JP2002504623A - 酵素安定化用ポリアミドオリゴマー - Google Patents
酵素安定化用ポリアミドオリゴマーInfo
- Publication number
- JP2002504623A JP2002504623A JP2000533521A JP2000533521A JP2002504623A JP 2002504623 A JP2002504623 A JP 2002504623A JP 2000533521 A JP2000533521 A JP 2000533521A JP 2000533521 A JP2000533521 A JP 2000533521A JP 2002504623 A JP2002504623 A JP 2002504623A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- enzyme
- stabilized
- polyamide oligomer
- enzyme composition
- composition
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims abstract description 228
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims abstract description 228
- 239000004952 Polyamide Substances 0.000 title claims abstract description 93
- 229920002647 polyamide Polymers 0.000 title claims abstract description 93
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 title description 9
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 title description 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 142
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims abstract description 49
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 23
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 219
- 150000004985 diamines Chemical class 0.000 claims description 24
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 24
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims description 20
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 claims description 18
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 claims description 18
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 claims description 17
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 claims description 17
- 239000012530 fluid Substances 0.000 claims description 16
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 13
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 13
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 12
- 238000006482 condensation reaction Methods 0.000 claims description 11
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 10
- -1 ether alcohols Chemical class 0.000 claims description 10
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Malonic acid Chemical compound OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 9
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 claims description 9
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 claims description 8
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 claims description 8
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 claims description 8
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 claims description 8
- 101710121765 Endo-1,4-beta-xylanase Proteins 0.000 claims description 7
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 6
- 239000001913 cellulose Chemical class 0.000 claims description 5
- 229920002678 cellulose Chemical class 0.000 claims description 5
- 239000006254 rheological additive Substances 0.000 claims description 5
- 239000004034 viscosity adjusting agent Substances 0.000 claims description 5
- 108010059892 Cellulase Proteins 0.000 claims description 4
- PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N Ethylenediamine Chemical compound NCCN PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N Fumaric acid Chemical compound OC(=O)\C=C\C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N 0.000 claims description 4
- WNLRTRBMVRJNCN-UHFFFAOYSA-N adipic acid Chemical compound OC(=O)CCCCC(O)=O WNLRTRBMVRJNCN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 150000001412 amines Chemical class 0.000 claims description 4
- VHRGRCVQAFMJIZ-UHFFFAOYSA-N cadaverine Chemical compound NCCCCCN VHRGRCVQAFMJIZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 229940106157 cellulase Drugs 0.000 claims description 4
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 claims description 4
- 150000002334 glycols Chemical group 0.000 claims description 4
- 239000004014 plasticizer Substances 0.000 claims description 4
- 229920000728 polyester Polymers 0.000 claims description 4
- 229920000036 polyvinylpyrrolidone Polymers 0.000 claims description 4
- 235000013855 polyvinylpyrrolidone Nutrition 0.000 claims description 4
- KIDHWZJUCRJVML-UHFFFAOYSA-N putrescine Chemical compound NCCCCN KIDHWZJUCRJVML-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims description 4
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims description 4
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 235000011037 adipic acid Nutrition 0.000 claims description 3
- 150000001991 dicarboxylic acids Chemical class 0.000 claims description 3
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 claims description 3
- PWGJDPKCLMLPJW-UHFFFAOYSA-N 1,8-diaminooctane Chemical compound NCCCCCCCCN PWGJDPKCLMLPJW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- RTBFRGCFXZNCOE-UHFFFAOYSA-N 1-methylsulfonylpiperidin-4-one Chemical compound CS(=O)(=O)N1CCC(=O)CC1 RTBFRGCFXZNCOE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000005700 Putrescine Substances 0.000 claims description 2
- 239000001361 adipic acid Substances 0.000 claims description 2
- 150000008431 aliphatic amides Chemical class 0.000 claims description 2
- JFCQEDHGNNZCLN-UHFFFAOYSA-N anhydrous glutaric acid Natural products OC(=O)CCCC(O)=O JFCQEDHGNNZCLN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- YQLZOAVZWJBZSY-UHFFFAOYSA-N decane-1,10-diamine Chemical compound NCCCCCCCCCCN YQLZOAVZWJBZSY-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N ether Substances CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 239000001530 fumaric acid Substances 0.000 claims description 2
- 239000008187 granular material Substances 0.000 claims description 2
- NAQMVNRVTILPCV-UHFFFAOYSA-N hexane-1,6-diamine Chemical compound NCCCCCCN NAQMVNRVTILPCV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 claims description 2
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 claims description 2
- 239000013081 microcrystal Substances 0.000 claims description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 2
- 150000004040 pyrrolidinones Chemical class 0.000 claims description 2
- 150000005846 sugar alcohols Polymers 0.000 claims description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 2
- 150000002314 glycerols Chemical class 0.000 claims 1
- 239000011859 microparticle Substances 0.000 claims 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 25
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 24
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 18
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 16
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 16
- 238000005755 formation reaction Methods 0.000 description 15
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 14
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N ethylene glycol Natural products OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 13
- 239000000047 product Substances 0.000 description 12
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 11
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 11
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 10
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 10
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 10
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 8
- 238000006068 polycondensation reaction Methods 0.000 description 8
- 230000008569 process Effects 0.000 description 8
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 8
- 108010002430 hemicellulase Proteins 0.000 description 7
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 7
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 7
- 108010084185 Cellulases Proteins 0.000 description 6
- 102000005575 Cellulases Human genes 0.000 description 6
- MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N Oxalic acid Chemical compound OC(=O)C(O)=O MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 108010059820 Polygalacturonase Proteins 0.000 description 6
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 description 6
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 6
- 108010093305 exopolygalacturonase Proteins 0.000 description 6
- 108010064785 Phospholipases Proteins 0.000 description 5
- 102000015439 Phospholipases Human genes 0.000 description 5
- 238000004061 bleaching Methods 0.000 description 5
- 239000002761 deinking Substances 0.000 description 5
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 239000000123 paper Substances 0.000 description 5
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 5
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 5
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 5
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 4
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 4
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 4
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 4
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- 229940059442 hemicellulase Drugs 0.000 description 4
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 4
- 230000002366 lipolytic effect Effects 0.000 description 4
- 229920001778 nylon Polymers 0.000 description 4
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 4
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 description 4
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 4
- XFNJVJPLKCPIBV-UHFFFAOYSA-N trimethylenediamine Chemical compound NCCCN XFNJVJPLKCPIBV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 3
- 101710130006 Beta-glucanase Proteins 0.000 description 3
- 239000004677 Nylon Substances 0.000 description 3
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 3
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 3
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 3
- 230000001588 bifunctional effect Effects 0.000 description 3
- 150000001735 carboxylic acids Chemical class 0.000 description 3
- 210000002421 cell wall Anatomy 0.000 description 3
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 3
