JP3123056B2 - 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 - Google Patents
合成糖脂質特異性モノクローナル抗体Info
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Description
【発明の詳細な説明】 ［産業上の利用分野］ 本発明は新規な糖脂質誘導体を認識するモノクローナ
ル抗体及び該モノクローナル抗体を産生するハイブリド
ーマ細胞系に関するものである。
ル抗体及び該モノクローナル抗体を産生するハイブリド
ーマ細胞系に関するものである。
［従来の技術］ スフィンゴ糖脂質の糖鎖は、癌に関連した抗原決定部
位として細胞表面に存在していることが知られている。
すなわち、細胞が癌化することにより、糖脂質糖鎖が変
化し、正常細胞では見られないような糖脂質が癌細胞表
面に検出されることが報告されている。
位として細胞表面に存在していることが知られている。
すなわち、細胞が癌化することにより、糖脂質糖鎖が変
化し、正常細胞では見られないような糖脂質が癌細胞表
面に検出されることが報告されている。
［発明が解決しようとする課題］ 糖蛋白質の糖鎖は、糖脂質と同様に細胞が癌化すると
癌性変化を起こすことが知られている。特にムチン型糖
蛋白質は血清中に分泌されることが知られており、癌関
連抗原として非常に有用である。ところが、ムチン型糖
蛋白質を抗原としてモノクローナル抗体を作成すると、
蛋白質部分に関する抗体が得られ、糖鎖に関する抗体は
得ることが困難であった。従って、ムチン型糖蛋白質糖
鎖に対する抗体を得るための抗原となる化合物を開発
し、モノクローナル抗体を作成することは重要な技術的
課題である。
癌性変化を起こすことが知られている。特にムチン型糖
蛋白質は血清中に分泌されることが知られており、癌関
連抗原として非常に有用である。ところが、ムチン型糖
蛋白質を抗原としてモノクローナル抗体を作成すると、
蛋白質部分に関する抗体が得られ、糖鎖に関する抗体は
得ることが困難であった。従って、ムチン型糖蛋白質糖
鎖に対する抗体を得るための抗原となる化合物を開発
し、モノクローナル抗体を作成することは重要な技術的
課題である。
［課題を解決するための手段］ 本発明者らは上記課題に関し鋭意検討した結果本発明
に到達した。すなわち本発明は、式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体、及び、動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融
合により生成され、該モノクローナル抗体を産生するハ
イブリドーマである。以下本発明を詳細に説明する。
に到達した。すなわち本発明は、式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体、及び、動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との融
合により生成され、該モノクローナル抗体を産生するハ
イブリドーマである。以下本発明を詳細に説明する。
本発明のモノクローナル抗体は、式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表される合成糖脂質に対して特異的に反応する。本発
明の具体例としてはF1α−75、F1α−50および、F1α−
87と名づけた３種類のハイブリドーマの産生するモノク
ローナル抗体が挙げられる。これらのモノクローナル抗
体はイムノグロブリン（Ig）のクラス（アイソタイプ）
IgMκに属する。これらのモノクローナル抗体は特にGal
NAcα部分の構造を特異的に認識するものである。
明の具体例としてはF1α−75、F1α−50および、F1α−
87と名づけた３種類のハイブリドーマの産生するモノク
ローナル抗体が挙げられる。これらのモノクローナル抗
体はイムノグロブリン（Ig）のクラス（アイソタイプ）
IgMκに属する。これらのモノクローナル抗体は特にGal
NAcα部分の構造を特異的に認識するものである。
本発明のモノクローナル抗体はケーラーら（Kohler,
G.）の方法［Nature 256,495−497（1975）］に従い、
動物を抗原で免疫し、脾臓細胞を取り出し、これと動物
のミエローマ細胞とを融合して得たハイブリドーマ細胞
を培養することにより製造することができる。
G.）の方法［Nature 256,495−497（1975）］に従い、
動物を抗原で免疫し、脾臓細胞を取り出し、これと動物
のミエローマ細胞とを融合して得たハイブリドーマ細胞
を培養することにより製造することができる。
ここで本発明に用いられる抗原としては式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表される合成糖脂質であり、動物の腹腔内に数回に分
