JP3364551B2 - 低アレルゲン性乳蛋白質の製造法 - Google Patents
低アレルゲン性乳蛋白質の製造法Info
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Description
αs-カゼインを選択的に分解して得られる低アレルゲン
性の乳蛋白質の製造法に関する。本発明で得られた乳蛋
白質は、αs-カゼインが選択的に分解されているのでア
レルゲン性が低く、しかも栄養学的に優れており、各種
食品の蛋白質源として利用することができる。
ー)蛋白質に大別され、そのカゼインは、主としてαs-
カゼイン、β−カゼイン、κ−カゼインから構成されて
いる。また乳清蛋白質は、主としてα−ラクトアルブミ
ン、β−ラクトグロブリンから構成されている。これら
の蛋白質の成分中、αs-カゼインとβ−ラクトグロブリ
ンは人乳中にほとんど存在しない蛋白質で、乳蛋白質を
蛋白質源として用いた育児用栄養組成物は、人工栄養児
のアレルゲンとなることがある。このため乳蛋白質から
上記のαs-カゼインやβ−ラクトグロブリンを分画また
は分解等の手段により可及的に低減化する検討が従来よ
り行われている。
る方法としては、αs-カゼインとβ−カゼインを主成分
とするカゼイン画分に0乃至10℃の温度で二価塩を添加
することによりαs-カゼインを主成分とする画分とβ−
カゼインを主成分とする画分に分ける方法(特開昭59-9
1849号公報) やゲル濾過にてカゼインを分画する方法
(R. D. Hill et al.; J.Dairy Res., 31, 291 (196
4))、そして又、カゼイン成分のαs-カゼインを蛋白質
分解酵素によって選択的に加水分解する方法(特開平6-
261691号公報)が知られている。一方、β−ラクトグロ
ブリンを分解するために乳清蛋白質水溶液に動物由来又
は微生物由来の蛋白質分解酵素を添加しβ−ラクトグロ
ブリンを選択的に分解する方法(特開平 2-265441 号公
報)も知られている。
レルゲンとなる一成分のαs-カゼインは、二価塩と作用
させた後沈澱して分画するかゲル濾過法で分画してい
た。このため大量生産ができないあるいはコストが高く
なるといった生産上の点で問題を有していた。また得ら
れた製品自体も二価塩と作用させた後沈澱して分画した
ものは、塩濃度の高いβ−カゼインの分画物となり問題
があった。
インを蛋白質分解酵素によって選択的に加水分解する方
法が試みられているものの、使用するムコール属菌又は
クラドスポリウム属菌の産生する粗蛋白質分解酵素は、
その主体がpH6に至適活性を有するプロテアーゼであ
り、乳蛋白質中のαs-カゼインのみならずβ−カゼイン
の分解力をも有しているので、作用時間の経過と共にβ
-カゼインの残存率が著しく低下してしまう欠点があっ
た。そこで、乳蛋白質中からαs-カゼインのみを選択的
に分解する酵素が依然として求められていた。
を解決するため、鋭意検討した結果、ムコール属菌の産
生する粗蛋白質分解酵素中には、pH6付近に至適活性を
有するプロテアーゼとpH3付近に至適活性を有するプロ
テアーゼとが混在しており、pH3付近に至適活性を有す
るプロテアーゼは、乳蛋白質中のαs-カゼインを選択的
に分解するがpH6付近に至適活性を有するプロテアーゼ
は、αs-カゼインのみならず、β−カゼインも同程度に
分解してしまうことを知った。そこで、新たに、ムコー
ル属菌の産生する粗蛋白質分解酵素を精製することによ
って、該粗酵素中に含まれるpH6付近に至適活性を有す
るプロテアーゼを可及的に除去して、pH3付近に至適活
