JPH07165800A - 人工蛋白質超分子とその製造法 - Google Patents
人工蛋白質超分子とその製造法Info
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- JPH07165800A JPH07165800A JP30841893A JP30841893A JPH07165800A JP H07165800 A JPH07165800 A JP H07165800A JP 30841893 A JP30841893 A JP 30841893A JP 30841893 A JP30841893 A JP 30841893A JP H07165800 A JPH07165800 A JP H07165800A
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Abstract
(57)【要約】 （修正有）
【目的】 新しい機能性人工分子構造として有用な，人
工蛋白質超分子を提供する。 【構成】 蛋白質分子表面の糖鎖を介して別の蛋白質分
子が結合されている人工蛋白質超分子。この超分子は、
糖結合性蛋白質と、糖認識蛋白質との混合により形成す
る。
工蛋白質超分子を提供する。 【構成】 蛋白質分子表面の糖鎖を介して別の蛋白質分
子が結合されている人工蛋白質超分子。この超分子は、
糖結合性蛋白質と、糖認識蛋白質との混合により形成す
る。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は、人工蛋白質超分子に
関するものである。さらに詳しくは、この発明は、医
薬、生体適合材料、バイオエレクトロニクス、化学工業
等の諸分野における新しい機能性人工分子構造として有
用な、人工蛋白質超分子に関するものである。
関するものである。さらに詳しくは、この発明は、医
薬、生体適合材料、バイオエレクトロニクス、化学工業
等の諸分野における新しい機能性人工分子構造として有
用な、人工蛋白質超分子に関するものである。
【０００２】
【従来の技術とその課題】近年、蛋白質分子は、医薬や
生体適合材料をはじめ、バイオ素子、物質分離、物資認
識等の高度な機能を有する人工物質構造を形成可能とす
るものとして注目されており、その探索や構造制御、そ
して応用は、蛋白質工学としての独自の研究や開発の領
域を発展させてもいる。
生体適合材料をはじめ、バイオ素子、物質分離、物資認
識等の高度な機能を有する人工物質構造を形成可能とす
るものとして注目されており、その探索や構造制御、そ
して応用は、蛋白質工学としての独自の研究や開発の領
域を発展させてもいる。
【０００３】この蛋白質分子への注目は、自然界におけ
る神秘的とも言える物質構造の秩序とその機能が、蛋白
質に大きく依存しているとの事実を踏まえている。実際
のところ、自然界には数え切れない種類の蛋白質複合体
が存在する。そもそも蛋白質は、それ自体が高機能を発
現すると共に、同種のあるいは他種の蛋白質との間に複
合体を作り、さらに複雑な機能を担っている。たとえば
ヘモグロビンは分子量１８，０００の蛋白質分子を４個
組合わせることにより、生体に都合のよい酸素の結合解
離反応を実現している。また、フェリチンは分子量１
８，０００の分子を２４個組合せることにより、数千の
鉄原子を貯蔵することができる。生体特有の複雑な反応
を担う多くの膜蛋白質もまた、複合体を形成しているこ
とが知られている。(Melecular Biology of THe Cell(2
nd edition)Garland Publishing, Inc.N.Y.)。
る神秘的とも言える物質構造の秩序とその機能が、蛋白
質に大きく依存しているとの事実を踏まえている。実際
のところ、自然界には数え切れない種類の蛋白質複合体
が存在する。そもそも蛋白質は、それ自体が高機能を発
現すると共に、同種のあるいは他種の蛋白質との間に複
合体を作り、さらに複雑な機能を担っている。たとえば
ヘモグロビンは分子量１８，０００の蛋白質分子を４個
組合わせることにより、生体に都合のよい酸素の結合解
離反応を実現している。また、フェリチンは分子量１
８，０００の分子を２４個組合せることにより、数千の
鉄原子を貯蔵することができる。生体特有の複雑な反応
を担う多くの膜蛋白質もまた、複合体を形成しているこ
とが知られている。(Melecular Biology of THe Cell(2
nd edition)Garland Publishing, Inc.N.Y.)。
【０００４】このように、蛋白質からなる複合体は、高
機能を担う構造体なので、これを蛋白質超分子と呼ぶこ
とができる。自然界に無数に存在するこれら蛋白質超分
