JP6522010B2 - タンパク質 - Google Patents
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- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P5/00—Preparation of hydrocarbons or halogenated hydrocarbons
- C12P5/02—Preparation of hydrocarbons or halogenated hydrocarbons acyclic
- C12P5/026—Unsaturated compounds, i.e. alkenes, alkynes or allenes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
- C12P7/02—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group
- C12P7/04—Preparation of oxygen-containing organic compounds containing a hydroxy group acyclic
- C12P7/06—Ethanol, i.e. non-beverage
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01008—Endo-1,4-beta-xylanase (3.2.1.8)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01032—Xylan endo-1,3-beta-xylosidase (3.2.1.32), i.e. endo-1-3-beta-xylanase
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02E—REDUCTION OF GREENHOUSE GAS [GHG] EMISSIONS, RELATED TO ENERGY GENERATION, TRANSMISSION OR DISTRIBUTION
- Y02E50/00—Technologies for the production of fuel of non-fossil origin
- Y02E50/10—Biofuels, e.g. bio-diesel
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Fodder In General (AREA)
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Description
a.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として本明細書に示される、ヌクレオチド配列;又は
b.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33と、少なくとも70%の同一性(好適には少なくとも80%、好適には少なくとも90%、好適には少なくとも95%、好適には少なくとも98%、好適には少なくとも99%の同一性)を有する、ヌクレオチド配列;又は
c.高ストリンジェンシー条件下で、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33にハイブリダイズできる、ヌクレオチド配列;からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む(又はからなる)、骨格ポリヌクレオチド配列を含む(又はからなる)、熱安定キシラナーゼをコードする核酸分子(例えば、単離された、又は組み換え核酸分子)を提供し、
骨格ポリヌクレオチド配列が、コードされるポリペプチド中の7、33、79、217及び298番目のアミノ酸をコードするコドンのうち、2ヶ所又はそれ以上(好ましくは3ヶ所又はそれ以上、より好ましくは少なくとも5ヶ所全て)において改変されており、この番号付けは、FveXyn4(配列番号1)のアミノ酸番号に基づくものである。
a.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として本明細書に示される、ヌクレオチド配列;又は
b.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33と、少なくとも70%の同一性(好適には少なくとも80%、好適には少なくとも90%、好適には少なくとも95%、好適には少なくとも98%、好適には少なくとも99%の同一性)を有する、ヌクレオチド配列;又は
c.高ストリンジェンシー条件下で、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33にハイブリダイズできる、ヌクレオチド配列;からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む、骨格ポリヌクレオチド配列を含む(又はからなる)、ベクター(例えば、プラスミド)又は構築物を提供し、
骨格ポリヌクレオチド配列が、コードされるポリペプチド中の7、33、79、217及び298番目のアミノ酸をコードするコドンのうち、2ヶ所又はそれ以上(好ましくは3ヶ所又はそれ以上、より好ましくは少なくとも5ヶ所全て)において改変されており、この番号付けは、FveXyn4(配列番号1のアミノ酸番号に基づくものである。
a.本発明による核酸分子、又は、本発明によるベクター若しくは構築物(例えば、DNA構築物)によって、又は、本発明による異種ポリヌクレオチド配列と操作可能に連結される、宿主細胞中で転写活性を有するプロモーターを含む、DNA構築物によって、又は、本発明によるキシラナーゼ変異体をコードする異種ポリヌクレオチド配列と操作可能に連結される、宿主細胞中で転写活性を有するプロモーターを含む、DNA構築物によって、宿主細胞を改変(例えば、形質転換)することと、
b.改変(例えば、形質転換)した宿主細胞を、キシラナーゼの発現を可能にする好適な培養培地中で培養することと、を含む。
N7D;
T33V;
K79Y、V、F、I、L又はM;
A217Q、E、P、D又はM;及び、
T298Y、F又はWの改変のうち、少なくとも2つ(好ましくは少なくとも3つ)を含む。
7D;
33V;
79Y、V、F、I、L又はM;
217Q、E、P、D又はM;及び、
298Y、F又はWで示される位置のうち、少なくとも2ヶ所(好ましくは少なくとも3ヶ所)においてこれらのアミノ酸を含む。
N7D;
T33V;
K79Y、F又はV;
A217Q、E又はP;及び、
T298Y又はFの改変のうち、少なくとも2つ(好ましくは少なくとも3つ)を含む。
7D;
33V;
79Y、F又はV;
217Q、E又はP;及び、
298Y又はFで示される位置のうち、少なくとも2ヶ所(好ましくは少なくとも3ヶ所)においてこれらのアミノ酸を含む。
N7D;
T33V;
K79Y;
A217Q;及び、
T298Yの改変のうち、少なくとも2つ(好ましくは少なくとも3つ)を含む。
7D;
33V;
79Y;
217Q;及び、
298Yで示される位置のうち、少なくとも2ヶ所(好ましくは少なくとも3ヶ所)においてこれらのアミノ酸を含む。
N7D;
T33V;
K79Y、V、F、I、L又はM;
A217Q、E、P、D又はM;及び、
T298Y、F又はWの改変を含む。
7D;
33V;
79Y、V、F、I、L又はM;
217Q、E、P、D又はM;及び、
298Y、F又はWで示される位置において、これらのアミノ酸を含む。
N7D;
T33V;
K79Y、F又はV;
A217Q、E又はP;及び、
T298Y又はFの改変を含む。
7D;
33V;
79Y、F又はV;
217Q、E又はP;及び、
298Y又はFで示される位置において、これらのアミノ酸を含む。
N7D;
T33V;
K79Y;
A217Q;及び、
