JPH04338400A - アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 - Google Patents
アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法Info
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- JPH04338400A JPH04338400A JP11063191A JP11063191A JPH04338400A JP H04338400 A JPH04338400 A JP H04338400A JP 11063191 A JP11063191 A JP 11063191A JP 11063191 A JP11063191 A JP 11063191A JP H04338400 A JPH04338400 A JP H04338400A
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- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はアメリカカブトガニ（Ｌ
ｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）血リンパ液から
得られる新しいレクチンＢおよびそのレクチンＢの製造
方法に関するものである。
ｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）血リンパ液から
得られる新しいレクチンＢおよびそのレクチンＢの製造
方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】カブトガニは現在３属４種類が知られて
おり、そのうち、日本カブトガニ（Ｔ−ａｃｈｙｐｌｅ
ｕｓ ｔｒｉｄｅｎｔａｔｕｓ） 、マルオカブトガニ
（Ｃａｒｃｉｎｏｓｃｏｒｐｉｕｓ ｒｏｔｕｎｄｉｃ
ａｕｄａ）そしてアメリカカブトガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ
ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）の３種から赤血球凝集素（レ
クチン）が分離精製されている。
おり、そのうち、日本カブトガニ（Ｔ−ａｃｈｙｐｌｅ
ｕｓ ｔｒｉｄｅｎｔａｔｕｓ） 、マルオカブトガニ
（Ｃａｒｃｉｎｏｓｃｏｒｐｉｕｓ ｒｏｔｕｎｄｉｃ
ａｕｄａ）そしてアメリカカブトガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ
ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）の３種から赤血球凝集素（レ
クチン）が分離精製されている。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】そこで本発明は、これ
ら従来のレクチンとは性質の異なる新規かつ有用なレク
チンを提供することにある。本発明者等は、アメリカカ
ブトガニ血リンパ液中に従来のレクチンとは明らかに性
質の異なるレクチンＢの存在することを見出し、これを
分離精製することに成功し本発明を完成するに至ったも
のである。
ら従来のレクチンとは性質の異なる新規かつ有用なレク
チンを提供することにある。本発明者等は、アメリカカ
ブトガニ血リンパ液中に従来のレクチンとは明らかに性
質の異なるレクチンＢの存在することを見出し、これを
分離精製することに成功し本発明を完成するに至ったも
のである。
【０００４】
【課題を解決するための手段】すなわち本発明は、アメ
リカカブトガニ（Ｌｉｍｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ
） より得られ、中性糖、アミノ糖、Ｎ−アセチルアミ
ノ糖などとは反応せず、Ｎ−アセチルノイラミン酸、Ｎ
−グライコリルノイラミン酸などのシアル酸およびそれ
らのシアル酸を含有する複合糖質と反応するレクチンＢ
にある。
リカカブトガニ（Ｌｉｍｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ
） より得られ、中性糖、アミノ糖、Ｎ−アセチルアミ