性を有するプロテアーゼ画分を取得したのち、該pH3付
近に至適活性を有するプロテアーゼを乳蛋白質溶液に添
加することによって、αs-カゼインを選択的に分解し、
αs-カゼインの低減された低アレルゲン性乳蛋白質を得
ることができ、本発明を完成した。即ち、本発明は、ム
コール属菌の産生する、pH3付近に至適活性を有するプ
ロテアーゼ(以下本発明の「pH3付近に至適活性を有す
るプロテアーゼ」という。)を乳蛋白質溶液に作用させ
て、乳蛋白質中のαs-カゼインを選択的に分解させるこ
とを特徴とする低アレルゲン性乳蛋白質の製造法であ
る。
質は、全脂乳、脱脂乳或いはこれらの乳原料から分画し
たカゼインの何れをも使用することができるが、好まし
い乳蛋白質は、カゼインである。
して、本発明のpH3付近に至適活性を有するプロテアー
ゼを添加して酵素処理をする。酵素処理の条件は、本発
明のpH3付近に至適活性を有するプロテアーゼが、その
活性を保持する条件で有ればいずれにてもよく、特に限
定されないが、より好ましくは、中性pH付近で30〜70
℃、30分〜30時間処理するのがよい。
テアーゼを生産する菌株は、ムコール属に属する菌株で
あり、例示すれば、ムコール・アングリスポーラス(Muc
or angulisporus)、ムコール・ヒエマリス(Mucor hiema
lis)、ムコール・ジャンセイン (Mucor janssein)、ム
コール・ラマンニアヌス(Mucor ramannianus)、ムコー
ル・ルキシアヌス(Mucor rouxianus)及びムコール・ル
キシー(Mucor rouxii)が挙げられる。
・ジャンセイン(M. janssein) を用いて固体培養を行っ
て、粗酵素を調製し、次いで精製し、本発明のpH3付近
に至適活性を有するプロテアーゼを得る方法を以下に例
示するが、他のムコール属菌からも同様にして、本発明
のpH3付近に至適活性を有するプロテアーゼを得ること
ができる。
後ムコール・ジャンセイン(M. janssein)IAM 6100の種
麹を接種し、30℃で 4日間培養した。培養後得られた麹
に水を500 ml加え、低温度で一夜抽出を行い 300 mlの
粗酵素液を得た。この粗酵素液のpH3のプロテアーゼ活
性は、16.7 u/mlであり、pH6のプロテアーゼ活性は6.3
u/mlであった。次いで得られた粗酵素液300 mlを硫安塩
析を2回行い、夾雑蛋白質を除去し、膜にて脱塩し、脱
塩液をリン酸緩衝液(pH 7.0)にて緩衝化したDEAE-ト
ヨパールカラムに吸着させ、洗浄後0〜600 mMのNaClに
て濃度勾配法で溶離を行ない、活性分画区分1、2及び
3を分取した。活性分画区分1よりpH3付近に至適活性
を有するプロテアーゼ液を得(pH3のプロテアーゼ活性
は、7.4u/mlであった。)、活性分画区分2及び活性分
画区分3より、それぞれpH6付近に至適活性を有するプ
ロテアーゼ液を得た(pH6のプロテアーゼ活性は 、そ
れぞれ4.2 u/ml及び6.4 u/mlであった。)尚、得られた
精製酵素のDEAE-トヨパールクロマトグラフ及び該クロ
マトにより得られた各活性分画区分の至適pH曲線は、図
1及び図2に示される。
来の本発明のpH3付近に至適活性を有するプロテアーゼ
の酵素化学的性質は、次の通りである。 (1)作用:カゼイン等の乳蛋白質に作用してペプチドを
生成する。 (2)基質特異性:乳蛋白質中のαs-カゼインをよく分解
するが、β−カゼインの分解力は弱い。 (3)至適pH:3.0付近 (4)至適温度:60℃付近 (5)pH安定性:pH2.5〜6.0で安定。 (6)耐熱性:45℃、10分処理で75%残存する。 (7)等電点:PI=6.1(等電点クロマトによる。)