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 3
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 3
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 3
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 3
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 3
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 3
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 3
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 239000000155 melt Substances 0.000 description 3
- 238000002844 melting Methods 0.000 description 3
- 230000008018 melting Effects 0.000 description 3
- 229920005862 polyol Polymers 0.000 description 3
- 150000003077 polyols Chemical class 0.000 description 3
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 3
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 3
- 239000001267 polyvinylpyrrolidone Substances 0.000 description 3
- 239000000376 reactant Substances 0.000 description 3
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 3
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 3
- FYGDTMLNYKFZSV-URKRLVJHSA-N (2s,3r,4s,5s,6r)-2-[(2r,4r,5r,6s)-4,5-dihydroxy-2-(hydroxymethyl)-6-[(2r,4r,5r,6s)-4,5,6-trihydroxy-2-(hydroxymethyl)oxan-3-yl]oxyoxan-3-yl]oxy-6-(hydroxymethyl)oxane-3,4,5-triol Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1OC1[C@@H](CO)O[C@@H](OC2[C@H](O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-URKRLVJHSA-N 0.000 description 2
- ASWBNKHCZGQVJV-UHFFFAOYSA-N (3-hexadecanoyloxy-2-hydroxypropyl) 2-(trimethylazaniumyl)ethyl phosphate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC(O)COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C ASWBNKHCZGQVJV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 description 2
- 229920002498 Beta-glucan Polymers 0.000 description 2
- 108700038091 Beta-glucanases Proteins 0.000 description 2
- ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N Chlorine atom Chemical compound [Cl] ZAMOUSCENKQFHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000746 Chymosin Proteins 0.000 description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 2
- 108090000371 Esterases Proteins 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 101710112457 Exoglucanase Proteins 0.000 description 2
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 2
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 description 2
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 description 2
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 description 2
- 108090000128 Lipoxygenases Proteins 0.000 description 2
- 102000003820 Lipoxygenases Human genes 0.000 description 2
- 102100037611 Lysophospholipase Human genes 0.000 description 2
- 108010058864 Phospholipases A2 Proteins 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- 108700040099 Xylose isomerases Proteins 0.000 description 2
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 2
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 2
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 2
- 229920001400 block copolymer Polymers 0.000 description 2
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 2
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 description 2
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 2
- 239000000460 chlorine Substances 0.000 description 2
- 229910052801 chlorine Inorganic materials 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 2
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 2
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 2
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 2
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 2
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 2
- 239000005417 food ingredient Substances 0.000 description 2
- 229920000578 graft copolymer Polymers 0.000 description 2
- 238000011065 in-situ storage Methods 0.000 description 2
- 239000002655 kraft paper Substances 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 2
- 108010009355 microbial metalloproteinases Proteins 0.000 description 2
- 108010020132 microbial serine proteinases Proteins 0.000 description 2
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 2
- 235000006408 oxalic acid Nutrition 0.000 description 2
- 239000010893 paper waste Substances 0.000 description 2
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 2
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 238000006722 reduction reaction Methods 0.000 description 2
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 2
- 239000002904 solvent Substances 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 150000003431 steroids Chemical class 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 108010075550 termamyl Proteins 0.000 description 2
- 150000003626 triacylglycerols Chemical class 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 238000009834 vaporization Methods 0.000 description 2
- 230000008016 vaporization Effects 0.000 description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 1-palmitoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCC IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 0.000 description 1
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010021809 Alcohol dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- 102000007698 Alcohol dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 108010025188 Alcohol oxidase Proteins 0.000 description 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 1
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 1
- BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N Calcium cation Chemical compound [Ca+2] BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 description 1
- 102100035882 Catalase Human genes 0.000 description 1
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 1
- 108010031396 Catechol oxidase Proteins 0.000 description 1
- 102000030523 Catechol oxidase Human genes 0.000 description 1
- KZBUYRJDOAKODT-UHFFFAOYSA-N Chlorine Chemical compound ClCl KZBUYRJDOAKODT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010089254 Cholesterol oxidase Proteins 0.000 description 1
- 241000195493 Cryptophyta Species 0.000 description 1
- 101710088194 Dehydrogenase Proteins 0.000 description 1
- RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N Diethylenetriamine Chemical compound NCCNCCN RPNUMPOLZDHAAY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 description 1
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 1
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 1
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 1
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 1
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 description 1
- 229920002488 Hemicellulose Polymers 0.000 description 1
- 240000005979 Hordeum vulgare Species 0.000 description 1
- 235000007340 Hordeum vulgare Nutrition 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 208000007976 Ketosis Diseases 0.000 description 1
- 108010029541 Laccase Proteins 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 description 1
- 102000008109 Mixed Function Oxygenases Human genes 0.000 description 1
- 108010074633 Mixed Function Oxygenases Proteins 0.000 description 1
- GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N N-[2-(1H-indol-3-yl)ethyl]-N-methylprop-2-en-1-amine Chemical compound CN(CCC1=CNC2=C1C=CC=C2)CC=C GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 description 1
- 229940123973 Oxygen scavenger Drugs 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 108010044725 Pectate disaccharide-lyase Proteins 0.000 description 1
- 108010029182 Pectin lyase Proteins 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 102000003992 Peroxidases Human genes 0.000 description 1
- 239000002202 Polyethylene glycol Substances 0.000 description 1
- 241000043482 Pomax Species 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 102000019197 Superoxide Dismutase Human genes 0.000 description 1
- 108010012715 Superoxide dismutase Proteins 0.000 description 1
- 241001136494 Talaromyces funiculosus Species 0.000 description 1
- 102100033220 Xanthine oxidase Human genes 0.000 description 1
- 108010093894 Xanthine oxidase Proteins 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 230000004913 activation Effects 0.000 description 1
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 1
- 125000004442 acylamino group Chemical group 0.000 description 1
- 150000001279 adipic acids Chemical class 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 125000003368 amide group Chemical group 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 1
- 239000002280 amphoteric surfactant Substances 0.000 description 1
- 230000003373 anti-fouling effect Effects 0.000 description 1
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 description 1
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 description 1
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 125000003118 aryl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 description 1
- 230000001851 biosynthetic effect Effects 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 150000001639 boron compounds Chemical group 0.000 description 1
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 1
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 1
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 229940080701 chymosin Drugs 0.000 description 1
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 1
- 238000010960 commercial process Methods 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 239000007822 coupling agent Substances 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 230000001419 dependent effect Effects 0.000 description 1
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 1
- 238000002405 diagnostic procedure Methods 0.000 description 1
- 108010007093 dispase Proteins 0.000 description 1
- 239000002270 dispersing agent Substances 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 1