ノ糖などとは反応せず、Ｎ−アセチルノイラミン酸、Ｎ
−グライコリルノイラミン酸などのシアル酸およびそれ
らのシアル酸を含有する複合糖質と反応するレクチンＢ
にある。
【０００５】さらに本発明は、下記の性質を有する上記
記載のレクチンＢにある。 赤血球凝集性：ウマ赤血球に対して ＋
＋＋ヒト赤血球に対して ＋さらに
本発明は、シアロ糖タンパク質を固定リガンドとするア
フィニティークロマトグラフィーを用いてアメリカカブ
トガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）の血
リンパ液から上記のレクチンＢを精製し該レクチンＢを
取得する方法にある。
記載のレクチンＢにある。 赤血球凝集性：ウマ赤血球に対して ＋
＋＋ヒト赤血球に対して ＋さらに
本発明は、シアロ糖タンパク質を固定リガンドとするア
フィニティークロマトグラフィーを用いてアメリカカブ
トガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）の血
リンパ液から上記のレクチンＢを精製し該レクチンＢを
取得する方法にある。
【０００６】以下、本発明を詳細に説明する。本発明の
レクチンＢは、アメリカカブトガニの血リンパ液よりシ
アロ糖タンパク質を固定リガンドとするアフィニティー
クロマトグラフィーとセファクリルＳ−３００ を支持
体とするゲル濾過を併用することによって分離精製され
る。本発明において、固定リガンドとして用いられるシ
アロ糖タンパク質としては、例えば、ウマ、ウシ、ヒト
等の赤血球膜グリコホリンおよびウマ、ウシ、ヒツジ等
の顎下腺やブタ等の胃粘膜に含まれるシアロ糖タンパク
質等が挙げられ、アメリカカブトガニの血液リンパ液か
らのレクチンの分離は、これらシアロ糖タンパク質のい
ずれかを固定リガンドとするアフィニティークロマトグ
ラフィーを用いることを特徴とし、さらにアフィニティ
ークロマトグラフィーによって得られた吸着画分をセフ
ァクリルＳ−３００ カラムを用いるゲル濾過にかける
ことによって本発明レクチンを単離精製する。
レクチンＢは、アメリカカブトガニの血リンパ液よりシ
アロ糖タンパク質を固定リガンドとするアフィニティー
クロマトグラフィーとセファクリルＳ−３００ を支持
体とするゲル濾過を併用することによって分離精製され
る。本発明において、固定リガンドとして用いられるシ
アロ糖タンパク質としては、例えば、ウマ、ウシ、ヒト
等の赤血球膜グリコホリンおよびウマ、ウシ、ヒツジ等
の顎下腺やブタ等の胃粘膜に含まれるシアロ糖タンパク
質等が挙げられ、アメリカカブトガニの血液リンパ液か
らのレクチンの分離は、これらシアロ糖タンパク質のい
ずれかを固定リガンドとするアフィニティークロマトグ
ラフィーを用いることを特徴とし、さらにアフィニティ
ークロマトグラフィーによって得られた吸着画分をセフ
ァクリルＳ−３００ カラムを用いるゲル濾過にかける
ことによって本発明レクチンを単離精製する。
【０００７】ウマ赤血球膜シアロ糖タンパク質をリガン
ドとした場合、つぎの性質を持つレクチンＢが単離され
た。 赤血球凝集性： ウマ赤血球に対して
＋＋＋
ヒト赤血球に対して
＋
ノイラミニダーゼ処理した
ウマ赤血球に対して
−
ノイラミニダーゼ処理した
ヒト赤血球に対して
− 単糖類との反応性：Ｎ−アセチル
アミノ糖 −
Ｎ−アセチルノイラミン酸
＋
Ｎ−グライコリルノイラミン酸 ＋これに
対して、同種および他種のカブトガニより得られている
既知のレクチンは、ノイラミニダーゼ処理したウマおよ
びヒトの赤血球を凝集する（特公昭５３−９２８００号
公報）点で相違する。また、単糖類との反応性において
も日本カブトガニより得られている既知レクチンはＮ−
アセチルアミノ糖とも反応する点において明らかに異な
る他、後述のアミノ酸組成、分子量においても相違する
ので、このレクチンＢは全く新規なレクチンである。
ドとした場合、つぎの性質を持つレクチンＢが単離され
た。 赤血球凝集性： ウマ赤血球に対して
＋＋＋
ヒト赤血球に対して
＋
ノイラミニダーゼ処理した
ウマ赤血球に対して
−
ノイラミニダーゼ処理した
ヒト赤血球に対して
− 単糖類との反応性：Ｎ−アセチル
アミノ糖 −
Ｎ−アセチルノイラミン酸
＋
Ｎ−グライコリルノイラミン酸 ＋これに
対して、同種および他種のカブトガニより得られている
