JP2017524725A5 - - Google Patents
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Description
一態様では、本開示は、重鎖(HC)免疫グロブリン可変ドメイン配列と軽鎖(LC)免疫グロブリン可変ドメイン配列とを含む単離された抗体であって、アミノ酸配列KHSDSKEDDGQEIA(配列番号1)を含むヒトB7−H3のエピトープに結合し、かつ/又は少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有する抗体を提供する。
また、腫瘍試料中のB7−H3を検出する方法であって、(a)該試料を抗体又は抗体の抗原結合断片と接触させることであって、該抗体は本明細書に開示の通り、例えば重鎖(HC)免疫グロブリン可変ドメイン配列及び軽鎖(LC)免疫グロブリン可変ドメイン配列を含み、アミノ酸配列KHSDSKEDDGQEIA(配列番号1)を含むヒトB7−H3のエピトープに結合し、かつ/又は少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有し、HCは(i)アミノ酸配列SYGVS(配列番号2)を含むHC CDR1;(ii)アミノ酸配列GSGKRGNPYYASWAKS(配列番号3)を含むHC CDR2;及び(iii)アミノ酸配列RAPVVSTSMTFNI(配列番号4)を含むHC CDR3を含み、かつLCは(i)アミノ酸配列QASQSVYNNKNLS(配列番号5)を含むLC CDR1;(ii)アミノ酸配列EASTLAS(配列番号6)を含むLC CDR2;及び(iii)アミノ酸配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含むLC CDR3を含むこと;並びに(b)抗体又は抗原結合断片のB7−H3への結合により形成された複合体を検出することを含む方法も提供される。
単離されたペプチドが全長B7−H3タンパク質ではないという条件で、配列番号1を含む単離されたペプチドもまた本明細書において提供される。別の態様では、本開示は、担体タンパク質に結合された配列番号1を含むヒトB7−H3の断片を含む融合タンパク質を提供する。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、14から50アミノ酸長である。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、14から40アミノ酸長である。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、14から30アミノ酸長である。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、14から25アミノ酸長である。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、14から20アミノ酸長である。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、配列番号1から本質的になる。融合タンパク質のいくつかの態様において、ヒトB7−H3の断片は、配列番号1からなる。追加的に又は代替的に、融合タンパク質のいくつかの態様において、担体タンパク質はキーホールリンペットヘモシアニン(KLH)である。別の態様では、単離されたペプチド又は融合タンパク質で免疫化された動物(マウス、ラット、ウサギ又はヤギなど)が提供される。別の態様では、前記免疫化された動物から得られる単離されたB細胞が提供され、前記単離されたB細胞は配列番号1を含むヒトB7−H3のエピトープに特異的に結合することができる抗体を産生し、かつ少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有する。別の態様では、このような単離されたB細胞から産生されたハイブリドーマが提供される。
