JP2017519220A - 糞便中の寄生虫卵の定量法 - Google Patents
糞便中の寄生虫卵の定量法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2017519220A JP2017519220A JP2017505046A JP2017505046A JP2017519220A JP 2017519220 A JP2017519220 A JP 2017519220A JP 2017505046 A JP2017505046 A JP 2017505046A JP 2017505046 A JP2017505046 A JP 2017505046A JP 2017519220 A JP2017519220 A JP 2017519220A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- sample
- eggs
- filtration membrane
- solution
- stool
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 title claims abstract description 337
- 244000045947 parasite Species 0.000 title description 51
- 210000003608 fece Anatomy 0.000 title description 24
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 206
- 244000000013 helminth Species 0.000 claims abstract description 81
- 108010034145 Helminth Proteins Proteins 0.000 claims abstract description 69
- 230000002550 fecal effect Effects 0.000 claims abstract description 56
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 claims abstract description 51
- OVRNDRQMDRJTHS-UHFFFAOYSA-N N-acelyl-D-glucosamine Natural products CC(=O)NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O OVRNDRQMDRJTHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 43
- OVRNDRQMDRJTHS-FMDGEEDCSA-N N-acetyl-beta-D-glucosamine Chemical compound CC(=O)N[C@H]1[C@H](O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O OVRNDRQMDRJTHS-FMDGEEDCSA-N 0.000 claims abstract description 36
- 229950006780 n-acetylglucosamine Drugs 0.000 claims abstract description 36
- 239000003446 ligand Substances 0.000 claims abstract description 9
- 239000000523 sample Substances 0.000 claims description 171
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 114
- 230000027455 binding Effects 0.000 claims description 106
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 claims description 92
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 90
- 238000001514 detection method Methods 0.000 claims description 87
- 239000011148 porous material Substances 0.000 claims description 76
- 229920002101 Chitin Polymers 0.000 claims description 69
- 108090001090 Lectins Proteins 0.000 claims description 69
- 102000004856 Lectins Human genes 0.000 claims description 69
- 239000002523 lectin Substances 0.000 claims description 69
- 210000003250 oocyst Anatomy 0.000 claims description 59
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 claims description 50
- 108091008324 binding proteins Proteins 0.000 claims description 50
- -1 antibody epitopes Proteins 0.000 claims description 47
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 43
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 43
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 43
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 claims description 34
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 claims description 34
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 30
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 24
- 239000000975 dye Substances 0.000 claims description 22
- 229910052751 metal Inorganic materials 0.000 claims description 22
- 239000002184 metal Substances 0.000 claims description 22
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 22
- 239000012723 sample buffer Substances 0.000 claims description 22
- 238000003384 imaging method Methods 0.000 claims description 21
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 20
- 108010022172 Chitinases Proteins 0.000 claims description 19
- 108010046516 Wheat Germ Agglutinins Proteins 0.000 claims description 19
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims description 19
- 102000012286 Chitinases Human genes 0.000 claims description 18
- 241001494479 Pecora Species 0.000 claims description 18
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 claims description 18
- 239000011616 biotin Substances 0.000 claims description 18
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims description 17
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 claims description 17
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims description 17
- 230000005284 excitation Effects 0.000 claims description 16
- GNBHRKFJIUUOQI-UHFFFAOYSA-N fluorescein Chemical compound O1C(=O)C2=CC=CC=C2C21C1=CC=C(O)C=C1OC1=CC(O)=CC=C21 GNBHRKFJIUUOQI-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 16
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims description 13
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 claims description 13
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 claims description 13
- IGHBXJSNZCFXNK-UHFFFAOYSA-N 4-chloro-7-nitrobenzofurazan Chemical compound [O-][N+](=O)C1=CC=C(Cl)C2=NON=C12 IGHBXJSNZCFXNK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 claims description 10
- XPDXVDYUQZHFPV-UHFFFAOYSA-N Dansyl Chloride Chemical compound C1=CC=C2C(N(C)C)=CC=CC2=C1S(Cl)(=O)=O XPDXVDYUQZHFPV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 claims description 10
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 claims description 10
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 claims description 10
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 claims description 10
- IJTNSXPMYKJZPR-UHFFFAOYSA-N parinaric acid Chemical compound CCC=CC=CC=CC=CCCCCCCCC(O)=O IJTNSXPMYKJZPR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 10
- HMWAJFNEGAJETK-UHFFFAOYSA-N 1-[6-(dimethylamino)naphthalen-2-yl]prop-2-en-1-one Chemical compound C1=C(C(=O)C=C)C=CC2=CC(N(C)C)=CC=C21 HMWAJFNEGAJETK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 claims description 9
- 241000283086 Equidae Species 0.000 claims description 9
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 claims description 9
- 108010001336 Horseradish Peroxidase Proteins 0.000 claims description 9
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 claims description 9
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 claims description 9
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 9
- 108010048090 soybean lectin Proteins 0.000 claims description 9
- 108090001008 Avidin Proteins 0.000 claims description 8
- 241000282326 Felis catus Species 0.000 claims description 8
- 229920001577 copolymer Chemical compound 0.000 claims description 8
- MHMNJMPURVTYEJ-UHFFFAOYSA-N fluorescein-5-isothiocyanate Chemical compound O1C(=O)C2=CC(N=C=S)=CC=C2C21C1=CC=C(O)C=C1OC1=CC(O)=CC=C21 MHMNJMPURVTYEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 8
- RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N glutathione Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)NCC(O)=O RWSXRVCMGQZWBV-WDSKDSINSA-N 0.000 claims description 8
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 claims description 8
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 claims description 8
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 8
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 241000282472 Canis lupus familiaris Species 0.000 claims description 7
- 241000282414 Homo sapiens Species 0.000 claims description 7
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims description 7
- 108010090804 Streptavidin Proteins 0.000 claims description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 241000283707 Capra Species 0.000 claims description 6
- 108010043121 Green Fluorescent Proteins Proteins 0.000 claims description 6
- 102000004144 Green Fluorescent Proteins Human genes 0.000 claims description 6
- 101710175625 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein Proteins 0.000 claims description 6
- 239000013522 chelant Substances 0.000 claims description 6
- 239000005090 green fluorescent protein Substances 0.000 claims description 6
- 108010087904 neutravidin Proteins 0.000 claims description 6
- YBBRCQOCSYXUOC-UHFFFAOYSA-N sulfuryl dichloride Chemical compound ClS(Cl)(=O)=O YBBRCQOCSYXUOC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- XJZXHBYIBXUEMY-UHFFFAOYSA-N (2z)-3-propyl-2-[(2z,4z)-5-(3-propyl-1,3-benzothiazol-3-ium-2-yl)penta-2,4-dienylidene]-1,3-benzothiazole Chemical compound S1C2=CC=CC=C2[N+](CCC)=C1C=CC=CC=C1N(CCC)C2=CC=CC=C2S1 XJZXHBYIBXUEMY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- PRDFBSVERLRRMY-UHFFFAOYSA-N 2'-(4-ethoxyphenyl)-5-(4-methylpiperazin-1-yl)-2,5'-bibenzimidazole Chemical compound C1=CC(OCC)=CC=C1C1=NC2=CC=C(C=3NC4=CC(=CC=C4N=3)N3CCN(C)CC3)C=C2N1 PRDFBSVERLRRMY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- GOLORTLGFDVFDW-UHFFFAOYSA-N 3-(1h-benzimidazol-2-yl)-7-(diethylamino)chromen-2-one Chemical compound C1=CC=C2NC(C3=CC4=CC=C(C=C4OC3=O)N(CC)CC)=NC2=C1 GOLORTLGFDVFDW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- FWBHETKCLVMNFS-UHFFFAOYSA-N 4',6-Diamino-2-phenylindol Chemical compound C1=CC(C(=N)N)=CC=C1C1=CC2=CC=C(C(N)=N)C=C2N1 FWBHETKCLVMNFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- IZWQPBUIXGHLMT-UHFFFAOYSA-N 4-[2-(1-methylpyridin-1-ium-4-yl)ethenyl]-n,n-dipentylaniline Chemical compound C1=CC(N(CCCCC)CCCCC)=CC=C1C=CC1=CC=[N+](C)C=C1 IZWQPBUIXGHLMT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- GBPBPEPUZCTZLS-UHFFFAOYSA-M 4-[2-(1-methylpyridin-1-ium-4-yl)ethenyl]-n,n-dipentylaniline;iodide Chemical compound [I-].C1=CC(N(CCCCC)CCCCC)=CC=C1\C=C\C1=CC=[N+](C)C=C1 GBPBPEPUZCTZLS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- VTRBOZNMGVDGHY-UHFFFAOYSA-N 6-(4-methylanilino)naphthalene-2-sulfonic acid Chemical compound C1=CC(C)=CC=C1NC1=CC=C(C=C(C=C2)S(O)(=O)=O)C2=C1 VTRBOZNMGVDGHY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 239000012099 Alexa Fluor family Substances 0.000 claims description 5
- 101001089022 Axinella polypoides Lectin-2 Proteins 0.000 claims description 5
- FTEDXVNDVHYDQW-UHFFFAOYSA-N BAPTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)C1=CC=CC=C1OCCOC1=CC=CC=C1N(CC(O)=O)CC(O)=O FTEDXVNDVHYDQW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 101001089088 Cymbosema roseum Lactose-binding lectin-2 Proteins 0.000 claims description 5
- 240000000249 Morus alba Species 0.000 claims description 5
- 235000008708 Morus alba Nutrition 0.000 claims description 5
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 claims description 5
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 claims description 5
- 241000282887 Suidae Species 0.000 claims description 5
- MZZINWWGSYUHGU-UHFFFAOYSA-J ToTo-1 Chemical compound [I-].[I-].[I-].[I-].C12=CC=CC=C2C(C=C2N(C3=CC=CC=C3S2)C)=CC=[N+]1CCC[N+](C)(C)CCC[N+](C)(C)CCC[N+](C1=CC=CC=C11)=CC=C1C=C1N(C)C2=CC=CC=C2S1 MZZINWWGSYUHGU-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 5
- DPKHZNPWBDQZCN-UHFFFAOYSA-N acridine orange free base Chemical compound C1=CC(N(C)C)=CC2=NC3=CC(N(C)C)=CC=C3C=C21 DPKHZNPWBDQZCN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- IJTNSXPMYKJZPR-WVRBZULHSA-N alpha-parinaric acid Natural products CCC=C/C=C/C=C/C=CCCCCCCCC(=O)O IJTNSXPMYKJZPR-WVRBZULHSA-N 0.000 claims description 5
- DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N benzoquinolinylidene Natural products C1=CC=CC2=CC3=CC=CC=C3N=C21 DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 108091005948 blue fluorescent proteins Proteins 0.000 claims description 5
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 claims description 5
- 239000011575 calcium Substances 0.000 claims description 5
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 claims description 5
- 125000001295 dansyl group Chemical group [H]C1=C([H])C(N(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H])=C2C([H])=C([H])C([H])=C(C2=C1[H])S(*)(=O)=O 0.000 claims description 5
- ZMMJGEGLRURXTF-UHFFFAOYSA-N ethidium bromide Chemical compound [Br-].C12=CC(N)=CC=C2C2=CC=C(N)C=C2[N+](CC)=C1C1=CC=CC=C1 ZMMJGEGLRURXTF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 229960005542 ethidium bromide Drugs 0.000 claims description 5
- GTSMOYLSFUBTMV-UHFFFAOYSA-N ethidium homodimer Chemical compound [H+].[H+].[Cl-].[Cl-].[Cl-].[Cl-].C12=CC(N)=CC=C2C2=CC=C(N)C=C2C(C)=[N+]1CCCNCCNCCC[N+](C1=CC(N)=CC=C1C1=CC=C(N)C=C11)=C1C1=CC=CC=C1 GTSMOYLSFUBTMV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- DSLLHVISNOIYHR-UHFFFAOYSA-M ethyl 2-(6-methoxyquinolin-1-ium-1-yl)acetate;bromide Chemical compound [Br-].COC1=CC=C2[N+](CC(=O)OCC)=CC=CC2=C1 DSLLHVISNOIYHR-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- YTPLJUZIOGNPTJ-UHFFFAOYSA-M ethyl 2-isoquinolin-2-ium-2-ylacetate;bromide Chemical compound [Br-].C1=CC=CC2=C[N+](CC(=O)OCC)=CC=C21 YTPLJUZIOGNPTJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 claims description 5
- YFHXZQPUBCBNIP-UHFFFAOYSA-N fura-2 Chemical compound CC1=CC=C(N(CC(O)=O)CC(O)=O)C(OCCOC=2C(=CC=3OC(=CC=3C=2)C=2OC(=CN=2)C(O)=O)N(CC(O)=O)CC(O)=O)=C1 YFHXZQPUBCBNIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- MOFVSTNWEDAEEK-UHFFFAOYSA-M indocyanine green Chemical compound [Na+].[O-]S(=O)(=O)CCCCN1C2=CC=C3C=CC=CC3=C2C(C)(C)C1=CC=CC=CC=CC1=[N+](CCCCS([O-])(=O)=O)C2=CC=C(C=CC=C3)C3=C2C1(C)C MOFVSTNWEDAEEK-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- PGLTVOMIXTUURA-UHFFFAOYSA-N iodoacetamide Chemical compound NC(=O)CI PGLTVOMIXTUURA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 150000002540 isothiocyanates Chemical class 0.000 claims description 5
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 5
- DLBFLQKQABVKGT-UHFFFAOYSA-L lucifer yellow dye Chemical compound [Li+].[Li+].[O-]S(=O)(=O)C1=CC(C(N(C(=O)NN)C2=O)=O)=C3C2=CC(S([O-])(=O)=O)=CC3=C1N DLBFLQKQABVKGT-UHFFFAOYSA-L 0.000 claims description 5
- SHXOKQKTZJXHHR-UHFFFAOYSA-N n,n-diethyl-5-iminobenzo[a]phenoxazin-9-amine;hydrochloride Chemical compound [Cl-].C1=CC=C2C3=NC4=CC=C(N(CC)CC)C=C4OC3=CC(=[NH2+])C2=C1 SHXOKQKTZJXHHR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- IEQIEDJGQAUEQZ-UHFFFAOYSA-N phthalocyanine Chemical compound N1C(N=C2C3=CC=CC=C3C(N=C3C4=CC=CC=C4C(=N4)N3)=N2)=C(C=CC=C2)C2=C1N=C1C2=CC=CC=C2C4=N1 IEQIEDJGQAUEQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 108010030511 potato lectin Proteins 0.000 claims description 5
- 108010054624 red fluorescent protein Proteins 0.000 claims description 5