して添加量としてはカゼイン g当たり、pH7のプロテア
ーゼ活性として 0.01〜100単位添加して処理することに
より、乳蛋白質中のβ−カゼインの分解を少なくし、α
s-カゼインを選択的に加水分解することができる。この
ような方法によって得られた、αs-カゼインの分解され
た乳蛋白質は、そのまま或いは乾燥粉末化して、食品や
乳幼児栄養組成物等の蛋白質源として用いることができ
る。そして、これらの食品や乳幼児栄養組成物は、アレ
ルゲンが低減され、且つ、栄養学的に優れたものであ
る。また乳幼児の栄養組成物に用いると、予めカゼイン
蛋白質中のαs-カゼインが酵素で分解されているため、
胃内で柔らかいカードが形成され、消化し易くなる。
に至適活性を有するプロテアーゼ活性分画区分1、活性
分画区分2及び活性分画区分3の各成分のそれぞれを用
いて、カゼイン蛋白質中のαs-カゼイン分解率及びβ−
カゼイン分解率を比較した結果を試験例1に示す。
クロマトグラフの活性分画区分1(本発明のpH3付近に
至適活性を有するプロテアーゼ)、活性分画区分2及び
活性分画区分3のそれぞれの酵素液(何れもカゼインg
当たりpH7のプロテアーゼ活性で1単位づつ)を添加し
て40℃で、30分、60分、90分、120分、150分及び180分
の各時間反応後、各々を90℃で15分間加熱して反応を停
止させ、それぞれの蛋白質分解率とαs-カゼインの残存
率およびβ−カゼインの残存率との関係を調べた。その
結果は、図3、図4及び図5に示される。尚、蛋白質の
分解率、αs-カゼインとβ−カゼインの残存率およびプ
ロテアーゼ活性(pH3、pH6及びpH7の各プロテアー
ゼ活性)の測定は、次の方法に従って行った。
分間放置する。その後、10%酢酸溶液1mlを加え、40℃
で5分間放置後、1N酢酸ナトリウム溶液1ml を加え、40
℃で10分間放置後、精製水にて50mlにメスアップし、東
洋濾紙No.5C で濾過する。この濾液および分解前のカゼ
イン溶液について、フォーリン試薬反応を行い、分解率
を算出した。
の測定法 試料を4.5M尿素及びメルカプトエタノールを含むトリス
−塩酸緩衝液にて処理し、次に4.5M尿素を含むポリアク
リルアミドゲルを用いて電気泳動を行った。泳動して染
色・脱色を行った後、デンシトメトリーを行い、αs-カ
ゼイン、β−カゼインの各ピーク面積より残存率を求め
た。
ハマーステインNo.2242)を1.5g秤量し、0.1 M乳酸溶
液60 mlを加え、90〜95℃で加温溶解した後冷却する。
冷却後、希水酸化ナトリウム試液(0.1N)でpH3.0に調
整し、0.1 M乳酸・水酸化ナトリウム緩衝液(pH3.0)20
ml及び水を加えて100 mlとする。
ハマーステインNo.2242)を1.5g秤量し、希水酸化ナト
リウム試液(0.1N)20 mlを加え、90〜95℃で加温溶解
した後冷却する。冷却後、0.1Nリン酸溶液でpH6.0に調
整し、0.1 Mリン酸緩衝液(pH6.0)20 ml及び水を加え
て100 mlとする。
ハマーステインNo.2242)を1.5g秤量し、希水酸化ナト
リウム試液(0.1N)20 mlを加え、90〜95℃で加温溶解
した後冷却する。冷却後、0.1Nリン酸溶液でpH7.0に調
整し、0.1 Mリン酸緩衝液(pH7.0)20 ml及び水を加え
て100 mlとする。
ルクカゼイン溶液(pH3.0、pH6.0又はpH7.0)1mlを試
験管にとり、37 ℃の恒温水槽中に入れ、5分間放置し
た後、試料溶液1mlを加え、よく混合して直ちに37 ℃