既知のレクチンは、ノイラミニダーゼ処理したウマおよ
びヒトの赤血球を凝集する（特公昭５３−９２８００号
公報）点で相違する。また、単糖類との反応性において
も日本カブトガニより得られている既知レクチンはＮ−
アセチルアミノ糖とも反応する点において明らかに異な
る他、後述のアミノ酸組成、分子量においても相違する
ので、このレクチンＢは全く新規なレクチンである。
【０００８】
【発明の効果】レクチンＢは新規なものであり、生物試
料中の遊離型のＮ−アセチルノイラミン酸やＮ−グリコ
リルノイラミン酸のようなシアル酸および結合型シアル
酸を持つ複合糖質を検出するための試薬として有用であ
る。特にレクチンＢは既知レクチンよりも遊離型と結合
型のシアル酸に対する特異性と反応性が高いという点で
試薬としての重要性は極めて高いものである。
料中の遊離型のＮ−アセチルノイラミン酸やＮ−グリコ
リルノイラミン酸のようなシアル酸および結合型シアル
酸を持つ複合糖質を検出するための試薬として有用であ
る。特にレクチンＢは既知レクチンよりも遊離型と結合
型のシアル酸に対する特異性と反応性が高いという点で
試薬としての重要性は極めて高いものである。
【０００９】以下、レクチンＢの分離精製の実施例を挙
げて本発明をさらに詳しく説明する
げて本発明をさらに詳しく説明する
【００１０】。
【実施例】ＬＩＳ−フェノール抽出法（Ｖ．Ｔ． Ｍａ
ｒｃｈｅｓｉ ａｎｄ Ｅ．Ｐ． Ａｎｄｒｅｗｓ，
Ｓｃｉｅｎｃｅ， １７４， １２４７ （１９７１）
） によりウマの赤血球膜から得られた主要シアロ糖タ
ンパク質（グリコホリンＨＡ）５０ｍｇをアフィゲル１
０（バイオラッド・ラボラトリーズ社製）２５ｍｌに結
合させてアフィニティークロマトグラフィー用支持体を
作製する。この支持体を用いたカラムを３．０Ｍ ＫＳ
ＣＮ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ トリ
ス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．２）で洗浄し、０．０１Ｍ
ＣａＣｌ２ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）で充分平衡化後
、カラムにアメリカカブトガニの血リンパ液３０ｍｌを
加える。カラムから非吸着物質を後者の緩衝液を用いて
流出させた後、カラムから吸着物質を０．３Ｍ ＮａＣ
ｌ を含む０．０５Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７
．２）で溶出して吸着画分を得る。このアフィニティー
カラムクロマトグラムを図１に示す。図１において、緩
衝液Ａは０．０１Ｍ のＣａＣｌ２ と０．３Ｍ Ｎａ
Ｃｌ を含む０．０５Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ
７．２）であり、矢印はこの緩衝液による流出開始点を
示す。緩衝液Ｂは０．３ＭＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）であり、矢印は
この緩衝液による溶出開始点を示す。緩衝液Ｃは０．５
Ｍ ＫＳＣＮ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５
Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）であり、矢印
はこの緩衝液による溶出開始点をしめす。緩衝液Ｂで溶
出されたグリコホリンＨＡカラム吸着画分を分子篩膜（
ＰＭ１０、分画分子量：１０，０００）を用いて濃縮し
た後、この濃縮液をあらかじめ上記緩衝液Ｂで平衡化し
たセファクリル Ｓ−３００カラム（１．５×１００ｃ
ｍ）に添加する。次に緩衝液Ｂを用いて吸着物質を溶出
し、ウマ赤血球に対し凝集活性を示す分画画分を集めて
レクチンＢを得る。このゲル濾過時におけるクロマトグ
ラムを図２に示す。なお、アメリカカブトガニの血液リ
ンパ液、アフィニティーカラム吸着画分およびレクチン
Ｂのウマ赤血球とヒト赤血球に対する反応性を表１に示
す。
ｒｃｈｅｓｉ ａｎｄ Ｅ．Ｐ． Ａｎｄｒｅｗｓ，
Ｓｃｉｅｎｃｅ， １７４， １２４７ （１９７１）
） によりウマの赤血球膜から得られた主要シアロ糖タ
