JP2001181300A - 抗ｐｇｔ抗体 - Google Patents
抗ｐｇｔ抗体Info
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Abstract
(57)【要約】
【課題】 ＰＧＴと反応性を有する、ＰＧＴ
がプロスタグランジンに対して親和性を有することを阻
害する、および／またはＰＧＴを介してプロスタグラン
ジンを細胞内に取り込むことを阻害する作用を有する、
抗ＰＧＴ抗体を提供する 【解決手段】 特定のアミノ酸配列を有するＰＧ
Ｔ断片を免疫原として調製した抗ＰＧＴ抗体
がプロスタグランジンに対して親和性を有することを阻
害する、および／またはＰＧＴを介してプロスタグラン
ジンを細胞内に取り込むことを阻害する作用を有する、
抗ＰＧＴ抗体を提供する 【解決手段】 特定のアミノ酸配列を有するＰＧ
Ｔ断片を免疫原として調製した抗ＰＧＴ抗体
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明はプロスタグランジン
・トランスポーター（以下、ＰＧＴ）に対する抗体に関
する。
・トランスポーター（以下、ＰＧＴ）に対する抗体に関
する。
【０００２】
【従来の技術】ＰＧＴは生体内において、プロスタグラ
ンジン（以下、ＰＧ）類を担体介在的（ｃａｒｒｉｅｒ
−ｍｅｄｉａｔｅｄ）に輸送・伝達する機能を有する。
ＰＧ類はＰＧＴを介して生体膜を透過し、その細胞内で
生理活性を発現する、あるいは酵素などによる代謝分解
を受ける。ＰＧＴは生体内では肺、腎臓あるいは脳など
に存在することが知られている。ＰＧＴのアミノ酸配列
およびＰＧＴをコードする遺伝子の配列も確認されてい
る（サイエンス、２６８号、８６６〜８６９頁、１９９
５年発行）。
ンジン（以下、ＰＧ）類を担体介在的（ｃａｒｒｉｅｒ
−ｍｅｄｉａｔｅｄ）に輸送・伝達する機能を有する。
ＰＧ類はＰＧＴを介して生体膜を透過し、その細胞内で
生理活性を発現する、あるいは酵素などによる代謝分解
を受ける。ＰＧＴは生体内では肺、腎臓あるいは脳など
に存在することが知られている。ＰＧＴのアミノ酸配列
およびＰＧＴをコードする遺伝子の配列も確認されてい
る（サイエンス、２６８号、８６６〜８６９頁、１９９
５年発行）。
【０００３】ＰＧＴは細胞、特に神経細胞におけるアポ
トーシスとの関係において注目されている（Ｊ．Ｎｅｕ
ｒｏｃｈｅｍ．、７２巻５号、１９０７〜１９１４頁、
１９９９年発行）。また、ＰＧＴに対する抗体（抗ＰＧ
Ｔ抗体）の調製も試みられている（Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ
ｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ、８８巻、６１８６〜６
１９０頁、１９９１年発行）。
トーシスとの関係において注目されている（Ｊ．Ｎｅｕ
ｒｏｃｈｅｍ．、７２巻５号、１９０７〜１９１４頁、
１９９９年発行）。また、ＰＧＴに対する抗体（抗ＰＧ
Ｔ抗体）の調製も試みられている（Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ
ｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ、８８巻、６１８６〜６
１９０頁、１９９１年発行）。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】本発明の目的は、ＰＧ
Ｔと反応性を有する、ＰＧＴがプロスタグランジンに対
して親和性を有することを阻害する、および／またはＰ
ＧＴを介してプロスタグランジンを細胞内に取り込むこ
とを阻害する作用を有する、抗ＰＧＴ抗体を提供するこ
とにある。
Ｔと反応性を有する、ＰＧＴがプロスタグランジンに対
して親和性を有することを阻害する、および／またはＰ
ＧＴを介してプロスタグランジンを細胞内に取り込むこ