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 239000011094 fiberboard Substances 0.000 description 1
- 230000020764 fibrinolysis Effects 0.000 description 1
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 description 1
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 239000011888 foil Substances 0.000 description 1
- 235000021433 fructose syrup Nutrition 0.000 description 1
- 235000015203 fruit juice Nutrition 0.000 description 1
- 235000011389 fruit/vegetable juice Nutrition 0.000 description 1
- 150000002238 fumaric acids Chemical class 0.000 description 1
- 108010066429 galactomannanase Proteins 0.000 description 1
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 1
- 238000007429 general method Methods 0.000 description 1
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 description 1
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 description 1
- 150000002311 glutaric acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 235000019534 high fructose corn syrup Nutrition 0.000 description 1
- 239000007970 homogeneous dispersion Substances 0.000 description 1
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 1
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 description 1
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N hydroxyacetaldehyde Natural products OCC=O WGCNASOHLSPBMP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000000415 inactivating effect Effects 0.000 description 1
- 238000006489 isomerase reaction Methods 0.000 description 1
- 239000002649 leather substitute Substances 0.000 description 1
- 239000000787 lecithin Substances 0.000 description 1
- 235000010445 lecithin Nutrition 0.000 description 1
- 229940067606 lecithin Drugs 0.000 description 1
- 108010076363 licheninase Proteins 0.000 description 1
- 230000007774 longterm Effects 0.000 description 1
- 238000002803 maceration Methods 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 150000002689 maleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 150000002691 malonic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 1
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 238000005555 metalworking Methods 0.000 description 1
- 239000000693 micelle Substances 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 238000012544 monitoring process Methods 0.000 description 1
- GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N n,n,5,7-tetramethyl-1,2,3,4-tetrahydronaphthalen-1-amine Chemical compound C1=C(C)C=C2C(N(C)C)CCCC2=C1C GNOLWGAJQVLBSM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PSZYNBSKGUBXEH-UHFFFAOYSA-N naphthalene-1-sulfonic acid Chemical class C1=CC=C2C(S(=O)(=O)O)=CC=CC2=C1 PSZYNBSKGUBXEH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 239000002736 nonionic surfactant Substances 0.000 description 1
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 1
- 150000002894 organic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 150000002913 oxalic acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 1
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 1
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 1
- 210000003254 palate Anatomy 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 108010087558 pectate lyase Proteins 0.000 description 1
- 239000001814 pectin Substances 0.000 description 1
- 229920001277 pectin Polymers 0.000 description 1
- 235000010987 pectin Nutrition 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 108040007629 peroxidase activity proteins Proteins 0.000 description 1
- 239000012071 phase Substances 0.000 description 1
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 1
- 229920005906 polyester polyol Polymers 0.000 description 1
- 229920001223 polyethylene glycol Polymers 0.000 description 1
- 229920000139 polyethylene terephthalate Polymers 0.000 description 1
- 239000005020 polyethylene terephthalate Substances 0.000 description 1
- XAEFZNCEHLXOMS-UHFFFAOYSA-M potassium benzoate Chemical compound [K+].[O-]C(=O)C1=CC=CC=C1 XAEFZNCEHLXOMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 1
- 238000004076 pulp bleaching Methods 0.000 description 1
- 238000005086 pumping Methods 0.000 description 1
- 229920005604 random copolymer Polymers 0.000 description 1
- 238000004064 recycling Methods 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 108010058314 rennet Proteins 0.000 description 1
- 229940108461 rennet Drugs 0.000 description 1
- 108010056587 rennilase Proteins 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 238000007789 sealing Methods 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 1
- 239000011343 solid material Substances 0.000 description 1
- 239000007790 solid phase Substances 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 108010001535 sulfhydryl oxidase Proteins 0.000 description 1
- LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L sulfite Chemical compound [O-]S([O-])=O LSNNMFCWUKXFEE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M sulfonate Chemical compound [O-]S(=O)=O BDHFUVZGWQCTTF-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000003760 tallow Substances 0.000 description 1
- 150000003504 terephthalic acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- 229920001169 thermoplastic Polymers 0.000 description 1
- 239000004416 thermosoftening plastic Substances 0.000 description 1
- 229920006163 vinyl copolymer Polymers 0.000 description 1
- 239000007762 w/o emulsion Substances 0.000 description 1
- 239000002023 wood Substances 0.000 description 1
- 239000004711 α-olefin Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38663—Stabilised liquid enzyme compositions
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/37—Polymers
- C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C11D3/3719—Polyamides or polyimides
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Polyamides (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
- Treatments For Attaching Organic Compounds To Fibrous Goods (AREA)
Abstract
Description
発明は、また、そのようなポリアミドオリゴマーを含んでいる安定化された酵素
組成物に関する。本発明のポリアミドオリゴマーで安定化された酵素は、高温お
よび低温において改善された保存性、貯蔵寿命および分散性を示す。関連技術の説明 産業界および商業市場における酵素および液状酵素組成物の使用は、過去数年
間わたって急速に成長してきた。例えば、多くの酵素および液状酵素組成物が液
体洗浄剤と共同で使用されて、可溶化・洗浄用調合物としての有用性を示してい
る。単独で、または液状酵素組成物として使用される酵素は広範囲の酵素の部類
を包含するが、それらは、それらが活性を示すpH範囲に依存して、酸性、アルカ
リ性または中性であることができる。
って、それら用途においてタンパク質およびタンパク質系物質中のペプチド結合
を加水分解するように作用する。プロテアーゼは、商業的には、それらが血液や
卵による汚れのようなタンパク質系の汚れの除去を助ける洗濯洗剤工業、および
それらプロテアーゼが乳類の凝結を促進するチーズ製造工業で使用されることが
最も多い。プロテアーゼは、また、食肉軟化剤として、また革の柔軟化、食品成
分の改質および風味の発現のためにも使用される。アルカリ性プロテアーゼを含
有する液状酵素組成物は、冷却塔の水中における細菌膜、藻類マットおよび真菌
マットの分散剤として、および金属工作用流動体収容ベイとして有用であること
も知られている。
プシンおよび真菌性酸性プロテアーゼがある。中性プロテアーゼには、トリプシ
ン、パパイン、ブロメライン/フィシンおよび細菌性中性プロテアーゼがある。
アルカリ性プロテアーゼに、サブチリシンとその関連プロテアーゼがある。プロ
テアーゼを含む商業的液状酵素組成物は、全てコネチカット州(Conn.)、ダン ベリー(Danbury)のノボ・ノアディスク・バイオインダストリアルズ社(Novo
Nordisk Bioindustrials, Inc.)によって供給されるレンニラーゼ(RENNILASE :登録商標)、「PTN」(膵臓トリプシンNOVO)、「PEM」(タンパク分解酵素混
合物)、ニュートラーゼ(NEUTRASE:登録商標)、アルカラーゼ(ALCALASE:登
録商標)およびサビナーゼTM(SAVINASETM)なる名称で入手することができる。
プロテアーゼを含むもう一つの商業的液状酵素組成物は、HT−プロテオリティ
ック(HT-Proteolytic)なる名称で得ることができるもので、ソルベイ・エンツ
ァイム・プロダクツ社(Solvay Enzyme Products)によって供給される。
び商業プロセスで利用されてきたが、これらのプロセスにおいてそれら酵素は澱
粉の加水分解を触媒し、または促進するように作用する。アミラーゼは、大部分
、グルコースシロップ、マルトースシロップ、および澱粉加水分解の他の多様な
、さらに精製された最終生成物、例えば高フルクトースシロップを製造するため
のトウモロコシシロップ工業で使用される。それらアミラーゼに、一つの部類と
して、アルファー−アミラーゼ、ベーター−アミラーゼ、アミログルコシダーゼ
(グルコアミラーゼ)、真菌性アミラーゼおよびプルラナーゼがある。アミラー
ゼを含む商業的液状酵素組成物は、ノボ・ノアディスク社によって供給されるBA
N、ターマミル(TERMAMYL:登録商標)、AMG、ファンガミル(FUNGAMYL:登録商
標)およびプロモツァイムTM(PROMOZYMETM)、並びにソルベイ・エンツァイム ・プロダクツ社の製品であるダイアツァイム(Diazyme)L−200なる名称で 入手することができる。
る。これらの部類に、セルラーゼ、ヘミセルラーゼ、ペクチナーゼおよびベータ
ー−グルカナーゼがある。セルラーゼは、植物の細胞壁中に生ずる線状グルコー
スポリマーであるセルロースを分解する酵素である。ヘミセルラーゼは、セルロ
ースと同様植物中に見いだされる多糖類であるヘミセルロースの加水分解で係わ
るものである。ペクチナーゼは、主成分が糖酸である炭水化物たるペクチンの分
解で係わる酵素である。ベーター−グルカナーゼは、同様に、グルコースの線状
ポリマーであるセルロースと類似しているベーター−グルカンの加水分解で必要
とされる酵素である。商業的な関係から言えば、これらの酵素には、繊維分解依
存性の製造プロセスにおいて、多かれ少なかれ有用性がある。
の脱インキプロセスにおける有用性であって、それによっていかなる界面活性剤
およびアルカリ性化学薬品も要らなくなる。この酵素は繊維表面からインキを取
り除き、限られた大きさまでのインキ粒子を分散させる。S.セイ−カイオウン
Ow(S. Say-Kyoun Ow)著の「新聞古紙の生物学的脱インキ法(Biological D
e-Inking Methods of Newsprint Wastepaper)」、World Pulp and Paper Techn
ology、63-64(1992)。まとめると、セルラーゼには、エンドセルラーゼ、エキ
ソセルラーゼ、エキソセロ−バイオヒドロラーゼ(exocello-biohydrolase)お よびセロブラーゼ(celloblase)がある。セルラーゼを含む商業的な液状酵素組
成物は、共にノボ・ノアディスク社によって供給されるセルクラスト(CELLUCLA
ST:登録商標)およびノボチーム(NOVOZYM:登録商標)188なる名称で入手 することができる。
印刷新聞廃棄物の酵素脱インキ処理(Enzyme Deinking of Black and White Let
terpress Printed Newsprint Waste)」、Progress in Paper Recycling、21-22
(1992)。さらに、キシラナーゼのようなヘミセルラーゼがパルプ漂白プロセ スで用いられている。クラフトパルプのキシラナーゼによる予備処理で、分子状
塩素のような漂白用化学薬品の必要が大きく減少せしめられ、またより高い白色
度のシーリング値が反映してパルプの品質も改善された。D.J.シニア(D. J
. Senior)等の「クラフトパルプの、キシラナーゼ処理に続く漂白中の塩素使用
の低下(Reduction in Chlorine Use During Bleaching of Kraft Pulp Followi
ng Xylanase Treatment)」、Bleaching: Tappi Press Anthology of Published
Papers、1991-1992(ジャメール,H.[Jameel, H.]編)、第4章:274−
279(1993年;タッピー・プレス社[TAPPI Press])。ノボ・ノアディ スク社から入手できる製品であるパルプツァイム(PULPZYME:登録商標)、およ
びアルコ・バイオテクノロジー社(Alko Biotechnology)から入手できる製品で
あるエコパルプ(ECOPULP:登録商標)が、キシラナーゼ系漂白酵素を含む商業 的に入手可能な液状酵素組成物の二つの例である。
ナナーゼがある。ヘミセルラーゼを含む商業的な液状酵素組成物は、ノボ・ノア
ディスク社からパルプツァイム(登録商標)として、アルコ・バイオテクノロジ
ー社からエコパルプ(登録商標)として、また共にノボ・ノアディスク社の製品
であるノボチーム(登録商標)280およびガマナーゼTM(GAMANASETM)として
それぞれ入手することができる。
らにはこれら抽出液の粘度を下げ、かつゲル化を防ぐのを助けるために商業的に
使用されている。ペクチナーゼは、エンドポリガラクトウロナーゼ、エキソポリ
ガラクトウロナーゼ、エンドペクテート・リアーゼ(トランスエリミナーゼ[tr
anseliminase])、エキソペクテート・リアーゼ(トランスエリミナーゼ)およ
びエンドペクチン・リアーゼ(トランスエリミナーゼ)より成る。ペクチナーゼ
を含む商業的な液状酵素組成物は、共にノボ・ノアディスク社から供給されるペ
クチネックスTM・ウルトラSP(PECTINEXTM Ultra SP)およびペクチネックスT M なる名称で入手することができる。
が必要である麦芽製造および醸造工業で重要なものである。ベーター−グルカナ
ーゼに、リケナーゼ、ラミナリナーゼおよびエキソグルカナーゼがある。ベータ
ー−グルカナーゼを含む商業的な液状酵素組成物は、全てノボ・ノアディスク社
によって供給されるノボチーム(登録商標)234、セレフロ(CEREFLO:登録 商標)、BAN、フィニチーム(FINIZYM:登録商標)およびセレミックス(CEREMI
X:登録商標)なる名称で入手することができる。
リパーゼである。リパーゼおよびホスホリパーゼは、脂肪および油を、これら化
合物中のエステル結合を攻撃することによって加水分解するエステラーゼ酵素で
ある。リパーゼはトリグリセリドに作用し、一方ホスホリパーゼはリン脂質に作
用する。工業分野では、リパーゼとホスホリパーゼが商業的に入手可能なエステ
ラーゼの代表的なものであって、それらは、共に、現在、多数の工業的および商
業的用途を有する。
ス中にロール、その他の装置に対するピッチ沈着物を減少させる際に特に有用で
あることが判明している。例えば、製紙プロセス中にピッチが沈着する原因であ
るとされている塩素化トリグリセリドの含有量を下げる、未漂白亜硫酸パルプの
塩素漂白に先立つリパーゼによる処理が報告されている。K.フィッチャー(K.