T298Yの改変を含む。
7D;
33V;
79Y;
217Q;及び、
298Yで示される位置において、これらのアミノ酸を含む。
a.7D、25P、33V、64T、79Y、89G、217Q及び298Y;
b.7D、25P、33V、79Y、89G、217Q及び298Y;
c.7D、25P、33V、57Q、62T、64T、79Y、103M、115L、147Q、181Q、193Y、217Q、219P及び298Y;
d.7D、25P、33V、57Q、62T、79Y、89G、103M、115L、147Q、181Q、193Y、217Q、219P及び298Y;
e.7D、33V、57Q、62T、64T、79Y、89G、217Q及び298Y;
f.79F_217Q_及び298F;
g.7D、_33V、_217Q_及び298F;
h.7D、_79F及び298F;
i.33V、79F及び_217Q;
j.7D、33V及び_298Y;
k.33V、_217Q_及び298Y;
l.7D、_217Q及び_298F;
m.7D、_33V及び217Q;
n.79F及び298F;
o.7D及び79F;
p.33V_及び79F;
q.33V及び_298Y;
r.7D_及び33V;又は、
s.33V及び_A217Qで示される位置において、これらのアミノ酸を含んでよい。
a.7D、25P、33V、64T、79Y、89G、217Q及び298Y;
b.7D、25P、33V、79Y、89G、217Q及び298Y;
c.7D、25P、33V、57Q、62T、64T、79Y、103M、115L、147Q、181Q、193Y、217Q、219P及び298Y;
d.7D、25P、33V、57Q、62T、79Y、89G、103M、115L、147Q、181Q、193Y、217Q、219P及び298Y;
e.7D、33V、57Q、62T、64T、79Y、89G、217Q及び298Yで示される位置において、これらのアミノ酸を含んでよい。
a.N7D、N25P、T33V、G64T、K79Y、S89G、A217Q及びT298Y;
b.N7D、N25P、T33V、K79Y、S89G、A217Q及びT298Y;
c.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P及びT298Y;
d.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、K79Y、S89G、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P及びT298Y;
e.N7D、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、S89G、A217Q及びT298Y;
f.K79F_A217Q_T298F;
g.N7D_T33V_A217Q_T298F;
h.N7D_K79F_T298F;
i.T33V_K79F_A217Q;
j.N7D_T33V_T298Y;
k.T33V_A217Q_T298Y;
l.N7D_A217Q_T298F;
m.N7D_T33V_A217Q;
n.K79F_T298F;
o.N7D_K79F;
p.T33V_K79F;
q.T33V_T298Y;
r.N7D_T33V;又は、
s.T33V_A217Qの改変を含んでよい。
a.N7D、N25P、T33V、G64T、K79Y、S89G、A217Q及びT298Y;
b.N7D、N25P、T33V、K79Y、S89G、A217Q及びT298Y;
c.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P及びT298Y;
d.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、K79Y、S89G、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P及びT298Y;
e.N7D、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、S89G、A217Q及びT298Yの改変を含んでよい。
a.配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5からなる群から選択される、アミノ酸配列を含むキシラナーゼ;又は、
b.配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5と、少なくとも70%の同一性(好適には少なくとも80%、好適には少なくとも90%、好適には少なくとも95%、好適には少なくとも98%、好適には少なくとも99%の同一性)を有するアミノ酸配列を含む、キシラナーゼ酵素;又は、
c.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として本明細書に示されるヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされるキシラナーゼ酵素;又は、
d.配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33と、少なくとも70%の同一性(好適には少なくとも80%、好適には少なくとも90%、好適には少なくとも95%、好適には少なくとも98%、好適には少なくとも99%の同一性)を有するヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素;又は、
e.高ストリンジェンシー条件下で、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33にハイブリダイズできるヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素である。
FveXyn4変異体の熱変成特性は、酵素試料を25mMのMES緩衝液(pH6.0)で希釈し、10分間、様々な温度(それぞれ、66、66.7、68.2、70.6、73.5、76、76.5、76.8、79.7、81.9、83.5、84.6、及び85℃)で予備インキュベートし、その後、実施例1に記載するキシラナーゼ活性法によって残留活性を測定することによって、測定した。予備インキュベーションをせずに測定した活性を100%とし、それぞれの変異体のそれぞれの温度における残留活性を相対的に算出した。Tm値は、熱変成特性から、50%の残留活性が得られる温度として算出する。
既知の活性:エンド−1,4−β−キシラナーゼ(EC 3.2.1.8);エンド−1,3−β−キシラナーゼ(EC 3.2.1.32);トマチナーゼ(EC 3.2.1.−)
機序:保持
クラン:GH−A
触媒性求核剤/塩基:Glu(実験的)
触媒性プロトン供与体:Glu(実験的)
3D構造状態:(β/α)8
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメントは、好適には、以下の用途のうち任意の1つにおいて使用できる。
a)動物用飼料中の添加剤;並びに/又は
b)動物飼料用サプリメント;並びに/又は
c)グレイン系材料(例えば、全粒又はグレインの一部であってよい)の破壊。破壊産物(例えば、グルコース)を、任意の発酵プロセス、例えばバイオ燃料(例えば、バイオエタノール)製造、若しくはバイオ化学物質(例えば、バイオベースイソプレン)などのその他の製品の製造における、原材料として用いてよい。したがって、一実施形態では、本発明は、バイオ燃料(例えば、バイオエタノール)の製造、及び、バイオ燃料産業におけるグレイン系材料の改善された利用に関する。並びに/又は
d)穀物(例えば、小麦)グルテン−デンプン分離業。得られる製品は、デンプン(例えば、精製デンプン)及び/若しくはグルテン及び/若しくは繊維及び/若しくは水溶物(例えば、可溶性ペントサン)であってよい。一実施形態では、本発明は、デンプン及び/若しくはグルテンの製造に関する;並びに/又は
e)例えば、グレイン系材料(例えば、大麦麦芽)の破壊による麦芽製造及び醸造の改善、並びに/又は