ンパク質（グリコホリンＨＡ）５０ｍｇをアフィゲル１
０（バイオラッド・ラボラトリーズ社製）２５ｍｌに結
合させてアフィニティークロマトグラフィー用支持体を
作製する。この支持体を用いたカラムを３．０Ｍ ＫＳ
ＣＮ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ トリ
ス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．２）で洗浄し、０．０１Ｍ
ＣａＣｌ２ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）で充分平衡化後
、カラムにアメリカカブトガニの血リンパ液３０ｍｌを
加える。カラムから非吸着物質を後者の緩衝液を用いて
流出させた後、カラムから吸着物質を０．３Ｍ ＮａＣ
ｌ を含む０．０５Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７
．２）で溶出して吸着画分を得る。このアフィニティー
カラムクロマトグラムを図１に示す。図１において、緩
衝液Ａは０．０１Ｍ のＣａＣｌ２ と０．３Ｍ Ｎａ
Ｃｌ を含む０．０５Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ
７．２）であり、矢印はこの緩衝液による流出開始点を
示す。緩衝液Ｂは０．３ＭＮａＣｌ を含む０．０５Ｍ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）であり、矢印は
この緩衝液による溶出開始点を示す。緩衝液Ｃは０．５
Ｍ ＫＳＣＮ と０．３Ｍ ＮａＣｌ を含む０．０５
Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ ７．２）であり、矢印
はこの緩衝液による溶出開始点をしめす。緩衝液Ｂで溶
出されたグリコホリンＨＡカラム吸着画分を分子篩膜（
ＰＭ１０、分画分子量：１０，０００）を用いて濃縮し
た後、この濃縮液をあらかじめ上記緩衝液Ｂで平衡化し
たセファクリル Ｓ−３００カラム（１．５×１００ｃ
ｍ）に添加する。次に緩衝液Ｂを用いて吸着物質を溶出
し、ウマ赤血球に対し凝集活性を示す分画画分を集めて
レクチンＢを得る。このゲル濾過時におけるクロマトグ
ラムを図２に示す。なお、アメリカカブトガニの血液リ
ンパ液、アフィニティーカラム吸着画分およびレクチン
Ｂのウマ赤血球とヒト赤血球に対する反応性を表１に示
す。
【００１１】
【表１】
【００１２】レクチンＢのアミノ酸組成と先に出願して
いる特願平２−２８７２６４のアメリカカブトガニより
得られたレクチンおよびアメリカカブトガニと日本カブ
トガニより得られている既知レクチンのアミノ酸組成と
を表２に示す。レクチンＢはＬｙｓ とＩｌｅ の含有
量が少なく、Ｈｉｓ を含有せず、Ａｒｇ が多くＧｌ
ｙ が著しく多い点、前記特願平２−２８７２６４のア
メリカカブトガニから得られたレクチンや、アメリカカ
ブトガニや日本カブトガニから得られている既知レクチ
ンとは明らかに異なっている。レクチンＢはＳＤＳ−ポ
リアクリルアミドゲル電気泳動により単一タンパク質で
あることが示され、かつ、この電気泳動からその分子量
が２７ＫＤａ であることが明らかとなった（図３）。 なお、図３はレクチンＢの分子量測定をＳＤＳ−ＰＡＧ
Ｅによって行い、そして、この電気泳動における標準タ
ンパク質の分子量の対数（Ｙ）とそれらの相対移動度（
Ｘ）との間の関係式をパーソナルコンピュータ Ｍａｃ
ｉｎｔｏｓｈ ＩＩｃｉ （アップル・コンピューター
社）を用いて算出し、得られた一次式（Ｙ＝５．０９８
０−０．８７４３２Ｘ）にレクチンＢの相対移動度を外
挿して、レクチンＢの分子量を算定した結果を示したも
のである。アメリカカブトガニより得られている既知レ
クチンの分子量は３３５ＫＤａであり（Ａ．−Ｃ Ｒｏ
ｃｈｅ ａｎｄ Ｍ． Ｍｏｎｓｉｇｎｙ， Ｂｉｏｃ
ｈｉｍ． Ｂｉｏｐｈｙｓ．Ａｃｔａ，３７１， ２４
２（１９７４））、また、日本カブトガニより得られて
いるレクチンの分子量が約５００ＫＤａ（特開昭５３−
９２８００号公報）なので、レクチンＢは明らかにそれ
らレクチンとは異なる物質である。レクチンＢはグルコ
ース、マンノース、ガラクトース、フコース等の中性糖
、グルコサミン、ガラクトサミン等のアミノ糖、Ｎ−ア