子は、その機能と構造の研究自体が新しい研究領域であ
る。一方、このような蛋白質複合体を自在に作ることが
できれば、その応用は計り知れないものがあるが、その
試みはまだ本格的に始まっていないし、もちろん、その
成功例も知られていない。
機能を担う構造体なので、これを蛋白質超分子と呼ぶこ
とができる。自然界に無数に存在するこれら蛋白質超分
子は、その機能と構造の研究自体が新しい研究領域であ
る。一方、このような蛋白質複合体を自在に作ることが
できれば、その応用は計り知れないものがあるが、その
試みはまだ本格的に始まっていないし、もちろん、その
成功例も知られていない。
【０００５】そこで、この発明は、これまでの技術の限
界を克服し、人工的に、任意の蛋白質分子の複合体を形
成してこれを新しい人工蛋白質超分子として提供するこ
とを目的としている。また、そのための方法をも提供す
ることをこの発明は目的としている。
界を克服し、人工的に、任意の蛋白質分子の複合体を形
成してこれを新しい人工蛋白質超分子として提供するこ
とを目的としている。また、そのための方法をも提供す
ることをこの発明は目的としている。
【０００６】
【課題を解決するための手段】この発明は、上記の課題
を解決するものとして、蛋白質分子表面の糖鎖を介して
蛋白質分子が結合されている人工蛋白質超分子を提供す
る。また、この発明は、表面に糖鎖を有する蛋白質分子
を、糖分子に特異的に結合する糖認識蛋白質分子と混合
してこれに結合させることからなる人工蛋白質超分子の
製造法を提供する。
を解決するものとして、蛋白質分子表面の糖鎖を介して
蛋白質分子が結合されている人工蛋白質超分子を提供す
る。また、この発明は、表面に糖鎖を有する蛋白質分子
を、糖分子に特異的に結合する糖認識蛋白質分子と混合
してこれに結合させることからなる人工蛋白質超分子の
製造法を提供する。
【０００７】
【作用】自然界に存在する蛋白質超分子の多くは、純粋
に蛋白質分子間に働く力によって維持されている。蛋白
質分子間の相互作用は、引力型、斥力型相互作用、立体
適合性などの総合的バランスの上に成り立っており、こ
れらの力を人工的に制御することは、現在の科学知識を
もってしても困難である。
に蛋白質分子間に働く力によって維持されている。蛋白
質分子間の相互作用は、引力型、斥力型相互作用、立体
適合性などの総合的バランスの上に成り立っており、こ
れらの力を人工的に制御することは、現在の科学知識を
もってしても困難である。
【０００８】そこで、この発明では、鍵と鍵穴の関係に
似た単純な力で、蛋白質分子を相互に、特異的部位で結
合させる。すなわち、この発明では、蛋白質超分子を蛋
白質分子間の相互作用でなく、蛋白質分子表面に存在す
る糖鎖を介して特異的に結合させるものである。より、
原理的に説明すると、ある種の蛋白質は、糖分子を特異
的に結合して機能を発現することが知られている（糖認
識蛋白質）。たとえば、植物由来のある種の低分子蛋白
質には血球を凝集させる作用が知られている（血球凝
集）。このような作用を有する蛋白質は、一般にレクチ
ンと呼ばれている。ある種のレクチン（インゲンマメ血
球凝集素、ＰＨＡ）は、分裂休止期の細胞表面の糖分子
に結合し、分裂反応を促進（幼若化）することが知られ
ている。また、現在では、動物細胞自身が同様の機構で
細胞分裂を調節する機構も一部の研究者により考慮され
ている。(Molecular Biology of The Cell(2nd editio
n) Garland Publing, Inc. N.Y.;Goldstein, I.J., Hug
hes, R.C., Monsigny, M.Osawa, T. Sharon, N.Nature
258, 66(1980)) 。また、生体膜のレセプター表面に結
合した糖分子を特異的に認識し、シグナル伝達反応を制
御する蛋白質の存在も予想されている。一方、自然界の
多くの蛋白質は、生体内で合成された後に、糖分子が付
加されることが知られている。特に、血液蛋白質は全て
糖蛋白質と信じられている。
似た単純な力で、蛋白質分子を相互に、特異的部位で結
合させる。すなわち、この発明では、蛋白質超分子を蛋
白質分子間の相互作用でなく、蛋白質分子表面に存在す
る糖鎖を介して特異的に結合させるものである。より、
原理的に説明すると、ある種の蛋白質は、糖分子を特異
的に結合して機能を発現することが知られている（糖認
識蛋白質）。たとえば、植物由来のある種の低分子蛋白
質には血球を凝集させる作用が知られている（血球凝
集）。このような作用を有する蛋白質は、一般にレクチ
ンと呼ばれている。ある種のレクチン（インゲンマメ血
球凝集素、ＰＨＡ）は、分裂休止期の細胞表面の糖分子