けて免疫する。この免疫の際、免疫増強剤（アジュバン
ト）としては不完全アジュバントまたは、完全アジュバ
ントのいずれも使用でき、例えば油、乳化剤、結核死
菌、サルモネラ死菌およびこれらの混合物である。
けて免疫する。この免疫の際、免疫増強剤（アジュバン
ト）としては不完全アジュバントまたは、完全アジュバ
ントのいずれも使用でき、例えば油、乳化剤、結核死
菌、サルモネラ死菌およびこれらの混合物である。
免疫用動物としては、ヒト、ウサギ、マウス、ラット
などほとんどの動物が使用できるが、好ましくはマウ
ス、より好ましくはBALB/c系マウスである。マウスの飼
育および、脾臓細胞の採取は常法に従う。
などほとんどの動物が使用できるが、好ましくはマウ
ス、より好ましくはBALB/c系マウスである。マウスの飼
育および、脾臓細胞の採取は常法に従う。
一方、ミエローマ細胞としては、ヒト、ウサギ、マウ
ス、ラットなどほとんどの動物のミエローマ細胞が使用
できるが、好ましくは、BALB/c系マウス由来のP3/X63−
AG8U1（P3U1）が用いられる。
ス、ラットなどほとんどの動物のミエローマ細胞が使用
できるが、好ましくは、BALB/c系マウス由来のP3/X63−
AG8U1（P3U1）が用いられる。
上記で得られた脾臓細胞とミエローマ細胞を細胞融合
する。融合剤としては、ポリエチレングリコールなどが
使用できる。
する。融合剤としては、ポリエチレングリコールなどが
使用できる。
融合細胞（ハイブリドーマ）の選択は、免疫処置に用
いたと同じ合成糖脂質と反応する培養上清を産生する細
胞を選択すればよい。融合細胞のクローン化は、限界希
釈法、メチルセルロース法、軟アガロース法などにて行
う。このようにして、本発明のモノクローナル抗体を産
生するハイブリドーマが得られる。クローン化されたハ
イブリドーマを通常の動物細胞の培養と同様にして培養
すれば、培地中に本発明の抗体が生産されるので、回
収、精製して本発明の抗体を得ればよい。
いたと同じ合成糖脂質と反応する培養上清を産生する細
胞を選択すればよい。融合細胞のクローン化は、限界希
釈法、メチルセルロース法、軟アガロース法などにて行
う。このようにして、本発明のモノクローナル抗体を産
生するハイブリドーマが得られる。クローン化されたハ
イブリドーマを通常の動物細胞の培養と同様にして培養
すれば、培地中に本発明の抗体が生産されるので、回
収、精製して本発明の抗体を得ればよい。
［発明の効果］ 本発明のモノクローナル抗体はヒトまたは動物の癌関
連糖鎖抗原の検出、例えば、ELISA、RIAなどを用いた糖
鎖抗原の検出に使用できる。また、本発明のモノクロー
ナル抗体をアフィニティークロマトグラフィーに用いて
結合性抗原を精製することができる。さらに放射性同位
元素で標識したモノクローナル抗体を腫瘍の検出に用い
ることもでき、高用量のモノクローナル抗体で腫瘍の治
療に用いることができる。さらに、化学療法剤とモノク
ローナル抗体を結合させれば癌細胞に対する毒性の特異
性を高めることができる。
連糖鎖抗原の検出、例えば、ELISA、RIAなどを用いた糖
鎖抗原の検出に使用できる。また、本発明のモノクロー
ナル抗体をアフィニティークロマトグラフィーに用いて
結合性抗原を精製することができる。さらに放射性同位
元素で標識したモノクローナル抗体を腫瘍の検出に用い
ることもでき、高用量のモノクローナル抗体で腫瘍の治
療に用いることができる。さらに、化学療法剤とモノク
ローナル抗体を結合させれば癌細胞に対する毒性の特異
性を高めることができる。
［実施例］ 本発明を以下の実施例で詳細に説明するが、本発明は
これら実施例のみに限定されるものではない。
これら実施例のみに限定されるものではない。
（実施例１ 抗原の製造） 式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer およびその異性体、式（２） Galβ１→4GlcNAcβ１ （２） →6GalNAcβ１→1Cer で表される糖脂質誘導体は、平成２年２月28日付特許出
願「糖脂質およびその製造法」（出願人：東ソー株式会
社）の方法によって得ることができた。
願「糖脂質およびその製造法」（出願人：東ソー株式会
社）の方法によって得ることができた。
（実施例２ 天然源からの糖脂質の調製） ヒトＯ型赤血球からの中性糖脂質混合物を以下に記載
されたように調製した。即ちカンナギ（Kannagi,R.）ほ
か、プロシーディング・オブ・ザ・ナショナル・アカデ
ミー・オブ・サイエンス・USA（Proc.Natl.Acad.Sci.US
A）80,2844−48,1983;カンナギ（Kannagi,R.）ほか、ジ
ャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミストリー（J.Bi
ol.Chem.）、257、14865−874、1982;および、カンナギ
（Kannagi,R.）ほか、ジャーナル・オブ・バイオロジカ
ル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）、259、8444−451、
1984に従って調製した。
されたように調製した。即ちカンナギ（Kannagi,R.）ほ
か、プロシーディング・オブ・ザ・ナショナル・アカデ
ミー・オブ・サイエンス・USA（Proc.Natl.Acad.Sci.US
A）80,2844−48,1983;カンナギ（Kannagi,R.）ほか、ジ
ャーナル・オブ・バイオロジカル・ケミストリー（J.Bi
ol.Chem.）、257、14865−874、1982;および、カンナギ
（Kannagi,R.）ほか、ジャーナル・オブ・バイオロジカ
ル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）、259、8444−451、
1984に従って調製した。
（実施例３ モノクローナル抗体作製手順） 合成糖脂質誘導体（１）をRIBI社製のキットを用い、
モノフォスフォリルリピッドＡとジミコール酸トレハロ
ースの乳状液に吸着させ、BALB/cマウスの反復腹腔内免
疫処置に用いた。免疫処置プロトコルは第０日８μｇ、
第７日16μｇ、第14日23μｇ、最終二次免疫第28日23μ
ｇであった。３日後、脾臓細胞を回収し、マウス骨髄腫
P3/X63−AG8−U1（P3U1）と融合させた。モノクローナ
ル抗体作製手順は、ケーラー（Kohler,G.）ほか、ネイ
チャー（Nature）、256、459−497、1975の方法に準じ
た。
モノフォスフォリルリピッドＡとジミコール酸トレハロ
ースの乳状液に吸着させ、BALB/cマウスの反復腹腔内免
疫処置に用いた。免疫処置プロトコルは第０日８μｇ、
第７日16μｇ、第14日23μｇ、最終二次免疫第28日23μ
ｇであった。３日後、脾臓細胞を回収し、マウス骨髄腫
P3/X63−AG8−U1（P3U1）と融合させた。モノクローナ
ル抗体作製手順は、ケーラー（Kohler,G.）ほか、ネイ
チャー（Nature）、256、459−497、1975の方法に準じ
た。
融合細胞のクローニングにおいて、培養上澄の固相酵
素免疫検定の抗原として、免疫処置に用いたと同じ合成
糖脂質誘導体（１）を用いた。合成糖脂質誘導体と反応
性の３つのクローン、即ちF1α−50、F1α−75およびF1
α−87とを選択した。これらのクローンは、共にIgM抗
体（IgMκ）を分泌したので回収、精製し、３種のモノ
クローナル抗体を得た。
素免疫検定の抗原として、免疫処置に用いたと同じ合成
糖脂質誘導体（１）を用いた。合成糖脂質誘導体と反応
性の３つのクローン、即ちF1α−50、F1α−75およびF1
α−87とを選択した。これらのクローンは、共にIgM抗
体（IgMκ）を分泌したので回収、精製し、３種のモノ
クローナル抗体を得た。
（実施例４ モノクローナル抗体と種々の糖脂質との反
応性の評価） 上記３種のモノクローナル抗体と種々の糖脂質との反
応性を評価するため、固相酵素免疫検定及びTLC免疫染
色を行った。
応性の評価） 上記３種のモノクローナル抗体と種々の糖脂質との反
応性を評価するため、固相酵素免疫検定及びTLC免疫染
色を行った。
固相酵素免疫検定は、96ウエル培養平板に式（１）ま
たは式（２）の糖脂質抗原を固定化し、希釈倍率2-1〜2
-11の濃度のモノクローナル抗体を反応させた後、未反
応の抗体を除去し、次いで、ペルオキシダーゼ結合ヤギ
抗マウスIgG（重鎖および軽鎖結合性）またはペルオキ
シダーゼ結合ヤギ抗マウスIgM（μ鎖結合性）を添加
し、未反応の抗体を除去した後、基質を加え、500nmに
おける吸光度を測定した。即ち、ハコモリほか（Hakomo
ri,S.and Kannagi,R.）により「実験免疫学ハンドブッ
ク（Handbook of Experimental Immunology）１巻」、
ウェアほかブラックエル・サイエンティフィック・パブ
リッシング社（Blackwell Scientific Pub.Inc.Bosto
n）,1986に記載された標準法により行った。またカンナ
ギほか（Kannagi.R,）、ジャーナル・オブ・バイオロジ
カル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）258,8934−8942,1
983に記載の方法も参照した。
たは式（２）の糖脂質抗原を固定化し、希釈倍率2-1〜2
-11の濃度のモノクローナル抗体を反応させた後、未反
応の抗体を除去し、次いで、ペルオキシダーゼ結合ヤギ
抗マウスIgG（重鎖および軽鎖結合性）またはペルオキ
シダーゼ結合ヤギ抗マウスIgM（μ鎖結合性）を添加
し、未反応の抗体を除去した後、基質を加え、500nmに
おける吸光度を測定した。即ち、ハコモリほか（Hakomo
ri,S.and Kannagi,R.）により「実験免疫学ハンドブッ
ク（Handbook of Experimental Immunology）１巻」、
ウェアほかブラックエル・サイエンティフィック・パブ
リッシング社（Blackwell Scientific Pub.Inc.Bosto
n）,1986に記載された標準法により行った。またカンナ
ギほか（Kannagi.R,）、ジャーナル・オブ・バイオロジ
カル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）258,8934−8942,1
983に記載の方法も参照した。
TLC免疫染色は、はじめにマグナニ（Magnani,J.L.）
ほか、アナリティカル・バイオケミストリー（Anal.Bio
chm.）、109、399−402、1980に記載され、後に改良さ
れた（カンナギ（Kannagi,R.）他、ジャーナル・オブ・
バイオロジカル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）、25
7、14865−874、1982）ように、ベーカー（Baker）HPTL
Cプレート（ベーカー（Baker,Phillipsburg,NJ）製）お
よび125IプロテインＡを用いて行った。即ち実施例1,2
で得られたヒトＯ型赤血球由来中性糖脂質混合物及び式
（１），（２）で表される糖脂質誘導体をHPTLCプレー
トにスポットし、展開した後、本発明のモノクローナル
抗体を反応させ、未反応の抗体を除去した後、免疫反応
生成物を検出した。また対照として、３種の糖脂質をHP
TLCで展開した後、オルシノール発色させ、HPTLC上での
移動度を測定した。
ほか、アナリティカル・バイオケミストリー（Anal.Bio
chm.）、109、399−402、1980に記載され、後に改良さ
れた（カンナギ（Kannagi,R.）他、ジャーナル・オブ・
バイオロジカル・ケミストリー（J.Biol.Chem.）、25
7、14865−874、1982）ように、ベーカー（Baker）HPTL
Cプレート（ベーカー（Baker,Phillipsburg,NJ）製）お
よび125IプロテインＡを用いて行った。即ち実施例1,2
で得られたヒトＯ型赤血球由来中性糖脂質混合物及び式
（１），（２）で表される糖脂質誘導体をHPTLCプレー
トにスポットし、展開した後、本発明のモノクローナル
抗体を反応させ、未反応の抗体を除去した後、免疫反応
生成物を検出した。また対照として、３種の糖脂質をHP
TLCで展開した後、オルシノール発色させ、HPTLC上での
移動度を測定した。
（実施例５ TLC免疫染色及び固相酵素免疫検定により
確認されたモノクローナル抗体の得異性） 得られたハイブリドーマ、F1α−50、F1α−75および
F1α−87により生成されたモノクローナル抗体の得異性
はTLC免疫染色法により確認された。結果を第１〜４図
に示す。第１図は対照として各糖脂質の移動度を示して
いる。第２図、第３図および第４図に示すように、３つ
の抗体は式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表される合成糖脂質誘導体（第２図、第３図および第
４図中のレーン２）とよく反応するが、式（２） Galβ１→4GlcNAcβ１ （２） →6GalNAcβ１→1Cer で表される非常に類似した構造の立体異性体（第２図、
第３図および第４図中のレーン３）および、Ｏ型赤血球
から調製した糖脂質（第２図、第３図および第４図中の
レーン１）とは反応しなかった。
確認されたモノクローナル抗体の得異性） 得られたハイブリドーマ、F1α−50、F1α−75および
F1α−87により生成されたモノクローナル抗体の得異性
はTLC免疫染色法により確認された。結果を第１〜４図
に示す。第１図は対照として各糖脂質の移動度を示して
いる。第２図、第３図および第４図に示すように、３つ
の抗体は式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表される合成糖脂質誘導体（第２図、第３図および第
４図中のレーン２）とよく反応するが、式（２） Galβ１→4GlcNAcβ１ （２） →6GalNAcβ１→1Cer で表される非常に類似した構造の立体異性体（第２図、
第３図および第４図中のレーン３）および、Ｏ型赤血球
から調製した糖脂質（第２図、第３図および第４図中の
レーン１）とは反応しなかった。
また固相酵素免疫検定の結果、ペルオキシダーゼ結合
ヤギ抗マウスIgGを用いた場合、反応は検出されなかっ
た。ペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスIgGを用いた場
合の結果を示す第５図、第６図および第７図から明らか
なように、３つのハイブリドーマF1α−75、F1α−50お
よびF1α−87により生成されたモノクローナル抗体のい
ずれも、式（１）で表される糖脂質に高い反応性を示し
たが、式（２）で表される糖脂質には非常に低い反応性
しか示さなかった。
ヤギ抗マウスIgGを用いた場合、反応は検出されなかっ
た。ペルオキシダーゼ結合ヤギ抗マウスIgGを用いた場
合の結果を示す第５図、第６図および第７図から明らか
なように、３つのハイブリドーマF1α−75、F1α−50お
よびF1α−87により生成されたモノクローナル抗体のい
ずれも、式（１）で表される糖脂質に高い反応性を示し
たが、式（２）で表される糖脂質には非常に低い反応性
しか示さなかった。
以上のことから、本発明のモノクローナル抗体は、式
（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer という構造のうち、GalNAcαという構造を特異的に認識
する抗体であることが分かる。
（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer という構造のうち、GalNAcαという構造を特異的に認識
する抗体であることが分かる。
第１図は、オルシノール発色による糖脂質のTLC上の移
動度を示す図、第２図、第３図および第４図は、TLC染
色により確認されたF1α−75、F1α−50およびF1α−87
由来モノクローナル抗体の特異性を示す図、第５図、第
６図および第７図は、固相酵素免疫検定により確認され
たF1α−75、F1α−50およびF1α−87由来モノクローナ
ル抗体の特異性を示す図である。
動度を示す図、第２図、第３図および第４図は、TLC染
色により確認されたF1α−75、F1α−50およびF1α−87
由来モノクローナル抗体の特異性を示す図、第５図、第
６図および第７図は、固相酵素免疫検定により確認され
たF1α−75、F1α−50およびF1α−87由来モノクローナ
ル抗体の特異性を示す図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) C12N 15/00 - 15/90 C07K 16/00 - 16/46 ＢＩＯＳＩＳ／ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (2)
- 【請求項１】式（１） Galβ１→4GlcNAcβ１ （１） →6GalNAcα１→1Cer で表わされる糖脂質誘導体を認識するモノクローナル抗
体。 - 【請求項２】動物のリンパ球と動物の骨髄腫細胞系との
融合により生成され、特許請求の範囲第１項記載のモノ
クローナル抗体を産生するハイブリドーマ。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP02080856A JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP02080856A JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH03280894A JPH03280894A (ja) | 1991-12-11 |
| JP3123056B2 true JP3123056B2 (ja) | 2001-01-09 |
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ID=13729987
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP02080856A Expired - Fee Related JP3123056B2 (ja) | 1990-03-30 | 1990-03-30 | 合成糖脂質特異性モノクローナル抗体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3123056B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH06172219A (ja) * | 1992-12-09 | 1994-06-21 | Tosoh Corp | 癌関連医薬品組成物 |
| JP2006055141A (ja) * | 2004-08-24 | 2006-03-02 | Tokai Univ | 糖鎖構造に特異的な抗体の同定方法 |
-
1990
- 1990-03-30 JP JP02080856A patent/JP3123056B2/ja not_active Expired - Fee Related
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH03280894A (ja) | 1991-12-11 |
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