とを阻害する作用を有する、抗ＰＧＴ抗体を提供するこ
とにある。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは特定のアミ
ノ酸配列を有するＰＧＴ断片を免疫原として、抗ＰＧＴ
抗体を調製することに成功し、本発明を完成した。
ノ酸配列を有するＰＧＴ断片を免疫原として、抗ＰＧＴ
抗体を調製することに成功し、本発明を完成した。
【０００６】本発明は抗ＰＧＴ抗体に関する。以下に詳
細を説明する。
細を説明する。
【０００７】
【発明の実施の形態】本発明の抗ＰＧＴ抗体はＰＧＴに
対する抗体であって、特定のＰＧＴ断片を免疫原として
調製されたものである。ＰＧＴ断片としては、以下のア
ミノ酸配列からなるものが挙げられる。
対する抗体であって、特定のＰＧＴ断片を免疫原として
調製されたものである。ＰＧＴ断片としては、以下のア
ミノ酸配列からなるものが挙げられる。
【０００８】 ＭＧＬＬＬＫＰＧＡＲ ＱＧＳＧＴＳＳＶＰＤ ＲＲＣ（配列表配列番号１） ＭＧＬＬＰＫＬＧＶＳ ＱＧＳＤＴＳＴＳＲＡ ＧＲＣ（配列表配列番号２） ＳＴＳＳＳＩＨＰＱＱ ＰＰＡＣ （配列表配列番号３） ＳＴＳＳＳＩＨＰＱＳ ＰＡＣ （配列表配列番号４）
【０００９】配列番号１のアミノ酸配列はラットＰＧＴ
のＮ末１番目（Ｍ）から２３番目（Ｃ）までの断片に該
当する。配列番号２のものはヒトＰＧＴのＮ末１番目
（Ｍ）から２３番目（Ｃ）までの断片に該当する。配列
番号３のものはラットＰＧＴのＮ末４３１番目（Ｓ）か
ら４４４番目（Ｃ）までの断片に該当する。配列番号４
のものはヒトＰＧＴのＮ末４３２番目（Ｓ）から４４４
番目（Ｃ）までの断片に相当する。なお、ヒトＰＧＴの
アミノ酸配列は上記のサイエンス誌において、ラットＰ
ＧＴのアミノ酸配列は上記のＰｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃ
ａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡあるいはＪ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅ
ｓｔ．、９８巻５号、１１４２〜１１４９頁（１９９６
年発行）において報告されている。
のＮ末１番目（Ｍ）から２３番目（Ｃ）までの断片に該
当する。配列番号２のものはヒトＰＧＴのＮ末１番目
（Ｍ）から２３番目（Ｃ）までの断片に該当する。配列
番号３のものはラットＰＧＴのＮ末４３１番目（Ｓ）か
ら４４４番目（Ｃ）までの断片に該当する。配列番号４
のものはヒトＰＧＴのＮ末４３２番目（Ｓ）から４４４
番目（Ｃ）までの断片に相当する。なお、ヒトＰＧＴの
アミノ酸配列は上記のサイエンス誌において、ラットＰ
ＧＴのアミノ酸配列は上記のＰｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃ
ａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡあるいはＪ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅ
ｓｔ．、９８巻５号、１１４２〜１１４９頁（１９９６
年発行）において報告されている。
【００１０】本発明の抗体はポリクローナル抗体、モノ
クローナル抗体のいずれでもよい。ポリクローナル抗体
としては、抗血清、特異抗体などが例示される。抗血清
は、ＰＧＴ断片で免疫した動物の血清を回収することに
より調製することができる。特異抗体は、当該抗血清を
通常の手法を用いて、さらに精製することにより調製す
ることができる。
クローナル抗体のいずれでもよい。ポリクローナル抗体
としては、抗血清、特異抗体などが例示される。抗血清
は、ＰＧＴ断片で免疫した動物の血清を回収することに
より調製することができる。特異抗体は、当該抗血清を
通常の手法を用いて、さらに精製することにより調製す
ることができる。
【００１１】モノクローナル抗体は、上記のＰＧＴ断片
で免疫した動物の脾細胞とミエローマ細胞のような増殖
性細胞とを細胞融合して調製したハイブリドーマ、ある
いは当該脾細胞をＥＢウイルス等で形質転換して得られ
た形質転換体を培養することにより産生することができ
る。
で免疫した動物の脾細胞とミエローマ細胞のような増殖
性細胞とを細胞融合して調製したハイブリドーマ、ある
いは当該脾細胞をＥＢウイルス等で形質転換して得られ
た形質転換体を培養することにより産生することができ
る。
【００１２】本発明の抗体としては、キメラ抗体、ヒト
化抗体あるいはヒト型抗体なども例示される。キメラ抗
体は、上記のモノクローナル抗体のうち、非ヒト型の抗
体の可変領域とヒト抗体の定常領域とを組み合せること
により調製することができる。ヒト化抗体は、当該キメ
ラ抗体のうち、可変領域のアミノ酸をヒトが許容でき
る、すなわち新たな抗原性などを起こさないように置換
したものである。ヒト型抗体はトランスジェニック動物
などを用いて、ヒト由来の抗体を産生させるものであ
る。これらは遺伝子工学的な手法により調製することが
できる。
化抗体あるいはヒト型抗体なども例示される。キメラ抗
体は、上記のモノクローナル抗体のうち、非ヒト型の抗
体の可変領域とヒト抗体の定常領域とを組み合せること
により調製することができる。ヒト化抗体は、当該キメ
ラ抗体のうち、可変領域のアミノ酸をヒトが許容でき
る、すなわち新たな抗原性などを起こさないように置換
したものである。ヒト型抗体はトランスジェニック動物
などを用いて、ヒト由来の抗体を産生させるものであ
る。これらは遺伝子工学的な手法により調製することが
できる。
【００１３】本発明の抗体は当該ＰＧＴ断片のみなら
ず、これらを有するＰＧＴ自体とも結合することができ
る。また、ＰＧＴがプロスタグランジンに対して親和性
を有することを阻害する、および／またはＰＧＴを介し
てプロスタグランジンを細胞内に取り込むことを阻害す
る作用を有する。
ず、これらを有するＰＧＴ自体とも結合することができ
る。また、ＰＧＴがプロスタグランジンに対して親和性
を有することを阻害する、および／またはＰＧＴを介し
てプロスタグランジンを細胞内に取り込むことを阻害す
る作用を有する。
【００１４】
【実施例】本発明をより詳細に説明するために実施例お
よび実験例を挙げるが、本発明はこれらにより何ら限定
されるものではない。
よび実験例を挙げるが、本発明はこれらにより何ら限定
されるものではない。
【００１５】実施例１ 免疫原として、配列表配列番号１のＰＧＴ断片とＫＬＨ
（Ｋｅｙｈｏｌｅ Ｌｉｍｐｅｔ−Ｈｅｍｏｃｙａｎｉ
ｎｅ）との複合体を用いて抗ＰＧＴ抗体を調製した。
（Ｋｅｙｈｏｌｅ Ｌｉｍｐｅｔ−Ｈｅｍｏｃｙａｎｉ
ｎｅ）との複合体を用いて抗ＰＧＴ抗体を調製した。
【００１６】免疫原を等量のフロインド完全アジュバン
ト（または不完全アジュバント）とともに１回１ｍｇず
つ国産ウサギに注射することにより免疫した。以後２週
間間隔で合計３回追加免疫した。２カ月後に全採血して
抗血清を得た。
ト（または不完全アジュバント）とともに１回１ｍｇず
つ国産ウサギに注射することにより免疫した。以後２週
間間隔で合計３回追加免疫した。２カ月後に全採血して
抗血清を得た。
【００１７】抗血清を０．０２Ｍ等張リン酸緩衝液（ｐ
Ｈ７、以下ＰＢＳ）で２倍に希釈し、硫酸アンモニウム
溶液を４０％飽和濃度となるように添加した。静置後に
遠心分離して沈殿画分を回収し、ＰＢＳに溶解した。再
度、硫酸アンモニウム溶液を４０％飽和濃度となるよう
に添加した。静置後に遠心分離して沈殿画分を回収し、
ＰＢＳに溶解した。透析チューブに入れ水で透析し、硫
酸アンモニウムを除去した。
Ｈ７、以下ＰＢＳ）で２倍に希釈し、硫酸アンモニウム
溶液を４０％飽和濃度となるように添加した。静置後に
遠心分離して沈殿画分を回収し、ＰＢＳに溶解した。再