の恒温水槽中に入れ、30分間反応する。これに0.4Mトリ
クロロ酢酸溶液2mlを加え、よく混合して室温で10分間
放置した後、濾紙(東洋NO.131.7cm)で濾過し、濾液1
mlを試験管にとり、0.55M 炭酸ナトリウム溶液5mlおよ
びフォーリン試液1mlを加えよく混合し、50℃の恒温水
槽中で5分間反応して発色させた後、水を対照として波
長660nm における吸光度Atを測定する。別に空試験
(ブランク)として、ミルクカゼイン溶液1mlを試験管
にとり、0.4Mトリクロロ酢酸溶液2mlを加え、よく混合
した後、試料溶液1mlを正確に加えたものにつき、以下
同様に操作して吸光度Abを測定する。
mlにチロシン 100μg に相当する呈色物質を生成する酵
素量をプロテアーゼ活性1単位とし次式により算出す
る。 プロテアーゼ(u/g) =( At−Ab )× F × 1/100 × n × 2 F:チロシン検量線より求めた吸光度差が1.0 の時のチ
ロシン量(μg) F=100 2, 1/100 :単位換算係数 n:試料溶液の希釈倍数
近に至適活性を有するプロテアーゼは、乳蛋白質中のα
s-カゼインをよく分解するが、β-カゼインをほとんど
分解しないことが分かる。それに対し、図4及び図5よ
り明らかなように、pH6付近に至適活性を有するプロテ
アーゼを主として含むDEAE-トヨパールクロマトグラフ
の活性分画区分2及び活性分画区分3は、いずれもαs-
カゼインの分解力が弱く、且つαs-カゼインとβ-カゼ
インの分解を同程度に行うことが分かる。従って、ムコ
ール属菌の産生する粗蛋白質分解酵素から、pH6付近に
至適活性を有するプロテアーゼを可及的に除去して得ら
れた、本発明のpH3付近に至適活性を有するプロテアー
ゼは、乳蛋白質中のαs-カゼインを選択的に分解する本
願発明の目的に、効率的に使用できることが分かる。
て調製せられた粗蛋白質分解酵素(pH6付近に至適活性
を有するプロテアーゼとpH3付近に至適活性を有するプ
ロテアーゼとの混合物である。)と本発明のpH3付近に
至適活性を有するプロテアーゼとを用いて、カゼイン蛋
白質中のαs-カゼイン分解度及びβ−カゼイン分解度を
比較した。その結果を試験例2に示す。
特開平6-261691号公報の記載に準じて調製せられた粗蛋
白質分解酵素液及び本発明のpH3付近に至適活性を有す
るプロテアーゼ液(それぞれカゼインg当たりpH7のプ
ロテアーゼ活性0.5単位ずつ)を添加して40℃で30分間
反応後、90℃で15分間加熱して反応を停止させた。それ
ぞれのαs-カゼインの残存率およびβ−カゼインの残存
率を図6、図7、図8及び図9に示す。
6-261691号公報の記載に準じて調製せられた粗蛋白質分
解酵素を使用した場合には、pH6付近に至適活性を有す
るプロテアーゼが多量存在しており、pH6.5及びpH7.0の
何れの反応条件下にても作用時間の経過とともに、αs-
カゼインのみならずβ−カゼインの分解も進んでしまう
ことが分かる。しかし、図8及び図9から明らかなよう
に、本発明のpH3付近に至適活性を有するプロテアーゼ
を用いた場合には、pH6.5及びpH7.0の何れの反応条件下
にても作用の経過と共に、αs-カゼインの分解は進むも
のの、β−カゼインの分解は遅く進行する。そして、一
定時間反応経過後の、反応生成物中に残存するβ−カゼ
インとαs-カゼインの差をとると、約40〜50%の一定値
を示し続けることが分かる。即ち、図6、図7及び図
8、図9を比較した結果から、本発明のpH3付近に至適
活性を有するプロテアーゼを用いることによって、乳蛋
白質中のβ−カゼインを残存させつつ、αs-カゼインを
