JP2000515169A - 活性化ペプチド類および接合体 - Google Patents
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Abstract
Description
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1.下記式の化合物: 式中、Xは低級アルキレン,芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは末 端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を特 徴とするペプチドの残基である。 2.Xが芳香族炭素環基である請求項1の化合物。 3.Xがフェニルである請求項2の化合物。 4.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物: 5.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物。 6.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物。 7.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物。 8.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物。 9.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化合 物。 10.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化 合物。 11.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化 合物。 12.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項1の化 合物。 13.下記式: (式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基 であり、Rは末端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシ ル基の存在を特徴とするペプチドの残基である。)の化合物であって、少なくと も1個の内部アミノ基および/またはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結 合している化合物を実質的に含まない前記化合物。 14.Xが芳香族炭素環基である請求項13の化合物。 15.Xがフェニルである請求項14の化合物。 16.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 17.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 18.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 19.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 20.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 21.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 22.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 23.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 24.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項13の 化合物。 25.下記式: (式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは 末端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を 特徴とするペプチドの残基である。)を有し、少なくとも1個の内部アミノ基お よび/またはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結合している化合物を実質 含まない前記式の化合物を製造する方法であって、 式: (式中、Xは前記に同じ。)の化合物を、式: RNH2 (式中、Rは前記に同じ。)の化合物の強プロトン酸塩と接触させることを特徴 とする前記方法。 26.強プロトン酸はハロゲン化水素酸である請求項25の方法。 27.ハロゲン化水素酸は塩酸または臭化水素酸である請求項26の方法。 28.強プロトン酸はハロ酢酸である請求項25の方法。 29.ハロ酢酸はトリフルオロ酢酸またはトリブロモ酢酸である請求項28の 方法。 30.ハロ酢酸はトリフルオロ酢酸である請求項28の方法。 31.溶媒が使用される請求項25の方法。 32.溶媒は双極性非プロトン溶媒である請求項31の方法。 33.双極性非プロトン溶媒はジメチルホルムアミド、ジメチルアセタミド、 ヘキサメチルフォスフォラミド、ジメチルスルホキシドまたはアセトニトリルで ある請求項32の方法。 34.双極性非プロトン溶媒はジメチルホルムアミドである請求項33の方法 。 35.反応は約20℃ないし約40℃の温度において実施される請求項25の 方法。 36.反応温度は約30℃である請求項35の方法。 37.下記式の化合物: 式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは末 端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を特 徴とするペプチドの残基であり、R1はマレイミド基の3位へそれによって結合 したチオール基の存在を特徴とする化合物の残基である。 38.Xが芳香族炭素環基である請求項37の化合物。 39.Xがフェニルである請求項38の化合物。 40.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である 請求項37の化合物。 41.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 42.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 43.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 44.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 45.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 46.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 47.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 48.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項37の 化合物。 49.R1はマレイミド基の3位へそれによって結合したチオール基の存在を 特徴とするタンパクの残基である請求項37の化合物。 50.タンパクはチオール化酵素である請求項49の化合物。 51.チオール化酵素はチオール化アルカリ性フォスファターゼである請求項 50の化合物。 52.チオール化酵素はβ−D−ガラクトシダーゼである請求項50の化合物 。 53.チオール化酵素はチオール化ペルオキシダーゼである請求項50の化合 物。 54.チオール化酵素はチオール化グルコースオキシダーゼである請求項50 の化合物。 55.下記式: (式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは 末端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を 特徴とするペプチドの残基であり、R1はマレイミド基の3位へそれによって結 合したチオール基の存在を特徴とする化合物の残基である。)を有し、少なくと も1個の内部アミノ基および/またはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結 合している化合物を実質上含まない前記式の化合物。 56.Xが芳香族炭素環基である請求項55の化合物。 57.Xがフェニルである請求項56の化合物。 58.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 59.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 60.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 61.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 62.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 63.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 64.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 65.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 66.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項55の 化合物。 67.R1はマレイミド基の3位へそれによって結合したチオール基の存在を 特徴とするタンパクの残基である請求項55の化合物。 68.タンパクはチオール化酵素である請求項55の化合物。 69.チオール化酵素はチオール化アルカリ性フォスファターゼである請求項 55の化合物。 70.チオール化酵素はβ−D−ガラクトオキシダーゼである請求項55の化 合物。 71.チオール化酵素はチオール化ペルオキシダーゼである請求項55の化合 物。 72.チオール化酵素はチオール化グルコースオキシダーゼである請求項55 の化合物。 73.下記式の化合物を含んでいるイムノアッセイ用固相支持体: 式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは末 端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を特 徴とするペプチドの残基であって、該ペプチド残基の末端アミノ基はアミドカル ボニル基の炭素原子へ結合しており、少なくとも1個の内部アミノ基および/ま たはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結合している化合物を実質上含まず 、そしてR1はマレイミド基の3位へそれによって結合したチオール基の存在を 特徴とする化合物の残基である。 74.関心あるサンプル中の検体を測定する方法であって、 a.関心あるサンプルを、下記式の化合物: (式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは 末端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を 特徴とするペプチドの残基であって、該ペプチド残基の末端アミノ基はアミドカ ルボニル基の炭素原子へ結合しており、少なくとも1個の内部アミノ基および/ またはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結合している化合物を実質上含ま ず、そしてR1はマレイミド基の3位へそれによって結合したチオール基の存在 を特徴とする化合物の残基である。)と、検体/接合体混合物を生成するように インキュベートするステップ、 b.基質により検体/接合体/基質混合物から検体/接合体を洗浄するステッ プ、 c.検体/接合体/基質混合物をインキュベートするステップ、および d.検体を測定するステップ を含んでいる前記方法。 75.Xが芳香族炭素環基である請求項74の方法。 76.Xがフェニルである請求項75の方法。 77.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 78.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 79.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 80.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 81.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 82.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 83.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 84.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 85.Rが下記式の末端アミノ基を有するペプチドの残基である請求項74の 方法。 86.請求項1の化合物の治療的疾病処置有効量を治療的疾病処置を必要とす る哺乳類へ投与することよりなる疾病の治療的処置方法。 87.請求項13の化合物の治療的疾病処置有効量を治療的疾病処置を必要と する哺乳類へ投与することよりなる疾病の治療的処置方法。 88.R1がマレイミド基の3位へそれによって結合している第3の基の存在 を特徴とするタンパクの残基である請求項37の化合物。 89.R1がマレイミド基の3位へそれによって結合している第3の基の存在 を特徴とするタンパクの残基である請求項55の化合 物。 90.下記式の化合物を含んでいるイムノアッセイ用固相支持体: 式中、Xは低級アルキレン、芳香族炭素環基または飽和炭素環基であり、Rは末 端アミノ基を有しそして内部アミノ基および/またはヒドロキシル基の存在を特 徴とするペプチドの残基であって、該ペプチド残基の末端アミノ基はアミドカル ボニル基の炭素原子へ結合しており、少なくとも1個の内部アミノ基および/ま たはヒドロキシル基がアミドカルボニル基へ結合している化合物を実質上含まず 、そしてR1はマレイミド基の3位へそれによって結合したチオール基の存在を 特徴とする化合物の残基である。 91.R1がタンパクである請求項90の固相支持体。 92.R1が酵素である請求項90の固相支持体。 93.R1が抗体である請求項90の固相支持体。
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