DE69207228T2 - Isolierverfahren von Proteinen durch Ultrafiltration - Google Patents
Isolierverfahren von Proteinen durch UltrafiltrationInfo
- Publication number
- DE69207228T2 DE69207228T2 DE69207228T DE69207228T DE69207228T2 DE 69207228 T2 DE69207228 T2 DE 69207228T2 DE 69207228 T DE69207228 T DE 69207228T DE 69207228 T DE69207228 T DE 69207228T DE 69207228 T2 DE69207228 T2 DE 69207228T2
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- protein
- flour
- proteins
- slurry
- permeate
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 140
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 140
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 81
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 title claims description 80
- 230000008569 process Effects 0.000 title claims description 53
- 238000002955 isolation Methods 0.000 title description 3
- IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N Inositol-hexakisphosphate Chemical compound OP(O)(=O)O[C@H]1[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@H](OP(O)(O)=O)[C@@H]1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-GPIVLXJGSA-N 0.000 claims description 94
- 235000002949 phytic acid Nutrition 0.000 claims description 91
- 239000002002 slurry Substances 0.000 claims description 62
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 claims description 56
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 claims description 53
- 239000012466 permeate Substances 0.000 claims description 48
- 239000000047 product Substances 0.000 claims description 31
- 239000012465 retentate Substances 0.000 claims description 29
- 229910052782 aluminium Inorganic materials 0.000 claims description 25
- XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N aluminium Chemical compound [Al] XAGFODPZIPBFFR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 25
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 18
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 claims description 12
- 238000011026 diafiltration Methods 0.000 claims description 10
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 claims description 8
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims description 8
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims description 8
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims description 5
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims description 5
- 244000105624 Arachis hypogaea Species 0.000 claims description 4
- 240000004270 Colocasia esculenta var. antiquorum Species 0.000 claims description 4
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 claims description 4
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 claims description 4
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 claims description 4
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000011684 Sorghum saccharatum Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000010726 Vigna sinensis Nutrition 0.000 claims description 4
- 244000042314 Vigna unguiculata Species 0.000 claims description 4
- 235000004879 dioscorea Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000020232 peanut Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 claims description 4
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims description 3
- 239000004411 aluminium Substances 0.000 claims description 3
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims description 3
- 235000017060 Arachis glabrata Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000010777 Arachis hypogaea Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000018262 Arachis monticola Nutrition 0.000 claims description 2
- 244000205754 Colocasia esculenta Species 0.000 claims description 2
- 235000006481 Colocasia esculenta Nutrition 0.000 claims description 2
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 claims description 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims description 2
- 244000299507 Gossypium hirsutum Species 0.000 claims description 2
- 235000010582 Pisum sativum Nutrition 0.000 claims description 2
- 240000004713 Pisum sativum Species 0.000 claims description 2
- 235000003434 Sesamum indicum Nutrition 0.000 claims description 2
- 238000003801 milling Methods 0.000 claims description 2
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 claims description 2
- 244000000231 Sesamum indicum Species 0.000 claims 1
- 240000006394 Sorghum bicolor Species 0.000 claims 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 120
- 239000012528 membrane Substances 0.000 description 45
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 36
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 29
- IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N Phytic acid Natural products OP(O)(=O)OC1C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C(OP(O)(O)=O)C1OP(O)(O)=O IMQLKJBTEOYOSI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 26
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 26
- 229940071440 soy protein isolate Drugs 0.000 description 26
- 239000000467 phytic acid Substances 0.000 description 22
- 229940068041 phytic acid Drugs 0.000 description 22
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 21
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 18
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 16
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 15
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 15
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 13
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 13
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 12
- 239000000463 material Substances 0.000 description 12
- 235000013350 formula milk Nutrition 0.000 description 10
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 10
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 10
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 9
- 239000011248 coating agent Substances 0.000 description 9
- 238000000576 coating method Methods 0.000 description 9
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 9
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 9
- 229910044991 metal oxide Inorganic materials 0.000 description 8
- 150000004706 metal oxides Chemical class 0.000 description 8
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 8
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 8
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 7
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 7
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 7
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 7
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N Zinc Chemical compound [Zn] HCHKCACWOHOZIP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 6
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 6
- 108010011619 6-Phytase Proteins 0.000 description 5
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 5
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 5
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 5
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 description 5
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 5
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 5
- 230000010287 polarization Effects 0.000 description 5
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 5
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 5
- 239000011701 zinc Substances 0.000 description 5
- 229910052725 zinc Inorganic materials 0.000 description 5
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 4
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 4
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 4
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 4
- 238000009472 formulation Methods 0.000 description 4
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 4
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 4
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 4
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 4
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 4
- 229940085127 phytase Drugs 0.000 description 4
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 4
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N Isopropanol Chemical compound CC(C)O KFZMGEQAYNKOFK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M Potassium hydroxide Chemical compound [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 3
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 3
- 229960005069 calcium Drugs 0.000 description 3
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 3
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 3
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 3
- 239000007789 gas Substances 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- -1 i.e. Chemical compound 0.000 description 3
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 3
- NLKNQRATVPKPDG-UHFFFAOYSA-M potassium iodide Chemical compound [K+].[I-] NLKNQRATVPKPDG-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- 235000013322 soy milk Nutrition 0.000 description 3
- 235000019710 soybean protein Nutrition 0.000 description 3
- YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N (+)-Biotin Chemical compound N1C(=O)N[C@@H]2[C@H](CCCCC(=O)O)SC[C@@H]21 YBJHBAHKTGYVGT-ZKWXMUAHSA-N 0.000 description 2
- HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 1,4-bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate Chemical compound CCCCC(CC)COC(=O)CC(S(O)(=O)=O)C(=O)OCC(CC)CCCC HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 2
- BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N Calcium cation Chemical compound [Ca+2] BHPQYMZQTOCNFJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- TWRXJAOTZQYOKJ-UHFFFAOYSA-L Magnesium chloride Chemical compound [Mg+2].[Cl-].[Cl-] TWRXJAOTZQYOKJ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M Potassium chloride Chemical compound [Cl-].[K+] WCUXLLCKKVVCTQ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- VYGQUTWHTHXGQB-FFHKNEKCSA-N Retinol Palmitate Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC\C=C(/C)\C=C\C=C(/C)\C=C\C1=C(C)CCCC1(C)C VYGQUTWHTHXGQB-FFHKNEKCSA-N 0.000 description 2
- AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N Riboflavin Chemical compound OC[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-SCRDCRAPSA-N 0.000 description 2
- 240000003829 Sorghum propinquum Species 0.000 description 2
- 235000019764 Soybean Meal Nutrition 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000016383 Zea mays subsp huehuetenangensis Nutrition 0.000 description 2
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- 238000005349 anion exchange Methods 0.000 description 2
- 229910001424 calcium ion Inorganic materials 0.000 description 2
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 2
- 235000012343 cottonseed oil Nutrition 0.000 description 2
- 238000009295 crossflow filtration Methods 0.000 description 2
- RMRCNWBMXRMIRW-BYFNXCQMSA-M cyanocobalamin Chemical compound N#C[Co+]N([C@]1([H])[C@H](CC(N)=O)[C@]\2(CCC(=O)NC[C@H](C)OP(O)(=O)OC3[C@H]([C@H](O[C@@H]3CO)N3C4=CC(C)=C(C)C=C4N=C3)O)C)C/2=C(C)\C([C@H](C/2(C)C)CCC(N)=O)=N\C\2=C\C([C@H]([C@@]/2(CC(N)=O)C)CCC(N)=O)=N\C\2=C(C)/C2=N[C@]1(C)[C@@](C)(CC(N)=O)[C@@H]2CCC(N)=O RMRCNWBMXRMIRW-BYFNXCQMSA-M 0.000 description 2
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 2
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 2
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 2
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 2
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 2
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 2
- OVBPIULPVIDEAO-LBPRGKRZSA-N folic acid Chemical compound C=1N=C2NC(N)=NC(=O)C2=NC=1CNC1=CC=C(C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O)C=C1 OVBPIULPVIDEAO-LBPRGKRZSA-N 0.000 description 2
- 235000012041 food component Nutrition 0.000 description 2
- 229960000367 inositol Drugs 0.000 description 2
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 2
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000009973 maize Nutrition 0.000 description 2
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 2
- 235000004252 protein component Nutrition 0.000 description 2
- 238000000164 protein isolation Methods 0.000 description 2
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 239000004455 soybean meal Substances 0.000 description 2
- XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N taurine Chemical compound NCCS(O)(=O)=O XOAAWQZATWQOTB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 2
- PHIQHXFUZVPYII-ZCFIWIBFSA-N (R)-carnitine Chemical compound C[N+](C)(C)C[C@H](O)CC([O-])=O PHIQHXFUZVPYII-ZCFIWIBFSA-N 0.000 description 1
- 239000001763 2-hydroxyethyl(trimethyl)azanium Substances 0.000 description 1
- 235000019743 Choline chloride Nutrition 0.000 description 1
- AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N D-Lyxoflavin Natural products OCC(O)C(O)C(O)CN1C=2C=C(C)C(C)=CC=2N=C2C1=NC(=O)NC2=O AUNGANRZJHBGPY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ZAKOWWREFLAJOT-CEFNRUSXSA-N D-alpha-tocopherylacetate Chemical compound CC(=O)OC1=C(C)C(C)=C2O[C@@](CCC[C@H](C)CCC[C@H](C)CCCC(C)C)(C)CCC2=C1C ZAKOWWREFLAJOT-CEFNRUSXSA-N 0.000 description 1
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 1
- 235000002723 Dioscorea alata Nutrition 0.000 description 1
- 235000007056 Dioscorea composita Nutrition 0.000 description 1
- 235000009723 Dioscorea convolvulacea Nutrition 0.000 description 1
- 235000005362 Dioscorea floribunda Nutrition 0.000 description 1
- 235000004868 Dioscorea macrostachya Nutrition 0.000 description 1
- 235000005361 Dioscorea nummularia Nutrition 0.000 description 1
- 235000005360 Dioscorea spiculiflora Nutrition 0.000 description 1
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 description 1
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 description 1
- 241000282412 Homo Species 0.000 description 1
- 235000006350 Ipomoea batatas var. batatas Nutrition 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N L-Methionine Natural products CSCCC(N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- 229930195722 L-methionine Natural products 0.000 description 1
- 240000008415 Lactuca sativa Species 0.000 description 1
- 235000003228 Lactuca sativa Nutrition 0.000 description 1
- IMSOBGJSYSFTKG-PKPIPKONSA-N Lysinoalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCCCNCC(N)C(O)=O IMSOBGJSYSFTKG-PKPIPKONSA-N 0.000 description 1
- FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N Magnesium Chemical compound [Mg] FYYHWMGAXLPEAU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ABSPRNADVQNDOU-UHFFFAOYSA-N Menaquinone 1 Natural products C1=CC=C2C(=O)C(CC=C(C)C)=C(C)C(=O)C2=C1 ABSPRNADVQNDOU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OVBPIULPVIDEAO-UHFFFAOYSA-N N-Pteroyl-L-glutaminsaeure Natural products C=1N=C2NC(N)=NC(=O)C2=NC=1CNC1=CC=C(C(=O)NC(CCC(O)=O)C(O)=O)C=C1 OVBPIULPVIDEAO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N Nicotinamide Chemical compound NC(=O)C1=CC=CN=C1 DFPAKSUCGFBDDF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010067482 No adverse event Diseases 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- VYGQUTWHTHXGQB-UHFFFAOYSA-N Retinol hexadecanoate Natural products CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OCC=C(C)C=CC=C(C)C=CC1=C(C)CCCC1(C)C VYGQUTWHTHXGQB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 244000040738 Sesamum orientale Species 0.000 description 1
- 241000209072 Sorghum Species 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L Sulfate Chemical compound [O-]S([O-])(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 244000098338 Triticum aestivum Species 0.000 description 1
- QYSXJUFSXHHAJI-XFEUOLMDSA-N Vitamin D3 Natural products C1(/[C@@H]2CC[C@@H]([C@]2(CCC1)C)[C@H](C)CCCC(C)C)=C/C=C1\C[C@@H](O)CCC1=C QYSXJUFSXHHAJI-XFEUOLMDSA-N 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 238000003916 acid precipitation Methods 0.000 description 1
- 238000013019 agitation Methods 0.000 description 1