f)AXsolを分解するため、若しくは、反応混合物中の粘度が増加しないこと、及び/若しくは、低下させることを確実にするAXinsolの破壊産物;
g)例えば、バイオ燃料(例えば、バイオエタノール)製造プロセスにおいて、グレイン系材料を分解するとき粘度を低下させる。
本明細書で教示される新規キシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメントは、既知のキシラナーゼと比べて多くの利点を有する。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメント(又は本発明の改変されたキシラナーゼを含む組成物)を用いて、任意のキシラン含有材料を分解できる。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメント(又は酵素を含む組成物)を用いて、AXinsol又はAXsol又はAXinsolの分解産物を破壊(分解)できる。
本発明は、キシラン含有材料(好ましくはアラビノキシラン含有材料、好ましくは不溶性アラビノキシラン(AXinsol)含有材料)を分解し、可溶性ペントサン(高分子、オリゴマー、又はモノマーであり得る)を生成する方法に関する。
用語「アラビノキシラン」(AX)は、本明細書で使用するとき、鎖長全体にわたりキシロース単位に1α→2及び/又は1α→3結合によってランダムに結合されるL−アラビノフラノース(5原子環形態のL−アラビノース)を有する、キシラン骨格(1,4−結合キシロース単位)からなる多糖類を意味する。アラビノキシランは、植物の一次細胞壁及び二次細胞壁の両方にみられるヘミセルロースである。アラビノキシランは、小麦、メイズ(トウモロコシ)、ライ麦、及び大麦などのグレインのふすま中にみられることもある。
水非抽出性アラビノキシラン(WU−AX)としても知られる非水溶性アラビノキシラン(AXinsol)は、植物材料の乾燥物質のうち、かなりの割合を構成する。
水抽出性アラビノキシラン(WE−AX)としても知られる水溶性アラビノキシラン(AXsol)は、AXsolの水結合能による粘度増加を引き起こし得るため、バイオ燃料製造、バイオ化学物質製造、炭水化物加工、及び/又は麦芽製造、及び/又は醸造、及び/又は飼料における問題の原因となり得る。
粘度を確実に増加させない、及び/又は、AXsolの水結合能が望まれない粘度増加の原因となる任意のプロセスにおいて粘度を低下させるために、本発明を用いることができる。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)若しくはそのフラグメント、又は本発明の飼料添加剤組成物を、飼料として、又は飼料の製造中に使用してよい。
好ましい実施形態では、家畜飼料はトウモロコシ系家畜飼料であってよい。用語「トウモロコシ系家畜飼料」は、本明細書で使用するとき、トウモロコシ(メイズ)又はトウモロコシの副産物を含む、又はこれらからなる家畜飼料を意味する。
好ましい実施形態では、家畜飼料は小麦系家畜飼料であってよい。用語「小麦系家畜飼料」は、本明細書で使用するとき、小麦又は小麦の副産物を含む、又はこれらからなる家畜飼料を意味する。
ウェットケーキ、穀粒蒸留粕及び可溶性物質添加穀粒蒸留粕は、穀類蒸留業において使用されている方法によって、グレイン又はグレイン混合物の酵母発酵より蒸留によってエチルアルコールを除いた後に得られる産物である。
一態様では、トウモロコシの副産物は、トウモロコシグルテンミール(CGM)であってよい。
本発明の飼料添加剤組成物、及び/又はこれを含む家畜飼料は、任意の好適な形態で使用できる。
家畜飼料及び/又は飼料添加剤組成物を、少なくとも1種類のミネラル及び/又は少なくとも1種類のビタミンと混合できる。このようにして得られた組成物を、本明細書でプレミックスと称してよい。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメント(又は酵素を含む組成物)を、麦芽製造及び醸造において使用できる。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメント(又は酵素を含む組成物)を用いて、例えば、グレイン系材料からのグレイン加工中においてAXinsol及びAXsolを破壊(分解)できる。グレイン系材料は、全粒(例えば、全粒小麦、大麦、ライ麦、ライコムギ若しくはトウモロコシグレイン、又はこれらの混合物)、又は全粒の一部、又はこれらの混合物であってよい。
プロセス中でより乾燥したマッシュ物質が使用できる
最終シロップにおいてより高い固体含量が得られる
より良い熱伝導により、エネルギー消費がより少ない
蒸発器の汚れが少ないため、洗浄コストが下がる
最終エタノール収率が上がる
DDGS(副産物)の品質が向上する
アルコール蒸留廃液の分離中(蒸留後)、固体部分と液体部分との分離が更に良好になるより低い粘度により分離効率が上がる。
本発明の、又は本明細書に開示されるような、本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメント(又は酵素を含む組成物)を用いて、小麦デンプン及びグルテンの分離中にAXinsol及びAXsolを破壊(分解)できる。
1)混合物をしばらく(〜30分間)寝かし、ふるい分け、遠心分離器、若しくは液体サイクロンを用いてデンプンを混合物から順次洗い出し、グルテンからデンプン乳を分離する、又は
2)混合物に剪断力を加え、任意に混合物を更に希釈した後、液体サイクロン、若しくは2相若しくは3相デカンタ型遠心分離器によって小麦粉を分離する。
a)混合物を約30分間寝かし、ふるい分け、遠心分離器、若しくは液体サイクロンを用いてデンプンを混合物から順次洗い出し、グルテンからデンプン乳を分離すること、又は
b)混合物に剪断力を加え、任意に混合物を更に希釈し、液体サイクロン、若しくは2相若しくは3相デカンタ型遠心分離器を用いてグルテンからデンプンを分離すること。
好ましくは、本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメントは、キシラン含有材料(例えば、家畜飼料)中に、約500XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)〜約16,000XU/kg、より好ましくは約750XU/飼料(kg)〜約8000XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)、好ましくは約1500XU/飼料(kg)〜約3000XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)、好ましくは約2000XU/飼料(kg)〜約2500XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)、及び更により好ましくは約1000XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)〜約4000XU/キシラン含有材料(例えば、飼料)(kg)の範囲で存在する。
一実施形態では、本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメントは、液体、乾燥粉末、又は顆粒として配合されてよい。
一実施形態では、本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)若しくはそのフラグメント、及び/又はこれらを含む組成物(例えば、飼料添加剤組成物)、及び/又は本発明によるプレミックス及び/又は飼料若しくは家畜飼料はパッケージ化される。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)若しくはそのフラグメント、又は、本発明の酵素及びその他成分を含む組成物(例えば、飼料添加剤組成物)、並びに/又はこれらを含む家畜飼料は、任意の好適な形態で使用されてよい。