度、硫酸アンモニウム溶液を４０％飽和濃度となるよう
に添加した。静置後に遠心分離して沈殿画分を回収し、
ＰＢＳに溶解した。透析チューブに入れ水で透析し、硫
酸アンモニウムを除去した。
【００１８】上記ＰＧＴ断片をアガロースに固定化した
担体を用いて、アフィニテイクロマトを行い、さらに精
製した。抗体画分をＰＢＳ溶液とし、カラムにアプライ
した。ＰＢＳおよび１Ｍ塩化ナトリウムを含むＰＢＳで
洗浄し、４Ｍ塩化マグネシウム液で抗体画分を溶出・回
収した。ＰＢＳで透析して精製抗体とした。バイオラッ
ド社製のプロテインアッセイキットによる抗体濃度は約
８μｇ／ｍｌであった。
担体を用いて、アフィニテイクロマトを行い、さらに精
製した。抗体画分をＰＢＳ溶液とし、カラムにアプライ
した。ＰＢＳおよび１Ｍ塩化ナトリウムを含むＰＢＳで
洗浄し、４Ｍ塩化マグネシウム液で抗体画分を溶出・回
収した。ＰＢＳで透析して精製抗体とした。バイオラッ
ド社製のプロテインアッセイキットによる抗体濃度は約
８μｇ／ｍｌであった。
【００１９】実施例２ 免疫原として、配列表配列番号２のＰＧＴ断片を用いる
以外は実施例１の方法に準じて操作し、同様に抗ＰＧＴ
抗体を調製した。
以外は実施例１の方法に準じて操作し、同様に抗ＰＧＴ
抗体を調製した。
【００２０】実施例３ 免疫原として、配列表配列番号３のＰＧＴ断片を用いる
以外は実施例１の方法に準じて操作し、同様に抗ＰＧＴ
抗体を調製した。
以外は実施例１の方法に準じて操作し、同様に抗ＰＧＴ
抗体を調製した。
【００２１】実験例１ 配列表配列番号１のＰＧＴ断片と卵白アルブミンの複合
体を調製し、マイクロプレートに疎水結合でコーテイン
グした。カゼイン溶液によりブロッキングした。実施例
１で調製した抗ＰＧＴ抗体を添加・反応させ、さらにパ
ーオキシダーゼ標識抗ウサギＩｇＧ抗体を添加・反応さ
せた。基質（ＡＢＴＳ／Ｈ2Ｏ2）を添加し、室温で１５
分間反応させて、４１５ｎｍの吸光度を測定することに
より、固相表面に形成された免疫複合体の酵素活性の指
標とした。結果を表１に示す。
体を調製し、マイクロプレートに疎水結合でコーテイン
グした。カゼイン溶液によりブロッキングした。実施例
１で調製した抗ＰＧＴ抗体を添加・反応させ、さらにパ
ーオキシダーゼ標識抗ウサギＩｇＧ抗体を添加・反応さ
せた。基質（ＡＢＴＳ／Ｈ2Ｏ2）を添加し、室温で１５
分間反応させて、４１５ｎｍの吸光度を測定することに
より、固相表面に形成された免疫複合体の酵素活性の指
標とした。結果を表１に示す。
【００２２】
【００２３】実験例２ 配列表配列番号３のＰＧＴ断片および実施例３で調製し
た抗ＰＧＴ抗体を用いて実験例１と同様の実験を行っ
た。結果を表２に示す。
た抗ＰＧＴ抗体を用いて実験例１と同様の実験を行っ
た。結果を表２に示す。
【００２４】
【００２５】実験例３ 胎生１７または１８日齢のラット胎児の大脳より皮質部
位を氷冷下で摘出し、細断後、神経細胞分散液（ＳＵＭ
ＩＬＯＮ）を用いて、細胞を分散させた。その後、予
め、ポリエチレンイミンコートした培養フラスコに細胞
を１．５×１０5個／ｃｍ2の密度で播き、４日間培養し
た。なお、培養液は、Ｂ２７サプリメント（１／５０容
量）、２−メルカプトエタノール（２７．５μＭ）、Ｌ
−グルタミン酸（２５μＭ）およびグルタミン（０．５
ｍＭ）を添加したＮｅｕｒｏｂａｓａｌ培地（ギブコ社
製）を用いた。
位を氷冷下で摘出し、細断後、神経細胞分散液（ＳＵＭ
ＩＬＯＮ）を用いて、細胞を分散させた。その後、予
め、ポリエチレンイミンコートした培養フラスコに細胞
を１．５×１０5個／ｃｍ2の密度で播き、４日間培養し
た。なお、培養液は、Ｂ２７サプリメント（１／５０容
量）、２−メルカプトエタノール（２７．５μＭ）、Ｌ
−グルタミン酸（２５μＭ）およびグルタミン（０．５
ｍＭ）を添加したＮｅｕｒｏｂａｓａｌ培地（ギブコ社
製）を用いた。
【００２６】当該細胞におけるＰＧＴ発現の有無を確認
した。ウエスタンブロット法により、実施例１で調製し
たＰＧＴのＮ末端に対する抗体を用いて、全細胞蛋白抽
出液中のＰＧＴを検出した。その結果、分子量約４０ｋ
ｄの部分に単一なバンドが検出された。すなわち、脳型
ＰＧＴは、従来より知られている肺型ＰＧＴ（分子量約
７０ｋｄ）とは異なる分子量を有することが判明した。
した。ウエスタンブロット法により、実施例１で調製し
たＰＧＴのＮ末端に対する抗体を用いて、全細胞蛋白抽
出液中のＰＧＴを検出した。その結果、分子量約４０ｋ
ｄの部分に単一なバンドが検出された。すなわち、脳型
ＰＧＴは、従来より知られている肺型ＰＧＴ（分子量約
７０ｋｄ）とは異なる分子量を有することが判明した。
【００２７】実験例４ ラット尿細管上皮細胞株（主に遠位由来）であるＮＲＫ
５２Ｅ細胞をＩ型コラーゲンでコートしたチャンバース
ライドで血清培地を用いて２４時間培養した。
５２Ｅ細胞をＩ型コラーゲンでコートしたチャンバース
ライドで血清培地を用いて２４時間培養した。
【００２８】当該腎細胞におけるＰＧＴ発現の有無を確
認した。ウエスタンブロット法により、全腎臓蛋白抽出
液中のＰＧＴを、実施例１で調製したＰＧＴのＮ末端に
対する抗体を用いて検出した。その結果、腎臓において
も脳型ＰＧＴと同様に分子量約４０ｋｄの部分に単一な
バンドが検出された。
認した。ウエスタンブロット法により、全腎臓蛋白抽出
液中のＰＧＴを、実施例１で調製したＰＧＴのＮ末端に
対する抗体を用いて検出した。その結果、腎臓において
も脳型ＰＧＴと同様に分子量約４０ｋｄの部分に単一な
バンドが検出された。
【００２９】
【本発明の効果】本発明の抗体はＰＧＴの検出に用いる
ことができる。従って、生化学的な試薬として、あるい
は臨床的な検査薬・診断薬として使用できる。また、Ｐ
ＧＴの精製にも使用できる。あるいは、臨床の場におい
て、ＰＧＴが介在する疾患の予防および治療剤として有
用である。また、アポトーシス誘導剤としても利用でき
る。ＰＧＴと反応性を有することを利用して、薬物との
複合体を調製することにより、ターゲティング効果を図
ることもできる。
ことができる。従って、生化学的な試薬として、あるい
は臨床的な検査薬・診断薬として使用できる。また、Ｐ
ＧＴの精製にも使用できる。あるいは、臨床の場におい
て、ＰＧＴが介在する疾患の予防および治療剤として有
用である。また、アポトーシス誘導剤としても利用でき
る。ＰＧＴと反応性を有することを利用して、薬物との
複合体を調製することにより、ターゲティング効果を図
ることもできる。
【００３０】
配列表配列番号１：ラットＰＧＴの断片 配列表配列番号２：ヒトＰＧＴの断片 配列表配列番号３：ラットＰＧＴの断片 配列表配列番号４：ヒトＰＧＴの断片
【００３１】
【配列表】 SPECIMEN SEQUENCE LISTING <110> Yoshitomi Pharmaceutical Industries, Ltd. <120> Anti-PGT antibody <130> F3236 <160> 4 <210> 1 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Fragment (1-23) of rat PGT <400> 1 Met Gly Leu Leu Leu Lys Pro Gly Ala Arg Gln Gly Ser Gly Thr 1 5 10 15 Ser Ser Val Pro Asp Arg Arg Cys 20 23 <210> 2 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Fragment (1-23) of human PGT <400> 2 Met Gly Leu Leu Pro Lys Leu Gly Val Ser Gln Gly Ser Asp Thr 1 5 10 15 Ser Thr Ser Arg Ala Gly Arg Cys 20 23 <210> 3 <211> 14 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Fragment (431-444) of rat PGT <400> 3 Ser Thr Ser Ser Ser Ile His Pro Gln Gln Pro Pro Ala Cys 1 5 10 14 <210> 4 <211> 13 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Fragment (432-444) of human PGT <400> 4 Ser Thr Ser Ser Ser Ile His Pro Gln Ser Pro Ala Cys 1 5 10 13
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ テーマコート゛(参考） // Ｃ１２Ｎ 15/02 Ｃ１２Ｐ 21/08 Ｃ１２Ｐ 21/08 Ｃ１２Ｎ 15/00 Ｃ (72)発明者 林 一孝 大阪府枚方市招提大谷二丁目25番１号 吉 富製薬株式会社創薬研究所内 (72)発明者 晶 利明 大阪府枚方市招提大谷二丁目25番１号 吉 富製薬株式会社創薬研究所内 Ｆターム(参考） 4B024 AA01 AA11 BA43 HA04 HA15 4B064 AG27 CA10 CC24 CE04 CE06 CE12 DA01 DA13 4C085 AA13 BB11 CC21 4H045 AA11 CA45 DA76 EA20 EA50 FA71 GA05 GA10 GA26
Claims (3)
- 【請求項１】 プロスタグランジン・トランスポーター
（ＰＧＴ）の断片を免疫原として調製される抗ＰＧＴ抗
体。 - 【請求項２】 以下のいずれか一のアミノ酸配列を有す
るＰＧＴ断片に対する抗体である請求項１の抗ＰＧＴ抗
体。 （ａ）ＭＧＬＬＬＫＰＧＡＲ ＱＧＳＧＴＳＳＶＰＤ ＲＲＣ （ｂ）ＭＧＬＬＰＫＬＧＶＳ ＱＧＳＤＴＳＴＳＲＡ ＧＲＣ （ｃ）ＳＴＳＳＳＩＨＰＱＱ ＰＰＡＣ （ｄ）ＳＴＳＳＳＩＨＰＱＳ ＰＡＣ - 【請求項３】 ＰＧＴがプロスタグランジンに対して親
和性を有することを阻害する、および／またはＰＧＴを
介してプロスタグランジンを細胞内に取り込むことを阻
害する作用を有する請求項１の抗ＰＧＴ抗体。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP37288199A JP2001181300A (ja) | 1999-12-28 | 1999-12-28 | 抗ｐｇｔ抗体 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP37288199A JP2001181300A (ja) | 1999-12-28 | 1999-12-28 | 抗ｐｇｔ抗体 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2001181300A true JP2001181300A (ja) | 2001-07-03 |
Family
ID=18501202
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP37288199A Pending JP2001181300A (ja) | 1999-12-28 | 1999-12-28 | 抗ｐｇｔ抗体 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2001181300A (ja) |
-
1999
- 1999-12-28 JP JP37288199A patent/JP2001181300A/ja active Pending
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