CN110408052B - 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 - Google Patents
一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN110408052B CN110408052B CN201910613761.7A CN201910613761A CN110408052B CN 110408052 B CN110408052 B CN 110408052B CN 201910613761 A CN201910613761 A CN 201910613761A CN 110408052 B CN110408052 B CN 110408052B
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- hydrogel
- antifreeze protein
- acrylamide
- fish
- freeze
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Active
Links
- 239000000017 hydrogel Substances 0.000 title claims abstract description 56
- 108010053481 Antifreeze Proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 48
- 239000011664 nicotinic acid Substances 0.000 title claims abstract description 20
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 9
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 title abstract description 12
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 title abstract description 11
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims abstract description 26
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 23
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 20
- 239000000499 gel Substances 0.000 claims abstract description 9
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 18
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 claims description 12
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 claims description 12
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 claims description 12
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 7
- 239000003431 cross linking reagent Substances 0.000 claims description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 6
- 239000003999 initiator Substances 0.000 claims description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 6
- 238000005303 weighing Methods 0.000 claims description 6
- 230000003592 biomimetic effect Effects 0.000 claims description 4
- 239000007798 antifreeze agent Substances 0.000 claims description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 3
- 230000010399 physical interaction Effects 0.000 claims description 2
- 238000007710 freezing Methods 0.000 abstract description 16
- 230000008014 freezing Effects 0.000 abstract description 15
- 239000013078 crystal Substances 0.000 abstract description 5
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 5
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 abstract description 3
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 abstract description 2
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 abstract description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 abstract description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 abstract description 2
- 238000001953 recrystallisation Methods 0.000 abstract description 2
- 230000009467 reduction Effects 0.000 abstract description 2
- LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N Ethylene glycol Chemical compound OCCO LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 3
- 208000001034 Frostbite Diseases 0.000 description 2
- 208000027418 Wounds and injury Diseases 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 230000008439 repair process Effects 0.000 description 2
- 238000011160 research Methods 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- 241001391944 Commicarpus scandens Species 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 230000002528 anti-freeze Effects 0.000 description 1
