JP3146344B2 - 米貯蔵蛋白質の抽出方法 - Google Patents
米貯蔵蛋白質の抽出方法Info
- Publication number
- JP3146344B2 JP3146344B2 JP08195696A JP8195696A JP3146344B2 JP 3146344 B2 JP3146344 B2 JP 3146344B2 JP 08195696 A JP08195696 A JP 08195696A JP 8195696 A JP8195696 A JP 8195696A JP 3146344 B2 JP3146344 B2 JP 3146344B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- rice
- protein
- acid
- lactic acid
- steamed
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Landscapes
- Cereal-Derived Products (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、米、米粉又は白糠
から、米貯蔵蛋白質を抽出する方法に関し、更に詳細に
は、米貯蔵蛋白質の内プロテインボディーIIのみを分
解、変性させることなく、安全且つ効率的に選択抽出す
る方法に関するものである。
から、米貯蔵蛋白質を抽出する方法に関し、更に詳細に
は、米貯蔵蛋白質の内プロテインボディーIIのみを分
解、変性させることなく、安全且つ効率的に選択抽出す
る方法に関するものである。
【０００２】本方法によって抽出された蛋白質は、例え
ば米蛋白質分解酵素活性測定用の基質といった各種試薬
として有用であるのみでなく、抽出過程において有害な
薬品等を使用していないので、飲食品への蛋白質の補
強、機能性ペプチド製造の材料等として、食品公害の発
生を懸念することなく自由且つ広範に使用することがで
きる。
ば米蛋白質分解酵素活性測定用の基質といった各種試薬
として有用であるのみでなく、抽出過程において有害な
薬品等を使用していないので、飲食品への蛋白質の補
強、機能性ペプチド製造の材料等として、食品公害の発
生を懸念することなく自由且つ広範に使用することがで
きる。
【０００３】
【従来の技術】米中の蛋白質は、主にアリューロン顆
粒、プロテインボディーＩ及びII（以下ＰＢ−Ｉ及びII
と略記することもある）の３種の蛋白質顆粒に存在し、
アリューロン顆粒は米のアリューロン層に、ＰＢ−Ｉ及
びIIは主に精白米に存在するといわれている（田中、増
村：化学と生物、２６，５４３（１９８８））。
粒、プロテインボディーＩ及びII（以下ＰＢ−Ｉ及びII
と略記することもある）の３種の蛋白質顆粒に存在し、
アリューロン顆粒は米のアリューロン層に、ＰＢ−Ｉ及
びIIは主に精白米に存在するといわれている（田中、増
村：化学と生物、２６，５４３（１９８８））。
【０００４】一般に蛋白質は、溶媒への溶解性から、水
に解ける蛋白質をアルブミン、塩溶液に解けるものをグ
ロブリン、薄い酸やアルカリ液に解けるものをグルテリ
ン及びアルコールに溶解する蛋白質をプロラミンとして
いるが、精白米およびその米粉もしくは白糠に存在する
ＰＢ−Ｉ及びIIの内ＰＢ−IIは主にグリテリンで構成さ
れており、ＰＢ−Ｉはプロラミンで構成されていること
が明らかとなっている。
に解ける蛋白質をアルブミン、塩溶液に解けるものをグ
ロブリン、薄い酸やアルカリ液に解けるものをグルテリ
ン及びアルコールに溶解する蛋白質をプロラミンとして
いるが、精白米およびその米粉もしくは白糠に存在する
ＰＢ−Ｉ及びIIの内ＰＢ−IIは主にグリテリンで構成さ
れており、ＰＢ−Ｉはプロラミンで構成されていること
が明らかとなっている。
【０００５】このうちＰＢ−IIは人間の消化酵素によっ
て消化・分解されるものの、ＰＢ−Ｉは消化されずに排
泄されるが、この原因はＰＢ−Ｉの強固な層状構造によ
るためと言われている（前出、化学と生物）。清酒醸造