に結合し、分裂反応を促進（幼若化）することが知られ
ている。また、現在では、動物細胞自身が同様の機構で
細胞分裂を調節する機構も一部の研究者により考慮され
ている。(Molecular Biology of The Cell(2nd editio
n) Garland Publing, Inc. N.Y.;Goldstein, I.J., Hug
hes, R.C., Monsigny, M.Osawa, T. Sharon, N.Nature
258, 66(1980)) 。また、生体膜のレセプター表面に結
合した糖分子を特異的に認識し、シグナル伝達反応を制
御する蛋白質の存在も予想されている。一方、自然界の
多くの蛋白質は、生体内で合成された後に、糖分子が付
加されることが知られている。特に、血液蛋白質は全て
糖蛋白質と信じられている。
【０００９】この発明では、これらの糖認識蛋白質を糖
結合性蛋白質と組合せることにより、蛋白質超分子を作
成する。この場合、糖鎖を抗原として認識する抗体の存
在が報告されていることからも、このような抗糖鎖抗体
をレクチンとして利用することや、ある種の大型蛋白質
は、リンカーと呼ばれる糖鎖を認識する蛋白質を介して
超高分子量の蛋白質超分子を作ることから、このような
リンカーをレクチンとして使用することができる。
結合性蛋白質と組合せることにより、蛋白質超分子を作
成する。この場合、糖鎖を抗原として認識する抗体の存
在が報告されていることからも、このような抗糖鎖抗体
をレクチンとして利用することや、ある種の大型蛋白質
は、リンカーと呼ばれる糖鎖を認識する蛋白質を介して
超高分子量の蛋白質超分子を作ることから、このような
リンカーをレクチンとして使用することができる。
【００１０】また、卵白アルブミン以外の糖蛋白質を使
用することもできる。蛋白質表面の特定の反応基を利用
して人工的に糖鎖を結合することもでき、自然界の糖蛋
白質でなく、このような人工的に糖鎖を結合させた蛋白
質を糖結合性蛋白質として用いることもできる。以下、
実施例を示し、さらに詳しくこの発明について説明す
る。
用することもできる。蛋白質表面の特定の反応基を利用
して人工的に糖鎖を結合することもでき、自然界の糖蛋
白質でなく、このような人工的に糖鎖を結合させた蛋白
質を糖結合性蛋白質として用いることもできる。以下、
実施例を示し、さらに詳しくこの発明について説明す
る。
【００１１】
【実施例】実施例１ 糖認識蛋白質としてナタネ豆凝集素（コンカナバリン
Ａ）レクチンと、糖結合性蛋白質として卵白アルブミン
を用いた。コンカナバリンＡはｐＨ５．６以下では分子
量５２，０００の２量体型、ｐＨ５．６以上では分子量
１０４，０００の４量体型として存在する。コンカナバ
リンＡは、マンノースに特異的に結合する部位を各単量
体あたり１個有する。したがって、ｐＨが中性付近で
は、図１に例示したように、マンノース型糖蛋白質を２
個結合した人工超分子（Ｌ４Ｐ４）が期待される。
Ａ）レクチンと、糖結合性蛋白質として卵白アルブミン
を用いた。コンカナバリンＡはｐＨ５．６以下では分子
量５２，０００の２量体型、ｐＨ５．６以上では分子量
１０４，０００の４量体型として存在する。コンカナバ
リンＡは、マンノースに特異的に結合する部位を各単量
体あたり１個有する。したがって、ｐＨが中性付近で
は、図１に例示したように、マンノース型糖蛋白質を２
個結合した人工超分子（Ｌ４Ｐ４）が期待される。
【００１２】ここで、Ｌはレクチン、Ｐは蛋白質を示し
ている。また、天然型卵白アルブミンは、分子量４５，
０００の糖蛋白質であり、マンノース型の糖鎖を分子あ
たり１本だけ持つので、コンカナバリンＡとの組み合わ
せがよい。そこで、コンカナバリンＡと卵白アルブミン
とを混合し、ゲル濾過クロマトグラフィーにかけたとこ
ろ、図２に示した通り、矢印の位置に新しいピークが認
められた。このピークの溶出分画の状態を透過型電子顕
微鏡で観察したものが図３である。
ている。また、天然型卵白アルブミンは、分子量４５，
０００の糖蛋白質であり、マンノース型の糖鎖を分子あ
たり１本だけ持つので、コンカナバリンＡとの組み合わ
せがよい。そこで、コンカナバリンＡと卵白アルブミン
とを混合し、ゲル濾過クロマトグラフィーにかけたとこ
ろ、図２に示した通り、矢印の位置に新しいピークが認
められた。このピークの溶出分画の状態を透過型電子顕
微鏡で観察したものが図３である。
【００１３】卵白アルブミン−コンカナバリンＡの人工
蛋白質超分子が生成されていた。このことは、この超分
子を過剰のマンノースで処理すると、図４に示した通
り、卵白アルブミンとコンカナバリンＡとの解離が確認
されたことによっても支持された。実施例２ 糖認識蛋白質として、小麦胚凝集素（ＷＧＡ）レクチン
