CN109699888A - 一种高稳定性蛋白-红曲色素复合物及其制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种高稳定性蛋白‑红曲色素复合物及其制备方法。该制备方法包括:1)向0.5~2wt%的蛋白溶液中加入含有谷氨酰内肽酶的水解蛋白酶进行水解,所述水解蛋白酶的加入量使蛋白溶液中水解蛋白酶的浓度为0.05~0.3wt%,水解过程中保证反应体系的pH值为7.0±0.2;2)待水解度≤10%,降低体系pH值使酶失活终止反应,再将pH值调节至7.0±0.5;3)向步骤2)所得体系中加入红曲色素,使体系中红曲色素的色价为0.1~50U/mL,经结合得到蛋白‑红曲色素复合物。本发明显著提高了红曲色素的稳定性,有效解决了红曲色素应用于食品着色时色价不稳定、易分解褪色的问题。
Description
技术领域
本发明属于色素领域,更具体地,涉及一种高稳定性蛋白-红曲色素复合物及其制备方法。
背景技术
食用色素是可改变或改善食品色泽的一种食品添加剂,现已大量应用于食物的加工与生产中。按色素的性质,常将食用色素分为天然食用色素和人工合成食用色素。近些年来,由于对人工合成色素安全性的质疑,天然食用色素广受消费者的青睐。天然食用色素是从动植物、微生物及其代谢产物中分离出来的着色剂。这类食用色素除了具有给食品上色的能力,还具有一定的抑菌、降血压、抗氧化等生理活性。同时由于其具备的高安全性,天然色素受到越来越多的关注。但是,稳定性较差、价格较高的缺点使得天然色素无法完全取代合成色素。随着人们生活水平的不停升高和科学技术的发展,天然食用色素大量取代人工色素成为一种必然的趋势。目前,红曲色素、紫薯花色苷、红枣皮红色素等都是天然色素研究的热点。
红曲色素为红曲霉菌分泌的聚酮类次级代谢产物,包括红曲红色素、红曲黄色素、红曲橙色素三类,是公认的具有较高安全性的食用色素。有研究表明,红曲色素除了具有着色的能力外,还具有很高的降胆固醇、抑菌、抗癌、消炎、抗肿瘤、抗突变和抗氧化等生物学活性。另外,红曲色素发酵的主要的原料是粮食作物,原料易得,比一般天然色素具有更高的产率,故有着更好的应用前景与较高的商业价值。然而红曲色素的稳定性较差,尤其在较高温度下(>60℃)的降解速度和幅度加快,使得对含红曲色素的食品进行传统的高温杀菌处理时易造成色泽的极大损失;同时红曲色素的储藏稳定性很差,以红曲色素为着色剂的食品在贮藏过程中,其色泽会逐渐变浅,使得产品的货架期短;同时氧化剂、pH和金属离子如Fe2+和Zn2+等也会显著影响红曲色素的稳定性,这些已明显制约着红曲色素在食品工业中的推广和应用。
乳清分离蛋白是从牛奶中提取出来的蛋白质,它是一些小的、紧密的球状蛋白,其中β-乳球蛋白的含量为55%~61%,α-乳白蛋白含量为19%~22%,牛血清白蛋白的含量为6%~8%。乳清分离蛋白蛋白质含量高、脂肪含量低、胆固醇低、容易被人体消化,营养价值很高,被学术界称为“蛋白质之王”。另外,乳清分离蛋白具有优良的功能特性(起泡性,乳化性以及凝胶性),在食品中能充当起泡剂、凝胶剂、乳化剂等,从而来改善食品的质构特性。
紫薯蛋白为来源于紫薯的一类蛋白质,其在紫薯中的含量为0.012~0.1g/g干物质。紫薯蛋白的氨基酸组成模式符合WHO/FAO推荐标准,必需氨基酸含量高于多数其它植物蛋白,生物价很高,营养价值可与牛奶、肉类相媲美。
但目前,现有技术中还没有将上述蛋白添加至红曲色素中,以提高红曲色素的稳定性。
发明内容
本发明的目的在于解决上述问题,提供一种高稳定性蛋白-红曲色素复合物及其制备方法。
发明人经研究发现,通过辅色素的辅色作用可以显著提高包括红曲色素在内的天然色素物质的稳定性。除了黄酮类、多酚类、生物碱等,由氨基酸组成的蛋白质也是一类重要的辅色素,而蛋白质作为食品中的主要成分,研究其与红曲红色素组成的复合物的稳定性意义重大。
为了实现上述目的,本发明的第一方面提供一种高稳定性蛋白-红曲色素复合物的制备方法,该制备方法包括:
1)向0.5~2wt%的蛋白溶液中加入含有谷氨酰内肽酶的水解蛋白酶进行水解,所述水解蛋白酶的加入量使蛋白溶液中水解蛋白酶的浓度为0.05~0.3wt%,水解过程中保证反应体系的pH值为7.0±0.2;
2)测试蛋白溶液的水解度,待水解度≤10%,降低体系pH值使酶失活终止反应,再将pH值调节至7.0±0.5;
3)向步骤2)所得体系中加入红曲色素,使体系中红曲色素的色价为0.1~50U/mL,经结合得到蛋白-红曲色素复合物。
作为本发明优选的实施方式,所述蛋白溶液为植物蛋白溶液和/或动物蛋白溶液。所述植物蛋白溶液更优选选自紫薯蛋白溶液、大豆蛋白溶液和谷蛋白溶液中的至少一种;所述动物蛋白溶液更优选选自乳清分离蛋白、蛋清蛋白和角蛋白中的至少一种。
作为本发明优选的实施方式,所述红曲色素选自红曲红色素、红曲黄色素和红曲橙色素中的至少一种。
作为本发明优选的实施方式,步骤2)中,水解度为0.4~1.5%时终止反应。发明人经研究发现,当蛋白质的水解度为0.4~1.5%时,可以显著或大部分增加蛋白质结合红曲色素的能力,提高结合量。
作为本发明优选的实施方式,所述水解蛋白酶中谷氨酰内肽酶的含量为10wt%以上。
作为本发明优选的实施方式,步骤3)中,使体系中红曲色素的色价为0.1~10U/mL。
作为本发明优选的实施方式,步骤3)中,红曲色素以红曲色素溶液的形式添加,红曲色素溶液的浓度为0.01~0.5U/μL。
作为本发明优选的实施方式,步骤1)中,水解前还包括:将蛋白完全溶解的蛋白溶液于40±2℃下保持5~30min,然后调节体系的pH为7.0±0.5。根据本发明,通常情况下,所述蛋白完全溶解的蛋白溶液的获得方式为:将蛋白与蒸馏水混合,室温下搅拌1~5h,然后于2~8℃下保存。
步骤1)中,因反应过程中体系的pH值一直在降低,为保证反应进行,需保证体系的pH值为7.0±0.2。作为本发明优选的实施方式,步骤1)中,保证体系的pH值为7.0±0.2的方式为:向体系中不断滴加0.1~0.5mol/L的碱性溶液。所述碱性溶液为本领域技术人员常规采用的碱性溶液,包括但不限于NaOH溶液。
作为本发明优选的实施方式,步骤2)中,使酶失活的方式为:调节体系的pH值为3.4~3.9,并于50~56℃下保持40~60min。
作为本发明优选的实施方式,步骤2)中,所述水解度的计算公式为:
DH=(B×Nb×100%)×(1/α)/(Mp×htot) 式Ⅰ
式Ⅰ中:
DH:水解度;
B:滴加的碱液量,mL;
Nb:碱液浓度,mol/L;
1/α:含有谷氨酰内肽酶的水解蛋白酶的校正系数;
Mp:反应体系中的蛋白质含量,g;
htot:反应体系中蛋白质的总肽键数,mmol/g蛋白质。
作为本发明优选的实施方式,步骤3)中,结合时间为2~8h,结合的温度为40±5℃。
本发明的第二方面提供由上述的制备方法制备得到的高稳定性蛋白-红曲色素复合物。
本发明的优点和积极效果:
本发明显著提高了红曲色素的稳定性,有效解决了红曲色素应用于食品着色时色价不稳定、易分解褪色的问题。在4℃避光储藏的过程中,本发明的蛋白质-红曲色素复合物中红曲色素的稳定性明显高于红曲色素水溶液的稳定性。同时,本发明利用谷氨酰内肽酶能作用于酸性氨基酸(Glu/Asp),对蛋白质进行疏水性酶法修饰以增强其表面疏水性,从而提高了结合红曲色素的能力。
本发明的其它特征和优点将在随后具体实施方式部分予以详细说明。
附图说明
图1示出了游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物60℃水浴5小时的稳定性曲线图;
图2示出了游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物70℃水浴5小时的稳定性曲线图;
图3示出了游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物80℃水浴5小时的稳定性曲线图;
图4示出了游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物90℃水浴5小时的稳定性曲线图;
图5示出了游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物在4℃避光储存条件下的稳定性曲线图;
图6示出了不同浓度的H2O2对游离红曲红色素、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物的影响的稳定性曲线图。
具体实施方式
下面将更详细地描述本发明的优选实施方式。虽然以下描述了本发明的优选实施方式,然而应该理解,可以以各种形式实现本发明而不应被这里阐述的实施方式所限制。相反,提供这些实施方式是为了使本发明更加透彻和完整,并且能够将本发明的范围完整地传达给本领域的技术人员。
实施例1:
(1)用蒸馏水配制0.1wt%乳清分离蛋白溶液,室温下搅拌2h,然后置于4℃冰箱过夜,使乳清分离蛋白完全溶解;
