FR3091161A1 - Extrait de chlamydomonas acidophila, son procede de preparation et les compositions cosmetiques, et dermatologiques le comprenant - Google Patents
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Abstract
L’invention se rapporte à un extrait peptidique de la microalgue Chlamydomonas acidophila, et son procédé de préparation. L’invention se rapporte également à une composition, avantageusement cosmétique ou dermatologique comprenant un tel extrait. L’invention concerne également une telle composition ou un tel extrait pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des troubles ou pathologies de la peau, des muqueuses ou des phanères, pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des troubles vasculaires, ou encore pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des altérations du tissu adipeux. L’invention concerne enfin un procédé de soin cosmétique de la peau, des phanères ou des muqueuses, en vue d’améliorer leur état ou leur aspect, consistant à administrer une telle composition ou un tel extrait.
Description
Description
Titre de l’invention : EXTRAIT DE CHLAMYDOMONAS ACIDOPHILA,SON PROCEDE DE PREPARATION ET LES COMPOSITIONS COSMETIQUES, ET DERMATOLOGIQUES LE COMPRENANT
Domaine technique
[0001] L’invention se rapporte à un extrait peptidique de la microalgue Chlamydomonas acidophila et à une composition cosmétique, dermatologique ou pharmaceutique comprenant un tel extrait. L’invention a également pour objet un procédé d’extraction d’un extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila, ainsi que l’extrait susceptible d’être obtenu par ledit procédé. L’invention concerne également une composition ou un tel extrait pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des troubles ou pathologies de la peau, des muqueuses ou des phanères, pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des troubles vasculaires, ou encore pour son utilisation dans la prévention ou le traitement des altérations du tissu adipeux. L’invention concerne enfin un procédé de soin cosmétique de la peau, des phanères ou des muqueuses, en vue d’améliorer leur état ou leur aspect, consistant à administrer une telle composition ou un tel extrait.
LES MICRO ALGUES
[0002] Les micro-algues sont des organismes unicellulaires, eucaryotes, doués de photosynthèse et qui sont donc capables comme les végétaux supérieurs d’utiliser le CO2 de l’air pour leur métabolisme mais également d’autres nutriments comme le phosphore, les nitrates, etc. Elles ont été parmi les premières espèces à coloniser la terre. Il existe environ 30 000 espèces décrites mais on suppose qu’il en existe bien plus. On trouve les microalgues à l’état naturel, aussi bien en eau douce que saumâtre à salée à travers le monde.
[0003] Les microalgues sont cultivables selon des procédés connus de l’homme de l’art, comme en photo-réacteurs dans des milieux contrôlés en lumière, pH et nutriments, et elles connaissent de nombreux débouchés. Elles sont capables comme les organismes supérieurs de synthétiser des protéines, carbohydrates et lipides. Certains lipides sont particuliers comme des acides gras complexes ou des pigments à propriétés biologiques particulières (xanthophylles). Elles ont connu un engouement particulier pour une éventuelle production de biocarburant et leur production en bioréacteur s’est étendue. Les autres débouchés sont divers : alimentation pour poissons (aquarium et piscicultures), alimentation et santé humaine (asthaxanthine extraite d'Haematococcus pluvialis, protéines de la spiruline) et quelques débouchés dans l’industrie cosmétique.
ART ANTERIEUR - Chlamydomonas acidophila
[0004] Chlamydomonas acidophila de la classe des Chlorophyceae (Famille : Chlamydomonadaceae) est une microalgue verte d’eau douce qui prolifère dans les eaux très acides (pH 2,3 à 3,4) et adaptées à des milieux chargés en métaux lourds. Elle a été notamment identifiée et prélevée la première fois dans des lacs volcaniques en Argentine. Elle serait riche en phytochélatines, structures particulières capables de chélater les métaux et en caroténoïdes (béta-carotène, lutéine). En dehors des publications, concernant ses conditions éventuelles de culture et développement (tolérance aux pH extrêmes, et aux métaux lourds), il existe peu de choses concernant sa composition et son utilisation. Sa « cousine » Chlamydomonas reinhardii est utilisée comme organisme modèle dans différents secteurs scientifiques comme la génétique. DESCRIPTION DE L’INVENTION
[0005] La Demanderesse a découvert que les extraits peptidiques de la microalgue Chlamydomonas acidophila présentent des propriétés cosmétiques, pharmacologiques et dermatologiques jamais décrites jusqu’à présent. En particulier, c’est la première fois que de tels extraits de Chlamydomonas acidophila sont utilisés en tant que tels, pour leurs propriétés spécifiques.
[0006] L’invention a pour objet un extrait peptidique de la microalgue Chlamydomonas acidophila.
[0007] Par « extrait peptidique » on entend, au sens de la présente invention un extrait comprenant majoritairement des peptides.
[0008] Par « peptide » on entend, au sens de la présente invention, un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Un peptide est notamment caractérisé par une masse moléculaire comprise entre 200 et 10 000 Daltons (Da), bornes incluses.
[0009] Avantageusement, l’extrait de Chlamydomonas acidophila selon l’invention comprend au moins 20 % en poids de peptides, les pourcentages étant exprimés par rapport au poids total dudit extrait. En particulier, l’extrait selon l’invention comprend de 20 % à 90 %, avantageusement de 20 % à 75 %, plus avantageusement de 30 % à 70 %, typiquement 65 %, en poids de peptides, les pourcentages étant exprimés par rapport au poids total dudit extrait.
[0010] Avantageusement, l’extrait de Chlamydomonas acidophila selon l’invention est substantiellement débarrassé de toute protéine, notamment de toute protéine native résiduelle. Ceci permet notamment d’éviter des réactions allergiques, et d’améliorer la solubilité et la biodisponibilité de l’extrait selon l’invention.
[0011] Par « protéine » on entend, au sens de la présente invention, des macromolécules biologiques formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. Une protéine est notamment caractérisée par une masse moléculaire supérieure à 10 000 Daltons (Da).
[0012] Avantageusement, l’extrait de Chlamydomonas acidophila selon l’invention est substantiellement débarrassé des acides aminés libres. Les acides aminés libres ont une masse moléculaire inférieure à 200 Da.
[0013] Dans l’extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila selon l’invention, les peptides ont avantageusement une masse moléculaire inférieure à 3500 Daltons (Da). De manière avantageuse, ces peptides recouvrent tous les composés à base d’aminoacides initialement présents dans l’extrait.
[0014] Avantageusement, dans l’extrait selon l’invention, au moins 80 %, plus avantageusement au moins 90 %, des peptides ont une masse moléculaire inférieure à 1000 Da.
[0015] Avantageusement, dans l’extrait selon l’invention, au moins 30 % des peptides, plus avantageusement au moins 35 %, plus avantageusement au moins 40 % des peptides, ont une masse moléculaire inférieure à 500 Da.
[0016] La répartition des masses moléculaires des peptides est exprimée en pourcentage par rapport à la concentration totale de peptides.
[0017] Dans le cadre de la présente invention, l’extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila est avantageusement obtenu par hydrolyse enzymatique, plus avantageusement en présence d’au moins une protéase. L’extrait selon l’invention est plus avantageusement susceptible d’être obtenu par le procédé décrit plus loin dans la description.
[0018] L’invention a également pour objet un procédé de préparation d’un extrait peptidique de la microalgue Chlamydomonas acidophila, comprenant au moins une étape d’hydrolyse enzymatique. Cette étape est avantageusement effectuée dans les conditions optimales de pH et de température, connues de l’homme de l’art, notamment dans les conditions optimales de pH et de température liées à l’enzyme utilisée.
[0019] Avantageusement, ladite étape d’hydrolyse enzymatique est effectuée en présence d’au moins une protéase. Ladite protéase peut être avantageusement une protéase alcaline ou une protéase acide, avantageusement il s’agit d’une protéase alcaline.
[0020] Avantageusement selon l’invention, le procédé de préparation d’un extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila comprend au moins les étapes suivantes :
[0021] a) dispersion en phase aqueuse de la microalgue Chlamydomonas acidophila ;
[0022] b) hydrolyse enzymatique de la dispersion aqueuse obtenue à l’étape a) ;
[0023] c) traitement thermique du mélange obtenu à l’étape b) ; et
[0024] d) récupération de l’extrait peptidique à la fin de l’étape c).
[0025] A l’étape a), la phase aqueuse est avantageusement de l’eau. En outre, la teneur en microalgue Chlamydomonas acidophila dans la dispersion aqueuse est avantageusement comprise entre 0,1 % et 20 %, plus avantageusement 1 % et 10 %, équivalent extrait sec de la microalgue.
[0026] Le traitement enzymatique (étape b) est avantageusement réalisé par ajout d’au moins une protéase, avantageusement dans les conditions optimales de pH et de température connues de l’homme de l’art, par exemple à un pH compris entre 3,0 et 9,0 et typiquement à une température comprise entre 20 °C et 90 °C. En particulier, le traitement enzymatique comprend l’ajout d’une protéase de type alcaline ou acide, avantageusement d’une protéase alcaline.
[0027] L’étape d’hydrolyse enzymatique du procédé selon l’invention est très importante, puisqu’elle permet de transformer ou de « découper » les protéines natives présentes dans Chlamydomonas acidophila pour obtenir des peptides.
[0028] Dans le cadre de la présente invention, l’étape d’hydrolyse enzymatique est avantageusement suivie d’une étape de traitement thermique afin de dénaturer les enzymes. Cette étape de traitement thermique est avantageusement effectuée à une température supérieure à 40°C, typiquement entre 80 °C et 100°C.
[0029] Lors de l’étape d), l’extrait peptidique est avantageusement récupéré par extraction de la dispersion obtenue à la fin de l’étape c), avantageusement sous agitation, et avantageusement à un pH compris entre 3,0 et 9,0 et à une température comprise entre 20 °C et 90°C.
[0030] De manière avantageuse, le procédé comprend une étape supplémentaire de filtration ou centrifugation, située entre les étapes c) et d), éventuellement suivie d’une ultrafiltration, diafiltration, ou nanofiltration.
[0031] Les étapes de filtration ou de centrifugation, suivies éventuellement d’une ultrafiltration ou diafiltration sur membranes permettent notamment d’éliminer les protéines résiduelles. Les étapes de nanofiltration permettent notamment d’éliminer des sels minéraux ou des acides aminés libres par exemple.
[0032] Le procédé selon l’invention comprend avantageusement une étape d’ultrafiltration à 15 kDa, avantageusement entre 10 et 15 kDa, effectuée entre les étapes c) et d), ce qui permet d’éliminer toute protéine résiduelle potentiellement allergisante.
[0033] Avantageusement, le procédé selon l’invention comprend également une étape de nanofiltration avec par exemple un seuil de coupure compris entre 100 Daltons et 300 Daltons, avantageusement entre 130 et 300 Daltons, typiquement entre 200 Daltons et 300 Daltons, pour éliminer une partie des acides aminés ou les sels minéraux, suite à l’étape d’ultrafiltration. Avantageusement, ladite étape de nanofiltration est réalisée sur membrane 200 Da.
[0034] L’hydrolysat aqueux obtenu peut ensuite être stabilisé physiquement et microbiolo giquement par ajout de solvant tel que le glycérol ou les glycols comme le 1,3-propanediol dans différentes proportions adaptées à une telle stabilisation. Avantageusement, le glycérol sera présent seul ou en combinaison avec l’eau ou un glycol, avantageusement dans une proportion comprise entre 40 et 95% et préférentiellement entre 50 et 90%. De même, le glycol et préférentiellement le 1,3-propanediol, sera avantageusement présent seul ou en combinaison avec l’eau ou le glycérol, avantageusement dans une proportion comprise entre 40 % et 95 % et préférentiellement entre 50 % et 90 %. Ainsi, la présente invention porte en outre sur une composition comprenant l’extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila selon l’invention, un solvant choisi parmi le glycérol, les glycols et leurs mélanges en quantité efficace pour une action de stabilisation physique et microbiologique, et éventuellement de l’eau. Les quantités efficaces pour une action de stabilisation physique et microbiologique sont telles que décrites ci-dessus.
[0035] Il existe une variante dans laquelle, l’extrait peptidique peut être stabilisé par séchage, par des procédés connus de l’homme de l’art, en présence ou non d’un support de type, par exemple, maltodextrines ou fibres d’acacia (Libregum(R) société CNI). La teneur en support varie typiquement selon un ratio allant de 0 % à 80 % de support par rapport au pourcentage de matière sèche obtenue dans la forme liquide de l’extrait. L’extrait peut être séché par atomisation, lyophilisation ou tout procédé connu de l’homme de l’art et est préférentiellement séché par lyophilisation afin d’obtenir une poudre finale. La poudre finale comprend avantageusement 30 % à 70% en poids de matière sèche de l’extrait, le complément à 100 % étant le support de lyophilisation. Plus avantageusement la poudre finale comprend 50 % de matière sèche issue de l’extrait et 50 % de support de lyophilisation, ledit support de lyophilisation étant de préférence de type maltodextrines ou fibres d’acacia.
[0036] Préférentiellement, à titre d’exemple, l’extrait peptidique peut être obtenu selon le procédé suivant :
[0037] a) mise en solution de la microalgue, Chlamydomonas acidophila dans de l’eau à une teneur d’environ 10 % équivalent extrait sec de la microalgue ;
[0038] b) hydrolyse enzymatique par une protéase alcaline (l’alcalase de la société Lyven) ; [0039] c) traitement thermique afin de dénaturer les enzymes ;
[0040] c’) centrifugation, ultrafiltration et diafiltration sur membranes 15 kDa afin d’éliminer les protéines résiduelles potentiellement allergisantes ;
[0041] c) nanofiltration sur membrane 200 Da afin d’éliminer des sels minéraux ou des acides aminés libres par exemple ; et
[0042] d) récupération de l’extrait peptidique obtenu à la fin de l’étape c).
[0043] Dans le cadre du procédé selon l’invention, la microalgue Chlamydomonas acidophila utilisée en tant que matière première peut être issue d’une culture en milieu extérieur, par exemple dans des « raceways » (= bac en forme de circuit utilisé pour l'élevage en écloserie), ou d’une culture en milieu fermé, dans des photobioréacteurs. Avantageusement, ladite microalgue utilisée en tant que matière première est issue d’une culture en photobioréacteur, notamment en photobioréacteur en milieu agité. Plus avantageusement, ladite microalgue utilisée en tant que matière première est issue d’une culture en photobioréacteurs tubulaire horizontaux ventilé à vagues en milieu agité, tels par exemple ceux développés par la société Microphyt et notamment décrits dans la demande de brevet FR 2 943 685 et la demande internationale WO 2011/058267.
[0044] La présente invention a également pour objet un extrait de Chlamydomonas acidophila, susceptible d’être obtenu par le procédé mentionné ci-dessus. Un tel extrait répond aux spécifications définies précédemment
[0045] L’invention a également pour objet une composition cosmétique, dermatologique ou pharmaceutique comprenant un extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila, en tant que principe actif, et le cas échéant un excipient approprié.
[0046] Avantageusement, dans la composition selon l’invention, l’extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila est tel que défini ci-dessus ou est susceptible d’être obtenu par le procédé mentionné ci-dessus. Ainsi, ledit extrait est avantageusement tel que défini dans les paragraphes ci-dessus concernant l’extrait selon l’invention en tant que tel ou ceux concernant l’extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention.
[0047] Ladite composition est avantageusement formulée pour être administrée par voie topique externe, vaginale ou par voie orale.
[0048] Avantageusement, la composition selon l’invention comprend de 0,001 à 10 %, avantageusement 0,01 à 5 %, dudit extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila, en poids exprimé d’extrait sec, par rapport au poids total de la composition.
[0049] La composition selon l’invention peut comprendre en outre un ou plusieurs autres principes actifs.
[0050] Selon une première variante, les différentes préparations sont adaptées à l’administration topique et incluent notamment les crèmes, les émulsions, les laits, les pommades, les lotions, les huiles, les solutions aqueuses ou hydro-alcooliques ou glycoliques, les poudres, les patchs, les sprays, les shampooings, les vernis ou tout autre produit pour application externe. Et selon les variantes suivantes, les différentes préparations incluent notamment les soins d’hygiène intime, les soins bucco-dentaires, comme par exemple, les dentifrices, solutions buccales, gels gingivaux.
[0051] Selon sa nature (cosmétique, pharmaceutique ou dermatologique), la composition selon l’invention peut en outre comprendre au moins un excipient cosmétiquement, pharmaceutiquement ou dermatologiquement acceptable. Notamment, la composition selon la présente invention peut en outre comprendre au moins un adjuvant cosmétiquement, pharmaceutiquement ou dermatologiquement connu de l’homme du métier, choisi parmi les tensioactifs, les épaississants, les conservateurs, les parfums, les colorants, des filtres chimiques ou minéraux, les agents hydratants, les eaux thermales, etc. L’homme du métier sait adapter la formulation de la composition selon l’invention en utilisant ses connaissances générales.
[0052] Les posologies et les formes galéniques optimales des compositions selon l’invention peuvent être déterminées selon les critères généralement pris en compte dans l’établissement d’un traitement pharmacologique, dermatologique ou cosmétique adapté à un patient ou à un animal, comme par exemple l’âge ou le poids corporel du patient ou de l’animal, la gravité de son état général, la tolérance au traitement, les effets secondaires constatés, le type de peau.
[0053] L’invention a aussi pour objet un extrait selon l’invention ou extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention ou une composition selon l’invention, pour son utilisation pour prévenir et/ou traiter :
[0054] · des troubles ou pathologies de la peau et/ou des muqueuses (par exemples les gencives, parodontes, muqueuses génitales) et/ou des phanères (par exemples les cheveux et ongles) ;
des troubles vasculaires ; et des altérations du tissu adipeux.
[0055] L’invention a également pour objet rutilisation d’un extrait selon l’invention ou d’un extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention ou d’une composition selon l’invention, pour la fabrication d’une composition cosmétique, pharmaceutique ou dermatologique pour prévenir et/ou traiter :
[0056]
[0057]
[0058] des troubles ou pathologies de la peau et/ou des muqueuses (par exemples les gencives, parodontes, muqueuses génitales) et/ou des phanères (par exemples les cheveux et ongles) ;
des troubles vasculaires ; et des altérations du tissu adipeux.
L’invention a en outre pour objet une méthode pour prévenir et/ou traiter :
des troubles ou pathologies de la peau et/ou des muqueuses (par exemples les gencives, parodontes, muqueuses génitales) et/ou des phanères (par exemples les cheveux et ongles) ;
des troubles vasculaires ; et des altérations du tissu adipeux,
[0059] comprenant l’administration, notamment l’administration topique, d’une quantité efficace d’un extrait selon l’invention ou d’un extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention ou d’une composition selon l’invention, à un sujet en ayant besoin.
[0060] En particulier, l’extrait selon l’invention ou l’extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention ou la composition selon l’invention est destiné à la prévention et/ou au traitement des réactions ou pathologies allergiques, inflammatoires, irritatives ou des troubles de la barrière ou de l’homéostasie de la peau, des phanères (cheveux et ongles) et/ou des muqueuses (gencives, parodontes, muqueuses génitales) immature(s), normale(s) ou mature(s)/âgée(s).
[0061] Avantageusement, la composition ou l’extrait selon l’invention peut être utilisé(e) pour la prévention et/ou le traitement des réactions, troubles ou pathologies :
[0062] - de la peau, telles que l’acné, la rosacée ou érythrocouperose, le psoriasis, les troubles vasculaires, la dermite du siège, la dermatite atopique, l’eczéma, la dermatite de contact, la dermatite irritative, la dermatite allergique, la dermite séborrhéique (croûte de lait), le psoriasis, la peau sensible, la peau réactive, la peau sèche (xérose), la peau déshydratée, la peau avec rougeur, l’érythème cutané, la peau âgée ou photoâgée, la peau photosensibilisée, la peau pigmentée (mélasma, pigmentation post-inflammatoire...), la peau dépigmentée (vitiligo), la peau avec cellulite, la peau relâchée, la peau avec vergetures, les dartres, les gerçures, les piqûres, les crevasses en particulier des seins, les coups de soleil, les inflammations dues aux rayons de toutes sortes, les irritations par agents chimiques, physiques (par exemple contrainte de tension pour les femmes enceintes), bactériologiques, fongiques ou viraux, parasitaires (poux, gale, teigne, acariens, dermatophytes), radiologiques ou par déficit de l’immunité innée (peptides antimicrobiens) ou acquise (cellulaire, humorales, cytokines), et/ou
- des muqueuses telles que les gencives et parodontes pouvant présenter des gingivites (gencives sensibles des nouveaux nés, problèmes d’hygiène, dus au tabagisme ou autres), des parodontopathies, ou des muqueuses génitales pouvant présenter des irritations des sphères génitales males ou femelles externes ou internes et/ou
- des phanères tels que les ongles (ongles cassants, fragiles ...) et des cheveux (alopécie, pellicules, hirsutisme, dermites séborrhéiques, folliculites) immatures, normaux ou matures, présentant en particulier des troubles du cuir chevelu tels que les alopécies (ou pelade) androgénétiques, aiguës, localisées, cicatricielles, congénitales, occipitales du nourrisson, aerata, dues à la chimiothérapie/radiothérapie ou encore l’effluvium télogène, l’effluvium anagène, la dystrophie pilaire, la trichotillomanie, la teigne ou les pellicules grasses ou sèches.
[0063] L’invention concerne également un procédé de soin cosmétique de la peau et/ou des phanères et/ou des muqueuses, en vue d’améliorer leur état et/ou leur aspect, consistant à administrer un extrait selon l’invention ou un extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’invention ou une composition selon l’invention.
[0064] En particulier, le procédé de soin cosmétique permet d’affermir la peau et de diminuer l’effet « peau d’orange » avantageusement par voie topique sur la peau et/ou phanères et/ou muqueuses.
[0065] En particulier, l’invention concerne un procédé de soin cosmétique de la peau et/ou des phanères, pour agir sur l’élasticité ou la fermeté de la peau, en particulier comme agent tenseur ou anti-rides, pour agir sur les peaux sensibles, ou encore pour agir contre la pollution, consistant à appliquer sur la peau et/ou les phanères une composition ou un extrait selon la présente invention.
[0066] En particulier, l’invention concerne un procédé de soin cosmétique de la peau et/ou des phanères, en vue d’en prévenir les altérations de la barrière et sa déshydratation, consistant à appliquer sur la peau et/ou les phanères une composition ou un extrait selon la présente invention.
[0067] L’invention concerne un procédé de soin cosmétique de la peau, en vue d’en prévenir le vieillissement, consistant à appliquer sur la peau une composition ou un extrait selon la présente invention.
[0068] La composition ou l’extrait selon la présente invention peut également être avantageusement utilisée dans la prévention et/ou le traitement des troubles vasculaires, en particulier les rougeurs et les couperoses.
[0069] La composition ou l’extrait selon la présente invention peut également être avantageusement utilisée dans la prévention et/ou le traitement des altérations du tissu adipeux. Les altérations des tissus adipeux sont en particulier la cellulite ou l’effet « peau d’orange ». La composition selon l’invention permet d’affermir la peau.
[0070] La présente invention peut être illustrée de manière non-limitative par les exemples qui suivent.
EXEMPLES
Exemple 1 : extrait selon l’invention
[0071] Un extrait peptidique est obtenu selon le procédé suivant :
[0072] a) mise en solution de la micro-algue Chlamydomonas acidophila, à 10 % de matière sèche dans l’eau ;
[0073] b) hydrolyse par une protéase alcaline (Alcalase de la société Lyven) ;
[0074] c) traitement thermique à température comprise entre 80 °C et 100 °C afin de dénaturer les enzymes;
[0075] c’) centrifugation, ultrafiltration et diafiltration sur membranes 15 kDa afin d’éliminer les protéines résiduelles potentiellement allergisantes
[0076] c) nanofiltration sur membrane 200 Da afin d’éliminer des sels minéraux ou des acides aminés ou monosaccharides libres
[0077] d) récupération de l’extrait peptidique
[0078] e) Stabilisation dans un mélange glycérol /1,3- propanediol
[0079] L’extrait peptidique liquide ainsi obtenu présente les caractéristiques suivantes :
[0080] 1 - Analyse physico-chimique (% / matière sèche totale)
[0081] Extrait sec (2h, 105 °C, étuve ventilée) : 1,2 %
[0082] pH : 5,1
[0083] Azote α-aminé (OPA, équivalent leucine) : 29 %
[0084] Peptides (Kjeldahl, N x 6.25) : 70 %
[0085] Cendres totales : 4 %
[0086] 2 - Profil des répartitions des masses molaires des peptides
[0087] Inférieur à 500 Da : 40 %
[0088] Entre 500 - 1000 Da : 55 %
[0089] Entre 1000 - 3500 Da : 4 %
[0090] Supérieur à 3500 Da : 1 %
[0091] Exemple 2 : Tests d’activités biologiques de l’extrait selon l’invention
[0092] L’activité biologique de l’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) obtenu à l’exemple 1 a été démontrée in vitro comme décrit ci-après.
[0093] Ces études in vitro ont permis de mettre en évidence le potentiel de l’extrait CAP sur :
[0094] - le renforcement de la barrière cutanée (en particulier la barrière lipidique) ;
- l’hydratation cutanée via la synthèse d’acide hyaluronique, la production des NML et les voies de transport des osmolytes ;
- les défenses anti-oxydantes et anti-inflammatoires vis-à-vis de stress aspécifiques ou liés à la pollution atmosphérique ;
- un effet anti-âge, notamment via la préservation de l’homéostasie de la matrice dermique ;
- les mécanismes de l’allergie.
[0095] I. Screening préliminaire d’activité sur fibroblastes dermiques et épidermes reconstruits mélanisés
[0096] Les activités biologiques potentielles de l’extrait de Chlamydomonas acidophila ont été recherchées par un test de modulation d’expression de gènes sur fibroblastes dermiques et épidermes reconstruits mélanisés. Ainsi, l’expression de 96 gènes d’intérêts majeurs en physiologie cutanée et cosmétique a été étudiée par PCR-array sur des fibroblastes et des épidermes reconstruits mélanisés.
[0097] a. Matériel et Méthodes :
[0098] L’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) à 0,05 % de matière sèche a été ajouté dans le milieu de culture de fibroblastes dermiques humains normaux (NHDFs) ou d’épidermes humains mélanisés reconstitués.
[0099] Après 6 heures ou 24 heures d’incubation, l’expression des marqueurs sélectionnés a été évaluée par RT-PCR quantitative (carte microfluidique TaqMan). La variation d’expression des marqueurs étudiés par rapport au témoin a été exprimée en quantité relative (QR, QR > 1 : augmentation, QR < 1 : diminution).
[0100] b. Résultats :
[0101] Les résultats les plus significatifs montrant l’effet de l’extrait CAP sur l’expression de gènes dans des épidermes reconstruits sont présentés dans le tableau 1 ci-dessous.
[0102] Table 1 : Variations de l’expression de gènes d’intérêt dans des épidermes humains reconstruits mélanisés
[0103] Quantité Relative (QR) par rapport au contrôle = 1 /p value déterminée suite à un test de Student
[0104] [Tableaux 1]
| CAP 0,05%MS HAS2 Hyaluronan synthase 2 | QR 2,32 | p value 0,034 |
| RAB11A Ras-related protein Rab-llA | ||
| GBA/GBAP1 Glucosylcéramidase (Betaglucocerebrosidase) | 1,91 | 0,0122 |
| SLC6A6 (TAUT transporter) | 1,32 | 0,0181 |
| HAS3 Hyaluronan synthase 3 | 1,23 | 0,0385 |
| PADI1 Peptidyl Arginine Deiminase 1 | 2,23 | >0,05 |
| BLMH Bléomycine Hydrolase | 2,03 | >0,05 |
| CASP14 Caspase 14 | 3,19 | >0,05 |
[0105] Ces résultats tendent à montrer que l’extrait de Chlamydomonas acidophila, en faisant varier l’expression génique de certains marqueurs, pourrait avoir un intérêt particulier dans les activités suivantes :
[0106] La synthèse et le remodelage des lipides dans la fonction barrière de l’épiderme :
[0107] - Le gène GBA/GBAP1 encodant l’enzyme Glucosylcéramidase ou βglucocérébrosidase est sur-exprimé après 6h de traitement avec CAP.
[0108] - RAB11A code pour une GTPase (Ras-related protein Rab-1 IA) impliquée dans la biogenèse des corps lamellaires au sein de kératinocytes. Ceci souligne l’importance de RAB1 IA dans l’homéostasie de la barrière épi12 dermique.
[0109] La biosynthèse de l’acide hyaluronique et l’hydratation de l’épiderme :
[0110] - Les hyaluronan-synthases-2 et -3 (HAS2 et HAS3) sont des enzymes responsables de la synthèse d’acide hyaluronique (AH).
- L’expression graduelle de SLC6A6 dans les couches spineuse et granuleuse de l’épiderme permet de maintenir l’hydratation nécessaire au niveau de l’épiderme dans un environnement sec.
Les gènes PADI1, BLMH, CASP14 codent pour des enzymes impliquées dans la production des facteurs naturels d’hydratation (ou NML pour Natural Moisturizing Lactors).
[0111] Le tableau 2 ci-après présente les résultats les plus significatifs de l’extrait CAP sur l’expression de gènes dans des fibroblastes.
[0112] Table 2 : Variations de l’expression de gènes d’intérêt dans des fibroblastes dermiques humains normaux (NHDFs )
[0113] Quantité Relative (QR) par rapport au contrôle égal 1 /p value déterminée suite à un test de Student
[0114] [T ableaux2]
| { CAPftÜS&ms | QR | p value î |
| ] HÀS 2 Hyaluronan synthase 2 î | ____ | |
| NO,O1 NADiFjdehydrogenase, qui noue 1 1 | 2,81 | 0 ) |
| j MKIS7 Arttigeri Ki-S7 | 0,0005 ] | |
| ύύύύύύύύύύύίΤΤιΤύύύύύύύύύύύύύύύϋ | ||
| ] PRDX6 PeiOXtredoxiu-5 j | 1..98 | 0,0099 j |
| | TXN ROI Th ioredoxi n reductase 1 î | 1,75 | 0,1X107 |
| Lamin ÏÏl ””” | liiMilïl | ΙΐΐΐΙΙΙΙΐΐΐ |
| i PSMDi265 protéasome non-ATPase regulatory subunit 1 i | 1,7.2 | 0,0072 |
| [ HSPA1A Heat shodt Æoa praïem Ïa | 1,57 | 15,0053 |
| J LOXL2 tysÿl ôxidase homoiôg 2 s |........................... L...... | 1,40 | 0,0484 î |
| ] 5LC2A1/GLUT-1 Soluté carrier family 2, faciîitated glucose i | transporter member 1 | | 1,38 | 0,0291 |
| ] GLGl lactoyîglutathione lyase (glyoxatese 1) ) | 1,19 | 0,0444 |
| l.................................................................................................................................iï. | .............................ï.;; | .........................................5 |
[0115] Ces résultats montrent un potentiel d’activité de l’extrait CAP dans les axes suivants :
Anti-vieillissement cutané :
[0116] - Les trois hyaluronan-synthases, HAS1, HAS2 (5,76 0,008) et HAS3, produites par les fibroblastes au niveau du derme sont responsables de la biosynthèse de l’acide hyaluronique (AH).
[0117] - Par ailleurs, il est démontré que le vieillissement cutané est associé à la diminution de la prolifération des fibroblastes. On observe une diminution d’expression du facteur de prolifération Ki-67 liée à l’âge [Ma et al., 2011 Br. J. Dermatol., 164(3), pp. 479-482]. L’actif CAP augmente l’expression de MKI67 après 24h de traitement témoignant d’une possible augmentation de la prolifération des cellules, ce qui renforce son effet anti-âge.
[0118] - Il a été montré que l’expression de la lamine B1 (LMNB1) au sein de la peau diminue avec l’âge.
Les défenses anti-oxydantes :
[0119] - La NAD(P)H déshydrogénase, quinone 1 (NQO1) est une flavoprotéine cytosolique sous le contrôle du facteur de transcription Nrf-2. NQO1 favorise, par réduction, la formation des hydroquinones à partir des quinones, empêchant la production d’espèces radicalaires.
[0120] - La protéine HSP70 (encodée par le gène HSPA1A) est une molécule chaperone (heat shock protein 70) qui inhibe l’agrégation des protéines dénaturées, favorise leur renaturation (refolding) et contrôle des médiateurs essentiels de la machinerie apoptotique.
[0121] - Le système thiorédoxine est un des systèmes majeurs de défense anti-oxydante.
Parmi les 3 isoformes de la thioredoxine réductase, Γ isoforme 1 codée par le gène TXNRD1 régulé par l’extrait CAP est la plus étudiée.
[0122] - A côté du système thiorédoxine, on retrouve également le système peroxyrédoxine / sulfirodoxine. Parmi les peroxyrédoxines, la peroxyrédoxine-6 (PRDX6) est surexprimée par l’extrait CAP après 24h de traitement. Ceci témoigne d’une action détoxifiante de l’actif vis-à-vis de la présence de peroxydes.
[0123] - Enfin l’extrait CAP stimule le gène GLO1, qui fait partie du système GLO qui détecte et neutralise certains carbonyles, et les empêche ainsi d’attaquer les cellules et leurs composants.
L’homéostasie de la matrice dermique :
[0124] - L’extrait CAP stimule l’expression de PSMB1, gène codant pour la sous-unité béta du protéasome. Le protéasome joue un rôle majeur dans le maintien de l’homéostasie protéique en éliminant les protéines endommagées ou malformées qui pourraient altérer le fonctionnement cellulaire.
[0125] - L’expression génique de LOXL2 est également augmentée, ce gène fait partie de la famille des Lysyl oxidases, enzymes impliquées dans l’assemblage des fibres d’élastine et de collagène.
II. Action anti-inflammatoire
[0126] A. Activité anti-inflammatoire vis-à-vis d’un stress chimique au PMA
[0127] a. Introduction :
[0128] La réponse inflammatoire est la réponse normale, immédiate et transitoire de l’organisme vis à vis de toute agression de l’environnement.
