JPH04182500A - 小麦からα―アミラーゼ阻害物質を取得する方法 - Google Patents
小麦からα―アミラーゼ阻害物質を取得する方法Info
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Abstract
め要約のデータは記録されません。
Description
ーゼ阻害物質を取得する方法に関する。
が含まれていることが知られている。
阻害するものであるから、σ−アミラーゼ阻害物質を効
率的Iコ取り出すことができたならば、これを抗肥満の
ためのダイエツト剤、高血糖症の治療剤、糖泳病の治療
剤、および虫、 歯の予防剤などとしての宵月性が期
待されるものである。
ら抽出して取得することが試みられており、例えば小麦
中に含まれる、−アミラーゼ阻害物質を抽出する方法(
特開昭57−140727号公報)が知られている。さ
らIこ小麦からのグルテンおよび小麦澱粉製造工業にお
いて発生する洗液(廃液)からの限外が過膜によるσ−
アミラーゼ阻害物質の濃縮方法(特開平2−15729
6号公報)も知られている。
よればa−アミラーゼ阻害物質を小麦または小麦粉から
取り出すには、小麦または小麦粉の水抽出液を加熱処理
し、有機溶媒で分画沈澱させ、沈澱部分を採取してその
溶液を吸着剤処理し、塩溶液で溶出し、クロマトグラフ
ィーによって分画するというきわめて複雑な操作を要す
るため簡便で実用的なσ−アミラーゼ阻害物質の取得方
法が求められていた。
にあっては、小麦粉と水とを混練して生成するドウ(d
cugb)またはバッター(batter)からの澱粉
の洗い出しに伴い多量の洗液(廃液)が発生し、この処
理には多大の経費と手数を要する。この廃液の処理を兼
ねて限外濾過の手段でσ−アミラーゼ阻害物質を濃縮す
る上記従来技術の方法は、廃液処理と有用物の回収とい
う一石二鳥の効果を奏するものではあるがなお限界濾過
という高度な技術と器材とを要する。従って、かかる廃
水の処理を簡便な手段で行ない得、しかも所望のα−ア
ミラーゼ阻害物質を容易に得る方法が求められていた。
、小麦または小麦粉の水抽出液中のα−アミラーゼ阻害
物質がa−アミラーゼ阻害物質と複合体形成能を有する
多糖類とは複合体を形成しうるものであり、生成した水
不溶性複合体(SS)を分離することによりα−アミラ
ーゼ阻害物質を上記水抽出液から取り出しうろことを見
出して本発明を完成したのである。
夾雑する不要蛋白質を変性させ、この変性蛋白質を除去
して得られるσ−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液を必
要に応じてろ過および除菌処理に付し、この水溶液にσ
−アミラーゼ阻害物質と複合体形成可能な多糖類を添加
してこの多糖類とα−アミラーゼ阻害物質の複合体を形
成させ、生成した水不溶性複合体を分離することにより
多糖類とσ−アミラーゼ阻害物質の複合体を取り出すか
、または必要に応じて分離した上記複合体を水に再分散
させ、多糖類をゲル化して除き、得られるσ−アミラー
ゼ阻害物質含有の水溶液を濃縮または乾燥させることか
ら成る、σ−アミラーゼ阻害物質を取得する方法に関す
る。
応じてろ過および除菌処理に付して得られる、σ−アミ
ラーゼ阻害物質含有の水溶液に、α−アミラーゼ阻害物
質と複合体形成可能な多糖類を添加してこの多糖類とα
−アミラーゼ阻害物質の複合体を形成させ、生成した水
不溶性複合体を分離し、分離した水不溶性複合体を水に
再分散させ、得られた多糖類とα−アミラーゼ阻害物質
の混液を加熱処理して混液に夾雑する不要蛋白質を変性
させ、この変性蛋白を除去して得られるσ−アミラーゼ
阻害物質含有の水溶液を濃縮または乾燥させるか、また
は必要に応じて上記の変性蛋白を除去して得られるa−
アミラーゼ阻害物質含有の水溶液中の多糖類をゲル化し
て除き、得られるa−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液
を濃縮または乾燥させることから成る、σ−アミラーゼ
阻害物質を取得する方法にも関する。
必要に応じてろ過および除菌処理に付して得られる、α
−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液に、α−アミラーゼ
阻害物質と複合体形成可能な多糖類を添加してこの多糖
類とσ−アミラーゼ阻害物質の複合体を形成させ、生成
した水不溶性複合体を水に再分散させ、得られた多糖類
とa−アミラーゼ阻害物質の混液中の多糖類をゲル化し
て除き、得られるa−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液
に夾雑する不要蛋白質を変性させ、この変性蛋白を除去
して得られる1−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液を濃
縮または乾燥させることから成る、σ−アミラーゼ阻害
物質を取得する方法にも関する。
ラーゼ阻害物質の取得は具体的には次のような工程によ
って達成されうる。
0°の温度で撹拌処理し、遠心分離または静置により水
抽出液をうる。この水抽出液には可溶性蛋白、可溶性糖
質、無機塩類、色素などの可溶性物質および所望のα−
アミラーゼ阻害物質が含まれている。この水抽出液の取
得源としては小麦粉からグルテンおよび澱粉を採取する
際のドウまたはバッターの水洗廃液であっても良い。
好ましくは85〜90℃に加熱するかpHを2以上4未
満に保ち放置するか、あるいはpH2〜6で40〜80
°Cに加熱することにより不要蛋白質を変性させる。こ
の際α−アミラーゼ阻害物質はこれらの処理に対して極
めて安定であるのでほとんど変性することはないが、他
の蛋白質の多くは変性され水不溶性となる。このように
して生成した水不溶性の変性蛋白は遠心分離または静置
により除去される。
れる水抽出物は必要に応じて精密濾過膜を通過させて除
菌を行う。
ミラーゼ阻害物質と複合体形成能を有する多糖類を添加
する。び−アミラーゼ阻害物質は酸性領域において水溶
性多糖類と複合体、すなわちSSを形成する。
は遠心分離により分離され、α−アミラーゼ阻害物質は
多糖類と結合した形態で取り出される。
物質の多糖類複合体はアンモニア水、炭酸水素アンモニ
ウム等pH調節剤によって中和され、σ−アミラーゼ阻
害物質と多糖類は解離状態におかれる。本工程は加温に
よって更に効果的に行いうる。
液に金属イオン、例えばに+、Ca“、Mg+″′の添
加により多糖類をゲル化させ、このゲル化した多糖類を
濾過または遠心分離のような手段により分離してσ−ア
ミラーゼ阻害物質を溶解してなる水溶液を取得する。
する水溶液は直接、または限外濾過に付して濃縮したの
ち乾燥することによりα−アミラーゼ阻害物質を高度に
濃縮された形で含有する製品とする。
次の工程によってもσ−アミラーゼ阻害物質の取得の目
的が達成される。
、上記(b)、(C)工程を経由することなく直接(d
)、(e)および0)工程に付する。
離状態となっl;混液を70〜95℃、好ましくは85
〜90°Cに加熱して不要蛋白質を変性させる。このよ
うにして生成した水不溶性の変性蛋白は遠心分離または
静置により除去される。
質の混液に金属イオン、例えば「、Ca”、Mg”+の
添加により多糖類をゲル化させ、このゲル化した多糖類
をか過または遠心分離のような手段により分離してα−
アミラーゼ阻害物質を溶解してなる水溶液を取得する。
してなる水溶液について上記(h)の工程に付する。
j)の工程を逆にした他の別法によってもσ−アミラー
ゼ阻害物質の取得の目的が達成される。
、上記(b)および(C)工程を経由することなく直接
(d)、(e)および(D工程に付する。
離状態となった混液に金属イオン、例えばに゛、Ca+
″、Mg−の添加により多糖類をゲル化させ、このゲル
化した多糖類をか過または遠心分離のような手段により
分離する。
水溶液を70〜95°C1好ましくは85°〜90°C
に加熱して不要蛋白質を変性させ、生成した水不溶性の
変性蛋白は遠心分離または静置により除去される。
害物質を溶解してなる水溶液について上記(h)の工程
に付する。
有の水抽出液としては小麦粉からグルテンおよび澱粉を
採取する際に発生する廃液であっても良いことは上記し
たとおりである。すなわち、グルテンおよび小麦澱粉製
造工業では現在多くの工場でマーチン法、またはバッタ
ー法が採用されている。この方法で使用する水の−ff
i分についてはグルテンが湿麩状態で保持する水分とし
て、および澱粉ケーキ中に含まれる水分として製造系外
に持ち去られるが、これは僅少量にすぎず大部分の水は
廃水として排出されている。かかる廃水には、炭水化物
、蛋白質などの高分子を機動が多量に含まれており、そ
の有効利用を図ることは廃水処理の上から有用である。
て混練してドウ(生地)またはパンターをつくり、これ
をねかせてグルテンを充分に水和させた後に、加水しな
がら生地の洗浄を繰返し、グルテンと澱粉乳(グルテン
洗液)とに分離し、この澱粉乳から機械的分離なとによ
って澱粉を得る方法である。この際発生する廃液中には
小麦粉に含まれていたα−アミラーゼ阻害物質が含まれ
ることになり、この廃液が本発明における有力な原料物
質となりうるものである。
かつ、耐酸性の蛋白質であるから、本発明方法ではこの
性質を巧みに利用して夾雑し!=他の蛋白質を除去する
ものである。すなわち上記した(b)の工程l二おいて
水抽出液を70〜90°Cに加熱あるいは酸処理、また
は両者を併用するが、この際に水に可溶性であった他の
蛋白質は変性をうけてその多くが水溶性を失いモロモロ
の沈澱となるので、このものは容易に静置、濾過、また
は遠心分離などの手段により分離しうるのである。この
工程によってσ−アミラーゼ阻害物質の損失を伴うこと
なく、夾雑する蛋白質量を172〜′への程度に減少さ
せることができる。
付される。この工程は例えば0.2μmの開口を有する
精密フィルターを通過させて行なわれる。ここで用いる
フィルターには多孔性高分子膜、セラミックフィルター
など除菌のために使用されているフィルターの何れもが
使用可能である。
)工程である。これら工程においてa−アミラーゼ阻害
物質を吸着するために多糖類が用いられる。この多糖類
は水溶性であるか水不溶性のいずれのものであっても良
いが、σ−アミラーゼ阻害物質と結合した状態で水溶液
(すなわち水)から不溶性物質として機械的手段、例え
ば濾過、遠心分離、または静置沈降の手段によって分離
しうるものであることが必要である。
H条件の調整によって水不溶性複合体の状態に変化させ
ることができる。ここで用いうる多糖類の典型的なもの
として、アルギン酸ナトリウム、カルボキシメチルセル
ロース、に−゛カラギーナン、1−カラギーナンおよび
λ−カラギーナンなどのカチオン交換能を有する多糖類
が挙げられる。その他、使用し得るものとしてペクチン
、キサンタンガム、デユランガム等の多糖類とポリアク
リル酸ナトリウムを挙げることができる。
ppm〜600ppmの量になるように添加される。
いても起るが、室温または冷却下において行うことが好
ましい。そして充分な撹拌と充分な時間の接触が望まし
いが、通常、数十分〜数時間の接触で充分である。生成
した不溶性物質は(e)工程において濾過、遠心分離そ
の他の公知手段で取り出される。
工程において水に再溶解される。この溶解は加熱、また
はpHの調節もしくはこの両者の操作の併用によって行
なわれ、得られた溶液には(g)工程において金属イオ
ン例えばK”、Ca←、Mg”が添加されて多糖類をゲ
ル化させる。このような操作でゲル化しうるものの例に
はアルギン酸ナトリウム、に−カラギーナン、および。
多糖類を含まないか液を直接または限外が過に付して濃
縮しl;のち凍結乾燥またはスプレー乾燥に付すことに
より多糖類を含まない0−アミラーゼ阻害物質製品をう
ろことができる。
リル系、ポリオレフィン系、ポリスルフォン系、ポリイ
ミド系、ポリプロピレン系、またはセルロース系の素材
よりなる分画分子量力5000.6000.8000.
10,000.13,000.20,000.30 、
000.50,000.100,001 ヨび200.
000ノモノが挙げられる。
工程は、(g)工程と同様に行なわれる。
工程の加熱によって夾雑する水に可溶性であった他の蛋
白質は熱変性をうけ、容易にσ−アミラーゼ阻害物質の
損失を伴うことなく分離除去しうるのである。
する製品は、そのままでダイエツト剤その他の用途に使
用しうるが、その他、液剤化、顆粒剤化もしくは錠剤化
のための公知の助剤と共に製剤化されうる。これらの製
剤化のだめの助剤としては、例えは公知の賦形剤、増量
剤、滑沢剤、結合剤、香料、着色料などを使用すること
ができる。
のだめのものであって本発明がこれらによって限定され
るものではない。
活性は以下のようにして測定される。
ネオ・アミラーゼ活性l−r 第一 J(第−化学薬品
株式会社製)によるブルースターチ法で測定した。測定
法は同キットのプロトコールに従った。
位を含有する水溶液4rtrQに0.1mQのアミラー
ゼ阻害物質溶液を添加し、37°Cにて30分間保温後
、ネオ・アミラーゼテスト「第一」の錠剤1錠を加え、
充分に混合する。37°Cで30分間保温後、0.5N
NaOH1mQを加え反応を停止、濾過後620n
mの吸光度を測定し反応液中の存在アミラーゼ活性を算
出する。2ユニツトのアミラーゼを上記条件下でJユニ
ット阻害する活性量をもって阻害活性Jユニットと定義
した。
を形成させ、このドウをJ890Ωの水を用いて洗い、
グルテン96ky、小麦澱粉126kgを回収したが、
このとき1800Ωの廃液が発生した。この廃液に蒸気
を吹き込んで加熱して80℃とし、15分間保持したの
ち、遠心分離機にかけ不溶性物質を取り出し、このよう
にして不溶性物質が除去された廃液を冷却し、3μフイ
ルターを用いて濾過して1900Q(7)炉液を得た。
ーゼ阻害物質を47U/mQ、蛋白質を1.47mg/
rna含有した。
ギン酸ナトリウム、に−カラギーナン、λ−カラギーナ
ン、および1−カラギーナンを夫々500ppm、30
0ppm、 1100ppおよび1100ppの量で添
加し、そしてpHを夫々3.4.4および4に調整し、
30分間緊密に接触させ、生成する不溶性物質をドラパ
ル型遠心分離機で回収した。回収物に3倍量の水を添加
して分散させ、3%NH,HC0,512を加えて中和
した。このようにして中和した分散物を凍結乾燥に付し
、乾物をそれぞれ2.6kg、2.2kg、1.2kg
および1.2kgを得!こ。
糖分の含有量は以下の通りであっlこ 。
16え一カラギーナン 32 64
23λ−カラギーナン 32
77 141−カラギーナン 62
79 12また上記した多糖類の夫々で処理した
液の上澄液のα−アミラーゼ阻害物質、蛋白質および糖
分の分析結果は以下の通りである。
3.64に一カラギーナン 0.2
0.62 3.97λ−カラギーナン 0.5
0,84 3.811−カラギーナン
1.6 0.82 3.66多糖類で処理前の
が液と、処理後の液のα−アミラーゼ阻害物質の含有量
の差からσ−アミラーゼ阻害物質の回収率を計算すると
以下の通りである。
このドウを水洗し、得られた廃液を蒸気加熱し、不溶性
物質を濾過して得たか液の3個の試料に、アルギン酸ナ
トリウム、に−カラギーナンおよび1−カラギーナンを
夫々500ppm、 300ppm、 1100ppの
量で添加し、そしてpHを夫々3.0.4.0および4
.0に調整し30分間緊密に接触させ、生成した不溶性
物質をノズルセパレーターで回収した。このように回収
した不溶性物質に90Qの水、20%CaCQ219Q
(アルギン酸ナトリウムの場合) 、9CIQの水、2
0%CaCl22140(に−カラギーナンの場合)お
よび90Qの水、20%CaCQ25 Q< i−力ラ
ギーナンの場合)を加えて不溶性物質を分散させ、IN
アンモニア水でpH7,0に調整して生成するカルシウ
ムゲルを遠心分離機を用いて除去し、夫々106L 9
9ffおよび92Q、の回収液を得た。この回収液を分
析したところ、全固体分、蛋白質、糖分およびα−アミ
ラーゼ阻害物質含量は以下の通りであった。
720から溶出 1−カラギーナン 1.9 6.9 0.68
750から溶出 これらの回収液の夫々を凍結乾燥したところ、a−アミ
ラーゼ阻害物質含有量が夫々23.OU /mg、30
U/mgおよび39U/mgの乾燥物が得られtこ。
収液100Qを限外濾過モジュール(日東電工(株)製
NTLI−3250CIR(2万分画))を用い、カラ
ギーナン−〇aミーゲル成に過剰に用いたCa塩の除去
と、蛋白質およびσ−アミラーゼ阻害物質の濃縮とを行
った。体積で25倍の濃縮を行った結果、全固体分9.
2%、蛋白質7.4%、糖分0.68%、σ−アミラー
ゼ阻害物質1sooou/mQの濃縮液5gを得た。
のものは160U/mgの高力価のσ−アミラーゼ阻害
物質を含有していた。
2の排水をケイ藻土てか遇した。炉液は0−アミラーゼ
阻害物質を55U/++l、糖分を3.7m g /
m Q 、蛋白質を19m9/mQ含有しティた。この
炉液にアルギン酸ナトリウム、に−カラギーナン、λ−
カラギーナンおよび1−カラギーナンを各々300pp
m添加しpH4、0で30分間処理したあと、生成した
不溶性物質をデカンタで回収した。この際分離された液
中のα−アミラーゼ阻害物質、蛋白質および糖分の含有
量は以下の通りである。
3.64に一力うギーナン 3.0
0.85 3.72λ−カラギーナン 0.6
0.83 3.561−カラギーナン
0.7 0.87 3.68このようにして回
収した不溶性物質に水180Qヲ加エテ分散サセ、次イ
テlO%NH,HCO3T pH7,0に中和した。こ
の中和液を80°Cに加熱して10分間保持しj;後に
生成する不溶性物質をドラパル型遠心分離機で分離し、
上澄部を凍結乾燥した。
質含量および回収率は以下の通りである。
619−カラギーナン 27
2.2 63λ−カラギーナン 20
2.4 491−力ラギーナン
28 2.5 71寅施例 5 実施例4と同様にアルギン酸ナトリウム、え−カラギー
ナンおよびi−カラギーナンの3種の多糖類で複合体を
形成し、得られた不溶性物質にそれぞれ180Qの水を
加えて分散させ、続いてlO%NH、HCO、でpH7
,0に中和し溶解した。それぞれの溶液90Qにつき以
下の操作を行った。9Hの各溶液を80℃で加熱後、遠
心分離によって得た上澄液に20%CaCQ、を10Q
(アルギン酸ナトリウムの場合)、7Q(に−カラギー
ナンの場合)、3Q(1−力ラギーナンの場合)を加え
た。生成するカルシウムゲルを遠心分離機を用いて除去
し、得られる上澄液を実施例3と同様に限外濾過モジュ
ールを用いて約5Qに濃縮後、凍結乾燥した。アルギン
酸ナトリウム、に−カラギーナン、i−カラギーナンで
、それぞれ2909.313g、262gの乾燥物が得
られ、α−アミラーゼ阻害物質含有量はそれぞれ、14
5U / rng、113U/mg、162U / m
gであった。
Q2を1012 (アルギン酸ナトリウムの場合)、7
QCに一カラギーナンの場合)、34(i−カラギーナ
ンの場合)を加え、生成するカルシウムゲルを遠心分離
により除去した。上澄液を80℃加熱処理後、遠心分離
で得られる上澄液を実施例3と同様に限外が過モジュー
ルを用いて約5Qに濃縮した。この濃縮液を凍結乾燥し
て得られる乾燥物はアルギン酸ナトリウムで267g、
に−カラギーナンで281y、i−力ラギーナンで28
5gであり、σ−アミラーゼ阻害物買含有量はそれぞれ
157 U / m g、146 U / m g、1
49U/myであった。
液の加熱あるいは酸処理の夾雑蛋白変性工程・有効性を
α−アミラーゼを指標として以下に示す。小麦粉10g
に水20mQを加え小麦粉中のσ−アミラーゼを抽出し
、210U/mQのσ−アミラーゼ含有液を得た。これ
をpH6,0で60.70.80°Cで10.20.3
0分間保温した後ブルースターチ法で測定したσ−アミ
ラーゼ残存活性(U / m12)は以下の通りであっ
た。
55 27 0 30分 45 10 0上述のσ−アミ
ラーゼ含を液を25°CでpH2,0,3,0,4,0
,8,0,9,0,10,0で1O120,30分間保
温した時のa−アミラーゼ残存活性(U/rRI2)は
以下の通りであった。
0分 0 0 142 170 169 95
20分 0 0 120 174 179 8830
分 0 0 131 180 161 59実
施例 8 実施例7と同様の目的でβ−アミラーゼを指標とした加
熱あるいは酸処理の有効性を以下に示す。実施例7の方
法で小麦粉を抽出し、75U/mQのβ−アミラーゼ含
有液を得た。これをpH6,0で60.70.80°C
で10.20.30分間保温した後のβ−アミラーゼ残
存活性(U/m12)を測定しブニ。
」二国二部編、朝食書店 552年版、265頁の方法
に従い、反応液1m(l当り1分間に1u1のマルトー
スを遊離する酵素量を1ユニツトとしl:。
.3 0 0 30分 0.3 0 0上述のβ−アミ
ラーゼ含有液を実施例6と同一の条件下に保温した時の
β−アミラーゼ残存活性(U/m12)は以下の通りで
あった。
0分 0.2 0.4 75 71 67 27
20分 0 0 73 69 58 233
0分 0 0 72 58 58 18実施
例 9 加熱および酸処理のσ−アミラーゼ阻害物質の活性に及
ぼす影響を以下に示す。
麦粉抽出液をpH6、0で60.70.80″Cで10
.20.30分間保温した際のσ−アミラーゼ阻害物質
の残存活性(U / mQ)は以下の通りであった。
8 57 5430分 55 57
55pH2、0,3,0,4,0,9,0,10,
0で1O120,30分間25°Cに保温した際のσ−
アミラーゼ阻害物質の残存活性(U/mQ)は以下の通
りであった。
53 61 60 60 5430分 56
62 59 60 61実施例 10 異なったpHにおける多糖類のα−アミラーゼ阻害物質
に対する複合体形成性能を試験した。
水洗し、得られた廃液を蒸気加熱し、不溶性物質を遠心
分離により除き、上澄液を得た。この上澄液はσ−アミ
ラーゼ阻害物質の含有量が51U/m(2、蛋白質の含
有量が1 、5 m 9 / +110であった。
ン酸ナトリウム、カルボキシメチルセルロース、K−カ
ラギーナン、λ−カラギーナン、または1−カラギーナ
ンを用い、pHを調整した後生成する不溶性物質を遠心
分離し、上澄液中のα−アミラーゼ阻害物質含有量およ
び蛋白質含有量を測定した。多糖類を1100pp添加
の場合と300ppm添加の場合の結果を示すと以下の
通りである。
,0) 19(0,9) 47(1,5)カルボキ
シメチルセル 36(1,5) 26(1,5)
43(L5) 50(L5)ロース に−カラギーナン 28(1,6) 25(1
,3) 37(1,4) 46(1,4)λ−カラ
ギーナン 14(1,5) 2(1,0)
16(1,0) 50(1,5)i−カラギーナン
11(1,4) 4(0,9) 15(
0,9) 49(1,5)数字はσ−アミラーゼ阻害
物質U/+nff、()内は蛋白質mg/mc多糖類3
00ppm添加 pH3pH4pH5pH6 アルギン酸ナトリウム 6(0,7) 7(0,
7) 48(1,5) 51(1,5)カルボキシ
メチルセル 28(1,4) 43(1゜3)
43(1,5) 46(1,5)ロース に−カラギーナン l(0,5) O(0,
6) 8(0,8) 46(1,4)λ−カラギ
ーナン 28(1,1) 4(1,3)
50(1,6) 51(1,5)】−カラギーナン
33(1,2) 4(1,2) 50(1
,4) 49(1,5)数字はα−アミラーゼ阻害物
質U/蛯、()内は蛋白質mg/m(2以上の結果から
多糖類の複合体形成能力は多糖類の添加量およびpH条
件によって相違することが認められ、添加量と形成能力
との間には比例関係は認められず、各多糖類における最
適添加量と最適pHは多糖類によって異なることが分る
。しかしながら−数的傾向として多糖類としてに一力う
ギーナンがすぐれ、次にλ−カラギーナン、i−カラギ
ーナン、アルギン酸ナトリウム、カルボキシメチルセル
ロースの順となる° ことが分る。
2の排水をI N −HC(lを用イテpH2−51:
Ill JISし、常温で20分間保持し、生成する
不溶物をドラパル型遠心分離機で除去した。次いで、こ
の処理液をINのNH4OHでpH4−0に調整し、4
00Qを分取し、夫々に、アルギン酸ナトリウム、に−
カラギーナン、λ−カラギーナン、および1−カラギー
ナンの2%溶液を1.5%添加、20分間撹拌すること
によって生成する不溶性物質をデカンタで回収した。
1,2ffを加えて中和した。
それぞれ710g、680g、750y、および680
gを得た。これらの乾物のa−アミラーゼ阻害物質含量
は]8U/mg、17U/mg、14U/711yおよ
び20U/mgであった。
、水溶液を10Q(アルギン酸ナトリウムの場合)、7
β(に−カラギーナンの場合)、3g(]−力ラう−ナ
ンの場合)を加え、生成するカルシウムゲルを遠心分離
により除去した。上澄液を1NHCQを用いてpH2,
5に調節し、常温で30分間保存し、生成する不溶物を
デhンタで除去し、得られる上澄液をpH7,0に調整
後、実施例3と同様に限外濾過モジュールを用いて約5
Ωに濃縮した。この濃縮液を凍結乾燥して得られる乾燥
物はアルギン酸ナトリウムで410g、に−カラギーナ
ンで3609、i−カラギーナンで280gであり、σ
−アミラーゼ阻害物質含量はそれぞれ900/mg、8
6U/mg、108U / mgであった。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1)小麦または小麦粉の水抽出液を加熱処理するか、酸
処理するか、または両者の処理を組み合わせることによ
り水抽出液に夾雑する不要蛋白質を変性させ、この変性
蛋白質を除去して得られるα−アミラーゼ阻害物質含有
の水溶液を必要に応じてろ過および除菌処理に付し、こ
の水溶液にα−アミラーゼ阻害物質と複合体形成可能な
多糖類を添加してこの多糖類とα−アミラーゼ阻害物質
の複合体を形成させ、生成した水不溶性複合体を分離す
ることにより多糖類とα−アミラーゼ阻害物質の複合体
を取り出すか、または必要に応じて分離した上記複合体
を水に再分散させ、多糖類をゲル化して除き、得られる
α−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液を濃縮または乾燥
させることから成る、α−アミラーゼ阻害物質を取得す
る方法。 2)小麦または小麦粉を水で抽出し、必要に応じてろ過
および除菌処理に付して得られる、α−アミラーゼ阻害
物質含有の水溶液に、α−アミラーゼ阻害物質と複合体
形成可能な多糖類を添加してこの多糖類とα−アミラー
ゼ阻害物質の複合体を形成させ、生成した水不溶性複合
体を分離し、分離した水不溶性複合体を水に再分散させ
、得られた多糖類とα−アミラーゼ阻害物質の混液を加
熱処理して混液に夾雑する不要蛋白質を変性させ、この
変性蛋白を除去して得られるα−アミラーゼ阻害物質含
有の水溶液を濃縮または乾燥させるか、または必要に応
じて上記の変性蛋白を除去して得られるα−アミラーゼ
阻害物質含有の水溶液中の多糖類をゲル化して除き、得
られるα−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液を濃縮また
は乾燥させることから成る、α−アミラーゼ阻害物質を
取得する方法。 3)小麦または小麦粉を水で抽出し、必要に応じてろ過
および除菌処理に付して得られる、α−アミラーゼ阻害
物質含有の水溶液に、α−アミラーゼ阻害物質と複合体
形成可能な多糖類を添加してこの多糖類とα−アミラー
ゼ阻害物質の複合体を形成させ、生成した水不溶性複合
体を水に再分散させ、得られた多糖類とα−アミラーゼ
阻害物質の混液中の多糖類をゲル化して除き、得られる
α−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液に夾雑する不要蛋
白質を加熱処理するか、酸処理するかまたは両者の処理
を組み合わせることにより変性させ、この変性蛋白を除
去して得られるα−アミラーゼ阻害物質含有の水溶液を
濃縮または乾燥させることから成る、α−アミラーゼ阻
害物質を取得する方法。
Priority Applications (1)
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---|---|---|---|
JP2311534A JP2821259B2 (ja) | 1990-11-19 | 1990-11-19 | 小麦からα―アミラーゼ阻害物質を取得する方法 |
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JP2311534A JP2821259B2 (ja) | 1990-11-19 | 1990-11-19 | 小麦からα―アミラーゼ阻害物質を取得する方法 |
Publications (2)
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---|---|
JP (1) | JP2821259B2 (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0567088A3 (en) * | 1992-04-22 | 1994-11-02 | Nisshin Flour Milling Co | Process for the preparation of an amylase inhibitor. |
EP1331008A1 (en) * | 2002-01-25 | 2003-07-30 | Nisshin Pharma Inc. | Process for the preparation of amylase inhibitor |
US11291221B2 (en) | 2015-10-30 | 2022-04-05 | Beth Israel Deaconess Medical Center, Inc. | Methods for determination of bioactivity, quantity, removal, or inactivation of cereal amylase trypsin inhibitors in cereals, flours, plants, and complex foods |
-
1990
- 1990-11-19 JP JP2311534A patent/JP2821259B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0567088A3 (en) * | 1992-04-22 | 1994-11-02 | Nisshin Flour Milling Co | Process for the preparation of an amylase inhibitor. |
EP1331008A1 (en) * | 2002-01-25 | 2003-07-30 | Nisshin Pharma Inc. | Process for the preparation of amylase inhibitor |
US6858234B2 (en) | 2002-01-25 | 2005-02-22 | Nisshin Pharma Inc. | Process for the preparation of amylase inhibitor |
US11291221B2 (en) | 2015-10-30 | 2022-04-05 | Beth Israel Deaconess Medical Center, Inc. | Methods for determination of bioactivity, quantity, removal, or inactivation of cereal amylase trypsin inhibitors in cereals, flours, plants, and complex foods |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2821259B2 (ja) | 1998-11-05 |
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