用語「被検体」は、本明細書で使用するとき、本発明による改変されたキシラナーゼ、又は本発明による飼料添加剤組成物、又は、本発明による前記飼料添加剤組成物を含む家畜飼料を、投与される又は投与されている動物を意味する。
本明細書で使用するとき、「動物性能」は、飼料効率及び/又は動物の体重増加により、並びに/あるいは飼料要求率により、並びに/あるいは飼料に含まれる栄養分の消化能力(例えば、アミノ酸の消化能力)及び/又は飼料に含まれるエネルギー又は代謝エネルギーの消化能力により、並びに/あるいは窒素保持により、並びに/あるいは動物が壊死性腸炎の悪影響を回避する能力により、並びに/あるいは被検体の免疫応答性により、決定することができる。
本明細書で使用するとき、用語「飼料要求率」は、体重を特定量だけ増加させるために動物に給与する飼料量を指す。
本明細書で使用するとき、栄養素消化能力は、胃腸管又は胃腸管の特定の分節(例えば、小腸)から消失する栄養素の割合を意味する。栄養素消化能力は、被検体に投与した量と被検体の糞便に分泌された量、又は、被検体に投与した量と胃腸管の特定の分節、例えば回腸において消化物中に残存している量との差として測定することができる。
本発明のキシラナーゼ活性を有する酵素、例えば、GH10キシラナーゼ酵素(例えば改変されたGH10キシラナーゼ酵素)又はそのフラグメントは、他の成分と組み合わせて使用してよい。
アミラーゼ(例えば、α−アミラーゼ(E.C.3.2.1.1))及びプロテアーゼ(例えば、スブチリシン(E.C.3.4.21.62))の組み合わせであってよい。
一態様では、好ましくは本発明によるアミノ酸配列、又は核酸、又は酵素は、単離された形態である。用語「単離された」は、配列又は酵素又は核酸が、配列、酵素又は核酸は、天然で当然関連し、天然で観察される少なくとも1つの他の成分を少なくとも実質的に含まないことを意味する。本発明の配列、酵素又は核酸は、本来であればこの物質が関連付けられていたであろう1種類又はそれ以上の汚染物質を実質的に不含の形態で提供され得る。したがって、例えば、混入する可能性のある1種類以上のポリペプチド及び/又は核酸分子を実質的に含まない。
一態様では、好ましくは本発明による配列、酵素又は核酸は、精製された形態である。用語「精製」は、ある成分が高濃度で存在していることを意味する。その成分は、組成物中に存在する主成分として望ましいものである。好ましくは、酵素及び/又はDFMは、考慮中の総組成物に対し少なくとも約90%、又は少なくとも約95%、又は少なくとも約98%の濃度で存在し、この濃度は、乾燥重量/乾燥重量基準で決定される。
本発明の範囲は、本明細書に定義される通りの特性を有するタンパク質をコードしているヌクレオチド配列を包含する。
本明細書に定義される通りの特性を有するタンパク質又は修飾に好適なタンパク質のいずれかをコードしているヌクレオチド配列は、このタンパク質を生産する任意の細胞又は生物から同定及び/又は単離及び/又は精製することができる。当該技術分野ではヌクレオチド配列の同定及び/又は単離及び/又は精製に関し各種手法が広く知られている。例えば、同定及び/又は単離及び/又は精製された好適な配列をより多量に調製するためには、PCRによる増幅法を使用できる。
本発明の範囲には、本明細書に定義される通りの特性を有する酵素のアミノ酸配列も包含される。
本発明は、本明細書に定義される特性を有するポリペプチドのアミノ酸配列と、又はこのようなポリペプチドをコードしている任意のヌクレオチド配列と、ある程度の配列同一性又は配列相同性を有する、配列の使用も包含する(本明細書において、以降「相同性配列」として参照する)。本明細書において、用語「相同性」は、参照している配列が、対象とするアミノ酸配列及び対象とするヌクレオチド配列と一定の相同性を有することを意味する。本明細書において、用語「相同性」は、「同一性」と等しい。
本発明では、本発明で使用されるキシラナーゼ中のアミノ酸残基位置における特定の番号を使用してよい。試料キシラナーゼのアミノ酸配列を、本発明のキシラナーゼ(特に配列番号1)と整列することにより、前記試料キシラナーゼのアミノ酸残基位置に、本発明の配列番号1に示されるアミノ酸配列のアミノ酸残基の位置、つまり番号と対応する番号を割り当てることができる。
本発明は、本発明の核酸配列に対する相補的配列、あるいは本発明の配列又は本発明の配列に相補的な配列のいずれかとハイブリダイズし得る配列に対する相補的配列、も包含する。
本発明で使用するためのヌクレオチド配列は、複製可能な組み換えベクターに組み込むことができる。ベクターを用いて、タンパク質/酵素形態で、及び/又は適合性のある宿主細胞において、ヌクレオチド配列を複製し、発現させることができる。
用語「発現ベクター」は、in vivo又はin vitroで発現可能な構築物を意味する。
一部の用途では、本発明において用いるヌクレオチド配列は、例えば、選択した宿主細胞によりヌクレオチド配列を発現させることのできる制御配列に、作動可能に連結させる。例えば、本発明は、かかる制御配列に作動可能に連結させた本発明のヌクレオチド配列を含むベクターを対象とする(すなわち、ベクターは発現ベクターである)。
用語「構築物」(「複合体」、「カセット」及び「ハイブリッド」などの用語と同義である)は、プロモーターに直接的又は間接的に連結している、本発明による使用のためのヌクレオチド配列を含む。
本発明に関連して用語「宿主細胞」は、上述のヌクレオチド配列又は発現ベクターのいずれかを含み、本明細書に記載される固有の特性を有するタンパク質の組み換え産生において用いられる、任意の細胞を含む。
本発明に関連する用語「生物」は、本発明によるポリペプチド及び/若しくはそれから得られる産物をコードするヌクレオチド配列、並びに/又は、生物中に存在するとき、本発明によるヌクレオチド配列の発現を可能にできるプロモーターを含み得る、任意の生物を包含する。
先に示されるように、宿主生物は原核生物又は真核生物であり得る。好適な原核生物宿主の例として、E.コライ(E. coli)、ストレプトマイセス(Streptomyces)種、及びバチルス(Bacillus)種、例えば、バチルス・ズブチルス(Bacillus subtilis)が挙げられる。
本発明のヌクレオチド配列で形質転換させた宿主細胞は、コードしているポリペプチドの産生につながり、かつ細胞及び/又は培養培地からポリペプチドの回収を容易にする条件下で培養されてもよい。
多くの場合、タンパク質は、発現宿主から培養培地へ分泌され、この培養培地からより容易にタンパク質を回収することができるようなものであることが所望される。本発明によると、分泌リーダー配列は、所望の発現宿主に基づき、選択されてもよい。ハイブリッドシグナル配列はまた、本発明に関連して用いられてもよい。
本発明の1つの好ましい実施形態では、大規模適用においてアミノ酸配列が使用される。
本発明は、別途記載のない限り、当業者が可能な範囲である、化学、分子生物学、微生物学、組み換えDNA及び免疫学に関する、従来の技術を採用する。このような技術は文献に説明されている。例えば、J.Sambrook,E.F.Fritsch,and T.Maniatis,1989,Molecular Cloning:A Laboratory Manual,Second Edition,Books 1〜3,Cold Spring Harbor Laboratory Press;Ausubel,F.M.et al.(1995及び定期的追補;Current Protocols in Molecular Biology,ch.9,13,and 16,John Wiley & Sons,New York,N.Y.);B.Roe,J.Crabtree,and A.Kahn,1996,DNA Isolation and Sequencing:Essential Techniques,John Wiley & Sons;M.J.Gait(Editor),1984,Oligonucleotide Synthesis:A Practical Approach,Irl Press;並びに、D.M.J.Lilley and J.E.Dahlberg,1992,Methods of Enzymology:DNA Structure Part A:Synthesis and Physical Analysis of DNA Methods in Enzymology,Academic Pressを参照されたい。これらの一般的なテキストはそれぞれ、参考として本明細書に組み込まれる。
