JP7256740B2 - グリセロールキナーゼ活性を強化したpha産生微生物とそれを用いたphaの製造方法 - Google Patents
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Description
[1]Aeromonas属由来のPHA合成酵素をコードする遺伝子を有し、PHA分解酵素遺伝子の少なくとも一部が置換、欠失、挿入及び/又は付加されることにより該遺伝子がコードするPHA分解酵素の活性が低下又は失われており、さらに、グリセロールキナーゼ活性が強化されている、PHA産生微生物。
[2]PHA合成酵素をコードする遺伝子がAeromonas caviae由来である[1]に記載のPHA産生微生物。
[3]グリセロールキナーゼ活性の強化が、外来のグリセロールキナーゼをコードする遺伝子を導入することによって行われている、[1]又は[2]に記載のPHA産生微生物。
[4]外来のグリセロールキナーゼをコードする遺伝子が、Escherichia属由来である、[3]に記載のPHA産生微生物。
[5]外来のグリセロールキナーゼをコードする遺伝子が、Escherichia coli由来である、[4]に記載のPHA産生微生物。
[6]グリセロールキナーゼ活性の強化が、PHA産生微生物の宿主が本来有する内生のグリセロールキナーゼ活性の強化によって行われている、[1]又は[2]に記載のPHA産生微生物。
[7]細胞内へのグリセロール取り込み活性は強化されていない、[1]~[6]のいずれか1項に記載のPHA産生微生物。
[8]PHA産生微生物が、Cupriavidus属に属する微生物を宿主とする形質転換体である、[1]~[7]のいずれか1項に記載のPHA産生微生物。
[9]前記Cupriavidus属に属する微生物が、Cupriavidus necatorである、[8]に記載のPHA産生微生物。
[10][1]~[9]のいずれか1項に記載のPHA産生微生物を培養する工程を含む、PHAの製造方法。
[11]前記培養において、グリセロール及び/又はグリセロール骨格含有化合物を含む炭素源が使用される、[10]に記載のPHAの製造方法。
[12]前記PHAが、3-ヒドロキシ酪酸に由来する構成単位を含む共重合PHAである、[10]又は[11]に記載のPHAの製造方法。
[13]前記共重合PHAが、少なくとも3-ヒドロキシ酪酸と3-ヒドロキシヘキサン酸に由来する構成単位を含む、[12]に記載のPHAの製造方法。
グリセロールキナーゼ活性強化用プラスミドpCUP2-PlacN17-glpKEcを作製した。
グリセロールキナーゼ活性を強化した菌株の作製を目的とし、KNK-005 ΔphaZ1,2,6株(国際公開第2015/146195号参照)を親株として、製造例1記載のプラスミドを導入した菌株を作製した。KNK-005 ΔphaZ1,2,6株は、染色体上のphaZ1遺伝子およびphaZ6遺伝子を全長欠失し、phaZ2遺伝子の16番目のコドンから終止コドンまでを欠失し、染色体上に配列番号3に記載のPHA合成酵素をコードする遺伝子を有する菌株である。
グリセロールキナーゼ活性を強化した菌株の作製を目的とし、KNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株(国際公開第2015/146195号参照)を親株とし、製造例2と同様の方法で、製造例1記載のプラスミドを導入した菌株を作製した。KNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCReΔZ2,6株は、染色体上のphaZ1遺伝子およびphaZ6遺伝子を全長欠失し、phaZ2遺伝子の16番目のコドンから終止コドンまでを欠失し、phaJ4b遺伝子の直上流にREPプロモーターおよびphaC1SD(REP-SD)配列からなる発現調節配列が挿入され、phaZ1遺伝子を欠失した領域にlacプロモーター、phaC1SD(REP-SD)配列、およびphaCRe構造遺伝子配列が挿入され、染色体上に配列番号3に記載のPHA合成酵素をコードする遺伝子を有する菌株である。得られた菌株をKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株と命名した。
KNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株のphaZ6遺伝子を欠失した領域に、グリセロールキナーゼ活性強化用の遺伝子発現カセットを導入することを目的とし、DNA挿入用プラスミドを作製した。
KNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株のphaZ6遺伝子を欠失した領域に、グリセロールキナーゼ活性強化用の遺伝子発現カセットを導入することを目的とし、DNA挿入用プラスミドを作製した。
染色体上のh16_A2507遺伝子の上流にh16_A2507の発現を強化するための発現調節配列を挿入することを目的とし、発現調節配列挿入用プラスミドを作製した。
KNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株のphaZ6遺伝子を欠失した領域に、グリセロールキナーゼ活性強化用の遺伝子発現カセットを導入することを目的とし、DNA挿入用プラスミドを作製した。
製造例2で得られたKNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株を以下の条件で培養、精製し、PHA生産量を算出した。また、得られたPHAの重量平均分子量を測定した。PHA生産量は11.8 g/L、重量平均分子量は217×104であった。得られた結果を表1に示した。
菌株は以下のように培養した。
培養終了後、遠心分離によって菌体を回収し、エタノールで洗浄後真空乾燥し、乾燥菌体を取得した。
PHAの重量平均分子量をゲル・パーミエーション・クロマトグラフィー法により分析した。精製したPHA 10 mgを10 mlのクロロホルムに溶解し、0.2 mmのフィルターで濾過して測定用サンプルを調製し、そのうち0.05 mlを用いて分析した。測定システムはSCL-10A(島津製作所社製)、カラムはShodex GPC K-806L(昭和電工社製)を2本直列に接続し、40℃で測定した。移動層は1.0 ml/分のクロロホルムとし、RI検出器(RID-10A、島津製作所社製)を用いた。標準品としては、同様に処理したポリスチレン(昭和電工社製、重量平均分子量:711万、192万、66.8万、19.7万、3.14万、0.295万)を用い、検量線によりPHAの重量平均分子量を算出した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えてKNK-005株(米国特許第7384766号明細書参照)を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。KNK-005株は、染色体上に配列番号3に記載のPHA合成酵素をコードする遺伝子を有する菌株である。PHA生産量は10.4 g/L、重量平均分子量は91×104であった。結果を表1に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えてKNK-005 ΔphaZ1,2,6株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は10.7 g/L、重量平均分子量は136×104であった。結果を表1に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えて製造例3で得られたKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。PHA生産量は11.2 g/L、重量平均分子量は160×104であった。結果を表2に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えて製造例4で得られたKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔphaZ6::Plac-glpKEc ΔZ2株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は12.2 g/L、重量平均分子量は186×104であった。結果を表2に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えて製造例5で得られたKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔphaZ6::PlacN17-glpKEc ΔZ2株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は11.9 g/L、重量平均分子量は195×104であった。結果を表2に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えて製造例6で得られたKNK-005 REP-phaJ4b PlacUV5-A2507 ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は7.6 g/L、重量平均分子量は186×104であった。結果を表2に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えて製造例7で得られたKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔphaZ6::PlacUV5-A2507 ΔZ2株を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は10.8 g/L、重量平均分子量は177×104であった。結果を表2に示した。
KNK-005 ΔphaZ1,2,6 / pCUP2-PlacN17-glpKEc株に代えてKNK-005 REP-phaJ4b ΔphaZ1::Plac-phaCRe ΔZ2,6株(国際公開第2015/146195号参照)を用いて、実施例1と同様の方法でPHAを生産し、得られたPHAの生産量、及び、重量平均分子量を測定した。ただし、種培地にカナマイシンは添加しなかった。PHA生産量は10.0 g/L、重量平均分子量は117×104であった。結果を表2に示した。
Claims (9)
- Aeromonas属由来のPHA合成酵素をコードする遺伝子を有し、
PHA分解酵素遺伝子の少なくとも一部が置換、欠失、挿入及び/又は付加されることにより該遺伝子がコードするPHA分解酵素の活性が低下又は失われており、
さらに、Escherichia属由来である外来のグリセロールキナーゼをコードする遺伝子が導入されることでグリセロールキナーゼ活性が強化されている、
Cupriavidus属に属する微生物を宿主とする形質転換体であるPHA産生微生物。 - PHA合成酵素をコードする遺伝子がAeromonas caviae由来である、請求項1に記載のPHA産生微生物。
- 外来のグリセロールキナーゼをコードする遺伝子が、Escherichia coli由来である、請求項1又は2に記載のPHA産生微生物。
- 細胞内へのグリセロール取り込み活性は強化されていない、請求項1~3のいずれか1項に記載のPHA産生微生物。
- 前記Cupriavidus属に属する微生物が、Cupriavidus necatorである、請求項1~4のいずれか1項に記載のPHA産生微生物。
- 請求項1~5のいずれか1項に記載のPHA産生微生物を培養する工程を含む、PHAの製造方法。
- 前記培養において、グリセロール及び/又はグリセロール骨格含有化合物を含む炭素源が使用される、請求項6に記載のPHAの製造方法。
- 前記PHAが、3-ヒドロキシ酪酸に由来する構成単位を含む共重合PHAである、請求項6又は7に記載のPHAの製造方法。
- 前記共重合PHAが、少なくとも3-ヒドロキシ酪酸と3-ヒドロキシヘキサン酸に由来する構成単位を含む、請求項8に記載のPHAの製造方法。
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