において、本発明者らは、清酒醪中ではＰＢ−IIは分解
されアミノ酸、ペプチドとなるものの、ＰＢ−Ｉは消化
されずに清酒粕に移行することを明らかにしている（木
崎：第１４回酒造米懇談会講演要旨集ｐ１〜１２（１９
９０））。
て消化・分解されるものの、ＰＢ−Ｉは消化されずに排
泄されるが、この原因はＰＢ−Ｉの強固な層状構造によ
るためと言われている（前出、化学と生物）。清酒醸造
において、本発明者らは、清酒醪中ではＰＢ−IIは分解
されアミノ酸、ペプチドとなるものの、ＰＢ−Ｉは消化
されずに清酒粕に移行することを明らかにしている（木
崎：第１４回酒造米懇談会講演要旨集ｐ１〜１２（１９
９０））。
【０００６】本発明者は、清酒中のアミノ酸の低減のた
めの方法として、白米を浸漬する場合に薄い酸を用いる
と米貯蔵蛋白質が全蛋白質の約２５％程度溶出すること
も明らかとしているが、溶出蛋白質は薄い酸に溶解する
グルテリン蛋白質（ＰＢ−II）だけでなくプロラミン蛋
白質（ＰＢ−Ｉ）も溶出されることを明らかにした。ま
た、グルテリン蛋白質を構成する約４０ｋＤａの酸性サ
ブユニットと約２０ｋＤａの塩基性サブユニットのうち
酸性サブユニットが一部分解されることも明らかにした
（木崎、松永、小関、荒巻、小林：平成３年度日本醸造
学会大会講演要旨集、講演Ｎｏ．４（１９９１））。
めの方法として、白米を浸漬する場合に薄い酸を用いる
と米貯蔵蛋白質が全蛋白質の約２５％程度溶出すること
も明らかとしているが、溶出蛋白質は薄い酸に溶解する
グルテリン蛋白質（ＰＢ−II）だけでなくプロラミン蛋
白質（ＰＢ−Ｉ）も溶出されることを明らかにした。ま
た、グルテリン蛋白質を構成する約４０ｋＤａの酸性サ
ブユニットと約２０ｋＤａの塩基性サブユニットのうち
酸性サブユニットが一部分解されることも明らかにした
（木崎、松永、小関、荒巻、小林：平成３年度日本醸造
学会大会講演要旨集、講演Ｎｏ．４（１９９１））。
【０００７】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、米、米粉又
は白糠からＰＢ−II区分（グルテリン蛋白質）のみを選
択的且つ効率的に抽出する方法を単に開発するだけでな
く、分離抽出したＰＢ−II蛋白質の食品や医薬等への用
途も考慮して、食品公害のない安全性も高い方法を開発
する目的でなされたものである。
は白糠からＰＢ−II区分（グルテリン蛋白質）のみを選
択的且つ効率的に抽出する方法を単に開発するだけでな
く、分離抽出したＰＢ−II蛋白質の食品や医薬等への用
途も考慮して、食品公害のない安全性も高い方法を開発
する目的でなされたものである。
【０００８】
【課題を解決するための手段】本発明は、上記したよう
に数多くのファクターが複雑にからみ合って解決するこ
とが困難な課題を解決するためになされたものであっ
て、各方面から検討した結果、米、米粉または白糠中に
は、３種類の米貯蔵蛋白質が含まれていることが知られ
ているが、蒸す操作および薄い酸による浸漬によりプロ
テインボディーIIのみを選択的に抽出できることを発見
した。そして、この方法により抽出される蛋白質は、米
蛋白質分解酵素活性を測定する場合の基質として最適で
あるほか、食品への蛋白質の補強、機能性ペプチド製造
の材料として利用しうるという有用な新知見も得た。
に数多くのファクターが複雑にからみ合って解決するこ
とが困難な課題を解決するためになされたものであっ
て、各方面から検討した結果、米、米粉または白糠中に
は、３種類の米貯蔵蛋白質が含まれていることが知られ
ているが、蒸す操作および薄い酸による浸漬によりプロ
テインボディーIIのみを選択的に抽出できることを発見
した。そして、この方法により抽出される蛋白質は、米
蛋白質分解酵素活性を測定する場合の基質として最適で
あるほか、食品への蛋白質の補強、機能性ペプチド製造
の材料として利用しうるという有用な新知見も得た。
【０００９】そして更に、本発明者は、蒸米と薄い酸と
の関係を知るため、蒸した米を薄い乳酸に浸漬し、溶出
