DE60020827T2

DE60020827T2 - Enzym enthaltende verbundteilchen mit einer säuresperrbeschichtung sowie einer physikalischen sperrbeschichtung

Info

Publication number: DE60020827T2
Application number: DE60020827T
Authority: DE
Inventors: Robert Peter FOLEY; Donald Jeffrey PAINTER; Ruth Mary LEYENDECKER; Steven Eugene SADLOWSKI; Xiaoqing Song; Herbert Joseph THIEN
Original assignee: Procter and Gamble Co
Current assignee: Procter and Gamble Co
Priority date: 1999-04-19
Filing date: 2000-04-18
Publication date: 2006-05-18
Anticipated expiration: 2020-04-19
Also published as: EP1171563B1; EP1171563A1; ATE297977T1; US6656898B1; CA2368610C; ES2243255T3; WO2000063336A1; DE60020827D1; JP2002541834A; JP4284001B2; CA2368610A1; AU4358400A

Description

TECHNISCHES GEBIET
Die vorliegende Erfindung betrifft Reinigungsmitteleenzym-Kompositpartikel mit einer sauren Sperrschicht und einer physikalischen polymeren Sperrschicht. Genauer betrifft die vorliegende Erfindung ein Enzympartikel, wie ein Prillteilchen, mit einem Enzym enthaltenden Kern, der mit einer sauren Sperrschicht überzogen ist, und einer physikalischen polymeren Sperrbeschichtung auf der sauren Sperrschicht zum Schutz des Enzyms. Die Erfindung bezieht sich auch auf ein Verfahren zur Herstellung des Enzympartikels.
HINTERGRUND DER ERFINDUNG
Die Einbindung von Reinigungsmittelenzymen in Geschirrspülmittel ist im Bereich der Formeln für die automatische Geschirrreinigung (ADW) als auch der Formeln für die manuelle Geschirrreinigung (LDLs) bekannt. Ein anerkannter Bedarf bei ADW-Zusammensetzungen ist das Vorhandensein von einem oder mehreren Bestandteilen, die die Entfernung von hartnäckigen Essensresten und Flecken (z. B. Tee, Kaffee, Kakao usw.) von Gebrauchsgütern verbessern. Starke Alkalis, wie Natriumhydroxid, Bleichmittel wie Hypochlorit, Builder wie Phosphate usw. können in verschiedenen Graden hilfreich sein. Darüber bedient man sich in verbesserten ADWs eines Ausgangsstoffs für Wasserstoffperoxid, wahlweise mit einem Bleichaktivator wie TAED, wie erwähnt. Ferner können handelsübliche proteolytische und amylolytische Enzyme verwendet werden. Der alpha-Amylasebestandteil bringt wenigstens einen gewissen Vorteil im Hinblick auf die Fähigkeit des ADW zur Entfernung von stärkehaltigen Verschmutzungen. ADWs, die Amylasen enthalten, können bei ihrer Verwendung typischerweise auch einen etwas moderateren Wasch-pH-Wert liefern und können stärkehaltige Verschmutzungen entfernen, während sie die Zuführung eines hohen Gewichtsäquivalents an Natriumhydroxid auf Gramm Produkt-Basis vermeiden.
Typischerweise wird der Enzymbestandteil einer flüssigen ADW-Zusammensetzung der ADW-Zusammensetzung in flüssiger Form hinzugefügt. Zwar ermöglicht dies der flüssigen ADW-Zusammensetzung den oben erläuterten Vorteil eines Enzymgehalts, es gibt jedoch auch Nachteile, der größte ist, dass die flüssige ADW-Zusammensetzung bei pH-Werten formuliert werden muss, die niedriger sind als die herkömmlich verwendeten, da Enzyme, nachdem sie Umgebungen mit hohem pH-Wert ausgesetzt worden sind, unbrauchbar werden. Da Formulieren bei geringeren pH-Werten die Reinigungsleistung beeinträchtigen kann (ein hoher pH-Wert verbessert die Reinigung, indem er die Hydratationsrate und die Hydrolyserate fördert), ist ein Bedarf an einem Enzymstoff vorhanden, der in einer Umgebung mit hohem pH-Wert stabil ist.
Eine Methode zur Verbesserung der Enzymstabilität in einer ADW-Geschirrspülmittel-Zusammensetzung mit einem höheren pH-Wert (höher als 9) ist die Zugabe des Enzyms als Feststoffpartikel. Dieses „Enzympartikel" besteht aus einem festen Enzym-Kernmaterial, überzogen mit einem Sperrschichtmaterial. Ein festes Enzymmaterial kann beispielsweise mit einem dicken Wachsschichtmaterial überzogen werden, um ein Enzympartikel herzustellen, und dann kann dieses Enzympartikel der ADW-Zusammensetzung zugesetzt werden.
Die Verwendung dieser Wachsbeschichtungen hat jedoch mehrere Nachteile. Besonders wenn die Wachse aufgrund der hohen Temperatur, die während des automatischen Geschirrspülprozesses entsteht, schmelzen und in die Waschlösung abgegeben werden, neigen sie dazu, auf Glas-, Edelstahl- und Kunststoffoberflächen einen unerwünschten Film zu hinterlassen. Diese Filmbildung ist besonders bei ADW-Formeln ein Problem, die häufig keine maßgeblichen Tenside in der Zusammensetzung enthalten. Darüber hinaus können dicke Wachsbeschichtungen auch die Auflösungsrate des enzymhaltigen Partikels verringern, wodurch sich der Reinigungsbeitrag des Enzyms verringern kann, indem die Zeit, die sich das Enzym in der Waschlösung befindet, reduziert wird.
Angesichts des Gesagten besteht nach wie vor der Bedarf, neue Zusammensetzungen für Enzympartikel zu entwickeln, die das Enzym-Kernmaterial schützen, wenn das Partikel einer flüssigen ADW-Zusammensetzung mit hohem pH-Wert zugesetzt wird, und die dabei weder die unerwünschte Filmbildung verursachen, die mit Wachsbeschichtungen verbunden ist, noch die schnelle Auflösung der enzymhaltigen Partikel hemmen.
Entsprechend ist es ein Vorteil der vorliegenden Erfindung, dass ein Enzympartikel mit einem doppelschichtigen Überzug das Enzym-Kernmaterial wirksam vor flüssigen Zusammensetzungen mit einem hohen pH-Wert schützt, jedoch ohne die schädlichen Auswirkungen der oben beschriebenen dicken Wachsschicht. Diese Doppelschicht besteht aus einer inneren sauren Sperrschicht, die wiederum von einer äußeren polymeren physikalischen Sperrschicht umgeben ist, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcelluloseethern und Polyvinylalkohol. Die physikalische Sperrschicht hindert die chemische Sperrschicht daran, direkt mit dem alkalischen flüssigen Produkt zu reagieren (besonders wichtig, wenn die chemische Sperrschicht eine saure Sperrschicht ist), während die chemische Sperrschicht etwaige verirrte Hydroxylgruppen des alkalischen Produkts, die durch die physikalische Sperrbeschichtung dringen, wirksam neutralisiert. Die chemische und die physikalische Sperrschicht arbeiten somit zusammen und bieten sich ergänzende Funktionen. Physikalische Sperrschichten schließen polymere Beschichtungen ein, die in der flüssigen Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung unlöslich, unter den pH-, Temperatur- und Rührbedingungen einer ADW-Vorrichtung jedoch löslich, schmelzbar oder dispergierbar sind.
Zusätzlich zu ihrer Verwendung in ADW-Zusammensetzungen können diese verbesserten Enzympartikel in flüssige Leicht- (LDL-) Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen eingebunden sein, die für die manuelle Geschirrreinigung geeignet sind. Enzyme, typischerweise handelsübliche proteolytische und amylolytische Enzyme, verleihen LDL-Zusammensetzungen eine Vielzahl von Vorzügen, einschließlich dem, dass sie eine verbesserte Reinigungsleistung zeigen, milder zur Haut sind und ein angenehmeres „Hautgefühl" liefern (d. h. das Produkt fühlt sich in der Hand des Kunden nicht schleimig oder glitschig an). Durch Zusetzen von Enzymen zu einer LDL-Zusammensetzung in Form eines Enzympartikels kann die Stabilität des Enzyms in einer LDL-Zusammensetzung verbessert werden. Die Freisetzung der Enzyme wird leicht als Ergebnis der Bewegung und der erhöhten Temperatur bei der manuellen Geschirrreinigung durch den Anwender erreicht.
