JP5300479B2 - 魚類ワクチン - Google Patents
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Description
ウイルスタンパク質上でVNエピトープを同定するというこの目的のために、モノクローナル抗体が必要である。SAVタンパク質に対するモノクローナル抗体に関して記載されている(例、Graham et al.,2003,上述)が、これらはウイルスを中和していなかった。
−化学的に、共役、抱合又は架橋結合によって、直接的に又は中間的な構造を通じて、アミノ酸配列の脱水、エステル化等を通じて、
−物理的に、巨大分子構造中又は前記構造上の捕捉を通じた共役によって、
−分子生物学的融合によって、2つの各々をコードできる核酸の断片を含む組換え核酸分子の組み合わせを通じ、これにより単一の連続的な発現産物が最終的に産生されることによって
達成することができる。
−精製及び検出におけるより容易な取り扱い
−例えばアジュバントと同等の一般的免疫刺激により、又は(より高い又はより低い)反応の一定レベルへの一定方向(例、Th1又はTh2)での免疫系の特異的操作により、又は免疫反応の特定のタイミングを得るための増加した免疫原性
−例えば発現自体のレベルを増強させることによる、例えば特定の発現系での転写又は翻訳レベルを増強させることによる、又は産生されたmRNA若しくはタンパク質の安定性を細胞内若しくは細胞外の何れかで改善することによる増加された発現レベル
−更に別の融合タンパク質又は担体タンパク質等へ、リンカー領域又はスペーサー領域を提供すること等
を有する。
−精製又は検出に関しては、Hisタグ、v−Mycタグ、β−ガラクトシダーゼ(β−gal)、マルトース結合タンパク質、緑色蛍光タンパク質(GFP)、グルタチオンS−トランスフェラーゼ、ストレプトアビジン、ビオチン、免疫グロブリン由来のドメイン(例、Fab断片)等がある。
−改良又は適応された免疫反応に関しては、ウシ又はヒツジ血清アルブミン、キーホールリンペットヘモシアニン、hsp70、破傷風トキソイド、並びにインターロイキン、サイトカイン及びサケ類の魚類において生物活性のあるホルモン
である。
逆方向:5’−AACCGGCTCCTCACACGTAAAC−3’(配列番号10)
本発明の核酸、DNA断片、組換えDNA分子又は担体は、このようなPCR検査において陽性標準として有利に使用することができる。
SAVサブタイプ3単離株からSPDV E3E2配列を得た。SPDVに感染したタイセイヨウサケを、ノルウェー(Molsvik)の水産養殖場からからサンプリングした。製造元の説明書に従って、「Absolutely RNA miniprep kit」(Stratagene)を使用して、前記サケの心臓組織から全RNAの抽出物を調製した。調製されたcDNAから、E3E2全体のコード領域をRT−PCRプライマーで増幅した。使用したプライマーは、次のとおりであった。
次に、pfuターボポリメラーゼ(Stratagene)を使用する高い忠実度のPCR増幅を実施し、次のプライマーセットを使用した。
PCR−E3 HindIII: 5’−GATGCCATAAGCTTGACACGCGCTCCGGCCCTC−3’(配列番号13)
最後に、これら2つのPCRプライマー、及び次の2つの内部プライマーを使用して配列決定することによって、E3E2遺伝子の配列を決定した。
PD3:5’−GGATCCATTCGGATGTGGCGTTGCTATGG−3’(配列番号15)
製造元の説明書に従って、Big Dye 3.1(登録商標)(Applied Biosystems)を使用して、配列決定を実施した。
E2遺伝子上の多様な位置でハイブリダイズするプライマーの1セットのPCRが使用されるサブクローニング法を使用して、Molsvik SAVE2配列から、より短い多様な配列を得た。(pET30a/E3E2コンストラクトをテンプレートとして使用する)SAVE2コード領域の断片を増幅するために使用されたPCRプライマーが表3に列挙されており、次のとおり設計した。
LacZ‘_NcoI:5’−GTATGCCCATGGAACGTCGTTTTACAACGTCGTG−3’(配列番号27)
LacZ’_XhoI:5’−GTCTCGCTCGAGTTATTTTTGACACCAGACCAACTGG−3’(配列番号28)
を使用して、pVAX1/LacZベクター(Invitrogen)中に含有されるlacZ遺伝子をPCRにより増幅した。
BL21ロゼッタ2イー・コリ細胞中で、多様なE2断片を発現させた。多様なE2遺伝子断片を含有するpET3aプラスミドを使用して、供給元の説明書に従って、ロゼッタ2細胞(Novagen)を形質転換した。形質転換したイー・コリの一晩の前培養物(20mL)を翌日使用して、800mLに培養物を5mLの前培養物を接種した。OD600が、約0.7である時点で、発現の誘導のために、IPTGを添加して1mMの最終濃度とした。これを更に2時間培養した。次に、培養物を7000rpmで5分間遠心分離し、使用するまで細菌細胞ペレットを−80℃で保存した。
封入体を精製するために、次の2つの緩衝液を使用した。
緩衝液B=緩衝液A+1%(終濃度)トリトンX−100
次に、800mL培養物の細胞ペレットに関し、細胞ペレットを緩衝液A50mL中に再懸濁し、(10mg/mLのストックから)新鮮に調製されたリゾチームを添加して、100μg/mLの最終濃度にした。DNAを除去するために、これを穏やかに振盪しながら、30℃で15分間温置した。
モノクローナル抗体:
組換えSAVE2タンパク質断片を検査するために、SAV中和モノクローナル抗体を使用した。完全なフロイントアジュバント中の1010個のSAVウイルス系S49PでBalb/cマウスを免疫化することによって、前記モノクローナル抗体を作製した。標準的な技術を使用して、不完全なフロイントアジュバントを使用して、及びアジュバントを使用せずに、追加免疫注射を付与した。マウス脾臓細胞をSp2O腫瘍細胞と融合させ、得られたハイブリドーマをHAT培地中で選択した。標準的な技術を使用する免疫蛍光によってSAV感染したCHSE−214細胞上でSAVウイルスへ結合することに関して、作製されたモノクローナル抗体(Mab)を選択した。陽性反応を示したものをウイルス中和アッセイで検査した。標準的な手法を使用して、マウスに腹水症を発症させることによって、VN陽性Mabを産生するハイブリドーマ細胞をスケールアップした。
SAVに感染したCHSE−214細胞で、及び目的の標的組換えタンパク質を発現する、pETプラスミドを形質移入されたイー・コリ細胞で、適切な陽性対照及び陰性対照を使用して、IFAを実施した。96%エタノール:アセトン=1:1中で、−20℃で39分間、細胞を固定し、PBST(1×PBS+0.05%トゥイーン20)で3回すすいだ。PBST中で希釈した一次抗体を添加し、室温で1時間温置した。次に、プレートをPBSTですすぎ、二次抗体であるFITC抱合型抗マウス抗体を適用した。温置及び洗浄の後、適切な紫外線光フィルターを有する免疫蛍光顕微鏡による観察を通じて、各ウェルを点数化した。一次抗体で陽性に反応する感染した細胞は、蛍光を呈した。
ウェスタンブロッティングのために、10%SDS/ポリアクリルアミドゲル(NuPAGE(登録商標)、Novex)上で試料を泳動し、製造元の説明書に従って、ニトロセルロース上へブロッティングした。ドットブロットのために、5μLの試料をピペットで膜上に直接滴下し、5ないし10分間乾燥させるために放置した。次に、トリス緩衝塩類溶液+0.05%トゥイーン20(TBST)+5%スキムミルクを使用して、メンブレンを4℃で一晩ブロッキングした。TBST+1%スキムミルク中の適切な濃度に希釈した一次抗体とともに、前記膜を室温で1時間温置した。次に、TBST中で3回洗浄した後、TBST中の二次抗体であるアルカリホスファターゼ抱合型ヤギ抗マウスIgGとともに前記メンブレンを温置した。TBSTによる洗浄後、製造元の説明書に従って、アルカリホスファターゼ抱合基質キット(BioRad)でアルカリホスファターゼ着色反応を実施した。蒸留水で反応を停止させ、メンブレンを乾燥させデジタル化した。
−陽性対照、完全長のSAVE2タンパク質、
−F1R1、F1R2、F1R3、及びF2R3*ポリペプチド
に関して見られた。
−陰性対照であるSAVE1タンパク質
−F1R4ポリペプチド及びF3R3ポリペプチド
に関して検出された。
2%血清を有するEMEM培地中にSAV中和Mabの希釈したものと、前記培地中にSAV試料の100TCID50を希釈したものとの等しい容積を微量滴定プレート中で混合し、20℃で2時間温置した。全てのサブタイプ由来のSAV単離株をVNアッセイにおいて使用した(F93ないし125[サブタイプ1]、S49P[サブタイプ2]、及びPD03ないし08[サブタイプ3])。次に、5%血清を有するEMEM培地中のCHSE−214細胞を添加して、2.5×105個/mLの密度にした。前記プレートをCO2温置中で、15℃で5ないし7日間温置した。
動物試験では、若齢のタイセイヨウサケに、本発明のタンパク質を予防接種した。使用されるタンパク質は、β−galへ融合したF2R3、及び6×ヒスチジンタグへ融合したF1R3であった。
サケ血清中の抗SAV抗体を検出するために、ELISA検査を設定した。一般的な手法は、上述のとおりであり、簡潔には、SAV中和Mabを微量滴定ウェルへコーティングし、標準的なSPDV試料とともに温置し、洗浄した。サケ血清をPBST+1%スキムミルク中に適用し、二つ組で連続希釈した。適切な陽性対照及び陰性対照を適用した。4℃で一晩温置した後、プレートを洗浄し、ウサギポリクローナル抗サケ血清とともに温置した。最後に、第三抗体であるHRP抱合型ヤギ抗ウサギ抗体を温置した。最後に、製造元の説明書に従って、HRP基質及びH2O2を使用することによって、比色分析検出を実施した。
Claims (7)
- 配列番号1ないし3に相当する領域中で配列番号1ないし3の何れか1つと少なくとも90%のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであって、前記ポリペプチドが少なくとも95個及び多くとも166個のアミノ酸のサイズであり、前記ポリペプチドは配列番号6に含まれることを特徴とする、ポリペプチド。
- SAV E2タンパク質の一部であるSAVポリペプチドであって、前記ポリペプチドが、少なくとも配列番号4の95アミノ酸配列及び多くとも配列番号6の194アミノ酸配列を含むポリペプチド。
- a)請求項1又は2に記載のポリペプチドを、ヒトを除く動物中に接種する工程、及び
b)抗体を単離する工程
を含む、サケ類アルファウイルス属中和抗体を産生する方法。 - 請求項1又は2に記載のポリペプチドをコードする核酸。
- 請求項4に記載の核酸を含む担体であり、該担体が、DNA断片、組換えDNA分子、組換え生担体及び宿主細胞からなる群から選択される、前記担体。
- 請求項1若しくは2に記載のポリペプチド、請求項5に記載の担体、又は請求項4に記載の核酸と、医薬として許容される担体とを含むワクチン。
- 請求項1若しくは2に記載のポリペプチド、請求項5に記載の担体、又は請求項4に記載の核酸を含む、診断用キット。
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