セチルグルコサミン、Ｎ−アセチルガラクトサミン等の
Ｎ−アセチルアミノ糖、アジアログリコホリンＨＡ、ア
ジアログリコホリンＡＭ 、アジアログリコホリンＡＮ
、ヒト卵巣嚢腫より得られたＡ、ＢおよびＨ型物質、
ヒト唾液より得られたＨ型物質、α１−酸性糖タンパク
質、オロソムコイド、オボムコイドおよびアジアロフェ
ツインとは反応しなかったが、Ｎ−アセチルノイラミン
酸、Ｎ−グライコリルノイラミン酸、グリコホリンＨＡ
、グリコホリンＡＭ およびＡＮ 、ウシの顎下腺ムチ
ン、フェツイン等とは反応した（表３）。レクチンＢと
反応するシアル酸や、糖タンパク質の中でもウマグリコ
ホリンＨＡとの反応性が最も強い。
いる特願平２−２８７２６４のアメリカカブトガニより
得られたレクチンおよびアメリカカブトガニと日本カブ
トガニより得られている既知レクチンのアミノ酸組成と
を表２に示す。レクチンＢはＬｙｓ とＩｌｅ の含有
量が少なく、Ｈｉｓ を含有せず、Ａｒｇ が多くＧｌ
ｙ が著しく多い点、前記特願平２−２８７２６４のア
メリカカブトガニから得られたレクチンや、アメリカカ
ブトガニや日本カブトガニから得られている既知レクチ
ンとは明らかに異なっている。レクチンＢはＳＤＳ−ポ
リアクリルアミドゲル電気泳動により単一タンパク質で
あることが示され、かつ、この電気泳動からその分子量
が２７ＫＤａ であることが明らかとなった（図３）。 なお、図３はレクチンＢの分子量測定をＳＤＳ−ＰＡＧ
Ｅによって行い、そして、この電気泳動における標準タ
ンパク質の分子量の対数（Ｙ）とそれらの相対移動度（
Ｘ）との間の関係式をパーソナルコンピュータ Ｍａｃ
ｉｎｔｏｓｈ ＩＩｃｉ （アップル・コンピューター
社）を用いて算出し、得られた一次式（Ｙ＝５．０９８
０−０．８７４３２Ｘ）にレクチンＢの相対移動度を外
挿して、レクチンＢの分子量を算定した結果を示したも
のである。アメリカカブトガニより得られている既知レ
クチンの分子量は３３５ＫＤａであり（Ａ．−Ｃ Ｒｏ
ｃｈｅ ａｎｄ Ｍ． Ｍｏｎｓｉｇｎｙ， Ｂｉｏｃ
ｈｉｍ． Ｂｉｏｐｈｙｓ．Ａｃｔａ，３７１， ２４
２（１９７４））、また、日本カブトガニより得られて
いるレクチンの分子量が約５００ＫＤａ（特開昭５３−
９２８００号公報）なので、レクチンＢは明らかにそれ
らレクチンとは異なる物質である。レクチンＢはグルコ
ース、マンノース、ガラクトース、フコース等の中性糖
、グルコサミン、ガラクトサミン等のアミノ糖、Ｎ−ア
セチルグルコサミン、Ｎ−アセチルガラクトサミン等の
Ｎ−アセチルアミノ糖、アジアログリコホリンＨＡ、ア
ジアログリコホリンＡＭ 、アジアログリコホリンＡＮ
、ヒト卵巣嚢腫より得られたＡ、ＢおよびＨ型物質、
ヒト唾液より得られたＨ型物質、α１−酸性糖タンパク
質、オロソムコイド、オボムコイドおよびアジアロフェ
ツインとは反応しなかったが、Ｎ−アセチルノイラミン
酸、Ｎ−グライコリルノイラミン酸、グリコホリンＨＡ
、グリコホリンＡＭ およびＡＮ 、ウシの顎下腺ムチ
ン、フェツイン等とは反応した（表３）。レクチンＢと
反応するシアル酸や、糖タンパク質の中でもウマグリコ
ホリンＨＡとの反応性が最も強い。
【００１３】
【表２】
【００１４】
【表３】
【００１５】これにより、レクチンＢはシアル酸特にウ
マグリコホリン上の結合型シアル酸に対して極めて高い
反応性を有することが分かる。レクチンＢはウマ赤血球
をヒト赤血球に比較して著しく強く凝集するが、ノイラ
ミニダーゼ処理したウマおよびヒト赤血球は凝集しない
。この点でヒト赤血球をウマ赤血球に比較して強く凝集
する市販レクチン（表４）やノイラミニダーゼ処理赤血
球も凝集する日本カブトガニから得られている既知レク
チン（特開昭５３−９２８００号公報）とは明らかに異
なっている。また、これら赤血球に対する凝集性から、
レクチンＢは市販レクチンや日本カブトガニより得られ
ている既知レクチンに比較して遊離型と結合型のシアル
酸に対し極めて高い特異性を有していることが分かる。
マグリコホリン上の結合型シアル酸に対して極めて高い
反応性を有することが分かる。レクチンＢはウマ赤血球
をヒト赤血球に比較して著しく強く凝集するが、ノイラ
ミニダーゼ処理したウマおよびヒト赤血球は凝集しない
。この点でヒト赤血球をウマ赤血球に比較して強く凝集
する市販レクチン（表４）やノイラミニダーゼ処理赤血
球も凝集する日本カブトガニから得られている既知レク
チン（特開昭５３−９２８００号公報）とは明らかに異
なっている。また、これら赤血球に対する凝集性から、
レクチンＢは市販レクチンや日本カブトガニより得られ
ている既知レクチンに比較して遊離型と結合型のシアル
酸に対し極めて高い特異性を有していることが分かる。
【００１６】
【表４】
【図１】アメリカカブトガニの血リンパ液のアフィニテ
ィークロマトグラムを示す図。
ィークロマトグラムを示す図。
【図２】図１の吸着画分をゲル濾過にかけたときのクロ
マトグラムを示す図。
マトグラムを示す図。
Claims (3)
- 【請求項１】 アメリカカブトガニ（Ｌｉｍｕｌｕｓ
ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）より得られ、シアル酸、その
複合糖質およびヒトと動物の赤血球に親和性を有するレ
クチンＢ。 - 【請求項２】 下記の性質を更に有する請求項１記載
のレクチンＢ。 赤血球凝集性：ウマ赤血球に対して ＋＋＋
ヒト赤血球に対して ＋ - 【請求項３】
シアロ糖タンパク質を固定リガンドとするアフィニテ
ィークロマトグラフィーを用いて、アメリカカブトガニ
（Ｌｉｍｕｌｕｓ ｐｏｌｙｐｈｅｍｕｓ）の血リンパ
液から請求項１又は請求項２記載のレクチンＢを取得す
ることを特徴とする請求項１又は請求項２記載のレクチ
ンＢの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11063191A JPH04338400A (ja) | 1991-05-15 | 1991-05-15 | アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP11063191A JPH04338400A (ja) | 1991-05-15 | 1991-05-15 | アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04338400A true JPH04338400A (ja) | 1992-11-25 |
Family
ID=14540653
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP11063191A Pending JPH04338400A (ja) | 1991-05-15 | 1991-05-15 | アメリカカブトガニより得られるレクチンｂおよびその 分離精製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH04338400A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH07165800A (ja) * | 1993-12-08 | 1995-06-27 | Res Dev Corp Of Japan | 人工蛋白質超分子とその製造法 |
| US5523395A (en) * | 1991-09-02 | 1996-06-04 | Maruha Corporation | Lectin species obtained from Japanese horseshoe crabs and from southern horseshoe crabs |
-
1991
- 1991-05-15 JP JP11063191A patent/JPH04338400A/ja active Pending
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5523395A (en) * | 1991-09-02 | 1996-06-04 | Maruha Corporation | Lectin species obtained from Japanese horseshoe crabs and from southern horseshoe crabs |
| JPH07165800A (ja) * | 1993-12-08 | 1995-06-27 | Res Dev Corp Of Japan | 人工蛋白質超分子とその製造法 |
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