選択的に分解させ得ることが分かる。
プロテアーゼによる分解物(分解率は約13%)のアレル
ゲン性を抗αs-カゼイン血清を用いたエライザ(ELI
SA:Enzyme linked immunosorbent assay )抑制試験
法により測定した結果、抗原性は1/100に低下してい
た。尚、アレルゲン性試験は次の方法によって行った。
nt assey:ELISA) の抑制試験法により行った。96穴プレ
ート(ヌンク社製)にαs-カゼインをコーティングして
洗浄し、ウサギ抗αs-カゼイン血清と加水分解物試料の
混合液をプレートの穴に供給して反応させ、洗浄後アル
カリホスファターゼ標識ヤギ抗ウサギIgG 抗体(ツァイ
メド・ラボラトリー社製) を反応させたのち洗浄し、p-
ニトロフェニルリン酸ナトリウムを添加し、30分後に5N
水酸化ナトリウムを添加して反応を停止させ、反応生成
物をマイクロプレートリーダーで測定した。(日本小児
アレルギー学会誌、第1巻、第36頁、1987年)
実施例によって本発明は限定されるものではない。
ャンセイン(M. janssein)IAM 6100 由来のpH3付近に至
適活性を有するプロテアーゼ液(カゼインg当たりpH7
のプロテアーゼ活性で0.5単位)を添加して、50℃にて6
0分間反応後、90℃で15分間加熱して反応を停止させ
た。αs-カゼイン及びβ−カゼインそれぞれの残存率
は、23 %と72%であった。また、αs-カゼインを指標
とする抗原性は、1/100以下に低下した。このようにし
て処理された蛋白質分解溶液を熱風温度 173℃、排風温
度98℃で噴霧乾燥して蛋白食品粉末とし、乳幼児栄養組
成物の蛋白源として用いた。
グリスポーラス(M. angulisporus)IAM 6151由来のpH3
付近に至適活性を有するプロテアーゼ液(カゼインg当
たりpH7のプロテアーゼ活性で0.6単位)を添加して、4
0℃にて90分間反応後、90℃で15分間加熱して反応を停
止させた。αs-カゼインおよびβ−カゼインのそれぞれ
の残存率は、22 %と65%であった。また、αs-カゼイ
ンを指標とする抗原性は、1/100以下に低下した。
エマリス(M. hiemalis) IAM 6090 由来のpH3付近に至
適活性を有するプロテアーゼ液(カゼインg当たりpH7
のプロテアーゼ活性で0.5単位)を添加して、50℃にて7
0分間反応後、90℃で15分間加熱して反応を停止させ
た。αs-カゼイン及びβ−カゼインそれぞれの残存率
は、25 %と69%であった。また、αs-カゼインを指標
とする抗原性は、1/100以下に低下した。このようにし
て処理された蛋白質分解溶液を熱風温度 173℃、排風温
度98℃で噴霧乾燥して蛋白食品粉末とし、乳幼児栄養組
成物の蛋白源として用いた。
ンニアヌス(M. ramannianus) IAM 6128由来のpH3付近
に至適活性を有するプロテアーゼ液(カゼインg当たり
pH7のプロテアーゼ活性で0.4単位)を添加して、40℃
にて120分間反応後、90℃で15分間加熱して反応を停止
させた。αs-カゼインおよびβ−カゼインのそれぞれの
残存率は、28%と68%であった。また、αs-カゼインを
指標とする抗原性は、1/100以下に低下した。
キシアヌス(M. rouxianus) IAM 6132 由来のpH3付近に
至適活性を有するプロテアーゼ液(カゼインg当たりpH
7のプロテアーゼ活性で0.5単位)を添加して、45℃に
て60分間反応後、90℃で15分間加熱して反応を停止させ
た。αs-カゼイン及びβ−カゼインそれぞれの残存率
