JPH01120294A - 鶏の加工残渣を分解する方法 - Google Patents
鶏の加工残渣を分解する方法Info
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- JPH01120294A JPH01120294A JP62277387A JP27738787A JPH01120294A JP H01120294 A JPH01120294 A JP H01120294A JP 62277387 A JP62277387 A JP 62277387A JP 27738787 A JP27738787 A JP 27738787A JP H01120294 A JPH01120294 A JP H01120294A
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Landscapes
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
〔産業上の利用分野〕
本発明は、鶏皮等、鶏の加工残渣から有用な油脂および
蛋白質(その加水分解生成物を含む)を得るための、鶏
加工残渣の分解方法に関するものである。
蛋白質(その加水分解生成物を含む)を得るための、鶏
加工残渣の分解方法に関するものである。
鶏を食肉に加工する場合、皮、とさか、足など、そのま
までは商品価値がほとんどない加工残渣が大1に発生す
る。この加工残渣を分解して有用物質を回収しようとす
る試みは従来からあり、代表的なものは化学的方法と酵
素的方法である。化学的方法は、熱、酸、アルカリ等を
利用するものであるが、処理により有用成分の変性や着
色が著しいという欠点がある。酵素的方法は、蛋白分解
酵素を利用して加水分解を生じさせ分解するものであり
、温和な条件で分解がすすむため化学的方法のような欠
点はないが、脂肪分が多くしかもコラーゲン質組織が発
達している鶏の加工残渣を能率よく分解し得る酵素がな
く、したがって長時間を費やしても分解しきれない残渣
が多量に残るという問題があった。
までは商品価値がほとんどない加工残渣が大1に発生す
る。この加工残渣を分解して有用物質を回収しようとす
る試みは従来からあり、代表的なものは化学的方法と酵
素的方法である。化学的方法は、熱、酸、アルカリ等を
利用するものであるが、処理により有用成分の変性や着
色が著しいという欠点がある。酵素的方法は、蛋白分解
酵素を利用して加水分解を生じさせ分解するものであり
、温和な条件で分解がすすむため化学的方法のような欠
点はないが、脂肪分が多くしかもコラーゲン質組織が発
達している鶏の加工残渣を能率よく分解し得る酵素がな
く、したがって長時間を費やしても分解しきれない残渣
が多量に残るという問題があった。
本発明の目的は、上述のように有利な点がありながら分
解力において問題があった酵素的方法を改良し、従来よ
りも短時間で高い分解率を達成し得る酵素的分解法を提
供することにある。
解力において問題があった酵素的方法を改良し、従来よ
りも短時間で高い分解率を達成し得る酵素的分解法を提
供することにある。
上記目的を達成することに成功した本発明は、病原性の
ない微生物(好ましくはストレプトマイセス属微生物)
由来のコラゲナーゼを主成分とする蛋白分解酵素混合物
で鶏の加工残渣を処理することを特徴とするものである
。
ない微生物(好ましくはストレプトマイセス属微生物)
由来のコラゲナーゼを主成分とする蛋白分解酵素混合物
で鶏の加工残渣を処理することを特徴とするものである
。
本発明で用いる上記酵素混合物は、非病原性微生物たと
えばストレプトマイセス属微生物の一部が生産する酵素
混合物またはその分画物の形で得られるが、使用に際し
てはこれを他の起源の(食品製造に使用可能な)蛋白分
解酵素と混合して用いてもよく、また、添加時期をずら
して併用してもよい。本発明で使用する酵素混合物に存
在させることが好ましい“コラゲナーゼ以外の蛋白分解
酵素″としては、トリプシン、パパイン、キモトリプシ
ン、キモパパインのようなプロテアーゼや、カルボキシ
ペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、プロナーゼのよう
なペプチダーゼがある。
えばストレプトマイセス属微生物の一部が生産する酵素
混合物またはその分画物の形で得られるが、使用に際し
てはこれを他の起源の(食品製造に使用可能な)蛋白分
解酵素と混合して用いてもよく、また、添加時期をずら
して併用してもよい。本発明で使用する酵素混合物に存
在させることが好ましい“コラゲナーゼ以外の蛋白分解
酵素″としては、トリプシン、パパイン、キモトリプシ
ン、キモパパインのようなプロテアーゼや、カルボキシ
ペプチダーゼ、アミノペプチダーゼ、プロナーゼのよう
なペプチダーゼがある。
ストレプトマイセス由来のコラゲナーゼを主成分とする
蛋白分解酵素混合物は、株式会社ヤクルト本社より 「
コラゲナーゼ・ヤクルト」の商品名で市販されており、
その組成は次のとおりである。
蛋白分解酵素混合物は、株式会社ヤクルト本社より 「
コラゲナーゼ・ヤクルト」の商品名で市販されており、
その組成は次のとおりである。
コラゲナーゼ 500ユニット/mgカゼイナーゼ
51 〃 トリプシン Ott 上記酵素混合物を用いる本発明の方法においては、鶏の
加工残渣1g当たり少なくとも100ユニツトのコラゲ
ナーゼを用いることが望ましい。コラゲナーゼは鶏の加
工残渣のコラーゲン質組織を強力に分解して液化し、さ
らに他の蛋白分解酵素と協同して被処理物の加水分解を
進める。その結果、短時間で高率の分解が達成されて液
状の反応生成物が得られる。このとき、コラーゲン質組
織、肉片等は蛋白質に分解され、一部は更にペプチドや
アミノ酸まで加水分解される。また脂肪組織からは油脂
が遊離し、反応生成物を静置すると油脂は浮上して油層
を形成する。
51 〃 トリプシン Ott 上記酵素混合物を用いる本発明の方法においては、鶏の
加工残渣1g当たり少なくとも100ユニツトのコラゲ
ナーゼを用いることが望ましい。コラゲナーゼは鶏の加
工残渣のコラーゲン質組織を強力に分解して液化し、さ
らに他の蛋白分解酵素と協同して被処理物の加水分解を
進める。その結果、短時間で高率の分解が達成されて液
状の反応生成物が得られる。このとき、コラーゲン質組
織、肉片等は蛋白質に分解され、一部は更にペプチドや
アミノ酸まで加水分解される。また脂肪組織からは油脂
が遊離し、反応生成物を静置すると油脂は浮上して油層
を形成する。
コラゲナーゼとしては、ストレプトマイセスに由来する
もの以外にクロストリジウム(Clostridium
his−tolyticum)由来のものが現在市販
されているが、クロストリジウムが病原性を有し、した
がってそのコラゲナーゼは食品製造には使用しにくいの
に対し、ストレプトマイセス由来のコラゲナーゼはその
ような問題がないので有利である。
もの以外にクロストリジウム(Clostridium
his−tolyticum)由来のものが現在市販
されているが、クロストリジウムが病原性を有し、した
がってそのコラゲナーゼは食品製造には使用しにくいの
に対し、ストレプトマイセス由来のコラゲナーゼはその
ような問題がないので有利である。
ストレプトマイセス由来のコラゲナーゼを用いる方法の
特に有利な点は、この酵素が熱に対する安定性が優れ、
通常この種の酵素が使われる温度よりも高い温度で使用
できることである。
特に有利な点は、この酵素が熱に対する安定性が優れ、
通常この種の酵素が使われる温度よりも高い温度で使用
できることである。
本発明の分解法を実施する場合、処理対象となる鶏加工
残渣はあらかじめ細断または磨砕して酵素が作用し易い
ようにしておく。そして、適当量の水を加えて懸濁状態
にし、そこに酵素を添加し、酵素の至適pHに調整して
から、撹拌下に、または振とうしながら、反応させる。
残渣はあらかじめ細断または磨砕して酵素が作用し易い
ようにしておく。そして、適当量の水を加えて懸濁状態
にし、そこに酵素を添加し、酵素の至適pHに調整して
から、撹拌下に、または振とうしながら、反応させる。
撹拌は分解速度を顕著に向上させる。したがって、反応
中は強力かつ連続的な撹拌を行うことが望ましい。
中は強力かつ連続的な撹拌を行うことが望ましい。
本発明による鶏の加工残渣の酵素処理においてストレプ
トマイセス由来の蛋白分解酵素混合物を用いるときは、
純粋なコラーゲンを基質として用いたとき確認される該
酵素の至適温度すなわち約55°Cをこえる高温で(た
とえば約60〜70℃で)分解させることもできる。こ
れは、多脂肪多コラーゲン質の鶏加工残渣の酵素処理に
おいては、酵素作用とともに撹拌による機械的衝撃およ
び温度上昇による変性が相乗的に作用すると被処理物組
織の液化が最も効率よく進むこと、および、ストレプト
マイセス由来のコラゲナーゼが耐熱性に優れ、go’c
近い高温での使用にも耐えるためと思われる。しかしな
がら、高温処理によって油脂の酸化が進むこともあるの
で、反応温度は処理の主たる目的に応じて選定すること
が望ましい。
トマイセス由来の蛋白分解酵素混合物を用いるときは、
純粋なコラーゲンを基質として用いたとき確認される該
酵素の至適温度すなわち約55°Cをこえる高温で(た
とえば約60〜70℃で)分解させることもできる。こ
れは、多脂肪多コラーゲン質の鶏加工残渣の酵素処理に
おいては、酵素作用とともに撹拌による機械的衝撃およ
び温度上昇による変性が相乗的に作用すると被処理物組
織の液化が最も効率よく進むこと、および、ストレプト
マイセス由来のコラゲナーゼが耐熱性に優れ、go’c
近い高温での使用にも耐えるためと思われる。しかしな
がら、高温処理によって油脂の酸化が進むこともあるの
で、反応温度は処理の主たる目的に応じて選定すること
が望ましい。
反応を打ち切った後、静置すると油層が分離するので、
これを採取し、油脂原料として利用する。一方、水層は
、濾過して未分解の固形物を除いたのち、蛋白質または
アミノ酸の原料として利用する。
これを採取し、油脂原料として利用する。一方、水層は
、濾過して未分解の固形物を除いたのち、蛋白質または
アミノ酸の原料として利用する。
以下、実施例を示して本発明を説明する。なお、実施例
中で示した「分解率」は、反応混合物をガーゼで濾過し
、不溶解物を分離してその乾燥重量を測定し、溶解した
部分を分解部分とみなして算定したものである。
中で示した「分解率」は、反応混合物をガーゼで濾過し
、不溶解物を分離してその乾燥重量を測定し、溶解した
部分を分解部分とみなして算定したものである。
実施例1
鶏皮を酵素処理すると、最初に油脂が遊離し、その後、
皮膚および残肉部の溶解が起こる。この実施例では、皮
膚部分の溶解を正確に把握するために、皮下脂肪を剥離
した後の鶏皮を処理した。
皮膚および残肉部の溶解が起こる。この実施例では、皮
膚部分の溶解を正確に把握するために、皮下脂肪を剥離
した後の鶏皮を処理した。
使用したコラゲナーゼは、ストレプトマイセス由来のコ
ラゲナーゼ・ヤクルトと、比較用の、クロストリジウム
由来のもの(コラゲナーゼタイプ1.シグマ社9組成下
記)である。
ラゲナーゼ・ヤクルトと、比較用の、クロストリジウム
由来のもの(コラゲナーゼタイプ1.シグマ社9組成下
記)である。
シグマ社コラゲナーゼ組成:
コラゲナーゼ 300ユニット/mgクロストリペ
イン 1.3 〃 カゼイナーゼ 225 ttトリプシン
’l、2 //酵素処理は次の二つの条件で行
なった。
イン 1.3 〃 カゼイナーゼ 225 ttトリプシン
’l、2 //酵素処理は次の二つの条件で行
なった。
■ 時々振とうするだけの、はとんど静置状態での処理
。
。
鶏皮1gを、酵素含有緩衝液10m1に浸漬し、3時間
処理する。その結果を第1図に示す。
処理する。その結果を第1図に示す。
■ 撹拌下の処理。
鶏皮1gを裁断し、ミンチ状態にしてから10m1の緩
衝液に懸濁させ、強く撹拌しながら3時間酵素処理する
。その結果を第2図に示す。
衝液に懸濁させ、強く撹拌しながら3時間酵素処理する
。その結果を第2図に示す。
第1図から明らかなように、振とうしただけのときは6
0〜70°Cの高温になるとコラゲナーゼ・ヤクルト(
符号:St、)の方がクロストリジウム由来のコラゲナ
ーゼ(符号:C1,)よりも顕著に優れた分解率を与え
た。これは、酵素の高温安定性の差によるものと思われ
る。鶏皮をミンチにして強撹拌下に行なった場合(第2
図)は、全般に分解率が向上し、二つの酵素の間での差
はほとんど生じなかったが、これは、ミンチ処理と撹拌
によって酵素が作用し易くなることの影響が強く現れた
ためと思われる。
0〜70°Cの高温になるとコラゲナーゼ・ヤクルト(
符号:St、)の方がクロストリジウム由来のコラゲナ
ーゼ(符号:C1,)よりも顕著に優れた分解率を与え
た。これは、酵素の高温安定性の差によるものと思われ
る。鶏皮をミンチにして強撹拌下に行なった場合(第2
図)は、全般に分解率が向上し、二つの酵素の間での差
はほとんど生じなかったが、これは、ミンチ処理と撹拌
によって酵素が作用し易くなることの影響が強く現れた
ためと思われる。
実施例2
鶏皮(ブロイラー、皮下脂肪付き、水分約40%。
灰分0.4%)100’gを水10100Oに懸濁させ
、コラゲナーゼ・ヤクルト30万ユニットを加えて40
0Cで5時間分解し、油脂40 g、蛋白質17.5g
を回収した。回収しt;油脂は、次の分析値が示すとお
り良質のものであった。
、コラゲナーゼ・ヤクルト30万ユニットを加えて40
0Cで5時間分解し、油脂40 g、蛋白質17.5g
を回収した。回収しt;油脂は、次の分析値が示すとお
り良質のものであった。
酸価(AV) 1.17mgKOH/gけん値化
(SV) 198 ヨウ素価(IV) 84 また蛋白質のアミノ酸組成は、グリシンが最も多く、次
にアラニン、グルタミン酸であった。
(SV) 198 ヨウ素価(IV) 84 また蛋白質のアミノ酸組成は、グリシンが最も多く、次
にアラニン、グルタミン酸であった。
実施例3
酵素法による鶏皮の分解における酵素の併用効果につき
検討した。
検討した。
酵素としては、コラゲナーゼ・ヤクルト、トリプシン(
タイプ■、シグマ社)およびプロナーゼ(タイプAS、
科研製薬)をいずれも300ユ、ニット/ml用い、処
理条件は40°0.3時間とした。
タイプ■、シグマ社)およびプロナーゼ(タイプAS、
科研製薬)をいずれも300ユ、ニット/ml用い、処
理条件は40°0.3時間とした。
その結果は第1表のとおりであった。
第1表
酵素 分解率(%)
コラゲナーゼ 51トリプシン
25プロナーゼ
33コラゲナーゼ+トリプシン 63コラゲ
ナーゼ+プロナーゼ 69コラゲナーゼ+プロナ
ーゼ(11g 4注(1):コラゲナーゼで3時間処理
後、プロナーゼで3時間処理。
25プロナーゼ
33コラゲナーゼ+トリプシン 63コラゲ
ナーゼ+プロナーゼ 69コラゲナーゼ+プロナ
ーゼ(11g 4注(1):コラゲナーゼで3時間処理
後、プロナーゼで3時間処理。
本発明は、上述のように病原性のない微生物由来のコラ
ゲナーゼ含有蛋白分解酵素を用いることにより、従来の
(コラゲナーゼを含まない)蛋白分解酵素使用分解法よ
りもはるかに効率のよい鶏加工残渣の分解を可能にした
ものである。特に、蛋白分解酵素混合物としてストレプ
トマイセス由来のものを用いるときは、酵素の耐熱性が
優れている特長を生かして、分解しにくい鶏皮等を高温
短時間の処理で高度に分解させることができる。したが
って本発明によれば、従来あまり有効な利用法がなかっ
た鶏加工残渣を油脂および蛋白質に分解し、食品製造原
料として高度に利用することが可能になる。
ゲナーゼ含有蛋白分解酵素を用いることにより、従来の
(コラゲナーゼを含まない)蛋白分解酵素使用分解法よ
りもはるかに効率のよい鶏加工残渣の分解を可能にした
ものである。特に、蛋白分解酵素混合物としてストレプ
トマイセス由来のものを用いるときは、酵素の耐熱性が
優れている特長を生かして、分解しにくい鶏皮等を高温
短時間の処理で高度に分解させることができる。したが
って本発明によれば、従来あまり有効な利用法がなかっ
た鶏加工残渣を油脂および蛋白質に分解し、食品製造原
料として高度に利用することが可能になる。
第1図および第2図は、実施例1の結果を示すグラフで
ある。
ある。
Claims (3)
- (1)病原性のない微生物由来のコラゲナーゼを主成分
とする蛋白分解酵素混合物で鶏の加工残渣を処理するこ
とを特徴とする鶏の加工残渣を分解する方法。 - (2)蛋白分解酵素混合物としてストレプトマイセス由
来のものを用いる特許請求の範囲第1項記載の方法。 - (3)ストレプトマイセス由来の蛋白分解酵素混合物と
してコラゲナーゼ・ヤクルト(商品名)を用いる特許請
求の範囲第2項記載の方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62277387A JPH0722496B2 (ja) | 1987-11-04 | 1987-11-04 | 鶏の加工残渣を分解する方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62277387A JPH0722496B2 (ja) | 1987-11-04 | 1987-11-04 | 鶏の加工残渣を分解する方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH01120294A true JPH01120294A (ja) | 1989-05-12 |
JPH0722496B2 JPH0722496B2 (ja) | 1995-03-15 |
Family
ID=17582820
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62277387A Expired - Lifetime JPH0722496B2 (ja) | 1987-11-04 | 1987-11-04 | 鶏の加工残渣を分解する方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH0722496B2 (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2005534340A (ja) * | 2002-07-29 | 2005-11-17 | アミノテック アーエス | 1以上の蛋白質を含有する生材料からのペプチド/アミノ酸及び油/脂肪の回収方法、その方法により製造される産物、並びにその産物の使用 |
-
1987
- 1987-11-04 JP JP62277387A patent/JPH0722496B2/ja not_active Expired - Lifetime
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2005534340A (ja) * | 2002-07-29 | 2005-11-17 | アミノテック アーエス | 1以上の蛋白質を含有する生材料からのペプチド/アミノ酸及び油/脂肪の回収方法、その方法により製造される産物、並びにその産物の使用 |
JP4693412B2 (ja) * | 2002-07-29 | 2011-06-01 | アミノテック アーエス | 1以上の蛋白質を含有する生材料からのペプチド/アミノ酸及び油/脂肪の回収方法、その方法により製造される産物、並びにその産物の使用 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0722496B2 (ja) | 1995-03-15 |
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