- TUIHPLOAPJDCGN-UHFFFAOYSA-M rhodamine 800 Chemical compound [Cl-].C1CCN2CCCC3=C2C1=C1OC2=C(CCC4)C5=[N+]4CCCC5=CC2=C(C#N)C1=C3 TUIHPLOAPJDCGN-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- YVSWPCCVTYEEHG-UHFFFAOYSA-N rhodamine B 5-isothiocyanate Chemical compound [Cl-].C=12C=CC(=[N+](CC)CC)C=C2OC2=CC(N(CC)CC)=CC=C2C=1C1=CC=C(N=C=S)C=C1C(O)=O YVSWPCCVTYEEHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 239000001022 rhodamine dye Substances 0.000 claims description 5
- WGTODYJZXSJIAG-UHFFFAOYSA-N tetramethylrhodamine chloride Chemical compound [Cl-].C=12C=CC(N(C)C)=CC2=[O+]C2=CC(N(C)C)=CC=C2C=1C1=CC=CC=C1C(O)=O WGTODYJZXSJIAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- MPLHNVLQVRSVEE-UHFFFAOYSA-N texas red Chemical compound [O-]S(=O)(=O)C1=CC(S(Cl)(=O)=O)=CC=C1C(C1=CC=2CCCN3CCCC(C=23)=C1O1)=C2C1=C(CCC1)C3=[N+]1CCCC3=C2 MPLHNVLQVRSVEE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- ACOJCCLIDPZYJC-UHFFFAOYSA-M thiazole orange Chemical compound CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1.C1=CC=C2C(C=C3N(C4=CC=CC=C4S3)C)=CC=[N+](C)C2=C1 ACOJCCLIDPZYJC-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 claims description 5
- 238000011179 visual inspection Methods 0.000 claims description 5
- ZMLPKJYZRQZLDA-UHFFFAOYSA-N 1-(2-phenylethenyl)-4-[4-(2-phenylethenyl)phenyl]benzene Chemical group C=1C=CC=CC=1C=CC(C=C1)=CC=C1C(C=C1)=CC=C1C=CC1=CC=CC=C1 ZMLPKJYZRQZLDA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- IWCYXDKDGNKCFU-OWOJBTEDSA-N 2-[[4-[bis(2-hydroxyethyl)amino]-6-[4-[(e)-2-[4-[[4-[bis(2-hydroxyethyl)amino]-6-(2,5-disulfoanilino)-1,3,5-triazin-2-yl]amino]-2-sulfophenyl]ethenyl]-3-sulfoanilino]-1,3,5-triazin-2-yl]amino]benzene-1,4-disulfonic acid Chemical compound N=1C(NC=2C(=CC=C(C=2)S(O)(=O)=O)S(O)(=O)=O)=NC(N(CCO)CCO)=NC=1NC(C=C1S(O)(=O)=O)=CC=C1\C=C\C(C(=C1)S(O)(=O)=O)=CC=C1NC(N=C(N=1)N(CCO)CCO)=NC=1NC1=CC(S(O)(=O)=O)=CC=C1S(O)(=O)=O IWCYXDKDGNKCFU-OWOJBTEDSA-N 0.000 claims description 4
- 125000000954 2-hydroxyethyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])O[H] 0.000 claims description 4
- 108090000204 Dipeptidase 1 Proteins 0.000 claims description 4
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 claims description 4
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 claims description 4
- 108010024636 Glutathione Proteins 0.000 claims description 4
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 101710120037 Toxin CcdB Proteins 0.000 claims description 4
- 108010046334 Urease Proteins 0.000 claims description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 4
- 102000005936 beta-Galactosidase Human genes 0.000 claims description 4
- 108010005774 beta-Galactosidase Proteins 0.000 claims description 4
- 102000006635 beta-lactamase Human genes 0.000 claims description 4
- 102000028861 calmodulin binding Human genes 0.000 claims description 4
- 108091000084 calmodulin binding Proteins 0.000 claims description 4
- 239000006081 fluorescent whitening agent Substances 0.000 claims description 4
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 claims description 4
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 claims description 4
- 229960003180 glutathione Drugs 0.000 claims description 4
- 125000001841 imino group Chemical group [H]N=* 0.000 claims description 4
- 108010026228 mRNA guanylyltransferase Proteins 0.000 claims description 4
- 102000005962 receptors Human genes 0.000 claims description 4
- 108020003175 receptors Proteins 0.000 claims description 4
- 239000010865 sewage Substances 0.000 claims description 4
- OSQUFVVXNRMSHL-LTHRDKTGSA-M sodium;3-[(2z)-2-[(e)-4-(1,3-dibutyl-4,6-dioxo-2-sulfanylidene-1,3-diazinan-5-ylidene)but-2-enylidene]-1,3-benzoxazol-3-yl]propane-1-sulfonate Chemical compound [Na+].O=C1N(CCCC)C(=S)N(CCCC)C(=O)C1=C\C=C\C=C/1N(CCCS([O-])(=O)=O)C2=CC=CC=C2O\1 OSQUFVVXNRMSHL-LTHRDKTGSA-M 0.000 claims description 4
- 239000002689 soil Substances 0.000 claims description 4
- 108010014765 tomato lectin Proteins 0.000 claims description 4
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 claims description 4
- 102000000584 Calmodulin Human genes 0.000 claims description 3
- 108010041952 Calmodulin Proteins 0.000 claims description 3
- 101710186708 Agglutinin Proteins 0.000 claims description 2
- 235000002198 Annona diversifolia Nutrition 0.000 claims description 2
- 241000271566 Aves Species 0.000 claims description 2
- 241000282994 Cervidae Species 0.000 claims description 2
- 101000617823 Homo sapiens Solute carrier organic anion transporter family member 6A1 Proteins 0.000 claims description 2
- 101710146024 Horcolin Proteins 0.000 claims description 2
- 101710189395 Lectin Proteins 0.000 claims description 2
- 101710179758 Mannose-specific lectin Proteins 0.000 claims description 2
- 101710150763 Mannose-specific lectin 1 Proteins 0.000 claims description 2
- 101710150745 Mannose-specific lectin 2 Proteins 0.000 claims description 2
- 239000000910 agglutinin Substances 0.000 claims description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 3
- PYWVYCXTNDRMGF-UHFFFAOYSA-N rhodamine B Chemical compound [Cl-].C=12C=CC(=[N+](CC)CC)C=C2OC2=CC(N(CC)CC)=CC=C2C=1C1=CC=CC=C1C(O)=O PYWVYCXTNDRMGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 229940043267 rhodamine b Drugs 0.000 claims 3
- ANRHNWWPFJCPAZ-UHFFFAOYSA-M thionine Chemical compound [Cl-].C1=CC(N)=CC2=[S+]C3=CC(N)=CC=C3N=C21 ANRHNWWPFJCPAZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 3
- 241000282838 Lama Species 0.000 claims 1
- 230000003071 parasitic effect Effects 0.000 abstract description 23
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 70
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 48
- 238000007689 inspection Methods 0.000 description 33
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 30
- 230000000507 anthelmentic effect Effects 0.000 description 25
- 241000244206 Nematoda Species 0.000 description 24
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 23
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 21
- 241000283073 Equus caballus Species 0.000 description 19
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 18
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 17
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 16
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 15
- 241000894007 species Species 0.000 description 15
- 239000000463 material Substances 0.000 description 14
- 238000003556 assay Methods 0.000 description 13
- 230000003287 optical effect Effects 0.000 description 12
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 12
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 11
- 241000219739 Lens Species 0.000 description 10
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 10
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 10
- LOKCTEFSRHRXRJ-UHFFFAOYSA-I dipotassium trisodium dihydrogen phosphate hydrogen phosphate dichloride Chemical compound P(=O)(O)(O)[O-].[K+].P(=O)(O)([O-])[O-].[Na+].[Na+].[Cl-].[K+].[Cl-].[Na+] LOKCTEFSRHRXRJ-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 10
- 244000144972 livestock Species 0.000 description 10
- 239000002953 phosphate buffered saline Substances 0.000 description 10
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 9
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 9
- 238000005188 flotation Methods 0.000 description 9
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 9
- RAXXELZNTBOGNW-UHFFFAOYSA-N imidazole Natural products C1=CNC=N1 RAXXELZNTBOGNW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 230000005291 magnetic effect Effects 0.000 description 9
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 9
- 208000006968 Helminthiasis Diseases 0.000 description 8
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 description 8
- MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N N-acetylglucosamine Natural products CC(=O)N[C@@H](C=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N 0.000 description 8
- PXHVJJICTQNCMI-UHFFFAOYSA-N Nickel Chemical compound [Ni] PXHVJJICTQNCMI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 239000000872 buffer Substances 0.000 description 8
- 230000008859 change Effects 0.000 description 8
- 238000011161 development Methods 0.000 description 8
- 208000014837 parasitic helminthiasis infectious disease Diseases 0.000 description 8
- 210000004215 spore Anatomy 0.000 description 8
- OVRNDRQMDRJTHS-RTRLPJTCSA-N N-acetyl-D-glucosamine Chemical compound CC(=O)N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O OVRNDRQMDRJTHS-RTRLPJTCSA-N 0.000 description 7
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 7
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 7
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 6
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 6
- 108091011157 chitin binding proteins Proteins 0.000 description 6
- 102000021178 chitin binding proteins Human genes 0.000 description 6
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 6
- WQYVRQLZKVEZGA-UHFFFAOYSA-N hypochlorite Chemical compound Cl[O-] WQYVRQLZKVEZGA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 206010059866 Drug resistance Diseases 0.000 description 5
- 241000243985 Onchocerca volvulus Species 0.000 description 5
- 208000030852 Parasitic disease Diseases 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 5
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 5
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 5
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 5
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 5
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 5
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 5
- 229910052759 nickel Inorganic materials 0.000 description 5
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 5
- 238000000053 physical method Methods 0.000 description 5
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 5
- 239000002096 quantum dot Substances 0.000 description 5
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 5
- 201000004409 schistosomiasis Diseases 0.000 description 5
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 5
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 5
- 238000012549 training Methods 0.000 description 5
- 239000013598 vector Substances 0.000 description 5
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 5
- 241000193752 Bacillus circulans Species 0.000 description 4
- 241000243974 Haemonchus contortus Species 0.000 description 4
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 4
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000282849 Ruminantia Species 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 239000000921 anthelmintic agent Substances 0.000 description 4
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 4
- VPUGDVKSAQVFFS-UHFFFAOYSA-N coronene Chemical compound C1=C(C2=C34)C=CC3=CC=C(C=C3)C4=C4C3=CC=C(C=C3)C4=C2C3=C1 VPUGDVKSAQVFFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000006059 cover glass Substances 0.000 description 4
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 4
- 244000079386 endoparasite Species 0.000 description 4
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 4
- 238000007667 floating Methods 0.000 description 4
- 230000002496 gastric effect Effects 0.000 description 4
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 description 4
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 4
- 108091005573 modified proteins Proteins 0.000 description 4
- 102000035118 modified proteins Human genes 0.000 description 4
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 4
- 230000008569 process Effects 0.000 description 4
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 4
- 238000011160 research Methods 0.000 description 4
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 4
- 230000009870 specific binding Effects 0.000 description 4
- 238000012800 visualization Methods 0.000 description 4
- 241000893172 Chabertia Species 0.000 description 3
- 101710199022 Chitinase A1 Proteins 0.000 description 3
- 208000003495 Coccidiosis Diseases 0.000 description 3
- RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N Copper Chemical compound [Cu] RYGMFSIKBFXOCR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 101710082707 Endochitinase A1 Proteins 0.000 description 3
- 201000006353 Filariasis Diseases 0.000 description 3
- 206010023076 Isosporiasis Diseases 0.000 description 3
- 241000510960 Oesophagostomum Species 0.000 description 3
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- 108010089814 Plant Lectins Proteins 0.000 description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 241000191771 Teladorsagia circumcincta Species 0.000 description 3
- 241001489151 Trichuris Species 0.000 description 3
- 229940124339 anthelmintic agent Drugs 0.000 description 3
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 3
- 239000012472 biological sample Substances 0.000 description 3
- 230000003196 chaotropic effect Effects 0.000 description 3
- 229910017052 cobalt Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000010941 cobalt Substances 0.000 description 3
- GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N cobalt atom Chemical compound [Co] GUTLYIVDDKVIGB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000002131 composite material Substances 0.000 description 3
- 229910052802 copper Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000010949 copper Substances 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 3
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 3
- 244000038280 herbivores Species 0.000 description 3
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000005286 illumination Methods 0.000 description 3
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 3
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 3
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 3
- 230000009545 invasion Effects 0.000 description 3
