JP2012529283A - 共有hla−b*0702エピトープの同定、最適化および免疫療法のための使用 - Google Patents
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Abstract
【選択図】なし
Description
いくつかの腫瘍抗原は、多重遺伝子ファミリーに属する。同じファミリー内では、配列相同性が存在し、これは、同じファミリーの2つ以上のメンバーに共通の共有エピトープの存在をもたらし得る。
さらに、多くの場合、同じファミリーのいくつかの抗原は、同じ腫瘍系統において同時発現される。全てのこれらの抗原の発現の喪失の可能性は非常に低いので、これらの抗原が共有するエピトープの使用は、エスケープバリアントの出現を回避し得る。
MAGE-Aは、X染色体のq28領域にある12の相同遺伝子(MAGE-A1〜A12)からなる多重遺伝子ファミリーである(De Plaenら、1994)。このファミリーのメンバーのうち、MAGE-A1、-A2、-A3、-A4、-A6、-A10および-A12は、腫瘍により強く発現されるが、正常組織によってはそうでない(精巣および胎盤を除く)。
MAGEに基づくがんワクチン、例えばMAGE-A3抗原特異的がん免疫治療薬(Antigen Specific Cancer Immunotherapeutic;ASCI) (GlaxoSmithKline)は、現在、開発の後期段階であり、見込みのある結果が得られている。例えば、GSKが所有するアジュバントシステムと組み合わせた組換えタンパク質として患者の免疫系に提示される腫瘍抗原に基づくこのワクチンは、メラノーマおよび非小細胞肺がんにおける2つの臨床試験を成功して終了している。
共有Tエピトープを用いることの潜在的な利点にもかかわらず、このアプローチは、抗原ごとに完全に同一である適当なサイズ(MHC Iにより提示されるペプチドについて少なくとも8アミノ酸)の領域がまれであることから、ほとんど用いられていない。
a)N末端に3アミノ酸が先行し、所望によりC末端に1もしくは2つのアミノ酸が続く少なくとも1つの共通ペンタペプチド配列を含む、各抗原上にある8〜10アミノ酸の配列を同定するために上記の抗原の配列を整列させるステップ(実際に、著者らは、ペプチドのP4位〜P8位にわたる5アミノ酸の配列に制限される同一性が十分であったことを見出した)、
b)同定された配列に相当するペプチドを調製し、問題のHLAクラスI分子についての各ペプチドの結合親和性と、それらの免疫原性とを、ヒトCMH-Iトランスジェニックマウスを用いて決定するステップ、
c)選択されたペプチドが潜在性であり、よって、非免疫原性である場合は、この方法は、その免疫原性を増加させるステップをさらに含む。
それらの低いMHC I親和性を原因として非免疫原性である潜在性ペプチドの免疫原性を増進するための通常のストラテジーは、MHC I分子についてのそれらの親和性を、アミノ酸置換により増加させることである。MHC I分子についてのペプチド親和性は、「1次アンカー残基」とよばれる明確な位置(1次アンカー位置)での残基の存在に主に依存する。これらの残基は、MHC Iアレル特異的である。1次アンカー残基の存在は、頻繁に必要ではあるが、高いMHC I親和性を確実にするために十分ではない。1次アンカー位置の外側にある残基(2次アンカー残基)が、MHC Iについてのペプチドの親和性に好ましいかまたは好ましくない影響を示し得ることが示されている。これらの2次アンカー残基の存在により、1次アンカーモチーフを有するペプチド内に、結合親和性についての大きな変動性があることが説明できる(Ruppertら、1993)。
(i) 上記の多重遺伝子ファミリーの遺伝子中で、2位にPと3位にR、K、HおよびMからなる群より選択されるアミノ酸とを有する9または10アミノ酸のペプチドを同定するステップと、
(ii) (i)で得られた配列を整列させるステップと、
(iii) ステップ(i)で得られたペプチドの中から、少なくとも2ペプチドの群を同定するステップであって、少なくとも1つのペプチドが、上記の群のその他のペプチドのものとはその抗原性領域が最大で1残基異なるものであり、上記の抗原性領域が、9アミノ酸を有するペプチド中の4位〜8位にわたり、10アミノ酸を有するペプチドの4位〜9位にわたる、該ステップと
を含む、上記方法である。
(i) HLA-B*0702拘束性MAGE-A天然(好ましくは潜在性)エピトープの配列を含む第1ペプチドと、
(ii) (i)に記載される天然エピトープと同族の最適化免疫原性エピトープに相当する配列を含む第2ペプチドと
を含む部分品のキットにも関する。
(i) 少なくとも、上記のHLA-B*0702拘束性MAGE-A天然(好ましくは潜在性)エピトープと、少なくとも1つの異なるHLA拘束性天然(好ましくは潜在性)エピトープ(MAGE-Aファミリーの抗原からまたは別の抗原から)とを含む多重アレルペプチド混合物または多重アレルキメラポリペプチドと、
(ii) 少なくとも、(i)に記載されるHLA-B*0702拘束性MAGE-A天然エピトープと同族のHLA-B*0702拘束性MAGE-A免疫原性エピトープと、少なくとも、(i)に記載されるその他の天然エピトープと同族の別の免疫原性エピトープとを含む多重アレルペプチド混合物または多重アレルキメラポリペプチドと
を含む。
あるいは、本発明によるキットは、ペプチドまたはキメラポリペプチドの少なくとも部分の代わりに、上記のペプチドまたはキメラポリペプチドをコードする核酸を含むことができる。この場合、核酸は上記のとおりである。
実施例を、以下の材料および方法を用いて行った。
トランスジェニックマウス。HLA-B7 H-2クラスIノックアウトマウスは、以前に記載された(Rohrlichら、2003)。
細胞。HLA-B*0702トランスフェクトヒトT2-B7細胞は、以前に記載された(Rohrlichら、2003)。
ペプチドおよびプラスミド。ペプチドを、Epytop (Nimes、France)により合成した。HLA-B*0702プラスミドは、Lemonnier博士(Institut Pasteur、Paris、France)により提供された(Rohrlichら、2003)。
多様なMAGE-A抗原が共有し、HLA-B*0702分子により提示される1または複数のエピトープを同定するために、MAGE-A抗原の配列を整列させ(図1)、9〜10アミノ酸の領域を、MAGE-A1、-A2、-A3、-A4、-A6、-A12および/または-A10抗原間のそれらの相同性に基づいて探索した(配列を灰色で強調する、図1)。MAGE-A10配列は、MAGE-A1、-A2、-A3、-A4、-A6、-A12よりも相同性が低いので、MAGE-A10で等価なものが見つからなくても、共有配列は排除しなかった(図1)。
候補ペプチドの選択肢を広げるために、記載された方法に従って2回目の探索を行って、P4位とP8位の間で完全な配列同一性を示す領域を選択した。いま一度、配列は同定されなかった。最後に、3回目の探索を行って、P4位とP8位の間で1つのミスマッチだけを有する配列を選択した。同定された配列は、上の表1に記載され、図1において点線で囲む。
各ペプチドを、HLA-B*0702と結合するその能力について試験した(表3)。
これらの低親和性ペプチドのHLA-B*0702親和性と、よって免疫原性とを増進するために、好ましくない2次アンカーモチーフを同定し、それらを好ましいモチーフで置換することが必要である。天然ペプチドを、P2R3 1次アンカー位置を有するように選択した。これにより、興味は、2次アンカー位置1および9に集中した。
ペプチドMAGE-A A1L9は、配列APRALVETL (配列番号171)を有し、MHCと結合でき(表4)、このことにより、改変が、HLA-B*0702分子についてのその親和性を増進したことが確認された。HLA-B*0702トランスジェニックマウスに、次いで、改変ペプチドをワクチン接種して、11日後に、それらの脾臓細胞を、ペプチドを用いてインビトロで刺激した。図2Aおよび表4に示すように、改変ペプチドは免疫原性であったが、誘導されたMAGE-A A1L9特異的CTLは、天然ペプチドを交差認識できなかった。
Claims (19)
- 1つの単独の多重遺伝子ファミリーからの少なくとも2つの抗原に対する細胞傷害性応答を誘発できるHLA-B*0702拘束性ペプチドを同定するための方法であって、少なくとも以下の:
(i) 前記多重遺伝子ファミリーの遺伝子中で、2位にPと3位にR、K、HおよびMからなる群より選択されるアミノ酸とを有する9または10アミノ酸のペプチドを同定するステップと、
(ii) (i)で得られた配列を整列させるステップと、
(iii) ステップ(i)で得られたペプチドの中から、少なくとも2ペプチドの群を同定するステップであって、少なくとも1つのペプチドが「必須共有ペプチド」であり、すなわち、前記群のその他のペプチドのものとはその抗原性領域が最大で1残基異なるものであり、前記抗原性領域が、9アミノ酸を有するペプチド中の4位〜8位にわたり、10アミノ酸を有するペプチドの4位〜9位にわたる、前記ステップと
を含み、
前記少なくとも1つの必須共有ペプチドが、前記多重遺伝子ファミリーの少なくとも2つの抗原に対する細胞傷害性応答を誘発する、前記方法。 - 前記多重遺伝子ファミリーからの少なくとも3つの抗原に対する細胞傷害性応答を誘発できるHLA-B*0702拘束性ペプチドを同定するための方法であり、ステップ(iii)で選択されたペプチドの群が、前記多重遺伝子ファミリーの少なくとも3つの遺伝子からのペプチドを含む請求項1に記載の方法。
- ステップ(iii)で選択されたペプチドの群が、異なる抗原性領域を有する少なくとも2つのペプチドを含む請求項1または2に記載の方法。
- 必須共有ペプチドの免疫原性を測定するステップ(iv)をさらに含む請求項1〜3のいずれか1項に記載の方法。
- 必須共有ペプチドの免疫原性を増強させるステップ(v)をさらに含む請求項4に記載の方法。
- ステップ(iii)で選択された必須共有ペプチドが、そのN末端にP以外のアミノ酸を有する非免疫原性エピトープであり、ステップ(v)が、前記エピトープのC末端残基をロイシンで置換することからなる請求項5に記載の方法。
- ステップ(iii)で選択された必須共有ペプチドが、L、A、I、V、M、CおよびTからなる群より選択されるC末端アミノ酸を有する非免疫原性エピトープであり、ステップ(v)が、前記エピトープのN末端残基をアラニンで置換することからなる請求項5に記載の方法。
- 前記多重遺伝子ファミリーが、MAGE-Aファミリーである請求項1〜7のいずれか1項に記載の方法。
- 前記必須共有ペプチドが、MPKTGFLII (配列番号2)、MPKTGLLII (配列番号3)、FPKTGLLII(配列番号4)、VPKTGLLII (配列番号5)、MPKAGLLII (配列番号6)、MPKTGILIL (配列番号7)、MPKTGFLIIV (配列番号8)、MPKTGFLIII (配列番号9)、MPKTGLLIIV (配列番号10)、FPKTGLLIIV(配列番号11)、VPKTGLLIIV (配列番号12)、MPKAGLLIIV (配列番号13)、MPKTGILILI (配列番号14)、GPRALAETS (配列番号15)、GPRALIETS(配列番号16)、GPRALVETS (配列番号17)、GPRALAETSY (配列番号18)、GPRALIETSY (配列番号19)、GPRALVETSY (配列番号20)、EPRKLLTQD(配列番号21)、HPRKLLTQD(配列番号22)、DPKKLLTQH (配列番号23)、DPKKLLTQY (配列番号24)、HPKKLLMQD(配列番号25)、EPRKLLTQDL(配列番号26)、EPRKLLTQDW(配列番号27)、HPRKLLTQDL (配列番号28)、HPKKLLMQDL (配列番号29)、DPKKLLTQHF (配列番号30)、DPKKLLTQYF (配列番号31)からなる群より選択される請求項1〜3のいずれか1項に記載の方法により同定された単離されたペプチド。
- 前記単離されたペプチドが、配列番号32〜67からなる群より選択される請求項5〜7のいずれか1項に記載の方法により同定された単離されたペプチド。
- 請求項9に記載の1、2、3またはそれより多いHLA-B*0702拘束性エピトープを含むキメラポリペプチド。
- 請求項10に記載の1、2、3またはそれより多いHLA-B*0702拘束性エピトープを含むキメラポリペプチド。
- 請求項9もしくは10に記載のHLA-B*0702拘束性エピトープ、または請求項11もしくは12に記載のキメラポリペプチドの発現を引き起こすように設計された単離された核酸分子。
- 少なくとも、活性物質として、請求項9もしくは10に記載のHLA-B*0702拘束性エピトープ、または請求項11もしくは12に記載のキメラポリペプチド、または請求項13に記載の核酸を含む医薬組成物。
- ワクチンである請求項14に記載の医薬組成物。
- 別々の容器中に:
(i) 配列番号2〜31の群から選択されるHLA-B*0702拘束性エピトープの配列を含む第1ペプチドと、
(ii) 配列番号32〜67の群から選択されるHLA-A*2402拘束性エピトープからなる配列を含む第2ペプチドと
を含む部分品のキット。 - 前記第1ペプチドが、配列番号2〜31の群から選択される単離されたエピトープであり、前記第2ペプチドが、その同族最適化エピトープである請求項16に記載のキット。
- 前記第1ペプチドが、GPRALAETS (配列番号15)、GPRALIETS (配列番号16)およびGPRALVETS (配列番号17)から選択される配列を含み、前記第2ペプチドが、配列GPRALVETL (配列番号54)を含む請求項16または17に記載のキット。
- ワクチン接種キットであり、前記第1および第2ペプチドまたはキメラペプチドが、別々のワクチン接種用量にある請求項16〜18のいずれか1項に記載のキット。
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