を用いた。このＷＧＡは酸性ｐＨ領域では分子量１８，
０００の単量体、中性領域では２量体として存在し、単
量体あたり２個のＮアセチルグルコサミン型結合部位を
持つ。したがって、図５に示したように、ｐＨが中性付
近では、Ｎ−アセチルグルコサミン型糖蛋白質を４個結
合した人工的超分子（Ｌ２Ｐ４）が期待される。ただ
し、Ｌはレクチン、Ｐは糖蛋白質を示している。
蛋白質超分子が生成されていた。このことは、この超分
子を過剰のマンノースで処理すると、図４に示した通
り、卵白アルブミンとコンカナバリンＡとの解離が確認
されたことによっても支持された。実施例２ 糖認識蛋白質として、小麦胚凝集素（ＷＧＡ）レクチン
を用いた。このＷＧＡは酸性ｐＨ領域では分子量１８，
０００の単量体、中性領域では２量体として存在し、単
量体あたり２個のＮアセチルグルコサミン型結合部位を
持つ。したがって、図５に示したように、ｐＨが中性付
近では、Ｎ−アセチルグルコサミン型糖蛋白質を４個結
合した人工的超分子（Ｌ２Ｐ４）が期待される。ただ
し、Ｌはレクチン、Ｐは糖蛋白質を示している。
【００１４】また、適当な糖鎖分解酵素を働かせること
により、図６に示したように、Ｎ−アセチルグルコサミ
ン型の卵白アルブミン（人工型卵白アルブミン）を作成
することができ、このものはＷＧＡとの組み合わせが良
好であることから、この人工型卵白アルブミンをＷＧＡ
と混合した。混合物をゲル濾過クロマトグラフィーにか
けたところ、図７に示した通り、矢印の位置に新しいピ
ークが認められた。この分画を透過型電子顕微鏡で観察
したものが図８である。
により、図６に示したように、Ｎ−アセチルグルコサミ
ン型の卵白アルブミン（人工型卵白アルブミン）を作成
することができ、このものはＷＧＡとの組み合わせが良
好であることから、この人工型卵白アルブミンをＷＧＡ
と混合した。混合物をゲル濾過クロマトグラフィーにか
けたところ、図７に示した通り、矢印の位置に新しいピ
ークが認められた。この分画を透過型電子顕微鏡で観察
したものが図８である。
【００１５】卵白アルブミン−ＷＧＡ蛋白質超分子が生
成された。このことは、超分子分画を過剰のＮ−アセチ
ルグルコサミンで処理したところ卵白アルブミンとＷＧ
Ａに解離し、ゲル濾過の溶出パターンが得られたことに
よっても確認された。
成された。このことは、超分子分画を過剰のＮ−アセチ
ルグルコサミンで処理したところ卵白アルブミンとＷＧ
Ａに解離し、ゲル濾過の溶出パターンが得られたことに
よっても確認された。
【００１６】
【発明の効果】以上詳しく説明した通り、この発明によ
って、新しい蛋白質超分子が提供される。
って、新しい蛋白質超分子が提供される。
【図１】コンカナバリンＡと卵白アルブミンの超分子を
例示した構成図である。
例示した構成図である。
【図２】実施例としてのコンカナバリンＡと卵白アルブ
ミンの超分子のゲル濾過溶出パターン図である。
ミンの超分子のゲル濾過溶出パターン図である。
【図３】図２の溶出分画の図面に代わる透過型電子顕微
鏡写真である。
鏡写真である。
【図４】コンカナバリンＡと卵白アルブミンの解離にと
もなうゲル濾過の溶出パターン図である。
もなうゲル濾過の溶出パターン図である。
【図５】ＷＧＡとレクチンの超分子を例示した構成図で
ある。
ある。
【図６】人工型卵白アルブミンの化学的構造図である。
【図７】ＷＧＡと人工型卵白アルブミンの超分子のゲル
濾過溶出パターン図である。
濾過溶出パターン図である。
【図８】図７の溶出分画の図面に代わる透過型電子顕微
鏡写真である。
鏡写真である。
【図９】ＷＧＡと人工型卵白アルブミンの解離にともな
うゲル濾過の溶出パターン図である。
うゲル濾過の溶出パターン図である。
Claims (2)
- 【請求項１】 蛋白質分子表面の糖鎖を介して別の蛋白
質分子が結合されている人工蛋白質超分子。 - 【請求項２】 表面に糖鎖を有する蛋白質分子を、糖分
子に特異的に結合する糖認識蛋白質分子と混合してこれ
に結合させることからなる人工蛋白質超分子の製造法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP30841893A JPH07165800A (ja) | 1993-12-08 | 1993-12-08 | 人工蛋白質超分子とその製造法 |
| EP94309168A EP0658567A1 (en) | 1993-12-08 | 1994-12-08 | Complexes between lectins and glycoproteins |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP30841893A JPH07165800A (ja) | 1993-12-08 | 1993-12-08 | 人工蛋白質超分子とその製造法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH07165800A true JPH07165800A (ja) | 1995-06-27 |
