DE3043691A1 - Modifizierte molkeproteinzusammensetzungen - Google Patents

Modifizierte molkeproteinzusammensetzungen

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DE3043691A1 DE19803043691 DE3043691A DE3043691A1 DE 3043691 A1 DE3043691 A1 DE 3043691A1 DE 19803043691 DE19803043691 DE 19803043691 DE 3043691 A DE3043691 A DE 3043691A DE 3043691 A1 DE3043691 A1 DE 3043691A1
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    • A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs

Description

PATENTANWÄLTE
Dipl. Ing. P. WIRTH · Dr. V. SCH MIED-KOWARZIK Dipl.-lng. G. DANNENBERG · Dr. P. WEI NHOLD · Dr. D. GUDEL
335024 SIEGFRIEDSTRASSE 8 TELEFON: C089)
335025 8000 MÖNCHEN 40
BO 28.493 JW/IvL Wd/sh
STICHTING BEDRIJVEN VAN HET NEDERLANDS INSTITUWT VOOR ZUIVELONDERZOEK Kernhemseweg 2
EDE / Niederlande
Modifizierte Molkezusammensetzungen.
1 3QÖ22/086 8
Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung modi- ■ fizierter Molkeproteine, wobei diese Modifikation z. B. durch ;
thermische Behandlung erfolgen kann. *
;
Das Erhitzen von Molkeproteinen in Käsewasser oder Kaein- ;
molke führt im allgemeinen zu unlöslichen, denaturierten ; Komplexen mit schlechten funktionellen Eigenschaften wie
z. B. Schäumen, Emulgieren oder Gelieren, wobei diese Eigen- i
schäften mit der Löslichkeit des Proteins zusammenhängen. \
Es ist allgemein bekannt, daß beim Erhitzen eine maximale ί \ Menge des Proteins bei einem ph-Wert von etwa 4,6 ausgefällt J '< wird. I
15 J
j Jelen und Schmidt (Can. Inst, of Food Sei. and Technol. J.2 '
(1976) .2, 6T-65) haben versucht, die unlöslichen Komplexe,
die man beim bekannten Erhitzen von Käsewasser erhält
; wiederaufzulösen, indem diese wieder erhitzt wurden. Zu
diesem Zwecke mußte das Protein auf einen pH-Wert von mehr als; 11,0 bei 75 C eingestellt werden. Ein Erhitzen dieser ;
] Proteine bei solch hohen pH-Werten bewirkt im allgemeinen
- - E
die Bildung von schlecht schmeckenden Produkten und kann zur
Bildung toxischer Verbindungen führen.
i
; Modler und Emmons (J. Dairy Science 6£ (1977) 2, 177-184)
: haben versucht, den schlechten Geschmack zu verhindern, > indem sie Molkeproteine durch Erhitzen der Molke auf etwa
90 C bei einem pH-Wert zwischen 2,5 - 3,5 modifizierten.
Das während des Erhitzens denaturierte Protein kann von der
Molke abgetrennt werden, indem die Lösunge auf einen pH-Wert
von 4,6 eingestellt wird. Bei diesem pH-Wert wird das Protein
(reversibel) unlöslich. Der Niederschlag kann dann durch ; Zentrifugieren von der Molke abgetrennt werden.
Dieses Verfahren hat den Nachteil, daß es große Mengen Säure ; bzw. Lauge erfordert, um die Molke auf den gewünschten pH-Wert einzustellen, und die PRoduktitivität dieses Verfahrens
ist gering. Auch besitzt das so erhaltene Protein keine
130022/0868
verbesserten funktionellen Eigenschaften im Vergleich zu nicht-erhitztem Protein.
Aus der holländischen Patenanmeldung 77 05936 ist bekannt, Suspensionen von Protein-haltigem Material auf eine Temperatur von 70 - 100° C zu erhitzen und nachfolgend den pH-Wert mit Hilfe gewisser basischer Substanzen auf 6,6 - 8,0 einzustellen, und die Suspension nach dem Erhitzen auf die genannte Temperatur für eine Zeitdauer von 1-120 Minuten zu trocknen.
Obwohl sich die genannte Patentanmeldung hautpsächlich auf die Behandlung von mono-zellularen Proteinen wie z. B. Hefe, bezieht, können gleichermaßen Molkeprotein-Suspensionen verwendet werden. Man erhält ein gut schmeckendes Produkt, daß als ein Ersatz für feste Eibestandteile und Magermilchpulver beim Brotbacken verwendet werden kann.
Die so erhitzten Suspensionen sind nur zur Verwendung in solchen Fällen geeignet, wo deren Löslichkeit und die damit verbundenen funktionellen Eigenschaften nicht wesentlich sind.
Schließlich ist aus der französischen Patentschrift 1 555 bekannt, Molke bei einem pH-Wert von 6,2 - 6,4 auf 90 - 1000C für einige Zeit zu erhitzen und dann den pH-Wert unter Aufrechterhaltung der gleichen Temperatur auf A,6 einzustellen; Nach vollständiger Ausfällung wird das ausgefällte Protein durch Abkühlen und Zentrifugieren abgetrennt« Man erhält eine Protexnsuspension auf der Basis eines permanent unlösliehen Proteins, dem die funktionellen Eigenschaften fehlen, die im Zusammenhang mit guter Löslichkeit stehen.
Es wurde nun gefunden, daß durch Einstellen des pH-Wertes von Lösungen natürlichen Molkeproteins auf über 6,5 mit nachfolgendem Erhitzen der Lösung unter Anwendung einer Temperatur/Zeit-Kombination, die über derjenigen liegt, bei der das Molkeprotein denaturiert wird, eine Lösung von löslichem, denaturiertem Molkeprotein erhalten wird. Die funktionellen Eigenschaften von diesem wie z. B. Überlauf- und Schäum-
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TfT
Stabilität bleiben erhalten, während überraschenderweise auch besondere strukturelle Eigenschaften erhalten werden.
5 Weiterhin wurde gefunden, daß dieses Protein durch Abkühlen bei einem pH-Wert von etwa 4,6 mit relativ hoher Ausbeute abgetrennt werden kann. Aus dem DSC-Thermogramm scheint hervorzugehen, daß eine irreversible Veränderung der natürlichen Eigenschaften stattgefunden hat.
: Gegenstand der vorliegenden ERfindung ist ein Verfahren zur Herstellung löslicher, denaturierter Molkeprotein-Zusammensetzungen, 'indem Lösungen natürlicher Molkeproteine erhitzt werden, das dadurch gekennzeichnet ist, daß die Lösung auf 15 einen pH-Wert von über 6,5 eingestellt und anschließend unter ] Anwendung einer Temperatur/Zeit-Kombination erhitzt wird, I die über derjenigen liegt, bei der Molkeprotein denaturiert ι wirdjSOwie gegebenenfalls Neutralisieren, Konzentrieren : und/oder Trocknen des durch Abkühlen erhaltenen Produkts.
* Dabei ist es wichtig, die Lösung vorzugsweise auf eine Tem-' peratur von weniger als 30° C vor dem Einstellen des pH-■ Wertes abzukühlen. Bei Regelung des pH-Wertes ohne vorherige \ Abkühlung ist die Löslichkeit des erhaltenen Proteins viel I 25 geringer.
-! Der pH-Wert, bei welchem erhitzt wird, sollte mindestens : 6,5 betragen.· Die obere Grenze des pH-Werts ist nicht ; kritisch. Da jedoch höhere pH-Werte zur Bildung unerwünschter Uo Verbindungen führen und sich auch nachteilig auf den Ge- j j schmack auswirken können, wird der pH-Wert vorzugsweise auf i
j j
; 6,5-8,0, insbesondere 7,0 - 7>5 eingestellt. Der bevorzugte j ; pH-Wert für die Neutralisation ist etwa 6,5.
35 Die Zeit/Temperatur-Kombination zur Denaturierung des Proteins j steht im Zusammenhang mit der Zusammensetzung des Proteins ; und des Mediums, in welchem das Protein vorliegt. Diese Kombination kann leicht mit Hilfe von Vorrichtungen bestimmt
ι ; werden, die für diesen Zweck geeignet sind wie z. B. mit j
Hilfe einer Differential-Ihermoanalyse. |
130022/0888
Die Zeitspanne für das Erhitzen hängt von der Temperatur ab. j Vorzugsweise wird eine Zeitspanne von mehr als 1 Minute bei : einer Temperatur von über 75 C, insbesondere eine Zeitspanne ; von 15-30 Minuten bei einer Temperatur von 80 - 90 C,
angewendet.
Obwohl offensichtlich Lösungen mit einer Proteinkonzentration ?
von etwa 0,5 Gew.-% - wie bei Molke - verwendet werden können,; ίο ist es auch möglich, gegebenenfalls mit höheren Werten zu
arbeiten. Für viele Verwendungszwecke der erfindungsgemäß ; hergestellten Proteinlösungen kann es vorteilhaft sein, ' von einer Lösung auszugehen, in welcher der Proteingehalt
und der Laktosegehalt sich demjenigen der Milch annähern« ! t5 Es wird dann bevorzugt, eine Proteinkonzentration von 2,0 - I 4,0 Gew.-% zu verwenden. Bei Werten von über 5 Gew.-% be- |
steht das Risiko der Gelierung des Proteins. ξ
Es wurde gefunden, daß man bessere funktionelle Eigenschaften S wie z. B. Emulgier- und Geliereigenschaften erhält, wenn von j vorher entsalzter Molke, z. B. durch Ionenaustausch (siehe \
Beispiel IV) ausgegangen wird. \
Es wurde weiterhin gefunden, daß das Molkeprotein einer sol- 1 chen Strukturveränderung unterliegt, daß ohne Anwesenheit von :
Kasein - auf Vielehe teilweise die Joghurt-Struktur zurück- * geführt wird - ein guter Joghurt hergestellt werden kann. ;
Die erfindungsgemäß hergestellten Proteinzusammensetzungen ; sind gegenüber mehrwertigen Kationen sensitiv. Die Zugabe : von z. B. 20 mg Ca++/g Protein zu einer Molkeproteinlösung
mit 5 Gew.-% Protein, die erfindungsgemäß vorher bei einem
pH-Wert von 7,5 und einer Temperatur von 85° C 20 Minuten
lang erhitzt worden war (Lösung A), verleiht so verbesserte
Struktureigenschaften, wodurch z. B. eine Verdickungswirkung
z. B. bei flüssigen Produkten,erreicht werden kann. Die erfindungsgemäßen Produkte unterscheiden sich in dieser Hinsicht
von gleichartigen Produkten, die nicht erhitzt wurden
(Lösung B) oder die bei einem pH-Wert von 2,5 - 3,5 erhitzt
1 30D22/086 8
wurden (Lösung C) (siehe Tabelle A). Diese Wirkung wird durch abermaliges Erhitzen verstärkt. Die entsprechenden Salze werden vorzugsweise nach der Emulgierung zugegeben, wodurch geschlagenen, fetthaltigen Produkten Struktur verliehen werden kann.
Tabelle A-
Temperatur Viskosität in rnPa.s,. mit bestimmt bei B- der angegebenen Temperatur mit
0C Lösung A Ca"1+ Lösung mit Lösung C Ca""
ohne 11 ohne Ca""" ohne 2,5
Ca**"* 2 Ca+- 2 Ca4+ 2,5
2o 2,5 13 2 2 2 3,5
3o 2,5 12 2 2 2 4
Ao 2,5 17 2 2 2 6
5o ■ 2,5 60 2 2 2 11
6o 2,5 2 2 2
7o 2,5 2 3,5
Eine ähnliche, Struktur-verleihende Wirkung, wie man sie durch Zugabe von z. B. Ca++ erhält, kann man auch durch langsames ; Ansäuern bis zu einem pH-Wert von etwa 5,6 oder darunter er- ; zielen. Die Zugabe von 0,2 % Glukonsäure-dT-Lakton zu einer \ Molkeproteinlösung mit 5 Gew.-% Protein, die erfindungsgemäß vorher bei einem pH-Wert von 7,5 20 Minuten lang auf 85° C j erhitzt worden war (Lösung D), führte daher zu einem ständigen weiteren Anwachsen der Viskosität bei Zimmertemperatur, \ wobei die Bildung einer festen Gelstruktur auftrat. Wurde \ im Gegensatz dazu das Lakton zu einer Molkeproteinlösung zugegeben, die vorher nicht erfindungsgemäß erhitzt worden war :; (Lösung E), erhielt man eine wässrige Lösung mit 5 Gew.-% : Protein, die einen leichten Niederschlag aufwies (siehe ; Tabelle B). ;
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TabelleB
Zeitdauer Lösung D Lösung E pH-Wert
des Ansäuerns
(Min.)		 5,80
70 Viskosität
mPa.s		 pH-Wert Viskosität
mPa.s		 5,78
80 2,8 5,77 2,8 5,73
90 3,5 5,75 2,8 5,68
100 5,0 5,70 2,8 5,65
110 19,0 5,66 2,8
54,0 5,65 * 2,8
Zur Wiedergewinnung der löslichen, denaturierten Molkeproteine aus der Molke kann die genannte Eigenschaft ausgenutzt werden, nämlich, daß diese Proteine eine maximale Unlöslichkeit bei einem pH-Wert von 4,6 aufweisen.
Aus den erfindungsgemäß hergestellten Lösungen werden Konzentrate oder Trockenprodukte durch Kühlen und gegebenenfalls Neutralisieren der Lösung vorzugsweise bei einem pH-Wert von etwa 6,5 hergestellt, wobei die Lösung dann konzentriert und/ oder getrocknet wird. Nach erfolgtem Erhitzen und Abkühlen kann der pH-Wert auch auf etwa 4,6 reduziert werden, gefolgt vpn Zentrifugieren, worauf sich der abgesetzte Niederschlag bei einem pH-Wert von etwa 6,5 löst. Die so erhaltene Lösung wird dann konzentriert und/oder getrocknet. Die trockene Zusammensetzung hat dann einen relativ höheren Proteingehalt als im Falle des direkten Trocknens.
Es ist vorteilhaft, die Lösung einer Ultrafiltration zu unterziehen, worauf der Rückstand konzentriert und/oder getrocknet wird.
Zum Beispiel kann Gouda-Käsewasser mittels eines Lewatite-Ionenaustauschers bis zu einem Entsalzungsgrad von 90 % entsalzt werden. Die entsalzte Molke mit einem Proteingehalt von 0,7 % wurde auf einen pH-Wert von 7,5 eingestellt und nachfolgend 20 Minuten lang auf 85° C erhitzt. Nach dem Abkühlen auf 20 C wurde der pH-Wert auf 6,5 reduziert. Die so er-
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haltene Lösung wurde einer Ultrafiltration unter Verwendung j
ο * von rohrartigen Membranen bei einer Temperatur von 13 C, einem;
Druck von 0,2 mPa und einer Fließgeschwindigkeit von 95 1/ 1 5 Min. unterzogen. Der Rucks tand+wur de bei reduziertem Druck i
durch Verdampfen konzentriert und schließlich getrocknet. \ Das so erhaltene Pulver wurde zur Herstellung von Nahrungs- I
mitteln wie z. B. Salatsoßen und küstlichem Joghurt verwendet«
TabelleC
Volumenverminderung Fluß (1/m /h)
0 \ vor dem Erhitzen nach dem Erhitzen
2 50 60
5 45 64
10 A2 62
20 "0 57'5
30 39 56
20 40 37'7 55. '
50 36 5A
; 60 35 52
i 70 34 48
! 80 32 A0
^25 90 20 28 -
\ Die Erfindung betriftt auch die Herstellung von Nahrungsmitteln \ unter Verwendung der erfindungsgemäß hergestellten Molke-130 proteinzusammensetzungen, wobei von den Struktureigenschaften ? bzw. funktioneilen Eigenschaften des hergestellten löslichen \ Molkeproteins Gebrauch gemacht wird.
'■ Beispiel I
35 Käsewasser mit einem Proteingehalt von 0,7 % wurde bei einem
pH-Wert von 6,75 20 Minuten lang auf 80° C erhitzt. Nach ; Abkühlen der Molke auf Raumtemperatur wurde der pH-Wert der ■ Molke auf 4,6 gesenkt. Durch 10 Minuten"langes. Zentrifugieren
bei 1000 χ g konnten 50 % des Stickstoff-enthaltenden '. +) Retentat . ,...
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j Materials, das ursprünglich in der Molke vorhanden war, abgetrennt werden.
Die so abgetrennte Substanz enthielt 92 % denaturiertes Protein, löslich bei einem pH-Wert von 6^7·
Beispiel II
Zur Herstellung einer Salatsoße wurde eine 35 %ige Milchfettemulsion durch Homogonesieren von 700 g Milchfett in 13oo g 2,2 %iger Molkeproteinlösung hergestellt. Zu dieser Emulsion wurden zugegeben:
5 - 6 % Molke-Proteinpulver (60 % Protein) 3 Senf
1,5 % NaCl
4 % Zucker
1 Tropfen Gewürzöl/100 g Emulsion
6 ml Tafelessig /100 g Emulsion
Nach erfolgter Zubereitung wurde die Emulsion 16 Stunden im Kühlschrank gelagert. Danach wurde penetrometrisch mittels eines SUR-Penetrometers und einer runden Scheibe (10 g Durchmesser 70 mm) mit zylindrischen Perforationen (Fallzeit j 50 Sek.) die Konsistenz bestimmt. Die Soße besitzt die gleich^ Eigenschaften wie eine mit Eigelb hergestellt Salatsoße. !
2b Bei Verwendung von nicht-erhitzten natürlichen Molkeptoein- i zusammensetzungen verblieb die Salatsoße in wässrigem Zustand.)
Beispiel III
Zur Herstellung von künstichem Joghurt wurde eine 35 %ige Fettemulsion wie nach Beispiel II hergestellt. Die Emulsion wurde mit einer Lösung von 3,8 % Molkeprotein in Magermilchpermeat zur Bildung einer Emulsion mit 3 % Fett verdünnt.
Darauf wurden 6 g NaH2PO^/! in diese Emulsion eingebracht. D: Emulsion wurde dann bei 65 C 30 Min. pasteurisiert. Danach wurde diese mit 0,05 % ISt. + 0,05 % RR Laktobazillus (= Jog-J hurt-Kultur) geimpft und 16 Stunden bei 32° C kultiviert. Bei Verwendung von erfindungsgemäß erhitztem Molkeprotein erhielt man folgende Ergebnisse:
Viskosität bestimmt mit einem "Posthumus"-Trichter = 33 Sek.
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--το-*
(bei 20°C); pH-Wert =4,3 und Säurewert ("acidity") = 114°N. i
Der Acetaldehydgehalt betrug 13 mg/kg. Bei Verwendung ;
einer natürlichen Molkepro_teinlösung flockte die Emulsion [
beim Ansäuern aus. ;
Beispiel IV
Eine bestimmte Menge an pasteurisiertem Gouda- Käsewasser ; wurde mit einem Lewatite-Ionenaustauscher bis zu einem
Entsalzungsgrad von 90 % behandelt. Die entsalzte Molke ' wurde dann durch Umkehrosmose bei 30° C konzentriert, bis
man einen Proteingehalt von 3 % erhielt. Eine gleiche Menge >
der Ausgangsmolke wurde nicht entsalzt, sondern direkt I bei 30 C mithilfe eines Filmverdampfers bis auf eine Protein—
konzentration von 3 % konzentriert, {
Jede der zwei Zusammensetzungen wurde in 3 Portionen aufge- ' teilt; der erste Ansatz wurde nicht erhitzt, der zweite Ansatz wurde bei einem pH-Wert von 6,0 20 Min. auf 85° C erhitzt und der dritte Ansatz wurde 10 Min. bei einem pH-Wert von 7,5 auf 85°C erhitzt.
Die erhaltenen 6 Lösungen wurden durch Ultrafiltration \ weiter konzentriert. Einige funktionelle Eigenschaften der
so hergestellten Produkte wurden nach den in "Neth. Milk ;
Dairy J 29 (1975) 198" beschriebenem Verfahren bestimmt. ; Die ERgebnisse sind in der folgenden Tabelle angegeben.
Tabelle D ;
nicht erhitzt erhitzt bei pH 6,0 erhitzt b.pH 7,5
: - \
entsalzt nicht entsalzt nicht entsalzt nicht ;
ent- ent- ent- i
salzt salzt salzt ,
Löslichkeit
(NSI-Wert bei pH 6,5) 98,7 % 94,8 % 69,3 % 43,6 % 97,9 % 73,8 %;
Lichttransmission · ■;
iO,15 % Protein) 80,7% 78,9% 16.5% 11,0% 79,5 % 46,2 %j
überlauf
(10% Protein) 1800% 1200% 530% 170% 1540% 950% :
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Tabelle D (Forts.)
nicht erhitzt erhitzt bei pH 6,0 erhitzt bei pH 7,5
entsalzt nicht entsalzt nicht entsalzt nicht ent - ent - ent -
salzt salzt salzt
Schauinstabilität
10 % Protein) 70 % 60 % 100 % ο % 100 % 100 %
Emulsionswirkung
(0,15 % Protein,
A % Fett) 49,5% 36,9% 27,7% 5,0% 41,8% 3,5%

Claims (10)

Patentansprüche ·
1. Verfahren zur Herstellung löslicher, denaturierter Molkeproteinzusammensetzungen durch Erhitzten von Lösungen natürlichen Molkeproteins, dadurch gekennzeichnet, daß der pH-Wert der Lösung auf bzw. über 6,5 eingestellt und diese Lösung dann bei einer Temperatur/Zeit-Kombination erhitzt ; wird, die über derjenigen liegt, bei der Molkeprotein denaturiert wird, sowie gegebenenfalls Neutralisieren, Konzentrieren und/oder Trocknen des durch Abkühlen er- ■ haltenen Produkts. .
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß ; der pH-Wert auf 6,5 - 8,0, insbesondere auf 7,0 - 7,5 i
eingestellt wird. i
3. Verfahren nach Anspruch 1-2, dadurch gekennzeichnet, daß die Lösung auf eine Temperatur von über 75° C für eine Zeitdauer von mehr als 1 Minute erhitzt wird.
4. Verfahren nach Anspruch 1-3, dadurch gekennzeichnet, daß die Lösung auf 80-9
Minuten erhitzt wird.
die Lösung auf 80 - 9Ü° C für eine Zeitdauer von 15-30
5. Verfahren nach Anspruch 1 - A, dadurch gekennzeichnet, daß von einer Molkeproteinlosung ausgegangen wird, die einen trockenen Feststoffgehalt von weniger als 15 Gew.-% und einen Proteingehalt von weniger als 5 Gew.-% aufweist.
6. Verfahren nach Anspruch 1-5, dadurch gekennzeichnet, daß das Molkeprotein in einer Konzentration won 2,0 - 4,0 Gew.-% vorliegt.
7. Verfahren nach Anspruch 1-6, dadurch gekennzeichnet, daß von entsalzter Molke ausgegangen wird.
8. Verfahren nach Anspruch 1-7, dadurch gekennzeichnet, daß zunächst der pH-Wert unter Erhitzen auf 4-5 einge-
130Ö22/0868
stellt wird, worauf die Lösung gekühlt und zentrifugiert wird, wonach dann der Rückstand bei einem pH-Wert von 6,5 - 7,0 gelöst und die Lösung konzentriert und/oder getrocknet wird.
9. Verfahren nach Anspruch 1-7, dadurch gekennzeichnet, daß das hergestellte Produkt einer Ultrafiltration unterzogen wird und der Rückstand konzentriert und/oder getrocknet wird.
10. Die Vorwendung einer nach Anspruch 1 -.9 hergestelllten denaturierten Molkeproteinzusammensetzung zur Herstellung bzw. Modifizierung von Nahrungsmitteln.
130022/0869
DE19803043691 1979-11-20 1980-11-19 Modifizierte molkeproteinzusammensetzungen Granted DE3043691A1 (de)

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