ES2802949T3 - Microorganismo con productividad de l-lisina aumentada y procedimiento para producir l-lisina utilizando el mismo - Google Patents
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Abstract
Una subunidad beta prima (subunidad-β') mutante de la ARN polimerasa, en la que la subunidad beta prima (subunidad-β') mutante de la ARN polimerasa tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26.
Description
DESCRIPCIÓN
Microorganismo con productividad de L-lisina aumentada y procedimiento para producir L-lisina utilizando el mismo Campo técnico
La presente solicitud se refiere a un microorganismo con la productividad de L-lisina aumentada y a un procedimiento para producir L-lisina utilizando el mismo.
Antecedentes de la técnica
En todo el mundo, se han utilizado diversos procedimientos de fermentación con microorganismos para la producción en masa de productos útiles tales como aminoácidos, etc. En concreto, se han desarrollado muchas tecnologías, entre ellas el desarrollo de cepas bacterianas y el establecimiento de condiciones de fermentación, para lograr una fermentación satisfactoria utilizando microorganismos. Para desarrollar cepas bacterianas para la producción en masa de productos útiles, se utilizan adecuadamente factores genéticos que intervienen directa o indirectamente corriente abajo de la ruta glucolítica para desarrollar una cepa con una mayor eficiencia. Una técnica representativa es la ingeniería de maquinaria de transcripción global (gTME) que induce mutaciones aleatorias en el reclutamiento de proteínas de la ARN polimerasa para regular todas las expresiones genéticas en las células.
La ARN polimerasa utilizada en un paso de la transcripción de un microorganismo es una macromolécula que consiste en 5 subunidades; dos subunidades alfa, beta, beta prima y sigma. Su holoenzima se expresa como a2pp'a. De ellas, se utiliza una enzima central (a2pp') en todos los pasos de la transcripción, excluyendo el paso de iniciación de la transcripción. En los microorganismos, la transcripción empieza con la unión específica de la ARN polimerasa a un promotor, y la holoenzima se une con el ADN en la región aproximadamente 45 pares de bases corriente arriba y aproximadamente 10 pares de bases corriente abajo del punto de inicio de la polimerización del ARN.
La subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli tiene una región de A~H muy conservada evolutivamente. En muchos estudios se ha descrito que la inducción de mutaciones en esta región provoca diferentes cambios, tales como el debilitamiento de la unión de la ARN polimerasa con otros factores, aumento de la sensibilidad a la temperatura de crecimiento de la cepa, etc. Sin embargo, no se han realizado estudios sobre la aplicación de la gTME a una cepa bacteriana perteneciente al género Corynebacterium y sobre cambios en características mediante mutaciones. Los genes que codifican las subunidades beta y beta prima de las subunidades que constituyen la ARN polimerasa de una cepa bacteriana del género Corynebacterium, concretamente, rpoB y rpoC, forman un operón, y consisten en nucleótidos de 3,5 kb y 4,0 kb, respectivamente.
Los presentes inventores introdujeron mutaciones aleatorias en rpoC, que deriva de la cepa bacteriana perteneciente al género Corynebacterium, y examinaron un mutante que contribuye a mejorar la productividad de L-lisina. Descubrieron que la introducción de mutaciones en las regiones correspondientes a G y H de la RpoC derivada de E. coli mejora enormemente la productividad de lisina, completando así la presente solicitud.
Binder y col. (Genome Biology, Biomed Central Ltd, 2012, 13; 5; R40) desvela un procedimiento para visualizar las concentraciones de metabolitos intracelulares dentro de células individuales de E. Coli y C. glutamicum que acelera el proceso de cribado de los productores.
Descripción detallada de la invención
Problema técnico
La presente invención proporciona una subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, que es capaz de aumentar la producción de L-lisina.
Otro aspecto proporciona un polinucleótido que tiene una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, que es capaz de aumentar la producción de L-lisina.
Otro aspecto más proporciona un vector que incluye el polinucleótido que tiene la secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, que es capaz de aumentar la producción de L-lisina. Otro aspecto más proporciona un microorganismo que incluye la subunidad beta prima mutante.
Otro aspecto más proporciona un procedimiento de producción de L-lisina mediante el cultivo del microorganismo.
Solución técnica
La presente invención proporciona una subunidad beta prima (subunidad-p') de la ARN polimerasa, en la que la subunidad beta prima (subunidad-p') mutante de la ARN polimerasa tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las s Eq ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26. La presente invención también proporciona un polinucleótido que tiene una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante
de la ARN polimerasa que tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26. Un vector que comprende el polinucleótido que tiene una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa que tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26 ligadas operativamente a una secuencia reguladora. Un microorganismo del género Corynebacterium que expresa la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en el que la subunidad beta prima (subunidad-p') mutante de la ARN polimerasa tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26. El microorganismo Corynebacterium de expresión de la subunidad Beta prima mutante de la ARN polimerasa, en el que la subunidad beta prima (subunidad-p') mutante de la ARN polimerasa tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26, en el que el microorganismo del género Corynebacterium es Corynebacterium glutamicum. Un procedimiento de producción de L-lisina, comprendiendo dicho procedimiento los pasos de: cultivar el microorganismo Corynebacterium glutamicum para producir L-lisina en un medio de cultivo; y recuperar la L-lisina del medio de cultivo.
La subunidad beta prima es una proteína RpoC. La proteína RpoC puede incluir una región conservada. La región conservada puede ser una región muy conservada evolutivamente. La proteína RpoC puede incluir una pluralidad de dominios. La pluralidad de dominios puede ser de la A a la H. Una subunidad beta prima puede derivar de un microorganismo perteneciente al género Corynebacterium. Una secuencia de aminoácidos de una subunidad beta prima derivada de un microorganismo perteneciente al género Corynebacterium puede estar representada por la SEQ ID NO: 1 o puede tener aproximadamente un 70 % o más, aproximadamente un 75 % o más, aproximadamente un 80 % o más, aproximadamente un 85 % o más, aproximadamente un 90 % o más, aproximadamente un 92 % o más, aproximadamente un 95 % o más, aproximadamente un 97 % o más, aproximadamente un 98 % o más, o aproximadamente un 99 % o más de homología de secuencia con la SEQ ID NO: 1. Una secuencia que tiene homología con aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos de una subunidad beta prima derivada del microorganismo perteneciente al género Corynebacterium, es decir, la secuencia de aminoácidos RpoC, puede ser una secuencia de aminoácidos RpoC derivada de E.coli. La secuencia de aminoácidos RpoC derivada de E.coli puede ser de los dominios G y H de la SEQ ID NO: 4.
En las secuencias de aminoácidos del dominio G y el dominio H de la subunidad beta prima representada por la SEQ ID NO: 1 pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos. Específicamente, pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1. Más específicamente, pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 1014 a 1034 o en las posiciones 1230 a 1255 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1. Las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, o 25 pueden ser una secuencia de aminoácidos resultante de la sustitución de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 1014 a 1034 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1. Las SEQ ID NO: 10, 12, 13, 16, 17, 18, 19, 21,22, o 27 pueden ser una secuencia de aminoácidos resultante de la sustitución de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 1230 a 1255 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1. La SEQ ID NO: 26 puede ser una secuencia de aminoácidos resultante de la sustitución de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 1014 a 1034 y en las posiciones 1230 a 1255 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1.