材料及び方法
プラスミド及びライブラリ作成
糸状菌フサリウム・ベルチシリオイデス(Fusarium verticilloides)由来のキシラナーゼ4(GH10ファミリー)、FveXyn4のコード領域を含むDNA配列を、attB1及びattB2部位を伴って延びる遺伝子特異的プライマーによって、ゲノムDNAから増幅し、pDonor221ベクター(Invitrogen,USA)へのGateway(登録商標)BP組み換えクローニングを可能にした。供給業者のBaseClear(Netherlands)及びGeneart GmH(Germany)による、図20に示されるpEntry−FveXyn4プラスミドを、コンビナトリアルライブラリ作成のテンプレートとして用いた。
PEG−プロトプラスト法を用いて、発現プラスミド(5〜10μL)により、主要なセルラーゼ及びキシラナーゼ2を欠損したT.リーゼイ(T. reesei)株(Δcbh1 Δcbh2 Δegl1 Δegl2 Δegl3 Δegl4 Δegl5 Δegl6 Δbgl1 Δman1 Δxyn2 Prdiv:iRNAxyn1 xyn3:amdS pyr2−)を形質転換させた。更に、xyn1及びxyn3の発現を同時に停止させることと目的とするiRNA干渉カセットを宿主株ゲノム中に導入することにより、バックグラウンドの内因性キシラナーゼ1及び3の追加的下方制御を達成した。全てのハイスループット形質転換は、Biomek robots(Beckman Coulter,USA)を用いて、24ウェルMTP形式にてロボットにより行った。供給業者から、予め定めたレイアウトで配置された96ウェルMTPに変異体を含むプラスミドを受領した。合計量50μLに、約1μgのDNA及び5×106個のプロトプラストを含む形質転換混合物を、1倍容量の1.2Mソルビトール/10mM Tris、pH7.5/10mM CaCl2溶液で希釈した、25% PEG溶液200μLで処理し、ロボットにより24ウェルMTPに再配置し、1Mソルビトール及び10mM NH4Clを含む3%アガロース最小培地1mLと混合した。形質転換体の増殖後、各ウェルから胞子をプールし、選択圧を加えるためにアセトアミドを含むMMを有する新しい24ウェルMTPに再パッチした。胞子形成後、胞子を回収し、産生用培地(37g/Lグルコース、1g/Lソホロース、9g/Lカザミノ酸(casmino acids)、10g/L(NH4)2SO4、5g/L KH2PO4、1g/L CaCl2×2H2O、1g/L MgSO4×7H2O、33g/L1,4−ピペラジンビス(プロパンスルホン酸)、pH5.5、2.5mL/Lの400×T.リーゼイ(T. reesei)微量元素(175g/Lクエン酸、200g/L FeSO4×7H2O、16g/L ZnSO4×7H2O、3.2g/L CuSO4×5H2O、1.4g/L MnSO4×H2O、0.8g/Lホウ酸))中で、24ウェルMTP形式又は振盪フラスコのいずれかにおける液体培地への接種に使用した。1mLの産生用培地を加え、24ウェルMTPにおいて変異体を産生させた。振盪フラスコでは、容量をスケールアップした。
以下に記載するキシラナーゼ活性測定法を使用して、MTPの培養上清のキシラナーゼ活性を測定した。培養上清を、25mM酢酸ナトリウム、250mM NaCl、pH4.0で、20倍及び130倍に希釈した。25μLの希釈した酵素試料を、150μLの0.5%WE−AX基質、pH5.0と混合し、30°℃で15分間撹拌しながらインキュベートした。インキュベーション後、45.4μLの反応試料を135μLのPAHBAH実用液と混合し、95°℃で5分間インキュベートし、その後20°℃で10秒間冷却した。100μLの試料をマイクロタイタープレートのウェルに移し、プレートを410nmで読み取った。
高速液体クロマトグラフィー(HPLC)タンパク質測定法には、100μLの酵素ストック液を、約50ppm/ウェルの濃度で含むMTP(Agilent Part no.5042−1385)を使用した。Acuity UPLC BEH 125 SEC(Waters)カラムを備えたAgilent 1260又は1290(Hewlett Packard)HPLCを用いて、残存する汚染物質を分離した。250mM塩化ナトリウムを含む25mMリン酸ナトリウム緩衝液、pH6.8を用いて、試料をカラムから溶出した。一体型のChemStationソフトウェア(Agilent Technologies)を用いて220nmでの吸光度を測定し、試料のタンパク質濃度を、配列番号1のアミノ酸配列を有する精製FveXyn4タンパク質/酵素の標準曲線に基づいて決定した。
酵素試料のキシラナーゼ活性を、加水分解した小麦WE−AX(水抽出性アラビノキシラン)から遊離される還元糖量を測定することによって決定した。還元糖量はPAHBAH法で測定した。簡潔に言うと、熱及びアルカリ条件によって、還元性末端基が無色のPAHBAH(4−パラ−ヒドロキシ安息香酸ヒドラジド)と反応し、これによってPAHBAHが酸化され、410nmでの吸光度が測定される(Lever,1972)。
FveXyn4変異体の熱変成特性は、酵素試料を25mMのMES緩衝液(0.00125% Tween 80−25mM MES緩衝液、pH6.0、0.00125%(V:V)Tween 80)、pH6.0で希釈し、10分間、様々な温度(それぞれ、66、66.7、68.2、70.6、73.5、76.8、79.7、81.9、83.5、84.6、及び85℃)で予備インキュベートし、その後、上記キシラナーゼ活性法によって残留活性を測定することによって、測定した。予備インキュベーションをせずに測定した活性を100%とし、それぞれの変異体のそれぞれの温度における残留活性を相対的に算出した。Tm値は、熱変成特性から、50%の残留活性が得られる温度として算出する。
FveXyn4変異体のpH特性は、pH4.0、5.0及び6.0における活性を測定することによって調べた。本質的には上記キシラナーゼ活性法に記載されるように、活性を測定した。pH4.0、5.0又は6.0における活性のため、酵素試料を、それぞれ測定前に0.1M酢酸Na、pH4.0、0.1M酢酸Na、pH5.0、0.1% BSA(例えば、Sigma A7906)、又はMcIlvaine緩衝液、pH6.0で希釈した。pH4.0及び6.0の0.5% WE−AX基質は、0.5% WE−AX基質、pH5.0について記載するように調製したが、0.1M酢酸ナトリウム、pH5.0を、0.1M酢酸Na、pH4.0又はMcIlvaine緩衝液、pH6.0にそれぞれ置き換えた。全てのデータを、pH5.0におけるFveXyn4に対して計算する。
FveXyn4変異体によるペントサン可溶化測定に使用する基質は、トウモロコシDDGS及び小麦ふすまとした。粒径<212μmのcDDGS又は小麦ふすま100mgを2mLのエッペンドルフチューブに移し、正確な重量を記録した。750μLのインキュベーション緩衝液(200mM HEPES、100mM NaCl、2mM CaCl2、pH6.0)及び900μLのクロラムフェニコール(インキュベーション緩衝液中40μg/mL)を加えた。酵素量を足して加え、合計量を1.8mLにした。
溶液中に産生されたペントースの総量を、連続フローインジェクション装置によってRouau and Surget(1994)の方法を用いて測定した。上清を酸で処理し、多糖を単糖に加水分解した。モノペントース及びモノヘキソースとの反応のためにフロログルシノール(1,3,5−トリヒドロキシベンゼン)を加え、着色複合体を形成させた。
Bedford & Classen(1993 Poultry Sci.,72,137〜143)に記載の手順の変法を用いて、小麦での粘度低下を測定した。3.6mLのペプシン溶液(0.1N HCl中2000U/mL)を2.4gの小麦と混合し、次に指定量のキシラナーゼ(FveXyn4変異体)を加え、その後、40℃で45分間インキュベートした。続いて、1.2mLのパンクレアチン溶液(1M MES、pH6.8中8mg/mL)をスラリー中に混合し、最終pHを6.0にした。30及び60分後、この試料を混合しながら40℃で60分間インキュベートさせた。次に、試料を氷上に5分間置いて反応を停止し、3320RCFで10分間遠心分離し、その後、0.45μmのフィルターを通して濾過し、澄明な上清を得た。続いて、CPE−40コーンとプレートを付けたBrookfieldデジタル粘度計(model DV−I+、Brookfield Engineering Laboratories,Stoughton,MA 02172,USA)を用いて、試料粘度を20℃で測定した。3回繰り返した各データ点を平均する。
Technological Institute,Kolding,Denmarkにおいて、ペレット化実験を実製造ラインで実施した。滅菌濾過したそれぞれのキシラナーゼ濃縮液を小麦に配合し、トウモロコシ/大豆飼料ミックス(61.1%トウモロコシ、31.52% Hipro Soya 48、4.00%大豆油、0.40%重炭酸ナトリウム、0.25%ビタミン/ミネラルLeghennen、0.20% DL−メチオニン、1.46%リン酸二カルシウム、1.16%石灰岩)に混合した。小麦に配合したキシラナーゼ変異体を10kgのトウモロコシ/大豆飼料ミックスに混ぜ入れ、10分間混合することによってプレミックスを調製した。次に、このプレミックスを120kgの飼料に加え、コンディショニング前に10分間混合した。ペレット化に先立ち、飼料を90及び95℃において30秒間コンディショニングした。マッシュ及び得られた飼料ペレットをPerten実験用ミルを用いて粉砕し(全ての試料を同様に粉砕することが重要である)、その後、小麦由来のアズリン架橋アラビノキシラン(例えば、Xylazymeタブレット、Megazyme,Ireland)を基質として用いて、以下に記載の抽出法又はスラリー法のいずれかで試料中のキシラナーゼ活性を測定した。
骨格キシラナーゼFveXyn4に対する以下の重要な5種類の変異体について、同定を実施した。
フサリウム・ベルチシリオイデス(Fusarium verticillioides)骨格(親)キシラナーゼ(FveXyn4)のクローニング
フサリウム・ベルチシリオイデス(Fusarium verticillioides)株から単離されたゲノムDNAを、キシラナーゼ遺伝子の増幅に使用した。クローニングした遺伝子(FveXyn4遺伝子と呼ぶ)の配列を、配列番号2に示す。FveXyn4遺伝子によりコードされる成熟タンパク質を配列番号1に示す。遺伝子FveXyn4のタンパク質産物は、PFAM検索(http://pfam.sanger.ac.uk/)によると、グリコシルヒドロラーゼファミリー10(GH10)に属している。
FveXyn4骨格(親)タンパク質の発現
FveXyn4遺伝子を、フサリウム・ベルチシリオイデス(Fusarium verticillioides)のゲノムDNAから、Primer 1 5’−caccATGAAGCTGTCTTCTTTCCTCTA−3’(配列番号22)、及びPrimer 2 5’−TTTTTAGCGGAGAGCGTTGACAACAGC−3’(配列番号23)のプライマーを用いて増幅した。PCR産物をpENTR/D−TOPOベクター(Invitrogen K2400)にクローニングし、FveXyn4 pEntryプラスミドを作製した。発現プラスミドpZZH254をGatewayから入手し、FveXyn4pEntryプラスミドとpTrex3gM発現ベクター(米国特許出願公開第2011/0136197 A1号)において、Gateway(登録商標)LR Clonase(登録商標)II酵素キット(Invitrogen 11791)を用いてクローニング反応させた。プラスミドpZZH254のマップを図16に示す。FveXyn4遺伝子の配列はDNA塩基配列決定法により確認した(配列番号2)。パーティクル・ガン法(Te’o VS et al.,J Microbiol Methods,51:393〜9,2002)を使用して、プラスミドpZZH254により、4つの遺伝子が欠失したトリコデルマ・リーゼイ(Trichoderma reesei)株(国際公開第05/001036号に記載)を形質転換させた。
FveXyn4(親キシラナーゼ)のキシラナーゼ活性
FveXyn4は、グリコシルヒドロラーゼ10ファミリー(GH10、CAZy番号)に属する。FveXyn4のβ1−4キシラナーゼ活性を、1%のバーチウッド由来キシラン(Sigma 95588)又は、1%の小麦粉由来アラビノキシラン(Megazyme P−WAXYM)を基質として用いて測定した。アッセイは、50mMクエン酸ナトリウム、pH5.3、0.005% Tween−80緩衝液中で、50℃にて10分間実施した。
FveXyn4(親キシラナーゼ)の温度特性
50mMクエン酸ナトリウム緩衝液、pH5.3中で、10分間40℃〜75℃の様々な温度におけるキシラナーゼ活性を測定することによって、精製FveXyn4(親酵素)の至適温度を決定した。この活性を、至適温度での活性を100%とした場合の相対活性として報告した。FveXyn4の温度特性を図17に示す。FveXyn4の至適温度は60℃であることがわかり、45℃〜64℃で最大活性の70%超を維持していることがわかった。
(例えば、バイオ燃料製造における)グレイン系材料中の粘度低下
小麦粘度低下
欧州の燃料アルコール業界では、小麦、大麦及びライ麦などの小グレインが一般的な原材料であり、対して米国では主にトウモロコシが使用される。これらの小グレインは、デンプンの次に、セルロース、β−グルカン及びヘミセルロースなどの非デンプン多糖類ポリマー(NSP)を、高濃度に含有する。
2Englyst,H.N.,Anderson,V.and Cummings,J.H.,1983.Starch and non−starch polysaccharides in some cereal foods.J.Sci.Food Agric.,34:1434〜1440
3非セルロース系多糖類:ペントサン、(アラビノ)キシラン及びその他ヘミセルロース
プロセス中でより乾燥したマッシュ物質が使用できる
最終シロップにおいてより高い固体含量が得られる
より良い熱伝導により、エネルギー消費がより少ない
蒸発器の汚れが少ないため、洗浄コストが下がる
最終エタノール収率が上がる
DDGSの品質が向上する
Perten InstrumentsのRapid Visco Analyzer(RVA 4500)を用いて、小麦マッシュの粘度特性を測定した。この小麦マッシュを以下の手順に従って調製した。
−20.80グラムの小麦を秤量する
−100mLのガラスビーカーに、39.20グラムの水道水を秤量し、137μLの4N H2SO4を加える
−小麦を水に加え、オーバーヘッド撹拌機を用いて最高速度(約500rpm)で5分間撹拌する
−25.0グラムのスラリーをRVA用カップに移し、50倍に希釈した酵素を加えて、RVA測定を開始する(開始時pHが約5.3であるかどうか確認する)
−RVA測定終了時のpHを確認する(5.6〜5.7)
小麦グルテン−デンプン分離
小麦粉をデンプン及びグルテン画分に分別することは、高品質のA−デンプン及び副産物であるB−デンプン及び活性グルテンを得るために、工業的に大規模に利用されている。キシラナーゼを添加することによって、分離が改善される。