する蛋白質の組成を検討した結果、蒸さない米とは異な
りグルテリン蛋白質のみが、溶出すること、さらに、オ
ートクレーブ処理による加圧蒸し（１２１℃、１．２気
圧、１５分）を行うと、蛋白質がほとんど溶出されない
ことも確認した。このように、米、米粉または白糠を蒸
して薄い酸に浸漬する事により、米のグリテリン蛋白質
のみを抽出することができることを発見し、更に研究の
結果、本発明を完成するのに成功した。以下、本発明に
ついて詳述する。
の関係を知るため、蒸した米を薄い乳酸に浸漬し、溶出
する蛋白質の組成を検討した結果、蒸さない米とは異な
りグルテリン蛋白質のみが、溶出すること、さらに、オ
ートクレーブ処理による加圧蒸し（１２１℃、１．２気
圧、１５分）を行うと、蛋白質がほとんど溶出されない
ことも確認した。このように、米、米粉または白糠を蒸
して薄い酸に浸漬する事により、米のグリテリン蛋白質
のみを抽出することができることを発見し、更に研究の
結果、本発明を完成するのに成功した。以下、本発明に
ついて詳述する。
【００１０】
【発明の実施の形態】本発明を実施するには、米、米粉
又は白糠を原料として用い、処理を行う。なお、本発明
を白米の場合を例にとって説明するが、米粉や白糠を原
料として用いる場合には、白米に準じて処理を行えばよ
い。
又は白糠を原料として用い、処理を行う。なお、本発明
を白米の場合を例にとって説明するが、米粉や白糠を原
料として用いる場合には、白米に準じて処理を行えばよ
い。
【００１１】浸漬処理は、白米に対して１〜２０倍量の
水を用い、１０〜２０℃で３０分〜１０時間浸漬すれば
よい。次いで必要あれば脱水機で１〜１０分間、好まし
くは３分程度処理するか自然水切りによって水切りを行
った後、蒸きょう処理を行う。蒸きょう処理は、酒造米
の処理の場合と同様にこしきないし蒸し器や自動蒸きょ
う装置等を用いて１０〜１００分程度水蒸気で蒸せばよ
い。
水を用い、１０〜２０℃で３０分〜１０時間浸漬すれば
よい。次いで必要あれば脱水機で１〜１０分間、好まし
くは３分程度処理するか自然水切りによって水切りを行
った後、蒸きょう処理を行う。蒸きょう処理は、酒造米
の処理の場合と同様にこしきないし蒸し器や自動蒸きょ
う装置等を用いて１０〜１００分程度水蒸気で蒸せばよ
い。
【００１２】蒸した後、冷却し、そのままあるいは乾燥
させ、次いで希酸で処理する。希酸としては、乳酸、リ
ンゴ酸、コハク酸、クエン酸、フマール酸、酢酸、リン
酸、及び／又は塩酸の０．０５〜５％液を使用する。希
酸処理は、希酸中に蒸米を浸漬する等、白米と希酸とが
充分に接触する処理であればすべての処理が使用可能で
ある。希酸水溶液に浸漬する場合、１０〜２０℃で１〜
３０時間浸漬すればよい。その際、蒸米を直接希酸水溶
液中に浸漬してもよいし、サラン（商品名）製等の網に
白米を包み、これを希酸水溶液中に入れて浸漬処理して
もよい。
させ、次いで希酸で処理する。希酸としては、乳酸、リ
ンゴ酸、コハク酸、クエン酸、フマール酸、酢酸、リン
酸、及び／又は塩酸の０．０５〜５％液を使用する。希
酸処理は、希酸中に蒸米を浸漬する等、白米と希酸とが
充分に接触する処理であればすべての処理が使用可能で
ある。希酸水溶液に浸漬する場合、１０〜２０℃で１〜
３０時間浸漬すればよい。その際、蒸米を直接希酸水溶
液中に浸漬してもよいし、サラン（商品名）製等の網に
白米を包み、これを希酸水溶液中に入れて浸漬処理して
もよい。
【００１３】浸漬後、上記したように水切りを行い、あ
るいは、濾過等の固液分離処理を行って、浸漬白米と浸
漬水とに分離する。蛋白質は浸漬水中に含まれているの
で、浸漬水を透析後、凍結乾燥することによって目的蛋
白質を得る。
るいは、濾過等の固液分離処理を行って、浸漬白米と浸
漬水とに分離する。蛋白質は浸漬水中に含まれているの
で、浸漬水を透析後、凍結乾燥することによって目的蛋
白質を得る。
【００１４】このようにして得た蛋白質は、ＰＢ−IIの
グルテリン蛋白質のみであることが確認され、本発明に
よってはじめて、米貯蔵蛋白質中のプロテインボディー