Un polinucleótido que incluye una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en la que pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO. 1.
Un vector puede incluir el polinucleótido. El polinucleótido puede estar ligado operativamente a una secuencia reguladora. La secuencia reguladora puede incluir un promotor, un terminador, o un potenciador. Además, el promotor puede estar ligado operativamente a una secuencia que codifica un gen. Como se utiliza en el presente documento, el término "ligado operativamente" puede referirse a un enlace funcional entre una secuencia de control de expresión de ácido nucleico y otra secuencia de nucleótidos, a través del cual la secuencia de control dirige la transcripción y/o traducción de la secuencia de nucleótidos que codifica el gen.
Un microorganismo que expresa una subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en la cual pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1.
Un microorganismo que incluye un polinucleótido que tiene una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en la cual pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1. Un microorganismo que se introduce con el vector, incluido el polinucleótido que tiene la secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en la cual pueden sustituirse de 1 a 5 aminoácidos por otros aminoácidos en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID N o . 1. El microorganismo introducido puede ser un microorganismo transformado.
La introducción del gen puede ser una introducción de cualquier tipo, por ejemplo, una introducción de un casete de expresión, una introducción de un gen en sí mismo, o una introducción de un constructo polinucleotídico. El casete de expresión puede incluir todos los elementos necesarios para la autoexpresión del gen. El casete de expresión puede
ser un constructo polinucleotídico. el casete de expresión puede incluir un promotor, una señal de terminación de la transcripción, un sitio de unión al ribosoma, y una señal de terminación de la traducción, que están ligados operativamente al gen. El casete de expresión puede tener la forma de un vector de expresión autorreplicable. El propio gen o la estructura polinucleotídica puede introducirse en una célula hospedadora para ligarse operativamente a una secuencia requerida para su expresión en la célula hospedadora.
Como se utiliza en el presente documento, el término "transformación" significa introducir un gen en una célula hospedadora para que el gen se exprese en ella. El gen transformado puede integrarse en el cromosoma hospedador y/o salir como un elemento extracromosómico. El gen puede ser un polinucleótido que codifica un polipéptido. El gen incluye ADN o ARN.
El microorganismo puede ser un microorganismo perteneciente al género Corynebacterium. El microorganismo perteneciente al género Corynebacterium puede incluir el Corynebacterium glutamicum, Corynebacterium efficiens, Corynebacterium diphtheriae, o Corynebacterium ammoniagenes, y puede ser específicamente Corynebacterium glutamicum. Específicamente, el microorganismo perteneciente al género Corynebacterium puede ser un Corynebacterium glutamicum con el N.° de referencia KCCM11016P, KCCM11347P (depósito internacional de KFCC10750), KCCM10770 o CJ3P.
Un procedimiento para producir L-lisina puede incluir los pasos de cultivar un microorganismo que expresa la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa, en la cual se sustituyen de 1 a 5 aminoácidos por otros en las posiciones 975 a 1284 en la secuencia de aminoácidos representada por la SEQ ID NO. 1, para producir L-lisina en un medio de cultivo; y recuperar la L-lisina del medio de cultivo. El microorganismo puede ser el mismo que se ha descrito anteriormente. El cultivo del microorganismo puede realizarse en un medio apropiado bajo condiciones de cultivo muy conocidas en la técnica. Este procedimiento de cultivo puede ajustarse fácilmente en función del microorganismo que se seleccione. El procedimiento de cultivo puede incluir uno o más seleccionados del grupo que consiste en cultivo por lote, cultivo continuo, y cultivo por lote alimentado.
El medio utilizado en el cultivo puede cumplir los requisitos de un microorganismo en particular. El medio puede seleccionarse del grupo que consiste en fuentes de carbono, fuentes de nitrógeno, oligoelementos y combinaciones de los mismos.
La fuente de carbono puede seleccionarse del grupo que consiste en carbohidratos, lípidos, ácidos grasos, alcoholes, ácidos orgánicos y combinaciones de los mismos. El carbohidrato puede ser glucosa, sacarosa, lactosa, fructosa, maltosa, almidón, celulosa, o una combinación de los mismos. El lípido puede ser aceite de soja, aceite de girasol, aceite de ricino, aceite de coco, o una combinación de los mismos. El ácido graso puede ser ácido palmítico, ácido esteárico, ácido linoleico, o una combinación de los mismos. El alcohol puede ser glicerol o etanol. El ácido orgánico puede ser ácido acético.
La fuente de nitrógeno puede incluir una fuente de nitrógeno orgánico, una fuente de nitrógeno inorgánico, o una combinación de las mismas. La fuente de nitrógeno orgánico puede seleccionarse del grupo que consiste en peptona, extracto de levadura, extracto de carne, extracto de malta, líquido de maíz fermentado (CSL), harina de soja, y combinaciones de las mismas. La fuente de nitrógeno inorgánico puede seleccionarse del grupo que consiste en urea, sulfato de amonio, cloruro de amonio, fosfato de amonio, carbonato de amonio, nitrato de amonio, y combinaciones de las mismas.
El medio puede incluir uno seleccionado del grupo que consiste en fósforo, sales metálicas, aminoácidos, vitaminas, precursores, y combinaciones de los mismos. La fuente de fósforo puede incluir el dihidrogenofosfato de potasio, fosfato dipotásico, una sal con contenido de sodio correspondiente. La sal metálica puede ser sulfato de magnesio y sulfato de hierro.
El medio o los componentes individuales pueden añadirse al medio de cultivo en forma de lote, modo continuo, o modo de cultivo por lote.
En el procedimiento de cultivo, puede ajustarse el pH del cultivo. El ajuste del pH puede realizarse añadiendo hidróxido de amonio, hidróxido potásico, amoniaco, ácido fosfórico, o ácido sulfúrico al cultivo. Además, el procedimiento de cultivo puede incluir la prevención de la generación de burbujas de aire. La prevención de la generación de burbujas de aire puede realizarse mediante el uso de un agente antiespumante. El agente antiespumante puede incluir éster de poliglicol de ácidos grasos. Además, el procedimiento de cultivo puede incluir la inyección de gas en el cultivo. El gas puede incluir cualquier gas para mantener la condición aeróbica del cultivo. El gas puede ser oxígeno o un gas que contiene oxígeno. El gas que contiene oxígeno puede incluir aire. En el cultivo, la temperatura del cultivo puede ser de 20 a 45 °C, por ejemplo, de 22 a 42 °C, o de 25 a 40 °C. El cultivo puede continuar hasta que la producción de L-lisina alcance el nivel deseado.
En el procedimiento de producción de L-lisina, la L-lisina puede incluir sales de L-lisina.
Efectos ventajosos de la solicitud
La producción de L-lisina puede aumentarse mediante el uso de una subunidad beta prima de la ARN polimerasa de
acuerdo con un aspecto, un polinucleótido que codifica a la misma, un vector que incluye el polinucleótido, y un microorganismo.
La producción de L-lisina puede aumentarse mediante un procedimiento de producción de L-lisina de acuerdo con un aspecto.
Descripción de los dibujos
La figura 1 muestra una estructura de secuencia conservada de la proteína RpoC de E. coli, y una estructura de secuencia conservada predicha de la proteína RpoC de Corynebacterium; y
la figura 2 es una comparación entre las secuencias de aminoácidos predichas de las regiones conservadas de G y H de Corynebacterium RpoC y E. coli RpoC.
Modo de la invención
En adelante, la presente solicitud se describirá en más detalle con referencia a ejemplos. Sin embargo, estos ejemplos se dan a título ilustrativo únicamente, y el ámbito de la presente solicitud no pretende limitarse a
estos ejemplos.
Ejemplo 1: Construcción de una biblioteca de mutantes de rpoC mediante mutagénesis artificial
Para obtener un mutante del gen rpoC, se construyó una biblioteca de vectores mediante el siguiente procedimiento. Se amplificó una secuencia base (4302 pb) que incluía una secuencia base aguas arriba (300 pb) del gen rpoC derivado de Corynebacterium (SEQ ID NO: 5) y el gen rpoC (4002 pb) mediante PCR propensa a errores utilizando el cromosoma de KCCM11016P (Depósito internacional de KFCC10881 de la publicación de patente coreana N.° KR2007-0057093) como molde y cebadores de las SEQ ID NO: 6 y 7. Con el fin de introducir 0-4,5 mutaciones por kb en el gen amplificado, se utilizó un kit de mutagénesis aleatoria GenemorphlI (Stratagene). 50 uL de una solución de reacción que contenía 500 ng del cromosoma de la cepa KCCM11016P, 125 ng de cada uno de los cebadores 1 y 2, 1 x tampón de reacción Mutazyme II, mezcla de dNTP(deoxinucleótido-trifosfatos) 40 mM, y 2,5 U de la ADN polimerasa Mutazyme II se sometieron a desnaturalización a 94 °C durante 2 minutos, 25 ciclos de desnaturalización a 94 °C durante 1 minuto, anillado a 56 °C durante 1 minuto, y polimerización a 72 °C durante 4 minutos, y luego polimerización a 72 °C durante 10 minutos.
El fragmento de gen amplificado se ligó a un vector pTOPO utilizando un kit de clonación pTOPO TA (Invitrogen). Después, el vector se utilizó para transformar E.coli DH5a y se esparció en un medio sólido Lb que contenía 25 mg/l de kanamicina. Se seleccionaron 20 tipos de colonias transformadas y se obtuvieron plásmidos de las mismas, seguido de un análisis de secuenciación. Como resultado, se descubrió que las mutaciones se introducían en los diferentes sitios a una frecuencia de 0,5 mutaciones/kb. Se tomaron unas 10000 colonias de E. coli transformadas y se extrajeron plásmidos de las mismas, que fueron designados como biblioteca de pTOPO- rpoC(M). También se preparó como grupo de control un plásmido pTOPO-rpoC(W) que tenía un gen rpoC de tipo salvaje. Un fragmento del gen rpoC se amplificó mediante PCR usando el cromosoma de KCCM11016P como molde y cebadores de las SEQ ID NO: 6 y 7, y luego se preparó un plásmido pTOPO-rpoC(W) de la misma manera.
Ejemplo 2: Cribado del mutante rpoC a base de la productividad de la lisina
La cepa KCCM11016P como cepa madre se transformó con la biblioteca de pTOPO-rpoC(M) y se esparció en una placa de medio complejo que contenía kanamicina (25 mg/1) para obtener aproximadamente 21500 colonias.
<Placa de medio complejo (pH 7,0)>
10 g de glucosa, 10 g de peptona, 5 g de extracto de carne, 5 g de extracto de levadura, 18,5 g de infusión cerebrocorazón, 2,5 g
de NaCl, 2 g de urea, 91 g de sorbitol, 20 g de agar (a base de 1 L de agua destilada)
<Medio de cultivo para siembra (pH 7,0)>
20 g de glucosa, 10 g de peptona, 5 g de extracto de levadura, 1,5 g de urea, 4 g de KH2PO4, 8 g de K2HPO4 , 0,5 g de
MgSO4 • 7H2O, 100 |jg de biotina, 1000 |jg de tiamina HCl, 2000 |jg de pantotenato de calcio, 2000 |jg de nicotinamida (a base de 1 L de agua destilada)
Se inocularon alrededor de 21500 colonias obtenidas de esta manera en 300 uL de un medio de selección, respectivamente y se cultivaron en una placa de 96 pocillos a 32 °C, a 1000 rpm durante aproximadamente 24 horas. Para analizar una cantidad de producción de L-lisina en el cultivo, se utilizó un procedimiento de ninhidrina. Después de completar el cultivo, se hicieron reaccionar 10 ul de un sobrenadante de cultivo y 190 ul de una solución de reacción de ninhidrina a 65 °C durante 30 minutos, y luego se midió la absorbancia a una longitud de onda de 570 nm utilizando
un espectrofotómetro para seleccionar aproximadamente 2000 colonias mutantes que mostraban una mayor absorbancia que un grupo de control, KCCM11016P-rpoC(W) que tiene un gen rpoC de tipo salvaje. Otras colonias mostraron una absorción similar a la de KCCM11016P o KCCM11016P-rpoC(W) utilizada como grupo de control. De las 2000 colonias seleccionadas, se seleccionaron de la misma manera, mediante la reacción de la ninhidrina, las 183 cepas de la parte superior que muestran una mayor productividad de L-lisina, en comparación con la cepa KCCM11016P-rpoC(W).
<Medio de selección (pH 8,0)>
10 g de glucosa, 5,5 g de sulfato de amonio, 1,2 g de MgSO4 • 7H2O, 0,8 g de KH2PO4, 16,4 g de K2HPO4 , 100 |jg de biotina, 1000 jg de tiamina HCl, 2000 jg de pantotenato de calcio, 2000 jg de nicotinamida (a base de 1 L de agua destilada)
Ejemplo 3: Identificación de mutaciones genéticas en cepas seleccionadas de la biblioteca de mutantes artificiales de rpoC
Para determinar los caracteres de las cepas seleccionadas en el ejemplo 2, se realizó un análisis de secuenciación. Para descubrir las mutaciones, se determinó una secuencia base de la región cromosómica rpoC de KCCM11016P-rpoC(M), y se identificó a base del NIH GenBank (US).
La figura 1b muestra una estructura de secuencia conservada de la proteína RpoC de E. coli, y una estructura de secuencia conservada predicha de la proteína RpoC de Corynebacterium. De acuerdo con la figura 1b, los resultados del análisis de homología de la secuencia base de la rpoC mutante seleccionada mostraron que las mutaciones se concentran en las posiciones 975 a 1284 de la secuencia de aminoácidos de la SEQ ID NO: 1 codificada por la rpoC en 166 cepas que corresponden al 91% de 183 cepas. También se descubrió que las mutaciones se concentran en una pequeña región en las posiciones 1014 a 1034 y en las posiciones 1230 a 1255 de la secuencia de aminoácidos en 116 cepas que corresponden a aproximadamente el 70% de las 166 cepas.
Para determinar los caracteres de la región en la que se concentran las mutaciones, se compararon las secuencias de aminoácidos entre el Corynebacterium RpoC y la subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli estudiada activamente. La figura 2 es una comparación entre las secuencias de aminoácidos predichas de las regiones conservadas de G y H de E. coli RpoC y Corynebacterium RpoC. De acuerdo con la figura 2, mostró un 68,4 % y un 77,8 % de homología con los dominios G y H en 8 dominios que se conocen como secuencias muy conservadas evolutivamente de la subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli. La figura 1 muestra una estructura de secuencia conservada de la proteína RpoC de E. coli, y una estructura de secuencia conservada predicha de la proteína RpoC de Corynebacterium. De acuerdo con la figura 1b, se descubrió que las mutaciones estaban concentradas en las posiciones 975 a 1284 de la proteína RpoC de Corynebacterium, esta región muestra una alta homología con los dominios G y H de rpoC, que es una subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli. Entre 116 cepas, las 20 primeras cepas que muestran una alta absorbancia en la reacción de la ninhidrina se designaron KCCM11016P-rpoC(M1) ~ KCCM11016P-rpoC(M20).
Ejemplo 4: Productividad de lisina y análisis de KCCM11016P-rpoC(M)
Para determinar los caracteres de 20 cepas de KCCM11016P-rpoC(M1) ~ KCCM11016P-rpoC(M20) seleccionadas en el ejemplo 3, estas se cultivaron mediante el siguiente procedimiento, se compararon sus productividades de lisina y se analizaron los componentes de los caldos de cultivo.
Las cepas individuales se inocularon en un matraz con hendiduras en las esquinas de 250 ml que contenía 25 ml de un medio de cultivo para siembra y se cultivaron en agitación a 200 rpm y 30 °C durante 20 horas. Se inoculó 1 ml del medio de cultivo para siembra en un matraz con hendiduras en las esquinas de 250 ml que contenía 24 ml de un medio de producción y se cultivó en agitación a 200 rpm y 30 °C durante 72 horas. El medio de cultivo para siembra y el medio de producción tienen las siguientes composiciones.
<Medio de cultivo para siembra (pH 7,0)>
20 g de glucosa, 10 g de peptona, 5 g de extracto de levadura, 1,5 g de urea, 4 g de KH2PO4, 8 g de K2HPO4 , 0,5 g de MgSO4 • 7H2O, 100 jg de biotina, 1000 jg de tiamina HCl, 2000 jg de pantotenato de calcio, 2000 jg de nicotinamida (a base de 1 L de agua destilada)
<Medio de producción (pH 7,0)>
100 g de glucosa, 40 g de (NH4)2SO4 , 2,5 g de proteína de soja, 5 g de sólido de maíz fermentado, 3 g de urea, 1 g de KH2PO4, 0,5 g de MgSO4 • H2O, 100 jg de biotina, 1000 jg de tiamina HCl, 2000 jg de pantotenato de calcio, 3000 jg de nicotinamida, 30 g de CaCO3 (a base de 1 L de agua destilada)
Las concentraciones de L-lisina analizadas mediante HPLC se dan en la tabla 1.
Tabla 1
Tal como se muestra en la tabla 1, la concentración promedio de L-lisina en KCCM11016P-rpoC(M) se incrementó en un 13%, en comparación con la de una cepa productora de L-lisina, KCCM11016P-rpoC(W). Las alteraciones en las secuencias de aminoácidos de 20 tipos de mutantes de rpoC están representadas por las SEQ ID NO: 8 a 27. El resultado del análisis de las secuencias de aminoácidos de 20 tipos de mutantes mostró que la productividad de la lisina aumenta enormemente al introducir mutaciones en la región en las posiciones 975 a 1284, esta región muestra una alta homología con los dominios G y H de rpoC, que es una subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli.
Tabla 2
(continuación)
Ejemplo 5: Construcción de un vector para la inserción del mutante rpoC en el cromosoma de la cepa que produce alta concentración de L-lisina
Para examinar los efectos de las mutaciones en una región que muestra una alta homología con los dominios G y H de E. coli rpoC, entre las mutaciones en las cepas mutantes de rpoC con sustituciones en la secuencia que se confirmaron en el ejemplo 2, se construyeron vectores para la inserción cromosómica de las mismas.
Los cebadores de las SEQ ID NO: 28 y 30 que tienen un sitio de restricción EcoRI en el extremo 5'-terminal y un cebador de la SEQ ID NO: 30 que tiene un sitio de restricción SalI en el extremo 3'-terminal se sintetizaron a base de las secuencias de bases descritas. De ellas, los cebadores de las SEQ ID NO: 28 y 30, y M1, M2, M4, M7, M8, M13, M16, M17, M18, y M19 de KCCM11016P- rpoC, concretamente, se usaron 10 tipos de cromosomas como moldes para amplificar aproximadamente 2000 pb de 10 tipos de fragmentos de genes rpoC(mt) mediante PCR. Las condiciones de la PCR consistieron en desnaturalización a 94 °C durante 5 minutos, 30 ciclos de desnaturalización a 94 °C durante 30 segundos, anillado a 56 °C durante 30 segundos y polimerización a 72 °C durante 2 minutos, y luego desnaturalización a 72 °C durante 7 minutos. Además, los cebadores de las SEQ ID NO: 29 y 30, y M3, M5, M6, M9, M10, M11, M12, M14, M15, y M20 de KCCM11016P-rpoC, concretamente, se usaron 10 tipos de cromosomas como moldes para amplificar aproximadamente 600 pb de 10 tipos de fragmentos de genes rpoC(mt) mediante PCR. Los cebadores utilizados en el presente documento están representados por las SEQ ID NO: 28 a 30.
Se trataron 20 tipos de fragmentos de genes amplificados por PCR con enzimas de restricción, EcoRI y SalI, respectivamente para obtener fragmentos de ADN, cada uno de ellos se ligó a un vector pDZ (Patente coreana N.° 2009-0094433) para la inserción de cromosomas que tienen sitios de restricción EcoRI y SalI, y se utilizaron para transformar E. coli DH5a, que se esparció en un medio sólido de LB que contenía kanamicina (25 mg/1). Las colonias transformadas con el vector insertado en el gen deseado se seleccionaron mediante PCR, y los plásmidos se obtuvieron de las mismas por un procedimiento de extracción de plásmidos generalmente conocido, y estos plásmidos se designaron pDZ-rpoC(M1)~(M20) de acuerdo con el número de la cepa utilizada como molde, respectivamente.
Ejemplo 6: Introducción de un mutante rpoC en el cromosoma de la cepa KCCM 11016P que produce una alta concentración de L-lisina y comparación de la productividad de la lisina.
Los vectores pDZ-rpoC(M1)~(M20) preparados en el ejemplo 5 se utilizaron para transformar una cepa productora de L-lisina, Corynebacterium glutamicum KCCM11016P mediante recombinación cromosómica homóloga. Después, se seleccionaron las cepas que tienen la inserción cromosómica de la mutación rpoC mediante análisis de secuenciación y se cultivaron de la misma manera que en el ejemplo 3. Se analizaron las concentraciones de L-lisina en ellas, y los resultados se dan en la tabla 3. Las cepas con las mutaciones rpoC introducidas se designaron Corynebacterium
glutamicum KCCM11016P::rpoC(M1) ~ (M20), respectivamente.
Tabla 3
Tal como se muestra en la tabla 3, las concentraciones promedio de L-lisina se incrementaron hasta aproximadamente un 6~15 % en KCCM11016P::rpoC(M1) ~ (M20), a cada una se le introdujo un gen rpoC que tenía una sustitución de 1 o 2 bases, en comparación con un grupo de control, KCCM11016P que tiene un gen rpoC de tipo salvaje. Entre ellos, KCCM11016P::rpoC(M15) como un representante del 20% superior, KCCM11016P::rpoC(M10) como un representante del 40% superior, y KCCM11016P::rpoC(M19) como representante del 60% superior se denominaron CA01-2267, CA01-2268 y CAO1-2266, respectivamente y se depositaron en el Centro de Cultivo de Microorganismos coreano (KCCM) el 12 de junio de 2013 con los N.° de referencia: KCCM11428P, KCCM11429P y KCCM11427P.
Ejemplo 7: Introducción del muíante rpoC en el cromosoma de la cepa KCCM11347P que produce una alta concentración de L-lisina y comparación de la productividad de lisina.
Para examinar los efectos en otras cepas pertenecientes al género Corynebacterium glutamicum, las cepas se prepararon introduciendo mutaciones de rpoC en una cepa productora de L-lisina, Corynebacterium glutamicum KCCM11347P (Patente coreana N.° 1994-0001307, microorganismo depositado internacional de KFCC10750) de la misma manera que en el ejemplo 6, y se designaron KCCM11347P::rpoC(M1) ~ (M20), respectivamente. Se cultivaron de la misma manera que en el ejemplo 3, y se analizaron las concentraciones de L-lisina en ellas, y los resultados se dan en la tabla 4.
Tabla 4
Tal como se muestra en la tabla 4, se descubrió que las concentraciones promedio de L-lisina se incrementaron en un 8 ~ 16 % en los grupos experimentales 1 - 20, concretamente, en KCCM11347P::rpoC(M1) ~ (M20), a cada una se le introdujo un gen rpoC que tiene una sustitución de 1 o 2 bases, en comparación con un grupo de control, KCCM11347P que tiene un gen rpoC de tipo salvaje.
Ejemplo 8: Introducción del muíante rpoC en el cromosoma de la cepa KCCM10770P que produce una alta concentración de L-lisina y comparación de la productividad de lisina.
Para examinar los efectos en otras cepas pertenecientes al género Corynebacterium glutamicum, las cepas se prepararon introduciendo mutaciones de rpoC en una cepa productora de L-lisina, Corynebacterium glutamicum KCCM10770P (Patente coreana N.° 0924065), de la misma manera que en el ejemplo 6, y se designaron KCCM10770P::rpoC(M1) ~ (M20), respectivamente. La cepa KCCM10770P es una cepa productora de L-lisina derivada de KCCM11016P, que conserva una o más copias de 6 tipos de los genes que constituyen la ruta de biosíntesis de la lisina, concretamente, aspB (gen que codifica la aspartato aminotransferasa), lysC (gen que codifica la aspartato quinasa), asd (gen que codifica la aspartato-semialdehído deshidrogenasa), dapA (gen que codifica la dihidrodipicolinato sintasa), dapB (gen que codifica la dihidrodipicolinato reductasa) y lysA (gen que codifica la diaminopimelato descarboxilasa) en el cromosoma. Se cultivaron de la misma manera que en el ejemplo 3, y se analizaron las concentraciones de L-lisina en ellas, y los resultados se dan en la tabla 5.
Tabla 5
Tal como se muestra en la tabla 5, se descubrió que las concentraciones promedio de L-lisina se incrementaron en aproximadamente un 3 ~ 10% en los grupos experimentales 1 ~ 20, concretamente, en KCCM10770P::rpoC(M1) ~ (M20), a cada uno se le introdujo un gen rpoC que tiene una sustitución de 1 o 2 bases, en comparación con un grupo de control, KCCM10770P que tiene un gen rpoC de tipo salvaje.
Ejemplo 9: Introducción del muíante rpoC en el cromosoma de la cepa CJ3P que produce una alta concentración de L-lisina y comparación de la productividad de lisina.
Para examinar los efectos en otras cepas pertenecientes al género Corynebacterium glutamicum, las cepas se prepararon introduciendo mutaciones de rpoC en una cepa productora de L-lisina, CJ3P (Binder y col. Genome Biology 2012, 13:R40), de la misma manera que en el ejemplo 6, y se designaron CJ3P::rpoC(M1) ~ (M20), respectivamente. La cepa CJ3P es una cepa de Corynebacterium glutamicum que tiene productividad de L-lisina, que se prepara introduciendo 3 tipos de mutaciones (pyc(Pro458Ser), hom(Val59Ala), lysC(Thr311Ile)) en un tipo silvestre mediante una técnica conocida. Se cultivaron de la misma manera que en el ejemplo 3, y se analizaron las concentraciones de L-lisina en ellas, y los resultados se dan en la tabla 6.
Tabla 6
Tal como se muestra en la tabla 6, se descubrió que las concentraciones promedio de L-lisina se incrementaron hasta un 57% en los grupos experimentales 1 ~ 20, concretamente, CJ3P::rpoC (M1) ~ (M20), a cada uno se le introdujo un gen rpoC que tiene una sustitución de 1 o 2 bases, en comparación con un grupo de control, CJ3P que tiene un gen rpoC de tipo salvaje. Por consiguiente, la productividad de la lisina aumenta enormemente al introducir mutaciones en las posiciones 975 a 1284, esta región muestra una alta homología con los dominios G y H de rpoC, que es una subunidad beta prima de la ARN polimerasa de E. coli.
<110> CJ Corporation
<120> Un microorganismo que tiene la productividad de L-lisina aumentada y un procedimiento de producción de L-lisina utilizando el mismo
<130> PX046976
<160> 30
<170> KopatentIn 2.0
<210> 1
<211>1333
<212> PRT
<213> Corynebacterium
<400> 1
Met Leu Asp Val Asn Val Phe Asp Glu Leu Arg lie Gly Leu Ala Thr
1 5 10 15
Ala Asp Asp lie Arg Arg Trp Ser Lys Gly Glu Val Lys Lys Pro Glu
20 25 30
Thr lie Asn Tyr Arg Thr Leu Lys Pro Glu Lys Asp Gly Leu Phe Cys
35 40 45
Glu Arg lie Phe Gly Pro Thr Arg Asp Trp Glu Cys Ala Cys Gly Lys
50 55 60
Tyr Lys Arg Val Arg Tyr Lys Gly lie lie Cys Glu Arg Cys Gly Val
65 70 75 80
Glu Val Thr Lys Ser Lys Val Arg Arg Glu Arg Met Gly His lie Glu 85 90 95
Leu Ala Ala Pro Val Thr His lie Trp Tyr Phe Lys Gly Val Pro Ser
100 105 110
Arg Leu Gly Tyr Leu Leu Asp Leu Ala Pro Lys Asp Leu Asp Leu lie
115 120 125
lie Tyr Phe Gly Ala Asn lie lie Thr Ser Val Asp Glu Glu Ala Arg 130 135 140
His Ser Asp Gln Thr Thr Leu Glu Ala Glu Met Leu Leu Glu Lys Lys
145 150 155 160
Asp Val Glu Ala Asp Ala Glu Ser Asp lie Ala Glu Arg Ala Glu Lys 165 170 175
Leu Glu Glu Asp Leu Ala Glu Leu Glu Ala Ala Gly Ala Lys Ala Asp
180 185 190
Ala Arg Arg Lys Val Gln Ala Ala Ala Asp Lys Glu Met Gln His lie
195 200 205
Arg Glu Arg Ala Gln Arg Glu lie Asp Arg Leu Asp Glu Val Trp Gln 210 215 220
Thr Phe lie Lys Leu Ala Pro Lys Gln Met lie Arg Asp Glu Lys Leu
225 230 235 240
Tyr Asp Glu Leu lie Asp Arg Tyr Glu Asp Tyr Phe Thr Gly Gly Met
245 250 255
Gly Ala Glu Ser lie Glu Ala Leu lie Gln Asn Phe Asp Leu Asp Ala
260 265 270
Glu Ala Glu Glu Leu Arg Asp lie lie Asn Asn Gly Lys Gly Gln Lys
275 280 285
Lys Met Arg Ala Leu Lys Arg Leu Lys Val Val Ala Ala Phe Gln Arg 290 295 300
Ser Gly Asn Asp Pro Ala Gly Met Val Leu Asn Ala lie Pro Val lie 305 310 315 320 Pro Pro Glu Leu Arg Pro Met Val Gln Leu Asp Gly Gly Arg Phe Ala 325 330 335
Thr Ser Asp Leu Asn Asp Leu Tyr Arg Arg Val lie Asn Arg Asn Asn
340 345 350
Arg Leu Lys Arg Met lie Glu Leu Gly Ala Pro Glu lie lie Val Asn
355 360 365
Asn Glu Lys Arg Met Leu Gln Glu Ser Val Asp Ala Leu Phe Asp Asn 370 375 380
Gly Arg Arg Gly Arg Pro Val Thr Gly Pro Gly Asn Arg Pro Leu Lys 385 390 395 400 Ser Leu Ser Asp Leu Leu Lys Gly Lys Gln Gly Arg Phe Arg Gln Asn 405 410 415
Leu Leu Gly Lys Arg Val Asp Tyr Ser Gly Arg Ser Val lie lie Val
420 425 430
Gly Pro Gln Leu Arg Leu His Glu Cys Gly Leu Pro Lys Leu Met Ala
435 440 445
Leu Glu Leu Phe Lys Pro Phe Val Met Lys Arg Leu Val Glu Asn Glu 450 455 460
Tyr Ala Gln Asn lie Lys Ser Ala Lys Arg Met Val Glu Arg Gln Arg 465 470 475 480 Pro Glu Val Trp Asp Val Leu Glu Glu Ala lie Ser Glu His Pro Val 485 490 495
Met Leu Asn Arg Ala Pro Thr Leu His Arg Leu Gly lie Gln Ala Phe
500 505 510
Glu Pro Val Leu Val Glu Gly Lys Ala lie Gln Leu His Pro Leu Ala
515 520 525
Cys Glu Ala Phe Asn Ala Asp Phe Asp Gly Asp Gln Met Ala Val His 530 535 540
Leu Pro Leu Ser Ala Glu Ala Gln Ala Glu Ala Arg Val Leu Met Leu 545 550 555 560 Ala Ser Asn Asn lie Leu Ser Pro Ala Ser Gly Lys Pro Leu Ala Met 565 570 575
Pro Arg Leu Asp Met Val Thr Gly Leu Tyr Tyr Leu Thr Leu Glu Lys
580 585 590
Ser Ser Glu Glu Phe Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gln Pro Ala Asp Glu
595 600 605
Asn Gly Pro Glu Lys Gly Val Tyr Ser Ser Leu Ala Glu Ala lie Met 610 615 620
Ala Tyr Asp Arg Gly Val Leu Gly Leu Gln Ala Pro Val Arg lie Arg 625 630 635 640 Leu Asn His Leu Arg Pro Pro Ala Glu Val Glu Ala Glu Gln Phe Pro 645 650 655
Asp Gly Trp Asn Gln Gly Glu Thr Trp Leu Ala His Thr Thr Leu Gly
660 665 670
Arg Val Met Phe Asn Glu lie Leu Pro Trp Asn Tyr Pro Tyr Leu Glu
675 680 685
Gly Val Met Val Arg Lys Gly Gly Gly Ser Asp Lys lie Met Leu Gly 690 695 700
Asp Val Val Asn Asp Leu Ala Ala Lys Tyr Pro Met lie Thr Val Ala 705 710 715 720 Gln Thr Met Asp Lys Met Lys Asp Ala Gly Phe Tyr Trp Ser Thr Arg 725 730 735
Ser Gly Val Thr lie Ala Met Ser Asp Val Leu Val Leu Pro Asn Lys
740 745 750
Glu Glu Met Leu Asp Arg Tyr Glu Glu Ser Ala Arg Gln lie Glu Val
755 760 765
Lys Tyr Asn Arg Gly Lys Leu Thr Gly Arg Glu Arg Tyr Asp Arg Leu 770 775 780
Val Glu Leu Trp Lys Asp Ala Thr Asp Glu Val Gly Gln Ala Val Glu 785 790 795 800 Asp Leu Tyr Pro Asp Asp Asn Pro lie Pro Met lie Val Lys Ser Gly 805 810 815
Ala Ala Gly Asn Met Arg Gln lie Trp Thr Leu Ala Gly Met Lys Gly
820 825 830
Met Val Val Asn Ser Lys Gly Asp Tyr lie Thr Arg Pro lie Lys Thr
835 840 845
Ser Phe Arg Glu Gly Leu Thr Val Leu Glu Tyr Phe Asn Asn Ser His 850 855 860
Gly Ser Arg Lys Gly Leu Ala Asp Thr Ala Leu Arg Thr Ala Asp Ser 865 870 875 880 Gly Tyr Leu Thr Arg Arg Leu Val Asp Val Ala Gln Asp Val lie Val 885 890 895
Arg Val Glu Asp Cys Gly Thr Arg Gln Gly Val Arg Val Pro Val Ala
900 905 910
Ala Glu Val Leu Asp Ala Thr Gly Ala Val Thr Gly Tyr Thr Arg His
915 920 925
Asp Leu lie Glu Thr Ser Val Ser Gly Arg Val Leu Ala Gly Asp Ala 930 935 940
Thr Asn Ala Ala Gly Glu Val Val Leu Ala Ala Gly Thr Asp Leu Thr 945 950 955 960 Glu Leu Asn lie Asp Leu Leu Val Glu Ala Gly lie Lys Asp Val Lys 965 970 975
Val Arg Ser Val Leu Thr Cys Gln Thr Pro Thr Gly Val Cys Ala Lys
980 985 990
Cys Tyr Gly Lys Ser Met Ala Ser Gly Gln Gln Val Asp lie Gly Glu
995 1000 1005
Ala Val Gly H e Val Ala Ala Gln Ser lie Gly Glu Pro Gly Thr Gln 1010 1015 1020
Leu Thr Met Arg Thr Phe His Gln Gly Gly Val Gly Gly Asp lie Thr 1025 1030 1035 1040 Gly Gly Leu Pro Arg Val Gln Glu Leu Phe Glu Ala Arg Val Pro Lys 1045 1050 1055
Asn Cys Ala Pro lie Ala Ser Val Glu Gly Val lie His Leu Glu Asp
1060 1065 1070
Glu Gly Asn Phe Tyr Thr Leu Thr lie Val Pro Asp Asp Gly Ser Asp
1075 1080 1085
Asn Val Val Tyr Glu Lys Leu Ser Lys Arg Gln Gly Leu Ala Ser Thr 1090 1095 1100
Arg Val Ala Met Glu Ser Asn Ala Gly Ala Phe lie Glu Arg Thr Leu 1105 1110 1115 1120 Thr Glu Gly Asp Arg Val Thr Val Gly Gln Arg Leu Leu Arg Gly Ala 1125 1130 1135
Ala Asp Pro His Asp Val Leu Glu lie Leu Gly Arg Arg Gly Val Glu
1140 1145 1150
Gln His Leu lie Asp Glu Val Gln Ala Val Tyr Arg Ala Gln Gly Val
1155 1160 1165
Ala lie His Asp Lys His lie Glu lie lie lie Arg Gln Met Leu Arg 1170 1175 1180
Arg Gly Thr Val lie Glu Ser Gly Ser Thr Glu Phe Leu Pro Gly Ser 1185 1190 1195 1200 Leu Val Asp Leu Ser Glu Ala Lys Leu Ala Asn Ser Glu Ala lie Gly 1205 1210 1215
Ala Gly Gly Gln Pro Ala Glu Leu Arg Ser Glu H e Met Gly lie Thr
1220 1225 1230
Lys Ala Ser Leu Ala Thr Glu Ser Trp Leu Ser Ala Ala Ser Phe Gln
1235 1240 1245
Glu Thr Thr Arg Val Leu Thr Asp Ala Ala lie Asn Lys Arg Ser Asp
1250 1255 1260
Lys Leu lie Gly Leu Lys Glu Asn Val lie lie Gly Lys Leu lie Pro
1265 1270 1275 1280
Ala Gly Thr Gly lie Ser Arg Tyr Arg Asn lie Ser lie Lys Pro Thr 1285 1290 1295
Glu Ala Ala Arg Asn Ala Ala Tyr Ser lie Pro Thr Tyr Gly Glu Ser
1300 1305 1310
lie Tyr Gly Asp Asp Gly Phe Gly Glu Phe Thr Gly Ala Ser Val Pro
1315 1320 1325
Leu Asp Glu Ala Phe
1330
<210>2
<211> 60
<212> PRT
<213> Dominio G de Corynebacterium
<400>2
Val Lys Val Arg Ser Val Leu Thr Cys Gln Thr Pro Thr Gly Val Cys
1 5 10 15
Ala Lys Cys Tyr Gly Lys Ser Met Ala Ser Gly Gln Gln Val Asp lie
20 25 30
Gly Glu Ala Val Gly lie Val Ala Ala Gln Ser lie Gly Glu Pro Gly
35 40 45
Thr Gln Leu Thr Met Arg Thr Phe His Gln Gly Gly
50 55 60
<210> 3
<211> 55
<212> PRT
<213> Dominio H de Corynebacterium
<400> 3
Gly lie Thr Lys Ala Ser Leu Ala Thr Glu Ser Trp Leu Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ser Phe Gln Glu Thr Thr Arg Val Leu Thr Asp Ala Ala lie Asn Lys
20 25 30
Arg Ser Asp Lys Leu lie Gly Leu Lys Glu Asn Val lie lie Gly Lys
35 40 45
Leu lie Pro Ala Gly Thr Gly
50 55
<210> 4
<211>1407
<212> PRT
<213> E.coli
<400> 4
Met Lys Asp Leu Leu Lys Phe Leu Lys Ala Gln Thr Lys Thr Glu Glu
1 5 10 15
Phe Asp Ala lie Lys H e Ala Leu Ala Ser Pro Asp Met lie Arg Ser
20 25 30
Trp Ser Phe Gly Glu Val Lys Lys Pro Glu Thr lie Asn Tyr Arg Thr
35 40 45
Phe Lys Pro Glu Arg Asp Gly Leu Phe Cys Ala Arg lie Phe Gly Pro 50 55 60
Val Lys Asp Tyr Glu Cys Leu Cys Gly Lys Tyr Lys Arg Leu Lys His 65 70 75 80 Arg Gly Val lie Cys Glu Lys Cys Gly Val Glu Val Thr Gln Thr Lys 85 90 95
Val Arg Arg Glu Arg Met Gly His lie Glu Leu Ala Ser Pro Thr Ala
100 105 110
His lie Trp Phe Leu Lys Ser Leu Pro Ser Arg lie Gly Leu Leu Leu
115 120 125
Asp Met Pro Leu Arg Asp lie Glu Arg Val Leu Tyr Phe Glu Ser Tyr 130 135 140
Val Val lie Glu Gly Gly Met Thr Asn Leu Glu Arg Gln Gln lie Leu 145 150 155 160 Thr Glu Glu Gln Tyr Leu Asp Ala Leu Glu Glu Phe Gly Asp Glu Phe 165 170 175
Asp Ala Lys Met Gly Ala Glu Ala lie Gln Ala Leu Leu Lys Ser Met
180 185 190
Asp Leu Glu Gln Glu Cys Glu Gln Leu Arg Glu Glu Leu Asn Glu Thr
195 200 205
Asn Ser Glu Thr Lys Arg Lys Lys Leu Thr Lys Arg lie Lys Leu Leu 210 215 220
Glu Ala Phe Val Gln Ser Gly Asn Lys Pro Glu Trp Met lie Leu Thr 225 230 235 240 Val Leu Pro Val Leu Pro Pro Asp Leu Arg Pro Leu Val Pro Leu Asp 245 250 255
Gly Gly Arg Phe Ala Thr Ser Asp Leu Asn Asp Leu Tyr Arg Arg Val
260 265 270
lie Asn Arg Asn Asn Arg Leu Lys Arg Leu Leu Asp Leu Ala Ala Pro
275 280 285
Asp lie lie Val Arg Asn Glu Lys Arg Met Leu Gln Glu Ala Val Asp 290 295 300
Ala Leu Leu Asp Asn Gly Arg Arg Gly Arg Ala lie Thr Gly Ser Asn 305 310 315 320 Lys Arg Pro Leu Lys Ser Leu Ala Asp Met lie Lys Gly Lys Gln Gly 325 330 335
Arg Phe Arg Gln Asn Leu Leu Gly Lys Arg Val Asp Tyr Ser Gly Arg
340 345 350
Ser Val lie Thr Val Gly Pro Tyr Leu Arg Leu His Gln Cys Gly Leu
355 360 365
Pro Lys Lys Met Ala Leu Glu Leu Phe Lys Pro Phe lie Tyr Gly Lys 370 375 380