Fischer)およびK.メッシャー(K. Messher)著・「パルプ工場における厄介
なピッチの脂肪分解酵素による低減(Reducing Troublesome Pitch in Pulp Mil
ls By Lipolytic Enzymes)」、Tappi Journal、130(1992)。ノボ・ノアディ スク社が、共に、ある一定条件下において、ピッチ沈着物を、パルプ中のウッド
レジンを分解することによって有意に低下させるとされている2種の液状酵素配
合物を、レジナーゼTM(RESINASETM)AおよびレジナーゼTM A2Xなる名称で 販売している。
よび裸皮を脱脂する用途である。なめし革の製造において、脱脂を促進し、さら
には浸軟および石灰漬効果を改善するために、アルカリ性リパーゼが特別のプロ
テアーゼおよび乳化系と共に使用される。J.クリスザー(J. Christher)著・
「ビームハウスプロセスでのリパーゼの使用(The Use of Lipases in the Beam
house Processes)」、J.A.L.C.A.、87、128(1992)。
うに改善するために使用されてきた。リパーゼは、エステルをカルボン酸とアル
コールから合成するために非水性系で用いられていた。リパーゼを含む商業的な
液状酵素組成物は、全てノボ・ノアディスク社によって供給される、リポラーゼ
(Lipolase)100、グリーセックス(Greasex)50L、パラターゼTM(PALAT
ASETM)A、パラターゼTMMおよびニポツァイムTM(NIPOZYMETM)なる名称で入 手することができる。
に膵臓ホスホリパーゼA2が用いられてきた。リゾレシチンは、マヨネーズの製
造およびパンのベーキングにおける卓越した乳化剤であるとされている。ホスホ
リパーゼA2は、商業的には、ノボ・ノアディスク社がレシターゼTM(LECITASE TM )として販売する液状酵素組成物の形で入手することができる。
を触媒するイソメラーゼである。イソメラーゼは、高フルクトース・トウモロコ
シシロップ工業において特に重要である。例えば、グルコースイソメラーゼで触
媒されるアルドース−ケトースイソメラーゼ反応は、グルコースのフルクトース
への転化を含むもので、それはこの工業における三つの基本的な酵素反応の正に
その一つである。スウィートツァイム(SWEETZYME:登録商標)製品が、ノボ・ ノアディスク社が供給するグルコースイソメラーゼ含有液状酵素組成物である。
り、従って多くの生物化学薬品の分解および合成において必要とされるものであ
る。現在のところ、多くのレドックス酵素は、そのほとんどが補因子の存在を必
要とするので、産業界で目立った地位を得ていない。しかし、補因子が酵素の完
全な一部となっている場合、即ちそれを供給する必要がない場合は、レドックス
酵素は、食品加工工業において商業的に特に有用である。
ぼす所望とされない発泡反応を防ぐために使用される。グルコースオキシダーゼ
は、また、ジュースに異臭(off-flavor)が出るのを防ぎ、かつある特定の敏感
な食品成分に色と安定性を保存する「酸素掃去剤」としても使用される。レドッ
クス酵素であるカタラーゼは、滅菌剤として使用された残留過酸化水素を分解す
るのに使用されてきた。大豆粉中に自然に見いだされ、工業用途には通常精製さ
れない第三のレドックス酵素であるリポキシダーゼ(リポキシゲナーゼ)は、ベ
ーキングにおいて、より白いパンを得るためばかりでなく、ある種の試剤によっ
て引き起こされるドウの軟化効果を逆行させるためにも使用される。他のレドッ
クス酵素には、ステロイド誘導体の酵素合成から、診断上のテストにおける使用
までの範囲の可能な用途がある。これらのレドックス酵素に、ペルオキシダーゼ
、超酸化物ジスムターゼ、アルコールオキシダーゼ、ポリフェノールオキシダー
ゼ、キサンチンオキシダーゼ、スルフヒドリル(sulfhydryl)オキシダーゼ、ヒ
ドロキシラーゼ、コレステロールオキシダーゼ、ラッカーゼ、アルコールデヒド
ロゲナーゼおよびステロイドデヒドロゲナーゼがある。
とき、それらは、一般に、特定のプロセス用に設計された液状酵素組成物に調合
される。これらの液状酵素組成物は、しかし、歴史的に、特に貯蔵時に酵素活性
を失わせる可能性のある化学的不安定性のような問題に悩まされてきた。貯蔵に
因り酵素活性が失われると言うこの決定的に重要な問題は、液体洗浄剤工業に特
に影響を及ぼした。液状酵素組成物のような工業製品を、この製品が凍結温度か
ら50℃を越える温度までの範囲であることができる温度に長期間付される、世
界中の色々な気候の中で貯蔵所に貯蔵しておくことは、まれなことではない。0
〜50℃の範囲の温度極値で何ヶ月間も貯蔵した後は、ほとんどの液状酵素組成
物は、酵素の不安定性のために、それらの酵素活性の20〜100パーセントを
失う。
た。アルコール;グリセロール;ジアルキルグリコールエーテル;エチレングリ
コールまたはエチレンオキシドおよびこれらの混合物並びに他の化合物からのポ
リエステルのブロックコポリマーおよびグラフトコポリマーを含んでいる調合物
を使用して液状酵素組成物の安定性を高める試みは、適度の貯蔵温度範囲におい
てさえも、限界ぎりぎりの成功を収めたに過ぎなかった。
2,585号明細書には、脂肪分解酵素を含んで成る酵素系液状洗剤組成物が記
載される。この組成物中の脂肪分解酵素の安定性は、特定のノニオン系エチレン
グリコール含有コポリマーを含めることにより有意に改善される。これらのポリ
マーは、エチレングリコールまたはエチレンオキシドを二官能性の酸と共重合さ
せて成るものであるか、またはビニル系コポリマーから成るものである。これら
のコポリマーは主として線状のブロックまたはランダムコポリマーであってもよ
いし、或いはペンダントの側鎖を有するグラフトコポリマーであってもよい。し
かし、これらポリマーについて例示された安定性のデーターは、それらはリポラ
ーゼを37℃で最長47.7日間安定化させるに過ぎなかったことを示すもので
あった。
キシ化線状アルコールのノニオン系界面活性剤と炭化水素系溶媒との、安定剤と
して用いられる系、並びにその溶媒/界面活性剤混合物内のミセル中に酵素を封
入することが記載される。この組成物の水含有量は5パーセント未満に保たれ、
そして酵素の安定性が35゜F、70゜Fおよび100゜Fでチェックされた。
ニオン系洗浄剤をベースとする液体洗剤が記載される。この洗剤は、合成有機ノ
ニオン系洗浄剤、高級脂肪アルコール・ポリエトキシレート硫酸塩、ポリエチレ
ンテレフタレートとポリオキシエチレンテレフタレートとの、特定タイプの防汚
促進性コポリマー、得られる液体洗剤の洗浄水溶液による洗浄中に布帛上のタン
パク質系および/または澱粉質の汚れを酵素的に加水分解するのに十分な割合の
酵素、この酵素(1種または複数種)に対する安定化割合の安定剤および水性媒
体を含んで成る。
548,727号明細書に記載されている。安定剤として使用されるエステルは
式RCOOR’を有する。ここで、Rは1〜3個の炭素原子を有するアルキル基また は水素原子であり、そしてR’は1〜6個の炭素原子を有するアルキル基である
。このエステルはその水性酵素配合物中に0.1〜約2.5重量%の量で存在し
ている。
低分子量カルボン酸またはその塩を含んで成る、水性酵素組成物用の安定化系が
記載される。この安定化系のpHは約6.5〜約10.0である。
ンスルホネート;エチレンジアミンの水溶性ポリオキシアルキレン誘導体;およ
び水溶性アシルアミノ酸塩より成る群から選ばれるリパーゼ活性剤を含んで成る
組成物が記載される。
、酵素とある種特定のアミノ化多糖類とを含む酵素含有組成物が記載される。ま
た、ある種特定の有機表面活性剤を酵素およびアミノ化多糖類と組み合わせて含
んでいる酵素系洗剤組成物も記載される。
スルホネート、ポリエチレングリコールおよび酵素を含んでいる酵素含有洗剤組
成物が記載される。米国特許第4,243,543号明細書には、液状タンパク
分解酵素含有洗剤組成物を、その組成物のpHを安定化しつつ、その組成物に酸化
防止剤および親水性ポリオールを加えることにより安定化する方法が記載される
。
液状洗浄組成物が記載される。この組成物は、10〜50重量%の固形分を含有
し、かつ洗浄剤ビルダー、表面活性剤、枯草菌から誘導された酵素系および酵素
安定剤を含んでいる水溶液である。その安定剤は高度に水溶性であるナトリウム
塩またカリウム塩および/または水溶性のヒドロキシアルコールを含んで成るも
ので、上記溶液を、その酵素を失活させることなく長期間貯蔵するのを可能にす
る。
は、酵素と特定のポリエステルまたはポリエステルポリオールとを含んでいる油
中水形エマルジョンタイプのプレスポッター(prespotter)洗濯組成物が記載さ
れる。欧州特許第0 352 244 A2号明細書には両性界面活性剤を使用し ている安定化された液状洗剤組成物が記載され、また欧州特許第0 126 50
5号明細書には酵素安定化系を含む、水性の酵素系液状洗剤組成物が記載される
。その酵素安定化系は、公知の酵素安定化系における、ポリオールの混合物に基
づくポリオールを硼素化合物で、またはカルボン酸を有する還元性塩で置き換え
たものである。
寿命を向上させ得、しかも工業プロセス用水の分散助剤として作用し得る安定化
用調合物が記載される。この安定化用調合物は、短鎖アルコールおよび短鎖グリ
コールから選ばれる少なくとも1種の水溶性カップリング剤、(i)ポリエトキ
シ化アルキルジアミンおよび(ii)アミンオキシドの内の少なくとも1種、並
びに水を含んでいる。また、この安定化用調合物の一つ以上の成分、および酵素
を含有していることができる安定化された液状酵素組成物も記載される。液状酵
素組成物を安定化する方法もまた記載される。
た数の酵素タイプにしか適用できなかったか、および/または酵素若しくは液状
酵素組成物を比較的短期間にわたって安定化することができるに過ぎなかった。
かくして、酵素のタイプまたは形態に係わらず、酵素を一般に安定化することが
できる調合物および組成物の必要が残っている。
の論文集、第一巻、高重合体[High Polymers];Industrial Engineering Chem
istry、34-53(1942)、ボルトン E.K.[Bolton E. K.];インターサイエ
ンス社[Interscience]、ニュー・ヨーク州[N.Y.])。高分子量の、即ち高度
に重合した繊維形成性ポリアミドである超ポリアミドとその重合が、E.I.デ
ュポン社(E. I. du Pont de Nemours & Co. Inc.)においてW.E.ハンフォ ード(W. E. Hanford)によって開発された(米国特許第2,281,576号 )。この部類のポリアミドに付けられた一般名「ナイロン」は、「反復アミド基
を主ポリマー鎖の完全な一部として有し、そして構造要素が繊維軸の方向に配向
されているフィラメントに形成され得る任意の直鎖合成ポリアミド」を意味する
。(Nylon Tech. Manual、E.I.デュポン社、ウィルミントン[Wilmington]
、デラウエア州[Delaware](1952年);R.E.カーク[R. E. Kirk]の
Encyclopedia of Chemical Technology、第10巻(1953年))。超ポリア ミドの化学は、例えば編成、織成およびパイルの各布帛、ヤーン、ロープ、コー
ド、布地、カーペットおよび衣類のような紡織繊維技術で使用するための繊維の