II区分のみを選択的且つ効率的に抽出することが可能と
なり、しかも食品公害等の危険性もなく安全に抽出する
ことができる。以下、本発明の実施例について述べる
が、本発明はこれに限定されるものではない。
グルテリン蛋白質のみであることが確認され、本発明に
よってはじめて、米貯蔵蛋白質中のプロテインボディー
II区分のみを選択的且つ効率的に抽出することが可能と
なり、しかも食品公害等の危険性もなく安全に抽出する
ことができる。以下、本発明の実施例について述べる
が、本発明はこれに限定されるものではない。
【００１５】
【実施例１】 （１）蒸し米の乳酸浸漬は次のようにして行った。精米
歩合７０％の日本晴を１０倍量の水（１５℃）に２時間
浸漬した後、水切りし（脱水機３分）、こしきを用いて
５０分間蒸きょうした。そして放冷し（荒抜き、２０分
放冷）、ここで蒸し米の吸水率を測定した。結果を下記
表１（Ａ欄）に示す。
歩合７０％の日本晴を１０倍量の水（１５℃）に２時間
浸漬した後、水切りし（脱水機３分）、こしきを用いて
５０分間蒸きょうした。そして放冷し（荒抜き、２０分
放冷）、ここで蒸し米の吸水率を測定した。結果を下記
表１（Ａ欄）に示す。
【００１６】
【表１】
【００１７】浸漬米をサラン（商品名）製の網に包み、
原料白米の１０倍量の乳酸水溶液（乳酸濃度０〜０．９
％）に１５℃で１８時間浸漬した。そして水切りし（脱
水機３分）て浸漬白米と浸漬水に分離した（乳酸浸漬後
の吸水率を測定し、結果を表１（Ｂ欄）に示す。）。
原料白米の１０倍量の乳酸水溶液（乳酸濃度０〜０．９
％）に１５℃で１８時間浸漬した。そして水切りし（脱
水機３分）て浸漬白米と浸漬水に分離した（乳酸浸漬後
の吸水率を測定し、結果を表１（Ｂ欄）に示す。）。
【００１８】浸漬水（抽出液）１ｍｌに２％のスルフォ
サリチル酸１ｍｌを加え、蛋白質を沈殿せしめた。遠心
分離して上澄と残渣に分離し、残渣（蛋白質沈殿部）を
０．１ＮのＮａＯＨに溶解し、牛血清アルブミンを標準
蛋白質としてローリー法により乳酸に溶出する蛋白質量
を求めた（O. H. Lowry et. al., J. Biol. Chem., 19
3, 265(1951)）。得られた結果を表１（Ｃ欄）に示す。
サリチル酸１ｍｌを加え、蛋白質を沈殿せしめた。遠心
分離して上澄と残渣に分離し、残渣（蛋白質沈殿部）を
０．１ＮのＮａＯＨに溶解し、牛血清アルブミンを標準
蛋白質としてローリー法により乳酸に溶出する蛋白質量
を求めた（O. H. Lowry et. al., J. Biol. Chem., 19
3, 265(1951)）。得られた結果を表１（Ｃ欄）に示す。
【００１９】表１に示したように、乳酸を含まない水で
は、ほとんど蛋白質が抽出されないのに対し、乳酸濃度
０．１８から０．９０％の範囲で白米１ｇあたり５．５
ｍｇから６．１ｍｇの蛋白質が抽出できた。なお、この
抽出量は、表１（Ｄ欄）に示した生米の乳酸浸漬の約４
０％程度である。しかしながら、下記するように、生米
を使用した場合は、ＰＢ−Ｉ及びＰＢ−IIのいずれもが
抽出されてしまい、ＰＢ−IIのみを選択的に抽出するこ
とはできないし、そのうえ、ＰＢ−IIは一部分解してお
り、この方法では所期の目的は達成されない。
は、ほとんど蛋白質が抽出されないのに対し、乳酸濃度
０．１８から０．９０％の範囲で白米１ｇあたり５．５
ｍｇから６．１ｍｇの蛋白質が抽出できた。なお、この
抽出量は、表１（Ｄ欄）に示した生米の乳酸浸漬の約４
０％程度である。しかしながら、下記するように、生米
を使用した場合は、ＰＢ−Ｉ及びＰＢ−IIのいずれもが
抽出されてしまい、ＰＢ−IIのみを選択的に抽出するこ
とはできないし、そのうえ、ＰＢ−IIは一部分解してお
り、この方法では所期の目的は達成されない。
【００２０】（２）前項と同様に酸浸漬処理を行い（但
し、蒸きょう処理は行わず、生米を使用した）、各種酸
溶液（ｗ／ｖ％）処理における溶出蛋白質について、Ｌ
ａｅｍｍｌｉのバッファーによる１０〜２０％のリニア
グラジエントのＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳
動（以下、ＳＤＳ−ＰＡＧＥという）を行い（U. K.Lae
mmli, Nature, 227(15), 680-685(1970)）、図１の結果
を得た。図中、Ｍはマーカー（カーボニック アンハイ
ドラーゼ：Carbonic anhydrase、分子量２９，００
０）、レーン１は蒸留水、レーン２〜４は乳酸（０．１
８％、０．５４％、０．９０％）、レーン５〜７はリン
ゴ酸（０．２０％、０．６０％、１．０％）、レーン８
〜１０はクエン酸（０．２０％、０．６０％、１．０
％）を示す。
し、蒸きょう処理は行わず、生米を使用した）、各種酸
溶液（ｗ／ｖ％）処理における溶出蛋白質について、Ｌ
ａｅｍｍｌｉのバッファーによる１０〜２０％のリニア
グラジエントのＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳
動（以下、ＳＤＳ−ＰＡＧＥという）を行い（U. K.Lae
mmli, Nature, 227(15), 680-685(1970)）、図１の結果
を得た。図中、Ｍはマーカー（カーボニック アンハイ
ドラーゼ：Carbonic anhydrase、分子量２９，００
０）、レーン１は蒸留水、レーン２〜４は乳酸（０．１
８％、０．５４％、０．９０％）、レーン５〜７はリン
ゴ酸（０．２０％、０．６０％、１．０％）、レーン８
〜１０はクエン酸（０．２０％、０．６０％、１．０
％）を示す。
【００２１】この結果から明らかなように、生米を使用
したのでは、いくら酸処理をしても、約４０ｋＤａと約
２０ｋＤａのＰＢ−IIを構成するグルテリンの酸性及び
塩基性のサブユニット蛋白質、それに、１０〜１６ｋＤ
ａのＰＢ−Ｉを構成するプロラミン蛋白質もともに溶出
してしまい、ＰＢ−IIのみを選択的に抽出することは不
可能である。また、グルテリン蛋白質のバンドが一部分
解していることもわかる。
したのでは、いくら酸処理をしても、約４０ｋＤａと約
２０ｋＤａのＰＢ−IIを構成するグルテリンの酸性及び
塩基性のサブユニット蛋白質、それに、１０〜１６ｋＤ
ａのＰＢ−Ｉを構成するプロラミン蛋白質もともに溶出
してしまい、ＰＢ−IIのみを選択的に抽出することは不
可能である。また、グルテリン蛋白質のバンドが一部分
解していることもわかる。
【００２２】（３）上記に対して、蒸米を使用して乳酸
浸漬処理を行い、抽出された蛋白質の組成についてＳＤ
Ｓ−ＰＡＧＥを行い、図２の結果を得た。図中、各レー
ンは、それぞれ下記の意味を有する。 Ｍ：タンパク質マーカー（ＭＷ＝２９ｋＤａのカーボニ
ックアンハイドラーゼ） １：蒸留水抽出 ２：乳酸０．０９％抽出 ３：乳酸０．１８％抽出 ４：乳酸０．５４％抽出 ５：乳酸０．９０％抽出
浸漬処理を行い、抽出された蛋白質の組成についてＳＤ
Ｓ−ＰＡＧＥを行い、図２の結果を得た。図中、各レー
ンは、それぞれ下記の意味を有する。 Ｍ：タンパク質マーカー（ＭＷ＝２９ｋＤａのカーボニ
ックアンハイドラーゼ） １：蒸留水抽出 ２：乳酸０．０９％抽出 ３：乳酸０．１８％抽出 ４：乳酸０．５４％抽出 ５：乳酸０．９０％抽出
【００２３】この結果から明らかなように、ＰＢ−IIの
グルテリンの蛋白質のみが選択的に抽出された。すなわ
ち、図の様に、５０分蒸しの蒸米の乳酸浸漬による溶出
蛋白質にはＰＢ−IIを構成するグルテリン区分のみが現
れ、１０〜１６ｋＤａのバンドはほとんど見られない。
蒸すことにより、ＰＢ−Ｉの乳酸水溶液に対する溶出性
は極端に低下するものと考えられる。また、ＰＢ−IIに
関しては、２本のバンドのみが観察され、生米の乳酸浸
漬で見られたグルテリンの分解は見られない。溶出ＰＢ
−IIの分解の抑制は、明らかに加熱によるためと考えら
れる。
グルテリンの蛋白質のみが選択的に抽出された。すなわ
ち、図の様に、５０分蒸しの蒸米の乳酸浸漬による溶出
蛋白質にはＰＢ−IIを構成するグルテリン区分のみが現
れ、１０〜１６ｋＤａのバンドはほとんど見られない。
蒸すことにより、ＰＢ−Ｉの乳酸水溶液に対する溶出性