以下のアッセイは、40℃における生地の小麦デンプン分離プロセスをシミュレーションしている。このアッセイでは、業務用小麦粉(Cargill)を予熱した水道水(50℃)に加え、台所用ブレンダー(Braun)で1分間混合して、35%DSのスラリーを作製する。スラリーのpHは、そのままの〜6.1のままである。このスラリー100グラムを、40℃で較正したHaake VT550粘度計に移す。1分間のインキュベーション後、酵素溶液をスラリーに加える。同時に、粘度特性を、酵素添加の前後、計15分間観察する。インキュベーション後、インキュベートしたスラリーの3回分の試料と、t0スラリーの1回分の試料を回転テスト用に取り出す。各回転テスト用試料の総重量は22.5gであり、6.6〜6.7gの使い捨て遠心管(15mL)に加えられた15.8〜15.9gのスラリー試料を含んでいる。Hermle Z400遠心分離器で、全試料を3500rpmで15分間遠心分離する。遠心分離した試料のシロップからBrix値を測定する。
骨格(親)フサリウム・オキシスポラム(Fusarium oxysporum)キシラナーゼFoxXyn2のクローニング
FoxXyn2遺伝子(フサリウム・オキシスポラム(Fusarium oxysporum)から単離)のヌクレオチド配列を、配列番号30として示す(図4A)。シグナル配列を太字で示し、予測されるイントロンをイタリックかつ小文字で示す。
骨格(親)FoxXyn2タンパク質の発現
FoxXyn2遺伝子を、フサリウム・オキシスポラム(Fusarium oxysporum)のゲノムDNAから、Primer 1 5’−ccgcggccgcaccATGAAGCTGTCTTCCTTCCTCTACACC−3’(配列番号24)、及びPrimer 2 5’−ccggcgcgcccttaTTAGCGGAGAGCGTTGACAACAG−3’(配列番号25)のプライマーを用いて増幅した。Not I及びAsc Iによる消化後、同じ制限酵素により消化したpTrex3gM発現ベクター(米国特許出願公開第2011/0136197A1号に記載)にPCR産物をクローニングし、得られたプラスミドをpZZH135とラベルした。pZZH135のプラスミドマップを図18に示す。FoxXyn2遺伝子の配列はDNA塩基配列決定法により確認した。
骨格(親)FoxXyn2のキシラナーゼ活性
FoxXyn2は、グリコシルヒドロラーゼ10ファミリー(GH10、CAZy番号)に属する。FoxXyn2のβ1−4キシラナーゼ活性を、1%のバーチウッド由来キシラン(Sigma 95588)又は、1%の小麦粉由来アラビノキシラン(Megazyme P−WAXYM)を基質として用いて測定した。アッセイは、50mMクエン酸ナトリウム、pH5.3、0.005% Tween−80緩衝液中で、50℃にて10分間実施した。
FoxXyn2の温度特性
50mMクエン酸ナトリウム緩衝液、pH5.3中で、10分間45℃〜94℃の様々な温度におけるキシラナーゼ活性を測定することによって、精製FoxXyn2の至適温度を決定した。この活性を、至適温度での活性を100%とした場合の相対活性として報告した。FoxXyn2の温度特性を図19に示す。FoxXyn2の至適温度は60℃であることがわかり、40℃〜65℃で最大活性の50%超を維持していることがわかった。
熱安定性
FveXyn4野生型(wt)及びFveXyn4の変異体の熱安定性を、63°℃にて測定した(表2中のデータ参照)。異なる数(2〜4ヶ所)及び組み合わせの突然変異を示す全ての変異体が、FveXyn4と比較して63°℃での残留活性が高いことがはっきりとわかり、これらの変異体は全て、FveXyn4野生型(例えば、配列番号1又は配列番号27として本明細書に示される)よりも高い熱安定性を有すると結論づけることができる。
実施例1に記載するようにコンビナトリアルライブラリから、又は、特異的突然変異の導入によって、FveXyn4の変異体を得た。FveXyn4変異体の熱安定性を、酵素試料を25mM MES緩衝液(0.00125% Tween 80−25mM MES緩衝液、pH6.0、0.00125%(V:V)Tween 80)、pH6.0で希釈し、10分間、63℃で予備インキュベートすることによって測定した。インキュベーション後、残留活性を実施例1に記載のキシラナーゼ活性法によって測定した。予備インキュベーションをせずに測定した活性を100%とし、それぞれの変異体のそれぞれの温度における残留活性を相対的に算出した。
Claims (21)
- キシラナーゼ活性を有するGH10キシラナーゼ改変酵素又はそのキシラナーゼ活性を有するフラグメントであって、前記改変酵素又はそのフラグメントが、親GH10キシラナーゼ酵素と比較して向上した熱安定性を有しており、前記改変酵素は、7D、33V、79F若しくは又は79Y、217Q、及び298F若しくは298Yのうち、2以上のアミノ酸改変を有し、この番号付けは、FveXyn4(配列番号1)のアミノ酸番号に基づくものであり、
前記親GH10キシラナーゼは、
a)配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5からなる群から選択される、アミノ酸配列を含むキシラナーゼ;又は
b)配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5と、少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含む、キシラナーゼ酵素;又は
c)配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として示されるヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされるキシラナーゼ酵素;又は
d)配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33と、少なくとも90%の同一性を有するヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素;又は
e)高ストリンジェンシー条件下で、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33の相補鎖にハイブリダイズできるヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素であり、そして、
前記フラグメントは、該フラグメントが由来する改変酵素の全長の少なくとも95%である、改変酵素。 - 前記改変酵素が、7D、33V、79F若しくは79Y、217Q、及び298F若しくは298Yのうち、3以上のアミノ酸改変を有している、請求項1に記載の改変酵素。
- 前記改変酵素が、7D、33V、79F若しくは79Y、217Q、及び298F若しくは又は298Yのアミノ酸改変を有している、請求項1又は請求項2に記載の改変酵素。
- 前記親GH10キシラナーゼが、25、57、62、64、89、103、115、147、181、193、219の位置のうち、1以上の位置で更に改変されている、請求項1〜3のいずれか一項に記載の改変酵素。
- 前記改変が、
N25P;
S57Q、T若しくはV;
S89G、N、Q、L若しくはM;
T103M若しくはK;
V115E若しくはL;
N147Q;
G181Q、A、D若しくはP;
S193Y若しくはN、及び/又は
G219D若しくはPから選択される、請求項4に記載の改変酵素。 - 前記改変が、
i.N7D、N25P、T33V、G64T、K79Y、S89G、A217Q、及びT298Y;
ii.N7D、N25P、T33V、K79Y、S89G、A217Q、及びT298Y;
iii.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P、及びT298Y;
iv.N7D、N25P、T33V、S57Q、N62T、K79Y、S89G、T103M、V115L、N147Q、G181Q、S193Y、A217Q、G219P、及びT298Y;
v.N7D、T33V、S57Q、N62T、G64T、K79Y、S89G、A217Q、及びT298Y;
vi.K79F、A217Q、及びT298F;
vii.N7D、T33V_A217Q、及びT298F;
