EP0221811B1 - Procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes - Google Patents

Procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes Download PDF

Info

Publication number
EP0221811B1
EP0221811B1 EP86402302A EP86402302A EP0221811B1 EP 0221811 B1 EP0221811 B1 EP 0221811B1 EP 86402302 A EP86402302 A EP 86402302A EP 86402302 A EP86402302 A EP 86402302A EP 0221811 B1 EP0221811 B1 EP 0221811B1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
enzymes
plants
process according
retting
hemp
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired
Application number
EP86402302A
Other languages
German (de)
English (en)
Other versions
EP0221811A1 (fr
Inventor
Jean Sony Akkawi
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Comite Economique Agricole de la Production du Chanvre
Original Assignee
Comite Economique Agricole de la Production du Chanvre
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=9324150&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=EP0221811(B1) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Comite Economique Agricole de la Production du Chanvre filed Critical Comite Economique Agricole de la Production du Chanvre
Priority to AT86402302T priority Critical patent/ATE45398T1/de
Publication of EP0221811A1 publication Critical patent/EP0221811A1/fr
Application granted granted Critical
Publication of EP0221811B1 publication Critical patent/EP0221811B1/fr
Expired legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D01—NATURAL OR MAN-MADE THREADS OR FIBRES; SPINNING
    • D01C—CHEMICAL OR BIOLOGICAL TREATMENT OF NATURAL FILAMENTARY OR FIBROUS MATERIAL TO OBTAIN FILAMENTS OR FIBRES FOR SPINNING; CARBONISING RAGS TO RECOVER ANIMAL FIBRES
    • D01C1/00—Treatment of vegetable material

Definitions

  • the present invention relates to a biochemical retting process for Liberian fibrous plants such as hemp, flax, ramie, jute and kenaf.
  • the invention relates in particular to a biochemical process, the application of which is intended to allow the use, by the textile or para-textile industry or the rope industry, of liberian, cellulosic and similar fibrous plants, which have not undergone the natural retting which makes it possible to separate the fibers in the bundle.
  • the Liberian fibrous plants after their harvest, are subjected to natural retting, either on land by exposure to the weather, or in water for the natural development of microorganisms whose effect is disintegration and "digestion" of the natural cements which bind the fibers within the bundle in the Liberian fibrous plants.
  • This technique directly linked to atmospheric and hydrographic conditions, requires a duration of action of the order of 2 to 5 weeks and the intervention of labor and important equipment.
  • Hemp is one of the so-called Liberian fiber plants, in which the cellulosic fibers are bundled in the liber surrounding the stem of the plant.
  • Flax, ramie, jute and kenaf are the main other fiber plants belonging to this family of Liberian plants.
  • the cellulosic fibers of these plants must be separated from the bast, then from them in bundles. This separation is made possible by natural retting. It is then carried out mechanically using specially adapted textile material.
  • Natural retting an operation known and practiced for centuries, consists in immersing the stems in the water of certain rivers for relatively long periods, immersion which results in the natural development of bacteria, anaerobes which generate micro- organisms capable of degrading the plant macromolecules which weld the bundles together in the liber and the fibers between them in the bundles.
  • FR-A 696 959 describes an enzymatic treatment carried out preferably after a powerful chemical treatment.
  • enzymes prepared from numerous microorganisms, or cultures of microorganisms in particular enzymes obtained from cereals, such as malt, or enzymes prepared by means fungi such as aspergillus flavus, aspergillus orysae and other asparagus, etc.
  • GB-A 721 878 describes the favorable action of cytases, for example pectinase, for the retting of Liberian fibrous plants. It is not suggested to combine pectinase with other enzymes.
  • the aim of the invention is therefore to provide an industrial process for the retting of Liberian fibrous plants in order to solve the reliability and reproducibility problems posed by the natural retting processes due to meteorological hazards and those posed by the known industrial treatment process proposals. nowadays.
  • the biochemical retting process of fibrous liberian plants in particular hemp, in order to obtain the degradation of the cements aggregating the fibers in the bundles and thus allow their physical separation for their use in spinning or cordage in view of the manufacture of yarns or rovings usable in the textile or paratextile industry, or cordage, is characterized in that the fibrous plants are treated by means of a mixture of enzymes comprising SPS-ase, p-glucanase and pectinase.
  • the process which is the subject of the invention is based on the main use of this SPS-ase enzyme which makes it possible to break the macromolecular chains of the cements which link together the cellulosic fibers in the fibrous plants of Liberia such as hemp, linen, ramie, jute, kenaf, etc. while not touching, or as little as possible, the cellulose constituting the fibers of interest for the textile or paratextile industry.
  • the SPS-ase enzyme used for this purpose is specific to the non-cellulosic constituents of fibers, which weld the fibers together within the fiber bundle.
  • pectolytic activity of this enzyme would appear, according to the research carried out by the applicants, to be more at the level of the reduction in viscosity of pectins, water-soluble parts of pectic materials essentially consisting of polygalacturonic acid comprising various amounts of methyl ester groups or at the level of the depolymerization of water-soluble protopectins with a high degree of esterification.
  • the cellulolitic activity is observed especially at the level of the natural carboxy-methyl-celluloses of plants. This activity is interesting in the retting of hemp due to the degradation of C.M.C. which constitute a very resistant "glue" with high adhesive power.
  • This cellulolitic activity is supplemented by a gluconic fungal activity and above all by a tiny cellubiase activity, which makes it possible to avoid degradation of the cellulose fibers, the only ones which are interesting and the aim of the whole operation.
  • the hemicellulolitic activity the aim of which is the degradation of hemicelluloses, xylans, as well as polyoses such as arabinase and a galactoses.
  • This broad spectrum polysaccharidase also has proteolytic activity on plant proteins.
  • SPS-ase is enhanced when the treatment is carried out by means of a mixture of this enzyme with beta-glucanase and / or pectinase.
  • the p-glucanase acts by hydrolysis of the p glucans at the level of the p 1-3 and p 1-4 bonds into soluble oligosaccharides and dissaccharides.
  • the three types of enzymes above thus have complementary activities and in addition the important characteristic of having application conditions compatible with the treatment of bast fibers, namely an optimal pH zone located between pH 4 and pH 6 and an optimal temperature range between 40 and 60 ° C.
  • the treatment of Liberian plants is carried out by impregnation and then maceration of the straws or tows in an aqueous medium containing the above enzyme (s).
  • the maceration time should be between one hour and forty eight hours, preferably between three and thirty six hours.
  • the maceration temperature must be between 20 ° C and 70 ° C, preferably between 40 ° C and 60 ° C and this maceration is carried out at a pH between 3 and 7, preferably between 4 and 6, this pH being adjusted using an organic acid.
  • a first series of tests consisted in determining, on paper tows, the action of poly broad spectrum saccharidase (SPS-ase) by subjecting to the action of an enzyme bath of a defined concentration quantities of identical tows in order to define the optimal duration of the enzymatic action.
  • SPS-ase poly broad spectrum saccharidase
  • enzymatic macerations were carried out hour by hour from 1 to 12 hours and then at 6 p.m. - 12:30 p.m. - 36 - 48 - 60 - 72 - 84 and 96 hours.
  • the applicants submitted hemp samples for periods of 8 to 12 hours, then 18 - 24 and 30 hours, to baths of SPS-ase enzyme of increasing concentration and at constant pH and temperature.
  • pectinase With regard to pectinase, a more specific action appeared at the level of the colored "cuticle" surrounding the fiber bundles, as well as at the level of the silky and softness of the fibers, no doubt as a result of the degradation and of the solubilization of this cuticle.

