JPH07227250A - 練り製品の物性のコントロール剤および練り製品の製造方法 - Google Patents
練り製品の物性のコントロール剤および練り製品の製造方法Info
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- JPH07227250A JPH07227250A JP6052449A JP5244994A JPH07227250A JP H07227250 A JPH07227250 A JP H07227250A JP 6052449 A JP6052449 A JP 6052449A JP 5244994 A JP5244994 A JP 5244994A JP H07227250 A JPH07227250 A JP H07227250A
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Abstract
(57)【要約】
【構成】 アンセリン、カルノシンおよび／またはバレ
ニンからなる練り製品の物性のコントロール剤。それを
使用する練り製品の製造方法。トランスグルタミナーゼ
などのタンパクのゲル化促進物質を使用する製造方法に
おいて有効である。それらを多量に含む水産脊椎動物筋
肉および／または組織の水抽出物の形で使用する。アン
セリン、カルノシンおよび／またはバレニンを酵素的に
分解してその含有量を調整したすり身を使用する練り製
品の製造方法。無晒しすり身を利用できる。 【効果】 魚肉練り製品の製造において、坐り現象を高
進させたり、抑制させたり制御できる。すりみ水晒し排
液などからアンセリンなどのジペプチドの回収による有
効利用ができる。アンセリナーゼ、カルノシナーゼによ
る筋肉中のアンセリン、カルノシンの分解促進による筋
肉あるいは肉製品の物性改善をすることができる。ゲル
形成抑制物質を水晒し以外の方法で除去することができ
る。
ニンからなる練り製品の物性のコントロール剤。それを
使用する練り製品の製造方法。トランスグルタミナーゼ
などのタンパクのゲル化促進物質を使用する製造方法に
おいて有効である。それらを多量に含む水産脊椎動物筋
肉および／または組織の水抽出物の形で使用する。アン
セリン、カルノシンおよび／またはバレニンを酵素的に
分解してその含有量を調整したすり身を使用する練り製
品の製造方法。無晒しすり身を利用できる。 【効果】 魚肉練り製品の製造において、坐り現象を高
進させたり、抑制させたり制御できる。すりみ水晒し排
液などからアンセリンなどのジペプチドの回収による有
効利用ができる。アンセリナーゼ、カルノシナーゼによ
る筋肉中のアンセリン、カルノシンの分解促進による筋
肉あるいは肉製品の物性改善をすることができる。ゲル
形成抑制物質を水晒し以外の方法で除去することができ
る。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は練り製品の物性のコント
ロール剤および練り製品の製造方法に関する。詳しく
は、本発明は、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンからなる練り製品の物性のコントロール剤、ア
ンセリン、カルノシンおよび／またはバレニンを練り製
品の物性のコントロール剤として使用する練り製品の製
造方法、ならびに、アンセリンおよび／またはカルノシ
ンの含有量を調整したすり身を使用する練り製品の製造
方法に関する。
ロール剤および練り製品の製造方法に関する。詳しく
は、本発明は、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンからなる練り製品の物性のコントロール剤、ア
ンセリン、カルノシンおよび／またはバレニンを練り製
品の物性のコントロール剤として使用する練り製品の製
造方法、ならびに、アンセリンおよび／またはカルノシ
ンの含有量を調整したすり身を使用する練り製品の製造
方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】魚肉練り製品の主原料となる魚肉すり身
は、魚肉を採肉し、これを水晒しして、ゲル形成阻害因
子を除いた後、砂糖などの糖類を混合し、冷凍された物
である。ゲル形成の阻害因子としては、特定されている
訳ではないが、すり身のゲル形成の主体となる筋原繊維
タンパク質よりもゲル形成の劣る水溶性タンパク質、お
よび、ゲルのタンパク質マトリックスを分解するプロテ
アーゼであると一般に考えられていた。この水晒し工程
により、魚肉中のタンパク質の約２０％が流出してい
る。
は、魚肉を採肉し、これを水晒しして、ゲル形成阻害因
子を除いた後、砂糖などの糖類を混合し、冷凍された物
である。ゲル形成の阻害因子としては、特定されている
訳ではないが、すり身のゲル形成の主体となる筋原繊維
タンパク質よりもゲル形成の劣る水溶性タンパク質、お
よび、ゲルのタンパク質マトリックスを分解するプロテ
アーゼであると一般に考えられていた。この水晒し工程
により、魚肉中のタンパク質の約２０％が流出してい
る。
【０００３】資源を有効に利用し、魚肉の味を活かした
利用を進めるためにも、すり身製造法の改善は、重要な
課題である。ゲル形成阻害因子を特定しこれを効率よく
除くことが、先ず必要とされる技術である。一方、近
年、すり身のゲル形成に関するタンパク質化学的な研究
が飛躍的に進歩し、すり身の塩ずり肉を４０℃以下の温
度帯で保持したときのゲル物性の増大（この現象を坐り
と称している。）に、すり身中に含まれるタンパク質架
橋酵素の一つであるトランスグルタミナーゼ酵素が関与
することが明らかにされた。
利用を進めるためにも、すり身製造法の改善は、重要な
課題である。ゲル形成阻害因子を特定しこれを効率よく
除くことが、先ず必要とされる技術である。一方、近
年、すり身のゲル形成に関するタンパク質化学的な研究