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 description 1
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 1
- 230000000433 anti-nutritional effect Effects 0.000 description 1
- 239000011260 aqueous acid Substances 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 1
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 1
- 238000010923 batch production Methods 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 229960002685 biotin Drugs 0.000 description 1
- 235000020958 biotin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011616 biotin Substances 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- FAPWYRCQGJNNSJ-UBKPKTQASA-L calcium D-pantothenic acid Chemical compound [Ca+2].OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCC([O-])=O.OCC(C)(C)[C@@H](O)C(=O)NCCC([O-])=O FAPWYRCQGJNNSJ-UBKPKTQASA-L 0.000 description 1
- FNAQSUUGMSOBHW-UHFFFAOYSA-H calcium citrate Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O.[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O FNAQSUUGMSOBHW-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 239000001354 calcium citrate Substances 0.000 description 1
- ZFXVRMSLJDYJCH-UHFFFAOYSA-N calcium magnesium Chemical compound [Mg].[Ca] ZFXVRMSLJDYJCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002079 calcium pantothenate Drugs 0.000 description 1
- 235000014171 carbonated beverage Nutrition 0.000 description 1
- 239000000679 carrageenan Substances 0.000 description 1
- 229940113118 carrageenan Drugs 0.000 description 1
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 1
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 1
- 238000005341 cation exchange Methods 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- SGMZJAMFUVOLNK-UHFFFAOYSA-M choline chloride Chemical compound [Cl-].C[N+](C)(C)CCO SGMZJAMFUVOLNK-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229960003178 choline chloride Drugs 0.000 description 1
- 239000003240 coconut oil Substances 0.000 description 1
- 235000019864 coconut oil Nutrition 0.000 description 1
- 238000010960 commercial process Methods 0.000 description 1
- 239000013065 commercial product Substances 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000010924 continuous production Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 229910000336 copper(I) sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- WIVXEZIMDUGYRW-UHFFFAOYSA-L copper(i) sulfate Chemical compound [Cu+].[Cu+].[O-]S([O-])(=O)=O WIVXEZIMDUGYRW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229960002104 cyanocobalamin Drugs 0.000 description 1
- 235000000639 cyanocobalamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011666 cyanocobalamin Substances 0.000 description 1
- ZAKOWWREFLAJOT-UHFFFAOYSA-N d-alpha-Tocopheryl acetate Natural products CC(=O)OC1=C(C)C(C)=C2OC(CCCC(C)CCCC(C)CCCC(C)C)(C)CCC2=C1C ZAKOWWREFLAJOT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 1
- 230000001627 detrimental effect Effects 0.000 description 1
- 229940111685 dibasic potassium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 description 1
- 239000012470 diluted sample Substances 0.000 description 1
- ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L dipotassium hydrogen phosphate Chemical compound [K+].[K+].OP([O-])([O-])=O ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 150000002148 esters Chemical class 0.000 description 1
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 1
- 239000011790 ferrous sulphate Substances 0.000 description 1
- 235000003891 ferrous sulphate Nutrition 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 230000004907 flux Effects 0.000 description 1
- 229960000304 folic acid Drugs 0.000 description 1
- 235000019152 folic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000011724 folic acid Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 235000020256 human milk Nutrition 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N hydrogen chloride Substances Cl.Cl IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000041 hydrogen chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N inositol Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)[C@@H]1O CDAISMWEOUEBRE-GPIVLXJGSA-N 0.000 description 1
- 239000002198 insoluble material Substances 0.000 description 1
- 230000010354 integration Effects 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 230000002452 interceptive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011835 investigation Methods 0.000 description 1
- 229960003284 iron Drugs 0.000 description 1
- BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L iron(2+) sulfate (anhydrous) Chemical compound [Fe+2].[O-]S([O-])(=O)=O BAUYGSIQEAFULO-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000359 iron(II) sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000002045 lasting effect Effects 0.000 description 1
- 230000000670 limiting effect Effects 0.000 description 1
- 239000006194 liquid suspension Substances 0.000 description 1
- 229920002521 macromolecule Polymers 0.000 description 1
- 239000011777 magnesium Substances 0.000 description 1
- 229910052749 magnesium Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011147 magnesium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229960002337 magnesium chloride Drugs 0.000 description 1
- 229910001629 magnesium chloride Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940091250 magnesium supplement Drugs 0.000 description 1
- 229940099596 manganese sulfate Drugs 0.000 description 1
- 239000011702 manganese sulphate Substances 0.000 description 1
- 235000007079 manganese sulphate Nutrition 0.000 description 1
- SQQMAOCOWKFBNP-UHFFFAOYSA-L manganese(II) sulfate Chemical compound [Mn+2].[O-]S([O-])(=O)=O SQQMAOCOWKFBNP-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229960004452 methionine Drugs 0.000 description 1
- 238000010327 methods by industry Methods 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 229940111688 monobasic potassium phosphate Drugs 0.000 description 1
- 235000019796 monopotassium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 229960003966 nicotinamide Drugs 0.000 description 1
- 235000005152 nicotinamide Nutrition 0.000 description 1
- 239000011570 nicotinamide Substances 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 238000005457 optimization Methods 0.000 description 1
- 125000002467 phosphate group Chemical group [H]OP(=O)(O[H])O[*] 0.000 description 1
- 235000019175 phylloquinone Nutrition 0.000 description 1
- 239000011772 phylloquinone Substances 0.000 description 1
- SHUZOJHMOBOZST-UHFFFAOYSA-N phylloquinone Natural products CC(C)CCCCC(C)CCC(C)CCCC(=CCC1=C(C)C(=O)c2ccccc2C1=O)C SHUZOJHMOBOZST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- MBWXNTAXLNYFJB-NKFFZRIASA-N phylloquinone Chemical compound C1=CC=C2C(=O)C(C/C=C(C)/CCC[C@H](C)CCC[C@H](C)CCCC(C)C)=C(C)C(=O)C2=C1 MBWXNTAXLNYFJB-NKFFZRIASA-N 0.000 description 1
- 229960001898 phytomenadione Drugs 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 239000001103 potassium chloride Substances 0.000 description 1
- 235000011164 potassium chloride Nutrition 0.000 description 1
- 229960002816 potassium chloride Drugs 0.000 description 1
- 235000007715 potassium iodide Nutrition 0.000 description 1
- 229960004839 potassium iodide Drugs 0.000 description 1
- WKZJASQVARUVAW-UHFFFAOYSA-M potassium;hydron;2-hydroxypropane-1,2,3-tricarboxylate Chemical compound [K+].OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC([O-])=O WKZJASQVARUVAW-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 230000013777 protein digestion Effects 0.000 description 1
- 230000020978 protein processing Effects 0.000 description 1
- ZUFQODAHGAHPFQ-UHFFFAOYSA-N pyridoxine hydrochloride Chemical compound Cl.CC1=NC=C(CO)C(CO)=C1O ZUFQODAHGAHPFQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960004172 pyridoxine hydrochloride Drugs 0.000 description 1
- 235000019171 pyridoxine hydrochloride Nutrition 0.000 description 1
- 239000011764 pyridoxine hydrochloride Substances 0.000 description 1
- 238000010992 reflux Methods 0.000 description 1
- 239000012492 regenerant Substances 0.000 description 1
- 229940108325 retinyl palmitate Drugs 0.000 description 1
- 235000019172 retinyl palmitate Nutrition 0.000 description 1
- 239000011769 retinyl palmitate Substances 0.000 description 1
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 description 1
- 229960002477 riboflavin Drugs 0.000 description 1
- 235000019192 riboflavin Nutrition 0.000 description 1
- 239000002151 riboflavin Substances 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N scyllo-inosotol Natural products OC1C(O)C(O)C(O)C(O)C1O CDAISMWEOUEBRE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229960002668 sodium chloride Drugs 0.000 description 1
- 229910001415 sodium ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000003381 solubilizing effect Effects 0.000 description 1
- 235000020712 soy bean extract Nutrition 0.000 description 1
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 1
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 1
- 238000001228 spectrum Methods 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 229910001220 stainless steel Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000010935 stainless steel Substances 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 229960003080 taurine Drugs 0.000 description 1
- DPJRMOMPQZCRJU-UHFFFAOYSA-M thiamine hydrochloride Chemical compound Cl.[Cl-].CC1=C(CCO)SC=[N+]1CC1=CN=C(C)N=C1N DPJRMOMPQZCRJU-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 235000013337 tricalcium citrate Nutrition 0.000 description 1
- 235000019731 tricalcium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N trichloroacetic acid Chemical compound OC(=O)C(Cl)(Cl)Cl YNJBWRMUSHSURL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- QYSXJUFSXHHAJI-YRZJJWOYSA-N vitamin D3 Chemical compound C1(/[C@@H]2CC[C@@H]([C@]2(CCC1)C)[C@H](C)CCCC(C)C)=C\C=C1\C[C@@H](O)CCC1=C QYSXJUFSXHHAJI-YRZJJWOYSA-N 0.000 description 1
- 235000005282 vitamin D3 Nutrition 0.000 description 1
- 239000011647 vitamin D3 Substances 0.000 description 1
- 229940021056 vitamin d3 Drugs 0.000 description 1
- 238000003260 vortexing Methods 0.000 description 1
- NWONKYPBYAMBJT-UHFFFAOYSA-L zinc sulfate Chemical compound [Zn+2].[O-]S([O-])(=O)=O NWONKYPBYAMBJT-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229960001763 zinc sulfate Drugs 0.000 description 1
- 229910000368 zinc sulfate Inorganic materials 0.000 description 1
- UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L zinc;1-(5-cyanopyridin-2-yl)-3-[(1s,2s)-2-(6-fluoro-2-hydroxy-3-propanoylphenyl)cyclopropyl]urea;diacetate Chemical compound [Zn+2].CC([O-])=O.CC([O-])=O.CCC(=O)C1=CC=C(F)C([C@H]2[C@H](C2)NC(=O)NC=2N=CC(=CC=2)C#N)=C1O UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/14—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from leguminous or other vegetable seeds; from press-cake or oil-bearing seeds
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/14—Vegetable proteins
- A23J3/16—Vegetable proteins from soybean
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L11/00—Pulses, i.e. fruits of leguminous plants, for production of food; Products from legumes; Preparation or treatment thereof
- A23L11/30—Removing undesirable substances, e.g. bitter substances
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Agronomy & Crop Science (AREA)
- Botany (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Description
- Die vorliegende Erfindung betrifft allgemein ein Verfahren zur Isolierung von Protein aus einem Mehl, und sie betrifft insbesondere ein Verahren zur Isolierung von Protein aus Sojamehl.
- Der Stand der Technik hat sich eingehend mit der Aufgabe der Isolierung, der Reinigung und der Verbesserung der Nahrqualität und dem Gescmack von Sojabohnenprotein befaßt. Sojabohnenprotein weist im seinem natürlichen Zustand eine verminderte Nährqualität aufgrund der Anwesenheit von Phytinsäurekomplexen auf, die mit der Mineralabsorption der Säuger interferieren, und aufgrund der Anwesenheit von Antinährfaktoren einschließlich Trysininhibitoren, die mit der Proteinverdauung der Säuger interferieren.
- Die vorliegende Erfindung stellt ein Verfahren zur Herstellung eines verbesserten Sojaproteinisolats zur Verfügung, das einen außerordentlich geringen Phytat- und Aluminiumgehalt aufweist. Der Aluminiumgehalt von auf Soja basierenden Säuglingsnährzubereitungen ist eine schwerwiegende Beeinträchtigung. Säuglingsnährzubereitungen, die Sojaproteinisolat enthalten, das gemäß den hierin offenbarten Verfahren hergestellt worden ist, sind vom Nährstandpunkt aus mehr wünschenswert, da die Verminderung des Aluminiumgehaltes Sojazubereitungszusammensetzungen zur Verfügung stellt, die der humanen Muttermilch ähnlicher sind.
- Bei einem typischen handelsüblichen Verfahren, werden die Sojaproteine bei leicht alkalischem pH-Wert aus entfetteten Sojaflocken oder aus entfettetem Sojamehl extrahiert. Die Hauptproteinfraktion wird dann aus dem geklärtem Extrakt durch Einstellen des pH's auf den isoelektrischen Punkt der Proteine (pH 3,8 bis 6,0) ausgefällt. In dem Ausmaß, in dem die Proteine bei diesem pH unlöslich sind, kann das Proteingerinnsel von den löslichen Zuckern, Salzen und so weiter durch Zentrifugation abgetrennt werden. Um die Reinigung zu vervollständigen wird das Proteingerinnsel wenigstens einmal bei diesem isoelektrischen pH mit Wasser gewaschen, dann wird das Protein entweder wie es ist oder nach Resuspension bei neutralem pH sprühgetrocknet. Unter solchen Bedingungen gemäß den Stand der Technik bildet ein größerer Anteil des Phytats; das in dem Sojamehl vorhanden ist; mit dem Protein Komplexe aus und ist in dem Sojaisolat vorhanden. Handelsüblich erhältliche Sojaisolate weisen typischerweise einen Phytatgehalt von 2,0-2,5% auf; und in einigen Fällen bis hin zu 3 Gewichtsprozent.
- In Gegensatz zum Stande der Technik hebt die vorliegende Erfindung den pH der wässerigen Aufschlämmung von Sojamehl auf ungefähr 9,0 an. Wie hierin verwendet, und in den Ansprüchen bedeutet "wässerige Aufschlämmung" eine Aufschlämmung, die mehr als 50 Gewichtsprozent Wasser umfaßt. Nach einer geeigneten Extraktionszeit wird das Material innerhalb einer Ultrafiltrationsvorrichtung zirkuliert, die dafür sorgt, daß das Protein hindurchtritt und daß die Faser, das Aluminium und das Phytat zurückgehalten werden. Nach der Vervollständigung des Ultrafiltrationsverfahrens wird der pH des Permeats auf den isoelektrischen Punkt von Sojaprotein eingestellt. Das gereinigte Protein fällt dann aus, und das ausgefällte Material wird mittels Zentrifugation abgetrennt.
- Die Filtration ist ein oft angewandtes Verfahren zur Abtennung von gewünschten Substanzen von solchen, die nicht erwünscht sind. Es gibt zweit gebräuchliche Arten, auf die ein Feedstrom einem Filter zugeführt werden kann: die Endpunktfiltration und die Kreuzstromfiltration. Bei der Endpunktfiltration fließt der Feedstrom senkrecht zu der Filtermembran. Bei der Kreuzstromfiltration verläuft der Feedstrom andererseits parallel zu der Filtermembran, und das Filtrat diffundiert durch diese hindurch. Das Produkt, das durch die Membran hindurch tritt, wird "Permeat" genannt und das Produkt, das zurückgehalten wird, wird "Retentat" genannt. Die Filter werden oft nach der Größe der zurückgehaltenen Partikel eingeteilt. Zum Beispiel halten Membranmikrofilter allgemein Partikel mit einem Durchmesser, der größer als ungefähr 0,1-10µm (Mikron) ist, zurück, während Ultrafilter allgemein Partikel und Makromoleküle mit einen Durchmesser, der größer als ungefähr 0,05-0,1µm (Mikron) zurückhalten, und während Hyperfilter allgemein Moleküle mit einen Durchmesser größer als ungefähr 0,01µm (Mikron) zurückhalten. Anders gesagt, halten Ultrafilter allgemein Partikel mit Molekulargewichten größer als 10 000 bis 500 000 zurück. Im Laborbetrieb, wird die Filterauswahl allgemein direkt getroffen, aber die Maßstabsvergrößerung bis hin zu industriellen Anwenuungen ist oft mit vielen Schwierigkeiten behaftet.
- Theoretisch sollte die Ultrafiltration die selektive Auftrennung, Konzentration und Reinigung von Proteinkomponenten erlauben. In der Praxis veriauft die Ultrafiltration nicht gemäß der Idealhypothesen. Zum Beispiel weisen die meisten geläufigen Ultrafiltrationsmembranen wechselnde Porendurchmesser auf, und ihre Molekulargewichtsschwellenwertkapazität ist nicht einheitlich. Darüber hinaus wird der Permeatdurchsatz (Volumen an Produkt pro Einheit an Filterfläche pro Zeiteinheit) einer Ultrafiltrationsmembran stark durch die Anwesenheit einer Polarisationsschicht oder durch Fouling der Membran beeinträchtigt.
- Die Polarisationsschichten bilden sich im Verlaufe der Ultrafiltration aus und verändern die Überführung von gelösten Stoffen durch die Membran hindurch, wodurch die Permeationsgeschwindigkeit der Vorrichtung sinkt und ihre Auftrennungseigenschaften verändert werden. Die Polarisation wird durch Konvektion durch die Membran hindurch verursacht. Wenn die Flüssigkeit schneller durch die Membran fließt als das zurückgehaltene Material in die Retentatflüssigkeit zurückdiffundieren kann, bildet sich in der Nähe der Membran eine gesättigte Schicht aus. Die Tiefe der Schicht und ihr Widerstand gegenüber dem Fluß hängen von der Geschwindigkeit ab, mit der das Retentat umgewälzt wird. Die Gesamtpermeabilität der Membran im Verlaufe des Vorgangs hängt von der Dicke der Polarisationsschicht und auch von der Art ihrer Bestandteile ab.
- Der Widerstand aufgrund des Foulings entsteht, wenn Ablagerungen chemisch an die Membran binden. Das Fouling ist von der Polarisation völlig verschieden, bei der die interferierende Schicht aufgrund von hydrodynamischen (nicht chemischen) Kräften gegen die Membran gedrückt wird.
- Um hochaufgereinigte Konzentrate zu erhalten, kann die Filtration von einer Diafiltration gefolgt oder begleitet werden, die darin besteht, daß zusätzliche Flüssigkeit zu dem Retentatkonzentrat zugesetzt wird, und daß dieses einem weiteren Filtrationszyklus unterworfen wird. Die Diafiltration kann ein absatzweise durchgeführter Prozess sein (Verdüinnungsschritte gefolgt von nachfolgenden Aufkonzentrationsschritten) oder aber ein kontinuierlicher Prozess (das Wasser wird mit der gleichen Geschwindigkeit zugesetzt, mit der das Permeat entfernt wird).
- Die vorliegende Erfindung betrifft ein verbessertes Ultrafiltrationsverfahren zur Abtrennung von Protein von unerwünschten Bestandteilen, Wie etwa Phytaten und Aluminium. Dies wird durchgeführt, indem metallische Ultrafiltrationsmembranen bei einem pH verwendet werden, bei dem das Protein löslich ist und durch die Membran hindurchtreten kann, während die Phytate und das Aluminium zurückgehalten werden.
- Der Stand der Technik kennt kein einfaches Einschrittverfahren zur Enternung von Phytat und Aluminium mittels Ultrafiltration.
- Im Stand der Technik sind viele Beispiele für Verfahren bekannt, um Phytinsäure und Phytate von Protein abzutrennen. Daß ein kostengünstiges Abtrennungsverfahren für Phytate von den Bestandteilen mit höherem Nährwert eines Nahrungsmittels wie etwa Mais, Reis, Morenhirse (Sorghum), Langbohne, Sojabohne, Maniok (Cassava), Coyam und Yam wünschenswert ist, ist allgemein anerkannt, siehe zum Beispiel "Effect of Local Food Processing on Phytate Levels in Cassava, Cocoyam, Yam, Maize, Sorghum, Rice, Cowpea, and Soybean", Marfo et al. Journal of Agriculture and Food Chemistry, 38:1580-1555 (1990).
- Bolley et al., offenbart im U.S. Patent Nr. 2 732 395 ein Verfahren zur Abtrennung von Phytinsäure von verschiedenen Ölsamen mit einer wässerigen sauren Extraktion bei einem pH- Wert, nahe dem isoelektrischen Punkt des Proteins (ungefähr 4,5). Die Phytinsäure ist bei diesem pH teilweise aufgelöst und wird erhalten. Das Protein wrd durch Löslichmachen desselben bei einem alkalischen pH erhalten, indem der unlösliche Anteil abgetrennt wird und das Protein bei einem pH nahe dem isoelektrischen Punkt ausgefällt. Die resultierende Proteinfraktion enthielt nicht weniger als 4% organischen Phosphor, was eine Anzeige für einen hohen Phytatgehalt ist.
- "Studies on the Preparation of Soy Bean Protein Free from Phosphorus", McKinney et at., Journal of Biological Chemistry 178:117-132 (1949) offenbart, daß sich die Phytinsäure von dem Sojaprotein bei pH-Werten zwischen 11,0 und 11,5 abtrennt und einen Niederschlag ausbildet, der dann mittels Zentrifugation entfernt werden kann.
- Goodnight et al., offenbart im U.S. Patent Nr. 4 072 670, daß sich zwischen dem Protein und der Phytinsäure unter den sauren Bedingungen, die von Bolley et al verwendet werden, ein alkalistabiler Komplex ausbildet. In einem Lösungsvorschlag zur Überwindung dieses Nachteils offenbart Goodnight et al. die Ausfällung von Phytat bei pH-Werten, die ein bißchen höher als diejenigen sind, die von McKinney et al. beschrieben werden, d. h. bei pH-Werten zwischen 10,6 und 14. Das Phytat wird dann mittels Filtration oder Zentrifugation von dem Protein abgetrennt, bevor die Proteinausfällung am isoelektrischen Punkt des Proteins bei pH 4,5 durchgeführt wird. Ein Nachteil des Verfahrens nach Goodnight et al. ist, daß die Unterwerfung der Proteine solch extrem alkalischen pH Bedingungen, den Nährwert des Proteins nachteilig beeinflußt. Es tritt ebenfalls eine Tendenz auf, daß sich die nicht erwünschte Ausbildung von Lysinoalanin erhöht. Darüber hinaus sind die kontinuierlichen Zentrifugen, die bei industriellen Anwendungen eingesetzt werden, nicht in der Lage, den sehr leichten Phytatniederschlag abzutrennen, der sich bei einem so hohen pH-Wert ausbildet.
- Goodnight et al., offenbart im U.S. Patent 4 088 795 die Entfernung des Phytats, indem es bei pH 10 unlöslich gemacht wird. Ein so hoher pH-Wert ist für das Protein schädlich. Das unlösliche Protein wird mittels Zentrifugation, später Ultrafiltration abgetrennt. Jedoch tritt bei dem Ultrafiltrationsschritt das Protein im Retentat auf. Goodnight et al. offenbart im U.S. Patent Nr. 3 995 795 grundsätzlich das gleiche Verfahren wie in U.S. 4 088 795, wobei zusätzliche Wärmebehandlungsschritte verwendet werden, wie auch ein Rezept für Sojamilch, die ein Proteinisolat enthält.
- Goodnight et al. offenbart im U.S. Patent Nr. 4 091 120 die Ultrafiltration eines Materials, das Sojaprotein enthält, das bereits extrahiert und zentrifugiert wurde. Während der Ultrafiltration wird das Protein im Retentat angereichert, während Kohlenhydrate und Mineralien in das Permeat hinübertreten. In diesem Patent offenbart Goodnight et al. ebenfalls Formulierungen für Nährprodukte, die Sojaprotein enthalten, das mittels den dort genannten Verfahren isoliert wurde.
- DeRham, offenbart im GB Patent Nr. 1 574 110 Verfahren, mit denen der Phytinsäuregehalt eines Sofaproteinisolates bis zu einem Bereich von 2% bis 0,6% hin abgesenkt werden kann, wenn die Proteinfällung von neutralem Sojaextrakt (bei pH 8,0 extrahiert) bei pH 5,7 anstatt pH 4,5 durchgeführt wird. Es wird berichtet, daß der Phytinsäuregehalt 1,7% beträgt, wenn die Sojaproteine bei pH 2,5 extrahiert werden und bei pH 4,5 abgetrennt. Aufgrund der Durchführung der Fällung bei pH 5,5 wurde der Phytinsäuregehalt wie berichtet auf 0,7% abgesenkt. Die Phytinsäurekonzentration des Isolats kann auf 0,2% abgesenkt werden, wenn das Protein bei pH 11,5 extrahiert wird und bei pH 5,5 abgetrennt. Jedoch leiden diese Verfahren unter verschiedenen Nachteilen, zum Beispiel wird die Proteinausbeute um nicht weniger als 20% vermindert, was die Verfahren kommerziell undurchführbar macht.
- "Phytate-Protein Interactions in Soybean Extracts and Low-Phytat Soy Protein Products", deRham et al., Journal of Food Science 44:596-600 (1979) offenbart, daß Calcium, die Ausfällung von Sojaprotein bei pH 11,5 verstärken. Sehr geringe Phytinsäurekonzentrationen können mittels Extraktion mit 10%iger NaCl erzielt werden, aber diese Verfahren ergaben ein Proteinisolat, daß effektiv nicht verwendbar ist, ohne daß es mittels Dialyse oder Ultrafiltration entsalzt wird. Darüber hinaus ist die Proteinausbeute gemäß diesen Verfahren niedrig.
- Khan et al., weist in "Association of Zinc with Soy Proteins as Affected by Heat and pH" im Journal of Food Science 55:263-266 (1990) auf Seite 364 darauffhin, daß ein Nachteil von Goodnight et al. und deRham et al. darin besteht, daß sofern nicht das meiste Phytat mittels Zentrifugation bei pH 12,0 vor der sauren Ausfällung des Proteins entfernt wird, das isolierte Sojaprotein mit Zink bezusatzt werden sollte, sofern es die Hauptzinkquelle in der Diät darstellt.
- Puski et al. offenbart im U.S. Patent Nr. 4 697 004 ein Verfahren zur Herstellung von Sojaprotein, bei dem die Proteine bei einem pH von 8 bis 13 und einer Temperatur überhalb 65º C extrahiert werden. Das Proteinprodukt enthält weniger als ungefähr 0,3% Phytinsäure. Jedcch beeinflussen auch so hohe Temperaturen wieder die Löslichkeit und andere funktionelle Eigenschaften der Proteine nachteilig.
- "Phytate Removal from Soy Protein Isolates Using Ion Exchange Processing Treatments", von Brooks et al., im Journal of Food Science 47:128-1282 (1982) offenbart ein Verfahren für die Phytatentfernung aus Sojaproteinisolaten unter Verwendung von Ionenaustauschverfahren. Eine Kombination von Kationen- und Anionenaustauschprozessen ist für die wirksame Phytatentfernung notwendig. Ein Dialyseschritt wird für die Entfernung anderer nicht-Proteinbestandteile nicht eingesetzt. Dieses Verfahren ist jedoch zur Anwendung im kommerziellen Maßstab unerträglich kompliziert und teuer.
- Enzyme, wie etwa Phytase, sind ebenfalls zur Herstellung von Sojaproteinisolaten verwende worden. Zum Beispiel offenbart McCabe im U.S. Patent Nr. 3 733 207 die Herstellung einer löslichen Proteinfraktion mit einem vermindertem Phytinsäuregehalt. Die Proteine werden unter alkalischen Bedingungen löslich gemacht, und Weizenphytase wird zugesetzt, nachdem der pH auf ungefähr 5 abgesenkt worden ist. Die Proteinfraktion, die bei pH 4,5 nicht ausgefällt worden ist, wird erhalten. Das resultierende Protein ist aufgrund seiner Löslichkeit bei sauren Bedingungen für kohlensäurehaltige Getränke geeignet. Die Enzymbehandlung ist jedoch lang, benötigt sie doch 24 bis 36 Stunden. Der Phytinsäuregehalt des Proteins ist in dem Patent nicht angegeben.
- Die veröffentlichte PCT Anmeldung mit der Nr. WO 90/08476 offenbart ein Verfahren zur Herstellung eines phytatfreien oder phytatarmen Sojaproteinisolats unter Verwendung des Enzyms Phytase.
- Cordle et al. offenbart im U.S. Patent Nr. 4 897 465 ein Verfahren zur Anreicherung uno Konzentration ausgewählter Proteine aus Protein enthaltenden Flüssigkeiten mittels Ultrafiltration.
- Iacobucci et al. offenbart im U.S. Patent Nr. 3 736 147 ein Verfahren zur Verminderung der Phytatkonzentration in Sojaprotein, das verschiedene chemische Behandlungen in Kombination mit Ultrafiltration mit einbezieht. Die chemischen Behandlungen umfassen die Hydrolyse von Phytinsaure durch naturbelassene Phytase bei neutralem pH, die Ultrafiltration in Gegenwart von Calciumionen bei niedrigem pH, oder die Verwendung von Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA) bei hohem pH. Die Verfahren, nie von Iacobucci et al. offenbart werden, weisen viele Nachteile auf. Es ist bekannt, daß Sojaglobuline bei so niedrigen pH-Werten in inre Untereinheiten dissoziieren und denaturiert werden. Die Verwendung von Calciumionen bei niedrigen pH-Werten macht einen zusätzlichen Ultrafiltrationsschritt zur Salzentfernung notwenig. Die hohe Temperatur (65º C) bei dem Phytaseverfahren kann die Löslichkeit des Proteins auf beiden Seiten des isoelektrischen Punktes vermindern. Der niedrigste erreichte Phosphorgehalt liegt nicht niedriger als 0,2%, was 0,7% Phytinsäure entspricht. Die Verfahren wenden sehr zeitaufwendige, 18-48 stündige Ultrafiltrationen an.
- Die Veröffentlichungen, auf die in diesem Abschnitt Bezug genommen wird, enthalten viele Ansätze zur Abtrennung von Phytaten von Protein unter Verwendung von Ultrafiltration, aber wiederholt trat das Protein im Retentat auf, so daß entweder keine Trennung oder nur eine geringe Trennung erzielt werden konnte. Diese Trennverfahren wurden nicht mur mit Sojabohnen und Sojamilch, sondern auch mit Erdnüssen, Baumwollsamen und anderen pflanzlichen Proteinquellen versuchsweise durchgeführt. Frazeur et al., U.S. Patent Nr. 3 728 327, 1973, "Processing Whey-Type By-Product Liquids from Cottonseed Protein Isolation with Ultrafiltration and Reverse Osmosis Membranes", Lawhon et al., Journal of Food Process Engineering, 1:15-35 (1977). "Optimization of Protein Isolate Productrnon From Soy Flour Using Industrial Membrane Systems", Lawhon et al., Journal of Food Science, 43:361-369 (1978). "Alternate Processes for use in Soy Protein isolation by Industrial Ultrafiltration Membranes", Lawhon et al. Journal of Food Science, 44:213-219 (1979) . "Soy Protein Ingredients Prepared by New Processes-Aqueous Processing and Industrial Membrane Association", Lawhon et al., Journal of American Oil Chemistry Society, März 1981, 377-383. "Production of Oil and Protein Food Products from Raw Peanuts by Aqueous Extraction and Ultrafiltration", Lawhon et al., Journal of Food Science, 45:391-395 (1981). "Combining Aqueous Extraction and Membrane Isolation Techniques to Recover Protein and Oil from Soybeans", Lawhon et al., Journal of Food Science, 46:912-916 (1981). "New Techniques in Membrane Processing of Oilseeds", Lawhon et al., December 1984, 93-106. "Ultrafiltration Studies of Foods: Part 1- The Removal of Undesirable Components in Soymilk and the Effects on the Quality of the Spray-dried Powder", Ang et al., Food Chemistry, 20:183-189 (1986). "Effect of Phytic Acid Level in Soy Protein Based Infant Formulas on Mineral Availability in the Rat", Churella et al., Journal of Agriculture and Food Chemistry, 37:1352-1357 (1989).
- Dem Stand der Technik ist zu entnehmen, daß wesentliche Anstrengungen unternommen worden sind, um Verfahren zu entwickeln, um den Phytinsäuregehalt von Sojaprotein zu vermindern. Diese Verfahren leiden jedoch an verschiedenen Nachteilen, einschließlich einer ineffizienten Phytinsaureverminderung, hohen Kosten, langen benötigten Behandlungszeiten, nicht aktzeptablen Veranderungen des behandelten Proteins und der Inkompatibilitat mit kommerziellen Sojaproteinverarbeitungsverfahren und Ausrüstungen.
- Als Ergebnis dessen besteht nach vor ein Bedarf an einem verbesserten Verfahren zur Herstellung von phytatfreien oder von Proteinisolaten mit niedrigem Phytatgehalt und von Konzentraten, die diese Nachteile vermeiden, wobei gleichzeitig die Proteinisolatproduktion in kommerziell praktischen Maßstab erlaubt wird.
- Die vorliegende Erfindung umfaßt ein neues und erfinderisches Verfahren, mit dem niederphytathaltige Proteinisolate hergestellt werden können.
- Der Stand der Technik, ner oben angegeben ist, lehrt weder alleine noch in Kombination die Tatsache, daß ein Proteinisolat durch eine Ultrazfiltrationsmembran in das Permeat übertreten soll, wie bei der vorliegenden Erfindung, sondern sie lehrt in der Tat das genaue Gegenteil.
- Fig ist eine diagrammatische Darstellung einer Vorrichtung, die bei dem ersten Schritt eines Verfahrens zur Isolierung von Protein aus Mehl verwendet wird.
- Fig. 1 ist eine diagrammatische Darstellung einer Vorrichtung, die bei dem zweiten Schritt eines Verfahrens zur Isolierung von Protein aus Mehl verwendet wird.
- Fig. 3 ist eine diagrammatische Darstellung einer Vorrichtung, nie zur Überführung einer flüssigen Suspension, die nie Proteine enthält, welche im ersten und zweiten Schritt isoliert wurden, in Flocken- oder Pulverform verwendet wird.
- Fig. 4 ist eine schematische Darstellung einer Ultrafiltrationsvorrichtung, die bei der Durchführung der besten Ausführungsform der Erfindung verwendet wird, und Fig. 5 ist eine vergrößerte schematische Querschnittsansicht eines Ultrafiltrationsmodules der genannten Vorrichtung.
- Die vorliegende Erfindung betrifft ein Verfahren zur Abtrennung von Protein von Phytat und Aluminium durch Verwendung von Ultrafiltrationsmembranen, um ein Permeat abzutrennen, daß ein Proteinisolat mit niedrigem Phytat- und Aluminiumgehalt enthält, und ein Retentat, daß Phytat und Aluminium enthält. Die Diafiltration des Retentats kann durchgeführt werden, um das Permeat anzureichern.
- Wenn der Ausdruck "Phytat" hierin und in den Ansprüchen verwendet wird, ist es of offensichtlich, daß er Salze der Phytinsäure oder molekulare Komplexe der Phytinsäure mit anderen Bestandteilen eines Nahrungsmittelproduktes bezeichnet. Die Phytinsäure, der Hexaorthomonophosphatester von Myoinositol, tritt in recht hohen Pegeln in Körnern und Ölsaten als Calciummagnesiumsalz, d. h. als Phytin, auf. Im Sojabohnenmehl macht das Phytin ungefähr 73% des Gesamtphosphorgehaltes aus. Während der Verarbeitung bildet die Phytinsäure einen Phytatmineralproteinkomplex aus, von dem gezeigt worden ist, daß er die Bioverfügbarkeit verschiedener Mineralien wie Zink, Magnesium, Calcium, Eisen usw. vermindert. Während der Herstellung von Proteinisolaten gemäß herkömmlichen Verfahren verbleibt ein großer Anteil der Phytinsaure und der Phytate mit dem Protein in der Form von Komplexen assoziiert. Die Phytatentfernung aus Sofaproteinisolat ist wünschenswert, da der Phytatphosphor für Menschen nicht als Nahrungsbestandteil bloverfügbar ist, und da er mit der Absorption von-vom Ernährungsstandpunkt aus gesehen- essentielien multivalenten Kationen wie Calcium, Eisen und Zink interferiert. Daher ist es wünschenswert, den Phytatgehalt von auf Soja basierenden Säuglingsnährpräparaten auszuschalten oder zu vermindern.
- Ein Verfahren zur Isolation von Protein gemäß der Erfindung ist am besten offensichtlich, wenn man auf die gezeichneten Figuren im Zusammenhang mit der nachfolgenden geschriebenen Beschreibung Bezug nimmt.
- Unter Bezugnahme auf die Figur 1 besteht der erste Schritt bei der Ausführung der vorliegenden Erfindung darin, eine Aufschlämmung 10 eines Mehls in einem geeigneten Behälter 11, wie einem Rührtank bereit zu stellen. Wie hierin und in den Ansprüchen verwendet, versteht man unter einem "Mehl" das Produkt, das erhalten wurde, wenn eine Frucht oder ein Gemüse oder eine behandelte Frucht oder ein Gemüsebestandteil, der Protein enthält zu Flocken oder in Pulverform vermahlen wurde.
- Obwohl jegliches Mehl, das Protein enthält, in der Aufschlämmung verwendet werden kann, wird das Mehl in der Aufschlämmung vorzugsweise durch Vermahlen wenigstens einer Pflanze erzeugt, die aus der Gruppe gewählt ist, die aus Mais, Reis, Moorenhirse, Langbohne, Sojabohne, Maniok, Coyam, Erbse, Erdnuß, Sesam, Baumwolle, Bohnen und Yamwurzel besteht. Bei den am meisten bevorzugten Ausführungsformen umfaßt das Mehl entettetes Sojamehl oder entfettete Sojaflocken. Wie hierin und in den Ansprüchen verwendet, bezeichnet der Ausdruck "entfettetes Sojamehl" sowohl entfettetes Sojamehl als auch entfettete Sojaflocken. Vorzugsweise umzaßt die wässerige Aufschlämmung 1% bis 30% und besonders vorzugsweise 7% bis 15%, bezogen auf das Gewicht, an entfettetem Sojamehl. Wie bereits oben in "HINTERGRUND DER ERFINDUNG" angegeben, und wie hierin und in den Ansprüchen verwendet, bedeutet "wässerige Aufschlämmung" eine Aufschlämmung, die mehr als 50 Gewichtsprozent Wasser enthält. Der flüssige Anteil der wässerigen Aufschlämmung kann aus Wasser und aus wässeriger Salzlösung oder aus sulfathaltigen Lösungen gewählt sein. Bei einer bevorzugten Ausführungsform, die entfettetes Sojamehl verwendet, ist die Flüssigkeit Wasser. Bei einer am meisten bevorzugten Ausführungsform, umfaßt die wässerige Aufschlämmung 10 Gewichtsprozent an entfettetem Sojamehl in Wasser. Die Aufschlämmung kann vermengt werden, indem ein Mischwerkzeug (10), wie ein motorbetriebener Rührer verwendet wird. Der pH der Aufschlämmung wird dann auf einen Wert eingestellt, bei dem das Protein in dem Mehl löslich gemacht wird. Wenn das Mehl Sojamehl ist, wird der pH der Aufschlämmung auf vorzugsweise den Bereich von etwa 6,0 bis etwa 12,0 und besonders bevorzugt auf den Bereich von etwa 7,5 bis 9,5 eingestellt, das ganze bei einer Temperatur im Bereich von ungefähr 38º C bis ungefähr 54º C und von vorzugsweise ungefähr 49º C. In den Figuren 1-3 sind die Bestandteile des Mehl, die in den Zeichnungen dargestellt sind, die Proteine "P", die Kohlenhydrate "C", die Ballaststoffe (Fiber) "F", das Aluminium "A" und das Phytat "Ph".
- Der nächste Schritt bei der Isolation eines Proteins in Übereinstimmung mit der Erfindung ist die Durchleitung der Aufschlämmung durch eine Ultrafiltrationsvorrichtung und die Abtrennung eines Permeates (18), das proteinhaltig ist und eines Retentates 16, daß die Phytate und das Aluminium enthält. Die Aufschlämmung 10 tritt durch ein Rohr 13 hindurch zu einer Pumpe hin, wobei die Pumpe die Aufschlämmung durch einen zweiten Rohrquerschnitt 14 in eine Ultrafiltrationsvorrichtung 15 pumpt. Vorzugsweise wird die Aufschlammung mehr als ein mal durch die Ultrafiltrationsvorrichtung in Kreis geführt, wobei sie zu dem Behälter 11 über einen dritten Rohrquerschnitt 19 zurückkehrt, wo eine Diafiltrationsflüssigkeit dem Retentat mit im wesentlichen der gleichen Geschwindigkeit zugesetzt werden kann, mit der das Permeat 18 in einer geeigneten Sammelvorricntung 17 abgetrennt wird. In der Ultrafiltrationsvorrichtung wird ein Anteil der Flüssigkeit aus der Aufschlämmung zusammen mit den Proteinen "P" und den Kohlenhydraten "C", durch die Ultrafiltrationsmembran hindruchtreten lassen und als Permeat gesammelt. Das Retentat 16, das nicht durch die Ultrafiltrationsmembran tritt, enthält Phytat "Ph", Aluminium "A" und Ballaststoffe (Fiber) "F". Bei einer bevorzugten Ausführungsform, wird die Aufschlämmung, bis der gewünschte Prozentsatz an Protein aus der Aufschlämmung isoliert ist.
- Unter nächsten Bezugnahme auf Fig. 2, ist das Permeat 30, das während des Ultrafiltrationsvorganges abgetrennt worden ist, in einem Behälter 31, wie etwa einem Tank gesammelt worden, der vorzugsweise eine Vorrichtung zur Verwirbelung 32 des Permeates umfaßt. Der pH des Permeates, das während des Ultrafiltrationsschrittes gesammelt worden ist, wird auf einen Wert eingestellt, bei dem das Protein "P" ausfällt. Bei einer bevorzugten Ausführungsform, die Sofamehl verwendet, wird der pH mit einer nicht giftigen wasserlöslichen Säure, wie etwa Salzsäure eingestellt, so daß er im Bereich von etwa 3,5 bis etwa 6, vorzugsweise im Bereich von etwa 4,2 bis etwa 4,7, liegt. Der Niederschlag wird dann mittels Zentrifugation oder anderen Verfahren, die vom Fachmann angewendet werden können, gesammelt.
- Ein Verfahren zur Sammlung des Niederschlages, ist die Abtrennung des Niederschlages von den verbleibenden Bestandteilen des Permeates durch Zentrifugation des Permeates. Bei einer bevorzugten Ausführungsform tritt das Permeat 30 durch einen ersten Rohrquerschnitt 33 zu einer Pumpe, die das Permeat durch einen zweiten Rohrquerschnitt 34 zu einer Zentrifuge 35 hin beschleunigt. In der Zentrifuge wird das Protein "P" von den Kohlenhydraten "C" getrennt. Das Produkt 38 des Zentrifugationsschrittes, welches das Protein "P" enthält, wird in einem Behälter 37 gesammelt. Der verbleibende Anteil 41 des Permeates, der die Kohlenmydrate "C" enthält, tritt durch einen anderen Rohrquerschnitt 39 und wird in einem geeigneten Behälter 40 gesammelt. Es bildet sich kein Proteinphytatkomplex aus, da das Phytat während des Ultrafiltrationsschrittes entfernt werden ist. Das Protein "P", das während der Zentrifugation gesammelt worden ist, Kann in einem Nährprodukt, wie es nach der Zentrifugation anfällt, verwendet werden, oder vorzugsweise wird das Protein in eine Flocken- oder Pulverform mittels gut bekannten Trocknungsverfahren, Wie etwa dem Sprühtrocknen oder der Gefriertrocknung überführt.
- Unter Bezugnahme auf die Fig. 3 als nicht einschränkendes Beispiel wird das Protein "P", das das Produkt der Zentrifugation im dem Behälter 51 gesammelt, der vorzugsweise ein Mittel zur Verwirbelung 52 enthält. Das Proteingerinnsel wird in einer wasserigen Lösung bei einem pH wieder aufgelöst, der den isoelektrischen Bereich des Proteins übersteigt. Die Lösung, die das Protein enthält, tritt durch einen ersten Rohrabschnitt 53 zu einer Pumpe, die die Lösung durch eine zweiten Rohrabschnitt 54 zu einem Trockner 55 befördert. Während sie durch den Trockner tritt, wird die Lösung 56, die das Protein "P" enthält, in Flocken oder Pulver 58 überführt, das durch eine Schleuse 57 in einem Behälter 59 tritt.
- Zuletzt kann das ausgefällte und abgetrennte Protein wieder aufgelöst werden, was dem Trocknen gegenüber bevorzugt wird, und zwar wahlweise bei einem pH, der den isoelektrischen Bereich übersteigt, und das resultierende Proteinisolat kann dann als Bestandteil von Diätprodukten formuliert werden, etwa durch Kombination mit gewünschten Kohlenhydrat- und Fettbestandteilen und, wenn gewünscht, mit Vitaminen, Mineralien, Geschmacksstoffen usw.
- Das Produkt, das als Proteinisolat bezeichnet wird, das nach dem hierin offenbarten Verfahren hergestellt worden ist, weist eine Nützlichkeit als Bestandteil von Nährzusammensetzungen auf. Ein Sojaproteinisolat, das gemäß dem oben beschriebenen Verfahren hergestellt worden ist, weist eine Nützlichkeit als Bestandteil in einem Nährprodukt auf, und vorzugsweise in einem nicnt milchhaltigen Nährprodukt für menschliche Säuglinge.
- Die beste Ausführungsform zur Ausführung der Erfindung, die zum Zeitpunkt der Einreichung einer Patentanmeldung in den Vereinigten Staaten bekannt war, verwendet eine Ultrafiltrationsvorrichtung, die von den Ross Laboratories, einer Abteilung der Abbott Laboratories, von Carre, Inc. of Seneca, South Carolina, U.S.A. geliefert worden war. Carre, Inc. ist von der E.I. du Pont de Nemours & Co., von Wilminton, Delaware, U.S.A. aufgekauft worden, und ist als die Trennaparateabteilung von du Pont bekannt. Demgemäß sind einige strukturelle Einzelheiten der Ultrafiltrationsvorrichtung einschließlich dem genauen Material und der Porosität der Ultrafiltrationsmembranen allein dem Hersteller der Vorrichtung bekannt.
- Fig. 4 ist eine schematische Darstellung der Ultrafiltrationsvorrichtung 60, die bei der Durchführung der besten Ausführungstorm der Erfindung verwendet wird. Es wird eine Aufschlämmung in einem Tank 61 bereitgestellt. Die anfängliche Extraktionsaufschlämmung wird ausgebildet, in dem unter Verwirbelung ein Teil an entfetteten Sojamehl oder an entfettetem Sojaflocken zu 9 Sewichtsteilen eines wässerigen Aufschlämmungsmediums bei einem pH von 9,0 und einer Temperatur von ungefähr 50º C zugesetzt werden. Die Aufschlämmung wird ungefähr 30 Minuten bis eine Stunde und vorzugsweise dreißig Minuten lang bei dem gewünschten pH und der gewünschten Temperatur gehalten.
- Die Aufschlämmung fließt durch einen Rohrabschnitt 62 zu einem Absperrventil 63. Die Aufschlämmung fließt von dem Absperrventil 63 durch einen Rohrabschnitt 64 zu einer 1,1kW (1,5 PS) Feed-Kreiselpumpe 65. Die Aufschlämmung fließt von der Feed-Pumpe 65 durch einen Rohrquerschnitt 66 zu einem Durchflußmesser 67 durch den Durchflußmesser hindurch, und dann durch einen weiteren Rohrquerscnnitt 68 zu einer 22kW (30PS) Umwälzkreiselpumpe 69. Die Aufschlämmung fließt dann von der Umwälzpumpe 69 durch einen Rohrquerschnitt 70 zu einem Durchflußsteuerventil 71, durch das Durchflußsteuerventil hindurch und durch einen weiteren Rohrabschnitt 72 zu einem Aufschlämmungs-Feedverteiler 73 hin. Das Durchflußsteuerventil ist derart eingestellt, daß ungefähr 2 400 Liter pro Minute durch die Ultrafiltrationsvorrichtung umgepumpt werden.
- Der Filterungsvorgang findet in der Tat in neun parallelen Filterkaskaden 74A-74I statt, von denen jede vier Uitraflitrationsmodule 75 umfaßt, die in Reihe geschaltet sind. Die neun Filterkaskaden 74A-74I, sind zwischen dem Aufschlämmungs-Feedverteiler 73 und dem Retentatsammelverteiler 76 angeordnet. Die Ultrafiltrationsmodule 75 in jeder Filtrierkaskade 74A-74I sind aneinander angeschlossen, und sie sind mittels verbindender Rohrabschnitte Abschnitte 77 an die Aufschlämmungs-Feed- und Retentatsammelverteiler angeschlossen.
- Die Struktur eines einzeinen Ultrafiltrationsmoduls 75 kann am besten unter Bezugnahne auf die Fig. 5 beschrieben werden, welche eine schematische Querschnittansicht ist, die entlang einer longitudinalen Richtung eines Ultrafiltrationsmoduls aufgenommen ist. Die Ultrafiltrationsmodule, die bei der Durchführung der besten Ausführungsform der Erfindung verwendet werden, umfassen je eine hohle außere zylindrische Hülle 80, welche eine hohle innere zylindrische Ultrafiltrationsmembran 81 umgibt. Gemäß den Angaben des Herstellers beträgt die Länge eines jeden Moduls ungefähr 3,1m der innere Durchmesser der Hülle 80 beträgt ungefähr 3,8 cm, und der innere Durchmesser der Ultrafiltrationsmembran 81 beträgt ungefähr 3,2cm. Die Aufschlämmung tritt durch ein Verbinderrohr 77 in einen Hohlraum 82 der Ultrafiltrationsmembran, durch das Ultrafiltrationsmodul hindurch, und das Retentat tritt durch ein anderes Verbinderrohr 77, wie mittels der mit "A" bezeichneten Pfeile in Fig. 5 angedeutet, aus.
- Die Ultrafiltrationsfiltermembran umfaßt eine starre poröse metallische Membran, wie etwa aus gesintertem rostfreiem Stahl, die eine Anfangspermeabilität gegenüber Wasser aufweist, die im Bereich von ungefähr 0,24 bis ungefähr 12,5 liegt, wie nach der Formel:
- Permeabilität = Permeatfluß/Einlaßdruck
- ermittelt werden kann, in der der Permeatfluß die Anzahl der Liter Wasser darstellt, die durch einen Quadratmeter Membran pro Stunde treten, und in der der Einlaßdruck in Kilopascal gemessen ward. Eine bevorzugte anfängliche Membranpermeabilität gegenüber Wasser beträgt ungefähr 8,0. Wenn gewünscht, kann eine Metalloxidbeschichtung auf der starren porösen Membran abgeschieden werden, um die Porösität der membran fein einzustellen, aber die Anwesenheit einer solchen Beschichtung wird für die Durchführung der vorliegenden Erfindung nicht als wesentlich betrachtet.
- Das Permeat, das durch die Ultrafiltrationsmembran in die Permeatsammelhöhlung 83 tritt, umfaßt Wasser, Protein, Kohlenhydrate und Mineralien. Vier das Permeat sammelnde Kaskaden 85A-85D, von denen jede neun Ultrafiltrationsmodule 75 umfaßt, die mittels einem primären Permeatsammelrohr 106 in Reihe geschaltet sind, sind vorhanden. Die sekundären Permeatsammelrohre 86 führen das Permeat von dem Ultrafiltrationsmodul zu dem primären Permeatsammelrohr 106, wie mittels der mit "B" bezeichnenten Pfeile angedeutet ist, und das primäre Permeatsammelrohr gibt das Permeat an den Permeatsammelverteiler 87 weiter. Es gibt vier Permeatsammelkaskaden 85A-85D, die parallel in Bezug aufeinander angeordnet sind. Das Permeat fließt durch ein Rohr 88 zu einem Permeatsammelbehälter 89.
- Das Retentat tritt von einem Ultrafiltrationsmodul 75 zum nächsten, bis es in den Retentatsammelverteiler 76 eintritt. Wenigstens ein Anteil des Retentats tritt durch einen Rohrabschnitt 92 zum Rohrabschnitt 64 zurück, dem sich zwischen dem Ventil 63 und der ersten Pumpe 65 befindet und es wird erneut durch das Filtriersystem hindurch umgewälzt. Ein Anteil des Retentates, kann durch den Rohrabschnitt 63 hindurchtreten und zu dem Aufschlämmungstank 61 zurückgeführt werden. Die relativen Anteile an Retentat, die durch den Rohrquerschnitt 64 zurückfließen und in Gas Aufschlämmungsreservoir 61 zurück, sind mittels eines Rückflußsteuerventils 94 einstellbar.
- Zu dem Retentat kann Diafiltrationsflüssigkeit zugesetzt werden, um im wesentlichen ein Konstantes Volumen und eine konstante Konzentration der Materialien in dem umgewälzten Retentat aufrecht zu erhalten. Ein Quelle von Diafiltrationsflüssigkeit, wie etwa Tank 97, liefert Flüssigkeit, die durch einen Rohrabschnitt 98 zu einem Absperrventil 99 fließt, durch das Absperrventil 99 hindurch, dann durch einen zweiten Rohrabschnitt 100 zu einer Pumpe 101, die die Diafiltrationsflüssigkeit, durch einen weiteren Rohrquerschnitt 102 hindurch vorwärts treibt, bis zum Aufschlämmungstank 61 hin. Die Diafiltrationsflüssigkeit, die bei der besten Ausführungsform verwendet wurde, war Wasser.
- Wenigstens ein Rohrwärmetauscher 103 befindet sich zwischen dem Aufschlämmungeingangsverteiler 73 und dem Retentatsammelverteiler 76, und er dient der Kühlung eines Anteils der Aufschlämmung. Ein Überflußrohr 104 befindet sich zwischen den Aufschlämmungseingangsverteiler 73 und dem Retentatsammelverteiler 76 parallel zu den Filtrierkaskaden 74A- 74I, und er dient der Sammlung und Weiterleitung von Aufschlämmung, die die Volumenkapazität des Filtersystems übersteigt.
- Die Ultrafiltrationsmembranen der Ultrafiltrationseinheit, die im oberen Abschnitt der "besten Ausführungsform" beschrieben ist, wiesen eine Metalloxidbeschichtung auf, die darauf gemäß den Anweisungen des Herstellers der Ultrafiltrationseinheit abgeschieden worden war. Zuerst wurde eine Lösung, die aus 180 Gramm eines Metalloxidpulvers bestand, die von der E.I. du Pont de Nemours & Co. erhalten worden war, und die nur als "WD2" bezeichnet war, und die nicht analysiert wurde, mit ungefähr 380 Litern Wasser (100 Gallonen) vermischt, und sie wurde ungefähr 30 Minuten bei Temperaturen im Bereich von ungefähr 16º C bis 38º C bei einem Einlaßdruck im Bereich von ungefähr 200 bis ungefähr 480 Kilopascal (30 bis 70 psi) und einem Auslaßdruck im Bereich von ungefähr 140 bis ungefähr 410 Kilopascal (20 bis 60 psi) durch die Ultrafiltrationseinheit umgewälzt. Als nächstes wurde eine Lösung, die aus 54 Gramm eines Pulvers bestand, das ebenfalls von der E.I. du Pont de Nemours & Co. erhalten wurde, una Gas nur als "WD1" bezeichnet war, und das nicht analysiert wurde, mit ungefähr 380 Litern (100 Gallonen) Wasser vermischt und wurde durch die Ultrafiltrationseinheit ungefähr, 30 Minuten lang unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen, wie im unmittelbar vorhergehenden Satz beschrieben, umgewazt. Für den Fachmann ist offensichtlich, daß diese Beschichtungsmaterialien nur Beispiele darstellen, und daß jedwede geeignete Materialien als Beschichtung einer Ultrafiltrationsmembran verwendet werden können, onne von Geist oder Schutzumfang der vorliegenden Erfindung abzuweichen.
- Siebenunddreißig Kilogramm von entfettetem Sojamehl wurden mit ungefähr 380 Kilogramm Wasser (ungefähr 10 gewichtsprozentige SojamehlAufschlämmung, aufgeschlemmt) und auf einen pH von 9,0 unter Verwendung von 20%ig Kaliumhydroxid eingestellt. Die Aufschlämmung wurde geschüttelt und bei einer Temperatur von ungefähr 50º C 60 Minuten lang gehalten.
- Die Aufschlammung wurde durch die Ultrafiltrationseinheit hindurch gepumpt, nachdem auf den Ultrafiltrationsmembranen die Metalloxidbeschichtung abgeschieden worden war, wie dies zuvor beschrieben wurde. Sowie die Permeaterzeugung einsetzte, wurde Diafiltrationswasser mit der gleichen Geschwindikeit zugesetzt, bis ungefähr 1 500 Kilogramm des Filtrationswasser verbraucht worden waren.
- Der Permeatfluß betrug anfänglich ungefähr 37 L/m²-Std und fiel nach einer Arbeitsstunde auf ungefähr 29 L/m²-Std, und es blieb bis zum Ende des Experimentes bei dieser Flußgeschwindigkeit. Der Einlaßdruck betrug ungefähr 240 Kilopascal und der Auslaßdruck betrug ungefähr 80 Kilopascal. Die Lineargeschwindigkeit der Flüssigkeit betrug ungefähr 5m/s. Unter diesen Bedingungen wurden ungefähr 1 500 Liter Permeat erzeugt. Das Permeat enthielt lösliches Sojaprotein.
- Das Permeat wurde gesammelt und mit 20%ig Chlorwasserstoffsäure auf einen pH von ungefähr 4,5 eingestellt. Das unlösliche Proteingerinnsel, das ausfiel, wurde absatzweise mittels Zentrifugation abgetrennt.
- Der Aluminiumgehalt des entfetteten Sojamehls, das das Ausgangsmaterial darstellte, betrug ungefähr 4,0mg/kg, und der Aluminiumgehalt des Sojaproteinisolats, das bei dem Experiment hergestellt wurde, betrug ungefähr 0,5mg/kg, was einer ungefähr 88%igen Verminderung des Aluminiumgehaltes entspricht. Der Gehalt an organischen Phosphor, wie er mittels einem Verfahren ermittelt wurde, daß der Anionenaustausch AOAC Nethode 14B.01 (Harland and Oberleas) ähnlich ist, betrug ungefähr 3 500ppm in dem entfettetem Sofamehl, das als Ausgangsmaterial eingesetzt wurde, und nur ungefähr 1 500ppm in dem Sojaproteinisolat, das bei dem Experiment erhalten wurde, was eine ungefähre 57%ige Verminderung des organischen Phosphorgehaltes bedeutet. Bei dem ersten der vier Experimente wurde der Gehalt an organischem Phosphor allein als Indikator des Phytatgehaltes in verschiedenen Materialien angesehen, da zu diesem Zeitpunkt kein sicheres Verfahren zur Bestimmung des tatsächlichen Phytatgehaltes zur Verfügung stand.
- Ein Beispiel für ein nicht-milchhaltiges Nährprodukt für menschliche Säuglinge, das ein Sojaproteinisolat enthält, wird von den Ross Laboratories, einer Abteilung der Abbott Laboratories, unter dem Warenzeichen Isomil vermarktet. Isomil enthält angabengemäß die folgenden Bestandteile: (Pareve ) 86% Wasser, 4,8% Maissirup, 2,5% Sacharose, 2,1% Sojaöl, 2,0% Sojaproteinisolat, 1,4% Kokosnußöl, 0,14% Calciumcitrat, 0,13% dreibasisches Calciumphosphat, Kaliumcitrat, einbasisches Kaliumphosphat, Kaliumchlorid, Mono- und Diglyceride, Sojaletzitin, Magnesiumchlorid, Carrageenan, Ascorbinsäure, L- Methionin, dibasisches Kaliumphosphat, Natriumchlorid, Cholinchlorid, Taurin, M-Inositol, Eisen(II)sulfat, Alphatocopherylacetat, Zinksulfat, L Carnitin, Niacinamid, Calciumpantothenat, Kupfer(I)sufat, Vitamin-A-Palmitat, Thiaminchloridhydrochlorid, Riboflavin, Pyridoxinhydrochlorid, Folsäure, Mangansulfat, Kaliumjodid, Phyllochinon, Biotin, Vitamin D3 und Cyanocobalamin.
- Um die Eignung der Verwendung eines Proteinisolates, das gemäß dem hier offenbarten Verfahren hergestellt worden war, in einem nicht-milchhaltigen Nähprodukt für Säuglinge, vorab zu beruteilen, wurde das Produkt dieses Versuches als Sojaproteinisolatbestandteil in einem Ansatz des Nährproduktes verwendet, das im wesentlichen wie die oben beschriebene Isomilformulierung in einer ummittelbar zum Stillen geeigneten Form vorlag. Es wurden keine nachteiligen Effekte beobachtet, aber es wurden auch keine Versuche durchgeführt und das Isomil wurde verworfen.
- Es wurde ein zweiter Versuch durchgeführt, wobei in wesentlichen das gleiche Verfahren unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen wie im Versuch I angewendet wurde. Es wurden keine Test für den Aluminiumgehalt durchgeführt. Der Pegel an organischen Phosphor in dem Sojamehl, der das Ausgangsmaterial darstellte, betrug ungefähr 5 600ppm, und der Pegel an organischem Phosphor in dem Proteinisolat, das in dem Experiment erhalten wurde, betrug ungefähr 1 800ppm, was einer ungefähr 68%igen Verminderung es organischen Phosphorgehaltes entspricht. Um die Eignung der Verwendung eines Proteinisolates, das gemäß dem Verfahren dieser Erfindung hergestellt worden war, in einem nicht-milchhaltigen Nährprodukt für menschliche Säuglinge weiter zu beurteilen, wurde das Produkt aus diesem Versuch als Sojaproteinisolatbestandteil in einem Ansatz von Nährprodukt verwendet, das im wesentlichen der oben beschriebenen Isomil formulierung in einer konzentrierten Flüssigkeit ähnlich war. (Eine konzentrierte Flüssigkeit ist eine solche, die mit Wasser verdünnt werden muß, bevor der Säugling mit ihr gestillt wird).
- Die Aminosäureprofile der konzentrierten Isomil - flüssigkeit die mit dem Sojaproteinisolat hergestellt worden war, das gemäß dem hierin offenbarten Verfahren erhalten worden war, und das von handelsüblicher konzentrierter Isomil flüssigkeit wurden miteinander verglichen. Der Vergleich zeigte, daß die Verwendung des Sojaproteinisolats, das gemäß dem hierin offenbarten Verfahren hergestellt worden war, nur Wenig Einfluß auf das Aminosäureprofil, dieses Säuglingsnährproduktes hat.
- Es war infolgedessen erstaunlich und unerwartet, daß als die Viskosität der oben beschriebenen Nährprodukte nach einem Alter von drei Tagen beurteilt wurden, die Viskosität des Produktes, das ein Sojaproteinisolat gemäß dem Stand der Technik enthielt, ungefähr 29 Centipoise betrug, während die Viskosität des Produktes, daß das Sojaprotelnisoffiat enthielt, das gemäß dem hierin offenbarten Verfahren hergestellt worden war, nur ungefähr 11 Centipoise betrug. Diese Abnahme in der Viskosität des Nährproduktes ist wesentlich, weil ein Produkt, das Sojaproteinisolat enthält, daß gemäß dem hierin offenbarten Verfahren hergestellt wurde, in einem flüssigen Zustand leichter durch eine Produktionsanlage während des Herstellungsverfahrens des Nährproduktes zu fließen vermag, weshalb weniger Energie benötigt wird, um die Flüssigkeit durch das System zu pumpen.
- Es wurde eine Aufschlämmung, die ungefähr 20 Gewichtsprozent entfettetes Sojamehl in Wasser enthielt, hergestellt, aber die Aufschlämmmung war zu dick, um effektiv durch die Ultrafiltrationseinheit hindurchzutreten. Man beachte, daß in den nachfolgenden Versuchen IV, V, VI, VII, und VIII ebenfalls eine kontinuierliche Zentrifuge verwendet wurde. Es wurden keine Tests mit dem Permeat durchgeführt. Obwohl theoretisch anzunehmen ist, daß eine konzentriertere Aufschlämmung erfolgreich verarbeitet werden könnte, wenn man abgewandelte Ausrüstungen und abgeänderte Aufbereitungsverfahren verwendet, wurden bis zum Zeitpunkt der Patentanmeldung in den Vereinigten Staaten von Amerika keine weiteren Versuche durchgeführt, Aufschlämmungskonzentrationen von mehr als ungefähr 10% an entfettetem Sojamehl (Gewichtsprozent) einzusetzten.
- Es wurde ein viertes Experiment durchgeführt, unter Verwendung im wesentlichen des gleichen Verfahrens und im wesentlichen unter den gleichen Bedingungen wie in Experiment I, mit der Ausnahme, daß in den letzten Schritt das ausgefällte Protein mit einer kontinuierlich betriebenen Zentrifuge anstatt mit einer absatzweise arbeitenden Zentrifuge abgetrennt wurde. Es wurden keine Tests bezüglich des Aluminiumgehaltes ausgeführt. Der Pegel an organischem Phosphor in dem Ausgangsmaterial betrug ungefähr 3 700ppm, und der Pegel an organischem Phosphor in dem Sofaproteinisolat, das in dem Experiment hergestellt wurde, betrug ungefähr 800ppm, was einer Verminderung von ungefähr 78% des organischen Phosphorgehaltes entspricht.
- Zu diesem Zeitpunkt wurne ner Bedarf an einer Methode um spezifischer den Phytatpegel in dem Ausgangsmaterial und dem Proteinisolat, und nicht etwa nur den organischen Phosphorpegel zu bestimmen, offensichtlich. Unter Einsatz beträchtlichen Aufwandes wurde ein solches Verfahren entwickelt. Der Ausdruck "Proteinisolat, das einen niedrigen Phytatgehalt aufweist", wie er hierin und in den Anspruchen verwendet wird, bezeichnet ein Proteinprodukt, daß 88 oder mehr Gewichtsprozent an Protein und weniger als 1,0 Gewichtsprozent Phytat enthält, wenn dies nach der unten angegebenen analytischen Methode bestimmt wurde.
- Unter Bezugnahme auf die hierin offenbarte und beanspruchte Erfindung ist das für die Bestimmung des Phytatgehaltes in einem Proteinisolat verwendete Verfahren unten aufgeführt und umfaßt die Extraktion von Phytat mit Chlorwasserstoff oder Trichloressigsäure, die Abtrennung an einer Mischmodussäule unter Verwendung eines Natriumhydroxidgradienten und den nachfolgenden Nachweis mittels der unterdrückten Leitfähigkeit. Das Verfahren umfaßt die folgenden Schritte.
- 1. Eine Proteinisolatprobe wird gewogen und in 2,4%iger Chlorwasserstoffsäure in einem Schüttelbad zwei Stunden lang extrahiert. Es ist offensichtlich, daß das Probengewicht von der geschätzten Phytatkonzentration abhängt, d. h. je höher der geschätzte Phytatgehalt, um so kleiner sollte die Probengröße sein.
- 2. Der pH der Probe wird auf einen Wert größer als 8 eingestellt, gefolgt on der quantitativen Überführung und Verdünnung auf ein angegebenes Volumen. Es ist für den Fachmann in analytischer Chemie offensichtlich, daß die genaue Menge der Verdünnung von der geschätzten Phytatkonzentration in der Probe abhängt.
- 3. Die verdünnte Probe wird durch ein #2V Whatman Filterpapier filtriert, ung Gas Filtrat wird in einem geeigneten Behälter gesammelt.
- 4. Ein aliquoter Anteil des Filtrats wird in eine OmniPac Mischmodussäule injiziert, die von der Dionex Corporation, Sunnyvale, California, U.S.A. erhältlich ist, und die Trennung wird durchgeführt, indem ein 200mM Natriumhydroxidgradient im Bereicn von 28% bis 75% in der Gegenwart von 5%ig Isopropylalkohol bei einer Flußgeschwindigkeit von 1,0ml pro Minute verwendet wird.
- 5. Der Nachweis des Phytates in der Probe wird mittels unterdrückter Leitfähigkeit unter Verwengung eines Dionex-AMMS- Anionenmikromenbransuppressors durchgeführt. Der Mikromembransuppressor tauscht die ansteigenden Natriumionen in der mobilen Phase gegen Wasserstoffkationen aus dem Regenerationsmittel (0,15%ige Schwefelsäure) aus, wobei das anwachsende Hintergrundsignal, das aufgrund der anwachsenden Natriumhydroxldkonzentration in dem Gradienten vorhanden ist, unterdrückt wird. Der Detektor mißt dann die Leitfähigkeit, die von dem strukturell angehängten Phosphatanteil der Phytatstruktur erzeugt wird.
- 6. Die Konzentration an Phytat in der Probe wird mittels Vergleich der chromatographischen Werte der Probe mit bekannten Standardkonzentrationen an Phytat bestimmt. Zum Beispiel wurde dieses analytische Verfahren erfolgreich unter Verwendung eines Spectra Physics Model 4270 Integrators durchgeführt, aber es ist offensichtlich, daß jedwede geeignete Ausrüstung, wie ein anderes Integrationssystem oder ein Chartrecorder bei diesem Verfahren eingesetzt werden können.
- Es ist offensichtlich daß ein Fachmann auf dem Gebiet der analytischen Chemie naheliegenderweise die Probengrößen, die Verdünnungen und so weiter, der zu vergleichenden Materialien (einschließlich der bekannten Konzentrationen) einstellen wird, damit er die Ergebnisse leicht in einen vergleichbaren Wertebereicn eintragen kann.
- Der Phytatgehalt des Proteinisolates, das im Versuch IV erhalten worden war, wurde unter Anwendung des neuen analytischen Verfahrens bestimmt, und betrug ungefähr 0,18 Gewichtsprozent, es wurde jedoch das Sojamehl, das das Ausgangsmaterial darstellte, nicnt mit dem neuen analytischen Verfahren beurteilt.
- Es wurde ein fünftes Experiment durchgeführt unter Anwendung im wesentlichen des gleichen Verfahrens unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen, wie in Experiment I, mit der Ausnahme, daß die beiden Ansätze an Aufschlämmung durch eine Ultrafiltrationseinheit laufen lassen wurden, und wobei bei dem zweiten Ansatz das Retentat aus dem ersten Durchgang als die AusgangsAufschlämmung verwendet wurde. (Die Ultrafiltrationsmenbranen unten gereinigt und mit "WD2" und "WD1" zwischen den beiden Durchgängen beschichtet). Das Ziel dieses Experimentes war der Versuch, die Proteinausbeute zu erhöhen. Der Phytatgehalt des Sojamehls, das den Ausgangsstoff darstellte, betrug ungefähr 2,10% und der Phytatgehalt des Proteinisolates, das bei dem Experiment erhalten wurde, betrug ungefähr 0,30 Gewichtsprozent, was ungefähr einer 86%igen Abnahme des Phytatgehaltes entspricht.
- Es wurden mikrobiologische Untersuchungen des Ausgangsmaterials und des Proteinisolats aus diesem Experiment vorgenommen, und die Ergebnisse sind in der Tabelle I unten angezeigt. TABELLE I Test Sojamehl Proteinisolat Standard Plattenzählung Coliforme Form/Hefe
- Die mikrobiologischen Werte des Proteinisolates, das gemäß dem hierin offenbarten Verfahren erhalten worden war, zeigen an, daß es für die Verwendung in einem Nährprodukt für den menschlichen Verbrauch geeignet ist. Insofern, als daß die Herstellungsverfahren für handelsüblich erhältliche Sojaproteinisolate Hitzebehandlungsschritte umfassen, um die mikrobiologischen Werte einzuhalten, ist es ein Vorteil des hierin offenbarten Verfahrens, daß kein getrennter Hitzbehandlungschritt zum Zwecke des Einhaltens der mikrobiologischen Werte notwendig ist.
- Beruhend auf diesem Experiment wurde ein Versuch angestellt, um die Ausbeute an Protein unter Verwendung des hierin offenbarten Verfahrens abzuschätzen. Die berechnete Ausbeute beruhend au dem geschätzten Proteingewicht im Ausgangsmaterial und dem Gewicht des resultierenden Proteinisolates betrug nur ungefähr 29%. Obwohl dies eine geringere Ausbeute ist, als sie bei einem industriellen Herstellungsverfahren erwünscht ist, wird angenommen, daß die Ausbeute bei größeren Ansätzen und unter Verwendung verfeinerter Behandlungsvorrichtungen erhöht werden kann.
- Es wurde ein sechster Versuch durchgeführt, unter Verwendung des im wesentlichen gleichen Verfahrens und unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen wie im Experiment I mit der Ausnahme, daß keine Metalloxidbeschichtung auf den Ultrafiltrationsmembranen abgeschieden wurde. Der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Sojamehls, das als Ausgangsmaterial benutzt wurde, betrug ungefähr 2,10%, und der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Proteinisolates, das bei dem Experiment hergestellt wurde, betrug ungefähr 0,44%, was einer ungefähr 79%igen Verminderung des Phytataehaltes entspricht.
- Es wurde ein siebtes Experiment durchgeführt unter Verwendung des im wesentlichen gleichen Verfahrens und unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen des Experimentes I, mit den Ausnahmen, daß keine Metalloxidbeschichtung auf den Ultrafiltrationsmembranen abgeschleden wurde, und daß der pH der Sojamehlaufschlämmung bis auf ungefähr 9,7 anstatt 9,0 vor dem Ultrafiltrationsverfahren angehoben wurde. Das Proteinisolat, daß bei diesem Versuch erhalten wurde, war entfärbt und daher wurde es zur Verwendung in einem handelsüblichen Produkt nicht als wünschenwert in Betracht bezogen. Der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Sojamehl, das das Ausgangsmaterial darstellte, betrug ungefähr 2,10%, ung der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Proteinisolates, daß in dem Experiment erhalten wurde, betrug ungefähr 0,27%, was einer ungefähr 87%igen Verminderung des Phytatgehaltes entspricht. Für den Fachmann ist es offensichtlich, daß in Abhängigkeit der gewünschten Verwendung des Proteinisolates ein pH-Wertebereich von ungefähr 6,0 bis ungefähr 12,0 zur Löslichmachung des Proteins verwendet werden kann.
- Es wurde ein achtes Experiment durchgeführt unter Verwendung des im wesentlichen gleichen Verfahrens unter im wesentlichen den gleichen Bedingungen wie im Versuch I mit den Ausnahmen, daß keine Metalloxidbeschichtung auf den Ultrafiltrationsmembranen abgeschieden wurde, und daß die anfängliche Aufschlämmung (10%ig Gewichtsprozent Sojamehl bei pH 9,0) zentrifugiert wurde. Die resultierende Flüssigkeit, die Protein enthielt, wurde als wässerige Ausgangsaufschlämmung für den Ultrafiltrationsschritt verwendet. Das Permeat, das durch den Ultrafiltrationsschritt erzeugt worden war, wurde dann auf einen pH von 4,5 eingestellt, um das Sojaproteinisolat auszufällen. Der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Sojamehls, das das Ausgangsmaterial darstellte betrug ungefähr 2,10% und der Phytatgehalt in Gewichtsprozent des Sojaproteinisolats, das nach dem Ultrafiltrationsverfahren erhalten wurde, betrug ungefähr 0,18%, was einer ungefähr 91%igen Verminderung des Phytatgehaltes entspricht. Als Ergebnis der Experimente VI, VII und VIII wurde gefolgert, daß die Verwendung einer Beschichtung aus Metalloxid auf den Ultrafiltrationsmembranen für das Herstellungsverfahren für ein Proteinisolat, daß hier offenbart ist, nicht wesentlich ist.
- Die folgende Tabelle II ist ein Vergleich des Phytatgehaltes, wie er unter Anwendung der hierin offenbarten analytischen Verfahren bestimmt wurde, und des Aluminiumgehaltes von beispielhaften Chargen entfetteten Sojamehls, von handelsüblich erhältlichen Sojaproteinisolaten und von Sojaproteinisolat, das gemäß den hier offenbarten Verfahren ernalten wurde. Der Phytatgehalt wurde gemäß dem nier bereits beschriebenen Verfahren bestimmt. TABELLE II MATERIAL %PHYTAT ALUMINIUM (mg/kg) Entfettetes Sojamehl Edipro Ardex Sojaproteinisolat der vorliegenden Erfindung
- PP1610, PP750 und Edipro A sind handelsüblich erhältiche Sojaproteinisolatprodukte, die von der Protein Technology International hergestellt werden, welche eine Abteilung von Ralston Purina ist. (Protein Technologies International hat angekündigt, daß zu einem Zeitpunkt in 1991 der "Handelsname" von PP1610 in "SUPRO 1610" geändert werden wird, und daß der "Handelsname" von PP750 in "SUPRO 750" geändert werden wird). Ardex F ist ein handelsüblich erhältliches Sojaproteinisolat, das von Archer Daniels Midland hergestellt wird. Es wird angenommen, daß alle diese handelsüblich erhältlichen Sojaproteinisolate durch Einstellen des pH's einer SojamehlAufschlämmung auf ungefähr 9, um das Protein löslich zu machen, erhalten werden, daß dann die Aufschlämmung zentrifugiert wird, um dem Faserrückstand und die unlöslichen Materialien von einem Konzentrat abzutrennen, das das lösliche Protein enthält, daß dann der pH des Konzentrats auf 4,5 eingestellt wird, um das Protein auszufällen, und daß dann erneut zentrifugiert wird, um einen Rückstand zu erhalten, der das Protein erhält. Edipro A ist die isoelektrische Form des Sojaproteinisolates, daß einen pH von 4,5 aufweist. PP1610 ähnelt Edipro A, aber der pH ist zur Neutralislerung desselben auf 7,0 eingestellt worden. Ardex F ist im wesentlichen das gleiche wie PP1610. PP750 entspricht PP1610, wobei Enzyme zugesetzt worden sind, um es leicht zu hydrolisieren.
- In der TABELLE II angezeigt, weist der Phytatgehalt des Sojaproteinisolates, das gemäß dem Verfahren der Erfindung hergestellt worden ist, eine über 90%ige Verminderung des Phytates auf, wenn mit handelsüblich erhältichen Sojaproteinisolaten und mit Sojamehl verglichen wird. Darüber hinaus, wird eine sehr wesentliche Abnahme des Aluminungehaltes ausgehend von dem Startmaterial, nämlich Sojamehl, bis hin zu dem Endprodukt, nämlich Sojaproteinisolat, das gemäß dem hierin offenbarten Verfahren hergestellt wurde, aufgezeigt. Es ist bemerkenswert, daß der Aluminiumgehalt der handelsüblich erhältlichen Sojaproteinisolate größer als derjenige von entfettetem Sojamehl ist. Es wird angenommen, daß dieser hohe Aluminiumgehalt das Ergebnis der Verunreinlgung mit einer alkalischen Lösung ist, die bei der Herstellung dieser handelsüblichen Produkte eingesetzt wird.
- Die hierin offenbarte Erfindung ist ein Verfahren zur Herstellung eines Proteinisolates, das als Bestandteil in einer Nährzusammensetzung nützlich ist. Ein Beispiel für eine solche Nährzusammensetzung, ist ein nlcht-milchhältiges Nährprodukt für menschliche Säuglinge.
Claims (7)
1. Verfahren zur Isolierung von Proteinen aus einem Mehl, das
dadurch gekennzeichnet ist, daß es folgende Schritte umfaßt:
(a) Bereitstellen einer wässerigen Aufschlämmung eines
Mehls;
(b) Einstellen des pH-Wertes der Aufschlämmung auf einen
Wert, bei dem die Proteine in dem Mehl löslich gemacht werden;
(c) Durchtretenlassen der Aufschlämmung durch eine
Ultrafiltrationsvorrichtung und Auffangen eines Permeates, das
Proteine und eines Retentates, das Phytat und Aluminium enthält;
(d) Einstellen des pH-Wertes des in Schritt (c)
aufgefangenen Permeate auf einen Wert, bei dem die Proteine
ausfallen;
(e) Auffangen der Proteinfällung nach Schritt (d).
2. Verfahren nach Anspruch 1 zum Isolieren von Proteinen aus
einem Mehl, das weiter dadurch gekennzeichnet ist, daß Schritt
(e) das Zentrifugieren des Produktes nach Schritt (d) zum
Abtrennen der Proteinfällung von dem verbleibenden Permeat
umfaßt.
3. Verfahren nach Anspruch 1 zur Isolierung von Proteinen aus
einem Mehl, das weiter durch Schritt (f) gekennzeichnet ist, der
die Umwandlung der Proteinfällung, die in Schritt (d) erhalten
wurde, in eine gepulverte Form umfaßt.
4. Verfahren nach Anspruch 2 zur Isolierung von Proteinen aus
einem Mehl, das weiter durch Schritt (f) gekennzeichnet ist, der
die Umwandlung der Proteinfällung, die in Schritt (e) erhalten
wurde, in eine gepulverte Form umfaßt.
5. Verfahren nach einem oder mehreren der Ansprüche 1 bis 4
zur Isolierung von Proteinen aus einem Mehl, das weiter dadurch
gekennzeicnnet ist, daß Schritt (c) den mehr als einmaligen
Durchgang der Aufschlämmung durch eine
Ultrafiltrationsvorrichtung und das Auffangen eines Permeates,
daß Proteine enthält und eines Retentates, das Phytat enthält,
und das Zugeben einer Diafiltrationsflüssigkeit zu dem Retentat
mit im wesentlichen der gleichen Geschwindigkeit, mit der das
Permeat aufgefangen wird, umfaßt.
6. Verfahren nach einem oder mehreren der vorhergehenden
Ansprüche zur Isolierung von Proteinen aus einem Mehl, das
weiter dadurch gekennzeichnet ist, daß das Mehl in der
Aufschlämmung durch Vermahlen wenigstens einer Pflanze
hergestellt worden ist, die aus der Gruppe gewählt ist, die aus
Mais, Reis, Mohrenhirse, Langbohne, Sojabohne, Maniok, Cocoyam,
Sesam, Erdnuß, Erbse, Baumwolle und Yamwurzel besteht.