は極端に低下するものと考えられる。また、ＰＢ−IIに
関しては、２本のバンドのみが観察され、生米の乳酸浸
漬で見られたグルテリンの分解は見られない。溶出ＰＢ
−IIの分解の抑制は、明らかに加熱によるためと考えら
れる。
【００２４】（４）生米、１０分蒸し、６０分蒸し、及
び加圧蒸米の粉砕試料を使用して、０．９％の乳酸浸漬
処理を行い、残渣及び抽出された蛋白質の組成について
ＳＤＳ−ＰＡＧＥを行い、図３の結果を得た。図中、レ
ーン１〜４は残渣の、また、レーン５〜８は溶出した蛋
白質を示し、Ｍは分子量マーカーを示す。
び加圧蒸米の粉砕試料を使用して、０．９％の乳酸浸漬
処理を行い、残渣及び抽出された蛋白質の組成について
ＳＤＳ−ＰＡＧＥを行い、図３の結果を得た。図中、レ
ーン１〜４は残渣の、また、レーン５〜８は溶出した蛋
白質を示し、Ｍは分子量マーカーを示す。
【００２５】この結果から明らかなように、対照であ
る、レーン５の生米ではＰＢ−II及びＰＢ−Ｉの構成蛋
白質が溶出し、レーン６、７の１０分、６０分蒸しでは
ＰＢ−II区分のみが溶出されるのに対し、レーン８の加
圧蒸米では蛋白質はほとんど溶出しないことが判明し
た。
る、レーン５の生米ではＰＢ−II及びＰＢ−Ｉの構成蛋
白質が溶出し、レーン６、７の１０分、６０分蒸しでは
ＰＢ−II区分のみが溶出されるのに対し、レーン８の加
圧蒸米では蛋白質はほとんど溶出しないことが判明し
た。
【００２６】（５）以上、米蛋白質の蒸きょうに伴う性
質変化をまとめて下記表２に示す。
質変化をまとめて下記表２に示す。
【００２７】
【表２】
【００２８】上記から明らかなように、乳酸浸漬試験に
おいては、常圧蒸米ではＰＢ−IIのみが溶出し、その量
は白米全蛋白質の約１０％程度で、しかもＰＢ−IIの分
解が抑制されること、加圧蒸米では乳酸による蛋白質の
溶出がほとんどないことが確認された。
おいては、常圧蒸米ではＰＢ−IIのみが溶出し、その量
は白米全蛋白質の約１０％程度で、しかもＰＢ−IIの分
解が抑制されること、加圧蒸米では乳酸による蛋白質の
溶出がほとんどないことが確認された。
【００２９】
【発明の効果】本発明によって、米、米粉又は白糠か
ら、米貯蔵蛋白質の内プロテインボディーII（Protein
Body-II）区分のみを、分解、変性させることなく、効
率的、工業的に抽出することができる。このようにして
得られたグルテリン蛋白質は、純度が高いだけでなく安
全性も高いので、試薬はもとより、基質、医薬又は食品
用の各種素材として広範な用途に広く使用することがで
きる。
ら、米貯蔵蛋白質の内プロテインボディーII（Protein
Body-II）区分のみを、分解、変性させることなく、効
率的、工業的に抽出することができる。このようにして
得られたグルテリン蛋白質は、純度が高いだけでなく安
全性も高いので、試薬はもとより、基質、医薬又は食品
用の各種素材として広範な用途に広く使用することがで
きる。
【図１】生米の各種酸浸漬における溶出蛋白質のＳＤＳ
−ＰＡＧＥを示す。
−ＰＡＧＥを示す。
【図２】乳酸液によって蒸米から抽出された蛋白質のＳ
ＤＳ−ＰＡＧＥを示す。
ＤＳ−ＰＡＧＥを示す。
【図３】生米、蒸米、加圧蒸米の乳酸液浸漬における溶
出蛋白質のＳＤＳ−ＰＡＧＥを示す。
出蛋白質のＳＤＳ−ＰＡＧＥを示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 矢尾 博之 広島県東広島市鏡山三丁目７番１号 国 税庁醸造研究所内 (72)発明者 高橋 康次郎 広島県東広島市鏡山三丁目７番１号 国 税庁醸造研究所内 (72)発明者 小林 信也 広島県東広島市鏡山三丁目７番１号 国 税庁醸造研究所内 (56)参考文献 特開 昭48−99200（ＪＰ，Ａ) 特開 昭61−67447（ＪＰ，Ａ) 特開 昭61−143323（ＪＰ，Ａ) 特開 昭63−179899（ＪＰ，Ａ) 特公 昭50−16798（ＪＰ，Ｂ１) 特公 昭52−20480（ＪＰ，Ｂ１) 石谷孝佑、外１名著、「米の科学」朝 倉書店発行（’95．９．１）、ｐ．71− 75 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C07K 14/415 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (2)
