＡＴＴ@２４６０ ＴＡＴＡＴＴＴＴＴＧ　ＴＡＴＴｒＡＴＩＴＴ　ＴＴＡＡＡＡＡＡＡＡ　２４９ ０（２）配列番号、４６の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ、６５３アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号、４６ Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　Ｈｉｓｌ　５　１０　１５ Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　 Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　ＡｌａＳｅｒ　Ｖａｌ　Ｐ ｒｏＧｌｕ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａ ｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　ＴｈｒＡｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ 　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ 　Ｖａｌ　ｌ　１■ Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　 Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ６５　７０　’　７ ５　８０ Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　 Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＧｉｎ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｎ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｇ ｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙｌｏｏ　１０５　１１０ Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　 Ｉ　ｌｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓ■ Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　 Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　ＬｅｕＧｌｕ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖ ａｌ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　ＡｓｎＡｌａ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙ ｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　Ｉｌｅ　ｌｉ ｅ　Ａｓｐ　ＧｌｙＡｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ 　ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　 Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　ＬｅｕＴｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌ ｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ｖ ａｌ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　ＰｈｅＴｙｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒ ｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ＩＩ ｅＳｅｒ　Ｉ！ｅＧｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　 Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ＰｈｅＧ ｌｕ　Ｖａｔ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔ ｈｒ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＭｅｔＡｌａ　Ａｒｇ　Ａｓ ｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓ１j Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　 Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　ＧｌｙＳｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔ ｙｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌ ｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｔｒｐ旧５Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　 Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　 Ｔｈｒ　ＴｈｒＡｒｇ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　ｌ ｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒ。 Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　 Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｐｒ。 Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　 Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＧｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇ ｉｎ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｖ ａｌ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　ＰｈｅＴｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ａｓ ｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｔｈ ｒ　Ａｒｇ　ＬｙｓＡｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ 　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｖａ１ ！ｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　 Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ１ｉｅ　Ａｒｇ　Ｖ ａｌ　Ｃｙｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｍ ｅｔ　Ｇｌｎ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　５ｅｒＡｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅ ｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌ ａ　Ｌｅｕ　１１ａＡｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　［Ｉｅ　Ｉｌｅ 　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ＬｙｓＧｌｕ　Ａｓｐ　Ｉ ｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ＧｌｙＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌ ｎ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓ ｎ　Ｐｒｏ　Ａｌａ５３０　、５３５　５４０ Ａｌａ　１１ｅＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａ ｓｐ　ｌｉｅ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＰｈｅ　Ｉｌｅ　Ｐｒ ｏ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｓ ｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　ＡｒｇＡｓｐ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ 　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ 　Ｔｈｒ　ＡｌａＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　 Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　５ｅｒＶ ａｌ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌ＋　Ｓ ｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　ＡｓｐＧｉｎ　Ａｓｎ　Ｔｙ ｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　ＬｅｕＡｌａ　Ｇｌｕ　ＭｅｔＴｙｒ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｌａ（２）配列 番号　４７の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　３０４８塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トボロノー、直鎖状 （目）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号、４７ ＣＧＣＣＧＧＣＧＧＧ　ＧＡＡＧＡＴＧＡＣＣＧＣＧＧＧＣＧＣＣＧ　ＧＣＧＴ ＧＣＴＣＣＴ　ＴＣＴＧＣＴＧＣＴＣＴＣＧＣＴＣＴＣＣＧ@６０ ＧＣＧＣＧＣＴＣＣＧ　ＧＧＣＣＣＡＴＡＡＴ　ＧＡＧＧＡＴＣＴＴＡ　ＣＡＡ ＣＴＡＧＡＧＡ　ＧＡＣＣＴＧＣＡＡＧ　ＧＣＴＧＧＧＴＴbＴ　１２０ ＣＴＧＡＡＧＡＴＧＡ　ＴＴＡＣＡＣＧＧＣＡ　ＴＴＡＡＴＣＴＣＣＣＡＡＡＡ ＴＡＴＴＣＴ　ＡＧＡＡＧＧＧＧＡＡ　ＡＡＧＣＴＡＣＴＴb１８０ ＡＡＧＴＣＡＡＧＴＴ　ＣＡＧＣＡＧＣＴＧＴ　ＧＴＧＧＧＧＡＣＣＡ　ＡＧＧ ＧＧＡＣＡＣＡ　ＡＴＡＴＧＡＧＡＣＣＡＡＣＡＧＣＡＴＧf　２４０ ＡＣＴＴＣＡＡＡＧＴ　ＴＧＧＧＧＣＡＧＡＴ　ＧＧＧＡＣＡＧＴＣＴ　ＴＣＧ ＣＣＡＣＣＣＧ　ＧＧＡＧＣＴＧＣＡＧ　ＧＴＣＣＣＣＴＣbＧ　３００ ＡＧＣＡＧＧＴＧＧＣＧＴＴＣＡＣＧＧＴＧ　ＡＣＴＧＣＡＴＧＧＧ　ＡＣＡＧ ＣＣＡＧＡＣＡＧＣＡＧＡＧＡＡＡ　ＴＧＧＧＡＣＧＣＣＧ@３６０ ＴＧＧＴＧＣＧＧＴＴ　ＧＣＴＧＧＴＧＧＣＣＣＡＧＡＣＣＴＣＧＴ　ＣＣＣＣ ＧＣＡＣＴＣＴＧＧＡＣＡＣＡＡＧ　ＣＣＧＣＡＧＡＡＡＧ@４２０ ＧＡＡＡＧＡＡＧＧＴ　ＣＧＴＧＧＣＴＣＴＧ　ＧＡＣＣＣＣＴＣＴＣＣＧＣＣ ＴＣＣＧＡＡ　ＧＧＡＣＡＣＣＣＴＧ　ＣＴＧＣＣＧＴＧＧb４８０ ＣＣＣＡＧＣＡＣＣＡ　ＧＡＡＣＧＣＣＡＡＣＧＧＧＣＴＧＡＧＧＣＧＧＣＧＣ ＡＡＡＣＧ　ＧＧＡＣＴＧＧＧＴＣＡＴＣＣＣＡＣＣＣＡ　T４０ ＴＣＡＡＣＧＴＧＣＣＣＧＡＧＡＡＣＴＣＧ　ＣＧＣＧＧＧＣＣＣＴ　ＴＣＣＣ ＧＣＡＧＣＡ　ＧＣＴＣＧＴＧＡＧＧ　ＡＴＣＣＧＧＴＣＣf　６００ ＡＣＡＡＡＧＡＣＡＡ　ＴＧＡＣＡＴＣＣＣＣＡＴＣＣＧＧＴＡＣＡ　ＧＣＡＴ ＣＡＣＧＧＧ　ＡＧＴＧＧＧＴＧＣＣＧＡＣＣＡＧＣＣＣＣU６０ ＣＣＡＴＧＧＡＧＧＴ　ＣＴＴＣＡＧＣＡＴＴ　ＡＡＣＴＣＣＡＴＧＴ　ＣＣＧ ＧＣＣＧＧＡＴ　ＧＴＡＣＧＴＣＡＣＡ　ＡＧＧＣＣＣＡＴfＧ　７２０ ＡＣＣＧＧＧＡＧＧＡ　ＧＣＡＣＧＣＣＴＣＴ　ＴＡＣＣＡＣＣＴＣＣＧＡＧＣ ＣＣＡＣＧＣＴＧＴＧＧＡＣＡＴＧ　ＡＡＴＧＧＣＡＡＣＡ@７８０ ＡＧＧＴＧＧＡＧＡＡ　ＣＣＣＣＡＴＣＧＡＣＣＴＧＴＡＣＡＴＣＴ　ＡＣＧＴ ＣＡＴＣＧＡ　ＣＡＴＧＡＡＴＧＡＣＡＡＣＣＡＣＣＣＴＧ@８４０ ＡＧＴＴＣＡＴＣＡＡ　ＣＣＡＧＧＴＣＴＡＣＡＡＣＴＧＣＴＣＣＧ　ＴＧＧＡ ＣＧＡＧＧＧ　ＣＴＣＣＡＡＧＣＣＡ　ＧＧＣＡＣＣＴＡＣf　９００ ＣＣＡＡＡＡＡＣＡＡ　ＣＧＴＣＴＡＣＧＡＧ　ＧＣＣＡＣＣＴＴＣＣＴＧＧＣ ＡＧＣＴＧＡ　ＣＡＡＴＧＧＧＡＴＡ　ＣＣＣＣＣＧＧＣＣ`　１８００ ＡＣＧＧＧＧＡＣＴＧ　ＣＡＣＣＡＣＣＡＴＴ　ＧＧＣＧＣＡＧＴＧＧ　ＣＡＧ ＣＧＧＣＴＧＧ　ＴＣＴＧＧＧＣＡＣＣＧＧＴＧＣＣＡＴＣf　２２２０ ＡＣＣＴＣＡＧＣＣＡ　ＧＣＴＧＣＡＧＣＡＧ　ＣＣＧＧＡＡＧＣＣＡ　ＴＧＧ ＧＧＣＡＣＧＴ　ＧＣＣＡＡＧＣＡＡＡ　ＧＣＣＣＣＴＧＧbＧ　２４６０ ＴＧＣＧＴＣＧＣＧＴ　ＧＧＡＴＧＡＧＣＧＧ　ＣＣＧＧＴＧＧＧＣＣＣＴＧＡ ＧＣＣＣＣＡ　ＧＴＡＣＣＣＧＡＴＣＡＧＧＣＣＣＡＴＧＧ@２５２０ ＴＧＣＣＧＣＡＣＣＣＡＧＧＣＧＡＣＡＴＣＧＧＴＧＡＣＴＴＣＡ　ＴＣＡＡＴ ＧＡＧＧＧ　ＡＣＴＣＣＧＣＧＣＴ　ＧＣＴＧＡＣＡＡＣＧ@２５８０ ＡＣＣＣＣＡＣＧＧＣＡＣＣＣＣＣＣＴＡＴ　ＧＡＣＴＣＣＣＴＧＣＴＧＧＴＣ ＴＴＣＧＡ　ＣＴＡＣＧＡＧＧＧＧ　ＡＧＣＧＧＣＴＣＣＡ@２６４０ ＣＣＧＣＡＧＧＣＴＣＣＧＴＣＡＧＣＴＣＣＣＴＧＡＡＣＴＣＡＴ　ＣＣＡＧＴ ＴＣＣＧＧ　ＧＧＡＣＣＡＡＧＡＣＴＡＣＧＡＴＴＡＣＣ２V００ ＴＣＡＡＣＧＡＣＴＧ　ＧＧＧＣＣＣＣＡＧＡ　ＴＴＣＡＡＧＡＡＧＣＴＧＧＣ ＧＧＡＣＡＴ　ＧＴＡＴＧＧＡＧＧＴ　ＧＧＴＧＡＡＧＡＧf　２７６０ ＡＴＴＧＡＣＴＧＡＣＣＴＣＧＣＡＴＣＴＴ　ＣＧＧＡＣＣＧＡＡＧ　ＴＧＡＧ ＡＧＣＣＧＴ　ＧＣＴＣＧＧＡＣＧＣＣＧＧＡＧＧＡＧＣＡ@２８２０ ＧＧＡＣＴＧＡＧＣＡ　ＧＡＧＧＣＧＧＣＣＧ　ＧＴＣＴＴＣＣＣＧＡ　ＣＴＣ ＣＣＴＧＣＧＧ　ＣＴＧＴＧＴＣＣＴＴ　ＡＧＴＧＣＴＧＴsＡ　２８８０ ＧＧＡＧＧＣＣＣＣＣＣＡＡＴＣＣＣＣＡＣＧＴＴＧＡＧＣＴＧＴ　ＣＴＡＧＣ ＡＴＧＡＧ　ＣＡＣＣＣＡＣＣＣＣＣＡＣＡＧＣＧＣＣＣ２X４０ ＴＧＣＡＣＣＣＧＧＣＣＧＣＴＧＣＣＣＡＧ　ＣＡＣＣＧＣＧＣＴＧ　ＧＣＴＧ ＧＣＡＣＴＧ　ＡＡＧＧＡＣＡＧＣＡ　ＡＧＡＧＧＣＡＣＴb３０００ ＴＧＴＣＴＴＣＡＣＴ　ＴＧＡＡＴＴＴＣＣＴ　ＡＧＡＡＣＡＧＡＡＧ　ＣＡＣ ＴＧＴＴＴＴＴ　ＡＡＡＡＡＡＡＧ　３０４８（２）配列番号・４８の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：９１６アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロン−９直鎖状 （１１）配列の種類　タンパク質 （Ｘｌ）配列　配列番号　４８ ＭｅＬ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　 Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　ＬｙｓＡｌａ　Ｇｌｙ　Ｐ ｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｉ ｌｅ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　１ｉｅＬｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｙ ｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｖａｔ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｃｙ ｓ　Ｖａｌ　ＧｌｙＴｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ 　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　λｌｅｔ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ｃｌ ■ 、Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ 　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌ■ Ｇｌｎ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐ　 Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓｔｏｏ　１０５　１ １０ Ｔｒｐ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　 Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ＨｉｓＳｅｒ　Ｇｌｙ　Ｈ ｉｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｖ ａｔ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒ。 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　 Ｐｒｏ　Ｔｒｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　）ｌｉｓ　Ｇｌｎ　Ａｓ■ Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｇａｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　 Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｖａｔ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　１１ｅＡｓｎ　Ｖａｌ　Ｐ ｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇ ｌｎ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ａｒｇ１８０　１８５　、　１９０ １ｉｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　 Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　ＴｈｒＧｌｙ　Ｖａｌ　Ｇ ｌｙ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｐ ｈｅ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　５ｅｒＭｅｔ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｍｅ ｔ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｕ　ＨｉｓＡｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｌａ 　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　 Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｓｎ　ＡｓｐＡｓｎ　Ｈｉｓ　Ｐ ｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｃ ｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｙ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｖａｉ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓ ｎ　Ａｓｐ　ＡｌａＡｓｐ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓｎ 　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｖａｔ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　 Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　ＧｌｕＴｈｒ　Ｇｌｙ　Ａ ｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ａ ｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｖａ１Ｇｌｎ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｖａ ｔ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｙ　Ａｓｎ　ＬｅｕＡｓｎ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ 　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ ３７０　３７５　、　３８０ Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　 Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　ＧｌｕＶａｌ　Ｐｒｏ　Ｇ ｌｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａ ｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＭｅｔＡｓｐ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｐｒ ｏ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｔｙ ｒ　Ａｒｇ　１１ｅ１ｉｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ 　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａ１ Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　 Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　ＬｅｕＡｓｎ　Ａｒｇ　Ａ ｌａ　Ｐｈｅ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　ＭｅＬ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ４６５　、４７０　４７５　４８０ Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　 Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　１ｉｅＳｅｒ　ｌｌｅ　Ｍ ｅｔ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｐ ｒｏ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　ＬｙｓＬｅｕ　Ｉ　Ｉｅ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈ■ Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　 Ｍｅｔ　Ｇｌｎ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　ＴｙｒＳｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌ ｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　ｌ ｌｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　ＡｓｎＧｌｙ　Ｇｌｎ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｈ ｒ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅ ｕ　Ｔｙｒ　ＴｈｒＬｙｓ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ 　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　１１ｅ Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　１ｉｅＡｓｎ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａ ｈａ　Ｇｌｎ’ｌｌｅ　Ｃｙｓ　ＧｌｕＡｒｇ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｌ ａ　Ａｓｐ　Ｖａ１Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ 　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ａｈａ Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　 Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｌａ６６０　６６５　６ ７０　・ Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｖａ１６７５　６８０　、 　６８５ Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　 Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　５ｅｒ１１ｅ　ｌｉｅ　Ｌ ｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ　ＴｈｒＴｈｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｖａ ｌ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌ ａ　Ｉｌｅ　Ｖａ１Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ 　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ Ｖａｌ　Ｍｅｔ　Ｔｒｐ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　 Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　ＬｅｕＬｅｕ　ｌｌｅ　Ａ ｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　ｌ ｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　ＡｓｐＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌ ｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　ＡｓｐＴｙｒ　Ａｓ１）　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ７８５　７９０　７９５　’８００ Ｇｌｎ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ　 Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｖａ１Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｖ ａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐ ｒｏ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　１１ｅＡｒｇ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｐｒ ｏ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌｉ ｅ　Ａｓｎ　ＧｌｕＧｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｎ 　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　５ｅｒ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　 Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｉａ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａ１Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ａ ｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　ＬｅｕＡｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒ ｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｔｙ ｒ　Ｇｌｙ　ＧｌｙＧｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ （２）配列番号＝４９の情報 （１）配列特徴： （Ａ）配列の長さ　３１６４塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列　配列番号：４９ ＣＴＣＣＡＣＴＣＡＣＧＣＴＣＡＧＣＣＣＴ　ＧＧＡＣＧＧＡＣＡＧ　ＧＣＡＧ ＴＣＣＡＡＣＧＧＡＡＣＡＧＡＡＡ　ＣＡＴＣＣＣＴＣＡＧ@６０ ＴＣＧＧＧＣＧＣＣＴ　ＧＣＣＴＧＧＧＣＣＴ　ＧＣＴＧＧＣＡＧＴＧ　ＧＣＡ ＧＣＡＧＴＧＧ　ＣＡＧＣＡＧＣＡＧＧ　ＴＧＣＴＡＡＣＣbＴ　１８０ ＧＣＣＣＡＡＣＧＧＧ　ＡＣＡＣＣＣＡＣＡＧ　ＣＣＴＧＣＴＧＣＣＣＡＣＣＣ ＡＣＣＧＧＣＧＣＣＡＡＡＡＧＡＧ　ＡＧＡＴＴＧＧＡＴＴ@２４０ ＣＧＧＡＴＧＡＣＣＡ　ＡＧＴＡＣＡＧＣＡＴ　ＣＴＴＧＣＧＧＧＧＣＧＡＣＴ ＡＣＣＡＧＧ　ＡＣＧＣＴＴＴＣＡＣＣＡＴＴＧＡＧＡＣＡ@１０２０ ＡＡＡＧＡＡＣＴＧＧ　ＡＣＡＧＡＧＡＡＧＴ　ＣＴＡＣＣＣＣＴＧＧ　ＴＡＴ ＡＡＣＣＴＧＡ　ＣＴＧＴＧＧＡＧＧＣＣＡＡＡＧＡＡＣＴf　１４４０ ＧＡＴＴＣＣＡＣＴＧ　ＧＡＡＣＣＣＣＣＡＣＡＧＧＡＡＡＡＧＡＡ　ＴＣＣＡ ＴｒＧＴＧＣＡＡＧＴＣＣＡＣＡＴ　ＴＧＡＡＧｍＴＧ　１T００ ＧＡＴＧＡＧＡＡＴＧ　ＡＣＡＡＴＧＣＣＣＣＧＧＡＧＴＴＴＧＣＣＡＡＧＣＣ ＣＴＡＣＣＡＧＣＣＣＡＡＡＧＴ　ＧＴＧＴＧＡＧＡＡＣ１T６０ ＧＣＴＧＴＣＣＡＴＧ　ＧＣＣＡＧＣＴＧＧＴ　ＣＣＴＧＣＡＧＡＴＣＴＣＣＧ ＣＡＡＴＡＧ　ＡＣＡＡＧＧＡＣＡＴ　ＡＡＣＡＣＣＡＣＧ`　１６２０ ＡＡＣＧＴＧＡＡＧＴ　ＴＣＡＡＡＴＴＣＡＴ　ＣＴＴＧＡＡＴＡＣＴ　ＧＡＧ ＡＡＣＡＡＣＴ　ＴＴＡＣＣＣＴＣＡＣＧＧＡＴＡＡＴＣＡb１６８０ ＧＡＴＡＡＣＡＣＧＧ　ＣＣＡＡＣＡＴＣＡＣＡＧＴＣＡＡＧＴＡＴ　ＧＧＧＣ ＡＧＴＴＴＧ　ＡＣＣＧＧＧＡＧＣＡ　ＴＡＣＣＡＡＧＧＴb１７４０ ＣＡＣＴＴＣＣＴＡＣＣＣＧＴＧＧＴＣＡＴ　ＣＴＣＡＧＡＣＡＡＴ　ＧＧＧＡ ＴＧＣＣＡＡ　ＧＴＣＧＣＡＣＧＧＧ　ＣＡＣＣＡＧＣＡＣf　１８００ ＣＴＧＡＣＣＧＴＧＧ　ＣＣＧＴＧＴＧＣＡＡ　ＧＴＧＣＡＡＣＧＡＧ　ＣＡＧ ＧＧＣＧＡＧＴ　ＴＣＡＣＣＴＴＣＴＧ　ＣＧＡＧＧＡＴＡsＧ　１８６０ ＧＣＣＧＣＣＣＡＧＧ　ＴＧＧＧＣＧＴＧＡＧ　ＣＡＴＣＣＡＧＧＣＡ　ＧＴＧ ＧＴＡＧＣＣＡ　ＴＣＴｒＡＣＴＣＴＧ　ＣＡＴＣＣＴＣ八bＣへ１９２０ ＡＴＣＡＣＡＧＴＧＡ　ＴＣＡＣＣＣＴＧＣＴ　ＣＡＴＣＴＴＣＣＴＧ　ＣＧＧ ＣＧＧＣＧＧＣＴＣＣＧＧＡＡＧＣＡ　ＧＧＣＣＣＧＣＧＣf　１９８０ ＣＡＣＧＧＣＡＡＧＡ　ＧＣＧＴＧＣＣＧＧＡ　ＧＡＴＣＣＡＣＧＡＧ　ＣＡＧ ＣＴＧＧＴＣＡ　ＣＣＴＡＣＧＡＣＧＡ　ＧＧＡＧＧＧＣＧfＣ２０４０ ＧＧＣＧＡＧＡＴＧＧ　ＡＣＡＣＣＡＣＣＡＧ　ＣＴＡＣＧＡＴＧＴＧ　ＴＣＧ ＧＴＧＣＴＣＡ　ＡＣＴＣＧＧＴＧＣＧ　ＣＣＧＣＧＧＣＧfＧ　２１００ ＧＣＣＡＡＧＣＣＣＣＣＧＣＧＧＣＣＣＧＣＧＣＴＧＧＡＣＧＣＣＣＧＧＣＣＴ ｒＣＣＣＴＣＴＡＴＧＣＧＣＡ　ＧＧＴＧＣＡＧＡＡＧ　２P６０ ＣＣＡＣＣＧＡＧＧＣＡＣＧＣＧＣＣＴＧＧ　ＧＧＣＡＣＡＣＧＧＡ　ＧＧＧＣ ＣＣＧＧＧＧ　ＡＧＡＴＧＧＣＡＧＣＣＡＴＧＡＴＣＧＡＧ@２２２０ ＧＴＧＡＡＧＡＡＧＧ　ＡＣＧＡＧＧＣＧＧＡ　ＣＣＡＣＧＡＣＧＧＣＧＡＣＧ ＧＣＣＣＣＣＣＣＴＡＣＧＡＣＡＣＧＣＴＧＣＡＣＡＴＣ２Q８０ ＴＡＣＧＧＣＴＡＣＧ　ＡＧＧＧＣＴＣＣＧＡ　ＧＴＣＣＡＴＡＧＣＣＧＡＧＴ ＣＣＣＴＣＡ　ＧＣＴＣＣＣＴＧＧＧ　ＣＡＣＣＧＡＣＴＣ`　２３４０ ＴＣＣＧＡＣ丁ＣＴＧ　ＡＣＧＴＧＧＡＴＴＡ　ＣＧＡＣＴＴＣＣＴＴ　ＡＡＣ ＧＡＣＴＧＧＧ　ＧＡＣＣＣＡＧＧＴｒ　ＴＡＡＧＡＴＧＣsＧ　２４００ ＧＣＴＧＡＧＣＴＧＴ　ＡＣＧＧＣＴＣＧＧＡ　ＣＣＣＣＣＧＧＧＡＧ　ＧＡＧ ＣＴＧＣＴＧＴ　ＡＴＴＡＧＧＣＧＧＣＣＧＡＧＧＴＣＡＣs　２４６０ ＣＴＧＧＧＣＣＴＧＧ　ＧＧＡＣＣＣＡΔＡＣｅｃｃｃＴＧｃＡＧｃ　ＣＣＡＧ ＧＣＣＡＧＴ　ＣＡＧＡＣＴＣＣＡＧ　ＧＣＡＣＣＡＣＡＧb２５２０ ＣＴＣＣＡＡＡＡＡＴ　ＧＧＣＡＧＴＧＡＣＴ　ＣＣＣＣＡＧＣＣＣＡ　ＧＣＡ ＣＣＣＣＴＴＣＣＴＣＧＴＧＧＧＴＣＣＣＡＧＡＧＡＣＣＴ@２５８０ ＣＡＴＣＡＧＣＣＴＴ　ＧＧＧＡＴＡＧＣＡＡ　ＡＣＴＣＣＡＧＧＴＴ　ＣＣＴ ＧＡＡＡＴＡＴ　ＣＣＡＧＧＡＡＴＡＴ　ＡＴＧＴＣＡＧＴfＡ　２６４０ ＴＧＡＣＴＡＴＴＣＴ　ＣＡＡＡＴＧＣＴＧＧ　ＣＡＡＡＴＣＣＡＧＧ　ＣＴＧ ＧＴＧＴＴＣＴ　ＧＴＣＴＧＧＧＣＴＣＡＧＡＣＡＴＣＣＡb２７００ ＡＴＡＡＣＣＣＴＧＴ　ＣＡＣＣＣＡＣＡＧＡ　ＣＣＧＣＣＧＴＣＴＡ　ＡＣＴ ＣＡＡＡＧＡＣＴＴＣＣＴＣＴＧＧＣＴＣＣＣＣＡＡＧＧＣQ７６０ ＴＧＣＡＡＡＧＣＡＡ　ＡＡＣＡＧＡＣＴＧＴ　ＧＴＴＴＡＡＣＴＧＣＴＧＣＡ ＧＧＧＴＣＴ　ＴＴＴＴＣＴＡＧＧＧ　ＴＣＣＣＴＧＡＡＣf　２８２０ ＣＣＣＴＧＧＴＡＡＧ　ＧＣＴＧＧＴＧＡＧＧ　ＴＣＣＴＧＧＴＧＣＣＴへＴＣ ＴＧＣＣＴＧ　ＧＡＧＧＣＡＡＡＧＧ　ＣＣＴＧＧＡＣＡＧb２８８０ ＴＴＧＡＣＴＴＧＴＧ　ＧＧＧＣＡＧＧＡＴＴ　ＣＴ（１，ＴＧＣＡＧＣＣＣＡ ＴＴＣＣＣＡＡＧ　ＧＧＡＧＡＣＴＧＡＣＣＡＴＣＡＴＧＣbＣ２９４０ ＴＣＴＣＴＣＧＧＧＡ　ＧＣＣＣＴＡＧＣＣＣＴＧＣＴＣＣＡＡＣＴ　ＣＣＡＴ ＡＣＴＣＣＡ　ＣＴＣ（：ＡＡＧＴＧＣＣＣＣＡＣＣＡＣＴb３０００ ＣＣＣＡＡＣＣＣＣＴ　ＣＴＣＣＡＧＧＣＣＴ　ＧＴＣＡＡＧＡＧＧＧ　ＡＧＧ ＡＡＧＧＧＧＣＣＣＣＡＴＧＧＣＡＧ　ＣＴＣＣＴＧＡＣＣs　３０６０ ＴＧＧＧＴＣＣＴＧＡ　ＡＧＴＧＡＣＣＴＣＡ　ＣＴＧＧＣＣＴＧＣＣＡＴＧＣ ＣＡＧＴＡＡ　ＣＴＧＴＧＣＴＧＴＡ　ＣＴＧＡＧＣＡＣＴf　３１２０ ＡＡＣＣＡＣＡＴＴＣＡＧＧＧＡＡＡＴＧＧ　ＣＴＴＡＴＴＡＡＡＣＴＴＴＧＡ ＡＧＣＡＡ　ＣＴＧＴ　３１６４（２）配列番号　５０の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　７８０アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー、直鎖状 （１１）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列　配列番号　５０ Ｍｅｔ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　 Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｖａｌｌ　５　１０　１５ Ａｌａ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ａｓｎ　 Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ａｓｇ　Ｔｈｒ　ＨｉｓＳｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ａ ｓｐ　Ｔｒｐ　ｌｉｅ　Ｔｒｐ　ＡｓｎＧｌｎ　Ｍｅｔ　）ｌｉｓ　ｌｉｅ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｈ ｉｓ　Ｈｉｓ　ＶａP Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　 Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　ＬｅｕＬｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇ ｌｕ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａ ｓｐ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　ＧｌｙＡｓｐ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ｌｌ ｅ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒｌｏｏ　１０５　１１０ Ｈｉｓ　１．ｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ 　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌ■ ｌ、１５　１２０　１２５ Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　！Ｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａ目１ ｉｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ＴｒｐＰｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈ ｅ　Ｔｈｒ　ｔｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖ ａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　５ｅ■ Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　 Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　）Ｉｉｓ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　 Ｇｉｎ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇ撃■ Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　 Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　ＴｈｒＬｙｓ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｕ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ＧｌｕＡｌａ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｉ ｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｔ＋ｒ　Ａ ｌａ　Ｔｈｒ　ＶａP ２２５　２３０　２３５　、　２４０ Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　 Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｇ１ｎＴｈｒ　Ｌｙｓ　Ｔ ｙｒ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａ ｒｇ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　５ｅｒＶａｌ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈ ｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ａｓ ｎ　Ａｒｇ　ＭｅｔＴｈｒ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　［ｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ 　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　ＡＳＤ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　１ｉｅ Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｐｒ。 Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　 Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＴｈｒＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔ ｈｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐ ｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　ＡｒｇＡｌａ　Ｇｌｎ　Ｖａｔ　ｌｌｅ　ｌｉ ｅ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒ ｏ　ｌｉｅ　ＰｈｅＧｌｎ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ 　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒ。 Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　 Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　５ｅｒ３８５　’　３９０ 　３９５　４００ １１ｅ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　ＡｒｇＶａｌ　Ｔｈｒ　Ｌ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｇ ｌｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　ＡｒｇＧｌｕＶａｌ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｔｒｐ　Ｔｙｒ 、　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｌｅ ｕ　Ａｓｐ　５ｅ■ Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｈｉｓ　ｌｌｅ　ＧｌｕＶａｌ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ａ ｌａ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｇ１ｎＰｒｏ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ旧ｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｎ　１ｉｅＳｅｒ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　ｌ　ｌｅ　 Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｐｈ■ １ｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　 Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ｆ（ｉｓ　ＡＳｐ　Ａｓ■ ５１５　５２０　、　５２５ Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　ＴｈｒＬｙｓ　Ｖａｌ　Ｈ ｉｓ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　Ｐｒｏ　５ｅｒＡｒｇ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｓｅ ｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｃｙ ｓ　Ａｓｎ　ＧｌｕＧｌｎ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｃｙｓ 　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｖａ１ Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｉｌａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ〜ａｔ　Ｉｌｅ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　ｔｌｅ　円〕ｅ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ａｒｇ　ｌ、ｅｕ　Ｇｉｎ　Ａｌ■ Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　 ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ＴｈｒＴｙｒ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔ ｈｒ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｖａ１Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅ ｒ　Ｖａｌ＾ｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ 　Ａｒｇ　Ｐｒ。 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　 Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。 Ａｒｇ　１１ｉｓ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ 　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ＭｅＬ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｍｅ■ １ｉｅ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　 Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。 Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　ＡｌａＧｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａ ｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　ＡｓｎＴｙｒ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｓ ｎ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｍｅｔ　Ｌｅ ｕ　Ａｌａ　ＧｌｕＬｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ 　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ（２）配列番号−５１の情報 （ｉ）配列特徴・ （Ａ）配列の長さ：］３ｆ３９塩基対 （Ｂ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）　ｌ−ボロン−直鎖状 （１］）配列の種類　ｃＤＮＡ （Ｘｌ）配列：配列番号、５１ ＴＧＴＡＧＡＴＧＡＧ　ＣＣＡＣＣＴＧＴＣＴ　ＴＣＡＧＣＡＡＡＣＴ　ＧＧＣ ＣＴＡＣＡＴＣＴＴＡＣＡＡＡＴＡＡ　ＧＡＧＡＡＧＡＴＧb６０ ＴＣＡＧＡＴＡＡＡＣＡＣＣＡＣＡＡＴＡＧ　ＧＣＴＣＣＧＴＣＡＣＡＧＣＣＣ ＡＡＧＡＴ　ＣＣＡＧＡＴＧＣＴＧ　ＣＣＡＧＧＡＡＴＣＣP２０ ＴＧＴＣＡＡＧＴＡＣＴＣＴＡＴＡＧＡＴＣＧＡＣＡＣＡＣＡＧＡ　ＴＡＴＧＧ ＡＣＡＧＡ　ＡＴＡＴＴＣＡＡＣＡ　ＴＴＧＡＴＴＣＴＧＧ@１８０ ＡＡＡＴＧＧＴＴＣＧ　ＡＴＴＴＴＴＡＣＡＴ　ＣＧＡＡＡＣＴＴＣＴ　ＴＧＡ ＣＣＧＡＧＡＡ　ＡＣＡＣＴＧＣＴＡＴ　ＧＧＣＡＣＡＡＣ`Ｔ　２４０ ＴＡＣＡＧＴＧＡＴＡ　ＧＣＡＡＣＡＧＡＧＡ　ＴＣＡＡＴＡＡＴＣＣＡＡＡＧ ＣＡＡＡＧＴ　ＡＧＴＣＧＡＧＴＡＣＣＴＣＴＡＴＡＴＡＴ@３００ ＴＡＡＡＧＴｒＣＴＡ　ＧＡＴＧＴＣＡＡＴＧ　ＡＣＡＡＣＧＣＣＣＣＡＧＡＡ ｍＧＣＴ　ＧＡＧＴＴＣＴＡＴＧ　ＡＡＡＣＴｒＴＴＧＴ　R６０ ＣＴＧＴＧＡＡＡＡＡ　ＧＣＡＡＡＧＧＣＡＧ　ＡＴＣＡＧＴＴＧＡＴ　ＴＣＡ ＧＡＣＣＴｒＧ　ＣＡＴＧＣＴＧＴＴＡ　ＧＣＡＡＧＧＡＴfＡ　４２０ ＣＣＣＴｒＡＴＡＧＴ　ＧＧＧＣＡＣＣＡＡＴ　ＴＴＴＣＧＴＴＴＴＣＣＴＴＧ ＧＣＣＣＣＴ　ＧＡＡＧＣＡＧＣＣＡ　ＧＴＧＧＣＴＣＡＡ`　４８０ ＣＴＴＴＡＣＣＡＴＴ　ＣＡＡＧＡＣＡＡＣＡ　ＡＡＧＡＣＡＡＣＡＣＧＧＣＧ ＧＧＡＡＴＣＴＴＡＡＣＴＣＧＧＡ　ＡＡＡＡＴＧＧＣＴＡ@５４０ ＴＡＡＴＡＧＡＣＡＣＧＡＧＡＴＧＡＧＣＡ　ＣＣＴＡＴＣＴＣＴｒ　ＧＣＣＴ ＧＴＧＧＴＣＡｍＣＡＧＡＣＡ　ＡＣＧＡＣＴＡＣＣＣ６０O ＧＧＴＴＧＣＣＡＴＣＣＴＴＣＴＧＴＧＣＡ　ＴＣＧＴＧＡＴＣＣＴ　ＡＣＴＡ ＧＴＧＡＣＡ　ＧＴＧＧＴＧＣＴＧＴ　ＴＴＧＣＡＧＣＴＣs　７８０ ＣＣＴＧＡＧＧＡＡＴ　ＣＣＴＧＡＡＧＣＣＡ　ＴＡＧＡＧＧＡＣＡＡ　ＣＡＡ ＡＴＴＡＣＧＡ　ＡＧＧＧＡＣＡＴＴＧ　ＴＧＣＣＣＧＡＡfＣ９６０ ＣＡＣＴＴＡＣＧＣＣＴＡＴＧＡＡＧＧＣＡ　ＣＴＧＧＣＴＣＣＧＴ　ＧＧＣＧ ＧＡＴＴＣＣＣＴＧＡＧＣＴＣＧＣＴＧＧＡＧＴＣＡＧＴ　P１４０ （２）配列番号、５２の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：４１４アミノ酸 （Ｂ）配列の型二アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｉ）配列・配列番号：５２ Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　 Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　１１ｅＡｒｇ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｓ ｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇ１ｎＡｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｌ ａ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ＩＩｅＬｙｓ 　Ａｒｇ　ＨｉｓＴｈｒ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　 Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　１ｉｅＰ ｈｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔ ｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　１１ｅＴｈｒ　Ｖａｌ　ｌｉ ｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｇｉ ｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｖａ１Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ 　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｕ　Ｐｈｅｌｏｏ　１０５　１１０ Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　 Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇ１ｎＬｅｕ　Ｉｌｅ　Ｇ ｌｎ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａ ｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＨｉｓ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｐｈ ｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇｌ ｙ　Ｓｅｒ　ＡｓｎＰｈｅ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ 　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ １６５　、＋７０　１７５ Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　 Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａ１Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｓ ｅｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｓ ｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙ ｓ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｇｌ ｎ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ１１ｉｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ｈｉ ｓ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅ ■ Ｖａｌ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　ＬｅｕＰｈｅ　Ａｌａ　Ａ ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐ ｒｏ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　ｌｉｅ　５ｅｒＬｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ａｒ ｇ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌ ｕ　Ｇｌｙ　ＧｌｙＧｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ａｌａ 　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｒ。 Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　 Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ＡｌａＬｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌ ｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ａ ｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａ１Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌ　ｌｅ　Ａ ｓｎ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　ＬｙｓＧｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａｓ ｐ　Ｐｒｏ　ＴｈｒＡｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ 　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　ＡｌａＡｓｐ　Ｇｌｎ　Ａ ｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐ ｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　ＬｙｓＬｅｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｔｙ ｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　５ｅ ｒ（２）配列番号＝５３の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ＋　２５５０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｉ）配列：配列番号：５３ ＣＡＧＧＡＡＡＴＧＣＴＣＴＴＧＧＡＴＣＴ　ＣＴＧＧＡＣＴＣＣＡ　ＴＴＡＡ ＴＡＡＴＡＴ　ＴＡＴＧＧＡＴＴＡＣＴＣＴＴＣＣＣＣＣＴ@６０ ＴＧＣＡＴＴＴＡＣＡ　ＴＧＧＣＴＣＣＧＡＴ　ＧＡＡＴＣＡＧＴＣＴ　ＣＡＡ ＧＴｒＴＴＡＡ　ＴＧＡＧＴＧＧＡＴＣＣＣＣＴＴＴＧＧＡ`　１２０ ＣＴＡＡＡＣＡＧＴＣＴＧＧＧＴＧＡＡＧＡ　ＡＣＡＧＣＧＡ、ＡＴＴ　ＴＴＧ ＡＡＣＣＧＣＴ　ＣＣＡＡＡＡＧＡＧＧ　ＣＴＧＧＧＴＴＴfＧ　１８０ ＡＡＴＣＡＡＡＴＧＴ　ＴｒＧＴＣＣＴＧＧＡ　ＡＧＡＧＴＴＩＴＣＴ　ＧＧＡ ＣＣＴＧＡＡＣＣＧＡＴｒＣＴＴＧＴ　ＴＧＧＣＣＧＧＣＴ`　２４０ ＣＡＣＡＣＡＧＡＣＣＴＧＧＡＴＣＣＴＧＧ　ＧＡＧＣＡＡＡＡＡＡ　ＡＴＣＡ ＡＧＴＡＴＡ　ＴＣＣＴＡＴＣＡＧＧ　ＴＧＡＴＧＧＡＧＣs　３００ ＧＧＧＡＣＣＡＴＡＴ　ＴＴＣＡＡＡＴＡＡＡ　ＴＧＡＴＧＴＡＡＣＴ　ＧＧＡ ＧＡＴＡＴＣＣＡＴＧＣＴＡＴＡＡＡ　ＡＡＧＡＣＴＴＧＡb３６０ ＣＧＧＧＡＧＧＡＡＡ　ＡＧＧＣＴＧＡＧＴＡ　ＴＡＣＣＣＴＡＡＣＡ　ＧＣＴ ＣＡＡＧＣＡＧ　ＴＧＧＡＣＴＧＧＧＡ　ＧＡＣＡＡＧＣＡ`Ａ　４２０ ＣＣＴＣＴＧＧＡＧＣＣＴＣＣＴＴＣＴＧＡ　ＡＴＴＴＡＴＴＡＴＴ　ＡＡＡＧ ＴＴＣＡＡＧ　ＡＣＡＴＣＡＡＴＧＡ　ＣＡＡＴＧＣＡＣＣ`　４８０ ＧＡＧＴＴＴＣＴＴＡ　ＡＴＧＧＡＣＣＣＴＡ　ＴＣＡＴＧＣＴＡＣＴ　ＧＴＧ ＣＣＡＧＡＡＡ　ＴＧＴＣＣＡＴＴＴＴ　ＧＧＧＴＡＣＡＴbＴ　５４０ ＧＴＣＡＣＴＡＡＣＧ　ＴＣＡＣＴＧＣＧＡＣＣＧＡＣＧＣＴＧＡＴ　ＧＡＣＣ ＣＡＧＴＴＴ　ＡＴＧＧＡＡＡＣＡＧ　ＴＧＣＡＡＡＧＴＴf　６００ ＧＴＴＴＡＴＡＧＴＡ　ＴＡＴＴＧＧＡＡＧＧ　ＧＣＡＧＣＣＴＴＡＴ　ＴＴＴ ＴＣＣＡＴＴＧ　ＡＧＣＣＴＧＡＡＡＣＡＧＣＴＡＴＴＡＴ`　６６０ ＡＡＡＡＣＴＧＣＣＣＴＴＣＣＣＡＡＣＡＴ　ＧＧＡＣＡＧＡＧＡＡ　ＧＣＣＡ ＡＧＧＡＧＧ　ＡＧＴＡＣＣＴＧＧＴ　ＴＧＴＴＡＴＣＣＡ`　７２０ ＧＣＣＡＡＡＧＡＴＡ　ＴＧＧＧＴＧＧＡＣＡ　ＣＴＣＴＧＧＴＧＧＣＣＴＧＴ ＣＴＧＧＧＡ　ＣＣＡＣＧＡＣＡＣＴ　ＴＡＣＡＧＴＧＡＣs　７８０ ＣＴＴＡＣＴＧＡＴＧ　ＴＴＡＡＴＧＡＣＡＡ　ＴＣＣＴＣＣＡＡＡＡ　ＴＴＴ ＧＣＡＣＡＧＡ　ＧＣＣＴＧＴＡＴＣＡ　ＣＴＴＣＴＣＡＧsＡ　８４０ ＣＣＧＧＡＡＧＡＴＧ　ＴＧＧＴｒＣＴＴＧＧ　ＣＡＣＴＧＣＡＡＴＡ　ＧＧＡ ＡＧＧＧＴＧＡ　ＡＧＧＣＣＡＡＴＧＡ　ＴＣＡＧＧＡＴＡsＴ　９００ ＧＧＴＧＡＡＡＡＴＧ　ＣＡＣＡＧＴＣＡＴＣＡＴＡＴＧＡＴＡＴＣＡＴＣＧＡ ＴＧＧＡＧ　ＡＴＧＧＡＡＣＡＧＣＡＣＴＴＴＴｒＧＡＡ　X６０ ＡＴＣＡＣＴＴＣＴＧ　ＡＴＧＣＣＣＡＧＧＣＣＣＡＧＧＡＴＧＧＣＡＴＴＡＴ ＡＡＧＧＣＴＡＡＧＡＡＡＡＣＣＴＣＴＧＧＡＣＴＴＴ　１O２０ ＧＡＧＡＣＣＡＡＡＡ　ＡＡＴＣＣＴＡＴＡＣＧＣＴＡＡＡＧＧＡＴ　ＧＡＧＧ ＣＡＧＣＣＡ　ＡＴＧＴＣＣＡＴＡＴ　ＴＧＡＣＣＣＡＣＧb１０８０ ＴＴＣＡＧＴＧＧＣＡ　ＧＧＧＧＧＣＣＣＴＴ　ＴＡＡＡＧＡＣＡＣＧ　ＧＣＧ ＡＣＡＧＴＣＡ　ＡＡＡＴＣＧＴＧＧＴ　ＴＧＡＡＧＡＴＧbＴ　１１４０ ＧＡＴＧＡＧＣＣＴＣＣＧＧＴＣＴＴＣＴＣＴＴＣＡＣＣＧＡＣＴ　ＴＡＣＣＴ ＡＣＴＴＧ　ＡＡＧＴＴＣＡＴＧＡ　ＡＡＡＴＧＣＴＧＣＴ@１２００ ＣＴＡＡＡＣＴＣＣＧ　ＴＧＡＴＴＧＧＧＣＡ　ＡＧＴＧＡＣＴＧＣＴ　ＣＧＴ ＧＡＣＣＣＴＧ　ＡＴＡＴＣＡＣＴＴＣＣＡＧＴＣＣＴＡＴ`　１２６０ ＡＧＧＴＴＴＴＣＣＡ　ＴＣＧＡＣＣＧＧＣＡ　ＣＡＣＴＧＡＣＣＴＧ　ＧＡＧ ＡＧＧＣＡＧＴ　ＴＣＡＡＣＡＴＴＡＡ　ＴＧＣＡＧＡＣＧ`Ｔ　１３２０ ＧＧＧＡＡＧＡＴＡＡ　ＣＧＣＴＧＧＣＡＡＣＡＣＣＡＣＴＴＧＡＣＡＧＡＧＡ ＡＴＴＡＡ　ＧＴＧＴＡＴＧＧＣＡ　ＣＡＡＣＡＴＡＡＣＡ@１３８０ ＡＴＣＡＴＴＧＣＴＡ　ＣＴＧＡＡＡＴＴＡＧ　ＧＡＡＣＣＡＣＡＧＴ　ＣＡＧ ＡＴＡＴＣＡＣＧＡＧＴＡＣＣＴＧＴ　ＴＧＣＴＡＴＴＡＡ`　１４４０ ＧＴＧＣＴＧＧＡＴＧ　ＴＣＡＡＴＧＡＣＡＡ　ＣＧＣＣＣＣＴＧＡＡ　ＴＴＣ ，ＧＣＡＴＣＣＧ　ＡＡＴＡＴＧＡＧＧＣＡＴＴＴＴＴＡＴfＴ　１５００ ＧＡＡＡＡＴＧＧＡＡ　ＡＡＣＣＣＧＧＣＣＡ　ＡＧＴＣＡＴＴＣＡＡ　ＡＣＴ ＧＴＴＡＧＣＧ　ＣＣＡＴＧＧＡＣＡＡ　ＡＧＡＴＧＡＴＣbＣ１５６０ ＡＡＡＡＡＣＧＧＡＣＡＴＴＡＴＴＴＣＴＴ　ＡＴＡＣ板ＴＣＴＣＣＴＴＣＣＡ ＧＡＡＡ　ＴＧＧＴＣＡＡＣＡＡ　ＴＣＣＧＡＡＴＴＴＣ１U２０ ＡＣＣＡＴＣＡＡＧＡ　ＡＡＡＡＴＧＡＡＧＡ　ＴＡＡＴＴＣＣＣＴＣＡＧＴＡ ＴＴＴＴＧＧ　ＣＡＡＡＧＣＡＴＡＡ　ＴＧＧＡＴＴＣＡＡb１６８０ ＣＧＣＣＡＧＡＡＧＣＡＡＧＡＡＧＴＣＴＡ　ＴＣＴＴＴＴＡＣＣＡ　ＡＴＣＡ ＴＡＡＴＣＡ　ＧＴＧＡＴＡＧＴＧＧ　ＡＡＡＴＣＣＴＣＣ`　１７４０ ＣＴＧＡＧＣＡＧＣＡ　ＣＴＡＧＣＡＣＣＴＴ　ＧＡＣＡＡＴＣＡＧＧ　ＧＴＣ ＴＧＴＧＧＣＴ　ＧＣＡＧＣＡＡＴＧＡ　ＣＧＧＴＧＴＣＧsＣ１８００ ＣＡＧＴＣＴＴＧＣＡ　ＡＴＧＴＣＧＡＡＧＣＴＴＡＴＧＴＣＣＴＴ　ＣＣＡＡ ＴＴＧＧＡＣＴＣＡＧＴＡＴＧＧＧ　ＣＧＣＣＴＴＡＡＴＴ@１８６０ ＧＣＣＡＴＡＴＴＡＧ　ＣＡＴＧＣＡＴＣＡＴ　ＴＴＴＧＣＴＧＴＴＡ　ＧＴＣ ＡＴＣＧＴＧＧ　ＴＧＣＴＧＴＴｒＧＴ　ＡＡＣＴＣＴＡＣfＧ　１９２０ ＣＧＧＣＡＴＣＡＡＡ　ＡＡＡＡＴＧＡＡＣＣＡＴＴＡＡＴＴＡＴＣＡＡＡＧＡ ＴＧＡＴＧ　ＡＡＧＡＣＧＴＴＣＧ　ＡＧＡＡＡＡＣＡＴＣP９８０ ＡＴＴＣＧＣＴＡＣＧ　ＡＴＧＡＴＧＡＡＧＧ　ＡＧＧＡＧＧＧＧＡＧ　ＧＡＧ ＧＡＣＡＣＡＧ　ＡＧＧＣＴＴＴＴＧＡ　ＣＡＴＴＧＣＡＡbＴ　２０４０ ＴＴＡＣＡＡＡＡＴＣＣＡＧＡＴＧＧＡＡＴ　ＴＡＡＴＧＧＡＴＴＴ　ＴＴＡＣ ＣＣＣＧＴＡ　ＡＧＧＡＴＡＴＴＡＡ　ＡＣＣＡＧＡｍＧ　Q１００ ＣＡＧＴＴＴＡＴＧＣＣＡＡＧＧＣＡＡＧＧ　ＧＣＴＴＧＣＴＣＣＡ　ＧＴＴＣ ＣＡＡＡＴＧ　ＧＴＧＴＴＧＡＴＧＴ　ＣＧＡＴＧＡＡＴＴs　２１６０ ＡＴＡＡＡＴＧＴＡＡ　ＧＧＣＴＧＣＡＴＧＡ　ＧＧＣＡＧＡＴＡＡＴ　ＧＡＴ ＣＣＣＡＣＡＧ　ＣＣＣＣＧＣＣＡＴＡ　ＴＧＡＣＴＣＣＡsＴ　２２２０ ＣＡＡＡＴＡＴＡＴＧ　ＧＣＴＡＴＧＡＡＧＧ　ＣＣＧＡＧＧＧＴＣＡ　ＧＴＧ ＧＣＴＧＧＣＴ　ＣＣＣＴＣＡＧＣＴＣＣＴＴＧＧＡＧＴＣb２２８０ ＡＣＣＡＣＡＴＣＡＧ　ＡＣＴＣＡＧＡＣＣＡ　ＧＡＡＴＴＴＴＧＡＣＴＡＣＣ ＴＣＡＧＴＧ　ＡＣＴＧＧＧＧＴＣＣＣＣＧＣＴＴＴＡＡＧ@２３４０ ＡＧＡＣＴＧＧＧＣＧ　ＡＡＣＴＣＴＡＣＴＣＴＧＴＴＧＧＴＧＡＡ　ＡＧＴＧ ＡＣＡＡＡＧ　ＡＡＡＣＴＴＧＡＣＡ　ＧＴＧＧＡＴＴＡＴ`　２４００ ＡＡＴＡＡＡＴＣＡＣＴＧＧＡＡＣＴＧＡＧ　ＣＡＴＴＣＴＧＴＡＡ　ＴＡＴＴ ＣＴＡＧＧＧ　ＴＣＡＣＴＣＣＣＣＴ　ＴＡＧＡＴＡＣＡＡb２４６０ ＣＡＡＴＧＴＧＧＣＴ　ＡＴＴＴＧＴＴＴＡＧ　ＡＧＧＣＡＡＧＴＴＴ　ＡＧＣ ＡＣＣＡＧＴＣＡＴＣＴＡＴＡＡＣＴ　ＣＡＡＣＣＡＣＡＴs　２５２０ ＴＡＡＴＧＴＴＧＡＣＡＡＡＡＡＧＡＴＡＡ　ＴＡＡＡＴＡＡＡＡＡ　２５５０ （２）配列番号、５４の情報 （１）配列特徴 （Ａ）配列の長さ　７９３アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （ｉｉ）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列　配列番号、５４ Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　 ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕｌ　５　１０　１５ Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｃｙｓ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｍｅｔ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　 Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　ＭｅｔＳｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　１ｉｅＬｅｕ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙ ｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｐｈ ｅ　Ｖａｌ　ＬｅｕＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ 　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　 Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓ■ Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｇｌｎ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　 Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｈｉｓｌｏｏ　１０５　１ １０ Ａｌａ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ 　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈ■ １１５　＋２０　１２５ Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　 Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　５ｅｒ１３０　１３５　＋ ４０ Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　 Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅｌ・１５　１５０　 １５５　１６０ Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　 Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　ＧｌｙＴｈｒ　Ｓｅｒ　Ｖ ａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａ ｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＴｙｒＧｌｙ　、Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｌ ｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｔ凾■ Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　ｌｉｅ　 ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　ＡｓｎＭｅｔ　Ａｓｐ　Ａ ｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｖ ａｌ　Ｉｌｅ　Ｇｉｎ　Ａｌａ　ＬｙｓＡｓｐ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｈｉ ｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　ＴｈｒＶａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ 　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　５ｅｒ Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　 Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　１１ｅＧｌｙ　Ａｒｇ　Ｖ ａｔ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｇ ｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　５ｅｒＳｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｉ　Ｉｅ　ｌ ｉｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｇ ｌｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈ■ Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　 Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　ＬｅｕＡｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇ ｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａ ｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓｎ３４０　３４５　、　３５０ Ｖａｌ　Ｈｉｓ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　 Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　ＴｈｒＡｌａ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＰｈｅＳｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　１１ｉｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａ ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｓ■ Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　 Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　５ｅｒＰｒｏ　Ｉｌｅ　Ａ ｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｈｉｓ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　ＰｈｅＡｓｎ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ａｓ ｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｐｒ ｏ　Ｌｅｕ　ＡｓｐＡｒｇ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　Ｈｉｓ 　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　１１ｅ Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｎ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　 Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　ＬｅｕＡｓｐ　Ｖａｌ　Ａ ｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ＰｈｅＬｅｕ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌ ｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｖａｔ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　Ｖａ ｌ　Ｓｅｒ　ＡｌａＭｅＬ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ 　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　 Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　ＧｌｕＡｓｐ　Ａｓｎ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｇ ｌｙ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｇ１ｎＬｙｓ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｔｙ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｓｅ ｒ　Ｇａｙ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ 　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　 Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｖａｔ　ＬｅｕＰｒｏ　ｌｉｅ　Ｇ ｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｉ ｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　１１ｅ１１ｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａ ｌ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒ ｇ　Ａｒｇ　ＨｉｓＧｌｎ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ 　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ Ａｓｎ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　ＧｌｕＡｌａ　Ｐｈｅ　Ａ ｓｐ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｙ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　ＰｈｅＬｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓ ｐ　Ｉ　ｌｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｍｅｔ　Ｐ ｒｏ　Ａｒｇ　Ｇ１■ ｃｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　 Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　ＡｓｎＶａｌ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａ ｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ？２５　７３０　７３５ Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｉ　ｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ 　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　５ｅ■ Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　ＡｓｎＴｙｒ　Ｌｅｕ　Ｓ ｅｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｌ ｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　ＴｙｒＳｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｓｅ ｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ（２）配列番号：５５の情報 （１）配列特徴。 （Ａ）配列の長さニア３０塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （■）配列の種類　ｃＤＮＡ （ＩＸ）配列の特徴。 （Ａ）配列を表す記号：　ＣＤ５ （Ｂ）存在位置：　２．、７３０ （ｘｉ）配列：配列番号＝５５ Ｇ　ＡＡＴ　ＴＣＧ　ＡＧＣＴＣＧ　ＧＴＡ　ＣＣＣＧＧＧ　ＧＡＴ　ＣＣＴ　 ＣＴＡ　ＧＡＧ　ＴＣＧ　ＡＣＣＴＧＣＡＧＴ　４６Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　５ｅｒ１　５　１０　１．５ ＧＣＴ　ＧＡＡ　ＧＣＣＣＴＧ　ＣＴＣＣＴＣＣＣＴ　ＧＣＣＧＧＣＣＴＣＡＧ ＣＡＣＴ　ＧＧＧ　ＧＣＣＴＴＧ　ＡＴＣ９４Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ 　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ 　Ａｌａ　Ｌｅｕ　１１ｅＧＣＣＡＴＣＣＴＣＣＴＣＴＧＣＡＴＣＡＴＣＡＴＴ 　ＣＴＡ　ＣＴＧ　ＧＴＴ　ＡＴＡ　ＧＴＡ　ＧＴＡ　ＣＴＧ　ＴＴＴ　１４２ Ａｌａ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　ＰｈｅＧＣＡ　ＧＣＴ　Ｃ ＴＧ　ＡＡＡ　ＡＧＡ　ＣＡＧ　ＣＧＡ　ＡＡＡ　ＡＡＡ　ＧＡＧ　ＣＣＴ　Ｃ ＴＧ　ＡＴＣＴＴＧ　ＴＣＡ　ＡＡＡ　P９０ Ａｌａ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　 Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　ＬｙｓＧＡＡ　ＧＡＴ　Ａ ＴＣＡＧＡ　ＧＡＣＡＡＣＡＴＴ　ＧＴＧ　ＡＧＣＴＡＴ　ＡＡＣＧＡＴ　ＧＡ Ｇ　ＧＧＴ　ＧＧＴ　ＧＧＡ　２３８Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　Ａｓｐ 　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ 　Ｇｌｙ　ｃｌｙＧＡＧ　ＧＡＧ　ＧＡＣＡＣＣＣＡＧ　ＧＣＣＴＴＴ　ＧＡＴ 　ＡＴＣＧＧＣＡＣＣＣＴＧ　ＡＧＧ　ＡＡＴ　ＣＣＴ　ＧＣＡ　２８６Ｇｌｕ 　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　円１ｅ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｇｌｙ 　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　ＡｌａＧＣＣＡＴＴ　ＧＡＧ　Ｇ ＡＡ　ＡＡＡ　ＡＡＧ　ＣＴＣＣＧＧ　ＣＧＡ　ＧＡＴ　ＡＴＴ　ＡＴＴ　ＣＣ Ａ　ＧＡＡ　ＡＣＧ　ＴＴＡ　３R４ Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　 Ａｓｐ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕｌｏｏ　１０５　１ １０ ＴＴＴ　ＡＴＴ　ＣＣＴ　ＣＧＧ　ＡＧＧ　ＡＣＴ　ＣＣＴ　ＡＣＡ　ＧＣＴ　 ＣＣＡ　ＧＡＴ　ＡＡＣＡＣＧ　ＧＡＣＧＴＣＣＧＧ　３８Q Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　 Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ＋１５　１２０　１ ２５ ＧＡＴ　ＴＴＣＡＴＴ　ＡＡＴ　ＧＡＡ　ＡＧＧ　ＣＴＡ　ＡＡＡ　ＧＡＧ　Ｃ ＡＴ　ＧＡＴ　ＣＴＴ　ＧＡＣＣＣＣＡＣＣＧＣＡ　４３０Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌ ｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　ＡｌａＣＣＣＣＣＣＴＡＣＧＡＣＴＣＡ　ＣＴ Ｔ　ＧＣＡ　ＡＣＣＴＡＴ　ＧＣＣＴＡＴ　ＧＡＡ　ＧＧＡ　ＡＡＴ　ＧＡＴ　 ＴＣＣ４７８Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈ ｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ＋４５ 　１５０　１５５ ＡＴＴ　ＧＣＴ　ＧＡＡ　ＴＣＴ　ＣＴＧ　ＡＧＴ　ＴＣＡ　ＴＴＡ　ＧＡＡ　 ＴＣＡ　ＧＧＴ　ＡＣＴ　ＡＣＴ　ＧＡＡ　ＧＧＡ　ＧＡＣT２６ Ｉｃｅ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　 Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　ＡｓｎＣＡＡ　ＡＡＣＴＡ ＣＧＡＴ　ＴＡＣＣＴＣＣＧＡ　ＧＡＡ　ＴＧＧ　ＧＧＣＣＣＴ　ＣＧＧ　ＴＴ Ｔ　ＡＡＴ　ＡＡＧ　ＣＴＡ　５７４Ｇｉｎ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ 　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ 　Ｌｙｓ　ＬｅｕＧＣＡ　ＧＡＡ　ＡＴＧ　ＴＡＴ　ＧＧＴ　ＧＧＴ　ＧＧＧ　 ＧＡＡ　ＡＧＴ　ＧＡＣＡＡＡ　ＧＡＣＴＣＴ　ＴＡＡ　ＣＧＴ　ＡＧＧ　６Q ２ Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　ネ　Ａｒｇ　ＡｒｇＡＴＡ　ＴＡＴ　ＧＴＴ 　ＣＴＧ　ＴＴＣＡＡＡ　ＣＡＡ　ＧＡＧ　ＡＡＡ　ＧＴＡ　ＡＣＴ　ＣＴＡ　 ＣＣＣＡＴＧ　ＣＴＧ　ＴＣＴ　６V０ １ｉｅ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　 Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　５ｅｒＣＣＡ　ＣＴｒ　Ｃ ＡＣＡＡＴ　ＡＴＴ　ＴＧＡ　ＴＡＴ　ＴＣＡ　ＧＧＡ　ＧＣＡ　ＴＴＴ　ＣＣ Ｔ　ＧＣＡ　ＧＴＣＡＧＣＡＣＡ　７１W Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　＊　Ｔｙｒ　５ｅｒＧＩｙ　Ａｌａ 　Ｐｈｅ　ＰｒｏＡｌａ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　ＴｈｒＡＴＴ　ｍ　ＴＴＣＴＣＡ　 ７３０ １ｉｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈａ　Ｓｅｒ （２）配列番号：５６の情報 （ｉ）配列特徴： （Ａ）配列の長さ：２４１アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロジー：直鎖状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｉ）配列：配列番号：５６ Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｌａｌ　５　１０　１５ Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　 Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｌａ１ｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　Ｃｙｓ　ｌｉｅ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｉ、ｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　 Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ａｌ■ Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　 Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　ＧｌｕＡｓｐ　ｌｉｅ　Ａ ｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ＧｌｕＧｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ａｌ ａ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｐｒ ｏ　Ａｌａ　Ａｌａ１ｉｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ 　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ ｌｏｏ　１０５　１１０ １１ｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　 Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　ＡｓｐＰｈｅ　ｌｉｅ　Ａ ｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｈｉｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａ ｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒ。 Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ａｌａ　 Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　１１ｅＡｌａ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔ ｈｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇ１ｎＡｓｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｅ ｕ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ａｓｎ　Ｌｙ ｓ　Ｌｅｕ　ＡｌａＧｌｕ　Ｍｅｔ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ 　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ｔｙｒ 〜’ａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ 　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅ■ Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　 Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅｅｒ （２）配列番号：５７の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ：　２６２５塩基対 （Ｂ）配列の型：核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （ｉｉ）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列：配列番号、５７ ＡＧＣＴＧＣＡＴＴＣＴＣＣＴＧＴＧＣＣＴ　ＡＣＣＡＣＧＴＡＡＣＣＡＡＡＡ ＡＴＧＡＡ　ＧＧＡＧＡＡＣＴＡＣＴＧＴＴｒＡＣＡＡＧ　P８０ ＣＣＧＣＣＣＴＧＧＴ　ＧＴＧＣＣＴＧＧＧＣＡＴＧＣＴＧＴＧＣＣＡＣＡＧＣ ＣＡＴＧＣＣＴＴＴＧＣＣＣＣＡ　ＧＡＧＣＧＧＣＧＧＧ　Q４０ ＡＧＧＣＧＧＴＧＧＡ　ＣＡＧＧＧＡＣＡＣＣＡＡＴＣＧＧＣＣＡＣＴＧＧＡＧ ＣＣＡＣＣＧＴＣＧＧＡＡＴＴＣＡＴＴＧＴＣＡＡＧＧ　６O０ ＴＣＣＡＧＧＡＣＡＴ　ＴＡＡＴＧＡＣＡＡＣＣＣＴＣＣＧＧＡＧＴ　ＴＣＣＴ ＧＣＡＣＧＡ　ＧＡＣＣＴＡＴＣＡＴ　ＧＣＣＡＡＣＧＴＧb６６０ ＣＴＧＡＧＡＧＧＴＣＣＡＡＴＧＴＧＧＧＡ　ＡＣＧＴＣＡＧＴＡＡ　ＴＣＣＡ ＧＧＴＧＡＣＡＧＣＴＴＣＡＧＡＴ　ＧＣＡＧＡＴＧＡＣＣV２０ ＣＣＡＣＴＴＡＴＧＧ　ＡＡＡＴＡＧＣＧＣＣＡＡＧＴＴＡＧＴＧＴ　ＡＣＡＧ ＴＡＴＣＣＴ　ＣＧＡＡＧＧＡＣＡＡ　ＣＣＣＴＡＴＴＴＩs　７８０ ＣＧＧＴＧＧＡＡＧＣＡＣＡＧＡＣＡＧＧＴ　ＡＴＣＡＴＣＡＧＡＡ　ＣＡＧＣ ＣＣＴＡＣＣＣＡＡＣＡＴＧＧＡＣＡＧＧＧＡＧＧＣＣＡ　W４０ ＡＴＧＧＡＧＡＴＧＧ　ＴＡＴＧＧＡＡＴＣＧ　ＴＴＴＧＡＡＡＴＣＡ　ＣＡＡ ＣＧＧＡＣＴＡ　ＴＧＡＡＡＣＡＣＡＧ　ＧＡＧＧＧＧＧＴfＡ　１１４０ ＴＡＡＡＧＣＴＧＡＡ　ＡＡＡＧＣＣＴＧＴＡ　ＧＡＴＴＴＴＧＡＡＡ　ＣＣＧ ＡＡＡＧＡＧＣＣＴＡＴＡＧＣＴＴＧ　ＡＡＧＧＴＡＧＡＧf　１２００ ＣＡＧＣＣＡＡＣＧＴ　ＧＣＡＣＡＴＣＧＡＣＣＣＧＡＡＧＴＴＴＡ　ＴＣＡＧ ＣＡＡＴＧＧ　ＣＣＣＴＴＴＣＡＡＧ　ＧＡＣＡＣＴＧＴＧ`　１２６０ ＣＣＧＴＣＡＡＧＡＴ　ＣＴＣＡＧＴＡＧＡＡ　ＧＡＴＧＣＴＧＡＴＧ　ＡＧＣ ＣＣＣＣＴＡＴ　ＧＴＴＣＴＴＧＧＣＣＣＣＡＡＧＴＴＡＣ`　１３２０ ＴＣＣＡＣＧＡＡＧＴ　ＣＣＡＡＧＡＡＡＡＴ　ＧＣＡＧＣＴＧＣＴＧ　ＧＣＡ ＣＣＧＴＧＧＴ　ＴＧＧＧＡＧＡＧＴＧ　ＣＡＴＧＣＣＡＡ`Ｇ　１３８０ ＡＣＣＣＴＧＡＴＧＣＴＧＣＣＡＡＣＡＧＣＣＣＧＡＴＡＡＧＧＴ　ＡＴＴＣＣ ＡＴＣＧＡ　ＴＣＧＴＣＡＣＡＣＴ　ＧＡＣＣＴＣＧＡＣＡ@１４４０ ＧＡＴＴＴＴＴＣＡＣＴＡＴＴＡＡＴＣＣＡ　ＧＡＧＧＡＴＧＧＴＴ　ＴＴＡＴ ＴＡＡＡＡＣＴＡＣＡＡＡＡＣＣＴ　ＣＴＧＧＡＴＡＧＡＧ@１５００ ＡＧＧＡＡＡＣＡＧＣＣＴＧＧＣＴＣＡＡＣＡＴＣＡＣＴＧＴＣＴ　ＴＴＧＣＡ ＧＣＡＧＡ　ＡＡＴＣＣＡＣＡＡＴ　ＣＧＧＣＡＴＣＡＧＧ@１５６０ ＡＡＧＣＣＣＡＡＧＴ　ＣＣＣＡＧＴＧＧＣＣＡＴＴＡＧＧＧＴＣＣＴＴＧＡＴ ＧＴＣＡＡ　ＣＧＡＴＡＡＴＧＣＴ　ＣＣＣＡＡＧＴＴＴＧ@１６２０ ＣＴＧＣＣＣＣＴＴＡ　ＴＧＡＡＧＧＴＴＴＣＡＴＣＴＧＴＧＡＧＡ　ＧＴＧＡ ＴＣＡＧＡＣＣＡＡＧＣＣＡＣＴＴ　ＴＣＣＡＡＣＣＡＧＣP６８０ ＣＡＡＴｒＧＴＴＡＣＡＡＴＴＡＧＴＧＣＡ　ＧＡＴＧＡＣＡＡＧＧ　ＡＴＧＡ ＣＡＣＧＧＣＣＡＡＴＧＧＡＣＣＡ　ＡＧＡＴＴＴＡＴＣＴ@１７４０ ＴＣＡＧＣＣＴＡＣＣＣＣＣＴＧＡＡＡＴＣＡＴＴＣＡＣＡＡＴＣＣＡＡＡＴＴ ＴＣＡＣＡＧＴＣＡＧＡＧＡＣＡＡＣＣＧＡＧＡＴＡ　１８O０ ＡＣＡＣＡＧＣＡＧＧ　ＣＧＴＧＴＡＣＧＣＣＣＧＧＣＧＴＧＧＡＧ　ＧＧＴＴ ＣＡＧＴＣＧ　ＧＣＡＧＡＡＧＣＡＧ　ＧＡＣＴＴＧＴＡＣb１８６０ ＴＴＣＴＧＣＣＣＡＴ　ＡＧＴＧＡＴＣＡＧＣＧＡＴＧＧＣＧＧＣＡ　ＴＣＣＣ ＧＣＣＣＡＴ　ＧＡＧＴＡＧＣＡＣＣＡＡＣＡＣＣＣＴＣＡ@１９２０ ＣＣＡＴＣＡＡＡＧＴ　ＣＴＧＣＧＧＧＴＧＣＧＡＣＧＴＧＡＡＣＧ　ＧＧＧＣ ＡＣＴＧＣＴ　ＣＴＣＣＴＧＣＡＡＣＧＣＡＧＡＧＧＣＣＴ@１９８０ ＡＣＡＴＴＣＴＧＡＡ　ＣＧＣＣＧＧＣＣＴＧ　ＡＧＣＡＣＡＧＧＣＧ　ＣＣＣ ＴＧＡＴＣＧＣＣＡＴＣＣＴＣＧＣＣＴＧＣＡＴＣＧＴＣＡ@２０４０ ＴＴＣＴＣＣＴＧＧＴ　ＣＡＴＴＧＴＡＧＴＡ　ＴＴＧＴＴＴＧＴＧＡ　ＣＣＣ ＴＧＡＧＡＡＧ　ＧＣＡＡＡＡＧＡＡＡ　ＧＡＡＣＣＡＣＴbＡ　２１００ ＴＴＧＴＣＴＴＴＧＡ　ＧＧＡＡＧＡＡＧＡＴ　ＧＴＣＣＧＴＧＡＧＡ　ＡＣＡ ＴＣＡＴＴＡＣＴＴＡＴＧＡＴＧＡＴ　ＧＡＡＧＧＧＧＧＴf　２１６０ ＧＧＧＡＡＧＡＡＧＡ　ＣＡＣＡＧＡＡＧＣＣＴＴＴＧＡＴＡＴＴＧ　ＣＣＡＣ ＣＣＴＣＣＡ　ＧＡＡＴＣＣＴＧＡＴ　ＧＧＴＡＴＣＡＡＴf　２２２０ ＧＡＴＴＴＡＴＣＣＣＣＣＧＣＡＡＡＧＡＣＡＴＣＡＡＡＣＣＴＧ　ＡＧＴＡＴ ＣＡＧＴＡ　ＣＡＴＧＣＣＴＡＧＡ　ＣＣＴＧＧＧＣＴＣＣQ２８０ ＧＧＣＣＡＧＣＧＣＣＣＡＡＣＡＧＣＧＴＧ　ＧＡＴＧＴＣＧＡＴＧ　ＡＣＴＴ ＣＡＴＣＡＡ　ＣＡＣＧＡＧＡＡＴＡ　ＣＡＧＧＡＧＧＣＡf　２３４０ ＡＣＡＡＴＧＡＣＣＣＣＡＣＧＧＣＴＣＣＴ　ＣＣＴＴＡＴＧＡＣＴ　ＣＣＡＴ ＴＣＡＡＡＴ　ＣＴＡＣＧＧＴＴＡＴ　ＧＡＡＧＧＣＡＧＧf　２４００ ＧＣＴＣＡＧＴＧＧＣＣＧＧＧＴＣＣＣＴＧ　ＡＧＣＴＣＣＣＴＡＧ　ＡＧＴＣ ＧＧＣＣＡＣＣＡＣＡＧＡＴＴＣＡ　ＧＡＣＴＴＧＧＡＣＴ@２４６０ ＡＴＧＡＴＴＡＴＣＴ　ＡＣＡＧＡＡＣＴＧＧ　ＧＧＡＣＣＴＣＧＴＴ　ＴＴＡ ＡＧＡＡＡＣＴ　ＡＧＣＡＧＡＴＴＴＧ　ＴＡＴＧＧＴＴＣbＡ　２５２０ ＡＡＧＡＣＡＣＴＴＴ　ＴＧＡＴＧＡＣＧＡＴ　ＴＣＴＴＡＡＣＡＡＴ　ＡＡＣ ＧＡＴＡＣＡＡ　ＡＴＴＴＧＧＣＣＴＴ　ＡＡＧＡＡＣＴＧsＧ　２５８０ ＴＣＴＧＧＣＧＴＴＣＴＣＡＡＧＡＡＴＣＴ　ＡＧＡＡＧＡＴＧＴＧ　ＴＡＡＣ ＡＧＧＴＡＴ　ＴＴＴＴＴ　２６２５（２）配列番号８５８の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ、７９６アミノ酸 （Ｂ）配列の型、アミノ酸 （Ｄ）トポロン−直鎖状 （１１）配列の種類：タンパク質 （ｘｌ）配列・配列番号・５８ Ｍｅｔ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｔｙｒ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　 Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔｌ　５　ｔｏ　１５ Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　ｔ（ｉｓ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ａｒ■ Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　ｔｌｉｓ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｌｙｓ 　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ｖａｔ　Ｌｅ■ Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　 Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｉ　ｌｅ　Ｇｌ■ Ｇｌｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　 Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ６５　７０　、　７ ５　８０ １１ｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　 Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　ＧｌｙＡｌａ　Ｇｌｙ　Ｔ ｈｒ　ｌｌｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇ ｌｙ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｈｉｓ　Ａｌａｌｏｏ　１０５　１１０ Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　 Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　ＡｌａＧｉｎ　Ａｌａ　Ｖ ａｌ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　ＧｌｕＰｈｅ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｖａ ｌ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｌ ｕ　Ｐｈｅ　ＬｅｕＨｉｓ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ａｓｎ 　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　 Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ　ＧｌｙＡｓｎ　Ｓｅｒ　Ａ Ｌａ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇ ｌｙ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　ＰｈｅＳｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌ ｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒ ｏ　Ａｓｎ　ＭｅｔＡｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ 　Ｔｙｒ　Ｈｉｓ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｍｅｔ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　 ｃｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　１１ｅＴｂｒ　Ｌｅｕ　Ｔ ｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐ ｈｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　ＬｅｕＴｙｒ　Ｇｉｎ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｖａ ｌ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｕ　Ｖａｌ　ＧｌｙＡｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ 　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ Ｔｙｒ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ　 Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　ＴｈｒＡｓｐ　Ｔｙｒ　Ｇ ｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｉｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌ ｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＡｓｎＰｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｒ ｇ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｌ ａ　Ａｓｎ　ＶａｔＨｉｓ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　ｌ　ｌ ｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｖａ ■ Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｌａ　 Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　ＬｅｕＡｌａ　Ｐｒｏ　Ｓ ｅｒ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ　Ｇｌｕ　Ｖａｔ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａ ｌａ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　ＴｈｒＶａｌ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｖａ ｌ　Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｌａ　Ａｓ ｎ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 １１ｅ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｉ（ｉｓ　Ｔｈｒ 　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｔｈ■ １ｉｅ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　 Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌａｕ　Ａｓｐ　ＡｒｇＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔ ｈｒ　Ａｌａ　Ｔｒｐしｅｕ　Ａｓｎ　ｌｌｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ａｌ ａ　Ａｉａ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　１（ｉｓＡｓｎ　Ａｒｇ　ｔ（ｉｓ　Ｇｉｎ　Ｇ ｌｕ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｖ ａｔ　Ｌｅｕ　Ａｓ■ Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ａｌａ　 Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｈａ　１１ｅＣｙｓ　Ｇｌｕ　Ｓ ｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｇ ｉｎ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ１１ｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓ ｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒ ｇ　Ｐｈｅ　１１ｅＰｈｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｉｌｅ 　Ｉｌｅ　Ｈｉｓ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｒｇ Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　 Ｔｙｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　ＰｈｅＳｅｒ　Ａｒｇ　Ｇ ｌｎ　Ｌｙｓ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　ｌ ｉｅ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　ＡｓｎＧｌｙ　Ｇｌｙ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒ ｏ　Ｍｅｔ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　ｌｌ ｅ　Ｌｙｓ　Ｖａ１Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ 　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｌａ Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　 Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ａｌａ　ｌｌｅ　ＬｅｕＡｌａ　Ｃｙｓ　ｌ ｌｅ　Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｔ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　ＬｅｕＡｒｇ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ｌｙ ｓ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｕ　Ａｓｐ　Ｖａ１Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ｉｌｅ　Ｔｈｒ　Ｔｙｒ 　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇａｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　ＡｓｎＧｌｙ　Ｐｈｅ　ｌ ｌｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｔ ｙｒ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　ＭｅＬＰｒ。 Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　 Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ１ｉｅ　Ａｓｎ　Ｔ ｈｒ　Ａｒｇ　ｌｌｅ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｐ ｒｏ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒ。 Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　 Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ＡｌａＧｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌ ｅｕ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａ ｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　ＡｓｎＴｙｒ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｎ　Ａｓｎ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｅ ｕ　Ａｌａ　ＡｓｎＬｅｕ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ 　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　５ｅｒ（２）配列番号・５９の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ　２５２１塩基対 （Ｂ）配列の型　核酸 （Ｃ）鎖の数　−重鎖 （Ｄ）トポロン−直鎖状 （１す配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列・配列番号・５９ ＣＧＧＴＧＧＡＧＧＣＣＡＣＡＧＡＣＡＣＣＴＣＡＡＡＣＣＴＧＧ　ＡＴＴＣＣ ＡＣＡＡＴ　ＴＣＴＡＣＧＴＴＡＡ　ＧＴＧＴＴＧＧＡＧＴ@６０ ＴＴＴＴＡＴＴＡＣＴ　ＣＴＧＣＴＧＴＡＧＧ　ＡＡＡＧＣＣＴＴＴＧ　ＣＣＡ ＡＴＧＣＴＴＡ　ＣＡＡＧＧＡＡＣＴＧ　ＴＴＴＡＴＣＣＣsＧ　１２０ ＣＴＴＣＴＣＴＧＧＧ　ＴＴＣＴＧｍＧＡ　ＴＧＧＡＧＧＴＣＴＣＣＴＡＡＣＡ ＣＣＡＣＴＡＣＡＡＣＣＡＣＡ　ＧＣＣＡＣＡＧＣＡＧ　１W０ ＡＣＣＡＴＧＧＡＧＧ　ＴＴＴＡＴＧＡＡＧＡ　ＣＡＣＴＣＣＧＧＴＡ　ＧＧＧ ＡＣＣＡＴＣＡ　ＴＴＧＧＣＧＣＴＧＴ　ＣＡＣＴＧＣＴＣ`Ａ　１３２０ ＧＡＣＣＴＧＧＡＴＧ　ＴＡＧＧＣＡＧＣＧＧ　ＴＧＣＴＧＴＴＡＧＧ　ＴＡＣ ＴＴＣＡＴＡＧ　ＡＴＴＧＧＡＡＧＡＧ　ＴＧＡＴＧＧＧＧ`Ｃ１３８０ ＧＴＣＡＧＴＧＣＴＧ　ＣＡＧＡＣＣＧＡＧＡ　ＴＣＴＴＴＣＡＣＣＴ　ＧＣＴ ＧＧＧＣＡＡＣＡＡＴＴＣＴＣＣＴＴ　ＴＡＧＡＴｒＡＴＣ`　１６８０ ＣＣＴＧＡＧＧＣＴＧ　ＣＴＡＴＣＡＡＡＣＣＡＡＡＴＴＴＴＡＣＡ　ＧＴＴＣ ＧＴＧＡＣＴ　ＴＣＡＧＡＡＡＣＡＡ　ＣＡＣＡＧＣＧＧＧf　１７４０ ＡＴＴＧＡＡＡＣＣＣＧＡＡＧＡＡＡＴＧＧ　ＡＴＡＣＡＧＣＣＧＣＡＧＧＣＡ ＧＣＡＡＧ　ＡＧＴＴＧＴＡｍ　ＣＣＴＣＣＣＴＧＴＴ　１W００ ＧＴＡＡＴＡＧＡＡＧ　ＡＣＡＧＣＡＧＣＴＡ　ＣＣＣＴＧＴＣＣＡＧ　ＡＧＣ ＡＧＣＡＣＡＡ　ＡＣＡＣＡＡＴＧＡＣＴＡＴｒＣＧＡＧＴb１８６０ ＴＧＴＡＧＡＴＧＴＧ　ＡＣＴＣＴＧＡＴＧＧ　ＣＡＣＣＡＴＣＣＴＧ　ＴＣＩ ＴＧＴＡＡＴＧ　ＴＧＧＡＡＧＣＡＡＴ　ＴＴＴＴＣＴＡＣbＴ　１９２０ ＧＴＡＧＧＡＣ’ｎ’Ａ　ＧＣＡＣＴＧＧＧＧＣＧＴＴＧＡＴｒＧＣＡ　ＡＴｒ ＣＴＡＣＴＡＴ　ＧＣＡＴＴＧＴＴＡＴ　ＡＣＴＣＴＴＡＧbＣ１９８０ ＡＴＡＧＴＴＧＴＡＣＴＧＴＡＴＧＴＡＧＣＡＣＴＧＣＧＡＡＧＧ　ＣＡＧＡＡ ＧＡＡＡＡ　ＡＧＣＡＣＡＣＣＣＴ　ＧＡＴＧＡＣＣＴＣＴ@２０４０ ＡＡＡＧＡＡＧＡＣＡ　ＴＣＡＧＡＧＡＣＡＡ　ＣＧＴＣ八ＴＣへＡＴ　ＴＡＣ ＧＡＴＧＡＴＧ　ＡＡＧＧＡＧＧＴＧＧ　ＧＧＡＧＧＡＡＧ`Ｔ　２１００ ＡＣＣＣＡＧＧＣＴｒ　ＴＣＧＡＣＡＴＣＧＧ　ＧＧＣＴＣＴＧＡＧＡ　ＡＡＣ ＣＣＡＡＡＡＧ　ＴＧＡＴＴＧＡＧＧＡ　ＧＡＡＣＡＡＡＡsＴ　２１６０ ＣＧＣＡＧＧＧＡＴＡ　ＴＡＡＡＡＣＣＡＧＡ　ＣＴＣＴＣＴＣＴＧＴ　ＴｒＡ ＣＣＴＣＧＴＣＡＧＡＧＡＣＣＡＣＣＣＡＴＧＧＡＡＧＡＴ@２２２０ ＡＡＣＡＣＡＧＡＣＡ　ＴＡＡＧＧＧＡｍ　ＣＡＴＴＣＡＴＣＡＡ　ＡＧＧＣＴ ＡＣＡＧＧ　ＡＡＡＡＴＧＡＴＧＴ　ＡＧＡＴＣＣＡＡＣＴ@２２８０ ＧＣＣＣＣＡＣＣＡＡ　ＴＣＧＡＴＴＣＡＣＴ　ＧＧＣＣＡＣＡＴＡＴ　ＧＣＣ ＴＡＣＧＡＡＧ　ＧＧＡＧＴＧＧＧＴＣＣＧＴＧＧＣＡＧＡf　２３４０ ＴＣＣＣＴＣＡＧＣＴ　ＣＴＡＴＡＧＡＣＴＣＴＣＴＣＡＣＣＡＣＡ　ＧＡＡＧ ＣＣＧＡＣＣＡＧＧＡＣＴＡＴＧＡ　ＣＴＡＴＣＴＧＡＣＡ@２４００ ＧＡＣＴＧＧＧＧＡＣＣＣＣＧＣＴＴＴＡＡ　ＡＧＴＣＴＴＧＧＣＡ　ＧＡＣＡ ＴＧＴｒＴＧ　ＧＣＧＡＡＧＡＡＧＡ　ＧＡＧＴＴＡＴＡＡb２４６０ ＣＣＴＧＡＴＡＡＡＧ　ＴＣＡＣＴＴＡＡＧＧ　ＧＡＧＴＣＧＴＧＧＡ　ＧＧＣ ＴＡＡＡＡＴＡ　ＣＡＡＣＣＧＡＧＡＧ　ＧＧＧＡＧＡＴＴsＴ　２５２０ Ｔ　２５２１ （２）配列番号　６０の情報 （１）配列特徴・ （Ａ）配列の長さ　７９４アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トボロノー　直鎖状 （１１）配列の種類　タンパク質 （ｘｉ）配列　配列番号　６０ Ｍｅｔ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ］　５　１０　１５ Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ＡｌａＴｈｒ　Ｇｌｕ　Ｐ ｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｉ　ｌｅ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　 Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｈｉ■ Ｐｈｅ　Ｇｉｎ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ｖａｔ　 Ｔｒｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐｈｅ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　ＬｅｕＧｌｕ　Ｇｌｕ　Ｔ ｙｒ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｇ ｌｙ　Ｌｙｓ　Ｌａｕ　Ｈｉｓ　５ｅｒＡｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｇｌ ｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｓｅ ｒ　Ｇｌｙ　ＡｓｎＧｌｙ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ 　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ ｌｏｏ　１０５　１１０ Ａｌａ　ｌｌｅ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　 Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ＡｒｇＡｌａ　Ｇｌｎ　Ａ ｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｉ　ｌｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　 Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　５ｅ■ Ｇｌｕ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　 Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　ＰｈｅＬｅｕ　Ａｓｐ　Ｇ ｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｖａｔ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｍ ｅｔ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＧｌｙＡｌａ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｇｌ ｎ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒ ｏ　Ｔｈｒ　ＴｙｒＧｌｙ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｖａｔ　Ｖａｌ 　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　 Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　ＡｓｎＭｅｔ　Ａｓｐ　Ａ ｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ｇｉｎ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｌ ｅｕ　ｌｉｅ　Ｇｌｎ　Ａｌａ　ＬｙｓＡｓｐ　Ｍｅｔ　ｃｒｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌ ｎ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｉｌ ｅ　Ｖａｌ　Ａｓｎ１１ｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ 　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　５ｅｒ １１ｅ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　 Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　ｌｉｅ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｉ　１■ Ｇｌｙ　Ａｒｇ　ｌｉｅ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　 Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　１ｉｅＧｌｕ　Ｔｙｒ　Ａ ｓｎ　ｌｉｅ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｌ ｅｕ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｖａ１３０５　３１０　３１５　’　３２０ Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　 Ｉ　ｌｅ　Ｌｙｓ　Ｌｅｕ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅ■ Ａｓｐ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　 Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　ＡｓｎＬｅｕ　１（ｉｓ　 Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｈｉｓ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｓｅｒ　Ａｈａ　Ｇｌｙ　 Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｔｈ■ Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　 Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＰｈｅＳｅｒ　Ｌｙｓ　Ｐ ｒｏ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　ＧｌｙＴｈｒ　ｌｌｅ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｌ ａ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌ ｙ　Ｓｅｒ　ＧｌｙＡｌａ　Ｖａｌ　Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　ｌｉｅ　Ａｓｐ 　Ｔｒｐ　Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ Ｔｈｒ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｉ　Ｉｅ 　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｌａｕ　Ａｓ■ Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　 Ｓｅｒ　ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｖａ１Ｓｅｒ　Ａｓｎ　Ｐ ｒｏ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　ｌｉｅ　Ｌ ｅｕ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　ＬｅｕＡｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｐｈ ｅ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　ｌｉｅ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｇｌ ｕ　Ｔｈｒ　ＡｉａＶａｌ　Ｃｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ 　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　ｌｌｅ　ｌｉｅ　Ｇｉｎ　ｌｉｅ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ａｌａ Ａｌａ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　 Ｇｉｎ　Ｇｉｎ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　ＬｅｕＳｅｒ　Ｐｒｏ　Ｇ ｌｕ　Ａｌａ　Ａｌａ　ｌｉｅ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｈａ　ＡｒｇＡｓｎ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｇｌ ｙ　ｌ　Ｉｅ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｙｒ　Ｓ ｅｒ　Ａｒｇ　Ａｒ■ Ｇｌｎ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　 Ｖａｌ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　ＴｙｒＰｒｏ　Ｖａｌ　Ｇ ｌｎ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　ｌｌｅ　Ａ ｒｇ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　ＣｙｓＡｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　Ｔｈ ｒ　ｌｅｅ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ　Ａｓｎ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　ｌｉ ｅ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ５９５　６００　、　６０５ Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　 ｌｉｅ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　１１ｅＶａｌ　ｌｉｅ　Ｌ ｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｔｙｒ　Ｖａｌ　Ａ ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｒｇ　Ｇ１ｎＬｙｓ　Ｌｙｓ　Ｌｙｓ　Ｈｉｓ　Ｔｈ ｒ　Ｌｅｕ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ｌ　ｌｅ　Ａ ｒｇ　Ａｓｐ　Ａｓ■ Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｈｉｓ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　 Ｇｌｙ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｇｌｎ　ＡｌａＰｈｅ　Ａｓｐ　Ｉ ｌｅ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　ＡｒｇＡｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　ｌｌ ｅ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ１１ｅ　Ａｒｇ　ＡｒｇＡｓｐ　ｌｌｅ　 Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　 （ｉｌｎ　ＡｒｇＰｒｏ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　 Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｐｈｅ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ　Ｇｌｎ　ＡｒｇＬ ｅｕ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ａ ｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　ＬｅｕＡｌａ　Ｔｈｒ　Ｔｙ ｒ　Ａｌａ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ａｌ ａ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　５ｅｒＳｅｒ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ 　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ　Ａｓｐ 　Ｔｙｒ　ＬｅｕＴｈｒ　Ａｓｐ　Ｔｒｐ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　 Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ａｌａ　Ａｓｐ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｇｌｙ　ＧｌｕＧ ｌｕ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ｔ ｈｒ（２）配列番号　６１の情報 （ｉ）配列特徴。 （Ａ）配列の長さ：　２６９０塩基対 ＣＢ）配列の型、核酸 （Ｃ）鎖の数、−重鎖 （Ｄ）トポロジー　直鎖状 （１１）配列の種類：　ｃＤＮＡ （ｘｌ）配列、配列番号　６１ ＣＴＴＣＡＡＧＧＴＴ　ＴＴＧＣＴＧＡＣＴＣＡＧＴＣＴＧＧＴＡＧ　ＴＣＡＧ ＡＧＴＣＴＧ　ＣＡＧＧＡＧＡＡＧＡ　ＣＡＧＴＴＣＡＡＧf　６０ ＣＡＧＧＧＣＣＴＧＧ　ＡＧＧＡＴＴＧＧＡＴ　ＣＡＧＴＴＴＡＧＧＧ　ＡＣＡ ＧＧＴＣＡＡＡ　ＧＧＣＴＧＧＣＴＴＡ　ＧＡＧＡＣＣＴＴ`Ｇ　１２０ ＡＧＧＣＡＧＧＴＴＧ　ＣＴＴＧＧＧＴＣＧＴ　ＴＧＡＡＴＧＣＴＡＧ　ＴＣＴ ＧＧＴＣＣＴＧ　ＡＧＡＧＣＣＣＴＴＴ　ＴＣＴＣＴＧＧＣ`Ａ　１８０ ＣＴＧＴＧＧＡＣＴＣＡＧＡＧＣＴＡＡＣＣＡＡＴＴＧＴＡＧＴＴ　ＧＧＣＡＧ ＴＧＧＧＧ　ＧＴＧＡＡＧＧＧＴＧ　ＡＴＣＣＡＧＡＧＧＣQ４０ ＣＴＧＡＧＣＴＧＣＡ　ＧＡＧＧＧＣＡＣＡＡ　ＧＡＧＡＧＡＡＡＡＧ　ＡＴＧ ＴＣＴＴＡＧＡ　ＡＡＧＡＧＣＴＴＴＧ　ＡＧＡＡＣＡＴＧbＣ３００ ＴＴＧＧＣＴＧＣＴＧ　ＧＣＡＧＧＧＡＣＣＴ　ＴＧＧＡＴＧＧＧＧＴ　ＡＧＴ ＣＴＡＣＡＣＣＣＧＧＡＡＧＴＧＣＣＴＧＣＣＴＧＣＣＡＴ@３６０ ＣＣＴＣＴＡＧＴＧＧ　ＣＴＧＣＣＴＴＧＣＡ　ＡＡＡＴＡＴＧＣＴＣＡＧＴＧ ＣＡＧＣＣＧ　ＣＧＴＧＣＡＴＧＡＡ　ＴＧＡＡＡＡＣＧＣb４２０ ＧＣＣＧＧＧＣＧＣＴ　ＴＣＴＡＧＴＣＧＧＡ　ＣＡＡＡＡＴＧＣＡＧ　ＣＣＧ ＡＧＡＡＣＴＣＣＧＣＴＣＧＴＴＣＴ　ＧＴＧＣＧＴＴＣＴb４８０ ＣＴＧＴＣＣＣＡＧＧ　ＴＧＣＴＧＣＴＧＣＴ　ＡＡＣＡＴＣＴＧＣＡ　ＧＡＡ ＧＡＴＴＴＧＧ　ＡＣＴＧＣＡＣＴＣＣＴＧＧＡＴＴｒＣＡf　５４０ ＣＡＧＡＡＡＧＴＧＴ　ＴＣＣＡＴＡＴＣＡＡ　ＴＣＡＧＣＣＡＧＣＴ　ＧＡＡ ＴＴＣＡＴＴＧ　ＡＧＧＡＣＣＡＧＴＣＡＡＴＴＣＴＡＡＡb６００ ＴＴＧＡＣＣＴＴＣＡ　ＧＴＧＡＣＴＧＴＡＡ　ＧＧＧＡＡＡＣＧＡＣＡＡＧＣ ＴＡＣＧＣＴ　ＡＴＧＡＧＧＴＣＴＣＧＡＧＣＣＣＡＴＡＣU６０ ＴＴＣＡＡＧＧＴＧＡ　ＡＣＡＧＣＧＡＴＧＧ　ＣＧＧＣＴＴＡＧＴＴ　ＧＣＴ ＣＴＧＡＧＡＡ　ＡＣＡＴＡＡＣＴＧＣＡＧＴＧＧＧＣＡＡ`　７２０ ＡＣＴＣＴＧＴｒＣＧ　ＴＣＣＡＴＧＣＡＣＧ　ＧＡＣＣＣＣＣＣＡＴ　ＧＣＧ ＧＡＡＧＡＴＡ　ＴＧＧＣＡＧＡＡＣＴ　ＣＧＴＧＡＴｒＧsＣ７８０ ＣＴＡＴＴｒＧＴＧＧ　ＡＧＡＣＣＡＣＴＧＡ　ＴＧＴＣＡＡＴＧＧＣＡＡＡＡ ＣＴＣＴＣＧ　ＡＧＧＧＧＣＣＧＧＴ　ＧＣＣＴＣＴＧＧＡ`　１１４０ ＧＴＣＡＴＴＧＴＧＡ　ＴＴＧＡＴＣＡＧＡＡ　ＴＧＡＣＡＡＣＣＧＡ　ＣＣＧ ＡＴＣＴＴＴＣＧＧＧＡＡＧＧＣＣＣＣＴＡＣＡＴＣＧＧＣP２００ ＣＡＣＧＴＣＡＴＧＧ　ＡＡＧＧＧＴＣＡＣＣＣＡＣＡＧＧＣＡＣＣＡＣＡＧＴ ＧＡＴＧＣＧＧＡＴＧＡＣＡＧＣＣｍＧＡＴＧＣＡ　１２６O ＧＡＴＧＡＣＣＣＡＧ　ＣＣＡＣＣＧＡＴＡＡ　ＴＧＣＣＣＴＣＣＴＧ　ＣＧＧ ＴＡＴＡＡＴＡ　ＴＣＣＧＴＣＡＡＣＡ　ＧＡＣＧＣＣＴＧ`Ｃ１３２０ ＡＡＧＣＣＡＴＣＴＣＣＣＡＡＣＡＴＧＴＴ　ＣＴＡＣＡＴＣＧＡＴ　ＣＣＴＧ ＡＧＡＡＡＧ　ＧＡＧＡＣＡＴＴＧＴ　ＣＡＣＴＧＴｒＧＴf　１３８０ ＴＣＡＣＣＴＧＣＧＣＴＧＣＴＧＧＡＣＣＧ　ＡＧＡＧＡＣＴＣＴＧ　ＧＡＡＡ ＡＴＣＣＣＡ　ＡＧＴＡＴＧＡＡＣＴ　ＧＡＴＣＡＴＣＧＡf　１４４０ ＧＣＴＣＡＡＧＡＴＡ　ＴＧＧＣＴＧＧＡＣＴ　ＧＧＡＴＧＴＴＧＧＡ　ＴＴＡ ＡＣＡＧＧＣＡ　ＣＧＧＣＣＡＣＡＧＣＣＡＣＧＡＴＣＡＴf　１５００ ＡＴＣＧＡＴＧＡＣＡ　ＡＡＡＡＴＧＡＴＣＡ　ＣＴＣＡＣＣＡＡＡＡ　ＴＴＣ ＡＣＣＡＡＧＡ　ＡＡＧＡＧＴＴＴＣＡ　ＡＧＣＣＡＣＡＧsＣ１５６０ ＧＡＡＡＴｒＴＣＴＧ　ＣＣＴｒＣＣＡＣＡＣＣＣＴＧＣＴＧＡＴＣＡＡＡＧＴ ＧＧＡＡＡ　ＡＴＧＡＡＧＡＣＣＣＡＣＴＣＧＴＡＣＣＣ１W００ ＧＡＣＧＴＣＴＣＣＴ　ＡＣＧＧＣＣＣＣＡＧ　ＣＴＣＣＡＣＡＧＣＣＡＣＣＧ ＴＣＣＡＣＡ　ＴＣＡＣＴＧＴＣＣＴ　ＧＧＡＴＧＴＣＡＡb１８６０ ＧＡＧＧＧＣＣＣＡＧ　ＴＣＴＴＣＴＡＣＣＣＡＧＡＣＣＣＣＡＴＧ　ＡＴＧＧ ＴＧＡＣＣＡ　ＧＧＣＡＧＧＡＧＧＡ　ＣＣＴＣＴＣＴＧＴf　１９２０ ＧＧＣＡＧＣＧＴＧＣＴＧＣＴＧＡＣＡＧＴ　ＧＡＡＴＧＣＣＡＣＧ　ＧＡＣＣ ＣＣＧＡＣＴ　ＣＣＣＴＧＣＡＧＣＡ　ＴＣＡＡＡＣＣＡＴb１９８０ ＡＧＧＴＡＴＴＣＴＧ　ＴＴＴＡＣＡＡＧＧＡ　ＣＣＣＡＧＣＡＧＧＴ　ＴＧＧ ＣＴＧＡＡＴＡ　ＴＴＡＡＣＣＣＣＡＴ　ＣＡＡＴＧＧＧＡbＴ　２０４０ ＧＴＴＧＡＣＡＣＣＡ　ＣＡＧＣＴＧＴＧＣＴ　ＧＧＡＣＣＧＴＧＡＧ　ＴＣＣ ＣＣＡＴＴＴＧ　ＴＣＧＡＣＡＡＣＡＧ　ＣＧＴＧＴＡＣＡbＴ　２１００ ＣＣＧＡＡＴＡＣＡＧ　ＡＴＣＣＴＴＴＣＡＡ　ＡＴＴＴＧＡＡＡＴＣＣＡＣＡ ＡＡＣＡＡＧ　ＣＴＧＴＴＣＣＴＧＡ　ＴＡＡＡＧＴＣＴＧf　２３４０ ＡＡＧＡＴＣＴＣＣＡ　ＡＧＡＴＣＡＡＣＡＡ　ＴＡＣＡＣＡＣＧＣＣＣＴＧＧ ＴＡＡＧＣＣＴＴＣＴＴＣＡＡＡＡ　ＴＣＴＧＡＡＣＡＡＡ@２４００ ＧＣＡＡＡＣＴＡＣＡ　ＡＣＣＴＧＣＣＣＡＴ　ＣＡＴＧＧＴＧＡＣＡ　ＧＡＴ ＴＣＡＧＧＧＡ　ＡＡＣＣＡＣＣＣＡＴ　ＧＡＣＧＡＡＴＡsＣ２４６０ ＡＣＡＧＡＴＣＴＣＡ　ＧＧＧＴＡＣＡＡＧＴ　ＧＴＧＣＴＣＣＴＧＣＡＧＧＡ ＡＴＴＣＣＡ　ＡＡＧＴＧＧＡＣＴＧ　ＣＡＡＣＧＣＧＧＣf　２５２０ ＧＧＧＧＣＣＣＴＧＣＧＣＴＴＣＡＧＣＣＴ　ＧＣＣＣＴＣＡＧＴＣＣＴＧＣＴ ＣＣＴＣＡ　ＧＣＣＴＣＴＴＣＡＧ　ＣＴＴＡＧＣＴＴＧＴ@２５８０ ＣＴＧＴＧＡＧＡＡＣＴＣＣＴＧＡＣＧＴＣＴＧＡＡＧＣＴＴＧＡ　ＣＴＣＣＣ ＡＡＧＴＴ　ＴＣＣＡＴＡＧＣＡＡ　ＣＡＧＧＡＡＡＡＡＡ@２６４０ ＡＡＡＡＡＡＴＣＴＡ　ＴＣＣＡＡＡＴＣＴＧ　ＡＡＧＡＴＴＧＣＧＧ　ＴＴＴ ＡＣＡＧＣＴＡ　ＴＣＧＡＡＣＴＴＣＧ　２６９０（２）配列番号二６２の情報 （ｉ）配列特徴 （Ａ）配列の長さ、７１３アミノ酸 （Ｂ）配列の型　アミノ酸 （Ｄ）トポロジー・直鎖状 （ｉｉ）配列の種類、タンパク質 （ｘｉ）配列、配列番号：６２ Ｍｅｔ　Ｇｉｎ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｖａｔ　Ｌｅｕ　 Ｃｙｓ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｇｉｎ　Ｖａｌｌ　５　１０　１５ Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　 Ａｓｐ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｐｈｅ　Ｇ１ｎＧｌｎ　Ｌｙｓ　Ｖ ａｌ　Ｐｈｅ　Ｈｉｓ　Ｉｌｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｐ ｈｅ　ｌｉｅ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　Ｇ１ｎＳｅｒ　ｌ　Ｉｅ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌ ｅｕ　Ｔｈｒ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｃｙｓ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｓｎ　Ａ ｓｐ　Ｌｙｓ　Ｌｅ■ Ａｒｇ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｐｈｅ　 Ｌｙｓ　Ｖａｔ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ　ＧｌｙＬｅｕ　Ｖａｔ　Ａ ｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｉｃｅ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌ ｙｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａ１Ｈｉｓ　Ａｌａ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｐｒ ｏ　ｔ（ｉｓ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　ＭｅＬ　Ａｌａ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　Ｖ ａｌ　Ｉｌｅ　Ｖａ■ ｌｏｏ　１０５　１１０ Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｇｉｎ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　 Ｇｉｎ　Ａｓｐ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　ＡｌａＡｒｇ　Ｔｈｒ　Ｓ ｅｒ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｌｙｓ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｉ ｌｅ　Ｖａｔ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 ＩＩｅＬｅｕ　ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｐ ｒｏ　Ｐｈｅ　Ｐｒｏ　Ａｒｇ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　ＧｌｙＬｙｓ　Ｖａｔ　Ｖａ ｌ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｇｌｕ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　Ｌｙ ｓ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　ＴｈｒＧｌｙ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　Ｖａｌ　Ａｓｐ 　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｇｌｙ　ｌｉｅ　Ｐｈｅ　Ａｒｇ　ｌｉｅ 　Ａｓｎ　ＧｌｕＡｓｎ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　 Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　１ｉｅＡ ｌａ　Ｖａｌ　Ｔｙｒ　Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｔｈｒ　Ｔ ｈｒ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　ＴｈｒＬｅｕ　Ｇｌｕ　Ｇｌ ｙ　Ｐｒｏ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｇｌｕ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｖａｌ　４１ ｅ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　ＡｓｐＡｓｎ　Ａｒｇ　Ｐｒｏ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ 　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　ｌｌｅ　Ｇｌｙ　Ｈｉｓ　Ｖａｌ 　Ｍｅｔ　Ｇｌｕ２４５　、　２５０　２５５ Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｍｅｔ　 Ａｒｇ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　ＡｌａＡｓｐ　Ａｓｐ　Ｐ ｒｏ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｔ ｙｒ　Ａｓｎ　Ｉｌｅ　Ａｒｇ　Ｇ１ｎＧｌｎ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｌｙ ｓ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｍｅｔ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　ｌｉｅ　Ａｓ ｐ　Ｐｒｏ　ＧｌｕＬｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｓｐ　ｌｌｅ　Ｖａｔ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ 　Ｖａｌ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ Ｔｈｒ　Ｌａｕ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｔｙｒ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ　 ｌｉｅ　Ｉｌｅ　Ｇｌｕ　Ａｌａ　Ｇｌｎ　Ａｓｐ　ＭｅｔＡｌａ　Ｇｌｙ　Ｌ ｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ｇｌｙ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　ｃｌｙ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔ ｈｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　ｌｉｅ　Ｍｅｔｌｉｅ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓ ｎ　Ａｓｐ　）Ｉｉｓ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　Ｌ ｙｓ　Ｇｌｕ　Ｐｈ■ Ｇｌｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ｇｌｕ　ｃｌｙ　Ａｌａ　Ｖａｌ　 Ｇｌｙ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　ＴｈｒＶａｔ　Ｇｌｕ　Ａ ｓｐ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｔ ｒｐ　Ａｒｇ　Ａｌａ　Ａｌａ　ＴｙｒＴｈｒ　Ｉｌｅ　ｌｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌ ｙ　Ａｓｎ　Ｐｒｏ　Ｇｌｙ　Ｇｉｎ　Ｓｅｒ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　Ｉｌａ　Ｈｉ ｓ　Ｔｈｒ　ＡｓｎＰｒｏ　Ｇｉｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｍｅｔ 　Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　Ｖａｌ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｔｙｒ Ｇｌｕ　Ｉｌｅ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｐｈｅ　）ｌｉｓ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ 　ｌｌｅ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｇｌｕ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ａｓ■ Ｐｒｏ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｖａｔ　Ｓｅｒ　Ｔｙｒ　Ｇｌｙ　 Ｐｒｏ　Ｓｅｒ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｖａ１Ｈｉｓ　Ｉ　ｌｅ　 Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒｏ　 Ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ａｓ■ Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｒｇ　Ｇｌｎ　Ｇｌｕ　Ａｓｐ　 Ｌｅｕ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ＬｅｕＬｅｕ　Ｔｈｒ　Ｖ ａｌ　Ａｓｎ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇ ｌｎ　Ｈｉｓ　Ｇｌｎ　Ｔｈｒ　１１ｅＡｒｇ　Ｔｙｒ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｙ ｒ　Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ｔｒｐ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　ｌｌ ｅ　Ａｓｎ　Ｐｒ。 １ｉｅ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　 Ｖａｌ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ａｒｇ　Ｇｌｕ　Ｓｅｒ　Ｐｒ。 Ｐｈｅ　Ｖａｌ　Ａｓｐ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｔｙｒ　Ｔｈｒ　Ａｌａ　 Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　ｌｌｅ　Ａｓｐ　５ｅｒＧｌｙ　Ａｓｎ　Ｐ ｒｏ　Ｐｒｏ　Ａｌａ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｇｌｙ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌ ｅｕ　ｌｉｅ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　ＧｌｕＡｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ａｓｐ　Ａｓ ｎ　Ａｌａ　Ｐｒｏ　Ｐｈｅ　Ｉｌｅ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｖａｌ　Ａｌ ａ　Ｇｌｕ　Ｖａ１Ｃｙｓ　Ａｓｐ　Ａｓｐ　Ａｌａ　Ｌｙｓ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ 　Ｓｅｒ　Ｖａｔ　Ｖａｌ　Ｉｌｅ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｓｅｒ　Ａｓｎ Ｌｙｓ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ｈｉｓ　Ｐｒｏ　Ａｓｎ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｐｒｏ　 Ｐｈｅ　Ｌｙｓ　Ｐｈｅ　Ｇｌｕ　ｌｌｅ　Ｈｉｓ　ＬｙｓＧｌｎ　Ａｌａ　Ｖ ａｌ　Ｐｒｏ　Ａｓｐ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　Ｔｒｐ　Ｌｙｓ　ｌｌｅ　Ｓｅｒ　Ｌ ｙｓ　ｌｌｅ　Ａｓｎ　Ａｓｎ　ＴｈｒＨｉｓ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ｖａｌ　Ｓｅ ｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ　Ｇｌｎ　Ａｓｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｎ　Ｌｙｓ　Ａｌａ　Ａｓ ｎ　Ｔｙｒ　ＡｓｎＬｅｕ　Ｐｒｏ　ｌｌｅ　Ｍｅｔ　Ｖａｌ　Ｔｈｒ　Ａｓｐ 　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｌｙｓ　Ｐｒｏ　Ｐｒｏ　Ｍｅｔ　Ｔｈｒ　Ａｓｎ　１１ｅ Ｔｈｒ　Ａｓｐ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ｇｌｎ　Ｖａｌ　Ｃｙｓ　Ｓｅｒ　 Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ａｓｎ　Ｓｅｒ　Ｌｙｓ　Ｖａｌ　ＡｓｎＣｙｓ　Ａｓｎ　Ａ ｌａ　Ａｌａ　Ｇｌｙ　Ａｌａ　Ｌｅｕ　Ａｒｇ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐ ｒｏ　Ｓｅｒ　Ｖａｌ　ｌｌｅ　ＬｅｕＬｅｕ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｐｈｅ　Ｓｅ ｒ　Ｌｅｕ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｌｅｕ図１ フロントページの続き （５１）　Ｉｎｔ、　Ｃ１，’　識別記号　庁内整理番号／／ＣＣ１２Ｎ　５／ １０ Ｃ１２Ｒ１：９１） （Ｃ１２Ｐ　２１１０２ Ｃ１２Ｒ１：９１） Ｉ

Claims (21)

【特許請求の範囲】
1. １．カドヘリン−６、カドヘリン−７、カドヘリン−９、およびカドヘリン−１ ０からなるグループから選択されたカドヘリンをコードする精製および単離した ポリヌクレオチド。
2. ２．前記ポリヌクレオチドが、ＤＮＡ配列である請求の範囲第１項に記載のポリ ヌクレオチド。
3. ３．前記ポリヌクレオチドが、ｃＤＮＡ配列もしくはその生物学的複製物である 請求の範囲第２項に記載のポリヌクレオチド。
4. ４．前記ポリヌクレオチドが、配列番号：５１に記載のものである請求の範囲第 ３項に記載のポリヌクレオチド。
5. ５．前記ポリヌクレオチドが、配列番号：１５に記載のものである請求の範囲第 ３項に記載のポリヌクレオチド。
6. ６．前記ポリヌクレオチドが、配列番号：１９もしくは配列番号：３３に記載の ものである請求の範囲第３項に記載のポリヌクレオチド。
7. ７．前記ポリヌクレオチドが、配列番号：５５に記載のものである請求の範囲第 ３項に記載のポリヌクレオチド。
8. ８．前記ポリヌクレオチドが、ゲノミックＤＮＡもしくはその生物学的複製物で ある請求の範囲第２項に記載のポリヌクレオチド。
9. ９．前記ＤＮＡが、全体的もしくは部分的に化学的に合成したＤＮＡもしくはそ の生物学的複製物である請求の範囲第２項に記載のポリヌクレオチド。
10. １０．請求の範囲第２項に記載のＤＮＡを含む、生物学的機能を有するＤＮＡベ クター。
11. １１．前記ＤＮＡが、発現調節ＤＮＡ配列に機能的に連結されている請求の範囲 第１０項に記載のポリヌクレオチド。
12. １２．請求の範囲第２項に記載のＤＮＡによってコードされたカドヘリン・ポリ ペプチドの宿主細胞での発現を許容する方法で、安定裏に形質転換あるいは形質 変換された宿主細胞。
13. １３．請求の範囲第１２項に記載の宿主細胞を適当な栄養培地で生長させ、およ び前記細胞もしくはその生長のための培地からカドヘリンを単離する工程を含む 、カドヘリン・ポリペプチドの製造方法。
14. １４．カドヘリン−６ポリペプチド（配列番号：５２）、カドヘリン−７ポリペ プチド（配列番号：１６）、カドヘリン−９ポリペプチド（配列番号：２０もし くは３４）、およびカドヘリン−１０ポリペプチド（配列番号：５６）からなる グループから選択された、精製および単離した全長カドヘリン・ポリペプチド。
15. １５．カドヘリン−６、カドヘリ−７、カドヘリン−９、およびカドヘリン−１ ０からなるグループから選択されたカドヘリンに特異的なモノクローナル抗体を 産生するハイブリドーマ細胞系。
16. １６．３０Ｑ８Ａ（ＡＴＣＣ　ＨＢ１１３１６）、３０Ｑ４Ｈ（ＡＴＣＣ　ＨＢ １１３１７）、４５Ａ５Ｇ（ＡＴＣＣ　ＨＢ１１３１８）、３０Ｓ２Ｆ（ＡＴＣ Ｃ　ＨＢ１１３１９）、４５Ｃ６Ａ（ＡＴＣＣ　ＨＢ１１３２０）、および３０ ＴｌｌＧ（ＡＴＣＣｌｌ３２４）からなるグループから選択されたカドヘリン− ５に特異的なモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマ細胞系。
17. １７．請求の範囲第１６項に記載のハイブリドーマ細胞系によって産生されたモ ノクローナル抗体。
18. １８．カドヘリン−６、カドヘリ−７、カドヘリン−９、およびカドヘリン−１ ０からなるグループから選択されたカドヘリンに特異的な抗体基質。
19. １９．請求の範囲第１８項に記載のカドヘリンに特異的な抗体基質とカドヘリン との接触を含む、カドヘリン−６、カドヘリ−７、カドヘリン−９、およびカド ヘリン−１０からなるグループから選択されたカドヘリンの結合能力を調節する 方法。
20. ２０．カドヘリンのポリペプチドもしくはペプチド・リガンドとカドヘリンとの 接触を含む、カドヘリン−６、カドへリ−７、カドヘリン−９、およびカドヘリ ン−１０からなるグループから選択されたカドヘリンの結合能力を調節する方法 。
21. ２１．カドヘリン−６、カドヘリ−７、カドヘリン−９、およびカドヘリン−１ ０からなるグループから選択されたカドヘリンの結合能力を調節する方法であっ て、前記カドへりンのペプチドとカドヘリンとの接触を含む、カドヘリンの結合 能力を調節する方法。