[0129] Cependant, dans certaines conditions pathologiques ou physiologiques, cette réaction inflammatoire peut être exacerbée et, mal contrôlée, peut conduire à des dommages tissulaires.
[0130] Au niveau de la peau, le kératinocyte est l’une des premières cellules participant à Γinitiation de la réaction inflammatoire en réponse à une agression de Γ environnement.
[0131] Le kératinocyte « agressé » va alors relarguer :
[0132] - des cytokines primaires (ILΙα, ΙΕΙβ ou TNFa) ou secondaires (IL8) qui vont induire une cascade de réactions impliquant le système immunitaire.
[0133] - des prostaglandines (PGE), qui font partie de la famille des prostanoïdes. La voie de synthèse des prostaglandines qui aboutit à la synthèse de la PGE2 et d’autres PGEs est induite par des stimuli inflammatoires.
[0134] L’activité anti-inflammatoire de l’extrait de Chlamydomonas acidophila selon l’invention a été évaluée sur un modèle d’inflammation induite sur kératinocytes par un traitement au PMA (Phorbol 12-Myristate 13-Acetate). Le relargage des cytokines TNEa et Prostaglandine E2 (PGE2) a été analysé.
[0135] b. Matériels et Méthodes :
[0136] Des kératinocytes épidermiques humaines normaux ont été pré-traités pendant 24 h par l’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) selon l’exemple 1, à des concentrations comprises entre 0,0001 % et 0,05 % de matière sèche, ou par les molécules de références anti-inflammatoires dexaméthasone à 0,1 μΜ ou indométacine à 0,1 μΜ (ces deux dernières références servant de référence anti-inflammatoire pour les cytokines et prostaglandines respectivement).
[0137] L’inflammation a ensuite été induite par ajout de PMA à 10 pg/mL pendant une nuit.
[0138] Un dosage de TNLa et PGE2 a ensuite été réalisé dans les surnageants de culture cellulaire.
[0139] La significativité des résultats a été vérifiée par une analyse de variance à un facteur suivie d’un test de Tuckey (logiciel GraphPad Prism version 5.02, GraphPad Software, San Diego California USA).
[0140] c. Résultats :
[0141] Le PMA à 10 pg/ml a significativement augmenté le relargage de TNLa dans les sur nageants des kératinocytes et a donc bien induit une inflammation. La dexaméthasone à 0,1 μΜ et l’indométacine 0,1 μΜ, en prétraitement 24 h, ont bien diminué le relargage de TNLa, démontrant ainsi leur effet anti-inflammatoire et validant le test.
[0142] L’extrait de Chlamydomonas acidophila, en prétraitement 24h aux différentes concentrations, a diminué significativement le relargage de TNFa et donc a montré une action anti-inflammatoire face au PMA.
[0143] Table3 :Dosagede TNF-alpha dans des kératinocytes humains normaux stimulés par du PMA
[0144] $$$p < 0,001 vs Contrôle / ***p < 0,001 vs PMA- ANOVA à un facteur suivi d’un test de Tukey
[0145] [Tableaux3]
| TNF-alpha (pg/ml) | ||||
| Moyenn e | Ecart-typ e | Evolution (%) | Significativi té | |
| Contrôle | 22,683 | 9,077 | ||
| PMA lOpg/ml | 286,562 | 74,204 | +1163% vs Ctle | $$$ |
| Dexaméthasone 0,1 μΜ + PMA | 126,112 | 31,618 | -56% vs PMA | |
| Indométacine 0,1 μΜ + PMA | 113,266 | 22,351 | -60% | *** |
| CAP 0.0001% + PMA | 70,599 | 5,007 | -75% | *** |
| CAP 0.001% + PMA | 61,262 | 11,948 | -79% | *** |
| CAP 0.01% +PMA | 17,417 | 1,827 | -94% | *** |
| CAP 0.05% + PMA | 57,256 | 7,640 | -80% | *** |
[0146] Le PMA à 10 pg/ml a significativement augmenté le relargage de la PGE2 dans les surnageants des kératinocytes donc le PMA a bien induit une inflammation. L’indométacine et la dexaméthasone à 0,1 μΜ, en prétraitement 24 h, ont significativement diminué le relargage de PGE2. L’effet anti-inflammatoire de ces deux références a donc bien été validé.
[0147] L’extrait de Chlamydomonas acidophila, en prétraitement 24 h aux deux concentrations, a diminué significativement le relargage de PGE2 et donc a montré une action anti-inflammatoire face au PMA.
[0148] Table 4 : Dosage de PGE2 dans des kératinocytes humains normaux stimulés par du PMA
[0149] $$$ p < 0,001 vs contrôle/ **p < 0,01 ; ***p < 0,001 vs PMA - ANOVA à 1 facteur suivi d’un test Tukey [0150] [Tableaux4]
| PGE2 (pg/ml) | ||||
| Moyenn e | Ecart-typ e | Evolution (%) | Significativi té | |
| Contrôle | 217,444 | 33,066 | ||
| PMA lOpg/ml | 1255,39 8 | 68,537 | +477% vs Ctle | $$$ |
| Dexaméthasone 0,1 μΜ + PMA | 985,126 | 98,254 | -22% vs PMA | ** |
| Indométacine 0,1 μΜ + PMA | 163,031 | 49,773 | -87% vs PMA | *** |
| CAP 0.0001% + PMA | 355,958 | 114,148 | -72% vs PMA | *** |
| CAP 0.001% + PMA | 423,269 | 29,429 | -66% vs PMA | *** |
| CAP 0.01% +PMA | 318,410 | 96,675 | -75% vs PMA | *** |
| CAP 0.05% + PMA | 487,345 | 38,567 | -61 % vs PMA | *** |
[0151] d. Conclusion :
[0152] L’effet anti-inflammatoire de l’extrait de Chlamydomonas acidophila a été mis en évidence grâce à son action sur le relargage de TNFa et de la prostaglandine E2 en condition inflammatoire.
[0153] B. Activité anti-inflammatoire vis-à-vis d’un stress au Nickel
[0154] a. Introduction
[0155] Le Nickel est la cause majeure de dermatite allergique de contact dans la population, avec une prévalence mondiale d’environ 8,6 % L’objectif de l’étude décrite ci-après est d’évaluer l’effet de l’extrait CAP sur le relargage d’IL8 par des kératinocytes stimulés au Nickel.
[0156] b. Matériel et méthodes
[0157] Des kératinocytes épidermiques humains normaux ont été pré-traités 24 heures par l’extrait CAP à 0,01 % et 0,05 % de matière sèche ou par la molécule de référence anti-inflammatoire Dexaméthasone à 1 μΜ. Les kératinocytes ont ensuite été traités pendant 24 heures par du Nickel : NiSO4 à ΙΟμΜ. A la fin de l’incubation, la quantité d’IL8 produite par les cellules a été évaluée par un test ELISA dans les surnageants.
[0158] La concentration en IL8 dosée a été normalisée par rapport à la quantité de protéines totales intracellulaires évaluée par BC Assay.
[0159] La significativité des résultats a été analysée statistiquement par un test t de Student.
[0160] c. Résultats
[0161] L’extrait CAP induit une diminution significative du relargage d’IL8 induit par un stress au Nickel dans des kératinocytes.
[0162] Table 5 : Dosage d’IL8 dans des kératinocytes humains normaux stimulés par duNiSO4
[0163] [Tableaux5]
| IL8 (pg/ml/mg de protéines) | ||||
| Moyenn e | Déviation Standard | Evolution (%) | t test | |
| Contrôle | 483 | 545 | ||
| NiSO4 10μΜ | 4596 | 1161 | +852% vs Crie | p<0,00 1 |
| Dexaméthasone ΙμΜ + NiSO4 | 1685 | 871 | -63% vs Ni | p<0,01 |
| CAP 0,01% + NiSO4 | 1608 | 870 | -65% vs Ni | p<0,05 |
| CAP 0,05% + NiSO4 | 2303 | 914 | -50% vs Ni | p<0,01 |
[0164] d. Conclusion
[0165] L’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) inhibe le relargage d’une cytokine majeure, l’IL8, dans le contexte d’un stress inflammatoire induit par le Nickel. L’extrait présente donc un intérêt dans le contexte de l’allergie de contact ou de Γhypersensibilité cutanée liée par le Nickel.
[0166] C. Activité anti-inflammatoire vis-à-vis d’un stress au Cadmium
[0167] a. Introduction
[0168] L’objectif de cette étude est d’évaluer l’activité anti-inflammatoire de l’extrait Chlamydomonas acidophila (CAP) vis-à-vis d’un stress aux métaux lourds, représenté par le Cadmium, sur des kératinocytes humains normaux.
[0169] b. Matériel et méthodes
[0170] Des kératinocytes épidermiques humains normaux ont été pré-traités 24 heures par l’extrait CAP à 0,001 % et 0,01 % de matière sèche ou par la molécule de référence anti-inflammatoire Indométhacine à 0,1 μΜ. Les kératinocytes ont ensuite été traités pendant 48 heures par du Cadmium : CdCl2 à 100 μΜ. A la fin de l’incubation, la quantité de PGE2 produite par les cellules a été évaluée par un test ELISA dans les surnageants.
[0171] La concentration en PGE2 dosée a été normalisée par rapport à la quantité de protéines totales intracellulaires évaluée par BC Assay.
[0172] c. Résultats
[0173] L’extrait CAP induit une diminution du relargage de PGE2 induit par un stress au Cadmium dans des kératinocytes.
[0174] Table 6 : Dosage de PGE2 dans des kératinocytes humains normaux stimulés par du Cadmium [Table 6] [Tableauxô]
| PGE2 (pg/pg de protéines) | |||
| Moyenn e | Ecart-Typ e | Evolution (%) | |
| Contrôle | 0,814 | 0,161 | |
| CdCl2 100μΜ | 8,338 | 3,036 | +925% vs Ctle |
| Indométhacine 0,1 μΜ + CdCl2 | 3,874 | 1,825 | -54% vs Cd |
| CAP 0,001% + CdCl2 | 7,377 | 2,827 | -12% vs Cd |
| CAP 0,01% + CdCl2 | 5,810 | 0,517 | -30% vs Cd |
[0175] d. Conclusion
[0176] L’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) inhibe la production de Prostaglandine E2 (PGE2) induite par un stress au Cadmium. L’extrait apporte donc une protection de la peau vis-à-vis d’un stress aux métaux lourds, dans le cadre de la pollution environnementale par exemple.
[0177] D. Activité anti-inflammatoire vis-à-vis d’un stress au SDS
[0178] a. Introduction
[0179] L’activité anti-inflammatoire de l’extrait de Chlamydomonas acidophila (CAP) a été évaluée sur un modèle d’inflammation induite par un traitement au SDS (Sodium Dodecyl Sulfate) sur épidermes reconstitués.
[0180] b. Matériel et méthodes
[0181] Des épidermes humains reconstruits (ou RHE pour Reconstructed Human Epidermis) ont été pré-incubés pendant 24 heures en présence de CAP à 0,01 % et 0,05 % de matière sèche. Du SDS à 0,025 % a ensuite été appliqué à la surface des épidermes qui ont de nouveau été incubés 24 heures, toujours en présence de l’extrait CAP.
[0182] A l’issue de l’incubation, la cytokine TNFa (Tumor Necrosis Factor alpha) a été dosée par ELISA dans les surnageants.
[0183] L’expression génique de marqueurs inflammatoires et de la barrière a été évaluée en qRT-PCR.
[0184] La significativité des résultats a été analysée statistiquement par une Analyse de Variance à un facteur suivie par un test de Tukey.
[0185] c. Résultats
[0186] Le traitement des épidermes reconstruits par le SDS induit une augmentation de l’expression du TNFa au niveau génique (qRT-PCR, tableau 8) et protéique (ELISA, tableau 7). Cet effet pro-inflammatoire s’accompagne également d’une diminution de l’expression de la kératine 1 (KRT1) (tableau 8), témoignant d’une altération de la fonction de barrière épidermique.
[0187] Dans ces conditions, l’extrait CAP a significativement inhibé la surproduction de TNFa et a augmenté l’expression de la kératine 1.
[0188] Table 7 : Dosage du TNF a produit par des épidermes h umains reconstruits stimulés par du SDS [Table 7] [Tableaux7]
| TNFa (pg/ml) | ||||
| Moyenn e | Ecart-Typ e | Evolution (%) | Significativi té | |
| Contrôle | 4,469 | 0,202 | ||
| SDS 0,025% | 23,019 | 4,426 | +415% vs Ctle | p <0,001 |
| CAP 0,01% + SDS | 14,923 | 2,456 | -35% vs SDS | p<0,05 |
| CAP 0,05% + SDS | 12,213 | 2,751 | -47% vs SDS | p<0,01 |
[0189] Table 8 : Expression génique dans des épidermes h umains reconstruits stimulés par du SDS
[0190] *p < 0,05 ; ***p < 0,001 - ANOVA à un facteur suivie d’un test de Tukey
[0191]
[Tableaux8]
| KRT1 | TNFa | |||
| Quantité Relative moyenne | Evolution w | Quantité Relative moyenne | Evolutio n (%) | |
| Contrôle | 0,96 | 1,4 | ||
| SDS 0,025% | 0,46 | -52% vs Ctle | 18,5 | +1235% vs Ctle *** |
| CAP 0,01% + SDS | 0,67 | +44% vs SDS | 15,9 | -14% vs SDS |
| CAP 0,05% + SDS | 0,53 | +14% vs SDS | 9,7 | -48% vs SDS * |
[0192] d. Conclusion
[0193] Ces résultats confirment le potentiel anti-inflammatoire de l’extrait de Chlamydomonas acidophila et montrent sa capacité à protéger la barrière d’un stress externe.
III. Action anti-oxydante
[0194] a. Introduction
[0195] Le screening d’expression génique réalisé sur l’extrait de Chlamydomonas acidophila selon l’exemple 1 ayant montré un potentiel dans la stimulation des défenses anti-oxydantes ; la capacité à protéger la cellule d’un stress oxydatif a été évalué par mesure de la production d’espèces réactives de l’oxygène (ERO ou ROS pour Reactive Oxygen Species) dans des kératinocytes soumis à un stress oxydatif induit par l’H2O2.
[0196] L’évaluation de l’effet anti-oxydant de l’actif se fait grâce à l’incorporation de DCFH-DA (2',7'-Dichlorofluorescin diacétate) dans des kératinocytes en culture. Cette molécule est un marqueur non fluorescent à l’état non oxydé. En condition oxydante (ici stress H2O2), le DCFH-DA va être dégradé en DCF, molécule qui va émettre de la fluorescence. La fluorescence ainsi mesurée sera proportionnelle à la quantité d’espèces réactives de l’oxygène produites par la cellule en présence de H2O2 et/ou de l’extrait.
[0197] b. Matériels et Méthodes
[0198] Des kératinocytes épidermiques humains normaux ont été pré-incubés pendant 24 heures en présence de l’extrait CAP à 0,0001% de matière sèche, de Quercétine à 10 μΜ ou de Vitamine C à 500 μΜ (ces deux dernières molécules servant de référence anti-oxydante).
[0199] Les cellules sont ensuite traitées Ih en présence de DCLH-DA à 0,5 mM.
[0200] L’oxydation est induite par ajout de H2O2 à 100 μΜ pendant 20 minutes. Un deuxième traitement par les produits testés est effectué simultanément au stress H2O2 (aux mêmes concentrations que le pré-traitement).
[0201] Enfin, une mesure de la densité de fluorescence (DEU) correspondant à la quantité d’ERO est réalisée à l’aide d’un lecteur microplaque.
[0202] La significativité des résultats a été vérifiée par une analyse de variance à un facteur suivie d’un test de Tuckey (logiciel GraphPad Prism version 5.02, GraphPad Software, San Diego California USA).
[0203] c. Résultats
[0204] Une augmentation de la production des ERO a été observée après traitement par l’H2 O2 validant ainsi le modèle. La Quercétine et la Vitamine C ont significativement diminué la production des ERO suite au traitement par H2O2. L’effet anti-oxydant de ces deux références a bien été validé sur le modèle.
[0205] L’extrait de Chlamydomonas acidophila a significativement diminué la production des ERO induits par un stress H2O2.
[0206] Table 9 : Production d’espèces réactives de l’oxygène (ERO) dans des kératinocytes traités parle peroxyde d’hydrogène (H 2 O 2)
[0207] *** p < 0,001 - ANOVA à un facteur suivie d’un test de Tuckey
[Tableaux9]
| ERO (unité de fluorescence) | ||||
| Moyenne | Ecart-typ e | Evolution (%) | Significativi té | |
| Contrôle | 10904,67 | 1331,27 | ||
| H202 ΙΟΟμΜ | 102854,6 7 | 7572,06 | +843% vs Ctle | *** |
| Quercétine + H202 | 7787,00 | 1063,33 | -92% vs H 2 o2 | *** |
| Vitamine C + H20 2 | 10932,50 | 1131,55 | -89% vs H 2 o2 | *** |
| CAP 0,0001% + h2o2 | 72375,67 | 9318,04 | -30%vsH2 o2 | *** |
[0208] d. Conclusion :
[0209] L’extrait de Chlamydomonas acidophila a démontré un effet anti-oxydant face un stress induit par H2O2.