は、30 %と71%であった。また、αs-カゼインを指標
とする抗原性は、1/100以下に低下した。このようにし
て処理された蛋白質分解溶液を熱風温度 173℃、排風温
度98℃で噴霧乾燥して蛋白食品粉末とし、乳幼児栄養組
成物の蛋白源として用いた。
シー(M. rouxii) IAM1066由来のpH3付近に至適活性を
有するプロテアーゼ液(カゼインg当たりpH7のプロテ
アーゼ活性で0.6単位)を添加して、45℃にて100分間反
応後、90℃で15分間加熱して反応を停止させた。αs-カ
ゼインおよびβ−カゼインのそれぞれの残存率は、27%
と69%であった。また、αs-カゼインを指標とする抗原
性は、1/100以下に低下した。
ロテアーゼを乳蛋白質溶液に作用させて、β−カゼイン
の分解を少なくし、αs-カゼインを選択的に加水分解す
るため、大量生産が可能であり、生産コストを低減させ
ることができ、かつ得られた加水分解物は、アレルゲン
が低減されると同時に、栄養学的にも優れたものとな
る。そして、このように処理された乳蛋白質は、食品あ
るいは乳幼児栄養組成物の蛋白源として有用に利用され
る。
得られた粗蛋白質分解酵素液をDEAE−トヨパールカラム
に吸着した後、食塩溶液で溶離した精製蛋白質分解酵素
のパターン図である。図中点線は、pH3のプロテアーゼ
活性を、実線はpH6のプロテアーゼ活性をそれぞれ示
す。
区分の至適pH曲線を示す。
分2の、そして黒丸は活性分画区分3のそれぞれの酵素
のpH活性曲線を示す。
を有するプロテアーゼにより分解された乳蛋白質分解率
とαs-カゼインの残存率及びβ−カゼインの残存率との
関係を示す。
残存率である。
分2により分解された、乳蛋白質分解率とαs-カゼイン
の残存率及びβ−カゼインの残存率との関係を示す。
それぞれの残存率である。
分3により分解された、乳蛋白質分解率とαs-カゼイン
の残存率及びβ−カゼインの残存率との関係を示す。
それぞれの残存率である。
に準じて調製せられた粗蛋白質分解酵素によりpH6.5で
分解された、乳蛋白質分解物中のαs−カゼインの残存
率及びβ−カゼインの残存率を示す。
それぞれの残存率である。
に準じて調製せられた粗蛋白質分解酵素によりpH7.0で
分解された、乳蛋白質分解物中のαs−カゼインの残存
率及びβ−カゼインの残存率を示す。
それぞれの残存率である。
有するプロテアーゼによりpH6.5で分解された、乳蛋白
質分解物中のαs-カゼインの残存率及びβ−カゼインの
残存率を示す。
それぞれの残存率である。
有するプロテアーゼによりpH7.0で分解された、乳蛋白
質分解物中のαs-カゼインの残存率及びβ−カゼインの
残存率を示す。
残存率である。
Claims (2)
- 【請求項1】ムコール属菌の産生する、pH3付近に至適
活性を有するプロテアーゼを乳蛋白質溶液に作用させ
て、乳蛋白質中のαs-カゼインを選択的に分解させるこ
とを特徴とする低アレルゲン性乳蛋白質の製造法。 - 【請求項2】ムコール属菌が、ムコール・アングリスポ
ーラス、ムコール・ヒエマリス、ムコール・ジャンセイ
ン、ムコール・ラマンニアヌス、ムコール・ルキシアヌ
ス及びムコール・ルキシーよりなる群から選択される菌
種である請求項1記載の製造法。
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JP07078495A JP3364551B2 (ja) | 1995-03-03 | 1995-03-03 | 低アレルゲン性乳蛋白質の製造法 |
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