が飛躍的に進歩し、すり身の塩ずり肉を４０℃以下の温
度帯で保持したときのゲル物性の増大（この現象を坐り
と称している。）に、すり身中に含まれるタンパク質架
橋酵素の一つであるトランスグルタミナーゼ酵素が関与
することが明らかにされた。
【０００４】坐りは、蒲鉾などの練り製品の物性を左右
する重要な現象であり、坐りの制御は、蒲鉾の製造上、
最も重要な工程の一つである。つまり、各練り製品の特
徴に合わせて坐りを高進させたり、抑制させたりする技
術が必要である。現状では、温度・時間管理等で対応し
ているに過ぎず、経験に頼るところが大きい。
する重要な現象であり、坐りの制御は、蒲鉾の製造上、
最も重要な工程の一つである。つまり、各練り製品の特
徴に合わせて坐りを高進させたり、抑制させたりする技
術が必要である。現状では、温度・時間管理等で対応し
ているに過ぎず、経験に頼るところが大きい。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、練り製品の
物性のコントロール剤、ならびに坐り現象を高進させた
り、抑制させたり制御できる魚肉練り製品の製造方法の
提供を目的とする。さらに本発明は、ゲル形成抑制物質
を水晒し以外の方法で除去する方法の提供を目的とす
る。
物性のコントロール剤、ならびに坐り現象を高進させた
り、抑制させたり制御できる魚肉練り製品の製造方法の
提供を目的とする。さらに本発明は、ゲル形成抑制物質
を水晒し以外の方法で除去する方法の提供を目的とす
る。
【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者は魚肉練り製品
の原料の魚肉に含まれるゲル形成阻害因子を明らかにす
ることを目的に研究を行ったところ、魚肉筋肉中に多量
に含まれるジペプチドのアンセリン、カルノシンおよび
バレニンがゲル形成、特に、坐り現象の進行に抑制作用
を示すことを発見した。この発見に基づき練り製品の製
造上最も重要な工程の一つである、つまり、各練り製品
の特徴に併せて坐りを高進させたり、抑制させたりする
練り製品の製造方法を完成させた。
の原料の魚肉に含まれるゲル形成阻害因子を明らかにす
ることを目的に研究を行ったところ、魚肉筋肉中に多量
に含まれるジペプチドのアンセリン、カルノシンおよび
バレニンがゲル形成、特に、坐り現象の進行に抑制作用
を示すことを発見した。この発見に基づき練り製品の製
造上最も重要な工程の一つである、つまり、各練り製品
の特徴に併せて坐りを高進させたり、抑制させたりする
練り製品の製造方法を完成させた。
【０００７】従来のすり身、練り製品製造に関する技術
では、水溶性タンパク質の除去がゲル形成性の増大につ
ながることが知られているが、その原因の一つがアンセ
リン、カルノシン、バレニンの除去であることが初めて
明らかになった訳である。これらのジペプチドがゲル形
成性に大きく関与することから、これらジペプチドの濃
度を測定するなど、すり身製造時の品質管理の一手法と
して応用できる。また、練り製品製造時の坐りのマイル
ドな制御方法が、天然魚肉中に存在するアンセリン、カ
ルノシン、バレニンを添加あるいは除去することにより
可能になった。したがって本発明は、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンからなる練り製品の物性
のコントロール剤またはトランスグルタミナーゼの酵素
活性抑制剤を提供することができる。
では、水溶性タンパク質の除去がゲル形成性の増大につ
ながることが知られているが、その原因の一つがアンセ
リン、カルノシン、バレニンの除去であることが初めて
明らかになった訳である。これらのジペプチドがゲル形
成性に大きく関与することから、これらジペプチドの濃
度を測定するなど、すり身製造時の品質管理の一手法と
して応用できる。また、練り製品製造時の坐りのマイル
ドな制御方法が、天然魚肉中に存在するアンセリン、カ
ルノシン、バレニンを添加あるいは除去することにより
可能になった。したがって本発明は、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンからなる練り製品の物性
のコントロール剤またはトランスグルタミナーゼの酵素
活性抑制剤を提供することができる。
【０００８】また、タンパク質のクロスリンク反応を触
媒する酵素の一つであるトランスグルタミナーゼの酵素
活注の制御方法として、Ｃａ感受性を示すトランスグル
タミナーゼ（以下、ＴＧａｓｅと略することもある。魚
肉由来のＴＧａｓｅ、動物肝臓ＴＧａｓｅなど。）につ
いては、一般にＣａ濃度を制御することにより行われて
いる。しかし、食品などでは、Ｃａ濃度をコントロール
する場合に、Ｃａ濃度に依存する物性に影響が出てしま
うこともあり、Ｃａ濃度制御に代わる方法の開発が望ま
れている。
媒する酵素の一つであるトランスグルタミナーゼの酵素
活注の制御方法として、Ｃａ感受性を示すトランスグル
タミナーゼ（以下、ＴＧａｓｅと略することもある。魚
肉由来のＴＧａｓｅ、動物肝臓ＴＧａｓｅなど。）につ
いては、一般にＣａ濃度を制御することにより行われて
いる。しかし、食品などでは、Ｃａ濃度をコントロール
する場合に、Ｃａ濃度に依存する物性に影響が出てしま
うこともあり、Ｃａ濃度制御に代わる方法の開発が望ま
れている。
【０００９】また、放線菌由来のＴＧａｓｅ酵素（特開
昭６４−２７４７１号公報）は、酵素活性の発現がＣａ
非感受性であるためＣａ濃度制御ではうまくいかず、食
品などへ応用する際の制御方法が課題となっていた。本
発明は、アンセリンなどによりＣａ非感受性放線菌由来
のＴＧａｓｅ酵素も有効に抑制する方法に係わる。
昭６４−２７４７１号公報）は、酵素活性の発現がＣａ
非感受性であるためＣａ濃度制御ではうまくいかず、食
品などへ応用する際の制御方法が課題となっていた。本
発明は、アンセリンなどによりＣａ非感受性放線菌由来
のＴＧａｓｅ酵素も有効に抑制する方法に係わる。
【００１０】本発明で使用するアンセリン、カルノシン
および／またはバレニンは、魚類や鯨類の筋肉中に含ま
れるジペプチドとして周知のものである（水産生物化
学、東京大学出版会、山口勝己編、１９９１、ｐ９９参
照）。カルノシンはβ−アラニルヒスチジンと表され、
アンセリンはβ−アラニル−π−メチルヒスチジン、バ
レニンはβ−アラニル−τ−メチルヒスチジンで表せる
ジペプチドである。本発明で用いるジペプチドはカルノ
シン、アンセリンおよびバレニンは単独ないしはこれら
の組み合わせで使用する。
および／またはバレニンは、魚類や鯨類の筋肉中に含ま
れるジペプチドとして周知のものである（水産生物化
学、東京大学出版会、山口勝己編、１９９１、ｐ９９参
照）。カルノシンはβ−アラニルヒスチジンと表され、
アンセリンはβ−アラニル−π−メチルヒスチジン、バ
レニンはβ−アラニル−τ−メチルヒスチジンで表せる
ジペプチドである。本発明で用いるジペプチドはカルノ
シン、アンセリンおよびバレニンは単独ないしはこれら
の組み合わせで使用する。
【００１１】アンセリン、カルノシン、バレニンの抽出
原料としては、サケ、カツオ、マグロ、スケトウダラな
どの各種水産脊椎動物の筋肉、水晒し液排液などが使用
できる。好ましくは、アンセリン、カルノシンおよび／
またはバレニンは、アンセリン、カルノシンおよび／ま
たはバレニンを多量に含む水産脊椎動物筋肉および／ま
たは組織の水抽出物である。アンセリン、カルノシン、
バレニンの精製は、各種のイオン交換クロマトグラィ
ー、酸処理、熱処理等による除蛋白などにより行うこと
ができる。また、用途によっては、サケ、カツオ、マグ
ロなどの筋肉の水晒し液、煮熟液などをそのまま使用し
てもかまわない。
原料としては、サケ、カツオ、マグロ、スケトウダラな
どの各種水産脊椎動物の筋肉、水晒し液排液などが使用
できる。好ましくは、アンセリン、カルノシンおよび／
またはバレニンは、アンセリン、カルノシンおよび／ま
たはバレニンを多量に含む水産脊椎動物筋肉および／ま
たは組織の水抽出物である。アンセリン、カルノシン、
バレニンの精製は、各種のイオン交換クロマトグラィ
ー、酸処理、熱処理等による除蛋白などにより行うこと
ができる。また、用途によっては、サケ、カツオ、マグ
ロなどの筋肉の水晒し液、煮熟液などをそのまま使用し
てもかまわない。
【００１２】また、本発明において、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンを酵素的に分解するため
に使用する、例えばカルノシナーゼおよびアンセリナー
ゼは、Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ６０，（１９５５）
８１−８７およびＣｏｍｐ．，Ｂｉｏｃｈｅｍ．，Ｐｈ
ｙｓｉｏｌ．６１Ｂ，１９７８，２５３−２５８に示さ
れる方法や、各種のイオンロマトグラフィー、硫安分
角、ｐＨ沈殿法、有機溶媒分画法などの方法によって、
部分精製、あるいは、精製された物を利用できる。
ノシンおよび／またはバレニンを酵素的に分解するため
に使用する、例えばカルノシナーゼおよびアンセリナー
ゼは、Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ６０，（１９５５）
８１−８７およびＣｏｍｐ．，Ｂｉｏｃｈｅｍ．，Ｐｈ
ｙｓｉｏｌ．６１Ｂ，１９７８，２５３−２５８に示さ
れる方法や、各種のイオンロマトグラフィー、硫安分
角、ｐＨ沈殿法、有機溶媒分画法などの方法によって、
部分精製、あるいは、精製された物を利用できる。
【００１３】上記Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ６０，
（１９５５）８１−８７に記載されたアンセリナーゼの
調整法（アセトン分画）は以下のとおりである。 （１）新鮮なタラの筋肉１ｋｇに、 （２）水２ｌを添加し、０℃でホモジナイズ（クロロホ
ルム２０ｍｌ添加脱脂）する。 （３）絞って、減圧下濃縮する。 （４）遠心分離して、上清５０ｍｌ（ｐＨ７．５）を得
る。温度０℃に保持する。 （５）アセトンを添加する（アセトン２５ｍｌ〜５０ｍ
ｌを−４℃以下にして一滴づつ撹拌しながら添加す
る。）。 （６）遠心分離して、沈殿を得る。即座に沈殿を蒸留水
（０℃）２５ｍｌに懸濁し、２日間水で透析する。 （７）遠心分離して上清を得、凍結乾燥し、凍結乾燥品
を得る（収量３００ｍｇ）。
（１９５５）８１−８７に記載されたアンセリナーゼの
調整法（アセトン分画）は以下のとおりである。 （１）新鮮なタラの筋肉１ｋｇに、 （２）水２ｌを添加し、０℃でホモジナイズ（クロロホ
ルム２０ｍｌ添加脱脂）する。 （３）絞って、減圧下濃縮する。 （４）遠心分離して、上清５０ｍｌ（ｐＨ７．５）を得
る。温度０℃に保持する。 （５）アセトンを添加する（アセトン２５ｍｌ〜５０ｍ
ｌを−４℃以下にして一滴づつ撹拌しながら添加す
る。）。 （６）遠心分離して、沈殿を得る。即座に沈殿を蒸留水
（０℃）２５ｍｌに懸濁し、２日間水で透析する。 （７）遠心分離して上清を得、凍結乾燥し、凍結乾燥品
を得る（収量３００ｍｇ）。
【００１４】上記Ｃｏｍｐ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｐｈｙｓ
ｉｏｌ，６１Ｂ，１９７８，２５３−２５８に記載され
たアンセリナーゼの調整法は以下のとおりである。 （１）タラ筋肉６３ｇ肉に、 （２）１２０ｍｌバッファ（０．０５Ｍ 塩化ナトリウ
ム ｐＨ７．０）を添加する。ホモジナイズして３１０
００×ｇ、２５分間遠心分離する。 （３）上清を上記バッファで透析する。 （４）ゲル濾過セファデックスＧ−１００（８×７５ｃ
ｍカラム）処理する。 （５）ＤＥＡＥ−セルロースカラム（１．５×３０ｃ
ｍ）処理する。０．１Ｍ塩化ナトリウムで洗浄し、０．
４Ｍ 塩化ナトリウムで溶出する。 （６）透析（脱塩のため、１０ｍＭ Ｎ−エチルモルフ
ォリンｐＨ７．０）する。 （７）ＥＣＴＥＯＬＡ−セルロース（１．５×１０ｃ
ｍ）カラム処理する。塩濃度０〜０．６Ｍグラジエント
溶出する。
ｉｏｌ，６１Ｂ，１９７８，２５３−２５８に記載され
たアンセリナーゼの調整法は以下のとおりである。 （１）タラ筋肉６３ｇ肉に、 （２）１２０ｍｌバッファ（０．０５Ｍ 塩化ナトリウ
ム ｐＨ７．０）を添加する。ホモジナイズして３１０
００×ｇ、２５分間遠心分離する。 （３）上清を上記バッファで透析する。 （４）ゲル濾過セファデックスＧ−１００（８×７５ｃ
ｍカラム）処理する。 （５）ＤＥＡＥ−セルロースカラム（１．５×３０ｃ
ｍ）処理する。０．１Ｍ塩化ナトリウムで洗浄し、０．
４Ｍ 塩化ナトリウムで溶出する。 （６）透析（脱塩のため、１０ｍＭ Ｎ−エチルモルフ
ォリンｐＨ７．０）する。 （７）ＥＣＴＥＯＬＡ−セルロース（１．５×１０ｃ
ｍ）カラム処理する。塩濃度０〜０．６Ｍグラジエント
溶出する。
【００１５】本発明は水産脊椎動物の筋肉中に多量に含
まれるジペプチドのアンセリン、カルノシンおよび／ま
たはバレニンを抽出し、部分精製し、これをかまぼこ等
の練り製品の物性コントロールに使用する。したがっ
て、本発明は、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンからなることを特徴とする練り製品の物性のコ
ントロール剤である。本発明は、アンセリン、カルノシ
ンおよび／またはバレニンを多量に含む水産脊椎動物筋
肉および／または組織の水抽出物からなることを特徴と
する練り製品の物性のコントロール剤である。
まれるジペプチドのアンセリン、カルノシンおよび／ま
たはバレニンを抽出し、部分精製し、これをかまぼこ等
の練り製品の物性コントロールに使用する。したがっ
て、本発明は、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンからなることを特徴とする練り製品の物性のコ
ントロール剤である。本発明は、アンセリン、カルノシ
ンおよび／またはバレニンを多量に含む水産脊椎動物筋
肉および／または組織の水抽出物からなることを特徴と
する練り製品の物性のコントロール剤である。
【００１６】また本発明は、すり身および／または魚肉
を利用した練り製品の製造に際して、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンを練り製品の物性のコン
トロール剤として使用することを特徴とする練り製品の
製造方法である。本発明は、すり身および／または魚肉
を利用した練り製品の製造に際して、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンを多量に含む水産脊椎動
物筋肉および／または組織の水抽出物を練り製品の物性
のコントロール剤として使用することを特徴とする練り
製品の製造方法である。
を利用した練り製品の製造に際して、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンを練り製品の物性のコン
トロール剤として使用することを特徴とする練り製品の
製造方法である。本発明は、すり身および／または魚肉
を利用した練り製品の製造に際して、アンセリン、カル
ノシンおよび／またはバレニンを多量に含む水産脊椎動
物筋肉および／または組織の水抽出物を練り製品の物性
のコントロール剤として使用することを特徴とする練り
製品の製造方法である。
【００１７】本発明は、アンセリン、カルノシン、バレ
ニンによりトランスグルタミナーゼの酵素活性を抑制す
ることによってタンパク質食品の物性のコントロールす
る。すなわち本発明は、タンパクのゲル化促進物質を添
加したすり身および／または魚肉を利用した練り製品の
製造に際して、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンを練り製品の物性のコントロール剤として使用
することを特徴とする練り製品の製造方法である。上記
タンパクのゲル化促進物質は好ましくはトランスグルタ
ミナーゼである。
ニンによりトランスグルタミナーゼの酵素活性を抑制す
ることによってタンパク質食品の物性のコントロールす
る。すなわち本発明は、タンパクのゲル化促進物質を添
加したすり身および／または魚肉を利用した練り製品の
製造に際して、アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンを練り製品の物性のコントロール剤として使用
することを特徴とする練り製品の製造方法である。上記
タンパクのゲル化促進物質は好ましくはトランスグルタ
ミナーゼである。
【００１８】本発明は、魚肉中のアンセリン、カルノシ
ン、バレニンをアンセリナーゼ、カルノシナーゼなどで
分解することにより、無晒しすり身とこれを利用した弾
力に富んだ練り製品を製造する。本発明は、すり身およ
び／または魚肉を利用した練り製品の製造において、ア
ンセリン、カルノシンおよび／またはバレニンの含有量
を調整したすり身を使用することを特徴とする練り製品
の製造方法を提供する。さらに本発明は、すり身および
／または魚肉を利用した練り製品の製造において、アン
セリン、カルノシンおよび／またはバレニンの含有量を
酵素的に分解して調整したすり身を使用することを特徴
とする練り製品の製造方法を提供する。その酵素的分解
はアンセリナーゼ（ＥＣ３．４．１３．３）および／ま
たはカルノシナーゼ（ＥＣ３．４．１３．５）を使用し
て行う。また、本発明は、すり身および／または魚肉を
利用した練り製品の製造において、アンセリン、カルノ
シンおよび／またはバレニンの含有量を調整した無晒し
すり身を使用することを特徴とする練り製品の製造方法
を提供する。
ン、バレニンをアンセリナーゼ、カルノシナーゼなどで
分解することにより、無晒しすり身とこれを利用した弾
力に富んだ練り製品を製造する。本発明は、すり身およ
び／または魚肉を利用した練り製品の製造において、ア
ンセリン、カルノシンおよび／またはバレニンの含有量
を調整したすり身を使用することを特徴とする練り製品
の製造方法を提供する。さらに本発明は、すり身および
／または魚肉を利用した練り製品の製造において、アン
セリン、カルノシンおよび／またはバレニンの含有量を
酵素的に分解して調整したすり身を使用することを特徴
とする練り製品の製造方法を提供する。その酵素的分解
はアンセリナーゼ（ＥＣ３．４．１３．３）および／ま
たはカルノシナーゼ（ＥＣ３．４．１３．５）を使用し
て行う。また、本発明は、すり身および／または魚肉を
利用した練り製品の製造において、アンセリン、カルノ
シンおよび／またはバレニンの含有量を調整した無晒し
すり身を使用することを特徴とする練り製品の製造方法
を提供する。
【００１９】
【実施例】本発明を実施例で詳しく説明する。本発明
は、実施例によって何ら限定されない。
は、実施例によって何ら限定されない。
【００２０】実施例１ 坐り現象を全く示さないサケすりみから以下の方法で非
タンパク質画分を調製した。サケすりみ（５０ｇ）に５
０ｍｌの冷水を加え、ホモジナイズ後、１５％トリクロ
ロ酢酸を終濃度５％になるように添加した。形成される
沈殿、不溶物を遠心にて除き、得られる上清液に、ジエ
テルエーチルを加え、混合し、トリクロロ酢酸画分を除
去した。トリクロロ酢酸の除去操作を数回繰り返しした
後、少量の水を加え、水酸化ナトリウムで中和し、凍結
乾燥を行い、粉末を得た。これを５０ｍＭ トリス−塩
酸緩衝液（ｐＨ７．５）に溶解し、１０ｍｌに定容し非
タンパク質画分を得た。これは、１ｍｌ当たり５ｇのす
りみの非タンパク質画分に相当する。
タンパク質画分を調製した。サケすりみ（５０ｇ）に５
０ｍｌの冷水を加え、ホモジナイズ後、１５％トリクロ
ロ酢酸を終濃度５％になるように添加した。形成される
沈殿、不溶物を遠心にて除き、得られる上清液に、ジエ
テルエーチルを加え、混合し、トリクロロ酢酸画分を除
去した。トリクロロ酢酸の除去操作を数回繰り返しした
後、少量の水を加え、水酸化ナトリウムで中和し、凍結
乾燥を行い、粉末を得た。これを５０ｍＭ トリス−塩
酸緩衝液（ｐＨ７．５）に溶解し、１０ｍｌに定容し非
タンパク質画分を得た。これは、１ｍｌ当たり５ｇのす
りみの非タンパク質画分に相当する。
【００２１】また、以下の方法で水溶性タンパク質画分
を調製した。サケすりみ２５０ｇに２５０ｍｌの０．１
Ｍ 塩化ナトリウム−５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液
（ｐＨ７．５）溶液を加え、ホモジナイズ後、遠心分離
し上清液を得た。これに６０％飽和硫酸濃度になるよう
に硫安を添加し、塩析物を遠心分離にて沈殿として回収
した。この沈殿物を少量の５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝
液（ｐＨ７．５）に溶解後、同液に対して透析し、１０
０，０００×ｇ ６０分間遠心分離後、得られた上清画
分を水溶性タンパク質画分とした。
を調製した。サケすりみ２５０ｇに２５０ｍｌの０．１
Ｍ 塩化ナトリウム−５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液
（ｐＨ７．５）溶液を加え、ホモジナイズ後、遠心分離
し上清液を得た。これに６０％飽和硫酸濃度になるよう
に硫安を添加し、塩析物を遠心分離にて沈殿として回収
した。この沈殿物を少量の５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝
液（ｐＨ７．５）に溶解後、同液に対して透析し、１０
０，０００×ｇ ６０分間遠心分離後、得られた上清画
分を水溶性タンパク質画分とした。
【００２２】実施例２ 実施例１で得られたサケすりみの非タンパク質画分、水
溶性タンパク質画分のコイＴＧａｓｅ酵素活性に及ぼす
影響を測定した。反応条件は、終濃度２ｍｇ／ｍｌアセ
チル化カゼイン、０．５５ｍＭ モノダンシルカダベリ
ン、５ｍＭ 塩化カルシウム、 ５ｍＭ ジチオトレイ
トール、５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．
５）、０．７６ユニット／ｍｌコイ筋肉由来ＴＧａｓ
ｅ、１ｍｌ非タンパク質画分、あるいは、１ｍｌの水溶
性タンパク質画分（１０ｍｇ／２ｍｌ）、全反応液量２
ｍｌにて、２５℃、６０分間反応させた。ＴＧａｓｅ酵
素活性は、モノダンシルカダベリンのアセチル化カゼイ
ンへの取り込み量を蛍光法により測定して求めた。
溶性タンパク質画分のコイＴＧａｓｅ酵素活性に及ぼす
影響を測定した。反応条件は、終濃度２ｍｇ／ｍｌアセ
チル化カゼイン、０．５５ｍＭ モノダンシルカダベリ
ン、５ｍＭ 塩化カルシウム、 ５ｍＭ ジチオトレイ
トール、５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．
５）、０．７６ユニット／ｍｌコイ筋肉由来ＴＧａｓ
ｅ、１ｍｌ非タンパク質画分、あるいは、１ｍｌの水溶
性タンパク質画分（１０ｍｇ／２ｍｌ）、全反応液量２
ｍｌにて、２５℃、６０分間反応させた。ＴＧａｓｅ酵
素活性は、モノダンシルカダベリンのアセチル化カゼイ
ンへの取り込み量を蛍光法により測定して求めた。
【００２３】その結果、試験に用いたコイＴＧａｓｅ活
性を１００％と表すと、非タンパク質画分を添加した系
では、活性が１０％となったのに対して、水溶性タンパ
ク質画分を添加した系では、活性が１１６％に増大し
た。以上の結果から、サケすりみの非タンパク質画分に
ＴＧａｓｅ抑制作用を示す物質が存在することが確認さ
れた。水溶性タンパク質画分を添加したときのＴＧａｓ
ｅ活ａｔの増大は、サケすりみ中のＴＧａｓｅ活性が表
れたことが推察される。
性を１００％と表すと、非タンパク質画分を添加した系
では、活性が１０％となったのに対して、水溶性タンパ
ク質画分を添加した系では、活性が１１６％に増大し
た。以上の結果から、サケすりみの非タンパク質画分に
ＴＧａｓｅ抑制作用を示す物質が存在することが確認さ
れた。水溶性タンパク質画分を添加したときのＴＧａｓ
ｅ活ａｔの増大は、サケすりみ中のＴＧａｓｅ活性が表
れたことが推察される。
【００２４】実施例３ 生白サケ筋肉から実施例１と同様に抽出した非タンパク
質画分について、実施例２と同様に、コイＴＧａｓｅ活
性に及ぼす影響を測定した。非タンパク質画分を添加す
ると、添加濃度に従ってＴＧａｓｅ活性は低下し、反応
液中にサケ筋肉２．５ｇに相当する非タンパク質画分を
添加すると活性が１８％以下まで低下することを確認し
た。
質画分について、実施例２と同様に、コイＴＧａｓｅ活
性に及ぼす影響を測定した。非タンパク質画分を添加す
ると、添加濃度に従ってＴＧａｓｅ活性は低下し、反応
液中にサケ筋肉２．５ｇに相当する非タンパク質画分を
添加すると活性が１８％以下まで低下することを確認し
た。
【００２５】実施例４ 実施例３で調製した白サケ筋肉から抽出した非タンパク
質画分のアミノ酸分析を行ったところ、ジペプチドのア
ンセリンが８１％を占めることを確認した。アミノ酸分
析結果を表１に示した。
質画分のアミノ酸分析を行ったところ、ジペプチドのア
ンセリンが８１％を占めることを確認した。アミノ酸分
析結果を表１に示した。
【００２６】
【表１】
【００２７】実施例５ 魚肉から抽出したアクトミオシンにＣａ共存下でＴＧａ
ｓｅを作用させるとミオシン分子のクロスリンク反応が
起こる。ミオシンのクロスリンク量をドデシル硫酸ナト
リウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により測定
することによりＴＧａｓｅ活性を表すことが出来る。ク
ロスリンク反応を起こすとミオシン分子は巨大分子とな
り、通常のミオシン分子（ミオシンヘビーチェイン）の
検出量は低下する。サケ筋肉から調製したアクトミオシ
ンに、コイ筋肉から抽出したＴＧａｓｅをＣａ存在下で
作用させると、ミオシン分子のクロスリンク反応が進行
する。このクロスリンク反応に対するサケ筋肉から抽出
した非タンパク質画分の影響を測定した。以下の反応組
成条件で測定した。
ｓｅを作用させるとミオシン分子のクロスリンク反応が
起こる。ミオシンのクロスリンク量をドデシル硫酸ナト
リウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動法により測定
することによりＴＧａｓｅ活性を表すことが出来る。ク
ロスリンク反応を起こすとミオシン分子は巨大分子とな
り、通常のミオシン分子（ミオシンヘビーチェイン）の
検出量は低下する。サケ筋肉から調製したアクトミオシ
ンに、コイ筋肉から抽出したＴＧａｓｅをＣａ存在下で
作用させると、ミオシン分子のクロスリンク反応が進行
する。このクロスリンク反応に対するサケ筋肉から抽出
した非タンパク質画分の影響を測定した。以下の反応組
成条件で測定した。
【００２８】サケアクトミオシン５ｍｇ／ｍｌ、０．５
Ｍ 塩化ナトリウム、５ｍＭ 塩化カルシウム、５ｍＭ
ジチオトレイトール、２５℃２４時間反応させ、ドデ
シル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動
分析を行った。結果を図１［サケアクトミオシンのコイ
ＴＧａｓｅによるミオシンクロスリンク反応のサケ筋肉
非タンパク質画分による阻害作用（ドデシル硫酸ナトリ
ウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動分析）］に示し
たが、コントロールの非タンパク質画分を添加しない系
では、ミオシンのクロスリンク反応が進行するのに対し
て、非タンパク質画分を添加した系では、ミオシンのク
ロスリンク反応が抑制されることが確認でき、非タンパ
ク質画分にＴＧａｓｅ酵素の抑制作用があることが示さ
れた。
Ｍ 塩化ナトリウム、５ｍＭ 塩化カルシウム、５ｍＭ
ジチオトレイトール、２５℃２４時間反応させ、ドデ
シル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動
分析を行った。結果を図１［サケアクトミオシンのコイ
ＴＧａｓｅによるミオシンクロスリンク反応のサケ筋肉
非タンパク質画分による阻害作用（ドデシル硫酸ナトリ
ウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動分析）］に示し
たが、コントロールの非タンパク質画分を添加しない系
では、ミオシンのクロスリンク反応が進行するのに対し
て、非タンパク質画分を添加した系では、ミオシンのク
ロスリンク反応が抑制されることが確認でき、非タンパ
ク質画分にＴＧａｓｅ酵素の抑制作用があることが示さ
れた。
【００２９】実施例６ 実施例５と同様に、サケアクトミオシンのコイＴＧａｓ
ｅによるミオシンクロスリンク反応に対するアンセリン
（ｓｉｇｍａ社製）の影響を測定した。終濃度５ｍＭ付
近からミオシンクロスリンク反応の抑制効果が確認さ
れ、アンセリンにＴＧａｓｅ酵素抑制作用が確認され
た。
ｅによるミオシンクロスリンク反応に対するアンセリン
（ｓｉｇｍａ社製）の影響を測定した。終濃度５ｍＭ付
近からミオシンクロスリンク反応の抑制効果が確認さ
れ、アンセリンにＴＧａｓｅ酵素抑制作用が確認され
た。
【００３０】実施例７ 魚肉アクトミオシンにＴＧａｓｅを作用させると、ゲル
が形成される。試験管の中での坐り現象と考えられる。
サケアクトミオシンのコイＴＧａｓｅによるゲル化に対
するサケ筋肉の非タンパク質画分、アンセリン（ｓｉｇ
ｍａ社製）の影響を測定した。
が形成される。試験管の中での坐り現象と考えられる。
サケアクトミオシンのコイＴＧａｓｅによるゲル化に対
するサケ筋肉の非タンパク質画分、アンセリン（ｓｉｇ
ｍａ社製）の影響を測定した。
【００３１】ゲル化の程度は、試験管倒置法により測定
し、ゲル化の状態を次のように表現した。 （−） ：倒置するとすぐ流れだしゲル化していない状
態 （＋−）：倒置しても形を保っているが、弱い振動を加
えると崩れてしまうゲル化の程度が弱い状態 （＋） ：倒置しても形を保っているが、強い振動を加
えると崩れてしまうゲル化の程度が強い状態 （＋＋）：倒置しても形を保っていて、強い振動を加え
ても形が崩れないゲル化の程度の非常に強い状態
し、ゲル化の状態を次のように表現した。 （−） ：倒置するとすぐ流れだしゲル化していない状
態 （＋−）：倒置しても形を保っているが、弱い振動を加
えると崩れてしまうゲル化の程度が弱い状態 （＋） ：倒置しても形を保っているが、強い振動を加
えると崩れてしまうゲル化の程度が強い状態 （＋＋）：倒置しても形を保っていて、強い振動を加え
ても形が崩れないゲル化の程度の非常に強い状態
【００３２】ゲル化に対するサケ筋肉非タンパク質画
分、アンセリンの影響を次の反応組成で測定した。 反応組成（全量 ２ｍｌ） ８ｍｇ／ｍｌサケアクトミオシン０．１４ユニット、５
ｍＭ 塩化カルシウム、５ｍＭ ジチオトレイトール、
５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．５）、０．
５Ｍ 塩化ナトリウム、０〜０．６ｍｌサケ筋肉非タン
パク質画分（実施例１と同じ物）、または０〜６０ｍＭ
アンセリン（ｓｉｇｍａ社製）。
分、アンセリンの影響を次の反応組成で測定した。 反応組成（全量 ２ｍｌ） ８ｍｇ／ｍｌサケアクトミオシン０．１４ユニット、５
ｍＭ 塩化カルシウム、５ｍＭ ジチオトレイトール、
５０ｍＭ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．５）、０．
５Ｍ 塩化ナトリウム、０〜０．６ｍｌサケ筋肉非タン
パク質画分（実施例１と同じ物）、または０〜６０ｍＭ
アンセリン（ｓｉｇｍａ社製）。
【００３３】反応は、２５℃、３時間行い、試験管倒置
法によりゲル化の程度を測定した。結果を表２に示し
た。サケ筋肉非タンパク質画分、アンセリンＴＧａｓｅ
によるアクトミオシンのゲル化抑制作用があることが確
認された。
法によりゲル化の程度を測定した。結果を表２に示し
た。サケ筋肉非タンパク質画分、アンセリンＴＧａｓｅ
によるアクトミオシンのゲル化抑制作用があることが確
認された。
【００３４】
【表２】
【００３５】実施例８ 放線菌由来のＴＧａｓｅ（味の素社製、アクティバＴ
Ｇ）は、動物筋肉由来のＴＧａｓｅとは、酵素活性中心
の構造が異なり、また、Ｃａ非感受性である。（Ｊ．Ｂ
ｉｏ．Ｃｈｅｍ．ｖｏｌ２６８．１１５６５−１１５７
２．１９９３）アンセリンがこのＴＧａｓｅ活性を抑制
するかどうかを検討した。実施例２と同様にアクティバ
ＴＧ酵素に対するアンセリンの作用を測定した。ただ
し、反応温度３０℃、６０分間反応させた。結果を表３
に示した。ＴＧａｓｅ作用機構の異なるＴＧａｓｅに対
してもアンセリンは抑制作用を示すことが確認された。
Ｇ）は、動物筋肉由来のＴＧａｓｅとは、酵素活性中心
の構造が異なり、また、Ｃａ非感受性である。（Ｊ．Ｂ
ｉｏ．Ｃｈｅｍ．ｖｏｌ２６８．１１５６５−１１５７
２．１９９３）アンセリンがこのＴＧａｓｅ活性を抑制
するかどうかを検討した。実施例２と同様にアクティバ
ＴＧ酵素に対するアンセリンの作用を測定した。ただ
し、反応温度３０℃、６０分間反応させた。結果を表３
に示した。ＴＧａｓｅ作用機構の異なるＴＧａｓｅに対
してもアンセリンは抑制作用を示すことが確認された。
【００３６】
【表３】
【００３７】
【発明の効果】各種のＴＧａｓｅ酵素活性のジペプチド
によるコントロール、水産脊椎動物筋肉あるいは、すり
み水晒し排液からのアンセリンなどのジペプチドの回収
による有効利用、練り製品の物性コントロールへのジペ
プチドの応用、アンセリナーゼ、カルノシナーゼによる
筋肉中のアンセリン、カルノシンの分解促進による筋肉
あるいは肉製品の物性改善をすることができる。
によるコントロール、水産脊椎動物筋肉あるいは、すり
み水晒し排液からのアンセリンなどのジペプチドの回収
による有効利用、練り製品の物性コントロールへのジペ
プチドの応用、アンセリナーゼ、カルノシナーゼによる
筋肉中のアンセリン、カルノシンの分解促進による筋肉
あるいは肉製品の物性改善をすることができる。
【図１】サケアクトミオシンのコイＴＧａｓｅによるミ
オシンクロスリンク反応のサケ筋肉非タンパク質画分に
よる阻害作用（ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリル
アミドゲル電気泳動分析）を示した説明図である。
オシンクロスリンク反応のサケ筋肉非タンパク質画分に
よる阻害作用（ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリル
アミドゲル電気泳動分析）を示した説明図である。
Claims (10)
- 【請求項１】 アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンからなることを特徴とする練り製品の物性のコ
ントロール剤。 - 【請求項２】 アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンが、アンセリン、カルノシンおよび／またはバ
レニンを多量に含む水産脊椎動物筋肉および／または組
織の水抽出物である請求項１記載の練り製品の物性のコ
ントロール剤。 - 【請求項３】 すり身および／または魚肉を利用した練
り製品の製造に際して、アンセリン、カルノシンおよび
