JP2001527393A

JP2001527393A - Identification of a polynucleotide encoding a novel Helicobacter polypeptide in the Helicobacter genome

Info

Publication number: JP2001527393A
Application number: JP54194798A
Authority: JP
Inventors: ハロルドクリーンザス; アマルアル−ギャラウィ; チャールズミラー; ジーン−フランソワトンブ; レイモンドピーターオーメン
Original assignee: メリウクスオラバクス; ヒューマンゲノムサイエンシズインク．
Priority date: 1997-04-01
Filing date: 1998-04-01
Publication date: 2001-12-25
Also published as: EP0977482A4; KR20010005893A; WO1998043478A1; AU756010B2; CA2286306A1; EP0977482A1; AU7099598A; NZ338039A; CN1263436A

Abstract

(57)【要約】本発明は、ヘリコバクター（Helicobacter）感染症を予防または治療するためのワクチン接種法において使用することのできるヘリコバクターポリペプチド、およびこれらのポリペプチドをコードするポリヌクレオチドについて開示する。本発明はまた、これらのポリペプチドを用いる診断法についても開示する。 (57) [Summary] The present invention discloses Helicobacter polypeptides, and polynucleotides encoding these polypeptides, which can be used in vaccination methods to prevent or treat Helicobacter infections. The present invention also discloses diagnostic methods using these polypeptides.

Description

【発明の詳細な説明】ヘリコバクターゲノム中の新規ヘリコバクターポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの同定本発明は、ヒトのような哺乳動物におけるヘリコバクター（Helicobacter）感染症を予防または治療する方法において用いることができる、ヘリコバクターポリペプチドおよび対応するポリヌクレオチド分子に関する。発明の背景ヘリコバクター（Helicobacter）は、哺乳類の胃腸管でコロニーを形成する、らせん状のグラム陰性菌属である。いくつかの種は胃にコロニーを形成し、最も有名なものはH．ピロリ（H．pylori）、H．ヘイルマニ（H．Heilmanii）、H．フェリス（H．felis）、およびH．ムステラ（H．mustelae）菌である。H．ピロリ菌はヒトへの感染に最も一般的に関連する種であるが、H．ヘイルマニ菌およびH ．フェリス菌も、H.ピロリ菌よりは頻度は低いが、ヒトから単離されている。先進国では成人集団の50％以上がヘリコバクターに感染しており、開発途上国およびいくつかの環太平洋諸国ではほぼ100％が感染しているため、世界中で最も流行している感染症の一つとなっている。ヘリコバクターは、胃炎および消化性潰瘍の組織学的徴候を有するヒトの胃生検から一般的に回収される。実際に、H．ピロリ菌は、それが引き起こす慢性胃炎が消化性潰瘍病および胃癌を発症させる危険因子であるという点において、現在ではヒトの重要な病原体として認識されている。したがって、ヘリコバクター感染を予防および治療するための安全かつ有効なワクチンを開発することが非常に望ましい。多くのヘリコバクター抗原が、特徴付けられているか、または単離されている。これらの中には、約30および67kDaの２つの構造的サブユニットからなるウレアーゼ（Huら、Infect．Immun．58：992、1990；Dunnら、J．Biol．Chem．265： 9464、1990；Evansら、Microbial Pathogenesis 10：15、1991；Labigneら、J ．Bact.，173：1920、1991）；87kDaの空胞形成細胞毒素（VacA）（Coverら、J ．Biol．Chem．267：10570、1992；Phadnisら、Infect．Immun．62：1557、1994 ；国際公開公報第93/18150号）；細胞毒素に関連した128kDa免疫優性抗原（Ca gA、TagAとも呼ばれる；国際公開公報第93/18150号；米国特許第5,403,924号）；13および58kDaの熱ショック蛋白質HspAおよびHspB（Suerbaumら、Mol．Microb iol．14：959、1994；国際公開公報第93/18150号）；54kDaのカタラーゼ（Hazel lら、J．Gen．Micobiol．137：57、1991）；15kDaのヒスチジンリッチ蛋白質（H pn）（Gilbertら、Infect．Immun．63：2682、1995）；20kDaの膜関連リポ蛋白質（Kostrcynskaら、J．Bact．176：5938、1994）；30kDaの外膜蛋白質（Bolin ら、J．Clin．Microbiol.33：38L1995）；ラクトフェリン受容体（FR 2,724,936 ）；および、HopA、HopB、HopC、HopD、ならびにHopEと名付けられた、分子量が 48〜67kDaである、いくつかのポーリン（エクスナーら（Exner）、Infect．Immu n．63：1567、1995；Doigら、J．Bact．177：5447、1995）が含まれる。これらの蛋白質のいくつかは、ワクチン抗原としての可能性があると提唱されている。特に、ウレアーゼはワクチン候補となると思われる（国際公開公報第94/9823号；国際公開公報第95/22987号；国際公開公報第95/3824号；ミチェッティら（Mic hetti）、Gastroenterology 107：1002、1994）。それにもかかわらず、ワクチンにはいくつかの抗原が最終的に必要となる可能性があると思われる。発明の概要本発明は、例えばヘリコバクター感染を予防、治療、または診断するための方法において使用することのできる、以下のように称されるヘリコバクターポリペブチドをコードするポリヌクレオチド分子を提供する： GHPO 35(配列番号：2)、GHPO 55(配列番号：4)、GHPO 78(配列番号：6)、GHPO 8 9(配列番号：8)、GHPO 129(配列番号：10)、GHPO 541(配列番号：12)、GHPO 607 (配列番号：14)、GHPO 635(配列番号：16)、GHPO 701(配列番号：18)、GHPO 712 (配列番号：20)、GHPO 761(配列番号：22)、GHPO 838(SEQ IDNO:24)、GHPO 1034 (配列番号：26)、GHPO 1085(配列番号：28)、GHPO 1213(配列番号：30)、GHPO 1 255(配列番号：32)、GHPO 1308(配列番号：34)、GHPO 1389(配列番号：36)、GHP O 1706(配列番号：38)、GHPO 234(配列番号：40)．GHPO 314(配列番号：42)、GH PO 510(配列番号：44)、GHPO 603(配列番号：46)、GHPO 937(配列番号：48)、GH PO 1027(配列番号：50)、GHPO 1099(配列番号：52)、GHPO 1151(配列番号：54) 、GHPO 1275(配列番号：56)、GHPO 1365(配列番号： 58)、GHPO 1578(配列番号：60)、GHPO 22(配列番号：62)、GHPO 58(配列番号：6 4)、GHPO 200(配列番号：66)、GHPO 558(配列番号：68)、GHPO 563(配列番号：7 0)、GHPO 695(配列番号：72)、GHPO 699(配列番号：74)、GHPO 702(配列番号：7 6)、GHPO 709(配列番号：78)、GHPO 741(配列番号：80)、GHPO 762(配列番号：8 2)、GHPO 827(配列番号：84)、GHPO 852(配列番号：86)、GHPO 1013(配列番号： 88)、GHPO 1020(配列番号：90)、GHPO 1031(配列番号：92)、GHPO 1052(配列番号：94)、GHPO 1127(配列番号：96)、GHPO 1149(配列番号：98)、GHPO 1176(配列番号：100)、GHP0 1250(配列番号：102)、GHPO 1312(配列番号：104)、GHPO 1 358(配列番号：106)、GHPO 1490(配列番号：108)、GHPO 1559(配列番号：110)、 GHPO 1651(配列番号：112)、GHPO 1726(配列番号：114)、GHPO 1780(配列番号： 116)、GHPO 895(配列番号：118)、GHPO 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809(配列番号：1038)、GHPO 811(配列番号：1040)、GHPO 815(配列番号：1042)、GHPO 819(配列番号：1044)、GHPO 841(配列番号：1046)、GHPO843(配列番号：1048)、 GHPO 846(配列番号：1050)、GHPO 875(配列番号：1052)、GHPO 892(配列番号：1 054)、GHPO 902(配列番号：1056)、GHPO 904(配列番号：1058)、GHPO 906(配列番号：1060)、GHPO 908(配列番号：1062)、GHPO 921(配列番号：1064)、GHPO 92 3(配列番号：1066)、GHPO 926(配列番号：1068)、GHPO 933(配列番号：1070)、G HPO 939(配列番号：1072)、GHPO 940(配列番号：1074)、GHPO 943(配列番号：10 76)、GHPO 951(配列番号：1078)、GHPO 961(配列番号：1080)、GHPO 965(配列番号：1082)、GHPO 990(配列番号：1084)、GHPO 991(配列番号：1086)、GHPO 998( 配列番号：1088)、GHPO 1001(配列番号：1090)、GHPO 1005(配列番号：1092)、G HPO 1033(配列番号：1094)、GHPO 1039(配列番号：1096)、GHPO 1041(配列番号：1098)、GHPO 1043(配列番号：1100)、GHPO 1044(配列番号：1102)、GHPO 1051 (配列番号：1104)、GHPO 1058(配列番号：1106)、GHPO 1060(配列番号：1108)、 GHPO 1075(配列番号：1110)、GHPO 1077(配列番号：1112)、GHPO 1082(配列番号：1114)、GHPO 1083(配列番号：1116)、GHPO 1086(配列番号：1118)、GHPO 1087 (配列番号：1120)、GHPO 1090(配列番号：1122)、GHPO 1097(配列番号：1124)、 GHPO 1098(配列番号：1126)、GHPO 1103(配列番号：1128)、GHPO 1113(配列番号：1130)、GHPO 1116(配列番号：1132)、GHPO 1123(配列番号：1134)、GHPO 1125 (配列番号：1136)、GHPO 1129(配列番号：1138)、GHPO 1130(配列番号：1140)、 GHPO 1134(配列番号：1142)、GHPO 1161(配列番号：1144)、GHPO 1166(配列番号：1146)、GHPO 1170(配列番号：1148)、GHPO 1175(配列番号：1150)、GHPO1181( 配列番号：1152)、GHPO 1186(配列番号：1154)、GHPO 1188(配列番号：1156)、G HPO 1191(配列番号：1158)、GHPO 1193(配列番号：1160)、GHPO 1196(配列番号：1162)、GHPO 1204(配列番号：1164)、GHPO 1210(配列番号：1166)、GHPO 1211 (配列番号：1168)、GHPO 1216(配列番号：1170)、GHPO 1218(配列番号：1172)、 GHPO 1220(配列番号：1174)、GHPO 1223(配列番号：1176)、GHPO 1226(配列番号：1178)、GHPO 1240(配列番号：1180)、GHPO 1246(配列番号：1182)、GHPO 1251 (配列番号：1184)、GHPO 1252(配列番号：1186)、GHPO 1261(配列番号：1188)、 GHPO 1265(配列番号：1190)、GHPO 1267(配列番号：1192)、GHPO 1278(配列番号：1194)、GHPO 1282(配列番号：1196)、GHPO 1283(配列番号：1198)、GHPO 1287 (配列番号：1200)、GHPO 1292(配列番号：1202)、GHPO 1293(配列番号：1204)、 GHPO 1302(配列番号：1206)、GHPO 1309(配列番号：1208)、GHPO 1317(配列番号：1210)、GHPO 1318(配列番号：1212)、GHPO 1321(配列番号：1214)、GHPO 1325 (配列番号：1216)、GHPO 1341(配列番号：1218)、GHPO 1351(配列番号：1220)、 GHPO 1354(配列番号：1222)、GHPO 1363(配列番号：1224)、GHPO 1371(配列番号：1226)、GHPO 1381(配列番号：1228)、GHPO 1401(配列番号：1230)、GHPO 1402 (配列番号：1232)、GHPO 1403(配列番号：1234)、GHPO 1408(配列番号：1236)、 GHPO 1416(配列番号：1238)、GHPO 1420(配列番号：1240)、GHPO 1428(配列番号：1242)、GHPO 1437(配列番号：1244)、GHPO 1439(配列番号：1246)、GHPO 1460 (配列番号：1248)、GHPO 1463(配列番号：1250)、GHPO 1472(配列番号：1252)、 GHPO 1474(配列番号：1254)．GHPO 1484(配列番号：1256)、GHPO 1489(配列番号：1258)、GHPO 1494(配列番号：1260)、GHPO 1495(配列番号：1262)、GHPO 1498 (配列番号：1264)、GHPO 1499(配列番号：1266)、GHPO 1500(配列番号：1268)、 GHPO 1503(配列番号：1270)、GHPO 1504(配列番号：1272)、GHPO 1510(配列番号：1274)、GHPO 1518(配列番号：1276)、GHPO 1533(配列番号：1278)、GHPO 1541 (配列番号：1280)、GHPO 1544(配列番号：1282)、GHPO 1548(配列番号：1284)、 GHPO 1565(配列番号：1286)、GHPO 1575(配列番号：1288)、GHPO 1582(配列番号：1290)、GHPO 1595(配列番号：1292)、GHPO 1597(配列番号：1294)、GHPO 1599 (配列番号：1296)、GHPO 1601(配列番号：1298)、GHPO 1609(配列番号：1300)、 GHPO 1613(配列番号：1302)、GHPO 1614(配列番号：1304)、GHPO 1626(配列番号：1306)、GHPO 1628(配列番号：1308)、GHPO 1639(配列番号：1310)、GHPO 1640 (配列番号：1312)、GHPO 1641(配列番号：1314)、GHPO 1646(配列番号：1316)、 G HPO 1662(配列番号：1318)、GHPO 1667(配列番号：1320)、GHPO 1668(配列番号：1322)、GHPO 1670(配列番号：1324)、GHPO 1671(配列番号：1326)、GHPO 1672 (配列番号：1328)、GHPO 1678(配列番号：1330)、GHPO 1684(配列番号：1332)、 GHPO 1695(配列番号：1334)、GHPO 1697(配列番号：1336)、GHPO 1701(配列番号：1338)、GHPO 1719(配列番号：1340)、GHPO 1723(配列番号：1342)、GHPO 1732 (配列番号：1344)、GHPO 1739(配列番号：1346)、GHPO 1741(配列番号：1348)、 GHPO 1747(配列番号：1350)、GHPO 1749(配列番号：1352)、GHPO 1750(配列番号：1354)、GHPO 1751(配列番号：1356)、GHPO 1755(配列番号：1358)、GHPO 1771 (配列番号：1360)、GHPO 1786(配列番号：1362)およびGHPO 1789(配列番号：136 4)。これらのポリペプチドをコードするポリヌクレオチド配列を配列表に示す（奇数番号、配列番号：1363まで）。当業者は、下記に詳述するように、非必須アミノ酸の付加、欠失または置換に起因しうる、これらのポリペプチドの変異体および誘導体をコードするポリヌクレオチド分子も本発明に含まれることを理解すると思われる。上記のポリヌクレオチド分子のほかに、本発明には、対応するポリペプチド（すなわち本発明のポリヌクレオチド分子によってコードされるポリペプチド、またはその断片）、およびこれらのポリペプチドに特異的に結合するモノ特異的抗体が含まれる。本発明のポリペプチドは、配列表（偶数、配列番号：1363まで）に示すアミノ酸配列を有するポリペプチドと共に、その非プロセシング型において配列表に示す配列を含む蛋白質の成熟型、およびその断片を含む。本発明は、多くの応用を有し、発現カセット、ベクターおよび本発明のポリヌクレオチドで形質転換またはトランスフェクトされた細胞を含む。従って、本発明は、（i）組換え宿主系において本発明のポリヌクレオチド、ならびに関連する発現カセット、ベクター、および形質転換細胞またはトランスフェクト細胞を製造する方法；（ii）本発明のポリヌクレオチドを希釈剤または担体と併用して含む、ポックスウイルス、ネズミチフス菌（Salmonella typhimurium）およびビブリオ・コレラ（Vibrio cholerae）ベクターのような生ワクチンベクター（そのようなワクチンベクターは例えば、ヘリコバクター感染症を予防または治療する方法において有用である）、および関連する薬学的組成物ならびに関連する治療的および／または予防的方法；（iii）ポリヌクレオチド分子単体で、または輸送媒体、ポリペプチド、もしくはポリペプチドの混合物、もしくは本発明のモノ特異的抗体と共に製剤化されたポリヌクレオチド分子、および関連する薬学的組成物の投与を含む、治療的および／または予防的方法；（iv）本発明のポリヌクレオチド分子、モノ特異的抗体、またはポリペプチドの使用を含むことができる、生物試料中のヘリコバクターの有無を検出する方法；および（v）抗体に基づくアフィニティクロマトグラフィーによって本発明のポリペプチドを精製する方法、を提供する。詳細な説明以下のように称される、新規ポリペプチドをコードするオープンリーディングフレーム（ORF）がH.ピロリにおいて同定された： GHPO 35(配列番号：2)、GHPO 55(配列番号：4)、GHPO 78(配列番号：6)、GHPO 8 9(配列番号：8)、GHPO 129(配列番号：10)、GHPO 541(配列番号：12)、GHPO 607 (配列番号：14)、GHPO 635(配列番号：16)、GHPO 701(配列番号：18)、GHPO 712 (配列番号：20)、GHPO 761(配列番号：22)、GHPO 838(配列番号：24)、GHPO 103 4(配列番号：26)、GHPO 1085(配列番号：28)、GHPO 1213(配列番号：30)、GHPO 1255(配列番号：32)、GHPO 1308(配列番号：34)、GHPO 1389(配列番号：36)、GH PO 1706(配列番号：38)、GHPO 234(配列番号：40)、GHPO 314(配列番号：42)、G HPO 510(配列番号：44)、GHPO 603(配列番号：46)、GHPO 937(配列番号：48)、G HPO 1027(配列番号：50)、GHPO 1099(配列番号：52)、GHPO 1151(配列番号：54) 、GHPO 1275(配列番号：56)、GHPO 1365(配列番号：58)、GHPO 1578(配列番号： 60)、GHPO 22(配列番号：62)、GHPO 58(配列番号：64)、GHPO 200(配列番号：66 )、GHPO 558(配列番号：68)、GHPO 563(配列番号：70)、GHPO 695(配列番号：72 )、GHPO 699(配列番号：74)、GHPO 702(配列番号：76)、GHPO 709(配列番号：78 )、GHPO 741(配列番号：80)、GHPO 762(配列番号：82)、GHPO 827(配列番号：84 )、GHPO 852(配列番号：86)、GHPO 1013(配列番号：88)、GHPO 1020(配列番号： 90)、GHPO 1031(配列番号：92)、GHPO 1052(配列番号：94)、GHPO 1127(配列番号：96)、GHPO 1149(配列番号：98)、GHPO 1176(配列番号：100)、GHPO 1250(配列番号：102)、GHPO 1312(配列番号：104)、GHPO 1358(配列番号：106)、GHPO 1490(配列番号：108)、GHPO 1 559(配列番号：110)、GHPO 1651(配列番号：112)、GHPO 1726(配列番号：114)、 GHPO 1780(配列番号：116)、GHPO 895(配列番号：118)、GHPO 1447(配列番号：1 20)、GHPO 28(配列番号：122)、GHPO 86(配列番号：124)、GHPO 155(配列番号： 126)、GHPO 157(配列番号：128)、GHPO 237(配列番号：130)、GHPO 290(配列番号：132)、GHPO 293(配列番号：134)、GHPO 335(配列番号：136)、GHPO 374(配列番号：138)、GHPO 442(配列番号：140)、GHPO 480(配列番号：142)、GHPO 523 (配列番号：144)、GHPO 610(配列番号：146)、GHPO 675(配列番号：148)、GHPO 690(配列番号：150)、GHPO 829(配列番号：152)、GHPO 850(配列番号：154)、GH PO 876(配列番号：156)、GHPO 984(配列番号：158)、GHPO 989(配列番号：160) 、GHPO 1111(配列番号：162)、GHPO 1145(配列番号：164)、GHPO 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1503(配列番号：1270)、GHPO 1504(配列番号：1272)、GHPO 1510(配列番号：1274)、GHPO 1518(配列番号：1276)、GHPO 1533 (配列番号：1278)、GHPO 1541(配列番号：1280)、GHPO 1544(配列番号：1282)、 GHPO 1548(配列番号：1284)、GHPO 1565(配列番号：1286)、GHPO 1575(配列番号：1288)、GHPO 1582(配列番号：1290)、GHPO 1595(配列番号：1292)、GHPO 1597 (配列番号：1294)、GHPO 1599(配列番号：1296)、GHPO 1601(配列番号：1298)、 GHPO 1609(配列番号：1300)、GHPO 1613(配列番号：1302)、GHPO 1614(配列番号：1304)、GHPO 1626(配列番号：1306)、GHPO 1628(配列番号：1308)、GHPO 1639 (配列番号：1310)、GHPO 1640(配列番号：1312)、GHPO 1641(配列番号：1314)、 GHPO 1646(配列番号：1316)、GHPO 1662(配列番号：1318)、GHPO 1667(配列番号：1320)、GHPO 1668(配列番号：1322)、GHPO 1670(配列番号：1324)、GHPO 1671 (配列番号：1326)、GHPO 1672(配列番号：1328)、GHPO 1678(配列番号：1330)、 GHPO 1684(配列番号：1332)、GHPO 1695(配列番号：1334)、GHPO 1697(配列番号：1336)、GHPO 1701(配列番号：1338)、GHPO 1719(配列番号：1340)、GHPO 1723 (配列番号：1342)、GHPO 1732(配列番号：1344)、GHPO 1739(配列番号：1346)、 GHPO 1741(配列番号：1348)、GHPO 1747(配列番号：1350)、GHPO 1749(配列番号：1352)、GHPO 1750(配列番号：1354)、GHPO 1751(配列番号：1356)、GHPO 1755 (配列番号：1358)、GHPO 1771(配列番号：1360)、GHPO 1786(配列番号：1362)およびGHPO 1789(配列番号：1364)。これらのポリペプチドは、例えばヘリコバクター感染症を予防または治療するワクチン接種法において用いることができる。例えば、GHPO 1320、GHPO 523、GHPO 792、GHPO 639、GHPO 669、GHPO 992、GHP O 576、GHPO 109、GHPO 129、GHPO 234、GHPO 257、GHPO 525、GHPO 626、GHPO 1034、GHPO 1275、GHPO 1308、GHPO 1600、GHPO 1615、GHPO 536、GHPO 66、GHP O 1363、GHPO 1595、およびGHPO 1166は、ヘリコバクター感染症を予防するための方法に使用できる防御抗原であることが示されている。「防御抗原」とは、陽性対照と比較してチャレンジ後の感染レベルを低下させることができる抗原を意味する。感染に対する完全な防御は、これも本発明に含まれるが、必要ではない。新規ポリペプチドのいくつかは、その成熟型（すなわち、タラスIIまたはクラスIII分泌経路を通じて輸送されたポリペプチドとして）として、または成熟型のN末端での開裂によって排泄／分泌の過程において除去することができるシグナルペプチドを含む前駆体として、産生することができる分泌型ポリペプチドである。（開裂部位は、成熟型に隣接するシグナルペプチドのC末端に存在する）。本発明の第一の局面によれば、上記のヘリコバクターGHPO蛋白質の前駆体および成熟型をコードする単離ポリヌクレオチドが提供される。そのようなポリヌクレオチドの例には、以下のものをコードするポリヌクレオチドが含まれる： GHPO 35(配列番号：1)、GHPO 55(配列番号：3)、GHPO 78(配列番号：5)、GHPO 8 9(配列番号：7)、GHPO 129(配列番号：9)、GHPO 541(配列番号：11)、GHPO 607( 配列番号：13)、GHPO 635(配列番号：15)、GHPO 701(配列番号：17)、GHPO 712( 配列番号：19)、GHPO 761(配列番号：21)、GHPO 838(配列番号：23)、GHPO 1034 (配列番号：25)、GHPO 1085(配列番号：27)、GHPO 1213(配列番号：29)、GHPO 1 255(配列番号：31)、GHPO 1308(配列番号：33)、GHPO 1389(配列番号：35)、GHP O 1706(配列番号：37)、GHPO 234(配列番号：39)、GHPO 314(配列番号：41)、GH PO 510(配列番号：43)、GHPO 603(配列番号：45)、GHPO 937(配列番号：47)、GH PO 1027(配列番号：49)、GHPO 1099(配列番号：51)、GHPO 1151(配列番号：53) 、GHPO 1275(配列番号：55)、GHPO 1365(配列番号：57)、GHPO 1578(配列番号：59)、GHPO 22(配列番号：61)、GHPO 58(配列番号：63)、GHPO 200(配列番号：65)、GHPO 558(配列番号：67)、GHPO 563(配列番号：69)、GHPO 695(配列番号：71)、GHPO 699(配列番号：73)、GHPO 702(配列番号：75)、GHPO 709(配列番号：77)、GHPO 741(配列番号：79)、GHPO 762(配列番号：81)、GHPO 827(配列番号：83)、GHPO 852(配列番号：85)、GHPO 1013(配列番号：87)、GHPO 1020(配列番号：89)、GHPO 1031(配列番号：91)、GHPO 1052(配列番号：93)、GHPO 1127(配列番号：95)、GHPO 1149(配列番号：97)、GHPO 1176 (配列番号：99)、GHPO 1250(配列番号：101)、GHPO 1312(配列番号：103)、GHPO 1358(配列番号：105)、GHPO 1490(配列番号：107)、GHPO 1559(配列番号：109) 、GHPO 1651(配列番号：111)、GHPO 1726(配列番号：113)、GHPO 1780(配列番号：115)、GHPO 895(配列番号：117)、GHPO 1447(配列番号：119)、GHPO 28(配列番号：121)、GHPO 86(配列番号：123)、GHPO 155(配列番号：125)、GHPO 157(配列番号：127)、GHPO 237(配列番号：129)、GHPO 290(配列番号：131)、GHPO 293 (配列番号：133)、GHPO 335(配列番号：135)、GHPO 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1175(配列番号：1149)、GHP O 1181(配列番号：1151)、GHPO 1186(配列番号：1153)、GHPO 1188(配列番号：1 155)、GHPO 1191(配列番号：1157)、GHPO 1193(配列番号：1159)、GHPO 1196(配列番号：1161)、GHPO 1204(配列番号：1163)、GHPO 1210(配列番号：1165)、GHP O 1211(配列番号：1167)、GHPO 1216(配列番号：1169)、GHPO 1218(配列番号：117 1)、GHPO 1220(配列番号：1173)、GHPO 1223(配列番号：1175)、GHPO 1226(配列番号：1177)、GHPO 1240(配列番号：1179)、GHPO 1246(配列番号：1181)、GHPO 1251(配列番号：1183)、GHPO 1252(配列番号：1185)、GHPO 1261(配列番号：118 7)、GHPO 1265(配列番号：1189)、GHPO 1267(配列番号：1191)、GHPO 1278(配列番号：1193)、GHPO 1282(配列番号：1195)、GHPO 1283(配列番号：1197)、GHPO 1287(配列番号：1199)、GHPO 1292(配列番号：1201)、GHPO 1293(配列番号：120 3)、GHPO 1302(配列番号：1205)、GHPO 1309(配列番号：1207)、GHPO 1317(配列番号：1209)、GHPO 1318(配列番号：1211)、GHPO 1321(配列番号：1213)、GHPO 1325(配列番号：1215)、GHPO 1341(配列番号：1217)、GHPO 1351(配列番号：121 9)、GHPO 1354(配列番号：1221)、GHPO 1363(配列番号：1223)、GHPO 1371(配列番号：1225)、GHPO 1381(配列番号：1227)、GHPO 1401(配列番号：1229)、GHPO 1402(配列番号：1231)、GHPO 1403(配列番号：1233)、GHPO 1408(配列番号：123 5)、GHPO 1416(配列番号：1237)、GHPO 1420(配列番号：1239)、GHPO 1428(配列番号：1241)、GHPO 1437(配列番号：1243)、GHPO 1439(配列番号：1245)、GHPO 1460(配列番号：1247)、GHPO 1463(配列番号：1249)、GHPO 1472(配列番号：125 1)、GHPO 1474(配列番号：1253)、GHPO 1484(配列番号：1255)、GHPO 1489(配列番号：1257)、GHPO 1494(配列番号：1259)、GHPO 1495(配列番号：1261)、GHPO 1498(配列番号：1263)、GHPO 1499(配列番号：1265)、GHPO 1500(配列番号：126 7)、GHPO 1503(配列番号：1269)、GHPO 1504(配列番号：1271)、GHPO 1510(配列番号：1273)、GHPO 1518(配列番号：1275)、GHPO 1533(配列番号：1277)、GHPO 1541(配列番号：1279)、GHPO 1544(配列番号：1281)、GHPO 1548(配列番号：128 3)、GHPO 1565(配列番号：1285)、GHPO 1575(配列番号：1287)、GHPO 1582(配列番号：1289)、GHPO 1595(配列番号：1291)、GHPO 1597(配列番号：1293)、GHPO 1599(配列番号：1295)、GHPO 1601(配列番号：1297)、GHPO 1609(配列番号：129 9)、GHPO 1613(配列番号：1301)、GHPO 1614(配列番号：1303)、GHPO 1626(配列番号：1305)、GHPO 1628(配列番号：1307)、GHPO 1639(配列番号：1309)、GHPO 1640(配列番号：1311)、GHPO 1641(配列番号：1313)、GHPO 1646(配列番号：13 15)、GHPO 1662(配列番号：1317)、GHPO 1667(配列番号：1319)、GHPO 1668(配列番号：1321)、GHPO 1670(配列番号：1323)、GHPO 1671(配列番号：1325)、GHP O 1672(配列番号：1327)、GHPO 1678(配列番号：1329)、GHPO 1684(配列番号：1 331)、GHPO 1695(配列番号：1333)、GHPO 1697(配列番号：1335)、GHPO 1701(配列番号：1337)、GHPO 1719(配列番号：1339)、GHPO 1723(配列番号：1341)、GHP O 1732(配列番号：1343)、GHPO 1739(配列番号：1345)、GHPO 1741(配列番号：1 347)、GHPO 1747(配列番号：1349)、GHPO 1749(配列番号：1351)、GHPO 1750(配列番号：1353)、GHPO 1751(配列番号：1355)、GHPO 1755(配列番号：1357)、GHP O 1771(配列番号：1359)、GHPO 1786(配列番号：1361)およびGHPO 1789(配列番号：1363)。本発明の単離ポリヌクレオチドは下記の(i)または(ii)をコードする：(i)ヘリコバクターアミノ酸配列が、配列表（偶数、配列番号：1364まで）に示すアミノ酸配列からなる群より選択される、ポリペプチドのヘリコバクターアミノ酸配列と相同であるアミノ酸配列を有するポリペプチド、または（ii）該ポリペプチドの誘導体。上記のように、本発明のポリヌクレオチドによってコードされる全長のポリペプチドに加えて、本発明に含まれるポリヌクレオチドは、他のポリペプチドまたは全長のポリペプチドのペプチド断片と共に、シグナル配列を欠損するポリペプチドをコードすることができる。「単離ポリヌクレオチド」という用語は、その天然に存在する環境から外されたポリヌクレオチドと定義する。例えば、生菌のゲノムにおいて、または遺伝子バンタの一部として天然に存在するDNA分子は、単離されていないが、例えばクローニング事象（増幅）の結果として、細菌ゲノムの残りの部分から分離されている同じ分子は「単離されている」。典型的に、単離されたDNA分子は、天然ゲノムにおいて5'末端または3'末端に隣接しているDNA領域（例えば、コード領域）を含まない。そのような単離ポリヌクレオチドは、ベクターまたは組成物の一部となることができ、そのようなベクターまたは組成物はその天然の環境の一部でないため、やはり単離されたと言える。本発明のポリヌクレオチドは、RNAもしくはDNA（例えば、cDNA、ゲノムDNA、もしくは合成DNA）、またはRNAもしくはDNAの改変または組合せを含むことができる。ポリヌクレオチドは二本鎖であっても、一本鎖であってもよく、一本鎖の場合では、それはコード（センス）鎖であっても、非コード（アンチセンス）鎖であってもよい。本発明のポリペプチドをコードする配列は、配列表（偶数、配列番号：1364まで）に示すように、(a)配列表の任意のヌクレオチド配列（奇数、配列番号：1363まで）に示すコード配列；(b)(a)の転写に由来するリボヌクレオチド配列；または(c)遺伝子コードの重複もしくは縮重の結果として、配列表の任意のヌクレオチド配列（奇数、配列番号：1363まで）に示す配列を有するポリヌクレオチド分子と同じポリペプチドをコードする異なるコード配列、となることができる。本ポリペプチドは、例えば、H．フェリス（H．felis）、H．ムステラ（H．mustelae）、H．ヘイルマニ（H．Heilmanni）、またはH．ピロリ（H．py lori）によって天然に分泌または排泄されるポリペプチドであってもよい。「ポリペプチド」または「蛋白質」とは、長さ、または翻訳後修飾（例えば、グリコシル化、または燐酸化）の有無によらず、いかなる鎖のアミノ酸も意味する。いずれの用語も本発明において互換的に用いられる。「相同なアミノ酸配列」とは、ポリペプチドの特異的抗原性を破壊しない位置に存在する１つ以上の非保存的アミノ酸置換、欠失、または付加のために、配列表に示すアミノ酸配列（偶数、配列番号：1364まで）、または配列表に示すヌクレオチド配列（奇数、配列番号：1363まで）によりコードされるアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列を意味する。好ましくは、そのような配列は、配列表（偶数、配列番号：1364まで）に示すアミノ酸配列と少なくとも75％、より好ましくは少なくとも80％、および最も好ましくは少なくとも90％同一である。相同なアミノ酸配列は、配列表（偶数、配列番号：1364まで）に示すアミノ酸配列と同一、または実質的に同一である配列を含む。「実質的に同一であるアミノ酸配列」とは、参照アミノ酸配列と少なくとも90％、好ましくは少なくとも95％、より好ましくは少なくとも97％、および最も好ましくは少なくとも99％同一であって、あったとしても、多くの保存的アミノ酸置換によって参照配列と異なる配列を意味する。保存的アミノ酸置換は、典型的に同じクラスのアミノ酸内での置換を含む。これらのクラスには、例えば、アスパラギン、グルタミン、セリン、トレオニン、およびチロシンのような非電荷極性側鎖を有するアミノ酸；リジン、アルギニン、およびヒスチジンのような塩基性側鎖を有するアミノ酸；アスパラギン酸およびグルタミン酸のような酸性側鎖を有するアミノ酸；ならびにグリシン、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、トリプトファン、およびシステインのような、非極性側鎖を有するアミノ酸が含まれる。相同性は、配列解析ソフトウェア（例えば、ウィスコンシン大学バイオテクノロジー・センターの遺伝子コンピューターグループの配列解析ソフトウェアパッケージ、1710 University Avenue，Madison，WI 53705）を用いて測定することができる。類似のアミノ酸配列を、最大の相同性（すなわち同一性）が得られるように配置する。このため、配列に人工的にギャップを導入することが必要であるかも知れない。最適な配置が設定されれば、相同性（すなわち同一性）の程度は、位置の総数と比較して、両配列のアミノ酸が同一である位置全てを記録することによって確立される。相同なポリヌクレオチド配列は同様にして定義される。好ましくは、相同な配列は、配列表に記載の任意のヌクレオチド配列（奇数、配列番号：1363まで）のコード配列と少なくとも45％、より好ましくは少なくとも60％、および最も好ましくは少なくとも85％同一である配列である。配列表に示す配列（偶数、配列番号：1364まで）のいずれか一つと相同な配列を有するポリペプチドには、配列表（偶数、配列番号：1364まで）に示す配列を有するポリペプチドと抗原性が類似である、変異体または他の天然に存在しない変種と共に、天然に存在する対立遺伝子変種が含まれる。当技術分野で公知のように、対立遺伝子変種は、ポリペプチドの生物機能を変化させないアミノ酸１つ以上の置換、欠失または付加を有することを特徴とするポリペプチドの別の形である。「生物機能」とは、たとえその機能が細胞の増殖または生存にとって必要でなくとも、天然に存在する細胞におけるポリペプチドの機能を意味する。例えば、ポーリンの生物機能は、細胞外媒体中に存在する化合物を細胞に流入させることである。生物機能は抗原機能とは異なる。ポリペプチドは１つ以上の生物機能を有することができる。対立遺伝子変種は本質的に非常に一般的である。例えば、細菌種、例えばH．ピロリは通常、軽微な対立遺伝子の変化によって互いに異なる多様な株として表される。実際に、異なる株において同じ生物機能を示すポリペプチドは、それぞれの株において同一ではないアミノ酸配列を有することができる。そのような対立遺伝子の変化は、ポリヌクレオチドレベルでも等しく反映されうる。ポリペプチド抗原の対立遺伝子変種を用いることは、例えば、ヘリコバクター（Helicobacter）・ウレアーゼ抗原に関する研究によって支持される。ヘリコバクター・ウレアーゼのアミノ酸配列は種によって広範に異なるが、なおも種間の保護が起こるため、このことは、ウレアーゼ分子を免疫原として使用すると、アミノ酸の変化に対して非常に抵抗性であることを示している。単一種のH．ピロリの異なる株においても、アミノ酸配列の変化がある。例えば、H．ピロリおよびH．フェリスウレアーゼのUreAおよびUreBサブユニットのアミノ酸配列は、互いにそれぞれ26.5％および11.8％異なるが（フェローロら（Ferroro）、Molecular Microbiology 9(2)：323〜333、1993）、H．ピロリのウレアーゼはH．フェリス感染からマウスを保護することが示されている（ミチェッティら（Michetti）、Gastroenterology 107：1002、1994）。さらに、ウレアーゼの個々の構造的サブユニットであるUreAおよびUreBは異なるアミノ酸配列を含むが、ヘリコバクター感染症に対していずれも防御抗原であることが示されている（ミチェッティら（Michetti）、前記）。同様に、クェンカら（Cuenca 、Gastroenterology 110：1770、1996）は、H．ムステラに感染したフエレットをH.ピロリのウレアーゼで治療的に免疫すると、H．ムステラ感染症の根治に有効であることを示した。さらに、例えばpORV142から発現される組換え型UreA+Ur eBアポ酵素（H．ピロリ株CPM630に由来するUreAおよびUreB配列；リーら（Lee）、J．Infect．Dis．172：161，1995）；p0RV214から発現される組換え型UreA+Ur eBアボ酵素（H．ピロリ株CPM630とはそれぞれ１個および２個のアミノ酸変化によって異なるUreAおよびUreB配列：リーら（Lee）、前記、1995）；UreA-グルタチオン-S−トランスフェラーゼ融合蛋白質（H．ピロリ株ATCC 43504からのUreA 配列；トーマスら（Thomas）、Acta Gastro-Enterologica Belgica 56：54、199 3）；H．ピロリ株NCTC11637から精製されたUreA+UreBホロ酵素（マルチエッティら（Marche tti）、Science 267：1655、1995）；UreA-MBP融合蛋白質（H．ピロリ株85PからのUreA；フェローロら（Ferroro）、Infection and Immunity 62：4981、1994）；UreB-MBP融合蛋白質（H．ピロリ株85PからのUreB；フェローロら（Ferroro）、前記）；UreA-MBP融合蛋白質（H．フェリス株ATCC 49179からのUreA；フェローロら（Ferroro）、前記）；UreB-MBP融合蛋白質（H．フェリス株ATCC 49179からのUreB；フェローロら（Ferroro）、前記）およびアミノ酸220〜569個を含むU reBの37kDa断片（ドールダビンら（Dore-Davin）、「UreBの37kDa断片はマウスにヘリコバクター・フェリス感染症に対する防御を与えるために十分である」）を含む、いくつかのウレアーゼ変種が有効なワクチン抗原であることが報告されている。最後に、トーマスら（Thomas、前記）は、H．ピロリの粗超音波処理物によってマウスを経口で免疫すると、H．フェリスによるその後のチャレンジからマウスが防御されることを示した。ポリヌクレオチド、例えば対立遺伝子変種をコードするDNA分子は、従来の方法によって抽出したゲノム細菌DNAのポリメラーゼ連鎖反応（PCR）増幅によって容易に得ることができる。これは、コード領域の5'および3'末端の上流および下流である配列と対合している合成オリゴヌクレオチドプライマーを使用することを含む。適したプライマーは配列表において提供されるヌクレオチド配列情報（奇数、配列番号：1363まで）に基づいてデザインすることができる。典型的に、プライマーは10〜40ヌクレオチド、好ましくは15〜25ヌクレオチドを含む。また、有効なハイブリダイゼーションが確実に起こるように十分な比率で、例えば総ヌクレオチド量の少なくとも40％、好ましくは50％のCおよびGヌクレオチド量を含有する、CおよびGヌクレオチドを含むプライマーを選択することが有利となりうる。当業者は、異なるヘリコバクター株から本発明のポリヌクレオチドを単離するために用いることができるプライマーを容易にデザインすることができる。 PCRを実施するための実験条件は当業者によって容易に決定することができ、PCR を実施するための説明を実施例２に示す。当技術分野で周知のように、典型的に４〜６ヌクレオチド（例えば、配列5'-GGATCC-3'（BamHI）または5'-CTCGAG-3' （XhoI））を含む制限エンドヌクレアーゼ認識部位は、プライマーの5'末端に含むことができる。制限部位は、増幅したDNAを、プラスミドのような、適当に消化したベクターに都合よくクローニングすることができるように、当業者が選択することができる。天然に生じない有用な相同体は、アミノ酸配列の変化および／または欠失に対して寛容である可能性がある抗原の領域を特定する既知の方法を用いてデザインすることができる。例えば、異なる種からの抗原の配列を比較して保存配列を特定することができる。本発明のポリヌクレオチドによってコードされるポリペプチド誘導体は、例えば、断片、全長のポリペプチドに由来する大きい内部欠失を有するポリペプチド、および融合蛋白質を含む。本発明のポリペプチド断片は、配列表の任意の配列（偶数、配列番号：1364まで）と相同である配列を有するポリペプチドから、断片が親ポリペプチドの実質的な抗原性（特異的抗原性）を保持する程度に誘導することができる。ポリペプチド誘導体はまた、特異的抗原性を保持しつつ、親ポリペプチドの実質的な部分を除去する大きい内部欠失によって構築することができる。一般に、ポリペプチド誘導体は、抗原性を維持するためには長さが少なくとも12個のアミノ酸が必要である。それらは少なくともアミノ酸20個であれば都合よく、好ましくは少なくとも50個、より好ましくは少なくともアミノ酸75個、および最も好ましくは長さが少なくともアミノ酸100個の長さである。有用なポリペプチド誘導体、例えばポリペプチド断片は、蛋白抗原において、表面が露出した抗原領域としての可能性がある部位を特定するために、アミノ酸配列のコンピューターを利用した解析を用いてデザインすることができる（ヒュフズら（Hughs）、Infect．Immun．60（9）：3497、1992）。例えば、DNAスター（DNA Star）によるレーザー遺伝子プログラムを用いて、本発明のポリペプチドの親水性、抗原指標、および強度指数プロットを得ることができる。またこのプログラムを用いて、既知の蛋白質モチーフを有するポリペプチドの相同性に関する情報を得ることができる。当業者は、ワクチン抗原として用いるペプチド断片の選択の際に、そのようなプロットから得られる情報を容易に用いることができる。例えば、抗原指数が比較的高いプロットの断片スパン領域を選択することができる。同様に、抗原指数および強度プロットが共に比較的高い断片スパン領域を選択することもできる。保存配列、特に親水性保存配列を含む断片もまた、選択することができる。大きい内部欠失を有するポリペプチド断片およびポリペプチドは、そうでなければ親ポリペプチドの中で遮蔽され、防御的T細胞依存的免疫応答を誘導するために重要である可能性があるエピトープを検出するために用いることができる。欠失はまた、株における免疫優性超可変領域を除去することができる。蛋白質に対する免疫応答の誘導に必要なものは全て蛋白質の小さい（例えば、アミノ酸８〜10個）免疫原性領域であるため、蛋白性免疫原物質の断片および変異体をワクチンとして用いることは免疫学分野では許容された方法である。これはヘリコバクター以外の病原体に対する多くのワクチンについて行われてきた。例えば、マウス乳癌ウイルス（アミノ酸11個を含むペプチド；ディオンら（Dion ）、Virology 179：474〜477、1990）、セムリキ森林熱ウイルス（アミノ酸16個を含むペプチド；スナイダースら（Snijders）、J．Gen．Virol．72：557〜565 、1991）およびイヌパルボウイルス（それぞれがアミノ酸15個を含む２つの重なり合うペプチド；ランゲベルトら（Langeveld）、Vaccine 12（15）：1473〜148 0、1994）のような、病原体の表面露出抗原に対応する短い合成ペプチドが、それぞれの病原体に対する有効なワクチン抗原であることが示されている。ポリペプチド断片および大きい内部欠失を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドは、定法（例えば、アウスベルら（Ausubel）、「分子生物学の最新プロトコル（Current Protocols in Molecular Biology）」、John Wiley & Sons Inc.