製造において使用することができる。これらの超硬、高融点ポリアミドは、また
、包装箔、革代替物、ガスケット、バルブ、ワッシャー、ランプの笠、瓶のふた
、ベルト材料、トランプ、繊維ボード代替物、製本材料、ワイヤーコーティング
、その他同様の製品を製造するのにも用いることができる。超ポリアミドはその
ような広範囲の用途で活用されてきたが、しかしポリアミドオリゴマー(例えば
、プレ−超ポリアミド[pre-superpolyamide]、プレ−繊維形成性縮合ポリアミ
ド、または超ポリアミドおよび「ナイロン」の前駆体)には、そのような広い用
途は見いだされていない。
期間にわたって安定化することがここに見いだされた。発明の概要 本発明は安定化された酵素組成物を提供するものである。この安定化酵素組成
物はポリアミドオリゴマーおよび少なくとも1種の酵素を含む。そのポリアミド
オリゴマーは酵素を安定化するのに有効な量で存在する。本発明は、さらに、安
定化された酵素組成物を製造する方法も提供する。係る方法は、ポリアミドオリ
ゴマーと少なくとも1種の酵素とを組み合わせることを含む。そのポリアミドオ
リゴマーは酵素を安定化するのに有効な量で加えられる。本発明のこれらおよび
他の特長および利点は、次の詳細な説明からさらに明らかにされるであろう。発明の詳しい説明 本発明の一つの態様は安定化された酵素組成物である。本発明の安定化酵素組
成物は少なくとも1種のポリアミドオリゴマーと少なくとも1種の酵素を含む。
ポリアミドオリゴマーは液状酵素組成物の少なくとも1種の酵素を安定化するの
に有効な量で存在する。
繊維形成性ポリアミドオリゴマーであることができるポリアミドオリゴマーを使
用するものである。プレ−超ポリアミドまたはプレ−繊維形成性ポリアミドオリ
ゴマーは、ここに言及されることによって全体が本明細書に含まれる米国特許第
2,281,576号明細書に記載されるものを含めて、この技術分野で公知の
方法により製造することができる。本発明によれば、ポリアミドオリゴマーは、
アミド結合を形成し得る二官能性モノマーの縮合反応で製造されるのが好ましい
。クリケッルドルフ,ハンス R.(Kricheldorf, Hans R.)のポリマー合成ハ
ンドブック(Handbook of Polymer Synthesis)、高分子化学技術研究所(Insti
tute for Technical Macromolecular Chemistry)、ハンブルグ大学(Universit
y of Hamburg)、ハンブルグ(Hamburg)、ドイツ(Germany);マーセル・デッ
カー社(Marcel Dekker)(1992年)。オリゴマーの形成中に、各アミド結 合が他とは無関係に形成される。本発明によれば、ポリアミドオリゴマーは、反
応式1:
ジアミンモノマーとの基本的縮合反応により製造されるのがさらに好ましい。反
応式1において、nは1に等しいか、または1より大であり、mは1に等しいか
、または1より大であり、そしてpは、好ましくは70に等しいか、または70
より小さい。
反応を含めて、高温または低温熱重縮合反応であることができる。本発明によれ
ば、ポリアミドオリゴマーは溶融重縮合反応で製造されるのが好ましい。この縮
合反応は、水を除去するために僅かなまたは中度の真空下で行うことができる。
用するときは、供給されるそのモノマーと、生成するオリゴマーまたは副生成物
の気化を最小限に抑えるために、反応プロセスの選択に注意すべきである。この
反応の活性化エネルギー、ポリアミド塩またはナイロン塩を生成させるモノマー
および/または得られるオリゴマーの中和熱、およびほとんどの場合水である縮
合反応副生成物の気化熱を与えるのに、低温重縮合反応の条件を用いるのが好ま
しい。
ってもよい。この二酸モノマーは疎水性であってもよいし、親水性であってもよ
いし、或いはその両性質を有していてもよい。適した二酸の例に、限定されるわ
けではないが、蓚酸、マロン酸、グルタル酸、マレイン酸、フマル酸、テレフタ
ル酸およびアジピン酸がある。二酸はマロン酸、グルタル酸、マレイン酸、フマ
ル酸およびアジピン酸のようなC3〜C10の非芳香族系二酸であるのが好ましい 。典型的な二酸の化学式を表1に示す。
ってもよい。ジアミンモノマーはC1〜C10ジアミンであるのが好ましい。適し たジアミンの例に、限定されるわけではないが、1,2−ジアミノエタン、1,
3−ジアミノプロパン、1,4−ジアミノブタン、1,5−ジアミノペンタン、
1,6−ジアミノヘキサン、1,8−ジアミノオクタン、1,10−ジアミノデ
カンおよびジエチレントリアミンがある。ジアミンは線状(即ち、第一)および
飽和ジアミンであるのが好ましい。ジアミンは線状および飽和のC2〜C3ジアミ
ン、例えば1,2−ジアミノエタンおよび1,3−ジアミノプロパンであるのが
さらに好ましい。典型的なジアミンを表2に示す。
成することができる限り、共に上記で述べられるジアミンまたは二酸の任意の組
み合わせが考えられる。ポリアミドオリゴマーを形成するために蓚酸を用いる場
合、その反応が強度に発熱性であるので、追加の予防措置が取られるべきである
。このような予防措置はこの技術分野で周知であって、例えば蓚酸のジアミンへ
のゆっくりした導入、および反応温度の維持と監視がある。
リゴマーを製造することができる。不均質なポリアミドオリゴマーは、二つ以上
のタイプの二酸と一つのタイプのジアミン、二つ以上のタイプのジアミンと一つ
のタイプの二酸、またはそれらの組み合わせの縮合で製造することができる。あ
るいはまた、アミン部分と酸部分の両者を有する二官能性モノマーの自己縮合に
よりポリアミドオリゴマーを製造することもできる。
ル量の二酸モノマーとジアミンモノマーとが縮合反応で用いられる。しかし、酸
性のpH、好ましくは約5.0〜約7.0の範囲のpHを有する生成物の溶液を生成
させるには、約1.1〜1.4モルの範囲の僅かにモル過剰の酸が存在すること
が好ましい。pHは約6.0〜6.8の範囲であるのがさらに好ましい。pHは、ポ
リアミドオリゴマーの形成前またはその形成中に、或いはポリアミドオリゴマー
の形成後にその場で調整することができる。pHはポリアミドオリゴマーの形成中
にその場で調整するのが好ましい。
わる。一般に、この反応温度は、超ポリアミドオリゴマーの形成が妨げられるそ
のような温度である。反応体モノマーの初期添加中は、反応温度は約50〜70
℃に保たれるのが好ましい。反応体モノマーの添加完了後は、反応温度は約10
0℃以上の温度に保たれる。この時点において、反応温度は約110〜140℃
の温度に保たれるのが好ましい。ポリアミドオリゴマーが形成されると、その形
成反応が発熱性であることの結果として、反応温度は約155〜165℃まで上
昇し、一般にその温度に保持される。その反応は、この温度で、ポリアミドオリ
ゴマーの形成が完了するか、または超ポリアミドの形成が始まる直前まで維持さ
れる。
められる米国特許第2,281,576号明細書に記載されるガラス棒試験によ
り、定量的に評価することができる。プレ−繊維形成性オリゴマーまたはプレ−
超ポリアミドポリマーの生成は、単に、その溶融ポリマーの表面にガラス棒で触
れ、そしてそのガラス棒をその溶融ポリマーから取り出したときに引き延ばされ
る溶融ポリマーのフィラメントまたは同繊維の弾性を観察することによって容易
に試験される。繊維形成段階または超ポリアミド段階の前は、そのようなフィラ
メントまたは繊維は完全に弾性である。即ち、溶融ポリマー反応混合物へと容易
に引き戻されていく。超ポリアミドが生成すると、弾性は失われ、そのフィラメ
ントまたは繊維は脆くなるか、または硬くなる。その反応混合物に対する水の添
加により、超ポリアミド形成の逆転を達成することができる。この技術分野で公
知の、例えば粘度測定のような測定を行って、超ポリアミドまたは繊維の形成を
回避するためにその反応体の加熱を中断すべき点を定量的に求めることができる
。粘度の値は約25,000Cp〜100,000Cpの範囲であるのが好ましい。
ポリアミドオリゴマーの粘度値またはその範囲は、安定化されるべき酵素の状態
に依存して前もって選んでおくことができる。安定化されるべき酵素が下記にお
いて議論されるように非流動体状態にあるならば、ポリアミドオリゴマーは低い
方の粘度値、一般的には約25,000〜35,000Cpの範囲の粘度値を有す
るのが好ましい。下記で議論される流動体状態の酵素を加える予定の場合は、ポ
リアミドオリゴマーは高い方の粘度値、好ましくは約50,000〜100,0
00Cpの範囲の粘度値を有することができる。
マーを周囲温度まで冷却させる。一つの好ましい態様では、加熱を中断し、そし
てレオロジー調節剤のような粘度調節剤を溶融反応混合物に加える。この粘度調
節剤またはレオロジー調節剤は、ポリアミドオリゴマーを含んでいる本発明の組
成物が、柔軟性および展性のような液体の流動特性を、冷却時の温度において、
凍結点より十分低くなるまで維持するのを可能にする。適した粘度調節剤の例に
、水、並びに各種のレオロジー調節剤、例えば樹脂、脂肪族アミド、ポリアミド
エステル、ポリエステルおよび可塑剤、例えばグリコール類、グリセロール、多
価アルコール、エーテルアルコールのエステル、アミン、ジアミン、ジカルボン
酸、セルロース誘導体、ピロリドン類およびポリビニルピロリドンがある。溶融
反応混合物に水または水/グリセロール混合物を加えるのが好ましい。溶融反応
混合物に、水/グリセロール混合物を1:3水/グリセロール混合物として加え
るのがさらに好ましい。所望とされる流動特性を達成するために、粘度調節剤を
、一般に、最終安定化酵素組成物の総重量基準で約20重量%までの量で加える
ことができる。
す。少なくとも1種の酵素を安定化するのに好ましいポリアミドオリゴマーは、
明るく、透明、柔軟で、かつ指触粘着性である。可塑剤が加えられている場合は
、ポリアミドオリゴマーは光沢も非常に高い。ポリアミドオリゴマーの可塑化さ
れた樹脂は、卓越した耐透湿性も示す。
そのポリアミドオリゴマーに次いで酵素を加えるか、またはそのオリゴマーと混
合して安定化された酵素組成物を形成することができる。いかなるタイプまたは
部類の酵素もこのポリアミドオリゴマーを用いて安定化することができる。特に
好ましい酵素は先に議論したものである。酵素は水溶性、水分散性、水乳化性、
水抽出性または水不溶性であることができる。酵素は流動体状態であってもよい
し、あるいは非流動体状態であってもよい。非流動体状態の酵素の例に、限定さ
れるわけではないが、粉末化、小球化、顆粒化、マイクロカプセル化、微結晶性
、膜結合状態、微粒子吸着状態または微粒子グラフト状態の各酵素等がある。非
流動体酵素を用いる場合、それをまずこの技術分野で公知の方法で可溶性にする
のが好ましい。非流動体酵素は水/ハイドリックアルコール(hydric alcohol)
溶液と混合することにより可溶性にするのが好ましい。酵素は、また、商業的に
入手可能な、前もって調合された全ての液状酵素組成物を含めて、前もって調合
されたいかなる液状酵素組成物であってもよい。この前もって調合された液状酵
素組成物は水系組成物であってもよいし、或いは有機の溶媒または媒体中で調合
または使用されてもよい。
術分野において公知の方法でかき混ぜまたは攪拌して、均質な分散物またはブレ
ンドを形成する。酵素添加の結果として、その安定化酵素組成物の粘度が上昇し