viii.N7D_K79F、及びT298F;
ix.T33V、K79F、及びA217Q;
x.N7D、T33V、及びT298Y;
xi.T33V、A217Q、及びT298Y;
xii.N7D、A217Q、及びT298F;
xiii.N7D、T33V、及びA217Q;
xiv.K79F、及びT298F;
xv.N7D、及びK79F;
xvi.T33V、及びK79F;
xvii.T33V、及びT298Y;
xviii.N7D、及びT33V;
xix.T33V、及びA217Qから選択される、請求項1〜5のいずれか一項に記載の改変酵素。 - 前記改変酵素が、配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5;又は、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として示されるヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされるキシラナーゼ酵素に対し、少なくとも94%の同一性を有するポリペプチドを含む、請求項1〜6のいずれか一項に記載の改変酵素。
- 前記改変酵素が、a)配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、若しくは配列番号21として示されるアミノ酸配列のうち1つを含む、又は、b)7、33、79、217及び298番目の位置のアミノ酸が、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、若しくは配列番号21に示されるものと同一である限りは、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、若しくは配列番号21として示されるアミノ酸配列と、少なくとも96%同一であるアミノ酸配列を含む、請求項1〜7のいずれか一項に記載の改変酵素。
- 請求項1〜8のいずれか一項に記載の改変酵素をコードする、組み換え核酸分子。
- 請求項9に記載の組み換え核酸を含む、ベクター、組み換え構築物、又は宿主細胞。
- 前記細胞が、真菌細胞、酵母細胞、糸状菌細胞及び植物細胞からなる群から選択される、請求項10に記載の宿主細胞。
- GH10キシラナーゼの熱安定性を向上する方法であって、親GH10キシラナーゼに対し、7D、33V、79F若しくは79Y、217Q、及び298F若しくは298Yのうち、2以上のアミノ酸改変を行うことを含み、この番号付けは、FveXyn4(配列番号1)のアミノ酸番号に基づくものであり、
前記親GH10キシラナーゼは、
a)配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5からなる群から選択される、アミノ酸配列を含むキシラナーゼ;又は
b)配列番号1、配列番号26、配列番号27、配列番号3、配列番号28、配列番号29、若しくは配列番号5と、少なくとも90%の同一性を有するアミノ酸配列を含む、キシラナーゼ酵素;又は
c)配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33として示されるヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされるキシラナーゼ酵素;又は
d)配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33と、少なくとも90%の同一性を有するヌクレオチド配列を含む、ヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素;又は
e)高ストリンジェンシー条件下で、配列番号2、配列番号24、配列番号25、配列番号4、配列番号30、配列番号31、配列番号6、配列番号32、若しくは配列番号33の相補鎖にハイブリダイズできるヌクレオチド配列によってコードされる、キシラナーゼ酵素である、方法。 - 前記親GH10キシラナーゼに対し、7D、33V、79F若しくは79Y、217Q、及び298F若しくは298Yのうち、3以上のアミノ酸改変を行うことを含む、請求項12に記載の方法。
- 前記改変酵素が、b)7、33、79、217及び298番目の位置のアミノ酸が、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、若しくは配列番号21に示されるものと同一である限りは、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、若しくは配列番号21として示されるアミノ酸配列と、少なくとも98.5%同一であるアミノ酸配列を含む、請求項8に記載の改変酵素。
- 請求項1〜8及び14のいずれか一項に記載の改変酵素を含む、酵素組成物又は飼料添加剤組成物。
- 請求項1〜8及び14のいずれか一項に記載の改変酵素、又は、請求項15に記載の酵素組成物又は飼料添加剤組成物と、少なくとも1種類のビタミン及び/若しくは少なくとも1種類のミネラルと、を含む、プレミックス。
- プロテアーゼ(例えば、スブチリシン(E.C.3.4.21.62)若しくはバシロリシン(E.C.3.4.24.28)若しくはアルカリセリンプロテアーゼ(E.C.3.4.21.x)若しくはケラチナーゼ(E.C.3.4.x.x))、並びに/又は、アミラーゼ(α−アミラーゼ(E.C.3.2.1.1)、G4形成アミラーゼ(E.C.3.2.1.60)、β−アミラーゼ(E.C.3.2.1.2)及びγ−アミラーゼ(E.C.3.2.1.3)を含む)、並びに/又は、フィターゼ(例えば、6−フィ
ターゼ(E.C.3.1.3.26)若しくは3−フィターゼ(E.C.3.1.38))からなる群から選択される、1種類又はそれ以上の酵素を更に含む、請求項15に記載の飼料添加剤組成物又は請求項16に記載のプレミックス。 - 請求項1〜8及び14のいずれか一項に記載の改変酵素、又は、請求項15に記載の酵素組成物若しくは飼料添加剤組成物を含む、飼料(又は家畜飼料)。
- キシラン含有材料中のアラビノキシラン含有材料を分解するための、請求項1〜8及び14のいずれか一項に記載の改変酵素、又は、請求項15に記載の酵素組成物若しくは飼料添加剤組成物の使用。
- 前記キシラン含有材料が、飼料又は家畜飼料;飼料成分;グレイン系材料;マッシュ;麦汁;麦芽;大麦麦芽;副原料、大麦マッシュ;及び、穀物粉からなる群のうち、1種類又はそれ以上から選択される、請求項19に記載の使用。
- 前記改変酵素が、エンドグルカナーゼ(E.C.3.2.1.4);セロビオヒドロラーゼ(E.C.3.2.1.91)、β−グルコシダーゼ(E.C.3.2.1.21)、セルラーゼ(E.C.3.2.1.74)、リケナーゼ(E.C.3.1.1.73)、リパーゼ(E.C.3.1.1.3)、脂質アシルトランスフェラーゼ(一般に、E.C.2.3.1.xに分類される)、ホスホリパーゼ(E.C.3.1.1.4、E.C.3.1.1.32、又はE.C.3.1.1.5)、フィターゼ(例えば、6−フィターゼ(E.C.3.1.3.26)若しくは3−フィターゼ(E.C.3.1.3.8))、アミラーゼ、α−アミラーゼ(E.C.3.2.1.1)、他のキシラナーゼ(E.C.3.2.1.8、E.C.3.2.1.32、E.C.3.2.1.37、E.C.3.1.1.72、E.C.3.1.1.73)、グルコアミラーゼ(E.C.3.2.1.3)、ヘミセルラーゼ、プロテアーゼ(例えば、スブチリシン(E.C.3.4.21.62)若しくはバシロリシン(E.C.3.4.24.28)若しくはアルカリセリンプロテアーゼ(E.C.3.4.21.x)若しくはケラチナーゼ(E.C.3.4.x.x))、脱分枝酵素、クチナーゼ、エステラーゼ、及び/又は、マンナナーゼ(例えば、β−マンナナーゼ(E.C.3.2.1.78))から選択される、1種類又はそれ以上の酵素と組み合わせて使用される、請求項20に記載の使用。
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