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000005520 cutting process Methods 0.000 description 1
- 238000013461 design Methods 0.000 description 1
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000002105 nanoparticle Substances 0.000 description 1
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 238000004154 testing of material Methods 0.000 description 1
- 239000003106 tissue adhesive Substances 0.000 description 1
- 229940075469 tissue adhesives Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J3/00—Processes of treating or compounding macromolecular substances
- C08J3/02—Making solutions, dispersions, lattices or gels by other methods than by solution, emulsion or suspension polymerisation techniques
- C08J3/03—Making solutions, dispersions, lattices or gels by other methods than by solution, emulsion or suspension polymerisation techniques in aqueous media
- C08J3/075—Macromolecular gels
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J3/00—Processes of treating or compounding macromolecular substances
- C08J3/24—Crosslinking, e.g. vulcanising, of macromolecules
- C08J3/246—Intercrosslinking of at least two polymers
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J2333/00—Characterised by the use of homopolymers or copolymers of compounds having one or more unsaturated aliphatic radicals, each having only one carbon-to-carbon double bond, and only one being terminated by only one carboxyl radical, or of salts, anhydrides, esters, amides, imides, or nitriles thereof; Derivatives of such polymers
- C08J2333/24—Homopolymers or copolymers of amides or imides
- C08J2333/26—Homopolymers or copolymers of acrylamide or methacrylamide
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
- C08J—WORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
- C08J2489/00—Characterised by the use of proteins; Derivatives thereof
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Dispersion Chemistry (AREA)
- Adhesives Or Adhesive Processes (AREA)
Abstract
本发明提供了一种鱼抗冻蛋白仿生的低温耐冻粘韧水凝胶的制备方法。所述的低温耐冻粘韧水凝胶是将从鱼中提取的抗冻蛋白引入到化学交联的丙烯酰胺凝胶网络体系中而得到的。利用抗冻蛋白的非依数性降低冰点、抑制重结晶和修饰冰晶形态的特性,有效地抑制水凝胶中水分子在低温下的冻结,进而赋予水凝胶一定的低温耐冻性。另外,基于抗冻蛋白分子自身丰富的氨基酸基团,能够与丙烯酰胺化学交联网络和基质之间发生相互作用,从而可以赋予了水凝胶优异的粘附性能和力学性能。本发明制备的低温耐冻粘韧水凝胶粘性剥离力最高可达515.45 N/m,拉伸强度最高可达135.27 kPa,并且在‑15℃也未冻结,这将有望作为伤口敷料保护皮肤免受冻伤,拓宽水凝胶的应用范围。
Description
技术领域
本发明提供了一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法,属于高分子水凝胶技术领域。
背景技术
水凝胶是一种亲水的三维网状高分子聚合物,可以吸收大量水分且具有三维网络结构的软物质;由于其独特的物理化学性质以及与人类组织高度相似性,使得在组织工程、生物医学、仿生皮肤等领域等领域具有潜在的应用前景;然而,传统水凝胶在过冷的极端环境下水分子会被冻结导致原有众多优异性质丧失,制约了其应用范围;基于现状,近年来,科研工作者们已经研究出了一些抗冻水凝胶,其大多数是通过向水凝胶中引入有机溶剂(乙二醇、丙三醇)来赋予其耐冻能力,但这些物质往往生物相容性差限制水凝胶的实际应用;与此同时,粘性水凝胶也被成功制备并用于皮肤修复、伤口敷料和组织粘合剂等领域;然而现有的粘性水凝胶大多数力学性能较差,在使用过程中容易破损且难以修复,大大限制其应用。;所以设计一个种耐冻的粘韧水凝胶具有深远意义。将拓宽其应用领域;
抗冻蛋白(Antifreeze proteins,AFPs)是一类具有提高生物抗冻能力的蛋白质类化合物,具有良好的生物相容性,广泛存在于动物、植物和微生物中;研究最早始于对鱼类体内抗冻蛋白基因的研究;其能特异地吸附于冰晶表面,对冰晶的生长起到一定抑制作用,非依数性地降低溶液冰点,从而有效保护生物体能够在气温较低环境中不受冻伤损害;另外,抗冻蛋白其内部具有众多独特的氨基酸残基,还可以作为增粘剂提高材料的粘结性能,前景十分广阔。
发明内容
为了解决已有技术存在的问题,本发明提供了一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的制备方法;
本发明的一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶,其特征在于,将从鱼中提取的抗冻蛋白作为抗冻剂和增粘剂,引入到化学交联的丙烯酰胺凝胶网络体系中,通过分子本身特性和分子间的物理相互作用赋予水凝胶一定的低温耐冻性以及优异的粘附性能和力学性能;
本发明的一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的制备方法的步骤和条件如下:
a、称取不同质量的抗冻蛋白和10 mL去离子水,在室温下混合搅拌20~30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3 g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌20~30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至40~50 ℃,恒温6~8小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置2~3小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶;
本发明的有益效果:
本发明的水凝胶是将从鱼中提取的抗冻蛋白作为抗冻剂,并引入到水凝胶中,利用抗冻蛋白的非依数性降低冰点、抑制重结晶和修饰冰晶形态的特性,有效地抑制水凝胶中水分子在低温下的冻结,进而赋予水凝胶一定的低温耐冻性。另外,基于抗冻蛋白分子自身丰富的氨基酸基团,能够与丙烯酰胺化学交联网络和基质之间发生相互作用,从而可以赋予了水凝胶优异的粘附性能和力学性能。因此,该发明制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶将有望作为可穿戴伤口敷料保护皮肤免受冻伤,拓宽水凝胶的应用范围。
具体实施方式
为了使本发明所述的内容更加便于理解,下面结合具体实施方式对本发明所述的技术方案作进一步详细说明,但本发明不仅限于此。
实施例1 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的制备方法的步骤和条件如下:
a、称取1 g抗冻蛋白和10 mL去离子水,在室温下混合搅拌30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3 g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至40 ℃,恒温6小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置2小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶;
本发明制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的粘性性能测试方法:用模具制备长约为80 mm,宽为10 mm,厚为5 mm的长方形水凝胶样条,取本实施例条件下的3个样条在CT3-1000质构仪上进行粘性剥离力实验,标距为80 mm,剥离速度为5 mm/min,剥离角度为90°测定其粘性性能;
本发明制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的力学性能测试方法:将制得的水凝胶切成宽度为4 cm、厚度为3 cm、长度为6 cm的哑铃状结构,取本实施例条件下的3个样条在Instron6022万能材料试验机上进行力学拉伸实验,标距为15 mm,拉伸速度100 mm/min,测定其力学性能;
本发明制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的耐冻能力测试方法:使用旋转流变仪,通过观察不同温度下水凝胶的模量变化来衡量水凝胶的耐冻能力;
实施例1制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的粘性剥离力平均值为500.45N/m;其拉伸强度和断裂伸长率,平均值分别为135.27 kPa和1530%;而且在零下12.3 ℃仍然保持灵活状态。
实施例2
a、称取1.5 g抗冻蛋白和10 mL去离子水,在室温下混合搅拌30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3 g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至50 ℃,恒温6小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置2小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶;
用实例1的测试方法,实施例2制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的粘性剥离力平均值为375.50 N/m;其拉伸强度和断裂伸长率,平均值分别为90.31 kPa和1800%;而且在零下13.7 ℃仍然保持灵活状态。
实施例3
a、称取2.0 g抗冻蛋白和10 mL去离子水,在室温下混合搅拌30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3 g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至400 ℃,恒温7小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置3小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶;
用实例1的测试方法,实施例3制备的鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的粘性剥离力平均值为231.61 N/m;其拉伸强度和断裂伸长率,平均值分别为60.81 kPa和2010%;而且在零下15 ℃仍然保持灵活状态。
Claims (2)
1.一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的制备方法,其特征在于,将从鱼中提取的抗冻蛋白作为抗冻剂和增粘剂,引入到化学交联的丙烯酰胺凝胶网络体系中,通过分子本身特性和分子间的物理相互作用赋予水凝胶众多优异的性能;
其制备方法的步骤和条件如下:
a、称取质量为1g、1.5g或2g的抗冻蛋白和10mL去离子水,在室温下混合搅拌20~30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌20~30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至40~50℃,恒温6~8小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置2~3小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶。
2.如权利要求1所述的一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶的制备方法,其特征在于,其制备方法的步骤和条件如下:
a、称取1g的抗冻蛋白和10mL去离子水,在室温下混合搅拌30分钟直至完全溶解;然后向上述溶液中加入3g丙烯酰胺,继续搅拌;待丙烯酰胺完全溶解后,向其中加入交联剂和引发剂,搅拌30分钟,得到均匀的混合溶液;
b、将上述步骤a得到的均匀混合溶液放入密封的模具中,加热至40℃,恒温6小时,反应结束,将得到的凝胶在室温下放置2小时,得到鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201910613761.7A CN110408052B (zh) | 2019-07-09 | 2019-07-09 | 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201910613761.7A CN110408052B (zh) | 2019-07-09 | 2019-07-09 | 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN110408052A CN110408052A (zh) | 2019-11-05 |