- 【請求項１】 米、米粉又は白糠を吸水し蒸した後、そ
のままもしくは乾燥し、次いで希酸処理することによ
り、米貯蔵蛋白質中のプロテインボディーII区分のみを
抽出すること、を特徴とする米蛋白質の抽出方法。 - 【請求項２】 希酸処理が、乳酸、リンゴ酸、コハク
酸、クエン酸、フマール酸、酢酸、リン酸、及び／又は
塩酸の０．０５〜５％液に浸漬する処理であること、を
特徴とする請求項１に記載の抽出方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP08195696A JP3146344B2 (ja) | 1996-03-12 | 1996-03-12 | 米貯蔵蛋白質の抽出方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP08195696A JP3146344B2 (ja) | 1996-03-12 | 1996-03-12 | 米貯蔵蛋白質の抽出方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH09249695A JPH09249695A (ja) | 1997-09-22 |
| JP3146344B2 true JP3146344B2 (ja) | 2001-03-12 |
Family
ID=13760961
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP08195696A Expired - Lifetime JP3146344B2 (ja) | 1996-03-12 | 1996-03-12 | 米貯蔵蛋白質の抽出方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3146344B2 (ja) |
Families Citing this family (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4868609B2 (ja) * | 2008-02-08 | 2012-02-01 | 公立大学法人秋田県立大学 | 麹のタンパク質分解酵素活性測定用の基質、タンパク質分解酵素活性測定方法及びキット |
| JP2009213371A (ja) * | 2008-03-07 | 2009-09-24 | National Institute Of Agrobiological Sciences | 米粉としてパン類の原料に用いられる米を評価及び選別する方法 |
| JP6651201B2 (ja) * | 2018-01-30 | 2020-02-19 | 学校法人金沢工業大学 | レジスタントプロテイン含有物の製造方法 |
| JP2020074715A (ja) * | 2018-11-08 | 2020-05-21 | 食協株式会社 | 水中油滴型乳化物および水中油滴型乳化物の製造方法 |
-
1996
- 1996-03-12 JP JP08195696A patent/JP3146344B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 石谷孝佑、外１名著、「米の科学」朝倉書店発行（’９５．９．１）、ｐ．７１−７５ |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH09249695A (ja) | 1997-09-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4761471A (en) | Bone morphogenetic protein composition | |
| US4789732A (en) | Bone morphogenetic protein composition | |
| US4619989A (en) | Bone morphogenetic protein composition | |
| EP0128849B1 (en) | Purified transforming growth factor-beta derived from human platelets and placentas | |
| JPH04505014A (ja) | 新規の蛋白質及びその製法 | |
| Li | Recent studies on the problems involved in the preparation, properties and bioassay of adrenocorticotrophic hormone | |
| Meitner et al. | Bovine pepsinogens and pepsins. A series of zymogens and enzymes that differ in organic phosphate content | |
| CN107082807B (zh) | 具有ace抑制功能的牦牛骨蛋白肽及制备方法和应用 | |
| JP3146344B2 (ja) | 米貯蔵蛋白質の抽出方法 | |
| NO163959B (no) | Fremgangsm te for utvinning og rensing av et polype | |
| CN112679578A (zh) | 具有抗氧化性和dpp-iv抑制活性的多肽混合物及其制备方法 | |
| Salo et al. | Fractionation of hagfish slime gland secretions: partial characterization of the mucous vesicle fraction | |
| CN111087447B (zh) | 一种鳄鱼抗氧化肽复合物及其制备方法和应用 | |
| US2808362A (en) | Preparation of hyaluronidase | |
| Bohn et al. | Isolation and characterization of two membrane-associated placental tissue proteins | |
| CN116120431A (zh) | 一种抗氧化胶原多肽、制备方法及其应用 | |
| KR101560906B1 (ko) | 아임계수 및 초고압 효소 처리에 의해 태반을 저분자화하는 방법 | |
| CN104945501A (zh) | 一种带鱼鱼骨铁螯合胶原肽 | |
| JPS58124721A (ja) | 脳下垂体前葉ホルモンの精製法 | |
| CN111418700A (zh) | 一种金枪鱼肽、其提取方法及作为降压剂的应用 | |
| JPH0764878B2 (ja) | 抗血液凝固物質及びその製法 | |
| US6231862B1 (en) | Purified new epididymal forward motility protein and a process for the isolation of the said epididymal forward motility protein useful as a fertility prometer/blocker | |
| JP3251545B2 (ja) | 精子運動能促進性高分子タンパク質 | |
| JPS597695B2 (ja) | 免疫制御作用を有するペプタイド製剤 | |
| RU2745443C1 (ru) | Способ получения средства, обладающего антигипоксической, регенеративной активностью |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |