JPH05192189A - 微生物によるα−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ 酸の製造法 - Google Patents

微生物によるα−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ 酸の製造法

Info

Publication number
JPH05192189A
JPH05192189A JP3325076A JP32507691A JPH05192189A JP H05192189 A JPH05192189 A JP H05192189A JP 3325076 A JP3325076 A JP 3325076A JP 32507691 A JP32507691 A JP 32507691A JP H05192189 A JPH05192189 A JP H05192189A
Authority
JP
Japan
Prior art keywords
substituted
group
acid
unsubstituted
alpha
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
JP3325076A
Other languages
English (en)
Other versions
JP2676571B2 (ja
Inventor
Ryuichi Endo
隆一 遠藤
Tomohide Yamagami
知秀 山上
Koji Tamura
鋼二 田村
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Nitto Chemical Industry Co Ltd
Original Assignee
Nitto Chemical Industry Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Nitto Chemical Industry Co Ltd filed Critical Nitto Chemical Industry Co Ltd
Publication of JPH05192189A publication Critical patent/JPH05192189A/ja
Application granted granted Critical
Publication of JP2676571B2 publication Critical patent/JP2676571B2/ja
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
    • C12P13/02—Amides, e.g. chloramphenicol or polyamides; Imides or polyimides; Urethanes, i.e. compounds comprising N-C=O structural element or polyurethanes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
    • C12P41/006—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/40—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a carboxyl group including Peroxycarboxylic acids
    • C12P7/42—Hydroxy-carboxylic acids
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/823—Acetobacter
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/829—Alcaligenes
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/83—Arthrobacter
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/85—Flavobacterium
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215—Microorganisms
    • Y10S435/822—Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/874—Pseudomonas

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

(57)【要約】 【構成】微生物の作用により、α−ヒドロキシニトリ
ル、またはアルデヒドと青酸の混合物から対応するα−
ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸を製造するに
際し、該反応系に亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオンまた
は亜ジチオン酸イオンを存在させることを特徴とするα
−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸の製造法。 【効果】酵素阻害の原因の一つと考えられる反応中系内
のアルデヒド濃度を常に低く保ちながらニトリルの水和
ないし加水分解反応が行えるので、酵素活性を長時間安
定に持続させることができ、したがって、従来法に比べ
て生成アミドまたは酸の高濃度蓄積が可能である。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、微生物によるα−ヒド
ロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸の製造法に関す
る。α−ヒドロキシアミドおよびα−ヒドロキシ酸は種
々の医・農薬品の合成原料等として工業的に重要であ
る。
【０００２】
【従来の技術とその問題点】微生物によるα−ヒドロキ
シアミドの製造に関しては、バチルス属、バクテリジウ
ム属、マイクロコカス属またはブレビバクテリウム属の
微生物によりラクトニトリル、ヒドロキシアセトニトリ
ル、α−ヒドロキシメチルチオブチロニトリルなどから
対応するアミドを製造する方法〔特公昭62-21519号公報
参照〕が知られており、また、コリネバクテリウム属の
微生物によるラクトニトリルの乳酸への加水分解におい
て中間体としてラクトアミドを蓄積するとの報告〔Gran
t, D.J. W. Antonievan Leauwenhoek, Vol. 39, 273(19
73)参照〕がある。
【０００３】一方、微生物によるα−ヒドロキシ酸の製
造に関しては、コリネバクテリウム属の微生物により対
応するα−ヒドロキシニトリルからグリコール酸、乳酸
およびα−ヒドロキシイソ酪酸などを製造する方法〔特
開昭61-56086号公報参照〕、バチルス属、バクテリジウ
ム属、ミクロコッカス属またはブレビバクテリウム属の
微生物を用いて対応するα−ヒドロキシニトリルから乳
酸、グリコール酸などを製造する方法〔特公昭58-15120
号公報参照〕、シュードモナス属、アースロバクター
属、アスペルギルス属、ペニシリウム属、コクリオボラ
ス属またはフザリウム属の微生物を用いて対応するα−
ヒドロキシニトリルから乳酸、α−ヒドロキシイソ酪
酸、マンデル酸、α−ヒドロキシ酪酸、α−ヒドロキシ
吉草酸、α−ヒドロキシ−α−フェニルプロピオン酸、
α−ヒドロキシ−α−（p-イソブチルフェニル）−プロ
ピオン酸などを製造する方法〔特開昭63-222696 号公報
参照〕およびアースロバクター属、アスペルギルス属、
バチルス属、バクテリジウム属、ブレビバクテリウム
属、コクリオボラス属、コリネバクテリウム属、ミクロ
コッカス属、ノカルディア属、ペニシリウム属、シュー
ドモナス属またはフザリウム属の微生物を用いて対応す
るα−ヒドロキシニトリルからα−ヒドロキシ−β，β
−ジメチル−γ−ブチロラクトンを製造する方法〔特開
昭64-10996号公報参照〕などが知られている。
【０００４】しかし、α−ヒドロキシニトリルは、極性
溶媒中で化合物により程度の差は有るものの、対応する
アルデヒドと青酸に部分的に解離することが知られてお
り〔V. Okano et al., J. Am. Chem. Soc., Vol. 98, 4
201 (1976)参照〕、また、一般的にアルデヒドは蛋白質
と結合し酵素活性を失活させる性質が有るため〔Chemic
al Modification of Proteins, G. E. Means et al., H
olden-Day, 125(1971) 参照〕、α−ヒドロキシニトリ
ルを酵素的に水和ないし加水分解する場合には該酵素が
短時間で失活するという問題が有り、高濃度のα−ヒド
ロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸を高い生産性で得
ることが困難であった。
【０００５】
【問題点を解決するための手段】本発明者らは、この問
題点を改善すべく鋭意研究を行った結果、反応液中に亜
硫酸イオン、酸性亜硫酸イオンまたは亜ジチオン酸イオ
ンを存在させることにより、酵素の活性と安定性が飛躍
的に改善されることを見い出し、本発明に到達した。
【０００６】すなわち、本発明は、微生物の作用によ
り、下記一般式〔Ｉ〕で示されるα−ヒドロキシニトリ
ル、または下記一般式〔II〕で示されるアルデヒドと青
酸の混合物から対応する下記一般式〔III 〕で示される
α−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸を製造す
るに際し、該反応系に亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオン
または亜ジチオン酸イオンを存在させることを特徴とす
る微生物によるα−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロ
キシ酸の製造法、である。
【０００７】
【０００８】〔式中、Ｒは置換または無置換のアルキル
基、置換または無置換のアルケニル基、置換または無置
換のシクロアルキル基、置換または無置換のアルコキシ
基、置換または無置換のアリール基、置換または無置換
のアリ−ルオキシ基、置換または無置換の飽和または不
飽和複素環基、およびＸはアミド基またはカルボキシル
基を表す。〕
【０００９】本発明で使用される亜硫酸イオン、酸性亜
硫酸イオンまたは亜ジチオン酸イオンは、例えば、亜硫
酸ナトリウム、酸性亜硫酸ナトリウム、亜ジチオン酸ナ
トリウム、亜硫酸カリウム、酸性亜硫酸カリウム、亜ジ
チオン酸カリウム、亜硫酸アンモニウム、酸性亜硫酸ア
ンモニウムまたは亜ジチオン酸アンモニウム等として供
給されるが、その作用機構は次のごとく考えられる。
【００１０】すなわち、亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオ
ンまたは亜ジチオン酸イオンはアルデヒドと複合体を形
成する性質を有し、極性溶媒中でα−ヒドロキシニトリ
ルが解離することにより遊離されるアルデヒドと速やか
に複合体を形成し反応系内の遊離アルデヒド濃度を低く
保つように働く。一方、アルデヒドと亜硫酸イオン、酸
性亜硫酸イオンまたは亜ジチオン酸イオンの複合体はプ
ロトンまたは青酸により求核反応を受け、各々アルデヒ
ドまたはα−ヒドロキシニトリルを可逆的に再遊離す
る。本発明によれば、これらの作用の組合せにより、反
応中系内のアルデヒド濃度を常に低く保ちながらニトリ
ルの水和ないし加水分解反応が行えるので、アルデヒド
による酵素阻害作用を最小限に抑え、酵素の急激な失活
を起こすことなく反応を長時間安定に持続させることが
でき、したがって、生成アミドまたは酸の高濃度蓄積が
可能になるものと考えられる。しかし、亜硫酸イオン、
酸性亜硫酸イオンまたは亜ジチオン酸イオンによる酵素
の安定化の機構が、単に反応系内の遊離アルデヒド濃度
を減少させることのみに起因しているかどうかは不明で
ある。
【００１１】前述のように、一般的にアルデヒドは蛋白
質と結合し酵素活性を失活させる性質が有ることからし
て、亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオンまたは亜ジチオン
酸イオンによる酵素阻害作用の抑制は、原則的にはアル
デヒドが関与する微生物反応全てに適用可能であると考
えられる。すなわち、本発明のα−ヒドロキシニトリル
からのアミドまたは酸の製法において、使用する微生物
はそれが該アミドまたは酸を生成する能力を有する限り
特に限定されず、また、基質α−ヒドロキシニトリルも
反応系でアルデヒドと解離平衡するものである限り特に
限定されない。
【００１２】α−ヒドロキシニトリルを対応する酸に加
水分解する能力を有する微生物としては、シュードモナ
ス(Pseudomonas) 属、アルカリゲネス(Alcaligenes)
属、アシネトバクター(Acinetobacter) 属、カセオバク
ター(Caseobacter) 属、コリネバクテリウム属(Coryneb
acterium) 属、ブレビバクテリウム(Brevibacterium)
属、ノカルディア(Nocardia)属、ロドコッカス(Rhodoco
ccus) 属、アースロバクター(Arthrobacter)属、バチル
ス(Bacillus)属、オーレオバクテリウム(Aureobac-teri
um) 属、エンテロバクター(Enterobacter)属、エシェリ
シア(Escherichia)属、ミクロコッカス(Micrococcus)
属、ストレプトマイセス(Streptomyces)属、フラボバク
テリウム(Flavobacterium)属、アエロモナス(Aeromona
s) 属、マイコプラナ(Mycoplana) 属、セルロモナス(Ce
llulomonas)属、エルビニア(Erwinia)属、キャンディダ
(Candida) 属、バクテリジウム(Bacteridium) 属、アス
ペルギルス(Aspergillus) 属、ペニシリウム(Penicilli
um) 属、コクリオボラス(Coch-liobolus) 属、フザリウ
ム(Fusarium)属およびロドシュードモナス(Rhodopseud-
omonas) 属等の微生物がある。
【００１３】具体的には、例えば、以下の微生物を挙げ
ることができる。シュードモナス sp. BC13-2 （微工研
条寄第3319号）、同 BC15-2 （微工研条寄第3320号）、
同 SK 13（微工研条寄第3325号）、同 SK31(微工研菌寄
第11310号）、同 SK87(微工研菌寄第11311 号）、シュ
ードモナス シンキサンタ(synx-anta) IAM 12356 、ア
ルカリゲネス sp. BC12-2 （微工研菌寄第11263 号）、
同BC20（微工研菌寄第11264 号）、同 BC35-2 （微工研
条寄第3318号）、アシネトバククター sp. BC9-2（微工
研条寄第3317号）、カセオバクターsp. BC4 （微工研条
寄第3316号）、同BC23（微工研菌寄第11261 号）、コリ
ネバクテリウム ニトリロフィラス(nitrilophilus) AT
CC 21419、ブレビバクテリウム アセチリカム(acetyli
cum) IAM 1790 、ブレビバクテリウム ヘルボラム(hel
volum) ATCC11822 、ノカルディア sp. N-775（微工研
菌寄第4447号）、ノカルディア アステロイデス(aster
oides) IFO 3384 、ノカルディア カルカレア(calcare
a) KCCA0191 、ノカルディア ポリクロモゲネス(polyc
hromogenes) IFM 19、ロドコッカス sp. SK70 （微工研
菌寄第11304 号）、同 SK92 （微工研条寄第3324号）、
同 HR11 （微工研菌寄第11306 号）、ロドコッカス ロ
ドクロウス(rhodochrous) ATCC 12674、同 ATCC 19140
、同 ATCC 33258 、ロドコッカス エリスロポリス(er
ythropolis) IFM 155、同 IFO 12320、同 IFO 12538、
同 IFO 12540、アースロバクター sp. SK103（微工研菌
寄第11300 号）、同 HR1 (微工研菌条第3323号）、同 H
R4（微工研菌寄第11302 号）、アースロバクター オキ
シダンス(ox-ydans) IFO 12138、バチルス サブチリス
(subtilis) ATCC 21697 、バチルスリケニフォルミス(l
icheniformis) IFO 12197 、バチルス メガテリウム(m
ega-terium) ATCC 25833、オーレオバクテリウム テス
タセウム(testaceum) IAM 1561、エンテロバクター sp.
SK12 （微工研条寄第3322号）、エシェリシア コリ(c
oli)IFO 3301、ミクロコッカス ルテウス(luteus) ATC
C 383 、ミクロコッカス バリアンス(varians) IAM 10
99、ミクロコッカス ロゼウス(roseus) IFO 3768 、ス
トレプトマイセス グリセウス(griseus) IFO 3355、フ
ラボバクテリウム sp. SK150（微工研菌寄第11645
号）、フラボバクテリウム フラベッセンス(flavescen
s) ATCC 8315、アエロモナス パンクタタ(punctata) I
FO 13288、マイコプラナ ジモルファ(dimorpha) ATCC
4297、セルロモナス フィミ(fimi)IAM 12107 、エルビ
ニア ヘルビコラ(herbicola) IFO 12686 およびキャン
ディダ ギリヤーモンディー(guilliermondii) IFO 056
6 〔以上、特願平2-80694 号、同2-148723号、同2-1487
25号、同2-214914号、同2-214915号または同2-214916号
各明細書参照〕。
【００１４】前記、特公昭58-15120号、特開昭61-56086
号、同63-222696 号、同64-10996号および特開平2-8419
8 号各公報記載の微生物。
【００１５】一方、α−ヒドロキシニトリルを対応する
アミドに水和する能力を有するものとしては、ロドコッ
カス属、コリネバクテリウム属、シュードモナス属、ア
ースロバクター属、アルカリゲネス属、バチルス属、バ
クテリジウム属、ミクロコッカス属、ブレビバクテリウ
ム属およびノカルディア属の微生物がある。
【００１６】具体的には、例えば、以下の微生物を挙げ
ることができる。ロドコッカス ロドクロウス ATCC 33
278 、ロドコッカス エリスロポリスIFO 12320 、コリ
ネバクテリウム ニトリロフィラス ATCC 21419 、シュ
ードモナス sp. SK87 （微工研菌寄第11311 号）、アー
スロバクター sp. HR1（微工研条寄第3323号）およびア
ルカリゲネス sp. BC16-2 （微工研条寄第3321号）〔以
上、特願平2-148724号明細書参照〕。ロドコッカス sp.
HT40-6 （微工研菌寄第11774 号）。
【００１７】前記、特公昭62-21519号公報記載の微生
物。
【００１８】これらの微生物のうち、シュードモナス s
p. BC13-2 、同 BC15-2 、同 SK 13、同 SK31 、同 SK
87、アルカリゲネス sp. BC12-2 、同 BC20 、同 BC35-
2 、同 BC16-2 、アシネトバククター sp. BC9-2、カセ
オバクター sp. BC4、同 BC23 、ロドコッカス sp. SK7
0 、同 SK92 、同 HR11 、同 HT40-6 、アースロバクタ
ー sp. SK103、同 HR1、同 HR4、エンテロバクター sp.
SK12 およびフラボバクテリウム sp. SK150は、本発明
者らにより自然界より新たに分離されたものであり、そ
れぞれ上記寄託番号にて工業技術院 微生物工業技術研
究所に寄託されており、その菌学的性質は後記のとおり
である。
【００１９】その他の微生物は公知であり、それぞれ、
アメリカン タイプカルチャー コレクション(ATCC)、
東京大学応用微生物研究所(IAM) 、工業技術院 微生物
工業技術研究所(FRI) 、科研製薬株式会社(KCC) 、財団
法人 醗酵研究所(IFO) および千葉大学真核微生物研究
センター(IFM) から容易に入手することができる。
【００２０】
【菌学的性質】
【００２１】
【００２２】
【００２３】
【００２４】
【００２５】
【００２６】
【００２７】
【００２８】本発明の対象となるα−ヒドロキシニトリ
ルは一般式〔Ｉ〕で示され、Ｒが、置換または無置換の
アルキル基、置換または無置換のアルケニル基、置換ま
たは無置換のシクロアルキル基、置換または無置換のア
ルコキシ基、置換または無置換のアリール基、置換また
は無置換のアリールオキシ基、置換または無置換の飽和
または不飽和の複素環基で表されるものであり、水、緩
衝液などの極性溶媒中でアルデヒドと青酸を遊離し、そ
のアルデヒドが亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオンまたは
亜ジチオン酸と複合体を形成するものである。
【００２９】複素環基としては、異種原子として窒素、
酸素、硫黄の少なくとも一種を含むものが挙げられる。
また、置換基としては、例えば、アルキル基、アルコキ
シ基、アシル基、アリール基、アリールオキシ基、塩
素、臭素等のハロゲン、ヒドロキシ基、アミノ基、ニト
ロ基、チオール基などが挙げられる。
【００３０】具体的には、例えば、ラクトニトリル、α
−ヒドロキシ−ｎ−プロピオニトリル、α−ヒドロキシ
−ｎ−ブチロニトリル、α−ヒドロキシ−イソブチロニ
トリル、α−ヒドロキシ−ｎ−ヘキシロニトリル、α−
ヒドロキシ−ｎ−ヘプチロニトリル、α−ヒドロキシ−
ｎ−オクチロニトリル、α，γ−ジヒドロキシ−β，β
−ジメチルブチロニトリル、アクロレインシアンヒドリ
ン、メタアクリルアルデヒドシアンヒドリン、３−クロ
ロラクトニトリル、４−メチルチオ−α−ヒドロキシブ
チロニトリル、α−ヒドロキシ−α−フェニルプロピオ
ニル、またはこれらの置換体などを、また芳香族や複素
環を持つものとしては、マンデロニトリル、２−チオフ
ェンカルボキシアルデヒドシアンヒドリン、２−ピリジ
ンカルボキシアルデヒドシアンヒドリン、２−ピロール
カルボキシアルデヒドシアンヒドリン、２−フルアルデ
ヒドシアンヒドリン、２−ナフチルアルデヒドシアンヒ
ドリン、またはこれらの置換体などを挙げることができ
る。
【００３１】尚、反応に際し立体特異的なニトリル水和
または加水分解酵素を有する微生物を使用すると、生成
するα−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸の全
てを一方の光学活性体に容易に変換することができるの
で、光学分割および／またはラセミ化工程を経て製造す
る従来の方法に比し極めて有利に立体特異的なα−ヒド
ロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸を得ることができ
る。
【００３２】次に、亜硫酸ナトリウム、亜硫酸水素ナト
リウムまたは亜ジチオン酸を用いる実施態様について述
べる。
【００３３】α−ヒドロキシニトリルの水和または加水
分解反応は水または緩衝液などの水性媒体中で、一般式
〔Ｉ〕で表わされるα−ヒドロキシニトリル、または一
般式〔II〕で表わされるアルデヒドと青酸の混合物に微
生物の菌体または菌体処理物（菌体の破砕物、粗・精製
酵素、固定化菌体・酵素など）を接触させることによっ
て行なわれるが、通常、この反応液中に約１〜約1000mM
の範囲内で亜硫酸ナトリウム、亜硫酸水素ナトリウムま
たは亜ジチオン酸ナトリウムを共存させればよい。
【００３４】反応液中の基質の濃度は、通常、α−ヒド
ロキシニトリルの濃度 0.1〜10重量％、好ましくは 0.2
〜5.0 重量％相当量であり、基質に対する微生物の使用
量は乾燥菌体として0.01〜5.0 重量％相当量である。反
応は、通常、氷点〜50℃、好ましくは10〜30℃で 0.1〜
100 時間行えばよい。また、これらのα−ヒドロキシニ
トリルの水性媒体に対する溶解度が著しく小さい場合に
は、反応液中に 0.1〜5.0 重量％のTriton X-100, Twee
n 60などの適当な界面活性剤、または混合溶媒としてメ
タノール、エタノール、ジメチルスルホキシドなどを添
加することにより反応を効率よく行うことができる。
【００３５】かくして、α−ヒドロキシニトリルは微生
物の水和ないし加水分解作用により対応するアミド、ま
たは酸に変換され蓄積される。生成物の単離は菌体など
の不溶物を除去した反応液につき、濃縮、イオン交換、
電気透析、抽出、晶析などの公知の方法を利用して行う
ことができる。
【００３６】
【発明の効果】本発明によれば、酵素阻害の原因の一つ
と考えられる反応中系内のアルデヒド濃度を常に低く保
ちながらニトリルの水和ないし加水分解反応が行えるの
で、酵素活性を長時間安定に持続させることができ、し
たがって、生成アミドまたは酸の高濃度蓄積が可能とな
る。
【００３７】
【実施例】次に、本発明を実施例によりさらに詳細に説
明するが、本発明はこれら実施例に限定されるものでは
ない。
【００３８】実施例１ アルカリゲネス sp. BC35-2 株（微工研条寄第3318号）
をOD630 ＝９となるように、14mMマンデロニトリルおよ
び所定量の亜硫酸ナトリウムを含む0.8ml の50mMりん酸
緩衝液(pH 7.5)に懸濁し、30℃で４分間インキュベート
後、遠心により菌体を除去し反応を止めた。尚、比較の
ため、亜硫酸ナトリウムを含まない場合についても同様
の操作を行った。上清について、液体クロマトグラフィ
ーによりマンデル酸の定量(SHODEX ODSF511A カラム使
用）および光学純度の測定(CHIRALPAC WH カラム使用)
を行い、表−１に示す結果を得た。
【００３９】
【００４０】実施例２ 実施例１において亜硫酸ナトリウムの代わりに酸性亜硫
酸ナトリウムを用いた以外は実施例１と同様の操作を行
い、表−２に示す結果を得た。
【００４１】
【００４２】実施例３ アルカリゲネス sp. BC35-2 （微工研条寄第3318号）、
シュードモナス sp.BC13-2（微工研条寄第3319号）、カ
セオバクター sp. BC4（微工研条寄第3316号）、アシネ
トバクター sp. BC9-2（微工研条寄第3317号）、ノカル
ディア アステロイデス IFO 3384 、バチルス サブチ
リス ATCC 21697 、ブレビバクテリウムアセチリカム I
AM 1790 、オーレオバクテリウム テスタセウム IAM 1
561 およびアルカリゲネス フェカリス ATCC 8750をOD
630 ＝５〜25となるように、表−３および表−４に示す
14mMマンデロニトリルまたはその誘導体、および100mM
亜硫酸ナトリウムを含む 0.8mlの50mMりん酸緩衝液(pH
7.5)に懸濁し、30℃で４〜20分間インキュベート後、遠
心により菌体を除去し反応を止め、上清に含まれるマン
デル酸およびその誘導体の量を実施例１と同様の方法で
測定した。 尚、比較のため、亜硫酸ナトリウムを含ま
ない場合についても同様の操作を行った。結果を表−３
および表−４に示した。
【００４３】
【００４４】
【００４５】実施例４ アルカリゲネス sp. BC35-2 （微工研条寄第3318号）を
OD630 ＝25となるように 200mlの50mMりん酸緩衝液に懸
濁した。この懸濁液を 100mlづつに分け、一方に 100mM
の亜硫酸ナトリウムを添加した。次いで、15℃攪拌しな
がら 0.48gのマンデロニトリルを添加し、マンデロニト
リルが消費されマンデル酸に変換されたことを確認した
後、再び 0.48gのマンデロニトリルを添加する操作を加
水分解反応が停止するまで継続した。表−５には加水分
解反応が停止した段階での生成したマンデル酸量を示し
た。
【００４６】
【００４７】実施例５ ロドコッカス sp. HT40-6 （微工研菌寄第11774 号）の
菌体を 100mM亜硫酸ナトリウム、酸性亜硫酸ナトリウム
の存在下、または非存在下でOD630 ＝15となるように 1
4mM マンデロニトリルを含む 1.5mlの20mMりん酸緩衝液
(pH 7.5)に懸濁し、30℃で６時間振盪しながら反応を行
った。反応終了後、遠心分離により菌体を除去し、上清
中のマンデルアミド含量を液体クロマトグラフィー（カ
ラム；SHODEX ODS F511A, キャリア；0.2M H3 PO4 ：ア
セトニトリル＝４：１，モニター；208nm ）で分析し
た。また、マンデルアミドの光学純度は光学分割用カラ
ム(CHIRALCEL CA-1 ダイセル化学工業，キャリア； 100
％エタノール）を用いて測定した。結果を表−６に示し
た。
【００４８】
【００４９】実施例６ ブレビバクテリウム アセチリカム 1AM 1790 をグルコ
ース 10g/l、ポリペプトン 5g/l 、マルトエキス 3g/l
、pH 7の培地 10ml を含む 22mmk径試験管で、30℃で2
4時間前培養し、これを終濃度１％となるように下記培
地 100mlを含む500ml 容三角フラスコに植菌後、30℃で
72時間本培養した。次に、得られた培養液から遠心分離
にて菌体を集め 5mMのりん酸緩衝液(pH 7)で２回洗浄し
た。このようにして培養液当たり 0.3g の菌体を得た。
【００５０】培地組成 グリセロール ２０ｇ 酵母エキス ３ｇ ジクロルパントイロニトリル ０．３ｇ Ｋ2 ＨＰＯ4 ３ｇ ＭｇＣｌ2 ０．２ｇ ＣａＣｌ2 ４０ｍｇ ＭｎＳＯ4 ・４Ｈ2 Ｏ ４ｍｇ ＦｅＣｌ2 ・７Ｈ2 Ｏ ０．７ｍｇ ＺｎＳＯ4 ・７Ｈ2 Ｏ ０．１ｍｇ 蒸留水 １０００ｍｌ
【００５１】得られた菌体を、パントイロニトリル 10m
M と亜硫酸ナトリウム、酸性亜硫酸ナトリウムまたは亜
ジチオン酸ナトリウムを所定量含む 10ml の50mMりん酸
緩衝液(pH 7)に 0.15mg/mlとなるように添加し、30℃で
15分間反応させた。反応終了後反応液を冷却遠心分離し
て菌体を除去した後、上清液を高速液体クロマトグラフ
ィー(ODSカラム) で分析した。結果を表−７に示した。
【００５２】
【００５３】実施例７ アリカリゲネス sp. BC12-2（微工研菌寄第11263 号）
を、インデューサーとしてジクロルパントイロニトリル
の代わりにベンゾニトリルを用いた以外は実施例６と同
様にして、培養、集菌、洗浄を行い菌体を得た。得られ
た菌をOD630 ＝30となるように50mMりん酸緩衝液(pH 7)
に懸濁し、その20mlに15mM青酸、15mMベンヅアルデヒド
および 100mM亜硫酸ナトリウムを添加し30℃で６時間反
応を行った。反応終了後、実施例１と同様にして分析を
行い、生成マンデル酸 13mM および R(-) 体の光学純度
98%eeの結果を得た。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.5 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:38） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:365） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:125） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:13） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:06） (Ｃ１２Ｐ 41/00 Ｃ１２Ｒ 1:20） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:05） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:38） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:365） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:125） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:13） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:06） (Ｃ１２Ｐ 7/42 Ｃ１２Ｒ 1:20） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:05） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:38） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:365） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:125） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:13） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:06） (Ｃ１２Ｐ 13/02 Ｃ１２Ｒ 1:20）

Claims (2)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】 微生物の作用により、下記一般式〔Ｉ〕
    で示されるα−ヒドロキシニトリル、または下記一般式
    〔II〕で示されるアルデヒドと青酸の混合物から対応す
    る下記一般式〔III 〕で示されるα−ヒドロキシアミド
    またはα−ヒドロキシ酸を製造するに際し、該反応系に
    亜硫酸イオン、酸性亜硫酸イオンまたは亜ジチオン酸イ
    オンを存在させることを特徴とする微生物によるα−ヒ
    ドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ酸の製造法。 〔式中、Ｒは置換または無置換のアルキル基、置換また
    は無置換のアルケニル基、置換または無置換のシクロア
    ルキル基、置換または無置換のアルコキシ基、置換また
    は無置換のアリール基、置換または無置換のアリールオ
    キシ基、置換または無置換の飽和または不飽和複素環
    基、およびＸはアミド基またはカルボキシル基を表
    す。〕
  2. 【請求項２】 一般式〔III 〕で示されるα−ヒドロキ
    シアミドまたはα−ヒドロキシ酸が光学活性体である請
    求項１記載の製造法。
JP3325076A 1990-11-14 1991-11-14 微生物によるα−ヒドロキシ酸の製造法 Expired - Lifetime JP2676571B2 (ja)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP2-308269 1990-11-14
JP30826990 1990-11-14

Publications (2)

Publication Number Publication Date
JPH05192189A true JPH05192189A (ja) 1993-08-03
JP2676571B2 JP2676571B2 (ja) 1997-11-17

Family

ID=17978990

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
JP3325076A Expired - Lifetime JP2676571B2 (ja) 1990-11-14 1991-11-14 微生物によるα−ヒドロキシ酸の製造法

Country Status (5)

Country Link
US (1) US5326702A (ja)
EP (1) EP0486289B1 (ja)
JP (1) JP2676571B2 (ja)
DE (1) DE69126762T2 (ja)
SG (1) SG48037A1 (ja)

Cited By (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0773297A2 (en) 1995-11-10 1997-05-14 Nitto Chemical Industry Co., Ltd. Process for producing alfa-hydroxy acid or alfa-hydroxyamide by microorganism
WO1997032030A1 (fr) * 1996-02-29 1997-09-04 Nippon Soda Co., Ltd. PROCESSUS DE PREPARATION D'ACIDES α-HYDROXY A L'AIDE D'UN MICRO-ORGANISME ET NOUVEAU MICRO-ORGANISME
US6037155A (en) * 1997-02-27 2000-03-14 Nippon Soda Co., Ltd. Process for preparing α-hydroxy acids using microorganism and novel microorganism
US6582943B1 (en) 2002-02-05 2003-06-24 E. I. Du Pont De Nemours And Company Method for producing 2-hydroxyisobutyric acid and methacrylic acid from acetone cyanohydrin
JP2006109834A (ja) * 2004-09-17 2006-04-27 Sumitomo Chemical Co Ltd 含硫ヒドロキシカルボン酸の製造法
JP2007159500A (ja) * 2005-12-15 2007-06-28 Sumitomo Chemical Co Ltd カルボン酸の製造法
JP2007159501A (ja) * 2005-12-15 2007-06-28 Sumitomo Chemical Co Ltd 含硫ヒドロキシカルボン酸の製造法
JP2008525031A (ja) * 2004-12-22 2008-07-17 イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニー ホルムアルデヒドおよびシアン化水素からグリコール酸を製造するための方法
US7863027B2 (en) 2007-10-31 2011-01-04 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid

Families Citing this family (26)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP2974737B2 (ja) * 1990-08-16 1999-11-10 三菱レイヨン株式会社 光学活性乳酸の製造法
AU2077392A (en) * 1991-08-05 1993-04-29 Mitsubishi Kasei Corporation Process for preparing amides
JP3218133B2 (ja) * 1993-02-03 2001-10-15 三菱レイヨン株式会社 フェニル基を有する光学活性α−ヒドロキシカルボン酸の製造法
JP2720140B2 (ja) * 1993-02-03 1998-02-25 日東化学工業株式会社 フェニル基を有する光学活性α−ヒドロキシカルボン酸の製造法
JP3354688B2 (ja) * 1994-01-28 2002-12-09 三菱レイヨン株式会社 微生物によるα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
KR100339723B1 (ko) * 1994-02-01 2002-09-25 스미또모 가가꾸 고오교오 가부시끼가이샤 미생물을사용한아미드화합물의제조방법
JP3163224B2 (ja) * 1994-10-14 2001-05-08 三菱レイヨン株式会社 菌体または固定化菌体の懸濁液の保存方法
JP3119468B2 (ja) * 1994-11-09 2000-12-18 三菱レイヨン株式会社 光学活性なα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
US5552305A (en) * 1995-03-30 1996-09-03 E. I. Du Pont De Nemours And Company Biocatalytic conversion of azobisnitriles to cyanoamides or diamides using Pseudomonas, Rhodococcus or Brevibacterium
US5863750A (en) * 1996-12-18 1999-01-26 Cytec Tech Corp Methods for the detoxification of nitrile and/or amide compounds
US5866379A (en) * 1997-01-28 1999-02-02 Novus International Enzymatic conversion of α-hydroxynitriles to the corresponding .alpha.
US6416980B1 (en) 2001-02-23 2002-07-09 E. I. Du Pont De Nemours & Company Method for producing glycolic acid from glycolonitrile using nitrilase
FR2822460B1 (fr) * 2001-03-26 2005-04-29 Rhodia Chimie Sa Procede de preparation enantioselectif d'acides carboxyliques optiquement actifs par hydrolyse enzymatique de nitriles
JP2003199595A (ja) 2001-10-24 2003-07-15 Daicel Chem Ind Ltd 光学活性マンデル酸誘導体の製造方法
US20040242693A1 (en) * 2001-11-30 2004-12-02 Norimasa Okuda Optically active mandelic acid and its derivative, and method for crystallization thereof
EP2198867A1 (en) * 2001-12-07 2010-06-23 Vertex Pharmaceuticals, Inc. Pyrimidine-based compounds useful as GSK-3 inhibitors
WO2004063357A1 (de) 2003-01-08 2004-07-29 Basf Aktiengesellschaft Verfahren zur konservierung und/oder lagerung von zellen mit nitrilase oder nitrilhydratase-aktivität
WO2006069127A1 (en) * 2004-12-22 2006-06-29 E.I. Dupont De Nemours And Company Method for the production of glycolic acid from ammonium glycolate by solvent extraction
US7445917B2 (en) * 2004-12-22 2008-11-04 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for producing glycolic acid from formaldehyde and hydrogen cyanide
US7198927B2 (en) 2004-12-22 2007-04-03 E. I. Du Pont De Nemours And Company Enzymatic production of glycolic acid
CN102816799B (zh) * 2004-12-22 2014-06-04 纳幕尔杜邦公司 乙醇酸的酶促生产
WO2006069129A1 (en) * 2004-12-22 2006-06-29 E.I. Dupont De Nemours And Company Method for the production of glycolic acid from ammonium glycolate by direct deammoniation
US7741088B2 (en) 2007-10-31 2010-06-22 E.I. Dupont De Nemours And Company Immobilized microbial nitrilase for production of glycolic acid
US7695945B2 (en) * 2007-10-31 2010-04-13 E. I. Du Pont De Nemours And Company Immobilized microbial nitrilase for production of glycolic acid
US9879290B2 (en) * 2008-11-06 2018-01-30 Kiverdi, Inc. Industrial fatty acid engineering general system for modifying fatty acids
US8551535B1 (en) 2012-08-06 2013-10-08 Sarah McCann Homeopathic remedies and methods for enhancing weight loss

Family Cites Families (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2245585B1 (ja) * 1973-09-19 1976-05-14 Anvar
FR2294999A1 (fr) * 1974-12-18 1976-07-16 Anvar Procede de preparation d'amides par hydrolyse biologique
DE3165315D1 (en) * 1980-02-19 1984-09-13 Exxon Research Engineering Co Acid gas scrubbing process using hindered amine solution with hindered amine recovery from side-product cyclic urea
JPS6019496A (ja) * 1983-07-12 1985-01-31 Nitto Chem Ind Co Ltd 微生物によるアミド類の製造法
JPS6156086A (ja) * 1984-08-27 1986-03-20 Asahi Chem Ind Co Ltd α−オキシ酸およびその塩の微生物学的製造法
US5179014A (en) * 1985-01-08 1993-01-12 Nitto Chemical Industry Co., Ltd. Process for the preparation of amides using microorganisms
JPS61162194A (ja) * 1985-01-11 1986-07-22 Nitto Chem Ind Co Ltd 微生物によるアミド類の製造法
JPH0740948B2 (ja) * 1985-06-04 1995-05-10 旭化成工業株式会社 アミドの微生物学的製造法
JPS62257386A (ja) * 1986-05-02 1987-11-09 Nitto Chem Ind Co Ltd ニトリル水和活性の保持方法
US4800162A (en) * 1987-04-01 1989-01-24 Sepracor, Inc. Method for resolution of steroisomers in multiphase and extractive membrane reactors
MX169933B (es) * 1987-09-18 1993-08-02 Hideaki Yamada Procedimiento para la produccion biologica de amidas
FR2626288B1 (ja) * 1988-01-27 1990-05-18 Rhone Poulenc Sante
JP2623345B2 (ja) * 1988-06-27 1997-06-25 旭化成工業株式会社 光学活性なα―置換有機酸の製造方法
JP2840253B2 (ja) * 1988-07-06 1998-12-24 輝彦 別府 ニトリルヒドラターゼ活性を有するポリペプチドをコードする遺伝子ｄｎａ、これを含有する形質転換体によるニトリル類からアミド類の製造法
DK0549710T3 (da) * 1990-09-20 1996-03-18 Du Pont Fremgangsmåde til fremstilling af enantiomere 2-alkansyrer
USD931391S1 (en) 2020-04-12 2021-09-21 Acushnet Company Golf club head

Cited By (19)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0773297A2 (en) 1995-11-10 1997-05-14 Nitto Chemical Industry Co., Ltd. Process for producing alfa-hydroxy acid or alfa-hydroxyamide by microorganism
WO1997032030A1 (fr) * 1996-02-29 1997-09-04 Nippon Soda Co., Ltd. PROCESSUS DE PREPARATION D'ACIDES α-HYDROXY A L'AIDE D'UN MICRO-ORGANISME ET NOUVEAU MICRO-ORGANISME
US6037155A (en) * 1997-02-27 2000-03-14 Nippon Soda Co., Ltd. Process for preparing α-hydroxy acids using microorganism and novel microorganism
US6582943B1 (en) 2002-02-05 2003-06-24 E. I. Du Pont De Nemours And Company Method for producing 2-hydroxyisobutyric acid and methacrylic acid from acetone cyanohydrin
JP2006109834A (ja) * 2004-09-17 2006-04-27 Sumitomo Chemical Co Ltd 含硫ヒドロキシカルボン酸の製造法
JP2008525031A (ja) * 2004-12-22 2008-07-17 イー・アイ・デュポン・ドウ・ヌムール・アンド・カンパニー ホルムアルデヒドおよびシアン化水素からグリコール酸を製造するための方法
JP2007159500A (ja) * 2005-12-15 2007-06-28 Sumitomo Chemical Co Ltd カルボン酸の製造法
JP2007159501A (ja) * 2005-12-15 2007-06-28 Sumitomo Chemical Co Ltd 含硫ヒドロキシカルボン酸の製造法
US7863027B2 (en) 2007-10-31 2011-01-04 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7867737B2 (en) 2007-10-31 2011-01-11 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7867738B2 (en) 2007-10-31 2011-01-11 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7867739B2 (en) 2007-10-31 2011-01-11 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7871802B2 (en) 2007-10-31 2011-01-18 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7875443B2 (en) 2007-10-31 2011-01-25 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7919288B2 (en) 2007-10-31 2011-04-05 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7919286B2 (en) 2007-10-31 2011-04-05 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7919287B2 (en) 2007-10-31 2011-04-05 E.I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7927847B2 (en) 2007-10-31 2011-04-19 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid
US7927846B2 (en) 2007-10-31 2011-04-19 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for enzymatically converting glycolonitrile to glycolic acid

Also Published As

Publication number Publication date
EP0486289B1 (en) 1997-07-09
US5326702A (en) 1994-07-05
DE69126762D1 (de) 1997-08-14
EP0486289A2 (en) 1992-05-20
JP2676571B2 (ja) 1997-11-17
EP0486289A3 (en) 1993-02-24
DE69126762T2 (de) 1997-10-23
SG48037A1 (en) 1998-04-17

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JPH05192189A (ja) 微生物によるα−ヒドロキシアミドまたはα−ヒドロキシ 酸の製造法
US5508181A (en) Process for producing alpha-hydroxy acid or alpha-hydroxyamide by microorganisms
EP0449648B1 (en) Process for producing R(-)-mandelic acid and derivatives thereof
US5580765A (en) Process for producing optically active a-hydroxycarboxylic acid having phenyl group using gordona terrae
JP3218133B2 (ja) フェニル基を有する光学活性α−ヒドロキシカルボン酸の製造法
US5296373A (en) Process for producing R(-)-mandelic acid or a derivative thereof from a mandelonitrile using rhodococcus
US5234826A (en) Biological process for preparing optically active lactic acid
EP0773297B1 (en) Process for producing alpha-hydroxy acid or alpha-hydroxyamide by microorganism
KR20040004535A (ko) 니트릴라제를 이용하여 상응하는 알파-히드록시니트릴로부터 알파-히드록시산, 글리콜산,2-히드록시이소부티르산을 제조하는 방법
US5179014A (en) Process for the preparation of amides using microorganisms
JPH08131188A (ja) 光学活性なα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
JP2696424B2 (ja) Ｒ（‐）―マンデル酸の製造法
HU214125B (en) Biotechnological process for preparing s-(+)-2,2-dimethyl cyclopropane-carboxamide
JPH09131194A (ja) 微生物によるα−ヒドロキシ酸またはα−ヒドロキシアミドの製造法
US20020031811A1 (en) Method of producing alpha-halo-alpha, beta-saturated carbonyl compounds
JPH04218385A (ja) Ｒ（−）−マンデル酸の製造法
JPH0463675B2 (ja)
JP3224654B2 (ja) 光学活性なα−ヒドロキシカルボン酸およびα−ヒドロキシアミドの製造法
JP4269416B2 (ja) α−ハロ−α，β−飽和カルボニル化合物の製造方法
JP2004081169A (ja) ヒドロキシカルボン酸の製造方法
JPH05219969A (ja) α−ヒドロキシイソ酪酸の生物学的製造法
JPH07313189A (ja) 微生物による光学活性α−ヒドロキシ酸の製造法

Legal Events

Date Code Title Description
FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20080725

Year of fee payment: 11

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20080725

Year of fee payment: 11

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090725

Year of fee payment: 12

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20090725

Year of fee payment: 12

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100725

Year of fee payment: 13

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20100725

Year of fee payment: 13

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110725

Year of fee payment: 14

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110725

Year of fee payment: 14

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110725

Year of fee payment: 14

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20110725

Year of fee payment: 14

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120725

Year of fee payment: 15

EXPY Cancellation because of completion of term
FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120725

Year of fee payment: 15

FPAY Renewal fee payment (event date is renewal date of database)

Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120725

Year of fee payment: 15