て、前記で議論した所望とされる粘度または流動特性を持つ組成物を与えること
ができる。
の酵素を安定化するのに有効な量で存在する。一般的に言えば、本発明の安定化
酵素組成物はその総重量基準で約0.1〜約99重量%の前記ポリアミドオリゴ
マーを含んでいる。本発明の安定化酵素組成物は約25〜約95重量%のポリア
ミドオリゴマーを含んでいるのが好ましい。ポリアミドオリゴマーが安定化酵素
組成物の約50重量%以上を構成しているのがさらに好ましい。
度において、その本来の状態より大きい活性を保持している前記の酵素と定義さ
れる。「安定化された酵素」は、50℃で2週間後に約70%以上の活性を示す
のが好ましい。「安定化された酵素」は、50℃で16週間後に約80%以上の
活性を示すのがさらに好ましい。
約5.0〜約7.0の最終pH範囲を有する。この安定化酵素組成物のpHは約6.
0〜6.8の範囲であるのが好ましい。この技術分野で理解されているように、
pHは少量の酸性物質またはアルカリ性物質を用いて調整することが必要である。
向けられる、この技術分野で公知の他の添加剤を含んでいることができる。例え
ば、この安定化酵素組成物は、界面活性剤、乳化剤、脱泡剤等のような添加剤を
含んでいることができる。
定化酵素組成物は、特定の酵素が使用されることになっている系に直接加えるこ
とができる。酵素は、これをその系に攪拌のようなかき混ぜにより直接分散させ
ることができる。別法として、ポリアミドオリゴマーをその系内におけるそれ自
体の溶解速度で溶解させることによって、その酵素が時間の経過につれてその系
に送出されるようにすることもできる。他の用途では、酵素を、安定化酵素組成
物から、そのポリアミドオリゴマーを、例えば水、グリコール類、若しくはハイ
ドリックアルコール、例えばグリセロール、またはそれらの混合物のようなヒド
ロキシル基を含んでいる溶媒を用いて溶かして取り除くことによって放出させる
ことができる。得られる組成物は、次いで、他の酵素組成物と同じように使用す
ることができる。
ある。本発明のこの方法は、少なくとも1種の酵素を前記のようにして製造され
た少なくとも1種のポリアミドオリゴマーに加える工程を述べるものである。こ
の組み合わせが、ポリアミドオリゴマーが上記酵素を安定化するのに有効な量で
存在する場合に安定化された酵素組成物を形成する。酵素は、これを、その本来
の状態か、または前記の前もって調合された液状酵素組成物としてのいずれかで
ポリアミドオリゴマーに加えるか、またはそのポリアミドオリゴマーと組み合わ
せることができる。前記定義のとおり、酵素は、それが、ポリアミドオリゴマー
の存在下で、規定された温度において、その本来の状態より大きい活性を示すと
き、安定化されている。前記の添加剤が使用される場合、それら添加剤はいつの
時点でも加えることができる。添加剤は、酵素がポリアミドオリゴマーに加えら
れた後に配合されるのが好ましい。
の実施例で説明される特定の条件または細部に限定されるべきではないことを理
解すべきである。
)に加えた。二酸の添加中、その反応容器を50〜70℃の温度に保持した。表
3は特定の二酸/ジアミンの組み合わせと化学量論量関係を記載するものである
。添加が完了したら、その反応容器の温度を、その二酸が溶融し、そしてその酸
/塩基反応に由来する各種塩の錯体が形成されるまで110〜140℃の温度に
保った。その二酸が溶融され、かつその塩錯体が形成されたとき、150〜15
6℃までの有意の温度上昇が観察された。この反応の温度を、次に、それら塩錯
体が溶融重縮合を受けて所望とされるポリアミドオリゴマーを形成するまで、約
162℃で0.3〜2.5時間保持した。この縮合反応は、水を除去するために
、僅かな乃至は中度の真空下で行われた。
応混合物の繊維形成性を試験する。即ち、ガラス棒試験(米国特許第2,281
,576号)を行うことによって確認した。溶融重縮合が始まった後、数分ごと
にガラス棒をその反応混合物または同溶液に入れ、そして速やかに引き抜いて、
ポリアミドオリゴマー段階ではそのポリマーの弾性特性に起因して反応溶液に引
き戻されることになろう細い毛髪様ポリマー繊条を形成した。この反応溶液の加
熱を、ガラス棒試験で確認したときポリマー繊条がその弾性を失い始め、脆くな
り、そして反応溶液に引き戻されなくなる―超ポリアミドまたはプレ−繊維形成
性オリゴマーの形成を示す―まで1.5〜2.0時間続けた。超ポリアミドが形
成されたら、水を反応混合物に、ガラス棒試験がポリマー繊条に弾性が戻ったこ
とを示すまで加えた。この反応を、熱源を取り除き、そしてその溶液重量に対し
て20重量%以下と言う少量の水、またはグリセロール3部に対して水1部の比
率を有する水/グリセロール混合物のいずれかを加えることによって停止させた
。
例1に従って製造したポリアミドオリゴマーに加える。添加したら、得られた混
合物を均一分散が達成されるまでかき混ぜまたは攪拌する。その酵素を、それが
組成物の総重量基準で50重量%以下の量で存在するように、ポリアミドオリゴ
マーに加える。
を2、4、8および16週間間隔で測定することによって求め、そして原製造コ
ンセントレート状態にある、即ちポリアミドオリゴマーが存在しない状態の対応
する酵素の50℃における酵素安定性と比較した。結果を表5〜8にまとめて示
す。%活性以外の百分率は、安定化酵素組成物の各成分の組成物全体に対する重
量%を表す。
は実施例2に従って調製された。これらの安定化酵素組成物を調製するのに幾つ
かのポリアミドオリゴマーが用いられたが、これらを表4にまとめて示す。安定
化酵素組成物を調製するのに用いられた酵素は、それらの原製造コンセントレー
ト状態にあるものであり、そして次のものを含んでいた:ジェネンカー社(Gene
ncor Inc.)からのアルカリ性プロテアーゼであるプリマタン(PRIMATAN:登録 商標)(表5);ノボ・ノアディスク社からのキシラナーゼであるパルプツァイ
ムHCTM(PULPZYME HCTM)(表6);インターナショナル・バイオ−シンセテ ィックス社(International Bio-Synthetics Inc.)からのアミラーゼであるマ キサミルWLTM(MAXAMYL WLTM)(表7);およびペニシリウム・ファニクロサ
ム(Penicillium funiculosum:P.f.)から抽出されたセルラーゼ(表8)。
態のものとして製造されている。取り扱いと使用を容易にするために、この固体
物質を安定化された分散可能な流動体状態に転化するのが有利なことが多いだろ
う。この相または状態の変化は、ポンプ輸送、およびヒトが取り扱ったり、或い
は粉末が粉立ちを起こしたりすることなしに酵素溶液を投与する自動化ディリバ
リーシステムを可能にする。しかし、酵素の安定化は確実に達成されなければな
らない。次のデーター(表9)は、抽出後のリパーゼ酵素の粒状キャリアーから
流動体状態までの安定化を述べるものである。
リパーゼであって、原製造コンセントレート状態にある酵素・リポマックス(LI
POMAX:登録商標)およびF、GおよびH(表4を参照されたい)の少なくとも 1種のポリアミドオリゴマーまたはポリビニルピロリドン(PVP)を使用するこ とによって調製された。各安定化酵素組成物の50℃における酵素の安定性を、
その酵素の%活性を2、4、8および16週間間隔で測定することによって求め
、そしてリポマックス(登録商標)の原製造コンセントレートの50℃における
酵素安定性と比較した。%活性以外の百分率は、安定化酵素組成物の各成分の組
成物全体に対する重量%を表す。
リーセックス100LTMの酵素コンセントレートを凍結/解凍サイクルに付し、
続いて各サイクル後の残存%酵素活性の検定を行った。安定化酵素組成物は、凍
結前に下は−25℃までそれらの液状流動特性を保持し、そして4サイクルの凍
結/解凍サイクル後でも、これら組成物は95%より大きい残存活性を示した。
さらに、凍結/解凍サイクルは、それが1サイクルであっても、酵素コンセント
レートを有意に不活性化することが観察された。結果を表10に与える。
Claims (18)
- 【請求項1】 ポリアミドオリゴマーが酵素を安定化するのに有効な量で存
在している、少なくとも1種のポリアミドオリゴマーおよび少なくとも1種の酵
素を含んで成る、安定化された酵素組成物。 - 【請求項2】 ポリアミドオリゴマーが少なくとも1種の二塩基酸と少なく
とも1種のジアミンとの縮合反応生成物ポリマーである、請求項1に記載の安定
化された酵素組成物。 - 【請求項3】 ポリアミドオリゴマーが、飽和または不飽和のC3〜C10ジ カルボン酸より成る群から選ばれる二塩基酸と、1,2−ジアミノエタン、1,
3−ジアミノプロパン、1,4−ジアミノブタン、1,5−ジアミノペンタン、
1,6−ジアミノヘキサン、1,8−ジアミノオクタンおよび1,10−ジアミ
ノデカンより成る群から選ばれるジアミンとの縮合反応生成物ポリマーである、
請求項2に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項4】 ジカルボン酸が、マロン酸、グルタル酸、マレイン酸、フマ
ル酸およびアジピン酸より成る群から選ばれる、請求項3に記載の安定化された
酵素組成物。 - 【請求項5】 ポリアミドオリゴマーが組成物全体に対して約0.1〜99
重量%の量で存在している、請求項1に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項6】 水およびレオロジー調節剤より成る群から選ばれる粘度調節
剤をさらに含んでいる、請求項1に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項7】 レオロジー調節剤が、樹脂、脂肪族アミド、ポリアミドエス
テル、ポリエステルおよび可塑剤より成る群から選ばれる、請求項6に記載の安
定化された酵素組成物。 - 【請求項8】 可塑剤が、グリコール類、グリセロール類、多価アルコール
類、エーテルアルコール類のエステル類、アミン類、ジアミン類、ジカルボン酸
類、セルロース誘導体、ピロリドン類およびポリビニルピロリドン類より成る群
から選ばれる、請求項7に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項9】 酵素が水溶性または水分散性である、請求項1に記載の安定
化された酵素組成物。 - 【請求項10】 酵素が流動体状態または非流動体状態をしている、請求項
9に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項11】 酵素が粉末、小球、顆粒、微結晶および微粒子より成る群
から選ばれる非流動体状態であって、該酵素がその上に吸着されているそのよう
な非流動体状態を取っている、請求項10に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項12】 酵素が前もって調合された液状酵素組成物である、請求項
1に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項13】 酵素がプロテアーゼ、キシラナーゼ、アミラーゼ、セルラ
ーゼまたはリパーゼである、請求項1に記載の安定化された酵素組成物。 - 【請求項14】 酵素をポリアミドオリゴマーに加える工程を含んで成る、
該ポリアミドオリゴマーが該酵素を安定化するのに有効な量で存在している安定