本明細書で使用する場合、「結合親和性」とは、特定の結合対の一方のメンバーの、特定の結合対のもう一方のメンバーに対する傾向のような、ある分子が別の分子と(典型的には非共有結合的に)結合する傾向を指す。結合親和性は、結合定数として測定することができ、特定の結合対(例えば抗体/抗原対)の結合親和性は、少なくとも1×10−5M、少なくとも1×10−6M、少なくとも1×10−7M、少なくとも1×10−8M、少なくとも1×10−9M、少なくとも1×10−10M、少なくとも1×10−11M又は少なくとも1×10−12Mでありうる。一態様では、結合親和性は、FrankelらのMol. Immunol., 16:101-106, 1979に記載のスキャッチャード法の修正形態によって計算される。別の態様では、結合親和性は抗原/抗体解離速度によって測定される。さらに別の態様では、高結合親和性は、競合ラジオイムノアッセイによって測定される。いくつかの実施例では、抗体/抗原対の高結合親和性は、少なくとも約1×10−8Mである。他の態様では、高結合親和性は、少なくとも約1.5×10−8M、少なくとも約2.0×10−8M、少なくとも約2.5×10−8M、少なくとも約3.0×10−8M、少なくとも約3.5×10−8M、少なくとも約4.0×10−8M、少なくとも約4.5×10−8M又は少なくとも約5.0×10−8Mである。
一態様において、本開示で提供されるのは、重鎖(HC)免疫グロブリン可変ドメイン配列及び軽鎖(LC)免疫グロブリン可変ドメイン配列を含む単離抗体であり、ここで重鎖及び軽鎖免疫グロブリン可変ドメイン配列は、アミノ酸配列KHSDSKEDDGQEIA(配列番号1)を含むヒトB7−H3のエピトープに結合する結合部位を形成し、かつ/又は少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有する。
固定化ペプチド免疫原(ヒトB7−H3 aa 521−534)への結合を評価するために、SP265抗体でELISA試験を実施した。結果の要約を図6に示す。SP265抗体のEC50は6.7×10−11Mであり、したがってB7−H3エピトープへの結合に関して抗体の高い能力を実証している。
Claims (16)
- 重鎖(HC)免疫グロブリン可変ドメイン配列と軽鎖(LC)免疫グロブリン可変ドメイン配列とを含む単離された抗体であって、アミノ酸配列KHSDSKEDDGQEIA(配列番号1)を含むヒトB7−H3のエピトープに結合し、かつ/又は少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有し、
(a) HCがRAPVVSTSMTFNI(配列番号4)若しくはTVVGGWGYALDL(配列番号10)のCDR3配列を含むか;又は
(b) LCがCDR3配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含むか:又は
(c) HCがRAPVVSTSMTFNI(配列番号4)若しくはTVVGGWGYALDL(配列番号10)のCDR3配列を含み、且つLCがCDR3配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含む、
請求項1に記載の抗体。 - HCがGSGKRGNPYYASWAKS(配列番号3)若しくはCIYAGSSLNTYYAPWAKG(配列番号9)のCDR2配列、及び/又はSYGVS(配列番号2)若しくはSSYWIC(配列番号8)のCDR1配列をさらに含む、請求項1に記載の抗体。
- LCがCDR2配列EASTLAS(配列番号6)及び/又は、CDR1配列QASQSVYNNKNLS(配列番号5)をさらに含む、請求項1又は2に記載の抗体。
- HCが
(a) アミノ酸配列SYGVS(配列番号2)を含むHC CDR1;及び/若しくは
(b) アミノ酸配列GSGKRGNPYYASWAKS(配列番号3)を含むHC CDR2;及び/若しくは
(c) アミノ酸配列RAPVVSTSMTFNI(配列番号4)を含むHC CDR3
を含み;かつ/又は
LCが
(a) アミノ酸配列QASQSVYNNKNLS(配列番号5)を含むLC CDR1;及び/若しくは
(b) アミノ酸配列EASTLAS(配列番号6)を含むLC CDR2;及び/若しくは
(c) アミノ酸配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含むLC CDR3
を含む、
請求項1から3のいずれか一項に記載の抗体。 - HCが
(a) アミノ酸配列SSYWIC(配列番号8)を含むHC CDR1;及び/若しくは
(b) アミノ酸配列CIYAGSSLNTYYAPWAKG(配列番号9)を含むHC CDR2;及び/若しくは