，1994を参照のこと）、例えば逆転写PCRを含むPCR、クローニングしたDNA分子の制限酵素処理、またはクンケルらの方法（Kunkel、Proc．Natl．Aca d．Sci．USA 82：448，1985；ストラタジーン社で入手可能な生物材料）によって構築することができる。ポリペプチド誘導体はまた、例えば、N末端またはC末端で他のポリペプチドと融合した本発明のポリペプチドまたはポリペプチド誘導体を含む融合ポリペプチド（以降、ペプチドテールと呼ぶ）として産生することができる。そのような産物は、遺伝子融合、すなわちハイブリッド遺伝子の翻訳によって容易に得ることができる。融合ポリペプチドを発現するベクターは市販されており、この中にはペプチドテール部がマルトース結合蛋白質であるニューイングランド・バイオラボズ社のpMal-c2またはpMal-p2システム、ファルマシア社のグルタチオン-S-トランスフェラーゼシステム、またはノバゲン社から販売されているHis-Tagシステムが含まれる。これらおよび他の発現系は、本発明のポリペプチドおよび誘導体のさらなる精製のための簡便な手段を提供する。本発明に含まれる融合ポリペプチドに関するもう一つの特定の実施例には、アジュバント活性を有するポリペプチド、例えばコレラ毒素または大腸菌易熱性毒素のいずれかのサブユニットBと融合した本発明のポリペプチドまたはポリペプチド誘導体が含まれる。そのような融合蛋白質の産生には、考えられるいくつかの方法を用いることができる。まず、本発明のポリペプチドは、アジュバント活性を有するポリペプチドのN末端または好ましくはC末端と融合することができる。第二に、本発明のポリペプチド断片は、アジュバント活性を有するポリペプチドのアミノ酸配列内で融合することができる。スペーサー配列もまた望ましければ含むことができる。上記のように、本発明のポリヌクレオチドは前駆体または成熟型でヘリコバクターポリペプチドをコードする。それらはまた、成熟して本発明のポリペプチドになることができる非相同シグナルペプチドを含むハイブリッド前駆体をコードすることができる。「非相同シグナルペプチド」とは、本発明のポリペプチドの天然の前駆体には認められないシグナルペプチドを意味する。本発明のポリヌクレオチドは、好ましくはストリンジェントな条件下で、配列表（奇数、配列番号：1363まで）に示す配列を有するポリヌクレオチドとハイブリダイズする。ハイブリダイゼーション法は、例えばアウスベルら（Ausubel、前記）；シラビーら（Silhavy、「遺伝子融合実験（Experiments with Gene Fus ions）」、Cold Spring Harbor Laboratory Press，Cold Spring Harbor、ニューヨーク、1980）；およびデービスら（Davis、「遺伝子操作マニュアル：応用細菌遺伝子学（A Manual for Genetic Engineering：Advanced Baterial Geneti cs）」、Cold Spring Harbor Laboratory Press，Cold Spring Harbor）ニューヨーク、1980）に記述されている。ハイブリダイゼーション条件を最適にするために検討することができる重要なパラメータは以下の式に反映されており、これによって２つの相補的DNAがこの温度を超えると互いに分離する温度である溶融点（Tm）の計算が容易となる（ケーシーら（Casey）、Nucl．Acids．Res．4：1539、1977 ）：Tm＝81.5＋0.5×（％G+C）＋1.6log（陽イオン濃度）−0.6×（％ホルムアミド）。適当なストリンジェンシー条件下では、ハイブリダイゼーション温度（ Th）は、およそ20〜40℃、20〜25℃、または好ましくは計算したTmより低い30〜 40℃である。当業者は、従来の技法を用いた予備実験において、最適な温度および塩濃度を経験的に容易に決定できることを理解すると思われる。例えば、ハイブリダイゼーション前のインキュベートおよびハイブリダイゼーションの際のインキュベートのいずれについても、（i）50％ホルムアミドを含む６×CCS中で42 ℃で４〜16時間以内、または（ii）６×SSC水溶液（１M NaCl、0.1Mクエン酸ナトリウム（pH7.0））中で65℃で４〜16時間以内、というストリンジェントな条件を得ることができる。30〜600ヌクレオチドを含むポリヌクレオチドに関しては、上記式を用いて、次に（600／塩基対で示したポリヌクレオチドの大きさ）を差し引くことによって修正することができる。ストリンジェントな条件はTmの５〜10℃下であるThによって定義される。 20〜30塩基より短いオリゴヌクレオチドでのハイブリダイゼーション条件は、上記の規則に正確には従わない。そのような場合、Tmの計算式は以下のようになる：Tm＝４×（G＋C）＋２（A＋T）。例えば、50％G＋Cの18ヌクレオチド断片では約54℃が適切なTmがである。 RNA、DNA、またはその改変もしくは組合せを含む本発明のポリヌクレオチド分子は、様々に応用することができる。例えば、ポリヌクレオチド分子は（i）組換え型宿主系においてコードされたポリペプチドを産生するプロセスにおいて、（ii）ヘリコバクター感染症の予防および／または治療のための方法および組成物においてさらに用いられる、ポックスウイルスのようなワクチンベクターの構築において、（iii）そのままの状態で、または輸送媒体と共に製剤化したワクチン剤として、および（iv）本発明のポリヌクレオチドを過剰発現することができる、またはそれを非毒性の変異型において発現することができる弱毒ヘリコバクター株の構築において、用いることができる。本発明の第二の局面によれば、したがって、（i）発現に必要なエレメント（例えば、プロモーター）の調節下に置かれた本発明のポリヌクレオチド分子を含む発現カセット；（ii）本発明の発現カセットを含む発現ベクター；（iii）本発明の発現カセットおよび／またはベクターで形質転換またはトランスフェクトされた原核細胞または真核細胞、（iv）本発明のポリヌクレオチド分子の発現を可能にし、コードされたポリペプチドまたはポリペプチド誘導体を細胞培養から回収することを可能にする条件下で、本発明の発現カセットおよび／またはベクターで形質転換またはトランスフェクトされた原核細胞または真核細胞を培養することを含む、本発明のポリヌクレオチドによってコードされるポリペプチドまたはポリペプチド誘導体を産生するプロセスが提供される。組換え型発現系は、原核および真核宿主から選択することができる。真核宿主には例えば、酵母細胞（例えば、サッカロミセス・セレビジエ（Saccharomyces cerevisiae）またはピヒア・パストリス（Pichia Pastoris））、哺乳類細胞（例えば、COSI、NIH 3T3、またはJEG3細胞）、節足動物細胞（スポドプテラ・フルギペルダ（Spodoptera frugiperda（SF9）細胞）、および植物細胞が含まれる。好ましくは大腸菌のような原核宿主を用いる。細菌および真核細胞は、当業者に既知の多くの異なる入手先、例えばアメリカンタイプカルチャーコレクション（ATCC；ロックビル、メリーランド州）から入手できる。発現カセットの選択は、発現されたポリペプチドに関して望ましい特徴と共に、選択する宿主系に依る。例えば、特定の脂質型またはその他の型で本発明のポリペプチドを産生することが有用となる可能性がある。典型的に、発現カセットには、選択した宿主系において機能的である構造的または誘導可能なプロモーター；リボソーム結合部位；開始コドン（ATG）；必要であればシグナルペプチド、例えばリピデーションシグナルペプチドをコードする領域；本発明のポリヌクレオチド分子：停止コドン；および選択的に3'末端領域（翻訳および／または転写ターミネーター）を含む。シグナルペプチドコード領域は、本発明のポリヌクレオチドに隣接し、適切なリーディングフレーム内にある。シグナルペプチドコード領域は成熟ポリペプチドをコードするポリヌクレオチド分子と相同または非相同であってもよく、発現に用いられる宿主の分泌器官に対して特異的であってもよい。本発明のポリヌクレオチド分子単独で、またはシグナルペプチドと共に、構築されるオープンリーディングフレームは、宿主系において転写および翻訳が起こるようにプロモーターの調節下に置かれる。プロモーターおよびシグナルペプチドコード領域は、当業者に広く知られており、利用可能で、その中には例えば、アラビノースによって誘導可能（プロモーターaraB）で、しかも大腸菌のようなグラム陰性菌において機能的である、ネズミチフス菌（Salmonella typhimu rium）（およびその誘導体）のプロモーター（米国特許第5,028,530号；カグノンら（Cagnon）、Protein Engineering 4（7）：843、1991）；T7ポリメラーゼを発現する多くの大腸菌株において機能的であるバクテリオファージT7 RNAポリメラーゼ遺伝子のプロモーター（米国特許第4,952,496号）；0spAリピデーションシグナルペプチド；およびRlpBリピデーションシグナルペプチド（タカセら（ Takase）、J．Bact．169：5692、1987）が含まれる。発現カセットは典型的に発現ベクターの一部で、これは選択した発現系における複製能に関して選択する。発現ベクター（例えば、プラスミドまたはウイルスベクター）は、例えば、パウェルスら（Pouwels、「クローニング・ベクターズ：実験マニュアル（Cloning Vectors：A Laboratory Manual）」、1985、補則、 1987）に記述のベクターから選択し、様々な販売元から購入することができる。宿主細胞を発現ベクターで形質転換またはトランスフェクトする方法は、当技術分野で周知で、アウスベルら（前記）が記述したように、選択した宿主系による。発現されると、本発明の組換え型ポリペプチド（またはポリペプチド誘導体）は産生されて、細胞内器官に留まり、細胞外媒体または細胞周辺腔に分泌／排泄され、または細胞膜内に取り込まれる。次に細胞抽出物または細胞培養を遠心後の上清から、ポリペプチドを実質的に純粋な形で回収することができる。典型的に、組換え型ポリペプチドは抗体に基づくアフィニティ精製または、小さいアフィニティ結合ドメインとの遺伝子融合のような、当業者に公知のその他の方法によって精製することができる。抗体に基づくアフィニティ精製法はまた、ヘリコバクター株から抽出した本発明のポリペプチドを精製するために利用できる。本発明のポリペプチドを免疫アフィニティ精製するために有効な抗体は、下記の方法を用いて得ることができる。本発明のポリヌクレオチドは、遺伝子輸送媒体としてのウイルスまたは細菌宿主のいずれかを用いて（生ワクチンベクター）、または遊離型、例えばプラスミドに挿入された形で遺伝子を投与するDNAワクチン接種法において用いることができる。本発明のポリヌクレオチドの治療または予防的効用は下記のように評価することができる。つまり、本発明の第３の局面において、（i）発現に必要なエレメントの調節下に置かれる本発明のポリヌクレオチド分子を含む、ポックスウイルスのようなワクチンベクター；（ii）本発明のワクチンベクターを、希釈剤または担体と共に含む重要な組成物；（iii）本発明のワクチンベクターの治療的または予防的有効量を含む薬学的組成物；（iv）免疫応答、例えば、ヘリコバクターに対する防御的または治療的免疫応答を誘発するために、本発明のワタチンベクターの免疫学的有効量を哺乳類に投与することを含む、哺乳類における、ヘリコバクターに対する免疫応答を誘導する方法（例えば、ヒト；または他の動物の場合例えばネコまたは鳥のヘリコバクター・ピロリ菌感染症を治療または予防するための家畜病治療の適用に用いることができる）；および（v）必要とする個体に本発明のワクチンベクターの予防または治療量を投与することを含む、ヘリコバクター（例えば、H．ピロリ、H．フェリス、H．ムステラ、またはH．ヘイルマニ菌）感染症の予防および／または治療法が提供される。さらに、本発明の第３の局面は、ヘリコバタター感染症の予防および／または治療のための薬剤の調製における本発明のワタチンベクターの使用を含む。本発明のワクチンベクターは、ウレアーゼアポ酵素またはそのサブユニット、断片、相同体、変異体、または誘導体のような少なくとも１つの別のヘリコバクター抗原と共に、本発明の１つまたはいくつかのポリペプチドまたは誘導体を発現することができる。さらに、これは、免疫応答を増強するインターロイキン-2 （IL-2）またはインターロイキン-12（IL-12）のようなサイトカインを発現することができる。このように、ワクチンベクターは、例えば、哺乳類細胞において発現に必要なエレメントの調節下に置かれた、ウレアーゼサブユニットA、B、もしくはその双方をコードする別のポリヌクレオチド分子、またはサイトカインを含むことができる。あるいは、本発明の組成物は、そのそれぞれが本発明のポリペプチドまたは誘導体を発現することができる、いくつかのワクチンベクターを含むことができる。組成物はまた、ウレアーゼアポ酵素、そのサブユニット、断片、相同体、変異体もしくは誘導体のようなさらなるヘリコバクター抗原、またはIL-2もしくはIL -12のようなサイトカインを発現することができるワクチンベクターを含むことができる。哺乳類の感染症を治療または予防するワクチン接種法において、本発明のワクチンベクターは、ワクチンの分野で用いられる従来の経路、例えば粘膜（例えば眼、鼻腔、口腔、胃、肺、腸、直腸、膣または尿管粘膜）表面に、もしくは非経口（例えば皮下、皮内、筋肉内、静脈内、または腹腔内）経路によって投与することができる。好ましい経路はワクチンベクターの選択による。投与は単回投与または間隔を開けて反復投与で行うことができる。適当な用量は、ワクチンベクターそのものの性質、投与経路、およびワクチン接種すべき哺乳類の状態（例えば、哺乳類の体重、年齢、および全身健康状態）のような、当業者によって理解される様々なパラメータによる。本発明において用いることができる生ワクチンベクターには、細菌ベクター、例えば赤痢菌（Shigella）、サルモネラ菌（Salmonella）、ビブリオコレラ（Vi brio Cholerae）、乳酸杆菌（Lactobacillus）、カルメット・ゲラン杆菌（BCG ）、および連鎖球菌（Streptococcus）のような細菌ベクターや、アデノウイルスおよびポックスウイルスのようなウイルスベタターが含まれる。アデノウイルスベクターの例と、本発明のポリヌクレオチド分子を発現することができるアデノウイルスベクターを構築する方法は、米国特許第4,920,209号に記述されている。本発明において用いることができるポックスウイルスベクターには例えば、それぞれ米国特許第4,722,848号および米国特許第5,364,773号に記述されているワクシニアおよびカナリア痘ウイルス（例えば、ワクシニアウイルスベクターに関する記述についてはタルタグリアら（Tartaglia）、Virology 188：217、1992 、および、カナリア痘ウイルスベクターに関する記述についてはタイラーら（Ta yler）、Vaccine 13：539、1995を参照のこと）が含まれる。本発明のポリヌクレオチドを発現することができるポックスウイルスベクターは、キーニイら（（ Kieny）、Nature 312：163、1984）が記述したように、本発明のポリヌクレオチドが、哺乳類細胞での発現に適した条件下でウイルスゲノムの中に挿入されるように、相同組換えによって得ることができる。一般に、ウイルスベクターワクチンの用量は、治療または予防的使用に関して約１×10⁴〜約１×10¹¹個であってもよく、約１×10⁷個〜約１×10¹⁰個であれば都合よく、または約１×10⁷個〜約１×10⁹プラーク形成単位/kgであることが好ましい。好ましくはウイルスベクターは、例えば４週間間隔で３用量を非経口投与する。当業者は、本発明のウイルスベクターを含む組成物に化学アジュバントを加えることを避け、それによってウイルスベクターそのものに対する免疫応答を最小限にすることが好ましいことを認識すると思われる。生経口ワクチンにおいて用いることができる毒性非誘発性のビブリオコレラ変異株は、メカラノスら（Mekalanos、Nature 306：551、1983）および米国特許第 4,882,278号（機能的コレラ毒素が産生されないように、２つのctxA対立遺伝子のそれぞれのコード配列の実質的な量が欠失している株）；国際公開公報第92/1 1354号（irgA座が変異のため不活化されている株；この変異は単一の株において ctxA変異と組み合わせることができる）；および国際公開公報第94/1533号（機能的ctxAおよびattRS1 DNA配列を欠損する欠失変異体）に記述されている。これらの株は、国際公開公報第94/19482号に記述のように、異種抗原を発現するように遺伝子操作することができる。本発明のポリヌクレオチド分子によってコードされるポリペプチドまたはポリペプチド誘導体を発現することができるビブリオコレラ株の有効なワクチン量は、例えば約１×10⁵〜約１×10⁹個、好ましくは約１×10⁶個〜約１×10⁸個の生きた細菌を、選択した投与経路にとって適当な用量で含むことができる。好ましい投与経路には全ての粘膜経路が含まれるが、最も好ましくはこれらのベクターは鼻腔内または経口に投与される。異種抗原の組換え発現のために遺伝子操作された弱毒化ネズミチフス（Salmon ella typhimurium）株およびその経口ワクチンとしての使用は、ナカヤマら（Na kayama、Bio/Technology 6：693、1988）および国際公開公報第92/11361号に記述されている。これらのベクターの好ましい投与経路には全ての粘膜経路が含まれる。最も好ましくは、ベクターは鼻腔内または経口投与する。ワクチンベクターとして有効なその他の細菌ベクターは、ハイら（High、EMBO 11：1991，1992）およびシゼモアら(Sizemore、Science 270：299、1995；フレクスナー赤痢菌（Shigella flexneri））；メダグリニら（Medaglini、Proc．Na tl．Acad．Sci．USA 92：6868、1995；ストレプトコッカス・ゴルドニ（Strepto coccus gordonii））；フリン（Flynn、Cell．Mol．Biol．40（補則I）：31、11 94）、および国際公開公報第：88/6626号、90/0594号、91/13157号、92/1796号、92/21376号（カルメット・ゲラン杆菌（Bacille Calmette Guerin））によって記述されている。細菌ベクターでは、本発明のポリヌクレオチドは細菌ゲノムの中に挿入することができ、または例えばプラスミド内に組み込まれるなどの遊離の状態で留まることができる。細菌ベクターワクチンを含む組成物にもアジュバントを加えることができる。用いることができる多くのアジュバントは当業者に既知である。例えば、好ましいアジュバントは、下記に示すリストから選択することができる。本発明の第４の局面において、（i）希釈剤または担体と共に本発明のポリヌクレオチドを含む重要な組成物；（ii）本発明のポリヌクレオチドの治療的または予防的有効量を含む薬学的組成物；（iii）免疫応答、例えば、ヘリコバクターに対する防御的免疫応答を誘発するために、本発明のポリヌクレオチドの免疫学的有効量を哺乳類に投与することによって、哺乳類においてヘリコバクターに対する免疫応答を誘導する方法；および（iv）そのような治療を必要とする個体に本発明のポリヌクレオチドの予防的または治療的有効量を投与することによって、ヘリコバクター（例えば、H．ピロリ、H．フェリス、H．ムステラ、またはH ．ヘイルマニ菌）感染症を予防および／または治療する方法もまた提供される。さらに、本発明の第４の局面は、ヘリコバクター感染症の予防および／または治療のための薬剤の調製に本発明のポリヌクレオチドを用いることを含む。本発明の第４の局面は好ましくは、哺乳類細胞、例えば、哺乳類の細胞において複製することができず、哺乳類のゲノムに実質的に組み入れられないプラスミドにおいて、発現条件下に置かれたポリヌクレオチド分子を用いることを含む。本発明のポリヌクレオチド（例えば、DNAまたはRNA分子）は、ワクチンとして哺乳類に投与するように投与することができる。本発明のDNA分子を用いる場合、それは、哺乳類細胞において複製することができず、哺乳類のゲノムに組み入れられないプラスミドの形となり得る。典型的に、DNA分子は哺乳類細胞での発現に適したプロモーターの調節下に置かれる。プロモーターは、至る所で、または組織特異的に機能することができる。非組織特異的プロモーターの例には、初期サイトメガロウイルス（CMV）プロモーター（米国特許第4,168,062号）およびラウス肉腫ウイルスプロモーター（ノートンら（Norton）、Molec．Cell．Biol．5 ：281、1985）が含まれる。デスミンプロモーター（リら（Li）、Gene 78：243 、1989；リら（Li）、J．Biol．Chem．266：6562、1991；リら（Li）、J．Biol ．Chem．268：10403、1993）は組織特異的で筋細胞において発現を誘発する。より一般的に、有用なプロモーターおよびベクターは、例えば国際公開公報第94/2 1797号、およびハーティッカら（Hartikka、Human Gene Therapy 7：1205、199 6）によって記述されている。 DNA/RNAワクチン接種に関しては、本発明のポリヌクレオチドは本発明のポリペプチドの前駆体または成熟型をコードすることができる。これが前駆体型をコードする場合、前駆体配列は同種または異種となりうる。後者の場合、組織型プラスミノーゲン活性化因子（tpA）のリーダー配列のような真核細胞リーダー配列を用いることができる。本発明の組成物は、１つまたはいくつかの本発明のポリヌクレオチドを含むことができる。これはまた、ウレアーゼサブユニットA、Bまたは両者のような、もう一つのヘリコバクター抗原をコードする少なくとも１つのさらなるポリヌクレオチド、またはその断片、誘導体、変異体、もしくは類似体を含むことができる。インターロイキン-2（IL-2）またはインターロイキン-12（IL-12）のような、サイトカインをコードするポリヌクレオチドもまた、免疫応答を増強するように組成物に加えることができる。これらの付加的ポリヌクレオチドは、発現のための適切な調節下に置かれる。本発明のDNA分子および／または付加のDNA分子を同じ組成物に含めれば、同じプラスミドにおいて都合よく輸送される。本発明の治療的ポリヌクレオチドの調製には、定法を用いることができる。例えば、ポリヌクレオチドは、陰イオンリポソーム、陽イオンリポソーム、微粒子、例えば金微粒子、沈降剤、例えばリン酸カルシウム、またはその他のトランスフェクション促進剤のような輸送媒体を含まないそのままの形で用いることができる。この場合、ポリペプチドは、担体の有無によらず、滅菌生理食塩液、または滅菌緩衝生理食塩液のような生理学的に許容される溶液中で、簡易に希釈することができる。担体が存在する場合は、担体は好ましくは等張、低張、または弱い低張であり、例えば20％蔗糖を含有する蔗糖溶液によって得られるように、イオン強度が比較的低い。または、ポリヌクレオチドは細胞取り込みを補助する薬剤に関連させることができる。それはすなわち、（i）ブピバカインのような細胞透過性を変化させる化学物質を加えたもの（例えば、国際公開公報第94/16737号参照）、（ii）リポソームへの封入体、または（iii）陽イオン脂質またはシリカ、金もしくはタングステン微粒子に関連させたものとなり得る。陰イオンおよび中性リポソームは、当技術分野で周知で（例えば、リポソームの作成法に関する詳しい記述については「リポソーム：実用的アプローチ（Lipo somes：A Practical Approach）、RPC New Ed，IRL Press、1990を参照のこと）、ポリヌクレオチドを含む広い範囲の産物を輸送するために有用である。陽イオン脂質はまた、遺伝子輸送に用いることができる。そのような脂質は例えば、DOTMA（N-[1-(2,3-ジオレイルオキシ)プロピル]-N,N,N-塩化トリメチルアンモニウム）としても知られるリポフェクション（登録商標）、DOTAP（1,2-ビス(オレイルオキシ)-3-(トリメチルアンモニオ)プロパン）、DDAB（臭化ジメチルジオクタデシルアンモニウム）、DOGS（ジオクタデシルアミドログリシルスペルミン）、およびコレステロール誘導体が含まれる。これらの陽イオン脂質に関する説明は、欧州特許第187,702号、国際公開公報第90/11092号、米国特許第5,2 83,185号、国際公開公報第91/15501号、国際公開公報第95/26356号、および米国特許第5,527,928号に見ることができる。遺伝子輸送のための陽イオン脂質は、D OPE（ジオレイル・フォスファチジルエタノールアミン；国際公開広報第90/1109 2号）のような中性脂質に結合させて用いることが好ましい。陽イオンリポソームを含む製剤には、その他のトランスフェクション促進化合物を加えることができる。それらの多くは例えば、国際公開公報第93/18759号、国際公開公報第93/1 9768号、国際公開公報第94/25608号、および国際公開公報第95/2397号に記述されている。それらの中には、例えば核膜を通じてのDNA輸送を促進するために有効なスペルミン誘導体（例えば、国際公開公報第93/18759号参照）およびGALA、グラミシジンS、および陽イオン胆汁酸塩のような膜透過性化合物が含まれる（例えば国際公開公報第93/19768号を参照のこと）。金またはタングステン微粒子もまた、国際公開公報第91/359号、第93/17706号およびタンら（Tang、Nature 356：152、1992）の記述のように、遺伝子輸送に用いることができる。この場合、米国特許第4,945,050号、米国特許第5,015,580 号、および国際公開公報94/24263号に記述のように、微粒子コーティングポリヌクレオチドを針なし注射器（「遺伝子銃」）を用いて皮内または上皮内経路で注射することができる（「遺伝子銃」）。ワクチン受容者に用いられるDNA量は、例えばDNA構築物において用いられるプロモーターの強度、発現した遺伝子産物の免疫原性、投与される哺乳動物の状態（例えば、哺乳類の体重、年齢、および全身健康状態）、投与様式、ならびに製剤のタイプに依存する。一般に、約１μg〜約１mgの治療的または予防的有効量、好ましくは約10μg〜約800μg、およびより好ましくは約25μg〜約250μgをヒト成人に投与することができる。投与は１回投与または間隔を開けて反復投与によって行うことができる。投与経路はワクチン分野において用いられる従来の如何なる経路であってもよい。一般的ガイダンスとして、本発明のポリヌクレオチドは粘膜表面、例えば、眼、鼻腔、肺、口腔、腸、直腸、膣または尿管表面粘膜を通じて、または非経口経路、例えば静脈内、皮下、腹腔内、皮内、表皮内、または筋肉内経路によって投与することができる。投与経路の選択は、例えば、選択する製剤による。ブピバカインに関連して製剤化されたポリヌクレオチドは、筋肉に投与すると有効である。中性または陰イオンリポソームまたはDOTMAのような陽イオン脂質を用いる場合、製剤は静脈内、鼻腔内（例えば、エアロゾル化）、筋肉内、皮内、および皮下経路によって都合よく注射することができる。そのままの形でのポリヌクレオチドは、筋肉内、皮内または皮下経路によって有効に投与することができる。絶対的に必要ではないが、そのような組成物はまた、アジュバントを含むことができる。アジュバント作用を示すために同時投与を必要としない全身アジュバントが好ましい。本出願において提供される配列情報により、診断法において用いることができる特殊なヌクレオチドプローブおよびプライマーのデザインが可能となる。従って、本発明の第５の局面において、配列表に示されている配列（奇数、配列番号：1363まで）において認められる、または遺伝子コードの縮重性によってそれらの配列に由来するヌクレオチドプローブまたはプライマーが提供される。本出願において用いられる「プローブ」という用語は、先に定義したように、ストリンジェントな条件下で配列表に示されている任意の配列（奇数、配列番号：1363まで）と相同である配列を有するポリヌクレオチド分子、または配列表に示されている任意の配列（奇数、配列番号：1363まで）の相補的もしくはアンチセンス配列とハイブリダイズする、DNA（好ましくは１本鎖）またはRNA分子（またはその改変もしくは併用）を指す。一般に、プローブは、配列表に示される全長の配列より有意に短い。例えば、それらは約５〜約100ヌクレオチドを含むことができ、好ましくは約10〜約80ヌクレオチドを含むことができる。特に、プローブは配列表に示す配列（奇数、配列表：1363まで）の一部、または該配列のいずれかに相補的な配列と少なくとも75％、好ましくは少なくとも85％、より好ましくは95％相同である配列を有する。プローブは、イノシン、メチル-5-デオキシシチジン、デオキシウリジン、ジメチルアミノ-5-デオキシウリジン、またはジアミノ-2,6-プリンのような修飾塩基を含むことができる。糖または燐酸残基も同様に、修飾または置換することができる。例えば、デオキシリボース残基はポリアミド（ニールセンら（Nielsen ）、Science 254：1497、1991）によって置換することができ、燐酸残基は二燐酸、アルキル、ホスホン酸アリール、およびホスホロチオ酸エステルのようなエステル基によって置換することができる。さらに、リボヌクレオチド上の2'-水酸基は、例えばアルキル基を付加することによって修飾することができる。本発明のプローブは診断検査または捕獲もしくは検出プローブとして用いることができる。そのような捕獲プローブは固相支持体上に、直接または間接的に共有結合または受動的吸収によって固定することができる。検出プローブは、検出可能な標識、例えば放射性同位体；ペルオキシダーゼおよびアルカリフォスファターゼのようなのような酵素；発色性、蛍光性または発光性の基質を加水分解することができる酵素；発色、蛍光または発光性の化合物；ヌクレオチド塩基類似体；およびビオチンから選択される標識によって標識することができる。本発明のプローブは、ドットブロット法（マニアティスら（Maniatis）、「分子クローニング：実験マニュアル（Molecular Cloning;A Laboratory Manual）」、Cold Spring Harbor Laboratory Press，Cold Spring Harbor、ニューヨーク、1982）、サザンブロット法（サザン（Southern）、J．Mol．Biol．98：503 、1975）、ノーザンブロット法（RNAを標的として用いることを除いてはサザンブロットと同じ）またはサンドイッチ法（ダンら（Dunn）、Cell 12：23、1977 ）のような従来のハイブリダイゼーション法において用いることができる。当技術分野で既知のように、後者の技法は、少なくとも部分的に互いに異なるヌクレオチド配列を有する特異的捕獲プローブおよび特異的検出プローブを用いることを含む。本発明において用いられるプライマーは約10〜40ヌクレオチドを含み、増幅プロセス（例えば、PCR）、伸長プロセス、または逆転写法においてDNAの酵素的重合化を開始するために用いられる。PCRを含む診断法において、プライマーは標識することができる。このため、本発明はまた、(i)生物材料中に存在するヘリコバタターを検出および／または同定するための、本発明のプローブを含む試薬；（ii）(a)試料を生物材料から回収するかまたはこれに由来する、(b)DNAまたはRNAを材料から抽出し変性させる、ならびに(C)ストリンジェントな条件のもとで、試料を、本発明のプローブ、例えば捕獲プローブ、検出用プローブ、または両方に暴露し、ハイブリダイゼーションを検出することを含む、生物材料中に存在するヘリコバクターを検出および／または同定するための方法；(iii)(a)試料を生物材料から回収するかまたはこれに由来する、(b)DNAをそれらから抽出する、(c)抽出したDNA を、少なくとも一種、または好ましくは二種の本発明のプライマーと接触させ、ポリメラーゼ連鎖反応により増幅する、ならびに(d)増幅されたDNA分子を産生することを含む、生物材料中に存在するヘリコバクターを検出および／または同定するための方法をも含んでいる。上述したように、本発明のポリヌクレオチドを発現させて産生されるポリペプチドは、ワクチン抗原として用いることができる。従って、本発明の第六の局面は、本発明のポリヌクレオチドがコードするアミノ酸配列を有する実質的な精製ポリペプチドまたはポリペプチド誘導体に関するものである。「実質的に精製されたポリペプチド」とは、天然に生じる環境から分離されたポリペプチドおよび／または合成時の環境中に存在する他の多くのポリペプチドの混入のないポリペプチドとして定義される。本発明のポリペプチドは、ヘリコバクター菌株のような天然の供給源から精製することができるか、または組換え法を用いて産生することができる。本発明のポリヌクレオチドがコードするものと相同なポリペプチドまたはポリペプチド誘導体は、特異的な抗原性を持つため、配列表に示したアミノ酸配列（偶数、配列番号：1364）を有するポリペプチドに対して作成した抗血清を用いた交差反応性試験により、スクリーニングすることができる。簡単にいえば、例えば、MBP、GSTもしくはヒスチジン・タグのシステムによる発現産物、または抗原性を有すると予想される合成ペプチドのような精製した対照用ポリペプチドもしくは融合ポリペプチドに対して、単一抗原特異的な高力価の抗血清を作成することができる。特異的な抗原性を有するかどうかをスクリーニングするための相同なポリペプチドまたは誘導体は、それ自体または融合ポリペプチドとして、作成することができる。後者の場合、しかも融合ポリペプチドに対する抗血清も作成する場合には、二つの異なる融合システムを用いる。特異的な抗原性は、以下に述べるようにウエスタンブロット（Towbinら、Proc．Natl．Acad．Sci．USA 76: 4350、1979）、ドットブロットおよびELISA法を含む数多くの方法を用いて、検出することができる。ウエスタンブロットによるアッセイでは、スクリーニングする産物は精製材料または大腸菌の全抽出物であるが、これを例えばラムリ（Laemmli）の記述（Nat ure 227:680、1970）にあるように、SDS-PAGEでフラクションに分画する。試料をニトロセルロース膜のようなフィルターにトランスファーした後、約50倍から約5000倍、好ましくは約100倍から約500倍の範囲で希釈した単一抗原特異的な高力価の抗血清と反応させる。産生物に対応するバンドがその範囲のいずれかの希釈で反応性を示せば、特異的な抗原性が検出されたことになる。 ELISAによるアッセイでは、スクリーニングする産生物は、コート用の抗原の形で用いることができる。精製材料が好ましいが、細胞の全抽出物でも用いることができる。簡単にいえば、約10μg蛋白質/mlの材料の約100μlを、96穴のELIS Aプレートのウェルに分注する。プレートを37℃で約2時間処理した後、4℃で一晩処理する。プレートを、0.05％のTween 20を含むリン酸緩衝食塩水（PBS）（P BS/Tween緩衝液）で洗浄し、非特異的な抗体の結合を防ぐために、ウェルを1％のウシ血清アルブミン（BSA）を含む250μlのPBSで満たす。37℃で1時間処理した後、プレートをPBS/Tween緩衝液で洗浄する。抗血清を、0.5％のBSAを含むPBS /Tween緩衝液で階段希釈し、各ウェルに100μlずつ加える。プレートを37℃で90 分処理して洗浄し、標準的な方法を用いて評価する。例えば、ウサギで作成した特異的抗体を用いる場合には、過酸化酵素を結合したヤギの抗ウサギ血清を加えることができる。37℃で90分処理した後、プレートを洗浄する。適切な基質を加えて反応を進行させ、反応結果を吸光度（吸光度計により計測される吸光度）により測定する。これらの実験条件の下では、少なくとも約50倍、好ましくは少なくとも約500倍の希釈度でO.D.値1.0が計測されれば、反応が陽性であることが示される。ドットブロットによるアッセイでは、細胞の全抽出物でも使用することはできるが、精製産物が好ましい。簡単にいえば、約100μg/mlの濃度の産生物の溶液を、50mM Tris-HCl（pH7.5）で２倍ずつ階段希釈する。各希釈を100μlずつ、0. 45μmのニトロセルロース膜のようなフィルターに滴下し、96穴のドットブロット用装置（Biorad）にセットする。システムに吸引をかけて緩衝液を除去する。 50mMのTris-HCl（pH7.5）を加えてウェルを洗浄し、膜を風乾する。ブロッキング緩衝液（50mM Tris-HCl（pH7.5）、0.15M NaCl、10g/lスキムミルク）で膜を飽和し、約50倍から約5,000倍、好ましくは約500倍に希釈した抗血清と反応させる。標準的な方法を用いて、反応を検出する。例えば、ウサギで作成した特異的抗体を用いる場合には、過酸化酵素を結合したヤギの抗ウサギ血清を加えることができる。37℃で約90分処理した後、ブロットを洗浄する。適切な基質を加えて反応を進行させ、停止する。その後、着色スポットの出現を、比色計を用いて、視覚的に反応を測定する。これらの実験条件下では、少なくとも約50倍、好ましくは少なくとも約500倍の希釈で行った反応の着色スポットが検出されれば、反応は陽性である。本発明のポリペプチドまたはポリペプチド誘導体の治療的または予防的な効用は、以下に述べるようにして評価することができる。本発明の第７の局面に従って、(i)希釈液または担体とともに本発明のポリペプチドを含む材料の組成物、(ii)本発明のポリペプチドを、治療的または予防的有効量で含む薬学的組成物、(iii)たとえばヘリコバクターに対する防御的免疫応答のような免疫応答を惹起するために、本発明のポリペプチドの免疫学的な有効量を哺乳動物に投与することにより、哺乳動物内にヘリコバクターに対する免疫反応を誘導する方法、及び、(iv)処置の必要な個体に対して、本発明のポリペプチドを、予防的または治療的に有効な量投与することにより、ヘリコバクター（たとえば、H.Pylori，H.felis、H．mustelaeまたはH.heilmanii）感染症を予防および／または治療する方法を提供する。さらに、本発明のこの局面には、ヘリコバクター感染症を予防および／または治療するための薬剤を製造する際に本発明のポリペプチドを使用することも含まれる。本発明の免疫原性組成物は、例えば粘膜（たとえば眼、鼻腔、肺、口腔、胃、腸管、直腸、膣、または尿管）表面経由、もしくは非経口（たとえば皮下、皮内、筋肉内、血管内、または腹腔内）経路のような、ワクチンの分野で用いられる通常の経路のいずれによっても投与することができる。投与経路は、使用するアジュバントのような数多くのパラメーターによって選択される。例えば、粘膜用のアジュバントを用いた場合には、経鼻腔または経口の経路が好ましく、脂質製剤またはアルミニウム化合物を用いれば、非経口経路が好ましい。後者の場合には、皮下または筋肉内への経路が最も好ましい。また、ワクチン物質の性質によっても、投与経路は制限される。例えば、本発明のポリペプチドをCTBまたはLTB に融合させたものは、粘膜表面に投与することが最良である。本発明の組成物は、一種または数種の本発明のポリペプチドまたは誘導体を含む可能性がある。また、さらに少なくとももう一種の、ウレアーゼアポ酵素のようなヘリコバクター抗原、もしくは、それらに由来するサブユニット、断片、相同体、変異体、または誘導体をも含む可能性がある。本発明に係る組成物として使用するために、輸送の促進および／または免疫応答の増強を目的として、ポリペプチドまたはポリペプチド誘導体を、中性または陰イオン性のリポソーム、微小球体、ISKOMS、またはウイルス様粒子（VLP）のようなリポソーム中に、またはリポソームとともに、製剤することができる。これらの組成物は、当業者が容易に使用できる；例えば、リポソーム：実用的アプローチ（Liposomes:A Practical Approach）（前記）参照。リポソーム以外のアジュバントもまた、当技術分野では既知のものであり本発明に用いることが可能である（例えば、以下にあげたリスト参照）。投与は、一回または、必要に応じて当業者が定める間隔で繰り返し行うことが可能である。例えば、最初の投与後、毎週または毎月という間隔で三回ブーストをかけることもできる。投与の適正量は、投与を受ける側の性質（例えば、被投与者が成人か幼児か）、特定のワクチン抗原、投与の経路および頻度、アジュバントの有無またはタイプ、ならびに好ましい効果（たとえば、予防および／または治療）を含む様々なパラメーターに左右され、当業者が容易に決定することができるものである。一般に、本発明のワクチン抗原は、約10μgから約500mg、好ましくは約1mgから約200mgの範囲の量で、粘膜に投与することが可能である。非経口的な経路で投与するには、通常は投与量が約1mg、好ましくは、約100μgを超えてはならない。ワクチン成分として用いる場合、本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドは、マルチステップの免疫過程の一部として、連続的に使用することが可能である。例えば、哺乳動物を最初はポックスウイルスのような本発明のワクチン用ベクターで、たとえば非経口的に剌激し、次にワクチン用ベクターがコードするポリペプチドで、たとえば粘膜経由の経路で２回ブーストをかける。別の例としては、本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体と結合したリポソームで最初の刺激を行い、粘膜型のアジュバント（たとえばLT）と組み合わせた本発明の水溶性のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を用いて、経粘膜的にブーストをかける。本発明のポリペプチドおよびポリペプチドの誘導体はまた、例えば血液試料中に存在する抗ヘリコバクター抗体を検出するための診断薬として用いることも可能である。そのようなポリペプチドは、約5から約80、好ましくは約10から約50 アミノ酸の鎖長を有し、診断法に応じて標識せずに用いることも可能である。そのような薬剤を含む診断方法を、以下に記述する。本発明のポリヌクレオチド分子を発現させてポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を産生し、これを既知の方法を用いて精製することが可能である。例えば、ポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を、精製を容易にするための融合尾部を含む融合蛋白質として産生することが可能である。この融合産物を、たとえばマウスまたはウサギのような小型の哺乳類を免疫して、このポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体に対する単一抗原特異的な抗体を作成するために用いることができる。故に、本発明の第八の局面は、本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体に結合する単一抗原特異的抗体を提供することである。「単一抗原特異的抗体」という用語は、天然に産生される単一のヘリコバクターポリペプチドと反応できる抗体を意味する。本発明の抗体は、ポリクローナルまたはモノクローナルでありうる。単一抗原特異的抗体は、例えばキメラ（たとえばマウス由来の可変領域およびヒト由来の定常領域からなる）、ヒト化（たとえばヒトの免疫グロブリン定常領域および例えばマウスのような動物由来の可変領域）、および／または単一鎖のような、組換え体であり得る。ポリクローナル抗体および単一抗原特異的抗体はまた、両方とも、たとえばF(ab)'2またはFab断片のような免疫グロブリン断片の形でもあり得る。本発明の抗体は、たとえばIg GまたはIgAのようないかなるアイソタイプである可能性もあり、ポリクローナル抗体は、単一のアイソタイプから成るかまたはアイソタイプの混合体を含むこともあり得る。本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体に対して作成されうる本発明の抗体を作成し、たとえばウエスタンブロットによるアッセイ、ドットブロットによるアッセイ、またはELISAのような標準的な免疫学的アッセイを用いて、（たとえば Coliganら、免疫学の現行プロトコール集（Current Protocols in Immunology）、John Wiley & Sons，Inc.、New York、NY、1994参照）同定することが可能である。これらの抗体は、生物試料のような試料中に存在するヘリコバクター抗原を検出するための診断法に用いることも可能である。これらの抗体はまた、本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を精製するための親和性クロマトグラフィー法に用いることもできる。以下で更に検討するように、これらの抗体はまた、予防的および治療的な受動免疫法に用いることも可能である。従って、本発明の第九の局面は、(i)本発明の抗体、ポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を含む生物試料中からヘリコバクターの存在を検出するための試薬；および(ii)本発明の抗体、ポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を生物試料と接触させて免疫複合体を形成させ、試料または試料が由来する生物中にヘリコバクターが存在する証明としてその複合体を検出することにより、生物試料中に存在するヘリコバクターを検出する診断法を提供する。試料成分および抗体、ポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体との間で免疫複合体を形成し、すべての非結合物質を除去してから、この複合体を検出する。たとえば血液試料のような試料中に存在する抗ヘリコバクター抗体を検出するためにポリペプチド試薬を用いることができるが、本発明の抗体を、胃抽出物または生検試料のような試料中にヘリコバクターポリペプチドが存在するかどうかをスクリーニングするために用いることができる。診断法に用いるために、試薬（たとえば本発明の抗体、ポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体）は遊離状態、もしくは、例えばチューブ内壁もしくはビーズの表面または孔内部のような固体支持相に固定した状態にすることも可能である。固定は、直接または間接的な方法で行うことができる。直接的手段としては、支持相と試薬とを受動的吸着（すなわち非共有結合）または共有結合で固定することが含まれる。「間接的方法」という用語は、試薬と反応する抗試薬成分をまず固体支持相に接着させることを意味する。例えば、ポリペプチド試薬を用いる場合、この試薬に結合する抗体は、生物試料中の抗体を認識するには不要なエピトープに結合するのであれば、抗試薬成分として作用する。間接的方法としてはまた、例えばビタミンのような分子をポリペプチド試薬にさらに結合させ、これに対応する受容体を固体支持相に固定するような、リガンドー受容体システムも用いることができる。この概念は、有名なビオチン−ストレプトアビジンシステムで説明される。または、例えば、化学的にまたは遺伝子工学の手法を用いて試薬にペプチド尾部を付加し、このペプチド尾部で受動的吸着または共有結合を行うことにより、付加産物または融合産物を固定するという、間接的手段を用いることができる。本発明の第十の局面によれば、本発明の単一抗原特異的抗体を用いて、抗体を用いた生物試料の親和性クロマトグラフィーを行うことを含む、生物試料から本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体を精製する過程が提示される。本発明を精製過程に用いる場合、抗体は、ポリクローナルまたは単一抗原特異的、好ましくは、IgGタイプでありうる。精製IgGは、抗血清から、標準的な方法（たとえばColiganら、前記）を用いて精製することができる。従来のクロマトグラフィー用担体は、抗体を付加する標準的な方法同様に、例えばHarlowらにより記述されている（抗体：実験室マニュアル（Antibodies:A Laboratory Manual ）、Cold Spring Harbor Laboratory Press、Cold Spring Harbor、New York、1 988）。端的に言えば、好ましくは緩衝液中から抽出されたH．ピロリ抽出物のような生物試料は、好ましくは生物試料を希釈するために用いる緩衝液で平衡化したクロマトグラフィー担体に滴下し、本発明のポリペプチドまたはポリペプチドの誘導体（すなわち抗原）を担体に吸着させる。本発明の抗体にカップリングさせたゲルまたは樹脂などのクロマトグラフィー担体は、バッチまたはカラムの形にすることができる。非結合成分を洗浄除去し、グリシン緩衝液、たとえばグアニジン塩酸のようなカオトロピズム試薬を含む緩衝液、または高塩濃度（たとえば3M MgCl₂）の緩衝液のような適切な溶出緩衝液で、抗原を溶出する。溶出したフラクションを回収し、たとえば280nmでの吸光度を測定することにより、抗原が存在するかどうかを検出する。本発明の抗体は、以下のようにして、治療効果をスクリーニングすることができる。本発明の第十一の局面によれば、(i)希釈液または担体とともに本発明の単一抗原特異的抗体を含む材料の組成物；(ii)本発明の単一抗原特異的抗体の治療的または予防的な有効量を含む薬学的組成物、および(iii)処置の必要な個体に、治療または予防に必要な量の本発明の単一抗原特異的抗体を投与することにより、ヘリコバクター（たとえば、H.pylori、H．felis、H.mustelaeまたはH.he ilmanii）感染症を治療または予防する方法を提示する。さらに、本発明の第十一の局面には、ヘリコバクター感染症を治療または予防する薬物を製造する際に本発明の単一抗原特異的抗体を使用することも含まれる。単一抗原特異的抗体はポリクローナルまたはモノクローナルの可能性があり、好ましくは、主にIgAアイソタイプである。受動免疫法においては、この抗体を、例えば胃粘膜のような哺乳類の粘膜表面に、たとえば経口または胃内に、必要に応じて炭酸水素緩衝液存在下で投与する。あるいは、炭酸水素塩緩衝液を必要としない全身投与を行うことも可能である。本発明の単一抗原特異的抗体は、異なるヘリコバクターポリペプチドに特異的な単一抗原特異的抗体との混合物として、投与することができる。使用する抗体の量および特定の処方は、当業者が容易に決定できる。