IV. Activité sur la barrière et l’hydratation
[0210] a. Introduction
[0211] Le screening d’expression génique réalisé sur l’extrait de Chlamydomonas acidophila et présenté précédemment a montré un potentiel effet sur la stimulation de l’expression des marqueurs géniques impliqués dans la barrière et l’hydratation. Nous avons cherché à confirmer cet effet sur des kératinocytes.
[0212] b. Matériel et méthodes
[0213] Des kératinocytes épidermiques humains normaux ont été incubés pendant 48 heures en présence de l’extrait CAP à 0,001 % de matière sèche.
[0214] L’expression génique des marqueurs de la fonction barrière et de l’hydratation a été évaluée par qRT-PCR.
[0215] Les résultats ont été analysés statistiquement par une Analyse de Variance à un facteur suivie d’un test de Dunnett.
[0216] c. Résultats
[0217] L’extrait de Chlamydomonas acidophila a stimulé l’expression génique des marqueurs GBA (Beta-Glucocérébrosidase) et HAS3 (Hyaluronane Synthase 3) impliqués respectivement dans la synthèse des lipides épidermiques et dans la synthèse de l’acide hyaluronique. Ces résultats, en faveur d’un effet de renforcement de la barrière perméable épidermique et de l’hydratation, confirment les tendances observées dans le cadre du screening d’expression génomique.
[0218] Par ailleurs, l’extrait de Chlamydomonas acidophila a également stimulé l’expression des marqueurs SLC6A6 et SLC5A3, codant respectivement pour TAUT (canal transporteur membranaire de la taurine) et SMIT (canal transporteur du myoinositol).
[0219] Ces deux gènes codent pour des transporteurs d’osmolytes, ils sont donc impliqués dans le maintien de l’hydratation de la peau et la protection des cellules vis-à-vis de stress externes.
[0220] Enfin l’extrait a induit une augmentation de l’expression génique de la Eilagrine ( FLG) et de PADU (Peptidyl Arginine Deiminase), protéine et enzyme impliqués dans la synthèse des éléments des facteurs naturels d’hydratation (NMF).
[0221 ] Table 10 : Expression génique de marqueurs de la barrière et de l’hydratation dans des kératinocytes
[0222] *p < 0,05 - ANOVA à un facteur suivi d’un test de Dunnett
[Tableaux 10]
| HAS3 | Contrôle | CAP 0,001% | |
| Quantité Relative | 0,77 | 1,2 | |
| Evolution vs Ctle (%) | +56% | ||
| GBA | Quantité Relative | 1,05 | 3,33 |
| Evolution vs Ctle (%) | +217% * | ||
| SLC6A 6 | Quantité Relative | 1,16 | 1,8 |
| Evolution vs Ctle (%) | +56% | ||
| SMIT | Quantité Relative | 1,06 | 1,82 |
| Evolution vs Ctle (%) | + 71% | ||
| FLG | Quantité Relative | 0,95 | 1,41 |
| Evolution vs Ctle (%) | +48% | ||
| PADI1 | Quantité Relative | 1,11 | 1,94 |
| Evolution vs Ctle (%) | + 74% * |
[0223] d. Conclusion
[0224] Ces résultats montrent que l’extrait de Chlamydomonas acidophila a un potentiel dans le renforcement de la barrière cutanée et le maintien de l’hydratation cutanée.
[0225] V. Evaluation des effets de l’extrait de Chlamydomonas acidophila dans les mécanismes de l’allergie A. Introduction
[0226] Les potentiels effets anti-allergiques de l’extrait de Chlamydomonas acidophila ont été recherchés sur :
[0227] - L’expression génique de chimiokines pro-inflammatoires dans des kératinocytes épidermiques humains normaux (NHEK) stimulés par un mélange de cytokines Th2 (IL-4 + IL-13 + IL-22 + TNF-α) reproduisant un phénotype de type « dermatite atopique » de phase tardive (inflammation chronique).
[0228] - L’activation de basophiles humains induite par le fMLP. Cette activation a été mesurée à l’aide d’un kit spécifique et d’une analyse par cytométrie en flux en quantifiant un marqueur spécifique des cellules basophiles activées (CD63) dans la population totale des basophiles identifiés par l’expression du marqueur CCR3. En parallèle, une activation par l’anticorps anti-FCeRI a été réalisée comme contrôle positif.
[0229] B. Inhibition de facteurs chémoattractants suite à un stress TH2
[0230] a. Matériel et méthodes
[0231] Des kératinocytes épidermiques humains normaux ont été pré-incubés pendant 24 heures en présence de l’extrait CAP à 0,01 % de matière sèche (ms) ou de la référence JAK Inhibitor I à 10 μΜ. Après la pré-incubation, le traitement des cellules par l’extrait CAP ou la référence a été renouvelé puis les cellules ont été stimulées par un cocktail de cytokines Th2 (IL4+IL13+IL22+TNFa à 10 ng/ml) pendant 24 heures.
[0232] A l’issue de l’incubation, l’expression génique des marqueurs d’intérêt a été évaluée par qRT-PCR.
[0233] b. Résultats
[0234] Dans des kératinocytes soumis à un stress Th2, l’extrait de Chlamydomonas acidophila a inhibé l’expression génique de CCL5 (C-C motif chemokine ligand 5 ou RANTES) et CCL27 (C-C motif chemokine ligand 27), codant pour des chimiokines impliquées dans l’amplification de la réaction inflammatoire et allergique cutanée.
[0235] Table 11 : Expression génique dans des kératinocytes épidermiques soumis a un stress Th2
[Tableauxll]
| CCL5 | CCL27 | |||
| Expression relative (%) | Evolution (%) | Expression relative (%) | Evolution (%) | |
| Contrôle | 100 | 100 | ||
| Stress Th2 | 345 | +245% vs Ctle | 848 | + 748% vs Ctle |
| JAK Inhibitor + Th2 | 101 | -71% vs Th2 | 1436 | / |
| CAP 0,01% + Th2 | 176 | -49% vs Th2 | 502 | -41 % vs Th2 |
[0236] c. Conclusion
[0237] L’extrait de Chlamydomonas acidophila module l’inflammation induite par un stress Th2 dans des kératinocytes en inhibant l’expression génique des facteurs chémoattractants CCL5 et CCL27.
C. Inhibition de l’activation de basophiles
[0238] a. Matériel et méthodes
[0239] Le test d’activation de basophiles (BAT) a été réalisé à l’aide du kit Llow CAST® (BÜHLMANN, réf. LKCCR).
[0240] Du sang total a été pré-incubé pendant 15 minutes en présence de l’extrait CAP à 0,033 % et 0,1 % de matière sèche (ms) ou des références (SB202190 à 30 μΜ ; ou cromoglycate à 10 mM).
[0241] Le stimulant, fMLP à 1 μΜ a ensuite été ajouté et le sang a été incubé pendant 15 minutes supplémentaires en présence du tampon de marquage contenant un mélange d’anticorps monoclonaux (anti-CD63-LITC et anti-CCR3-PE).
[0242] Une analyse en cytométrie de flux a ensuite été réalisée afin de comptabiliser la population totale de basophiles (CCR3+) et basophiles activés (CCR3+/CD63+).
[0243] b. Résultats
[0244] La stimulation par le peptide fMLP a entraîné une très nette activation des basophiles (40,1 % de cellules activées, soit 4527 % de stimulation).
[0245] Dans le cadre de cette étude, 2 composés de référence potentiels ont été testés en présence de fMLP:
[0246] - Le SB202190, un inhibiteur de la p38 MAPkinase ; l’activation de cette kinase est indispensable dans le mécanisme d’activation des basophiles conduisant à la dégranulation ;
- Le cromoglycate, un anti-allergique connu, dont le mécanisme d’action passe par une stabilisation de la membrane plasmique au niveau de laquelle il inhibe la pénétration intracellulaire de Ca++, cet ion étant indispensable à la dégranulation mastocytaire.
[0247] Le SB202190, testé à 30 μΜ, ainsi que le cromoglycate, testé à 10 mM, ont tous deux présenté un effet inhibiteur significatif sur l’activation des basophiles induites par le fMLP (respectivement, 26 % et 46 % d’inhibition).
[0248] Dans les conditions expérimentales de cette étude, l’extrait CAP, testé à 0,033 % et 0,1 %, a présenté un effet inhibiteur net et dépendant de la concentration sur l’activation des basophiles induites par le fMLP (respectivement, 22 % et 39 % d’inhibition).
[0249] Table 12 : Effet des composés sur l’actiration de basophiles h umains en condition stimulée avec fMLP
[0250] Analyse en cytométrie en flux après double marquage anti-CCR3 et anti-CD63
[0251] Test t de Student
[0252] [Tableauxl2]
| % de basophiles activés (CCR3+/CD63+) | ||||
| Moyenne | esm | Inhibition vs fMLP (%) | ||
| Condition non stimulée | Contrôle | 0,87 | 0,1 | |
| Condition s stimulées fMLP ΙμΜ | fMLP ΙμΜ | 40,5 | 2,5 | |
| SB202190 30μΜ | 30,4 | 0,6 | -26% * | |
| Cromoglycate lOmM | 22,3 | 1,3 | -46% ** | |
| CAP 0,033% ms | 31,9 | 1,4 | -22% * | |
| CAP 0,1% ms | 25,1 | 1 | -39% ** |
[0253] c. Conclusion
[0254] L’extrait de Chlamydomonas acidophila inhibe l’activation de basophiles.
D. Conclusion
[0255] En inhibant, d’une part l’expression génique de cytokines chémoattractantes dans des kératinocytes soumis à un stress Th2, et d’autre part, l’activation de basophiles ;
l’extrait de Chlamydomonas acidophila pourrait contribuer à moduler les processus impliqués dans rinitiation de la réponse allergique.
Claims (1)
-
Revendications [Revendication 1] Extrait peptidique de la microalgue Chlamydomonas acidophila obtenu par un procédé de préparation comprenant au moins une étape d’hydrolyse enzymatique, comprenant au moins 20 % en poids de peptides, les pourcentages étant exprimés par rapport au poids total dudit extrait. [Revendication 2] Extrait selon la revendication 1, caractérisé en ce qu’il comprend de 20 % à 90 %, avantageusement de 20 % à 75 %, typiquement de 30 % à 70 %, en poids de peptides, les pourcentages étant exprimés par rapport au poids total dudit extrait. [Revendication 3] Extrait selon la revendication 1 ou 2, caractérisé en ce que les peptides ont une masse moléculaire inférieure à 3500 Daltons (Da). [Revendication 4] Extrait selon l’une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu’au moins 80 % en poids des peptides ont une masse moléculaire inférieure à 1000 Da. [Revendication 5] Extrait selon l’une quelconque des revendications 1 à 4 caractérisé en ce qu’au moins 30 %, avantageusement au moins 35 %, en poids des peptides, ont une masse moléculaire inférieure à 500 Da. [Revendication 6] Procédé de préparation d’un extrait peptidique de chlamydomonas acidophila, comprenant au moins une étape d’hydrolyse enzymatique. [Revendication 7] Procédé selon la revendication 6, caractérisé en ce que l’étape d’hydrolyse enzymatique est effectuée en présence d’au moins une protéase, avantageusement d’au moins une protéase alcaline. [Revendication 8] Procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 7, caractérisé en ce qu’il comprend au moins les étapes suivantes : a) dispersion en phase aqueuse de la microalgue Chlamydomonas acidophila ; b) hydrolyse enzymatique de la dispersion aqueuse obtenue à l’étape a), avantageusement en présence d’au moins une protéase, c) traitement thermique du mélange obtenu à l’étape b), et d) récupération de l’extrait peptidique à la fin de l’étape c). [Revendication 9] Procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 8, caractérisé en ce qu’il comprend une étape supplémentaire de filtration ou centrifugation, située entre les étapes c) et d), éventuellement suivie d’une ultrafiltration, diafiltration, ou nanofiltration. [Revendication 10] Procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 9, caractérisé en ce qu’il comprend en outre une étape d’ultrafiltration à 15 kDa, effectuée entre les étapes c) et d), ou après l’étape de filtration ou centrifugation supplémentaire. [Revendication 11] Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce qu’il comprend en outre une étape de nanofiltration avec un seuil de coupure compris entre 100 Daltons et 300 Daltons, effectuée après l’étape d’ultrafiltration à 15 kDa. [Revendication 12] Composition comprenant un extrait peptidique de la microalgue C hlamydomonas acidophila obtenu par un procédé de préparation comprenant au moins une étape d’hydrolyse enzymatique, en tant que principe actif, et un excipient approprié. [Revendication 13] Composition selon la revendication 12, caractérisé en ce que ledit extrait est tel que défini selon l’une quelconque des revendications 1 à 5 ou est susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 11. [Revendication 14] Composition selon l’une quelconque des revendications 12 ou 13, comprenant 0,001 % à 10 %, avantageusement 0,01 % à 5 %, dudit extrait peptidique de Chlamydomonas acidophila, en poids exprimé d’extrait sec, par rapport au poids total de la composition. [Revendication 15] Extrait selon l’une quelconque des revendications 1 à 5 ou extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 11 ou composition selon l’une quelconque des revendications 12 à 14, pour son utilisation pour prévenir et/ou traiter : - des troubles ou pathologies de la peau et/ou des muqueuses et/ou des phanères, avantageusement des réactions ou pathologies allergiques, inflammatoires, irritatives ou des troubles de la barrière ou de l’homéostasie de la peau, des phanères et/ou des muqueuses immature(s), normale(s) ou mature(s)/âgée(s), et/ou - des troubles vasculaires, notamment les rougeurs ou les couperoses, et/ ou - des altérations du tissu adipeux. [Revendication 16] Extrait selon l’une quelconque des revendications 1 à 5 ou un extrait susceptible d’être obtenu par le procédé selon l’une quelconque des revendications 6 à 11 ou une composition selon l’une quelconque des revendications 12 à 14, pour son utilisation pour améliorer l’état et/ou l’aspect de la peau et/ou des phanères et/ou des muqueuses. RÉPUBLIQUE FRANÇAISE
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Citations (4)
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|---|---|---|---|---|
| US20040131580A1 (en) * | 2002-12-26 | 2004-07-08 | Shirako Co., Ltd. | Cosmetics |
| EP1437124A1 (fr) * | 2003-01-08 | 2004-07-14 | L'oreal | Composition pour le traitement d'une peau à tendance acnéique |
| FR2943685A1 (fr) | 2009-03-25 | 2010-10-01 | Microphyt | Reacteur phtosynthetique pour la culture de microorganiques et procede de culture de microorganismes |
| WO2011058267A2 (fr) | 2009-11-10 | 2011-05-19 | Microphyt | Enveloppe de reaction pour un reacteur photosynthetique et reacteur photosynthetique associe |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2768335B1 (fr) * | 1997-09-12 | 2000-03-03 | Sederma Sa | Compositions a usage cosmetique ou dermopharmaceutique contenant une association d'extrait d'algue et d'exopolysaccharide |
| US9974819B2 (en) * | 2010-10-19 | 2018-05-22 | Cutech S.R.L. | Extracts of microalgae and their application |
| MA36538B1 (fr) * | 2013-12-06 | 2016-06-30 | Mascir Moroccan Foundation For Advanced Science Innovation & Res | Utilisation de composition a base d'extraits de microalgues marines pour le traitement d'acne |
| JP2018510905A (ja) * | 2015-02-16 | 2018-04-19 | エグザンシャル | 皮膚障害の予防又は治療のための組成物 |
| FR3047175A1 (fr) * | 2016-01-29 | 2017-08-04 | Expanscience Lab | Compositions cosmetiques, dermatologiques comprenant un extrait de vitex negundo enrichi en polyphenols |
| DE102016105029A1 (de) * | 2016-03-18 | 2017-09-21 | Ocean Research & Development Gmbh | Hautaufhellendes Kosmetikum |
-
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Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20040131580A1 (en) * | 2002-12-26 | 2004-07-08 | Shirako Co., Ltd. | Cosmetics |
| EP1437124A1 (fr) * | 2003-01-08 | 2004-07-14 | L'oreal | Composition pour le traitement d'une peau à tendance acnéique |
| FR2943685A1 (fr) | 2009-03-25 | 2010-10-01 | Microphyt | Reacteur phtosynthetique pour la culture de microorganiques et procede de culture de microorganismes |
| WO2011058267A2 (fr) | 2009-11-10 | 2011-05-19 | Microphyt | Enveloppe de reaction pour un reacteur photosynthetique et reacteur photosynthetique associe |
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| DATABASE GNPD [online] MINTEL; 28 August 2015 (2015-08-28), ANONYMOUS: "Shampoo", XP055639714, retrieved from www.gnpd.com Database accession no. 3410559 * |
| KALPA SAMARAKOON ET AL: "Bio-functionalities of proteins derived from marine algae - A review", FOOD RESEARCH INTERNATIONAL, vol. 48, no. 2, 1 October 2012 (2012-10-01), pages 948 - 960, XP055104326, ISSN: 0963-9969, DOI: 10.1016/j.foodres.2012.03.013 * |
| MA ET AL., BR. J. DERMATOL., vol. 164, no. 3, 2011, pages 479 - 482 |
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