7. Vefahren zur Isolierung von Protein aus Sojamehl, das
dadurch gekennzeichnet ist, daß es folgende Schritte umfaßt:
(a) Bereitstellen einer wässerigen Aufschlämmung, die 1 bis
30 Gewichtsprozent Sojamehl umfaßt;
(b) Einstellen des pH-Wertes der Aufschlämmung auf einen
Wert im Bereich von 6,0 bis 12,0, derart daß die Proteine in dem
Mehl löslich gemacht werden;
(c) Durchtretenlassen der Aufschlämmng durch eine
Ultrafiltrationsvorrichtung und, Auffangen eines Permeates, das
Proteine und Kohlenhydrate und eines Retentates, das Phytat und
Aluminium enthält;
(d) Einstellen des pH-Wertes des in Schritt (c)
aufgefangenen Perneates au einen Wert im Bereich von 3,5 bis
6,0 und Ausfällen der Proteine und
(e) Abtrennen ner ausgefällten Proteine von dem
verbleibenden Permeat.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US66207591A | 1991-02-28 | 1991-02-28 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE69207228D1 DE69207228D1 (de) | 1996-02-15 |
DE69207228T2 true DE69207228T2 (de) | 1996-07-04 |
Family
ID=24656299
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DE69207228T Expired - Fee Related DE69207228T2 (de) | 1991-02-28 | 1992-01-14 | Isolierverfahren von Proteinen durch Ultrafiltration |
Country Status (5)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5658714A (de) |
EP (1) | EP0501117B1 (de) |
CA (1) | CA2060973A1 (de) |
DE (1) | DE69207228T2 (de) |
IE (1) | IE914558A1 (de) |
Families Citing this family (51)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP3067990B2 (ja) * | 1995-10-31 | 2000-07-24 | 森永製菓株式会社 | 大豆蛋白質の製造方法 |
US5936069A (en) * | 1995-12-06 | 1999-08-10 | Iowa State University Research Foundation | Process for producing improved soy protein concentrate from genetically-modified soybeans |
US6171640B1 (en) | 1997-04-04 | 2001-01-09 | Monsanto Company | High beta-conglycinin products and their use |
NL1006071C1 (nl) * | 1997-05-16 | 1998-11-17 | Chemferm Vof | Werkwijze voor het verwijderen van hoogmoleculaire verbindingen uit een processtroom. |
JPH1156248A (ja) * | 1997-06-09 | 1999-03-02 | Ajinomoto Co Inc | 油糧種子から高濃度油脂含有物と未変性タンパク質を分離、製造する方法 |
US6313273B1 (en) * | 1999-08-25 | 2001-11-06 | Abbott Laboratories | Soy proteins and methods for their production |
EP1062873A1 (de) * | 1999-12-13 | 2000-12-27 | N.V. Nutricia | Verbessertes Säuglingsnährpräparat, Eiweisshydrolysat zur Verwendung in solchem Säuglingsnährpräparat, und Verfahren zur Herstellung solches Hydrolysates |
AU2167901A (en) * | 1999-12-17 | 2001-06-25 | N.V. Nutricia | Use of modified foodstuff ingredients for preventing the development of a diabetes mellitus (iddm) with an existing epidemiologically established risk |
EP1145642A1 (de) * | 2000-04-14 | 2001-10-17 | Protein Technologies International, Inc. | Methode zur Behandlung von Pflanzlichem Proteinextrakt durch Ionenaustausch, zur Entfernung von Phytinsäure und Phytaten |
CA2406607C (en) | 2000-04-26 | 2011-08-02 | Land O'lakes, Inc. | A method of treating soy proteins and a soy protein product produced by this method |
ATE340515T1 (de) * | 2000-05-15 | 2006-10-15 | Univ Saskatchewan | Fraktionierung und behandlung von ölsaatmehl |
US6630195B1 (en) | 2000-11-21 | 2003-10-07 | Cargill, Incorporated | Process for producing oilseed protein products |
US7429399B2 (en) * | 2001-06-18 | 2008-09-30 | Solae, Llc | Modified oilseed material |
JP2004521642A (ja) | 2000-11-21 | 2004-07-22 | カーギル インコーポレイテッド | 改変された脂肪種子物質 |
US20040219281A1 (en) * | 2000-11-21 | 2004-11-04 | Cargill, Incorporated | Modified oilseed material |
US7108881B2 (en) * | 2000-11-30 | 2006-09-19 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparation of high quality soy cultured products |
US20050053705A1 (en) * | 2003-09-04 | 2005-03-10 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Soluble soy protein with superior functional properties |
US7175869B2 (en) * | 2000-11-30 | 2007-02-13 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials using electrodialysis |
US7037547B2 (en) * | 2000-11-30 | 2006-05-02 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials for use in beverages |
US20040161513A1 (en) * | 2000-11-30 | 2004-08-19 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparation of high quality soy-containing meat and meat analog products |
US20050079259A1 (en) * | 2000-11-30 | 2005-04-14 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Enzymatic process to produce highly functional soy protein from crude soy material |
US7094439B2 (en) * | 2000-11-30 | 2006-08-22 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring whey protein |
US6787173B2 (en) * | 2000-11-30 | 2004-09-07 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials |
US7045163B2 (en) * | 2000-11-30 | 2006-05-16 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials |
US20040161512A1 (en) * | 2000-11-30 | 2004-08-19 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials for use in dough-based and baked products |
US20040170743A1 (en) * | 2000-11-30 | 2004-09-02 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of deflavoring soy-derived materials confectionary type products |
US20040175474A1 (en) * | 2000-11-30 | 2004-09-09 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparation of high quality soy-containing cheese products |
DE60239669D1 (de) * | 2001-02-28 | 2011-05-19 | Fuji Oil Co Ltd | Sojabohnenprotein, verfahren zu seiner herstellung sowie dessen säure enthaltende proteinnahrungsmittel |
US6589794B2 (en) * | 2001-03-16 | 2003-07-08 | Zinpro Corporation | Method for the analysis of the metal chelates of amino acids |
US20040253355A1 (en) * | 2001-08-23 | 2004-12-16 | Ahmad Akashe | Method of deflavoring soy-derived materials |
CA2363451C (en) * | 2001-11-20 | 2005-05-10 | Mcn Bioproducts Inc. | Oilseed processing |
AU2003276937A1 (en) * | 2002-06-12 | 2003-12-31 | Fraunhofer-Gelellschaft Zur Forderung Der Angewandten Forschung E.V. | Vegetable protein preparations and use thereof |
MXPA02008495A (es) * | 2002-08-30 | 2004-03-05 | Dipasa De Mexico S A De C V | Proceso para la extraccion, aislado y purificacion de proteina de ajonjoli. |
MXPA02009141A (es) * | 2002-09-19 | 2005-07-25 | Juarez Maria Cristina Torres | Proceso para la obtencion de un aislado proteico de ajonjoli (sesamum indicum) mediante estabilizacion, ultrafiltrado y precipitacion. |
US20050095344A1 (en) * | 2003-10-29 | 2005-05-05 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparation of highly functional soy protein |
US20050095323A1 (en) * | 2003-10-29 | 2005-05-05 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparing soy-containing confectionary type products |
US20050186311A1 (en) * | 2004-02-23 | 2005-08-25 | Loh Jimbay P. | Method for acidifying and preserving food compositions using electrodialyzed compositions |
US7582326B2 (en) | 2003-10-29 | 2009-09-01 | Kraft Foods Global Brands Llc | Method of deflavoring whey protein using membrane electrodialysis |
US7354616B2 (en) * | 2003-11-25 | 2008-04-08 | Solae, Llc | Modified oilseed material with a high gel strength |
US20050186312A1 (en) * | 2004-02-23 | 2005-08-25 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Shelf-stable foodstuffs and methods for their preparation |
US20050220969A1 (en) * | 2004-02-23 | 2005-10-06 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Shelf-stable cold-processed food compositions and methods for their preparation |
US7887867B2 (en) | 2004-02-23 | 2011-02-15 | Kraft Foods Global Brands Llc | Stabilized non-sour dairy base materials and methods for preparation |
WO2005094603A1 (en) * | 2004-03-29 | 2005-10-13 | Cargill, Incorporated | Phytate reduced food |
US7091001B2 (en) * | 2004-07-30 | 2006-08-15 | Council Of Scientific & Industrial Research | Process for the preparation of high arginine peptides |
FR2889416B1 (fr) * | 2005-08-05 | 2007-10-26 | Roquette Freres | Composition de proteines de pois |
US8158405B2 (en) * | 2008-06-30 | 2012-04-17 | General Electric Company | Process for concentrating and processing fluid samples |
US8546127B2 (en) * | 2008-06-30 | 2013-10-01 | General Electric Company | Bacteria/RNA extraction device |
US8691318B2 (en) * | 2008-10-21 | 2014-04-08 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701”) |
US8563071B2 (en) * | 2008-10-21 | 2013-10-22 | Burcon Nutrascience (Mb) Corp. | Production of soluble protein solutions from soy (“S701” CIP) |
US8404884B2 (en) * | 2010-03-26 | 2013-03-26 | University Of Saskatchewan | Process for the extraction of macromolecules from a biomass using thin stillage |
CN106982981B (zh) * | 2017-04-17 | 2020-09-25 | 江南大学 | 一种利用复合膜和电化学协同制备低镉大米蛋白肽的方法 |
Family Cites Families (17)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2732395A (en) * | 1956-01-24 | Process for separation of | ||
US3622556A (en) * | 1969-09-08 | 1971-11-23 | Procter & Gamble | Preparing light-colored protein isolate from sunflower meal by alkali extraction under an inert gas blanket followed by membrane ultrafiltration |
US3736147A (en) * | 1971-04-05 | 1973-05-29 | Coca Cola Co | Process for preparing protein products |
US3733207A (en) * | 1971-07-14 | 1973-05-15 | Nestle Sa | Preparation of a soy protein fraction |
US3728327A (en) * | 1972-04-10 | 1973-04-17 | Grain Processing Corp | Protein and method of extracting same from soybeans employing reverse osmosis |
US3995071A (en) * | 1975-06-23 | 1976-11-30 | Mead Johnson & Company | Aqueous purified soy protein and beverage |
US4072670A (en) * | 1976-10-26 | 1978-02-07 | Mead Johnson & Company | Low phytate isoelectric precipitated soy protein isolate |
US4091120A (en) * | 1976-11-15 | 1978-05-23 | Mead Johnson & Company | Liquid dietary product containing soy protein membrane isolate |
US4088795A (en) * | 1976-11-19 | 1978-05-09 | Mead Johnson & Company | Low carbohydrate oilseed lipid-protein comestible |
CH624557A5 (en) * | 1977-08-03 | 1981-08-14 | Nestle Sa | Process for the preparation of a vegetable protein extract |
US4420425A (en) * | 1982-08-02 | 1983-12-13 | The Texas A&M University System | Method for processing protein from nonbinding oilseed by ultrafiltration and solubilization |
US4624805A (en) * | 1984-09-27 | 1986-11-25 | The Texas A&M University System | Process for recovery of protein from agricultural commodities prior to alcohol production |
US4697004A (en) * | 1985-09-06 | 1987-09-29 | Bristol-Myers Company | Process for preparing low phytate soy protein isolate |
US5086166A (en) * | 1987-02-13 | 1992-02-04 | The Texas A&M University System | Protein foods and food ingredients and processes for producing them from defatted and undefatted oilseeds |
US4897465A (en) * | 1988-10-12 | 1990-01-30 | Abbott Laboratories | Enrichment and concentration of proteins by ultrafiltration |
WO1990008476A1 (en) * | 1989-01-25 | 1990-08-09 | Alko Ltd. | Novel method for production of phytate-free or low-phytate soy protein isolate and concentrate |
US5270450A (en) * | 1991-02-28 | 1993-12-14 | Abbott Laboratories | Soy protein isolates |
-
1991
- 1991-12-23 IE IE455891A patent/IE914558A1/en unknown
-
1992
- 1992-01-14 EP EP92100511A patent/EP0501117B1/de not_active Expired - Lifetime
- 1992-01-14 DE DE69207228T patent/DE69207228T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1992-02-11 CA CA002060973A patent/CA2060973A1/en not_active Abandoned
- 1992-12-23 US US07/997,616 patent/US5658714A/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
EP0501117A1 (de) | 1992-09-02 |
DE69207228D1 (de) | 1996-02-15 |
IE914558A1 (en) | 1992-09-09 |
CA2060973A1 (en) | 1992-08-29 |
US5658714A (en) | 1997-08-19 |
EP0501117B1 (de) | 1996-01-03 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
DE69207228T2 (de) | Isolierverfahren von Proteinen durch Ultrafiltration | |
DE3008900C2 (de) | ||
DE68917407T2 (de) | Bereicherung und Konzentrierung von Proteinen durch Ultrafiltration. | |
US5086166A (en) | Protein foods and food ingredients and processes for producing them from defatted and undefatted oilseeds | |
DE202014011179U1 (de) | Ultrafiltrationspermeat mit einem hohen Gehalt an PA1b-Fraktion | |
DE3885459T2 (de) | Molkeproteinfraktionen. | |
DE2751572A1 (de) | Verfahren zur herstellung eines lipid-protein-nahrungsmittelprodukts | |
DE2628063A1 (de) | Verfahren zur herstellung von waessrigem sojaprotein | |
DE2914301A1 (de) | Verfahren zur gewinnung von proteinen aus milchserum | |
DE60212159T3 (de) | Leinsaat-proteinisolat und verfahren zur herstellung | |
US5270450A (en) | Soy protein isolates | |
DE2035534A1 (de) | Verfahren zur Behandlung von Milch und Milchnebenprodukten | |
EP0859553B1 (de) | Verfahren zur verarbeitung proteinhaltiger pflanzen | |
EP1977653B1 (de) | Verfahren zur Gewinnung pflanzlicher Proteine und/oder Peptide, danach hergestellte Proteine und/oder Peptide und Verwendung derselben | |
EP0346426A1 (de) | Verfahren zum trennen der gelösten und ungelösten bestandteile von milch | |
DE2244999A1 (de) | Verfahren zur entmineralisierung von proteinloesungen | |
EP3251515A1 (de) | Verfahren zur herstellung von lactosefreien milchprodukten | |
EP3123868B1 (de) | Verfahren zur herstellung von milchprodukten mit definiertem lactosegehalt | |
DE3942028A1 (de) | Verfahren zur fraktionierung von milch oder milcherzeugnissen | |
DE3807328C1 (de) | ||
DE3445223A1 (de) | Verfahren zum ausfaellen von eiweiss bei milch und/oder molke | |
EP1531919B1 (de) | Verfahren zur gewinnung einer ölfraktion und einer eiweiss-fraktion aus einer pflanzlichen ausgangssubstanz | |
DE2653003A1 (de) | Klaerung molkeproteinhaltiger fluessigkeiten | |
EP1654934A1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines denaturierten Molkeretentats, Milchprodukte beinhaltend ein solches Molkeretentat sowie Vorrichtung zur Herstellung eines solchen Molkeretentats | |
DE3010832A1 (de) | Verfahren zur gewinnung von molkenproteinen |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
8364 | No opposition during term of opposition | ||
8339 | Ceased/non-payment of the annual fee |