DE3687014T2 - Zum erkennen von tumoren faehige klonierte t-zelle und ein t-zellen-antigenrezeptor. - Google Patents

Zum erkennen von tumoren faehige klonierte t-zelle und ein t-zellen-antigenrezeptor.

Info

Publication number
DE3687014T2
DE3687014T2 DE19863687014 DE3687014T DE3687014T2 DE 3687014 T2 DE3687014 T2 DE 3687014T2 DE 19863687014 DE19863687014 DE 19863687014 DE 3687014 T DE3687014 T DE 3687014T DE 3687014 T2 DE3687014 T2 DE 3687014T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
cell
cells
antigen receptor
tumor
cloned
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Fee Related
Application number
DE19863687014
Other languages
English (en)
Other versions
DE3687014D1 (de
Inventor
Hiroshi Imafuku
Takeji Kaieda
Naokuni Yamawaki
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Asahi Chemical Industry Co Ltd
Original Assignee
Asahi Chemical Industry Co Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Priority claimed from JP60092299A external-priority patent/JPS61254527A/ja
Priority claimed from JP60148327A external-priority patent/JPS6210016A/ja
Priority claimed from JP60150047A external-priority patent/JPS6212718A/ja
Priority claimed from JP60171215A external-priority patent/JPS6232879A/ja
Application filed by Asahi Chemical Industry Co Ltd filed Critical Asahi Chemical Industry Co Ltd
Publication of DE3687014D1 publication Critical patent/DE3687014D1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE3687014T2 publication Critical patent/DE3687014T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Fee Related legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/705Receptors; Cell surface antigens; Cell surface determinants
    • C07K14/70503Immunoglobulin superfamily
    • C07K14/7051T-cell receptor (TcR)-CD3 complex
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K16/00Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/18Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
    • C07K16/28Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
    • C07K16/2803Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants against the immunoglobulin superfamily
    • C07K16/2809Immunoglobulins [IG], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants against the immunoglobulin superfamily against the T-cell receptor (TcR)-CD3 complex
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C12N5/10Cells modified by introduction of foreign genetic material
    • C12N5/12Fused cells, e.g. hybridomas
    • C12N5/16Animal cells
    • C12N5/163Animal cells one of the fusion partners being a B or a T lymphocyte
    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/53Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor
    • G01N33/569Immunoassay; Biospecific binding assay; Materials therefor for microorganisms, e.g. protozoa, bacteria, viruses
    • G01N33/56966Animal cells
    • G01N33/56972White blood cells
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2503/00Use of cells in diagnostics

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

  • Zur Identifizierung und quantitativen Analyse von Antigenen sind unter Verwendung von Antikörpern, unter anderem von monoklonalen Antikörpern, Untersuchungen durchgeführt worden. Die Antikörper sind antigenerkennende Substanzen von B-Lymphozyten (im folgenden oft als "B- Zellen" bezeichnet). Insbesondere sind Untersuchungen hinsichtlich eines Tumorantigens, das von einer Tumorzelle erzeugt wird, durchgeführt worden, um einen Antikörper gegen ein Tumorantigen zu erhalten. Solch ein Antikörper bindet nur an ein Tumorantigen auf einer Tumorzelle. Daher kann ein Antikörper gegen eine Tumorzelle zur klinischen Untersuchung zur Feststellung, ob ein Patient an einem Tumor leidet, verwendet werden. Wenn ein Cytotoxin an den Antikörper gebunden ist, wird das an den Antikörper gebundene Cytotoxin zudem veranlaßt, spezifisch mit dem Tumor zu reagieren, und im Ergebnis wird der Tumor durch die Einwirkung des Cytotoxins zerstört. Das heißt, der Antikörper kann zur Behandlung eines Tumors verwendet werden. In diesem Zusammenhang besteht unter dem Gesichtspunkt der klinischen Untersuchung und Behandlung von Tumoren in der Wissenschaft das Bedürfnis einen Antikörper zu erhalten, der an viele verschiedene Tumore binden kann. Jedoch ist bisher ein solcher Antikörper nicht erhalten worden.
  • Gemäß dem Fortschritt auf dem Gebiet der Immunologie ist andererseits gefunden worden, daß die Antigenerkennung von T-Lymphozyten (im folgenden oft als "T-Zellen" bezeichnet) durch die Funktion eines T-Zellenantigenrezeptors bewirkt wird. Es wird daher erwartet, daß ein T-Zellenantigenrezeptor auch zur klinischen Untersuchung zur Feststellung, ob ein Patient an einem Tumor leidet und zur Behandlung des Tumors verwendet werden kann. In bezug auf den T-Zellenantigenrezeptor haben Tonegawa et al die Grundstruktur eines T-Zellenantigenrezeptors beschrieben (S. Tonegawa et al, Nature, 757, 309 (1984)). Nach dem Bericht von Tonegawa et al gibt es etwa 1 Million Arten von T-Zellenantigenrezeptoren. Tonegawa et al haben auch die Basensequenz einer DNA bestimmt, die für einen Maus-T- Zellenantigenrezeptor codiert. Ferner haben Mak Tak et al die Basensequenz einer DNA bestimmt, die für einen menschlichen T-Zellenantigenrezeptor codiert (Europäische Patentanmeldung, Veröffentlichungs-Nr. 0 149 548). Es ist jedoch kein T-Zellenantigenrezeptor erhalten worden, der an viele verschiedene Tumore binden kann. Zudem ist es extrem schwierig, eine ausreichende Menge an T-Zellenantigenrezeptoren zu erhalten, da T- Zellen, die die Quellen von T-Zellenantigenrezeptoren sind, nicht vermehrt werden können. Aus diesem Grund ist die Untersuchung von T-Zellenantigenrezeptoren verzögert worden.
  • Die Erfinder der vorliegenden Erfindung haben ausgedehnte und intensive Untersuchungen durchgeführt, um das zuvor erwähnte Problem zu lösen, und um einen T-Zellenantigenrezeptor zu erhalten, der an viele verschiedene Tumore binden kann. Zu diesem Zweck haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung die Klonierung von cytotoxischen T-Zellen ausgeführt. Als Ergebnis ist gefunden worden, daß es cytotoxische T-Zellen gibt, die mit vielen verschiedenen Tumoren reagieren können und die diese zerstören können, die jedoch nicht mit normalen Zellen reagieren und diese zerstören. Dann haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung Bemühungen angestrengt, und es gelang ihnen, Klone von solchen cytotoxischen T-Zellen zu erhalten. Es wurde zudem gefunden, daß die T-Zellenantigenrezeptoren, die von den Klonen erhalten worden sind, an viele verschiedene Tumore binden können, aber nicht an normale Zellen. Außerdem haben die Erfinder der vorliegenden Erfindung gefunden, daß die T-Zellenantigenrezeptoren, die Cytotoxin daran gebunden enthalten, ohne toxische Nebenwirkungen auf normale Zellen in vorteilhafter Weise zur Zerstörung von Tumorzellen verwendet werden können, und daß die T-Zellenantigenrezeßtoren, die einen an sie gebundenen Marker enthalten, in vorteilhafter Weise zur Identifizierung und quantitativen Analyse von Tumorantigenen wie Zellmembran- bindenden Tumorantigenen und zellfreien Tumorantigenen verwendet werden können.
  • Die vorliegende Erfindung hat solche neuartigen Feststellungen gemacht. Der vorliegenden Erfindung liegt daher die Aufgabe zugrunde, eine geklonte T-Zelle zur Verfügung zu stellen, die viele verschiedene Tumore erkennen kann.
  • Der vorliegenden Erfindung liegt außerdem die Aufgabe zugrunde, einen T- Zellelenantigenrezeptor zur Verfügung zu stellen, der an viele verschiedene Tumore binden kann.
  • Zudem liegt der vorliegenden Erfindung die Aufgabe zugrunde, einen Marker-gebundenen T-Zellenantigenrezeptor zur Verfügung zu stellen, der für die klinische Untersuchung zur Feststellung, ob ein Patient an einem Tumor leidet, in vorteilhafter Weise verwendet werden kann.
  • Zudem liegt der vorliegenden Erfindung die Aufgabe zugrunde, einen Cytotoxin-gebundenen T-Zellenantigenrezeptor zur Verfügung zu stellen, der in vorteilhafter Weise zur Behandlung von Tumoren verwendet werden kann.
  • Die vorstehenden und anderen Aufgaben, Merkmale und Vorteile der vorliegenden Erfindung werden aus der folgenden detaillierten Beschreibung ersichtlich.
  • Erfindungsgemäß wird insbesondere eine geklonte T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, zur Verfügung gestellt, die mehrere Arten von Tumorzellen erkennen kann.
  • Die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle stammt von menschlichen T-Zellen ab, da die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle von einer cytotoxischen T- Zelle abstammt, reagiert die geklonte T-Zelle mit Tumorzellen und tötet Tumorzellen ab (Cytotoxizität). Das heißt, der hier verwendete Ausdruck "Erkennen von Tumorzellen" bedeutet, daß die geklonte T-Zelle, wie vorstehend erwähnt, Cytotoxizität aufweist.
  • Die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle kann mehrere Arten von Tumorzellen erkennen. Jedoch weist die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle keine toxische Wirkung gegen normale Zellen auf. Beispielsweise können als Tumorzellen feste Tumore genannt werden, wie menschliche Magentumorzellinien MKN-1, MKN-7 und KATO-III, menschliche Lungentumorzellinien PC-1, PC-9, PC-10, PC-13 und PC-14, menschliche Dickdarmtumorzellinien C-1 und M7609, menschliche Rektaltumorzellinien CaR-1 und S-7512, eine menschliche Blasentumorzellinie H-1, menschliche Hepatomzellinien HLE und HLF, menschliche Gallenblasentumorzellinien NBT-2 und KU-1, eine menschliche Kehltumorzellinie KB, menschliche Nierentumorzellinien W-2 und NRC-12, menschliche Brusttumorzellinien HBC-4 und HBC-6, eine menschliche Gebärmutterzellinie HeLa, menschliche Melanomzellinien HMV-1 und HMV-2, menschliche Neuroblasttumorzellinien GOTO und SYM-I, eine menschliche Eierstocktumorzellinie YS-K und eine menschliche Muskeltumorzellinie KYM-I. Die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle kann vorzugsweise mindestens zwei Arten von Tumorzellen erkennen. Natürlich ist die geklonte T-Zelle umso besser, je mehr Arten von Tumorzellen die geklonte T-Zelle erkennen kann. Als spezifische Beispiele für die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle können die folgenden geklonten T-Zellen genannt werden.
  • 1) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Magentumorzellinien MKN-1 und KATO-III erkennen kann, jedoch normale menschliche Lymphozyten und von Foeten abstammende Fibroblasten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Magentumore spezifisch zu sein).
  • 2) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Dickdarmtumorzellinien C-1 und M7609 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Dickdarmtumore spezifisch zu sein).
  • 3) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Rektaltumorzellinien CaR-1 und S-7512 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Rektaltumore spezifisch zu sein).
  • 4) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Hepatomzellinien HLE und HLF erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Hepatome spezifisch zu sein).
  • 5) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Gallenblasentumorzellinien NBT-2 und KU-1 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Gallenblasentumore spezifisch zu sein).
  • 6) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Nierentumorzellinien W-2 und NRC-12 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Nierentumore spezifisch zu sein).
  • 7) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens zwei menschliche Brusttumorzellinien HBC-4 und HBC-6 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Brusttumore spezifisch zu sein).
  • 8) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens fünf menschliche Lungentumorzellinien PC-1, PC-9, PC-10, PC-13 und PC-14 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten und von Foeten abstammende Fibroblasten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint für Lungentumore spezifisch zu sein).
  • 9) Eine geklonte T-Zelle, die mindestens menschliche Lungentumorzellinien PC-10 und PC-14, menschliche Magentumorzellinien MKN-1 und KATO-III und eine menschliche Gallenblasentumorzellinie NBT-2 erkennen kann, aber normale menschliche Lymphozyten nicht erkennt (diese geklonte T-Zelle scheint Spezifität für verschiedene Arten von Tumoren zu haben). Anders als natürliche T-Zellen, die nicht vermehrt werden können, kann die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle vermehrt werden. Die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle gehört zu zwei Arten von geklonten T-Zellen, nämlich einer geklonten T-Zelle, die durch Aktivierung einer natürlichen T-Zelle mit einem Aktivator wie Lectin und Interleukin 2 erhalten werden kann, und einer geklonten T-Zelle, die eine aus einer T-Zelle und einem T-Lymphom gebildete Hybridzelle ist. Die erstere benötigt Interleukin als einen Wachstumsstimulator für ihr Wachstum, die letztere benötigt für ihr Wachstum keinen Wachstumsstimulator.
  • In dem Fall, daß die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle eine Hybridzelle ist, ist das T-Lymphom ein 8-Azaguanin-resistenter Stamm, der von menschlichen T-Lymphomen, nämlich CEM, abstammt. Die Zellverschmelzung wird später erläutert. Die vorstehend erwähnten T-Lymphome sind öffentlich erhältlich, z. B. von Einrichtungen, die in Protein, Nucleic Acid, Enzym, 23 (6), 291-304 (1978) beschrieben sind. Das T-Lymphom CEM ist auch von der Abteilung für chemische Toxikologität und Immunchemie, Fakultät für pharmazeutische Wissenschaft, Universität von Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo, Japan, erhältlich. Das T-Lymphom Jurkat ist auch von dem Deoartment für Medizin und dem Howard Hughes Medical Institute, Universität von Kalifornien, San Francisco, Kalifornien, 94143. U.S.A. (Arthur Weiss und John D. Stobo, J. Exp. Med. 160, 128 (1984)) erhältlich. Die 8-Azaguanin-resistenten Stämme können aus den vorstehend erwähnten T-Lymphomen nach dem Verfahren, das z. B. in der japanischen offengelegten Patentveröffentlichung Nr. 57-206383 beschrieben ist, herstellt werden.
  • Eine erfindungsgemäße geklonte T-Zelle, die mehrere Arten von Tumorzellen erkennen kann, kann nach einem Verfahren hergestellt werden, das umfaßt:
  • a) Aktivierung von Lymphozyten mit einem Aktivator, der ausgewählt wird aus einer Tumorzelle, einem Lectin, Interleukin 2 und Gemischen davon, um aktivierte Lymphozyten zu erhalten.
  • b) die aktivierten Lymphozyten einer Klonierung in einem Medium, das Interleukin 2 enthält, zu unterwerfen, um geklonte Lymphozyten zu erhalten, und
  • c) die geklonten Lymphozyten einem Screenen zu unterwerfen, um aus den geklonten Lymphozyten eine T-Zelle zu isolieren, die mehrere Arten von Tumorzellen erkennen kann.
  • Die Lymphozyten, die für das erfindungsgemäße Verfahren verwendet werden, können aus peripheren Blut, der Milz oder Lymphknoten von Säugetieren wie Menschen, Mäusen, Ratten, Kaninchen und Meerschweinchen gewonnen werden. Von peripheren Blut, Milz und Lymphknoten ist das periphere Blut bevorzugter, da peripheres Blut von lebenden Körpern von Säugetieren leichter erhalten werden kann als die Milz und die Lymphknoten. Die Lymphozyten werden unter Verwendung eines Aktivators aktiviert. Als Aktivator können eine Tumorzelle, ein Lectin, Interleukin 2 und Gemische davon genannt werden. Davon sind ein Lectin oder Interleukin 2 bevorzugter, da durch die Verwendung von einem Lectin oder Interleukin 2 geklonte T-Zellen mit verschiedenen Spezifitäten erhalten werden können. Als als Aktivator zu verwendende Tumorzelle können z. B. die zuvor erwähnten humanen Tumorzellinien genannt werden. Als das Lectin können z. B. PHA, das von Phaseolus Valgaris abstammt, Con A, das von Concanavalia Ensiformis abstammt, WFA, das von Wisteria aoribanba abstammt, LCH, das von Lens culinaris abstammt, und PWM, das von Phytolacca americana abstammt, genannt werden. Vom Gesichtspunkt der Aktivität zur Aktivierung von T-Zellen, die Tumorzellen erkennen können, her, sind davon PHA und PWM bevorzugter.
  • Die aktivierten Lymphozyten werden einer Klonierung unterzogen. Die Klonierung kann nach dem Verfahren, das in T. Kaieda, J. Immunol., 129, 46 (1982) beschrieben ist, durchgeführt werden.
  • Zu Veranschaulichungszwecken genannt: die aktivierten Lymphozyten werden in einem Medium suspendiert, das Interleukin 2 enthält, und die so erhaltene Suspension wird in jede Wölbung einer Mikroplatte gegossen, so daß jede Wölbung einen aktivierten Lymphozyten enthält. Die Mikroplatte wird anschließend inkubiert, um jeden Lymphozyten zu vermehren. Im Ergebnis werden geklonte Lymphozyten erhalten.
  • Anschließend werden die geklonten Lymphozyten einem Screenen unterzogen. Das Screenen wird wie folgt durchgeführt. Jeder geklonte Lymphozyt wird zusammen mit einer Tumorzelle kultiviert. Nach der Kultivierung wird eine Auswahl in bezug auf geklonte T-Zellen, die gegen die Tumorzelle Cytotoxizität besitzen, getroffen. Die Verfahren zur Bestimmung der Cytotoxizität werden später erläutert.
  • Als Ergebnis werden erfindungsgemäße geklonte T-Zellen erhalten, die Interleukin 2 als einen Wachstumsstimulator für ihr Wachstum benötigen.
  • Die so erhaltene geklonte T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201, kann, wie vorstehend erwähnt, mit einem T-Lymphom verschmolzen werden, um eine Hybridzelle, nämlich NCACC 85 082 202, zu bilden, so daß die geklonte T-Zelle ohne einem Wachstumsstimulator wachsen kann und leicht vermehrt werden kann.
  • Die Zellverschmelzung einer geklonten T-Zelle und eines T-Lymphom kann nach einem herkömmlichen Verfahren (M. Okada, N. Yoshimura, T. Kaieda, Proc. Natl. Acad. Sci., 78, 7717 (1981)) durchgeführt werden. Zur Veranschaulichung genannt: Die Zellverschmelzung kann in einem herkömmlichen Medium, das einen Verschmelzungsbeschleuniger enthält, durchgeführt werden. Als Verschmelzungsbeschleuniger können z. B. Polyethylenglykol (im folgenden oft "PEG" genannt) etc. genannt werden. Das Mengenverhältnis der Zellen eines T-Lymphoms zu den Zellen der geklonten T-Zelle kann im allgemeinen etwa 1 bis 10 sein. Die Zellen der geklonten T-Zelle und des T- Lymphoms werden in dem Medium bei Raumtemperatur vermischt. Das resultierende Gemisch wird einer Zentrifugierung unterworfen, um das Gemisch in Zellen und einen Überstand zu trennen. Der Überstand wird abgegossen. Zu den Zellen wird ein Medium gegeben, das PEG enthält, das auf 37ºC erwärmt worden ist, anschließend wird gerührt, um die Zellverschmelzung zu initiieren. Zur Fortführung der Verschmelzungsreaktion wird das Gemisch inkubiert. Während der Inkubation wird das Medium zu einem frischen Medium geändert, d. h., das Gemisch wird einer Zentrifugierung unterworfen, um das Gemisch in Zellen und einen Überstand zu trennen, und anschließend wird der Überstand abgegossen und den Zellen ein neues Medium zugegeben. Der Wechsel des Mediums wird in festgelegten Intervallen durchgeführt. Als Ergebnis wird eine Hybridzelle gebildet.
  • Die Hybridzelle wird von den unverschmolzen bleibenden Zellen isoliert. Die Isolierung wird durchgeführt, indem das Zellgemisch, das die Hybridzellen und die unverschmolzen gebliebenen Zellen enthält, in einem herkömmlichen Medium zur Hybridzellenselektion kultiviert wird. Das Medium zur Hybridzellenselektion ist ein Medium, in dem die Hybridzelle wachsen kann, die unverschmolzenen Zellen jedoch nicht wachsen können. Als solches Medium kann beispielsweise ein Medium genannt werden, das Hypoxanthin, Aminopterin und Thymidin enthält (im folgenden "HAT-Medium" genannt). Als HAT-Medium kann z. B. ein Medium genannt werden, das 10% foetales Kalbsserum (FCS), 2·10&supmin;&sup7; mol Aminopterin, 1·10&supmin;&sup4; mol Hypoxanthin, 1,6 ·10&supmin;³ mol Thymidin und 3·10&supmin;&sup6; mol Glycin enthält. Das Kultivieren der Zellen in einem HAT-Medium wird nach einer herkömmlichen begrenzenden Verdünnungsmethode über einen ausreichenden Zeitraum durchgeführt, so daß andere Zellen als die Hybridzelle absterben. Als Ergebnis können die erwünschten Hybridzellen selektiv erhalten werden.
  • Die so erhaltene Hybridzelle unterscheidet sich von dem originalen 8-Azaguanin-resistenten T-Lymphom und der originalen geklonten T-Zelle beispielsweise hinsichtlich des Karyotyps (Anzahl der Chromosomen), Mitogenantwort, Lymphokinproduktivität. Die Hybridzelle kann in einem HAT-Medium, wie vorstehend erwähnt, vermehrt und gelagert werden.
  • Vorzugsweise wird jedoch die Hybridzelle nach der Selektion der Hybridzelle in einem herkömmlichen HT-Medium kultiviert, das Hypoxanthin und Thymidin enthält, und anschließend wird die Hybridzelle in ein herkömmliches Wachstumsmedium überführt.
  • Die erfindungsgemäße Hybridzelle kann auch nach einem Verfahren hergestellt werden, bei dem Lymphozyten mit T-Lymphomen verschmolzen werden, um Hybridzellen zu erhalten, und anschließend werden die Hybridzellen einem Screenen unterzogen, um eine Hybridzelle zu erhalten, die Tumorzellen erkennen kann. Das heißt, gemäß einem anderen Aspekt der vorliegenden Erfindung wird ein Verfahren zur Herstellung einer geklonten T- Zelle zur Verfügung gestellt, die mehrere Arten von Tumorzellen erkennen kann, das umfaßt:
  • (a) Verschmelzen von Lymphozyten mit Zellen eines T-Lymphoms, um eine Hybridzelle zu bilden, und
  • (b) die Hybridzellen einem Screenen zu unterwerfen, um aus den Hybridzellen eine T-Zelle zu isolieren, die mehrere Arten von Tumorzellen erkennen kann.
  • Als mit Zellen eines T-Lymphoms zu verschmelzende Lymphozyten können die zuvor erwähnten Lymphozyten verwendet werden. Als das T-Lymphom, können die zuvor erwähnten 8-Azaguanin-resistenten Stämme verwendet werden. Die Zellverschmelzung kann auf die gleiche Art und Weise wie zuvor erwähnt durchgeführt werden. Als Ergebnis wird ein Hybridzellengemisch erhalten, das Hybridzellen, die Tumorzellen erkennen können, und Hybridzellen, die Tumorzellen nicht erkennen können, enthält. Die Hybridzellen, die Tumorzellen erkennen können, werden aus dem Hybridzellengemisch mittels einer Screenmethode, wie vorstehend erwähnt, isoliert.
  • Als Ergebnis wird die erfindungsgemäß geklonte T-Zelle in der Form einer Hybridzelle erhalten.
  • Gemäß einem weiteren Aspekt der vorliegenden Erfindung wird ein Antigenrezeptor einer T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, zur Verfügung gestellt, der an mehrere Arten von Tumorzellen binden kann. Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor ist an die Oberfläche der T-Zelle gebunden. Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor wird von der vorstehend erwähnten erfindungsgemäßen geklonten T-Zelle erhalten. Das Verfahren zur Herstellung eines T-Zellenantigenrezeptors aus der geklonten T-Zelle wird nachstehend erläutert.
  • Zunächst werden die geklonten T-Zellen in einem herkömmlichen Medium oder in dem Körper eines mit Röntgenstrahlen bestrahlten Tieres im großen Maßstab kultiviert. Die geklonten T-Zellen werden gesammelt. Aus den so gesammelten Zellen wird ein T-Zellenantigenrezeptor nach einem herkömmlichen Verfahren (vgl. z. B. S.C. Meuer, J. Exp. Med., 157, 705 (1983)) aus der Kultur effizient erhalten. Zur Veranschaulichung gesagt: die geklonten T- Zellen werden in PBS (ein Phosphatpuffer, der 0,85% NaCl enthält, pH 7,2), der 1% Triton X-100 enthält, suspendiert. Die resultierende Suspension wird eine Stunde lang auf Eis gerührt, so daß die Membranproteine der geklonten T-Zelle in der Suspension gelöst werden. Anschließend wird die Suspension einer Affinitätssäulenchromatographie unter Verwendung einer Säule, die mit Sepharose 4B (hergestellt und vertrieben durch Pharmacia Fine Chemicals AB, Schweden) bepackt ist, an die ein monoklonaler Antikörper für einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden ist, unterworfen. Der monoklonale Antikörper für einen T-Zellenantigenrezeptor kann nach einem Verfahren wie in dem später genannten Beispiel 3 beschrieben, erhalten werden. Als Ergebnis wird ein T-Zellenantigenrezeptor in praktisch reiner Form erhalten.
  • Der so erhaltene T-Zellenantigenrezeptor hat ein Molekulargewicht von etwa 90.000 ausgedrückt als ein Wert, der mittels SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese unter nicht reduzierter Bedingung gemessen worden ist. Wenn der T-Zellenantigenrezentor einer SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese unter reduzierter Bedingung unterworfen wird, werden jedoch auf dem Gel zwei Banden gefunden, nämlich eine Bande, die einem Molekulargewicht von etwa 50.000 entspricht und eine Bande, die einem Molekulargewicht von etwa 45.000 entspricht. Das zeigt, daß der T-Zellenantigenrezeptor ein Heterodimer ist, das ein Protein mit einem Molekulargewicht von etwa 50.000 und daran covalent durch eine Disulfidbindung gebunden ein Protein mit einem Molekulargewicht von etwa 45.000 enthält.
  • Wenn andererseits der T-Zellenantigenrezeptor von der erfindungsgemäßen geklonten Zelle erhalten wird, nachdem die geklonte T-Zelle mit Tunicamycin behandelt worden ist, hat der so erhaltene T-Zellenantigenrezeptor ein Molekulargewicht von etwa 60.000 ausgegedrückt als Wert, der mit SDS- Polyacrylamidgelelektrophorese unter einer Nichtreduktionsbedingung gemessen worden ist.
  • Wenn zudem der so erhaltene T-Zellenantigenrezeptor einer SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese unter einer Reduktionsbedingung unterworfen wird, ist gefunden worden, daß der T-Zellenantigenrezeptor ein Heterodimer ist, das zwei Proteine mit jeweils einem Molekulargewicht von etwa 30.000 enthält. Diese Ergebnisse zeigen, daß der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor ein Heterodimer ist, das zwei Proteine enthält, die jeweils Zucker enthalten. Die zuvor genannten Molekulargewichte des T-Zellenantigenrezeptors stimmen mit denen eines T-Zellenantigenrezeptors überein, über den in J. Exp. Med., 158, 1547 (1983) berichtet worden ist. Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezentor kann Zucker enthalten oder nicht.
  • Die Reinheit des erfindungsgemäßen T-Zellenantigenrezeptors beträgt etwa 95% oder mehr. Die Reinheit kann bestimmt werden, indem der T-Zellenantigenrezeptor einer SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese mit anschließender Densitometrie unter Verwendung eines Densitometers Model ADC-20EX (hergestellt und vertrieben von Kayagaki Co., Ltd., Japan) unterworfen wird.
  • Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor kann auch über eine herkömmliche rekombinante DNA-Technik hergestellt werden. Zur Veranschaulichung gesagt, mRNAs werden von einer erfindungsgemäßen geklonten T- Zelle erhalten, die den erwünschten T-Zellenantigenrezeptor enthält, und unter Verwendung der so erhaltenen mRNAs werden cDNAs synthetisiert, Aus der so synthetisierten cDNA wird eine cDNA mittels Klonierung isoliert, die für den erwünschten T-Zellenantigenrezeptor codiert. Die so isolierte cDNA wird mit einem geeigneten Expressionsvektor legiert, um eine rekombinante DNA zu erhalten. Mit der rekombinierten DNA werden Zellen von E. coli, einer Hefe oder eines Tiers transvektiert, um eine Transformante zu erhalten. Die Transformante wird in einem geeigneten Medium kultiviert, das die Transformante zur Herstellung des T-Zellenantigenrezeptors veranlaßt.
  • Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor kann an mehrere Arten von Tumorzellen binden, wie vorstehend in bezug auf die geklonte T-Zelle erwähnt. Der T-Zellenantigenrezeptor kann vorzugsweise an mindestens zwei Arten von Tumorzellen binden. Natürlich ist der T-Zellenantigenrezeptor umso besser, an je mehr Arten von Tumorzellen der T-Zellenantigenrezeptor binden kann.
  • Gemäß eines weiteren Aspekts der vorliegenden Erfindung wird ein Antigenrezeptor einer T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, zur Verfügung gestellt, der an mehrere Arten von Tumorzellen binden kann und der einen daran gebundenen Marker enthält.
  • Der erfindungsgemäße Marker-gebundene T-Zellenantigenrezeptor kann erhalten werden, indem ein Marker an den T-Zellenantigenrezeptor, wie zuvor erwähnt, gebunden wird.
  • Als Marker können z. B. fluoreszierende Substanzen wie Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und Rhodamin, Enzyme wie Peroxidase, β- Galactosidase und Glukoseoxidase und Radioisotope wie ¹²&sup5;I, ¹³¹I, ³²S, ¹&sup4;C und ³H genannt werden. Der Marker kann an einen T-Zellenantigenrezeptor nach einem herkömmlichen Verfahren zur Gewinnung eines markierten Antikörpers gebunden werden. Als derartiges Verfahren kann beispielsweise ein Verfahren, bei dem FITC unter alkalischen Bedingungen an einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, ein Verfahren, bei dem eine Maleimidgruppe in ein Enzym eingeführt wird, und das resultierende Enzym über N-Succinimidyl-3-(pyridyldithio)propionat (SPDP) an einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, ein Verfahren, bei dem ein Enzym an eine SH-Gruppe eines T-Zellenantigenrezeptors gebunden wird, und ein Verfahren, bei dem ein T- Zellenantigenrezeptor mit ¹²&sup5;I über ein herkömmliches Lactoperoxidaseverfahren gekennzeichnet wird, erwähnt werden. Jedoch variiert das Verfahren, mit dem ein Marker an einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, in Abhängigkeit von der Art des Markers und daher sollte das Verfahren nicht auf die zuvor erwähnten beschränkt werden.
  • Die Menge Marker, die an den T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, variiert in Abhängigkeit von der Art des Markers. Im allgemeinen kann der Marker an den T-Zellenantigenrezeptor in einer Menge von etwa 1 bis etwa 10 Mol/Mol T-Zellenantigenrezeptor gebunden werden.
  • Gemäß eines weiteren erfindungsgemäßen Aspekts wird ein Antigenrezeptor einer T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, zur Verfügung gestellt, der an mehrere Arten von Tumorzellen binden kann und ein Cytotoxin daran gebunden enthält.
  • Der erfindungsgemäße Cytotoxin-gebundene T-Zellenantigenrezeptor kann erhalten werden, indem ein Cytotoxin, wie zuvor erwähnt, an den T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird. Als das Cytotoxin können z. B. Antikrebsheilmittel, biologische toxische Substanzen, die z. B. von Pflanzen oder Tieren herstammen, lichtaktivierte Toxine und Radioisotope genannt werden. Als Antikrebsheilmittel können z. B. Alkylreagenzien wie Cyclophosamide und Stickstofflast, metabolische Antagonisten wie N&sup4;-Behenöl ara-C, Fluoruracil, 1-Franocyl-5-fluoruracil und Mercaptopurin, Antibiotika wie Bleomycin, Mitomycin, Actinomycin D und Cycloheximid, und Hormone wie Prednison und Prostaglandin genannt werden. Als biologische toxische Substanzen können z. B. Toxine wie Schlangengift, Diphterietoxin und Ricin genannt werden. Als das lichtaktivierte Toxin können z. B. Hämatoporphyrinderivate genannt werden. Als Radioisotope können z. B. ¹²&sup5;I, &sup6;&sup0;Co, &sup9;&sup0;Sr, ³²P und ¹&sup9;²Ir genannt werden.
  • Das Cytotoxin kann an einen T-Zellenantigenrezeptor mittels eines herkömmlichen Verfahrens gebunden werden. Als Verfahren zum Binden eines Cytotoxins an ein T-Zellenantigenrezeptor können z. B. ein Verfahren, bei dem die Ricin-A-Kette eines Bohnentoxins über N-Succinimidyl-3-(2-pyridyldithio)propionat (SPDP) an einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, um einen Komplex zu bilden, ein Verfahren, bei dem ein T-Zellenantigenrezeptor an eine Oberfläche eines Ribosoms gebunden wird, das ein Antikrebsmittel wie Actinomycin D enthält, ein Verfahren, bei dem ein Antikrebsmittel wie Adriamycin an einen T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, wobei ein Dextran als Vernetzungsmittel verwendet wird, um z. B. einen Komplex zu bilden, erwähnt werden. Jedoch variiert das Verfahren zum Binden eines Cytotoxins an einen T-Zellenantigenrezeptor in Abhängigkeit von der Art des Cytotoxins und daher sollte das Verfahren nicht auf die vorstehenden Verfahren beschränkt werden.
  • Die Menge an Cytotoxin, die an den T-Zellenantigenrezeptor gebunden wird, variiert in Abhängigkeit von der Art des Cytotoxins. Im allgemeinen kann das Cytotoxin in einer Menge von etwa 1 bis etwa 100 Mol/Mol T-Zellenantigenrezeptor an den T-Zellenantigenrezeptor gebunden sein.
  • Wegen des T-Zellenantigenrezeptors an der geklonten T-Zelle kann die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle mehrere Arten von Tumoren erkennen, wobei der Rezeptor an mehrere Arten von Tumoren binden kann. Im Unterschied zu natürlichen T-Zellen kann die geklonte T-Zelle vermehrt werden. Daher ist die erfindungsgemäße geklonte T-Zelle als ein Rohmaterial zur Erlangung eines erfindungsgemäßen T-Zellenantigenrezeptors nützlich. Besonders vorteilhaft ist es, wenn die geklonte T-Zelle eine Hybridzelle ist, da die geklonte T-Zelle leichter vermehrt werden kann als die geklonte T- Zelle, die keine Hybridzelle ist. Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor kann spezifisch an mehrere Arten von Tumoren binden, er bindet jedoch nicht an normale Zellen. Daher kann der T-Zellenantigenrezeptor vorteilhaft zur klinischen Untersuchung, um festzustellen, ob ein Patient an einem Tumor leidet, und zur Behandlung eines Tumors, eingesetzt werden. Zu Anschauungszwecken gesagt, wenn ein Marker an den T- Zellenantigenrezeptor gebunden ist, kann der T-Zellenantigenrezeptor vorteilhaft zur Identifizierung und quantitativen Analyse von Tumorantigen auf einer Tumorzellmembran und zellfreiem Tumorantigen verwendet werden. Wenn andererseits ein Cytotoxin an den T-Zellenantigenrezeptor gebunden ist, kann der T-Zellenantigenrezeptor vorteilhaft zur Behandlung von Tumoren wie Magentumor, Lungenkrebs und Brusttumor verwendet werden. Der erfindungsgemäße T-Zellenantigenrezeptor kann auch an Antigene wie Virusantigen, Bakterienantigen und MHC-Antigen binden. Daher kann der T- Zellenantigenrezeptor ebenfalls vorteilhaft zur Identifizierung und quantitativen Analyse von solchen Antigenen und zur Entfernung von bösartigen Zellen wie virusinfizierten Zellen und Pathogenzellen in vivo verwendet werden.
  • Für die Durchführung der klinischen Untersuchung unter Verwendung des erfindungsgemäßen Marker-gebundenen T-Zellenantigenrezeptors variiert die zu verwendende Menge Marker-gebundenen T-Zellenantigenrezeptor in Abhängigkeit von der Art des Markers. Im allgemeinen kann der erfindungsgemäße Marker-gebundene T-Zellenantigenrezeptor Marker in einer Menge von etwa 1 ng bis 10 ug pro zu untersuchende Probe (wie Serum, Geweben etc.) eingesetzt werden.
  • Für die Durchführung der Behandlung von Tumoren unter Verwendung des erfindungsgemäßen Cytotoxin-gebundenen T-Zellenantigenrezeptors variiert die Menge an zu verabreichendem Cytotoxin-gebundenem T-Zellenantigenrezeptor in Abhängigkeit des Körpergewichts, Alters, Geschlechts, etc. des zu behandelnden Patienten. Im allgemeinen wird der Cytotoxingebundene T-Zellenantigenrezeptor einem Patienten in einer Menge von etwa 10 ug bis etwa 1 mg/kg Körpergewicht des Patienten verabreicht.
  • Die Erfindung wird nun unter Bezugnahme auf die folgenden Beispiele, die jedoch den Schutzumfang der vorliegenden Erfindung nicht beschränken sollen, im einzelnen beschrieben.
  • Die in den folgenden Beispielen zum Screenen verwendeten Tumorzellen sind über Einrichtungen öffentlich erhältlich, die in Protein, Nucleic Acid, Enzym 23, 697 (1978) veröffentlicht von Kyoritsu Shuppan, Tokyo, beschrieben sind. Von den erfindungsgemäßen geklonten T-Zellen bzw. Hybridzellen, die in den folgenden Beispielen erhalten werden, sind die folgenden geklonten T-Zellen bei dem Public Health Laboratory Service Center for Applied Microbiology Research (Porton Down, Salisbury Wiltshire, SP40, U.K.) hinterlegt worden. geklonte T-Zelle Hinterlegungsnummer menschliche geklonte T-Zelle Klon 51 menschliche Hybridzelle
  • Beispiel 1
  • (Schaffung von menschlichen geklonten cytotoxischen T-Zellen, die Tumore vernichten können)
  • Das Klonen von menschlichen T-Zellen und das Screenen von geklonten cytotoxischen T-Zellen, die Tumore erkennen können, wurde wie folgt durchgeführt.
  • Zunächst wurden menschliche Lymphozyten wie folgt erhalten. Menschliches peripheres Blut wurde einem erwachsenen Mann entnommen, zweifach mit Hank's Lösung (hergestellt und vertrieben von Nissui Pharmaceutical Co., Ltd., Japan) verdünnt, auf Ficoll-Paque-Lösung überschichtet (hergestellt und vertrieben durch Pharmacia Fine Chemicals AB, Schweden) und 20 min einer Zentrifugierung bei 2000 Umdrehungen pro Minute unterzogen. Es wurde so ein Gemisch in Schichtform erhalten. Die mittlere Schicht, die die Lymphozytenschicht ist, wurde dem Gemisch entnommen, mit Hank's Lösung gewaschen und anschließend in einer Konzentration von 2·10&sup6; Zellen/ml in RPMI 1640 Medium (hergestellt und vertrieben durch Nissui Pharmaceutical Co.. Ltd., Japan) suspendiert, dem foetales Rinderserum in einer Menge von 10 (w/v)% zugegeben worden war. Der Suspension wurde ein Lectin PHA-P (Difco Laboratories, U.S.A.) zu einer Konzentration von 0,1% zugegeben, und das Gemisch wurde in eine Kulturflasche gegeben und 48 Stunden bei 37ºC in Luft mit 5% CO&sub2; kultiviert. Die Lymphozyten wurden so durch Lectin (PHA-P) aktiviert, und es wurden verschiedene cytotoxische T-Zellen und Helfer-T-Zellen, die verschiedene menschliche Tumorzellinien erkennen können, induziert. Die aktivierten Lymphozyten wurden einer Klonierung nach dem Verfahren von Kaieda (T. Kaieda, Meneki Jikken Sosaho (Experimental Methods in Immunology) XI, S. 689, herausgegeben von Japanese Society of Immunology) unterzogen, um von jedem aktivierten Lymphozyten eine geklonte Zelle zu erhalten. Zur Veranschaulichung ge-Zellen/ml in RPMI 1640 Medium suspendiert, das 20 v/v% foetales Rinderserum und Interleukin 2 (hergestellt und vertrieben von Boehringer Mannheim, Co., Ltd., Westdeutschland) enthielt. Der resultierenden Suspension wurden Eigenlymphozyten zugegeben, die mit einer Lösung 45 min bei 37ºC behandelt worden waren, die 100 ug/ml Mitomycin-C (hergestellt und vertrieben von Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. Japan) enthält, so daß die Eigenlymphozytenkonzentration 1·10&sup5; Zellen/ml wurde. Das resultierende Gemisch wurde in einer Menge von 200 ul in jede Wölbung einer 96-Wölbungen-Platte (Falcon Nr. 3072. hergestellt und vertrieben von Falcon, U.S.A) gegeben und in Luft mit 5% CO&sub2; zwei Wochen lang bei 37ºC kultiviert, um geklonte T-Zellen zu bilden. Ob diese geklonten T-Zellen Tumorzellen erkennen, wurde festgestellt, indem die Cytotoxizität der geklonten T-Zellen gegen Tumorzellen ermittelt wurde. Die Ermittlung der Cytotoxizität geschieht wie folgt. Zunächst wurden verschiedene Tumorzellen mit &sup5;¹Cr gemäß einem herkömmlichen Verfahren (R.M. Thorn et al, J. Immunol. Methods 4, 301 (1974)) markiert, und es wurden 1·10&sup4; Zellen der markierten Tumorzelle und 1·10&sup5; Zellen von jeder geklonten T-Zelle vermischt und in 200 ul RPMI Medium kultiviert, das 5 v/v% foetales Rinderserum enthielt (in Luft mit 5% CO&sub2; bei 37ºC). Anschließend wurde die Cytotoxizität der geklonten T-Zellen bestimmt, indem die Radioaktivität von &sup5;¹Cr, die in dem Überstand des kultivierten Gemisches freigesetzt wurde, bestimmt wurde. Die Cytotoxizität wurde mittels der folgenden Formel berechnet.
  • Cytotoxizität (%) = [(B-C)/(A-C)]·100
  • (in der A die Radioaktivität der 1·10&sup4; Zellen der &sup5;¹Cr-markierten Tumorzelle, B die Radioaktivität im Überstand des kultivierten Gemisches, in dem 1·10&sup4; Zellen der &sup5;¹Cr-markierten Tumorzellen und 1·10&sup5; Zellen der geklonten Zelle kultiviert wurden, und C die Radioaktivität im Überstand eines Mediums, in dem nur 1·10&sup4; Zellen der &sup5;¹Cr-markierten Tumorzelle kultiviert wurde, bedeuten.)
  • Die geklonte T-Zelle, deren Cytotoxizität gegen eine Tumorzelle 10% oder mehr war, wurde für fähig gehalten, die Tumorzelle zu erkennen.
  • 10.000 Zellen wurden unter den zuvor beschriebenen Bedingungen einer Klonierung unterworfen. Im Ergebnis wurden etwa 500 Arten von geklonten T-Zellen erhalten. Davon wiesen etwa 100 Arten der Zellen Cytotoxizität gegen wenigstens eine Art von menschlichen Tumorzellinien auf (geklonte menschliche cytotoxische T-Zellen). Die zuvor erwähnten Klonierungsarbeitsweisen wurden wiederholt, um 21 geklonte menschliche cytotoxische TZellen zu erhalten, die wenigstens zwei Arten von Tumorzellinien vernichten können (Nr. 4, 8, 15, 19, 24, 28, 36, 49, 51, 75, 83, 90, 95, 115, 131, 138, 150, 165, 172, 188 und 5B5). Die Cytotoxizitäten der so erhaltenen Klone für verschiedene Tumorzellen und Fibroblasten, die von einem Foetus stammen, sind in den Tabellen 1 und 2 aufgeführt. Diese Klone benötigten Interleukin 2 für ihr Wachstum. Daher wurden die Klone in RPMI 1640 Medium kultiviert, das 20 v/v% foetales Rinderserum und Interleukin 2 enthielt. Alle 7 bis 10 Tage wurden das PHA-P und menschliche periphere Blut-Eigenlymphozyten, von denen die Klone abstammten, mit Mitomycin behandelt und der Kultur der Klone zugegeben. Diese Klone waren zur Vermehrung fähig selbst nachdem die Klone 6 Monate kultiviert worden waren. Durch Wiederholung der zuvor erwähnten Arbeitsweisen wurde bestätigt, daß die geklonten menschlichen T-Zellen mit hoher Reproduzierbarkeit erhalten wurden. Tabelle 1 Cytotoxizität der geklonten menschlichen cytotoxischen T-Zellen gegen verschiedene Tumorzellen Cytotoxität von geklonten menschlichen cytotoxischen T-Zellen Klone menschliche Tumorzellinien Magentumor Lungentumor Dickdarmtumor rektaler Tumor Blasentumor Hepatom Gallenblasentumor Kehlkopftumor Nierentumor Brusttumor Gebärmuttertumor Melanom fötale Zellen Zunge Lunge Vorhaut normale Lymphozyten Cytotoxizität: - (geringer als 10%, + (10% oder höher) Tabelle 2 Cytotoxizität von geklonten menschlichen T-Zellen gegen verschiedene Zielzellen Klone Magentumor Lungentumor Dickdarmtumor Blasentumor Gallenblasentumor Kehlkopftumor Nierentumor Gebärmuttertumor Melanom normale Lymphozyten Cytotoxizität: - (geringer als 10% + (10% oder höher)
  • Beispiel 2 (Herstellung einer Hybridzelle, die von dem Klon 51 abstammt)
  • Die Zellinie CEM-AGR wurde als 8-Azaguanin-resistentes menschliches T- Lymphom verwendet. Die Zellinie CEM-AGR wurde gemäß dem Verfahren, das in der japanischen offengelegten Patentanmeldung 57-206383 beschrieben ist, hergestellt. Die Zellen der Zellinie wurden in einem RPMI 1640 Medium suspendiert, das 20 v/v% FCS und 100 umol 8-Azaguanin enthielt. Die resultierende Suspension wurde 2 Tage lang kultiviert, wobei das Medium jeden Tag durch ein frisches Medium ersetzt wurde, indem das Verfahren angewendet wurde, gemäß dem die Kultur zentrifugiert wurde, um die Kultur in Zellen und einen Überstand aufzutrennen, und den Zellen; nachdem der Überstand abgegossen worden war, ein frisches Medium zugesetzt wurde. Die Zellen vermehrten sich aktiv. Dann wurden die Zellen mittels Zentrifugation gesammelt. Die gesammelten Zellen wurden in einem RPMI 1640 Medium suspendiert, das 20 v/v% FCS enthielt und einen Tag lang stehengelassen. 6·10&sup7; Zellen der zuvor erhaltenen Zellinie CEM-AGR und 8 ·10&sup5; Zellen der in Beispiel 1 erhaltenen menschlichen cytotoxischen T-Zelle 51, die eine breite Vielzahl von Tumorzellen erkennen konnte, wurden der Zellverschmelzung unterworfen. Das heißt, beide zuvor erwähnten Zellen wurden dreimal mit einem MEM-Medium gewaschen, das kein FCS enthielt, und das auf 37ºC vorgewärmt worden war, und in dem MEM-Medium suspendiert. Anschließend wurde die Zellsuspension in ein konisches 50 ml Röhrchen gegeben, ausreichend vermischt und bei 800 Umdrehungen pro Minute 10 Minuten lang bei Raumtemperatur zentrifugiert, um die Suspension in ein Zellpellet und einen Überstand aufzutrennen. Nachdem der Überstand entfernt worden war, wurde das resultierende Zellpellet vorsichtig geschüttelt. Dem Zellpellet wurden 0,5 ml MEM-Lösung zugegeben, die 45 w/v% PEG-6000 (hergestellt und vertrieben von Kochlight, England) enthielt, wobei die Lösung auf 37ºC erwärmt worden war. Das resultierende Gemisch wurde 30 Sekunden ausreichend geschüttelt und in einen CO&sub2;- Gasinkubator, der mit einem Gas gefüllt war, das 5% CO&sub2; und 95% Luft enthielt, bei 37ºC für 6 min stehengelassen.
  • Anschließend wurde dem Gemisch 12 ml eines MEM-Mediums (vorerwärmt auf 37ºC), das kein FCS enthielt, in einer Geschwindigkeit von 2 ml pro min zugegeben, während das konische Röhrchen rotierte.
  • Anschließend wurden dem Gemisch 25 ml eines MEM-Mediums schnell zugegeben. Das Gemisch wurde bei 800 Umdrehungen pro min bei Raumtemperatur 10 min lang zentrifugiert, um das Gemisch in ein Zellpellet und einen Überstand aufzutrennen, und der Überstand wurde entfernt. Das erhaltene Pellet wurde gelockert. Anschließend wurden dem gelockerten Pellet 120 ml eines RPMI 1640 Mediums (auf 37ºC vorerwärmt) vorsichtig zugegeben, das 30 v/v% FCS enthielt, um eine Suspension mit einer CEM-AGR-Zellkonzentration von 5·10&sup5; Zellen/ml zu erhalten. Zu jeder der 120 Wölbungen von fünf 24 Wölbungskulturplatten (Costar Nr. 3524, hergestellt und vertrieben von Costar, U.S.A.) wurde 1 ml der so erhaltenen Suspension gegeben. Nach 24 Stunden wurde jeder Wölbung 1 ml HAT-Medium [ein RPMI 1640 Medium, das 1·10&supmin;&sup4; mol Hypoxanthin (hergestellt und vertrieben von Sigma Chemical Company, U.S.A.), 2·10&supmin;&sup7; mol Aminopterin (hergestellt und vertrieben von Sigma Chemical Company, U.S.A.), 1,6·10&supmin;&sup5; mol Thymidin (hergestellt und vertrieben von Sigma Chemical Company, U.S.A.) und 20 v/v% FCS enthielt] zugegeben. Die Hälfte des Überstands des Kulturmediums in jeder Wölbung wurde entfernt, und es wurde zu jeder Wölbung alle 2 Tage 1 ml eines frischen HAT-Mediums gegeben, und die Kultivierung wurde in einem 5% CO&sub2;-Gasinkubator 3 Wochen lang bei 37ºC durchgeführt. Die so vermehrten Zellinien wurden dann in ein HT-Medium gegeben (das gleiche Medium wie HAT-Medium mit der Ausnahme, daß kein Aminopterin vorhanden ist) und eine weitere Woche kultiviert. Die Zellinien wurden dann in ein normales Medium überführt (ein RPMI 1640 Medium, das 20 v/v% FCS aber kein HAT enthielt). Im Ergebnis wurden 6 Arten von Hybridzellen erhalten. Die so erhaltenen Hybridzellen wurden einem Test unterzogen, um festzustellen, ob die erhaltenen Hybridzellen T-Zellenantigenrezeptoren entwickelt hatten oder nicht. Der Test wurde durchgeführt, indem die Hybridzellen gemäß der sogenannten indirekten Methode unter Verwendung eines Anti-T-Zellenantigenrezeptors als ersten Antikörper und eines FITC-markierten Antimurin-Ig-Antikörpers (hergestellt und vertrieben von TAGO Inc., U.S.A.) als zweiten Antikörper, gefärbt wurden. Die so gefärbten Hybridzellen wurden mit einem Fluoreszenzmikroskop untersucht. Im Ergebnis wurde festgestellt, daß von den 6 Arten von Klonen von Hybridzellen nur eine Klonart einen ringförmigen gefärbten Bereich hatte. Die Ergebnisse zeigen, daß nur eine Klonart einen T-Zellenantigenrezeptor entwickelt hat. Dieser Klon wurde H51-4 genannt. Andererseits wurde die Elternzellinie CEM-AGR mit dieser Testmethode überhaupt nicht gefärbt. Der Klon H51-4 enthielt sowohl Zellen, die einen deutlich gefärbten Bereich hatten, d. h. die eine große Menge T-Zellenantigenrezeptor hatten, als auch Zellen, die nur wenig gefärbt waren, d. h. die eine kleine Menge T-Zellenantigenrezeptoren hatten. Um eine Hybridzelle zu erhalten, die eine große Menge an T-Zellenantigenrezeptoren herstellen kann, wurden daher Subklone des Klons H51-4 erhalten, indem die Klonierung gemäß der folgenden herkömmlichen Methode durchgeführt wurde. Zunächst wurden 1·10&sup7; Zellen der Zellinie CEM-AGR mit einem herkömmlichen Wachstumsmedium gewaschen und in 60 ml des HAT-Mediums suspendiert. Dann wurden beide Zellen des Klons H51-4 in dem Medium in einer Konzentration von 2,5 Zellen/ml suspendiert und dem zuvor erwähnten HAT-Medium zugefügt. In jede der Wölbungen einer Mikroplatte mit 96 Wölbungen, die eine Kapazität von 200 ul/Wölbung hat, (Falcon Nr. 3072, hergestellt und vertrieben von Falcon, U.S.A.) wurden 0,2 ml des resultierenden Gemisches gegeben. Alle zwei Wochen wurde die Hälfte des Überstands des Gemisches in jeder Wölbung entfernt, und es wurde frisches HAT-Medium, das auf 37ºC vorerwärmt worden war, jeder Wölbung zugegeben, um die zuvor erwähnten Zellen am Vermehren zu halten. Auf diese Weise wurden Subklone des Klons H51-4 erhalten. Die Zellen der so erhaltenen Subklone wurden einer Färbung gemäß der zuvor erwähnten indirekten Methode unterworfen, um von den zuvor erhaltenen Subklonen diejenigen auszuwählen, von denen nahezu alle Zellen einen deutlich gefärbten Bereich hatten. Im Ergebnis wurden zwei Subklone ausgewählt. Die so ausgewählten Subklone erzeugten einen T-Zellenantigenrezeptor sehr stabil in großer Menge. Die ausgewählten Subklone wurden H51-4-A2 und H51-4-D1 genannt.
  • Beispiel 3 (Kultivierung von geklonten menschlichen cytotoxischen T-Zellen, ¹³¹I-Markierung der Membranproteine der Zellen und Herstellung von löslichen Membranproteinfraktionen der Zellen)
  • Der gemäß Beispiel 1 erhaltene menschliche cytotoxische T-Zellenklon 51 wurde in Gegenwart von Interleukin 2 kultiviert, um 2·10&sup9; Zellen zu erhalten. Von diesen Zellen wurden T-Zellenantigenrezeptoren wie folgt erhalten. Die Zellen wurden dreimal mit Hank's Lösung gewaschen, in 2 ml PBS (das 1 mmol Phenylmethylsulfonylfluorid, 1 mmol EDTA und 10 mmol NaF enthielt; pH 7,2) suspendiert, das 1% Triton X-100 enthielt, und in Eis 1 Stunde lang gerührt, so daß die Membranproteine der Zellen löslich wurden. Das Gemisch wurde bei 10.000 g 20 min lang zentrifugiert, um die Rückstände der Zellen von dem Gemisch zu entfernen. Es wurde so eine lösliche Membranproteinfraktion erhalten.
  • (Herstellung von monoklonalen Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörpern)
  • Ein monoklonaler Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörper wurde wie folgt erhalten. Zunächst wurden 1·10&sup8; Zellen von menschlichen peripheren Blutlymphozyten in 100 ml RPMI-Medium (das 0,1% PHA-P enthielt), enthaltend 10 v/v% foetales Rinderserum, suspendiert und 2 Tage lang kultiviert. Anschließend wurde die Vermehrung der Zellen in einem Medium, das Interleukin 2 enthielt, durchgeführt, um 1·10&sup9; Zellen aktivierter T-Zellen zu erhalten. Die erhaltenen Zellen wurde praktisch auf die gleiche Art wie zuvor erwähnt behandelt, um eine lösliche Membranproteinfraktion der Zellen zu erhalten. Die Fraktion wurde dann auf Sephacryl S-200 (hergestellt und vertrieben von Pharmacia Fine Chemicals AB, Schweden) gegeben und unter Verwendung von PBS als Eluiermittel einer Gelchromatographie unterzogen, um Fraktionen mit Molekulargewichten von 70.000 bzw. 100.000 zu sammeln. Die Fraktionen wurden zusammengegeben und auf ein Volumen von 0,5 ml konzentriert. Das so erhaltene Konzentrat wurde mit dem gleichen Volumen an Freund's Vollhilfsmittel vermischt. Das resultierende Gemisch wurde einer BALB/c-Maus in das Bauchfell injiziert. Nach 10 Tagen und nach 20 Tagen wurden der Maus zweimal 100 ul des zuvor erwähnten Konzentrats in das Bauchfell injiziert. 10 Tage nach der letzten Injektion des Konzentrats wurden der Maus 100 ul des Konzentrats intravenös injiziert, um die Immunisierung der Maus zu vervollständigen. Drei Tage nach der intravenösen Injektion wurden der immunisierten Maus Milzzellen entnommen und mit Murinmyelom P3U1 über eine herkömmliche Methode verschmolzen (G. Kohler & C. Milstein; Nature 256, 49 (1975)), um so Hybridzellen zu erhalten. Die Hybridzellen wurden bezüglich der Bindungsaktivität des Überstands, der aus der Kultur der Hybridzellen erhalten worden war, an menschliche T-Zellen und bezüglich der Anwesenheit von Antikörpern in dem Überstand einem Screenen unterworfen, wobei der Antikörper an ein Peptid einer β-konstanten Region eines menschlichen T-Zellenantigenrezeptors binden konnte, die organochemisch nach einer herkömmlichen Festphasenmethode synthetisiert worden war, die auf der Aminosäurensequenz eines T-Zellenantigenrezeptors basierte, die in Nature, 308, 145 (1984) beschrieben worden war. Auf diese Weise wurde eine Hybridzelle erhalten, die Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörper erzeugte. Der Überstand der Hybridzelle wurde einer Immunpräzipitation mit der T-Zellenmembranproteinfraktion, wie sie zuvor erhalten worden war, unterzogen und einer SDS- Polyacrylamidgelelektrophorese unterzogen. Im Ergebnis wurden Präzipitate gebildet, und es wurde eine Bande beobachtet, die unter nichtreduzierter Bedingung dem Molekulargewicht von 90.000 entsprach, und zwei Banden, die unter reduzierter Bedingung Molekulargewichten von 50.000 und 45.000 entsprachen. So wurde bestätigt, daß die erhaltene Hybridzelle monoklonale Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörper erzeugte. Die Hybridzelle wurde 116-23 genannt.
  • (Herstellung von monoklonaler Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörper-gebundener Sepharose 4B)
  • Die Hybridzelle (116-23) wurde in 1 l eines RPMI-Mediums kultiviert, das 20 v/v% foetales Rinderserum enthielt. Die Kultur wurde über eine herkömmliche Methode mittels Affinitätschromatographie unter Verwendung einer Protein-A-Agarosesäule (T. Iwasaki, "Monoclonal antibody", herausgegeben von Kodansha, Tokyo, S. 175-177 (1983)) gereinigt, um so 10 mg eines monoklonalen Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörpers zu erhalten. 1 mg des erhaltenen Antikörpers wurde wie folgt an 2 g CNBr-aktivierte Sepharose 48 (hergestellt und vertrieben von Pharmacia Fine Chemicals AB, Schweden) gebunden. Zunächst wurde 1 g CNBr-aktivierte Sepharose 4B ausreichend mit 1 mmolarer (200 ml) HCL auf einem Glasfilter (G3) gewaschen, zudem wurde mit 200 ml eines Kupplungspuffers (0,1 mol NaHCO&sub3;-Na&sub2;CO&sub3;-Puffer, pH 8,3, 0,5 mol NaCl) gewaschen und getrocknet. Anschließend wurde der Antikörper in einer solchen Mengen in dem Kupplungspuffer gelöst, daß die resultierende Lösung eine Antikörperkonzentration von 1 mg/ml hatte. Die getrocknete Sepharose wurde zu 4 ml der so erhaltenen Lösung gegeben, und das Gemisch wurde zwei Stunden lang unter vorsichtigem Rühren bei Raumtemperatur umgesetzt. Zwei Stunden später wurden 5 ml 0,2 molares Glycin (pH 8,0) dem Reaktionsgemisch zugesetzt, und das resultierende Reaktionsgemisch wurde zwei Stunden lang bei Raumtemperatur umgesetzt, um überschüssige aktive Gruppen zu blockieren. Das erhaltene Gemisch wurde auf einen Glasfilter (G3) gegeben und nacheinander mit 200 ml des Kupplungspuffers, 200 ml eines Acetatspuffers (0,1 mol Natriumacetat. pH 4, 0,5 mol NaCl) und 200 ml Phosphatpuffer (pH 7,0, 0,15 mol NaCl) gewaschen, um Antikörper-gebundene Sepharose zu erhalten.
  • (Reinigung des T-Zellenantigenrezeptors mittels Affinitätschromatographie)
  • Die zuvor erhaltene lösliche Membranproteinfraktion des menschlichen cytotoxischen T-Zellen-Klons 51 wurde auf eine Säule gegeben, die mit 3 ml einer monoklonalen Anti-T-Zellenantigenrezeptorantikörper-gebundenen Sepharose 4B bepackt war, um so zu bewirken, daß der T-Zellenantigenrezeptor adsorbiert wird.
  • Anschließend wurde 200 ml PBS durch die Säule geleitet, um Unreinheiten zu eluieren. Darauf wurden 10 ml 0,1 molare Glycin-Chlorwasserstoffsäure (pH 3,0) zu der Säule gegeben, um den adsorbierten T-Zellenantigenrezeptor zu eluieren. Das Eluat wurde neutralisiert und dann konzentriert, um 0,5 ml eines Konzentrats zu erhalten. Das Konzentrat wurde einer SDSPolyacrylamid-Elektrophorese unterzogen. Im Ergebnis wurde eine Bande festgestellt, die unter nicht-reduzierter Bedingung dem Molekulargewicht von etwa 90.000 entsprach. Zudem wurden zwei Banden festgestellt, die unter reduzierter Bedingung den Molekulargewichten von etwa 50.000 und etwa 45.000 entsprachen. Auf diese Weise wurde bekräftigt, daß der Klon 51 T-Zellestantigenrezeptoren erzeugte.
  • (Markierung des T-Zellenantigenrezeptors mit FITC)
  • Das zuvor erhaltene Konzentrat, das 1 ug T-Zellenantigenrezeptor enthielt, wurde einer Dialyse gegen einen Phosohatpuffer (10 mmol Natriumphosphat, 0,85% NaCl, pH 7,2) unterzogen, um 1 ml der T-Zellenantigenrezeptorlösung zu erhalten. 1 ml der T-Zellenantigenrezeptorlösung, 0,1 ml 0,5 molarer Kohlensäure-Dicarbonatpuffer (pH 9,3) und 10 ul einer 4 ug/ml FlTC-Lösung (hergestellt und vertrieben von Sigma Chemical Company, U.S.A.) wurden in ein kleines Becherglas gegeben und 5 Stunden lang bei Raumtemperatur umgesetzt. Nach der Umsetzung wurde das Gemisch gegen einen Phosphatpuffer dialysiert, und 1 ml des Dialysats wurde bei -20ºC gelagert.
  • (Bindungsaktivität des FITC-markierten T-Zellenantigenrezeptors an Tumorzellen)
  • 0,1 ml des so erhaltenen FITC-markierten T-Zellenantigenrezeptors, der von dem Klon 51 herstammte, wurde mit RPMI 1640-Medium vermischt, das 5 v/v% foetales Rinderserum und verschiedene Tumorzellinien, die von dem Klon 51 (MKN-1, KATO-III, PC-10, NBT-2) erkannt wurden, darin suspendiert in einer Konzentration von 1·10&sup6; Zellen/ml enthielt. Das Gemisch wurde 1 Stunde lang bei 0ºC gehalten. Anschließend wurde das Gemisch mit Hank's Lösung gewaschen und unter einem Fluoreszenzmikroskop beobachtet. Im Ergebnis wurde beobachtet, daß diese Tumorzellinien Fluoreszenz in Ringgestalt ausstrahlten. Andererseits strahlten die Zellen, die nicht von dem Klon 51 erkannt wurden, keine Fluoreszenz aus. Auf diese Weise wurde bekräftigt, daß der T-Zellenantigenrezeptor als eine Tumorzellen erkennende Substanz agierte.
  • Beispiel 4
  • Von der aus dem Klon 51 herstammenden Hybridzelle H51-4-D1, die in Beispiel 2 erhalten worden war, wurde auf praktisch dieselbe Art und Weise wie in Beispiel 3 ein T-Zellenantigenrezeptor erhalten, und dessen Bindungsaktivität für Tumorzellen wurde untersucht. Im Ergebnis wurde festgestellt, daß der Rezeptor an MKN-1, KATO-III, PC-10 und NBT-2 band, aber nicht an Tumorzellen, die nicht von dem Klon 51 erkannt worden waren.
  • Beispiel 5
  • Aus dem Klon 51 wurde auf praktisch dieselbe Art und Weise wie in Beispiel 1 ein T-Zellenantigenrezeptor hergestellt. Der T-Zellenantigenrezeptor wurde ¹²&sup5;I-markiert über die Lactoperoxidase-Methode. Zunächst wurden zu 100 ul einer 10 ug/ml T-Zellenantigenrezeptorlösung in 0,05 molaren Phosphatpuffer (pH 7,5) 0,1 mCi ¹²&sup5;I (hergestellt und vertrieben von New England Nuclear Inc., England), 10 ul einer 0,2 mg/ml Lactoperoxidaselösung (hergestellt und vertrieben von Calbiochem Inc., U.S.A.; gelöst in einem Phosphatpuffer) und 10 ul einer 0,2 mg/ml Glukoseoxidaselösung (herstellt und vertrieben von Calbiochem Inc., U.S.A.) gegeben. Dann wurden dem Gemisch 2 ul einer 1 molaren Glukose zugegeben, um die Reaktion zu starten. Die Reaktion wurde 30 min lang bei Raumtemperatur durchgeführt. Anschließend wurden dem Reaktionsgemisch 15 ul 0,1 molares Natriumnitrid zugegeben, um die Reaktion zu stoppen. Das Gemisch wurde nacheinander gegen 0,05 molaren Phosphatpuffer, der 0,01% Natriumnitrid enthielt, und gegen 0,05 molaren Phosphatpuffer dialysiert, um ¹²&sup5;I-markierte T- Zellenantigenrezeptorlösung zu erhalten. Die so erhaltene Lösung wurde bei -20º gelagert (0,2 ml, spezifische Aktivität 100.000 cpm/ug).
  • 15 ul (6000 cpm) der so hergestellten ¹²&sup5;I-markierten T-Zellenantigenrezeptorlösung wurde mit 0,2 ml RMPI 1640 Medium vermischt, das 5 v/v% foetales Rinderserum und verschiedene Tumorzellinien (MKN-1, KATO- III, PC-10 und NBT-2) enthielt, wobei die Tumorzellinien durch den Klon 51, der in dem Serum suspendiert war (1·10&sup7; Zellen/ml) erkannt wurden, und eine Stunde lang bei 0ºC gehalten. Anschließend wurde das Gemisch mit Hank's Lösung gewaschen und die Radioaktivität gemessen. Im Ergebnis wurde gefunden, daß die Radioaktivität von MKN-1, KATO-III, PC-10 und NBT-2 3800 cpm, 3600 cpm. 2900 cpm bzw. 3900 cpm war. Dieses Ergebnis zeigt, daß Tumorzellenantigen auf jeder Tumorzellmembran durch den Marker-gebundenen T-Zellenantigenrezeptor bestimmt werden kann.
  • Beispiel 6
  • Ein zellfreies Tumorantigen wurde mit einem T-Zellenantigenrezeptor wie folgt bestimmt.
  • (Abtrennung des Membranproteins von der Tumorzelle NBT-2).
  • Die Tumorzellinie NBT-2, die durch den Klon 51 erkannt worden war, wurde in einer Menge von 1·10¹&sup0; Zellen kultiviert. Die Kultur wurde praktisch auf die gleiche Art und Weise wie in Beispiel 1 behandelt, so daß die Membranproteine der kultivierten Zellen in dem Kulturmedium gelöst wurden. Der Überstand der Kultur wurde mittels Zentrifugation erhalten und gegen 10 mmolaren Phosphatpuffer (pH 7,2, 0,85% Nacl) dialysiert, um 10 ml einer löslichen Membranproteinfraktion zu erhalten.
  • (Herstellung von Antiserum gegen NBT-2 Tumorzellmembranprotein)
  • 1 ml der zuvor erhaltenen NBT-2 Membranproteinfraktion und 1 ml von Freund's Vollhilfsmittel wurden vermischt, um eine Emulsion herzustellen. Die Emulsion wurde einer BALB/c-Maus dreimal in Abständen von einer Woche injiziert, um die Immunisierung der Maus zu bewirken. Drei Tage nach der letzten Injektion wurde aus dem Herzen der Maus eine Blutprobe entnommen und ruhig stehengelassen, so daß sich die Probe in eine koagulierte Substanz und ein Antiserum auftrennte. Das Antiserum wurde gesammelt. Aus der Probe wurden 2 ml Antiserum erhalten.
  • (Reinigung des Antiserums durch Affinitätschromatographie)
  • 2 ml der NBT-2 Tumorzellmembranproteinfraktion wurde mit 5 ml CNBraktivierter Sepharose (hergestellt und vertrieben von Pharmacia Fine Chemicals AB, Schweden) umgesetzt, um eine Membranprotein(antikörper) gebundene Sepharose herzustellen. Die Reaktion wurde wie folgt durchgeführt.
  • Zunächst wurde 1 g CNBr-aktivierter Sepharose 46 ausreichend mit 1 mmolarer (200 ml) HCl auf einem Glasfilter (G3) gewaschen, zudem mit 200 ml eines Kupplungspuffers (0,1 mol NaHCO&sub3; Puffer, pH 8,3, 0,5 mol NaCl) gewaschen und getrocknet. Dann wurde die Membranproteinfraktion in dem Kupplungspuffer in einer solchen Menge gelöst, daß die resultierende Lösung eine Antikörperkonzentration von 1 mg/ml hatte. Zu 4 ml der so erhaltenen Lösung wurde die getrocknete Sepharose gegeben, und das Gemisch wurde unter vorsichtigem Rühren zwei Stunden lang bei Raumtemperatur umgesetzt. Zwei Stunden später wurden 5 ml 0,2 molares Glycin (pH 8,0) dem Reaktionsgemisch zugesetzt, und das resultierende Gemisch wurde zwei Stunden lang bei Raumtemperatur umgesetzt, um überschüssige aktive Gruppen in dem Gemisch zu blockieren. Das erhaltene Gemisch wurde auf einem Glasfilter (G3) gegeben und nacheinander mit 200 ml Kupplungspuffer, 200 ml eines Acetatpuffers (0,1 mol Natriumacetat, pH 4, 0,5 mol NaCl) und 200 ml eines Phosphatpuffers (pH 7,0, 0,15 mol NaCl) gewaschen, um Membranprotein-gebundene Sepharose zu erhalten. Die Membran-gebundene Sepharose wurde in eine Säule gepackt, um eine Affinitätssäule zu erhalten. Nachdem die Affinitätssäule ausreichend mit dem Phosphatpuffer gewaschen worden war, wurde auf die Säule 1 ml des Antiserums gegeben und 500 ml Phosphatpuffer wurden durch die Säule geleitet, um Proteine, die nicht an die Säule adsorbiert waren, auszuwaschen. Dann wurden 20 ml 0,1 molare Glycin-Chlorwasserstoffsäure (pH 3,0) durch die Säule geleitet um den adsorbierten Antikörper zu eluieren. Nachdem der pH des Eluats auf 7 eingestellt worden war, wurde das Eluat konzentriert und gegen den Phosphatpuffer dialysiert, um 1 mg/ml einer gereinigten Antikörperlösung zu erhalten.
  • (Herstellung der Radioimmuntestplatte)
  • Die Antikörperlösung wurde auf das 100-fache auf eine Konzentration von 10 ug/ml mit dem Phosphatpuffer verdünnt, und einer Testplatte für den Radioimmuntest (Falcon 3911, hergestellt und vertrieben von Falcon, U.S.A.) in einer Menge von 100 ul jeder Wölbung der Platte zugegeben. Die Antikörperlösung wurde 48 Stunden lang bei 4ºC gehalten, so daß der Antikörper gegen das NBT-2 Membranprotein dem Boden der Platte anhaftete. Die Testplatte wurde dann ausreichend mit einem Blockierungsmittel (einem Phosphatpuffer, der 3% BSA enthielt) gewaschen und bei -20ºC gelagert.
  • (Radioimmuntest von Tumorzellenantigen mit ¹²&sup5;I-markiertem T-Zellenantigenrezeptor)
  • Die NBT-2 Tumorzellmembranproteinfraktion wurde mit dem Blockierungsmittel verdünnt, um eine Serie von Lösungen mit verschiedenen Konzentrationen herzustellen. Diese Lösungen wurden der Testplatte, der pro Wölbung Anti-NBT-2-Tumorzellenproteinantikörper in einer Menge von 100 ul anhafteten, getrennt zugegeben. Die Lösungen in der Platte wurden 2 Stunden lang bei 37ºC gehalten und ausreichend mit dem Blockierungsmittel gewaschen. Anschließend wurden zu den Lösungen in den Wölbungen die von dem Klon 51 herstammende, ¹²&sup5;I-markierte T- Zellenantigenrezeptorlösung und das Blockierungsmittel in Mengen von 15 ul (6000 cpm) bzw. 90 ul zugegeben. Die resultierenden Gemische in den Wölbungen wurden 2 Stunden lang bei 37ºC gehalten. Anschließend wurden die Wölbungen ausreichend mit dem Blockierungsmittel gewaschen, und jede Wölbung der Platte wurde abgetrennt und einer Radioaktivitätsmessung unterworfen. Die Ergebnisse sind in Tabelle 5 gezeigt. Tabelle 5 Radioimmuntest mit T-Zellenantigenrezeptor Verdünnung der Lösungen (malfache) Radioaktivität (cpm)
  • Die Ergebnisse zeigen, daß ein zellfreies Antigen unter Verwendung eines markierten T-Zellenantigenrezeptors bestimmt werden konnte.
  • Beispiel 7
  • Der T-Zellenantigenrezeptor, der von dem Klon 51 abstammte, wurde auf praktisch dieselbe Art wie in Beispiel 3 erhalten. An den erhaltenen Rezeptor wurde ein Cytotoxin gebunden, und seine tumorabtötende Aktivität wurde beurteilt.
  • (Anbinden eines Cytotoxins an einen T-Zellenantigenrezeptor)
  • Eine Ricin-A-Kette wurde als Cytotoxin verwendet. Die Ricin-A-Kette wurde mittels einer herkömmlichen Methode (S. Olsnes, Biochemistry, 12, 3124 (1973)) hergestellt. Die Ricin-A-Kette wurde an den T-Zellenantigenrezeptor über die Methode gebunden, gemäß der N-Succinimidyl-3-(2-pyridyldithio)propionat (SPDP) verwendet wird (Cancer Res. 42, 5209 (1982)). Zur Veranschaulichung gesagt, SPDP wurde zu 5 ml einer den T-Zellenantigenrezeptor enthaltenen Lösung, die auf praktisch die gleiche Weise wie Beispiel 3 erhalten worden war, gegeben. Das resultierende Gemisch wurde 30 min lang bei 23ºC gehalten, und anschließend wurde die Reaktion gestoppt. Dann wurde die Ricin-A-Kette zu dem Gemisch gegeben und die Reaktion wurde 15 Stunden lang bei 23ºC fortgesetzt, um eine Ricin-gebundene T- Zellenantigenrezentorlösung zu erhalten.
  • (Beurteilung der tumorabtötenden Aktivität des Cytotoxin-gebundenen T- Zellenantigenrezeptors)
  • 10 ul der zuvor hergestellten Ricin-gebundenen T-Zellenantigenrezeptorlösung wurde zu 200 ul RPMI 1640 Medium gegeben, das 10 v/v% foetales Rinderserum und ein 2·10&sup5; Zellen/ml Zellgemisch der menschlichen Gallenblasentumorzellinie NBT-2 und von menschlichen normalen Lymphozyten darin suspendiert enthielt. Nachdem das Gemisch 24 Stunden lang kultiviert worden war, wurde das Gemisch einer Trypanblaufärbung unterzogen, um das Leben (ungefärbt) oder den Tod (gefärbt) der Zellen im Gemisch festzustellen. Im Ergebnis wurde gefunden, daß nur die Tumorzellen abgetötet wurden und die normalen menschlichen Lymphozyten nicht abgetötet wurden. Die Ergebnisse zeigten, daß der erfindungsgemäße Cytotoxingebundene T-Zellenantigenrezeptor tumorabtötende Aktivität hatte.

Claims (5)

1. Eine geklonte T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, die mehrere Arten von Tumorzeilen erkennen kann.
2. Ein Antigenrezeptor einer T-Zelle, nämlich NCACC 85 082 201 und NCACC 85 082 202, der an verschiedene Arten von Tumorzellen binden kann.
3. Ein Antigenrezeptor nach Anspruch 2, wobei die mehreren Arten von Tumorzellen mindestens zwei Linien der folgenden Gruppe von Humantumorzellinien umfassen: MKN-1, MKN-7, KATO-III, PC-1, PC-9, PC-10, PC-13, PC-14, C-1, M7609, CaR-1, S7512, H-1, HLE, HLF, NBT-2, KU-1, KB, W-2, NRC-12, HBC-4, HBC-6, HeLa, HMV-1, HMV-2, GOTO, SYM-I, YS-K und KYM-1.
4. Ein Antigenrezeptor nach Anspruch 2 oder 3, der an verschiedene Arten von Tumorzellen binden kann und einen an ihn gebundenen Marker aufweist.
5. Ein Antigenrezeptor nach Anspruch 2 oder 3, der an verschiedene Arten von Tumorzellen binden kann und ein an ihn gebundenes Cytotoxin aufweist.
DE19863687014 1985-05-01 1986-04-29 Zum erkennen von tumoren faehige klonierte t-zelle und ein t-zellen-antigenrezeptor. Expired - Fee Related DE3687014T2 (de)

Applications Claiming Priority (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
JP60092299A JPS61254527A (ja) 1985-05-01 1985-05-01 腫瘍細胞を認識するクロ−ン化t細胞および該細胞より得たt細胞抗原リセプタ−
JP60148327A JPS6210016A (ja) 1985-07-08 1985-07-08 細胞毒性剤結合t細胞抗原リセプタ−
JP60150047A JPS6212718A (ja) 1985-07-10 1985-07-10 標識t細胞抗原リセプタ−
JP60171215A JPS6232879A (ja) 1985-08-05 1985-08-05 ヒトt細胞ハイブリド−マおよびその作成方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE3687014D1 DE3687014D1 (de) 1992-12-03
DE3687014T2 true DE3687014T2 (de) 1993-04-01

Family

ID=27468022

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19863687014 Expired - Fee Related DE3687014T2 (de) 1985-05-01 1986-04-29 Zum erkennen von tumoren faehige klonierte t-zelle und ein t-zellen-antigenrezeptor.

Country Status (2)

Country Link
EP (1) EP0203403B1 (de)
DE (1) DE3687014T2 (de)

Families Citing this family (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
AU7873187A (en) * 1986-08-08 1988-02-24 University Of Minnesota Method of culturing leukocytes
EP0302435A1 (de) * 1987-07-31 1989-02-08 Neorx Corporation Verfahren zur Augmentierung von antikörperabhängiger zellularer Zytotoxizität
JP2955314B2 (ja) * 1988-10-27 1999-10-04 リージェンツ・オブ・ザ・ユニバーシティー・オブ・ミネソタ Il―2含有リポソーム免疫アジュバント
CA2081672A1 (en) * 1990-05-01 1991-11-02 Lawrence Steinman T-cell receptor variable transcripts as disease related markers
IE922233A1 (en) * 1991-07-10 1993-01-13 Augusto C Ochoa Short-term anti-cd3 stimulation of lymphocytes to increase¹their in vivo activity
US6322989B1 (en) 1991-11-25 2001-11-27 Yoreh Biotechnologies, Ltd. Whole blood/mitogen assay for the early detection of a subject with ovarian or breast cancer and kit
US6352826B1 (en) 1991-11-25 2002-03-05 Yoreh Biotechnologies, Ltd. Method and kit for the detection of retroviral specific antibodies in seronegative individuals
US6280962B1 (en) 1991-11-25 2001-08-28 Yoreh Biotechnologies Ltd. Whole blood/mitogen assay for the early detection of a subject with cancer and kit
AU3423493A (en) * 1991-12-31 1993-07-28 Zymogenetics Inc. Methods and compositions for reducing blood loss
DE4410136A1 (de) * 1993-03-31 1994-10-06 Boehringer Mannheim Gmbh Tumorizide T-Lymphozyten
CA2162853A1 (en) * 1993-05-14 1994-11-24 Jozephus Carolus Martha Raus Human t cell monoclone, process for its production and its use, diagnostic of infectious diseases, autoimmune diseases, t-cell mediated allergies and cancer
CA2178950A1 (en) * 1993-12-14 1995-06-22 Yajun Guo Tumor cell fusions and methods for use of such tumor cell fusions
US5830755A (en) * 1995-03-27 1998-11-03 The United States Of America As Represented By The Secretary Of The Department Of Health And Human Services T-cell receptors and their use in therapeutic and diagnostic methods
EP0943095A2 (de) * 1996-11-22 1999-09-22 Shiloov Medical Technologies, Ltd. Testverfahren und kit zur früherkennung von krebspatienten unter verwendung von ganzem blut und mitogene
US7723111B2 (en) 2001-03-09 2010-05-25 The United States Of America As Represented By The Department Of Health And Human Services Activated dual specificity lymphocytes and their methods of use

Family Cites Families (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4713332A (en) * 1984-01-13 1987-12-15 The Ontario Cancer Institute T cell specific CDNA clone

Also Published As

Publication number Publication date
EP0203403A3 (en) 1988-09-14
EP0203403B1 (de) 1992-10-28
DE3687014D1 (de) 1992-12-03
EP0203403A2 (de) 1986-12-03

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE3853740T2 (de) Bifunktionelle Antikörperkonstruktionen und Verfahren zur selektiven Tötung von Zellbeständen.
DE3687014T2 (de) Zum erkennen von tumoren faehige klonierte t-zelle und ein t-zellen-antigenrezeptor.
DE3883803T2 (de) Monoklonale Antikörper gegen melanoma-assoziierte Antigene, Hybridzellinien, die diese Antikörper produzieren, und ihre Verwendung.
DE3751214T2 (de) Monoklonale Antikörper gegen Immunglobulin G Fc-Rezeptoren auf humane mononukleare Phagozyten; bifunktionelle Antikörper; ziel-spezifische Effektorzellen; gezielte Makrophagen und Immunoassays.
DE69330643T2 (de) Monoklonaler antikörper, welcher spezifisch an vaskularisiertes tumorendothelium bindet und verwendungen davon
DE69026627T2 (de) Antikörperantagonisten gegen humanes interleukin-4
AT400577B (de) Verfahren zur herstellung eines monoklonalen antikörpers und verfahren zum nachweisen von malignen zellen
DE69406664T2 (de) Zusammensetzungen und diagnostische verfahren unter verwendung von monoklonalen antikoerpern gegen cd44v6
DE3751827T2 (de) Gamma, delta t-zellenrezeptor und verfahren zum nachweis
DE4244715C2 (de) Verfahren zur Herstellung individuum-spezifischer, gegen Tumorantigene gerichtete monoklonale Antikörper
EP0260610A2 (de) Monoklonale Antikörper gegen humanen Tumonekrosefaktor (TNF) und deren Verwendung
EP0794195A2 (de) Antikörper BV10A4H2
DE69031313T2 (de) Monoklonaler antikörper, der zwischen helfer-inducer- und supressor-inducer-cd4+lymphozyten unterscheidet
Newman Selective blockade of human natural killer cells by a monoclonal antibody.
DE3689948T2 (de) Monoklonale antikörper und testverfahren.
DE69434024T2 (de) Auf humanen cortikalen thymozyten exprimierte oberflächenproteine und ihre verwendung
EP0955361B1 (de) Monoklonale Antikörper gegen tumorassoziierte Antigene, Verfahren zu ihrer Herstellung sowie ihre Verwendung
DE69028713T3 (de) Schimäre immunoglobuline für cd4-rezeptoren
DE68914016T2 (de) Identifizierung von NK-Zellen und cytotoxische T-Lymphozyten.
DE3688638T2 (de) Monoklonale Antikörper für humane Lungenkarzinome des "Nicht-kleine-Zellen"-Typs.
DE68921282T2 (de) Verfahren zur Herstellung von Human-Human-Hybridomen, die Herstellung monoklonaler bzw. polyklonaler Antikörper davon und therapeutische Verwendung davon.
DE3785795T2 (de) Monoklonale anti-menschliche magenkrebs-antikoerper.
DE3490527T (de) Neue monoklonale Antikörper
DE3341367A1 (de) Melanomdiagnosemittel mit gehalt an monoklonem spezifischen antikoerper
EP0090343A2 (de) Zell-Hybrid, Verfahren zu seiner Herstellung sowie seine Verwendung

Legal Events

Date Code Title Description
8364 No opposition during term of opposition
8339 Ceased/non-payment of the annual fee