- 230000005499 meniscus Effects 0.000 description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 3
- 239000011859 microparticle Substances 0.000 description 3
- 238000012544 monitoring process Methods 0.000 description 3
- 239000003726 plant lectin Substances 0.000 description 3
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 3
- 230000004044 response Effects 0.000 description 3
- 238000005070 sampling Methods 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- 238000010186 staining Methods 0.000 description 3
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 3
- 230000000007 visual effect Effects 0.000 description 3
- QGKMIGUHVLGJBR-UHFFFAOYSA-M (4z)-1-(3-methylbutyl)-4-[[1-(3-methylbutyl)quinolin-1-ium-4-yl]methylidene]quinoline;iodide Chemical compound [I-].C12=CC=CC=C2N(CCC(C)C)C=CC1=CC1=CC=[N+](CCC(C)C)C2=CC=CC=C12 QGKMIGUHVLGJBR-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- YJGGCARNRYGSPA-IPZCTEOASA-N 2-hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylic acid;1-methyl-2-[(e)-2-thiophen-2-ylethenyl]-5,6-dihydro-4h-pyrimidine Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O.CN1CCCN=C1\C=C\C1=CC=CS1 YJGGCARNRYGSPA-IPZCTEOASA-N 0.000 description 2
- ZKARERKEBVSZCX-VMDDUYISSA-M 4-methylbenzenesulfonate;trimethyl-[4-[(1e,3e,5e)-6-phenylhexa-1,3,5-trienyl]phenyl]azanium Chemical compound CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1.C1=CC([N+](C)(C)C)=CC=C1\C=C\C=C\C=C\C1=CC=CC=C1 ZKARERKEBVSZCX-VMDDUYISSA-M 0.000 description 2
- 241001147657 Ancylostoma Species 0.000 description 2
- 241001626719 Anoplocephala perfoliata Species 0.000 description 2
- 241000238421 Arthropoda Species 0.000 description 2
- 241000244186 Ascaris Species 0.000 description 2
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 2
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M Bisulfite Chemical compound OS([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000282465 Canis Species 0.000 description 2
- 241000253350 Capillaria Species 0.000 description 2
- 241000224483 Coccidia Species 0.000 description 2
- 241000499566 Eimeria brunetti Species 0.000 description 2
- 241000498256 Enterobius Species 0.000 description 2
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 2
- 102000005744 Glycoside Hydrolases Human genes 0.000 description 2
- 108010031186 Glycoside Hydrolases Proteins 0.000 description 2
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 206010061217 Infestation Diseases 0.000 description 2
- NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N N-Hydroxysuccinimide Chemical group ON1C(=O)CCC1=O NQTADLQHYWFPDB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- UFWIBTONFRDIAS-UHFFFAOYSA-N Naphthalene Chemical compound C1=CC=CC2=CC=CC=C21 UFWIBTONFRDIAS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241001137882 Nematodirus Species 0.000 description 2
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 2
- 241000243795 Ostertagia Species 0.000 description 2
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 2
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 241000122938 Strongylus vulgaris Species 0.000 description 2
- 241000244031 Toxocara Species 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 244000000054 animal parasite Species 0.000 description 2
- 230000002141 anti-parasite Effects 0.000 description 2
- 239000003096 antiparasitic agent Substances 0.000 description 2
- 238000013459 approach Methods 0.000 description 2
- 230000004888 barrier function Effects 0.000 description 2
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 2
- 238000002306 biochemical method Methods 0.000 description 2
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 2
- 239000008366 buffered solution Substances 0.000 description 2
- 125000003636 chemical group Chemical group 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 235000013330 chicken meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 2
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 2
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 2
- 230000021615 conjugation Effects 0.000 description 2
- 230000001276 controlling effect Effects 0.000 description 2
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 2
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 2
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 description 2
- 239000007850 fluorescent dye Substances 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 230000004927 fusion Effects 0.000 description 2
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 description 2
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 2
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 2
- 125000000487 histidyl group Chemical group [H]N([H])C(C(=O)O*)C([H])([H])C1=C([H])N([H])C([H])=N1 0.000 description 2
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 2
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 description 2
- 238000002372 labelling Methods 0.000 description 2
- 201000004792 malaria Diseases 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 150000002739 metals Chemical class 0.000 description 2
- 239000000820 nonprescription drug Substances 0.000 description 2
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 2
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 2
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 2
- 208000002042 onchocerciasis Diseases 0.000 description 2
- FWZLYKYJQSQEPN-UHFFFAOYSA-N peregrine Natural products OC1C2C3C4(C5C6OC(C)=O)C(OC)CCC5(C)CN(CC)C4C6C2(OC)CC(OC)C1C3 FWZLYKYJQSQEPN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 2
- 235000020030 perry Nutrition 0.000 description 2
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 2
- 229920002981 polyvinylidene fluoride Polymers 0.000 description 2
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 2
- 235000013594 poultry meat Nutrition 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 238000003753 real-time PCR Methods 0.000 description 2
- 125000006853 reporter group Chemical group 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- SUKJFIGYRHOWBL-UHFFFAOYSA-N sodium hypochlorite Chemical compound [Na+].Cl[O-] SUKJFIGYRHOWBL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000002198 surface plasmon resonance spectroscopy Methods 0.000 description 2
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 2
- 235000019786 weight gain Nutrition 0.000 description 2
- 230000004584 weight gain Effects 0.000 description 2
- VQTBINYMFPKLQD-UHFFFAOYSA-N (2,5-dioxopyrrolidin-1-yl) 2-(3-hydroxy-6-oxoxanthen-9-yl)benzoate Chemical compound C=12C=CC(=O)C=C2OC2=CC(O)=CC=C2C=1C1=CC=CC=C1C(=O)ON1C(=O)CCC1=O VQTBINYMFPKLQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZUQUTHURQVDNKF-KEWYIRBNSA-N 1-[(3R,4R,5S,6R)-3-amino-2,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)oxan-2-yl]ethanone Chemical compound CC(=O)C1(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1N ZUQUTHURQVDNKF-KEWYIRBNSA-N 0.000 description 1
- AZSNMRSAGSSBNP-UHFFFAOYSA-N 22,23-dihydroavermectin B1a Natural products C1CC(C)C(C(C)CC)OC21OC(CC=C(C)C(OC1OC(C)C(OC3OC(C)C(O)C(OC)C3)C(OC)C1)C(C)C=CC=C1C3(C(C(=O)O4)C=C(C)C(O)C3OC1)O)CC4C2 AZSNMRSAGSSBNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HSTOKWSFWGCZMH-UHFFFAOYSA-N 3,3'-diaminobenzidine Chemical compound C1=C(N)C(N)=CC=C1C1=CC=C(N)C(N)=C1 HSTOKWSFWGCZMH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LVSPDZAGCBEQAV-UHFFFAOYSA-N 4-chloronaphthalen-1-ol Chemical compound C1=CC=C2C(O)=CC=C(Cl)C2=C1 LVSPDZAGCBEQAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- BTJIUGUIPKRLHP-UHFFFAOYSA-N 4-nitrophenol Chemical compound OC1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 BTJIUGUIPKRLHP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- YERWMQJEYUIJBO-UHFFFAOYSA-N 5-chlorosulfonyl-2-[3-(diethylamino)-6-diethylazaniumylidenexanthen-9-yl]benzenesulfonate Chemical compound C=12C=CC(=[N+](CC)CC)C=C2OC2=CC(N(CC)CC)=CC=C2C=1C1=CC=C(S(Cl)(=O)=O)C=C1S([O-])(=O)=O YERWMQJEYUIJBO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DEXFNLNNUZKHNO-UHFFFAOYSA-N 6-[3-[4-[2-(2,3-dihydro-1H-inden-2-ylamino)pyrimidin-5-yl]piperidin-1-yl]-3-oxopropyl]-3H-1,3-benzoxazol-2-one Chemical compound C1C(CC2=CC=CC=C12)NC1=NC=C(C=N1)C1CCN(CC1)C(CCC1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1)=O DEXFNLNNUZKHNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-N 8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid Chemical compound C=12C(S(=O)(=O)O)=CC=CC2=CC=CC=1NC1=CC=CC=C1 FWEOQOXTVHGIFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SPBDXSGPUHCETR-JFUDTMANSA-N 8883yp2r6d Chemical compound O1[C@@H](C)[C@H](O)[C@@H](OC)C[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](OC)C[C@H](O[C@@H]2C(=C/C[C@@H]3C[C@@H](C[C@@]4(O[C@@H]([C@@H](C)CC4)C(C)C)O3)OC(=O)[C@@H]3C=C(C)[C@@H](O)[C@H]4OC\C([C@@]34O)=C/C=C/[C@@H]2C)/C)O[C@H]1C.C1C[C@H](C)[C@@H]([C@@H](C)CC)O[C@@]21O[C@H](C\C=C(C)\[C@@H](O[C@@H]1O[C@@H](C)[C@H](O[C@@H]3O[C@@H](C)[C@H](O)[C@@H](OC)C3)[C@@H](OC)C1)[C@@H](C)\C=C\C=C/1[C@]3([C@H](C(=O)O4)C=C(C)[C@@H](O)[C@H]3OC\1)O)C[C@H]4C2 SPBDXSGPUHCETR-JFUDTMANSA-N 0.000 description 1
- 206010063409 Acarodermatitis Diseases 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 244000303258 Annona diversifolia Species 0.000 description 1
- 241000294569 Aphelenchoides Species 0.000 description 1
- 101100534777 Arabidopsis thaliana SWI3B gene Proteins 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000244181 Baylisascaris Species 0.000 description 1
- 102100032487 Beta-mannosidase Human genes 0.000 description 1
- 201000004569 Blindness Diseases 0.000 description 1
- 241000244036 Brugia Species 0.000 description 1
- 241000931178 Bunostomum Species 0.000 description 1
- 241000243770 Bursaphelenchus Species 0.000 description 1
- 108090000342 C-Type Lectins Proteins 0.000 description 1
- 102000003930 C-Type Lectins Human genes 0.000 description 1
- 241000244203 Caenorhabditis elegans Species 0.000 description 1
- 241000242722 Cestoda Species 0.000 description 1
- 239000004971 Cross linker Substances 0.000 description 1
- 206010012735 Diarrhoea Diseases 0.000 description 1
- 241000577456 Dicrocoelium dendriticum Species 0.000 description 1
- 241001147667 Dictyocaulus Species 0.000 description 1
- SHIBSTMRCDJXLN-UHFFFAOYSA-N Digoxigenin Natural products C1CC(C2C(C3(C)CCC(O)CC3CC2)CC2O)(O)C2(C)C1C1=CC(=O)OC1 SHIBSTMRCDJXLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000690784 Dioctophyme Species 0.000 description 1
- 241000690786 Dioctophyme renale Species 0.000 description 1
- 241000399934 Ditylenchus Species 0.000 description 1
- 241000223924 Eimeria Species 0.000 description 1
- 241000223931 Eimeria acervulina Species 0.000 description 1
- 241000289819 Eimeria adenoeides Species 0.000 description 1
- 241000223933 Eimeria bovis Species 0.000 description 1
- 241001327860 Eimeria dispersa Species 0.000 description 1
- 241001327857 Eimeria gallopavonis Species 0.000 description 1
- 241000223934 Eimeria maxima Species 0.000 description 1
- 241001452550 Eimeria meleagridis Species 0.000 description 1
- 241000499563 Eimeria necatrix Species 0.000 description 1
- 244000309704 Eimeria ovina Species 0.000 description 1
- 241000886137 Eimeria porci Species 0.000 description 1
- 241001485873 Eimeria stiedai Species 0.000 description 1
- 241000223932 Eimeria tenella Species 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 102000005593 Endopeptidases Human genes 0.000 description 1
- 108010059378 Endopeptidases Proteins 0.000 description 1
- 206010014950 Eosinophilia Diseases 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 241000220485 Fabaceae Species 0.000 description 1
- 206010016675 Filariasis lymphatic Diseases 0.000 description 1
- 108010046569 Galectins Proteins 0.000 description 1
- 102000007563 Galectins Human genes 0.000 description 1
- 241001442498 Globodera Species 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 241000243976 Haemonchus Species 0.000 description 1
- 241000920462 Heterakis Species 0.000 description 1
- 241001480224 Heterodera Species 0.000 description 1
- 241000498254 Heterodera glycines Species 0.000 description 1
- 240000001549 Ipomoea eriocarpa Species 0.000 description 1
- 235000005146 Ipomoea eriocarpa Nutrition 0.000 description 1
- 241000955225 Isospora sp. Species 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 241001220360 Longidorus Species 0.000 description 1
- 235000007688 Lycopersicon esculentum Nutrition 0.000 description 1
- 208000037263 Lymphatic filariasis Diseases 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241000576765 Mecistocirrus Species 0.000 description 1
- HDFGOPSGAURCEO-UHFFFAOYSA-N N-ethylmaleimide Chemical group CCN1C(=O)C=CC1=O HDFGOPSGAURCEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910019093 NaOCl Inorganic materials 0.000 description 1
- 241000201433 Nacobbus Species 0.000 description 1
- 241000498271 Necator Species 0.000 description 1
- 206010062701 Nematodiasis Diseases 0.000 description 1
- 239000000020 Nitrocellulose Substances 0.000 description 1
- 241000904715 Oxyuris Species 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 241001480233 Paragonimus Species 0.000 description 1
- 241000244187 Parascaris Species 0.000 description 1
- 108010046016 Peanut Agglutinin Proteins 0.000 description 1
- 241001272327 Pearsonema Species 0.000 description 1
- 241001604339 Pearsonema plica Species 0.000 description 1
- 229920005439 Perspex® Polymers 0.000 description 1
- 241000286209 Phasianidae Species 0.000 description 1
- 102000004160 Phosphoric Monoester Hydrolases Human genes 0.000 description 1
- 108090000608 Phosphoric Monoester Hydrolases Proteins 0.000 description 1
- 241001483078 Phyto Species 0.000 description 1
- 241000233870 Pneumocystis Species 0.000 description 1
- 206010035664 Pneumonia Diseases 0.000 description 1
- 241000209504 Poaceae Species 0.000 description 1
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 1
- 239000004743 Polypropylene Substances 0.000 description 1
- 229920001213 Polysorbate 20 Polymers 0.000 description 1
- 239000004793 Polystyrene Substances 0.000 description 1
- 206010037075 Protozoal infections Diseases 0.000 description 1
- 208000010362 Protozoan Infections Diseases 0.000 description 1
- 238000001530 Raman microscopy Methods 0.000 description 1
- 241000447727 Scabies Species 0.000 description 1
- 241001442514 Schistosomatidae Species 0.000 description 1
- 241000607720 Serratia Species 0.000 description 1
- 239000005708 Sodium hypochlorite Substances 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 241000208292 Solanaceae Species 0.000 description 1
- 240000003768 Solanum lycopersicum Species 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 241000187413 Streptomyces olivaceoviridis Species 0.000 description 1
- 241000187420 Streptomyces reticuli Species 0.000 description 1
- 241000122932 Strongylus Species 0.000 description 1
- 241000282898 Sus scrofa Species 0.000 description 1
- 241000607216 Toxascaris Species 0.000 description 1
- 241000242541 Trematoda Species 0.000 description 1
- 241000869417 Trematodes Species 0.000 description 1
- 241000243774 Trichinella Species 0.000 description 1
- 206010044608 Trichiniasis Diseases 0.000 description 1
- 241001220308 Trichodorus Species 0.000 description 1
- 241000243797 Trichostrongylus Species 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 239000013504 Triton X-100 Substances 0.000 description 1
- 229920004890 Triton X-100 Polymers 0.000 description 1
- 206010065258 Tropical eosinophilia Diseases 0.000 description 1
- 241000571986 Uncinaria Species 0.000 description 1
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000607598 Vibrio Species 0.000 description 1
- 241000244005 Wuchereria bancrofti Species 0.000 description 1
- 241000201423 Xiphinema Species 0.000 description 1
- 208000035472 Zoonoses Diseases 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 150000001299 aldehydes Chemical class 0.000 description 1
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 description 1
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000001412 amines Chemical group 0.000 description 1
- 230000003321 amplification Effects 0.000 description 1
- 239000012491 analyte Substances 0.000 description 1
- 208000007502 anemia Diseases 0.000 description 1
- 230000004596 appetite loss Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 108010055059 beta-Mannosidase Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 description 1
- 230000003115 biocidal effect Effects 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 239000002981 blocking agent Substances 0.000 description 1
- 210000004899 c-terminal region Anatomy 0.000 description 1
- 238000004364 calculation method Methods 0.000 description 1
- 244000309466 calf Species 0.000 description 1
- 239000002775 capsule Substances 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 150000001718 carbodiimides Chemical class 0.000 description 1
- 239000002134 carbon nanofiber Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 1
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 238000012412 chemical coupling Methods 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 238000010367 cloning Methods 0.000 description 1
- 238000004040 coloring Methods 0.000 description 1
- 238000000205 computational method Methods 0.000 description 1
- 230000001268 conjugating effect Effects 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 230000008094 contradictory effect Effects 0.000 description 1
- 230000002596 correlated effect Effects 0.000 description 1
- 230000000875 corresponding effect Effects 0.000 description 1
- 230000008878 coupling Effects 0.000 description 1
- 238000010168 coupling process Methods 0.000 description 1
- 238000005859 coupling reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 description 1
- 210000000805 cytoplasm Anatomy 0.000 description 1
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000001934 delay Effects 0.000 description 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 1
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 1
- 238000013461 design Methods 0.000 description 1
- 238000012631 diagnostic technique Methods 0.000 description 1
- 210000002249 digestive system Anatomy 0.000 description 1
- QONQRTHLHBTMGP-UHFFFAOYSA-N digitoxigenin Natural products CC12CCC(C3(CCC(O)CC3CC3)C)C3C11OC1CC2C1=CC(=O)OC1 QONQRTHLHBTMGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SHIBSTMRCDJXLN-KCZCNTNESA-N digoxigenin Chemical compound C1([C@@H]2[C@@]3([C@@](CC2)(O)[C@H]2[C@@H]([C@@]4(C)CC[C@H](O)C[C@H]4CC2)C[C@H]3O)C)=CC(=O)OC1 SHIBSTMRCDJXLN-KCZCNTNESA-N 0.000 description 1
- 239000003085 diluting agent Substances 0.000 description 1
- ZLFRJHOBQVVTOJ-UHFFFAOYSA-N dimethyl hexanediimidate Chemical compound COC(=N)CCCCC(=N)OC ZLFRJHOBQVVTOJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000009429 distress Effects 0.000 description 1
- ZWIBGKZDAWNIFC-UHFFFAOYSA-N disuccinimidyl suberate Chemical compound O=C1CCC(=O)N1OC(=O)CCCCCCC(=O)ON1C(=O)CCC1=O ZWIBGKZDAWNIFC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000003278 egg shell Anatomy 0.000 description 1
- 208000006036 elephantiasis Diseases 0.000 description 1
- 239000003480 eluent Substances 0.000 description 1
- 230000001793 endectocide Effects 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000001976 enzyme digestion Methods 0.000 description 1
- VYXSBFYARXAAKO-UHFFFAOYSA-N ethyl 2-[3-(ethylamino)-6-ethylimino-2,7-dimethylxanthen-9-yl]benzoate;hydron;chloride Chemical compound [Cl-].C1=2C=C(C)C(NCC)=CC=2OC2=CC(=[NH+]CC)C(C)=CC2=C1C1=CC=CC=C1C(=O)OCC VYXSBFYARXAAKO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000003000 extruded plastic Substances 0.000 description 1
- IRHZVMHXVHSMKB-UHFFFAOYSA-N fenbendazole Chemical compound [CH]1C2=NC(NC(=O)OC)=NC2=CC=C1SC1=CC=CC=C1 IRHZVMHXVHSMKB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960005473 fenbendazole Drugs 0.000 description 1
- 208000005239 filarial elephantiasis Diseases 0.000 description 1
- 238000011049 filling Methods 0.000 description 1
- 239000010419 fine particle Substances 0.000 description 1
- 244000144992 flock Species 0.000 description 1
- 238000000684 flow cytometry Methods 0.000 description 1
- 238000000799 fluorescence microscopy Methods 0.000 description 1
- 244000000050 gastrointestinal parasite Species 0.000 description 1
- PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N guanidinium chloride Chemical compound [Cl-].NC(N)=[NH2+] PJJJBBJSCAKJQF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000036541 health Effects 0.000 description 1
- 244000309465 heifer Species 0.000 description 1
- 230000002440 hepatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000009396 hybridization Methods 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- 238000007373 indentation Methods 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 238000003780 insertion Methods 0.000 description 1
- 230000037431 insertion Effects 0.000 description 1
- 230000017730 intein-mediated protein splicing Effects 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 230000000968 intestinal effect Effects 0.000 description 1
- 210000000936 intestine Anatomy 0.000 description 1
- 229960002418 ivermectin Drugs 0.000 description 1
- 238000009533 lab test Methods 0.000 description 1
- 230000006651 lactation Effects 0.000 description 1
- 230000001418 larval effect Effects 0.000 description 1
- 108010034897 lentil lectin Proteins 0.000 description 1
- 239000003562 lightweight material Substances 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 235000021266 loss of appetite Nutrition 0.000 description 1
- 208000019017 loss of appetite Diseases 0.000 description 1
- 208000020442 loss of weight Diseases 0.000 description 1
- 238000000464 low-speed centrifugation Methods 0.000 description 1
- 210000004072 lung Anatomy 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 230000000873 masking effect Effects 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- VNWKTOKETHGBQD-UHFFFAOYSA-N methane Chemical compound C VNWKTOKETHGBQD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000011325 microbead Substances 0.000 description 1
- 238000000386 microscopy Methods 0.000 description 1
- 239000004005 microsphere Substances 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 1
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 1
- 108091005601 modified peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000002991 molded plastic Substances 0.000 description 1
- 230000036457 multidrug resistance Effects 0.000 description 1
- 230000035772 mutation Effects 0.000 description 1
- 239000002077 nanosphere Substances 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 150000002815 nickel Chemical group 0.000 description 1
- JPXMTWWFLBLUCD-UHFFFAOYSA-N nitro blue tetrazolium(2+) Chemical compound COC1=CC(C=2C=C(OC)C(=CC=2)[N+]=2N(N=C(N=2)C=2C=CC=CC=2)C=2C=CC(=CC=2)[N+]([O-])=O)=CC=C1[N+]1=NC(C=2C=CC=CC=2)=NN1C1=CC=C([N+]([O-])=O)C=C1 JPXMTWWFLBLUCD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001220 nitrocellulos Polymers 0.000 description 1
- 238000003199 nucleic acid amplification method Methods 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 208000003177 ocular onchocerciasis Diseases 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 230000005298 paramagnetic effect Effects 0.000 description 1
- 230000024241 parasitism Effects 0.000 description 1
- 238000009304 pastoral farming Methods 0.000 description 1
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 1
- 229940080469 phosphocellulose Drugs 0.000 description 1
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 1
- 239000004033 plastic Substances 0.000 description 1
- 229920003023 plastic Polymers 0.000 description 1
- 201000000317 pneumocystosis Diseases 0.000 description 1
- 230000010287 polarization Effects 0.000 description 1
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 1
- 238000003752 polymerase chain reaction Methods 0.000 description 1
- 239000004926 polymethyl methacrylate Substances 0.000 description 1
- 239000000256 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Substances 0.000 description 1
- 235000010486 polyoxyethylene sorbitan monolaurate Nutrition 0.000 description 1
- 229920001155 polypropylene Polymers 0.000 description 1
- 229920002223 polystyrene Polymers 0.000 description 1
- 230000005195 poor health Effects 0.000 description 1
- 239000004540 pour-on Substances 0.000 description 1
- 230000035935 pregnancy Effects 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 1
- 238000002731 protein assay Methods 0.000 description 1
- 238000000159 protein binding assay Methods 0.000 description 1
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 1
- 230000001850 reproductive effect Effects 0.000 description 1
- 230000008261 resistance mechanism Effects 0.000 description 1
- 238000012552 review Methods 0.000 description 1
- 108010038196 saccharide-binding proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000012898 sample dilution Substances 0.000 description 1
- 229910052594 sapphire Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010980 sapphire Substances 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 208000005687 scabies Diseases 0.000 description 1
- 238000007789 sealing Methods 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 238000005549 size reduction Methods 0.000 description 1
- 208000017520 skin disease Diseases 0.000 description 1
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 1
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 description 1
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000011895 specific detection Methods 0.000 description 1
- 230000007480 spreading Effects 0.000 description 1
- 238000003892 spreading Methods 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 230000004083 survival effect Effects 0.000 description 1
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 1
- 230000009897 systematic effect Effects 0.000 description 1
- 239000008399 tap water Substances 0.000 description 1
- 235000020679 tap water Nutrition 0.000 description 1
- 208000003982 trichinellosis Diseases 0.000 description 1
- 201000007588 trichinosis Diseases 0.000 description 1
- 208000009920 trichuriasis Diseases 0.000 description 1
- 210000000626 ureter Anatomy 0.000 description 1
- 230000002485 urinary effect Effects 0.000 description 1
- 238000010200 validation analysis Methods 0.000 description 1
- 230000002792 vascular Effects 0.000 description 1
- 230000004393 visual impairment Effects 0.000 description 1
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 1
- 206010048282 zoonosis Diseases 0.000 description 1
Classifications
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/569—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
- G01N33/56905—Protozoa
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N33/00—Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
- G01N33/48—Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
- G01N33/50—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
- G01N33/53—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
- G01N33/5308—Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for analytes not provided for elsewhere, e.g. nucleic acids, uric acid, worms, mites
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
- G01N2333/435—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans
- G01N2333/43504—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans from invertebrates
- G01N2333/43526—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans from invertebrates from worms
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2333/00—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature
- G01N2333/435—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans
- G01N2333/44—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans from protozoa
-
- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
- G01N2400/00—Assays, e.g. immunoassays or enzyme assays, involving carbohydrates
- G01N2400/10—Polysaccharides, i.e. having more than five saccharide radicals attached to each other by glycosidic linkages; Derivatives thereof, e.g. ethers, esters
- G01N2400/38—Heteroglycans, i.e. polysaccharides having more than one sugar residue in the main chain in either alternating or less regular sequence, e.g. gluco- or galactomannans, e.g. Konjac gum, Locust bean gum, Guar gum
- G01N2400/40—Glycosaminoglycans, i.e. GAG or mucopolysaccharides, e.g. chondroitin sulfate, dermatan sulfate, hyaluronic acid, heparin, heparan sulfate, and related sulfated polysaccharides
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Immunology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Urology & Nephrology (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Hematology (AREA)
- Cell Biology (AREA)
- Pathology (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Virology (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Investigating Or Analysing Materials By The Use Of Chemical Reactions (AREA)
- Zoology (AREA)
Abstract
Description
本出願は、米国仮特許出願第62/059,262号(2014年10月3日出願)と米国仮特許出願第61/977,754号(2014年4月10日出願)の利益を請求する。
本発明は、動物の寄生虫負荷の診断に、そしてより特別には、糞便中の寄生虫卵の数を定量するための方法に関する。
検出可能な標識のシグナル強度は、例えば、ポータブル又はベンチトップ蛍光計(例えば携帯型蛍光計)又はポータブル又はベンチトップ比色計(例、携帯用比色計)が含まれる、当業者に知られた機器及び装置を使用して測定することができる。検出可能な成分のシグナル強度は、目視検査によって定量することができる。いくつかの態様では、検出可能な成分のシグナル強度は、選択された検出可能な成分を可視化するのに適した撮像装置を使用して定量される。いくつかの態様では、撮像装置は、デジタルカメラ、携帯電話、スマートフォン、タブレット、ポータブルコンピュータ、コンピュータ、又はスキャナーである。
本特許又は出願のファイルは、着色された、少なくとも1つの図面を含有する。色図面付きの本特許又は特許出願公報の複写は、要求と必要代金の支払いに応じて、特許局によって提供される。
1つの側面では、本発明の方法は、哺乳動物の被験者(例、動物又はヒトの被験者)より糞便試料(例、大便試料)を含んでなる生体試料を入手することを提供する。例えば、糞便試料は、ウマ、ウシ、ブタ、ヤギ、ヒツジ、ラマ、シカ、イヌ、ネコ、トリ、又はヒトから入手される哺乳動物の糞便試料であり得る。「入手すること」は、糞便試料を採取すること、購入すること、又は他のやり方で獲得することを意味する。
本明細書に使用される「レクチン」という用語は、糖類(即ち、炭水化物)と特異的に相互作用する、天然又は遺伝子組換えされたタンパク質が含まれる、あらゆる分子に言及する。本明細書の例は、天然植物レクチンに言及するが、本明細書の「レクチン」という用語は、所望の炭水化物結合特異性を有する、限定されないが、植物、動物、昆虫、及び微生物が含まれる、あらゆる種由来のレクチンに言及する。植物レクチンの例には、限定されないが、ConA、大豆凝集素、及びレンチルレクチンのような、マメ科(Leguminosae)レクチンファミリーが含まれる。他の植物レクチンの例は、イネ科(Gramineae)及びナス科(Solanaceae)のレクチンである。動物レクチンの例には、限定されないが、主要群のS型レクチン、C型レクチン、P型レクチン、及びI型レクチンのあらゆる既知レクチンが含まれる。
本発明で提供する方法における使用のための酵素には、例えば、アルカリホスファターゼ(AP)、β−ガラクトシダーゼ、西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)、大豆ペルオキシダーゼ(SBP)、ウレアーゼ、β−ラクタマーゼ、及びグルコースオキシダーゼが含まれる。
本発明の方法は、好適なレポーター(例、検出可能な成分)でキチンを標識することによって、キチン含有性の寄生蠕虫卵及び原虫オーシストの可視化を可能にする。好適なレポーター(例、検出可能な成分)によるキチン結合に続いて、虫卵の定量は、(1)カラーチャートへの比較によって、廉価な単波長比色計又は蛍光計を使用することによって、又は、カメラ、携帯電話、タブレット、又は他のデジタル撮像装置を使用する写真撮影に続いてその色をデジタル的に定量することによって、又は(2)蛍光性のキチン結合誘導体の場合は、自動画像解析と一体化した適正なレンズの付いた携帯電話又は他のカメラのいずれかで、適正な照明下に試料を撮像することによって可視的に達成され得る。
該キットはまた、大便採取用の使い捨て容器、等のような、糞便試料を採取するための構造体、並びに、例えば所定量の糞便材料を摘むための小匙の形状をした、掬い器具を含み得る。この掬い器具(スコップ)は、この容器の蓋の必須部分であってよい。
本発明のキットは、GlcNAc結合タンパク質を含有する試薬(例、試薬溶液)を含む。GlcNac結合タンパク質は、本明細書に記載のように、レクチン又はCBDであり得る。GlcNac結合タンパク質は、検出可能な成分へコンジュゲートしてもよい。1つの態様では、試薬は、キチンへ直接結合するか又はコンジュゲートして、光への曝露時に蛍光を発することが可能な色素と、そのキチン結合色素より蛍光を励起させることが可能な波長を発する光源を含有する。
上記に概説した一般原理を使用して、糞便懸濁液中の寄生虫卵の存在と豊富さを検出するための多数のシステムを設計することができる。例示の目的のために、これらの原理を使用して産生され得る、いくつかの虫卵計数アッセイの非限定的な例を以下にいくつか続ける。これらの例は、本発明を実施することができる多くの異なる様態のいくつかを例示する目的のためにのみ提供されるので、本発明全体について記載するものとみなしてはならない。
いくつかの態様では、虫卵は、ビーズからの初回遊離と同時に、光を分散させるその能力を測定することによって定量される。酵母と真菌は、存在するならば、検出に適した光の波長の選択によるか又は粒子サイザーを使用することによって、それらのより小さなサイズに基づいて、虫卵より差別化することができる。
次いで、この表面を糞便懸濁液と接触させて、虫卵を結合させてから洗浄して、糞便混在物を除去する。次いで、このストリップを、検出試薬を含有する溶液と接触させる。検出試薬はまた、虫卵へ結合することが可能な任意数の分子(抗体、レクチン、又はCBDが含まれる)であり得て、好適なレポーターへコンジュゲートしている。レポーターは、その表面上で可視シグナルを産生することが可能である必要があって、発色団、フルオロフォア、酵素、コロイド状金属、量子ドット、又は着色微粒子が含まれる。酵素の場合、その表面を洗浄してから好適な基質と接触させるが、その産物は、可視化のために、溶けないで表面上に沈積される必要がある。そのような系の2つの非限定的な例は、酵素:西洋ワサビペルオキシダーゼと基質:4−クロロ−1−ナフトール又は3,3’−ジアミノベンチジン、又は酵素:アルカリホスファターゼと基質:5−ブロモ−4−クロロ−3−インドリルホスフェート及びニトロブルーテトラゾリウムである。
本発明の別の態様では、そして捕捉試薬が表面へ可逆的に結合している事例では、虫卵/捕捉試薬は、結合と洗浄の後で遊離されてから、溶液中で検出される。
他の態様にあるように、虫卵は、捕捉又は検出のいずれかに必要な部位を曝露させるか又は検出分子を遊離させるために、上記にすでに開示された試薬によってどの段階で処理されてもよい。
上記に概説した一般原理を使用して、糞便懸濁液又は環境試料中の寄生虫卵及び原虫オーシストの存在及び豊富さを検出するための多数のシステムを設計することができる。例示の目的のために、上記の原理を使用して産出され得る数種の虫卵計数アッセイのいくつかの非限定的な例を以下に続ける。これらの実施例は、本発明が実施され得る多くの異なる様態のいくつかを例示する目的のためにのみ提供するのであって、発明全体について記述するものとみなしてはならない。
本実施例では、孔径90μ及びと27μのPluriselect フィルター(Pluriselect Pluri Strainer(登録商標)Cell Strainer)がa)望まれない糞便破片を濾過して除去すること、及びb)円虫の卵を捕捉して、可能であれば濃縮することに適しているかどうかを検討した。
5gの糞便を45mlの浮遊化媒体に懸濁させて、糞便溶液を形成した。この懸濁液を埋込み篩い(ほぼ0.5mmのメッシュサイズ)付きの Fill Flotac 容器において混合した。10mlの糞便溶液を、孔径90μの第1フィルター(Pluriselect PluriStrainer(登録商標)Cell Strainer)に通して濾過した。次いで、このフロースルー試料を、27μフィルター上での捕捉のために、孔径27μの第2フィルター(Pluriselect PluriStrainer(登録商標)Cell Strainer)に通過させた。この材料を、27μフィルターの表面で漂白させて(1%次亜塩素酸塩溶液)から回収した。非漂白試料と4、6、及び8分間漂白した試料について画像をとらえた。図3A〜図3Dは、漂白の前と後の試料を示す写真である(パネルA=非漂白;パネルB=4分間の漂白後の試料;パネルC=6分間の漂白後の試料;及びパネルD=8分間の漂白後の試料)。第1パネル(パネルA)において、通常の非漂白卵は、暗色の楕円体のように見える。後のパネル(パネルB〜パネルD)において、漂白された虫卵は、半透明に見える。他の劇的で予想外の効果は、おそらくはセルロース酸化による、糞便破片の劇的な減少であって、これは、光学測定をさらに容易にする。
5gの糞便を45mlの浮遊化媒体に懸濁させて、糞便溶液を形成した。この懸濁液を埋込み篩い(ほぼ0.5mmのメッシュサイズ)付きの Fill Flotac 容器において混合した。10mlの糞便溶液を孔径90μの第1フィルター(Pluriselect PluriStrainer(登録商標)Cell Strainer)に通して濾過した。次いで、このフロースルー試料を、27μフィルター上での捕捉のために、孔径27μの第2フィルター(Pluriselect PluriStrainer(登録商標)Cell Strainer)に通過させた。この材料を、27μフィルターの表面で5分間漂白(1%次亜塩素酸塩溶液)させた。次いで、漂白した虫卵を、ブロッキング剤(Carboblock,Vector labs)を含有するリン酸緩衝化生理食塩水(PBS)中に異なる希釈度で小麦胚芽凝集素−FITC(5mg/ml,Vector labs)を含有する試薬溶液と接触させた(図4)。WGAインキュベーション時間は、15分であった。虫卵懸濁液をカバーガラスの下に入れて、蛍光顕微鏡によって検査した。
6つのヒスチジン残基をpTXB1プラスミド(New England Biolabs)中でクローニングすることによって、CBDを産生した。これによって、N末端のHisタグとそれに続くインテイン・エンドペプチダーゼ、そして次いでC末端にあるバチルス・シルクランス(Bacillus ciruclans)のCBDからなる融合タンパク質を産生した。このタンパク質を大腸菌(E. coli)において細胞質内で発現させて、ニッケルキレートカラムで精製した。次いで、NHS−フルオレセイン(Pierce)を製造業者の説明書に従って使用して(PBSをコンジュゲーション緩衝液として室温で60分間使用する)、CBDを標識化した。脱塩した後で、これは、1つのCBDにつき1.5〜2のフルオレセイン分子がある、6.7mg/mlのCBD溶液を産生した。糞便試料を濾過によって処理し、漂白して、蛍光性CBDの100倍希釈液で染色してから、位相差(図5A〜図5E)又は蛍光モード(図5F〜図5J)を使用して、顕微鏡で撮像した。成馬由来の円虫(A、F)、仔馬由来の回虫(B、G)、ヤギ由来のトリコストロンギルス(trichostronglyes)(C、H)、ウシ由来のトリコストロンギルス及び鞭虫(Trichuris)の卵(D、I)、並びにネコ由来のトキソカラ属(Toxocara)の虫卵(E、J)を含有する試料を示す。これは、バチルス・シルクランス(B. ciruclans)由来のCBDが多種多様な種にわたるいくつかの重要な寄生虫群の虫卵へ結合することを例証する。図6は、図5(D及びI)に示したウシ試料由来の様々な円虫、鞭虫の虫卵とコクシジウム属(Coccidia)オーシストのモンタージュを示す。そのような異なる属由来の虫卵が染色されたという事実は、多数の寄生蠕虫卵及び原虫オーシストの一般的なマーカーとしてキチンが役立つことを例証する。さらに、糞便に由来する大量の過剰な糞便破片の存在にもかかわらずこれらの虫卵及びオーシストが明瞭に染色されるという事実は、その既報のセルロースとの交差反応にもかかわらず、CBDがこれらの糞便成分を識別することが明らかに可能であることを例証する。
ウマの糞便スラリーを90μフィルター(Pluriselect Pluri Strainer(登録商標)Cell Strainer)に通過させてから、27μフィルター(Pluriselect Pluri Strainer(登録商標)Cell Strainer)上へ捕捉して、1%次亜塩素酸塩で2分間漂白した。PBSで洗浄した後で、フィルター上の虫卵を Carboblock/PBS中5mg/mlのWGA−ビオチンコンジュゲート(Vector Labs)の1000倍希釈液と15分間接触させた。この虫卵をPBSで再び洗浄してから、Carboblock/PBS中5mg/mlのストレプトアビジンアルカリホスファターゼコンジュゲート(Vector Labs)の500倍希釈液と15分間接触させた。PBSでの最終洗浄の後で、その虫卵を100mM重炭酸ナトリウム(pH10)中5mM p−ニトロフェノールホスファターゼの溶液と接触させた。室温で7分後、試料を分光光度計で撮影して測定した。
図8Aと図8Bは、落射蛍光顕微鏡にて40倍で撮影した、ウマ糞便由来の浮遊したCBD染色虫卵のマクマスターグリッドの20枚の画像の合成写真を示す。虫卵は、実施例4に記載のようにCBDで処理して染色した。この試料の検査は、濾過によって除去されなかった少数の真菌胞子の存在を示す(図7B、挿入矢印)。この蛍光画像の単純なデジタル処理によりバックグラウンドを除去した(レベル及び閾値のフィルタリング)後で、本発明者は、オープンソースのフリーウェアソフトウェアであるImage J(米国立衛生研究所より利用可能)の粒子分析機能を使用することによって、虫卵の数を定量することができた。このソフトウェアは、大きさと形状の両方によって粒子を解析することをユーザーに可能にして、それによって虫卵と胞子(より小さくてより丸い)を識別するための計算法を提供する。眼による計数が104個の虫卵と19個の胞子という虫卵カウントをもたらしたのに対し、Image Jソフトウェアは、107個の虫卵と16個の胞子を検出した。消費者グレードのカメラ又は携帯電話によって作成される画像をシミュレートすると、その画像は、4800×4800ピクセルから1350×1350ピクセルへ縮小した(8メガピクセルセンサーのより短い寸法をマクマスターチャンバ全体(画像中のグリッドだけでなく)で満たすことに等しい)。この場合、Image Jソフトウェアは、103個の虫卵と20個の胞子を計数した。故に、上記のデータは、原理的には、糞便試料内の虫卵を正確に計数するのに、このキチンベースの標識化をこの種の撮像法へ結びつけることが可能であることを示唆する。
本発明者は、上記の撮像システムを使用して、自動化された虫卵カウントが、標準マクマスター法によって入手されるカウントへ直接的に相関していることを例証した。3つのウマ糞便試料をマクマスター法によるか又は実施例6に記載の方法(n=4)によって定量して、オリンパスE−PM2とiPhone 5sの両方で撮像した。自動カウントに対してマクマスターカウントをプロットすると、両方のカメラが等しく良好に機能すること(図10)、そして自動カウントが従来の虫卵計数に比例することを示した。さらに、この自動化アッセイへ入力された虫卵の50%が処理の間に失われた(傾き:約0.5)という事実にもかかわらず、10倍以上もの糞便が分析されたという事実は、自動化アッセイがそれでもマクマスターカウントより5倍感度が高いことを意味する。さらに、ほとんどの事例では、自動化法の変動性は、標準偏差によって評価されるように、マクマスター法に優っていた(図11)。
他の態様
本発明についてその詳細な説明とともに記載してきたが、上述の記載は、本発明を例解することを企図するのであって、付帯の特許請求項の範囲によって明確化される、本発明の範囲を制限することを企図しない。他の側面、利点、及び変更態様も、以下の特許請求項の範囲内にある。
(1) Bagley C, Healey MC, Hansen D. Internal Parasites in Cattle. Beef Cattle Handbook. Iowa State University; 2014.
(2) Reinemeyer CR. Controlling Strongyle Parasites of Horses: A Mandate for Change. AAEP Proc 2009;55:352-360.
(3) Goater TM, Goater CP, Esch GW. Parasitism: The Diversity and Ecology of Animal Parasites. Second ed. Cambridge: Cambridge University Press, 2014.
(4) Stoll NR. On Methods of counting Nematode Ova in Sheep Dung. Parasitology 1930;22:116-136.
(5) Christie J, Schwan EV, Bodenstein LL, Sommerville JE, van der Merwe LL. The sensitivity of direct faecal examination, direct faecal flotation, modified centrifugal faecal flotation and centrifugal sedimentation/flotation in the diagnosis of canine spirocercosis. J S Afr Vet Assoc 2011;82:71-75.
(6) James CE, Hudson AL, Davey MW. Drug resistance mechanisms in helminths: is it survival of the fittest? Trends Parasitol 2009;25:328-335.
(7) Brady HA, Nichols WT. Drug resistance in equine parasites: an emerging global problem. J Equine Vet Sci 2009;29:285-295.
(8) Nielsen MK, Mittel L, Grice A, Erskine M, Graves E, Vaala W et al. AAEP Parasite Control Guidelines. 2013. American Association of Equine Practioners.
(9) Nicholls J, Obendorf DL. Application of a composite faecal egg count procedure in diagnostic parasitology. Vet Parasitol 1994;52:337-342.
(10) Rossanigo CE, Gruner L. Accuracy of two methods for counting eggs of sheep nematode parasites. Vet Parasitol 1991;39:115-121.
(11) Gordon HM, Whitlock HV. A new technique for counting nematode eggs in sheep faeces. J Counc Sci Ind Res 1939;12:52.
(12) Egwang TG, Slocombe JO. Evaluation of the Cornell-Wisconsin centrifugal flotation technique for recovering trichostrongylid eggs from bovine feces. Can J Comp Med 1982;46:133-137.
(13) Presland SL, Morgan ER, Coles GC. Counting nematode eggs in equine faecal samples. Vet Rec 2005;156:208-210.
(14) Cringoli G, Rinaldi L, Veneziano V, Capelli G, Scala A. The influence of flotation solution, sample dilution and the choice of McMaster slide area (volume) on the reliability of the McMaster technique in estimating the faecal egg counts of gastrointestinal strongyles and Dicrocoelium dendriticum in sheep. Vet Parasitol 2004;123:121-131.
(15) Cringoli G. FLOTAC, a novel apparatus for a multivalent faecal egg count technique. Parassitologia 2006;48:381-384.
(16) Skotarek SL, Colwell DD, Goater CP. Evaluation of diagnostic techniques for Anoplocephala perfoliata in horses from Alberta, Canada. Vet Parasitol 2010;172:249-255.
(17) Vadlejch J, Petrtyl M, Zaichenko I et al. Which McMaster egg counting technique is the most reliable? Parasitol Res 2011;109:1387-1394.
(18) Levecke B, Rinaldi L, Charlier J et al. The bias, accuracy and precision of faecal egg count reduction test results in cattle using McMaster, Cornell-Wisconsin and FLOTAC egg counting methods. Vet Parasitol 2012;188:194-199.
(19) Egwang TG, Slocombe JO. Efficiency and sensitivity of techniques for recovering nematode eggs from bovine feces. Can J Comp Med 1981;45:243-248.
(20) Kania SA, Reinemeyer CR. Anoplocephala perfoliata coproantigen detection: a preliminary study. Vet Parasitol 2005;127:115-119.
(21) Andersen UV, Howe DK, Dangoudoubiyam S et al. SvSXP: a Strongylus vulgaris antigen with potential for prepatent diagnosis. Parasit Vectors 2013;6:84.
(22) Nielsen MK, Vidyashankar AN, Gravatte HS, Bellaw J, Lyons ET, Andersen UV. Development of Strongylus vulgaris-specific serum antibodies in naturally infected foals. Vet Parasitol 2014;200:265-270.
(23) Zhang Y, McReynolds L, inventors. Specific detection of chitin using chitin binding domain. patent US 2007/0099234. 2007.
(24) U.S. Patent Nol 5,004,699 to Mark A Winters. Method to detect fungi and yeasts.
(25) Hillrichs K, Schnieder T, Forbes AB, Simcock DC, Pedley KC, Simpson HV. Use of fluorescent lectin binding to distinguish Teladorsagia circumcincta and Haemonchus contortus eggs, third-stage larvae and adult worms. Parasitol Res 2012;110:449-458.
(26) Chu,H.H., Hoang,V., Hofemeister,J., and Schrempf,H. (2001). A Bacillus amyloliquefaciens ChbB protein binds beta- and alpha-chitin and has homologues in related strains. Microbiology 147, 1793-1803.
(27) Hashimoto,M., Ikegami,T., Seino,S., Ohuchi,N., Fukada,H., Sugiyama,J., Shirakawa,M., and Watanabe,T. (2000). Expression and characterization of the chitin-binding domain of chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12. J. Bacteriol. 182, 3045-3054.
(28) Montgomery,M.T., Welschmeyer,N.A., and Kirchman,D.L. (1990). A simple assay for chitin: application to sediment trap samples from the subarctic Pacific. Mar. Ecol. Prog. Ser. 64, 301-308.
(29) Reinemeyer,C.R. (2009). Controlling Strongyle Parasites of Horses: A Mandate for Change. AAEP Proc 55, 352-360.
(30) Watanabe,T., Ito,Y., Yamada,T., Hashimoto,M., Sekine,S., and Tanaka,H. (1994). The roles of the C-terminal domain and type III domains of chitinase A1 from Bacillus circulans WL-12 in chitin degradation. J. Bacteriol. 176, 4465-4472.
(31) Scott DW and Horn RT (1987) Zoonotic dermatoses of dogs and cats. Vet Clin North Am Small Anim Pract. Jan;17(1):117-44
(32) Steinfeld et al., (2006) (2006). Livestock's Long Shadow. Environmental Issues and Options. (Rome, Italy: FAO).
(33) Piedrafita et al., (2010). Increased production through parasite control: can ancient breeds of sheep teach us new lessons? Trends Parasitol. 26, 568-573.
(34) Perry and Randolph, (1999). Improving the assessment of the economic impact of parasitic diseases and of their control in production animals. Vet. Parasitol. 84, 145-168.
(35) Hoglund et al., (2001). A field survey on the status of internal parasites in calves on organic dairy farms in southwestern Sweden. Vet. Parasitol. 99, 113-128.
(36) Reinhardt et al., (2006). A fenbendazole oral drench in addition to an ivermectin pour-on reduces parasite burden and improves feedlot and carcass performance of finishing heifers compared with endectocides alone. J. Anim Sci. 84, 2243-2250.
(37) Permin et al., (1999). Prevalence of gastrointestinal helminths in different poultry production systems. Br. Poult. Sci. 40, 439-443.
(38) Nansen and Roepstorff, (1987). Resistance of Oesophagostomum spp. in pigs to pyrantel citrate. Vet. Parasitol. 24, 229-239.
(39) Duncan, (1985). Internal parasites of the horse and their control. Equine Vet. J. 17, 79-82.
(40) Kaplan RM, (2004). Drug resistance in nematodes of veterinary importance: a status report. Trends Parasitol. 20, 477-481.
(42) da Cruz et al., 2010). Anthelmintic efficacy and management practices in sheep farms from the state of Rio de Janeiro, Brazil. Vet. Parasitol. 170, 340-343.
(43) Cezar et al., (2010). Multiple resistance of gastrointestinal nematodes to nine different drugs in a sheep flock in southern Brazil. Vet. Parasitol. 173, 157-160.
(44) Howell et al., (2008). Prevalence of anthelmintic resistance on sheep and goat farms in the southeastern United States. J. Am. Vet. Med. Assoc. 233, 1913-1919.
(45) Peregrine et al., (2014). Anthelmintic resistance in important parasites of horses: does it really matter? Vet. Parasitol. 201, 1-8.
(46) Gasbarre et al., (2009). Further characterization of a cattle nematode population with demonstrated resistance to current anthelmintics. Vet. Parasitol. 166, 275-280.;
(47) Waghorn et al., (2006). Prevalence of anthelmintic resistance on 62 beef cattle farms in the North Island of New Zealand. N. Z. Vet. J. 54, 278-282.
(48) Jackson et al., (2006). Anthelmintic resistance and management of nematode parasites on beef cattle-rearing farms in the North Island of New Zealand. N. Z. Vet. J. 54, 289-296.
(49) Wood et al., (1995). World Association for the Advancement of Veterinary Parasitology (W.A.A.V.P.) second edition of guidelines for evaluating the efficacy of anthelmintics in ruminants (bovine, ovine, caprine). Vet. Parasitol. 58, 181-213.
(50) Vidyashankar et al., (2012). Statistical and biological considerations in evaluating drug efficacy in equine strongyle parasites using fecal egg count data. Vet. Parasitol. 185, 45-56.
(51) Wolstenholme et al., (2004). Drug resistance in veterinary helminths. Trends Parasitol. 20, 469-476.
(52) Sutherland and Leathwick, (2011). Anthelmintic resistance in nematode parasites of cattle: a global issue? Trends Parasitol. 27, 176-181.
(53) Jackson and Coop, (2000). The development of anthelmintic resistance in sheep nematodes. Parasitology 120 Suppl, S95-107.
(54) Roepstorff et al., (1987). Resistance of Oesophagostomum spp. in pigs to pyrantel citrate. Vet. Parasitol. 24, 229-239.
(55) Coles et al., (2003). Anthelmintic resistance and use of anthelmintics in horses. Vet. Rec. 153, 636.
(56) Cernanska et al., (2006). A survey on anthelmintic resistance in nematode parasites of sheep in the Slovak Republic. Vet. Parasitol. 135, 39-45.
(57) Kornele et al., (2014). Antiparasitic resistance and grazing livestock in the United States. J. Am. Vet. Med. Assoc. 244, 1020-1022.
(58) Robert et al., (2014). Attitudes towards implementation of surveillance-based parasite control on Kentucky Thoroughbred farms - current strategies, awareness, and willingness-to-pay. Equine Vet. J. In Press.
(59) Demeler et al., (2013). Discrimination of gastrointestinal nematode eggs from crude fecal egg preparations by inhibitor-resistant conventional and real-time PCR. PLoS. One. 8, e61285
(60) Learmount et al., (2009). Development and validation of real-time PCR methods for diagnosis of Teladorsagia circumcincta and Haemonchus contortus in sheep. Vet. Parasitol. 166, 268-274.
(70) Colditz et al., 2002 Use of lectin binding characteristics to identify gastrointestinal parasite eggs in faeces, Volume 105, Issue 3, 2 May 2002, Pages 219-227.
(71) Palmer and McCombe, (1996). Lectin staining of trichostrongylid nematode eggs of sheep: rapid identification of Haemonchus contortus eggs with peanut agglutinin. Int. J. Parasitol. 26, 447-450.
(72) Hillrichs et al., (2012). Use of fluorescent lectin binding to distinguish Teladorsagia circumcincta and Haemonchus contortus eggs, third-stage larvae and adult worms. Parasitol Res 110, 449-458.
(73) Wharton, (1983). The production and functional morphology of helminth egg-shells. Parasitology 86 (Pt 4), 85-97.
(74) Quiles et al., (2006). In situ characterisation of a microorganism surface by Raman microspectroscopy: the shell of Ascaris eggs. Anal. Bioanal. Chem. 386, 249-255.
(75) Coles et al., (2006). The detection of anthelmintic resistance in nematodes of veterinary importance. Vet. Parasitol. 136, 167-185.
(76) Nielsen et al., (2010). Analysis of multiyear studies in horses in Kentucky to ascertain whether counts of eggs and larvae per gram of feces are reliable indicators of numbers of strongyles and ascarids present. Vet. Parasitol. 174, 77-84.
(77) Rudall and Kenchington, (1973). The Chitin System. Biological Rev. 48, 597-633.
(78) Hardt and Laine, (2004). Mutation of active site residues in the chitin-binding domain ChBDChiA1 from chitinase A1 of Bacillus circulans alters substrate specificity: use of a green fluorescent protein binding assay. Arch. Biochem. Biophys. 426, 286-297.
(79) Hashimoto et al., (2000). Expression and characterization of the chitin-binding domain of chitinases A1 from Bacillus circulans WL-12. J. Bacteriol. 182, 3045-3054.
(80) Gao et al., (2002) Characterisation and developmental expression of a chitinase gene in Heterodera glycines. Int. J.Parasitol. 32, 1293-1300.
(81) Arakane et al., (2003). Properties of catalytic, linker and chitin-binding domains of insect chitinase. Insect Biochem. Mol. Biol. 33, 631-648.
(82) Chu et al., (2001). A Bacillus amyloliquefaciens ChbB protein binds beta- and alpha-chitin and has homologues in related strains. Microbiology 147, 1793-1803.
(83) Kolbe et al., (1998). The Streptomyces reticuli alpha-chitin-binding protein CHB2 and its gene. Microbiology 144 ( Pt 5), 1291-1297.
(84) Zeltins and Schrempf, (1995). Visualization of alpha-chitin with a specific chitin-binding protein (CHB1) from Streptomyces olivaceoviridis. Anal. Biochem. 231, 287-294.
Claims (70)
- 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を検出する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μ、約100μ〜約300μ、約125μ〜約250μ、又は約150μ〜約200μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液を形成し;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μ、約20μ〜約40μ、又は約30μ〜約35μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された蠕虫卵及び/又は原虫オーシストを、検出可能な成分にコンジュゲートしたN−アセチル−D−グルコサミン結合ドメインと接触させ;そして
検出可能な成分に基づいて、糞便試料中の蠕虫卵及び/又は原虫オーシストの存在の有無を検出する、
ことを含んでなる、前記方法。 - 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μ、約100μ〜約300μ、約125μ〜約250μ、又は約150μ〜約200μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液を形成し;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μ、約20μ〜約40μ、又は約30μ〜約35μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された試料を、蛍光励起光下で蛍光発光するキチン結合色素を含んでなる第1試薬と接触させ;
第2濾過膜に捕捉された試料を蛍光励起光で照らし;そして
該試料の蛍光について評価し、蛍光強度又は蛍光粒子の数に基づいて、糞便試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する、
ことを含んでなる、前記方法。 - 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μ、約100μ〜約300μ、約125μ〜約250μ、又は約150μ〜約200μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液を形成し;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μ、約20μ〜約40μ、又は約30μ〜約35μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された蠕虫卵及び/又は原虫オーシストを、N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質を含んでなる第1試薬と接触させて、第1試薬試料を形成し;
第1試薬試料を、N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質に特異的に結合する抗体を含んでなる第2試薬と接触させ、ここで、該抗体は、検出可能な成分にコンジュゲートしており;そして
検出可能な成分に基づいて、糞便試料中の蠕虫卵及び/又は原虫オーシストの存在の有無を決定する、
ことを含んでなる、前記方法。 - 該溶液を第2濾過膜に通して流した後、第2濾過膜上に捕捉された蠕虫卵及び/又は原虫オーシストを液体試料緩衝液に懸濁させることをさらに含んでなる、請求項1〜4のいずれか1項に記載の方法。
- N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質が、レクチン、キチナーゼ、及びキチン結合ドメイン(CBD)から成る群より選択される、請求項1又は3〜5のいずれか1項に記載の方法。
- レクチンが、小麦胚芽凝集素(WGA)、大豆凝集素(SBA)、アメリカ針桑レクチン(MPL)、紫蘇芯花レクチン(BPL)、白花洋種朝鮮朝顔レクチン(DSL)、トマト・レクチン(LEL)、ジャガイモ・レクチン(STL)、及び四角豆レクチン−II(PTL−II)から成る群より選択される、請求項6に記載の方法。
- 検出可能な成分が、ハプテン、酵素、抗体エピトープ、抗原、フルオロフォア、放射性同位体、ナノ粒子、結合対のメンバー、及び金属キレートから成る群より選択される、請求項1又は3〜6のいずれか1項に記載の方法。
- 結合対が、ビオチン/ストレプトアビジン、ビオチン/アビジン、ビオチン/ニュートラアビジン、ビオチン/キャプトアビジン、エピトープ/抗体、プロテインA/免疫グロブリン、プロテインG/免疫グロブリン、プロテインL/免疫グロブリン、GST/グルタチオン、Hisタグ/金属、抗原/抗体、FLAG/M1抗体、マルトース結合タンパク質/マルトース、カルモジュリン結合タンパク質/カルモジュリン、酵素/酵素基質、及び受容体/リガンドの結合対から成る群より選択される、請求項7に記載の方法。
- 検出可能な成分が結合対の第1メンバーである、請求項1又は3〜8のいずれか1項に記載の方法。
- 結合対の第1メンバーはN−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質にコンジュゲートしており、結合対の第2メンバーは固体支持体上に固定化されている、請求項7〜9のいずれか1項に記載の方法。
- フルオロフォアが、緑色蛍光タンパク質、青色蛍光タンパク質、赤色蛍光タンパク質、フルオレセイン、フルオレセイン5−イソチオシアネート(FITC)、シアニン色素(Cy3、Cy3.5、Cy5、Cy5.5、Cy7)、Bodipy色素(インビトロジェン)及び/又はアレクサフルオル色素(インビトロジェン)、ダンシル、ダンシルクロリド(DNS−C1)、5−(ヨードアセトアミド)フルオレセイン(5−IAF、6−アクリロイル−2−ジメチルアミノナフタレン(アクリロダン)、7−ニトロベンゾ−2−オキサ−1,3−ジアゾール−4−イルクロリド(NBD−Cl)、臭化エチジウム、ルシファー・イエロー、ローダミン色素(5−カルボキシローダミン6G塩酸塩、リサミンローダミンBスルホニルクロリド、ローダミン−B−イソチオシアネート(RITC(ローダミン−B−イソチオシアネート)、ローダミン800);テトラメチルローダミン5−(及び6−)イソチオシアネート(TRITC))、テキサスレッドTM、スルホニルクロリド、1−アニリノナフタレン−8−スルホン酸(ANS)及び6−(p−トルイジニル)ナフタレン−2−スルホン酸(TNS)が含まれるがこれらに限定されないナフタルアミンスルホン酸、アントロイル脂肪酸、DPH、パリナリン酸、TMA−DPH、フルオレニル脂肪酸、フルオレセイン−ホスファチジルエタノールアミン、テキサスレッド−ホスファチジルエタノールアミン、ピレニル−ホスファチジルコリン、フルオレニル−ホスファチジルコリン、メロシアニン540、ナフチルスチリル、3,3’−ジプロピルチアジカルボシアニン(ジS−C3−(5))、4−(p−ジペンチルアミノスチリル)−1−メチルピリジニウム(ジ5−ASP)、Cy−3ヨードアセトアミド、Cy−5−N−ヒドロキシスクシンイミド、Cy−7−イソチオシアネート、IR−125、チアゾールオレンジ、Azure B、ナイルブルー、Alフタロシアニン、オキサキシン(Oxaxine)1、4’,6−ジアミジノ−2−フェニルインドール(DAPI)、ヘキスト33342、TOTO、アクリジンオレンジ、エチジウムホモ2量体、N−(エトキシカルボニルメチル)−6−メトキシキノリニウム(MQAE)、Fura−2、カルシウムグリーン、カルボキシSNARF−6、BAPTA、クマリン、フィトフルオース(phytofluors)、コロネン、及び金属−リガンド錯体から成る群より選択される、請求項7に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、ポータブル又はベンチトップ蛍光計(例えば携帯型蛍光計)を使用して定量される、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、ポータブル又はベンチトップ比色計を使用して定量される、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、目視検査によって定量される、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、撮像装置を使用して定量される、請求項1〜11のいずれか1項に記載の方法。
- 撮像装置が、デジタルカメラ、携帯電話、スマートフォン、タブレット、ポータブルコンピュータ、コンピュータ、及びスキャナーである、請求項15に記載の方法。
- N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質が小麦胚芽凝集素であり、検出可能な成分がフルオレセインイソチオシアネート(FITC)である、請求項1、3〜7、又は11〜16のいずれか1項に記載の方法。
- 検出可能な成分が結合対の第1メンバーであり;結合対の第2メンバーは、酵素、抗体エピトープ、抗原、フルオロフォア、放射性同位体、ナノ粒子、第2結合対のメンバー、及び金属キレートにコンジュゲートしている、請求項1又は3〜9のいずれか1項に記載の方法。
- 結合対の第1メンバーがビオチンであり、結合対の第2メンバーは、ストレプトアビジン、アビジン、ニュートラアビジン、及びキャプトアビジンから成る群より選択され、酵素にコンジュゲートしている、請求項18に記載の方法。
- 酵素が、アルカリホスファターゼ、β−ガラクトシダーゼ、西洋ワサビペルオキシダーゼ、ウレアーゼ、β−ラクタマーゼ、及びグルコースオキシダーゼから成る群より選択される、請求項7又は17に記載の方法。
- レクチンが小麦胚芽凝集素である、請求項4〜20のいずれか1項に記載の方法。
- 接触させる工程に先立って、試料を漂白溶液で処理する、請求項1〜3のいずれか1項に記載の方法。
- 環境試料が、糞便試料、尿試料、水試料、廃水又は汚水試料、又は土壌試料である、請求項1〜22のいずれか1項に記載の方法。
- 環境試料が糞便試料である、請求項23に記載の方法。
- 糞便溶液を入手することが、
糞便試料を試料緩衝液に懸濁させて、第1糞便溶液を形成し;そして
第1糞便溶液を、孔径約400μ〜約800μ、約425μ〜約750μ、約450μ〜約700μ、約500μ〜約650μ、又は約550μ〜約600μのバルク濾過膜に通して流して、糞便溶液を提供する、
ことを含む、請求項1〜24のいずれか1項に記載の方法。 - 糞便試料が哺乳動物の糞便試料である、請求項23〜25のいずれか1項に記載の方法。
- 哺乳動物の糞便試料が、ウマ、ウシ、ブタ、ヤギ、ヒツジ、ラマ、シカ、イヌ、ネコ、トリ、及びヒトの糞便試料から成る群より選択される、請求項26に記載の方法。
- 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストを計数することをさらに含んでなる、請求項1〜27のいずれか1項に記載の方法。
- 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストを計数することが、顕微鏡を使用して実施される、請求項28に記載の方法。
- 蛍光励起光下で蛍光発光するキチン結合色素が、カルコフロールホワイト、ユビテックス3B(ジスチリルビフェニル蛍光増白剤)、Rylux BA、Rylux BSU(1,4−ベンゼンジスルホン酸−2,2’−[エチレンジイルビス[(3−スルホ−4,1−フェニレン)イミノ[6−ビス(2−ヒドロキシエチル)アミノ]−1,3,5−トリヘキサナトリウム塩)(Ostacolor、パルドゥビツェ、チェコ共和国)、及びブランコフォア(4,4’−ビス{(4−アニリノ)−6−モルホリノ−1,3,5−トリアジン−2−イル)アミノ}スチルベン−2,2’−ジスルホン酸二ナトリウム)から成る群より選択される、請求項2に記載の方法。
- バルク濾過膜の孔径が約400μ〜約450μであり、第1濾過膜の孔径が約85μ〜約120μであり、そして第2濾過膜の孔径が約20μ〜約40μである、請求項25に記載の方法。
- 孔径約20μ〜約45μ、約25μ〜約40μ、又は約30μ〜約35μのフィルター膜;及び
検出可能な成分にコンジュゲートしたN−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質又はその断片を含んでなる試薬溶液、
を含んでなるキット。 - 孔径約85μ〜約350μ、約100μ〜約300μ、約125μ〜約250μ、又は約150μ〜約200μのフィルター膜をさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質が、レクチン、キチナーゼ、及びCBDから成る群より選択される、請求項32に記載のキット。
- 孔径約400μ〜約800μ、約425μ〜約750μ、約450μ〜約700μ、約500μ〜約650μ、又は約550μ〜約600μのバルク濾過膜の孔径を有するフィルター膜を含んでなるバルクフィルター装置をさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- 撮像装置を保持するか又は含有するクレイドル(a cradle)をさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- 検出可能な成分を検出するためのポータブル又はベンチトップシステムをさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- 検出可能な成分を検出するためのポータブルシステムが、ポータブル又はベンチトップ蛍光計及びポータブル又はベンチトップ比色計から成る群より選択される、請求項37に記載のキット。
- N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質に結合する抗体をさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- 試薬検出システムをさらに含んでなる、請求項32に記載のキット。
- 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を検出する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液をもたらし;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された蠕虫卵を、検出可能な成分へコンジュゲートしたN−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質又はその断片と接触させ;そして
検出可能な成分のシグナル強度に基づいて、環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を検出する、
ことを含んでなる、前記方法。 - N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質が、レクチン、キチナーゼ、及びキチン結合ドメイン(CBD)、又はそれらの断片から成る群より選択される、請求項41に記載の方法。
- レクチンが、小麦胚芽凝集素(WGA)、大豆レ凝集素(SBA)、アメリカ針桑レクチン(MPL)、紫蘇芯花レクチン(BPL)、白花洋種朝鮮朝顔レクチン(DSL)、トマト・レクチン(LEL)、ジャガイモ・レクチン(STL)、及び 四角豆レクチン−II(PTL−II)から成る群より選択される、請求項42に記載の方法。
- 検出可能な成分が、ハプテン、酵素、抗体エピトープ、抗原、フルオロフォア、放射性同位体、ナノ粒子、結合対のメンバー、及び金属キレートから成る群より選択される、請求項41に記載の方法。
- フルオロフォアが、緑色蛍光タンパク質、青色蛍光タンパク質、赤色蛍光タンパク質、フルオレセイン、フルオレセイン5−イソチオシアネート(FITC)、シアニン色素(Cy3、Cy3.5、Cy5、Cy5.5、Cy7)、Bodipy色素(インビトロジェン)及び/又はアレクサフルオル色素(インビトロジェン)、ダンシル、ダンシルクロリド(DNS−C1)、5−(ヨードアセトアミド)フルオレセイン(5−IAF、6−アクリロイル−2−ジメチルアミノナフタレン(アクリロダン)、7−ニトロベンゾ−2−オキサ−1,3−ジアゾール−4−イルクロリド(NBD−Cl)、臭化エチジウム、ルシファー・イエロー、ローダミン色素(5−カルボキシローダミン6G塩酸塩、リサミンローダミンBスルホニルクロリド、ローダミン−B−イソチオシアネート(RITC(ローダミン−B−イソチオシアネート)、ローダミン800);テトラメチルローダミン5−(及び6−)イソチオシアネート(TRITC))、テキサスレッドTM、スルホニルクロリド、1−アニリノナフタレン−8−スルホン酸(ANS)及び6−(p−トルイジニル)ナフタレン−2−スルホン酸(TNS)が含まれるがこれらに限定されないナフタルアミンスルホン酸、アントロイル脂肪酸、DPH、パリナリン酸、TMA−DPH、フルオレニル脂肪酸、フルオレセイン−ホスファチジルエタノールアミン、テキサスレッド−ホスファチジルエタノールアミン、ピレニル−ホスファチジルコリン、フルオレニル−ホスファチジルコリン、メロシアニン540、ナフチルスチリル、3,3’−ジプロピルチアジカルボシアニン(ジS−C3−(5))、4−(p−ジペンチルアミノスチリル)−1−メチルピリジニウム(ジ5−ASP)、Cy−3ヨードアセトアミド、Cy−5−N−ヒドロキシスクシンイミド、Cy−7−イソチオシアネート、IR−125、チアゾールオレンジ、Azure B、ナイルブルー、Alフタロシアニン、オキサキシン(Oxaxine)1、4’,6−ジアミジノ−2−フェニルインドール(DAPI)、ヘキスト33342、TOTO、アクリジンオレンジ、エチジウムホモ2量体、N−(エトキシカルボニルメチル)−6−メトキシキノリニウム(MQAE)、Fura−2、カルシウムグリーン、カルボキシSNARF−6、BAPTA、クマリン、フィトフルオース(phytofluors)、コロネン、及び金属−リガンド錯体から成る群より選択される、請求項44に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、ポータブル又はベンチトップ蛍光計、ポータブル又はベンチトップ比色計、又は撮像装置を使用して定量される、請求項41に記載の方法。
- 撮像装置が、デジタルカメラ、携帯電話、スマートフォン、タブレット、ポータブルコンピュータ、コンピュータ、又はスキャナーである、請求項46に記載の方法。
- 接触させる工程に先立って、試料を漂白溶液で処理する、請求項41に記載の方法。
- 環境試料が糞便試料である、請求項41に記載の方法。
- 該溶液を入手することが、
糞便試料を試料緩衝液に懸濁させて、第1糞便溶液を形成し;そして
第1糞便溶液を、孔径約400μ〜約800μのバルク濾過膜に通して流して、糞便試料を含んでなる溶液を入手する、
ことを含む、請求項49に記載の方法。 - 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液を形成し;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された試料を、蛍光励起光下で蛍光発光するキチン結合色素を含んでなる第1試薬と接触させ;
第2濾過膜に捕捉された試料を蛍光励起光で照らし;そして
該試料の蛍光について評価し、蛍光強度又は蛍光粒子の数に基づいて、環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する、
ことを含んでなる、前記方法。 - 環境試料が糞便試料である、請求項51に記載の方法。
- 該溶液を入手することが、
糞便試料を試料緩衝液に懸濁させて、第1糞便溶液を形成し;そして
第1糞便溶液を、孔径約400μ〜約800μのバルク濾過膜に通して流して、糞便試料を含んでなる溶液を入手する、
ことを含む、請求項52に記載の方法。 - 蛍光励起光下で蛍光発光するキチン結合色素が、カルコフロールホワイト、ユビテックス3B(ジスチリルビフェニル蛍光増白剤)、Rylux BA、Rylux BSU(1,4−ベンゼンジスルホン酸−2,2’−[エチレンジイルビス[(3−スルホ−4,1−フェニレン)イミノ[6−ビス(2−ヒドロキシエチル)アミノ]−1,3,5−トリヘキサナトリウム塩)、及びブランコフォア(4,4’−ビス{(4−アニリノ)−6−モルホリノ−1,3,5−トリアジン−2−イル)アミノ}スチルベン−2,2’−ジスルホン酸二ナトリウム)から成る群より選択される、請求項51に記載の方法。
- 蛍光強度が、ポータブル又はベンチトップ蛍光計、又は撮像装置を使用して定量される、請求項51に記載の方法。
- 接触させる工程に先立って、試料を漂白溶液で処理する、請求項51に記載の方法。
- 環境試料中の蠕虫卵又は原虫オーシストの存在の有無を決定する方法であって:
試料緩衝液に懸濁した環境試料を含んでなる溶液を入手し;
該溶液を、孔径約85μ〜約350μの第1濾過膜に通して流して、第1濾液を形成し;
第1濾液を、孔径約5μ〜約45μの第2濾過膜に通して流し;
第2濾過膜に捕捉された蠕虫卵を、N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質又はその断片を含んでなる第1試薬と接触させて、第1試薬試料を形成し;
第1試薬試料を、N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質に特異的に結合する抗体を含んでなる第2試薬と接触させ、ここで、該抗体は、検出可能な成分にコンジュゲートしており;そして
この検出可能な成分の強度に基づいて、該試料中の蠕虫卵及び/又は原虫オーシストの存在の有無を決定する、
ことを含んでなる、前記方法。 - N−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質が、レクチン、キチナーゼ、及びキチン結合ドメイン(CBD)、又はそれらの断片から成る群より選択される、請求項57に記載の方法。
- レクチンが、小麦胚芽凝集素(WGA)、大豆凝集素(SBA)、アメリカ針桑レクチン(MPL)、紫蘇芯花レクチン(BPL)、白花洋種朝鮮朝顔レクチン(DSL)、トマト・レクチン(LEL)、ジャガイモ・レクチン(STL)、及び 四角豆レクチン−II(PTL−II)から成る群より選択される、請求項58に記載の方法。
- 検出可能な成分が、ハプテン、酵素、抗体エピトープ、抗原、フルオロフォア、放射性同位体、ナノ粒子、結合対のメンバー、及び金属キレートから成る群より選択される、請求項57に記載の方法。
- フルオロフォアが、緑色蛍光タンパク質、青色蛍光タンパク質、赤色蛍光タンパク質、フルオレセイン、フルオレセイン5−イソチオシアネート(FITC)、シアニン色素(Cy3、Cy3.5、Cy5、Cy5.5、Cy7)、Bodipy色素(インビトロジェン)及び/又はアレクサフルオル色素(インビトロジェン)、ダンシル、ダンシルクロリド(DNS−C1)、5−(ヨードアセトアミド)フルオレセイン(5−IAF、6−アクリロイル−2−ジメチルアミノナフタレン(アクリロダン)、7−ニトロベンゾ−2−オキサ−1,3−ジアゾール−4−イルクロリド(NBD−Cl)、臭化エチジウム、ルシファー・イエロー、ローダミン色素(5−カルボキシローダミン6G塩酸塩、リサミンローダミンBスルホニルクロリド、ローダミン−B−イソチオシアネート(RITC(ローダミン−B−イソチオシアネート)、ローダミン800);テトラメチルローダミン5−(及び6−)イソチオシアネート(TRITC))、テキサスレッドTM、スルホニルクロリド、1−アニリノナフタレン−8−スルホン酸(ANS)及び6−(p−トルイジニル)ナフタレン−2−スルホン酸(TNS)が含まれるがこれらに限定されないナフタルアミンスルホン酸、アントロイル脂肪酸、DPH、パリナリン酸、TMA−DPH、フルオレニル脂肪酸、フルオレセイン−ホスファチジルエタノールアミン、テキサスレッド−ホスファチジルエタノールアミン、ピレニル−ホスファチジルコリン、フルオレニル−ホスファチジルコリン、メロシアニン540、ナフチルスチリル、3,3’−ジプロピルチアジカルボシアニン(ジS−C3−(5))、4−(p−ジペンチルアミノスチリル)−1−メチルピリジニウム(ジ5−ASP)、Cy−3ヨードアセトアミド、Cy−5−N−ヒドロキシスクシンイミド、Cy−7−イソチオシアネート、IR−125、チアゾールオレンジ、Azure B、ナイルブルー、Alフタロシアニン、オキサキシン(Oxaxine)1、4’,6−ジアミジノ−2−フェニルインドール(DAPI)、ヘキスト33342、TOTO、アクリジンオレンジ、エチジウムホモ2量体、N−(エトキシカルボニルメチル)−6−メトキシキノリニウム(MQAE)、Fura−2、カルシウムグリーン、カルボキシSNARF−6、BAPTA、クマリン、フィトフルオース(phytofluors)、コロネン、及び金属−リガンド錯体から成る群より選択される、請求項60に記載の方法。
- 検出可能な成分のシグナル強度が、ポータブル又はベンチトップ蛍光計、ポータブル又はベンチトップ比色計、又は撮像装置を使用して定量される、請求項57に記載の方法。
- 撮像装置が、デジタルカメラ、携帯電話、スマートフォン、タブレット、ポータブルコンピュータ、コンピュータ、又はスキャナーである、請求項62に記載の方法。
- 接触させる工程に先立って、試料を漂白溶液で処理する、請求項57に記載の方法。
- 環境試料が糞便試料である、請求項57に記載の方法。
- 孔径約5μ〜約45μのフィルター膜;及び
検出可能な成分にコンジュゲートしたN−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質を含んでなる試薬溶液、
を含んでなるキットであって、それぞれのN−アセチル−D−グルコサミン結合タンパク質は、検出可能な成分にコンジュゲートした、レクチン、キチナーゼ、又はCBDから成る群より選択される、前記キット。 - 孔径約400μ〜約800μのバルク濾過膜の孔径を有するフィルター膜を含んでなるバルクフィルター装置をさらに含んでなる、請求項66に記載のキット。
- 撮像装置を保持するか又は含有するクレイドルをさらに含んでなる、請求項66に記載のキット。
- 検出可能な成分を検出するためのポータブル又はベンチトップシステムをさらに含んでなる、請求項66に記載のキット。
- 孔径約85μ〜約350μのフィルター膜をさらに含んでなる、請求項66に記載のキット。
Applications Claiming Priority (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US201461977754P | 2014-04-10 | 2014-04-10 | |
US61/977,754 | 2014-04-10 | ||
US201462059262P | 2014-10-03 | 2014-10-03 | |
US62/059,262 | 2014-10-03 | ||
PCT/US2014/068860 WO2015156844A1 (en) | 2014-04-10 | 2014-12-05 | Method for the quantification of parasite eggs in feces |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2017519220A true JP2017519220A (ja) | 2017-07-13 |
JP6654624B2 JP6654624B2 (ja) | 2020-02-26 |
Family
ID=54264905
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2017505046A Active JP6654624B2 (ja) | 2014-04-10 | 2014-12-05 | 糞便中の寄生虫卵の定量法 |
Country Status (12)
Country | Link |
---|---|
US (3) | US9933425B2 (ja) |
EP (1) | EP3131655B1 (ja) |
JP (1) | JP6654624B2 (ja) |
KR (1) | KR20160144442A (ja) |
CN (1) | CN106457090B (ja) |
AU (2) | AU2014389998B2 (ja) |
BR (1) | BR112016023418A8 (ja) |
CA (2) | CA3186277A1 (ja) |
ES (1) | ES2856479T3 (ja) |
MX (1) | MX2016013261A (ja) |
NZ (2) | NZ759799A (ja) |
WO (1) | WO2015156844A1 (ja) |
Families Citing this family (18)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
ES2856479T3 (es) | 2014-04-10 | 2021-09-27 | MEP Equine Solutions LLC | Método para la cuantificación de huevos de parásitos en heces |
RU2582946C1 (ru) * | 2015-04-29 | 2016-04-27 | Государственное бюджетное образовательное учреждение дополнительного профессионального образования "Казанская государственная медицинская академия" Министерства здравоохранения Российской Федерации | Способ диагностики низкоинвазивных тремадозов гепато-билиарной системы |
US10091980B1 (en) * | 2015-06-05 | 2018-10-09 | Thomas Paul Cogley | Bed bug detector system |
JP6211233B2 (ja) * | 2015-08-28 | 2017-10-11 | 栄研化学株式会社 | 免疫学的測定用試薬組成物およびその用途 |
RU2629386C1 (ru) * | 2016-06-17 | 2017-08-29 | ФАНО России, Федеральное государственное бюджетное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт фундаментальной и прикладной паразитологии животных и растений им. К.И. Скрябина (ФГБНУ "ВНИИП им. К.И. Скрябина") | Способ сбора только зрелых яиц (in vitro) от самок возбудителя гельминтозооноза Trichostrongylus colubriformis |
RU2617417C1 (ru) * | 2016-07-07 | 2017-04-25 | ФАНО России, Федеральное государственное бюджетное научное учреждение Всероссийский научно-исследовательский институт фундаментальной и прикладной паразитологии животных и растений им. К.И. Скрябина (ФГБНУ "ВНИИП им. К.И. Скрябина") | Способ сбора и фиксации нематод, паразитирующих в сычуге и тонком кишечнике жвачных животных |
CN106135144A (zh) * | 2016-08-31 | 2016-11-23 | 宁波江南仪器厂 | 一种智能粘虫饲养收集装置 |
WO2019023218A1 (en) * | 2017-07-24 | 2019-01-31 | Epitope Diagnostics, Inc. | DEVICE AND METHOD FOR COLLECTING FECAL SAMPLE AND EXTRACTING ANALYTE |
EP3692366B1 (en) | 2017-10-06 | 2022-12-14 | The Research Foundation for The State University of New York | Selective optical aqueous and non-aqueous detection of free sulfites |
CN108844800B (zh) * | 2018-09-10 | 2023-11-03 | 广州市准好生物科技有限公司 | 一种一次性粪寄生虫卵采集制片装置 |
US10736309B1 (en) * | 2018-11-27 | 2020-08-11 | Thomas Paul Cogley | Bed bug detector system |
GB201820327D0 (en) * | 2018-12-13 | 2019-01-30 | Dublin Institute Of Tech | On-site detection of parasitic infection of mammals |
CN109682786B (zh) * | 2019-01-16 | 2021-11-12 | 四川省畜牧科学研究院 | 捻转血矛线虫虫卵的鉴别方法及其应用 |
AU2020341335A1 (en) * | 2019-09-03 | 2022-04-21 | Sensor Development Corporation | Device for detecting insect larvae and adult insects in stored products by sensing their volatile pheromones and semiochemicals |
CN113310962A (zh) * | 2021-05-28 | 2021-08-27 | 中国科学院新疆理化技术研究所 | 一种快速比色荧光次氯酸根检测试剂 |
CA3241307A1 (en) * | 2021-12-03 | 2023-06-08 | Parasight System Inc. | Method of fecal sample preparation for automated image analysis |
CN114166825B (zh) * | 2021-12-13 | 2023-12-19 | 佛山复星禅诚医院有限公司 | 一种应用于表面增强拉曼光谱(SERS)免疫试验的MXene探针 |
WO2023192218A1 (en) * | 2022-03-29 | 2023-10-05 | The Johns Hopkins University | Regenerative helminth containing compositions and uses thereof |
Citations (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63233928A (ja) * | 1986-08-14 | 1988-09-29 | チルワルナ−・パ−トナ−シツプ | コクシジウム症ワクチン |
US20020192713A1 (en) * | 1998-09-21 | 2002-12-19 | Cummings Richard D. | Methods for diagnosing parasitic helminth infections |
WO2005005955A2 (en) * | 2003-06-27 | 2005-01-20 | New England Biolabs, Inc. | Specific detection of chitin using chitin-binding domain |
Family Cites Families (24)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0188599A1 (en) * | 1984-07-17 | 1986-07-30 | International Health Services, Inc. | Method and apparatus for filtering particulate matter from fluids of biomedical interest and examining same |
US5004699A (en) | 1987-11-20 | 1991-04-02 | Sri International | Method to detect fungi and yeasts |
WO1992017786A1 (en) | 1991-04-01 | 1992-10-15 | Sri International | Assay device and method of detecting chitin |
US6251390B1 (en) | 1991-06-17 | 2001-06-26 | Cornell Research Foundation, Inc. | Purified chitinases and use thereof |
US5914239A (en) | 1995-11-15 | 1999-06-22 | Board Of Supervisors Of Louisiana State University And Agricultural And Mechanical College | Diagnosis of fungal infections, and a chitin-binding lectin useful in such diagnoses |
US5997846A (en) | 1997-11-17 | 1999-12-07 | Albert Einstein College Of Medicine Of Yeshiva University | Method for detecting arthropods |
US5997847A (en) * | 1998-01-07 | 1999-12-07 | Spiesel; Sydney Z. | Ectoparasite detection method |
US6200951B1 (en) | 1998-03-12 | 2001-03-13 | Icos Corporation | Chitinase chitin-binding fragments |
AU2001251742A1 (en) * | 2000-04-03 | 2001-10-15 | Pocketscope. Com Llc | Lenses and uses, including microscopes |
CN2457588Y (zh) * | 2000-12-05 | 2001-10-31 | 珠海贝索生物技术有限公司 | 粪便寄生虫卵集卵器 |
CN2837817Y (zh) * | 2005-07-16 | 2006-11-15 | 李广平 | 病原检测组合滤器 |
CA2631566C (en) * | 2005-12-30 | 2018-01-09 | Parasite Technologies A/S | Composition comprising parasite eggs and methods for isolation and storage of parasite eggs |
US8321154B2 (en) | 2007-03-26 | 2012-11-27 | Bg Medicine, Inc. | Methods for detecting coronary artery disease |
CN101939651A (zh) | 2007-10-10 | 2011-01-05 | 保函医药公司 | 用于检测严重有害的心血管和脑血管事件的方法 |
CN101424613A (zh) * | 2008-04-08 | 2009-05-06 | 廖党金 | 一种寄生虫虫卵检测方法 |
US20100124574A1 (en) * | 2008-06-19 | 2010-05-20 | Parasite Technologies A/S | Composition Comprising Parasite Eggs And Methods For Isolation And Storage Of Parasite Eggs |
EP2385374B2 (en) | 2010-05-05 | 2018-02-28 | Zora Biosciences OY | Lipidomic biomarkers for atherosclerosis and cardiovascular disease |
EP2583107A2 (en) | 2010-06-20 | 2013-04-24 | Zora Biosciences OY | Lipidomic biomarkers for identification of high-risk coronary artery disease patients |
JP2012008042A (ja) | 2010-06-25 | 2012-01-12 | Hamamatsu Univ School Of Medicine | 寄生虫卵の検出方法およびシステム |
CN102073872B (zh) | 2011-01-20 | 2012-10-10 | 中国疾病预防控制中心寄生虫病预防控制所 | 基于图像的寄生虫虫卵形状识别方法 |
EP2592422A1 (en) | 2011-11-08 | 2013-05-15 | Zora Biosciences OY | Lipidomic biomarkers for the prediction of cardiovascular outcomes in coronary artery disease patients undergoing statin treatment |
EP2592423A1 (en) | 2011-11-08 | 2013-05-15 | Zora Biosciences OY | Lipidomic biomarkers for the prediction of cardiovascular outcomes in coronary artery disease patients not undergoing statin treatment |
CN103268494B (zh) | 2013-05-15 | 2016-06-15 | 江苏大学 | 基于稀疏表示的寄生虫虫卵识别方法 |
ES2856479T3 (es) | 2014-04-10 | 2021-09-27 | MEP Equine Solutions LLC | Método para la cuantificación de huevos de parásitos en heces |
-
2014
- 2014-12-05 ES ES14889100T patent/ES2856479T3/es active Active
- 2014-12-05 BR BR112016023418A patent/BR112016023418A8/pt active Search and Examination
- 2014-12-05 WO PCT/US2014/068860 patent/WO2015156844A1/en active Application Filing
- 2014-12-05 NZ NZ759799A patent/NZ759799A/en unknown
- 2014-12-05 NZ NZ724790A patent/NZ724790A/en unknown
- 2014-12-05 JP JP2017505046A patent/JP6654624B2/ja active Active
- 2014-12-05 US US14/561,780 patent/US9933425B2/en active Active
- 2014-12-05 AU AU2014389998A patent/AU2014389998B2/en active Active
- 2014-12-05 CA CA3186277A patent/CA3186277A1/en active Pending
- 2014-12-05 CA CA2944596A patent/CA2944596C/en active Active
- 2014-12-05 EP EP14889100.5A patent/EP3131655B1/en active Active
- 2014-12-05 KR KR1020167031315A patent/KR20160144442A/ko not_active Application Discontinuation
- 2014-12-05 CN CN201480079059.2A patent/CN106457090B/zh active Active
- 2014-12-05 MX MX2016013261A patent/MX2016013261A/es unknown
-
2017
- 2017-09-27 US US15/717,126 patent/US10094829B2/en active Active
-
2018
- 2018-10-08 US US16/154,371 patent/US10677796B2/en active Active
-
2020
- 2020-01-29 AU AU2020200599A patent/AU2020200599B2/en active Active
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS63233928A (ja) * | 1986-08-14 | 1988-09-29 | チルワルナ−・パ−トナ−シツプ | コクシジウム症ワクチン |
JPH09118700A (ja) * | 1986-08-14 | 1997-05-06 | Chilwalner Partnership | エイメリア・マクシマ配偶子母細胞由来の抗原蛋白質に対するモノクローナル抗体 |
US20020192713A1 (en) * | 1998-09-21 | 2002-12-19 | Cummings Richard D. | Methods for diagnosing parasitic helminth infections |
WO2005005955A2 (en) * | 2003-06-27 | 2005-01-20 | New England Biolabs, Inc. | Specific detection of chitin using chitin-binding domain |
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
PALMER, D.G. ET AL.: "Lectin Staining of Trichostrongylid Nematode Eggs of Sheep: Rapid Identification of Haemonchus conto", INTERNATIONAL JOURNAL OF PARASITOLOGY, vol. Vol. 26, No. 4, JPN6018037689, 1996, pages pp. 447-450 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
BR112016023418A2 (ja) | 2017-08-15 |
EP3131655A4 (en) | 2018-02-14 |
ES2856479T3 (es) | 2021-09-27 |
US10677796B2 (en) | 2020-06-09 |
AU2020200599B2 (en) | 2021-09-16 |
KR20160144442A (ko) | 2016-12-16 |
US10094829B2 (en) | 2018-10-09 |
NZ759799A (en) | 2022-12-23 |
AU2014389998A1 (en) | 2016-10-27 |
EP3131655A1 (en) | 2017-02-22 |
CA2944596C (en) | 2023-03-14 |
EP3131655B1 (en) | 2020-12-02 |
AU2014389998B2 (en) | 2019-10-31 |
AU2020200599A1 (en) | 2020-02-20 |
US20150293091A1 (en) | 2015-10-15 |
CA2944596A1 (en) | 2015-10-15 |
CA3186277A1 (en) | 2015-10-15 |
WO2015156844A1 (en) | 2015-10-15 |
CN106457090A (zh) | 2017-02-22 |
BR112016023418A8 (pt) | 2019-12-10 |
US20180074055A1 (en) | 2018-03-15 |
US20190145973A1 (en) | 2019-05-16 |
US9933425B2 (en) | 2018-04-03 |
JP6654624B2 (ja) | 2020-02-26 |
NZ724790A (en) | 2022-07-29 |
CN106457090B (zh) | 2020-09-29 |
MX2016013261A (es) | 2017-05-03 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
AU2020200599B2 (en) | Method for the quantification of parasite eggs in feces | |
El‐Nahas et al. | Giardia diagnostic methods in human fecal samples: a comparative study | |
US20080135490A1 (en) | Quantum dot biolabeling and immunomagnetic separation for detection of contaminants | |
JP2010029187A (ja) | 生体サンプル中の希有な事象の分析のための高感度マルチパラメータ法 | |
EP3379250A1 (en) | Indicator release system for the detection of an analyte in a foodstuff, test strip therefor, and analysis method | |
Silva et al. | Cryptosporidium spp. and Giardia spp.(oo) cysts as target-organisms in sanitation and environmental monitoring: A review in microscopy-based viability assays | |
CN108291909A (zh) | 分析物检测及其方法 | |
US20010049116A1 (en) | Method for detecting cryptosporidium parvum oocysts | |
Cain et al. | Rapid, automated quantification of Haemonchus contortus ova in sheep faecal samples | |
Yamamoto et al. | Field evaluation of a quantitative, and rapid malaria diagnostic system using a fluorescent Blue-ray optical device | |
CN102095873A (zh) | 一种用于快速检测农产品、食品中真菌毒素的蛋白芯片及其制备方法 | |
Galat et al. | Toxoplasmosis: prevalence and new detection methods | |
Chung | Development of fluorescently labelled Cryptosporidium oocyst surrogates to test the efficacy of sand filtration processes | |
Ashraf et al. | Conventional and Molecular Diagnosis of Parasites | |
Rodriguez Ruiz-Andino | Examination of binding elements and conditions of Cryptosporidium parvum oocysts to assess its detection potential in water | |
Kurnosova et al. | Comparative efficacy of different diagnostic methods for detection of Giardia (Gardia) in animals | |
Chandra et al. | Acridine Orange Staining Technique-A Quick Diagnostic for Babesia gibsoni Infection | |
CZ20011673A3 (cs) | Způsob stanovení toxinů | |
Cringoli | Copromicroscopic diagnosis of dicrocoeliosis: what's new? | |
RU2218565C1 (ru) | Способ диагностики кровепаразитарных заболеваний | |
Colditz et al. | New diagnostic tools for monitoring parasites of sheep | |
ARABIA | Detection of Giardia lamblia by Using Microscopic Examination, Rapid Chromatographic Immunoassay Test and Molecular Technique | |
Marks | The scoop on poop-maximizing the diagnostic yield of the faecal examination. |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20171204 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20180912 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20180926 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20181218 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20190326 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20190808 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20191209 |
|
A911 | Transfer to examiner for re-examination before appeal (zenchi) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A911 Effective date: 20191216 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20200106 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20200130 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 6654624 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |