JP2002514576A - ケラチン繊維架橋の再形成 - Google Patents

Abstract

(57)【要約】 本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成するための方法であって、少くとも１のオキシドレダクターゼを、ケラチン繊維に、ケラチン繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含む方法に関する。その方法は、そのケラチン繊維の染色と同時に行うことができる。本発明は、ケラチン繊維架橋の再形成のための少くとも１のオキシドレダクターゼの使用にも関する。

Description

【発明の詳細な説明】

【０００１】 発明の分野 本発明は少くとも１のオキシドレダクターゼにより毛及び他の繊維のケラチン
繊維架橋を再形成するための方法に、少くとも１のオキシドレダクターゼにより
、ケラチン繊維架橋を再形成し、及び同時にケラチン繊維を染色するための方法
に、ケラチン繊維架橋の再形成のためのオキシドレダクターゼの使用に、並びに
毛のケラチン繊維架橋の再形成及び同時の毛の染色のためのオキシドレダクター
ゼの使用に関する。

【０００２】 発明の背景 パーマネントウェーブ及びストレート化の両方を含む毛のセッティング方法は
、通常、室温で行われる。その方法は、典型的には、２つのフェーズ、即ちｉ）
毛のケラチン繊維中の共有ジスルフィド結合を還元し、それにより毛を弾力なく
変形可能にし、ここで毛は、典型的には、還元剤を含む溶液により湿らされ、次
にカーラーでロールされ（又は機械的にまっすぐにされ）、そしてii）（通常、
酸化剤を含む）いわゆる定着剤の適用により毛のケラチン繊維内の架橋のネット
ワークを再び確立し、それによりカールした又はストレートの形状の“パーマ”
にすることを含む。

【０００３】 ジスルフィド架橋を破壊する目的のため、水酸化ナトリウムのような強塩基を
含むいくつかの有機還元剤を用いることができる。チオグリコール酸、チオ酢酸
及び他の硫黄含有化合物も一般に用いられる。 毛の固定化の目的のために用いられる試薬、即ちケラチン鎖間のジスルフィド
及び他の架橋を形成することにより毛の物理機械特性を再確立することができる
化合物の中で、過酸化水素はケラチン−ＳＨ基と迅速に反応するので、最も一般
的に用いられる試薬である。一般に用いられる酸化剤の他の例は、例えばペルボ
レート、ブロメート、クロライト、イオデート、ブロメート、ペルスルフェート
及びテトラチオネートである。これらの酸化剤は、ジスルフィド架橋を再形成す
ることに加えて、しばしば毛を過剰に酸化し、損傷を与え、システイン酸のよう
なスルホン酸を作り出す。

【０００４】 原則として、酸化剤として大気の酸素を用いることが可能である。しかしなが
ら、大気の酵素の直接の使用は、その方法が反応を完了させるために、長く、多
くの時間又は染料を要求するという欠点を有する。 過酸化水素（及び他の酸化剤）の使用は、好ましくは避けられる。これは例え
ば過酸化水素は大きな毛の損傷を引きおこし得るからである。更に、過酸化水素
は、皮膚に損害を与え、従って例えばヘアードレッサーのために満足いかない作
業環境を与える。

【０００５】 これにより、ケラチン繊維架橋の再形成において過酸化水素及び他の危険を酸
化剤の使用に、置きかえ得る方法について必要性が存在する。その方法は、好ま
しくは、危険な化学品の使用を避け、同時に、過酸化水素処理のために通常、必
要とされる時間内に理想的に合理的な時間内に容易に行うべきである。 伝統的に、毛のセッティング（即ちウェービング及びストレート化）及び毛の
染色は、各々の過程が異なる技術により個々に行われる２つの独立した過程とし
て考えられている。

【０００６】 パーマネントヘア染料は日光、シャンプー及び他の毛の処理に対して耐久性が
あり、新しい毛が芽生える時、１ヶ月に１回、リフレッシュされることだけを必
要とする。これらの染色システムで、染料は毛の内及び上に直接、形成される。
小さな芳香族無色染料前駆体（例えばｐ−フェニレン−ジアミン及びｏ−アミノ
フェノール）は毛に深く浸透し、ここで前駆体は酸化剤により有色ポリマー化合
物に酸化される。これらの有色化合物は染色前駆体より大きく、毛から洗い落と
すことができない。

【０００７】 伝統的に、Ｈ₂ Ｏ₂ は酸化剤として用いられるが、漂白剤としても用いられる
。これにより、Ｈ₂ Ｏ₂ を含む染色組成物はしばしばこのＨ₂ Ｏ₂ の明化（ｌｉ
ｇｈｔｅｎｉｎｇ）効果のため“ライテニング染料”と呼ばれる。 染色組成物におけるＨ₂ Ｏ₂ の使用はＨ₂ Ｏ₂ が毛に損傷を与えるのでいくつ
かの欠点を有する。更に、酸化的染色は、しばしば高pH（通常約pH９〜１０）を
要求し、これも毛に損傷を与える。結果としてＨ₂ Ｏ₂ を含む染料組成物を用い
る場合、しばしば毛を染色することが推奨されない。

【０００８】 Ｈ₂ Ｏ₂ を用いる欠点を克服するために、Ｈ₂ Ｏ₂ におきかわる酸化酵素を用
いることが示唆されている。 米国特許第３，２５１，７４２（Ｒｅｖｌｏｎ）は、その場での即ち毛の上で
の染料形成によりヒトの毛を染色するための方法を記述する。酸化酵素は、実質
的に中性のpH（pH７〜８．５）で色形成反応のために用いられる。ラッカーゼ、
チロシナーゼ、ポリフェノラーゼ及びカタコラーゼは好適な酸化酵素として言及
される。

【０００９】 ＥＰ特許第５０４，００５号（Ｐｅｒｍａ Ｓ．Ａ）は、Ｈ₂ Ｏ₂ （過酸化水
素）の存在を要求しない毛染色のための組成物に関する。その組成物は、ポリマ
ー染料の形成を触媒することができる酵素、及び染料前駆体、例えば塩基及びカ
ップラーを、緩衝液中に含み、ここでその組成物のpHは６．５〜８であり、酵素
は同pH域で至適活性を有する。

【００１０】 ケラチン繊維、例えば毛を酵素媒介で染色するための方法がＷＯ９７／１９９
９９（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）及びＷＯ９７／１９９９８（Ｎｏｖｏ Ｎｏ
ｒｄｉｓｋ）に記載されている。 カナダ特許６７：９３９１３は、同時にパーマネントウェーブを行い、毛を染
色するための金属含有染料を含む組成物を開示する。ＥＰ特許第３２８８１６号
は、金属イオン触媒毛染色組成物を用いてウェーブした又は弛緩した毛を染色す
るための方法を記述する。

【００１１】 現在まで、永久的染色及び毛のセッティングを同時に行うための商業的に許容
される方法はない。これは、セッティング処理（ウェービング又はストレート化
）の一部として還元されている毛は、慣用的なパーマネントヘア染色製品に用い
られる濃度の過酸化水素への露出によりひどく損傷されるであろうからである。 毛の同時の永久的染色及びセッティングを許容するであろう商業的に関連ある
方法は、ヘアードレッサー及び消費者等によって要求されるであろう。それは、
消費者に、彼らのヘアースタイルの選択において全体的に新しいウェーブの選択
を与えるであろう。それは、ヘアードレッサー及び消費者の両方のために、安全
性の危険を減少することに加えて便利さ及び効率も増加させる。

【００１２】 従って、毛のようなケラチン繊維の同時のパーマセッティング及び染色のため
に用いることができる方法についての必要性がある。 本発明の方法は、毛を染色する及び還元処理の後に毛の中の架橋を再形成する
マイルドなペルオキシドを含まない方法を供することによりこの制限を克服する
。結果として、この方法は、毛への過剰を損傷を引きおこすことなく毛の同時の
パーマネントセッティング及び染色を許容する。

【００１３】 発明の概要 一態様において、本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成するための方法であっ
て、少くとも１のオキシドレダクターゼを、ケラチン繊維に、特に毛のケラチン
繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含む
方法に関する。

【００１４】 別の態様において、本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成するための方法であ
って、１）ケラチン繊維内の共有ジスルフィド結合を還元し、そして２）その還
元されたケラチン繊維を、少くとも１のオキシドレダクターゼで、ケラチン繊維
架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含む方法
に関する。

【００１５】 酸化した毛の損傷を評価するためにシステイン酸定量が頻繁に用いられる。シ
ステイン酸分析は公知である。毛への損傷の程度を決定するために適した１つの
システイン酸法は、（K. Kuriyama及びY. Tanakaにより記述される）Method in
Enzymology, (1987), 143, 164-166に記載され、別の方法はD.H. Spackman, W.H
. Stein 及びS. Moore, Anal. Chem., 30, 1190, (1958) に記載される。

【００１６】 一般に、毛は、アッセイした値が、１．００モル％より高い場合に有意に損傷
を受けると考えられる。その値が１．００モル％より小さい場合、毛は有意に酸
化される損傷を受けていないと考えられる。それゆえ、本発明の文脈において、
“マイルド組成物”は、先に定義したように毛に有意に損傷を与えない組成物で
ある。

【００１７】 “還元された”毛との用語は、毛の中のスルフヒドリル基の量（主にその還元
され酸化されていない状態のシステイン）が還元過程にかけられていない比較の
毛の通常のレベルより少くとも３倍高いように化学的還元剤にかけられている毛
を包含する。 “ストレート化された”毛との用語は、化学反応処理にかけられている毛を包
含し、例えばコーミングにより、ストレートの様式に機械的に適合している毛を
包含する。この定義は、完全なパーマネント毛ストレート化処理にかけられてい
る毛、即ち架橋を再形成するために酸化的固定化が行われており、それゆえもは
や還元状態でない、還元された機械的にストレート化された毛と、部分的な又は
不完全なストレート化処理のみが行われている毛、即ち化学的に還元されて機械
的にストレート化されているが、酸化的固定化にかけられておらず（又は空気酸
化のゆっくりとした過程の中間であり得）、これにより還元状態のままである毛
と、の両方の毛を包含する。

【００１８】 更に、本発明は、ケラチン繊維を同時に（即ちワンステップ過程）セッティン
グ及び染色する可能性も供する。本発明の方法は、毛を染色し、還元処理の後に
毛の中の架橋を再形成するマイルドなペルオキシドを含有しない方法を供する。 本発明の文脈において、用語“架橋の再形成”は、ケラチン繊維のもとのジス
ルフィド架橋の回復を排他的に含むのではなく、いずれのジスルフィド架橋も、
並びにイオン結合及び水素結合に加えて、チオエーテル（“ランチオニン”）、
アミン、エーテル、及び他の共有結合から得られる共有架橋も包含する。

【００１９】 更に、“セッティング”により架橋を再形成するための目的は、ケラチン繊維
のウェービング及びストレート化を含む。 本発明との関連で“ケラチン繊維”という場合、それはヒト又は動物の毛、下
毛（ｆｕｒ）、皮（ｈｉｄｅ）、ウール等のようなケラチン繊維の全ての種類を
包含することを意図する。

【００２０】 別の態様において、本発明は、ケラチン繊維架橋の再形成のための少くとも１
のオキシドレダクターゼの使用に関する。 本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成し、同時にケラチン繊維を染色するため
の方法であって、少くとも１のオキシドレダクターゼ及び少くとも１の前駆体を
、ケラチン繊維に、該前駆体の有色化合物（即ち染料）への酸化を許容し、ケラ
チン繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを
含む方法にも関する。

【００２１】 更なる態様において、本発明は、ケラチン繊維架橋の再形成及び同時の該ケラ
チン繊維の染色のための少くとも１の前駆体と組み合わせた少くとも１のオキシ
ドレダクターゼの使用に関する。 別の態様において、本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成し、同時にこのよう
なケラチン繊維を染色するための方法であって、１）ケラチン繊維内の共有ジス
ルフィド結合を還元し、そして２）その還元されたケラチン繊維を少くとも１の
オキシドレダクターゼ及び少くとも１の前駆体と、該前駆体の有色化合物への酸
化を許容し、ケラチン繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で
接触させることを含む方法に関する。

【００２２】 発明の詳細な説明 本発明の目的は、毛のようなケラチン繊維の架橋を再形成するための方法であ
って、少くとも１のオキシドレダクターゼを、ケラチン繊維に、ケラチン繊維架
橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含む方法を
供することである。

【００２３】 本発明は、ケラチン繊維架橋を形成し、同時にケラチン繊維を染色するための
方法であって、少くとも１のオキシドレダクターゼ及び少くとも１の前駆体を、
ケラチン繊維と、前記前駆体の有色化合物への酸化を許容し、ケラチン繊維架橋
の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含む方法にも
関する。

【００２４】 オキシドレダクターゼ オキシドレダクターゼ（即ちRecommendations (1992) of the International
Union of Biochemistry and Molecular Biology (ＩＵＢＭＢ)に従って酵素分類
番号Ｅ．Ｃ．１（オキシドレダクターゼ類）に分類される酵素）はレドックス反
応を触媒する酵素である。

【００２５】 本発明によれば、以下の３つの型のオキシドレダクターゼが特に考えられる： ａ）ラッカーゼ又は関連酵素は、ペルオキシド（例えばＨ₂ Ｏ₂ ）を全く必要
とせずに酸素分子（Ｏ₂ ）に作用して水（Ｈ₂ Ｏ）を作り出す酵素を包含する。 ｂ）オキシダーゼは、酸素分子（Ｏ₂ ）に作用してペルオキシド（例えばＨ₂
Ｏ₂ ）を作り出す酵素を包含する。

【００２６】 ｃ）ペルオキシダーゼはペルオキシド（例えばＨ₂ Ｏ₂ ）に作用して水（Ｈ₂
Ｏ）を作り出す酵素を包含する。 好ましいオキシドレダクターゼは微生物源のもの、特にいずれの実質的な副次
的活性もない組換え及び／又は実質的に精製された酵素である。微生物酵素は当
該技術分野で知られた組換え技術によりより簡単に大量に生産することができる
ので、植物及び果実酵素より優れている。

【００２７】 本発明の文脈における“微生物酵素”との用語は、細菌、糸状菌又はイースト
由来の酵素をいう。 アクセプターとして酸素（Ｏ₂ ）に作用する酵素の場合、該酸素は空気により
供される酸素分子であり得る。好ましい実施形態において、酸素の部分は、発泡
剤を含むヘアーセッティング／ヘア染色組成物から生産される泡により供される
。

【００２８】 本発明により用いることができる毛染色のための好適な酵素発泡組成物は、セ
ッケン及びアニオン、カチオン、非イオン、両性、糖界面活性剤及び／又は双性
イオン界面活性剤並びにそれらの混合物から選択される発泡剤を含む毛染色組成
物を含む。発泡剤は、最終組成物の重量で０．１％〜１５％、好ましくは０．２
％〜１３％、より好ましくは０．２５〜１０％、例えば０．５〜８％のレベルで
存在し得る。発泡剤として用いるために好適なアニオン界面活性剤の例は、セッ
ケン、例えばアルカリ又はエタノールアミン、イソプロパノール、脂肪酸、例え
ばラウレート、ミリステート、パルミテート、ステアレート、イソステアレート
、ベヘネート、オレエート、リノレエート等の２−メチル−２−アミノ−１，３
−プロパンジオール塩；脂肪アルコールエーテルスルフェート、例えばナトリウ
ムラウリルエーテルスルフェート；脂肪アルコールスルフェート、例えばナトリ
ウムラウリルスルフェート（ＳＬＳ及びＳＤＳ）；スルホスクシネート、例えば
ジオクチルナトリウムスルホスクシネート；α−オレフィンスルホネート；アル
キルアミドエーテルスルフェート；脂肪酸縮合産物；アルキルエーテルホスフェ
ート及びモノグリセリドスルフェートである。発泡剤として用いるために好適な
非イオン性界面活性剤の例は、特に、発泡スタビライザー、シックナー及びブー
スターとしてしばしば用いられる非イオン性脂肪酸及び脂肪アミン、例えば脂肪
酸アルカノールアミド及びジアルカノールアミド並びに脂肪酸アルカノールアミ
ドポリグリコールエーテル及び脂肪アミンオキシドである。発泡剤としてアニオ
ン界面活性剤と組合わせて用いるために好適な両性界面活性剤の例はアルキルベ
タイン、アルキルイミダゾリニウムベタインアルキルスルホベタイン、アミドア
ルキルベタイン、Ｎ−アルキル−β−アミノプロピオネート等である。

【００２９】 糖界面活性剤の型の発泡剤の例は、（ａ）アルキル−及び／又はアルケニルオ
リゴグリコシド及び／又は（ｂ）脂肪酸−Ｎ−アルキルポリヒドロキシアルキル
アミドを含む。アルキル及び／又はアルケニルオリゴグリコシド（ａ）は、式： Ｒ１−Ｏ−〔Ｇ〕_p （Ｉ） （式中、Ｒ１＝４〜２２Ｃアルキル及び／又はアルケニル基、Ｇ＝５又は６Ｃの
糖残基、そしてｐ＝１〜１０である）を有する。脂肪酸−Ｎ−アルキルポリヒド
ロキシアルキルアミド（ｂ）は、式： Ｒ２ＣＯ−Ｎ（Ｒ３）−〔Ｚ〕 （II） （式中、Ｒ２ＣＯ＝６〜２２Ｃ脂肪アシル残基、Ｒ３＝Ｈ、１〜４Ｃのアルキル
又はヒドロキシアルキル、そして〔Ｚ〕＝３〜１２Ｃ及び３〜１０ ＯＨ基の直
鎖又は分枝鎖ポリヒドロキシアルキル残基である）を有する。

【００３０】 ａ）式Ｒ１−Ｏ−〔Ｇ〕_p （Ｉ）のアルキル及びアルケニルオリゴグリコシド
及びｂ）１２〜２２Ｃ第２級２，３−アルキルスルフェート（II）のアルカリ及
び／又はアルカリ金属塩。Ｒ１＝４〜２２Ｃアルキル及び／又はアルケニル；Ｇ
＝５〜６Ｃ糖残基；ｐ＝１〜１０、重量比（Ｉ）：（II）は好ましくは１：９９
〜９９：１である；並びに （Ａ）脂肪酸−Ｎ−アルキルポリヒドロキシアルキルアミド；及び （Ｂ）（Ｂ１）サッカロースエステル、（Ｂ２）ソルビタンエステル及び／又
は（Ｂ３）ポリソルベート、の糖界面活性剤。

【００３１】 糖界面活性剤は、１０〜４０（重量）％の式：Ｒ１−Ｏ−〔Ｇ〕_p （II）のア
ルキル及び／又はアルケニル−オリゴグリコシド、 １０〜４０％の式：Ｒ２−Ｏ−〔Ｇ〕_p （III ）のアルキル−及び／又はアル
ケニル−オリゴグルコシド、及び ８０〜２０％の式： Ｒ３−（ＯＣＨ２ＣＨ２）_n Ｏ−ＳＯ３Ｍ（IV） （式中、Ｒ１＝８〜１１Ｃアルキル又はアルケニル；（Ｇ）＝グルコース基；ｐ
＝１〜１０；（１−３）Ｒ２＝１２〜２２Ｃアルキル又はアルケニル；Ｒ３＝６
〜２２Ｃアルキル又はアルケニル；Ｍ＝アルカリ（土類）、アンモニウム又はア
ルカノールアンモニウムイオン；（好ましくはＮａ，Ｍｇ）ｎ＝１〜２０（２〜
７）、好ましくはＲ２，Ｒ３＝１２〜１４Ｃアルキル）のアルキルエーテルスル
フェート；及び ポリグリセリン脂肪酸エステルポリオキシアルキレンエーテルＲＲ１Ｒ２Ｒ３
Ｎ＋−ＣＨ（Ｙ）−ＣＨ２−Ｏ−ＣＨ２−Ｃ（ＣＨ３）２−（Ｃ（ＯＨ）（Ｈ）
−Ｃ（＝Ｏ）−ＮＨ−ＣＨ２−ＣＨ２−ＯＨ Ｘ−（Ｉ）（式中、Ｒ，Ｒ１，Ｒ
２＝１〜２４Ｃアルキル又は８〜２４Ｃアルケニル；Ｒ３＝１〜１８Ｃアルキレ
ン；Ｘ＝一価有機又は無機アニオン；そしてＹ＝ＯＨ又はＨである）；及び １〜５重量％の脂肪アルコールポリグリコールエーテル、１〜５％のＧｕｅｒ
ｂｅｔアルコール、１〜５％のポリオール部分エステル、（Ｂ）１〜５％のアニ
オン性ポリマー、（Ｃ）１５〜３０％の脂肪アルコールポリグリコールエーテル
スルフェート、（Ｄ）１５〜３０％のアルキルポリグリコシド；及び 式Ｒ１ＣＯ−Ｎ（Ｒ２）−Ｚ（Ｉ）（式中、Ｒ１ＣＯ＝６〜２２Ｃ脂肪族アシ
ル；Ｒ２＝Ｈ，１〜４Ｃアルキル又は１〜４Ｃヒドロキシアルキル；Ｚ＝３〜１
０ヒドロキシ基を含む３〜１２Ｃポリヒドロキシアルキルである）の脂肪酸−Ｎ
−アルキルポリヒドロキシアルキルアミドの硫酸化産物；及び 式（Ｉ）のアルキルオリゴグリコシド及び式（II）のカルボン酸Ｎ−ポリヒド
ロキシアルキルアミドから選択される糖界面活性剤可溶化剤。ここで、Ｒ１−Ｏ
（Ｇ）_p （Ｉ）、Ｒ２ＣＯ−ＮＲ３−Ｚ（II）において、Ｒ１＝任意に水素化さ
れた１〜８Ｃアルキル；Ｇ＝５Ｃ又は６Ｃ糖残基；ｐ＝１〜１０；Ｒ２ＣＯ＝１
〜８Ｃ脂肪族アシル；Ｒ３＝Ｈ，１〜８Ｃアルキル又は１〜８Ｃヒドロキシアル
キル；Ｚ＝３〜１０のＯＨ基を含む３〜１２Ｃポリヒドロキシアルキルである。

【００３２】 好ましい発泡剤の例はＳＤＳ（ドデシル硫酸ナトリウム）、ドデシルエーテル
硫酸ナトリウム及びセッケンである。 安定剤、ブースター及びシックナーとして機能する他の添加物、例えば脂肪酸
アルカノールアシド、ジアルカノールアシド又は脂肪アルカノールアシド、ポリ
グリコールエーテル、例えばエトキシ化ラウリン酸モノエタノールアシド、又は
脂肪アミンオキシド、例えばアルキルジメチルアミンオキシドから選択される１
又は複数の化合物を加えることも要求され得る。ＳＤＳのようなアニオン界面活
性剤と合わせて、ベタインホスフェートのような両性界面活性剤を用いることが
しばしば好ましいであろう。

【００３３】 また、３つの型の酵素のうちの１超の酵素の組合せを含む酵素システムが本発
明により考慮される。酵素システムは、例えば、ラッカーゼ又は関連酵素及びオ
キシダーゼ；ラッカーゼ又は関連酵素及びペルオキシダーゼ；ラッカーゼ又は関
連酵素、オキシダーゼ及びペルオキシダーゼ；又はオキシダーゼ及びペルオキシ
ダーゼからなり得る。

【００３４】 ラッカーゼ及び関連酵素 ラッカーゼ（ベンゼンジオール：酸素オキシドレダクターゼ）（Enzyme Nomen
clature (1992) Academic Press, Incに従うＥ．Ｃ．クラス１．１０．３．２）
はフェノールの酸化を触媒する多重銅含有酵素である。ラッカーゼ媒介酸化は好
適なフェノール基質からアリールオキシラジカル中間体を作り出し；このように
作られた中間体の最後のカップリングはダイマー、オリゴマー、及びポリマー反
応産物の組合せを供する。特定の反応産物を用いてケラチン繊維を染色するため
に適した染料を形成することができる（以下を参照のこと）。

【００３５】 更に、中間体アリールオキシ−ラジカル中間体は、それ自体、例えば毛の、例
えばケラチン繊維内のジスルフィド結合の再形成に利用することができる酸化特
性を有し得る。 ケラチン−ＳＨ基を酸化することができ、従ってケラチンジスルフィド架橋を
再形成することができるラッカーゼ及び関連酵素の群の内で特に考慮される酵素
の例は、モノ−及びジフェノールオキシダーゼ、例えばカテコールオキシダーゼ
（１．１０．３．１）、ラッカーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１０．３．２）、チロシナー
ゼ（Ｅ．Ｃ．１．１４．１８．１）、及びビリルビンオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１
．３．３．５）である。

【００３６】 好適なラッカーゼは、例えばポリポルス種（Ｐｏｌｙｐｏｒｕｓ ｓｐ．）の
株、特にポリポルス・ピンシトゥス（Ｐｏｌｙｐｏｒｕｓ ｐｉｎｓｉｔｕｓ）
（トラメテス・ビロサ（Ｔｒａｍｅｔｅｓ ｖｉｌｌｏｓａ）とも呼ばれる）又
はポリポルス・ベルシコロル（Ｐｏｌｙｐｏｒｕｓ ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）の
株、又はマイセリオフトラ種（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｓｐ．）の株、
例えばＭ．サーモフィラ（Ｍ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）又はリゾクトニア種（ Ｒｈｉｚｏｃｔｏｎｉａ ｓｐ． ）の株、特にリゾクトニア・プラチコラ（Ｒｈ ｉｚｏｃｔｏｎｉａ ｐｒａｔｉｃｏｌａ ）もしくはリゾクトニア・ソラニ（Ｒ ｈｉｚｏｃｔｏｎｉａ ｓｏｌａｎｉ ）の株、又はシタリジウム種（Ｓｃｙｔａ ｌｉｄｉｕｍ ｓｐ． ）の株、特にＳ．サーモフィリウム（Ｓ．ｔｈｅｒｍｏｐ ｈｉｌｉｕｍ ）、又はピリクラリア種（Ｐｙｒｉｃｕｌａｒｉａ ｓｐ．）の株
、特にピリクラリア・オリザエ（Ｐｙｒｉｃｕｌａｒｉａ ｏｒｙｚａｅ）、又
はコプリヌス種（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ ｓｐ．）の株、例えばＣ．シネレウス（Ｃ ．ｃｉｎｅｒｅｕｓ ）から得ることができる。

【００３７】 ラッカーゼは、真菌、例えばコリビア（Ｃｏｌｌｙｂｉａ）、ホメス（Ｆｏｍ ｅｓ ）、レンチヌス（Ｌｅｎｔｉｎｕｓ）、プレウロトゥス（Ｐｌｅｕｒｏｔｕ ｓ ）、アスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、ニューロスポラ（Ｎｅｕｒ ｏｓｐｏｒａ ）、ポドスポラ（Ｐｏｄｏｓｐｏｒａ）、フレビア（Ｐｈｌｅｂｉ ａ ）、例えばＰ．ラジアタ（Ｐ．ｒａｄｉａｔａ）（ＷＯ９２／０１０４６）、
コリオルス種（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ ｓｐ．）、例えばＣ．ヒルシトゥス（Ｃ．ｈ ｉｒｓｉｔｕｓ ）（ＪＰ２−２３８８８５）又はボトリティス（Ｂｏｔｒｙｔｉ
ｓ）から得ることもできる。

【００３８】 本発明の好ましい実施形態において、ラッカーゼはマイセリオフトラ種（Ｍｙ ｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｓｐ． ）の株、特にＷＯ９５／３３８３６（Ｎｏｖ
ｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）に記載されるマイセリオフィラ・サーモフィラ（Ｍｙｃｅ ｌｉｏｐｈｔｈａｒａ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ ）ラッカーゼから得られる。 ラッカーゼ、例えばＭ．サーモフィララッカーゼを用いる場合、ケラチン架橋
を再形成し、おそらく同時にケラチン繊維を架橋するために、本発明に、室温で
、好ましくはその酵素の至適温度周辺で、３．０〜９．０、好ましくは４．０〜
８．０、特に６．０〜８．０のpHで行うことができる。

【００３９】 ビリルビンオキシダーゼは、マイロセシウム種（Ｍｙｒｏｔｈｅｃｉｕｍ ｓ ｐ． ）の株、例えばＭ．ベルカリア（Ｍ．ｖｅｒｒｕｃａｒｉａ）の株から得る
ことができる。 ペルオキシダーゼ ペルオキシダーゼは、要求される結果、即ち例えば毛の中のケラチンジスルフ
ィド架橋の再形成を得るためにＨ₂ Ｏ₂ 又はオキシダーゼのいずれかと組合わせ
て用いられる。

【００４０】 好適なペルオキシダーゼは、アクセプターとしてペルオキシドに作用する酵素
の群に見い出すことができ、例えばＥ．Ｃ．１．１１．１、特にペルオキシダー
ゼ（Ｅ．Ｃ．１．１１．１．７）である。 アクセプターとしてペルオキシドに作用する好適な酵素の特定の例は、真菌コ
プリヌス（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ）の株、特にコプリヌス・シネレウス（Ｃｏｐｒｉ ｎｕｓ ｃｉｎｅｒｅｕｓ ）又はコプリヌス・マクロリズス（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ ｍａｃｒｏｒｈｉｚｕｓ ）の株から得られ、又は細菌バチスル（Ｂａｃｉｌｌ ｕｓ ）の株、特にバチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｐｕｍｉｌｕｓ）の
株から得られるペルオキシダーゼを含む。

【００４１】 ハロペルオキシダーゼも本発明に好適である。ハロペルオキシダーゼは、過酸
化水素の存在下でハライド（Ｃｅ^- ，Ｂｒ^- ，Ｉ^- ）を対応する次亜ハロゲン酸
に酸化することができる酵素のクラスを形成する。好適なハロペルオキシダーゼ
はクルブラリア種（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ ｓｐ．）特にＣ．ベルクロサ（Ｃ． ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ ）から得ることができる。

【００４２】 オキシダーゼ ペルオキシド（Ｈ₂ Ｏ₂ ）を生成するオキシダーゼは、生産されるペルオキシ
ドを除去し又は少くとも減少させるためのペルオキシダーゼと組み合わせて用い
られる。 好適なオキシダーゼは、グルコースオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１．３．４）
、ヘキソースオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１．３．５）、Ｌ−アミノ酸オキシダ
ーゼ（Ｅ．Ｃ．１．４．３．２）、キシリトールオキシダーゼ、ガラクトースオ
キシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１．３．９）、ピラノースオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１
．１．３．１０）及びアルコールオキシダーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１．３．１３）を
含む。

【００４３】 Ｌ−アミノ酸オキシダーゼを用いる場合、それは、トリコデルマ種（Ｔｒｉｃ ｈｏｄｅｒｍａ ｓｐ． ）、例えばトリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏ ｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍ ）、例えば（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ Ａ／
Ｓからの）ＷＯ９４／２５５７４に記載されるＬ−アミノ酸オキシダーゼ、又は
トリコデルマ・ビリデ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｖｉｒｄｉｅ）から得ること
ができる。

【００４４】 好適なグルコースオキシダーゼは、アスペルギルス種（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕ ｓ ｓｐ． ）、例えばアスペルギス・ニゲル（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｉｇ ｅｒ ）の株から、又はクラドスポリウム種（Ｃｌａｄｏｓｐｏｒｉｕｍ ｓｐ． ）、特にクラドスポリウム・オキシスポルム（Ｃｌａｄｏｓｐｏｒｉｕｍ ｏｘ ｙｓｐｏｒｕｍ ）の株から得ることができる。

【００４５】 （Ｉｒｉｓｈ ｍｏｓｓとして一般に知られる）紅藻コンドルス・クリスプス
（ｃｈｏｎｄｒｕｓ ｃｒｉｓｐｕｓ）からのヘキソースオキシダーゼ（Sulliv
an 及びIkawa (1973), Biochem. Biophys. Acts. 309, p. 11-22 : Ikawa (1982
), Meth. In Enzymol. 89, carbohydrate metabolism part p. 145-149) は、広
範囲の炭水化物、例えばＤ−グルコース、Ｄ−ガラクトース、マルトース、セロ
ビオース、ラクトース、Ｄ−グルコース６−ホスフェート、Ｄ−マンノース、２
−デオキシ−Ｄ−グルコース、２−デオキシ−Ｄ−ガラクトース、Ｄ−フルクト
ース、Ｄ−グルクロン酸、及びＤ−キシロースを酸化する。

【００４６】 また、紅藻イリドフィクス・フラクシドゥム（Ｉｒｉｄｏｐｈｙｃｕｓ ｆｌ ａｃｃｉｄｕｍ ）は、いくつかの異なるモノ−及びジサッカライドを酸化する容
易に抽出できるヘキソースオキシダーゼを作り出す（Bean及びHassid (1956), J
. Biol. Chem. 218, p. 425 ; Randら（1972), J. of Food Science 37, p. 698
-710)。

【００４７】 別の好適な酵素グループは、キシリトール、Ｄ−ソルビトール、Ｄ−ガラクチ
ノール、Ｄ−マンニトール及びＤ−アラビニトールを、酵素の存在下で酸化する
キシリトールオキシダーゼ（例えばＪＰ８０８９２２４２を参照のこと）である
。キシリトールオキシダーゼは、ストレプトマイセス種（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃ ｅｓ ｓｐ． ）の株（例えばストレプトマイセスＩＫＤ４７２，ＦＥＲＭ ｐ−
１４３３９）から得ることができる。この酵素は７．５の至適pHを有し、pH５．
５〜１０．５で及び−６５℃までの温度で安定である。

【００４８】 本発明の好ましい実施形態において、少くとも１のオキシドレダクターゼは少
くとも１のレドックスメディエーターと組み合わせて用いられる。 いわゆる“レドックスメディエーター”は、時折文献において“エンハンシン
グ剤”と呼ばれる。本文脈において、用語“メディエーター”を用いる。 これにより、本文脈において、用語“メディエーター”はオキシドレダクター
ゼの活性を増強することができる剤を意味することを意図する。

【００４９】 メディエーターを含めることは任意であるが、ほとんどの場合、１又は複数の
メディエーターを含めることが有利であろうことが考えられる。いずれの特定の
理論にも限定するつもりはないが、比較的大きな酵素分子のほとんどは例えば毛
のケラチン繊維の内部からそれらの大きさのため排除されるであろうと現在、信
じられている。従って、本発明の十分な利点を得るために、オキシドレダクター
ゼは、便利には、酵素により直ちに酸化され、同時に例えば毛のケラチン繊維の
内部にアクセスすることができ、それによりケラチン−ＳＨ基のケラチンジスル
フィド結合への酸化を行う少くとも１のメディエーターと組合わせて用いること
ができる。

【００５０】 メディエーターは、特定の目的により、フェノールメディエーターでも非フェ
ノールメディエーターでもよい。好ましくは、メディエーターは非毒性及び非刺
激性であるべきである。 オキシドレダクターゼの活性を増強することができるメディエーターの例は、
本明細書に引用により組み込まれるＷＯ９５／０１４２６に記載される化合物、
及び一般式Ｉ：

【００５１】

【化１】

【００５２】 により表される化合物がある。 上述の式Ｉ内の特に考慮される化合物には次のものがある： ２，２′−アジノ−ビス（３−エチルベンゾ−チアゾリン−６−スルホネート
（ＡＢＴＳ）；６−ヒドロキシ−２−ナフト酸（ｎａｐｈｔｏｉｃ ａｃｉｄ）
；７−メトキシ−２−ナフトール；７−アミノ−２−ナフタレンスルホン酸；５
−アミノ−２−ナフタレンスルホン酸；１，５−ジアミノフタレン；７−ヒドロ
キシ−１，２−ナフトイミダゾール；１０−メチルフェノチアジン；１０−フェ
ノチアジン−プロピオン酸（ＰＰＴ）；Ｎ−ヒドロキシスクシニミド−１０−フ
ェノチアジン−プロピオネート；ベンジジン；３，３′−ジメチルベンジジン；
３，３′−ジメトキシ−ベンジジン；３，３′，５，５′−テトラメチルベンジ
ジン；４′−ヒドロキシ−４−ビフェニルカルボン酸；４−アミノ−４′−メト
キシスチルベン；４，４′−ジアミノスチルベン−２，２′−ジスルホン酸；４
，４′−ジアミノジフェニルアミン；２，７−ジアミノフルオレン；４，４′−
ジヒドロキシ−ビフェニレン；トリフェニルアミン；１０−エチル−４−フェノ
チアジンカルボン酸；１０−エチルフェノチアジン；１０−プロピルフェノチア
ジン；１０−イソプロピルフェノチアジン；メチル−１０−フェノチアジンプロ
ピオネート；１０−フェニルフェノチアジン；１０−アリル−フェノチアジン；
１０−フェノキサジンプロピオン酸（ＰＯＰ）；１０−（３−（４−メチル−１
−ピペラジニル）プロピル）フェノチアジン；１０−（２−ピロリジノエチル）
フェノチアジン；１０−メチルフェノキサジン；イミノ−スチルベン；２−（ｐ
−アミノフェニル）−６−メチルベンゾチアゾール−７−スルホン酸；Ｎ−ベン
ジリデン−４−ビフェニルアミン；５−アミノ−２−ナフタレンスルホン酸；７
−メトキシ−２−ナフトール；４，４′−ジヒドロキシベンゾフェノン；Ｎ−（
４−（ジメチルアミノ）ベンジリデン）−ｐ−アニジジン；３−メチル−２−ベ
ンゾチアゾリノン（４−（ジメチルアミノ）ベンジリデン）ヒドラゾン；２−ア
セチル−１０−メチルフェノチアジン；１０−（２−ヒドロキシエチル）フェノ
チアジン；１０−（２−ヒドロキシエチル）フェノキサジン；１０−（３−ヒド
ロキシプロピル）フェノチアジン；４，４′−ジメトキシ−Ｎ−メチル−ジフェ
ニルアミン、及びバニリンアジン。

【００５３】 他の考慮されるメディエーターには、４−ヒドロキシ安息香酸、Ｌ−チロシン
、シリンゲート酸、フェルラ酸、シナピン酸、クロロゲン酸、コーヒー酸及びそ
れらのエステルがある。 なお更なる例には、本明細書に引用により組み込まれるＷＯ９６／１００７９
に記載される有機化合物、及び一般II：

【００５４】

【化２】

【００５５】 で表わされる化合物がある。 上述の式IIにより包含される特定の化合物は、アセトシリンゴン、シリングア
ルデヒド、メチルシリンゲート、シリンジン酸（ｓｙｒｉｎｇｉｃ ａｃｉｄ）
、エチルシリンゲート、プロピルシリンゲート、ブチルシリンゲート、ヘキシル
シリンゲート、オクチルシリンゲート及びエチル３−（４−ヒドロキシ−３，５
−ジメトキシフェニル）アクリレートである。

【００５６】 上述の通り、本発明は、ケラチン繊維架橋を再形成し、同時に該ケラチン繊維
を染色するための少くとも１の前駆体を用いる方法にも関する。 本文脈において、用語前駆体は、酸化により有色化合物（即ち染料）に変換さ
れる化合物を意味することを意図する。好ましくは、前駆体は上述のようなメデ
ィエーターとして機能することもできる。

【００５７】 上述の通り、小さな芳香族無色前駆体（例えばｐ−フェニレン−ジアミン及び
ｏ−アミノフェノール）は、例えば毛、ウール、下毛、皮等に浸透し、ここで前
記染料前駆体は酸化剤により無色ポリマー化合物に酸化される。これらの無色の
化合物は前駆体より大きく、例えば毛から洗い落とすことができない。 これに限らないが、少くとも１の前駆体は、３つの主要な化学ファミリー：ジ
アミン類、アミノフェノール類（又はアミノナフトール類）及びフェノール類の
うちの１つに属する芳香族化合物であり得る。イサチン誘導体前駆体の例はＤＥ
４，３１４，３１７−Ａ１に見い出すことができる。

【００５８】 更に、いくつかのインドール又はインドリン誘導体前駆体がＷＯ９４／００１
００に開示されており、他の好適な安息香酸前駆体がＷＯ９８／１５２５７（Ｎ
ｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋ）に開示される。これらの文献に言及される前駆体は引
用により本明細書に組み込まれる。 このような好適な前駆体の例は、ｐ−フェニレン−ジアミン（ｐＰＤ）、ｐ−
トルイレン−ジアミン、クロロ−ｐ−フェニレンジアミン、ｐ−アミノフェノー
ル、ｏ−アミノフェノール及び３，４−ジアミノトルエン、２−メチル−１，４
−ジアミノベンゼン、４−メチル−ｏ−フェニレンジアミン、２−メトキシ−ｐ
−フェニレンジアミン、２−クロロ−１，４−ジアミノ−ベンゼン、４−アミノ
ジフェニルアミン、１−アミノ−４−β−メトキシ−エチルアミノ−ベンゼン
、１−アミノ−４−ビス−（β−ヒドロキシエチル）−アミノベンゼン、１−３
−ジアミノ−ベンゼン、２−メチル−１，３−ジアミノ−ベンゼン、２，４−ジ
アミノトルエン、２，６−ジアミノピリジン、１−ヒドロキシ−２−アミノ−ベ
ンゼン、１−ヒドロキシ−３−アミノ−ベンゼン、１−メチル−２−ヒドロキシ
−４−アミノ−ベンゼン、１−メチル−２−ヒドロキシ−４−β−ヒドロキシエ
チルアミノ−ベンゼン、１−ヒドロキシ−４−アミノ−ベンゼン、１−ヒドロキ
シ−４−メチルアミノ−ベンゼン、１−メトキシ−２，４−ジアミノ−ベンゼン
、１−エトキシ−２，３−ジアミノ−ベンゼン、１−β−ヒドロキシエチルオキ
シ−２，４−ジアミノ−ベンゼン、フェナジン、例えば４，７−フェナジンジカ
ルボン酸、２，７−フェナジンジカルボン酸、２−フェナジンカルボン酸、２，
７−ジアミノフェナジン、２，８−ジアミノ−フェナジン、２，７−ジアミノ−
３，８−ジメトキシフェナジン、２，７−ジアミノ−３−メトキシフェナジン、
２，７−ジアミノ ３−メトキシフェナジン、３−ジメチル２，８−フェナジン
ジアミン、２，２′−〔（８−アミノ−７−メチル−２−フェナジニル）イミノ
−〕ビス−エタノール、２，２′−〔（８−アミノ−７−メトキシ−２−フェナ
ジニル）イミノ〕ビス−エタノール、２，２′−〔（８−アミノ−７−クロロ−
２−フェナジニル）イミノ〕ビス−エタノール、２−〔（８−アミノ−７−メチ
ル−２−フェナジニル）アミノ〕−エタノール、２，２′−〔（８−アミノ−２
−フェナジニル）イミノ〕ビス−エタノール、３−アミノ−７−（ジメチルアミ
ノ）−２，８−ジメチル−５−フェニル−クロライド、９−（ジエチルアミノ）
−ベンゾ〔ａ〕フェナジン−１，５−ジオール、Ｎ−〔８−（ジエチルアミノ）
−２−フェナジニル〕−メタンスルホンアミド、Ｎ−（８−メトキシ−２−フェ
ナジニル）−メタン−スルホンアミド、Ｎ，Ｎ，Ｎ′，Ｎ′−テトラメチル−２
，７−フェナジンジアミン、３，７−ジ−メチル−２−フェナジンアミン、ｐ−
アミノ安息香酸、例えばｐ−アミノ安息香酸エチル、ｐ−アミノ安息香酸グリセ
リド、ｐ−アミノ安息香酸イソブチル、ｐ−ジメチルアミノ安息香酸アミル、ｐ
−ジメチルアミノ安息香酸オクチル、ｐ−ジエトキシアミノ安息香酸アミル、ｐ
−ジプロポキシアミノ安息香酸エチル、アセチルサリチル酸、及びイサチン誘導
体、例えば２，３−ジアミノ安息香酸、並びに先の前駆体の混合物、 を含む群からの化合物を含む。

【００５９】 特に考慮される前駆体の混合物は、ＤＫ特許出願第３５８／９８（特に図１〜
３の表を参照のこと）に開示される混合物を含む。 本発明の一実施形態において、ラッカーゼ又は他のオキシドレダクターゼは、
前駆体を有色化合物に酸化し、同時に例えば毛のケラチン繊維内にジスルフィド
結合を再形成するために前駆体と組み合わせて（しかしながら別個のメディエー
ターなく）用いられる。この場合、前駆体はメディエーターとしても機能する。
前駆体は単一の前駆体の形態で用いても、２又はそれ超の前駆体の組合せとして
用いてもよい。

【００６０】 しかしながら、前駆体は、メディエーターとして機能することができないなら
、即ち例えば毛内のジスルフィド結合の再形成を媒介することができないなら、
ラッカーゼ及び他のオキシドレダクターゼ及び前駆体が上述の少くとも１のメデ
ィエーターと共に用いられよう。 染色組成物に（カップラーとも呼ばれる）モディファイアーと呼ばれる化合物
を含めることにより、いくつかの色合いを得ることができる。カテコール及びレ
ゾルシノールはこのようなモディファイアーの例である。

【００６１】 好ましくは、少くとも１のモディファイアーが本発明の方法においてオキシド
レダクターゼと組み合わせて用いられ、それによりいくつかの色合いを得ること
ができる。モディファイアーなしで毛の染色から生ずる色は、通常、ほとんどの
人々に許容されないので、一般に、モディファイアーは染色方法に用いられる。 モディファイアーは典型的には、ｍ−ジアミン、ｍ−アミノフェノール、もし
くはポリフェノール、又はそれらの組合せである。モディファイアーは、前駆体
と、それを有色化合物に変換する酸化酵素の存在下で反応する。

【００６２】 モディファイアーの例には、ｍ−フェニレン−ジアミン、２，４−ジアミノア
ニソール、１−ヒドロキシナフタレン（α−ナフトール）、１，４−ジヒドロキ
シベンゼン（ヒドロキノン）、１，５−ジヒドロキシナフタレン、１，２−ジヒ
ドロキシベンゼン（ピロカテコール）、１，３−ジヒドロキシベンゼン（レゾル
シノール）、１，３−ジヒドロキシ−２−メチルベンゼン、１，３−ジヒドロキ
シ−４−クロロベンゼン（４−クロロレゾルシノール）、１，２，３−トリヒド
ロキシベンゼン、１，２，４−トリヒドロキシベンゼン、１，２，４−トリヒド
ロキシ−５−メチルベンゼン及び１，２，４−トリヒドロキシトルエン、並びに
それらの混合物がある。

【００６３】 本発明の好ましい実施形態において、オキシドレダクターゼ及び前駆体は、上
述のように少くとも１のモディファイアーと組合わせて用いられる。 結論として、オキシドレダクターゼ、例えばラッカーゼの使用は、ヘアーセッ
ティング法においてＨ₂ Ｏ₂ のより伝統的な使用にまさる改良である。なぜなら
ペルオキシドはケラチン繊維に損傷を与え得るからである。対照的に、この点で
、ラッカーゼ媒介酸化のために必要とされる酸素との反応はきびしい化学的酸化
を介してでなく空気からおこる。

【００６４】 最後に、本発明は、ケラチン繊維、例えば毛のセッティングのために好適な組
成物であり、少くとも１のオキシドレダクターゼ及びセッティング組成物に用い
られる更なる成分を含む組成物に関する。オキシドレダクターゼは、上述のいず
れかであり得る。 用語“セッティング組成物に用いられる成分”は、先行技術の組成物に組み込
まれるべき、ヘアケア組成物の調剤の分野において当業者に知られた成分を意味
する。

【００６５】 材料及び方法 材料： ＷＯ９５／３３８３６に記載される（Ｎｏｖｏ Ｎｏｒｄｉｓｋから利用でき
る）マイセリオフトラ・サーモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｔｈｅ ｒｍｏｐｈｉｌａ ）ラッカーゼ。

【００６６】 方法： システイン酸アッセイ システイン酸定量は、ヘアのダメージを評価するために頻繁に用いられる。本
実施例に用いるシステイン酸のモル％は、D.H. Spackman, W.H. Stein 及びS. M
oore, Anal. Chem., 30, 1190 (1958)により記載されるように、Ｄｅｕｔｓｃｈ
ｅｓ Ｗｏｌｌｆｏｒｓｈｕｎｇｉｎｓｔｉｔｕｔ，Ａａｃｈｅｎ，Ｇｅｒｍａ
ｎｙにより決定した。

【００６７】 Ｍ．サーモフィラ（Ｍ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）ラッカーゼ活性（LAMU）の 測定 マニュアル法 原理 ラッカーゼ（Ｅ．Ｃ．１．１０．３．２）、補欠分子団中に銅を含むｐ−ジフ
ェノール：Ｏ₂ オキシドレダクターゼは、最終的な電子受容体として酸素分子を
用いる。大気の酸素は、４つの電子の遊離の間、２Ｈ₂ Ｏに直接、還元される。
ここでは、中間ステップの過酸化水素はない。

【００６８】 ラッカーゼは、好気性条件下でシリングアルダジンの酸化を触媒してテトラメ
トキシ−アゾビスメチレンキノンを形成する。 反応条件 基質：シリングマルダジン １９μＭ 緩衝液：Ｔｒｉｓ ２３mM pH：７．５０ 温度：３０℃ 反応時間：９０秒 酵素作動領域：０．００１６〜０．００６４LAMU／mL 波長：５３０nm 水：ＭｉｌｌｉＱ ユニットの定義 １LAMUは、所定の分析条件下で１分当りに１μモルのシリングアルダジンを交
換する酵素の量である。

【００６９】 特異性及び感度 検出ＬＯＤの限界：０．００７LAMU／mL 定量ＬＯＱの限界：０．０７LAMU／mL 範囲：０．１００〜０．４００ ABS／分 試薬／基質 マレイン酸、１．０Ｍ マレイン酸３７％ ｐａＭ^* ）８００３８０ ２３．２ｇ 脱塩水、ＭｉｌｌｉＱ ２００mLまで ２３．２ｇのマレイン酸を計量容器内で計量し、連続的に撹拌しながら１５０
mLの水を加える。撹拌を溶けるまで続ける。

【００７０】 その溶液を定量的に２００mL容積測定フラスコに移し、水をマークまで加える
。 ＊）ｐｒｏ ａｎａｌｙｓｉ Ｍｅｒｋ Ｔｒｉｓ緩衝液１．０Ｍ；ストック溶液 トリス（ヒドロキシメチル）アミノメタン Ｓｉｇｍａ Ｔ−１３７８ １２１．１ｇ 脱塩水、ＭｉｌｌｉＱ １Ｌまで トリス緩衝液を計量容器で計量し、８００mLの水を連続的に撹拌しながら加え
る。撹拌は溶けるまで行う。

【００７１】 その溶液を定量的に１Ｌ体積測定フラスコに移し、水をマークまで加える。 Ｔｒｉｓ緩衝液２５mM；pH７．５０ Ｔｒｉｓ緩衝液１．０Ｍ ……… ２５．０mL マレイン酸、１．０Ｍ ……… ５．０mL 脱塩水 ……… １Ｌまで pHは７．５０±０．０５に調節する。

【００７２】 ５０mLトリス緩衝液１．０Ｍ（目盛りのついたガラス）を１Ｌ体積測定フラス
コに注ぎ、約７００mLの水を加える。５mLのマレイン酸１Ｍを加える。pHを７．
５０±０．０５に調節し、水をマーカまで加える。（pHは、ラッカーゼへの阻害
効果のためＨＣｌで調節することができない）。 希釈媒体 ＰＥＧ６０００ ｐａＭ ８０７４９１ ２５．０ｇ Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００，Ｓｉｇｍａ Ｔ−９２８４ ５．０ｇ ＭｉｌｌｉＱ 水 ０．５Ｌまで ２５．０ｇのＰＥＧ６０００及び５．０ｇのＴｒｉｔｏｎ Ｘ−１００を計量
容器で計量し、連続的に撹拌しながら４００mLの水を加える。撹拌は溶けるまで
続ける。

【００７３】 その溶液を０．５Ｌ体積測定フラスコに定量的に移し、マークまで水を加える
。 シリングアルダジン、０．５６mM；ストック溶液 シリングアルダジンａｎｈ Ｓｉｇｍａ ｓ−７８９６ １０．０mg エタノール９６％ ………５０mL シリングアルダジンを５０mL容量測定フラスコで計量し、５０mLのエタノール
を加える。溶けるまで撹拌を続ける（約３時間）。試薬は光に対して感受性であ
る。黒いボトルに入れるべきである。

【００７４】 シリングアルダジン、０．２８mM；４８％エタノール シリングアルダジン、０．５６mM ２５．０mL 脱塩水、ＭｉｌｌｉＱ ５０mLまで ２５mLシリングアルダジン、０．５６mM（全てピペット）を５０mL容量測定フ
ラスコに入れる。マークまで水を満たす。

【００７５】 試薬のチェック：シリングアルダジン、０．０５６mM；４８％エタノール： シリングアルダジン、０．２８mM ２mL エタノール、９６％ ４mL 脱塩水、ＭｉｌｌｉＱ １０mLまで その溶液は、エタノール６％に対して測定して３６０nmで約２．２の吸光度を
有するはずである。

【００７６】 エタノール、６％ エタノール、９６％ ６２．５mL 脱塩水、ＭｉｌｌｉＱ １０００Ｌまで ６２．５mLのエタノール、９６％（目盛り付きガラス）を１Ｌ容量測定フラス
コに移す。マークまで水で満たす。

【００７７】 サンプル及び標準 対照 アッセイのレベルをコントロールするために、公知のラッカーゼサンプルに対
して分析を比較する。サンプルは代表的なラッカーゼバッチである。 未知のサンプル ラッカーゼサンプルを希釈媒体で０．１８LAMU／mLの予想活性に希釈する。分
析前、サンプルを１５分、放置する。

【００７８】 作動領域：０．０７〜０．２８LAMU／mL。 沈殿を有する他のサンプルを１０分、約３０００rpm で遠心する。 手順 試薬及び標準を作る。サンプルを計量し、０．１８LAMU／mLの予想活性まで希
釈する。

【００７９】 ４mLトリス緩衝液、２５mM；pH７．５を３０℃で少くとも１０分、予備加熱す
る。１００μＬのサンプルを加える。３００μＬのシリングアルダジン、０．２
８mMを混合して加えることにより反応を開示する。混合する。 そのサンプルを光度計にマウントする。その後、５３０nmのｋｉｎ−ｅ−ｔｉ
ｃシークエンスを読み、吸光度の変化を、ｔ_90sec.−ｔ_60sec.から分当り計算す
る。以下の表１を参照のこと。各々のサンプル間で、光度計キュベットを６％エ
タノール溶液でゆすぐ。

【００８０】

【表１】

【００８１】 計算

【００８２】

【数１】

【００８３】 式中： ΔＡＢＳ：分当りの吸光度の変化 ４．４：全容量（mL） ０．１：アッセイ容量（mL） ０．０６５：マイクロモーラー吸光係数 １０^-3：LAMU／Ｌ→LAMU／mL Ｄ：更なる希釈 実施例 実施例１ 天然の茶色の毛（Ｄｅ Ｍｅｏ Ｂｒｏｔｈｅｒｓ，８インチ、約１グラム）
を要求されるフィジカルコンホメーション（カール）にセットし、次に慣用的な
ウェービングローション（Ｒａｖｅ ｍｏｉｓｔｕｒｅ ｌｏｃｋ ｈｏｍｅ
ｐｅｒｍ ３、約１５mL）で処理してジスルフィド結合を還元した。毛を簡単に
還元溶液に浸し、次に除去した。過剰な溶液をふいて除き、毛を２０分、放置し
た。毛を水で全体にそそぎ、次に処理の第２段階、即ち（セッティング処理を完
了するために）毛の染色の架橋の再形成との組み合わせにかけた。

【００８４】 毛のサンプルを１０mLの前駆体溶液（０．０５Ｍ ＮａＯＡｃ緩衝液、pH６．
５、０．１％ｗ／ｗパラ−フェニレンジアミン、０．０７％ｗ／ｗメタ−フェニ
レンジアミン）に浸し、それにマイセリオフトラ・サーモフィララッカーゼ（１
１７０LAMU／mL溶液５０mL）を加えた。その毛を溶液中で短く撹拌し、次に溶液
から除去して２５分、放置し、その時点で、毛を水で全体をゆすいだ。

【００８５】 実施例２ Ｃａｎｃａｓｉａｎのブロンドの毛の２つのサンプル（Ｄｅ Ｍｅｏ Ｂｒｏ
ｔｈｅｒｓ，Ｉｎｃから、各々のサンプルは約１．０ｇの毛を含む）を、接着剤
で根の端を融合させることにより調製した。サンプルを商業用ヘアリラクシング
ジェル（Ｒｅｖｌｏｎ Ｆａｂｕｌａｘｅｒ（登録商標））で処理した。ゆすい
だ後、サンプルをラッカーゼでの染色ステップにかけた。

【００８６】 メディエーター メディエーター溶液：０．６ｇのｐ−フェニレンジアミン、０．６ｇの３−ア
ミノフェノール、０．６ｇの４−アミノ−フェノールを１８mLアセトンに溶かし
た。 酵素及び緩衝溶液 ラッカーゼ溶液：マイセリオフトラ・サーモフィララッカーゼ、ストック溶液
、１１７０LAMU／mL pH８緩衝液：０．０５Ｍ Ｂｒｉｔｔｏｎ−Ｒｏｂｉｎｓｏｎ緩衝液pH８．０ pH５．５緩衝液：０．６５Ｍ酢酸ナトリウム緩衝液pH５．５ 酸化的染色システム システムＡ：pH８．０、０．５mLラッカーゼ溶液、１．０mLメディエーター溶
液、５０mL緩衝液 システムＢ：pH５．５、０．５mLラッカーゼ溶液、１．０mLメディエーター溶
液、５０mL緩衝液 出発（還元）処理：反応液をサンプルに適用し、次にそれをストレートにくし
ですき、２５分、ペーパータオル上にプレスした。手を水でゆすぎ、酸性緩衝液
にまぜ、そして再び更なる水でゆすいだ。

【００８７】 酸化的／染料処理：個々の毛の１ふさを特定の酸化触媒を含む特定の緩衝液５
０mLに加え、次にメディエーター溶液（１mL）を加えた。毛を短くまぜて、次に
溶液露出後５分で除去し、ペーパータオル上においた。２０分後に、毛のサンプ
ルを全体的にゆすいだ。 毛を乾燥させた後、分光光度計で色の読み取り値を得た。光測定値は、毛の周
囲をカードボードの小さな断片でおおって、カードボードパッキングをかくすま
がったスプールを得て、次に色を分光光度測定により分析した。色喪失分析はＤ
Ｅ^* 値に基づいた。毛のサンプルは、各々の色測定サイクルの間、較正した引用
標準と比較し、これによりデータテーブルに記録した絶対Ｌ^* ａ^* ｂ^* 値は、色
の喪失について計算した値と正確に対応しない。以下の表のデータにおいて、“
色喪失”＝（ＤＥ^* _wash／ＤＥ^* _unwashed）、洗浄後の色の相対的変化の基準で
ある。いくつかの場合において、ｄＬ^* 値も供し、それは色喪失のより信頼でき
るインジケーターであり得る。

【００８８】 毛を洗浄し、乾燥させ、そして再び色について分析した。この過程を１０回、
くり返した。毛の洗浄は、特に示さない限り、５分間、適度に撹拌（１００rpm)
しながら、４５℃で環境シェーカーにおいて（２Ｌの水中１０mLのＰａｎｔｅｎ
ｅ Ｐｒｏ−Ｖ（登録商標）シャンプーで構成された）２００mLシャンプー溶液
を用いてジャーの中で行った。

【００８９】 結果を以下の表に示す。これは、０及び１０回の洗浄サイクルの後の毛、並び
にＤｅｕｔｓｃｈｅｓ Ｗｏｌｌｆｏｒｓｈｕｎｇｉｎｓｔｉｔｕｔ，Ａａｃｈ
ｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙにより測定したシステイン酸含有量を示す。 手は暗い色に染色された。テストサンプルを比較した標準ブロンドサンプル（
未処理、未洗浄）は、最初の読みとり時に測定した時（サンプルを洗浄していな
い場合）、各々３６．１６，６．３５、及び１４．０３のＬ^* ，ａ^* 、及びＢ^*
値を有し、１０回の洗浄後サンプル１ふさを分析する前に測定した場合、各々３
６．１０，６．２７及び１４．２２を有した。

【００９０】

【表２】

【００９１】 実施例３ Ｃａｕｃａｓｉａｎの茶色の毛のサンプル（Ｄｅ Ｍｅｏ Ｂｒｏｔｈｅｒｓ
，Ｉｎｃ．から得たもの、各々のサンプルは約１．５ｇの毛を含む）を、根の端
を接着剤で融合することにより調製した。染色する直前に、４つのサンプルを水
に浸すことからなるブランクプレ処理ステップにかけた。残りの６つのサンプル
は、商業的な中和ステップを含む先の完全なヘアパーマネントウェービング法２
４時間（Ｌ’Ｏｒｅａｌ Ｐｒｅｍｉｅｒｓ（登録商標）Ｐｅｒｍ ｄｕａｌ
ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ ｓｙｓｔｅｍ）にかけた。それらは染色する前に水でゆ
すいだ。ゆすいだ後、サンプルを酵素媒介染色ステップ（１mLメディエーター溶
液及び０．５mLラッカーゼ溶液を含む５０mL緩衝液中２つの毛のふさ）、ブラン
ク緩衝水溶液、又は商業的黒染料（Ｃｌａｉｒｏｌ Ｎｉｃｅ’ｎ Ｅａｓｙ（
登録商標）Ｎａｔｕｒａｌ Ｂｌａｃｋ，＃１２２）のいずれかにかけた。

【００９２】 メディエーター メディエーター溶液：０．６ｇのｐ−フェニレンジアミン、０．６ｇの３−ア
ミノフェノール、０．６ｇの４−アミノ−フェノールを１８mLアセトンに溶かし
た。 酵素及び緩衝液 ラッカーゼ溶液：マイセリオフトラ・サーモフィララッカーゼ、ストック溶液
、１１７０LAMU／mL pH８緩衝液：０．０５Ｍ Ｂｒｉｔｔｏｎ−Ｒｏｂｉｎｓｏｎ緩衝液pH８．０ パーマネントウェービング処理： 製造元の説明に従った。毛を、ブロッティングペーパー内にローラーでつつん
だ。ウェービングローションを毛に適用し、１５分、放置し、次に毛をゆすいだ
。次に毛を中和ローションで処理し、それを５分、毛上に放置した。次に毛をそ
のロッドから除き、全体をゆすいだ。

【００９３】 染料処理： 対照サンプルについて、２つのふさを５０mL緩衝液に浸した。商用染料を用い
て染色したサンプルについては製造元の説明に従った。ラッカーゼ媒介過程を用
いて染色したサンプルについては、２つのふさを、０．５mLラッカーゼを含む５
０mL緩衝液に加え、直後に１mLメディエーター溶液を加えた。毛を短くまぜて、
次に溶液に露出して６分後に除去し、ペーパータオル上においた。更に１４分後
、毛のサンプルをゆすいだ。

【００９４】 毛を乾燥させた後、色の読み取り値を実施例２に記載される通り得た。 毛を洗浄し、乾燥させ、そして再び色について分析した。この過程を１０回、
くり返した。毛の洗浄は、特に示さない限り、５分間、適度に撹拌（１００rpm)
しながら、４５℃で環境シェーカー内で２００mLシャンプー溶液（２Ｌの水中１
０mLのＰａｎｔｅｎｅ Ｐｒｏ−Ｖ（登録商標）シャンプーで構成したもの）を
用いてジャーの中で行った。

【００９５】 サンプルは、２つのグループで行い、各々のグループからの１つのサンプルを
、Ｄｅｕｔｓｃｈｅｓ Ｗｏｌｌｆｏｒｓｈｕｎｇｉｎｓｔｉｔｕｔ，Ａａｃｈ
ｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙによりシステイン酸成分について分析した。 結果を以下の表に示す。ここでは、０及び１０回の洗浄サイクルの後の毛の色
、並びにいくつかのサンプルについてのシステイン酸含有量を示す。毛は黒色に
染色された。テストサンプルを比較する標準の茶色の毛のサンプル（未処理、未
洗浄）は、最初の読み取り時に測定した時（サンプルが未洗浄である場合）、各
々２２．７４，４．１２、及び５．２５のＬ^* ，ａ^* 、及びＢ^* 値を有し、１０
回の洗浄後の毛のふさの比色測定分析の前に測定した場合、各々２３．０７，３
．９５、及び４．７８を有した。

【００９６】

【表３】

【００９７】 これらの結果は、毛の過酸化水素触媒酸化的染色と比較した、ウェーブヘアー
のラッカーゼ触媒酸化的染色から生ずる酸化的ダメージのレベルの低さを示す。 実施例４ Ａｆｒｉｃａｎの毛（Ｄｅ Ｍｅｏ Ｂｒｏｔｈｅｒｓ，Ｉｎｃ．から得たも
の、各々のサンプルには約１．５ｇの毛を含む）の４つのサンプルを、根の端を
接着剤で融合することにより調製した。サンプルをＲｅｓｔｏｒａのＲｅｖｌｏ
ｎ’ｓ Ｒｅａｌｉｓｔｉｃ（登録商標）Ｅｘｔｒａ Ｃｏｎｄｉｔｉｏｎｉｎ
ｇ Ｃｒｅｍｅ Ｒｅｌａｙｅｒ Ｓｙｓｔｅｍを用いてストレート化にかけた
。クリームリラクサーを毛のサンプルに適用し、次にそれをストレートにくしで
すき、２０分間、ペーパータオル上にプレスした。毛を水、酸性緩衝液、及び水
でゆすいだ。ゆすいだ後、サンプルを対照染色ステップ（５０mL pH８緩衝液中
２つのふさの浸漬）又は酵素媒介染色ステップ（１mLメディエーター溶液及び０
．５mLラッカーゼ溶液を含む５０mL緩衝液中２つの毛のふさ）のいずれかにかけ
た。

【００９８】 メディエーター メディエーター溶液：０．６ｇのｐ−フェニレンジアミン、０．６ｇの３−ア
ミノフェノール、０．６ｇの４−アミノ−フェノールを１８mLアセトンに溶かし
た。 酵素及び緩衝液 ラッカーゼ溶液：マイセリオフトラ・サーモフィララッカーゼ、ストック溶液
、１１７０LAMU／mL pH８緩衝液：０．０５Ｍ Ｂｒｉｔｔｏｎ−Ｒｏｂｉｎｓｏｎ緩衝液、pH８．
０ 染料処理： 対照サンプルについて、２つのふさを５０mL緩衝液に浸した。ラッカーゼ媒介
過程を用いて染色したサンプルについて、２つのふさを、０．５mLラッカーゼを
含む５０mL緩衝液に加え、次に１mLメディエーター溶液を加えた。毛を短くまぜ
て、次に溶液露出後６分後に除去し、ペーパータオル上においた。更に１４分後
、毛のサンプルをゆすいだ。

【００９９】 毛を乾燥させた後、色の読みを実施例２に記載されるように得た。 毛を洗い、乾燥させ、そして色について再び分析した。この過程を１０回、く
り返した。毛の洗浄は、特に示さない限り、５分間、適度に撹拌（１００rpm)し
て、４５℃で環境シェーカー内で（２Ｌの水中１０mLのＰａｎｔｅｎｅ Ｐｒｏ
−Ｖ（登録商標）シャンプーから構成される）２００mLシャンプー溶液を用いて
ジャー内で行った。

【０１００】 結果を以下の表に示す。ここでは、０及び１０回の洗浄の後の毛の色を示す。
毛は暗い茶色に染色された。テストサンプルを比較した標準的な茶色の毛のサン
プル（未処理、未洗浄）は、最初の読みとり時に測定した時（サンプルが未洗浄
の場合）、各々１８．５７，１．９８、及び２．４２のＬ^* ，ａ^* 及びＢ^* 値を
有し、１０回の洗浄の後に毛のふさの比色測定分析の前に測定した場合、各々１
８．２７，２．２８、及び２．７６を有した。

【０１０１】

【表４】

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (81)指定国 ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＣＹ， ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，Ｉ Ｔ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＧＷ，ＭＬ， ＭＲ，ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＧＨ，ＧＭ，Ｋ Ｅ，ＬＳ，ＭＷ，ＳＤ，ＳＬ，ＳＺ，ＵＧ，ＺＷ)，Ｅ Ａ(ＡＭ，ＡＺ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ，ＲＵ，ＴＪ ，ＴＭ)，ＡＥ，ＡＬ，ＡＭ，ＡＴ，ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ ，ＢＢ，ＢＧ，ＢＲ，ＢＹ，ＣＡ，ＣＨ，ＣＮ，ＣＵ， ＣＺ，ＤＥ，ＤＫ，ＥＥ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＤ，Ｇ Ｅ，ＧＨ，ＧＭ，ＨＲ，ＨＵ，ＩＤ，ＩＬ，ＩＮ，ＩＳ ，ＪＰ，ＫＥ，ＫＧ，ＫＰ，ＫＲ，ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ， ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ，ＬＵ，ＬＶ，ＭＤ，ＭＧ，ＭＫ，Ｍ Ｎ，ＭＷ，ＭＸ，ＮＯ，ＮＺ，ＰＬ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ ，ＳＤ，ＳＥ，ＳＧ，ＳＩ，ＳＫ，ＳＬ，ＴＪ，ＴＭ， ＴＲ，ＴＴ，ＵＡ，ＵＧ，ＵＺ，ＶＮ，ＹＵ，ＺＡ，Ｚ Ｗ Ｆターム(参考） 3B038 FA07 4C083 AC212 AC242 AC471 AC551 AC552 AD471 AD472 CC34 CC36 EE25 EE26

Claims (24)

【特許請求の範囲】
1. 【請求項１】 ケラチン繊維架橋を再形成するための方法であって、少くと
   も１のオキシドレダクターゼに、ケラチン繊維を、ケラチン繊維架橋の再形成を
   許容するのに十分な時間及び条件で接触させることを含む方法。
2. 【請求項２】 前記オキシドレダクターゼを、少くとも１のメディエーター
   と組み合わせて、前記ケラチン繊維に、ケラチン繊維架橋の再形成を許容するの
   に十分な時間及び条件で接触させることを含む請求項１に記載の方法。
3. 【請求項３】 前記オキシドレダクターゼが微生物源、例えば細菌、糸状菌
   又はイースト源のものであることを特徴とする請求項１又は２に記載の方法。
4. 【請求項４】 前記オキシドレダクターゼがラッカーゼ、オキシダーゼもし
   くはペルオキシダーゼ、又はそれらの混合物であることを特徴とする請求項１〜
   ３のいずれかに記載の方法。
5. 【請求項５】 前記オキシドレダクターゼが、マイセリオフトラ種（Ｍｙｃ ｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｓｐ． ）、特にＭ．サーモフィラ（Ｍ．ｔｈｅｒｍｏ ｐｈｉｌａ ）由来のラッカーゼであることを特徴とする請求項４に記載の方法。
6. 【請求項６】 前記メディエーターが、２，２′−アジノ−ビス（３−エチ
   ルベンゾチアゾリン−６−スルホネート（ＡＢＴＳ）、６−ヒドロキシ−２−ナ
   フトエ酸、７−メトシキ−２−ナフトール、７−アミノ−２−ナフタレンスルホ
   ン酸、５−アミノ−２−ナフタレンスルホン酸、１，５−ジアミノナフタレン、
   ７−ヒドロキシ−１，２−ナフトイミダゾール、１０−メチルフェノチアジン、
   １０−フェノチアジン−プロピオン酸（ＰＰＴ）、Ｎ−ヒドロキシスクシニミド
   −１０−フェノチアジン−プロピオネート、ベンジジン、３，３′−ジメチルベ
   ンジジン、３，３′−ジメトキシベンジジン、３，３′，５，５′−テトラメチ
   ルベンジジン、４′−ヒドロキシ−４−ビフェニルカルボン酸、４−アミノ−４
   ′−メトキシスチルベン、４，４′−ジアミノスチベン−２，２′−ジスルホン
   酸、４，４′−ジアミノジフェニルアミン、２，７−ジアミノフルオレン、４，
   ４′−ジヒドロキシ−ビフェニレン、トリフェニルアミン、１０−エチル−４−
   フェノチアジンカルボン酸、１０−エチルフェノチアジン、１０−プロピル−フ
   ェノチアジン、１０−イソプロピルフェノチアジン、メチル−１０−フェノチア
   ジンプロピオネート、１０−フェニルフェノチアジン、１０−アリル−フェノチ
   アジン、１０−フェノキシジンプロピオン酸（ＰＯＰ）、１０−（３−（４−メ
   チル−１−ピペラジニル）プロピル）フェノチアジン、１０−（２−ピロリジノ
   エチル）フェノチアジン、１０−メチルフェノキサジン、イミノ−スチルベン、
   ２−（ｐ−アミノフェニル）−６−メチルベンゾチアゾール−７−スルホン酸、
   Ｎ−ベンジリデン−４−ビフェニルアミン、５−アミノ−２−ナフタレンスルホ
   ン酸、７−メトキシ−２−ナフトール、４，４′−ジヒドロキシベンゾフェノン
   、Ｎ−（４−ジメチルアミノ）ベンジリデン）−ｐ−アニシジン、３−メチル−
   ２−ベンゾ−チアゾリノン（４−（ジメチルアミノ）ベンジリデン）ヒドラゾン
   、２−アセチル−１０−メチルフェノチアジン、１０−（２−ヒドロキシエチル
   ）フェノチアジン、１０−（２−ヒドロキシエチル）フェノキサジン、１０−（
   ３−ヒドロキシプロピル）フェノチアジン、４，４′−ジメトキシ−Ｎ−メチル
   −ジフェニルアミン、バニリンアジン、４−ヒドロキシ安息香酸、Ｌ−チロシン
   、シリンゲート酸、フェルラ酸、シナピン酸、クロロゲン酸、コーヒー酸及びそ
   のエステル、アセトシリンゴン、シリングアルデヒド、メチルシリンゲート、シ
   リンジック酸（Ｓｙｒｉｎｇｉｃ ａｃｉｄ）、エチルシリンゲート、プロピル
   シリンゲート、ブチルシリンゲート、ヘキシルシリンゲート、オクチルシリンゲ
   ート及びエチル３−（４−ヒドロキシ−３，５−ジメトキシフェニル）アクリレ
   ート、又はそれらの組合せからなる群から選択されることを特徴とする請求項２
   〜５のいずれかに記載の方法。
7. 【請求項７】 ケラチン繊維を、少くとも１のオキシドレダクターゼ及び少
   くとも１のメディエーターに、前駆体の有色化合物への酸化により染色を得るた
   めの少くとも１の前駆体と組み合わせて接触させることを含む請求項２〜６のい
   ずれかに記載の方法。
8. 【請求項８】 前記前駆体が、ジアミン、アミノフェノール、アミノナフト
   ール及びフェノール、並びにそれらの混合物からなる群から選択されることを特
   徴とする請求項７に記載の方法。
9. 【請求項９】 ケラチン繊維架橋の再形成のための少くとも１のオキシドレ
   ダクターゼの使用。
10. 【請求項１０】 前記オキシドレダクターゼを少くとも１のメディエーター
    と組合せて用いることを特徴とする請求項９に記載の使用。
11. 【請求項１１】 前記メディエーターが請求項６に定義される化合物である
    ことを特徴とする請求項１０に記載の使用。
12. 【請求項１２】 前記オキシドレダクターゼが請求項３〜５に定義されるも
    のであることを特徴とする請求項９〜１１のいずれかに記載の使用。
13. 【請求項１３】 ケラチン繊維架橋を再形成し、同時に該ケラチン繊維を染
    色するための方法であって、少くとも１のオキシドレダクターゼ及び少くとも１
    の前駆体を、ケラチン繊維に、該前駆体の有色化合物への酸化を許容し、ケラチ
    ン繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及び条件下で接触させることを含
    む方法。
14. 【請求項１４】 前記オキシドレダクターゼ及び前記前駆体を、少くとも１
    のモディファイアーと組み合わせて、前記ケラチン繊維に、前記前駆体の有色化
    合物への酸化を許容し、ケラチン繊維架橋の再形成を許容するのに十分な時間及
    び条件で接触させることを含む請求項１３に記載の方法。
15. 【請求項１５】 前記オキシドレダクターゼが請求項３〜５のいずれかに定
    義されるものであることを特徴とする請求項１３又は１４に記載の方法。
16. 【請求項１６】 前記前駆体が、ジアミン、アミノフェノール、アミノナフ
    トール及びフェノール、並びにそれらの混合物からなる群から選択されることを
    特徴とする請求項１３〜１５のいずれかに記載の方法。
17. 【請求項１７】 前記モディファイアーが、ｍ−ジアミン、ｍ−アミノフェ
    ノール及びポリフェノール、並びにそれらの混合物からなる群から選択されるこ
    とを特徴とする請求項１４〜１６のいずれかに記載の方法。
18. 【請求項１８】 ケラチン繊維架橋の再形成及び同時の該ケラチン繊維の染
    色のための少くとも１の前駆体と組み合わせた少くとも１のオキシドレダクター
    ゼの使用。
19. 【請求項１９】 前記オキシドレダクターゼ及び前駆体が少くとも１のモデ
    ィファイアーと組み合わせて用いられることを特徴とする請求項１８に記載の私
    用。
20. 【請求項２０】 前記オキシドレダクターゼが請求項３〜５のいずれかに定
    義されるオキシドレダクターゼのいずれかであることを特徴とする請求項１８又
    は１９に記載の使用。
21. 【請求項２１】 前記前駆体が請求項１６に定義される化合物であることを
    特徴とする請求項１８〜２０のいずれかに記載の使用。
22. 【請求項２２】 前記モディファイアーが請求項７に定義される化合物であ
    ることを特徴とする請求項１９〜２１のいずれかに記載の使用。
23. 【請求項２３】 少くとも１のオキシドレダクターゼ及び組成物を調製する
    のに用いる更なる成分を含む組成物。
24. 【請求項２４】 前記オキシドレダクターゼが請求項３〜５のいずれかに定
    義されるオキシドレダクターゼのいずれかであることを特徴とする組成物。