例えば、一週間にわたって約100〜1,000mgの抗体を毎日投与する、または、２〜３日にわたって、約100〜1,000mgの抗体を毎日３当量投与する、という処方は、多くの目的に有用である可能性がある。治療または予防における有効性は、当技術分野における標準的な方法、例えば粘膜免疫反応の誘導もしくは、例えばH.felisマウスモデルを用いた予防的および／または治療的免疫の誘導の測定、およびLeeら（Eur.J.Gastroenterology & Hepatology 7:303,1995）またはLeeら（J.Infect.Dis．172:161,1995）が報告した手順によって評価することができる。当業者は、このモデルにおけるH.felis 種の菌株は、他のHelicovobacter種の菌株によって置き換えられることが認識できると期待される。例えば、H.ピロリ由来のポリヌクレオチド分子およびポリペプチドの有効性は、好ましくは、H.ピロリ種の菌株を用いたマウスモデルで評価される。感染防御は、胃組織中のヘリコバクターの感染の程度を、例えばウレアーゼ活性、細菌数、または胃炎によって評価し、対照群のものと比較することによって決定することができる。対照群と比較して感染が減少しているとき、感染防御が示される。こうした評価の方法は、本発明の抗体に対してと同様に、ポリヌクレオチド、ワクチンベクター、ポリペプチド、およびポリペプチド誘導体に対しても行うことができる。例えば、本発明の抗体を様々な濃度で、例えばLeeら（上記）が記載しているようにH.ピロリを予め感染させたマウスの胃粘膜に投与することができる。その後、適当な時間経過の後に、粘膜における細菌の負荷を、ウレアーセ活性を対照群と比較して評価することによって判断できる。ウレアーゼ活性が減少すれば、抗体が治療上有効であることを示している。これまで記載したいずれかのワクチン組成物中で用いられたアジュバントは、以下の通りである。非経口投与のためのアジュバントには、例えば水酸化アルミニウム、リン酸アルミニウム、ヒドロキシリン酸アルミニウムといったアルミニウム化合物が含まれる。抗原は、標準的な方法によってアルミニウム化合物で沈殿、または吸着できる。RIBI（ImmunoChem,Hamilton,MT）のようなこのほかのアジュバントもまた、非経口投与に用いることができる。粘膜投与の場合に用いることのできるアジュバントには、例えば、コレラ毒素（CT）、E.coli（大腸菌）非耐熱性毒素（LT）、クロストリジウム・ジフィシル（Clostridium difficile）毒素A、pertussis（百日咳）毒素（PT）、およびこれらの組み合わせのような細菌毒素、およびこれらの、サブユニット、トキソイド、または変異体が含まれる。例えば、天然のコレラ毒素サブユニットCTBの精製物を用いることができる。これらの毒素のいずれの断片、同族体、誘導体、および融合体も、それらがアジュバント活性を維持しているかぎり、用いることができる。好ましくは毒性の減少した変異体を用いる。適切な変異体は、例えば国際公開公報第95/17211号(Arg-7-Lys CT変異体)、国際公開公報第96/6627号(Arg- 192-Gly LT変異体)、および国際公開公報第95/34323号(Arg-9-LysおよびGlu-129 -Gly PT変異体)中に記載されている。本発明の方法および成分に用いられたその他のLT変異体には、例えばSer-63-Lys、Ala-69-Gly、Glu-110-AspおよびGlu-112 -Asp変異体が含まれる。例えば大腸菌、サルモネラ・ミネソタ（Salmonella min nesota）、サルモネラ・テイフイミュリアム（Salmonella typhimurium）、またはシゲラ・フレクシネリ（Shigella flexneri）等の細菌性単リン酸脂質A（MPLA ）、サポニン、およびグリコール酸化ポリ乳糖（PLGA）微細球の様なこのほかのアジュバントもまた粘膜投与に用いることができる。ポリフォスファゼン（poli phosphazene）（WO 95/2415）の様な粘膜および非経口投与の両方に役立つアジュバントも用いることができる。本発明のポリヌクレオチド、ポリペプチド、ポリペプチドの誘導体、または抗体を含む、本発明の薬学的組成物はいかなるものも、標準的な手法を用いて生産することができる。これは、例えば、水、または、必要に応じて、例えば0.1〜0 .5Mの炭酸水素ナトリウムの様な炭酸水素塩を含むリン酸緩衝塩類溶液などの生理食塩水のような、薬学的に許容される希釈剤または担体と共に処方することができる。炭酸水素塩は、経口または胃内への投与を目的とする製剤に、効果的に添加することができる。一般に、希釈剤または坦体は、投与の様式および経路、ならびに標準的な製薬上の実際に基づいて選択できる。適切な薬学的坦体および希釈剤は、薬学的処方においてこれらを用いるための製薬上の必要物と同様に、この分野およびUSP/NFにおける標準的な参考文献である「レミントンの製薬科学（Remlngton's Pharmaceutical Sciences）」に記載されている。本発明はまた、ヘリコバクター感染症のような胃十二指腸感染症を、抗生物質、抗分泌剤、ビスマス塩、制酸剤、スクラルファート、またはこれらの組み台わせと共に、本発明のヘリコバクターポリペプチドおよび粘膜アジュバントを経口投与することで治療する方法を含んでいる。こうしたワクチン抗原およびアジュバントとともに投与できる化合物の例として、以下のものが含まれる；例えばマクロライド類、テトラサイクリン類、βラクタム類、アミノグリコシド類、キノロン類、ペニシリン類、およびこれらの誘導体（本発明に用いることのできる特別な抗生物質の例として、例えばアモキシリン、クラリスロマイシン、テトラサイクリン、メトロニダゾル、エリスロマイシン、セフロキシム、およびエリスロマイシン）；例えばH₂受容体アンタゴニスト類（例えば、シメチジン、ランチジン、ファモチジン、ニザチジン、およびロクソチジン）、プロトンポンプインヒビター類（例えば、オメプラゾール、ランソプラゾール、およびパントプラゾール）、プロスタグランジン類似体類（例えばミソプロスチルおよびエンプロスチル）、および抗コリン剤類（例えば、ピレンゼピン、テレンゼピン、カルベノキソレンおよびプログルミド）を含む抗分泌剤類；ならびにコロイド状ビスマス次クエン酸塩、三ナトリウム二クエン酸ビスマス塩、次サリチル酸ビスマス、二クエン酸ペプチド、およびペプトービスモルを含むビスマス塩類(例えばGoodwinら、ヘリコバクター・ピロリ、生物学および臨床実習（Helicobacter pylori，Bio logy and Clinical Practice）、CRC Press、Boca Raton、FL、pp 366-395、199 3：臨床家デスクリファレンス（Physicians'Desk Reference）、49版、Medical Economics Data Production Company、Montvale、NewJersey、1995参照)。さらに、例えば次クエン酸ビスマスにラニチジンを結合させた物のような、上記にあげた成分のうち一つ以上が結合し合った化合物も用いることができる。本発明はまた、これらの方法を実行するための化合物、即ち、本発明のヘリコバクター抗原（または複数の抗原）、アジュバント、および上記の化合物の一つまたはそれ以上を薬学的に許容される坦体または希釈剤中に含む化合物をも含んでいる。本発明の方法および組成物における上記化合物の使用量は、当業者が容易に決定できる。さらに、当業者であれば、容易に治療／免疫の計画をたてることができる。例えば、第１〜14日目までワクチンでない化合物を投与し、ワクチン抗原＋アジュバントを第7、14、21および28日目に投与する。本発明の方法および薬学的組成物は、ヘリコバクター感染症、従って急性、慢性および萎縮性胃炎ならびに、例えば胃および十二指腸潰瘍の様な消化性潰瘍疾患を含む、これらの感染症に関連した胃十二指腸疾患の治療または予防に用いることができる。本発明はさらに、以下の実施例によって説明する。実施例１は、ヘリコバクターゲノム中の本発明に係るポリペプチドをコードする遺伝子などの遺伝子の同定と共に、シグナル配列の同定、およびシグナル配列を欠損する遺伝子増幅のためのプライマーデザインについて記述する。実施例２は、本発明に係るポリペプチドをコードするDNA分子の、ヒスチジンタグを提供するベクターへのクローニング、ならびに得られたヒスチジンタグ融合蛋白質の産生および精製について記述する。実施例３は、ヒスチジンタグなしで産生できるように、本発明のポリペプチドをコードするDNAのクローニング法について記述する。実施例４は、本発明の組換えにより産生されたポリペプチドを精製する方法を記述している。実施例１：H．ピロリ菌（H．pylori）ゲノム上の遺伝子の同定、シグナル配列の同定、ならびにシグナル配列を持たない遺伝子を増幅するためのプライマーの設計 1.A．H．ピロリ菌（H．pylori）のゲノムデータベースの構築 H．ピロリ菌（H．pylori）のゲノムは、長さ1.76メガベースと決定された、単一の連続したヌクレオチド鎖を含んだテキストファイルとして提供された。全ゲノムを、プログラムSPLIT（Creativity in Action）を用いて、17個の別々のファイルに分けた結果、それぞれが10万ヌクレオチドを含む16個の連続断片と、残りの7万6千ヌクレオチドを含む17番目の連続断片を得た。17個のファイルのそれぞれに、以下のフォーマットを用いてヘッダを付加した：hpgo.txt（最初の連続断片を表す）、.hpgl.txt（2番目の連続断片を表す）、以下同様。こうしてできた 17個のファイルをhpg0からhpg16と名付け、コピーしてまとめ、H．ピロリ菌（H ．pylori）全ゲノムのプラス鎖を表示するファイルを作成した。構築したデータベースを、「H」と名付けた。H．ピロリ菌（H．pylori）ゲノムのマイナス鎖のデータベースは、最初にSeqPupプログラム（D.G.Gilbert,インディアナ大学生物学科（Indiana University Biology Department））を用いてプラス鎖（positiv e strand）の逆相補鎖を作成してから、プラス鎖について上記したのと同じ作業を行うことにより、同様に作成した。このデータベースを、「N」と名付けた。 H．ピロリ菌（H．pylori）の全ゲノムにおいて、オープンリーディングフレーム（open reading frames（ORFs））をコードしていると推定される領域を、登録商標GENEMARKプログラム（Borodovskyら、Comp．Chem．17:123、1993）を用いて定めた。プラス鎖およびマイナス鎖の両鎖について、H．ピロリ菌（H．pylori ）ゲノムがコードしていると推定されオープンリーディングフレームのすべての注釈つきバージョンを含んだテキストファイルからデータベースを作成し、これを「O」と名付けた。各オープンリーディングフレームには、ゲノム上の位置、および他の遺伝子との相対位置を表す数字を与えた。テキストファイルの操作は必要でなかった。 1.B．H．ピロリ菌（H．pylori）データベースの検索上記の方法で構築したデータベースを、FASTAプログラム（Pearsonら、Proc． Natl．Acad．Sci．USA、85:2444〜2448、1988）を用いて検索した。FASTAは、遺伝子データベースのいずれか（「H」および/または「N」）に対してはDNA配列を検索するために、または、オープンリーディングフレームのライブラリー（「O 」）に対してはペプチド配列を検索するために使用した。TFASTXは、DNAデータベース（「H」および/または「N」ライブラリー）のすべての可能な読み枠（rea dingframe）に対して、任意のペプチド配列を検索するために使用した。読み枠のずれ（フレームシフト（frameshift））が起きた可能性を解決するためにも、 FASTXを用いて、DNAデータベースに対してDNA配列の翻訳される読み枠を検索するか、または、蛋白質データベースに対してペプチド配列を検索した。 1.C．H．ピロリ菌ゲノムからのDNA配列の単離 FASTAは、一つ以上の分離された連続断片上に正確な塩基位置を同定し、それゆえに標的DNAの位置を同定する、構築されたDNAデータベースに対する検索を行なう。標的配列の正確な位置が分かった場合、その遺伝子を持つと同定された連続断片を、MapDrawソフトウェアパッケージ（DNAスター社（DNAStar，Inc.））に出力し、その遺伝子を単離した。そして、前後のDNA配列とともに遺伝子配列を切り出して、さらに解析するためにEditSeq.ソフトウェアパッケージ（DNAスター社（DNAStar，Inc.））にコピーした。 1.D．シグナル配列の同定標的遺伝子配列をコードしている推定蛋白質を、PROTEANソフトウェアパッケージ（DNAスター社（DNAStar，Inc.））を用いて解析する。この解析は、カイト -ドリトル計算則（Kyte-Doolittle algorithm）を用いて、蛋白質の疎水性領域を予測し、また、疎水性の中心領域（core region）に先行する可能性のある極性残基を同定するものである。このような極性残基は、多くのシグナル配列に典型的である。その後、確認のために、標的蛋白質を、多くのモチーフと特徴的な構造とから成るPROSITEデータベース（DNAスター社（DNAStar，Inc.））に対して検索する。多くのシグナル配列と疎水性領域に一般的に特徴的なのは、原核生物の脂質付着部位と推定される部位が同定されることである。上記二つの方法の間で確認されたことが、任意の蛋白質のN末端において明らかになった場合には、推定切断部位を求める。特に、疎水性領域中心の直後に、アラニン（A）、セリン（S）、またはグリシン（G）のいずれかのアミノ酸残基が存在することを含む。リポ蛋白質の場合には、システイン（C）残基が切断後の第一番目の残基（+ 1 residue）として同定されることが多い。 1.E．シグナル配列の同定にもとづいた合理的なPCRプライマーの設計 N末端にヒスチジンタグを持つ組換え蛋白質を生成するために、翻訳によってN 末端に融合する配列を遺伝子配列としてクローニングする目的で、シグナル配列の特徴を持つ遺伝子配列を省いた。N末端プライマーの遺伝子特異的な部分の5' 末端は、切断部位をこえて最初のコドンから始まるように設計されている。リポ蛋白質の場合、N末端プライマーの5'末端は、切断後の+1の位置にある修飾され得る残基の直後にある２番目のコドンから始まる。組換え蛋白質からシグナル配列を除去すると、１段階での精製が可能になり、ハイブリッド構築物（hybrid con struct）を持つ宿主菌株の膜の中にシグナル配列を挿入することに関して生じる可能性のある問題が避けられる。実施例２:本発明に係るポリペプチドをコードする単離DNAの調製、およびヒスチジンタグを持つ融合蛋白質としてのこれらのポリペプチドの産生 2.A．ヘリコバクター・ピロリ（Helicobacter pylori）菌のゲノムDNAの調製 50%グリセロールを含むLB培地に縣濁して−70℃で保存されたヘリコバクター・ピロリ（Helicobacter pylori）菌株ORV2001を、7%羊血を含むコロンビア・アガー培地上で、微好気性条件下（8〜10%CO₂、5〜7%O₂、85〜87%N₂）48時間増殖させる。細胞を回収して、リン酸緩衝塩類溶液（PBS）（pH7.2）で洗浄した後、 Rapid Prep Genomic DNA Isolation Kit（Pharmacia Biotech社製）を用いて細胞からDNAを抽出する。 2.B．PCR増幅本発明のポリペプチドをコードするDNA分子は、当業者が容易にデザインすることができるプライマーを用いて、ポリメラーゼ連鎖反応（PCR）によって、上記のように調製することができるゲノムDNAから増幅される。本発明において用いることができるプライマーの特定の例を表１に示す。特定の例として、GHPO 1 47、GHPO 615、GHPO 961、GHPO 1282、GHPO 296、およびGHPO 840をコードする遺伝子を増幅するために、以下のプライマーを用いることができる：各クローンのN末端およびC末端プライマーはそれぞれ、クローニング目的のために5'クランプならびに制限酵素認識配列（例えば、BamHI（GGATCC）およびXho I（CTCGAG）認識部位）を含む。遺伝子特異的DNAの増幅は、製造元の指示に従って、Vent DNAポリメラーゼ（N ew England Biolabs）またはTaq DNAポリメラーゼ（Appligene）を用いて行う。反応混合液は、蒸留水で最終容量を100μlとし、以下の通りである： dNTPミックス 200μM 10×サーモポル緩衝液 10μl プライマーそれぞれ300nM DNA鋳型 50ng 熱安定的DNAポリメラーゼ２単位適当な増幅反応条件は、当業者によって容易に決定することができる。例えば、上記のプライマーを用いてGHPO 615をコードするDNAを増幅する場合には以下の条件を用いることができる：94℃での初回変性を５分、97℃での変性30秒間を 25サイクル、55℃でのハイブリダイゼーションを１分間、およびVent DNAポリメラーゼを用いて72℃での伸長を２分間。GHPO 1282をコードするDNAを上記のプライマーセットで増幅する場合には、以下の条件を用いることができる：94℃での初回変性を５分、94℃での変性30秒間を25サイクル、45℃でのハイブリダイゼーションを30秒間、および72℃での伸長を30秒間行い、最終的な伸長はVent DNAポリメラーゼを用いて72℃で７分間行う。GHPO 840をコードするDNAを上記のプライマーで増幅する場合には、以下の条件を用いることができる：97℃での変性30 秒間を25サイクル、55℃でのハイブリダイゼーションを１分間、およびVent DNA ポリメラーゼを用いて72℃での伸長を２分間行う。表１に、本明細書に記述のプライマーを用いる場合の条件を記述する。 2.C．形質転換と形質転換体の選抜単一のPCR産物をこのようにして増幅し、20μlの反応液容量にして、37℃で2 時間、BamHI、およびXhoIもしくはNotIで同時に切断した。制限酵素消化した産物を、同様に切断され、ウシ小腸由来アルカリホスファターゼ(CIP)処理によって、ライゲーション前にあらかじめ脱リン酸化しておいたpET28a（Novagen社製）に連結させる。このようにして構築された遺伝子融合物は、ベクターがコードしている複数のヒスチジン残基が融合蛋白質のN末端に存在するため、産生された融合蛋白質を一段階でアフィニティー精製することが可能である。ライゲーション反応（20μl）を14℃で一晩行い、その後、これを用いて、100 μlのフレッシュな大腸菌XL1-blueコンピテント細胞（ノバジェン社（Novagen）製）を形質転換する。細胞を氷上で2時間インキュベートした後、42℃で30秒間ヒートショックを加え、90秒間氷上にもどして置く。次に、このサンプルを、選択剤を含まないLB培地1mlに加え、37℃で2時間増殖させる。この細胞を、カナマイシン（50mg/ml）を含むLBアガープレート上に10倍および適切な希釈倍率で展開し、37℃で一晩培養する。翌日、コロニーを50個つつき取り、２次プレート上に移して、37℃で一晩培養する。 5個のコロニーをつつき取り、カナマイシン（100mg/ml）含有LB培地3ml中で、 37℃で一晩培養した。プラスミドDNAをキアゲンのミニプレップを用いて抽出し、アガロースゲル電気泳動により定量する。遺伝子特異的なプライマーを用いて、上記に示されている条件の下でPCRを行い、形質転換体DNAが求めるインサートを持つことを確認する。PCRの結果が陽性の時は、大腸菌XL-1blue細胞から抽出したプラスミドDNAサンプル５つのうちのひとつ（500ng）を使用して、大腸菌BL21（λDE3）コンピテント細胞（ノバジェン社（Novagen）製；以前述べた通り）を形質転換する。形質転換体（10個）を、カナマイシン（50μg/ml）を含む選択用のLBアガープレート上に展開し、50% グリセロールを含むLBに縣濁して研究用ストックとして保存する。 2.D．組換え蛋白質の精製 2.C.に述べた方法で調製した凍結グリセロールストック1mlを用いて、250mlのエーレンマイヤーフラスコ（Erlenmeyer flask）に入った、カナマイシン（25mg /ml）入りのLB培地50mlに植菌する。フラスコを37℃で2時間培養するか、または600nmでの吸光度（OD₆₀₀）が0.4〜1.0に到達するまで培養する。培養液は、フラスコを4℃に一晩置いて、増殖を停止させる。翌日、10mlの一晩培養液を用いて、最初のOD₆₀₀値が約0.02〜0.04になるようにカナマイシン（25μg/ml）入りのLB培地240mlに植菌する。各ORFについて、フラスコ4本に植菌する。細胞はO D₆₀₀値が1.0になるまで増殖させ（37℃でおよそ2時間）、遠心して1mlのサンプルを回収し、漏出発現（leaky expression）を検出するために、SDS-PAGEにて解析する。残りの培養液は1mMのIPTGで誘導をかけ、37℃でさらに2時間増殖させる。最終的なOD₆₀₀読み取り値を測定し、4℃で15分間、5,000×gで遠心分離して、細胞を回収する。上清を捨て、ペレットを50mM トリス塩酸（Tris-HCl(pH8.0)）、2mM EDTAに縣濁する。1リットルの各培養液に対し、250mlの緩衝液を用い、細胞を12,000x gで20分間遠心して回収する。上清を捨て、ペレットを−45℃に保存する。 2.E．蛋白質の精製 2.D.に記載の方法を用いて得られたペレットを解凍し、95mlの50mMトリス塩酸（Tris-HCl(pH8.0)）に再縣濁する。ペファブロック（Pefabloc）とリゾチームを、終濃度がそれぞれ100μM、100μg/mlになるように加える。この混合液を5℃ で30分間マグネチックスターラーで撹拌してホモジナイズする。DNAの完全消化を確実に行なうために、10mM塩化マグネシウム（MgCl₂）の存在下でベンゾナーゼ（Benzonase）（メルク社（Merck）製）を終濃度1U/mlで加える。この縣濁液を、１サイクルあたり2分間の条件で3サイクル、それぞれ最大出力にて超音波破砕する（ブランソンソニファイアー（Branson Sonifier）450を使用）。ホモジナイズしたものは、19,000x gで15分間遠心し、上清とペレットの両方をSDS-PAG Eで解析し、下記でさらに記載されているように、可溶性画分あるいは不溶性画分における標的蛋白質の細胞内局在を調べる。 2.E.1．可溶性画分標的蛋白質が、可溶性の形で（すなわち2.E.に記載の方法を用いて得られた上清に）生産される場合、終濃度が50mMトリス塩酸（pH8.0）、0.5M塩化ナトリウム（NaCl）、10mMイミダゾール（緩衝液A）になるように、上清に塩化ナトリウムとイミダゾールを加える。この混合液を0.45μmの膜に通して濾過し、あらかじめ製造者が推奨するところに従って、ニッケルイオンを荷電したIMACカラム（ファルマシアHiTrapキレートセファロース（Pharmacia HiTrap chelating Sep harose）；1ml）にかける。その後、50カラム分の容量の緩衝液Aでカラムを洗浄してから、組換え蛋白質を5mlの緩衝液B（50mMトリス塩酸（pH8.0）、0.5M塩化ナトリウム（NaCl）、500mMイミダゾール）で溶出する。各分画の280nmにおける吸光度を測定して、溶出のプロフィールをモニターする。蛋白質のピークに相当する分画を一つにまとめて、0.5Mアルギニンを含むPB Sに対して透析し、0.22μmの膜に通して濾過し、−45℃に保存する。 2.E.2．不溶性画分標的蛋白質が、不溶性の画分（すなわち、2.E.に記載の方法を用いて得られたペレット）で発現している場合、精製は変性条件下で行う。塩化ナトリウム（Na Cl）、イミダゾール、および尿素を、終濃度が50mMトリス塩酸（pH8.0）、0.5M 塩化ナトリウム（NaCl）、10mMイミダゾール、6M尿素（緩衝液C）になるように、縣濁したペレットに加える。完全に可溶化した後、混合液を0.45μmの膜に通して濾過し、IMACカラムにかける。 IMACカラムでの精製過程は、すべての緩衝液に6M尿素が加えられる点と、蛋白質をのせた後カラムを洗浄するのに、50カラム分の代わりに、10カラム分の緩衝液Cを使用する点を除けば、2.E.1.に記載したところと同じである。緩衝液D（500mMイミダゾールを含む緩衝液C）でIMACカラムから溶出した蛋白質画分を一つにまとめる。この溶液にアルギニンを終濃度が0.5Mになるように加え、その混合液を0.5Mアルギニン、および様々な濃度の尿素（4M、3M、2M、1M、および0.5M）を含むPBSに対して、段階的に尿素の濃度を下げながら透析する。最終的な透析液を0.22μmの膜に通して濾過し、−45℃に保存する。または、上記の精製過程がそれほどには効果的でない場合、他の二つの方法を用いることが可能であり、以下に記載する。最初の代替法は、弱い変性剤である N-オクチルグルコシド（N-octyl glucoside(NOG)）を使用することを含む。簡潔に述べると、2.E.に記載のようにして得られたペレットを、5mMイミダゾール、5 00mM塩化ナトリウム、20mMトリス塩酸（Tris-HCl(pH7.9)）を含む溶液中で、15, 000psiの圧力で微小流動化（microfluidize）することによりホモジナイズし、4,000〜5,000x gで遠心して清澄にする。このペレットを回収し、体積あたりの重量で1〜2%のNOGを含む50mMリン酸ナトリウム（NaPO₄(pH7.5)）に縣濁してホモジナイズする。NOG可溶性の不純物を遠心により除く。前述の抽出段階を繰り返し、ペレットをもう一度抽出する。このペレットを8M尿素、50mMトリス塩酸（pH8.0）に溶解する。尿素で可溶化された蛋白質を等量の2Mアルギニン、50m Mトリス塩酸（pH8.0）で希釈し、1Mアルギニンに対して24〜48時間透析して、尿素を除く。最終的な透析液を0.22μmの膜に通して濾過し、−45℃に保存する。２つ目の代替法は、グアニジン塩酸のような強力な変性剤を使用することを含む。簡潔に述べると、2.E.に記載のようにして得られたペレットを5mMイミダゾール、500mM塩化ナトリウム、20mMトリス塩酸（pH7.9）を含む溶液中で、15,000 psiの圧力で微小流動化（microfluidize）することによりホモジナイズし、4,00 0〜5,000x gで遠心して清澄にする。このペレットを回収し、6Mグアニジン塩酸に縣濁し、ニッケルイオン（Ni++）で荷電したIMACカラムに通す。結合した抗原を8M尿素（pH8.5）で溶出する。ベーターメルカプトエタノールを終濃度が1mMになるように、溶出した蛋白質に加え、その後、溶出蛋白質を、0.1M酢酸で平衡化したセファデックス（Sephadex）G-25カラムに通す。カラムから溶出した蛋白質を、4倍容の50mMリン酸緩衝液（pH7.0）にゆっくりと加えると、蛋白質は溶液中に残る。 2.F．精製蛋白質の防御活性の評価 10匹のOF1マウス（IFFA Credo）から成るグループを、生理的緩衝液に溶かした1μgのコレラ毒素（Berna）と混ぜた25μgの精製組換え蛋白質で直腸から免疫する。マウスは、0、7、14、および21日目に免疫する。最終免疫の14日後に、液体培地で増殖させたH.ピロリ菌株ORV2001（2.A.記載したようにして、細胞をアガープレート上で増やして、回収後、ブルセラ用培地（Brucella broth）に再縣濁してから、37℃で一晩フラスコ培養する）をマウスに抗原投与する。投与の14 日後に、マウスを殺して、その胃を取り出す。胃内におけるウレアーゼ活性の測定、および培養によって、H.ピロリ菌の量を判定する。 2.G．単一の抗原に特異的なポリクローナル抗体の生産 2.G.1.過免疫性のウサギ抗血清 2.E.1.または2.E.2.に記載の方法を用いて得られるような精製型融合ポリペプチド100μgを、全量およそ２mlで、フロインドの完全アジュバントの存在下で、ニュージーランドウサギの皮下および筋肉内に注射する。最初の注射から7および14日後に、フロインドの不完全アジュバントを使用する以外は初期投与量に等しい量で、追加免疫投与を行なう。最終注射の15日後に、動物の血清を回収し、補体を除き、0.45μmの膜に通して濾過する。 2.G.2．マウスの過免疫性腹水液 2.E.1.または2.E.2.に記載の方法を用いて得られるような精製した融合ポリペプチド10〜50μgを、約200μlの量で、フロインドの完全アジュバントの存在下、10匹のマウスに皮下注射した。最初の注射から7および14日後に、フロインドの不完全アジュバントを使用する以外は初期投与量に等しい量で、追加免疫投与を行なう。最初の注射から21および28日後に、50μgの抗原のみをマウスの腹腔内に投与する。21日目には、肉腫180/TG細胞CM26684もマウスの腹腔内に投与する（Lennetteら、ウィルス、リケッチア、およびクラミジア感染症の診断法（Di agnostic Procedures for Viral，Rickettsial，and Chlamydial Infections）、第５版、ワシントンDC、アメリカ公衆衛生協会(American Public Health Asso ciation)、1979）。腹水液を最終注射の10〜13日後に回収する。実施例３:ヒスチジンタグを持たない転写融合物を産生させる方法本発明のポリペプチドをヒスチジンタグを欠いた転写融合物としてコードする DNAを増幅し、クローニングする方法を以下に記載する。それぞれのクローンに対し、それらをコードするポリヌクレオチドの配列をもとに、２つのPCRプライマーを設計する（添付の配列表の奇数番号、配列番号：1363までを参照のこと）。これらのプライマーを用いると、例えば、ORV2001およびATCC寄託番号43579として寄託されている菌株を含む、任意のヘリコバクター・ピロリ菌株から、また、他のヘリコバクター菌種からも、本発明のポリペプチドをコードするDNAを増幅することが可能である。 N末端プライマーは、標的遺伝子のリボゾーム結合部位、ATG開始部位、任意のシグナル配列、および切断部位を含むように設計されている。N末端プライマーは、5'クランプ（clamp）と、その後引き続き行われるクローニングが容易になるように、BamHI（GGATCC）部位などの制限酵素認識部位を含むことが可能である。同様に、C末端プライマーは、その後のクローニングに使用可能な、XhoI（CTC GAG）部位などの制限酵素認識部位、およびTAA終止コドンを含むことが可能である。本発明のポリペプチドをコードする遺伝子の増幅は、上記実施例２に記載の条件下でサーマラーゼDNAポリメラーゼ（Thermalase DNA Polymerase）を用いて行うことができる。または、製造者によって提供される指示にしたがい、Vent DNA ポリメラーゼ（New England Biolabs）、Pwo DNAポリメラーゼ（Boehringer Man nheim）、またはTaq DNAポリメラーゼ（Appligene）を用いて行うことも可能である。それぞれのクローンについて単一のPCR産物を増幅して、適当な部位で切断されたpET 24（例えば、BamHI-XhoI部位で切断されたpET 24）にクローニングし、ヒスチジンタグ無しで蛋白質の発現を可能にする転写融合物を構築した。発現された産物は、1Mアルギニンで透析することにより再生させることが可能な変性蛋白質として精製することが可能である。 pET 24にクローニングすることにより、遺伝子はベクター由来のT7プロモーターから転写されるが、その転写は、遺伝子に元来あるリボゾーム結合部位へのRN A特異的DNAポリメラーゼ（RNA-speclfic DNA polymerase）の結合に依存し、それによってな読み枠（ORF）全長の発現が可能になる。本方法で用いることのできる増幅反応、制限酵素処理、およびクローニングのプロトコールは、翻訳融合物の構築について前術したように行う。実施例４:免疫アフィニティーによる本発明のポリペプチドの精製 4.A．特異的イムノグロプリンG（IgG）の精製セクション2.G.で調製したような免疫血清を、100mMトリス塩酸（pH8.0）で平衡化したプロテインAセファロースファーストフロー（protein A Sepharose Fas t Flow）カラム（ファルマシア(Pharmacia)社製）にかける。カラムに、10カラム分の容積の100mMトリス塩酸および10カラム分の10mMトリス塩酸（pH8.0）を通して、レジンを洗浄する。IgG抗体を0.1Mグリシン緩衝液（pH3.0）で溶出し、それぞれ0.25mlの1Mトリス塩酸（pH8.0）を加えて、５mlの分画として回収する。溶出液の吸光度を、280nmで測定し、イムノグロブリンG（IgG）抗体を含む分画をひとまとめにし、50mMトリス塩酸（pH8.0）に対して透析し、必要に応じて、−70℃で凍結保存する。 4.B．カラムの調製ファルマシア社製（17-0430-01）の臭化シアン活性化（CNBr-activated）セファロース（Sepharose）4Bゲルを適当量（1グラムの乾燥ゲルはおよそ3.5mlの水和ゲルを提供する；ゲルの許容量は、ゲル1mlあたり5〜10mgのIgGを結合する）、1mM塩酸緩衝液に縣濁し、漏斗を用いて少量の1mM塩酸緩衝液を加えて洗浄する。緩衝液の全体積は、ゲル1グラムあたり200mlである。精製したIgG抗体を、50容量分の500mMリン酸ナトリウム緩衝液（pH7.5）に対して、20±5℃で4時間透析する。その後、この抗体を終濃度3mg/mlになるように 500mMのリン酸緩衝液（pH7.5）で希釈する。 IgG抗体を、5±3℃でゲルと一晩混合する。このゲルを、クロマトグラフィーカラムにつめて、2カラム分の容量の500mMリン酸緩衝液（pH7.5）、および1カラム分の容量の500mM塩化ナトリウム（pH7.5）を含む50mMリン酸ナトリウム緩衝液で洗浄する。次に、ゲルをチューブに移し、室温で100mMのエタノールアミン(pH 7.5)と4時間混合し、2カラム分の容量のPBSで２回洗浄する。そして、ゲルは、１万分の１量のメルチオレートを含むPBS（1/10,000PBS/merthiolate）で保存する。ゲルに結合したIgG抗体の量は、IgG溶液と直接の溶出液、および洗浄液の、 280nmにおける吸光度を測定することにより測定する。 4.C．抗原の吸着と溶出例えば、3.E.に記載の方法を用いて得られた上清または可溶化ペレットなどの、50mMトリス塩酸（pH8.0）、2mM EDTAに溶けた抗原溶液を、遠心して0.45μmの膜で濾過した後、１時間あたりおよそ10mlの流速で、50mMトリス塩酸（pH8.0）、2mM EDTAで平衡化したカラムにのせる。そして、このカラムを20倍量の50mMトリス塩酸（pH8.0）、2mM EDTAで洗浄する。または、5±3℃で一晩混合することにより吸着させることが可能である。吸着させたゲルを、2〜6倍量の10mMリン酸ナトリウム緩衝液（pH6.8）で洗浄し、抗原を100mMのグリシン緩衝液（pH2.5）で溶出する。溶出液を3mlの画分として回収し、それぞれに150μlの1Mリン酸ナトリウム緩衝液（pH8.0）を加える。各画分について280nmの吸光度を測定する；抗体を含む画分をひとつにまとめ、−20℃で保存する。他の態様は、以下の請求の範囲内である。DETAILED DESCRIPTION OF THE INVENTION Identification of Polynucleotides Encoding Novel Helicobacter Polypeptides in the Helicobacter Genome The present invention can be used in methods of preventing or treating Helicobacter infections in mammals such as humans. , Helicobacter polypeptides and corresponding polynucleotide molecules. Background of the Invention Helicobacter is a spiral gram-negative bacterium that colonizes the gastrointestinal tract of mammals. Some species colonize the stomach, the most famous being H. H. pylori, H. pylori H. Heilmanii, H .; H. felis, and H. felis. It is a H. mustelae bacterium. H. H. pylori is the species most commonly associated with infection in humans. H. pylori and H. Felis bacteria have also been isolated from humans, albeit less frequently than H. pylori. More than 50% of the adult population in developed countries is infected with Helicobacter, and almost 100% in developing countries and some Pacific Rim countries, making it one of the most prevalent infectious diseases worldwide. Has become one. Helicobacter is commonly recovered from gastric biopsies of humans with histological signs of gastritis and peptic ulcer. In fact, H. H. pylori is now recognized as an important human pathogen in that the chronic gastritis it causes is a risk factor for developing peptic ulcer disease and gastric cancer. Therefore, it is highly desirable to develop safe and effective vaccines for preventing and treating Helicobacter infections. Many Helicobacter antigens have been characterized or isolated. Among these are ureases consisting of two structural subunits of about 30 and 67 kDa (Hu et al., Infect. Immun. 58: 992, 1990; Dunn et al., J. Biol. Chem. 265: 9464, 1990; Evans Microbial Pathogenesis 10:15, 1991; Labigne et al., J. Bact., 173: 1920, 1991); 87 kDa vacuolating cytotoxin (VacA) (Cover et al., J. Biol. Chem. 267: 10570, 1992). Phadnis et al., Infect. Immun. 62: 1557, 1994; WO 93/18150); 128 kDa immunodominant antigen associated with cytotoxins (also called CagA, TagA; WO 93/18150); U.S. Pat. No. 5,403,924); 13 and 58 kDa heat shock proteins HspA and HspB (Suerbaum et al., Mol. Microbiol. 14: 959, 1994; WO 93/18150); 54 kDa catalase (Hazell et al. J. Gen. Micobiol. 137: 57, 1991); 15 kDa histidine-rich protein (Hpn) (Gilbert et al., Infect. Immun. 63: 2682, 1995); 20 kDa membrane-associated Lipoprotein (Kostrcynska et al., J. Bact. 176: 5938, 1994); 30 kDa outer membrane protein (Bolin et al., J. Clin. Microbiol. 33: 38L1995); Lactoferrin receptor (FR 2,724,936); and HopA, HopB , HopC, HopD, and HopE, several porins with a molecular weight of 48 to 67 kDa (Exner et al., Infect. Immun. 63: 1567, 1995; Doig et al., J. Bact. 177). : 5447, 1995). Some of these proteins have been proposed as potential vaccine antigens. In particular, urease appears to be a vaccine candidate (WO 94/9823; WO 95/22987; WO 95/3824; Mic hetti, Gastroenterology 107: 1002; 1994). Nevertheless, it is likely that some antigens will ultimately be required for the vaccine. Summary of the Invention The present invention provides a polynucleotide molecule encoding a Helicobacter polypeptide, referred to as, which can be used, for example, in a method for preventing, treating, or diagnosing a Helicobacter infection: GHPO 35 (sequence No. 2), GHPO 55 (SEQ ID NO: 4), GHPO 78 (SEQ ID NO: 6), GHPO 89 (SEQ ID NO: 8), GHPO 129 (SEQ ID NO: 10), GHPO 541 (SEQ ID NO: 12) GHPO 607 (SEQ ID NO: 14), GHPO 635 (SEQ ID NO: 16), GHPO 701 (SEQ ID NO: 18), GHPO 712 (SEQ ID NO: 20), GHPO 761 (SEQ ID NO: 22), GHPO 838 (SEQ IDNO: 24), GHPO 1034 (SEQ ID NO: 26), GHPO 1085 (SEQ ID NO: 28), GHPO 1213 (SEQ ID NO: 30), GHPO 1 255 (SEQ ID NO: 32), GHPO 1308 (SEQ ID NO: 34) GHPO 1389 (SEQ ID NO: 36), GHP O 1706 (SEQ ID NO: 38), GHPO 234 (SEQ ID NO: 40). 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GHPO 1484 (SEQ ID NO: 1256), GHPO 1489 (SEQ ID NO: 1258), GHPO 1494 (SEQ ID NO: 1260), GHPO 1495 (SEQ ID NO: 1262), GHPO 1498 (SEQ ID NO: 1264), GHPO 1499 (SEQ ID NO: GHPO 1500 (SEQ ID NO: 1268), GHPO 1503 (SEQ ID NO: 1270), GHPO 1504 (SEQ ID NO: 1272), GHPO 1510 (SEQ ID NO: 1274), GHPO 1518 (SEQ ID NO: 1276), GHPO 1533 (SEQ ID NO: 1278), GHPO 1541 (SEQ ID NO: 1280), GHPO 1544 (SEQ ID NO: 1282), GHPO 1548 (SEQ ID NO: 1284), GHPO 1565 (SEQ ID NO: 1286), GHPO 1575 (SEQ ID NO: 1288), GHPO 1582 (SEQ ID NO: 1290), GHPO 1595 (SEQ ID NO: 1292), GHPO 1597 (SEQ ID NO: 1294), GHPO 1599 (SEQ ID NO: 1296), GHPO 1601 (SEQ ID NO: 1298), GHPO 1609 (SEQ ID NO: 1300), GHPO 1613 (SEQ ID NO: 1302), GHPO 1614 (SEQ ID NO: 1304), GHPO 1626 (SEQ ID NO: 1306), GHPO 1628 (SEQ ID NO: 1308), GHPO 1639 (SEQ ID NO: 1310) ), GHPO 1640 (SEQ ID NO: 1312), GHPO 1641 (SEQ ID NO: 1314), GHP O 1646 (SEQ ID NO: 1316), G HPO 1662 (SEQ ID NO: 1318), GHPO 1667 (SEQ ID NO: 1320), GHPO 1668 (SEQ ID NO: 1322), GHPO 1670 (SEQ ID NO: 1324), GHPO 1671 (Sequence) No. 1326), GHPO 1672 (SEQ ID NO: 1328), GHPO 1678 (SEQ ID NO: 1330), GHPO 1684 (SEQ ID NO: 1332), GHPO 1695 (SEQ ID NO: 1334), GHPO 1697 (SEQ ID NO: 1336), GHPO 1701 (SEQ ID NO: 1338), GHPO 1719 (SEQ ID NO: 1340), GHPO 1723 (SEQ ID NO: 1342), GHPO 1732 (SEQ ID NO: 1344), GHPO 1739 (SEQ ID NO: 1346), GHPO 1741 (SEQ ID NO: GHPO 1747 (SEQ ID NO: 1350), GHPO 1749 (SEQ ID NO: 1352), GHPO 1750 (SEQ ID NO: 1354), GHPO 1751 (SEQ ID NO: 1356), GHPO 1755 (SEQ ID NO: 1358), GHPO 1771 (SEQ ID NO: 1360), GHPO 1786 (SEQ ID NO: 1362) and GHPO 1789 (SEQ ID NO: 1364). The polynucleotide sequences encoding these polypeptides are shown in the sequence listing (odd numbers, up to SEQ ID NO: 1363). Those of skill in the art will appreciate that polynucleotide molecules encoding variants and derivatives of these polypeptides, which may result from the addition, deletion or substitution of non-essential amino acids, are also encompassed by the present invention, as described in detail below. I think you understand. In addition to the above-described polynucleotide molecules, the present invention also includes corresponding polypeptides (ie, polypeptides encoded by the polynucleotide molecules of the present invention, or fragments thereof), and monopeptides that specifically bind to these polypeptides. Specific antibodies are included. The polypeptide of the present invention includes, in addition to the polypeptide having the amino acid sequence shown in the sequence listing (even number, up to SEQ ID NO: 1363), a mature form of the protein containing the sequence shown in the sequence listing in its non-processed form, and a fragment thereof. . The invention has many applications and includes cells transformed or transfected with expression cassettes, vectors and polynucleotides of the invention. Accordingly, the present invention provides (i) a polynucleotide of the present invention, and related expression cassettes, vectors, and methods for producing transformed or transfected cells in a recombinant host system; Live vaccine vectors, such as poxvirus, Salmonella typhimurium, and Vibrio cholerae vectors, which are included in combination with a diluent or carrier (such vaccine vectors are for example to prevent or treat Helicobacter infections) And related pharmaceutical compositions and related therapeutic and / or prophylactic methods; (iii) polynucleotide molecules alone or as a transport vehicle, polypeptide, or mixture of polypeptides, or Formulated with the monospecific antibodies of the invention And / or prophylactic methods, including the administration of a polynucleotide molecule, and related pharmaceutical compositions, which have been administered; (iv) comprising using a polynucleotide molecule, monospecific antibody, or polypeptide of the invention. A method for detecting the presence or absence of Helicobacter in a biological sample; and (v) a method for purifying the polypeptide of the present invention by affinity chromatography based on an antibody. Detailed description An open reading frame (ORF) encoding a novel polypeptide, referred to as follows: H. pylori: GHPO 35 (SEQ ID NO: 2), GHPO 55 (SEQ ID NO: 4), GHPO 78 (SEQ ID NO: 6), GHPO 89 (SEQ ID NO: 8), GHPO 129 (SEQ ID NO: 10) ), GHPO 541 (SEQ ID NO: 12), GHPO 607 (SEQ ID NO: 14), GHPO 635 (SEQ ID NO: 16), GHPO 701 (SEQ ID NO: 18), GHPO 712 (SEQ ID NO: 20), GHPO 761 ( SEQ ID NO: 22), GHPO 838 (SEQ ID NO: 24), GHPO 1034 (SEQ ID NO: 26), GHPO 1085 (SEQ ID NO: 28), GHPO 1213 (SEQ ID NO: 30), GHPO 1255 (SEQ ID NO: 32) ), GHPO 1308 (SEQ ID NO: 34), GHPO 1389 (SEQ ID NO: 36), GHPO 1706 (SEQ ID NO: 38), GHPO 234 (SEQ ID NO: 40), GHPO 314 (SEQ ID NO: 42), G HPO 510 (SEQ ID NO: 44), GHPO 603 (SEQ ID NO: 46), GHPO 937 (SEQ ID NO: 48), GHPO1027 (SEQ ID NO: 50), GHPO 1099 (SEQ ID NO: 52), GHPO 1151 (SEQ ID NO: : 54), GHPO 1275 (SEQ ID NO: 56), GHPO 1365 (SEQ ID NO: 58), GHPO 1578 (SEQ ID NO: 60), GHPO 22 (SEQ ID NO: 62), GHPO 58 (SEQ ID NO: No .: 64), GHPO 200 (SEQ ID NO: 66), GHPO 558 (SEQ ID NO: 68), GHPO 563 (SEQ ID NO: 70), GHPO 695 (SEQ ID NO: 72), GHPO 699 (SEQ ID NO: 74), GHPO 702 (SEQ ID NO: 76), GHPO 709 (SEQ ID NO: 78), GHPO 741 (SEQ ID NO: 80), GHPO 762 (SEQ ID NO: 82), GHPO 827 (SEQ ID NO: 84), GHPO 852 (SEQ ID NO: : 86), GHPO 1013 (SEQ ID NO: 88), GHPO 1020 (SEQ ID NO: 90), GHPO 1031 (SEQ ID NO: 92), GHPO 1052 (SEQ ID NO: 94), GHPO 1127 (SEQ ID NO: 96), GHPO 1149 (SEQ ID NO: 98), GHPO 1176 (SEQ ID NO: 100), GHPO 1250 (SEQ ID NO: 102), GHPO 1312 (SEQ ID NO: 104), GHPO 1358 (SEQ ID NO: 106), GHPO 1490 (SEQ ID NO: 108), GHPO 1559 (SEQ ID NO: 110), GHPO 1651 (SEQ ID NO: 112), GHPO 1726 (SEQ ID NO: 114), GHPO 1780 (SEQ ID NO: 116), GHPO 895 (SEQ ID NO: 118), GHPO 1447 (SEQ ID NO: 120), GHPO 28 (SEQ ID NO: 122), GHPO 86 (SEQ ID NO: 124), GHPO 155 (SEQ ID NO: 126), GHPO 157 (SEQ ID NO: : 128), GHPO 237 (SEQ ID NO: 130), GHPO 290 (SEQ ID NO: 132), GHPO 293 (SEQ ID NO: 134), GHPO 335 (SEQ ID NO: 136), GHPO 374 (SEQ ID NO: 138), GHPO 442 (SEQ ID NO: 140), GHPO 480 (SEQ ID NO: 142), GHPO 523 (SEQ ID NO: 144), GHPO 610 (SEQ ID NO: 146), GHPO 675 (SEQ ID NO: 148), GHPO 690 (SEQ ID NO: 150), GHPO 829 (SEQ ID NO: 152), GHPO 850 (SEQ ID NO: 154), GH PO 876 (SEQ ID NO: 156), GHPO 984 (SEQ ID NO: 158), GHPO 989 (SEQ ID NO: 160), GHPO 1111 (SEQ ID NO: 162), GHPO 1145 (SEQ ID NO: 164), GHPO 1256 (SEQ ID NO: 166), GHPO 1264 (SEQ ID NO: 168), GHPO 1316 (SEQ ID NO: 170), GHPO 1368 (SEQ ID NO: 172), GHPO 1442 (SEQ ID NO: 174), GHPO 1506 (SEQ ID NO: 176), GHPO 1543 (SEQ ID NO: 178), GHPO 1574 (SEQ ID NO: 180), GHPO 1627 (SEQ ID NO: 182), GHPO 1657 (SEQ ID NO: 184), GHPO 1664 (SEQ ID NO: 186), GHPO 1694 (SEQ ID NO: 188), GHPO 1704 (SEQ ID NO: 190), GHPO 176 3 (SEQ ID NO: 192), GHPO 616 (SEQ ID NO: 194), GHPO 76 (SEQ ID NO: 196), GHPO 109 (SEQ ID NO: 198), GHPO 163 (SEQ ID NO: 200), GHPO 169 (SEQ ID NO: 202), GHPO 208 (SEQ ID NO: 204), GHPO 219 (SEQ ID NO: 206), GHPO 445 (SEQ ID NO: 208), GHPO 479 (SEQ ID NO: 210), GHP O 525 (SEQ ID NO: 212), GHPO 535 (SEQ ID NO: 214), GHPO 731 (SEQ ID NO: 216), GHPO 836 (SEQ ID NO: 218). 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These polypeptides For example, it can be used in vaccination methods to prevent or treat Helicobacter infections. For example, GHPO 1320, GHPO 523, GHPO 792, GHPO 639, GHPO 669, GHPO 992, GHP O 576, GHPO 109, GHPO 129, GHPO 234, GHPO 257, GHPO 525, GHPO 626, GHPO 1034, GHPO 1275, GHPO 1308, GHPO 1600, GHPO 1615, GHPO 536, GHPO 66, GHP O 1363, GHPO 1595, And GHPO 1166 It has been shown to be a protective antigen that can be used in methods for preventing Helicobacter infections. "Protective antigen" Means an antigen capable of reducing the level of infection after challenge compared to a positive control. Complete defense against infection This is also included in the present invention, Not necessary. Some of the novel polypeptides are Its mature form (ie, (As a polypeptide transported through the Taras II or Class III secretion pathway) Or as a precursor containing a signal peptide that can be removed during excretion / secretion by cleavage at the mature N-terminus, It is a secretory polypeptide that can be produced. (The cleavage site is At the C-terminus of the signal peptide adjacent to the mature form). According to a first aspect of the present invention, Provided is an isolated polynucleotide encoding a precursor and mature form of the Helicobacter GHPO protein described above. Examples of such polynucleotides include: Includes polynucleotides that encode: GHPO 35 (SEQ ID NO: 1), GHPO 55 (SEQ ID NO: 3), GHPO 78 (SEQ ID NO: Five), GHPO89 (SEQ ID NO: 7), GHPO 129 (SEQ ID NO: 9), GHPO 541 (SEQ ID NO: 11), GHPO 607 (SEQ ID NO: 13), GHPO 635 (SEQ ID NO: 15), GHPO 701 (SEQ ID NO: 17), GHPO 712 (SEQ ID NO: 19), GHPO 761 (SEQ ID NO: twenty one), GHPO 838 (SEQ ID NO: twenty three), GHPO 1034 (SEQ ID NO: twenty five), GHPO 1085 (SEQ ID NO: 27), GHPO 1213 (SEQ ID NO: 29), GHPO 1 255 (SEQ ID NO: 31), GHPO 1308 (SEQ ID NO: 33), GHPO 1389 (SEQ ID NO: 35), GHP O 1706 (SEQ ID NO: 37), GHPO 234 (SEQ ID NO: 39), GHPO 314 (SEQ ID NO: 41), GH PO 510 (SEQ ID NO: 43), GHPO 603 (SEQ ID NO: 45), GHPO 937 (SEQ ID NO: 47), GH PO 1027 (SEQ ID NO: 49), GHPO 1099 (SEQ ID NO: 51), GHPO 1151 (SEQ ID NO: 53), GHPO 1275 (SEQ ID NO: 55), GHPO 1365 (SEQ ID NO: 57), GHPO 1578 (SEQ ID NO: 59), GHPO 22 (SEQ ID NO: 61), GHPO 58 (SEQ ID NO: 63), GHPO 200 (SEQ ID NO: 65), GHPO 558 (SEQ ID NO: 67), 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1789 (SEQ ID NO: 1363). The isolated polynucleotide of the invention encodes the following (i) or (ii): (i) the Helicobacter amino acid sequence is Sequence listing (even, SEQ ID NO: Up to 1364) is selected from the group consisting of the amino acid sequences shown in A polypeptide having an amino acid sequence that is homologous to the Helicobacter amino acid sequence of the polypeptide; Or (ii) a derivative of the polypeptide. As described above, In addition to the full-length polypeptide encoded by the polynucleotide of the present invention, The polynucleotide included in the present invention, Along with other polypeptides or peptide fragments of the full-length polypeptide, A polypeptide lacking a signal sequence can be encoded. The term "isolated polynucleotide" It is defined as a polynucleotide that has been removed from its naturally occurring environment. For example, In the genome of live bacteria, Or a DNA molecule naturally occurring as part of a gene banta, Not isolated, For example, as a result of a cloning event (amplification), The same molecule that has been separated from the rest of the bacterial genome is "isolated." Typically, The isolated DNA molecule is DNA regions flanking the 5 'or 3' end in the natural genome (eg, Code region). Such an isolated polynucleotide is Can be part of a vector or composition, Because such a vector or composition is not part of its natural environment, After all it can be said that it was isolated. The polynucleotide of the present invention, RNA or DNA (for example, cDNA, Genomic DNA, Or synthetic DNA), Alternatively, it can include RNA or DNA modifications or combinations. Even if the polynucleotide is double-stranded, It may be single-stranded, In the case of single strand, Even if it is the code (sense) strand, It may be a non-coding (antisense) strand. The sequence encoding the polypeptide of the present invention is: Sequence listing (even, SEQ ID NO: Up to 1364) (a) any nucleotide sequence in the sequence listing (odd, SEQ ID NO: Up to 1363); (b) a ribonucleotide sequence derived from the transcription of (a); Or (c) as a result of duplication or degeneracy of the genetic code, Any nucleotide sequence in the sequence listing (odd, SEQ ID NO: 1363), a different coding sequence encoding the same polypeptide as the polynucleotide molecule having the sequence shown in Can be The polypeptide is For example, H. Ferris (H. felis); Mustera (H. mustelae); Hail Mani (H. Heilmanni), or H. H. pylori (H. The polypeptide may be a polypeptide naturally secreted or excreted by P. pilori). "Polypeptide" or "protein" means any chain of amino acids, regardless of length or presence or absence of post-translational modifications (eg, glycosylation or phosphorylation). Both terms are used interchangeably in the present invention. "Homologous amino acid sequence" refers to an amino acid sequence shown in the sequence listing (even number) for one or more non-conservative amino acid substitutions, deletions or additions at positions that do not destroy the specific antigenicity of the polypeptide. , Up to SEQ ID NO: 1364) or an amino acid sequence different from the amino acid sequence encoded by the nucleotide sequence shown in the Sequence Listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363). Preferably, such a sequence is at least 75%, more preferably at least 80%, and most preferably at least 90% identical to the amino acid sequence shown in the sequence listing (even, up to SEQ ID NO: 1364). Homologous amino acid sequences include those that are identical or substantially identical to the amino acid sequences shown in the Sequence Listing (even numbers, up to SEQ ID NO: 1364). An "amino acid sequence that is substantially identical" is at least 90%, preferably at least 95%, more preferably at least 97%, and most preferably at least 99% identical to a reference amino acid sequence, if any Means a sequence that differs from a reference sequence by many conservative amino acid substitutions. Conservative amino acid substitutions typically involve substitutions within the same class of amino acids. These classes include, for example, amino acids with uncharged polar side chains such as asparagine, glutamine, serine, threonine, and tyrosine; amino acids with basic side chains such as lysine, arginine, and histidine; aspartic acid and Amino acids with acidic side chains, such as glutamic acid; and amino acids with non-polar side chains, such as glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phenylalanine, methionine, tryptophan, and cysteine. Homology can be measured using sequence analysis software (eg, Sequence Analysis Software Package, Gene Computer Group, University of Wisconsin Biotechnology Center, 1710 University Avenue, Madison, WI 53705). Similar amino acid sequences are positioned to give maximum homology (ie, identity). For this reason, it may be necessary to artificially introduce gaps in the sequence. Once the optimal arrangement is set, the degree of homology (ie, identity) is established by recording all positions where the amino acids of both sequences are identical, as compared to the total number of positions. Homologous polynucleotide sequences are similarly defined. Preferably, the homologous sequence is at least 45%, more preferably at least 60%, and most preferably at least 85% identical to the coding sequence of any nucleotide sequence listed in the sequence listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363). An array. A polypeptide having a sequence homologous to any one of the sequences shown in the sequence listing (even, up to SEQ ID NO: 1364) includes a polypeptide having the sequence shown in the sequence listing (even, up to SEQ ID NO: 1364) and an antigenicity Naturally occurring allelic variants are included, along with variants or other non-naturally occurring variants in which are similar. As is known in the art, an allelic variant is another form of a polypeptide characterized by having one or more amino acid substitutions, deletions or additions that do not alter the biological function of the polypeptide. "Biological function" refers to the function of a polypeptide in a naturally occurring cell, even if that function is not necessary for the growth or survival of the cell. For example, the biological function of porin is to allow a compound present in the extracellular medium to flow into cells. Biological functions differ from antigen functions. A polypeptide can have one or more biological functions. Allelic variants are very common in nature. For example, bacterial species such as H. H. pylori is usually represented as a variety of strains that differ from each other by minor allelic changes. In fact, polypeptides that exhibit the same biological function in different strains can have amino acid sequences that are not identical in each strain. Such allelic changes can be equally reflected at the polynucleotide level. The use of allelic variants of a polypeptide antigen is supported, for example, by work on the Helicobacter urease antigen. Although the amino acid sequence of Helicobacter urease varies widely from species to species but still preserves interspecies, this indicates that the use of the urease molecule as an immunogen is very resistant to amino acid changes. Is shown. Single species of H. Amino acid sequence changes also occur in different strains of H. pylori. For example, H. H. pylori and H. The amino acid sequences of the UreA and UreB subunits of ferris urease are 26. 5% and 11. 8% (Ferroro et al., Molecular Microbiology 9 (2): 323-333, 1993). H. pylori urease It has been shown to protect mice from ferris infection (Michetti et al., Gastroenterology 107: 1002, 1994). Furthermore, the individual structural subunits of urease, UreA and UreB, contain different amino acid sequences, but both have been shown to be protective antigens against Helicobacter infections (Michetti et al., Supra). . Similarly, Cuenca et al. (Cuenca, Gastroenterology 110: 1770, 1996) disclose Ferret infected with Mustera Upon therapeutic immunization with H. pylori urease, It was shown to be effective for the cure of Mustera infection. Furthermore, for example, a recombinant UreA + UreB apoenzyme expressed from pORV142 (H. UreA and UreB sequences from H. pylori strain CPM630; Lee et al. Infect. Dis. 172: 161, 1995); recombinant UreA + UreB avoenzyme expressed from p0RV214 (H. UreA and UreB sequences that differ from H. pylori strain CPM630 by one and two amino acid changes, respectively: Lee et al. (Lee, supra, 1995); UreA-glutathione-S-transferase fusion protein (H. UreA sequence from H. pylori strain ATCC 43504; Thomas et al. (Thomas, Acta Gastro-Enterologica Belgica 56:54, 1993); UreA + UreB holoenzyme purified from H. pylori strain NCTC 11637 (Marchetti et al., Science 267: 1655, 1995); UreA-MBP fusion protein (H. UreA from H. pylori strain 85P; Ferroro et al. (Ferroro, Infection and Immunity 62: 4981, 1994); UreB-MBP fusion protein (H. UreB from H. pylori strain 85P; Ferroro et al. (Ferroro, supra); UreA-MBP fusion protein (H. UreA from Ferris strain ATCC 49179; Ferrolo et al. (Ferroro, supra); UreB-MBP fusion protein (H. UreB from Ferris strain ATCC 49179; Ferrolo et al. (Ferroro, supra) and a 37 kDa fragment of UreB containing 220-569 amino acids (Dore-Davin et al., "The 37 kDa fragment of UreB is Helicobacter felis infection in mice. Several urease variants have been reported to be effective vaccine antigens, including "sufficient to provide protection against disease." Finally, Thomas et al. Oral immunization of mice with crude H. pylori sonicates resulted in Mice were shown to be protected from subsequent challenge with Ferris. Polynucleotides, such as DNA molecules encoding allelic variants, can be readily obtained by polymerase chain reaction (PCR) amplification of genomic bacterial DNA extracted by conventional methods. This involves using synthetic oligonucleotide primers paired with sequences that are upstream and downstream of the 5 'and 3' ends of the coding region. Suitable primers can be designed based on the nucleotide sequence information provided in the sequence listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363). Typically, a primer contains 10 to 40 nucleotides, preferably 15 to 25 nucleotides. Also select primers containing C and G nucleotides that contain C and G nucleotides in a sufficient ratio to ensure effective hybridization, for example containing at least 40%, preferably 50%, of the total nucleotides. It can be advantageous. One skilled in the art can readily design primers that can be used to isolate a polynucleotide of the present invention from different Helicobacter strains. Experimental conditions for performing PCR can be easily determined by those skilled in the art, and a description for performing PCR is provided in Example 2. As is well known in the art, a restriction endonuclease recognition site typically comprising 4-6 nucleotides (eg, the sequence 5′-GGATCC-3 ′ (BamHI) or 5′-CTCGAG-3 ′ (XhoI)) , At the 5 'end of the primer. Restriction sites can be chosen by those skilled in the art such that the amplified DNA can be conveniently cloned into an appropriately digested vector, such as a plasmid. Useful non-naturally occurring homologs can be designed using known methods to identify regions of the antigen that may be tolerant to amino acid sequence changes and / or deletions. For example, conserved sequences can be identified by comparing sequences of antigens from different species. Polypeptide derivatives encoded by the polynucleotides of the present invention include, for example, fragments, polypeptides having large internal deletions derived from the full-length polypeptide, and fusion proteins. The polypeptide fragment of the present invention can be obtained from a polypeptide having a sequence homologous to any sequence (even number, up to SEQ ID NO: 1364) in the sequence listing, wherein the fragment has substantial antigenicity (specific antigenicity) of the parent polypeptide. ) Can be guided. Polypeptide derivatives can also be constructed by large internal deletions that remove a substantial portion of the parent polypeptide while retaining specific antigenicity. Generally, polypeptide derivatives require at least 12 amino acids in length to maintain antigenicity. They are conveniently at least 20 amino acids, preferably at least 50, more preferably at least 75 amino acids, and most preferably at least 100 amino acids in length. Useful polypeptide derivatives, for example, polypeptide fragments, can be designed using computer-assisted analysis of amino acid sequences in order to identify potential antigen-exposed regions in protein antigens. (Hughs et al., Infect. Immun. 60 (9): 3497, 1992). For example, a laser gene program with a DNA Star can be used to obtain a plot of the hydrophilicity, antigen index, and intensity index of a polypeptide of the invention. Using this program, information on the homology of polypeptides having a known protein motif can be obtained. Those skilled in the art can readily use the information obtained from such plots when selecting peptide fragments to use as vaccine antigens. For example, a fragment span region of the plot with a relatively high antigen index can be selected. Similarly, one can select fragment span regions where both the antigen index and the intensity plot are relatively high. Fragments containing conserved sequences, especially hydrophilic conserved sequences, can also be selected. Polypeptide fragments and polypeptides with large internal deletions are otherwise masked among parent polypeptides and detect epitopes that may be important for inducing a protective T cell-dependent immune response Can be used to Deletions can also remove immunodominant hypervariable regions in the strain. Since all that is necessary for inducing an immune response to a protein is a small immunogenic region (for example, 8 to 10 amino acids) of the protein, using fragments and mutants of the proteinaceous immunogenic substance as a vaccine is not sufficient for immunology. This is an accepted method in the field. This has been done for many vaccines against pathogens other than Helicobacter. For example, mouse mammary tumor virus (peptide containing 11 amino acids; Dion et al. (Dion), Virology 179: 474-477, 1990), Semliki Forest fever virus (peptide containing 16 amino acids; Snijders et al., J. Am. Gen. Virol. Pathogens, such as 72: 557-565, 1991) and canine parvovirus (two overlapping peptides each containing 15 amino acids; Langeveld et al., Vaccine 12 (15): 1473-1480, 1994). Have been shown to be effective vaccine antigens against the respective pathogens. Polypeptide fragments and polynucleotides encoding polypeptides with large internal deletions can be obtained by standard methods (eg, Ausubel et al., “Current Protocols in Molecular Biology”, John Wiley & Sons Inc. . For example, PCR, including reverse transcription PCR, restriction enzyme treatment of cloned DNA molecules, or the method of Kunkel et al. (Kunkel, Proc. Natl. Aca d. Sci. USA 82: 448, 1985; biological material available from Stratagene). Polypeptide derivatives can also be produced, for example, as fusion polypeptides comprising a polypeptide or polypeptide derivative of the invention fused at the N-terminus or C-terminus to another polypeptide (hereinafter peptide tail). Such products can be easily obtained by gene fusion, ie, translation of the hybrid gene. Vectors expressing the fusion polypeptides are commercially available, among which pMal-c2 or pMal-p2 system of New England Biolabs, whose peptide tail is maltose binding protein, glutathione-S-transferase system of Pharmacia Or the His-Tag system sold by Novagen. These and other expression systems provide a convenient means for further purification of the polypeptides and derivatives of the present invention. Another specific example of a fusion polypeptide included in the invention includes a polypeptide having adjuvant activity, such as a polypeptide of the invention fused to subunit B of either cholera toxin or E. coli heat-labile toxin or Polypeptide derivatives are included. Several possible methods can be used to produce such a fusion protein. First, the polypeptide of the present invention can be fused to the N-terminus or, preferably, the C-terminus of a polypeptide having adjuvant activity. Second, the polypeptide fragments of the present invention can be fused within the amino acid sequence of a polypeptide having adjuvant activity. A spacer sequence can also be included if desired. As noted above, the polynucleotides of the invention encode the Helicobacter polypeptide in precursor or mature form. They can also encode hybrid precursors that include a heterologous signal peptide that can mature into a polypeptide of the invention. "Heterologous signal peptide" means a signal peptide that is not found in the natural precursor of the polypeptide of the invention. The polynucleotide of the present invention hybridizes, preferably under stringent conditions, to a polynucleotide having a sequence shown in the sequence listing (odd numbers, up to SEQ ID NO: 1363). Hybridization methods are described, for example, in Ausubel et al. (Supra); Silaviy et al. (Silhavy, "Experiments with Gene Fus ions", Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 1980); and Davis et al. (Davis, "A Manual for Genetic Engineering: Advanced Baterial Genetics", Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 1980). An important parameter that can be considered for optimizing hybridization conditions is reflected in the following equation, whereby the melting point (Tm), the temperature at which two complementary DNAs separate from each other above this temperature: ) Is easier to calculate (Casey et al., Nucl. Acids. Res. 4: 1539, 1977): Tm = 81. 5 + 0. 5 x (% G + C) + 1. 6log (cation concentration) -0. 6x (% formamide). Under suitable stringency conditions, the hybridization temperature (Th) is approximately 20-40 ° C, 20-25 ° C, or 30-40 ° C, preferably below the calculated Tm. One skilled in the art will appreciate that in preliminary experiments using conventional techniques, the optimal temperature and salt concentration can be readily determined empirically. For example, for both the incubation before hybridization and the incubation during hybridization, (i) within 4 to 16 hours at 42 ° C. in 6 × CCS containing 50% formamide, or (ii) 6 × SSC aqueous solution ( 1M NaCl, 0. 1M sodium citrate (pH 7. In 0)), stringent conditions of 65 ° C. within 4 to 16 hours can be obtained. For polynucleotides containing 30-600 nucleotides, they can be modified using the above formula and then subtracting (600 / size of polynucleotide in base pairs). Stringent conditions are defined by Th being 5-10 [deg.] C below Tm. Hybridization conditions with oligonucleotides shorter than 20-30 bases do not exactly follow the above rules. In such a case, the formula for calculating Tm is as follows: Tm = 4 × (G + C) +2 (A + T). For example, for a 50% G + C 18 nucleotide fragment, about 54 ° C. is a suitable Tm. The polynucleotide molecules of the present invention, including RNA, DNA, or modifications or combinations thereof, can have a variety of applications. For example, the polynucleotide molecule is further used in (i) a process for producing the encoded polypeptide in a recombinant host system, (ii) methods and compositions for the prevention and / or treatment of Helicobacter infections, In constructing a vaccine vector such as a poxvirus, (iii) as a vaccine agent formulated as such or with a delivery vehicle, and (iv) the polynucleotide of the invention can be overexpressed, or It can be used in the construction of attenuated Helicobacter strains that can be expressed in non-toxic variants. According to a second aspect of the present invention, therefore, (i) an expression cassette comprising a polynucleotide molecule of the present invention placed under the control of an element required for expression (eg, a promoter); An expression vector comprising an expression cassette; (iii) a prokaryotic or eukaryotic cell transformed or transfected with the expression cassette and / or the vector of the invention, (iv) a vector which allows expression of the polynucleotide molecule of the invention and encodes Culturing prokaryotic or eukaryotic cells transformed or transfected with an expression cassette and / or vector of the invention under conditions that allow the recovered polypeptide or polypeptide derivative to be recovered from the cell culture. Comprising a polypeptide or polypeptide derivative encoded by a polynucleotide of the present invention. The process of raw is provided. Recombinant expression systems can be selected from prokaryotic and eukaryotic hosts. Eukaryotic hosts include, for example, yeast cells (eg, Saccharomyces cerevisiae or Pichia Pastoris), mammalian cells (eg, COSI, NIH 3T3, or JEG3 cells), arthropod cells (Spodoptera). -Including Spodoptera frugiperda (SF9) cells, and plant cells, preferably using a prokaryotic host such as E. coli Bacteria and eukaryotic cells can be obtained from many different sources known to those skilled in the art, for example, American type Available from the Culture Collection (ATCC; Rockville, MD) The choice of expression cassette, as well as the desired characteristics for the expressed polypeptide, will depend on the host system chosen, for example, for a particular lipid type or other type. It may be useful to produce a polypeptide of the invention. The current cassette contains a structural or inducible promoter that is functional in the host system of choice; a ribosome binding site; an initiation codon (ATG); a region encoding a signal peptide, if necessary, such as a lipidation signal peptide; A polynucleotide molecule of the invention: a stop codon; and optionally, a 3 'terminal region (translational and / or transcription terminator) The signal peptide coding region is adjacent to the polynucleotide of the invention and is in an appropriate reading frame. The signal peptide coding region may be homologous or heterologous to the polynucleotide molecule encoding the mature polypeptide, and may be specific for the secretory organ of the host used for expression. Built alone or with a signal peptide The open reading frame is placed under the control of a promoter so that transcription and translation occur in the host system.The promoter and signal peptide coding regions are widely known and available to those of skill in the art, and include, for example, Salmonella typhimurium (and its derivatives), which is inducible by arabinose (promoter araB) and functional in Gram-negative bacteria such as E. coli (US Pat. No. 5,028,530; Cagnon et al.). ), Protein Engineering 4 (7): 843, 1991); a promoter of a bacteriophage T7 RNA polymerase gene that is functional in many E. coli strains expressing T7 polymerase (U.S. Patent No. 4,952,496); 0spA lipidation signal peptide; And RlpB lipidation signal peptide (Takase et al., J. Am. Bact. 169: 5692, 1987). The expression cassette is typically part of an expression vector, which selects for its ability to replicate in the chosen expression system. The expression vector (eg, a plasmid or viral vector) is selected, for example, from the vectors described in Pouwels, et al. (Pouwels, “Cloning Vectors: A Laboratory Manual”, 1985, supplement, 1987). It can be purchased from various sources. Methods for transforming or transfecting host cells with expression vectors are well known in the art and will depend on the host system chosen, as described by Ausberg et al. (Supra). When expressed, the recombinant polypeptides (or polypeptide derivatives) of the invention are produced and retained in intracellular organs, secreted / excreted in extracellular media or the periplasmic space, or incorporated into cell membranes. The polypeptide can then be recovered in substantially pure form from the supernatant after centrifugation of the cell extract or cell culture. Typically, recombinant polypeptides can be purified by other methods known to those skilled in the art, such as antibody-based affinity purification or gene fusion with a small affinity binding domain. Antibody-based affinity purification methods can also be used to purify polypeptides of the invention extracted from Helicobacter strains. An antibody effective for immunoaffinity purification of the polypeptide of the present invention can be obtained using the following method. The polynucleotides of the present invention are used in DNA vaccination methods to administer the gene using either a viral or bacterial host as a gene delivery vehicle (live vaccine vector) or in free form, eg, inserted into a plasmid. be able to. The therapeutic or prophylactic utility of the polynucleotide of the present invention can be evaluated as follows. That is, in the third aspect of the present invention, (i) a vaccine vector such as a poxvirus, comprising a polynucleotide molecule of the present invention placed under the control of an element required for expression; (ii) a vaccine vector of the present invention (Iii) a pharmaceutical composition comprising a therapeutically or prophylactically effective amount of a vaccine vector of the invention; (iv) a protective or therapeutic against an immune response, eg, Helicobacter. A method of inducing an immune response against Helicobacter in a mammal (eg, a human; or other animal), comprising administering to the mammal an immunologically effective amount of a patatin vector of the invention to elicit a specific immune response. For example, it may be used to apply livestock disease treatment to treat or prevent Helicobacter pylori infection in cats or birds. Can); comprises administering a prophylactic or therapeutic amount of a vaccine vector of the present invention and (v) an individual in need, Helicobacter (e.g., H. H. pylori, H .; Ferris, H. Mustera, or H. (Hermanycetes) infection prevention and / or treatment methods are provided. Further, the third aspect of the present invention includes the use of the patatin vector of the present invention in the preparation of a medicament for the prevention and / or treatment of helicopter infection. The vaccine vector of the invention may comprise one or several polypeptides or derivatives of the invention together with at least one other Helicobacter antigen, such as urease apoenzyme or a subunit, fragment, homolog, variant or derivative thereof. Can be expressed. In addition, it can express a cytokine such as interleukin-2 (IL-2) or interleukin-12 (IL-12) that enhances the immune response. Thus, a vaccine vector may include, for example, another polynucleotide molecule encoding urease subunit A, B, or both, or a cytokine, placed under the control of elements required for expression in mammalian cells. Can be. Alternatively, the compositions of the invention can include several vaccine vectors, each of which can express a polypeptide or derivative of the invention. The composition also comprises a vaccine vector capable of expressing a further Helicobacter antigen, such as urease apoenzyme, a subunit, fragment, homolog, variant or derivative thereof, or a cytokine such as IL-2 or IL-12. Can be included. In vaccination methods for treating or preventing infectious diseases in mammals, the vaccine vectors of the present invention may be administered by conventional routes used in the field of vaccines, such as mucosal (eg, ocular, nasal, buccal, stomach, lung, intestinal, rectal, vaginal) Alternatively, it can be administered to the surface of the ureteral mucosa) or by parenteral (eg, subcutaneous, intradermal, intramuscular, intravenous, or intraperitoneal) routes. The preferred route depends on the choice of vaccine vector. Administration can be performed in a single dose or in repeated doses at intervals. Suitable dosages will depend on various parameters understood by those skilled in the art, such as the nature of the vaccine vector itself, the route of administration, and the condition of the mammal to be vaccinated (eg, the weight, age, and general health of the mammal). . Live vaccine vectors that can be used in the present invention include bacterial vectors such as Shigella, Salmonella, Vi brio Cholerae, Lactobacillus, Calmette-Guerin (BCG), And bacterial vectors such as Streptococcus, and viral butters such as adenoviruses and poxviruses. Examples of adenovirus vectors and methods for constructing adenovirus vectors capable of expressing the polynucleotide molecules of the present invention are described in US Pat. No. 4,920,209. Poxvirus vectors that can be used in the present invention include, for example, vaccinia and canary pox viruses described in U.S. Pat. Nos. 4,722,848 and 5,364,773, respectively (for example, Tartaglia et al. For a description of vaccinia virus vectors). ), Virology 188: 217, 1992, and for a description of canarypox virus vectors, see Tayler et al. (Tayler, Vaccine 13: 539, 1995). Poxvirus vectors capable of expressing the polynucleotides of the present invention are suitable for expression in mammalian cells, as described by Kieny et al. ((Kieny), Nature 312: 163, 1984). Can be obtained by homologous recombination so as to be inserted into the viral genome under optimized conditions. Generally, the dose of the viral vector vaccine will be about 1 x 10 for therapeutic or prophylactic use. ^Four ~ About 1 × 10 ¹¹ May be individual, about 1 × 10 ⁷ Individual to about 1 × 10 ^Ten If convenient, or about 1 × 10 ⁷ Individual to about 1 × 10 ⁹ It is preferably plaque forming units / kg. Preferably, the viral vector is administered parenterally in three doses, for example, every four weeks. One skilled in the art will recognize that it is preferable to avoid adding a chemical adjuvant to a composition comprising a viral vector of the invention, thereby minimizing the immune response to the viral vector itself. Non-toxic vibrio cholera mutants that can be used in live oral vaccines include Mekalanos et al. (Mekalanos, Nature 306: 551, 1983) and US Pat. WO 92/1 1354 (strain in which the irgA locus has been inactivated due to a mutation; strain which lacks a substantial amount of the respective coding sequence of the ctxA allele); And WO 94/1533 (deletion mutant lacking functional ctxA and attRS1 DNA sequences). These strains can be genetically engineered to express a heterologous antigen, as described in WO 94/19482. An effective vaccine dose of a Vibrio cholera strain capable of expressing a polypeptide or polypeptide derivative encoded by a polynucleotide molecule of the present invention is, for example, about 1 × 10 ^Five ~ About 1 × 10 ⁹ Pieces, preferably about 1 × 10 ⁶ Individual to about 1 × 10 ⁸ Individual live bacteria can be included in a dose appropriate for the chosen route of administration. Preferred routes of administration include all mucosal routes, but most preferably these vectors are administered intranasally or orally. Attenuated Salmonella typhimurium strains genetically engineered for recombinant expression of heterologous antigens and their use as oral vaccines are described in Nakayama et al. (Nakayama, Bio / Technology 6: 693, 1988) and International Publication. No. 92/11361. Preferred routes of administration for these vectors include all mucosal routes. Most preferably, the vector is administered intranasally or orally. Other bacterial vectors useful as vaccine vectors include High et al. (EMBO 11: 1991, 1992) and Sisemore et al. (Sizemore, Science 270: 299, 1995; Shigella flexneri); Medaglini et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92: 6868, 1995; Streptococcus gordonii; Flynn, Flynn, Cell. Mol. Biol. 40 (Supplementary I): 31, 1194), and international Publication Nos. 88/6626, 90/0594, 91/13157, 92/1796, 92/21376 (Bacille Calmette Guerin). In bacterial vectors, the polynucleotides of the present invention can be inserted into the bacterial genome, or can remain free, for example, integrated into a plasmid. Adjuvants can also be added to compositions containing the bacterial vector vaccine. Many adjuvants that can be used are known to those skilled in the art. For example, preferred adjuvants can be selected from the list shown below. In a fourth aspect of the invention, (i) an important composition comprising a polynucleotide of the invention together with a diluent or carrier; (ii) a pharmaceutical composition comprising a therapeutically or prophylactically effective amount of a polynucleotide of the invention. (Iii) eliciting an immune response to a Helicobacter in a mammal by administering to the mammal an immunologically effective amount of a polynucleotide of the invention to elicit an immune response, eg, a protective immune response against Helicobacter. And (iv) administering a prophylactically or therapeutically effective amount of a polynucleotide of the present invention to an individual in need of such treatment, thereby obtaining a Helicobacter (eg, H. pylori, H. ferris, H. mustela). Or H. helmani) infections are also provided. Further, the fourth aspect of the present invention includes using the polynucleotide of the present invention in the preparation of a medicament for preventing and / or treating Helicobacter infection. The fourth aspect of the present invention is preferably a polynucleotide molecule placed under expression conditions on a plasmid that is not capable of replicating in a mammalian cell, eg, a mammalian cell, and that is not substantially integrated into the mammalian genome. Including using. The polynucleotides (eg, DNA or RNA molecules) of the invention can be administered as a vaccine administered to a mammal. When using the DNA molecule of the present invention, it may be in the form of a plasmid that cannot replicate in mammalian cells and cannot be integrated into the mammalian genome. Typically, the DNA molecule is placed under the control of a promoter suitable for expression in mammalian cells. Promoters can function everywhere or in a tissue-specific manner. Examples of non-tissue specific promoters include the early cytomegalovirus (CMV) promoter (US Pat. No. 4,168,062) and the Rous sarcoma virus promoter (Norton et al., Molec. Cell. Biol. 5: 281, 1985). included. Desmin promoter (Li et al. (Li), Gene 78: 243, 1989; Li et al. (Li), J. Biol. Chem. 266: 6562, 1991; Li et al. (Li), J. Biol. Chem. 268: 10403, 1993) is tissue specific and induces expression in muscle cells. More generally, useful promoters and vectors are described, for example, in WO 94/2797, and by Harticka et al. (Hartikka, Human Gene Therapy 7: 1205, 1996). For DNA / RNA vaccination, a polynucleotide of the invention can encode a precursor or mature form of a polypeptide of the invention. If it encodes a precursor type, the precursor sequence can be homologous or heterologous. In the latter case, a eukaryotic leader sequence such as the leader sequence of tissue-type plasminogen activator (tpA) can be used. A composition of the invention can include one or several polynucleotides of the invention. It can also include at least one additional polynucleotide encoding another Helicobacter antigen, such as urease subunit A, B or both, or a fragment, derivative, variant, or analog thereof. A polynucleotide encoding a cytokine, such as interleukin-2 (IL-2) or interleukin-12 (IL-12), can also be added to the composition to enhance the immune response. These additional polynucleotides are placed under appropriate control for expression. If the DNA molecules of the invention and / or additional DNA molecules are included in the same composition, they will be conveniently transported on the same plasmid. For preparation of the therapeutic polynucleotide of the present invention, conventional methods can be used. For example, the polynucleotides can be used as is without a transport medium such as anionic liposomes, cationic liposomes, microparticles, eg, gold microparticles, sedimentation agents, eg, calcium phosphate, or other transfection facilitating agents. In this case, the polypeptide, with or without a carrier, can be simply diluted in a physiologically acceptable solution such as sterile saline or sterile buffered saline. If a carrier is present, the carrier is preferably isotonic, hypotonic, or weakly hypotonic, and has a relatively low ionic strength, for example, as provided by a sucrose solution containing 20% sucrose. Alternatively, the polynucleotide can be associated with an agent that aids cellular uptake. It may be (i) supplemented with a chemical that alters cell permeability, such as bupivacaine (see, eg, WO 94/16737), (ii) inclusion bodies in liposomes, or (iii) positive It can be associated with ionic lipids or silica, gold or tungsten microparticles. Anionic and neutral liposomes are well known in the art (see, eg, Liposomes: A Practical Approach, RPC New Ed, IRL Press, 1990 for a detailed description of how to make liposomes). See, eg, US Pat. Lipofection®, also known as (2,3-dioleyloxy) propyl] -N, N, N-trimethylammonium chloride, DOTAP (1,2-bis (oleyloxy) -3- (trimethylammonio) ) Propane), DDAB (dimethyldioctadecylammonium bromide), DOGS (dioctadecylamidoroglysyl spermine), and cholesterol derivatives. Descriptions of phospholipids are provided in EP 187,702, WO 90/11092, U.S. Pat.No. 5,283,185, WO 91/15501, WO 95/26356, and U.S. Pat. It can be found in Patent No. 5,527,928.Cationic lipids for gene transfer are coupled to neutral lipids such as DOPE (Dioleyl phosphatidylethanolamine; WO 90/11092). Other transfection-enhancing compounds can be added to the formulation containing cationic liposomes, many of which are described, for example, in WO 93/18759, WO 93/19768. Nos. WO 94/25608, and WO 95/2397, among them include spermine derivatives that are effective, for example, to promote DNA transport across the nuclear membrane (eg, , International publication No. 93/18759) and membrane permeable compounds such as GALA, gramicidin S, and cationic bile salts (see, eg, WO 93/19768). It can also be used for gene transfer as described in WO 91/359, WO 93/17706 and Tang et al. (Tang, Nature 356: 152, 1992), in which case US Patent No. 4,945,050 As described in U.S. Patent No. 5,015,580 and WO 94/24263, microparticle-coated polynucleotides can be injected intradermally or intraepithelialally using a needleless syringe ("gene gun"). Yes ("gene gun"). The amount of DNA used for the vaccine recipient can be determined, for example, by the strength of the promoter used in the DNA construct, the immunogenicity of the expressed gene product, the condition of the mammal being administered (eg, the weight, age, and general health of the mammal). , The mode of administration, and the type of formulation. Generally, a therapeutically or prophylactically effective amount of about 1 μg to about 1 mg, preferably about 10 μg to about 800 μg, and more preferably about 25 μg to about 250 μg can be administered to a human adult. Administration can be by a single dose or by repeated administration at intervals. The route of administration may be any conventional route used in the vaccine field. As general guidance, the polynucleotides of the present invention may be administered via mucosal surfaces, such as the eye, nasal cavity, lung, buccal, intestinal, rectal, vaginal or ureteral surface mucosa, or by parenteral routes such as intravenous, subcutaneous, intraperitoneal, It can be administered by the intradermal, intradermal, or intramuscular route. The choice of the route of administration depends, for example, on the formulation selected. Polynucleotides formulated in connection with bupivacaine are effective when administered to muscle. When using a neutral or anionic liposome or a cationic lipid such as DOTMA, the formulation can be conveniently injected by the intravenous, intranasal (eg, aerosolized), intramuscular, intradermal, and subcutaneous routes. The polynucleotide in its native form can be effectively administered by the intramuscular, intradermal or subcutaneous route. Although not absolutely necessary, such compositions can also include an adjuvant. Systemic adjuvants that do not require co-administration to exhibit adjuvant action are preferred. The sequence information provided in the present application allows for the design of special nucleotide probes and primers that can be used in diagnostics. Thus, in a fifth aspect of the invention, nucleotide probes or primers found in the sequences shown in the sequence listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363) or derived from those sequences due to the degeneracy of the genetic code Is provided. The term "probe" as used in the present application, as defined above, refers to a sequence that is homologous under stringent conditions to any sequence shown in the Sequence Listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363). DNA (preferably single-stranded) or RNA molecule (or single-stranded) that hybridizes with a polynucleotide molecule or a complementary or antisense sequence of any of the sequences shown in the sequence listing (odd, up to SEQ ID NO: 1363) Modification or combination). Generally, probes are significantly shorter than the full-length sequence shown in the sequence listing. For example, they can contain about 5 to about 100 nucleotides, preferably about 10 to about 80 nucleotides. In particular, the probe is at least 75%, preferably at least 85%, more preferably 95% homologous to a portion of the sequence shown in the sequence listing (odd, up to 1363) or a sequence complementary to any of the sequences Has the sequence Probes can include modified bases such as inosine, methyl-5-deoxycytidine, deoxyuridine, dimethylamino-5-deoxyuridine, or diamino-2,6-purine. Sugar or phosphate residues can be similarly modified or substituted. For example, deoxyribose residues can be replaced by polyamides (Nielsen et al., Science 254: 1497, 1991), and phosphate residues can be substituted by esters such as diphosphates, alkyls, aryl phosphonates, and phosphorothioates. Can be substituted by a group. Further, the 2'-hydroxyl group on the ribonucleotide can be modified, for example, by adding an alkyl group. The probes of the present invention can be used as diagnostic tests or as capture or detection probes. Such capture probes can be directly or indirectly immobilized on a solid support by covalent bonding or passive absorption. The detection probe may be a detectable label, for example, a radioisotope; an enzyme such as peroxidase and alkaline phosphatase; an enzyme capable of hydrolyzing a chromogenic, fluorescent or luminescent substrate; chromogenic, fluorescent or luminescent. And nucleotide base analogs; and biotin. The probe of the present invention can be obtained by the dot blot method (Maniatis et al., "Molecular Cloning: A Laboratory Manual", Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York, 1982), Southern blot. (Southern, J. Mol. Biol. 98: 503, 1975), Northern blot (same as Southern blot except using RNA as target) or sandwich method (Dunn et al., Cell 12:23, 1977) can be used in a conventional hybridization method. As is known in the art, the latter technique involves using specific capture and detection probes that have nucleotide sequences that are at least partially different from each other. Primers used in the present invention comprise about 10-40 nucleotides and are used to initiate enzymatic polymerization of DNA in amplification processes (eg, PCR), extension processes, or reverse transcription methods. In diagnostic methods involving PCR, primers can be labeled. Therefore, the present invention also provides (i) a reagent comprising the probe of the present invention for detecting and / or identifying a helicopter present in a biological material; (ii) (a) recovering a sample from the biological material; Or derived therefrom, (b) extracting or denaturing DNA or RNA from the material, and (C) under stringent conditions, subjecting the sample to a probe of the invention, e.g., a capture probe, a detection probe, or A method for detecting and / or identifying Helicobacter present in a biological material, comprising exposing to both and detecting hybridization; (iii) (a) recovering or deriving a sample from the biological material (B) extracting DNA therefrom, (c) bringing the extracted DNA into contact with at least one, or preferably two, primers of the present invention, and amplifying by polymerase chain reaction. Rabbi (d) is amplified DNA molecules comprising production also includes a method for detecting and / or identifying Helicobacter present in the biological material. As described above, the polypeptide produced by expressing the polynucleotide of the present invention can be used as a vaccine antigen. Therefore, the sixth aspect of the present invention relates to a substantially purified polypeptide or polypeptide derivative having the amino acid sequence encoded by the polynucleotide of the present invention. “Substantially purified polypeptide” is defined as a polypeptide that has been separated from its naturally occurring environment and / or free of many other polypeptides present in its synthetic environment. . The polypeptides of the invention can be purified from natural sources, such as Helicobacter strains, or can be produced using recombinant methods. Since the polypeptide or polypeptide derivative homologous to that encoded by the polynucleotide of the present invention has specific antigenicity, the polypeptide or polypeptide derivative having the amino acid sequence (even number, SEQ ID NO: 1364) shown in the sequence listing Screening can be performed by a cross-reactivity test using the antiserum prepared as described above. Briefly, for example, an expression product from an MBP, GST or histidine tag system, or a purified control or fusion polypeptide, such as a synthetic peptide that is expected to have antigenicity, Antigen-specific high titers of antisera can be produced. Homologous polypeptides or derivatives for screening for specific antigenicity can be made by themselves or as fusion polypeptides. In the latter case, and where an antiserum to the fusion polypeptide is also generated, two different fusion systems are used. Specific antigenicity is detected using a number of methods, including Western blots (Towbin et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76: 4350, 1979), dot blots and ELISA as described below. be able to. In the western blot assay, the product to be screened is purified material or a whole extract of E. coli, which is fractionated by SDS-PAGE, for example, as described by Laemmli (Nature 227: 680, 1970). Fractionation. After transferring the sample to a filter such as a nitrocellulose membrane, react with a single antigen-specific high titer antiserum diluted about 50 to about 5000 times, preferably about 100 to about 500 times. Let it. If the band corresponding to the product shows reactivity at any dilution in the range, then specific antigenicity has been detected. In an ELISA assay, the product to be screened can be used in the form of a coating antigen. Although purified materials are preferred, whole cell extracts can also be used. Briefly, about 100 μl of about 10 μg protein / ml material is dispensed into wells of a 96-well ELIS A plate. Plates are treated at 37 ° C for about 2 hours and then at 4 ° C overnight. The plate is washed with phosphate buffered saline (PBS) containing 0.05% Tween 20 (PBS / Tween buffer) and the wells are washed with 1% bovine serum albumin (PBS / Tween buffer) to prevent nonspecific antibody binding. Fill with 250 μl of PBS containing BSA). After 1 hour at 37 ° C., the plate is washed with PBS / Tween buffer. The antiserum is serially diluted in PBS / Tween buffer containing 0.5% BSA and 100 μl is added to each well. Plates are washed by treatment at 37 ° C for 90 minutes and evaluated using standard methods. For example, when using a specific antibody prepared in rabbits, goat anti-rabbit serum conjugated with peroxidase can be added. After treatment at 37 ° C. for 90 minutes, the plate is washed. The reaction is allowed to proceed by adding an appropriate substrate, and the reaction result is measured by absorbance (absorbance measured by an absorbance meter). Under these experimental conditions, a positive OD value of at least about 50-fold, preferably at least about 500-fold, indicates a positive reaction. For dot-blot assays, whole extracts of cells can be used, but purified products are preferred. Briefly, a solution of the product at a concentration of about 100 μg / ml is serially diluted two-fold with 50 mM Tris-HCl (pH 7.5). 100 μl of each dilution is dropped on a filter such as a 0.45 μm nitrocellulose membrane, and set in a 96-well dot blot apparatus (Biorad). Aspirate the system to remove buffer. The wells are washed by adding 50 mM Tris-HCl (pH 7.5) and the membrane is air-dried. Saturate the membrane with blocking buffer (50 mM Tris-HCl (pH 7.5), 0.15 M NaCl, 10 g / l skim milk) and react with the antiserum diluted about 50- to about 5,000-fold, preferably about 500-fold. . The reaction is detected using standard methods. For example, when using a specific antibody prepared in rabbits, goat anti-rabbit serum conjugated with peroxidase can be added. After treatment at 37 ° C. for about 90 minutes, the blot is washed. The reaction is allowed to proceed and stop by adding the appropriate substrate. The appearance of the colored spots is then measured visually using a colorimeter. Under these experimental conditions, a reaction is positive if a colored spot of a reaction performed at least about 50-fold, preferably at least about 500-fold, is detected. The therapeutic or prophylactic utility of a polypeptide or polypeptide derivative of the present invention can be evaluated as described below. According to a seventh aspect of the present invention, (i) a composition of a material comprising a polypeptide of the present invention together with a diluent or carrier, (ii) a pharmaceutical composition comprising a polypeptide of the present invention in a therapeutically or prophylactically effective amount. (Iii) administering to a mammal an immunologically effective amount of a polypeptide of the invention to elicit an immune response, such as a protective immune response against Helicobacter, wherein the Helicobacter And (iv) administering to a subject in need of treatment a prophylactically or therapeutically effective amount of a polypeptide of the present invention to obtain a helicobacter (eg, H. Pylori). , H. felis, H. mustelae, or H. heilmanii) infections. Further, this aspect of the invention includes the use of a polypeptide of the invention in the manufacture of a medicament for preventing and / or treating Helicobacter infections. The immunogenic compositions of the invention can be administered, for example, via the mucosal (eg, ocular, nasal, lung, buccal, stomach, intestinal, rectal, vaginal, or ureteral) surface or parenterally (eg, subcutaneously, intradermally, intramuscularly, Administration can be by any of the usual routes used in the field of vaccines, such as intravascular or intraperitoneal) routes. The route of administration will depend on a number of parameters, such as the adjuvant used. For example, when a mucosal adjuvant is used, the nasal or oral route is preferable, and when a lipid preparation or an aluminum compound is used, the parenteral route is preferable. In the latter case, the subcutaneous or intramuscular route is most preferred. The route of administration is also limited by the nature of the vaccine material. For example, the polypeptide of the present invention fused to CTB or LTB is best administered to the mucosal surface. A composition of the invention may comprise one or several polypeptides or derivatives of the invention. It may also include at least one more helicobacter antigen, such as urease apoenzyme, or a subunit, fragment, homolog, mutant, or derivative derived therefrom. For use as a composition according to the present invention, a polypeptide or polypeptide derivative is neutralized or anionic liposome, microsphere, ISKOMS, or virus for the purpose of enhancing transport and / or enhancing an immune response. It can be formulated in or with liposomes, such as liposomes (VLPs). These compositions can be readily used by those skilled in the art; see, for example, liposomes: Liposomes: A Practical Approach (supra). Adjuvants other than liposomes are also known in the art and can be used in the present invention (see, eg, the list provided below). Administration can be carried out once or, if necessary, repeatedly at intervals determined by those skilled in the art. For example, three boosts can be applied at weekly or monthly intervals after the first dose. The appropriate amount of administration will depend on the nature of the recipient (eg, whether the subject is an adult or infant), the particular vaccine antigen, the route and frequency of administration, the presence or type of adjuvant, and the favorable effects (eg, prophylactic and prophylactic). And / or treatment) and can be readily determined by one skilled in the art. Generally, the vaccine antigens of the present invention can be administered to the mucosa in amounts ranging from about 10 μg to about 500 mg, preferably from about 1 mg to about 200 mg. For administration by the parenteral route, usually the dosage should not exceed about 1 mg, preferably about 100 μg. When used as a vaccine component, the polynucleotides and polypeptides of the present invention can be used sequentially, as part of a multi-step immunization process. For example, a mammal may be stimulated initially with a vaccine vector such as a poxvirus, eg, parenterally, and then boosted twice with the polypeptide encoded by the vaccine vector, eg, via a transmucosal route. multiply. As another example, a liposome conjugated to a polypeptide or derivative of the polypeptide of the present invention is initially stimulated and the water-soluble polypeptide or polypeptide of the present invention combined with a mucosal adjuvant (eg, LT) is used. Boost transmucosally with derivatives. The polypeptides and polypeptide derivatives of the present invention can also be used as diagnostics, for example, to detect anti-Helicobacter antibodies present in blood samples. Such polypeptides have a chain length of about 5 to about 80, preferably about 10 to about 50 amino acids, and can be used without labeling, depending on the diagnostic method. Diagnostic methods involving such agents are described below. The polynucleotides of the present invention can be expressed to produce polypeptides or polypeptide derivatives, which can be purified using known methods. For example, a polypeptide or derivative of a polypeptide can be produced as a fusion protein that includes a fusion tail to facilitate purification. The fusion product can be used to immunize a small mammal, such as a mouse or rabbit, to generate a single antigen-specific antibody against the polypeptide or a derivative of the polypeptide. Thus, an eighth aspect of the present invention is to provide a single antigen-specific antibody that binds to a polypeptide or derivative of a polypeptide of the present invention. The term "single antigen-specific antibody" refers to an antibody that can react with a single, naturally occurring Helicobacter polypeptide. Antibodies of the present invention can be polyclonal or monoclonal. Monoantigen-specific antibodies include, for example, chimeras (eg, comprising a variable region from a mouse and a constant region from a human), humanized (eg, a human immunoglobulin constant region and a variable region from an animal, such as a mouse), And / or may be recombinant, such as a single chain. Polyclonal and monoantigen-specific antibodies can also both be in the form of immunoglobulin fragments, for example, F (ab) '2 or Fab fragments. Antibodies of the present invention can be of any isotype, such as, for example, IgG or IgA, and polyclonal antibodies can consist of a single isotype or can comprise a mixture of isotypes. Antibodies of the invention can be made that can be raised against the polypeptides or derivatives of the polypeptides of the invention using, for example, standard immunological assays such as Western blot, dot blot, or ELISA. (See, eg, Coligan et al., Current Protocols in Immunology, John Wiley & Sons, Inc., New York, NY, 1994). These antibodies can also be used in diagnostics to detect Helicobacter antigens present in a sample, such as a biological sample. These antibodies can also be used in affinity chromatography to purify the polypeptides or polypeptide derivatives of the present invention. As discussed further below, these antibodies can also be used in prophylactic and therapeutic passive immunization. Accordingly, a ninth aspect of the present invention provides (i) a reagent for detecting the presence of Helicobacter from a biological sample containing the antibody, polypeptide or polypeptide derivative of the present invention; and (ii) an antibody of the present invention. Contacting a polypeptide or derivative of a polypeptide with a biological sample to form an immune complex, and detecting the complex as a proof of the presence of Helicobacter in the sample or the organism from which the sample is derived, thereby producing an immune complex in the biological sample. A diagnostic method for detecting the presence of Helicobacter is provided. An immune complex is formed between the sample components and the antibody, polypeptide or derivative of the polypeptide and any unbound material is removed before detecting the complex. For example, polypeptide reagents can be used to detect anti-Helicobacter antibodies present in a sample, such as a blood sample, but the antibodies of the present invention can be incorporated into a sample such as a gastric extract or biopsy sample. It can be used to screen for the presence of a peptide. For use in diagnostic methods, the reagents (eg, antibodies, polypeptides or polypeptide derivatives of the invention) may be in the free state or immobilized on a solid support phase, for example, on the inside wall of a tube or on the surface of a bead or inside a pore. It is also possible. Fixation can be performed in a direct or indirect manner. Direct means include passively adsorbing (ie, non-covalently) or covalently immobilizing the support phase and the reagent. The term "indirect method" means that an anti-reagent component that reacts with a reagent is first attached to a solid support phase. For example, when using a polypeptide reagent, an antibody that binds to the reagent will act as an anti-reagent component if it binds to an epitope that is not required to recognize the antibody in the biological sample. Indirect methods can also employ ligand-receptor systems, such as, for example, further binding a molecule such as a vitamin to a polypeptide reagent and immobilizing the corresponding receptor on a solid support phase. This concept is illustrated by the well-known biotin-streptavidin system. Or, indirectly, for example, by adding a peptide tail to the reagent, chemically or using genetic engineering techniques, and immobilizing the addition product or fusion product by performing passive adsorption or covalent bonding with the peptide tail. Means can be used. According to a tenth aspect of the present invention, using the single antigen-specific antibody of the present invention, the method comprises performing affinity chromatography of a biological sample using the antibody. A process for purifying a derivative of a polypeptide is presented. When the present invention is used in a purification process, the antibodies may be polyclonal or mono-antigen specific, preferably of the IgG type. Purified IgG can be purified from the antiserum using standard methods (eg, Coligan et al., Supra). Conventional chromatographic supports are described, for example, by Harlow et al. (Antibodies: A Laboratory Manual), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, as well as standard methods for adding antibodies. , New York, 1988). Briefly, H.O. preferably extracted from a buffer. A biological sample, such as a H. pylori extract, is dropped onto a chromatography support, preferably equilibrated with a buffer used to dilute the biological sample, and the polypeptide or polypeptide derivative (ie, antigen) of the invention is applied to the support. Adsorb. Chromatography supports such as gels or resins coupled to the antibodies of the invention can be in batch or column form. Unbound components are washed away and a glycine buffer, eg, a buffer containing a chaotropic agent such as guanidine hydrochloride, or a high salt concentration (eg, 3M MgCl 2). _Two The antigen is eluted with a suitable elution buffer, such as the buffer of (1). The eluted fraction is collected, and the presence or absence of the antigen is detected by, for example, measuring the absorbance at 280 nm. The antibodies of the present invention can be screened for therapeutic effects as follows. According to an eleventh aspect of the present invention, (i) a composition of a material comprising a single antigen-specific antibody of the present invention together with a diluent or carrier; (ii) treatment of a single antigen-specific antibody of the present invention A pharmaceutical composition comprising a therapeutically or prophylactically effective amount, and (iii) administering to a subject in need of treatment a therapeutically or prophylactically sufficient amount of a monoantigen-specific antibody of the invention to provide a Helicobacter ( For example, H. pylori, H. felis, H. mustelae or H. heilmanii) methods of treating or preventing infections are presented. Furthermore, the eleventh aspect of the present invention includes the use of the single antigen-specific antibody of the present invention in producing a medicament for treating or preventing Helicobacter infection. Monoantigen-specific antibodies can be polyclonal or monoclonal, and are preferably predominantly of the IgA isotype. In the passive immunization method, the antibody is administered to a mucosal surface of a mammal such as a gastric mucosa, for example, orally or intragastrically, if necessary, in the presence of a bicarbonate buffer. Alternatively, systemic administration that does not require a bicarbonate buffer can be performed. The monoantigen-specific antibodies of the invention can be administered as a mixture with monoantigen-specific antibodies specific for different Helicobacter polypeptides. The amount of antibody to use and the particular formulation can be readily determined by one skilled in the art. For example, a regimen of administering about 100-1,000 mg of antibody daily for one week, or about 100-1,000 mg of antibody three equivalents daily for 2-3 days is useful for many purposes. there is a possibility. Efficacy in therapy or prophylaxis can be assessed by standard methods in the art, such as induction of mucosal immune response or measurement of induction of prophylactic and / or therapeutic immunity, for example using a H. felis mouse model, and Lee et al. (Eur. J. Gastroenterology & Hepatology 7: 303, 1995) or by the procedure reported by Lee et al. (J. Infect. Dis. 172: 161, 1995). One of skill in the art is expected to be able to recognize that strains of the species H. felis in this model are replaced by strains of other Helicovobacter species. For example, the efficacy of polynucleotide molecules and polypeptides from H. pylori is preferably evaluated in a mouse model using strains of H. pylori species. Protection can be determined by assessing the extent of Helicobacter infection in gastric tissue, for example, by urease activity, bacterial counts, or gastritis, and comparing to that of a control group. Protection is indicated when the infection is reduced compared to the control group. Such evaluation methods can be performed for polynucleotides, vaccine vectors, polypeptides, and polypeptide derivatives, as well as for the antibodies of the present invention. For example, the antibodies of the present invention can be administered at various concentrations to the gastric mucosa of mice previously infected with H. pylori, for example, as described by Lee et al. (Supra). Thereafter, after an appropriate period of time, the bacterial load on the mucosa can be determined by assessing urease activity relative to a control group. A decrease in urease activity indicates that the antibody is therapeutically effective. The adjuvants used in any of the vaccine compositions described so far are as follows. Adjuvants for parenteral administration include aluminum compounds, for example, aluminum hydroxide, aluminum phosphate, aluminum hydroxyphosphate. The antigen can be precipitated or adsorbed on the aluminum compound by standard methods. Other adjuvants such as RIBI (ImmunoChem, Hamilton, MT) can also be used for parenteral administration. Adjuvants that can be used for mucosal administration include, for example, cholera toxin (CT), E. coli (E. coli) non-thermostable toxin (LT), Clostridium difficile toxin A, pertussis (pertussis) toxin (PT), and bacterial toxins, such as combinations thereof, and subunits, toxoids, or variants thereof. For example, a purified product of the natural cholera toxin subunit CTB can be used. Fragments, homologues, derivatives, and fusions of any of these toxins can be used as long as they maintain adjuvant activity. Preferably, a mutant with reduced toxicity is used. Suitable variants are, for example, WO 95/17211 (Arg-7-Lys CT variant), WO 96/6627 (Arg-192-Gly LT variant), and WO No. 95/34323 (Arg-9-Lys and Glu-129-Gly PT variants). Other LT variants used in the methods and components of the present invention include, for example, Ser-63-Lys, Ala-69-Gly, Glu-110-Asp and Glu-112-Asp variants. For example, bacterial monophosphate lipid A (MPLA), saponin, and glycol-oxidized polylactose such as Escherichia coli, Salmonella minnesota, Salmonella typhimurium, or Shigella flexneri, etc. Other adjuvants such as (PLGA) microspheres can also be used for mucosal administration. Adjuvants that serve both mucosal and parenteral administration, such as polyphosphazene (WO 95/2415), can also be used. Any of the pharmaceutical compositions of the invention, including polynucleotides, polypeptides, polypeptide derivatives, or antibodies of the invention, can be produced using standard techniques. This may be a pharmaceutically acceptable salt, such as, for example, water or a saline solution, such as a phosphate buffered saline solution, optionally containing a bicarbonate, such as 0.1-0.5M sodium bicarbonate. It can be formulated with a diluent or carrier to be used. Bicarbonate can be effectively added to formulations intended for oral or intragastric administration. In general, the diluent or carrier can be chosen based on the mode and route of administration, as well as standard pharmaceutical practice. Suitable pharmaceutical carriers and diluents, as well as the pharmaceutical requirements for their use in pharmaceutical formulations, are standard references in this field and the USP / NF, "Remington's Pharmaceutical Sciences". Pharmaceutical Sciences) ". The present invention also provides a gastroduodenal infection, such as a Helicobacter infection, with an antibiotic, antisecretory agent, bismuth salt, antacid, sucralfate, or a combination thereof, with a Helicobacter polypeptide and mucosal adjuvant of the invention. Orally administered. Examples of compounds that can be administered with such vaccine antigens and adjuvants include; for example, macrolides, tetracyclines, β-lactams, aminoglycosides, quinolones, penicillins, and derivatives thereof (as used in the present invention). Examples of special antibiotics that can be used are, for example, amoxicillin, clarithromycin, tetracycline, metronidazole, erythromycin, cefuroxime, and erythromycin); _Two Receptor antagonists (eg, cimetidine, lantidine, famotidine, nizatidine, and loxotidine), proton pump inhibitors (eg, omeprazole, lansoprazole, and pantoprazole), prostaglandin analogs (eg, misoprostil and enprostil), and Antisecretory agents, including anticholinergic agents (eg, pirenzepine, telenzepine, carbenoxolen and proglumide); and colloidal bismuth hypocitrate, trisodium bismuth biscitrate, bismuth subsalicylate, dicitrate peptide, and peptosebismol , Including Bismuth salts (eg, Goodwin et al., Helicobacter pylori, Biology and Clinical Practice), CRC Press, Boca Raton, FL, pp 366-395. 1993: Physicians' Desk Reference, 49th Edition, Medical Economics Data Production Company, Montvale, New Jersey, 1995). Further, a compound in which one or more of the above-mentioned components are bonded to each other, such as a product obtained by bonding ranitidine to bismuth subcitrate can also be used. The present invention also provides compounds for carrying out these methods, ie, a Helicobacter antigen (or antigens) of the invention, an adjuvant, and a pharmaceutically acceptable carrier for one or more of the above compounds. Alternatively, it also contains the compound contained in the diluent. The amount of the above compound used in the method and composition of the present invention can be easily determined by those skilled in the art. In addition, those skilled in the art can easily plan a treatment / immunization. For example, a non-vaccine compound is administered until days 1-14, and the vaccine antigen plus adjuvant is administered on days 7, 14, 21 and 28. The methods and pharmaceutical compositions of the present invention provide for gastroduodenal diseases associated with Helicobacter infections, and thus acute, chronic and atrophic gastritis, and peptic ulcer diseases such as, for example, gastric and duodenal ulcers. Can be used for treatment or prevention. The present invention is further described by the following examples. Example 1 describes the identification of a gene such as the gene encoding the polypeptide of the present invention in the Helicobacter genome, the identification of a signal sequence, and the design of a primer for amplifying a gene lacking the signal sequence. Example 2 describes the cloning of a DNA molecule encoding a polypeptide according to the invention into a vector providing a histidine tag, and the production and purification of the resulting histidine tag fusion protein. Example 3 describes a method for cloning DNA encoding a polypeptide of the present invention so that it can be produced without a histidine tag. Example 4 describes a method for purifying a recombinantly produced polypeptide of the present invention. Example 1 Identification of genes on the H. pylori genome, identification of signal sequences, and design of primers to amplify genes without signal sequences 1.A. H. Construction of H. pylori genome database The H. pylori genome was provided as a text file containing a single contiguous nucleotide chain, determined to be 1.76 megabases in length. The whole genome was separated into 17 separate files using the program Creativity in Action (SPLIT). As a result, 16 contiguous fragments each containing 100,000 nucleotides and the remaining 76,000 nucleotides were included. The second serial fragment was obtained. A header was added to each of the 17 files using the following format: hpgo.txt (representing the first contiguous fragment), .hpgl.txt (representing the second contiguous fragment), and so on. The 17 files created in this way are named hpg0 to hpg16, copied and compiled. A file was created that displayed the positive strand of the entire H. pylori genome. The constructed database was named "H". H. A database of negative strands of the H. pylori genome was first created using the SeqPup program (DGGilbert, Indiana University Biology Department) to create the reverse complement of the positive strands. Thereafter, the same procedure was performed as described above for the plus strand, thereby similarly producing the positive strand. This database was named "N". H. In the entire genome of H. pylori, the region presumed to encode open reading frames (ORFs) was identified by the registered trademark GENEMARK program (Borodovsky et al., Comp. Chem. 17: 123). , 1993). For both the plus and minus strands, A database was created from a text file containing all annotated versions of the open reading frame presumed to be encoded by the H. pylori genome, and was named "O". Each open reading frame was given a number indicating its position on the genome and its relative position to other genes. No manipulation of the text file was necessary. 1.B. H. Search of H. pylori database The database constructed by the above method was searched using the FASTA program (Pearson et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85: 2444-2448, 1988). FASTA can be used to search DNA sequences against any of the gene databases ("H" and / or "N"), or peptide sequences against libraries of open reading frames ("O"). Used to search. TFASTX was used to search any peptide sequence against all possible reading frames of a DNA database ("H" and / or "N" libraries). To resolve the possibility of reading frame shift (frameshift), use FASTX to search the DNA database for the reading frame in which the DNA sequence is translated, or use the protein database Was searched for peptide sequences. 1.C. H. Isolation of DNA Sequences from H. pylori GenomesFASTA searches a constructed DNA database to identify the exact base positions on one or more isolated contiguous fragments, and thus the location of the target DNA. Do. When the exact position of the target sequence was known, the contiguous fragment identified as having the gene was output to the MapDraw software package (DNAStar, Inc.) to isolate the gene. Then, the gene sequence was cut out together with the preceding and succeeding DNA sequences, and copied to the EditSeq. Software package (DNAStar, Inc.) for further analysis. 1.D. Identification of signal sequence The putative protein encoding the target gene sequence is analyzed using the PROTEAN software package (DNAStar, Inc.). This analysis uses the Kyte-Doolittle algorithm to predict the hydrophobic region of a protein and to identify polar residues that may precede the hydrophobic core region. It is to identify. Such polar residues are typical of many signal sequences. Then, for confirmation, the target protein is searched against a PROSITE database (DNAStar, Inc.) consisting of many motifs and characteristic structures. A characteristic of many signal sequences and hydrophobic regions is the identification of putative prokaryotic lipid attachment sites. If what was confirmed between the above two methods is evident at the N-terminus of any protein, a putative cleavage site is determined. In particular, this includes the presence of any amino acid residue of alanine (A), serine (S), or glycine (G) immediately after the center of the hydrophobic region. In the case of lipoproteins, the cysteine (C) residue is often identified as the first residue (+1 residue) after cleavage. 1.E. Rational PCR primer design based on signal sequence identification To generate a recombinant protein with a histidine tag at the N-terminus, to clone a sequence fused to the N-terminus as a gene sequence by translation, Genetic sequences with features were omitted. The 5 'end of the gene-specific portion of the N-terminal primer is designed to start at the first codon beyond the cleavage site. In the case of lipoproteins, the 5 'end of the N-terminal primer starts with the second codon immediately after the residue that can be modified at position +1 after cleavage. Removal of the signal sequence from the recombinant protein allows for a one-step purification, which poses a potential problem for inserting the signal sequence into the membrane of a host strain with a hybrid construct. can avoid. Example 2: Preparation of isolated DNAs encoding polypeptides according to the invention and production of these polypeptides as fusion proteins with a histidine tag Preparation of genomic DNA of Helicobacter pylori Helicobacter pylori strain ORV2001 suspended in LB medium containing 50% glycerol and stored at -70 ° C was obtained from Colombia containing 7% sheep blood. On agar medium, under microaerobic conditions (8-10% CO _Two , 5-7% O _Two , 85-87% N _Two ) Grow for 48 hours. After the cells are collected and washed with a phosphate buffered saline (PBS) (pH 7.2), DNA is extracted from the cells using a Rapid Prep Genomic DNA Isolation Kit (Pharmacia Biotech). 2.B. PCR Amplification A DNA molecule encoding a polypeptide of the invention is amplified from genomic DNA, which can be prepared as described above, by the polymerase chain reaction (PCR) using primers that can be readily designed by those skilled in the art. Is done. Table 1 shows specific examples of primers that can be used in the present invention. As a specific example, the following primers can be used to amplify the genes encoding GHPO147, GHPO615, GHPO961, GHPO1282, GHPO296, and GHPO840: The N-terminal and C-terminal primers of each clone each contain a 5 'clamp for cloning purposes and restriction enzyme recognition sequences (eg, BamHI (GGATCC) and Xho I (CTCGAG) recognition sites). Amplification of gene-specific DNA is performed using Vent DNA polymerase (New England Biolabs) or Taq DNA polymerase (Appligene) according to the manufacturer's instructions. The reaction mixture is made up to a final volume of 100 μl with distilled water and is as follows: dNTP mix 200 μM 10 × Thermopol buffer 10 μl Primer each 300 nM DNA template 50 ng Thermostable DNA polymerase 2 units The appropriate amplification reaction conditions are: It can be easily determined by the trader. For example, when amplifying DNA encoding GHPO 615 using the above primers, the following conditions can be used: initial denaturation at 94 ° C. for 5 minutes, denaturation at 97 ° C. for 30 seconds, 25 cycles, Hybridization at 55 ° C. for 1 minute and extension at 72 ° C. using Vent DNA polymerase for 2 minutes. The following conditions can be used when amplifying DNA encoding GHPO1282 with the above primer set: initial denaturation at 94 ° C for 5 minutes, denaturation at 94 ° C for 30 seconds for 25 cycles, 45 ° C. For 30 seconds, and extension at 72 ° C. for 30 seconds, with final extension at 72 ° C. for 7 minutes using Vent DNA polymerase. When amplifying DNA encoding GHPO 840 with the above primers, the following conditions can be used: 25 cycles of denaturation at 97 ° C. for 30 seconds, hybridization at 55 ° C. for 1 minute, and Vent DNA Extension at 72 ° C. with polymerase for 2 minutes. Table 1 describes conditions when the primers described in this specification are used. 2.C. Transformation and selection of transformants A single PCR product was amplified in this manner, brought to a reaction volume of 20 μl, and simultaneously digested with BamHI and XhoI or NotI at 37 ° C. for 2 hours. The restriction enzyme digested product is similarly cleaved and ligated to bovine small intestine-derived alkaline phosphatase (CIP) treatment to pET28a (Novagen) which has been dephosphorylated before ligation. In the gene fusion constructed in this manner, since a plurality of histidine residues encoded by the vector are present at the N-terminal of the fusion protein, the produced fusion protein can be affinity-purified in one step. is there. A ligation reaction (20 μl) is carried out at 14 ° C. overnight, after which it is used to transform 100 μl of fresh E. coli XL1-blue competent cells (Novagen). After incubating the cells on ice for 2 hours, heat shock at 42 ° C. for 30 seconds and place on ice for 90 seconds. This sample is then added to 1 ml of LB medium without selection agent and grown at 37 ° C. for 2 hours. The cells are spread on an LB agar plate containing kanamycin (50 mg / ml) at 10 times and an appropriate dilution ratio, and cultured at 37 ° C. overnight. The next day, 50 colonies are picked, transferred to a secondary plate, and cultured at 37 ° C overnight. Five colonies were picked and cultured overnight at 37 ° C. in 3 ml of LB medium containing kanamycin (100 mg / ml). Plasmid DNA is extracted using Qiagen minipreps and quantified by agarose gel electrophoresis. PCR is performed using gene-specific primers under the conditions described above to confirm that the transformant DNA has the desired insert. If the PCR result is positive, one of five (500 ng) plasmid DNA samples extracted from E. coli XL-1blue cells was used to compete for E. coli BL21 (λDE3) competent cells (Novagen); (As described). Transformants (10) are spread on a selection LB agar plate containing kanamycin (50 μg / ml), suspended in LB containing 50% glycerol, and stored as a research stock. 2.D. Purification of recombinant protein 2. Using 1 ml of the frozen glycerol stock prepared as described in 2.C., inoculate 50 ml of LB medium containing kanamycin (25 mg / ml) in a 250 ml Erlenmeyer flask. Bacteria. Incubate the flask at 37 ° C for 2 hours or absorbance at 600 nm (OD ₆₀₀ ) Until 0.4-1.0 is reached. The culture is stopped by placing the flask at 4 ° C. overnight. The next day, the first OD was ₆₀₀ Inoculate 240 ml of LB medium containing kanamycin (25 μg / ml) to a value of about 0.02 to 0.04. Inoculate 4 flasks for each ORF. Cells are O D ₆₀₀ Grow to a value of 1.0 (approximately 2 hours at 37 ° C.), centrifuge to collect a 1 ml sample, and analyze on SDS-PAGE to detect leaky expression. The remaining culture is induced with 1 mM IPTG and grown at 37 ° C. for an additional 2 hours. Final OD ₆₀₀ Measure the readings and centrifuge at 5,000 xg for 15 minutes at 4 ° C to collect the cells. The supernatant is discarded, and the pellet is suspended in 50 mM Tris-HCl (Tris-HCl (pH 8.0)) and 2 mM EDTA. For each liter of culture, cells are harvested by centrifugation at 12,000 xg for 20 minutes using 250 ml of buffer. Discard the supernatant and store the pellet at -45 ° C. 2.E. Purification of protein Thaw the pellet obtained using the method described in 2.D. and resuspend it in 95 ml of 50 mM Tris-HCl (Tris-HCl (pH 8.0)). Add Pefabloc and lysozyme to a final concentration of 100 μM and 100 μg / ml, respectively. This mixture is stirred with a magnetic stirrer at 5 ° C. for 30 minutes and homogenized. To ensure complete digestion of DNA, 10 mM magnesium chloride (MgCl _Two ) In the presence of Benzonase (Merck) at a final concentration of 1 U / ml. This suspension is ultrasonically crushed at the maximum output for 3 cycles for 2 minutes per cycle (using a Branson Sonifier 450). The homogenized cells were centrifuged at 19,000 xg for 15 minutes, and both the supernatant and the pellet were analyzed by SDS-PAGE, and the cells of the target protein in the soluble or insoluble fraction, as described further below, Investigate localization. 2.E.1. Soluble Fraction When the target protein is produced in a soluble form (ie, in the supernatant obtained using the method described in 2.E.), a final concentration of 50 mM Tris-HCl (pH 8.0), 0.5 M Add sodium chloride and imidazole to the supernatant so as to obtain sodium chloride (NaCl) and 10 mM imidazole (buffer A). The mixture is filtered through a 0.45 μm membrane and applied to an IMAC column (Pharmacia HiTrap chelating Sepharose; 1 ml) charged with nickel ions according to the manufacturer's recommendations. Thereafter, the column is washed with 50 column volumes of buffer A, and the recombinant protein is washed with 5 ml of buffer B (50 mM Tris-HCl (pH 8.0), 0.5 M sodium chloride (NaCl), 500 mM imidazole). Elute. The elution profile is monitored by measuring the absorbance at 280 nm of each fraction. The fractions corresponding to the protein peak are combined, dialyzed against PBS containing 0.5 M arginine, filtered through a 0.22 μm membrane and stored at −45 ° C. 2.E.2. Insoluble fraction When the target protein is expressed in an insoluble fraction (ie, a pellet obtained using the method described in 2.E.), purification is performed under denaturing conditions. Suspension of sodium chloride (Na Cl), imidazole, and urea to a final concentration of 50 mM Tris-HCl (pH 8.0), 0.5 M sodium chloride (NaCl), 10 mM imidazole, 6 M urea (buffer C) Add to the pellet. After complete solubilization, the mixture is filtered through a 0.45 μm membrane and applied to an IMAC column. The purification process on the IMAC column uses 6 M urea in all buffers and uses 10 columns of buffer C instead of 50 columns to wash the column after loading the protein. Otherwise, it is the same as described in 2.E.1. The protein fractions eluted from the IMAC column with buffer D (buffer C containing 500 mM imidazole) are combined. Arginine was added to this solution to a final concentration of 0.5M, and the mixture was added to PBS containing 0.5M arginine and various concentrations of urea (4M, 3M, 2M, 1M, and 0.5M). Dialysis is performed while decreasing the urea concentration stepwise. The final dialysate is filtered through a 0.22 μm membrane and stored at -45 ° C. Alternatively, if the above purification process is not as effective, the other two methods can be used and are described below. The first alternative involves the use of a weak denaturant, N-octyl glucoside (NOG). Briefly, pellets obtained as described in 2.E. were combined with a solution containing 5 mM imidazole, 500 mM sodium chloride, 20 mM Tris-HCl (Tris-HCl (pH 7.9)) in a solution containing 15,15. Homogenize by microfluidize at a pressure of 000 psi and clarify by centrifugation at 4,000-5,000 xg. The pellets are collected and 50 mM sodium phosphate (NaPO) containing 1-2% NOG by weight per volume. _Four (pH7.5)) and homogenize. NOG soluble impurities are removed by centrifugation. Repeat the above extraction step and extract the pellet again. This pellet is dissolved in 8 M urea and 50 mM Tris-HCl (pH 8.0). The protein solubilized with urea is diluted with an equal volume of 2 M arginine, 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) and dialyzed against 1 M arginine for 24-48 hours to remove urea. The final dialysate is filtered through a 0.22 μm membrane and stored at -45 ° C. A second alternative involves using a strong denaturant such as guanidine hydrochloride. Briefly, pellets obtained as described in 2.E. were microfluidized in a solution containing 5 mM imidazole, 500 mM sodium chloride, 20 mM Tris-HCl (pH 7.9) at a pressure of 15,000 psi ( Homogenize by microfluidize) and clarify by centrifugation at 4,000-5,000 xg. The pellet is collected, suspended in 6M guanidine hydrochloride, and passed through an IMAC column charged with nickel ions (Ni ++). The bound antigen is eluted with 8M urea (pH 8.5). Beta-mercaptoethanol is added to the eluted protein to a final concentration of 1 mM, after which the eluted protein is passed through a Sephadex G-25 column equilibrated with 0.1 M acetic acid. When the protein eluted from the column is slowly added to 4 volumes of 50 mM phosphate buffer (pH 7.0), the protein remains in the solution. 2.F. Evaluation of Protective Activity of Purified Protein A group of 10 OF1 mice (IFFA Credo) is rectally immunized with 25 μg of purified recombinant protein mixed with 1 μg of cholera toxin (Berna) dissolved in physiological buffer. Mice are immunized on days 0, 7, 14, and 21. Fourteen days after the final immunization, H. pylori strain ORV2001 grown in liquid medium (2.A., cells were expanded on an agar plate as described above, collected, and then returned to Brucella broth). After suspension, the cells are cultured in a flask at 37 ° C. overnight). Fourteen days after dosing, the mice are killed and their stomachs removed. The amount of H. pylori is determined by measuring urease activity in the stomach and culturing. 2.G. Production of polyclonal antibodies specific for a single antigen 2.G.1. Hyperimmune rabbit antiserum 2.Purification as obtained using the method described in 2.E.1. Or 2.E.2. 100 μg of the type fusion polypeptide is injected subcutaneously and intramuscularly in New Zealand rabbits in a total volume of approximately 2 ml in the presence of Freund's complete adjuvant. At 7 and 14 days after the first injection, a booster dose is given in an amount equal to the initial dose except using Freund's incomplete adjuvant. Fifteen days after the final injection, the serum of the animals is collected, free of complement, and filtered through a 0.45 μm membrane. 2.G.2. Mouse hyperimmune ascites fluid 2.10 to 50 μg of the purified fusion polypeptide as obtained using the method described in 2.E.1. Or 2.E.2. Ten mice were injected subcutaneously in the presence of adjuvant. At 7 and 14 days after the first injection, a booster dose is given in an amount equal to the initial dose except using Freund's incomplete adjuvant. At 21 and 28 days after the first injection, only 50 μg of the antigen is administered intraperitoneally to the mice. On day 21, sarcoma 180 / TG cell CM26684 is also administered intraperitoneally to mice (Lennette et al., Diagnostic Procedures for Viral, Rickettsial, and Chlamydial Infections). 5th Edition, Washington DC, American Public Health Association, 1979). Ascites fluid is collected 10-13 days after the last injection. Example 3 Method for Producing Transcriptional Fusion Without Histidine Tag A method for amplifying and cloning DNA encoding the polypeptide of the present invention as a transcriptional fusion lacking a histidine tag is described below. For each clone, two PCR primers are designed based on the sequences of the polynucleotides encoding them (see odd numbers in the attached sequence listing, up to SEQ ID NO: 1363). Using these primers, the polypeptides of the present invention may be encoded from any Helicobacter pylori strain, including, for example, the strain deposited as ORV2001 and ATCC accession number 43579, and from other Helicobacter species. It is possible to amplify DNA. N-terminal primers are designed to include a ribosome binding site, an ATG start site, an optional signal sequence, and a cleavage site for the target gene. The N-terminal primer can include a restriction enzyme recognition site, such as a BamHI (GGATCC) site, to facilitate the 5 'clamp and subsequent cloning. Similarly, the C-terminal primer can include a restriction enzyme recognition site, such as an XhoI (CTC GAG) site, and a TAA stop codon that can be used for subsequent cloning. Amplification of the gene encoding the polypeptide of the present invention can be performed using thermalase DNA polymerase under the conditions described in Example 2 above. Alternatively, it can be performed using Vent DNA polymerase (New England Biolabs), Pwo DNA polymerase (Boehringer Mannheim), or Taq DNA polymerase (Appligene) according to the instructions provided by the manufacturer. A single PCR product can be amplified for each clone and cloned into pET24 cut at the appropriate site (eg, pET24 cut at the BamHI-XhoI site) to allow protein expression without a histidine tag A transcription fusion was constructed. The expressed product can be purified as a denatured protein that can be regenerated by dialysis against 1M arginine. By cloning into pET24, the gene is transcribed from the vector-derived T7 promoter, which is transcribed by binding of an RNA-speclfic DNA polymerase to the ribosome binding site inherent in the gene. And thereby allow expression of the full length open reading frame (ORF). The amplification reaction, restriction enzyme treatment, and cloning protocols that can be used in this method are performed as described above for the construction of the translation fusion. Example 4: Purification of a polypeptide of the invention by immunoaffinity 4.A. Purification of specific immunoglobulin G (IgG) Protein A Sepharose Fast Flow column in which the immune serum prepared in Section 2.G. was equilibrated with 100 mM Tris-HCl (pH 8.0). (Pharmacia). The resin is washed by passing 10 columns of 100 mM Tris-HCl and 10 columns of 10 mM Tris-HCl (pH 8.0) through the column. The IgG antibody is eluted with a 0.1 M glycine buffer (pH 3.0), and 0.25 ml of 1 M Tris-HCl (pH 8.0) is added, and the fraction is collected as a 5 ml fraction. The absorbance of the eluate was measured at 280 nm, and the fractions containing the immunoglobulin G (IgG) antibody were combined, dialyzed against 50 mM Tris-HCl (pH 8.0), and frozen at -70 ° C if necessary. save. 4.B. Preparation of column Appropriate amount of cyanogen bromide activated (CNBr-activated) Sepharose 4B gel (17-0430-01) manufactured by Pharmacia (1 gram of dried gel provides about 3.5 ml of hydrated gel) The gel is allowed to bind 5-10 mg of IgG per ml of gel), suspended in 1 mM hydrochloric acid buffer, and washed by adding a small amount of 1 mM hydrochloric acid buffer using a funnel. The total volume of the buffer is 200 ml per gram of gel. The purified IgG antibody is dialyzed against 50 volumes of 500 mM sodium phosphate buffer (pH 7.5) at 20 ± 5 ° C. for 4 hours. Thereafter, this antibody is diluted with a 500 mM phosphate buffer (pH 7.5) to a final concentration of 3 mg / ml. The IgG antibody is mixed with the gel at 5 ± 3 ° C. overnight. The gel is packed in a chromatography column and two column volumes of 500 mM phosphate buffer (pH 7.5) and one column volume of 50 mM sodium phosphate buffer containing 500 mM sodium chloride (pH 7.5). Wash with liquid. The gel is then transferred to a tube, mixed with 100 mM ethanolamine (pH 7.5) for 4 hours at room temperature, and washed twice with 2 column volumes of PBS. The gel is stored in PBS containing 1 / 10,000 of merthiolate (1 / 10,000 PBS / merthiolate). The amount of the IgG antibody bound to the gel is measured by measuring the absorbance at 280 nm of the IgG solution, the eluate directly, and the washing solution. 4.C. Antigen adsorption and elution For example, an antigen solution dissolved in 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) or 2 mM EDTA, such as a supernatant or a solubilized pellet obtained using the method described in 3.E. After filtration through a 0.45 μm membrane, the mixture is applied to a column equilibrated with 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) and 2 mM EDTA at a flow rate of about 10 ml per hour. Then, the column is washed with a 20-fold amount of 50 mM Tris-HCl (pH 8.0) and 2 mM EDTA. Alternatively, adsorption can be performed by mixing at 5 ± 3 ° C. overnight. The adsorbed gel is washed with 2 to 6 volumes of 10 mM sodium phosphate buffer (pH 6.8), and the antigen is eluted with 100 mM glycine buffer (pH 2.5). The eluate is collected as 3 ml fractions, and 150 μl of 1 M sodium phosphate buffer (pH 8.0) is added to each. Measure the absorbance at 280 nm for each fraction; pool the fractions containing the antibody and store at -20 ° C. Other embodiments are within the following claims.

───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.⁷ 識別記号ＦＩテーマコート゛(参考）Ａ６１Ｋ 48/00 Ａ６１Ｐ 31/04 Ａ６１Ｐ 1/04 Ｃ０７Ｋ 14/205 31/04 Ｃ１２Ｐ 21/02 ＣＣ０７Ｋ 14/205 Ｃ１２Ｎ 15/00 ＺＮＡＡＣ１２Ｐ 21/02 Ａ６１Ｋ 37/02 (31)優先権主張番号０８／９０２，６１５ (32)優先日平成９年７月29日(1997．7．29) (33)優先権主張国米国（ＵＳ） (81)指定国ＥＰ(ＡＴ，ＢＥ，ＣＨ，ＣＹ，ＤＥ，ＤＫ，ＥＳ，ＦＩ，ＦＲ，ＧＢ，ＧＲ，ＩＥ，ＩＴ，ＬＵ，ＭＣ，ＮＬ，ＰＴ，ＳＥ)，ＯＡ(ＢＦ，ＢＪ，ＣＦ，ＣＧ，ＣＩ，ＣＭ，ＧＡ，ＧＮ，ＭＬ，ＭＲ，ＮＥ，ＳＮ，ＴＤ，ＴＧ)，ＡＰ(ＧＨ，ＧＭ，ＫＥ，ＬＳ，ＭＷ，ＳＤ，ＳＺ，ＵＧ，ＺＷ)，ＥＡ(ＡＭ，ＡＺ，ＢＹ，ＫＧ，ＫＺ，ＭＤ，ＲＵ，ＴＪ，ＴＭ)，ＡＬ，ＡＭ，ＡＴ，ＡＵ，ＡＺ，ＢＡ，ＢＢ，ＢＧ，ＢＲ，ＢＹ，ＣＡ，ＣＨ，ＣＮ，ＣＵ，ＣＺ，ＤＥ，ＤＫ，ＥＥ，ＥＳ，ＦＩ，ＧＢ，ＧＥ，ＧＨ，ＧＭ，ＧＷ，ＨＵ，ＩＤ，ＩＬ，ＩＳ，ＪＰ，ＫＥ，ＫＧ，ＫＰ，ＫＲ，ＫＺ，ＬＣ，ＬＫ，ＬＲ，ＬＳ，ＬＴ，ＬＵ，ＬＶ，ＭＤ，ＭＧ，ＭＫ，ＭＮ，ＭＷ，ＭＸ，ＮＯ，ＮＺ，ＰＬ，ＰＴ，ＲＯ，ＲＵ，ＳＤ，ＳＥ，ＳＧ，ＳＩ，ＳＫ，ＳＬ，ＴＪ，ＴＭ，ＴＲ，ＴＴ，ＵＡ，ＵＧ，ＵＳ，ＵＺ，ＶＮ，ＹＵ，ＺＷ (72)発明者アル−ギャラウィアマルアメリカ合衆国マサチューセッツ州ボストンギャリソンストリート 32 ＃4501 (72)発明者ミラーチャールズアメリカ合衆国マサチューセッツ州メドフォードメイプルアベニュー 32 (72)発明者トンブジーン−フランソワアメリカ合衆国メリーランド州バルティモアセントポールストリート 3501 (72)発明者オーメンレイモンドピーターカナダ国オンタリオ州スコムバーグシダーロードロイドタウン―オーロラ 5400 アール．アール＃１──────────────────────────────────────────────────続き Continued on the front page (51) Int.Cl. ⁷ Identification symbol FI Theme coat ゛ (Reference) A61K 48/00 A61P 31/04 A61P 1/04 C07K 14/205 31/04 C12P 21/02 C C07K 14 / 205 C12N 15/00 ZNAA C12P 21/02 A61K 37/02 (31) Priority claim number 08 / 902,615 (32) Priority date July 29, 1997 (July 29, 1997) (33) Priority Claimed country United States (US) (81) Designated country EP (AT, BE, CH, CY, DE, DK, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LU, MC, NL, PT, SE) , OA (BF, BJ, CF, CG, CI, CM, GA, GN, ML, MR, NE, SN, TD, TG), AP (GH, GM, KE, LS, MW, SD, SZ, U , ZW), EA (AM, AZ, BY, KG, KZ, MD, RU, TJ, TM), AL, AM, AT, AU, AZ, BA, BB, BG, BR, BY, CA, CH, CN , CU, CZ, DE, DK, EE, ES, FI, GB, GE, GH, GM, GW, HU, ID, IL, IS, JP, KE, KG, KP, KR, KZ, LC, LK, LR, LS, LT, LU, LV, MD, MG, MK, MN, MW, MX, NO, NZ, PL, PT, RO, RU, SD, SE, SG, SI, SK, SL, TJ, TM , TR, TT, UA, UG, US, UZ, VN, YU, ZW (72) Inventor Al-Garawi Amar Boston Garrison Street 32 # 4501 Massachusetts, United States of America Miller Charles United States of America Massachusetts, Massachusetts Dford Maple Avenue 32 (72) Inventor Tomb Jean-François, United States Maryland, Baltimore St. Paul Street 3501 (72) Inventor Omen Raymond Peter Scomberg Cedar Road Lloydtown-Aurora, Ontario, Canada 5400 Earl. Earl # 1

Claims

[Claims] 1. An isolated polynucleotide encoding the following (i) or (ii): (i) a polypeptide comprising an amino acid sequence homologous to the amino acid sequence of a Helicobacter polypeptide selected from the group consisting of the following polypeptides: GHPO 35 (SEQ ID NO: 2), GHPO 55 (SEQ ID NO: 4), GHPO 78 (SEQ ID NO: 6), GHPO 89 (SEQ ID NO: 8), GHP0 129 (SEQ ID NO: 10), GHPO 541 (SEQ ID NO: 12) ), GHPO 607 (SEQ ID NO: 14), GHPO 635 (SEQ ID NO: 16), GHPO 701 (SEQ ID NO: 18), GHPO 712 (SEQ ID NO: 20), GHPO 761 (SEQ ID NO: 22), GHPO 838 ( SEQ ID NO: 24), GHPO 1034 (SEQ ID NO: 26), GHPO 1085 (SEQ ID NO: 28), GHPO 1213 (SEQ ID NO: 30), GHPO 1 255 (SEQ ID NO: 32), GHPO 1308 (SEQ ID NO: 34) ), GHPO 1389 (SEQ ID NO: 36), GHP O 1706 (SEQ ID NO: 38), GHPO 234 (SEQ ID NO: 40), GHPO 314 (SEQ ID NO: 42), GHP O 510 (SEQ ID NO: 44), GHPO 603 (SEQ ID NO: 46), GHPO 937 (SEQ ID NO: 48), GHPO 1 027 (SEQ ID NO: 50), GHPO 1099 (SEQ ID NO: 52), GHPO 1151 (SEQ ID NO: 54), GH PO 1275 (SEQ ID NO: 56), GHPO 1365 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The isolated polynucleotide of claim 1, which encodes a mature form of the Helicobacter polypeptide. 3. 3. The isolated polynucleotide of claim 1 or 2, which is a DNA molecule. 4. The isolated polynucleotide according to claim 1, which is a DNA molecule that can be amplified from the Helicobacter genome by the polymerase chain reaction. 5. The isolated DNA molecule according to claim 4, which can be amplified from the Helicobacter pylori genome by polymerase chain reaction. 6. The isolated polynucleotide according to claim 1, which is a DNA molecule encoding a mature form or derivative of the polypeptide encoded by the DNA molecule according to claim 4. 7. The isolated polynucleotide according to claim 1, which is a DNA molecule encoding a mature form or derivative of the polypeptide encoded by the DNA molecule according to claim 5. 8. A substantially pure form of a compound which is a mature or derivative form of a polypeptide comprising an amino acid sequence homologous to a Helicobacter polypeptide selected from the group consisting of the following polypeptides: GHPO 35 (SEQ ID NO: 2), GHPO 55 (SEQ ID NO: 4), GHPO 78 (SEQ ID NO: 6), GHPO 89 (SEQ ID NO: 8), GHPO 129 (SEQ ID NO: 10), GHPO 541 (SEQ ID NO: 12), GHPO 607 (SEQ ID NO: : 14), GHPO 635 (SEQ ID NO: 16), GHPO 701 (SEQ ID NO: 18), GHPO 712 (SEQ ID NO: 20), GHPO 761 (SEQ ID NO: 22), GHPO 838 (SEQ ID NO: 24), GHPO 103 4 (SEQ ID NO: 26), GHPO 1085 (SEQ ID NO: 28), GHPO 1213 (SEQ ID NO: 30), GHPO 1255 (SEQ ID NO: 32), GHPO 1308 (SEQ ID NO: 34), GHPO 1389 (SEQ ID NO: : 36), GH PO 1706 (SEQ ID NO: 38), GHPO 234 (SEQ ID NO: 40), GHPO 314 (SEQ ID NO: 42), GHPO 510 (SEQ ID NO: 44), GHPO 603 (SEQ ID NO: 46) , GHPO 937 (SEQ ID NO: 48), G HPO 1027 (SEQ ID NO: 50) GHPO 1099 (SEQ ID NO: 52), GHPO 1151 (SEQ ID NO: 54), GHPO 1275 (SEQ ID NO: 56), GHPO 1365 (SEQ ID NO: 58), 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The compound according to claim 8, which is a mature form or derivative of the polypeptide encoded by the DNA molecule according to claim 4. Ten. 9. The compound according to claim 8, which is a mature form or derivative of the polypeptide encoded by the DNA molecule according to claim 5. 11． A pharmaceutical composition for preventing or treating Helicobacter infection in a mammal, comprising a prophylactically or therapeutically effective amount of a compound according to claim 8, 9 or 10 in admixture with a physiologically acceptable diluent or carrier. Composition. 12． 12. The composition of claim 11, further comprising an antibiotic, an antisecretory agent, a bismuth salt, or a combination thereof. 13. 13. The composition of claim 12, wherein the antibiotic is selected from the group consisting of amoxicillin, clarithromycin, tetracycline, metronidizole, and erythromycin. 14. 13. The composition of claim 12, wherein the bismuth salt is selected from the group consisting of bismuth subcitrate and bismuth subsalicylate. 15． 13. The composition according to claim 12, wherein the antisecretory agent is a proton pump inhibitor. 16． 16. The composition of claim 15, wherein the proton pump inhibitor is selected from the group consisting of omeprazole, lansoprazole, and pantoprazole. 17． H is an antisecretory agent _Two 13. The composition according to claim 12, which is a receptor antagonist. 18． H _Two 18. The composition according to claim 17, wherein the receptor antagonist is selected from the group consisting of ranitidine, cimetidine, famotidine, nizatidine and roxatidine. 19. 13. The composition of claim 12, wherein the antisecretory agent is a prostaglandin analog. 20. 20. The composition of claim 19, wherein the prostaglandin analog is misoprostil or enprostil. twenty one. 12. The composition of claim 11, further comprising a prophylactically or therapeutically effective amount of a second Helicobacter polypeptide or derivative thereof. twenty two. 22. The composition of claim 21, wherein the second Helicobacter polypeptide is Helicobacter urease, or a subunit or derivative thereof. twenty three. 12. The composition according to claim 11, further comprising an adjuvant. twenty four. A pharmaceutical composition for preventing or treating Helicobacter infection in a mammal, comprising a prophylactically or therapeutically effective amount of the polynucleotide according to claim 1 or 2 and a physiologically acceptable diluent or carrier. A composition containing a mixture. twenty five. A pharmaceutical composition for preventing or treating Helicobacter infection in a mammal, comprising a prophylactically or therapeutically effective amount of the polynucleotide according to claim 4, 5 or 6, or a diluent which is physiologically acceptable. A composition comprising a mixture with a carrier. 26. A pharmaceutical composition for preventing or treating Helicobacter infection in a mammal, comprising mixing a prophylactically or therapeutically effective amount of the polynucleotide according to claim 7 with a physiologically acceptable diluent or carrier. A composition comprising: 27. A composition comprising a viral vector, wherein the DNA molecule according to claim 3 is inserted into the genome thereof, the DNA molecule is under conditions for expression in mammalian cells, and the viral vector is A composition that is mixed with an acceptable diluent or carrier. 28. 28. The composition of claim 27, wherein said viral vector is a poxvirus. 29. A composition comprising a bacterial vector comprising the DNA molecule of claim 3, wherein the bacterial vector is under conditions for expression, and the bacterial vector is mixed with a physiologically acceptable diluent or carrier. Composition. 30. The vectors are Shigella, Shigella, Salmonella, Vibrio cholerae, Lactobacillus, and Calmette-Guerin. 30. The composition of claim 29, wherein the composition is selected from the group consisting of: 31. 25. The composition of claim 24, wherein the polynucleotide is a DNA molecule that has been inserted into a plasmid that is incapable of replicating and substantially integrating in the mammalian genome and has been placed under conditions that are expressed in mammalian cells. 32. An expression cassette comprising a DNA molecule according to claim 3, wherein said DNA molecule is under conditions for expression in a prokaryotic or eukaryotic cell. 33. A method for producing a compound according to claim 8, comprising culturing prokaryotic or eukaryotic cells transformed or transfected with the expression cassette according to claim 32, and recovering the compound from the cultured cells. 34. A pharmaceutical composition for preventing or treating Helicobacter infection in a mammal, wherein the antibody binds to a prophylactically or therapeutically effective amount of a compound according to claim 8, 9 or 10, which is physiologically acceptable. A composition comprising a mixture with a diluent or carrier.