(c) アミノ酸配列TVVGGWGYALDL(配列番号10)を含むHC CDR3
を含み;かつ/又は
LCが、
(a) アミノ酸配列QASQSVYNNKNLS(配列番号5)を含むLC CDR1;及び/若しくは
(b) アミノ酸配列EASTLAS(配列番号6)を含むLC CDR2;及び/若しくは
(c) アミノ酸配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含むLC CDR3
を含む、
請求項1から3のいずれか一項に記載の抗体。 - HC免疫グロブリン可変ドメイン配列が配列番号11若しくは13のアミノ酸配列を含み、かつ/又は
LC免疫グロブリン可変ドメイン配列が配列番号12若しくは14のアミノ酸配列を含む、請求項1から5のいずれか一項に記載の抗体。 - 抗体がモノクローナル抗体、キメラ抗体又はヒト化抗体からなる群より選択される、請求項1から6のいずれか一項に記載の抗体。
- 抗原結合断片がFab、F(ab’)2、Fab’、scFv、及びFvからなる群より選択される、請求項1から7のいずれか一項に記載の抗体の抗原結合断片。
- 生物学的試料中のB7−H3を検出する方法であって、試料を請求項1から7のいずれか一項に記載の抗体又は請求項8に記載の抗原結合断片と接触させることと、抗体又は抗原結合断片のB7−H3への結合により形成される複合体を検出することとを含み、任意で、試料が細胞試料又は組織試料を含む、方法。
- 試料ががんに罹患していると診断されるか、罹患していることが疑われるか、又はがんに罹患するリスクがある対象から得られており、がんが膀胱移行上皮細胞癌、腎細胞癌、及び肺扁平上皮癌からなる群より選択される、請求項9に記載の方法。
- 対象から単離された試料中の病的細胞を検出する方法であって、
(a) 生物学的試料中のB7−H3に結合する、請求項1から7のいずれか一項に記載の抗体又は請求項8に記載の抗原結合断片により形成された複合体を検出することによって、対象からの生物学的試料中のB7−H3のレベルを検出すること;及び
(b) 工程(a)で観察されたB7−H3のレベルを対照生物学的試料中で観察されたB7−H3のレベルと比較すること
を含み、
B7−H3のレベルが対照生物学的試料中で観察されるレベルと比較して上昇する場合に病的細胞が検出される、方法。 - 対象の生物学的試料が膀胱、腎臓又は肺から単離された一又は複数の試料を含む、請求項11に記載の方法。
- 検出が免疫細胞化学(ICC)、免疫組織化学(IHC)、ウェスタンブロッティング、フローサイトメトリー又はELISAのうちの一又は複数を含む、請求項9から12のいずれか一項に記載の方法。
- 対象が哺乳動物であり、任意で、哺乳動物がネズミ、ネコ、イヌ、ヒツジ、ウシ、サル、及びヒトの群から選択される、請求項11から13のいずれか一項に記載の方法。
- 請求項1から7のいずれか一項に記載の抗体又は請求項8に記載の抗原結合断片、及び使用説明書を含む、B7−H3を検出するためのキット。
- 腫瘍試料中のB7−H3を検出する方法であって、
(a) 重鎖(HC)免疫グロブリン可変ドメイン配列及び軽鎖(LC)免疫グロブリン可変ドメイン配列を含む抗体又は抗体の抗原結合断片と試料を接触させることであって、ここで抗体はアミノ酸配列KHSDSKEDDGQEIA(配列番号1)を含むヒトB7−H3のエピトープに結合し、かつ/又は少なくとも6.7×10−11Mの半数効果濃度(EC50)を有し、
HCは
(i) アミノ酸配列SYGVS(配列番号2)を含むHC CDR1;
(ii) アミノ酸配列GSGKRGNPYYASWAKS(配列番号3)を含むHC CDR2;及び
(iii) アミノ酸配列RAPVVSTSMTFNI(配列番号4)を含むHC CDR3
を含み;かつ
LCは
(i) アミノ酸配列QASQSVYNNKNLS(配列番号5)を含むLC CDR1;
(ii) アミノ酸配列EASTLAS(配列番号6)を含むLC CDR2;及び
(iii) アミノ酸配列QGEFTCSGADCGA(配列番号7)を含むLC CDR3;
を含むこと;並びに
(b) 抗体又は抗原結合断片のB7−H3への結合により形成された複合体を検出すること
を含む、方法。
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