JPH02195256A - 免疫的検出方法および装置 - Google Patents
免疫的検出方法および装置Info
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- JPH02195256A JPH02195256A JP1530189A JP1530189A JPH02195256A JP H02195256 A JPH02195256 A JP H02195256A JP 1530189 A JP1530189 A JP 1530189A JP 1530189 A JP1530189 A JP 1530189A JP H02195256 A JPH02195256 A JP H02195256A
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Landscapes
- Investigating, Analyzing Materials By Fluorescence Or Luminescence (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
産業上の利用分野
本発明は、免疫的検出方法および装置に関し、主として
臨床検査における病原体、あるいは疾患マーカー等の検
出、さらには広〈産業上の極微量検出分野に用いられる
。
臨床検査における病原体、あるいは疾患マーカー等の検
出、さらには広〈産業上の極微量検出分野に用いられる
。
従来の技術
天然に存在する、あるいは人工的に作製した抗に特徴を
有し、極小量の存在割合の目的物質を検出する目的で現
在用いられている。このような目的には、例えば、血液
中から病原体、あるいは腫瘍、心筋梗塞、脳血栓等の疾
患時に特異的に分泌、されるいわゆる疾患マーカーなど
の臨床検査業務や、大気中から極微量の物質を検出する
目的などがある。近年このような目的で、例えば石川栄
治、河合忠、宮井潔著「酵素免疫測定法第３版」 （医
学書院１９８７年、３１〜５４頁）に記載されているよ
うに多くの種類の免疫測定法が開発されている。これら
の方法は、酵素による化学増幅が期待できるので高感度
化が比較的容易と考えられるが、測定時間が通常５時間
、短くても２０分間以上を要するので、迅速測定を要す
る用途には適さないという欠点があった。
有し、極小量の存在割合の目的物質を検出する目的で現
在用いられている。このような目的には、例えば、血液
中から病原体、あるいは腫瘍、心筋梗塞、脳血栓等の疾
患時に特異的に分泌、されるいわゆる疾患マーカーなど
の臨床検査業務や、大気中から極微量の物質を検出する
目的などがある。近年このような目的で、例えば石川栄
治、河合忠、宮井潔著「酵素免疫測定法第３版」 （医
学書院１９８７年、３１〜５４頁）に記載されているよ
うに多くの種類の免疫測定法が開発されている。これら
の方法は、酵素による化学増幅が期待できるので高感度
化が比較的容易と考えられるが、測定時間が通常５時間
、短くても２０分間以上を要するので、迅速測定を要す
る用途には適さないという欠点があった。
一方、迅速測定が可能な免疫測定法として、我々はすで
に抗体蛍光消光法を提案（特願昭８３−７５４４７号）
した。この方式は測定感度を大幅に犠牲にすることなく
、迅速測定を可能とした。
に抗体蛍光消光法を提案（特願昭８３−７５４４７号）
した。この方式は測定感度を大幅に犠牲にすることなく
、迅速測定を可能とした。
発明が解決しようとする課題
しかしながら、本質的に長時間を要する酵素免疫測定法
に代わる迅速測定法として提案した上記の抗体蛍光消光
法では、化学増幅がないので、測定感度におのずと限界
があり、−層の高感度化が課題となる。
に代わる迅速測定法として提案した上記の抗体蛍光消光
法では、化学増幅がないので、測定感度におのずと限界
があり、−層の高感度化が課題となる。
課題を解決するための手段
抗体と結合することにより前記抗体の蛍光強度を低下さ
せる性質を持った蛍光消光性抗原が抗体と結合する際に
発生する抗体の蛍光強度の低減量より、前記蛍光消光性
抗原の量を測定する抗体蛍光消光法を用いる免疫的検出
方法であって、前記抗体としてＦａｂフラグメントある
いは（Ｆａｂ）−２フラグメントを用いる。
せる性質を持った蛍光消光性抗原が抗体と結合する際に
発生する抗体の蛍光強度の低減量より、前記蛍光消光性
抗原の量を測定する抗体蛍光消光法を用いる免疫的検出
方法であって、前記抗体としてＦａｂフラグメントある
いは（Ｆａｂ）−２フラグメントを用いる。
作用
一般的に抗体は２８０ｎｍの励起で３４０ｎａ＋付近に
蛍光を発する。抗体の構造は模式的にＹ字状に表わされ
る。直接結合に関与しているＹの上部の２本のＦａｂフ
ラグメント、下部のＦｃ部分およびＦｃ部分の周囲に存
在している糖鎖部分から抗体は構成されている。分割の
仕方によっては２本のＦａｂフラグメントが連なった状
となり、これは（Ｆａｂ）”２フラグメントと呼ばれて
いる。そして蛍光は抗体全体からほぼ均一に発せられて
いる。この蛍光は、種々の消光物質により消光されるが
、特によく知られた消光物質としてはニトロベンゼン、
ジニトロベンゼン等がある。
蛍光を発する。抗体の構造は模式的にＹ字状に表わされ
る。直接結合に関与しているＹの上部の２本のＦａｂフ
ラグメント、下部のＦｃ部分およびＦｃ部分の周囲に存
在している糖鎖部分から抗体は構成されている。分割の
仕方によっては２本のＦａｂフラグメントが連なった状
となり、これは（Ｆａｂ）”２フラグメントと呼ばれて
いる。そして蛍光は抗体全体からほぼ均一に発せられて
いる。この蛍光は、種々の消光物質により消光されるが
、特によく知られた消光物質としてはニトロベンゼン、
ジニトロベンゼン等がある。
上記課題を解決するため、抗体に着目し、従来用いてい
た抗体全体に代わり、抗体を構成しているＦｃ領域およ
び糖鎖部分を取り去り、ｌ；”ａｂフラグメントあるい
は（Ｆａｂ）″ｔフラグメントのみを用いることを試み
た。
た抗体全体に代わり、抗体を構成しているＦｃ領域およ
び糖鎖部分を取り去り、ｌ；”ａｂフラグメントあるい
は（Ｆａｂ）″ｔフラグメントのみを用いることを試み
た。
上記の手段をとることにより、抗体の蛍光強度の変化率
が大きくなり、また蛍光強度のばらつきが小さくなり、
目的物質の検出感度を向上させることが可能となった。
が大きくなり、また蛍光強度のばらつきが小さくなり、
目的物質の検出感度を向上させることが可能となった。
実施例
本実施例で用いた抗体について説明する。発明者らによ
って作製された抗メタンフエタミンモノクローナル抗体
（αＭＡＭＡＢＩ）を用いた場合を従来例として、また
この抗体を公知の方法でＦａｂフラグメントに分割して
用いた場合を本発明の実施例とする。これらの分割前後
の抗体はメタンフェタミン（ＭＡ）に対し、いずれも約
１０７のアフィニティーを有していた。また、上記の蛍
光波長特性は分割後も同一であった。
って作製された抗メタンフエタミンモノクローナル抗体
（αＭＡＭＡＢＩ）を用いた場合を従来例として、また
この抗体を公知の方法でＦａｂフラグメントに分割して
用いた場合を本発明の実施例とする。これらの分割前後
の抗体はメタンフェタミン（ＭＡ）に対し、いずれも約
１０７のアフィニティーを有していた。また、上記の蛍
光波長特性は分割後も同一であった。
以下、実験的な検出方法について手順を述べる。
（１）バッファー（ｐＨ７のリン酸バッファーを０．４
５μのフィルターに通したもの）でＦａｂフラグメント
化したαＭＡＭＡＢ１を溶解して、１×１０−”Ｍの濃
度とした。この溶液３８０μＬを蛍光測定用ｔクロセル
波長２８０ｎｍ （バンドパス５ｔｖ）の励起光、蛍光
波長３４０ｎ＋ｓ （バンドパス１０ｎａ）で強度的３
０（ＰＬＯ）の蛍光を発した（第１図中の曲線Ａのａ部
分）。
５μのフィルターに通したもの）でＦａｂフラグメント
化したαＭＡＭＡＢ１を溶解して、１×１０−”Ｍの濃
度とした。この溶液３８０μＬを蛍光測定用ｔクロセル
波長２８０ｎｍ （バンドパス５ｔｖ）の励起光、蛍光
波長３４０ｎ＋ｓ （バンドパス１０ｎａ）で強度的３
０（ＰＬＯ）の蛍光を発した（第１図中の曲線Ａのａ部
分）。
（２）ついでＭＡＮＨ２ＤＮＰ （特願昭８３−７５４
４７号参照）の３ Ｘ １０−７Ｍのバッフ１−溶液２
０μＬを加えると、消光が起こり蛍光強度が１３（ＦＬ
Ｉ）に減少した。この消光反応は約１５秒で平衡状態に
達した（第１図中の曲線Ａのｂ部分）。
４７号参照）の３ Ｘ １０−７Ｍのバッフ１−溶液２
０μＬを加えると、消光が起こり蛍光強度が１３（ＦＬ
Ｉ）に減少した。この消光反応は約１５秒で平衡状態に
達した（第１図中の曲線Ａのｂ部分）。
（３）上記の溶液にＭＡの３ Ｘ １Ｇ”Ｍバッファー
溶液２０μＬ（最終濃度１×１Ｏ−１）を加えると、抗
体とＭＡが結合し、ＭＡＮＨ２ＤＮＰが脱離したため消
光が阻害され、その結果蛍光強度が約２５（ＦＬｘ）に
増大した。この反応は約３０秒で平衡に達した（第１図
中の曲線ＡのＣ部分）。
溶液２０μＬ（最終濃度１×１Ｏ−１）を加えると、抗
体とＭＡが結合し、ＭＡＮＨ２ＤＮＰが脱離したため消
光が阻害され、その結果蛍光強度が約２５（ＦＬｘ）に
増大した。この反応は約３０秒で平衡に達した（第１図
中の曲線ＡのＣ部分）。
以上のように、 （２）の段階の溶液にＭＡを導入し、
蛍光強度の増大からＭＡを検出することができた。この
実験条件での検出感度を確かめるため、 （３）で各濃
度のＭＡを用いたときの蛍光強度の変化を第２図の曲線
Ａに示す。なお、第２図で示した。
蛍光強度の増大からＭＡを検出することができた。この
実験条件での検出感度を確かめるため、 （３）で各濃
度のＭＡを用いたときの蛍光強度の変化を第２図の曲線
Ａに示す。なお、第２図で示した。
第２図の結果から約１０−６・６Ｍの濃度のＭＡが本発
明の方法により検出できたことが証明された。
明の方法により検出できたことが証明された。
比較のために、上記の分割後の抗体に代わり、分割前の
抗体を用いた場合の結果を従来例として示す。
抗体を用いた場合の結果を従来例として示す。
抗体を代えた以外は全く上記実験と同一の実験を行った
。その結果、第１図および第２図に示す結果が得られた
。すなわち、第１図においては、曲線Ｂに示すように蛍
光強度が全体的に１５だけ高くなり、また各定常状態で
の蛍光強度の時間的な変化がやや大きいことか観察でき
た。また、第２図では、曲線Ｂに示すように、はぼ直線
Ａと同一形状になったが、詳細に調べるとＭＡの濃度が
低いところでやや低い蛍光消光阻害率となり、検出可能
な下限値は本発明による直線Ａの場合に（らべて約３倍
の１０−６Ｍにとどまった。
。その結果、第１図および第２図に示す結果が得られた
。すなわち、第１図においては、曲線Ｂに示すように蛍
光強度が全体的に１５だけ高くなり、また各定常状態で
の蛍光強度の時間的な変化がやや大きいことか観察でき
た。また、第２図では、曲線Ｂに示すように、はぼ直線
Ａと同一形状になったが、詳細に調べるとＭＡの濃度が
低いところでやや低い蛍光消光阻害率となり、検出可能
な下限値は本発明による直線Ａの場合に（らべて約３倍
の１０−６Ｍにとどまった。
このように本発明による方法では優れた感度が得られた
原因について考察を加える。まず第１図で曲線Ｂが曲線
Ａにくらべて約１５だけ蛍光強度が高いのは、前記のよ
うに抗体のＦｃフラグメント分および糖鎖部分からも蛍
光が発せられ、しかもこの部分からの蛍光は、消光性の
抗原が抗体に結合しても位置的に抗原から離れているな
どのために、消光されないことによると推測される。す
なわち、本発明による曲線Ａでは、ノイズに相当するＦ
ｃフラグメントおよび糖鎖部分から発せられる蛍光強度
を差し引き、真の信号となる蛍光強度のみを常に計測し
ていると考えられる。
原因について考察を加える。まず第１図で曲線Ｂが曲線
Ａにくらべて約１５だけ蛍光強度が高いのは、前記のよ
うに抗体のＦｃフラグメント分および糖鎖部分からも蛍
光が発せられ、しかもこの部分からの蛍光は、消光性の
抗原が抗体に結合しても位置的に抗原から離れているな
どのために、消光されないことによると推測される。す
なわち、本発明による曲線Ａでは、ノイズに相当するＦ
ｃフラグメントおよび糖鎖部分から発せられる蛍光強度
を差し引き、真の信号となる蛍光強度のみを常に計測し
ていると考えられる。
このため第２図に示したように、各測定値のばらつきが
小さく、検出限界の向上に貢献したと考えられる。なお
、曲線Ａでは低濃度までなだらかに阻害率が低下し、高
感度化に貢献した理由は明かでない。
小さく、検出限界の向上に貢献したと考えられる。なお
、曲線Ａでは低濃度までなだらかに阻害率が低下し、高
感度化に貢献した理由は明かでない。
また、抗体としてＦａｂフラグメントの代わりに（１；
’ ａｂ） −＊フラグメントを用いた場合にも、はぼ
同一の効果が得ら、有効であることが判明した。
’ ａｂ） −＊フラグメントを用いた場合にも、はぼ
同一の効果が得ら、有効であることが判明した。
以上、ＭＡの検出を例にとって本発明の説明を行ったが
、もちろんその他の化学物質すべてに応用可能な一般的
方法である。また、実施の手軽さから蛍光消光物質とし
て、ジニトロベンゼンの誘導体を用いたが、ニトロベン
ゼンであってモ同様の効果が得られることは容易に考え
られる。
、もちろんその他の化学物質すべてに応用可能な一般的
方法である。また、実施の手軽さから蛍光消光物質とし
て、ジニトロベンゼンの誘導体を用いたが、ニトロベン
ゼンであってモ同様の効果が得られることは容易に考え
られる。
発明の効果
本発明の免疫的検出方法によれば、ばらつきが少なくな
り、検出感度を向上させることが可能となる。
り、検出感度を向上させることが可能となる。
第１図は、本発明を実施した際の抗体の蛍光強度の時間
的変化を示すグラフ、第２図は各Ｍ Ａ １１４度にお
ける蛍光消光阻害率の変化を示したグラフである。 代理人の氏名 弁理士 粟野重孝 はか１名営光強度 蛍光消光阻害（′／＝）
的変化を示すグラフ、第２図は各Ｍ Ａ １１４度にお
ける蛍光消光阻害率の変化を示したグラフである。 代理人の氏名 弁理士 粟野重孝 はか１名営光強度 蛍光消光阻害（′／＝）
Claims (6)
- （１）抗体と結合することにより前記抗体の蛍光強度を
低下させる性質を持った蛍光消光性抗原が抗体と結合す
る際に発生する抗体の蛍光強度の低減量より、前記蛍光
消光性抗原の量を測定する抗体蛍光消光法を用いる免疫
的検出方法であって、前記抗体としてＦａｂフラグメン
トあるいは（Ｆａｂ）＾−＿２フラグメントを用いるこ
とを特徴とする免疫的検出方法。 - （２）目的測定物質が非蛍光消光性の場合に、上記抗原
と蛍光消光物質とが化学的に結合したプローブ物質を合
成し、実質的に、蛍光消光性の抗原と同様にして用いる
請求項１記載の免疫的検出方法。 - （３）あらかじめ抗体と消光性の抗原を混合することに
よって抗体の蛍光を消光させておき、消光性でない目的
検出物質の導入により両抗原が一部置換することによっ
て蛍光が増大する現象を用いることを特徴とする請求項
１記載の免疫的検出方法。 - （４）蛍光を消光する機能を有する蛍光消光物質が、エ
トロベンゼン、ジニトロベンゼン、トリニトロベンゼン
またはそれらの誘導体である請求項１記載の免疫的検出
方法。 - （５）目的検出物質が、メタンフェタミン、アンフェタ
ミン、トリニトロトルエンあるいはエフェドリンである
請求項１〜４のいずれかに記載の免疫的検出方法。 - （６）Ｆａｂフラグメントあるいは（Ｆａｂ）＾−＿２
フラグメントの抗体と、測定すべき抗原と、必要に応じ
て蛍光消光物質を結合したプローブ物質を抗原抗体反応
させるための容器と、蛍光を測定するための装置と、必
要に応じて試料捕集、濃縮するための装置とを備えたこ
とを特徴とする免疫的検出装置。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1530189A JPH02195256A (ja) | 1989-01-24 | 1989-01-24 | 免疫的検出方法および装置 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1530189A JPH02195256A (ja) | 1989-01-24 | 1989-01-24 | 免疫的検出方法および装置 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02195256A true JPH02195256A (ja) | 1990-08-01 |
Family
ID=11884990
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1530189A Pending JPH02195256A (ja) | 1989-01-24 | 1989-01-24 | 免疫的検出方法および装置 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH02195256A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2007125822A1 (ja) * | 2006-04-28 | 2007-11-08 | Tokyo Institute Of Technology | 薬剤スクリーニングのための複合体 |
| JP2010243497A (ja) * | 2009-04-09 | 2010-10-28 | F Hoffmann La Roche Ag | 流体移送制御 |
| WO2013065314A1 (ja) * | 2011-11-02 | 2013-05-10 | ウシオ電機株式会社 | 蛍光標識抗体可変領域含有ポリペプチド複合体を用いた蛍光免疫測定方法 |
| WO2016104549A1 (ja) * | 2014-12-24 | 2016-06-30 | ウシオ電機株式会社 | 蛍光標識された抗体可変領域を含むポリペプチドを含む抗原結合タンパク質を用いた蛍光免疫測定方法 |
-
1989
- 1989-01-24 JP JP1530189A patent/JPH02195256A/ja active Pending
Cited By (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
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