／またはバレニンを練り製品の物性のコントロール剤と
して使用することを特徴とする練り製品の製造方法。 - 【請求項４】 アンセリン、カルノシンおよび／または
バレニンが、アンセリン、カルノシンおよび／またはバ
レニンを多量に含む水産脊椎動物筋肉および／または組
織の水抽出物である請求項３記載の練り製品の製造方
法。 - 【請求項５】 練り製品の製造がタンパクのゲル化促進
物質を添加して行われる請求項３または請求項４記載の
練り製品の製造方法。 - 【請求項６】 タンパクのゲル化促進物質がトランスグ
ルタミナーゼである請求項５記載の練り製品の製造方
法。 - 【請求項７】 すり身および／または魚肉を利用した練
り製品の製造において、アンセリン、カルノシンおよび
／またはバレニンの含有量を調整したすり身を使用する
ことを特徴とする練り製品の製造方法。 - 【請求項８】 含有量の調整をアンセリン、カルノシン
および／またはバレニンを酵素的に分解して行う請求項
８記載の練り製品の製造方法。 - 【請求項９】 酵素的分解をアンセリナーゼ（ＥＣ３．
４．１３．３）および／またはカルノシナーゼ（ＥＣ
３．４．１３．５）を使用して行う請求項８記載の練り
製品の製造方法。 - 【請求項１０】 すり身が無晒しすり身である請求項
７、請求項８または請求項９記載の練り製品の製造方
法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP05244994A JP3297187B2 (ja) | 1994-02-14 | 1994-02-14 | 練り製品の坐りのコントロール剤および練り製品の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP05244994A JP3297187B2 (ja) | 1994-02-14 | 1994-02-14 | 練り製品の坐りのコントロール剤および練り製品の製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH07227250A true JPH07227250A (ja) | 1995-08-29 |
| JP3297187B2 JP3297187B2 (ja) | 2002-07-02 |
Family
ID=12915041
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP05244994A Expired - Fee Related JP3297187B2 (ja) | 1994-02-14 | 1994-02-14 | 練り製品の坐りのコントロール剤および練り製品の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3297187B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007181421A (ja) * | 2006-01-06 | 2007-07-19 | Yaizu Suisankagaku Industry Co Ltd | イミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物、イミダゾールジペプチド類含有飲食品、及びイミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物の製造方法 |
| WO2014042106A1 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-03-20 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
-
1994
- 1994-02-14 JP JP05244994A patent/JP3297187B2/ja not_active Expired - Fee Related
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2007181421A (ja) * | 2006-01-06 | 2007-07-19 | Yaizu Suisankagaku Industry Co Ltd | イミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物、イミダゾールジペプチド類含有飲食品、及びイミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物の製造方法 |
| JP4612549B2 (ja) * | 2006-01-06 | 2011-01-12 | 焼津水産化学工業株式会社 | イミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物、イミダゾールジペプチド類含有飲食品、及びイミダゾールジペプチド類高含有魚介抽出物の製造方法 |
| WO2014042106A1 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-03-20 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
| JP5606657B2 (ja) * | 2012-09-11 | 2014-10-15 | 新洋水産有限会社 | 血合肉を利用したすり身製品、血合肉を利用した練り物製品、血合肉を利用したすり身製品の製造方法及び血合肉を利用した練り物製品の製造方法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP3297187B2 (ja) | 2002-07-02 |
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