CN110408052B true CN110408052B (zh) | 2022-03-25 |
Family
ID=68360676
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201910613761.7A Active CN110408052B (zh) | 2019-07-09 | 2019-07-09 | 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN110408052B (zh) |
Families Citing this family (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN112300409B (zh) * | 2020-10-29 | 2022-03-04 | 中国科学院苏州纳米技术与纳米仿生研究所 | 一种仿生水凝胶、其制备方法及应用 |
CN117229533A (zh) * | 2023-11-09 | 2023-12-15 | 鲁东大学 | 一种基于提取葡萄残渣的抗冻水凝胶及其制备方法和应用 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP2130877A1 (en) * | 2008-06-06 | 2009-12-09 | Fibac ApS | Gel compositions |
CN107446094A (zh) * | 2017-09-15 | 2017-12-08 | 长春工业大学 | 一种粘韧蛋白质水凝胶及其制备方法 |
CN108347916A (zh) * | 2015-10-14 | 2018-07-31 | 先时迈纳米生物科技股份有限公司 | 一种减少冰晶形成的组合物及其方法 |
CN109134762A (zh) * | 2018-09-13 | 2019-01-04 | 长春工业大学 | 一种高强度,抗冻,可导电的壳聚糖/丙烯酰胺双网络水凝胶及其制备方法 |
Family Cites Families (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
PT2209856T (pt) * | 2007-11-12 | 2019-10-25 | Aerogel Aps | Composições de aerogel. |
-
2019
- 2019-07-09 CN CN201910613761.7A patent/CN110408052B/zh active Active
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP2130877A1 (en) * | 2008-06-06 | 2009-12-09 | Fibac ApS | Gel compositions |
CN108347916A (zh) * | 2015-10-14 | 2018-07-31 | 先时迈纳米生物科技股份有限公司 | 一种减少冰晶形成的组合物及其方法 |
CN107446094A (zh) * | 2017-09-15 | 2017-12-08 | 长春工业大学 | 一种粘韧蛋白质水凝胶及其制备方法 |
CN109134762A (zh) * | 2018-09-13 | 2019-01-04 | 长春工业大学 | 一种高强度,抗冻,可导电的壳聚糖/丙烯酰胺双网络水凝胶及其制备方法 |
Non-Patent Citations (1)
Title |
---|
"鱼类抗冻蛋白结构与抗冻活性的关系";纪瑞庆等;《食品科学》;20141231;第36卷(第5期);274-282 * |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CN110408052A (zh) | 2019-11-05 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN106432759B (zh) | 一种高强度聚乙烯醇水凝胶的制备方法 | |
CN110408052B (zh) | 一种鱼抗冻蛋白仿生的耐冻粘韧水凝胶及其制备方法 | |
CN108047465B (zh) | 一种甲基丙烯酸酯明胶/壳聚糖互穿网络水凝胶、制备方法及应用 | |
CN101028536A (zh) | 聚乙烯醇/丝胶共混凝胶薄膜的制备方法 | |
CN110041536B (zh) | 功能性丝胶蛋白水凝胶及其制备方法和应用 | |
CN105754580B (zh) | 压裂用低摩阻自悬浮支撑剂的制备方法 | |
EP1316321B1 (en) | Base materials for tissue regeneration, transplant materials and process for producing the same | |
CN110105595B (zh) | 一种低温耐受性离子导电水凝胶及其制备方法和应用 | |
JP5368476B2 (ja) | クラゲから製造されるコロイドコラーゲンの火傷包帯 | |
CN103333508A (zh) | 一种注射用胶原蛋白水凝胶及其制备方法 | |
CN113876741B (zh) | 湿态可粘附的口腔凝胶贴片的制备与应用 | |
CN113788960A (zh) | 一种高力学强度聚乙烯醇-丙烯酰胺-琼脂糖水凝胶的制备方法 | |
CN107200854A (zh) | 一种紫外光3d打印用透明质酸水凝胶基质的制备方法 | |
CN107281535B (zh) | 大鲵分泌物粘性生物膜及其制备方法和应用 | |
CN112724415B (zh) | 一种可水下强粘附的粘合剂及其制备方法和应用 | |
CN108003357B (zh) | 儿茶醛交联胶原水凝胶及其制备方法 | |
CN110218338A (zh) | 一种导电明胶弹性体的制备方法 | |
CN113663120B (zh) | 止血海绵垫芯及其制备方法 | |
KR20170051082A (ko) | 셀룰로오스를 이용해 기계적 물성이 향상된 친환경 자가치유 폴리비닐알코올 하이드로겔 및 그 제조방법 | |
CN111944170B (zh) | 一种自愈合水凝胶的制备方法 | |
CN117137828A (zh) | 一种物理交联凝胶膜及其制备方法和应用 | |
CN115501381B (zh) | 替代可吸收缝合线的脂肪组织粘合剂、制备方法及其应用 | |
CN107227330A (zh) | 一种牛跟腱ⅰ型胶原的提取方法 | |
CN115554462A (zh) | 一种抗溶胀的可注射水凝胶粘接剂及其制备方法 | |
CN111053946B (zh) | 一种基于多糖和超支化多肽的双组分组织粘合剂及其制备方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
GR01 | Patent grant | ||
GR01 | Patent grant | ||
TR01 | Transfer of patent right | ||
TR01 | Transfer of patent right |
Effective date of registration: 20240108 Address after: 130000 Yilan Guandi, High tech Zone, Changchun City, Jilin Province Patentee after: Xu Fengqin Address before: 130012 No. 2055 Yan'an Street, Chaoyang District, Changchun City, Jilin Province Patentee before: Changchun University of Technology |