STAND DER TECHNIK
Das U.S.-Patent Nr. 4,965,012 offenbart eine Verkapselungs-Enzymzusammensetzung.
Die U.S.-Patente Nr. 4,381,247; 4,707,287; 4,965,012; 4,973,417; 5,093,021 und 5,254,287 offenbaren jeweils Enzympartikel für granuläre Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen. Die U.S.-Patente Nr. 4,526,698; 5,078,895; 5,332,518; 5,340,496; 5,366,655; 5,462,804 und WO/95/02670 offenbaren jeweils beschichtete Bleichmittelpartikel.
U.S.-Patent Nr. 5,200,236 offenbart eine Methode für Wachs-verkapselte Partikel.
U.S.-Patent Nr. 3,908,045 offenbart die Beschichtung eines festen Bleichmittelpartikels mit einer ersten Schicht aus Fettsäure und einer zweiten Schicht aus einer basisch (mit Alkalihydroxid) behandelten Fettsäure.
ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG
Die Erfindung erfüllt die obenstehenden Anforderungen, indem sie ein Reinigungsmittelenzym-Kompositpartikel liefert, das geeignet ist für die Einbindung in eine flüssige Geschirrspülmittel-Zusammensetzung, einschließlich eines enzymhaltigen Kernmaterials, einer sauren Sperrschicht, mit der das Enzym überzogen ist, und einer physikalischen polymeren Sperrschicht, mit der die saure Sperrschicht überzogen ist. Ferner wird ein Verfahren zur Herstellung eines Enzymkompositpartikels bereitgestellt, wie in Anspruch 1 ausgeführt.
KURZBESCHREIBUNG DER ZEICHNUNG
1 ist ein Querschnitt der bevorzugten Ausführung eines Enzymkompositpartikels der vorliegenden Erfindung.
AUSFÜHRLICHE BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf Enzymkompositpartikel zur Einbindung in Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen, insbesondere in flüssige Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen für die automatische Geschirrreinigung, sowie auf ein Verfahren zur Herstellung der Partikel. In der 1 ist das Verbundpartikel 10 der vorliegenden Erfindung dargestellt. Das Partikel 10 umfasst ein enzymhaltiges Kernmaterial 20 mit einer sauren Sperrschicht 30, mit der das Kernmaterial überzogen ist, und einer physikalischen polymeren Sperrschicht 40, mit der die saure Sperrschicht 30 überzogen ist. Der Enzymkernstoff selber umfasst eine Enzymschicht 22, mit der die Trägerschicht 24 überzogen ist. Das Kompositpartikel der vorliegenden Erfindung bieten durch die Verwendung der sauren Sperrschicht und der physikalischen Sperrschicht dem Enzym einen hervorragenden Schutz gegen eine Zersetzung durch die Alkalinität und andere Bestandteile eines basischen flüssigen Detergens sowie gegen eine Verfärbung und Geruchsbildung. Demgemäß bietet das Enzympartikel der vorliegenden Erfindung eine maßgebliche Verbesserung gegenüber den bisher im Fachbereich bekannten Enzympartikeln.
Enzymhaltiges Kernmaterial
Das enzymhaltige Kernmaterial enthält, wie der Name besagt, das Enzym oder die Enzyme, das bzw. die das Kompositpartikel der vorliegenden Erfindung liefern soll. Das von der vorliegenden Erfindung zu liefernde Enzym ist ein Reinigungsmittelenzym. „Reinigungsmittelenzym", wie hier verwendet, bedeutet ein beliebiges Enzym, das eine reinigende, Flecken entfernende oder anderweitig vorteilhafte Wirkung in einer Zusammensetzung zur automatischen Geschirrreinigung aufweist. Bevorzugte Reinigungsmittelenzyme sind Hydrolasen, wie Proteasen, Amylasen und Lipasen.
Enzyme werden normalerweise in Detergens- oder Detergensadditiv-Zusammensetzungen in Anteilen eingebracht, die für eine „reinigungswirksame Menge" ausreichend sind. Der Ausdruck „reinigungswirksame Menge" bezieht sich auf jede Menge, die in der Lage ist, eine reinigende, Flecken entfernende, Schmutz entfernende, aufhellende, desodorierende oder auffrischende Wirkung auf Substraten, wie Geschirr u. ä., zu bewirken. In praktischer Hinsicht betragen typische Mengen für die gegenwärtig im Handel erhältlichen Zubereitungen, bezogen auf das Gewicht, bis zu etwa 5 mg, insbesondere 0,01 mg bis 3 mg aktives Enzym pro Gramm Geschirrspülmittel-Zusammensetzung. Anders ausgedrückt machen die Zusammensetzungen typischerweise etwa von 0,001 Gew.-% bis etwa 5 Gew.-%, vorzugsweise von etwa 0,01 Gew.-% bis etwa 1 Gew.-% einer im Handel erhältlichen Enzymzubereitung aus. Proteaseenzyme liegen in solchen im Handel erhältlichen Zubereitungen gewöhnlich in ausreichenden Anteilen vor, um 0,005 bis 0,1 Anson-Einheiten (AU) Wirksamkeit pro Gramm Zusammensetzung zu liefern. Für bestimmte Detergenzien, wie für die automatische Geschirrreinigung, kann es wünschenswert sein, den Gehalt an aktivem Enzym in der handelsüblichen Zubereitung zu erhöhen, um die Gesamtmenge katalytisch inaktiver Stoffe auf ein Minimum zu reduzieren und somit die Fleck-/Filmbildung oder andere Endergebnisse zu verbessern. In hochkonzentrierten Detergensformulierungen können auch höhere Wirkungsgrade wünschenswert sein. Demgemäß ist das Enzympartikel der vorliegenden Erfindung so formuliert, dass es die gewünschte Enzymmenge für die Waschumgebung liefert.
Geeignete Beispiele für Proteasen innerhalb des Bereichs der vorliegenden Erfindung sind die Subtilisine, die aus bestimmten Stämmen von B. subtilis und B. licheniformis gewonnen werden können. Eine geeignete Protease mit einer maxi malen Wirksamkeit im pH-Bereich von 8 bis 12 wird von Novo Industries A/S, Dänemark, nachfolgend „Novo" genannt, aus einem Bacillus-Stamm erhalten, entwickelt und als ESPERASE^® vertrieben. Die Herstellung dieses Enzyms und analoger Enzyme ist in GB 1.243.784 an Novo beschrieben. Andere geeignete Proteasen schließen ALCALASE^® von Novo und MAXATASE^® von International Bio-Synthetics, Inc., Niederlande, ein, ebenso wie Protease A, wie in EP 130756 A , 9. Januar 1985, offenbart, und Protease B, wie in EP 303761 A , 28. April 1987, und EP 130756 A , 9. Januar 1985, offenbar. Siehe auch eine bei hohen pH-Werten wirksame Protease aus Bacillus sp. NCIMB 40338, beschrieben in WO 93/18140 A an Novo. Enzymatische Detergenzien, die eine Protease, ein oder mehrere andere Enzyme und einen reversiblen Proteaseinhibitor umfassen, sind in WO 92/03529 A an Novo beschrieben. Andere bevorzugte Proteasen schließen diejenigen von WO 95/10591 A an Procter & Gamble ein. Falls gewünscht, ist eine Protease mit verringerter Adsorption und erhöhter Hydrolyse erhältlich, wie sie in WO 95/07791 an Procter & Gamble beschrieben ist. Eine rekombinante Trypsin-ähnliche Protease für Detergenzien, die hier geeignet sind, ist in WO 94/25583 an Novo beschrieben.
Genauer ist eine besonders bevorzugte Protease, bezeichnet als „Protease D", eine Carbonylhydrolasen-Variante mit einer nicht in der Natur vorkommenden Aminosäuresequenz, welche aus einer Vorläufer-Carbonylhydrolase durch Substitution mehrerer Aminosäurereste durch eine andere Aminosäure an einer Position der Carbonylhydrolase, die der Position +76 entspricht, abgeleitet ist, vorzugsweise auch in Kombination mit einer oder mehreren Aminosäurerestpositionen, die denjenigen entsprechen, welche ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus +99, +101, +103, +104, +107, +123, +27, +105, +109, +126, +195, +197, +204, +206, +216, +260, +265 und/oder +274 gemäß der Nummerierung von Subtilisin aus Bacillus amyloliquefaciens, unter Substituierung, Entfernung oder Einführung eines Aminosäurerests in folgende Rest-Kombinationen: 76/99; 76/104; 76/99/104; 76/103/104; 76/104/107; 76/101/103/104; 76/99/101/103/104 und 76/101/104 von Subtilisin B. Amyloliquefaciens, welche bevorzugt sind, und 76/103/104, welches am meisten bevorzugt ist. Diese Enzyme sind vollständig beschrieben in WO 95/10615, veröffentlicht am 20. April 1995 von Genencor International. Geeignete Proteasen sind auch in folgenden PCT-Veröffentlichungen beschrieben: WO 95/30010, veröffentlicht am 9. November 1995 von The Procter & Gamble Company; WO 95/30011, veröffentlicht am 9. November 1995 von The Procter & Gamble Company; WO 95/29979, veröffentlicht am 9. November 1995 von The Procter & Gamble Company.
Hierin geeignete Amylasen, besonders für, jedoch nicht beschränkt auf, automatische Geschirrreinigungszwecke, umfassen z. B. α-Amylasen, beschrieben im britischen Patent Nr. 1,296,839 an Novo; RAPIDASE^®, International Bio-Synthetics, Inc., und TERMAMYL^®, Novo. FUNGAMYL^® von Novo ist besonders nützlich. Die technische Veränderung von Enzymen für eine verbesserte Stabilität, zum Beispiel Oxidatonsstabilität, ist bekannt. Siehe zum Beispiel J. Biological Chem., Bd. 260, Nr. 11, Juni 1985, pp. 6518–6521. In bestimmten bevorzugten Ausführungen der vorliegenden Zusammensetzungen können Amylasen eingesetzt werden, die eine verbesserte Stabilität in Detergenzien, wie denen vom Typ automatische Geschirrreinigung, aufweisen, besonders eine verbesserte oxidative Stabilität, wie 1993 gegen einen Bezugspunkt von TERMAMYL^® in handelsüblicher Verwendung gemessen. Diese bevorzugten Amylasen hierin haben alle die Eigenschaft, „stabilitätsverbesserte" Amylasen zu sein, gekennzeichnet durch eine mindestens messbare Verbesserung in einem oder mehreren der Folgenden: Oxidationsstabilität, zum Beispiel gegen Wasserstoffperoxid/Tetraacetylethylendiamin in gepufferter Lösung bei pH 9 bis 10, Thermostabilität, zum Beispiel bei gewöhnlichen Waschtemperaturen, wie etwa 60°C, oder Alkalistabilität, zum Beispiel bei einem pH von etwa 8 bis etwa 11, gemessen gegen die oben als Bezugspunkt ausgewiesene Amylase. Die Stabilität kann unter Verwendung irgendeines der im Fachbereich offenbarten technischen Tests gemessen werden. Siehe zum Beispiel die in WO 94/02597 offenbarten Entgegenhaltungen. Stabilitätsverbesserte Amylasen können von Novo oder von Genencor International bezogen werden. Eine Klasse der in hohem Maß bevorzugten Amylasen hierin hat die Gemeinsamkeit, unter Verwendung von ortsgerichteter Mutagenese von einem oder mehreren der Bacillus-Amylasen, besonders der Bacillus α-Amylasen gewonnen zu sein, ungeachtet dessen, ob eine, zwei oder mehrere Amylasestämme die unmittelbaren Vorläufer gewesen sind. Solche Amylasen, die gegenüber der oben ausgewiesenen Bezugs-Amylase eine verbesserte Oxidationsstabilität aufweisen, sind zur Verwendung in Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen bevorzugt, besonders in bleichenden, vorzugsweise durch Sauerstoff bleichenden, im Gegensatz zu durch Chlor bleichenden. Solche bevorzugten Amylasen umfassen: (a) eine Amylase gemäß der vorstehend aufgenommenen WO 94/02597, Novo, 3. Febr. 1994, wie weiter durch eine Mutante veranschaulicht wird, in der unter Verwendung von Alanin oder Threonin, vorzugsweise Threonin, eine Substitution des an Position 197 lokalisierten Methioninrestes der B.licheniformis-alpha-Amylase, bekannt als TERMAMYL^®, oder der homologen Positionsvariation einer Amylase ähnlicher Abstammung, wie von B.amyloliquefaciens, B.subtilis oder B.stearothermophilus, eingeführt ist; (b) stabilitätsverbesserte Amylasen, wie von Genencor International in einer Veröffentlichung mit dem Titel „Oxidative Resistant alpha-Amylases", vorgetragen auf dem 207. American Chemical Society National Meeting, 13. bis 17. März 1994, von C. Mitchinson beschrieben. Darin wird angemerkt, dass Bleichmittel in Detergenzien zum maschinellen Geschirrspülen alpha-Amylasen inaktivieren, aber dass Amylasen mit einer verbesserten Oxidationsstabilität von Genencor aus B. licheniformis NCIB8061 hergestellt worden sind. Methionin (Met) wurde als der geeignetste Rest für eine Modifizierung identifiziert. Methionin (Met) wurde nacheinander an den Positionen 8, 15, 197, 256, 304, 366 und 438 substituiert, was spezifische Mutanten ergab, von denen M197L und M197T besonders wichtig sind, wobei die M197T-Variante die am stabilsten exprimierte Variante ist. Die Stabilität wurde in CASCADE^® und SUNLIGHT^® gemessen; (c) besonders bevorzugte Amylasen schließen Amylasevarianten ein, die eine zusätzliche Modifizierung in dem unmittelbaren Vorläufer aufweisen, wie in WO 95/10603 A beschrieben, und sind vom Rechtsnachfolger Novo als DURAMYL^® erhältlich. Weitere, besonders bevorzugte Amylasen mit verbesserter Oxidationsstabilität schließen die in WO 94/18314 an Genencor International und WO 94/02597 an Novo beschriebenen ein. Es kann jede andere Amylase mit verbesserter Oxidationsstabilität verwendet werden, wie sie zum Beispiel durch ortsspezifische Mutagenese von bekannten chimären, hybriden oder einfach mutierten Stammformen erhältlicher Amylasen abgeleitet sind. Andere bevorzugte Enzymmodifikationen sind zugänglich. Siehe WO 95/09909 A an Novo.
Andere Amylaseenzyme umfassen die im WO 95/26397 beschriebenen. Spezifische Amylaseenzyme für die erfindungsgemäße Verwendung umfassen α-Amylasen, die dadurch charakterisiert sind, dass sie eine spezifische Wirksamkeit haben, die im Temperaturbereich von 25°C bis 55°C und bei einem pH-Wert im Bereich von 8 bis 10, gemessen anhand des Phadebas^® α-Amylaseaktivitäts-Assays, um wenigstens 25% über der spezifischen Wirksamkeit von Termamyl^® liegt. (Dieser Phadebas^® α-Amylasewirksamkeitsassay ist auf den Seiten 9–10, WO 95/26397 beschrieben). Ebenfalls hierin enthalten sind α-Amylasen, die mit den Aminosäuresequenzen, die in den SEQ ID-Listen in den Hinweisen aufgeführt sind, wenigstens zu 80% homolog sind. Diese Enzyme werden vorzugsweise in einem Anteil von 0,00018% bis 0,060% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Gesamt-Zusammensetzung, mehr bevorzugt von 0,00024% bis 0,048% reines Enzym, bezogen auf das Gewicht der Gesamt-Zusammensetzung, in Wäschewaschmittel-Zusammensetzungen integriert.
Geeignete Lipaseenzyme für die Verwendung in Detergenzien schließen diejenigen ein, die von Mikroorganismen der Pseudomonasgruppe, wie Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, erzeugt werden, wie in GB 1,372,034 offenbart ist. Siehe auch die Lipasen in der Japanischen Patentanmeldung 53,20487, offengelegt am 24. Febr. 1978. Diese Lipase ist von Amano Pharmaceutical Co. Ltd., Nagoya, Japan, unter dem Handelsnamen Lipase P „Amano" oder „Amano-P" erhältlich.
Andere geeignete im Handel erhältliche Lipasen schließen Amano-CES, Lipasen aus Chromobacter viscosum, zum Beispiel Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673 von Toyo Jozo Co., Tagata, Japan, Chromobacter-viscosum-Lipasen von U.S. Biochemical Corp., USA, und Disoynth Co., Niederlande, und Lipasen aus Pseudomonas gladioli ein. Das von Humicola lanuginosa abgeleitete und im Handel von Novo erhältliche Enzym LIPOLASE^®, siehe auch EP 341,947 , ist eine bevorzugte Lipase zum diesbezüglichen Gebrauch. Lipase- und Amylasevarianten, die gegenüber Peroxidaseenzymen stabilisiert sind, sind in WO 94/14951 A an Novo beschrieben. Siehe auch WO 92/05249 und RD 94/359044.
Trotz der großen Anzahl an Veröffentlichungen zu Lipaseenzymen hat bisher nur die Lipase aus Humicola lanuginosa und hergestellt in Aspergillus oryzae als Wirt breite Anwendung als Additiv für Stoffwaschmittel gefunden. Sie ist erhältlich bei Novo Nordisk unter der Handelsbezeichnung Lipolase^TM, wie oben aufgeführt. Zur Optimierung der Fleckentfernungsleistung von Lipolase hat Novo Nordisk eine Reihe von Varianten hergestellt. Wie in WO 92/05249 beschrieben, verbessert die D96L-Variante der nativen Lipase Humicola lanuginosa die Wirksamkeit der Fettfleckenentfernung um einen Faktor 4,4 gegenüber der wilden Lipase (Enzyme verglichen in einer Menge von 0,075 bis 2,5 mg Protein pro Liter). Research Disclosure Nr. 35944, veröffentlicht am 10. März 1994 von Novo Nordisk, offenbart, dass die Lipasevariante (D96L) in einem Anteil zugesetzt werden kann, der 0,001 bis 100 mg (5–500.000 LE/l) Lipasevariante pro Liter Waschflotte entspricht. Die vorliegende Erfindung liefert den Vorzug einer verbesserten Weißerhaltung bei Stoffen unter Verwendung geringer Anteile der D96L-Variante in Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen, die die mittelkettig verzweigten Tenside in der hierin offenbarten Weise enthalten, insbesondere wenn die D96L in Anteilen im Bereich von etwa 50 LE bis etwa 8500 LE pro Liter Waschlösung verwendet wird.
Zur vorliegenden Verwendung geeignete Cutinaseenzyme sind in WO 88/09367 A an Genencor beschrieben.
Eine Reihe von Enzymmaterialien und Einrichtungen für deren Beimischung in synthetische Geschirrspülmittel-Zusammensetzungen sind auch in WO 93/07263 A und WO 93/07260 A, an Genencor International, in WO 89/08694 A, an Novo, und in US-Patent 3,553,139, 5. Januar 1971, an McCarty et al., offenbart. Enzyme sind außerdem in US 4,101,457 , Place et al., 18. Juli 1978, und in US 4,507,219 , Hughes, 26. März 1985, offenbart. Für flüssige Detergenszubereitungen geeignete Enzymmaterialien und deren Einbringung in derartige Zubereitungen sind in US 4,261,868 , Hora et al., 14. April 1981, offenbart. Enzyme für die Verwendung in Detergenzien können mithilfe verschiedener Methoden stabilisiert werden. Enzymstabilisierungsmethoden sind offenbart und exemplarisch dargelegt in den U.S-Patenten Nr. 3,600,319, August 17, 1971, Gedge et al, EP 199,405 und EP 200,586 , 29. Oktober 1986, Venegas. Enzymstabilisierungssysteme sind zum Beispiel auch im US-Patent Nr. 3,519,570 beschrieben. Ein nützlicher Bacillus, sp. AC13, der Proteasen, Xylanasen und Cellulasen liefert, ist in WO 94/01532 A, an Novo, beschrieben.
Darüber hinaus können auch Mischungen der oben beschriebenen Enzyme eingesetzt werden. In diesem Fällen ist es wünschenswert, Mischungen von Proteaseenzymen einzusetzen. Besonders bevorzugt sind Mischungen aus chymotrypsinähnlichen Proteaseenzymen und trypsinähnlichen Proteaseenzymen.
Die erfindungsgemäßen chymotrypsinähnlichen Enzyme sind die, die ein Wirksamkeitsverhältnis, wie unten beschrieben, von über etwa 15 haben. Insbesondere bevorzugt für diese Enzymklasse sind die, die oben als „Protease D" identifiziert wurden. Andere erfindungsgemäße chymotrypsinähnliche Proteaseenzyme umfassen die, die aus einem Stamm von Bacillus gewonnen werden, mit einer maximalen Wirksamkeit im pH-Wertbereich von 8–12, und die als ESPERASE^® von Novo Industries A/S, Dänemark, nachfolgend als „Novo" bezeichnet, entwickelt und vertrieben werden. Die Herstellung dieses Enzyms und analoger Enzyme ist in GB 1243784 an Novo beschrieben. Andere geeignete Proteasen umfassen ALCALASE^® von Novo und die Proteasen, die als BPN' und Carlsberg bekannt sind.
Die erfindungsgemäßen trypsinähnlichen Enzyme sind die, die ein Wirksamkeitsverhältnis, wie unten festgelegt, von weniger als etwa 10 haben, vorzugsweise von weniger als etwa 8. Besonders geeignete Proteaseenzyme, die die obenstehenden Anforderungen erfüllen, sind mikrobielle alkalische Proteinasen, wie das Proteaseenzym, das aus dem Bacillus lentus-Subtilisin gewonnen wird, einschließlich der im Handel unter den Handelsbezeichnungen SAVINASE^® von Novo und PURAFECT^® von Genencor International erhältlichen.
Andere besonders bevorzugte, erfindungsgemäße trypsinähnliche Proteaseenzyme umfassen die, die keine natürlichen Carbonylhydrolasevarianten sind und die gewonnen werden durch Ersetzen einer Reihe von Aminosäurerresten mit einer Vorläufercarbonylhydrolase gemäß Position +210 zusammen mit einem oder mehreren der folgenden Reste: +33, +62, +67, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217, +218 und +222, worin die nummerierte Position dem natürlich vorkommenden Subtilisin aus dem Bacillus amyloliquefaciens oder äquivalenten Aminosäureresten in anderen Carbonylhydrolasen oder Subtilisinen mit anderen Aminosäuren entspricht, wie dem Bacillus lentus-Subtilisin.
Die bevorzugten Varianten der Proteaseenzyme, die in der vorliegenden Erfindung geeignet sind, umfassen die Substitution, Deletion oder Insertion von Aminosäureresten in folgenden Kombinationen: 210/156; 210/166; 210/76; 210/103; 210/104; 210/217; 210/156/166; 210/156/217; 210/166/217; 210/76/156; 210/76/166; 210/76/217; 210/76/156/166; 210/76/156/217; 210/76/166/217; 210/76/103/156; 210/76/103/166; 210/76/103/217; 210/76/104/156; 210/76/104/166; 210/76/104/217; 210/76/103/104/156; 210/76/103/104/166; 210/76/103/104/217; 210/76/103/104/156/166; 210/76/103/104/156/217; 210/76/103/104/166/217 und/oder 210/76/103/104/156/166/217; 210/76/103/104/166/222; 210/67/76/103/104/166/222; 210/67/76/103/104/166/218/222. Am meisten bevorzugt umfassen die Enzymvarianten, die in der vorliegenden Erfindung geeignet sind, die Substitution, Deletion oder Insertion eines Aminosäurerests in folgenden Reste-Kombinationen: 210/156; 210/166; 210/217; 210/156/166; 210/156/217; 210/166/217; 210/76/156/166; 210/76/103/156/166 und 210/76/103/104/156/166 von B. lentus-Subtilisin, wobei 210/76/103/104/156/166 am meisten bevorzugt ist.
Die hierin gebräuchlichen Proteaseenzyme umfassen die Substitution von irgendeiner der natürlich vorkommenden L-Aminosäuren an den bezeichneten Aminosäurerestpositionen. Diese Substitutionen können in jedem Vorläufersubtilisin (procaryotisch, eucaryotisch, Säuger- usw.) erfolgen. In dieser Anwendung wird auf eine Vielzahl von Aminosäuren in gängigen Codes mit einem und drei Buchstaben verwiesen. Diese Codes sind in Dale, M. W. (1989), Molecular Genetics of Bacteria, John Wiley & Sons, Ltd., Anhang B identifiziert.
Vorzugsweise erfolgt die Substitution an jeder der identifizierten Aminosäurerestpositionen einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf Substitutionen an Position +210 einschließlich I, V, L und A, Substitutionen an den Positionen +33, +62, +76, +100, +101, +103, +104, +107, +128, +129, +130, +132, +135, +156, +158, +164, +166, +167, +170, +209, +215, +217 und +218 von D oder E, Substitutionen an Position 76 einschließlich D, H, E, G, F, K, P und N; Substitionen an Position 103 einschließlich Q, T, D, E, Y, K, G, R and S; und Substitutionen an Position 104 einschließlich S, Y, I, L, M, A, W, D, T, G und V; und Substitutionen an Position 222 einschließlich S, C, A.
Spezifität/Wirksamkeit-Verhältnis
Die Substratspezifität wird im Allgemeinen durch die Wirkung eines Enzyms auf zwei synthetischen Substraten dargestellt. Ein Enzym wird in eine Lösung mit einem der beiden synthetischen Substrate gegeben. Die Kapazität des fraglichen Enzyms zur Hydrolysierung des synthetischen Substrats wird dann gemessen.
Für den Zweck der vorliegenden Erfindung sind die synthetischen Substrate, die zum Messen der Spezifität der Enzyme der vorliegenden Erfindung verwendet werden, das synthetische Substrat N-Succinyl-alanyl-alanyl-prolyl-phenylalanyl-p-Nitroanilid, nachfolgend als suc-AAPF-pNA bezeichnet, und das synthetische Substrat N-Benzyl-valyl-araganyl-lysyl-p-Nitroanilid, nachfolgend als bVGA-pNA bezeichnet, die beide von SIGMA Chemicals erhältlich sind. Diese beiden synthetischen Substrate sind einem normal qualifizierten Fachmann bekannt. Eine Protease in der Klasse der Enzyme mit einer trypsinähnlichen Spezifität hydrolisiert vorzugsweise das synthetische Substrat bVGR-pNA, hydrolysiert das synthetische Substrat sucAAPF-pNA jedoch in einem sehr viel geringeren Ausmaß. Im Gegensatz dazu hydrolysieren chymotrypsinähnliche Proteaseenzyme vorzugsweise das synthetische Substrat bVGR-pNA, hydrolysieren jedoch suc-AAPF-pNA in einem sehr viel geringeren Ausmaß.
Die Gesamtspezifität eines Proteaseenzyms lässt sich dann bestimmen durch Messen der Spezifität dieses Enzyms gegen jedes der synthetischen Substrate und anschließendes Bilden des Verhältnisses der Wirksamkeit dieses Enzyms auf die beiden synthetischen Substrate. Demgemäß wird das Wirksamkeit/Spezifitäts-Verhältnis für die Zwecke der vorliegenden Erfindung gemäß folgender Formel bestimmt: [Wirkung auf suc-AAPF-pNA]/[Wirkung auf bVGR-pNA]
Ein Enzym mit einem Verhältnis von weniger als etwa 10, mehr bevorzugt von weniger als etwa 8 und am meisten bevorzugt von weniger als etwa 7 kann dann als eines betrachtet werden, das eine trypsinähnliche Spezifität für die Zwecke der vorliegenden Erfindung zeigt, während ein Enzym mit einem Verhältnis von über etwa 15, vorzugsweise von über etwa 17,5 und am meisten bevorzugt von mehr als etwa 20 als eines betrachtet werden kann, das eine chymotrypsinähnliche Spezifität für die Zwecke der vorliegenden Erfindung zeigt.
Für die Zwecke der vorliegenden Erfindung wird die Spezifität gegen die beiden synthetischen Substrate gemessen und bestimmt, wie oben näher ausgeführt. Folgender Test wurde durchgeführt: 5 ml eines Trisma-Puffers bei einem pH-Wert von 8,6 (zubereitet aus einer Kombination aus 12,109 g Tris-Base (0,1 M), 1,471 g CaCl₂·2H₂O (0,01 M), 3,1622 g Na₂S₂O₃ (0,02 M), pH-Wert abgeglichen mit 1N H₂SO₄), und einer Temperatur von 25°C wird in ein 10 ml-Standard-Teströhrchen gegeben. 0,5 ppm des zu testenden aktiven Enzyms in einem 1M Glycinpuffer wird dem Teströhrchen hinzugefügt. Ungefähr 1,25 mg synthetisches Substrat pro ml Pufferlösung werden dem Teströhrchen hinzugefügt. Die Mischung wird 15 Minuten bei 25°C inkubieren gelassen. Nach Abschluss der Inkubationszeit wird der Mischung ein Enzyminhibitor, PMSF, in einer Menge von 0,5 mg pro ml Pufferlösung zugegeben. Der Absorptionsvermögens- oder OD-Wert der Mischung wird an einem Gilford Response UV-Spektrometer, Modell Nr. 1019, bestimmt und bei sichtbarem Licht und einer Wellenlänge von 410 nm abgelesen. Das Absorptionsvermögen zeigt somit die Aktivität des Enzyms auf dem synthetischen Substrat an. Je größer das Absorptionsvermögen, desto höher der Grad an Aktivität gegen dieses Substrat. Demgemäß ist das Absorptionsvermögen für die Zwecke der vorliegenden Erfindung gleich der Enzymaktivität.
Das gemischte Proteaseenzymsystem der vorliegenden Erfindung wird in Zusammensetzungen bei höheren Endkonzentrationen von weniger als etwa 10 Gew.-%, mehr bevorzugt weniger als etwa 5 Gew.-% und noch mehr bevorzugt weniger als etwa 2 Gew.-%, und bei geringeren Endkonzentrationen von mehr als etwa 0,0001 Gew.-%, mehr bevorzugt mehr als etwa 0,1 Gew.-% und noch mehr bevorzugt mehr als etwa 0,5 Gew.-% der Zusammensetzung verwendet. Was das System selbst betrifft, so ist das Verhältnis von chymotrypsinähnlichem Proteaseenzym zu trypsinähnlichem Proteaseenzym von etwa 0,5:1 bis etwa 10:1 und mehr bevorzugt von etwa 2:1 bis etwa 5:1 und am meisten bevorzugt von etwa 1:1 bis etwa 3:1. Zudem ist das Proteaseenzym in Zusammensetzungen vorzugsweise in einer Menge vorhanden, die ausreicht, um ein Verhältnis von mg wirksamer Protease pro 100 g Zusammensetzung zu ppm theoretisch verfügbarem O₂ („AvO₂") aus jeder Peroxysäure in der Waschflotte, hierin als Enzym-Bleichmittel-Verhältnis (E/B-Verhältnis) bezeichnet, bereitzustellen, welches im Bereich von etwa 1:1 bis etwa 20:1 liegt. Mehrere Beispiele verschiedener Reinigungs-Zusammensetzungen, in denen die Proteaseenzyme eingesetzt werden können, sind weiter unten detaillierter erläutert.
Kernherstellung
Die Herstellung des Kernmaterials hierin, welches das Enzym umfasst, kann mithilfe einer Vielzahl von Methoden durchgeführt werden, je nach Wunsch des Herstellers und der verfügbaren Ausrüstung. Im Folgenden sind verschiedene Herstellungsmethoden dargelegt, die als Erleichterung für den Hersteller gedacht sind und nicht als Einschränkung aufgefasst werden sollen.
Die Partikel hierin können als „marumerisierte" Teilchen formuliert werden. Marumerisierte Teilchen und ihre Herstellung sind im U.S.-Patent Nr. 4,016,041 und im britischen Patent Nr. 1,361,387 offenbart. Marumerisierte Teilchen können mit einem Gerät zubereitet werden, das unter der Marke „Marumerizer", hergestellt von Fuji Paudal, KK, bekannt ist und im U.S.-Patent Nr. 3,277,520 und im deutschen Patent Nr. 1,294,351 beschrieben ist. Grundsätzlich umfasst die Herstellung von marumerisierten Teilchen die Kugelbildung aus Extrudatnudeln, die das Enzym und einen Trägerstoff umfassen. Das Extrudat wird in das Marumizer^TM-Gerät gegeben, welches Zentrifugalkraft auf die Nudeln einwirken lässt, um diese zu den kugelförmigen Partikeln zu formen, die als „marumerisiert" bezeichnet werden.
In einer anderen Methode kann die Kernschicht hierin in der Form von „Prills" hergestellt werden. Grundsätzlich wird bei dieser Methode ein Brei oder eine Aufschlämmung, der bzw. die das Enzym und eine Trägerstoffschmelze umfasst, durch einen Sprühkopf in eine Kühlkammer eingebracht. Die Partikelgröße der resultierenden Prills kann durch Regulierung der Sprühtropfengröße des Breis geregelt werden. Die Tropfengröße ist abhängig von der Viskosität des Breis, dem Sprühdruck u. ä. Die Herstellung von Prills ist detaillierter offenbart im U.S.-Patent Nr. 3,749,671.
In noch einer anderen Methode werden die Partikel hierin durch ein Verfahren hergestellt, das die folgenden grundlegenden Schritte umfasst:

(i) Kombinieren der getrockneten Enzympartikel mit einem Trägerstoff, während sich der Trägerstoff im erweichten oder geschmolzenen Zustand befindet, während diese Kombination gerührt wird, um eine gleichförmige Mischung zu bilden;
(ii) schnelles Herunterkühlen der resultierenden Mischung, um sie zu verfestigen und danach
(iii) Weiterbearbeitung der verfestigten Mischung, wie notwendig, um die gewünschten Kompositpartikel zu bilden.

In noch einer anderen Methode können auch im Handel erhältliche Kernmaterialien eingesetzt werden, die dann mit einer Enzymschicht überzogen werden, wie im U.S.-Patent Nr. 4,707,287 beschrieben.
Bevorzugte Methoden zur Herstellung der Partikel hierin umfassen: Aufbau von Schichten eines Trägerstoffes im Fließbett, in einer Beschichtungsmaschine vom Wurster-Typ, durch Trommelgranulation, in Pfannenbeschichtern und ähnliche Methoden zum Aufbau einer Granalie durch Zugabe konsekutiver Schichten auf ein Kernmaterial, wobei alle diese Methoden dem Fachmann auf dem Gebiet der Partikelherstellung gut bekannt sind. Ein typisches Verfahren, das für den Einsatz bei der Herstellung des Kompositpartikels hierin geeignet ist, ist detailliert im U.S.-Patent Nr. 5,324,649 beschrieben.
Saure Sperrschicht
In einer bevorzugten Ausführung ist die saure Sperrschicht aus Stoffen gebildet, die ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus organischen Säuren, an organischen Säuren oder polymeren Säuren. Wenn die saure Sperrschicht aus organischen Säuren gebildet ist, sind die organischen Säuren ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Citronensäure, Maleinsäure, Äpfelsäure, Glutaminsäure, Bernsteinsäure und Mischungen davon. Wenn eine saure Sperrschicht aus anorganischen Säuren gebildet wird, sind diese anorganischen Säuren ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Salzsäure, Schwefelsäure, Salpetersäure und Mischungen davon, und darüber hinaus aus anorganischen Säuren, absorbiert in oder adsorbiert an polymeren Beschichtungen, die aus Materialien bestehen, welche ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcellulose, Polyvinylalkohol, Polyethylenglycol, Alginat, Polyvinylidenchlorid, Fluorkohlenstoffen und Mischungen davon. Wenn die saure Sperrschicht aus polymeren Säuren besteht, werden die polymeren Säuren ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus nicht-neutralisierter oder partiell neutralisierter Polyacrylsäure, modifizierter Polyacrylsäure, und Mischungen davon.
In der bevorzugten Ausführung ist die saure Sperrschicht nicht hygroskopisch. Die Nichthygroskopizität ist wie folgt definiert: Die saure Sperrschicht ist nicht hygroskopisch, wenn die saure Sperrschicht nicht mehr als etwa 20 Gew.-% der sauren Sperrschicht an Feuchtigkeit absorbiert, wobei die saure Sperrschicht etwa 1 Woche lang einer relativen Luftfeuchtigkeit von 80% ausgesetzt ist.
Physikalische Sperrbeschichtung
Die Enzympartikel weisen eine Kombination aus einer sauren Sperrbeschichtung und einer physikalischen polymeren Sperrbeschichtung für einen besseren Schutz des Enzympartikels auf. Das Enzympartikel wird zunächst mit einer chemischen Sperrbeschichtung überzogen und dann mit einer physikalischen polymeren Sperrbeschichtung. Dies bietet dem Enzympartikel zweifachen Schutz. Die physische Sperrbeschichtung schützt das Enzympartikel wirksam vor dem größten Teil der Alkalinität der flüssigen ADW-Zusammensetzungen. Die chemische Sperrschicht neutralisiert wirksam jegliche verirrten Hydroxyle, die die physikalische Sperrbeschichtung durchdringen, die aus einer polymeren Beschichtung gebildet ist. Die polymere Beschichtung ist aus Stoffen zubereitet, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcelluloseethern und Polyvinylalkohol. Die Partikel bleiben ungelöst in der flüssigen Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung, bis die Zusammensetzung in einem automatischen Geschirrspüler verwendet wird. Das flüssige Detergensprodukt zur automatischen Geschirrneinigung verursacht keine gesteigerte Filmbildung bei Glas oder Geschirr im Vergleich zu einem flüssigen Detergensprodukt für die automatische Geschirrreinigung, welches die oben aufgeführten Partikel nicht enthält.
Die mit der sauren Sperrschicht überzogenen Enzympartikel sind zudem mit einer polymeren Beschichtung überzogen, die in der flüssigen Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung unlöslich ist, jedoch löslich in der Waschlösung für die automatische Geschirrreinigung. In einer bevorzugten Ausführung ist die polymere Beschichtung aus Stoffen zubereitet, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcelluloseethern. Wünschenswerterweise sind die Alkylcelluloseether Methylcellulose und Hydroxypropylmethylcellulose (HPMC). Vorzugsweise wird die polymere Beschichtung zubereitet aus Methylcellulose mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht, das bevorzugt im Bereich von etwa 5.000 bis etwa 100.000, mehr bevorzugt von etwa 10.000 bis etwa 20.000 und am meisten bevorzugt von etwa 14.000 liegt. Die bevorzugte Methylcellulose ist eine, die unter der Handelsbezeichnung Methocel A15LV vertrieben und von Dow Chemicals hergestellt wird. Alternativ ist die polymere Beschichtung Polyvinylalkohol (PVA) mit einem Molekulargewicht, das wünschenswerterweise im Bereich von etwa 5.000 bis etwa 100.000 und vorzugsweise von etwa 13.000 bis etwa 23.000 liegt. Der bevorzugte PVA ist von etwa 87% bis etwa 89% hyrolysiert, wie ein im Handel erhältliches Produkt mit der Handelsbezeichnung Airvol 205.
Verfahren zur Bildung einer polymeren Beschichtung auf Partikeln, die mit einer sauren Sperrschicht überzogen sind
Das Verfahren, mit dem die polymere Beschichtung zubereitet und auf der sauren Sperrschicht, die das Enzympartikel überzieht, angelagert wird, ist entscheidend, damit die Enzympartikel in der flüssigen Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung ungelöst bleiben und nur während der automatischen Geschirrreinigung in der Waschlösung löslich werden. Es ist wünschenswert, dass die Partikel, die in den flüssigen ADW-Zusammensetzungen dispergiert sind, nicht ausbrechen oder in der Zusammensetzung gelöst werden. Es ist zudem wünschenswert, dass dies ohne Anlagerung einer unangemessen dicken Schicht eines polymeren Stoffes auf dem Partikel erreicht wird. Es wurde überraschend festgestellt, dass, wenn der polymere Stoff, wie z. B. Methylcellulose, ausreichend hydratisiert wird, bevor er auf das Partikel oder das Prill-Teilchen gesprüht wird, das polymerbeschichtete Partikel oder das polymerbeschichtete Prill-Teilchen in der flüssigen ADW-Zusammensetzung stabil, ungebrochen und ungelöst bleibt. Diese Hydrierung wird durch die Bildung einer sprühbaren wässrigen Lösung des Polymers (Alkylcelluloseether oder Polyvinylalkohol) erreicht, die eine Polymerkonzentration hat, die wünschenswert im Bereich von etwa 1 Gew.-% bis etwa 30 Gew.-%, vorzugsweise in einem Bereich von etwa 3 Gew.-% bis etwa 20 Gew.-%, mehr bevorzugt in einem Bereich von etwa 3 Gew.-% bis etwa 10 Gew.-% und am meisten bevorzugt von etwa 5 Gew.-% liegt. Darüber hinaus wird die Temperatur der wässrigen Lösung des Polymers wünschenswerterweise in einem Bereich von etwa 30°C bis etwa 40°C gehalten, während die Polymerlösung auf das Partikel gesprüht wird, und vorzugsweise in einem Bereich von etwa 32°C bis etwa 38°C, und am meisten bevorzugt bei einer Temperatur von etwa 35°C. Es wurde überraschenderweise herausgefunden, dass durch eine Kombination der oben aufgeführten Verfahrensschritte, d. h. die Polymerlösung liegt in einem Bereich von etwa 1 Gew.-% bis 30 Gew.-% und die Sprühtemperatur liegt in einem Bereich von etwa 30°C bis etwa 40°C, eine äußerst stabile, ungebrochene, kontinuierliche Beschichtung auf dem Partikel oder dem Prill-Teilchen gebildet wird, die in der flüssigen ADW-Zusammensetzung unlöslich, jedoch in der Waschlösung löslich ist, während sie gleichzeitig nur etwa 5 Gew.-% des Partikels an Polymer erfordert. Dies bietet einen Vorteil, da sich durch Verwendung einer geringeren Menge des zur Beschichtung des Enzympartikels verwendeten Polymers eine Verringerung der Menge an polymeren Rückständen ergibt, die sich potenziell wieder auf dem Geschirr und der Geschirrspülmaschine ablagern können, wenn sich das Partikel in der Waschlösung auflöst.
Die Enzympartikel können wahlweise gefärbt oder weiß gemacht werden, entweder unter Verwendung von Farbstoffen oder Pigmenten. In einer Ausführung sind die Enzympartikel gefärbt und eine Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung ist klar oder durchscheinend, um das flüssige Geschirrreinigungsprodukt ästhetisch ansprechend zu machen. In einer anderen Ausführung sind die Enzympartikel und die flüssige Geschirrspülmittel-Zusammensetzung beide gefärbt und die Farbe der Partikel ist auf die Grundfarbe der flüssigen Zusammensetzung abgestimmt. In einer Ausführung haben die Enzympartikel eine dunkelgrüne Farbe, wohingegen die flüssige Zusammensetzung hellgrün ist. Andere bevorzugte Farbkombinationen für die polymere Beschichtung der Enzympartikel und der flüssigen Geschirrspülmittel-Zusammensetzung für die automatische Geschirrreinigung sind: blau:blau, blau:weiß, grün:grün, grün:weiß bzw. grün:gelb.
Wünschenswerterweise machen die Enzympartikel von etwa 0,1 Gew.-% bis etwa 5,0 Gew.-% der flüssigen Zusammensetzung aus und vorzugsweise von etwa 0,2 Gew.-% bis etwa 1,0 Gew.-% der flüssigen Zusammensetzung.
Die Enzympartikel können aus einer Vielzahl von Stoffen gebildet werden, die keine nachteilige Wirkung auf die Leistung der Flüssigkeit haben, die ein Enzym enthält, wie z. B. einen Prillteilchen. Das Kernmaterial ist mit einer sauren Sperrbeschichtung und einer polymeren Beschichtung überzogen, wie obenstehend be schrieben. Der Kern kann beispielsweise aus Saccharose gebildet werden. Die Methode zur Bildung von Prills ist dem Fachmann gut bekannt und in der Literatur offenbart, wie z. B. im U.S.-Patent Nr. 4,965,012.
Die Enzympartikel können eine Vielzahl von Größen und Formen aufweisen, wie z. B. kugelförmig, oval, zylindrisch oder polygonal, und haben wünschenswerterweise eine Partikelgröße in einem Bereich von etwa 200 μm bis etwa 5000 μm, vorzugsweise von etwa 400 μm bis etwa 2000 μm und am meisten bevorzugt von etwa 500 μm bis etwa 850 μm.
Trägerstoff
Die Kompositpartikel hierin können unter Verwendung eines oder mehrerer „Trägersubstanzen", wie oben beschrieben, hergestellt werden, die Enzym in einer Matrix einbinden. Da das Enzym in einem wässrigen Medium verwendet werden soll, sollte sich die Trägersubstanz in Wasser unter den beabsichtigten Verwendungsbedingungen auflösen oder schnell dispergieren, um das Enzym freizusetzen, damit es seine reinigenden Funktionen wahrnehmen kann. Der Trägerstoff sollte unter Verarbeitungsbedingungen und nach der Granulation inert gegenüber Reaktionen mit den Enzymkomponenten des Partikels sein. Zudem sollte der Trägerstoff vorzugsweise im Wesentlichen frei sein von Feuchtigkeit, die als ungebundenes Wasser vorliegt, wie nachfolgend aufgeführt.
In einem Modus kann der Trägerstoff für die löslichen oder dispergierbaren Enzymkompositpartikel hierin eine Mischung eines inerten, wasserdispergierbaren oder wasserlöslichen, typisch anorganischen Granalienmaterials und eines Bindemittels umfassen. Das Bindemittel dient der Bereitstellung integraler Partikel, die das Enzym und den Granalienstoff enthalten. Diese Partikel umfassen typischerweise: von etwa 50 Gew.-% bis etwa 95 Gew.-% Granalienmaterial; von etwa 5 Gew.-% bis etwa 50 Gew.-% Bindemittel; und von etwa 0,01 Gew.-% bis etwa 15 Gew.-% Enzym.
In solchen Partikeln gebräuchliche Granalienmaterialien umfassen inerte, anorganische Salze. Mit „inert" ist gemeint, dass die Salze nicht schädigend mit dem Enzym interagieren. Nicht-begrenzende Beispiele umfassen Natriumsulfat, Natriumcarbonat, Natriumsilikat und andere Ammonium- und Alkalimetallsulfate, Carbonate und Silikate u. ä.
Beispiele für geeignete organische Bindemittel umfassen die wasserlöslichen, organischen, homo- oder copolymeren Polycarbonsäuren oder ihre Salze, bei denen die Polycarbonsäure mindestens zwei Carboxylreste umfasst, die voneinander durch nicht mehr als zwei Kohlenstoffatome getrennt sind. Polymere des letzteren Typs sind offenbart in GB-A-1,596,756. Bevorzugte Beispiele dieser Verbindungen sind die Polymere, die Acrylsäure enthalten, d. h. Homopolymere von Acrylsäure und Copolymere mit beliebigen geeigneten anderen Monomereinheiten, und die ein durchschnittliches Molekulargewicht von 2.000 bis 100.000 haben. Geeignete andere Monomereinheiten umfassen modifizierte Fumar-, Malein-, Itacon-, Aconit-, Mesacon-, Citracon- und Methylenmalonsäure oder deren Salze, Maleinsäureanhydrid, Acrylamid, Alkylen, Vinylmethylether, Styrol und beliebige Mischungen davon. Bevorzugt sind die Copolymere von Acrylsäure und Maleinsäureanhydrid mit einem Molekulargewicht von 20.000 bis 100.000.
Bevorzugte acrylsäurehaltige Polymere haben ein Molekulargewicht von weniger als 15.000 und umfassen die unter der Handelsbezeichnung Sokalan PA30, PA20, PA15, PA10 und Sokalan CP10 von BASF GmbH vertriebenen und die unter der Handelsbezeichnung Acusol 445N, von Rohm und Haas vertriebenen. Andere geeignete Polymere umfassen Acusol 450N und 410N.
Andere bevorzugte Acrylsäuren, die Copolymere enthalten, umfassen die, die als Monomereinheiten enthalten: a) 90 Gew.-% bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 80 Gew.-% bis 20 Gew.-% Acrylsäure oder ihre Salze und b) 10 Gew.-% bis 90 Gew.-%, vorzugsweise 20 Gew.-% bis 80 Gew.-% substituiertes, acrylisches Monomer oder seine Salze mit der allgemeinen Formel -[CR₂-CR₁(CO-O-R₃)]- worin mindestens einer der Substituenten R₁, R₂ oder R₃, vorzugsweise R₁ oder R₂, eine Alkyl- oder Hydroxyalkylgruppe mit 1 bis 4 Kohlenstoffen ist, R₁ oder R₂ ein Wasserstoff sein kann und R₃ ein Wasserstoff oder ein Alkalimetallsalz sein kann. Am meisten bevorzugt ist ein substituiertes acrylisches Monomer, worin R₁ Methyl ist, R₂ Wasserstoff ist (d. h. ein Methacrylsäuremonomer). Das am meisten bevorzugte Copolymer dieses Typs hat ein durchschnittliches Molekulargewicht von 4500 bis 3000 und enthält 60 Gew.-% bis 80 Gew.-% Acrylsäure und 40 Gew.-% bis 20 Gew.-% Methacrylsäure. Ein geeignetes Beispiel umfasst Acusol 480N, erhältlich von Rohm & Haas.
Die Polyaminoverbindungen sind als organische Bindemittel hierin geeignet, einschließlich solcher, die abgeleitet sind von Asparaginsäure, wie diejenigen, die in EP-A-305282, EP-A-305283 und EP-A-351629 offenbart sind.
Terpolymere, die Monomereinheiten, ausgewählt aus Maleinsäure, Acrylsäure, Polyasparaginsäure und Vinylalkohol, enthalten, besonders solche, die ein durchschnittliches Molekulargewicht von 5.000 bis 10.000 haben, sind hierin ebenfalls geeignet.
Andere organische Bindemittel, die hierin geeignet sind, umfassen im Wesentlichen alle geladenen und nicht geladenen Cellulosederivate, wie Methylcellulose, Carboxymethylcellulose, Hydropropylmethylcellulose, Hydroxyethylcellulose und Ethylhydroxyethylcellulose.
Andere geeignete Bindemittel umfassen die C₁₀-C₂₀ Alkoholethoxylate, die 5–100 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol enthalten, und mehr bevorzugt die primären C15-C₂₀-Alkoholethoxylate, die 20–100 Mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol enthalten.
Andere bevorzugte Bindemittel umfassen Polyvinylalkohol, Polyvinylalkohol, die Polyvinylpyrrolidone mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von 12.000 bis 700.000 und die Polyethylenglycole (PEG) mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von 600 bis 5 × 10⁶, vorzugsweise 1.000 bis 400.000, am meisten bevorzugt 1.000 bis 10.000. Copolymere von Maleinsäureanhydrid mit Ethylen, Methylvinylether oder Methacrylsäure, wobei das Maleinsäureanhydrid wenigstens 20 Molprozent des Polymers ausmacht, sind weitere Beispiele für Polymermaterialien, die als Bindemittel geeignet sind. Diese Polymermaterialien können als solche verwendet werden oder in Kombination mit Lösungsmitteln wie Wasser, Propylenglycol und den oben genannten C₁₀-C₂₀-Alkoholethoxylaten, die 5–100 Mol Ethylenoxid pro Mol enthalten. Weitere Beispiele von Bindemitteln umfassen die C₁₀-C₂₀-Mono- und Diglycerolether sowie die C₁₀-C₂₀-Fettsäuren.
Andere Trägerstoffe, die zur Verwendung bei der Herstellung der Kompositpartikel hierin geeignet sind, umfassen, als Beispiel und nicht als Einschränkung gedacht: Polyethylenglycole („PEG") mit einem Molekulargewicht typischerweise im Bereich von etwa 1.400 bis etwa 35.000 (PEG 1400-PEG 35000) und vorzugsweise mit einem Schmelzpunkt im Bereich von etwa 38°C bis etwa 77°C; Fettsäuren und/oder Fettamide, die vorzugsweise einen Schmelzpunkt im Bereich von etwa 38°C bis etwa 77°C haben; Fettalkohole, die vorzugsweise einen Schmelzpunkt im Bereich von etwa 38°C bis etwa 77°C haben; die Kondensationsprodukte von Ethylenoxid oder gemischtem Ethylen/Propylenoxid und/oder solche Kondensationsprodukte von EO und/oder PO mit einem linearen oder verzweigtkettigen Alkohol und vorzugsweise mit einem Schmelzpunkt im Bereich von etwa 38°C bis etwa 77°C; und Mischungen der vorstehenden Materialien. Paraffinwachse, vorzugsweise mit einem Schmelzpunkt im Bereich von etwa 38°C bis etwa 77°C, können ebenfalls einzeln oder zusammen mit den vorstehenden Trägerstoffen verwendet werden.
Auch geeignet als Trägerstoffe sind Paraffinwachse, die im Bereich von etwa 38°C (100°F) bis etwa 43°C (110°F) schmelzen sollten, C₁₆-C₂₀-Fettsäuren und ethoxylierte C₁₆-C₂₀-Alkohole. Mischungen von geeigneten Trägerstoffen sind ebenfalls vorgesehen.
Verschiedene andere Materialien können ebenfalls im Trägerstoff verwendet werden, einschließlich fein verteilter Cellulosefasern (siehe U.S. 4,106,991), Zucker, Stärken u. ä., je nach Wunsch des Herstellers. Falls verwendet, umfassen solche anderen Stoffe hierin üblicherweise zu etwa 2 Gew.-% bis etwa 50 Gew.-% die Kompositpartikel.
In der bevorzugten Ausführung haben die Enzymkompositpartikel eine Kugelform und einen Durchmesser von etwa 5 mm, sind aus einem Saccharosekern gebildet und mit einer sauren Sperrbeschichtung, die aus Citronensäure gebildet ist, und einer weiteren Beschichtung aus einer Polymerschicht, gebildet aus Methylcellulose, überzogen, und sind von blaugrüner Farbe. Die Partikel sind in eine flüssige ADW-Zusammensetzung eingebunden, um ein flüssiges ADW-Produkt zu bilden, worin die Partikel etwa 0,1 Gew.-% bis etwa 5 Gew.-% des flüssigen ADW-Produkts umfassen. Die Partikel umfassen eine Mischung aus Protease- und Amylaseenzymen. Die Partikel sind in der flüssigen ADW-Zusammensetzung unlöslich, jedoch während der automatischen Geschirrreinigung in der Waschlösung löslich.

Claims

Verfahren zur Herstellung eines Reinigungsmittelenzym-Kompositpartikels, das für die Einbindung in eine flüssige Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung geeignet ist, worin das Kompositpartikel Folgendes umfasst: ein enzymhaltiges Kernmaterial; eine saure Sperrschicht, die das enzymhaltige Kernmaterial überzieht, und eine physikalische polymere Sperrschicht, die die saure Sperrschicht überzieht, wobei das Verfahren den Schritt der Anlagerung der physikalischen polymeren Sperrschicht auf der sauren Sperrschicht durch Aufsprühen einer wässrigen Lösung eines Polymers, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcelluloseethern und Polyvinylalkohol, mit einer Polymerkonzentration von 1 Gew.-% bis 30 Gew.-% und einer Sprühtemperatur im Bereich von 30°C bis 40°C umfasst, um eine Beschichtung zu bilden, die in einer flüssigen Maschinen-Geschirrspülmittelzusammensetzung ungelöst bleibt, jedoch während der automatischen Geschirrreinigung in der Waschlösung löslich ist.
Kompositpartikel, erhältlich nach dem Verfahren des Anspruchs 1.
Kompositpartikel nach Anspruch 2, worin die saure Sperrschicht aus Stoffen gebildet ist, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus organischen Säuren, anorganischen Säuren oder polymeren Säuren.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–3, worin die saure Sperrschicht aus anorganischen Säuren gebildet ist.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–4, worin die anorganischen Säuren ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus Salzsäure, Schwefelsäure, Salpetersäure und Mischungen davon.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–5, worin die saure Sperrschicht aus polymeren Säuren gebildet ist.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–6, worin die saure Sperrschicht aus Stoffen gebildet ist, ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus organischen Säuren, anorganischen Säuren oder polymeren Säuren, worin diese Stoffe bei der Neutralisierung kein Gas erzeugen.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–7, worin die saure Sperrschicht gebildet ist aus Stoffen, ausgewählt aus anorganischen Säuren, worin diese anorganischen Säuren absorbiert sind in oder adsorbiert sind an polymeren Beschichtungen, die aus Stoffen gebildet sind, die ausgewählt sind aus der Gruppe, bestehend aus Alkylcellulose, Polyvinylalkohol, Polyethylenglycol, Alginat, Polyvinylidenchlorid und Mischungen davon.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–8, worin die physikali sche Sperrschicht gebildet ist aus Methylcellulose mit einem Molekulargewicht im Bereich von 5.000 bis 100.000.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–9, worin die physikalische Sperrschicht in einer Menge im Bereich von 1 Gew.-% bis 20 Gew.-% dieses Kompositpartikels vorhanden ist.
Kompositpartikel nach einem der Ansprüche 2–10, worin das enzymhaltige Kernmaterial durch ein Proteaseenzym gekennzeichnet ist.