化された酵素組成物の製造方法。 - 【請求項15】 ポリアミドオリゴマーが少なくとも1種の二塩基酸と少な
くとも1種のジアミンとの縮合反応生成物ポリマーである、請求項14に記載の
方法。 - 【請求項16】 酵素がプロテアーゼ、キシラナーゼ、アミラーゼ、セルラ
ーゼまたはリパーゼである、請求項14に記載の方法。 - 【請求項17】 ポリアミドオリゴマーが組成物全体に対して約0.1〜9
9重量%の量で存在している、請求項14に記載の方法。 - 【請求項18】 酵素が前もって調合された液状酵素組成物として加えられ
る、請求項14に記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US09/031,830 US6342381B1 (en) | 1998-02-27 | 1998-02-27 | Enzyme stabilization with pre-superpolyamide or pre-fiber-forming polyamide oligomers |
US09/031,830 | 1998-02-27 | ||
PCT/US1999/003706 WO1999043780A1 (en) | 1998-02-27 | 1999-02-19 | Enzyme stabilizing polyamide oligomers |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2002504623A true JP2002504623A (ja) | 2002-02-12 |
JP4262887B2 JP4262887B2 (ja) | 2009-05-13 |
Family
ID=21861635
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2000533521A Expired - Fee Related JP4262887B2 (ja) | 1998-02-27 | 1999-02-19 | 酵素安定化用ポリアミドオリゴマー |
Country Status (13)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US6342381B1 (ja) |
EP (1) | EP1056826B1 (ja) |
JP (1) | JP4262887B2 (ja) |
AT (1) | ATE324431T1 (ja) |
AU (1) | AU757851B2 (ja) |
BR (1) | BR9908412B1 (ja) |
CA (1) | CA2321598C (ja) |
DE (1) | DE69931036T2 (ja) |
ES (1) | ES2260922T3 (ja) |
NZ (1) | NZ526036A (ja) |
PT (1) | PT1056826E (ja) |
WO (1) | WO1999043780A1 (ja) |
ZA (1) | ZA991246B (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2003533612A (ja) * | 2000-05-16 | 2003-11-11 | バックマン・ラボラトリーズ・インターナショナル・インコーポレーテッド | 製紙工程 |
Families Citing this family (15)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6939437B1 (en) | 1999-11-19 | 2005-09-06 | Buckman Laboratories International, Inc. | Paper making processes using enzyme and polymer combinations |
US6770170B2 (en) | 2000-05-16 | 2004-08-03 | Buckman Laboratories International, Inc. | Papermaking pulp including retention system |
AU6324901A (en) | 2000-05-17 | 2001-11-26 | Buckman Labor Inc | Papermaking pulp and flocculant comprising acidic aqueous alumina sol |
HUP0300840A2 (hu) | 2000-07-28 | 2003-07-28 | Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien | Új, Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368)-ból extrahált amilolitikus enzim, valamint használata mosó- és tisztítószerekben |
WO2002044350A2 (de) | 2000-11-28 | 2002-06-06 | Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien | Cyclodextrin-glucanotransferase (cg tase) aus bicillus agaradherens (dsm 9948) sowie wasch- und reinigungsmittel mit dieser neuen cyclodextrin-glucanotransferase |
WO2003024211A2 (en) * | 2001-09-14 | 2003-03-27 | Invitrogen Corporation | Composition for stabilizing biological materials |
US7125471B2 (en) | 2001-11-29 | 2006-10-24 | Buckman Laboratories International, Inc. | Papermaking process using enzyme-treated sludge, and products |
AU2005206565A1 (en) * | 2004-01-23 | 2005-08-04 | Buckman Laboratories International Inc | Process for making paper |
US20060051400A1 (en) * | 2004-09-09 | 2006-03-09 | Jaquess Percy A | Steam stable enzyme compositions |
DE602006020577D1 (de) | 2005-07-01 | 2011-04-21 | Dako Denmark As | Monomere und polymere linker zur konjugierung von biologischen molekülen und anderen stoffen |
CN100467090C (zh) * | 2005-11-04 | 2009-03-11 | 乔山健康科技股份有限公司 | 可调整踏板轨迹斜度的椭圆机 |
CN102131833B (zh) * | 2008-06-19 | 2016-04-20 | 巴克曼实验室国际公司 | 低脒含量聚乙烯胺、包含该低脒含量聚乙烯胺的组合物和方法 |
CN102985613B (zh) | 2010-04-15 | 2015-11-25 | 巴克曼实验室国际公司 | 使用酶和阳离子型促凝剂组合物的造纸方法和系统 |
JP5945478B2 (ja) * | 2012-09-04 | 2016-07-05 | 日東電工株式会社 | 分離膜、複合分離膜及び分離膜の製造方法 |
CN111868328A (zh) | 2018-03-15 | 2020-10-30 | 巴克曼实验室国际公司 | 用于生产商品纸浆的方法和系统及其产品 |
Family Cites Families (25)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2281576A (en) | 1939-10-24 | 1942-05-05 | Du Pont | Polyamides and process of making same |
US4169817A (en) | 1971-12-23 | 1979-10-02 | Midwest Biochemical Corporation | Liquid cleaning composition containing stabilized enzymes |
US4011169A (en) | 1973-06-29 | 1977-03-08 | The Procter & Gamble Company | Stabilization and enhancement of enzymatic activity |
US3944470A (en) | 1973-06-29 | 1976-03-16 | The Procter & Gamble Company | Stabilization and enhancement of enzymatic activity |
US3950277A (en) | 1973-07-25 | 1976-04-13 | The Procter & Gamble Company | Laundry pre-soak compositions |
JPS5916598B2 (ja) | 1978-12-05 | 1984-04-16 | ライオン株式会社 | 酵素含有洗浄剤組成物 |
US4243543A (en) | 1979-05-11 | 1981-01-06 | Economics Laboratory, Inc. | Stabilized liquid enzyme-containing detergent compositions |
SU889689A1 (ru) * | 1979-09-05 | 1981-12-15 | Всесоюзный научно-исследовательский и проектный институт химической промышленности | Моющее средство дл стирки |
US4318818A (en) | 1979-11-09 | 1982-03-09 | The Procter & Gamble Company | Stabilized aqueous enzyme composition |
JPS5886085A (ja) * | 1981-11-17 | 1983-05-23 | Toray Ind Inc | 酵素の固定化法 |
GB8311314D0 (en) | 1983-04-26 | 1983-06-02 | Unilever Plc | Aqueous enzyme-containing compositions |
US4715990A (en) | 1983-10-05 | 1987-12-29 | Colgate-Palmolive Company | Stable soil release promoting liquid detergent containing stabilized enzymes |
US4548727A (en) | 1983-10-06 | 1985-10-22 | The Drackett Company | Aqueous compositions containing stabilized enzymes |
US4615985A (en) * | 1984-04-16 | 1986-10-07 | Genetic Diagnostics Corporation | Immobilized protein on nylon for immunoassay |
US4801544A (en) | 1984-09-12 | 1989-01-31 | The Clorox Company | Method of improving the storage life of liquid compositions containing enzymes |
US4711739A (en) | 1986-12-18 | 1987-12-08 | S. C. Johnson & Son, Inc. | Enzyme prespotter composition stabilized with water insoluble polyester or polyether polyol |
GB8816443D0 (en) | 1988-07-11 | 1988-08-17 | Albright & Wilson | Liquid enzymatic detergents |
JPH0241398A (ja) | 1988-07-20 | 1990-02-09 | Novo Ind As | 安定化酵素液体洗剤組成物 |
US4908150A (en) | 1989-02-02 | 1990-03-13 | Lever Brothers Company | Stabilized lipolytic enzyme-containing liquid detergent composition |
US5082585A (en) | 1989-02-02 | 1992-01-21 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Enzymatic liquid detergent compositions containing nonionic copolymeric stabilizing agents for included lipolytic enzymes |
CA2073511A1 (en) | 1990-11-14 | 1992-05-29 | Matthew R. Callstrom | Conjugates of poly(vinylsaccharide) with proteins for the stabilization of proteins |
US5356800A (en) | 1992-11-30 | 1994-10-18 | Buckman Laboratories International, Inc. | Stabilized liquid enzymatic compositions |
ZA943640B (en) | 1993-06-07 | 1995-01-26 | Buckman Labor Inc | Synergistically stabilized liquid enzymatic compositions |
DE4333238A1 (de) * | 1993-09-30 | 1995-04-06 | Basf Ag | Pyrrolidongruppenhaltige Polyester und Polyamide |
US5643721A (en) * | 1994-02-09 | 1997-07-01 | Abbott Laboratories | Bioreagent immobilization medium |
-
1998
- 1998-02-27 US US09/031,830 patent/US6342381B1/en not_active Expired - Lifetime
-
1999
- 1999-02-17 ZA ZA9901246A patent/ZA991246B/xx unknown
- 1999-02-19 ES ES99936089T patent/ES2260922T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1999-02-19 EP EP99936089A patent/EP1056826B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1999-02-19 JP JP2000533521A patent/JP4262887B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1999-02-19 AT AT99936089T patent/ATE324431T1/de not_active IP Right Cessation
- 1999-02-19 PT PT99936089T patent/PT1056826E/pt unknown
- 1999-02-19 AU AU33045/99A patent/AU757851B2/en not_active Ceased
- 1999-02-19 NZ NZ526036A patent/NZ526036A/en unknown
- 1999-02-19 DE DE69931036T patent/DE69931036T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1999-02-19 BR BRPI9908412-0A patent/BR9908412B1/pt not_active IP Right Cessation
- 1999-02-19 WO PCT/US1999/003706 patent/WO1999043780A1/en active IP Right Grant
- 1999-02-19 CA CA002321598A patent/CA2321598C/en not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2003533612A (ja) * | 2000-05-16 | 2003-11-11 | バックマン・ラボラトリーズ・インターナショナル・インコーポレーテッド | 製紙工程 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
ES2260922T3 (es) | 2006-11-01 |
BR9908412B1 (pt) | 2009-05-05 |
CA2321598C (en) | 2006-09-12 |
NZ526036A (en) | 2004-10-29 |
CA2321598A1 (en) | 1999-09-02 |
ATE324431T1 (de) | 2006-05-15 |
BR9908412A (pt) | 2000-10-17 |
AU3304599A (en) | 1999-09-15 |
EP1056826A1 (en) | 2000-12-06 |
EP1056826B1 (en) | 2006-04-26 |
PT1056826E (pt) | 2006-07-31 |
JP4262887B2 (ja) | 2009-05-13 |
US6342381B1 (en) | 2002-01-29 |
ZA991246B (en) | 1999-08-18 |
AU757851B2 (en) | 2003-03-06 |
WO1999043780A1 (en) | 1999-09-02 |
DE69931036T2 (de) | 2006-10-26 |
DE69931036D1 (de) | 2006-06-01 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP4262887B2 (ja) | 酵素安定化用ポリアミドオリゴマー | |
EP0670894B1 (en) | Stabilized liquid enzymatic compositions | |
CN103097507B (zh) | 使用扩展链非离子表面活性剂的清洁组合物和乳液或微乳液 | |
EP2992076B1 (en) | Microencapsulation of detergent enzymes | |
EP0702712B1 (en) | Synergistically stabilized liquid enzymatic compositions | |
CN101517156A (zh) | 使用来自枯草杆菌的果胶酸裂合酶酶促处理纺织品 | |
US5780283A (en) | Enzyme stabilization by oxygen-containing block copolymers | |
EP0698088A1 (en) | L-amino acid oxidase | |
EP3137589B1 (en) | Microencapsulation of detergent components | |
EP3765185B1 (en) | Microencapsulation using amino sugar oligomers | |
MXPA00008165A (es) | Oligomeros de poliamida estabilizantes de enzima | |
JP2012196170A (ja) | セルラーゼ組成物及びこのセルラーゼ組成物を含有する洗剤組成物 | |
NZ314287A (en) | Stabilized liquid enzyme compositions |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20050221 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20070831 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20070910 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20071207 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20071214 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20080310 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20090128 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20090210 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20120220 Year of fee payment: 3 |
|
R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |