CN115516024A - 蛋白质聚氨酯合金和包括其的层状材料 - Google Patents
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Abstract
蛋白质聚氨酯合金包含溶解在一种或多种聚氨酯内的一种或多种蛋白质。该蛋白质聚氨酯合金可具有优于该聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的一种或多种机械特性。这些蛋白质聚氨酯合金可掺入到包括一种或多种蛋白质聚氨酯合金层的层状材料中。
Description
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技术领域
本公开涉及包含溶解在聚氨酯中的一种或多种蛋白质的蛋白质聚氨酯合金。在特定实施方案中，本公开涉及包含仅溶解在聚氨酯的硬相中的一种或多种蛋白质的蛋白质聚氨酯合金。在一些实施方案中，蛋白质聚合物合金可具有类似于天然皮革的外观、感觉和美学和/或机械特性，并且可用于制备先前由天然皮革制备的物品和制品。
背景技术
皮革是一种在许多行业中使用的通用产品，包括：家具行业，其中皮革通常用作家具装饰材料；服装行业，其中皮革用于制造裤子和夹克；制鞋行业，其中皮革用于制作休闲和正装鞋；箱包行业；手袋和配饰行业；以及汽车行业。皮革的全球贸易价值很高，并且对皮革产品的需求持续增长。然而，存在与生产天然皮革相关的各种成本、限制和社会问题。首先，天然皮革是由动物皮制成的，因此需要饲养和屠宰牲畜。饲养牲畜需要大量的饲料、牧场、水和化石燃料，并且会造成空气和水道污染，例如通过甲烷等温室气体。皮革生产还引发了与动物治疗相关的社会问题。近年来，传统高品质皮革的供应量也出现了相当多的下降。由于至少这些原因，期望找到满足皮革需求的替代方法。
发明内容
本公开提供了适用于各种应用(包括用作天然皮革的替代物)的蛋白质聚氨酯合金。
本公开的第一实施方案(1)涉及包含溶解在聚氨酯内的蛋白质的蛋白质聚氨酯合金，其中该蛋白质为除大豆蛋白质之外的蛋白质。
在第二实施方案(2)中，第一实施方案(1)的蛋白质聚氨酯合金具有在约-60℃至约30℃的温度范围内的动态力学分析(DMA)tan(δ)峰值和在约120℃至约200℃的范围内的第二DMA模量转变起始温度。
在第三实施方案(3)中，第一实施方案(1)或第二实施方案(2)的蛋白质聚氨酯合金是透明的。
在第四实施方案(4)中，实施方案(1)至(3)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约10％至约600％的范围。
在第五实施方案(5)中，实施方案(1)至(3)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约40％至约600％的范围。
在第六实施方案(6)中，实施方案(1)至(5)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约10MPa至约350MPa的范围。
在第七实施方案(7)中，实施方案(1)至(5)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约25MPa至约350MPa的范围。
在第八实施方案(8)中，实施方案(1)至(5)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约100MPa至约350MPa的范围。
在第九实施方案(9)中，实施方案(1)至(8)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约50MPa至约450MPa的范围内。
在第十实施方案(10)中，实施方案(1)至(8)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约75MPa至约450MPa的范围内。
在第十一实施方案(11)中，实施方案(1)至(10)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且蛋白质聚氨酯合金以摄氏度为单位的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约5％至约70％的范围。
在第十二实施方案(12)中，实施方案(1)至(10)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且蛋白质聚氨酯合金以摄氏度为单位的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约15％至约70％的范围。
在第十三实施方案(13)中，实施方案(1)至(12)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约5℃至约100℃的范围。
在第十四实施方案(14)中，实施方案(1)至(12)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约20℃至约80℃的范围。
在第十五实施方案(15)中，实施方案(1)至(12)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约40℃至约80℃的范围。
在第十六实施方案(16)中，实施方案(1)至(15)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度在约130℃至约200℃的范围内。
在第十七实施方案(17)中，实施方案(1)至(15)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度在约165℃至约200℃的范围内。
在第十八实施方案(18)中，实施方案(1)至(17)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的蛋白质的等电点在约4至约5的范围内并且赖氨酸重量百分比在约1重量％至约100重量％的范围内。
在第十九实施方案(19)中，实施方案(1)至(18)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约5％至约55％的范围。
在第二十实施方案(20)中，实施方案(1)至(18)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约15％至约55％的范围。
在第二十一实施方案(21)中，实施方案(1)至(20)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约2MPa至约8MPa的范围。
在第二十二实施方案(22)中，实施方案(1)至(20)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约5MPa至约8MPa的范围。
在第二十三实施方案(23)中，实施方案(1)至(22)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度在约7MPa至约21MPa的范围内。
在第二十四实施方案(24)中，实施方案(1)至(23)中任一项的蛋白质聚氨酯合金包含约10重量％至约50重量％的蛋白质和约50重量％至约90重量％的聚氨酯。
在第二十五实施方案(25)中，实施方案(1)至(23)中任一项的蛋白质聚氨酯合金包含约20重量％至约35重量％的蛋白质和约65重量％至约80重量％的聚氨酯。
在第二十六实施方案(26)中，实施方案(1)至(25)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的蛋白质为除胶原之外的蛋白质。
在第二十七实施方案(27)中，实施方案(1)至(26)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约20％至约600％的范围。
在第二十八实施方案(28)中，实施方案(1)至(27)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围。
在第二十九实施方案(29)中，实施方案(1)至(28)中任一项的蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内。
第三十实施方案(30)涉及包含溶解在聚氨酯内的大豆蛋白质的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中大豆蛋白质聚氨酯合金具有在约-60℃至约30℃的温度范围内的动态力学分析(DMA)tan(δ)峰值和在约130℃至约200℃的范围内的第二DMA模量转变起始温度。
在第三十一实施方案(31)中，第三十实施方案(30)的大豆蛋白质聚氨酯合金是透明的。
在第三十二实施方案(32)中，第三十实施方案(30)或第三十一实施方案(31)的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约60％至约570％的范围。
在第三十三实施方案(33)中，实施方案(30)至(32)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约35MPa至约340MPa的范围。
在第三十四实施方案(34)中，实施方案(30)至(33)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约90MPa至约400MPa的范围内。
在第三十五实施方案(35)中，实施方案(30)至(34)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约15℃至约100℃的范围。
在第三十六实施方案(36)中，实施方案(30)至(35)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的拉伸强度大约10％至约45％的范围。
在第三十七实施方案(37)中，实施方案(30)至(36)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的拉伸强度大约1.5MPa至约5.5MPa的范围。
在第三十八实施方案(38)中，实施方案(30)至(37)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度在约14MPa至约19MPa的范围内。
在第三十九实施方案(39)中，实施方案(30)至(38)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金包含约10重量％至约50重量％的大豆蛋白质和约50重量％至约90重量％的聚氨酯。
在第四十实施方案(40)中，实施方案(30)至(38)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金包含约20重量％至约35重量％的大豆蛋白质和约65重量％至约80重量％的聚氨酯。
在第四十一实施方案(41)中，实施方案(30)至(40)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约20％至约600％的范围。
在第四十二实施方案(42)中，实施方案(30)至(41)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围。
在第四十三实施方案(43)中，实施方案(30)至(42)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内。
在第四十四实施方案(44)中，实施方案(30)至(43)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的蛋白质为大豆分离蛋白质。
在第四十五实施方案(45)中，实施方案(40)至(43)中任一项的大豆蛋白质聚氨酯合金的蛋白质为化学修饰的大豆分离蛋白质。
附图说明
并入本文中的附图形成本说明书的一部分并且示出了本公开的实施方案。这些附图连同说明书一起进一步用于解释本公开的实施方案的原理并使得相关领域的技术人员能够实施和使用本公开的实施方案。这些附图旨在为示例性的而非限制性的。虽然在这些实施方案的上下文中大致描述了本公开，但应当理解，不旨在将本公开的范围限制于这些具体实施方案。在附图中，类似的参考标号指示相同或功能上类似的元件。
图1是各种材料的储能模量与温度的动态力学分析(DMA)图。
图2是示出根据一些实施方案的明胶聚氨酯合金的最大拉伸应力和明胶重量百分比之间的关系的图。
图3是示出根据一些实施方案的明胶聚氨酯合金的杨氏模量和明胶重量百分比之间的关系的图。
图4是各种材料的储能模量与温度的DMA图。
图5是示出根据一些实施方案的SPI聚氨酯合金的最大拉伸应力和大豆分离蛋白质(SPI)重量百分比之间的关系的图。
图6是示出根据一些实施方案的SPI聚氨酯合金的杨氏模量和SPI重量百分比之间的关系的图。
图7是各种材料的储能模量与温度的DMA图。
图8A是比较根据一些实施方案的各种蛋白质聚氨酯合金的最大拉伸应力的图。
图8B是比较根据一些实施方案的各种蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量的图。
图9是比较根据一些实施方案的L3360和明胶L3360合金的DMA热谱曲线。
图10是比较根据一些实施方案的Hauthane HD-2001聚氨酯和明胶Hauthane HD-2001聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图11是比较根据一些实施方案的SANCURETM20025F聚氨酯和明胶SANCURETM20025F聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图12是比较根据一些实施方案的
DLS聚氨酯和明胶
DLS聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图13是比较根据一些实施方案的BONDTHANETMUD-108聚氨酯和明胶BONDTHANETMUD-108聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图14是比较根据一些实施方案的BONDTHANETMUD-303聚氨酯和明胶BONDTHANETMUD-303聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图15是比较根据一些实施方案的BONDTHANETMUD-250聚氨酯和明胶BONDTHANETMUD-250聚氨酯合金的DMA热谱曲线。
图16是示出测量第一和第二DMA模量转变起始温度的方法的代表性DMA图。
图17示出了根据一些实施方案的层状材料。
图18示出了根据一些实施方案的层状材料。
图19是示出根据一些实施方案的用于制备层状材料的方法的框图。
图20A至图20F示出了根据一些实施方案的制备层状材料的方法。
图21示出了根据一些实施方案的间隔织物。
图22是比较根据一些实施方案的
DL 5249聚氨酯和大豆分离蛋白质
DL 5249合金的DMA热谱曲线。
图23是测量根据一些实施方案的多层蛋白质聚氨酯合金的通过构造输送的水的重量作为重量变化与时间的图。
具体实施方式
除非明确矛盾或上下文另外明确指出，否则不定冠词“一个”、“一种”和“该”包括多个指代物。
术语“包含”为开放式过渡短语。过渡短语“包含”之后的元件列表为非排他性列表，使得除列表中具体列举的元件之外的元件也可存在。短语“基本上由......组成”将部件的组成限制于指定材料以及实质上不影响部件的基本和新型特征的材料。短语“由......组成”将部件的组成限制于指定材料并且排除未指定的任何材料。
当本文中引用包括上限值和下限值的数值范围时，除非特定情况中另外规定，否则该范围旨在包括其端点，以及该范围内的所有的整数和分数。当限定范围时，不旨在将本公开或权利要求限制于所列举的具体值。此外，当量、浓度或者其他值或参数以范围、一个或多个范围给出或者以上限值和下限值的列表给出时，其应当理解为具体地公开由任何成对的任何范围上限和任何范围下限所形成的所有范围或者值，而不管此类对是否被单独地公开。最后，当术语“约”用于描述值或范围的端点时，本公开应当被理解为包括所提及的具体的值或端点。无论数值或范围的端点是否叙述为“约”，数值或范围的端点都旨在包括两个实施方案：一个由“约”修饰，而一个不由“约”修饰。
如本文所用，术语“约”是指在所述值±10％范围内的值。例如，约3MPa可包括介于2.7MPa和3.3MPa之间的任何数值。
如本文所用，被描述为“附接到”第二层的第一层意指这些层通过两个层之间的直接接触和附接或者经由一个或多个中间粘合剂层而彼此附接。中间粘合剂层可为用于将第一层附接到第二层的任何层。
如本文所用，短语“设置在...上”意指第一组分(例如，层)与第二组分直接接触。可将“设置在”第二部件上的第一部件沉积、形成、放置或以其他方式直接施加到第二部件上。换句话讲，如果第一部件设置在第二部件上，则在第一部件和第二部件之间没有部件。
如本文所用，短语“设置在...上方”意指其他部件(例如，层或基底)可存在或可不存在于第一部件与第二部件之间。
如本文所用，“生物基聚氨酯”是其中多元醇(诸如二醇)和二酸(如琥珀酸)的结构单元来源于生物材料诸如玉米淀粉的聚氨酯。
如本文所用，术语“基本上不含”意指组分以不超过约0.1重量％的可检测量存在。
如本文所用，术语“不含”意指组分不存在于共混物或材料(例如，蛋白质聚氨酯合金)中，即使是痕量的。
如本文所用，“胶原”是指至少28种不同的天然存在的胶原类型的家族，包括但不限于I、II、III、IV、V、VI、VII、VIII、IX、X、XI、XII、XIII、XIV、XV、XVI、XVII、XVIII、XIX和XX型胶原。如本文所用，术语胶原还是指使用重组技术制备的胶原。术语胶原包括胶原、胶原片段、胶原样蛋白质、三螺旋胶原、α链、单体、明胶、三聚体以及它们的组合。胶原和胶原样蛋白质的重组表达是本领域已知的(参见，例如，Bell，EP 1232182B1，Bovine collagenand method for producing recombinant gelatin；Olsen等人，美国专利6,428,978，以及VanHeerde等人，美国专利8,188,230，这些专利文献全文以引用方式并入本文)。除非另外指明，否则无论是天然存在的还是使用重组技术制备的任何类型的胶原均可用于本文所述的任何实施方案中。也就是说，在一些实施方案中，本文所述的胶原可使用牛I型胶原制备。胶原的特征在于氨基酸的重复三元组，-(Gly-X-Y)n-，使得胶原中大约三分之一的氨基酸残基为甘氨酸。X通常为脯氨酸，并且Y通常为羟脯氨酸。因此，胶原的结构可由三个不同长度的交织肽链组成。不同的动物可产生胶原的不同氨基酸组成，这可导致不同的特性(以及所得皮革的差异)。
在一些实施方案中，胶原可被化学修饰以促进水中溶解度。
任何类型的胶原、截短的胶原、未修饰的或翻译后修饰的或氨基酸序列修饰的胶原均可用作蛋白质聚氨酯合金的一部分。
在一些实施方案中，胶原可为基于植物的胶原。例如，胶原可为由CollPlant制备的基于植物的胶原。
在一些实施方案中，胶原溶液可以原纤化成胶原原纤维。如本文所用，胶原原纤维是指由原胶原或原胶原样结构(其具有三螺旋结构)构成的纳米纤维。在一些实施方案中，三螺旋胶原可被原纤化以形成胶原的纳米纤维。
在一些实施方案中，重组胶原可包含能够形成原胶原(三聚体胶原)的天然胶原分子的氨基酸序列的胶原片段。重组胶原还可包含具有与天然胶原氨基酸序列(或与其原纤维形成区或与基本上包含[Gly-X-Y]n的链段)有至少70％、80％、90％、95％、96％、97％、98％或99％同一性或相似性的修饰的胶原或截短的胶原。在一些实施方案中，胶原片段可为天然胶原的50kDa部分。天然胶原序列包括CollAl、CollA2和Col3Al的氨基酸序列，在登录号NP_001029211.1、NP_776945.1和NP_001070299.1中有所描述，这些序列以引用方式并入本文。在一些实施方案中，胶原片段可为人胶原α-1(III)(Col3A1；Uniprot#P02461，Entrez Gene ID#1281)的一部分。在一些实施方案中，胶原片段可包括列出为SEQ ID NO:1的氨基酸序列。
产生重组胶原和重组胶原片段的方法在本领域中是已知的。例如，美国公开号2019/0002893、2019/0040400、2019/0093116和2019/0092838提供了用于产生胶原和胶原片段的方法，这些方法可用于产生本文公开的重组胶原和重组胶原片段。这四个公开的内容全文以引用方式并入本文。
本文所述的蛋白质聚氨酯合金可包含可与聚氨酯的多个相中的仅一个相或与其共混的多种聚氨酯混溶的蛋白质。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含可与聚氨酯的仅硬相或具有硬相和软相两者的该多种聚氨酯混溶的蛋白质。本文所述的蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含分散在聚氨酯中的颗粒形式的蛋白质。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的蛋白质颗粒。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的大豆蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的胶原颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的明胶颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的牛血清白蛋白颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的豌豆蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的蛋白白蛋白颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的酪蛋白蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的花生蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的麻仁球蛋白蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的乳清蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的卡兰贾蛋白质颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的纤维素酶颗粒。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含平均直径大于1微米(μm)的重组胶原片段颗粒。
在特定实施方案中，本公开提供了蛋白质和聚氨酯的独特组合，其中蛋白质仅溶解在聚氨酯的硬相中。本公开还提供了制备本文所述的蛋白质聚氨酯合金的方法。本公开还提供了包含蛋白质聚氨酯合金层中的一层或多层的层状材料和制备层状材料的方法。蛋白质聚氨酯合金和蛋白质聚氨酯合金层可包含一种或多种类型的蛋白质和一种或多种聚氨酯。
适用于本文公开的合金的蛋白质可未修饰或化学修饰。在一些实施方案中，可修饰蛋白质以促进蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性。在一些实施方案中，蛋白质可被化学修饰以促进水中溶解度。在此类实施方案中，促进水中溶解度的化学修饰可促进蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性。在一些实施方案中，化学修饰的蛋白质可为部分水解的蛋白质。在一些实施方案中，化学修饰的蛋白质可为通过亲水性聚合物链(诸如聚乙二醇(PEG)链)与蛋白质共价连接而修饰的蛋白质。
用于本文所述的蛋白质聚氨酯合金的合适聚氨酯包括包含至少两个相包括“软相”和“硬相”的那些。软相由聚氨酯内由于极性差异与含氨基甲酸酯的相分离的多元醇链段形成。含氨基甲酸酯的相称为硬相。这种相分离在本领域中是已知的，并且是聚氨酯的许多特性的基础。
软相通常在室温下是弹性的，并且通常具有低于室温的软化点或玻璃化转变温度(Tg)。Tg可通过动态力学分析(DMA)测量并且通过tan(δ)的峰值或储能模量起始下降定量。另选地，Tg可通过差示扫描量热法(DSC)测量。在一些情况下，软相中可存在结晶度，其可被视为熔点，通常介于0℃和约60℃之间。例如，图13中的UD-108聚氨酯在约35℃下的tan(δ)曲线中的峰值指示聚氨酯的软相中的结晶度。
硬相通常具有高于室温、更通常高于约80℃的Tg或熔点。硬相的软化可通过测量如通过DMA测量的储能模量(有时称为刚度)起始下降测量。
聚氨酯或包含聚氨酯的蛋白质聚氨酯合金的“软相”包含聚氨酯的多元醇组分。其功能是在高于其Tg的温度下变得柔软和柔韧，以赋予聚氨酯韧性、伸长性和灵活性。典型的软链段可包含聚醚多元醇、聚酯多元醇、聚碳酸酯多元醇以及它们的混合物。其通常分子量为约250道尔顿至大于约5千道尔顿的范围。用于聚氨酯或包含聚氨酯的蛋白质聚氨酯合金的“硬相”包含聚合物的由用于连接多元醇以及短链二醇诸如丁二醇、丙二醇等的异氰酸酯赋予的聚氨酯链段。适用于本发明聚氨酯的典型异氰酸酯包括但不限于六亚甲基二异氰酸酯、异佛乐酮二异氰酸酯、亚甲基二异氰酸酯、苯基二异氰酸酯等。这些分子比用于制造软链段的多元醇更具极性且更硬。因此，与软链段相比，硬链段更硬并且具有更高的软化点。硬相的功能是为聚氨酯提供强度、耐温性和耐磨性等性能。
在本文所述的一些实施方案中，蛋白质可仅与硬相混溶，从而使软相转变基本上不变。不希望受到特定理论的束缚，据信当蛋白质溶解在硬相中时，它显著提高了硬相开始软化的温度，从而提高了本文所述合金的耐温性。相对于基础聚氨酯(即，在不存在蛋白质的情况下，聚氨酯本身)，本文所述的蛋白质聚氨酯合金还可具有增加的刚度和增加的强度。
本文所述的蛋白质聚氨酯合金和层可通过将一种或多种蛋白质与液态的一种或多种水性聚氨酯分散体共混并干燥共混物形成。在一些实施方案中，本文所述的蛋白质聚氨酯合金和层可通过将溶解或分散在水溶液中的一种或多种蛋白质与液态的一种或多种水性聚氨酯分散体共混并干燥共混物形成。在一些实施方案中，聚氨酯分散体可为离子的，并且是阴离子或阳离子的。在一些实施方案中，聚氨酯分散体可为非离子的。在一些实施方案中，共混的蛋白质和聚氨酯可形成为片材，并且在某些实施方案中，可使用合适的附接方法(诸如直接涂覆、层合方法或热模制方法)附接到基底层。在某些实施方案中，层合方法可包括使用粘合剂层将片材附接到基底层。在一些实施方案中，共混的蛋白质和聚氨酯可以涂覆或以其他方式沉积在基底层上方，以将共混的蛋白质和聚氨酯附接到基底层。在一些实施方案中，将共混的蛋白质和聚氨酯附接到基底层可导致共混的蛋白质和聚氨酯的一部分整合到基底层的一部分中。
在包含一种或多种可混溶蛋白质和聚氨酯的蛋白质聚氨酯合金中，该一种或多种蛋白质可溶解在该一种或多种聚氨酯的硬相中。蛋白质聚氨酯合金可包含可与合金中一种或多种聚氨酯的硬相混溶的至少一种蛋白质。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含可彼此混溶的多种蛋白质和/或多种聚氨酯硬相。在所有这些实施方案中，并且不希望受到特定理论的束缚，据信蛋白质或多种蛋白质溶解在聚氨酯的硬相或多种聚氨酯中。
在共混时，溶解在一种或多种聚氨酯的硬相中的一种或多种蛋白质可形成均一化的混合物。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含溶解在一种或多种聚氨酯内的多种蛋白质，使得蛋白质和聚氨酯在共混和干燥时形成均一化的混合物。通常，包含蛋白质和聚氨酯的均一化的混合物的蛋白质聚氨酯合金不包含不溶解在聚氨酯中的大量蛋白质。也就是说，并且在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含分散在聚氨酯内的蛋白质的一部分。
在本文所述的实施方案中，蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性可增加蛋白质聚氨酯合金中硬相的DMA模量转变软化起始温度，而相对于聚氨酯本身的热机械特性，不会显著改变合金的一种或多种其他热机械特性。例如，蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性可增加蛋白质聚氨酯合金中硬相的DMA模量转变起始温度，而相对于聚氨酯软相本身的DMA转变温度，不会显著改变合金中软相的DMA转变温度。
软相的DMA转变温度可称为聚氨酯或蛋白质聚氨酯合金的玻璃化转变温度(Tg)。软相或Tg的DMA转变温度可被定量为(i)软相的DMA储能模量转变起始温度(在本文中称为“第一DMA模量转变起始温度”)或(ii)对应于软相的DMA tan(δ)峰值温度。硬相的DMA转变温度可通过聚氨酯或聚氨酯蛋白质合金的储能模量起始下降测量，并且可定量为硬相的DMA模量转变起始温度(在本文中称为“第二DMA模量转变起始温度”)。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可高于约80℃或高于约130℃。
尽管设想了许多类型的蛋白质用于本文所述的蛋白质聚氨酯合金，包括例如胶原和大豆蛋白质，但是应当理解，对于本文公开的所有实施方案，蛋白质可为除胶原之外的蛋白质和/或除大豆蛋白质之外的蛋白质。因此，在一些实施方案中，溶解在蛋白质聚氨酯合金中的蛋白质可为除胶原之外的蛋白质。在其他实施方案中，溶解在蛋白质聚氨酯合金中的蛋白质可为除大豆蛋白质之外的蛋白质。在一些实施方案中，溶解在蛋白质聚氨酯合金中的蛋白质可为除胶原之外的蛋白质和除大豆蛋白质之外的蛋白质。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含胶原。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含大豆蛋白质。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可不含或基本上不含大豆蛋白质和胶原。
如先前所讨论，聚氨酯的软相和硬相可使用动态力学分析(DMA)测量。因此，本文所述的蛋白质聚氨酯合金中包含的该一种或多种聚氨酯可具有至少两个DMA转变温度，一个对应于软相并且一个对应于硬相。软相的DMA转变温度可定量为对应于软相的“第一DMA模量转变起始温度”或DMA tan(δ)峰值温度。硬相的DMA转变温度可通过“第二DMA模量转变起始温度”定量。第一DMA模量转变起始温度或DMA tan(δ)峰值温度是较低的DMA转变温度，并且第二DMA模量转变起始温度是较高的DMA转变温度。
类似地，本文所述的蛋白质聚氨酯合金可具有至少两个相。该至少两个相可包括软相和硬相。可以与上文针对聚氨酯所述相同的方式测量和定量合金的不同相。
具有第一和第二DMA转变温度的聚氨酯或蛋白质聚氨酯合金意味着其具有在比第二DMA转变温度低的温度下发生的第一DMA转变温度。然而，第一和第二转变温度不需要为顺序转变温度。在第一和第二转变之间可发生其他DMA转变温度。
在一些实施方案中，聚氨酯的第一DMA模量转变起始温度可低于30℃。在一些实施方案中，聚氨酯的第一DMA模量转变起始温度可在约-65℃至约30℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，聚氨酯的第一DMA模量转变起始温度可为约-65℃、约-60℃、约-55℃、约-50℃、约-45℃、约-40℃、约-35℃、约-30℃、约-25℃、约-20℃、约-15℃、约-10℃、约-5℃、约-1℃、0℃、约1℃、约5℃、约10℃、约15℃、约20℃、约25℃或约30℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，聚氨酯的第一DMA模量转变起始温度可为约-65℃至约30℃、约-65℃至约25℃、约-65℃至约20℃、约-65℃至约15℃、约-65℃至约10℃、约-65℃到5℃、约-65℃至约1℃、约-65℃至0℃、约-65℃至约-1℃、约-65℃至约-5℃、约-65℃至约-10℃、约-65℃至约-15℃、约-65℃至约-20℃、约-65℃至约-25℃、约-65℃至约-30℃、约-65℃至约-35℃、约-65℃至约-35℃、约-65℃至约-40℃、约-65℃至约-45℃。
图9至图15示出了各种示例性聚氨酯的DMA热谱曲线。第一DMA模量转变起始温度(T起始1)对于每个示例性聚氨酯是储能模量(E’)曲线的斜率开始在第一时间显著降低的温度。测量该值的方法在图16中例示。可编程DMA设备，诸如来自TA仪器的DMA-850，以自动计算该温度。表4列出了从图9至图15中的DMA图自动计算的第一DMA模量转变起始温度(参见实施例编号1至7)。
在一些实施方案中，对应于聚氨酯的软相的DMA tan(δ)峰值温度可低于30℃。在一些实施方案中，对应于聚氨酯的软相的DMA tan(δ)峰值温度可在约-60℃至约30℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，对应于聚氨酯的软相的DMA tan(δ)峰值温度可为约-60℃、约-55℃、约-50℃、约-45℃、约-40℃、约-35℃、约-30℃、约-25℃、约-20℃、约-15℃、约-10℃、约-5℃、约-1℃、0℃、约1℃、约5℃、约10℃、约15℃、约20℃、约25℃或约30℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，对应于聚氨酯的软相的DMA tan(δ)峰值温度可为约-60℃至约30℃、约-60℃至约25℃、约-60℃至约20℃、约-60℃至约15℃、约-60℃至约10℃、约-60℃至约5℃、约-60℃至约1℃、约-60℃至0℃、约-60℃至约-1℃、约-60℃至约-5℃、约-60℃至约-10℃、约-60℃至约-15℃、约-60℃至约-20℃、约-60℃至约-25℃、约-60℃至约-30℃、约-60℃至约-35℃或约-60℃至约-40℃。
图9至图15中的DMA热谱曲线示出了对应于各种示例性聚氨酯的软相的DMA tan(δ)峰值温度。类似于DMA模量转变起始温度，可编程DMA设备，诸如来自TA仪器的DMA-850，以自动计算该温度。表4列出了从图9至图15中的DMA图自动计算的DMA tan(δ)峰值温度(参见实施例编号1至7)。
在一些实施方案中，聚氨酯的第二DMA模量转变起始温度可高于30℃。在一些实施方案中，聚氨酯的第二DMA模量转变起始温度可在约45℃至约165℃的范围内。例如，在一些实施方案中，聚氨酯的第二DMA模量转变起始温度可为约45℃、约50℃、约55℃、约60℃、约65℃、约70℃、约75℃、约80℃、约85℃、约90℃、约95℃、约100℃、约105℃、约110℃、约115℃、约120℃、约125℃、约130℃、约135℃、约140℃、约145℃、约150℃、约155℃、约160℃或约165℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的任何范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，聚氨酯的第二DMA模量转变起始温度可为约45℃至约165℃、约50℃至约160℃、约55℃至约155℃、约60℃至约150℃、约65℃至约145℃、约70℃至约140℃、约75℃至约135℃、约80℃至约130℃、约85℃至约125℃、约90℃至约120℃、约95℃至约115℃或约100℃至约110℃。
图9至图15中的DMA热谱曲线示出了各种示例性聚氨酯的第二DMA模量转变起始温度。第二DMA模量转变起始温度(T起始2)对于每个示例性聚氨酯是储能模量(E’)曲线的斜率开始在第二时间显著降低的温度。测量该值的方法在图16中例示。可编程DMA设备，诸如来自TA仪器的DMA-850，以自动计算该温度。表3列出了从图9至图15中的DMA图自动计算的第二DMA模量转变起始温度(参见实施例编号1至7)。
在一些实施方案中，聚氨酯可在软相中表现出结晶度。这在含有聚四亚甲基二醇和一些聚酯多元醇的聚醚软链段中是常见的。在此类实施方案中，聚氨酯可表现出至少三个转化：软相的Tg、软相的熔点和硬相的模量转变。在软相中的这种熔化当存在时通常发生在0℃和约60℃之间。在软相中表现出结晶度的实施方案中，蛋白质聚氨酯合金通常仍在软相中表现出熔化，因为蛋白质可与硬相混溶，从而使软相的机械特性基本上不变。
在本文所述的典型实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可具有高于聚氨酯在不存在蛋白质的情况下(即，聚氨酯本身)的第二DMA模量转变温度的第二DMA模量转变起始温度。据信合金中的第二DMA模量转变起始温度的这种增加是由于蛋白质和聚氨酯的硬相的混溶性。这种蛋白质的选择性混溶性由第二DMA模量转变起始温度的增加指示，而软相的DMA转变温度没有类似的增加(通过对应于软相的第一DMA模量转变起始温度或DMA tan(δ)峰值温度定量)。这种选择性混溶性可用于控制蛋白质聚氨酯合金的性质，例如机械和热特性。
在一些实施方案中，本文所述的蛋白质聚氨酯合金和/或层状材料可具有与天然皮革类似的外观和感觉，以及机械特性。例如，蛋白质聚氨酯合金层或包括蛋白质聚氨酯合金层的层状材料可具有类似于天然皮革的触觉特性、美学特性、机械/性能特性、可制造特性和/或热特性等。可类似于天然皮革的机械/性能特性包括但不限于拉伸强度、抗撕强度、断裂伸长率、耐磨性、内部内聚力、抗水性、透气性(在一些实施方案中通过湿气透过率测量来定量)以及用活性染料染色并在摩擦时保持颜色的能力(色牢度)。可与天然皮革相似的触觉特性包括但不限于柔软性、刚度、摩擦系数和压缩模量。可与天然皮革相似的美学特性包括但不限于可染性、可压花性、老化、色彩、色彩深度和色彩模式。可与天然皮革相似的制造特性包括但不限于被缝合、切割、磨削和分割的能力。可与天然皮革相似的热特性包括但不限于抗热性和在显著宽的温度范围(例如25℃至100℃)内对硬化或软化的抗性。
本文所述的蛋白质聚氨酯合金的期望特性包括但不限于光学特性、触觉性质、美学特性、热特性、机械特性和/或透气性特性。示例性热特性包括耐热性和耐熔化性，并且可通过例如测量材料的第二模量转变起始温度(T起始2)定量。示例性机械特性包括耐磨性、最大拉伸应力(也称为“拉伸强度”)和杨氏模量。除非另有说明，否则本文公开的最大拉伸应力值和杨氏模量值根据ASTM D638提供的方法测量。示例性透气性特性包括以g/m2/24小时(克/平方米/24小时)为单位测量的湿气透过率(MVTR)。除非另有说明，否则本文公开的湿气透过率根据ASTM E96—方法B提供的方法测量。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可为透明的。在一些实施方案中，透明蛋白质聚氨酯合金可指示蛋白质可与合金中聚氨酯的硬相混溶。如本文所用，“透明的”材料是指不透明度为约50％或更小的材料。不透明度通过如下方式来测量：将材料样品放置在白色背景上以使用D65 10度照明体用光谱仪测量反射率中的Y三色激励值(“相比于白色Y”)。然后将同一样品放置在黑色背景上，并且重复测量，获得“相比于黑色Y”。不透明度百分比计算为“相比于黑色Y”除以“相比于白色Y”乘以100。100％不透明度定义为最低透明度，并且0％不透明度定义为最高透明度。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可为透明的并且不透明度可在0％至约50％的范围内，包括子范围。例如，透明蛋白质聚氨酯合金的不透明度可在0％至约40％、0％至约30％、0％至约20％、0％至约10％或0％至约5％的范围内。在染色或以其他方式着色蛋白质聚氨酯合金之前评价蛋白质聚氨酯合金的透明度。
可通过选择并共混一种或多种蛋白质和一种或多种聚氨酯的适当组合来产生透明蛋白质聚氨酯合金。虽然并非蛋白质和聚氨酯的所有组合都将产生透明的蛋白质聚氨酯合金层，但根据本公开，确定给定共混物是否产生透明的蛋白质聚氨酯合金层也在普通技术人员的技术范围内。在针对包含本文所述的透明的蛋白质聚氨酯合金层的层状材料的实施方案中，透明的蛋白质聚氨酯合金层可为层状材料提供独特的特性。例如，与不透明的层相比，透明的蛋白质聚氨酯合金层在染色时可提供独特的颜色深度。同样，透明的蛋白质聚氨酯合金层可以为层状材料提供其机械特性，而不会显著影响材料的美学特性。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含一种或多种着色剂。在一些实施方案中，着色剂可为染料，例如纤维活性染料、直接染料或天然染料。示例性染料包括但不限于偶氮结构酸性染料、金属络合物结构酸性染料、蒽醌结构酸性染料和偶氮/重氮直接染料。在一些实施方案中，着色剂可为颜料，例如色淀颜料。
用于与根据本文所述实施方案的一种或多种蛋白质共混的合适聚氨酯包括但不限于脂族聚氨酯、芳族聚氨酯、生物基聚氨酯或丙烯酸修饰聚氨酯。合适的聚氨酯可从包括Lubrizol、Hauthaway、Stahl等的制造商商购获得。在一些实施方案中，用于蛋白质聚氨酯合金的聚氨酯可为生物聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯为水分散性聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为聚酯聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为聚醚聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为聚碳酸酯基聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为脂族聚酯聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为脂族聚醚聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为脂族聚碳酸酯聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为芳族聚酯聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为芳族聚醚聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯可为芳族聚碳酸酯聚氨酯。
在一些实施方案中，聚氨酯可具有选自由以下项组成的组的软链段：聚醚多元醇、聚酯多元醇、聚碳酸酯多元醇以及它们的混合物。在一些实施方案中，聚氨酯可具有包含二异氰酸酯和任选的短链二醇的硬链段。合适的二异氰酸酯可选自由以下项组成的组：脂族二元氰酸盐，诸如六亚甲基二异氰酸酯、异佛乐酮二异氰酸酯；芳族二异氰酸酯，诸如4,4’二苯基亚甲基二异氰酸酯、甲苯二异氰酸酯、苯基二异氰酸酯以及它们的混合物。合适的短链二醇包括乙二醇、丙二醇、丁二醇、2,2甲基1,3丙二醇、戊二醇、己二醇以及它们的混合物。在一些实施方案中，交联剂诸如多官能醇，例如三羟甲基丙烷三醇或二胺，诸如乙二胺或4,4’二氨基二苯基二胺。
示例性商业聚氨酯包括但不限于购自C.L.Hauthaway&Sons Corporation的L3360和Hauthane HD-2001，购自Lubrizol Corporation的SANCURETM聚氨酯，购自Bond PolymersInternational的BONDTHANETM聚氨酯，例如UD-108、UD-250和UD-303，以及BASF的
ECO 3702和
P100 ECO。L3360是具有35％的固体含量、50cps(厘泊)至500cps的粘度和约8.5lb/gal(磅/加仑)的密度的脂族聚酯聚氨酯聚合物含水分散体。HD-2001是具有40％的固体含量、50cps至500cps的粘度和约8.9lb/gal的密度的脂族聚酯聚氨酯聚合物含水分散体。BONDTHANETMUD-108是具有33％的固体含量、300cps的粘度和8.7lb/gal的密度的脂族聚醚聚氨酯聚合物水分散体。BONDTHANETMUD-250是具有35％的固体含量、200cps的粘度和8.8lb/gal的密度的脂族聚酯聚氨酯聚合物水分散体。BONDTHANETMUD-303是具有35％的固体含量、小于500cps的粘度和8.7lb/gal的密度的脂族聚醚聚氨酯聚合物含水分散体。
P100 ECO是具有大约40％的固体和约40mPas的粘度的聚酯聚氨酯弹性体水分散体。
示例性生物基聚氨酯包括但不限于购自C.L.Hauthaway&Sons Corporation的L3360，购自Covestro的
Eco DLS、
Eco DL 519、
Eco DLP-R和
DL 5249。
Eco DLS是具有大约50％的固体含量、小于1,200MPa·s的粘度和约1.1g/cc的密度的阴离子脂族聚酯聚氨酯聚合物含水分散体。
Eco DL 519是阴离子、脂族聚酯聚氨酯聚合物水分散体。
Eco DLP-R是阴离子、脂族聚酯聚氨酯聚合物水分散体。
DL5249是阴离子、脂族聚酯聚氨酯聚合物水分散体。
在一些实施方案中，聚氨酯可包含可与蛋白质交联的反应性基团。示例性反应性基团包括但不限于磺酸盐、醛、羧酸或酯、封端异氰酸酯等以及它们的组合。在此类实施方案中，聚氨酯可通过使蛋白质上的反应性基团与聚氨酯中存在的反应性基团反应而与蛋白质聚氨酯合金中的蛋白质交联。
用于与根据本文所述的实施方案的一种或多种聚氨酯共混的合适蛋白质包括但不限于胶原、明胶、牛血清白蛋白(BSA)、大豆蛋白质、豌豆蛋白质、蛋白白蛋白、酪蛋白、花生蛋白质、麻仁球蛋白质、乳清蛋白质、卡兰贾蛋白质和纤维素酶。合适的胶原包括但不限于重组胶原(r-胶原)、重组胶原区段和提取的胶原。合适的大豆蛋白质包括但不限于大豆分离蛋白质(SPI)、豆粕蛋白质和大豆蛋白质衍生物。在一些实施方案中，大豆分离蛋白质可为部分水解的大豆分离蛋白质。合适的豌豆蛋白质包括但不限于豌豆分离蛋白质和豌豆蛋白质衍生物。在一些实施方案中，豌豆分离蛋白质可为部分水解的豌豆分离蛋白质。
下表1列出了蛋白质的一些示例性蛋白质和特性。明胶是来自猪皮的明胶，A型(Sigma Aldrich G2500)。胶原是购自Wuxi BIOT Biology-technology Company的提取牛胶原。牛血清白蛋白Sigma Aldrich 5470牛血清白蛋白。r-胶原为来自Modern Meadow的重组胶原。大豆分离蛋白质为购自MP Medicals的大豆分离蛋白质(IC90545625)。豌豆蛋白质为购自Bobs Red Mills的豌豆蛋白粉(MTX5232)。蛋白白蛋白蛋白质为来自鸡蛋清的白蛋白(Sigma Aldrich A5253)。酪蛋白蛋白质为来自牛奶的酪蛋白(Sigma Aldrich C7078)。花生蛋白质为购自Tru-Nut的花生蛋白粉。乳清蛋白质为来自牛奶的乳清(Sigma AldrichW1500)。其他合适的大豆分离蛋白质包括但不限于购自AMD的大豆分离蛋白质(Clarisoy100、110、150、170、180)或DuPont(
XT 55、
XT 221D和
Balance)。其他合适的豌豆蛋白粉包括但不限于购自Puris的豌豆蛋白粉(870和870H)。
卡兰贾蛋白是从黄皮(Pongamia pinnata)树(也称为卡兰贾(Pongamia glabra)树)收获的卡兰贾种子中发现的蛋白质。参见Rahman,M M.和Netravali，“Green Resinfrom Forestry Waste Residue‘Karanja(Pongamia pinnata)Seed Cake’for BiobasedComposite Structures”，ACS Sustainable Chem.Eng.，第2卷，第2318-2328页，2014年；还参见Mandal等人，“Nutritional Evaluation of Proteins from three Non-traditionalSeeds with or without Amino Acids Supplementation in Albino Rats”，Proc.Indiannatn.Sci.Acad.，B50，第1卷，第48-56页，1984年。可使用溶剂提取方法从卡兰贾种子中提取蛋白质。同上。在一些实施方案中，卡兰贾蛋白质可为卡兰贾分离蛋白质。在此类实施方案中，可通过碱性萃取和酸性沉淀脱脂的卡兰贾种子饼来获得卡兰贾分离蛋白质。参见Rahman,M M.和Netravali，“Green Resin from Forestry Waste Residue‘Karanja(Pongamia pinnata)Seed Cake’for Biobased Composite Structures”，ACSSustainable Chem.Eng.，第2卷，第2318-2328页，2014年。
合适的纤维素酶蛋白质列于下表1中。“纤维素酶-RG”蛋白质为购自CREATIVE
的天然木霉属纤维素酶。“纤维素酶-IG”蛋白质为购自Carolina BiologicalSupply Company的实验室级纤维素酶。
表1中的50KDa重组胶原区段(50KDa r-胶原区段)是包含如SEQ ID NO:1列出的氨基酸序列的胶原区段。
表1中列出的“溶解方法”是示例性水性溶剂，其中蛋白质可溶解在可与如本文所述的聚氨酯的硬相混溶的溶液中。可至少部分地溶解在水溶液中的蛋白质适用于与聚氨酯分散体形成蛋白质聚氨酯合金。
表1：示例蛋白质
在一些实施方案中，蛋白质可具有以下特性中的一者或多者：(i)在本文所述的范围内的分子量，(ii)在下述范围内的等电点，(iii)在下述范围内的以每100克蛋白质中赖氨酸的克数测量的氨基酸物成，以及(iv)高达200℃的蛋白质热稳定性。
蛋白质分子量
在一些实施方案中，蛋白质的分子量可在约1KDa(千道尔顿)至约700KDa的范围内，包括子范围。例如，蛋白质的分子量可在约1KDa至约700KDa、约10KDa至约700KDa、约20KDa至约700KDa、约50KDa至约700KDa、约100KDa至约700KDa、约200KDa至约700KDa、约300KDa至约700KDa、约400KDa至约700KDa、约500KDa至约700KDa、约600KDa至约700KDa、约1KDa至约600KDa、约1KDa至约500KDa、约1KDa至约400KDa、约1KDa至约300KDa、约1KDa至约200KDa、约1KDa至约100KDa、约1KDa至约50KDa、约1KDa至约20KDa或约1KDa至约10KDa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的任何范围内，包括端点在内。
蛋白质等电点
在一些实施方案中，蛋白质的等电点可在约4至约10的范围内，包括子范围。例如，蛋白质的等电点可在约4至约10、约4.5至约9.5、约5至约9、约5.5至约8.5、约6至约8、约6.5至约7.5或约6.5至约7的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质的等电点可在约4至约5的范围内。
蛋白质氨基酸组成
在一些实施方案中，蛋白质可具有以每100克蛋白质中赖氨酸的克数测量的范围为约0.5重量％至约100重量％(包括子范围)的氨基酸组成(称为“赖氨酸重量百分比”)。例如，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约0.5重量％至约100重量％、约1重量％至约100重量％、约5重量％至约100重量％、约10重量％至约100重量％、约20重量％至约100重量％、约30重量％至约100重量％、约40重量％至约100重量％、约50重量％至约100重量％、约60重量％至约100重量％、约70重量％至约100重量％、约80重量％至约100重量％或约90重量％至约100重量％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质可为聚赖氨酸。
在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约0.5重量％至约20重量％的范围内，包括子范围。例如，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约0.5重量％至约20重量％、约1重量％至约19重量％、约2重量％至约18重量％、约3重量％至约17重量％、约4重量％至约16重量％、约5重量％至约15重量％、约6重量％至约14重量％、约7重量％至约13重量％、约8重量％至约12重量％、约9重量％至约11重量％或约9重量％至约10重量％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约1重量％至约20重量％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约5重量％至约20重量％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约1重量％至约12重量％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约5重量％至约12重量％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约1重量％至约15重量％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质的赖氨酸重量百分比可在约5重量％至约15重量％的范围内。
在一些实施方案中，蛋白质可为热稳定的。在一些实施方案中，蛋白质可为非热稳定的。如本文所述，蛋白质热稳定性通过差示扫描量热法(DSC)确定，其中从0℃至200℃扫描预干燥的蛋白粉(其中水分小于3％)。在蛋白质的DSC曲线中，大于10mW/mg的吸热峰被确定为“变性峰”，并且对应于吸热“变性峰”的温度被定义为蛋白质的“变性温度”。“热稳定”的蛋白质意味着蛋白质具有200℃或更高的变性温度。出于本公开的目的，具有低于200℃的变性温度的蛋白质被认为是“非热稳定的”。例如，据发现，表1中列出的来自牛奶的乳清根据DSC在158℃下具有变性温度，并因此乳清被认为是非热稳定的。
蛋白质溶解
在一些实施方案中，在与一种或多种聚氨酯共混之前，可将一种或多种蛋白质溶解在水溶液中以形成水性蛋白质混合物。在一些实施方案中，在将蛋白质与一种或多种聚氨酯共混之前将蛋白质溶解在水溶液中可促进蛋白质与该一种或多种聚氨酯的硬相的混溶性。例如，在将蛋白质与一种或多种聚氨酯共混之前将蛋白质溶解在水溶液中可促进蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性。并非所有蛋白质都可与聚氨酯的任何相天然混溶。例如，并且如实施例33和34中例示，酪蛋白不一定与聚氨酯混溶。如在这两个实施例中所示，如果将酪蛋白、水和L3360混合，则酪蛋白与L3360不混溶。所获得的膜具有不透明的外观，在膜中有许多光学可见的颗粒。然而，如果酪蛋白在与L3360混合之前溶解在氢氧化钠溶液中，则酪蛋白可与L3360的硬相混溶。通过共混这些组分获得的膜具有透明且均匀的外观，在膜中没有光学可见的颗粒。
合适的水溶液包括但不限于水、碱水溶液、酸水溶液、包括有机溶剂的水溶液、尿素溶液以及它们的混合物。在一些实施方案中，碱水溶液可为碱性溶液，诸如氢氧化钠、氨或氢氧化铵溶液。在一些实施方案中，酸水溶液的示例可为乙酸或盐酸(HCl)溶液。合适的有机溶剂包括但不限于乙醇、异丙醇、丙酮、乙酸乙酯、乙酸异丙酯、甘油等。在一些实施方案中，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可在约10g/L至约300g/L的范围内，包括子范围。例如，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可为约10g/L、约20g/L、约30g/L、约40g/L、约50g/L、约60g/L、约70g/L、约80g/L、约90g/L、约100g/L、约150g/L、约200g/L、约250g/L或约300g/L，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可在约10g/L至约300g/L、约20g/L至约250g/L、约30g/L至约200g/L、约40g/L至约150g/L、约50g/L至约100g/L、约60g/L至约90g/L或约70g/L至约80g/L的范围内。
在一些实施方案中，可对蛋白质进行预处理和/或纯化以改善水中溶解度。合适的预处理包括但不限于酸处理、碱处理、酶水解和盐处理。示例性酸处理是用合适的酸诸如乙酸或HCl进行酸水解。示例性碱处理是用合适的碱(诸如氢氧化铵、NaOH、KOH或它们的混合物)进行碱水解。用于水解的示例性酶包括但不限于木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶、胰蛋白酶、碱性蛋白酶等。合适的纯化处理包括但不限于用钙盐、渗滤、超滤、离心等去除肌醇六磷酸。
在一些实施方案中，在与一种或多种聚氨酯共混之前将赖氨酸或其他亲水性氨基酸加入到蛋白质可促进蛋白质与该一种或多种聚氨酯的硬相的混溶性。
蛋白质水解
在一些实施方案中，蛋白质可为部分水解的。蛋白质的部分水解可促进蛋白质在水中的溶解并且/或者促进蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性。蛋白质的部分水解可使用酶或强至中等碱完成。水解之后可减小粘度和/或降低蛋白质分子量。用于确定蛋白质分子量降低并因此蛋白质水解水平的表征方法包括但不限于光散射、凝胶电泳、尺寸排阻色谱、溶液粘度测量、用三硝基苯磺酸或茚三酮的末端氨基检测，或用激光衍射的粒度测量。实施例21描述了根据一些实施方案使用氢氧化钠制备的部分水解的大豆蛋白质。
蛋白质的PEG修饰
在一些实施方案中，可通过将PEG聚乙二醇(PEG)与蛋白质共价连接来对蛋白质进行化学修饰。蛋白质的PEG修饰可促进蛋白质在水中的溶解并且/或者促进蛋白质与聚氨酯的硬相的混溶性。蛋白质的PEG修饰可使用将亲水性聚乙二醇(PEG)链共价连接到蛋白质的方法完成。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中蛋白质的量可在蛋白质的约10重量％至约50重量％的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中蛋白质的量在约10重量％至约50重量％、约15重量％至约50重量％、约20重量％至约50重量％、约25重量％至约50重量％、约30重量％至约50重量％、约35重量％至约50重量％、约40重量％至约50重量％、约45重量％至约50重量％、约10重量％至约45重量％、约10重量％至约40重量％、约10重量％至约35重量％、约10重量％至约30重量％、约10重量％至约25重量％、约10重量％至约20重量％或约10重量％至约15％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中蛋白质的量可在约20重量％至约35重量％的范围内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中聚氨酯的量可在约50重量％至约90重量％的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中聚氨酯的量可在约50重量％至约90重量％、约55重量％至约90重量％、约60重量％至约90重量％、约65重量％至约90重量％、约70重量％至约90重量％、约75重量％至约90重量％、约80重量％至约90重量％、约85重量％至约90重量％、约50重量％至约85重量％、约50重量％至约80重量％、约50重量％至约75重量％、约50重量％至约70重量％、约50重量％至约65重量％、约50重量％至约60重量％或约50重量％至约55％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中聚氨酯的量可在约65重量％至约80重量％的范围内。
在一些实施方案中，上文列出的重量百分比值和范围可基于蛋白质聚氨酯合金或蛋白质聚氨酯合金层的总重量。在一些实施方案中，上文列出的重量百分比值和范围可基于蛋白质聚氨酯合金或蛋白质聚氨酯合金层中仅蛋白质和聚氨酯的总重量。除非另有说明，否则聚氨酯和蛋白质的重量百分比值或范围是基于蛋白质聚氨酯合金或蛋白质聚氨酯合金层中仅蛋白质和聚氨酯的总重量。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中蛋白质的量加上聚氨酯的量的总和可为约80重量％或更多。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中蛋白质的量加上聚氨酯的量的总和可在约80重量％至100重量％、约82重量％至100重量％、约84重量％至100重量％、约86重量％至100重量％、约88重量％至100重量％、约90重量％至100重量％、约92重量％至100重量％、约94重量％至100重量％、约96重量％至100重量％或约98重量％至100重量％的范围内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含构成材料总重量百分比的一部分的水。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中水的量可在约1重量％至约10重量％的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金中水的量可在约1重量％至约10重量％、约2重量％至约10重量％、约3重量％至约10重量％、约4重量％至约10重量％、约5重量％至约10重量％、约6重量％至约10重量％、约7重量％至约10重量％、约8重量％至约10重量％、约1重量％至约9重量％、约1重量％至约8重量％、约1重量％至约7重量％、约1重量％至约6重量％、约1重量％至约5重量％、约1重量％至约4重量％或约1重量％至约3％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
本文所述的蛋白质聚氨酯合金可具有以下中的一者或多者：(i)大于非合金聚氨酯的第二动态力学分析(DMA)模量转变起始温度的第二DMA模量转变起始温度；(ii)与非合金聚氨酯的第一动态力学分析(DMA)模量转变起始温度基本相同的第一DMA模量转变起始温度，(iii)在与非合金聚氨酯的软相对应的DMA tan(δ)峰值的温度基本上相同的温度下的DMA tan(δ)峰值；(iv)大于非合金聚氨酯的杨氏模量的杨氏模量，(v)大于非合金聚氨酯的拉伸强度的拉伸强度，或(vi)大于非合金聚氨酯的湿气透过率(MVTR)的MVTR。
图1至图15示出了根据一些实施方案的在不同的聚氨酯中溶解不同量的不同蛋白质以形成聚氨酯合金的效果。表3至表6列出了根据一些实施方案的各种蛋白质聚氨酯合金的热特性和机械特性，以及各种聚氨酯的热特性和机械特性。通过将列出的蛋白质与列出的聚氨酯的水性分散体共混，将混合物浇铸为平坦的膜，在45℃下的烘箱中干燥过夜(16小时至24小时)，并在测试之前在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时来制备测试样品。附图和表3至表6中的重量百分比值是加入到用于产生样品的共混物中的固体的相对重量百分比。例如，将0.825克明胶和5.5gL3360(35重量％的固体)混合以产生具有30重量％的明胶和70重量％的L3360的实施例编号9的样品。基于干燥样品的总重量，附图和表3至表6中的重量百分比可非常接近实施例编号1至44的干燥样品中蛋白质和聚氨酯的重量百分比。干燥样品包括构成样品总重量百分比的小部分(例如，约5重量％至约10重量％)的水。
表7列出了根据一些实施方案的各种蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率。如实施例编号45至56中所述制备测试样品。表7中的重量百分比值是加入到用于产生样品的共混物中的固体的相对重量百分比。基于干燥样品的总重量，这些重量百分比可非常接近实施例编号45至56的干燥样品中蛋白质和聚氨酯的重量百分比。干燥样品包括构成样品总重量百分比的小部分(例如，约5重量％至约10重量％)的水。
使用来自TA Instruments的DMA-850测量表3和表4中的DMA温度。为了测试，使用金属模具从样品膜上切下1cm×2.5cm的条带。将所切下的膜样品装载到膜和纤维张力夹具中以进行测试。在测试期间，将0.01牛顿(N)的预载荷施加到所切下的膜样品上。将仪器冷却至-80℃，保持1分钟，然后将温度以4℃/分钟升温至200℃，或直至样品太弱而不能保持张力。在温度斜坡期间，样品以1Hz的频率振荡0.1％的应变。对于每个测试，将所得的储能模量、损耗模量和tan(δ)值随温度作图。除非另有说明，否则本文报道的所有DMA测试数据均使用该测试方法测量。根据ASTM D638提供的方法测量表5和表6中的拉伸强度值和杨氏模量值。拉伸强度值和杨氏模量值是至少三个测试样品样本的平均值。
图1中所示的DMA图示出了100％的L3360(实施例编号1)和以各种重量百分比(即5重量％、10重量％、15重量％、20重量％和30重量％)溶解在L3360内的明胶(实施例编号9和25至28)的测量的储能模量(E’)。该图示出了明胶与L3360共混可产生具有大于100％的L3360的第二DMA模量转变起始温度的第二DMA模量转变起始温度的合金。不希望受到特定理论束缚，据信随着包含明胶的硬相和聚氨酯的硬链段在较高明胶含量下变得连续，在该测试中第二DMA模量转变起始温度的增加变得更加明显。这种趋势指示明胶可与L3360的硬相混溶。
明胶与硬相L3360的这种混溶性在图2和图3的机械特性图中进一步例示，这比较了实施例编号1和实施例编号9和25至28的两种不同机械特性。如图2所示，测试的蛋白质聚氨酯合金的最大拉伸应力(“拉伸强度”)大于100％的L3360的最大拉伸应力。最大拉伸应力的这种增加在10重量％或更高的明胶重量百分比下特别显著。如图3所示，测试的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量大于100％的L3360的杨氏模量。杨氏模量的这种增加在15重量％或更大的明胶重量百分比下特别显著。
图4中所示的DMA图示出了100％的L3360(实施例编号1)和以各种重量百分比(即10重量％、20重量％和30重量％)溶解在L3360内的SPI(实施例编号21、30和31)的测量的储能模量(E’)。该热谱曲线示出了SPI与L3360共混可产生具有大于100％的L3360的第二DMA模量转变起始温度的第二DMA模量转变起始温度的蛋白质聚氨酯合金。随着更多的SPI的加入，第二DMA模量转变起始温度的增加会增加。这种趋势指示SPI可与L3360的硬相混溶。
SPI与硬相L3360的这种混溶性在图5和图6的机械特性图中进一步例示，这比较了实施例编号1和实施例编号21、30和31的两种不同机械特性。如图5所示，测试的蛋白质聚氨酯合金的最大拉伸应力(“拉伸强度”)大于100％的L3360的最大拉伸应力。最大拉伸应力的这种增加在10重量％或更大的SPI重量百分比下特别显著。如图6所示，测试的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量大于100％的L3360的杨氏模量。杨氏模量的这种增加在15重量％或更大的SPI重量百分比下特别显著。
图7中所示的DMA图示出了100％的L3360(实施例编号1)和以30重量％溶解在L3360内的各种蛋白质(实施例编号9和17至23)的测量的储能模量(E’)。该图示出了明胶、SPI和其他蛋白质可与L3360共混以产生具有大于100％的L3360的第二DMA模量转变起始温度的第二DMA模量转变起始温度的蛋白质聚氨酯合金。除乳清之外的所有蛋白质都产生具有大于100％的L3360的第二DMA模量转变起始温度的第二DMA模量转变起始温度的蛋白质聚氨酯合金。据信乳清可与L3360的硬相混溶，因为相对于100％的L3360，其能够改善蛋白质聚氨酯合金的机械特性。但是，据信乳清不增加第二DMA模量转变起始温度，因为乳清具有如通过DSC确定的低变性温度。
此外，图7的图示出了在L3360内溶解各种蛋白质并不导致蛋白质聚氨酯合金的软相的DMA转变温度与100％的L3360的软相的DMA转变温度显著不同。如表4中所示，所有实施例编号9和17至23的δ第1模量转变起始都小于10℃。相关地，所有实施例编号9和17至23的δTan(δ)峰值温度都小于10℃。这些结果指示蛋白质与L3360的软相不可混溶。
蛋白质与硬相L3360的这种选择性混溶性在图8A和图8B的图中绘制的机械特性测试结果中进一步例示，并在表5和表6中报告。图8A和图8B的图比较了实施例编号1和实施例编号9和17至23的拉伸强度和杨氏模量。拉伸强度的增加和/或杨氏模量的增加可指示蛋白质可与L3360的硬相混溶。表5和表6报告了这些材料的拉伸强度和杨氏模量。
为了进一步说明蛋白质与具有软相和硬相两者的聚氨酯的硬相的选择性混溶性，将明胶与各种示例性聚氨酯共混。图9至图15示出了这些示例性共混物的DMA热谱曲线以及聚氨酯在不存在明胶的情况下的热谱曲线。图9比较了由30重量％的明胶和70重量％的L3360(实施例编号9)以及100％的L3360(实施例编号1)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图10比较了由30重量％的明胶和70重量％的HD-2001(实施例编号15)以及100％的HD-2001(实施例编号7)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图11比较了由30重量％的明胶和70重量％的Sancure(实施例编号14)以及100％的Sancure(实施例编号6)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图12比较了由30重量％的明胶和70重量％的Impranil DLS(实施例编号12)以及100％的Impranil DLS(实施例编号5)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图13比较了由30重量％的明胶和70重量％的UD-108(实施例编号10)以及100％的UD-108(实施例编号2)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图14比较了由30重量％的明胶和70重量％的UD-303(实施例编号13)以及100％的UD-303(实施例编号4)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图15比较了由30重量％的明胶和70重量％的UD-250(实施例编号11)以及100％的UD-250(实施例编号3)制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。
图22比较了由30重量％的大豆分离蛋白质(SPI)和70重量％的
DL 5249以及100％的
DL 5249聚氨酯样品制成的蛋白质聚氨酯合金的DMA数据。图22的具有0.44mm平均厚度的30重量％的大豆分离蛋白质(SPI)和70重量％的
DL 5249合金的三个样品的平均杨氏模量为65.80MPa。图22的具有0.7mm的平均厚度的100％的
DL 5249聚氨酯的三个样品的平均杨氏模量为10.13MPa。图22中所示的DMA数据和蛋白质聚氨酯合金的这种机械测试的结果说明SPI与
DL 5249的硬相的选择性混溶性。
表3和表4报告了各种示例性聚氨酯和与30重量％的明胶共混的那些相同聚氨酯的DMA数据。表5和表6报告了各种示例性聚氨酯和与30重量％的明胶共混的那些相同聚氨酯的拉伸强度和杨氏模量数据。结果指示，测试的蛋白质与测试的聚氨酯的硬相具有选择性混溶性。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约5℃至约100℃的范围。第二DMA模量转变起始温度的这种相对增加可称为“δ第2模量转变起始”。在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可为约5℃或更高。在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可在约5℃至约100℃、约5℃至约95℃、约5℃至约90℃、约5℃至约85℃、约5℃至约80℃、约5℃至约75℃、约5℃至约70℃、约5℃至约65℃、约5℃至约60℃、约5℃至约55℃、约5℃至约50℃、约5℃至约45℃、约5℃至约40℃、约5℃至约35℃、约5℃至约30℃、约5℃至约25℃、约5℃至约20℃、约5℃至约15℃、约5℃至约10℃、约10℃至约100℃、约15℃至约100℃、约20℃至约100℃、约25℃至约100℃、约30℃至约100℃、约35℃至约100℃、约40℃至约100℃、约45℃至约100℃、约50℃至约100℃、约55℃至约100℃、约60℃至约100℃、约65℃至约100℃、约70℃至约100℃、约75℃至约100℃、约80℃至约100℃、约85℃至约100℃、约90℃至约100℃或约95℃至约100℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可在约5℃至约80℃的范围内。在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可在约20℃至约80℃的范围内。在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可在约40℃至约80℃的范围内。在一些实施方案中，δ第2模量转变起始可大于约100℃。例如，δ第2模量转变起始可以在约100℃至约150℃的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在大豆蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度的聚氨酯。相同的大豆蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的第二DMA模量转变起始温度大约15℃至约100℃的范围。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ第2模量转变起始可为约15℃或更高。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ第2模量转变起始可在约15℃至约100℃、约15℃至约95℃、约15℃至约90℃、约15℃至约85℃、约15℃至约80℃、约15℃至约75℃、约15℃至约70℃、约15℃至约65℃、约15℃至约60℃、约15℃至约55℃、约15℃至约50℃、约15℃至约45℃、约15℃至约40℃、约15℃至约35℃、约15℃至约30℃、约15℃至约25℃、约15℃至约20℃、约20℃至约100℃、约25℃至约100℃、约30℃至约100℃、约35℃至约100℃、约40℃至约100℃、约45℃至约100℃、约50℃至约100℃、约55℃至约100℃、约60℃至约100℃、约65℃至约100℃、约70℃至约100℃、约75℃至约100℃、约80℃至约100℃、约85℃至约100℃、约90℃至约100℃或约95℃至约100℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约100℃至约200℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约100℃至约200℃、约100℃至约195℃、约100℃至约190℃、约100℃至约185℃、约100℃至约180℃、约100℃至约175℃、约100℃至约170℃、约100℃至约165℃、约100℃至约160℃、约100℃至约155℃、约100℃至约150℃、约100℃至约145℃、约100℃至约140℃、约100℃至约135℃、约100℃至约130℃、约100℃至约125℃、约100℃至约120℃、约105℃至约200℃、约110℃至约200℃、约115℃至约200℃、约120℃至约200℃、约125℃至约200℃、约130℃至约200℃、约135℃至约200℃、约140℃至约200℃、约145℃至约200℃、约150℃至约200℃、约155℃至约200℃、约160℃至约200℃、约165℃至约200℃、约170℃至约200℃、约175℃至约200℃或约180℃至约200℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约120℃至约200℃的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约130℃至约200℃的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约165℃至约200℃的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约130℃至约200℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度可在约130℃至约200℃、约130℃至约195℃、约130℃至约190℃、约130℃至约185℃、约130℃至约180℃、约130℃至约175℃、约130℃至约170℃、约130℃至约165℃、约130℃至约160℃、约130℃至约155℃、约130℃至约150℃、约130℃至约145℃、约130℃至约140℃、约135℃至约200℃、约140℃至约200℃、约145℃至约200℃、约150℃至约200℃、约155℃至约200℃、约160℃至约200℃、约165℃至约200℃、约170℃至约200℃、约175℃至约200℃、约180℃至约200℃、约185℃至约200℃或约190℃至约200℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第一DMA模量转变温度可低于30℃。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第一DMA模量转变起始温度可在约-65℃至约30℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的第一DMA模量转变起始温度可在约-65℃至约30℃、约-65℃至约25℃、约-65℃至约20℃、约-65℃至约15℃、约-65℃至约10℃、约-65℃至5℃、约-65℃至约1℃、约-65℃至0℃、约-65℃至约1℃、约-65℃至约-5℃、约-65℃至约-10℃、约-65℃至约-15℃、约-65℃至约-20℃、约-65℃至约-25℃、约-65℃至约-30℃、约-65℃至约-35℃、约-65℃至约-35℃、约-65℃至约-40℃或约-65℃至约-45℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有第一DMA模量转变起始温度的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的第一DMA模量转变开始温度可为聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的第一DMA模量转变起始温度的+/-X℃。第一DMA模量转变起始温度的这种相对增加或降低可称为“δ第1模量转变起始”。在一些实施方案中，X可为1、2、3、4、5、6、7、8、9或10。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的DMA tan(δ)峰值温度可低于30℃。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的DMA tan(δ)峰值温度可在约-60℃至约30℃的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的DMA tan(δ)峰值温度可在约-60℃至约30℃、约-60℃至约25℃、约-60℃至约20℃、约-60℃至约15℃、约-60℃至约10℃、约-60℃至5℃、约-60℃至约1℃、约-60℃至0℃、约-60℃至约1℃、约-60℃至约-5℃、约-60℃至约-10℃、约-60℃至约-15℃、约-60℃至约-20℃、约-60℃至约-25℃、约-60℃至约-30℃、约-60℃至约-35℃或约-60℃至约-40℃的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含具有对应于聚氨酯不存在蛋白质的情况下的软相的DMA tan(δ)峰值温度的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的DMA tan(δ)峰值温度可为对应于聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的软相的DMA tan(δ)峰值温度的+/-Y℃。DMA Tan(δ)峰值温度的这种相对增加或降低可称为“δTan(δ)峰值温度”。在一些实施方案中，Y可为1、2、3、4、5、6、7、8、9或10。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约5％至约55％的范围。拉伸强度的这种相对百分比增加可称为“％δ拉伸强度”。在一些实施方案中，％δ拉伸强度可为5％或更大。在一些实施方案中，％δ拉伸强度的范围可在约5％至约55％、约10％至约55％、约15％至约55％、约20％至约55％、约25％至约55％、约30％至约55％、约35％至约55％、约40％至约55％、约45％至约55％、约50％至约55％、约5％至约50％、约5％至约45％、约5％至约40％、约5％至约35％、约5％至约30％、约5％至约25％、约5％至约20％、约5％至约15％或约5％至约10％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，％δ拉伸强度可在约15％至约55％的范围内。在一些实施方案中，％δ拉伸强度可大于约55％。例如，％δ拉伸强度可在约55％至约1000％的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度的聚氨酯。相同的大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的拉伸强度大约10％至约45％的范围。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的％δ拉伸强度可为10％或更大。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的％δ拉伸强度可在约10％至约45％、约15％至约45％、约20％至约45％、约25％至约45％、约30％至约45％、约35％至约45％、约40％至约45％、约10％至约40％、约10％至约35％、约10％至约30％、约10％至约25％、约10％至约20％或约10％至约15％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的拉伸强度大约2MPa(兆帕)至约8MPa。拉伸强度的这种相对增加可称为“δ拉伸强度”。在一些实施方案中，δ拉伸强度可为2MPa或更大。在一些实施方案中，δ拉伸强度可在约2MPa至约8MPa、约3MPa至约8MPa、约4MPa至约8MPa、约5MPa至约8MPa、约6MPa至约MPa、约7MPa至约8MPa、约2MPa至约7MPa、约2MPa至约6MPa、约2MPa至约5MPa、约2MPa至约4MPa或约2MPa至约3MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，δ拉伸强度可在约5MPa至约8MPa的范围内。在一些实施方案中，δ拉伸强度可大于约8MPa。例如，δ拉伸强度可在约8MPa至约15MPa的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度的聚氨酯。相同的大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的拉伸强度大约1.5MPa至约5.5MPa。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ拉伸强度可为1.5MPa或更大。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ拉伸强度可在约1.5MPa至约5.5MPa、约2MPa至约5.5MPa、约3MPa至约5.5MPa、约4MPa至约5.5MPa、约1.5MPa至约5MPa、约1.5MPa至约4MPa或约1.5MPa至约3MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可在约7MPa至约21MPa的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可在约7MPa至约21MPa、约10MPa至约21MPa、约15MPa至约21MPa、约7MPa至约15MPa或约7MPa至约10MPa的范围内，或在具有这些值中的任一个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可为大于约21MPa。例如，蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可在约21MPa至约25MPa的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度可在约14MPa至约19MPa或约16MPa至约19MPa的范围内。
在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的拉伸强度可为约2MPa或更大。在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的拉伸强度可在约2MPa至约35MPa的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的拉伸强度可在约2MPa至约35MPa、约5MPa至约30MPa、约10MPa至约25MPa或约15MPa至约20MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的拉伸强度可在约10MPa至约15MPa的范围内。在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的拉伸强度可在约1MPa至约35MPa的范围内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约10％至约600％的范围。杨氏模量的这种相对百分比增加可称为“％δ杨氏模量”。在一些实施方案中，％δ杨氏模量可为约10％或更大。在一些实施方案中，％δ杨氏模量可在约10％至约600％、约20％至约600％、约30％至约600％、约40％至约600％、约50％至约600％、约60％至约600％、约70％至约600％、约80％至约600％、约90％至约600％、约100％至约600％、约200％至约600％、约300％至约600％、约400％至约600％或约500％至约600％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，％δ杨氏模量可在约40％至约600％的范围内。在一些实施方案中，％δ杨氏模量可大于约600％。例如，％δ杨氏模量可在约600％至约2400％的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量的聚氨酯。相同的大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约60％至约570％的范围。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的％δ杨氏模量可为约60％或更大。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的％δ杨氏模量可在约60％至约570％、约100％至约570％、约200％至约570％、约300％至约570％、约400％至约570％或约500％至约570％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的杨氏模量大约10MPa至约350MPa的范围。杨氏模量的这种相对增加可称为“δ杨氏模量”。在一些实施方案中，δ杨氏模量可大于10MPa。在一些实施方案中，δ杨氏模量可在约10MPa至约350MPa、约25MPa至约350MPa、约50MPa至约350MPa、约100MPa至约350MPa、约150MPa至约350MPa、约200MPa至约350MPa、约250MPa至约350MPa、约300MPa至约350MPa、约10MPa至约300MPa、约10MPa至约250MPa、约10MPa至约200MPa、约10MPa至约150MPa、约10MPa至约100MPa、约10MPa至约50MPa或约10MPa至约25MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，δ杨氏模量可在约25MPa至约350MPa的范围内。在一些实施方案中，δ杨氏模量可在约100MPa至约350MPa的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量的聚氨酯。相同的大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可比聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约35MPa至约340MPa的范围。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ杨氏模量可大于35MPa。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δ杨氏模量可在约35MPa至约340MPa、约50MPa至约340MPa、约100MPa至约340MPa、约150MPa至约340MPa、约200MPa至约340MPa、约250MPa至约340MPa、约300MPa至约340MPa、约35MPa至约300MPa、约35MPa至约250MPa、约35MPa至约200MPa、约35MPa至约150MPa、约35MPa至约100MPa或约35MPa至约50MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约50MPa至约450MPa的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约50MPa至约450MPa、约75MPa至约450MPa、约100MPa至约450MPa、约150MPa至约450MPa、约200MPa至约450MPa、约250MPa至约450MPa、约300MPa至约450MPa、约350MPa至约450MPa、约400MPa至约450MPa、约50MPa至约400MPa、约50MPa至约350MPa、约50MPa至约300MPa、约50MPa至约250MPa、约50MPa至约200MPa、约50MPa至约150MPa、约50MPa至约100MPa或约50MPa至约75MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约75MPa至约450MPa的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可大于约450MPa。例如，蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约450MPa至约580MPa的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约90MPa至约400MPa的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量可在约90MPa至约400MPa、约100MPa至约400MPa、约150MPa至约400MPa、约200MPa至约400MPa、约250MPa至约400MPa、约300MPa至约400MPa、约350MPa至约400MPa、约90MPa至约350MPa、约90MPa至约300MPa、约90MPa至约250MPa、约90MPa至约200MPa、约90MPa至约150MPa或约90MPa至约100MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯可具有约10MPa或更大的杨氏模量。在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯可具有约10MPa至约600MPa的范围(包括子范围)的杨氏模量。例如，在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯的杨氏模量可在约10MPa至约600MPa、约10MPa至约500MPa、约10MPa至约400MPa、约10MPa至约300MPa、约10MPa至约200MPa、约10MPa至约100MPa或约10MPa至约50MPa的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，不存在蛋白质的聚氨酯可具有约50MPa至约100MPa的范围的杨氏模量。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率可比在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约20％或更大。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率可比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约20％至约600％范围。湿气透过率的这种相对百分比增加可称为“％δMVTR”。在一些实施方案中，％δMVTR可为约20％或更大。在一些实施方案中，％δMVTR的范围可在约20％至约600％、约30％至约600％、约40％至约600％、约50％至约600％、约75％至约600％、约100％至约600％、约125％至约600％、约150％至约600％、约200％至约600％、约20％至约500％、约20％至约400％、约20％至约300％、约20％至约200％、约20％至约150％、约20％至约125％或约20％至约100％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的％δMVTR为约20％或更大。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的％δMVTR的范围可在约20％至约600％、约30％至约600％、约40％至约600％、约50％至约600％、约75％至约600％、约100％至约600％、约125％至约600％、约150％至约600％、约200％至约600％、约20％至约500％、约20％至约400％、约20％至约300％、约20％至约200％、约20％至约150％、约20％至约125％或约20％至约100％的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包含在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率的聚氨酯。相同的蛋白质聚氨酯合金可包含的湿气透过率比聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的湿气透过率大约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围。湿气透过率的这种相对增加可称为“δMVTR”。在一些实施方案中，δMVTR可大于或等于30g/m2/24小时。在一些实施方案中，δMVTR可在约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约40g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约50g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约75g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约100g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约150g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约200g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约300g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约400g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约300g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约200g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约150g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约100g/m2/24小时、约30MPa至约75g/m2/24小时或约30g/m2/24小时至约50g/m2/24小时的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的δMVTR大于或等于30g/m2/24小时。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金的δMVTR可在约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约40g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约50g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约75g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约100g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约150g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约200g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约300g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约400g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约300g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约200g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约150g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约100g/m2/24小时、约30MPa至约75g/m2/24小时或约30g/m2/24小时至约50g/m2/24小时的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约60g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约100g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约200g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约250g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约300g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约400g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约500g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约900g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约800g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约700g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约600g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约400g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约300g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约250g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约200g/m2/24小时或约30g/m2/24小时至约100g/m2/24小时的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率大于或等于约250g/m2/24小时。例如，在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约250g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约250g/m2/24小时至约700g/m2/24小时或约250g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围内。
在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内，包括子范围。例如，在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约60g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约100g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约200g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约250g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约300g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约400g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约500g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约900g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约800g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约700g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约600g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约400g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约300g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约250g/m2/24小时、约30g/m2/24小时至约200g/m2/24小时或约30g/m2/24小时至约100g/m2/24小时的范围内，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率大于或等于约250g/m2/24小时。例如，在一些实施方案中，大豆蛋白质聚氨酯合金可包括的湿气透过率在约250g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时、约250g/m2/24小时至约700g/m2/24小时或约250g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围内。
图17示出了根据一些实施方案的层状材料1700。层状材料1700包括附接到基底层1710的聚氨酯蛋白质合金层1720。聚氨酯蛋白质合金层1720可直接附接到基底层1710的表面或经由中间层(例如，粘合剂层)附接到基底层1710的表面。直接附接可使用例如热粘结工艺或缝合来实现。聚氨酯蛋白质合金层1720可称为“第一聚氨酯蛋白质合金层”。
聚氨酯蛋白质合金层1720可包含一种或多种类型的蛋白质和一种或多种聚氨酯。在一些实施方案中，聚氨酯蛋白质合金层1720可包含溶解在一种或多种聚氨酯内的一种或多种蛋白质。在一些实施方案中，聚氨酯蛋白质合金层1720可为透明的。在染色或以其他方式着色聚氨酯蛋白质合金层之前评价聚氨酯蛋白质合金层的透明度。
透明的蛋白质聚氨酯合金层可以为层状材料提供独特的特性。例如，与不透明的层相比，透明的蛋白质聚氨酯合金层在染色时可提供独特的颜色深度。同样，透明的蛋白质聚氨酯合金层可以为层状材料提供其机械特性，而不会显著影响材料的美学特性。
蛋白质聚氨酯合金层1720包括底表面1722、顶表面1724以及在底表面1722和顶表面1724之间测量的厚度1726。在一些实施方案中，厚度1726可在约25微米至约400微米(μm)的范围内，包括子范围。例如，厚度1726可为约25微米、约50微米、约100微米、约125微米、约150微米、约175微米、约200微米、约250微米、约300微米、约350微米或约400微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1726可在约50微米至约350微米、约75微米至约300微米、约100微米至约250微米、约125微米至约200微米或约150微米至约175微米的范围内。
蛋白质聚氨酯合金层1720可具有以克/平方米(gsm，g/m2)为单位测量的约25g/m2至约125g/m2范围(包括子范围)的干重。例如，蛋白质聚氨酯合金层1720的干重可为约25g/m2、约50g/m2、约75g/m2、约100g/m2或约125g/m2，或者在这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的干重可在约25g/m2至约125g/m2、约25g/m2至约100g/m2或约50g/m2至约100g/m2的范围内。
除非另外指明，否则在使用以下方法制备材料的过程中测量层的干重。首先，在将所考虑的层施加到材料之前，切割材料的第一样品(直径约10厘米)，并且测量重量和尺寸以计算第一干重。如果存在牺牲层，则在测量重量和尺寸之前移除牺牲层。第二，在施加并干燥所考虑的层之后，从材料切割相同尺寸的第二样品，并且测量重量和尺寸以计算第二干重。如果存在牺牲层，则在测量重量和尺寸之前移除牺牲层。第三，从第二干重中减去第一干重以获得所考虑的层的干重。所有重量和尺寸测量均在相同的湿度水平下进行，该湿度水平通常为制备材料的制造环境的湿度水平。为了计算干重，进行三次单独的干重测试，并将平均干重报告为层的干重。
在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可为非发泡层。“非发泡”层是指以层的空隙空间百分比测量，密度为5％或更小例如0％空隙空间至5％空隙空间的层。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可为发泡层。在此类实施方案中，以层1720的空隙空间百分比测量，第三蛋白质聚氨酯合金层1720的密度可在约5％空隙空间至约70％空隙空间的范围内，包括子范围。例如，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有约5％的空隙空间、约10％的空隙空间、约20％的空隙空间、约30％的空隙空间、约35％的空隙空间、约40％的空隙空间、约45％的空隙空间、约50％的空隙空间、约55％的空隙空间、约60％的空隙空间、约65％的空隙空间或约70％的空隙空间，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的空隙空间百分比可在约10％至约65％、约20％至约60％、约30％至约55％、约35％至约50％或约40％至约45％的范围内。
空隙空间百分比(其也可称为“孔隙率百分比”)可通过层的横截面的图像分析或通过使用比重瓶测量层的样品的堆密度来测量。除非另外指明，否则本文所报告的空隙空间百分比是通过层的横截面的图像分析来测量的。图像使用ImageJ软件(或等同软件)以37倍放大率来分析。ImageJ软件使用可训练的Weka分割分类器来计算层中的空隙空间百分比。为了计算空隙空间百分比，评估三至五个单独的横截面图像，并且将平均空隙空间百分比报告为该层的空隙空间百分比。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可包含一种或多种发泡剂和/或泡沫稳定剂。合适的发泡剂和泡沫稳定剂包括本文讨论的用于层1730和1740的那些。
基底层1710包括底表面1712、顶表面1714以及在底表面1712和顶表面1714之间测量的厚度1716。在一些实施方案中，厚度1716可在约50微米至约1000微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1716可为约50微米、约100微米、约150微米、约200微米、约250微米、约300微米、约350微米、约400微米、约500微米、约600微米、约700微米、约800微米、约900微米或约1000微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1716可在约100微米至约900微米、约150微米至约800微米、约200微米至约700微米、约250微米至约600微米、约300微米至约500微米或约350微米至约400微米的范围内。
基底层1710可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的在约50g/m2至约600g/m2范围内(包括子范围)的干重。例如，基底层110的干重可为约50g/m2、约75g/m2、约100g/m2、约125g/m2、约150g/m2、约175g/m2、约200g/m2、约300g/m2、约400g/m2、约500g/m2或约600g/m2，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。在一些实施方案中，基底层1710的干重可在约75g/m2至约500g/m2、约100g/m2至约400g/m2、约125g/m2至约300g/m2、约150g/m2至约200g/m2或约175g/m2至约200g/m2的范围内。
基底层1710可包括一个或多个纺织物层。该一个或多个纺织物层可为例如织造材料层、非织造材料层、编织物层、网孔织物层或皮革层。该一个或多个纺织物层可由再循环或原始纤维、长丝或纱线构成。在一些实施方案中，基底层1710可为或可包括聚酯编织物层、聚酯棉斯潘德克斯共混编织物层或绒面革层。在一些实施方案中，基底层1710可由一种或多种天然纤维制成，例如由棉、亚麻布、丝绸、羊毛、洋麻、亚麻、山羊绒、安哥拉山羊毛、竹子、韧皮、大麻、大豆、海藻纤维、乳或乳蛋白、蜘蛛丝、脱乙酰壳多糖、菌丝体、纤维素(包括细菌纤维素)或木材制成的纤维。菌丝体是真菌或真菌样细菌菌落的营养部分，其由大量枝杈的线状菌丝构成。真菌主要由细胞壁构成，细胞壁不断地在菌丝的顶点处延伸。与主要由纤维素构成的植物细胞壁或依赖于胶原的动物细胞的结构组分不同，真菌细胞壁的结构低聚糖主要依赖于甲壳质和β-葡聚糖。甲壳质是一种坚固的硬物质，也存在于节肢动物的外骨骼中。
在一些实施方案中，基底层1710可由一种或多种合成纤维制成，例如由聚酯、尼龙、芳族聚酰胺、聚烯烃纤维(诸如聚乙烯、聚丙烯)、人造丝、莱赛尔纤维、粘胶纤维、抗微生物纱线(A.M.Y.)、Sorbtek、尼龙、弹性体诸如
斯潘德克斯弹性纤维或
聚酯-聚氨酯共聚物、芳族聚酰胺、碳(包括碳纤维和富勒烯)、玻璃、硅、矿物、金属或金属合金(包括含有铁、钢、铅、金、银、铂、铜、锌和钛的那些)或它们的混合物制成的纤维。
在一些实施方案中，非织造基底层1710可为棉毛纤维非织造材料、熔喷非织造材料、纺丝非织造材料、闪纺非织造材料或它们的组合。在一些实施方案中，非织造基底层1710可通过梳理法制成，可为气流成网的，或者可为湿法成网的。在一些实施方案中，梳理成网、气流成网或湿法成网基底可通过例如针刺法、水刺法、层合或热粘结来粘结。在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括一种或多种天然纤维，例如由棉、亚麻布、丝绸、羊毛、洋麻、亚麻、山羊绒、安哥拉山羊毛、竹子、韧皮、大麻、大豆、海藻纤维、乳或乳蛋白、蜘蛛丝、脱乙酰壳多糖、菌丝体、纤维素(包括细菌纤维素)或木材制成的纤维。
在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括在聚合物中具有功能性颗粒的聚合物纤维。示例性功能性颗粒包括在制备聚合物纤维的挤出过程中混合在聚合物树脂中的陶瓷颗粒。此类陶瓷颗粒可为聚合物纤维提供期望的热耗散和阻燃特性。在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括由果肉(例如，葡萄果肉或苹果果肉)或菠萝纤维制成的纤维。在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括由可再循环的材料例如可再循环的塑料制成的纤维。在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括藻类纤维。在一些实施方案中，非织造基底层1710可包括软木纤维。
在一些实施方案中，基底层1710可为或可包括间隔织物，例如图21所示的间隔织物2100。间隔织物2100包括由一根或多根间隔纱线2130连接的第一织物层2110和第二织物层2120。间隔纱线2130设置在第一织物层2110和第二织物层2120之间，并且限定第一织物层2110的内表面2114和第二织物层2120的内表面2124之间的距离。第一织物层2110的外表面2112和第二织物层2120的外表面2122可分别限定基底层1710的顶表面1714和底表面1712。
第一织物层2110和第二织物层2120可包括一个或多个织物材料层。在一些实施方案中，第一织物层2110和第二织物层2120可包括由短纤维、长丝或它们的混合物制成的一个或多个纺织物层。如本文所用，“短纤维”为具有介于约0.2mm至约5厘米(cm)之间的短长度的纤维。短纤维可为天然存在的或者可为切割长丝。如本文所用，“长丝”为具有5cm或更长的长度的长纤维。在一些实施方案中，第一织物层2110和第二织物层2120可包括一个或多个织造材料层或针织材料层。在一些实施方案中，第一织物层2110的外表面2112可由织造织物层或针织织物层限定。在一些实施方案中，第二织物层2120的外表面2122可由织造织物层或针织织物层限定。
在一些实施方案中，第一织物层2110和第二织物层2120可由一种或多种天然纤维制成，例如由棉、亚麻布、丝绸、羊毛、洋麻、亚麻、山羊绒、安哥拉山羊毛、竹子、韧皮、大麻、大豆、海藻纤维、乳或乳蛋白、蜘蛛丝、脱乙酰壳多糖、菌丝体、纤维素(包括细菌纤维素)或木材制成的纤维。在一些实施方案中，第一织物层2110和第二织物层2120可由一种或多种合成纤维制成，例如由聚酯、尼龙、芳族聚酰胺、聚烯烃纤维(诸如聚乙烯、聚丙烯)、人造丝、莱赛尔纤维、粘胶纤维、抗微生物纱线(A.M.Y.)、Sorbtek、尼龙、弹性体诸如
斯潘德克斯弹性纤维或
聚酯-聚氨酯共聚物、芳族聚酰胺、碳(包括碳纤维和富勒烯)、玻璃、硅、矿物、金属或金属合金(包括含有铁、钢、铅、金、银、铂、铜、锌和钛的那些)或它们的混合物制成的纤维。间隔纱线2130可包括由上文列出的用于第一织物层2110和第二织物层2120的任何天然或合成材料构成的单丝纱线。
在一些实施方案中，基底层1710可用着色剂着色。在一些实施方案中，染色剂可为染料，例如酸性染料、纤维活性染料、直接染料、硫染料、碱性染料或活性染料。在一些实施方案中，着色剂可为颜料，例如色淀颜料。在一些实施方案中，可将第一着色剂掺入到一个或多个蛋白质聚氨酯合金层中，并且可将第二着色剂掺入到基底层1710中，这取决于层状材料的所需美学性。
纤维活性染料包括一种或多种发色团，这些发色团包含在碱性pH和高温存在下能够与纤维纤维素基底中的亲核位点形成共价键的侧基。这些染料可实现高水洗色牢度和宽范围的明亮色调。示例性纤维活性染料包括但不限于硫酸根合乙基砜(Remazol)、三嗪、乙烯基砜和丙烯酰胺染料。这些染料可通过经由迈克尔加成与纤维亲核试剂反应来将蛋白质纤维诸如丝、羊毛和尼龙染色。直接染料为能够将纤维素或蛋白质纤维染色的阴离子染料。在存在电解质诸如氯化钠或硫酸钠的情况下，接近沸点，这些染料可具有对纤维素的亲和力。示例性直接染料包括但不限于偶氮、二苯乙烯、酞菁和二噁嗪。
在一些实施方案中，层状材料1700可包括附接到基底层1710的顶表面1714的蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的底表面1722可与基底层1710的顶表面1714直接接触。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的底表面1722可经由粘合剂层(例如，粘合剂层1750)附接到基底层1710的顶表面1714。在一些实施方案中，层状材料1700可包括附接到基底层1710的底表面1712的蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724可与基底层1710的底表面1712直接接触。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724可经由粘合剂层(例如，粘合剂层1750)附接到基底层1710的底表面1712。在一些实施方案中，层状材料1700可包括附接到基底层1710的顶表面1714的蛋白质聚氨酯合金层1720和附接到基底层1710的底表面1712的蛋白质聚氨酯合金层1720。在此类实施方案中，层状材料1700包括设置在基底层1710的相对表面上的蛋白质聚氨酯合金层1720。
在一些实施方案中，例如如图18所示，层状材料1700可包括设置在蛋白质聚氨酯合金层1720和基底层1710之间的第二蛋白质聚氨酯合金层1730。在此类实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730附接到蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720的底表面1722可与第二蛋白质聚氨酯合金层1730的顶表面1734直接接触。
第二蛋白质聚氨酯合金层1730包括底表面1732、顶表面1734以及在底表面1732和顶表面1734之间测量的厚度1736。在一些实施方案中，厚度1736可在约25微米至约600微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1736可为约25微米、约50微米、约100微米、约125微米、约150微米、约175微米、约200微米、约225微米、约250微米、约275微米、约300微米、约400微米、约500微米或约600微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1736可在约50微米至约500微米、约75微米至约400微米、约100微米至约300微米、约125微米至约275微米、约150微米至约250微米、约175微米至约225微米或约200微米至约225微米的范围内。在一些实施方案中，厚度1736可大于厚度1726。在一些实施方案中，厚度1736可小于厚度1726。在一些实施方案中，厚度1736可比厚度1726大或小5微米或更多。
第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的约30g/m2至约600g/m2范围(包括子范围)的干重。例如，第二蛋白质聚氨酯合金层1730的干重可为约30g/m2、约40g/m2、约60g/m2、约80g/m2、约100g/m2、约120g/m2、约140g/m2、约150g/m2、约200g/m2、约300g/m2、约400g/m2、约500g/m2或约600g/m2，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730的干重可在约40g/m2至约500g/m2、约60g/m2至约400g/m2、约80g/m2至约300g/m2、约100g/m2至约200g/m2、约120g/m2至约150g/m2或约140g/m2至约150g/m2的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一重量，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有第二重量，并且第一重量可小于第二重量。在一些实施方案中，第一重量可比第二重量小5g/m2或更多。
在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可包含发泡剂。在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可包含泡沫稳定剂。发泡剂或泡沫稳定剂可有利于在第二蛋白质聚氨酯合金层1730的共混期间在第二蛋白质聚氨酯合金层1730中形成空隙。合适的泡沫稳定剂包括但不限于购自HeiQ Chemtex的HeiQ Chemtex 2216-T(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)、HeiQ Chemtex 2241-A(改性的HEUR(疏水改性的环氧乙烷氨基甲酸酯)增稠剂)、HeiQ Chemtex 2243(非离子有机硅分散体)或HeiQChemtex 2317(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)泡沫稳定剂。当使用时，泡沫稳定剂用于稳定机械产生的泡沫(气隙)。机械产生的泡沫可通过例如转子和/或压缩空气产生。当使用时，发泡剂可通过化学反应和/或经由在层中产生热而在层内产生泡沫(气隙)。
在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可称为“发泡蛋白质聚氨酯合金层”，因为(i)层1730包含一种或多种发泡剂或泡沫稳定剂和/或(ii)层1730包括小于蛋白质聚氨酯合金层1720的密度。
以层1730的空隙空间百分比测量，第二蛋白质聚氨酯合金层1730的密度可在约5％空隙空间至约70％空隙空间的范围内，包括子范围。例如，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有约5％的空隙空间、约10％的空隙空间、约20％的空隙空间、约30％的空隙空间、约35％的空隙空间、约40％的空隙空间、约45％的空隙空间、约50％的空隙空间、约55％的空隙空间、约60％的空隙空间、约65％的空隙空间或约70％的空隙空间，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730的空隙空间百分比可在约10％至约65％、约20％至约60％、约30％至约55％、约35％至约50％或约40％至约45％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一密度，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有第二密度，并且第一密度可大于第二密度。在一些实施方案中，第一密度可比第二密度大5％或更多的空隙空间。
将多个具有不同重量和/或密度的蛋白质聚氨酯合金层进行分层可用于定制层状材料的材料特性。例如，具有较轻重量和/或密度的层可用于增加层状材料的柔软性和/或柔韧性。另一方面，具有高重量和/或密度的层可增加层状材料的强度。另外，使用具有相对较轻的重量和/或密度的一个或多个层可增加切割、缝合和/或成形工艺步骤(例如，刮削)可在层状材料上执行的容易度。分层多个蛋白质聚氨酯合金层在材料的设计中提供了很大的自由度。
在一些实施方案中，除可能存在的任何其他组分之外，第二蛋白质聚氨酯合金层1730还可包含诸如发泡剂、泡沫稳定剂或一种或多种着色剂。用于第二蛋白质聚氨酯合金层1730的着色剂类型和含量可为本文所述用于蛋白质聚氨酯合金层1720的任何类型和量。在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可不含或基本上不含着色剂。
在一些实施方案中，例如如图18所示，层状材料1700可包括设置在第二蛋白质聚氨酯合金层1730和基底层1710之间的第三蛋白质聚氨酯合金层1740。在此类实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740附接到第二蛋白质聚氨酯合金层1730。在一些实施方案中，第二蛋白质聚氨酯合金层1730的底表面1732可与第三蛋白质聚氨酯合金层1740的顶表面1744直接接触。
第三蛋白质聚氨酯合金层1740包括底表面1742、顶表面1744以及在底表面1742和顶表面1744之间测量的厚度1746。在一些实施方案中，厚度1746可在约25微米至约600微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1746可为约25微米、约50微米、约100微米、约125微米、约150微米、约175微米、约200微米、约225微米、约250微米、约275微米、约300微米、约400微米、约500微米或约600微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1746可在约50微米至约500微米、约75微米至约400微米、约100微米至约300微米、约125微米至约275微米、约150微米至约250微米、约175微米至约225微米或约175微米至约200微米的范围内。在一些实施方案中，厚度1746可大于厚度1726。在一些实施方案中，厚度1746可小于厚度1726。在一些实施方案中，厚度1746可比厚度1726大或小5微米或更多。在一些实施方案中，厚度1746可与厚度1736相同。在一些实施方案中，厚度1746可大于或小于厚度1736。在一些实施方案中，厚度1746可比厚度1736大或小5微米或更多。
第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的约30g/m2至约600g/m2范围(包括子范围)的干重。例如，第三蛋白质聚氨酯合金层1740的干重可为约30g/m2、约40g/m2、约60g/m2、约80g/m2、约100g/m2、约120g/m2、约140g/m2、约150g/m2、约200g/m2、约300g/m2、约400g/m2、约500g/m2或约600g/m2，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740的干重可在约40g/m2至约500g/m2、约60g/m2至约400g/m2、约80g/m2至约300g/m2、约100g/m2至约200g/m2、约120g/m2至约150g/m2或约120g/m2至约140g/m2的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一重量，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有第三重量，并且第一重量可小于第三重量。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一重量，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有第二重量，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有第三重量，并且第一重量可小于第二重量和第三重量。在一些实施方案中，第一重量可比第二重量和/或第三重量小5g/m2或更多。
在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可包含发泡剂。在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可包含泡沫稳定剂。发泡剂和/或泡沫稳定剂可有利于在第三蛋白质聚氨酯合金层1740的共混期间在第三蛋白质聚氨酯合金层1740中形成空隙。合适的发泡剂包括但不限于购自HeiQ Chemtex的HeiQ Chemtex 2216-T(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)、HeiQ Chemtex 2241-A(改性的HEUR(疏水改性的环氧乙烷氨基甲酸酯)增稠剂)、HeiQ Chemtex 2243(非离子有机硅分散体)或HeiQ Chemtex2317(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)泡沫稳定剂。
在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可称为“发泡蛋白质聚氨酯合金层”，因为(i)层1740包含一种或多种发泡剂或泡沫稳定剂和/或(ii)层1740包括小于蛋白质聚氨酯合金层120的密度。
以层1740的空隙空间百分比测量，第三蛋白质聚氨酯合金层1740的密度可在约5％空隙空间至约70％空隙空间的范围内，包括子范围。例如，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有约5％的空隙空间、约10％的空隙空间、约20％的空隙空间、约30％的空隙空间、约35％的空隙空间、约40％的空隙空间、约45％的空隙空间、约50％的空隙空间、约55％的空隙空间、约60％的空隙空间、约65％的空隙空间或约70％的空隙空间，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740的空隙空间百分比可在约10％至约65％、约20％至约60％、约30％至约55％、约35％至约50％或约40％至约45％的范围内。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一密度，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有第三密度，并且第一密度可大于第三密度。在一些实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层1720可具有第一密度，第二蛋白质聚氨酯合金层1730可具有第二密度，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可具有第三密度，并且第一密度可大于第二密度和第三密度。在一些实施方案中，第一密度可比第二密度和/或第三密度大5％或更多的空隙空间。
在一些实施方案中，层状材料1700可包括具有相同蛋白质和聚氨酯的多个蛋白质聚氨酯合金层。在一些实施方案中，层状材料1700可包括多个蛋白质聚氨酯合金层，并且不同层可具有不同的蛋白质和/或不同的聚氨酯。
在一些实施方案中，除可能存在的任何其他组分之外，第三蛋白质聚氨酯合金层1740还可包含诸如发泡剂、泡沫稳定剂、一种或多种着色剂。用于第三蛋白质聚氨酯合金层1740的着色剂类型和含量可为本文所述用于蛋白质聚氨酯合金层1720的任何类型和量。在一些实施方案中，第三蛋白质聚氨酯合金层1740可不含或基本上不含着色剂。
在一些实施方案中，并且例如如图18所示，层状材料1700可包括底涂层1760。底涂层1760可设置在蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724上方。底涂层1760可直接或间接附接到蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，底涂层1760可设置在蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724上。在一些实施方案中，底涂层1760的底表面1762可与蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724直接接触。
底涂层1760包括底表面1762、顶表面1764以及在底表面1762和顶表面1764之间测量的厚度1766。在一些实施方案中，厚度1766可在约20微米至约200微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1766可为约20微米、约30微米、约40微米、约50微米、约60微米、约70微米、约80微米、约90微米、约100微米、约150微米或约200微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1766可在约30微米至约150微米、约40微米至约100微米、约50微米至约90微米、约60微米至约80微米或约60微米至约70微米的范围内。
在包括底涂层1760的实施方案中，底涂层1760可为层状材料1700提供以下特性中的一种或多种：(i)耐磨性、色牢度或耐水解性。在包括顶涂层的实施方案中，底涂层1760还可用于将顶涂层粘附到层状材料1700上。在一些实施方案中，底涂层1760可包含一种或多种聚合物材料。用于底涂层1760的合适的材料包括但不限于聚醚聚氨酯、聚碳酸酯聚氨酯、聚酯聚氨酯、丙烯酸类聚合物和交联剂诸如异氰酸酯或碳二亚胺。在一些实施方案中，层状材料1700可包括多个底涂层1760。在一些实施方案中，层状材料1700中可不存在底涂层1760。
底涂层1760可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的在约20g/m2至约100g/m2范围内(包括子范围)的干重。例如，底涂层1760的干重可为约20g/m2、约30g/m2、约40g/m2、约50g/m2、约60g/m2、约70g/m2、约80g/m2、约90g/m2或约100g/m2，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，底涂层1760的干重可在约30g/m2至约90g/m2、约40g/m2至约80g/m2或约50g/m2至约70g/m2的范围内。
在一些实施方案中，例如如图18所示，层状材料1700可包括顶涂层1770。顶涂层1770可设置在蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724上方。顶涂层1770可直接或间接附接到蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，顶涂层1770的底表面1772可与蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724直接接触。在包括底涂层1760的实施方案中，顶涂层1770可设置在底涂层1760的顶表面1764上方。在一些实施方案中，顶涂层1770可设置在底涂层1760的顶表面1764上。在一些实施方案中，顶涂层1770的底表面1772可与底涂层1760的顶表面1764直接接触。
顶涂层1770包括底表面1772、顶表面1774以及在底表面1772和顶表面1774之间测量的厚度1776。在一些实施方案中，厚度1776可在约10微米至约80微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1776可为约10微米、约20微米、约30微米、约40微米、约50微米、约60微米、约70微米或约80微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1776可在约20微米至约70微米、约30微米至约60微米或约30微米至约50微米的范围内。
在包括顶涂层1770的实施方案中，顶涂层1770可为层状材料1700提供以下特性中的一种或多种：表面感觉、耐污性、阻燃性、光泽度或颜色外观。在一些实施方案中，顶涂层1770可包括一种或多种聚合物材料。用于顶涂层1770的合适的材料包括但不限于聚氨酯、丙烯酸类树脂、有机硅基感觉剂、哑光剂和光泽剂。在一些实施方案中，层状材料1700可包括多个顶涂层1770。在一些实施方案中，层状材料1700中可不存在顶涂层1770。在一些实施方案中，顶涂层1770可为透明的或半透明的。在一些实施方案中，顶涂层1770可包含一种或多种染料、一种或多种颜料和/或一种或多种反射剂以影响外观。
顶涂层1770可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的在约10g/m2至约80g/m2范围内(包括子范围)的干重。例如，顶涂层1770的干重可为约10g/m2、约20g/m2、约30g/m2、约40g/m2、约50g/m2、约60g/m2、约70g/m2或约80g/m2，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，顶涂层1770的干重可在约20g/m2至约70g/m2、约30g/m2至约60g/m2或约30g/m2至约50g/m2的范围内。
蛋白质聚氨酯合金层1720、1730、1740、底涂层1760和/或顶涂层1770一起可限定层状材料1700的层状组件1780。层状组件1780可包括如本文所述的任何数量的蛋白质聚氨酯合金层。例如，层状组件1780可包括2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19或20个蛋白质聚氨酯合金层。在一些实施方案中，层状材料1700可包括附接到基底层1710的底表面1712的层状组件1780。附接到基底层1710的底表面1712的层状组件1780可包括如本文所述用于附接到基底层1710的顶表面1714的层状组件1780的任何层和材料。在一些实施方案中，层状材料1700可包括附接到基底层1710的顶表面1714的层状组件1780和附接到基底层1710的底表面1712的层状组件1780。在此类实施方案中，层状材料1700包括设置在基底层1710的相对表面1712和1714上方的层状组件1780。
在一些实施方案中，层状材料1700的蛋白质聚氨酯合金层通过粘合剂层1750附接到基底层1710的表面。在此类实施方案中，粘合剂层1750包括底表面1752、顶表面1754以及在底表面1752和顶表面1754之间测量的厚度1756。在一些实施方案中，厚度1756可在约10微米至约50微米的范围内，包括子范围。例如，厚度1756可为约10微米、约20微米、约30微米、约40微米或约50微米，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，厚度1756可在约20微米至约40微米的范围内。用于粘合剂层1750的合适的粘合剂包括但不限于聚氨酯粘合剂、热熔融粘合剂、乳液聚合物粘合剂、干幅材粘合剂、干层合粘合剂或湿层合粘合剂。购自C.L.Hauthaway&Sons Corporation的HauthaneHD-2001是适用于粘合剂层1750的示例性层合粘合剂。示例性聚氨酯粘合剂包括但不限于得自Hauthaway的L-2183、L-2245、L-2255和得自Covestro的
DAH、DAA。示例性干幅材粘合剂包括但不限于得自Protechnic的9D8D20。在一些实施方案中，层状材料1700不包括粘合剂层1750。
粘合剂层1750可具有以克/平方米(g/m2)为单位测量的在约10g/m2至约50g/m2范围内(包括子范围)的干重。例如，粘合剂层1750的干重可为约10g/m2、约20g/m2、约30g/m2、约40g/m2或约50g/m2，或在这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，粘合剂层1750的干重可在约20g/m2至约40g/m2的范围内。
层状材料1700可通过将本文所述的一个或多个蛋白质聚氨酯合金层以及一个或多个底涂层和/或顶涂层附接到基底层1710来制备。在一些实施方案中，所述层可随后在基底层的表面上方分层。层可附接到基底层1710的顶表面1714和/或底表面1712。在一些实施方案中，该层可在牺牲层上方分层，该牺牲层在分层之后并且在一个或多个层附接到基底层1710之前或之后被移除。层状材料的每个蛋白质聚氨酯合金层可使用任何合适的涂覆技术来沉积，所述任何合适的涂覆技术包括但不限于刮刀辊涂、凹版涂覆、缝模涂覆、多层缝模涂覆或帘式涂覆。多层缝模涂覆可允许同时涂覆多个相邻层。
在一些实施方案中，基底层1710可涂覆有粘合剂层1750，并且附加层(例如，层1720、1730、1740、1760和/或1770)可以任何适当的顺序形成在粘合剂层1750上方。在此类实施方案中，这些层可以与下文所述用于方法1900相同的方式形成在粘合剂层1750上方，其中这些层形成在粘合剂层1750而不是牺牲层上方。在一些实施方案中，可使用例如涂覆或浇注工艺将如本文所述的共混混合物直接施加到基底层1710的表面。在此类实施方案中，共混混合物可渗入基底层1710的至少一部分中。在施加之后，可将共混混合物干燥以形成蛋白质聚氨酯合金层(例如，层1720)。在一些实施方案中，在干燥之后，蛋白质聚氨酯合金层和基底层1710可被加热(例如，热压)以有助于将所述层附接在一起。在干燥之前或之后和/或在附接蛋白质聚氨酯合金层和基底层1710之前或之后，可以任何适当的顺序将其他层(例如，层1730、1740、1760和/或1770)施加到蛋白质聚氨酯合金层上方。在此类实施方案中，其他层可以与下文所述用于方法1900相同的方式形成于蛋白质聚氨酯合金层上方，其中这些层形成在蛋白质聚氨酯合金层而不是牺牲层上方。
在一些实施方案中，可在制造过程中将装饰层施加在层状材料层之间。例如，在将另一层设置在第一层上方之前，可将徽标、艺术图案、图画或符号施加到第一层。装饰层可使用例如丝网印刷、数字印刷或转移印刷来施加。
在一些实施方案中，层状材料层可在牺牲层上方形成，并在形成之后附接到基底层。图19示出了用于制备根据一些实施方案的层状材料1700的方法1900。图20A至图20F示出了方法1900的步骤。除非另有说明，否则方法1900的步骤不需要以本文所述的顺序进行。另外，除非另外指明，否则方法1900的步骤不需要按顺序进行。所述步骤可同时进行。作为一个示例，方法1900不需要包括在每个单独的蛋白质聚氨酯合金层沉积之后的溶剂去除步骤；相反，可在单个步骤中去除来自多个蛋白质聚氨酯合金层的溶剂(例如，水)。方法1900可用于将层附接到基底层1710的一侧或两侧。
在步骤1902中，可将顶涂层1770设置在牺牲层2000的顶表面2002上方，如例如图20A所示。可使用任何合适的涂覆技术将顶涂层1770设置在牺牲层2000上方，例如，用反向转印纸刮涂、喷涂或辊涂。牺牲层2000是不限定层状材料层1700的材料层。相反，牺牲层2000在层状材料1700的制造过程中被移除。牺牲层2000可机械地(诸如通过剥离)或化学地(例如通过溶解牺牲层2000)移除。在一些实施方案中，牺牲层2000可为剥离衬垫。用于牺牲层2000的合适的材料包括但不限于纹理防粘纸。示例性纹理防粘纸包括购自Sappi paper的防粘纸，例如Matte Freeport 189、Freeport 123或Expresso 904。在一些实施方案中，方法1900不包括步骤1902。即，步骤1902是任选的。在一些实施方案中，在步骤1918中移除牺牲层2000之后，可将顶涂层1770施加到层状材料1700。在一些实施方案中，在步骤1920中将蛋白质聚氨酯合金层附接到基底层1710之后，可将顶涂层1770施加到层状材料1700。
在步骤1904中，可将底涂层1760设置在牺牲层2000上方，如例如图20B所示。在包括顶涂层1770的实施方案中，可将底涂层1760设置在顶涂层1770上方。可使用任何合适的涂覆技术将底涂层1760设置在牺牲层2000上方，例如，用反向转印纸刮涂、喷涂或辊涂。在一些实施方案中，方法1900不包括步骤1904。步骤1904是任选的。在一些实施方案中，在步骤1918中移除牺牲层2000之后，可将底涂层1760施加到层状材料1700。在一些实施方案中，在步骤1920中将蛋白质聚氨酯合金层附接到基底层1710之后，可将基底层1760施加到层状材料1700。
在步骤1906中，可将分散或溶解在水溶液中的一种或多种聚氨酯与一种或多种蛋白质共混以在水溶液中形成共混混合物。在一些实施方案中，该一种或多种聚合物可在与蛋白质共混之前分散或溶解在水溶液中。在一些实施方案中，该一种或多种聚氨酯可在与蛋白质共混期间分散或溶解在水溶液中。在一些实施方案中，可在合适的容器中共混该一种或多种聚氨酯和该一种或多种蛋白质，直至形成均一化的共混物。合适的共混设备包括但不限于共混机、立式搅拌器、在线搅拌器或高剪切搅拌器。
在一些实施方案中，在步骤1906中与聚氨酯共混之前，可将蛋白质分散或溶解在水溶液中。合适的水溶液包括但不限于水、碱水溶液、酸水溶液、包括有机溶剂的水溶液、尿素溶液以及它们的混合物。在一些实施方案中，碱水溶液可为碱性溶液，诸如氢氧化钠、氨或氢氧化铵溶液。在一些实施方案中，酸水溶液的示例可为乙酸或盐酸(HCl)溶液。合适的有机溶剂包括但不限于乙醇、异丙醇、丙酮、乙酸乙酯、乙酸异丙酯、甘油等。在一些实施方案中，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可在约10g/L至约300g/L的范围内，包括子范围。例如，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可为约10g/L、约20g/L、约30g/L、约40g/L、约50g/L、约60g/L、约70g/L、约80g/L、约90g/L、约100g/L、约150g/L、约200g/L、约250g/L或约300g/L，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，水性蛋白质混合物中的蛋白质浓度可在约10g/L至约300g/L、约20g/L至约250g/L、约30g/L至约200g/L、约40g/L至约150g/L、约50g/L至约100g/L、约60g/L至约90g/L或约70g/L至约80g/L的范围内。
基于蛋白质和聚氨酯的重量，蛋白质/聚氨酯共混物中蛋白质的量可在约5重量％至约60％的范围内，包括子范围。例如，共混物中蛋白质的量可为约5重量％、约10重量％、约15重量％、约20重量％、约25重量％、约30重量％、约35重量％、约40重量％、约45重量％、约50重量％、约55重量％或约60重量％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。在一些实施方案中，共混物中蛋白质的量可为约10重量％至约55重量％、约15重量％至约50重量％、约20重量％至约45重量％、约25重量％至约40重量％或约30重量％至约35重量％。在一些实施方案中，蛋白质/聚氨酯共混物中蛋白质的量可在20重量％至40重量％的范围内。
基于蛋白质和聚氨酯的重量，蛋白质/聚氨酯共混物中聚氨酯的量可在约10重量％至约85％的范围内，包括子范围。例如，共混物中聚氨酯的量可为约10重量％、约15重量％、约20重量％、约25重量％、约30重量％、约35重量％、约40重量％、约45重量％、约50重量％、约55重量％、约60重量％、约65重量％、约70重量％、约75重量％、约80重量％或约85重量％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，共混物中聚氨酯的量可在约20重量％至约75重量％、约30重量％至约65重量％或约40重量％至约55重量％的范围内。
在一些实施方案中，共混温度可在约室温(18℃)至约100℃的范围内，包括子范围。例如，共混温度可为约18℃、约30℃、约40℃、约50℃、约60℃、约70℃、约80℃、约90℃、或约100℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，共混温度可在约18℃至约90℃、约18℃至约80℃、约18℃至约70℃、约18℃至约60℃、约18℃至约50℃、约18℃至约40℃或约18℃至约30℃的范围内。
在一些实施方案中，步骤1906的共混时间可在约15分钟至约3小时的范围内，包括子范围。例如，共混时间可为约30分钟、约1小时、约90分钟、约2小时、约150分钟、或约3小时，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，共混时间可在约15分钟至约150分钟、约15分钟至约2小时、约15分钟至约90分钟或约15分钟至约1小时的范围内。在一些实施方案中，步骤1906的共混速度可在约150rpm至约250rpm的范围内，包括子范围。例如，共混速度可为约150rpm、约175rpm、约200rpm、约225rpm或约250rpm。在一些实施方案中，共混速度可在约150rpm至约225rpm、约150rpm至约200rpm或约150rpm至约225rpm的范围内。共混速度可取决于共混装置的尺寸(例如，叶轮的尺寸)和/或共混组分的容器的尺寸。
在一些实施方案中，可在步骤1906中将一种或多种添加剂添加到共混物中。添加剂可影响蛋白质聚氨酯合金层的最终特性，并因此影响层状材料1700的最终特性。例如，所添加的添加剂可影响以下材料特性中的一种或多种：刚度、弹性、内聚强度、抗撕强度、阻燃性、化学稳定性或润湿稳定性。合适的添加剂包括但不限于交联剂、填料、染料、颜料、增塑剂、蜡、流变改性剂、阻燃剂、抗微生物剂、抗真菌剂、抗氧化剂、UV稳定剂、机械发泡剂、化学发泡剂、泡沫稳定剂等。合适的染料包括但不限于纤维活性染料或天然染料。合适的交联剂包括但不限于环氧基交联剂(例如，购自Sigma Aldridge的聚(乙二醇)二缩水甘油醚(PEGDE))、异氰酸酯基交联剂(例如，购自Lanxess的
)和碳二亚胺基交联剂。合适的发泡剂包括购自HeiQ Chemtex的HeiQ Chemtex 2216-T(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)、HeiQ Chemtex 2241-A(改性的HEUR(疏水改性的环氧乙烷氨基甲酸酯)增稠剂)、HeiQ Chemtex 2243(非离子有机硅分散体)或HeiQ Chemtex 2317(非离子表面活性剂和阴离子表面活性剂的稳定共混物)泡沫稳定剂。合适的抗微生物剂/抗真菌剂包括Ultra-Fresh DW-56，或皮革工业中使用的其他抗微生物剂/抗真菌剂。合适的阻燃剂包括
DB9(含有C-PO(OH)2或C-PO(OR)2基团的具有含碳链聚合物有机磷化合物)、
PD3300(含有C-PO(OH)2或C-PO(OR)2基团的具有含碳链聚合物的有机磷化合物)或用于涂覆的纺织物的其他阻燃剂。合适的填料包括但不限于热塑性微球，例如
微球。合适的流变改性剂包括但不限于碱溶胀性流变改性剂、疏水改性的环氧乙烷基氨基甲酸酯(HEUR)流变改性剂和体积排阻增稠剂。示例性碱溶胀性流变改性剂包括但不限于来自Dow Chemicals的ACRYSOLTMDR-106、ACRYSOLTMASE-60，来自Scott-Bader的
13-3131和
13-308。示例性HEUR改性剂包括但不限于得自Stahl的RM-4410和得自HeiQ的Chemtex 2241-A。示例性体积排阻增稠剂包括但不限于得自Dow Chemicals的WALOCELTMXM 20000 PV和得自Sigma-Aldrich的甲基羟乙基纤维素。
在一些实施方案中，共混物可包含一种或多种着色剂。在一些实施方案中，着色剂可为染料，例如纤维活性染料、直接染料或天然染料。示例性染料包括但不限于偶氮结构酸性染料、金属络合物结构酸性染料、蒽醌结构酸性染料和偶氮/重氮直接染料。在一些实施方案中，着色剂可为颜料，例如色淀颜料。在一些实施方案中，共混物可包含约2重量％或更少的着色剂含量。例如，共混物可包含约0.1重量％、约0.5重量％、约1重量％、约1.5重量％或约2重量％的着色剂。在一些实施方案中，共混物可包含约0.1重量％至约2重量％、约0.5重量％至约1.5重量％或约0.1重量％至约1重量％的着色剂。在一些实施方案中，共混物可不含或基本上不含着色剂。在此类实施方案中，由共混物产生的蛋白质聚氨酯合金层可不含或基本上不含着色剂。
在步骤1908中，将共混混合物的层设置在牺牲层2000的顶表面2002上方。可将共混混合物涂覆在牺牲层2000的顶表面2002上方。在不包括步骤1902和1904的实施方案中，可将共混混合物直接涂覆在牺牲层2000的顶表面2002上。在包括步骤1904的实施方案中，可将共混混合物直接涂覆在底涂层1760的表面上。在包括步骤1902但不包括步骤1904的实施方案中，可将共混混合物直接涂覆在顶涂层1770的表面上。在一些实施方案中，共混混合物可通过将其涂覆在表面上至所需厚度而形成片材。涂覆可包括浇注、挤出、铸造等。在一些实施方案中，可使用例如桨片、刀片、辊、刮刀辊涂、帘式涂覆和缝模涂覆将片材铺展至所需厚度。
在一些实施方案中，共混混合物在涂覆期间的温度可为约40℃或更高。例如，共混混合物的温度可在约40℃至约100℃的范围内，包括子范围。例如，温度可为约40℃、约50℃、约60℃、约70℃、约80℃、约90℃、或约100℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，共混混合物在涂覆期间的温度可在约40℃至约90℃、约40℃至约80℃、约40℃至约70℃、约40℃至约60℃或约40℃至约50℃的范围内。在低于约40℃的温度处涂覆可导致共混混合物过于粘稠并且可使得难以形成均匀厚度的层。
在步骤1910中，可将溶剂(例如，水)从涂覆的共混混合物中去除以形成蛋白质聚氨酯合金层1720，如例如图20C所示。合适的溶剂去除方法包括但不限于隧道干燥、真空干燥、用热空气进行的烘箱干燥、湿度箱干燥、用热空气进行的浮选干燥以及具有用于预热的中范围IR(红外)和用于后续干燥的热空气的组合的烘箱。
步骤1910的合适溶剂去除温度可在约室温(18℃)至约100℃的范围内，包括子范围。例如，溶剂可在约18℃、约35℃、约50℃、约60℃、约70℃、约80℃、约90℃或约100℃，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内(包括端点在内)的温度处去除。在一些实施方案中，溶剂可在约18℃至约35℃、约18℃至约50℃、约18℃至约60℃、约18℃至约70℃、约18℃至约80℃、约18℃至约90℃或约18℃至约100℃的范围内的温度处去除。步骤1910中用于溶剂去除的合适湿度值包括在0％ RH(相对湿度)至约65％ RH的范围内(包括子范围)的湿度。例如，湿度可为约10％ RH、约20％ RH、约40％ RH、约50％ RH、或约65％ RH，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，湿度可为0％ RH至约50％ RH、0％ RH至约40％ RH、0％ RH至约20％ RH、或0％ RH至约10％ RH。溶剂去除温度和/或湿度可影响蛋白质聚氨酯合金层的最终特性，从而影响层状材料的最终特性。步骤1910中的溶剂去除温度和/或湿度可影响以下材料特性中的一种或多种：刚度、弹性、内聚强度、抗撕强度、阻燃性、化学稳定性和润湿稳定性。例如，相对较高的湿度和相对较低的温度可产生更柔软且弹性更大的材料。相反，相对较低的湿度和相对较高的温度可产生更坚硬且弹性更小的材料。
在一些实施方案中，步骤1906–1910可重复多次以在牺牲层2000上方形成多个蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，步骤1906–1910可依次重复以在牺牲层2000上方形成多个蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，可在步骤1912–1916之后重复步骤1906–1910，以在一个或多个蛋白质聚氨酯合金层1730/1740上方形成一个或多个蛋白质聚氨酯合金层1720。在一些实施方案中，方法1900可不包括步骤1906–1910。
在步骤1912中，可将分散或溶解在水溶液中的一种或多种聚氨酯与蛋白质共混并发泡以在水溶液中形成发泡共混混合物。在一些实施方案中，该一种或多种聚合物可在与蛋白质共混并发泡之前分散或溶解在水溶液中。在一些实施方案中，该一种或多种聚氨酯可在与蛋白质共混并发泡期间分散或溶解在水溶液中。在一些实施方案中，可在合适的容器中共混该一种或多种聚氨酯和该一种或多种蛋白质，直至形成均一化的共混物。合适的共混设备包括但不限于共混机、立式搅拌器、在线搅拌器或高剪切搅拌器。共混物可使用例如机械发泡工艺或化学发泡工艺发泡。示例性机械发泡设备包括Hansa搅拌器或
发泡器。共混和发泡可单独或同时进行。
用于在步骤1912中共混和发泡的合适聚氨酯是本文讨论的用于蛋白质聚氨酯合金层的那些。在一些实施方案中，可在步骤1912中将一种或多种发泡剂和/或泡沫稳定剂添加到共混物中。合适的发泡剂和泡沫稳定剂包括本文讨论的用于蛋白质聚氨酯合金层1730/1740的那些。
在一些实施方案中，共混物可包含约10重量％或更少的发泡剂或泡沫稳定剂含量。例如，共混物可包含约0.1重量％、约1重量％、约2.5重量％、约5重量％、约7.5重量％、或约10重量％的发泡剂或泡沫稳定剂。在一些实施方案中，共混物可包含约0.1重量％至约10重量％、约1重量％至约7.5重量％、约2.5重量％至约5重量％、约0.1重量％至约5重量％、或约0.1重量％至约2.5重量％的发泡剂或泡沫稳定剂。在一些实施方案中，共混物可基本上不含或不含发泡剂和/或泡沫稳定剂。在此类实施方案中，由共混物产生的蛋白质聚氨酯合金层可基本上不含或不含发泡剂和/或泡沫稳定剂。
步骤1912中的发泡可用于赋予发泡的蛋白质聚氨酯合金层所需的密度。在一些实施方案中，在步骤1916中去除溶剂之前，发泡共混混合物的液体密度可在约300g/L至约900g/L的范围内，包括子范围。例如，在步骤1912中形成的发泡共混混合物的液体密度可为约300g/L、约400g/L、约500g/L、约600g/L、约700g/L、约800g/L或约900g/L，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。在一些实施方案中，发泡共混混合物的液体密度可在约300g/L至约800g/L、约300g/L至约700g/L、约400g/L至约600g/L、约300g/L至约500g/L或约300g/L至约600g/L的范围内。在一些实施方案中，在步骤1906中形成的共混混合物在步骤1910中从共混混合物中去除溶剂之前的液体密度可大于在步骤1912中形成的发泡共混混合物在步骤1916中去除溶剂之前的液体密度。
在一些实施方案中，在步骤1912中与聚氨酯共混并发泡之前，可将蛋白质分散或溶解在水溶液中。合适的水溶液包括上文讨论的用于步骤1906的那些。水溶液中的蛋白质浓度可为上文讨论的用于步骤1906的任何值或范围。步骤1912的蛋白质/聚氨酯共混物中蛋白质的量可为上文讨论的用于步骤1906的任何值或范围。步骤1912的共混温度可为上文讨论的用于步骤1906的任何温度或温度范围。步骤1912的共混时间可为上文讨论的用于步骤1906的任何时间或时间范围。步骤1912的共混速度可为上文讨论的用于步骤1906的任何速度或速度范围。在一些实施方案中，可在步骤1912中将一种或多种添加剂添加到共混物中。在步骤1912中添加的添加剂可为上文讨论的用于步骤1906的添加剂中的任一种。
在步骤1914中，将发泡共混混合物的层设置在牺牲层2000上方。在一些实施方案中，发泡共混混合物的层设置在蛋白质聚氨酯合金层1720的表面上方。在一些实施方案中，共混并发泡的混合物可直接涂覆在蛋白质聚氨酯合金层1720的表面上。在一些实施方案中，发泡共混混合物可通过将其涂覆在表面上至所需厚度而形成片材。涂覆可包括浇注、挤出、铸造等。在一些实施方案中，可使用例如桨片、刀片、辊、刮刀辊涂、帘式涂覆和缝模涂覆将片材铺展至所需厚度。
在步骤1916中，可将溶剂(例如，水)从涂覆的发泡共混混合物中去除以形成发泡蛋白质聚氨酯合金层1730，如例如图20D所示。合适的溶剂去除方法包括但不限于隧道干燥、真空干燥、用热空气进行的烘箱干燥、湿度箱干燥、用热空气进行的浮选干燥以及具有用于预热的中范围IR和用于后续干燥的热空气的组合的烘箱。步骤1916的合适的溶剂去除温度可为上文讨论的用于步骤1910的温度或温度范围中的任一种。步骤1916的湿度值可为上文讨论的用于步骤1910的湿度值或湿度范围中的任一种。
在一些实施方案中，步骤1912–1916可重复多次以在牺牲层2000上方形成多个发泡蛋白质聚氨酯合金层，例如发泡蛋白质聚氨酯合金层1730和1740。在此类实施方案中，在单独的步骤1912中形成的发泡共混混合物可具有不同的液体密度。例如，一种发泡共混混合物的液体密度可比另一种发泡共混混合物的液体密度大或小10g/L至300g/L。例如，在一些实施方案中，第一共混混合物的液体密度可在约300g/L至约500g/L的范围内，并且第二共混混合物的液体密度可在约600g/L至约700g/L的范围内。又如，第一共混混合物的液体密度可在约300g/L至约400g/L的范围内，并且第二共混混合物的液体密度可在约500g/L至约700g/L的范围内。
在一些实施方案中，步骤1912–1916可依次重复以在牺牲层2000上方形成多个发泡蛋白质聚氨酯合金层。在一些实施方案中，在步骤1912中形成的发泡共混混合物可用于在步骤1914–1916中形成多个发泡蛋白质聚氨酯合金层。在一些实施方案中，步骤1912–1916可在执行一组步骤1906–1910之前执行，以在蛋白质聚氨酯合金层1720和牺牲层2000之间形成一个或多个发泡蛋白质聚氨酯合金层。在一些实施方案中，方法1900可不包括步骤1912–1916。
在步骤1918中，牺牲层2000从在步骤1902–1916中形成的层移除，如例如图20E所示。牺牲层2000可通过机械工艺或化学工艺移除。例如，牺牲层2000可通过将牺牲层2000从其他层剥离来移除。又如，牺牲层2000可通过溶解牺牲层2000来移除。在一些实施方案中，牺牲层2000可在步骤1918中移除，然后在步骤1920中将在步骤1902–1916中形成的层附接到基底层1710。在一些实施方案中，牺牲层2000可在步骤1920之后移除。
在步骤1920中，将在步骤1902–1916中形成的层附接到基底层1710，如例如图20F所示。在步骤1920中，将蛋白质聚氨酯合金层1720以及在步骤1906–1916中形成的任何其他蛋白质聚氨酯合金层附接到基底层1710。在一些实施方案中，在步骤1920中将一个或多个蛋白质聚氨酯合金层(例如，蛋白质聚氨酯合金层1720)附接到基底层1710包括热压工艺。在此类实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层(例如，蛋白质聚氨酯合金层1720)可以与基底层1710直接接触。另外，在此类实施方案中，蛋白质聚氨酯合金层可部分地熔融到基底层1710中，并且在冷却时，两个层牢固地附接。在一些实施方案中，在步骤1920中将一个或多个蛋白质聚氨酯合金层(例如，蛋白质聚氨酯合金层1720)附接到基底层1710包括层合工艺。在此类实施方案中，层合可用粘合剂层1750实现。在此类实施方案中，基底层1710和/或蛋白质聚氨酯合金层可通过已知技术(诸如缝模压铸、吻合涂覆、下拉技术或反向转移涂覆)用粘合剂涂覆。在一些实施方案中，层合工艺可包括在加热下使基底层1710和其他层穿过辊。
在一些实施方案中，步骤1920可从方法1900中省略。在此类实施方案中，在步骤1902–1916中形成的层限定蛋白质聚氨酯合金层或层状材料，而没有基底层1710。
在一些实施方案中，本文所述的层状材料的抗撕强度可比相同厚度的天然皮革的抗撕强度大至少约1％。例如，层状材料的抗撕强度可比相同厚度的天然皮革的抗撕强度大约1％、约2％、约3％、约4％、约5％、约6％、约7％、约8％、约9％、约10％、约15％、约20％、约25％、约30％、约35％、约40％、约45％、约50％、约100％、约150％或约200％。在一些实施方案中，层状材料的抗撕强度可在约20N至约300N的范围内，包括子范围。例如，层状材料的抗撕强度可为约20N、约30N、约40N、约50N、约60N、约70N、约80N、约90N、约100N、约125N、约150N、约175N、约200N、约225N、约250N、约275N或约300N，或在这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，抗撕强度可在约30N至约275N、约40N至约250N、约50N至约225N、约60N至约200N或约75N至约175N、约80N至约150N、约90N至约125N或约100N至约125N的范围内。
在一些实施方案中，本文所述的蛋白质聚氨酯合金层的抗撕强度可在约2N至约30N的范围内，包括子范围。例如，蛋白质聚氨酯合金层的抗撕强度可为2N、约4N、约5N、约10N、约15N、约20N、约25N或约30N，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，抗撕强度可在约4N至约25N、约5N至约20N或约10N至约15N的范围内。
抗撕强度(或抗撕裂性)是材料能够承受撕裂效应的程度的量度。抗撕裂性可通过多种方法测量，例如由ASTM D 412提供的方法或由ISO 3377提供的方法(也称为“Baman撕裂”)。由ASTM D 624提供的方法还可用于测量抵抗撕裂形成的能力和抵抗撕裂扩大的能力。不管所使用的方法如何，首先，在所测试的材料样品中进行切割以引起撕裂。然后，将样品保持在两个夹持件之间并施加均匀的拉力，直至样品撕裂成两半。然后通过将所施加的力除以材料的厚度来计算抗撕裂性。除非另外指明，否则本文所报告的抗撕强度值是通过ISO 3377测量的。
在一些实施方案中，本文所述的层状材料的拉伸强度可在约1kPa(千帕)至约100MPa(兆帕)的范围内，包括子范围。例如，层状材料的拉伸强度可为约1kPa、约50kPa、约100kPa、约200kPa、约300kPa、约400kPa、约500kPa、约600kPa、约700kPa、约800kPa、约900kPa、约1MPa、约5MPa、约10MPa、约20MPa、约30MPa、约40MPa、约50MPa、约60MPa、约70MPa、约80MPa、约90MPa或约100MPa，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，拉伸强度可在约50kPa至约90MPa、约100kPa至约80MPa、约200kPa至约70MPa、约300kPa至约60MPa、约400kPa至约50MPa、约500kPa至约40MPa、约600kPa至约30MPa、约700kPa至约20MPa、约800kPa至约10MPa或约1MPa至约5MPa的范围内。
材料的柔软性(也称为“手感”)可通过ISO 17235测定。在一些实施方案中，本文所述的层状材料的外表面的柔软性可在约2mm至约12mm的范围内，包括子范围。例如，层状材料的外表面的柔软性可为约2mm、约3mm、约4mm、约5mm、约6mm、约7mm、约8mm、约9mm、约10mm、约11mm或约12mm，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，柔软性可为约3mm至约11mm、约4mm至约10mm、约5mm至约9mm、约6mm至约8mm或约6mm至约7mm。除非另外指明，否则本文所公开的柔软性值通过ISO 17235来测定。
材料的柔韧性或应变可通过测量其在施加拉力时的扯断伸长率来确定，例如使用公式：ΔL/L，其中ΔL为施加拉力后材料长度的变化，并且L为材料的初始长度。柔韧性还可根据由ASTM D 412提供的方法测量。在一些实施方案中，本文所述的层状材料的柔韧性可在约100％至约400％的范围内，包括子范围。例如，层状材料的柔韧性可为约100％、约200％、约300％或约400％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，柔韧性可为约100％至约200％、约100％至约300％、约200％至约300％、或约200％至约400％。除非另外指明，否则本文所公开的柔韧性值通过ASTM D 412测量。在一些实施方案中，本文所述的蛋白质聚氨酯合金层可具有如上文针对层状材料所述的柔韧性值或范围。
在一些实施方案中，如本文所述的层状材料在滞后实验中的永久变形可为约8％或更小。在一些实施方案中，层状材料的永久变形可为约1％、约2％、约3％、约4％、约5％、约6％、约7％或约8％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内。在一些实施方案中，层状材料的永久变形可为约1％至约8％、约2％至约7％、约3％至约6％或约4％至约5％。
除非另外指明，否则永久变形值通过以下方法测量。切割狗骨形材料拉伸样本并测量样品的初始长度。将样品切割成约110mm长和10mm宽(75mm-100mm标距)的狗骨形状。然后，使用
机器将样品沿其长度拉伸至15％应变并返回至0％应变，两者均以每秒三毫米的恒定速率拉伸。该操作重复五次。然后，测量初始样品长度与样品在最后返回循环负载变为零时的长度之间的距离。在重复拉紧材料之后测量的长度与初始长度之间的百分比差值为永久变形％。为了计算永久变形值，评估材料的三个单独的样品，并且将平均永久变形值报告为材料的永久变形值。
在一些实施方案中，本文所述的层状材料的湿气透过率(MVTR)可为约75g/m2/小时或更高。在一些实施方案中，本文所述的层状材料的MVTR可在约75g/m2/小时至约200g/m2/小时的范围内，包括子范围。例如，层状胶原材料的MVTR可为约80g/m2/小时至约190g/m2/小时、约90g/m2/小时至约180g/m2/小时、约100g/m2/小时至约170g/m2/小时、约110g/m2/小时至约160g/m2/小时、约120g/m2/小时至约150g/m2/小时或约130g/m2/小时至约140g/m2/小时。除非另外指明，否则本文所公开的MVTR值使用ASTM E96(“材料水蒸气透过性标准试验方法”)—程序B，水方法，于约74.3℉在约50％相对湿度处，并且以
英寸气隙测量。
具有如本文所报道的湿气透过率的层状材料可适用于其中材料的透气性是所需特性的多种应用中。可能需要透气性的示例性应用包括但不限于鞋类、服饰和室内装饰。如本文所述的层状材料与具有相同层数和相同厚度并且由相同的聚合物材料制成但不含共混在聚合物材料中的蛋白质的层状聚合物材料相比可具有显著更高的水蒸气传输速率。
在一些实施方案中，当根据ISO 11640(“皮革–色牢度测试–对来回摩擦循环的牢度”)湿擦牢度测试进行测量时，本文所述的层状材料可具有4级或更高级的色牢度。在一些实施方案中，当根据ISO 11640的湿擦牢度测试进行测量时，本文所述的层状材料可具有4级、4.5级或5级的色牢度。4级或更高级的色牢度可为本文所述的层状材料提供多种应用所需的耐磨性。
本文所述的层状材料可在材料中不包含颜料的情况下实现4级或更高级的色牢度。与由共混在聚氨酯中的不含蛋白质的相同聚氨酯制成的层状聚氨酯材料相比，这是独特的特性。本文所述的层状材料内的蛋白质可很好地附着到用于使材料着色的染料。为了实现高色牢度，通常使用颜料对聚氨酯材料着色，因为染料通常不能很好地附着到聚氨酯。染料和聚氨酯之间的不良附着性导致相对较低的色牢度。本文所述的染色的层状材料可具有用使用颜料着色的聚氨酯无法实现的改善的颜色深度和其他美学特征。
在一些实施方案中，本文所述的层状材料或本文所述的层状材料的单个层可经受与用于处理天然皮革的那些相同或相似的修整处理。在一些实施方案中，可将本文所述的层状材料滚动或拉软以定制材料的特性，诸如材料的手感。在此类实施方案中，可使用传统的纺织物磨光和拉软方法。
在一些实施方案中，层状材料或层状材料的单个层可具有粗糙的外表面。例如，蛋白质聚氨酯合金层1720的顶表面1724可具有粗糙表面，顶涂层1770的顶表面1774可具有粗糙表面，底涂层1760的顶表面1764可具有粗糙表面，蛋白质聚氨酯合金层1730的顶表面1734可具有粗糙表面，或者蛋白质聚氨酯合金层1740的顶表面1744可具有粗糙表面。粗糙的外表面可产生在外观和感觉上类似于天然皮革(例如，鹅卵石状天然皮革的纹理)的表面纹理。在一些实施方案中，牺牲层2000的顶表面2002可具有粗糙表面，该粗糙表面在方法1900期间被转移到直接设置在顶表面2002上的层的表面上。
粗糙表面的每平方英寸表面积比1平方英寸大至少约1％。换句话讲，在一些实施方案中，层状材料1700的一平方英寸样品(包括具有粗糙外表面的层)的表面积可比具有完全平滑表面的材料的一平方英寸样品大至少约1％。在一些实施方案中，粗糙外表面的每平方英寸表面积可比1平方英寸大至少约1％、比1平方英寸大约10％、比1平方英寸大约20％、比1平方英寸大约30％、比1平方英寸大约40％、比1平方英寸大约50％、比1平方英寸大约60％、比1平方英寸大约70％、比1平方英寸大约80％、比1平方英寸大约90％、比1平方英寸大约100％、比1平方英寸大约150％、比1平方英寸大约200％、比1平方英寸大约250％、比1平方英寸大约300％、比1平方英寸大约350％、比1平方英寸大约400％、比1平方英寸大约450％、或比1平方英寸大约500％，或在具有这些值中的任两个作为端点的范围内，包括端点在内。在一些实施方案中，粗糙表面的每平方英寸表面积可比1平方英寸大约1％至约500％、比1平方英寸大约10％至约450％、比1平方英寸大约20％至约400％、比1平方英寸大约30％至约350％、比1平方英寸大约40％至约300％、比1平方英寸大约50％至约250％、比1平方英寸大约60％至约200％、比1平方英寸大约70％至约150％、或比1平方英寸大约80％至约100％。除非另外指明，否则本文所公开的材料的表面积使用轮廓测定法来测量。对于不透明的材料，使用光学轮廓测定法。在一些实施方案中，层状材料或层状材料的单个层可具有平滑的外表面。平滑表面的每平方英寸表面积比1平方英寸大小于1％。例如，平滑表面的每平方英寸表面积可为1平方英寸至小于1.01平方英寸。在一些实施方案中，牺牲层2000的顶表面2002可具有平滑表面，该平滑表面在方法1900期间被转移到直接设置在顶表面2002上的层的表面上。
在一些实施方案中，层状材料或层状材料的单个层可具有纹理化外表面。在一些实施方案中，牺牲层2000的顶表面2002可具有纹理化表面，该纹理化表面在方法1900期间被转移到直接设置在顶表面2002上的层的表面上。在一些实施方案中，纹理化外表面可具有每平方英寸表面积或每平方英寸范围表面积，如上文针对粗糙表面所讨论的。
在一些实施方案中，纹理可为宏观尺度纹理，例如，以商标
或商品名Classic商购获得的由以S.D.Warren Company营业的Sappi North America制造的Sappi/Warren防粘纸上使用的许多纹理中的任一种。宏观尺度纹理的一个示例是特征深度为约50微米至约300微米的天然皮革纹理的复制品。还可使用任何其他所需的宏观尺度纹理。在一些实施方案中，宏观尺度纹理可以是“皮革纹理”。如本文所用，术语“皮革纹理”是模拟天然皮革外观和感觉的纹理。示例性“皮革纹理”包括但不限于Sappi Matte Freeport189、Sappi Freeport 123或Sappi Expresso 904。
在一些实施方案中，纹理可为微米级纹理。在一些实施方案中，纹理可为具有特征尺寸小于50微米(例如1000纳米至小于50微米)的表面特征的微米级纹理。微米级纹理的一个示例在本领域中被称为“Sharklet”。可施用Sharklet纹理以向产品提供结构化的表面以阻止细菌生长。表面的微米级纹理复制了鲨鱼皮齿状突起，这些鲨鱼皮齿状突起以带有数百万条细小肋的菱形图案排列。Sharklet材料在例如美国专利号7,650,848和8,997,672中进行了讨论，这些专利的公开内容以引用方式并入本文。
在一些实施方案中，纹理可为具有特征尺寸小于1000纳米(例如10纳米至小于1000纳米)的表面特征的微米级纹理。纳米级纹理的一个示例是衍射光栅，该衍射光栅具有约400纳米宽、间隔约800纳米、深度为约100纳米的一系列凸脊。
本文所讨论的实施方案将在以下实施例中进一步阐明。应当理解，这些实施例不限于上文所述的实施方案。
实施例1
通过将来自Hauthaway的5.5g水性聚氨酯分散体L3360与10mL去离子水混合并在50℃下以1000rpm(每分钟旋转)搅拌30分钟来制备样品。然后将溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时，得到聚氨酯膜。
使用来自TA Instruments的DMA-850对该膜进行测试。使用金属模具从每个膜上切下1cm×2.5cm的条带。将所切下的膜样品装载到膜和纤维张力夹具中以进行测试。在测试期间，将0.01N的预载荷施加到所切下的膜样品上。将仪器冷却至-80℃，保持1分钟，然后将温度以4℃/分钟升温至200℃，或直至样品太弱而不能保持张力。在温度斜坡期间，样品以1Hz的频率振荡0.1％的应变。对于两个膜，将储能模量、损耗模量和tan(δ)随温度作图。对照样品的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即第二DMA模量转变起始温度)为114.9℃。
另外，使用金属模具从干燥和经调节的样品膜上各切下5个拉伸样本(根据ASTMD638)。将所切下的膜样品装载到
5960系列机器，并以100毫米/分钟的张力拉伸，直至断裂。记录平均杨氏模量、平均拉伸强度(最大拉伸应力)和平均断裂伸长率。杨氏模量为59MPa，最大拉伸应力为12.9MPa，并且断裂伸长率为402％。
实施例2至8
使用与实施例1相同的方法进行实施例2至8，以示出一系列聚氨酯分散体。所使用的聚氨酯和所得特性列于表3至表6中。
实施例9
通过将来自猪皮肤的0.825g(克)明胶溶解到10mL(毫升)去离子水中并在50℃下用磁力搅拌棒以1000rpm(每分钟旋转)搅拌1小时来制备样品。在明胶完全溶解后，用0.1N氢氧化钠将溶液的pH调节至7.0。然后将5.5g L3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和明胶溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生明胶聚氨酯合金膜。
在移液时，明胶聚氨酯溶液外观为乳白色的，没有可见微粒。在干燥后，明胶聚氨酯溶液产生了具有均匀外观的透明膜，没有光学可见的颗粒。这种结果与实施例33和34组合表明，当蛋白质可与硬相混溶时，蛋白质聚氨酯合金可为透明的并且具有增强的特性。
如实施例1中所概述进行DMA测试。明胶聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为180.6℃，比实施例1中所述的对照样品高65.7℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。明胶聚氨酯合金的平均杨氏模量为344MPa，测量的平均拉伸应力为19.8MPa，并且平均断裂伸长率为197％。
与实施例1中单独的聚氨酯相比，该实施例的第二DMA模量转变起始温度的增加以及模量和强度的增加与伸长率的减小指示明胶聚氨酯合金中的溶解的明胶可与聚氨酯的硬相混溶。
实施例10至19
使用用于与实施例9相同的方法进行实施例10至19，以示出来自不同制造商和不同蛋白质的一系列聚氨酯分散体。这些合金的所得特性列于表3至表6中。
实施例20
通过将来自Sigma的0.825g(克)牛血清白蛋白(BSA)溶解到10mL(毫升)去离子水中并在20℃下用磁力搅拌棒以1000rpm(每分钟旋转)搅拌1小时来制备样品。然后将5.5gL3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和BSA溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在台式上在25℃下干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生BSA聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。BSA聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为184.9℃，比实施例1中所述的对照样品高70℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。BSA聚氨酯合金的平均杨氏模量为174MPa，测量的平均拉伸应力为11.7MPa，并且平均断裂伸长率为123％。
实施例21
通过将0.75g大豆分离蛋白质(SPI)加入到15mL浓度为0.05mol/L的氢氧化钠溶液中来分散SPI。在80℃下，用磁力搅拌棒以600rpm搅拌分散体3小时。然后将5g L3360加入到溶液中并以600rpm搅拌30分钟。然后将SPI聚氨酯溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生SPI聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。SPI聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为186.6℃，比实施例1中的对照高72℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。SPI聚氨酯合金的平均杨氏模量为396MPa，测量的平均拉伸应力为18MPa，并且平均断裂伸长率为151％。
第二DMA模量转变起始温度的增加以及模量和强度的增加与伸长率的减小指示SPI聚氨酯合金中的溶解的SPI可与聚氨酯的硬相混溶。
实施例22至23
使用与实施例21相同的方法进行实施例22至23。所用的蛋白质和这些蛋白质聚合物合金的所得特性列于表3至表6中。
实施例24至29
通过与实施例9相同的方法制备样品。改变明胶和L3360的量以实现合金样品中两种组分的各种质量比。明胶和PU分散体的质量以及所得质量分数汇总于下表2中。
表2
如实施例1中所概述进行拉伸和DMA测试。合金的所得特性列于表3至表6中。
实施例30
通过将0.25g大豆分离蛋白质(SPI)加入到15mL DI水中来分散SPI。在80℃下，用磁力搅拌棒以600rpm搅拌分散体3小时。然后将6.42gL3360加入到溶液中并以600rpm搅拌30分钟。然后将SPI聚氨酯溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生SPI聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行拉伸和DMA测试。合金的所得特性列于表3至表6中。
实施例31
通过将0.5g大豆分离蛋白质(SPI)加入到15mL浓度为0.05mol/L的氢氧化钠溶液中来分散SPI。在80℃下，用磁力搅拌棒以600rpm搅拌分散体3小时。然后将6.42g L3360加入到溶液中并以600rpm搅拌30分钟。然后将SPI聚氨酯溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生SPI聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行拉伸和DMA测试。合金的所得特性列于表3至表6中。
实施例32
通过将0.75g乳清加入到15mL浓度为0.05mol/L的氢氧化钠溶液中来分散乳清蛋白质(来自Sigma的牛奶乳清W1500)。在80℃下，用磁力搅拌棒以600rpm搅拌分散体3小时。然后将5g L3360加入到溶液中并以600rpm搅拌30分钟。然后将乳清聚氨酯溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生乳清聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。乳清聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为100.9℃，与实施例1中的对照相比增加了14℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。乳清聚氨酯合金的平均杨氏模量为105MPa，测量的平均拉伸应力为7.6MPa，并且平均断裂伸长率为224％。
虽然乳清似乎可与聚氨酯的硬相混溶，但是据信，由于蛋白质本身的热稳定性差，第二DMA模量转变温度没有增加。如上所讨论的，乳清在158℃下具有变性温度，并因此被认为是非热稳定的。
实施例33
将0.75g酪蛋白(来自牛奶，Sigma，C7078)加入到20mL玻璃小瓶中的不含任何其他添加剂的15mL DI水(pH＝7)中，以600rpm搅拌，加热至90℃，并保持3小时。
然后将5g L3360加入到20mL玻璃小瓶中。将玻璃小瓶封盖并以最大速度涡旋1分钟。然后将混合的酪蛋白聚氨酯液体转移到10cm特氟隆培养皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜(16小时至24小时)。
在干燥后，酪蛋白聚氨酯合金膜具有不透明的外观，在膜中有许多光学可见的颗粒。通过使用
5960系列机器测量五个拉伸样本来测量该膜的拉伸特性。将样品以100毫米/分钟的张力拉伸，直至断裂。膜的平均拉伸强度为4.96MPa。膜的平均断裂伸长率为12.03％。膜的平均杨氏模量为158MPa。这些结果以及实施例39的结果指示，酪蛋白在pH 7的水中不溶并且不可分散，并因此当混合时不溶解在L3360中。
实施例34
将0.75g酪蛋白(来自牛奶，Sigma，C7078)分散到20mL玻璃小瓶中的15mL0.05mol/L NaOH DI水溶液中，以600rpm搅拌，加热至90℃，并保持3小时。获得均匀分散体。
然后将5g L3360加入到20mL玻璃小瓶中。然后将玻璃小瓶封盖并以最大速度涡旋1分钟。然后将混合的酪蛋白聚氨酯液体转移到10cm特氟隆培养皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜(16小时至24小时)。
在干燥后，酪蛋白聚氨酯合金膜具有透明且均匀的外观，在膜中没有光学可见的颗粒。通过使用
5960系列机器测量五个拉伸样本来测量该膜的拉伸特性。将样品以100毫米/分钟的张力拉伸，直至断裂。膜的平均拉伸强度为15.5MPa。膜的平均断裂伸长率为160％。膜的平均杨氏模量为160MPa。与实施例33相比，增加模量、强度和伸长率指示，修饰的酪蛋白溶解在聚氨酯内并可与聚氨酯的硬相混溶。
实施例35
将0.375g大豆分离蛋白质(SPI)和0.375g r-胶原加入到20mL玻璃小瓶中的15mL浓度为0.05mol/L的氢氧化钠溶液中。大豆分离蛋白质为购自MP Medicals的大豆分离蛋白质(IC90545625)。r-胶原为来自Modern Meadow的重组胶原。将小瓶中的溶液在80℃下用磁力搅拌棒以600rpm混合2小时。
然后将5g L3360加入到20mL玻璃小瓶中。将玻璃小瓶封盖并以最大速度涡旋1分钟。然后将混合的SPI/r-col聚氨酯液体转移到10cm特氟隆培养皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生SPI/r-col聚氨酯合金膜。
通过使用
5960系列机器测量五个拉伸样本来测量该膜的拉伸特性。将样品以100毫米/分钟的张力拉伸，直至断裂。膜的平均拉伸强度为15.71MPa。膜的平均断裂伸长率为175.9％。膜的平均杨氏模量为247.1MPa。还使用来自TA Instruments的DMA-850按照实施例1中所述的方法对膜进行测试。SPI/r-col聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为184.9℃。
与实施例编号1和实施例编号9相比，这些结果示出了第二DMA模量转变起始温度的增加，以及模量和强度的增加与伸长率的减小，指示聚氨酯合金中SPI和r-col的共混物可与聚氨酯的硬相混溶并且示出特性的对应增强。
实施例37
使用与实施例36相同的方法，用来自Bobs Red Mills的0.375g豌豆蛋白质MTX5232、0.375g r-胶原(来自Modern Meadow的重组胶原)和5gL3360聚氨酯分散体制备膜。
使用与实施例36所述相同的拉伸和DMA测试方法测试所得蛋白质聚氨酯合金膜。膜的平均拉伸强度为15.36MPa。膜的平均断裂伸长率为183.17％。膜的平均杨氏模量为231.13MPa。豌豆蛋白质/r-col聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度为189.65℃。
与实施例编号1和实施例编号9相比，这些结果示出了第二DMA模量转变起始温度的增加，以及模量和强度的增加，指示蛋白质聚氨酯合金中豌豆蛋白质和r-col的共混物可与聚氨酯的硬相混溶并且示出特性的对应增强。
实施例38
通过将来自猪皮肤的0.825g(克)明胶(Sigma Aldrich G2500)溶解到10mL(毫升)去离子水中并在50℃下用磁力搅拌棒以1000rpm(每分钟旋转)搅拌1小时来制备明胶溶液。在明胶完全溶解后，用0.1N氢氧化钠将溶液的pH调节至7.0。将Navy Black#1684纤维活性染料以每百份明胶4.05份添加到明胶溶液中，并在45℃混合15分钟。然后将5.5g L3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和明胶溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。将所得膜均匀染色，在样品上没有相分离或颜色差异。不含蛋白质的相同聚氨酯分散体的可比较膜不能均匀染色。
实施例39A
通过制备两种5mL 0.1mol/L氢氧化钠溶液来制备化学修饰的大豆蛋白质溶液(化学修饰的
XT 55大豆分离蛋白质和化学修饰的
XT 221D大豆分离蛋白质)。一旦制备，就将40毫克(mg)DABCO(1,4-二氮杂双环[2.2.2]辛烷)加入到每个溶液中并使其溶解。在溶解DABCO时，将300mg聚(乙二醇)单缩水甘油醚-550Mn加入到每种溶液中，然后将0.75g
XT 55大豆分离蛋白质加入到一种溶液中并将0.75g
XT221D大豆分离蛋白质加入到其他溶液中。使溶液在65℃下以600rpm搅拌45分钟，以产生化学修饰的大豆蛋白质，与单独的0.1mol/L氢氧化钠中个别的没有修饰的大豆蛋白质相比，其在水溶液中的溶解度高得多。与不含聚(乙二醇)单缩水甘油醚的相同蛋白质溶液相比，聚(乙二醇)单缩水甘油醚修饰的蛋白质溶液显著更透明，从而指示溶解度增加。另外，尺寸排阻色谱(SEC)数据指示可溶性修饰的蛋白质溶液显示出最小水解，这指示蛋白质溶解度是由于蛋白质修饰而不是由于使用的碱性条件的水解。
实施例39B
通过制备两种5mL 0.1mol/L氢氧化钠溶液来制备化学修饰的大豆蛋白质溶液(化学修饰的
XT 55大豆分离蛋白质和化学修饰的
XT 221D大豆分离蛋白质)。一旦制备，就将40mg DABCO(1,4-二氮杂双环[2.2.2]辛烷)加入到每个溶液中并使其溶解。在溶解DABCO时，将300mg聚(乙二醇)二缩水甘油醚-550Mn加入到溶液中，然后将0.75g
XT 55大豆分离蛋白质加入到一种溶液中并将0.75g
XT 221D大豆分离蛋白质加入到其他溶液中。使溶液在65℃下以600rpm搅拌45分钟，以产生大豆蛋白质，与单独的0.1mol/L氢氧化钠中个别的没有修饰的大豆蛋白质相比，其在水溶液中的溶解度高得多。与不含聚(乙二醇)二缩水甘油醚的相同蛋白质溶液相比，聚(乙二醇)二缩水甘油醚修饰的蛋白质溶液显著更透明，从而指示溶解度增加。另外，SEC数据指示可溶性修饰的大豆蛋白质溶液显示出最小水解，这指示蛋白质溶解度是由于蛋白质修饰而不是由于使用的碱性条件的水解。
实施例40
通过将0.75g大豆分离蛋白质(SPI)加入到5mL浓度为0.1mol/L的氢氧化钠溶液中来分散
XT55SPI。在65℃下，用磁力搅拌棒以600rpm搅拌分散体2小时。以按质量计每100份蛋白质5份的量加入HeiQ Chemtex 2317(阴离子表面活性剂)。然后将5g L3360加入到溶液中并以600rpm搅拌30分钟。然后将SPI聚氨酯溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生SPI聚氨酯合金膜。
实施例41
通过将来自猪皮肤的3.885g明胶(Sigma Aldrich G2500)溶解在22mL去离子水中并在50℃下使用顶置叶轮混合器以450rpm搅拌1小时来制备明胶溶液。在明胶完全溶解后，用1N氢氧化钠将溶液的pH调节至7.0。在调节pH后，以按重量计每百份明胶溶液1.2份加入抗微生物Ultra-Fresh DW-56。然后将溶液在50℃下混合10分钟，以确保所有组分良好分散。在10分钟后，将15mL溶液分成等份，并以每百份估计的最终溶液重量0.5份加入Antifoam 204(得自Sigma Aldrich的有机聚醚分散体的混合物)。将等分的溶液在50℃下混合10分钟，以确保所有组分良好分散。然后，将25.885g L3360加入到溶液中。在加入L3360后，混合溶液直至达到43℃至45℃的温度。
向溶液的其他等分试样中，加入每百份溶液重量5.5份HeiQ Chemtex 2216-T(非离子和阴离子表面活性剂的稳定共混物)和每百份溶液重量2.2份HeiQ Chemtex 2317，以及每百份溶液重量0.1份HeiQ Chemtex 2243(非离子硅氧烷分散体)。然后将溶液冷却机械起泡，直至在43℃至45℃的温度下达到介于650g/L至850g/L之间的湿密度，从而形成泡沫共混混合物。
制备包含顶涂层和底涂层的表面饰面以产生蛋白质聚氨酯合金的前皮肤。通过共混9.74份Stahl Melio WF-5227.A LIQ、100份Stahl WT-42-511、30份Stahl DI-17-701、30份Stahl XR-13-820和25份水形成顶涂层共混物。通过共混450份Stahl RC-43-023、50份Stahl RU-3901、150份Stahl RA-30、50份Stahl FI-1208、30份Stahl XR-13-820和100份Stahl RA-22-063形成底涂层共混物。
使用刮涂装置将共混的非发泡溶液以200gsm的目标湿厚度沉积在干燥的前表层上，并在75℃、2000rpm的空气速度以及70％的空气从下面的样品吹出的条件下，在MathisLTE-S Labcoater中干燥15分钟，以形成蛋白质聚氨酯合金层。在该第一层干燥之后，将共混发泡溶液的第二层以350gsm的目标湿厚度沉积在第一层的顶部上，并在以斜坡式干燥程序从75℃开始持续5分钟，然后在100℃持续5分钟，最后在120℃持续5分钟，700rpm的空气速度以及70％的空气从下面吹出的条件下，在Mathis LTE-S Labcoater中干燥15分钟，以形成第一发泡蛋白质聚氨酯合金层。在发泡层干燥之后，将共混发泡溶液的第三层以350gsm的目标湿厚度沉积在第一发泡层的顶部上，并在以斜坡式干燥方法从75℃开始持续5分钟，然后在100℃持续5分钟，最后在120℃，700rpm的空气速度以及70％的空气从下面吹出的条件下，在Mathis LTE-S Labcoater中干燥15分钟，以形成第二发泡蛋白质聚氨酯合金层。
在将样品完全干燥并在调节室中在23℃和50％湿度下调节24小时后，将样品切下并根据本文所述的DMA和拉伸机械特性测试进行测试。所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变起始温度)为190℃，杨氏模量为88.9MPa，拉伸应力为5.4MPa，并且断裂伸长率为110％。
实施例42
通过将1g 50KDa rCol溶解到5mL去离子水中并在20℃下用磁力搅拌棒以1000rpm搅拌1小时来制备样品。50KDa rCol蛋白质为由Modern Meadow制备的胶原区段，包含SEQID NO:1中列出的氨基酸序列。在搅拌1小时后，将6.7g L3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和50KDa rCol溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生50KDa rCol聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。50KDa rCol聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为177.8℃，比实施例1中所述的对照样品高62.9℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。50KDa rCol聚氨酯合金的平均杨氏模量为161MPa，测量的平均拉伸应力为17MPa，并且平均断裂伸长率为173％。
实施例43
通过将购自CREATIVE
的1g天然木霉属纤维素酶(纤维素酶-RG)溶解在5mL去离子水中并在20℃下用磁力搅拌棒以1000rpm搅拌1小时来制备样品。在搅拌1小时后，将11.4g L3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和纤维素酶溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生纤维素酶聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。纤维素酶-RG聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为153.1℃，比实施例1中所述的对照样品高38.2℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。纤维素酶聚氨酯合金的平均杨氏模量为184MPa，测量的平均拉伸应力为14.7MPa，并且平均断裂伸长率为252％。
实施例44
通过将购自Carolina Biological Supply Company的1g实验室级纤维素酶(纤维素酶-IG)溶解在5mL去离子水中并在20℃下用磁力搅拌棒以1000rpm搅拌1小时来制备样品。在搅拌1小时后，将11.4g L3360加入到溶液中并以1000rpm搅拌30分钟。然后将聚氨酯和纤维素酶溶液移液到直径为10cm的特氟隆蒸发皿中。将培养皿在45℃下的烘箱中干燥过夜。在干燥后，将干燥的样品在标准参考大气(23℃，50％湿度)下调节24小时以产生纤维素酶聚氨酯合金膜。
如实施例1中所概述进行DMA测试。纤维素酶-IG聚氨酯合金的所得第二储能模量转变(作为测量的储能模量的最后下降的起始点，即，第二DMA模量转变温度)为122.1℃，比实施例1中所述的对照样品高7.2℃。
如实施例1中所概述进行拉伸测试。纤维素酶聚氨酯合金的平均杨氏模量为84MPa，测量的平均拉伸应力为15.1MPa，并且平均断裂伸长率为286％。
实施例45
各自根据以下方法制备两个对照样品(实施例编号45a和实施例编号45b)。将0.4gAF-715(购自Quaker Color的消泡剂)混合到来自C.L.Hauthaway&Sons Corporation的38克水性聚氨酯分散体Hauthane HD-2001中。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物，并在室温下搅拌5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75N以增加混合物的粘度，并使混合物混合5分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater涂覆机将混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。然后将涂层从防粘纸上移除，以产生不含蛋白质的聚氨酯膜。
在干燥后，实施例45a的样品的厚度为0.4mm，并且实施例45b的样品的厚度为0.4mm。如表7中所报告的，实施例45a的聚氨酯膜的湿气透过率为30g/m2/24小时，并且实施例45b的聚氨酯膜的湿气透过率为38g/m2/24小时。
实施例46
各自根据以下方法制备两个样品(实施例编号46a和实施例编号46b)。在50℃下，将来自猪皮肤的13.25g明胶溶解在2g抗微生物Ultra-Fresh DW-56、0.8g AF-715(购自Quaker Color的消泡剂)和75mL水的溶液中。使用叶轮以500rpm搅拌溶液，直至明胶完全溶解。然后使用1M的NaOH增加溶液的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将来自C.L.Hauthaway&Sons Corporation的77g水性聚氨酯分散体Hauthane HD-2001加入到明胶溶液中并搅拌15分钟。在正确混合明胶和聚氨酯溶液后，加入来自Stahl的1g RM-4410以增加溶液的粘度，并将溶液混合5分钟。然后将溶液涂覆在0.35mm厚的仿麂皮纺织物上，该仿麂皮纺织物的表面涂覆有薄
DLS涂层(厚度为0.03mm)。使用手持式刮涂设备将明胶聚氨酯溶液涂覆在薄
DLS涂层的顶部上，并使其在标准参考大气(23℃和50％湿度)下干燥，以产生具有纺织物背衬的明胶-聚氨酯膜。将薄
DLS涂层用于防止明胶聚氨酯涂层深深地渗透到仿麂皮纺织物中。
在干燥后，实施例编号46a的样品的厚度为0.77mm(为明胶-聚氨酯膜、薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物的总厚度)，并且实施例46b的样品的厚度为0.82mm(为明胶-聚氨酯膜、薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物的总厚度)。
如表7中所报告，实施例编号46a的样品的湿气透过率为180g/m2/24小时，其与实施例编号45a的样品相比增加了150g/m2/24小时，并且与实施例编号45b的样品相比增加了142g/m2/24小时。也如表7中所报告，实施例编号46b的样品的湿气透过率为138g/m2/24小时，其与实施例编号45a的样品相比增加了108g/m2/24小时，并且与实施例编号45b的样品相比增加了100g/m2/24小时。
对于实施例编号46a或46b的样品，薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物对湿气透过率都没有显著影响。换句话讲，表7中报告的湿气透过率仅为明胶-聚氨酯膜反映了湿气透过率。
实施例47
各自根据以下方法制备两个对照样品(实施例编号47a和实施例编号47b)。将0.4gAF-715(购自Quaker Color的消泡剂)混合到来自Hauthaway的38克水性聚氨酯分散体L3360。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物，并在室温下搅拌5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75N以增加混合物的粘度，并使混合物混合5分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater涂覆机将混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。然后将涂层从防粘纸上移除，以产生不含蛋白质的聚氨酯膜。
在干燥后，实施例编号47a的样品的厚度为0.32mm，并且实施例编号47b的样品的厚度为0.36mm。如表7中所报告的，实施例编号47a的聚氨酯膜的湿气透过率为23g/m2/24小时，并且实施例编号47b的聚氨酯膜的湿气透过率为27g/m2/24小时。
实施例48
各自根据以下方法制备两个样品(实施例编号48a和实施例编号48b)。在50℃下，将来自猪皮肤的13.25g明胶溶解在2g抗微生物Ultra-Fresh DW-56、0.8g AF-715(购自Quaker Color的消泡剂)和75mL水的溶液中。使用叶轮以500rpm搅拌溶液，直至明胶完全溶解。然后使用1M的NaOH增加溶液的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将来自Hauthaway的77g水性聚氨酯分散体L3360加入到明胶溶液中并搅拌15分钟。在正确混合明胶和聚氨酯溶液后，加入来自Stahl的1g RM-4410以增加溶液的粘度，并将溶液混合5分钟。然后将溶液涂覆在0.35mm厚的仿麂皮纺织物上，该仿麂皮纺织物的表面涂覆有薄
DLS涂层(厚度为0.03mm)。使用手持式刮涂设备将明胶和聚氨酯溶液涂覆在薄
DLS涂层的顶部上，并使其在标准参考大气(23℃和50％湿度)下干燥，以产生具有纺织物背衬的明胶-聚氨酯膜。将薄
DLS涂层用于防止明胶聚氨酯涂层深深地渗透到仿麂皮纺织物中。
在干燥后，实施例编号48a的样品的厚度为0.77mm(为明胶-聚氨酯膜、薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物的总厚度)，并且实施例编号48b的样品的厚度为0.84mm(为明胶-聚氨酯膜、薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物的总厚度)。
如表7中所报告，实施例编号48a的样品的湿气透过率为117g/m2/24小时，其与实施例编号47a的样品相比增加了94g/m2/24小时，并且与实施例编号47b的样品相比增加了90g/m2/24小时。也如表7中所报告，实施例48b的样品的湿气透过率为74g/m2/24小时，其与实施例编号47a的样品相比增加了51g/m2/24小时，并且与实施例编号47b的样品相比增加了47g/m2/24小时。
对于实施例编号46a或46b的样品，薄
DLS涂层和仿麂皮纺织物对湿气透过率都没有显著影响。换句话讲，表7中报告的湿气透过率仅为明胶-聚氨酯膜反映了湿气透过率。
实施例49
各自根据以下方法制备两个对照样品(实施例编号49a和实施例编号49b)。将0.2gAF-715(购自Quaker Color的消泡剂)混合到来自Hauthaway的38克水性聚氨酯分散体L3360。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75N以增加混合物的粘度，并使混合物再混合5分钟。然后使用MathisLTE-SLabcoater将这种聚氨酯混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
然后，通过将来自Hauthaway的水性聚氨酯分散体L3360与HeiQ Chemtex 2216-T(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2317(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2241-A(基于溶液重量的1％)和HeiQ Chemtex 2243(基于溶液重量发0.1％)混合来制备泡沫溶液。使用叶轮以500rpm将该混合物在室温下搅拌5分钟。然后使混合物起泡以产生湿密度介于700g/L和900g/L之间的发泡混合物。使用Mathis LTE-S Labcoater将发泡混合物涂覆在先前涂覆的聚氨酯层上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。在干燥该第一发泡涂层后，使用相同的条件将由相同的发泡混合物制成的第二发泡涂层涂覆在第一发泡涂层上。在干燥第二发泡层后，从防粘纸上移除三层样品。
实施例编号49a的三层样品的厚度为0.23mm，并且实施例编号49b的三层样品的厚度为0.24mm。如表7中所报告的，实施例编号49a的三层样品的湿气透过率为83g/m2/24小时，并且实施例编号49b的三层样品的湿气透过率为87g/m2/24小时。
实施例50
各自根据以下方法制备两个样品(实施例编号50a和实施例编号50b)。将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合。然后使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆分离蛋白质质量的15重量％)和AF-715消泡剂(基于溶液重量的1重量％)加入到混合物中，并使用叶轮以500rpm搅拌混合物，直至大豆分离蛋白质完全溶解。一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将来自Hauthaway的32g水性聚氨酯分散体L3360加入到蛋白质溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm的速率将溶液搅拌10分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater将该蛋白质溶液涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
然后通过将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合来制备泡沫溶液。使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后并且一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆蛋白质质量的15重量％)、HeiQChemtex 2216-T(基于溶液重量的3重量％)、HeiQ Chemtex 2317(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2241-A(基于溶液重量的1％)、HeiQ Chemtex 2243(基于溶液重量的0.1％)、来自Hauthaway的32g水性聚氨酯分散体L3360加入到溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm将溶液搅拌5分钟。然后使该溶液起泡以产生湿密度介于700g/L和900g/L之间的泡沫溶液。使用Mathis LTE-S Labcoater将泡沫溶液涂覆在先前涂覆的蛋白质溶液层上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。在干燥该第一发泡溶液涂层后，使用相同的条件在第一发泡涂层上涂覆第二泡沫层。在第二泡沫溶液层干燥后，从防粘纸上移除三层样品。
实施例编号50a的三层样品的厚度为0.24mm，并且实施例编号50b的三层样品的厚度为0.25mm。如表7中所报告，实施例编号50a的样品的湿气透过率为268g/m2/24小时，其与实施例编号49a的样品相比增加了185g/m2/24小时，并且与实施例编号49b的样品相比增加了181g/m2/24小时。也如表7中所报告，实施例编号50b的样品的湿气透过率为277g/m2/24小时，其与实施例编号49a的样品相比增加了194g/m2/24小时，并且与实施例编号49b的样品相比增加了190g/m2/24小时。
实施例51
通过将0.4g AF-715(购自Quaker Color的消泡剂)混合到来自Covestro的38g水性聚氨酯分散体
DL 5249来制备对照样品。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物，并在室温下搅拌5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75N以增加混合物的粘度，并使混合物混合5分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater涂覆机将混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。然后将涂层从防粘纸上移除，以产生不含蛋白质的聚氨酯膜。
在干燥后，样品的厚度为0.08mm。如表7中所报告，聚氨酯膜的湿气透过率为338g/m2/24小时。
实施例52
各自根据以下方法制备两个样品(实施例编号52a和实施例编号52b)。将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合。然后使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆分离蛋白质质量的15重量％)和AF-715消泡剂(基于溶液重量的1重量％)加入到混合物中，并使用叶轮以500rpm搅拌混合物，直至大豆分离蛋白质完全溶解。一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将来自Covestro的32g水性聚氨酯分散体
DL5249加入到蛋白质溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm的速率将溶液搅拌10分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater将该蛋白质溶液涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
然后通过将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合来制备泡沫溶液。使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后并且一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆蛋白质质量的15重量％)、HeiQChemtex 2216-T(基于溶液重量的3重量％)、HeiQ Chemtex 2317(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2241-A(基于溶液重量的1％)、HeiQ Chemtex 2243(基于溶液重量的0.1％)、来自Covestro的32g水性聚氨酯分散体
DL 5249加入到溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm将溶液搅拌5分钟。然后使该溶液起泡以产生湿密度介于700g/L和900g/L之间的发泡溶液。使用Mathis LTE-S Labcoater将发泡溶液涂覆在先前涂覆的蛋白质溶液层上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。在干燥该第一发泡涂层后，使用相同的条件在第一发泡涂层上涂覆第二发泡层。在第二发泡溶液层干燥后，从防粘纸上移除三层样品。
实施例编号52a的三层样品的厚度为0.22mm，并且实施例编号52b的三层样品的厚度为0.23mm。如表7中所报告的，实施例52a的样品的湿气透过率为626g/m2/24小时，并且实施例52b的样品的湿气透过率为644g/m2/24小时。出于评价湿气透过率的变化的目的，可将实施例编号52a和52b的这些湿气透过率与实施例编号51的湿气透过率进行比较，因为所有三个样品均包括使用
DL 5249制成的非发泡层并且具有基本上相同的厚度。实施例编号52a和52b的发泡层由于其高孔隙率而对这些样品的湿气透过率没有显著影响。与实施例编号51的样品相比，实施例编号52a的样品示出288g/m2/24小时的湿气透过率增加，并且实施例编号52b的样品示出306g/m2/24小时的湿气透过率增加。
实施例53
通过将0.2g AF-715(购自Quaker Color的消泡剂)混合到来自Covestro的38g水性聚氨酯分散体
DL 5249来制备对照样品。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75 N以增加混合物的粘度，并使混合物再混合5分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater将这种聚氨酯混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
然后，通过将来自Hauthaway的水性聚氨酯分散体L3360与HeiQ Chemtex 2216-T(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2317(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2241-A(基于溶液重量的1％)和HeiQ Chemtex 2243(基于溶液重量发0.1％)混合来制备泡沫溶液。使用叶轮以500rpm将该混合物在室温下搅拌5分钟。然后使混合物起泡以产生湿密度介于700g/L和900g/L之间的发泡混合物。使用Mathis LTE-S Labcoater将发泡混合物涂覆在先前涂覆的聚氨酯层上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。在干燥该第一发泡涂层后，使用相同的条件将由相同的L3360发泡混合物制成的第二发泡涂层涂覆在第一发泡涂层上。在干燥第二发泡层后，从防粘纸上移除三层样品。
实施例编号53的三层样品的厚度为0.32mm。如表7中所报告，实施例编号53的三层样品的湿气透过率为84g/m2/24小时。
实施例54
然后通过将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合来制备样品。使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆分离蛋白质质量的15重量％)和AF-715消泡剂(基于溶液重量的1重量％)加入到混合物中，并使用叶轮以500rpm搅拌混合物，直至大豆分离蛋白质完全溶解。一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将来自Covestro的53.7g水性聚氨酯分散体
DL5249加入到蛋白质溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm的速率将溶液搅拌10分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater将该蛋白质溶液涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
然后通过将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合来制备泡沫溶液。使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后并且一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆蛋白质质量的15重量％)、HeiQChemtex 2216-T(基于溶液重量的3重量％)、HeiQ Chemtex 2317(基于溶液重量的3％)、HeiQ Chemtex 2241-A(基于溶液重量的1％)、HeiQ Chemtex 2243(基于溶液重量的0.1％)、来自Hauthaway的53.7g水性聚氨酯分散体L3360加入到溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm将溶液搅拌5分钟。然后使该溶液起泡以产生湿密度介于700g/L和900g/L之间的发泡溶液。使用Mathis LTE-S Labcoater将发泡溶液涂覆在先前涂覆的蛋白质溶液层上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。在干燥该第一发泡溶液涂层后，使用相同的条件在第一发泡涂层上涂覆第二泡沫L3360层。在第二泡沫溶液层干燥后，从防粘纸上移除三层样品。
实施例编号54的三层样品的厚度为0.32mm。如表7中所报告，实施例编号54的样品的湿气透过率为166g/m2/24小时，其与实施例编号53的样品相比增加了82g/m2/24小时。图23的图示出了实施例编号54的样品的透气性随时间推移保持一致。在透气性测试期间，通过样品输送的水量随时间线性增加。图23的图示出了蛋白质聚氨酯合金中的蛋白质不会引起合金的透气性随时间推移的任何显著波动。
实施例55
通过将0.4g AF-715(来自Quaker Color的消泡剂)混合到由来自Covestro的25重量％的
DL 5249和来自Hauthaway的75重量％的L3360构成的38g水性聚氨酯分散体来制备对照样品。使用叶轮以500rpm的速率混合混合物，并在室温下搅拌5分钟。在混合物正确混合后，加入0.6g
Gel L 75N以增加混合物的粘度，并使混合物混合5分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater涂覆机将混合物涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。然后将涂层从防粘纸上移除，以产生不含蛋白质的聚氨酯膜。
在干燥后，样品的厚度为0.07mm。如表7中所报告，聚氨酯膜的湿气透过率为168g/m2/24小时。
实施例56
然后通过将5.3g
XT 221D大豆分离蛋白质与30g水混合来制备样品。使用1M的NaOH增加混合物的pH，直至达到8至9的pH。在对pH进行调节后，将Ultra-Fresh DW-56(基于大豆分离蛋白质质量的15重量％)和AF-715消泡剂(基于溶液重量的1重量％)加入到混合物中，并使用叶轮以500rpm搅拌混合物，直至大豆分离蛋白质完全溶解。一旦大豆分离蛋白质完全溶解，就将由来自Covestro的25重量％的
DL 5249和来自Hauthaway的75重量％的L3360构成的53.7g水性聚氨酯分散体加入到蛋白质溶液中，并在室温下使用叶轮以500rpm的速率将溶液搅拌10分钟。然后使用Mathis LTE-S Labcoater将该蛋白质溶液涂覆到防粘纸上，并在75℃下干燥10分钟，并且在100℃下干燥10分钟。
在干燥后，样品的厚度为0.05mm。如表7中所报告，样品的湿气透过率为266g/m2/24小时，其与实施例编号55的样品相比增加了98g/m2/24小时。
实施例表
以下表3至表6报告了实施例编号1至31的DMA和机械特性测试结果。表中的“Sancure”聚氨酯为SANCURETM20025F，来自Lubrizol的在水中含47％固体的脂族聚酯聚氨酯分散体。“Impranil DLS”聚氨酯为
DLS，来自Covestro的在水中有50％固体含量的脂族聚酯聚氨酯。“L2996”聚氨酯为来自Hauthaway的在水中有35％固体含量的脂族聚碳酸酯聚氨酯分散体。“明胶”蛋白质为来自Sigma的A型猪皮肤明胶G2500。“SPI”蛋白质为来自MP Medicals的大豆分离蛋白质IC90545625。“胶原”蛋白质为来自中国Wuxi BIOTbiology technology的牛胶原。“BSA”蛋白质为来自Sigma的牛血清白蛋白5470。“rCol”蛋白质重组牛胶原由Modern Meadow的酵母制备。“白蛋白”蛋白质为来自Sigma的鸡蛋清白蛋白A5253。“豌豆”蛋白质为来自Bobs Red Mills的豌豆蛋白粉MTX5232。“花生”蛋白质为来自Tru-Nut的花生蛋白粉。表7报告了实施例编号45至56的湿气透过率测试结果。
表3：第二DMA模量转变起始温度
表4：第一DMA模量转变起始温度和软相tan(δ)峰值温度
表5：拉伸强度
表6：杨氏模量
表7：湿气透过率(MVTR)
虽然本文已经描述了各种实施方案，但是它们仅以举例的方式而不是以限制的方式来呈现。显而易见的是，基于本文给出的教导内容和指导，调整和修改旨在落入所公开实施方案的等同物的含义和范围内。因此，对于本领域的技术人员将显而易见的是，在不脱离本公开的实质和范围的情况下，可对本文所公开的实施方案进行各种形式和细节的改变。本文所呈现的实施方案的元件不一定是互相排斥的，而是可互换以满足如本领域的技术人员将理解的各种情况。
本文参考如附图所示的实施方案详细描述了本公开的实施方案，其中类似的附图标号用于指示相同或功能类似的元件。所提及的“一个实施方案”、“实施方案”、“一些实施方案”、“在某些实施方案中”等指示所述的实施方案可包括特定特征、结构或特性，但是每个实施方案可能不一定包括特定特征、结构或特性。而且，此类短语不一定是指相同的实施方案。另外，在结合实施方案描述特定特征、结构或特性时，无论是否明确描述，认为本领域的技术人员能够结合其他实施方案来实现此类特征、结构或特性。
实施例是用于说明而非限制本公开。在本领域中通常遇到的并且对于本领域的技术人员将显而易见的各种条件和参数的其他合适的修改和改型落在本公开的实质和范围内。
应当理解，本文所用的词组或术语是为了描述而非限制的目的。本公开的宽度和范围不应受任何上述示例性实施方案限制，而应按照所附权利要求书和它们的等同物来限定。
序列
SEQ ID NO:1：人胶原α-1(III)链
DVKSGVAVGGLAGYPGPAGPPGPPGPPGTSGHPGSPGSPGYQGPPGEPGQAGPSGPPGPPGAIGPSGPAGKDGESGRPGRPGERGLPGPPGIKGPAGIPGFPGMKGHRGFDGRNGEKGETGAPGLKGENGLPGENGAPGPMGPRGAPGERGRPGLPGAAGARGNDGARGSDGQPGPPGPPGTAGFPGSPGAKGEVGPAGSPGSNGAPGQRGEPGPQGHAGAQGPPGPPGINGSPGGKGEMGPAGIPGAPGLMGARGPPGPAGANGAPGLRGGAGEPGKNGAKGEPGPRGERGEAGIPGVPGAKGEDGKDGSPGEPGANGLPGAAGERGAPGFRGPAGPNGIPGEKGPAGERGAPGPAGPRGAAGEPGRDGVPGGPGMRGMPGSPGGPGSDGKPGPPGSQGESGRPGPPGPSGPRGQPGVMGFPGPKGNDGAPGKNGERGGPGGPGPQGPPGKNGETGPQGPPGPTGPGGDKGDTGPPGPQGLQGLPGTGGPPGENGKPGEPGPKGDAGAPGAPGGKGDAGAPGERGPP
序列表
<110> 现代牧场股份有限公司（MODERN MEADOW, INC.）
<120> 蛋白质聚氨酯合金和包括其的层状材料
<130> 4431.068PC03
<150> US 63/110,760
<151> 2020-11-06
<150> US 63/018,891
<151> 2020-05-01
<160> 1
<170> PatentIn版本3.5
<210> 1
<211> 528
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 人胶原α-1(III)链
<400> 1
Asp Val Lys Ser Gly Val Ala Val Gly Gly Leu Ala Gly Tyr Pro Gly
1 5 10 15
Pro Ala Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Thr Ser Gly His
20 25 30
Pro Gly Ser Pro Gly Ser Pro Gly Tyr Gln Gly Pro Pro Gly Glu Pro
35 40 45
Gly Gln Ala Gly Pro Ser Gly Pro Pro Gly Pro Pro Gly Ala Ile Gly
50 55 60
Pro Ser Gly Pro Ala Gly Lys Asp Gly Glu Ser Gly Arg Pro Gly Arg
65 70 75 80
Pro Gly Glu Arg Gly Leu Pro Gly Pro Pro Gly Ile Lys Gly Pro Ala
85 90 95
Gly Ile Pro Gly Phe Pro Gly Met Lys Gly His Arg Gly Phe Asp Gly
100 105 110
Arg Asn Gly Glu Lys Gly Glu Thr Gly Ala Pro Gly Leu Lys Gly Glu
115 120 125
Asn Gly Leu Pro Gly Glu Asn Gly Ala Pro Gly Pro Met Gly Pro Arg
130 135 140
Gly Ala Pro Gly Glu Arg Gly Arg Pro Gly Leu Pro Gly Ala Ala Gly
145 150 155 160
Ala Arg Gly Asn Asp Gly Ala Arg Gly Ser Asp Gly Gln Pro Gly Pro
165 170 175
Pro Gly Pro Pro Gly Thr Ala Gly Phe Pro Gly Ser Pro Gly Ala Lys
180 185 190
Gly Glu Val Gly Pro Ala Gly Ser Pro Gly Ser Asn Gly Ala Pro Gly
195 200 205
Gln Arg Gly Glu Pro Gly Pro Gln Gly His Ala Gly Ala Gln Gly Pro
210 215 220
Pro Gly Pro Pro Gly Ile Asn Gly Ser Pro Gly Gly Lys Gly Glu Met
225 230 235 240
Gly Pro Ala Gly Ile Pro Gly Ala Pro Gly Leu Met Gly Ala Arg Gly
245 250 255
Pro Pro Gly Pro Ala Gly Ala Asn Gly Ala Pro Gly Leu Arg Gly Gly
260 265 270
Ala Gly Glu Pro Gly Lys Asn Gly Ala Lys Gly Glu Pro Gly Pro Arg
275 280 285
Gly Glu Arg Gly Glu Ala Gly Ile Pro Gly Val Pro Gly Ala Lys Gly
290 295 300
Glu Asp Gly Lys Asp Gly Ser Pro Gly Glu Pro Gly Ala Asn Gly Leu
305 310 315 320
Pro Gly Ala Ala Gly Glu Arg Gly Ala Pro Gly Phe Arg Gly Pro Ala
325 330 335
Gly Pro Asn Gly Ile Pro Gly Glu Lys Gly Pro Ala Gly Glu Arg Gly
340 345 350
Ala Pro Gly Pro Ala Gly Pro Arg Gly Ala Ala Gly Glu Pro Gly Arg
355 360 365
Asp Gly Val Pro Gly Gly Pro Gly Met Arg Gly Met Pro Gly Ser Pro
370 375 380
Gly Gly Pro Gly Ser Asp Gly Lys Pro Gly Pro Pro Gly Ser Gln Gly
385 390 395 400
Glu Ser Gly Arg Pro Gly Pro Pro Gly Pro Ser Gly Pro Arg Gly Gln
405 410 415
Pro Gly Val Met Gly Phe Pro Gly Pro Lys Gly Asn Asp Gly Ala Pro
420 425 430
Gly Lys Asn Gly Glu Arg Gly Gly Pro Gly Gly Pro Gly Pro Gln Gly
435 440 445
Pro Pro Gly Lys Asn Gly Glu Thr Gly Pro Gln Gly Pro Pro Gly Pro
450 455 460
Thr Gly Pro Gly Gly Asp Lys Gly Asp Thr Gly Pro Pro Gly Pro Gln
465 470 475 480
Gly Leu Gln Gly Leu Pro Gly Thr Gly Gly Pro Pro Gly Glu Asn Gly
485 490 495
Lys Pro Gly Glu Pro Gly Pro Lys Gly Asp Ala Gly Ala Pro Gly Ala
500 505 510
Pro Gly Gly Lys Gly Asp Ala Gly Ala Pro Gly Glu Arg Gly Pro Pro
515 520 525
Claims (45)
1.一种蛋白质聚氨酯合金，所述蛋白质聚氨酯合金包含溶解在聚氨酯内的蛋白质，其中所述蛋白质为除大豆蛋白质之外的蛋白质。
2.根据权利要求1所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金具有：
在约-60℃至约30℃的温度范围内的动态力学分析(DMA)tan(δ)峰值，和
在约120℃至约200℃的范围内的第二DMA模量转变起始温度。
3.根据权利要求1或权利要求2所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金为透明的。
4.根据权利要求1至3中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述杨氏模量大约10％至约600％的范围。
5.根据权利要求1至3中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述杨氏模量大约40％至约600％的范围。
6.根据权利要求1至5中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述杨氏模量大约10MPa至约350MPa的范围。
7.根据权利要求1至5中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述杨氏模量大约25MPa至约350MPa的范围。
8.根据权利要求1至5中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述杨氏模量大约100MPa至约350MPa的范围。
9.根据权利要求1至8中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约50MPa至约450MPa的范围内。
10.根据权利要求1至8中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约75MPa至约450MPa的范围内。
11.根据权利要求1至10中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金以摄氏度为单位的第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约5％至约70％的范围。
12.根据权利要求1至10中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金以摄氏度为单位的第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约15％至约70％的范围。
13.根据权利要求1至12中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约5℃至约100℃的范围。
14.根据权利要求1至12中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约20℃至约80℃的范围。
15.根据权利要求1至12中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约40℃至约80℃的范围。
16.根据权利要求1至15中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度在约130℃至约200℃的范围内。
17.根据权利要求1至15中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的第二DMA模量转变起始温度在约165℃至约200℃的范围内。
18.根据权利要求1至17中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质具有：
a)在约4至约5的范围内的等电点，和
b)在约1重量％至约100重量％的范围内的赖氨酸重量百分比。
19.根据权利要求1至18中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约5％至约55％的范围。
20.根据权利要求1至18中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约15％至约55％的范围。
21.根据权利要求1至20中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约2MPa至约8MPa的范围。
22.根据权利要求1至20中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约5MPa至约8MPa的范围。
23.根据权利要求1至22中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度在约7MPa至约21MPa的范围内。
24.根据权利要求1至23中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，所述蛋白质聚氨酯合金包含约10重量％至约50重量％的所述蛋白质和约50重量％至约90重量％的所述聚氨酯。
25.根据权利要求1至23中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，所述蛋白质聚氨酯合金包含约20重量％至约35重量％的所述蛋白质和约65重量％至约80重量％的所述聚氨酯。
26.根据权利要求1至25中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质为除胶原之外的蛋白质。
27.根据权利要求1至26中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述湿气透过率大约20％至约600％的范围。
28.根据权利要求1至27中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且其中所述蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述湿气透过率大约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围。
29.根据权利要求1至28中任一项所述的蛋白质聚氨酯合金，其中所述蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内。
30.一种大豆蛋白质聚氨酯合金，所述大豆蛋白质聚氨酯合金包含溶解在聚氨酯内的大豆蛋白质，其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金具有在约-60℃至约30℃的温度范围内的动态力学分析(DMA)tan(δ)峰值和在约130℃至约200℃的范围内的第二DMA模量转变起始温度。
31.根据权利要求30所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金为透明的。
32.根据权利要求30或权利要求31所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约60％至约570％的范围。
33.根据权利要求30至32中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有杨氏模量，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量比所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的杨氏模量大约35MPa至约340MPa的范围。
34.根据权利要求30至33中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的杨氏模量在约90MPa至约400MPa的范围内。
35.根据权利要求30至34中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有第二DMA模量转变起始温度，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的所述第二DMA模量转变起始温度比所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的所述第二DMA模量转变起始温度大约15℃至约100℃的范围。
36.根据权利要求30至35中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约10％至约45％的范围。
37.根据权利要求30至36中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下具有拉伸强度，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度比所述聚氨酯在不存在大豆蛋白质的情况下的所述拉伸强度大约1.5MPa至约5.5MPa的范围。
38.根据权利要求30至37中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的拉伸强度在约14MPa至约19MPa的范围内。
39.根据权利要求30至38中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，所述大豆蛋白质聚氨酯合金包含约10重量％至约50重量％的所述大豆蛋白质和约50重量％至约90重量％的所述聚氨酯。
40.根据权利要求30至38中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，所述大豆蛋白质聚氨酯合金包含约20重量％至约35重量％的所述大豆蛋白质和约65重量％至约80重量％的所述聚氨酯。
41.根据权利要求30至40中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述湿气透过率大约20％至约600％的范围。
42.根据权利要求30至41中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下具有湿气透过率，并且其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率比所述聚氨酯在不存在蛋白质的情况下的所述湿气透过率大约30g/m2/24小时至约500g/m2/24小时的范围。
43.根据权利要求30至42中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质聚氨酯合金的湿气透过率在约30g/m2/24小时至约1000g/m2/24小时的范围内。
44.根据权利要求30至43中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质为大豆分离蛋白质。
45.根据权利要求30至43中任一项所述的大豆蛋白质聚氨酯合金，其中所述大豆蛋白质为化学修饰的大豆分离蛋白质。
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