JP7352838B2 - フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質 - Google Patents
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Description
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、101番目、131番目、169番目、245番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所の部位におけるグルタミン酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(b)アミノ酸配列(a)において、101番目、131番目、169番目、245番目および360番目以外の部位において、1もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、もしくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(c)配列番号1に示されるアミノ酸配列と85%以上の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の101番目、131番目、169番目、245番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所の部位に相当するグルタミン酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質
項2.(c)のアミノ酸置換前のアミノ酸配列が、配列番号1に示されるアミノ酸配列と90%以上の同一性を有する項1のタンパク質。
項3.置換されたアミノ酸がリジン、アルギニンおよびヒスチジンからなる群のいずれかから選択されるいずれかである項1または2のタンパク質。
項4.置換されたアミノ酸がリジンである項1~3のいずれかのタンパク質。
項5.項1~4のいずれかのタンパク質をコードするポリヌクレオチド。
項6.項5のポリヌクレオチドを含有する組換えベクター。
項7.項6の組換えベクターにより宿主を形質転換した形質転換体。
項8.項7の形質転換体を培養してフルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質を生成させ、当該タンパク質を採取する工程を含む、フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質の製造方法。
項9.糖化アミンに対して項1~4のいずれかのタンパク質を作用させる工程を含む糖化タンパク質の測定方法。
項10.項1~4のいずれかのタンパク質を含む糖化タンパク質測定キット。
項11.さらに、ペルオキダーゼおよび過酸化水素発色試薬を含む項10の糖化タンパク質測定キット。
項12.項1~4のいずれかのタンパク質が固定された電極を用い、該タンパク質の反応により生じた電流を測定する糖化タンパク質測定センサー。
本発明に係るタンパク質は、以下の(a)~(c)の何れかに記載のフルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質である。
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、101番目、131番目、169番目、245番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所のグルタミン酸が他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(b)アミノ酸配列(a)において、101番目、131番目、169番目、245番目および360番目以外の部位において、1もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、もしくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(c)配列番号1に示されるアミノ酸配列と85%、好ましくは90%以上、より好ましくは95%以上の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の101番目、131番目、169番目、245番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所の部位に相当するグルタミン酸の少なくともいずれか1つが、配列番号1に示されるアミノ酸配列における該何れか他のアミノ酸に置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質
本発明に係るポリヌクレオチドは、本発明に係るタンパク質をコードする塩基配列からなることを特徴としている。例えば配列番号3の塩基配列が例示される。
本発明に係るタンパク質の製造方法は、上述の本発明に係る形質転換体を培養する工程(「培養工程」という)を含むことを特徴としている。本発明に係るタンパク質の製造方法には、培養工程の他、形質転換体を用いたタンパク質の生産において含まれ得るその他の工程が含まれていてもよい。その他の工程としては、例えば、培養工程後に形質転換体が生産したタンパク質を回収する回収工程およびこのタンパク質を精製する精製工程が挙げられる。
培養工程では、本発明に係る形質転換体が栄養培地で培養されることにより、多量の組換えタンパク質を安定して生産し得る。形質転換体の培養形態は、宿主の栄養生理的性質を考慮して培養条件を選択すればよく、多くの場合は液体培養で行う。工業的には通気攪拌培養を行うのが有利である。
形質転換体がタンパク質を細胞外に分泌する場合、その培養物には本発明のタンパク質が含まれている。よって培養物を本発明に係るタンパク質としてそのまま利用することが可能である。このとき、例えばろ過および遠心分離などにより、培養液と形質転換体とを分離してもよい。
精製工程は、回収工程によって得られたタンパク質を精製する工程である。精製工程の具体的な方法は特に限定されるものではないが、例えば、本発明に係るタンパク質を含む溶液を、減圧濃縮、膜濃縮、塩析処理(例えば、硫酸アンモニウムおよび硫酸ナトリウムなどを用いる)、または親水性有機溶媒(例えばメタノール、エタノールおよびアセトンなど)による分別沈殿法に供すればよい。これらの操作によって、目的である本発明に係るタンパク質を沈殿させ、精製することができる。
本発明に係るタンパク質は、フルクトシルアミノ酸の測定方法に用いることが可能である。また本発明に係るタンパク質を利用したフルクトシルアミノ酸の測定方法は、糖化ヘモグロビンなどの糖化タンパク質の測定に適用され得る。以下に本発明に係るタンパク質を用いた糖化タンパク質の測定方法(以下「本発明の測定方法」という)を説明する。
(1)試料とプロテアーゼとを反応させて、試料中の糖化タンパク質を分解し、試料中の糖化タンパク質由来の糖化アミンを調製する工程(便宜上「第1工程」という)、
(2)上記(1)の工程によって得られた試料中の糖化タンパク質由来の糖化アミンに本発明に係るタンパク質を作用させる工程(便宜上「第2工程」という)、および、
(3)上記(2)の工程において発生した過酸化水素の量または消費された酸素の量を測定する工程(便宜上「第3工程」という)、を含む糖化タンパク質を測定するための方法である。
第1工程は、試料中の糖化タンパク質を分解し、試料中の糖化タンパク質由来の糖化アミンを調製する工程である。
第2工程は、第1工程によって得られた試料中の糖化タンパク質由来の糖化アミンに本発明に係るタンパク質を作用させる工程である。
第3工程は、第2工程において発生した過酸化水素の量または消費された酸素の量を測定する工程である。第3工程は過酸化水素の量または酸素の量を測定し得る方法であれば、その具体的方法は特に限定されるものではない。したがって、公知の方法が適宜適用され得る。
(5-1)糖化タンパク質測定キット
本発明に係る糖化タンパク質測定キット(以下「本発明のキット」という)は、少なくとも本発明に係るタンパク質を含んでいることを特徴としている。本発明のキットに備えられている本発明に係るタンパク質の形態は特に限定されるものではないが、例えば、水溶液、懸濁液または凍結乾燥粉末などの形態が採用され得る。凍結乾燥粉末は常法に従って作製され得る。
本発明に係る糖化タンパク質測定センサー(以下「本発明のセンサー」)は、糖化タンパク質を検出するために用いられるセンサーであり、少なくとも本発明に係るタンパク質を備えている。本発明のセンサーは、本発明の測定方法の実施に用いられる。とりわけ、糖化ヘモグロビンの測定に好適に利用し得る。よって、本発明のセンサーは、本発明の測定方法の実施に用いられる物品により構成されていてもよい。上記物品の説明については、本発明の測定方法および本発明のキットの項における緩衝剤等の説明を援用することができる。
実施例中における、フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼの活性測定条件を以下に示す。
各基質に対する酵素活性は、酵素反応により生成される過酸化水素を追随するペルオキシダーゼ反応により生じた色素の吸光度の増加を測定した。まず、活性測定試薬3mlを37℃で5分間予備加温後、この活性測定試薬に、予め酵素希釈液(50mMリン酸カリウム緩衝液(pH7.5))で希釈した酵素溶液0.1mlを加え、反応を開始する。37℃で5分間反応させ、500nmの吸光度変化を測定する(ΔODtest/min)。盲検は酵素溶液の代わりに酵素希釈液0.1mlを加え、上記と同様に操作を行って吸光度変化を測定した(ΔODblank/min)。得られた吸光度変化より、下記計算式に基づき酵素活性を算出した。なお、上記条件で1分間に1マイクロモルの基質を酸化する酵素量を1単位(U)とする。
活性値(U/ml)={((ΔODtest/min)-(ΔODblank/min))×3.1ml×希釈倍率}/(13×1.0cm×0.1ml)
3.1ml:全液量
13:ミリモル吸光係数
1.0cm:セルの光路長
0.1ml:酵素サンプル液量
配列番号2に示した塩基配列を有するフェオスフェリア・ノドラム由来フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ遺伝子を含むプラスミドの大腸菌における大量発現を試みた。フェオスフェリア・ノドラム由来フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ遺伝子の終止コドンを除いた全長cDNA領域(配列番号2に示した塩基配列の1番目から1311番目の塩基まで)をPCRで増幅した。その際、配列番号4に示すプライマーP5(5’-GGAATTCCATATGGCGCCCTCCAGAGCAAACACCAGTGTCATT-3’)(この塩基配列における「CATATG」はNdeI認識部位)を用いて、アミノ酸配列のN末端側にNdeI切断部位を挿入した。また、配列番号5に示すプライマーP6(5’-CCGCTCGAGCAAGTTCGCCCTCGGCTTATCATGATTCCAACC-3’)(この塩基配列における「CTCGAG」はXhoI認識部位)を用いて、アミノ酸配列のC末端側にXhoI切断部位を導入した。本DNA断片をpET-23bベクター(ノバジェン社)のNdeI-XhoI部位へT7プロモーターと正方向になるようにサブクローニングした。作製したプラスミドは、フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ発現用プラスミドとしてpIE353と命名した。
発現プラスミドpIE353および合成オリゴヌクレオチド(配列番号6~15)を用いて、KOD-Plus Site-Directed Mutagenesis Kit(東洋紡製)を使用して、規定のプロトコールに従って変異処理操作を行い、塩基配列を決定して、配列番号1に示したアミノ酸配列の101番目、131番目、169番目、245番目および360番目のグルタミン酸(E)をコードする塩基配列がリジン(K)をコードする塩基配列に置換されたフルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ変異体をコードする組換えプラスミド(pIE353-E101K、pIE353-E131K、pIE353-E169K、pIE353-E245K、pIE353-E360K)を取得した。
安定性(%)=[(CTAC共存下・30℃,5分または10分間処理後活性値)/(処理なし活性値)]×100
Claims (9)
- 以下の(a)~(c)のいずれかに記載の、フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有し、かつ、配列番号1に示されるアミノ酸配列からなるタンパク質よりも第四級アンモニウム塩に対する安定性が向上した、タンパク質。
(a)配列番号1に示されるアミノ酸配列において、101番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所の部位におけるグルタミン酸がリジンに置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(b)アミノ酸配列(a)において、101番目および360番目以外の部位において、1もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質
(c)配列番号1に示されるアミノ酸配列と90%以上の同一性を有するアミノ酸配列において、配列番号1の101番目および360番目からなる群から選択される少なくともいずれか1箇所の部位に相当するグルタミン酸がリジンに置換されたアミノ酸配列からなるタンパク質 - 請求項1に記載のタンパク質をコードするポリヌクレオチド。
- 請求項2に記載のポリヌクレオチドを含有する組換えベクター。
- 請求項3に記載の組換えベクターにより宿主を形質転換した形質転換体。
- 請求項4に記載の形質転換体を培養してフルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質を生成させ、当該タンパク質を採取する工程を含む、フルクトシルバリルヒスチジンオキシダーゼ活性を有するタンパク質の製造方法。
- 糖化ペプチドに対して請求項1に記載のタンパク質を作用させる工程を含む糖化タンパク質の測定方法。
- 請求項1に記載のタンパク質を含む糖化タンパク質測定キット。
- さらに、ペルオキダーゼおよび過酸化水素発色試薬を含む請求項7に記載の糖化タンパク質測定キット。
- 請求項1に記載のタンパク質が固定された電極を用い、該タンパク質の反応により生じた電流を測定する糖化タンパク質測定センサー。
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