EP1406508A1 - Eiwei hydrolyseanlage - Google Patents

Eiwei hydrolyseanlage

Info

Publication number
EP1406508A1
EP1406508A1 EP00984612A EP00984612A EP1406508A1 EP 1406508 A1 EP1406508 A1 EP 1406508A1 EP 00984612 A EP00984612 A EP 00984612A EP 00984612 A EP00984612 A EP 00984612A EP 1406508 A1 EP1406508 A1 EP 1406508A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
meal
animal
meat
bone meal
pathogens
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
EP00984612A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Ernst Kager
Volker Dr. Wagner
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Individual
Original Assignee
Individual
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Individual filed Critical Individual
Publication of EP1406508A1 publication Critical patent/EP1406508A1/de
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/001—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste
    • A23J1/002—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from waste materials, e.g. kitchen waste from animal waste materials
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
    • A23J1/10—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from hair, feathers, horn, skins, leather, bones, or the like
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/04—Animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
    • A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
    • A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
    • A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
    • A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
    • A23J3/341—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes of animal proteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23K—FODDER
    • A23K20/00—Accessory food factors for animal feeding-stuffs
    • A23K20/10—Organic substances
    • A23K20/142—Amino acids; Derivatives thereof
    • A23K20/147—Polymeric derivatives, e.g. peptides or proteins

Definitions

  • the invention relates to a plant which separates proteins, such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal, into amino acids by dissolving them in acidic or basic solution. By subsequent neutralization (pH neutral) and drying, a prion-free solid is obtained from the liquid.
  • proteins such as those present in animal meal, animal blood meal and animal bone meal
  • the pathogen of Creutzfeldt-Jakobs disease which is biologically practically identical to the BSE pathogen, thus becomes a great risk for humans.
  • the pathogen of prion diseases the so-called prion, is a completely new type of pathogen that differs from bacteria and the viruses known to date in essential points: prions are extremely resistant to heat and chemicals. Even heating to 100 degrees C cannot inactivate prions, and many of the common disinfectants have little effect. Prions are also very difficult to biodegrade - they survive in the earth for years.
  • a protein can be identified in the infected brain, which is only observed specifically in prion diseases.
  • This protein the "scrapie prion protein", PrPSc for short (also called PrPBSE in BSE), is a modified form of the prion protein PrPC, which is found in the normal body.
  • PrPSc is resistant to digestive enzyme breakdown (digestive enzymes are proteins that digest food in the human stomach, for example), while PrPC is completely destroyed by treatment with digestive enzymes.
  • PrPSc is a component of prion, the pathogen of prion diseases.
  • PrPSc itself represents the whole pathogen.
  • PrPSc converts PrPC to PrPSc.
  • PrPSc can in turn now The principle is based on the chemical breakdown of the proteins into their individual parts, the amino acids. This method means that no information and therefore no disease can be transmitted or triggered.
  • amino acids 20 different amino acids are involved in the construction of the proteins.
  • sequence of these amino acids in proteins is called the amino acid sequence and describes it as the primary structure.
  • This primary structure can be destroyed by hydrolysis / cleavage in aqueous solution by adding acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
  • acids or alkalis as well as possibly proteases (such as trypsin, chymotrypsin, pepsin, papain, subtilisin, elastase and thermolysin).
  • the proteins are broken down into their individual components, the individual amino acids.
  • the spatial structure (secondary, tertiary and quaternary structure) is of course lost, and with it all information and harmful effects associated with this.
  • the protein involved in the disease BSE is also broken down into its components and can therefore no longer develop its harmful effects.
  • the animal meal, animal blood meal and animal bone meal are dissolved in either basic (pH value> 11; added hydroxide e.g. sodium hydroxide) or acidic (added acid e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1) water.
  • added hydroxide e.g. sodium hydroxide
  • acidic e.g. with hydrochloric acid; pH ⁇ 1
  • This process can also be supported by the further addition of enzymes (e.g. trypsin) or heat (heating to e.g. 37 degrees Celsius).
  • enzymes e.g. trypsin
  • heat heating to e.g. 37 degrees Celsius
  • the solution is neutralized with the amino acids (pH neutral by adding basic or acidic neutralizing agents) and the amino acids are recovered as a solid by drying.
  • This solid can then be used in agriculture instead of today's animal meal, animal blood meal and animal bone meal (e.g. as an animal feed additive).

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Fodder In General (AREA)

Abstract

Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rinder in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochemehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert. Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl- Herstellung sind erwiesenermassen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert. Das hier dasgestellte Verfahren und die Methode bildet eine neuen Ansatz zur Zerstörung und Vernictung der im Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl enthaltenen Proteine und damit der Erreger der Prionenerkrankungen. Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweisse) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzwl. ausgelöst werden. Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten. Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen werden. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehl, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).

Description

Beschreibung
Eiweisshydrolyseanlage
Die Erfindung betrifft eine Anlage die Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren auftrennt. Durch anschließende Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung wird aus der Flüssigkeit ein prionenfreier Feststoff gewonnen.
Die steigende Zahl von BSE-Erkrankungen bei Rindern in den letzten Jahren wird mit der Verfütterung von Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl in Verbindung gebracht. Schlachtabfälle von Schafen (Scrapie-Erreger), Ziegen (Scrapie-Erreger) sowie von Rindern (BSE-Erreger) werden zu Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl verarbeitet und an Rinder verfüttert.
Alle in Europa angewendeten Verfahren zur Tiermehl-, Tierblutmehl- sowie Tierknochenmehl-Herstellung sind erwiesenermaßen nicht sicher, um die Erreger abzutöten und so einen Schutz gegen die Übertragung der Krankheit (BSE) zu bewirken. Bei diesen Verfahren wird das Rohmaterial (Tierkadaver und Abfälle) zerkleinert, erhitzt und getrocknet. Nach Abpressen des Fettes wird das Material zu Knochenmehl gemahlen. Die dabei zur Sterilisation aufgewendeten Temperaturen sind jedoch nicht in der Lage, den Erreger zu zerstören. Somit kommt infektiöses Fleischknochenmehl und ebenfalls infektiöses Tierfett in den Futterkreislauf. Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird an Rinder, Schweine, Schafe, Geflügel und Zuchtfische verfüttert.
Der biologisch praktisch mit dem BSE-Erreger idente Erreger der Creutzfeldt-Jakobs- Krankheit wird somit zum großen Risiko für den Menschen. Bei dem Krankheitserreger der Prionenerkrankungen, dem sogenannten Prion, handelt es sich um eine völlig neue Art von Erreger, der sich von Bakterien und den bis heute bekannten Viren in wesentlichen Punkten unterscheidet: Prionen sind extrem resistent gegen Hitze und Chemikalien. Selbst Erhitzen auf 100 Grad C kann Prionen nicht inaktivieren, und viele der gebräuchlichen Desinfektionsmittel zeigen kaum Wirkung. Prionen sind auch nur sehr schwer biologisch abbaubar - in der Erde überleben sie über Jahre hinweg.
Im infizierten Gehirn lässt sich ein Protein identifizieren, welches spezifisch nur bei Prionenerkrankungen beobachtet wird. Dieses Protein, das "Scrapie Prionprotein", kurz PrPSc (bei BSE auch PrPBSE genannt), ist eine abgewandelte Form des im normalen Körper vorkommenden Prionproteins PrPC.
Die beiden Proteine, das krankheitsspezifische PrPSc und das normale PrPC unterscheiden sich durch ihre unterschiedliche räumliche Struktur. Ein weiterer Unterschied besteht darin, dass PrPSc resistent ist gegen den Abbau durch Verdauungsenzyme (Verdauungsenzyme sind Proteine die z.B. im menschlichen Magen die Nahrung verdauen), während PrPC durch Behandlung mit Verdauungsenzymen vollständig zerstört wird.
Auf Grund vieler Studien ist die Wissenschaft heute zur Schlussfolgerung gekommen, dass PrPSc ein Bestandteil des Prions, des Krankheitserregers der Prionenerkrankungen ist. Man spekuliert sogar, dass PrPSc selbst den ganzen Erreger darstellt. Nach dieser Theorie bewirkt bei einer Infektion das eindringende PrPSc eine Umwandlung von PrPC in PrPSc. Das neu entstandene PrPSc kann nun seinerseits die Das Prinzip beruht auf der chemischen Zerlegung der Proteine (Eiweiße) in ihre Einzelteile, die Aminosäuren. Durch diese Methode können keine Information und somit keine Krankheit mehr übertragen bzw. ausgelöst werden.
Die Methode wird in Abbildung 1 dargestellt und wirkt wie folgt:
Am Aufbau der Proteine sind 20 verschiedene Aminosäuren beteiligt. Die Abfolge dieser Aminosäuren in Proteinen nennt man Aminosäuresequenz und beschreibt sie als Primärstruktur.
Diese Primärstruktur kann durch Hydrolyse/Spaltung in wässriger Lösung durch Zugabe von Säuren oder Laugen sowie eventuell Proteasen (wie z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zerstört werden.
Hierbei werden die Proteine in ihre Einzelbestandteile, die einzelnen Aminosäuren, zerlegt. Neben der Primärstrukutr geht hierbei natürlich auch die räumliche Struktur (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur) verloren und somit jegliche hiermit verbundene Information und schädliche Auswirkungen.
Auch das bei der Krankheit BSE beteiligte Protein wird in seine Bestandteile zerlegt und kann somit nicht mehr seine schädliche Wirkung entfalten.
Eine dafür benötigte Anlage wird wie folgt aussehen (Abbildung 2):
Das Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl wird in entweder basischem (pH-Wert > 11 ; Hydroxidzusatz z.Bspl. Natriumhydroxid) oder saurem (Säurezusatz z.B. mit Salzsäure ; pH-Wert < 1 ) Wasser aufgelöst. In dieser Umgebung werden die Ketten der Proteine gespalten und in einzelne Aminosäuren aufgelöst.
Dieser Prozess kann auch durch die weitere Zugabe von Enzymen (zB. Trypsin) oder Wärme (erhitzen auf z.B. 37 Grad Celsius) unterstützt werden.
Die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten in einzelne Aminosäuren wird nach diesem Vorgang mittels Analyse kontrolliert (z.B. durch Aminosäureanalysatoren).
Nach der vollständigen Aufspaltung wird die Lösung mit den Aminosäuren neutralisiert (pH- neutral durch Zusetzen von basischen oder sauren Neutralisationsmitteln) und die Aminosäuren durch Trocknen als Feststoff zurückgewonnen. Dieser Feststoff kann dann anstelle des heutigen Tiermehls, Tierblutmehls sowie Tierknochenmehls in der Landwirtschaft eingesetzt werden (z.B. als Tierfutterzusatz).

Claims

EiweißhydrolyseanlagePatentansprüche
1.) Eine Anlage, die dadurch gekennzeichnet ist, dass Proteine, wie sie in Tiermehl, Tierblutmehl sowie Tierknochenmehl vorhanden sind, durch Auflösen in saurer oder basischer Lösung in Aminosäuren aufgetrennt und durch Neutralisation (pH-neutral) und Trocknung zu prionenfreien Feststoffen umgewandelt werden.
2.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass zusätzlich Proteasen (z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin, Papain, Subtilisin, Elastase und Thermolysin) zur Aufspaltung eingesetzt werden.
3.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass Energie in Form von Wärme (z.Bspl: erhitzen auf 37 Grad C) zugeführt wird.
4.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass sie mit Hilfe von analytischen Kontrollen die vollständige Aufspaltung der Aminosäureketten nachweist.
5.) Eine Anlage wie in Anspruch 1, die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach einer pH- Wert Einstellung durch Zusetzen von basischen oder sauren Substanzen und einer Kontrolle eine pH-neutrale Lösung mit Aminosäuren entsteht.
6.) Eine Anlage wie in Anspruch 1 , die dadurch gekennzeichnet ist, dass nach Trocknung der ph-neutralen Lösung ein Feststoff entsteht, der prionenfrei ist.
EP00984612A 2000-12-21 2000-12-21 Eiwei hydrolyseanlage Withdrawn EP1406508A1 (de)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PCT/AT2000/000348 WO2002049449A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 EIWEIssHYDROLYSEANLAGE

Publications (1)

Publication Number Publication Date
EP1406508A1 true EP1406508A1 (de) 2004-04-14

Family

ID=3619079

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP00984612A Withdrawn EP1406508A1 (de) 2000-12-21 2000-12-21 Eiwei hydrolyseanlage

Country Status (2)

Country Link
EP (1) EP1406508A1 (de)
WO (1) WO2002049449A1 (de)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2006069803A1 (de) 2004-12-23 2006-07-06 Animox Gmbh Verfahren zur herstellung von proteinhydrolysaten

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2756739C2 (de) * 1977-12-20 1983-11-24 Röhm GmbH, 6100 Darmstadt Verfahren zum Aufarbeiten von Tierkörper-, Knochen- und Fleischabfällen
CN1098260A (zh) * 1994-02-03 1995-02-08 商业部食品检测科学研究所 一种从动物骨骼中提取酶水解蛋白质方法
FR2751177B1 (fr) * 1996-07-17 1998-08-28 Morelle Jean Compositions exemptes de proteines et de peptides obtenues a partir de toutes proteines animales, destinees a l'alimentation animale et humaine, ainsi qu'a l'usage cosmetique pharmaceutique et agricole
EP1021958A1 (de) * 1999-01-25 2000-07-26 S.I.C.IT. S.p.A. Chemische Hydrolyse von proteinhaltigen Brühen, tierischen Abfallstoffen und Abfallstoffen von tierischen Organen

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
See references of WO0249449A1 *

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2006069803A1 (de) 2004-12-23 2006-07-06 Animox Gmbh Verfahren zur herstellung von proteinhydrolysaten
US8759497B2 (en) 2004-12-23 2014-06-24 Animox Gmbh Method for producing protein hydrolysates

Also Published As

Publication number Publication date
WO2002049449A1 (de) 2002-06-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
AT408191B (de) Verfahren zur inaktivierung von prionen
Lassé et al. Evaluation of protease resistance and toxicity of amyloid-like food fibrils from whey, soy, kidney bean, and egg white
DE69622466T2 (de) Inaktivierung von Prionen in Bindegewebematerialen
Carrillo et al. Identification of antioxidant peptides of hen egg-white lysozyme and evaluation of inhibition of lipid peroxidation and cytotoxicity in the Zebrafish model
DE2705670C3 (de) Verfahren zur Herstellung von wasserlöslichen Elastin-Hydrolysaten
DE69326550T2 (de) Verfahren zur herstellung eines fleischhydrolysates und verwendung dieses fleischhydrolysates
Shafiee et al. Optimization of hydrolysis conditions (temperature, time, and concentration of alkalase) of rainbow trout viscera using the response surface methodology
DE60203599T2 (de) Methode zur Inaktivierung von TSE
WO2002049449A1 (de) EIWEIssHYDROLYSEANLAGE
DE60131403T2 (de) Verfahren zur Herstellung von Vogeleiern und Vögeln die frei sind von einer bestimmten Kontamination
DE69418426T2 (de) Verfahren und Vorrichtung zur Herstellung eines wasserlöslichen eisenarmen Proteinprodukts aus Blutzellenrohmaterial, und ein wasserlösliches eisenarmes Proteinprodukt, erhalten durch Hydrolysierung von Blutzellenrohmaterial
Kalambura et al. High-risk bio-waste processing by alkaline hydrolysis and isolation of amino acids
Grobben et al. Inactivation of the BSE agent by the heat and pressure process for manufacturing gelatine
DE60206108T2 (de) Verfahren und Reaktor zur Behandlung von Tiermehlen und/oder -fetten
Jones Food Safety Aspects of Gene Transfer in Plants and Animals: Pigs, Potatoes, and Pharmaceuticals
Deforest et al. Hereditary cerebellar neuronal abiotrophy in a Kerry Blue Terrier dog
Azeez et al. First report of polymelia and a rudimentary wing in a Nigerian Nera black chicken
WO1992017072A1 (de) Verfahren zur entseuchung und hygienisierung von abfall und/oder wertstoffen aus der tierkadaververwertung und seine anwendung
DE128419C (de)
DE60114876T2 (de) Verfahren zum Herstellen von Tierfutter
WO1986004487A1 (fr) Procede de preparation d&#39;un hydrolysat de proteines propre a la consommation humaine a partir de dechets et/ou de sous-produits d&#39;abattoir, en particulier de tetes, de jarrets et de couennes de porc
DE19625676C1 (de) Biologisches Verfahren zur Behandlung, Verwertung und/oder Beseitigung von tierischen Abfällen
WO1999066798A1 (en) Garlic pour-on cattle and sheep anthelmintic
DE2651631C2 (de) Reinigungsverfahren für Roh-Bettfedern bzw. Daunen
Brown Afterthoughts about bovine spongiform encephalopathy and variant Creutzfeldt-Jakob disease

Legal Events

Date Code Title Description
PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

17P Request for examination filed

Effective date: 20040107

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AT BE CH CY DE DK ES FI FR GB GR IE IT LI LU MC NL PT SE TR

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: THE APPLICATION IS DEEMED TO BE WITHDRAWN

18D Application deemed to be withdrawn

Effective date: 20050701