Leu Glu Leu Arg Gly Leu Ala Thr Thr lie Lys Ala Ala Lys Lys Met 385 390 395 400 Val Glu Arg Glu Glu Ala Val Val Trp Asp H e Leu Asp Glu Val lie 405 410 415
Arg Glu His Pro Val Leu Leu Asn Arg Ala Pro Thr Leu His Arg Leu
420 425 430
Gly lie Gln Ala Phe Glu Pro Val Leu lie Glu Gly Lys Ala lie Gln
435 440 445
Leu His Pro Leu Val Cys Ala Ala Tyr Asn Ala Asp Phe Asp Gly Asp 450 455 460
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Glu Pro lie lie Val Pro Ser Gln Asp Val Val Leu Gly Leu Tyr Tyr
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515 520 525
Cys Glu Ala Phe Asn Ala Asp Phe Asp Gly Asp Gln Met Ala Val His 530 535 540
Leu Pro Leu Ser Ala Glu Ala Gln Ala Glu Ala Arg Val Leu Met Leu 545 550 555 560
Ala Ser Asn Asn lie Leu Ser Pro Ala Ser Gly Lys Pro Leu Ala Met 565 570 575
Pro Arg Leu Asp Met Val Thr Gly Leu Tyr Tyr Leu Thr Leu Glu Lys
580 585 590
Ser Ser Glu Glu Phe Gly Gly Gln Gly Ala Tyr Gln Pro Ala Asp Glu
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Asn Gly Pro Glu Lys Gly Val Tyr Ser Ser Leu Ala Glu Ala H e Met 610 615 620
Ala Tyr Asp Arg Gly Val Leu Gly Leu Gln Ala Pro Val Arg H e Arg 625 630 635 640 Leu Asn His Leu Arg Pro Pro Ala Glu Val Glu Ala Glu Gln Phe Pro 645 650 655
Asp Gly Trp Asn Gln Gly Glu Thr Trp Leu Ala His Thr Thr Leu Gly
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Gly Val Met Val Arg Lys Gly Gly Gly Ser Asp Lys lie Met Leu Gly 690 695 700
Asp Val Val Asn Asp Leu Ala Ala Lys Tyr Pro Met lie Thr Val Ala 705 710 715 720 Gln Thr Met Asp Lys Met Lys Asp Ala Gly Phe Tyr Trp Ser Thr Arg 725 730 735
Ser Gly Val Thr lie Ala Met Ser Asp Val Leu Val Leu Pro Asn Lys
740 745 750
Glu Glu Met Leu Asp Arg Tyr Glu Glu Ser Ala Arg Gln lie Glu Val
755 760 765
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Ala Ala Gly Asn Met Arg Gln lie Trp Thr Leu Ala Gly Met Lys Gly
820 825 830
Met Val Val Asn Ser Lys Gly Asp Tyr lie Thr Arg Pro lie Lys Thr
835 840 845
Ser Phe Arg Glu Gly Leu Thr Val Leu Glu Tyr Phe Asn Asn Ser His 850 855 860
Gly Ser Arg Lys Gly Leu Ala Asp Thr Ala Leu Arg Thr Ala Asp Ser 865 870 875 880 Gly Tyr Leu Thr Arg Arg Leu Val Asp Val Ala Gln Asp Val lie Val 885 890 895
Arg Val Glu Asp Cys Gly Thr Arg Gln Gly Val Arg Val Pro Val Ala
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Ala Val Gly lie Val Ala Ala Gln Ser lie Gly Glu Pro Gly Thr Gln 1010 1015 1020
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Asn Cys Ala Pro H e Ala Ser Val Glu Gly Val H e His Leu Glu Asp
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1075 1080 1085
Asn Val Val Tyr Glu Lys Leu Ser Lys Arg Gln Gly Leu Ala Ser Thr 1090 1095 1100
Arg Val Ala Met Glu Ser Asn Ala Gly Ala Phe lie Glu Arg Thr Leu 1105 1110 1115 1120 Thr Glu Gly Asp Arg Val Thr Val Gly Gln Arg Leu Leu Arg Gly Ala 1125 1130 1135
Ala Asp Pro His Asp Val Leu Glu lie Leu Gly Arg Arg Gly Val Glu
1140 1145 1150
Gln His Leu lie Asp Glu Val Gln Ala Val Tyr Arg Ala Gln Gly Val
1155 1160 1165
Ala lie His Asp Lys His lie Glu lie lie lie Arg Gln Met Leu Arg 1170 1175 1180
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Lys Leu lie Gly Leu Lys Glu Asn Val lie lie Gly Lys Leu lie Pro
1265 1270 1275 1280
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Glu Ala Ala Arg Asn Ala Ala Tyr Ser lie Pro Thr Tyr Gly Glu Ser
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lie Tyr Gly Asp Asp Gly Phe Gly Glu Phe Thr Gly Ala Ser Val Pro
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1330
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<212>ADN
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<223> cebador
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Claims (6)
1. Una subunidad beta prima (subunidad-p') mutante de la ARN polimerasa, en la que la subunidad beta prima (subunidad-p') mutante de la ARN polimerasa tiene una secuencia de aminoácidos seleccionada del grupo que consiste en las SEQ ID NO: 8, 9, 11, 14, 15, 20, 23, 24, 25 y 26.
2. Un polinucleótido que tiene una secuencia de nucleótidos que codifica la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa de la reivindicación 1.
3. Un vector que comprende el polinucleótido de la reivindicación 2 ligado operativamente a una secuencia reguladora.
4. Un microorganismo del género Corynebacterium que expresa la subunidad beta prima mutante de la ARN polimerasa de la reivindicación 1.
5. El microorganismo de la reivindicación 4, en el que el microorganismo del género Corynebacterium es Corynebacterium glutamicum.
6. Un procedimiento de producción de L-lisina, comprendiendo dicho procedimiento los pasos de:
cultivar el microorganismo de la reivindicación 4 para producir L-lisina en un medio de cultivo; y
recuperar la L-lisina del medio de cultivo.
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