(2)将乳清分离蛋白溶液置于40℃水浴10min,用NaOH溶液调节pH至7.0;
(3)向上述乳清分离蛋白溶液中加入Alcalase 2.4L酶液使乳清分离蛋白溶液中Alcalase 2.4L酶的浓度为0.1wt%,在40℃下反应;
(4)向上述反应液中不断滴加0.15mol/L的NaOH溶液,使酶反应体系的pH值保持在7.0,反应结束后按如下pH-stat法的公式来计算乳清分离蛋白溶液的水解度(DH):DH=(B×Nb×100%)×(1/α)/(Mp×htot)
注:B为滴加的碱液量(mL),Nb为碱液浓度(mol/L),1/α为Alcalase酶的校正系数,Mp为反应体系中的蛋白质含量(g),htot为反应体系中蛋白质的总肽键数(mmol/g(蛋白质));
(5)当水解度为0.5%时,用盐酸调节上述水解后乳清分离蛋白溶液的pH值至3.5,放置于53℃水浴锅中水浴40min,使酶失活终止反应,再将pH值调回7.0;
(6)配制0.05U/μL的红曲红色素;
(7)向乳清分离蛋白溶液中加入步骤(6)配置的红曲红色素,使体系中红曲红色素的色价为2U/mL,于在40℃的恒温水浴锅中结合4h,得到乳清分离蛋白-红曲红色素复合物。
实施例2:
(1)用蒸馏水配制2wt%紫薯蛋白溶液,室温下搅拌4h,然后置于4℃冰箱过夜,使紫薯蛋白完全溶解;
(2)将紫薯蛋白溶液置于42℃水浴30min,用NaOH溶液调节pH至7.5;
(3)向上述紫薯蛋白溶液中加入Alcalase 2.4L酶液使紫薯蛋白溶液中Alcalase2.4L酶的浓度为0.3wt%,在42℃下反应;
(4)向上述反应液中不断滴加0.2mol/L的NaOH溶液,使酶反应体系的pH值保持在7.2,反应结束后按如下pH-stat法的公式来计算紫薯蛋白溶液的水解度(DH):DH=(B×Nb×100%)×(1/α)/(Mp×htot)
注:B为滴加的碱液量(mL),Nb为碱液浓度(mol/L),1/α为Alcalase酶的校正系数,Mp为反应体系中的蛋白质含量(g),htot为反应体系中蛋白质的总肽键数(mmol/g(蛋白质));
(5)当水解度为1%时,用盐酸调节上述水解后紫薯蛋白溶液的pH值至3.9,放置于53℃水浴锅中水浴60min,使酶失活终止反应,再将pH值调回7.5;
(6)配制0.05U/μL的红曲黄色素溶液;
(7)向紫薯蛋白溶液中加入步骤(6)配置的红曲黄色素,使体系中红曲黄色素的色价为2U/mL,充分混匀,于45℃的恒温水浴锅中结合8h,得到紫薯蛋白-红曲黄色素复合物。
测试例:
测试例中,游离红曲红色素的用量、水解度为0的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物与实施例1的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素的相对用量相同。
测试例1:
对实施例1制备得到的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物在不同温度、不同保存时间下的色价保存率进行检测,结果如图1~图4所示。
由图1~图4可知,在加热条件下,游离红曲红色素及乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素均不稳定,随着温度的升高和处理时间的增长,游离红曲红色素及乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素的色价保存率(A/A0,A0是温度处理前溶液的吸光度,A是温度处理后溶液的吸光度)均发生不同程度的降低,且温度越高,时间越长,红曲红色素的色价保存率降低越多。但是在相同温度相同加热时间时,乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素的色价保存率明显高于红曲红色素溶液的色价保存率。这表明红曲红色素在乳清分离蛋白的辅色作用下会减缓降解速率,尤其在60℃以上的高温情况下,乳清分离蛋白的辅色作用对红曲红色素的温度稳定性起到了一定的保护作用。
测试例2:
对实施例1制备得到的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物在4℃避光储存条件下随时间变化的色价保存率进行检测,结果如图5所示。
由图5可知,游离红曲红色素及乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素的色价保存率均随着储存时间的增长而降低,但在第2天之后,游离红曲红色素的的色价保存率逐渐明显低于乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素的色价保存率,说明在这段时间内,游离红曲红色素的稳定性明显小于乳清分离蛋白-红曲红色素复合物中的红曲红色素。说明在4℃避光储存条件下,蛋白质对红曲红色素的储藏稳定性起到了一定的保护作用。
测试例3:
对实施例1制备得到的乳清分离蛋白-红曲红色素复合物在4℃避光储存条件下随时间变化的色价保存率进行检测,结果如图5所示。
H2O2是一种强氧化性的漂白剂,普遍认为H2O2漂白的原理是:它可以在水中电离出过氧氢离子(HO2 -),然后与色素作用导致褪色。红曲红色素在低浓度的H2O2中稳定,但是加入少量的H2O2,由于H2O2的漂白作用还是会损失少部分色素,导致其色价保存率降低。由图6可以看出,经低浓度的H2O2(0~1mg/mL)处理后,乳清分离蛋白-红曲红色素复合物(DH=0)、乳清分离蛋白-红曲红色素复合物(DH=0.5%)和红曲红色素溶液的色价保存率均在95%以上,表明低浓度的H2O2对红曲红色素稳定性影响很小。但在相同的条件下,乳清分离蛋白-红曲红色素复合物(DH=0)和乳清分离蛋白-红曲红色素复合物(DH=0.5%)的色价保存率大于红曲红色素溶液的色价保存率。
表1示出了不同水解度乳清分离蛋白与红曲红色素的结合常数。
表1
由表1可知,随着乳清分离蛋白水解度的增大,结合常数KA呈现先增大后减小的趋势,水解度在0.50%左右时结合能力最强。
以上已经描述了本发明的各实施例,上述说明是示例性的,并非穷尽性的,并且也不限于所披露的各实施例。在不偏离所说明的各实施例的范围和精神的情况下,对于本技术领域的普通技术人员来说许多修改和变更都是显而易见的。
Claims (10)
1.一种高稳定性蛋白-红曲色素复合物的制备方法,其特征在于,该制备方法包括:
1)向0.5~2wt%的蛋白溶液中加入含有谷氨酰内肽酶的水解蛋白酶进行水解,所述水解蛋白酶的加入量使蛋白溶液中水解蛋白酶的浓度为0.05~0.3wt%,水解过程中保证反应体系的pH值为7.0±0.2;
2)测试蛋白溶液的水解度,待水解度≤10%,降低体系pH值使酶失活终止反应,再将pH值调节至7.0±0.5;
3)向步骤2)所得体系中加入红曲色素,使体系中红曲色素的色价为0.1~50U/mL,经结合得到蛋白-红曲色素复合物。
2.根据权利要求1所述的制备方法,其中,
所述蛋白溶液为植物蛋白溶液和/或动物蛋白溶液;所述植物蛋白溶液选自紫薯蛋白溶液、大豆蛋白溶液和谷蛋白溶液中的至少一种;所述动物蛋白溶液选自乳清分离蛋白、蛋清蛋白和角蛋白中的至少一种;
所述红曲色素选自红曲红色素、红曲黄色素和红曲橙色素中的至少一种。
3.根据权利要求1所述的制备方法,其中,所述水解蛋白酶中谷氨酰内肽酶的含量为10wt%以上。
4.根据权利要求1所述的制备方法,其中,步骤3)中,使体系中红曲色素的色价为0.1~10U/mL。
5.根据权利要求1或4所述的制备方法,其中,步骤3)中,红曲色素以红曲色素溶液的形式添加,红曲色素溶液的色价为0.01~0.5U/μL。
6.根据权利要求1所述的制备方法,其中,步骤1)中,水解前还包括:将蛋白完全溶解的蛋白溶液于40±2℃下保持5~30min,然后调节体系的pH为7.0±0.5。
7.根据权利要求1所述的制备方法,其中,
步骤1)中,保证体系的pH值为7.0±0.2的方式为:向体系中不断滴加0.1~0.5mol/L的碱性溶液;
步骤2)中,使酶失活的方式为:调节体系的pH值为3.4~3.9,并于50~56℃下保持40~60min。
8.根据权利要求1所述的制备方法,其中,步骤2)中,所述水解度的计算公式为:
DH=(B×Nb×100%)×(1/α)/(Mp×htot) 式Ⅰ
式Ⅰ中:
DH:水解度;
B:滴加的碱液量,mL;
Nb:碱液浓度,mol/L;
1/α:含有谷氨酰内肽酶的水解蛋白酶的校正系数;
Mp:反应体系中的蛋白质含量,g;
htot:反应体系中的蛋白质的总肽键数,mmol/g蛋白质。
9.根据权利要求1所述的制备方法,其中,步骤3)中,结合时间为2~8h,结合的温度为40±5℃。
10.由权利要求1-9中任意一项所述的制备方法制备得到的高稳定性蛋白-红曲色素复合物。
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