Landscapes

  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Hydroponics (AREA)
  • Medicines Containing Plant Substances (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Nonwoven Fabrics (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Non-Alcoholic Beverages (AREA)
  • Breeding Of Plants And Reproduction By Means Of Culturing (AREA)
  • Seeds, Soups, And Other Foods (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Description

  • La présente invention concerne un procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes telles que le chanvre, le lin, la ramie, le jute et le kenaf.
  • L'invention concerne en particulier un procédé biochimique dont l'application a pour but de permettre l'utilisation, par l'industrie textile ou para-textile ou la corderie, de plantes fibreuses libériennes, cellulosiques et assimilées, n'ayant pas subi le rouissage nmurel qui rend possible la séparation des fibres dans ie faisceau.
  • Dans l'art antérieur, les plantes fibreuses libériennes, après leur récolte, sont soumises au rouissage naturel, soit sur terre par exposition aux intempéries, soit dans l'eau en vue du développement naturel de microorganismes dont l'effet est la désagrégation et la "digestion" des céments naturels qui lient les fibres au sein du faisceau dans les plantes fibreuses libériennes. Cette technique, directement liée aux conditions atmosphériques et hydrographiques, nécessite une durée d'action de l'ordre de 2 à 5 semaines et l'intervention d'une main- d'oeuvre et d'un matériel important.
  • Le chanvre fait partie des plantes à fibres, dites libériennes, dans lesquelles les fibres cellulosiques se trouvent soudées en faisceaux dans le liber entourant la tige de la plante.
  • Le lin, la ramie, le jute et le kénaf sont les principales autres plantes à fibres faisant partie de cette famille de plantes libériennes.
  • Pour être utilisables dans l'industrie textile, les fibres cellulosiques de ces plantes doivent être séparées du liber, puis d'entre elles dans les faisceaux. Cette séparation est rendue possible par le rouissage naturel. Elle est réalisée mécaniquement ensuite à l'aide de matériel textile spécialement adapté.
  • Le rouissage naturel, opération connue et pratiquée depuis des siècles, consiste à immerger les tiges dans l'eau de certains cours d'eau pour des durées relativement longues, immersion qui a pour effet le développement naturel de bactéries, anaérobies qui génèrent des micro-organismes capables de dégrader les macromolécules végétales qui soudent les faisceaux entre eux dans le liber et les fibres entre elles dans les faisceaux.
  • Ce rouissage, dit à l'eau, tout en étant encore pratiqué sur une petite échelle, est de plus en plus remplacé par le rouissage -dit terre- qui consiste à laisser sur terre, après fauchage ou arrachage, les tiges des plantes libériennes afin de provoquer l'action bactérienne développée par la microflore du sol grâce à l'alternance de périodes de pluies et de chaleur humide.
  • Pendant toute la durée de cette exposition (plusieurs semaines) des tiges aux intempéries, il est bien entendu indispensable de retourner les andains pour que l'ensemble des tiges subisse une action aussi régulière que possible.
  • Cette opération, relativement aisée dans le cas du lin dont les tiges mesurent environ 80 cm à 1 mètre, est très difficilement réalisable pour le chanvre dont les tiges atteignent 2,50 m à 3 m de long.
  • Par ailleurs, la récolte du chanvre étant plus tardive que celle du lin : fin août - mi-septembre, les conditions climatiques régissant le rouissage "terre", deviennent de plus en plus aléatoires, du fait de la diminution de l'ensoleillement et de l'augmentation des précipitations.
  • Pour ces raisons et par suite de l'abandon du rouissage à l'eau, les chanvriers furent amenés à abandonner l'exploitation du chanvre à destination textile pour ne conserver que la filière papetière.
  • Ainsi les demandeurs, à la recherche de nouveaux débouchés pour l'exploitation du chanvre et plantes libériennes analogues, ont recherché la possibilité de rouir artificiellement ces plantes.
  • Les demandeurs ont ainsi cherché à séparer les fibres des faisceaux par dégradation des céments les reliant.
  • Toutes les approches purement chimiques se sont avérées négatives du fait que la dégradation des céments par ces moyens s'accompagnait toujours d'une altération importante des fibres de cellulose.
  • Par ailleurs, aucun des procédés de traitement industriel proposés à ce jour n'a, à la connaissance des demandeurs, abouti à une exploitation industrielle réelle, du fait de l'impossibilité de traiter le problème ci-dessus.
  • Ainsi, le FR-A 696 959 décrit un traitement enzymatique effectué de préférence après un traitement chimique puissant.
  • D'après ce document, on peut utiliser, pour le traitement enzymatique, des enzymes préparées à partir de nombreux microorganismes, ou des cultures de microorganismes, en particulier des enzymes obtenues à partir de céréales, telles que malt, ou des enzymes préparées au moyen de fongies telles que l'aspergillus flavus, l'aspergillus orysae et autres aspergilles, etc.
  • L'enseignement de ce document est en fait limité au principe de l'utilisation de mélanges naturels, que l'on sait extrêmement complexes, d'enzymes, et au fait que les mélanges naturels d'enzymes ont, d'une manière générale, une action favorable sur le rouissage, ce que l'on savait de par le rouissage naturel.
  • Cet enseignement est inutilisable industriellement.
  • De même, le GB-A 721 878 décrit l'action favorable des cytases, par exemple de la pectinase, pour le rouissage des plantes fibreuses libériennes. Il n'est pas suggéré de combiner la pectinase à d'autres enzymes.
  • Cet effet favorable s'est révélé jusqu'à maintenant insuffisant et inutilisable industriellement.
  • Par ailleurs, un article paru dans le volume 4, numéro 5 de mai 1984, pages 22 et 23 de la revue "Textile Horizons" mentionne, dans un paragraphe intitulé "traitement enzymatique", le rouissage par les microorganismes du fait de l'action d'enzymes sur les pectines, les hémicelluloses et la cellulose des pailles et des fibres de lin. Il précise également que des mélanges d'enzymes ont permis de produire, à l'échelle du laboratoire, des fibres relativement fines. Aucune précision n'est donnée sur ces mélanges d'enzymes, et cet article se limitte à l'énoncé de principes généraux.
  • Le but de l'invention est donc de fournir un procédé industriel de rouissage de plantes fibreuses libériennes pour résoudre les problèmes de fiabilité et reproductibilité que posent les processus naturels de rouissage dûs aux aléas météorologiques et ceux posés par les propositions de processus de traitement industriel connues à ce jour.
  • Suivant l'invention, le procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes, en particulier le chanvre, afin d'obtenir la dégradation des céments agrégeant les fibres dans les faisceaux et de permettre ainsi leur séparation physique pour leur utilisation en filature ou corderie en vue de la fabrication de filés ou mèches utilisables dans l'industrie textile ou paratextile, ou la corderie, est caractérisé en ce qu'on traite les plantes fibreuses au moyen d'un mélange d'enzymes comprenant la SPS-ase, la p-glucanase et la pectinase.
  • Le procédé objet de l'invention est basé sur l'utilisation principale de cette enzyme SPS-ase qui permet de rompre les chaînes macromoléculaires des céments qui relient entre elles les fibres cellulosiques dans les plantes fibreuses libériennes telles que le chanvre, le lin, la ramie, le jute, le kenaf, etc. tout en ne touchant pas, ou le moins possible, à la cellulose constituant les fibres intéressantes pour l'industrie textile ou paratextile.
  • L'enzyme SPS-ase utilisée à cet effet est spécifique des constituants non cellulosiques des fibres, et qui soudent entre elles les fibres à l'intérieur du faisceau de fibres.
  • Dans la suite de la présente description, les constituants non cellulosiques des fibres seront désignés "céments".
  • La nature chimique de ces céments n'est pas encore réellement connue.
  • L'enzyme SPS-ase utilisée dans le procédé selon l'invention est une enzyme polyactive à large spectre agissant sur les polysaccharides. Cette enzyme SPS-ase a été décrite dans le brevet britannique 2 115 820. Elle est commercialisée par la société danoise NOVO INDUSTRI A/S sous la référence SP 249. Cette enzyme possède les quatre activités principales suivantes :
    • - une activité pectolytique
    • - une activité cellulolitique
    • - une activité hémicellulolitique
    • - une activité protéolytique.
  • L'activité pectolytique de cette enzyme semblerait d'après les recherches effectuées par les demandeurs, se situer plus au niveau de la réduction de viscosité des pectines, parties hydrosolubles des matières pectiques constituées essentiellement d'acide polygalacturonique comportant diverses quantités de groupements esters méthyliques ou au niveau de la dépolymérisation des protopectines hydrosolubles à haut degré d'estérification.
  • L'activité cellulolitique est observée surtout au niveau des carboxy-méthyl-celluloses naturelles des végétaux. Cette activité est intéressante dans le rouissage du chanvre par suite de la dégradation des C.M.C. qui constituent une "colle" très résistante et à haut pouvoir adhésif.
  • Cette activité cellulolitique est complétée par une activité fongique gluconique et surtout par une infime activité cellubiase, qui permet d'éviter une dégradation des fibres de cellulose, seules intéressantes et but de toute l'opération.
  • L'activité hémicellulolitique dont le but est la dégradation des hémicelluloses, xylanes, ainsi que des polyoses tels que arabinase et a galactoses.
  • Cette polysaccharidase à large spectre possède aussi une activité protéolytique sur les protéines végétales.
  • Les demandeurs ont constaté que l'action de la SPS-ase était renforcée lorsque le traitement était effectué au moyen d'un mélange de cette enzyme avec la béta-glucanase et/ou la pectinase.
  • La p-glucanase agit par hydrolyse des p gluca- nes au niveau des liaisons p 1-3 et p 1-4 en oligosac- charides et dissaccharides solubles.
  • Cette hydrolyse s'accompagne aussi d'une réduction notoire de la viscosité des bains.
  • La pectinase possède une activité double sur les matières pectiques, à savoir :
    • - une activité non dépolymérisante,
    • - une activité dépolymérisante.
  • Grâce à l'activité non-dépolymérisante de cette enzyme, il n'y a pas de réduction de la longueur des chaînes de pectines mais diminution de leur degré d'estérification par ouverture du pont ester entre les groupes carboxyles de l'acide galacturonique unitaire et les groupements méthanol.
  • Cette réduction du degré d'estérification se traduit par une diminution de la viscosité et une élimination plus facile des pectines hydrosolubles lors du rouissage.
  • Les trois types d'enzymes ci-dessus présentent ainsi des activités complémentaires et en plus la particularité importante de posséder des conditions d'application compatibles avec le traitement des fibres libériennes, à savoir une zone de pH optimale située entre pH 4 et pH 6 et une plage de température optimale comprise entre 40 et 60°C.
  • Le traitement des plantes libériennes est effectué par imprégnation et ensuite macération des pailles ou étoupes dans un milieu aqueux renfermant la ou les enzymes ci-dessus.
  • La durée de macération doit être comprise entre une heure et quarante huit heures, de préférence entre trois et trente six heures.
  • Par ailleurs, la température de macération doit être comprise entre 20°C et 70°C, de préférence entre 40°C et 60°C et cette macération est effectuée à pH compris entre 3 et 7, de préférence entre 4 et 6, ce pH étant ajusté à l'aide d'un acide organique.
  • Les demandeurs ont déterminé l'application des enzymes de manière empirique, en définissant au fur et à mesure de l'avancement de leur étude la qualité du rouissage obtenu par l'aptitude au cardage des étoupes de chanvre traitées selon l'invention.
  • Ces essais de cardage ont été systématiquement menés sur une carde de laboratoire sur les poignées d'étoupes traitées selon l'invention.
  • Une première série d'essais a consisté à determi- ner, sur des étoupes papetières, l'action de la polysaccharidase à large spectre (SPS-ase) en soumettant à l'action d'un bain d'enzyme d'une concentration définie des quantités d'étoupes identiques et ce dans le but de définir la durée optimale de l'action enzymatique.
  • A cet effet, il a été réalisé des macérations enzymatiques d'heure en heure de 1 à 12 heures puis à 18 h -24 h-30 -36 - 48 - 60 - 72 - 84 et 96 heures.
  • Ainsi, par comparaison de la séparation des faisceaux au cardage, il a été défini une période optimale comprise entre 18 et 30 heures. En deça des 12 heures, il a été observé une mauvaise séparation des faisceaux avec rupture des faisceaux au cardage.
  • Au-delà des 36 heures, il a été observé une bonne séparation des faisceaux mais de nombreuses ruptures de fibres.
  • Des essais systématiques sur des échantillons de chanvre différents les uns des autres par leur coloration, chanvre blond-vert ou chanvre brun foncé, ont été effectués. Dans tous les cas, les meilleurs résultats au test de cardage ont été trouvés avec une durée de 22 à 26 heures.
  • Dans tous les cas, quel que soit le type de chanvre, il a été trouvé une très bonne séparation des faisceaux et des fibres au terme de cette période.
  • Il est couramment admis que l'action d'une enzyme est proportionnelle à sa concentration. D'autre part, il est souvent affirmé que la rapidité de l'action enzymatique est directement liée à la concentration des enzymes.
  • Pour déterminer la concentration optimale, les demandeurs ont soumis pendant des durées de 8 à 12 heures, puis 18 - 24 et 30 heures des échantillons de chanvre à des bains d'enzyme SPS-ase de concentration croissante et à pH et température constante.
  • En utilisant le test de cardage comme élément d'appréciation du rouissage enzymatique, il a été constaté qu'à haute concentration de l'enzyme, les macérations inférieures à 18 heures étaient moins efficaces que les macérations de 20 à 30 heures pour des concentrations plus faibles.
  • L'efficacité des deux autres enzymes, à savoir la p glucanase et la pectinase, a été déterminée dans les mêmes conditions que la polysaccharidase SPS-ase.
  • Les résultats obtenus en ce qui concerne la séparation des faisceaux et des fibres ont été moins probants qu'avec la polysaccharidase (SPS-ase), mais il a été constaté une action plus importante de la 13 glucanase sur la dégradation des anas qui deviennent plus cassants et plus friables ainsi qu'une très nette amélioration du détachement des lanières ou faisceaux de fibres des anas et des morceaux de tiges.
  • En ce qui concerne la pectinase, il est apparu une action plus spécifique au niveau de la "cuticule" colorée entourant les faisceaux de fibres, ainsi qu'au niveau du soyeux et de la douceur des fibres, sans doute par suite de la dégradation et de la solubilisation de cette cuticule.
  • En vue de rechercher la plus grande efficacité pour le rouissage enzymatique, les demandeurs ont repris leurs essais systématiques à l'aide de mélanges des trois enzymes ci-dessus jusqu' à l'obtention par cardage d'un ruban présentant des fibres longues, bien séparées -sans aller toutefois à la séparation unitaire- soyeuses et comportant le moins d'anas ou déchets d'anas.
  • Les essais ont ainsi permis de déterminer que les quantités d'enzymes mises en oeuvre par rapport au poids sec de pailles ou d'étoupes de plantes fibreuses libériennes doivent être les suivantes :
    • a) pour la pectinase comprises entre 0,01% et 2% et de préférence entre 0,05% et 1%,
    • b) pour la béta-glucanase comprises entre 0,10% et 3% et de préférence entre 0,25% et 2%,
    • c) pour l'enzyme à spectre d'action plus large, entre 0,25% et 5%, et de préférence entre 0,5% et 3%.
  • Les trois enzymes dégradant les polymères par suite de leur activité propre à la scission de liaisons bien définies, sembleraient aussi améliorer la solubilisation et la diminution de la viscosité des produits de dégradation aboutissant ainsi à leur meilleure élimination par rinçage en fin de macération. En effet, les étoupes traitées par le mélange ternaire ont nettement moins tendance à "recoller" entre elles lors du séchage faisant suite à un rinçage succinct que les étoupes traitées avec la seule polysaccharidase.
  • Les demandeurs ont toujours obtenu lors de leurs essais des fibres de chanvre résistantes et de bonne ténacité. Cela est dû sans doute au fait que les trois enzymes retenues n'ont pas, ou pratiquement pas, d'action sur la cellulose mais aussi au fait que toutes les réactions de dégradation aboutissent à la formation de sucres réducteurs. Il n'y a donc pratiquement pas de risque de formation d'hydrocellulo- se, et donc diminution du D.P. de la cellulose par oxydation acide.

Claims (7)

1. Procédé de rouissage biochimique de plantes fibreuses libériennes, en particulier le chanvre, afin d'obtenir par l'action d'enzymes appropriées la dégradation des céments agrégeant les fibres dans les faisceaux et de permettre ainsi leur séparation physique pour leur utilisation en filature ou corderie en vue de la fabrication de filés ou mèches utilisables dans l'industrie textile ou paratextile, ou la corderie, caractérisé en ce qu'on traite les plantes fibreuses au moyen d'un mélange d'enzymes comprenant la SPS-ase, la p-glucanase et la pectinase.
2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le traitement est effectué par imprégnation et ensuite macération des pailles ou étoupes dans un milieu aqueux renfermant les enzymes.
3. Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que la durée de macération est comprise entre une heure et quarante huit heures, de préférence entre trois et trente six heures.
4. Procédé selon la revendication 2 ou 3, caractérisé en ce que la température de macération est comprise entre 20°C et 70°C, de préférence entre 40°C et 60°C.
5. Procédé selon la revendication 4, caractérisé en ce que la macération est effectuée à pH compris entre 3 et 7, de préférence entre 4 et 6, ce pH étant ajusté à l'aide d'un acide organique.
6. Procédé selon l'une des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que les quantités d'enzymes utiili- sées pour le traitement par rapport au poids sec de pailles ou d'étoupes des plantes fibreuses sont comprises:
a) pour la pectinase, entre 0,01 % et 2%, de préférence entre 0,05% et 1 %,
b) pour la p-glucanase, entre 0,10% et 3%, de préférence entre 0,25% et 2%,
c) pour la SPS-ase, entre 0,25% et 5%, de préférence entre 0,5% et 3%.
7. Procédé selon l'une des revendications 1 à 6, caractérisé en ce qu'il est appliqué au rouissage des plantes fibreuses libériennes choisies dans le groupe comprenant le chanvre, le lin, la ramie, le jute, le kenaf et leurs mélanges.
EP86402302A 1985-10-18 1986-10-15 Procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes Expired EP0221811B1 (fr)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
AT86402302T ATE45398T1 (de) 1985-10-18 1986-10-15 Verfahren zum biochemischen roesten von bastfasern enthaltenden pflanzen.

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
FR8515788A FR2588886B1 (fr) 1985-10-18 1985-10-18 Procede de traitement biochimique de plantes fibreuses liberiennes ou cellulosiques et assimilees
FR8515788 1985-10-18

Publications (2)

Publication Number Publication Date
EP0221811A1 EP0221811A1 (fr) 1987-05-13
EP0221811B1 true EP0221811B1 (fr) 1989-08-09

Family

ID=9324150

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
EP86402302A Expired EP0221811B1 (fr) 1985-10-18 1986-10-15 Procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes

Country Status (12)

Country Link
US (1) US4891096A (fr)
EP (1) EP0221811B1 (fr)
JP (1) JPH07103484B2 (fr)
AT (1) ATE45398T1 (fr)
DE (2) DE3664936D1 (fr)
DK (1) DK158545C (fr)
ES (1) ES2000003A4 (fr)
FR (1) FR2588886B1 (fr)
GR (2) GR880300063T1 (fr)
IE (1) IE59687B1 (fr)
PT (1) PT83568B (fr)
WO (1) WO1987002390A1 (fr)

Families Citing this family (22)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA2071881C (fr) * 1989-10-27 2000-07-25 Peter Albersheim Protection des recoltes contre des pathogenes par traitement enzymatique
ATE180169T1 (de) * 1989-10-27 1999-06-15 Genencor Int Schutz heranwachsender feldfrüchte vor pathogenen durch behandlung mit enzymen
US5232851A (en) * 1990-10-16 1993-08-03 Springs Industries, Inc. Methods for treating non-dyed and non-finished cotton woven fabric with cellulase to improve appearance and feel characteristics
EP0498137A1 (fr) * 1991-02-06 1992-08-12 Novo Nordisk A/S Systèmes d'expression
JP2844025B2 (ja) * 1991-03-19 1999-01-06 トスコ 株式会社 建設用組成物
EP0583313A1 (fr) * 1991-05-02 1994-02-23 Novo Nordisk A/S Rhamnogalacturonase, sequence adn correspondante, une preparation enzymatique contenant la rhamnogalacturonase et utilisation de ladite preparation
FI90670C (sv) * 1991-05-02 1994-03-10 Metsae Serla Oy Behandling av alkalibehandlad massa för användning i pappersframställning
FR2699192B1 (fr) * 1992-12-11 1995-05-12 Louis Hurdequint Procédé de rouissage enzymatique contrôle de fibres libériennes et solution de rouissage enzymatique.
US5516689A (en) * 1993-04-30 1996-05-14 Solvay Enzymes, Inc. Method for the treatment of sticky cotton fiber with transglucosidase from Aspergillus niger
FR2713671B1 (fr) * 1993-12-15 1996-03-01 Sofilin Sa Procédé de rouissage enzymatique.
WO1998006892A1 (fr) * 1996-08-16 1998-02-19 International Paper Company Amelioration de l'indice d'egouttage grace a des enzymes
AUPR626501A0 (en) * 2001-07-10 2001-08-02 Fibre Laboratory Pty Ltd Degumming of bast fibres
JP3687962B2 (ja) * 2001-09-19 2005-08-24 有限会社勝山テクノス 筍の皮の利用方法
SE525872C2 (sv) * 2002-09-06 2005-05-17 Stora Enso Ab Metod att tillverka mekanisk massa med reducerad energikonsumtion
CN1314843C (zh) * 2005-07-15 2007-05-09 刘敏 亚麻可控生物脱胶方法
MX2011007504A (es) 2009-01-13 2011-12-16 Ca Nat Research Council Preparacion enzimatica de fibras vegetales.
US20110108222A1 (en) * 2009-11-11 2011-05-12 International Paper Company Effect of low dose xylanase on pulp in prebleach treatment process
JP2013091878A (ja) * 2011-10-26 2013-05-16 Toyota Boshoku Corp 植物繊維の製造方法
RO128837B1 (ro) 2012-09-04 2016-06-30 Institutul De Cercetare Dezvoltare Inovare În Ştiinţe Tehnice Şi Naturale Al Universităţii "Aurel Vlaicu" Din Arad Procedeu de topire a plantelor liberiene ca de exemplu: in, cânepă, iută etc.
CN103924307A (zh) * 2014-03-24 2014-07-16 李美凤 一种荨麻脱胶工艺
JPWO2016017814A1 (ja) * 2014-07-31 2017-06-29 エイベックス・グループ・ホールディングス株式会社 紡糸用麻繊維の製造方法及び紡糸用麻繊維
US9718944B2 (en) 2015-04-02 2017-08-01 Cnh Industrial Canada, Ltd. Method of coloring biocomposite materials

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB353868A (en) * 1929-05-17 1931-07-28 Rohm & Haas Improvements in a process for retting fibres
US2280307A (en) * 1938-11-25 1942-04-21 Rohm & Haas Process of manufacturing paper
GB721878A (en) * 1951-08-16 1955-01-12 Robert Hutchison Turnbull A new or improved process for the separation of the fibres from the bark, wood and other tissues of fibrous plants
SE461659B (sv) * 1981-12-22 1990-03-12 Novo Industri As Foerfarande foer framstaellning av enzymet sps-as med foermaaga att soenderdela hoegmolekylaer kolhydrat
US4628029A (en) * 1983-08-25 1986-12-09 Parsons & Whittemore, Inc. Method for the conversion of a cellulosic substrate to glucose using Microbispora bispora, strain Rutgers P&W
US4568739A (en) * 1983-11-22 1986-02-04 Helmic, Inc. Method for degumming decorticated plant bast fiber
DK481385D0 (da) * 1985-10-21 1985-10-21 Novo Industri As Fremgangsmaade til diskontinuerlig enzymatisk roedning af hoer eller andre roedningsegnede planter

Also Published As

Publication number Publication date
GR880300063T1 (en) 1988-10-18
ES2000003A4 (es) 1987-06-01
DK496186A (da) 1987-04-19
ATE45398T1 (de) 1989-08-15
DK158545C (da) 1990-11-05
DE221811T1 (de) 1987-09-03
FR2588886A1 (fr) 1987-04-24
IE862748L (en) 1987-04-18
JPH07103484B2 (ja) 1995-11-08
FR2588886B1 (fr) 1988-06-24
DE3664936D1 (en) 1989-09-14
DK496186D0 (da) 1986-10-16
PT83568B (pt) 1988-10-14
EP0221811A1 (fr) 1987-05-13
WO1987002390A1 (fr) 1987-04-23
JPS63501515A (ja) 1988-06-09
GR3000123T3 (en) 1990-11-29
PT83568A (fr) 1986-11-01
US4891096A (en) 1990-01-02
DK158545B (da) 1990-06-05
IE59687B1 (en) 1994-03-23

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0221811B1 (fr) Procédé de rouissage biochimique des plantes fibreuses libériennes
Akin et al. Spray enzymatic retting: a new method for processing flax fibers
WO2007037711A1 (fr) Procédé de dégommage de plantes fibreuses
Koksharov et al. Nanostructural biochemical modification of flax fiber in the processes of its preparation for spinning
Akin et al. Quality properties of flax fibers retted with enzymes
Foulk et al. Influence of pectinolytic enzymes on retting effectiveness and resultant fiber properties
US5103883A (en) Method for the debarking of logs
Van Sumere et al. Analyses of fine flax fibre produced by enzymatic retting
WO2009092865A1 (fr) Procédé pour rouir, lisser et cotonner des fibres de liber, et pour le retrait de lignine d'origine végétale
De Prez et al. Flax treatment with strategic enzyme combinations: Effect on chemical fiber composition and ease of fiber extraction
Easson et al. Retting—a key process in the production of high value fibre from flax
EP4097292B1 (fr) Procédé d'obtention d'une pulpe cellulosique à base de chanvre, pulpe cellulosique obtenue à partir dudit procédé et produit obtenu à partir de ladite pulpe cellulosique
EP0107603B1 (fr) Procédé de traitement du lin
EP0253828B1 (fr) Fibres vegetales liberiennes modifiees et procede d'obtention
FR2713671A1 (fr) Procédé de rouissage enzymatique.
Wanda et al. Degumming bast fibrous plants by osmosis phenomena as a promising method in primary processing
FR2868087A1 (fr) Ficelle biodegradable
US1959400A (en) Preparing vegetable fibers for spinning
FR2656008A1 (fr) Procede de traitement de matieres fibreuses pour la preparation a la separation de ses differents constituants.
De Prez et al. Cost-efficient enzymatic extraction, and treatment of natural fibres for high quality composites
Das Fungal Retting Technology of Jute
Islam et al. Effect of retting methods on molecular weight of Agave atroverance fibers
Yu et al. Biological Treatment of Raw Flax with Fungus
Rahman et al. Scanning electron microscope study of flax fibres
Majumdar et al. Enzymatic upgradation of under-retted never-dried and dried jute fibres

Legal Events

Date Code Title Description
PUAI Public reference made under article 153(3) epc to a published international application that has entered the european phase

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009012

17P Request for examination filed

Effective date: 19861018

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: A1

Designated state(s): AT BE CH DE ES FR GB GR IT LI LU NL SE

ITCL It: translation for ep claims filed

Representative=s name: BARZANO' E ZANARDO ROMA S.P.A.

TCAT At: translation of patent claims filed
TCNL Nl: translation of patent claims filed
DET De: translation of patent claims
17Q First examination report despatched

Effective date: 19880204

GRAA (expected) grant

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009210

AK Designated contracting states

Kind code of ref document: B1

Designated state(s): AT BE CH DE ES FR GB GR IT LI LU NL SE

REF Corresponds to:

Ref document number: 45398

Country of ref document: AT

Date of ref document: 19890815

Kind code of ref document: T

ITF It: translation for a ep patent filed
REF Corresponds to:

Ref document number: 3664936

Country of ref document: DE

Date of ref document: 19890914

GBT Gb: translation of ep patent filed (gb section 77(6)(a)/1977)
PLBI Opposition filed

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009260

REG Reference to a national code

Ref country code: GR

Ref legal event code: FG4A

Free format text: 3000123

26 Opposition filed

Opponent name: COOP- CAN CENTRALE AGRICOLE DE NORMANDIE-SOCIETE C

Effective date: 19900507

NLR1 Nl: opposition has been filed with the epo

Opponent name: COOP-CAN CENTRALE AGRICOLE DE NORMANDIE-SOCIETE CO

ITTA It: last paid annual fee
PLBN Opposition rejected

Free format text: ORIGINAL CODE: 0009273

STAA Information on the status of an ep patent application or granted ep patent

Free format text: STATUS: OPPOSITION REJECTED

27O Opposition rejected

Effective date: 19911229

NLR2 Nl: decision of opposition
EPTA Lu: last paid annual fee
EAL Se: european patent in force in sweden

Ref document number: 86402302.3

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GR

Payment date: 19980930

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DE

Payment date: 19981005

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SE

Payment date: 19981008

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GB

Payment date: 19981013

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: AT

Payment date: 19981021

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: LU

Payment date: 19981026

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Payment date: 19981027

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Payment date: 19981028

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: NL

Payment date: 19981030

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: CH

Payment date: 19981106

Year of fee payment: 13

PGFP Annual fee paid to national office [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: BE

Payment date: 19981203

Year of fee payment: 13

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: LU

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991015

Ref country code: GB

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991015

Ref country code: AT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991015

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: ES

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991016

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: SE

Free format text: THE PATENT HAS BEEN ANNULLED BY A DECISION OF A NATIONAL AUTHORITY

Effective date: 19991030

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: LI

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991031

Ref country code: CH

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991031

Ref country code: BE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 19991031

BERE Be: lapsed

Owner name: AKKAWI JEAN SONY

Effective date: 19991031

Owner name: COMITE ECONOMIQUE AGRICOLE DE LA PRODUCTION DU CH

Effective date: 19991031

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: NL

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20000501

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: GR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20000508

GBPC Gb: european patent ceased through non-payment of renewal fee

Effective date: 19991015

REG Reference to a national code

Ref country code: CH

Ref legal event code: PL

EUG Se: european patent has lapsed

Ref document number: 86402302.3

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: FR

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20000630

NLV4 Nl: lapsed or anulled due to non-payment of the annual fee

Effective date: 20000501

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: DE

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES

Effective date: 20000801

REG Reference to a national code

Ref country code: FR

Ref legal event code: ST

REG Reference to a national code

Ref country code: ES

Ref legal event code: FD2A

Effective date: 20001113

PG25 Lapsed in a contracting state [announced via postgrant information from national office to epo]

Ref country code: IT

Free format text: LAPSE BECAUSE OF NON-PAYMENT OF DUE FEES;WARNING: LAPSES OF ITALIAN PATENTS WITH EFFECTIVE DATE BEFORE 2007 MAY HAVE OCCURRED AT ANY TIME BEFORE 2007. THE CORRECT EFFECTIVE DATE MAY BE DIFFERENT FROM THE ONE RECORDED.

Effective date: 20051015