Family
ID=17980824
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP30841893A Pending JPH07165800A (ja) | 1993-12-08 | 1993-12-08 | 人工蛋白質超分子とその製造法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0658567A1 (ja) |
| JP (1) | JPH07165800A (ja) |
Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS591420A (ja) * | 1982-06-28 | 1984-01-06 | Nippon Koutai Kenkyusho:Kk | 糖鎖関連抗原およびその製造法 |
| JPS60188095A (ja) * | 1984-02-09 | 1985-09-25 | エンゾ− バイオケム インコ−ポレイテツド | 受容部または目標部を形成する化学標識されたｄｎａおよびその他の生物学的物質を検出するための不均質系 |
| JPH01233369A (ja) * | 1988-01-25 | 1989-09-19 | Boehringer Mannheim Gmbh | ハプテン―蛋白質―接合体及び免疫検定法 |
| JPH02264794A (ja) * | 1989-04-04 | 1990-10-29 | Shin Etsu Chem Co Ltd | Ｇｓａ―２結合性蛋白質の調製方法 |
| JPH04338400A (ja) * | 1991-05-15 | 1992-11-25 | Taiyo Fishery Co Ltd | アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4446275A (en) * | 1980-04-25 | 1984-05-01 | Prirodovedecka Fakulta University Karlovy | Sorbent for saccharides, glycoproteins and polyesters comprising a lectin covalently bonded with a vehicle and method for preparation thereof |
-
1993
- 1993-12-08 JP JP30841893A patent/JPH07165800A/ja active Pending
-
1994
- 1994-12-08 EP EP94309168A patent/EP0658567A1/en not_active Withdrawn
Patent Citations (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS591420A (ja) * | 1982-06-28 | 1984-01-06 | Nippon Koutai Kenkyusho:Kk | 糖鎖関連抗原およびその製造法 |
| JPS60188095A (ja) * | 1984-02-09 | 1985-09-25 | エンゾ− バイオケム インコ−ポレイテツド | 受容部または目標部を形成する化学標識されたｄｎａおよびその他の生物学的物質を検出するための不均質系 |
| JPH01233369A (ja) * | 1988-01-25 | 1989-09-19 | Boehringer Mannheim Gmbh | ハプテン―蛋白質―接合体及び免疫検定法 |
| JPH02264794A (ja) * | 1989-04-04 | 1990-10-29 | Shin Etsu Chem Co Ltd | Ｇｓａ―２結合性蛋白質の調製方法 |
| JPH04338400A (ja) * | 1991-05-15 | 1992-11-25 | Taiyo Fishery Co Ltd | アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0658567A1 (en) | 1995-06-21 |
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