CN109293767A - 一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,包括如下制备步骤:原料灌装—预冻—预抽真空—升华干燥—解析干燥—水分测试;一、原料灌装:将浓缩后的胶原蛋白肽液放入冻干机前箱内部的托盘内;二、预冻:在60到80分钟的时间内,将罐体内部温度降到‑30摄氏度,在‑30摄氏度的温度下持续冷冻4小时;三、预抽真空:将冻干机前箱抽成真空,在0.1Mpa的压力和‑45摄氏度的环境下持续5分钟;四、升华干燥:真空环境下,在50到70分钟的时间内将温度升至0到10摄氏度,在压力0.2Mpa和0到10摄氏度的温度下持续干燥600到700分钟;五、解析干燥:真空环境下,在15到30分钟的时间内将前箱内部压力和温度升至0.4Mpa和35摄氏度。
Description
技术领域
本发明属于胶原多肽领域,涉及一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法。
背景技术
胶原蛋白是细胞外基质的一种结构蛋白质,是人体内含量最多的一类蛋白质,占人体蛋白质总量的25%-30%,一个正常的人体含有3公斤左右的胶原蛋白。主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、肌腱、内脏等部位,其功能是维持皮肤和组织器官的形态和结构,也是修复各损伤组织的重要原料物质。胶原蛋白在人体中,从20多岁开始老化和流失,为了维护人体健康,就像部分人群需要补充维生素和矿物质一样,是经常的和必须的。世界胶原蛋白之父布兰特(J·Brandt)博士断言:“人体衰老的过程就是胶原蛋白流失的过程!”
胶原蛋白含有人体所需的19种氨基酸,包括7种人体必须的氨基酸和2种能促进儿童生长发育的半必须氨基酸。其中羟脯氨酸是胶原蛋白特有的氨基酸,是人体新陈代谢合成胶原蛋白的关键物质。从富含胶原蛋白的新鲜猪皮提取的胶原多肽易被人体吸收,具有很好的营养保健功能,是人体不可或缺的美丽因子和健康元素。胶原多肽是胶原蛋白的一种,需要经过专业的方法进行提取。
现有的制备活性胶原多肽的方法,虽然能得到胶原多肽,但是得到的胶原多肽的活性不够高,得到的较远多肽含有的羟脯氨酸不高,导致提取的胶原蛋白生物活性低。目前,市场上主要采用传统的喷雾干燥技术,无法保证提取胶原蛋白的各级活性成分,导致胶原蛋白活性不高,效果不好,得到的胶原多肽品质不高。
发明内容
本发明的目的在于提供一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,采用冷冻干燥成型技术,保证了胶原蛋白的物理结构和化学结构的完整,有效抑制了热对热敏性胶原蛋白的生物和物理变化,很好地保存了其活性成分,使其效果更好。目前,市场上主要采用传统的喷雾干燥技术,无法保证提取胶原蛋白的各级活性成分,导致胶原蛋白活性不高,效果不好。该方法避免了在干燥过程中对提取的热敏性活性胶原蛋白的破坏作用,更好的保存了胶原蛋白的生物活性,同时,避免了干燥过程中,对胶原蛋白产生的热解。通过该技术提取的胶原蛋白具有更好的生物活性和生理功能。提取的猪皮胶原蛋白的羟脯氨酸含量约为10%左右,内部的含水量较低,能得到品质较高的胶原多肽。干燥后具有检测功能,能对胶原多肽进行水分检测,确保了制备的胶原多肽具有较高的干燥度。
本发明的目的可以通过以下技术方案实现:
一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,包括如下制备步骤:原料灌装—预冻—预抽真空—升华干燥—解析干燥—水分测试;
一、原料灌装:将浓缩后的胶原蛋白肽液放入冻干机前箱内部的托盘内,然后托盘放置前箱板层上,在托盘中,放上与物料良好接触的温度探头,关闭前箱门;
二、预冻:在60到80分钟的时间内,将罐体内部温度降到-30摄氏度,在-30摄氏度的温度下持续冷冻4小时,随后将前箱内部温度升高到零下2摄氏度,维持冷冻5到10分钟,然后将前箱内部温度降低至-20摄氏度,在-20摄氏度环境下冷冻20到25分钟;
三、预抽真空:将冻干机前箱抽成真空,在0.1Mpa的压力和-45摄氏度的环境下持续5分钟;
四、升华干燥:真空环境下,在50到70分钟的时间内将温度升至0到10摄氏度,在压力0.2Mpa和0到10摄氏度的温度下持续干燥600到700分钟,随后在10到30分钟内将温度升至10到20摄氏度,压力升至0.22Mpa,在压力0.22Mpa和10到20摄氏度的温度下持续干燥800到1600分钟,最后在10到20分钟内将温度升至20到25摄氏度,压力升至0.26Mpa,在压力0.26Mpa和20到25摄氏度的温度下持续干燥180到360分钟;
五、解析干燥:真空环境下,在15到30分钟的时间内将前箱内部压力和温度升至0.4Mpa和35摄氏度,在压力为0.4Mpa和温度为35摄氏度的环境下持续干燥120到240分钟;
六、水分测试:对干燥后得到的胶原多肽进行水分检测。
优选的,水分测试过程中,胶原多肽内部水分降至0%到7%为合格,水分超标的胶原蛋白肽需继续进行干燥。
优选的,前箱为敞口带箱门装置,内部的真空度、压力和温度变化均在冷冻干燥装置的内部改变,通过温度探头和压力检测装置外部监测。
优选的,原料灌装前制品浓度为35%到45%之间,制品最后的冻干量为80到100千克,水分蒸发量在140到280千克。
优选的,装料托盘的大小为400×400mm,数量为120个,每个托盘的装料量为1.8到2.5公斤。
本发明的有益效果:
采用冷冻干燥成型技术,保证了胶原蛋白的物理结构和化学结构的完整,有效抑制了热对热敏性胶原蛋白的生物和物理变化,很好地保存了其活性成分,使其效果更好。目前,市场上主要采用传统的喷雾干燥技术,无法保证提取胶原蛋白的各级活性成分,导致胶原蛋白活性不高,效果不好。该方法避免了在干燥过程中对提取的热敏性活性胶原蛋白的破坏作用,更好的保存了胶原蛋白的生物活性,同时,避免了干燥过程中,对胶原蛋白产生的热解。通过该技术提取的胶原蛋白具有更好的生物活性和生理功能。提取的猪皮胶原蛋白的羟脯氨酸含量约为10%左右,内部的含水量较低,能得到品质较高的胶原多肽。干燥后具有检测功能,能对胶原多肽进行水分检测,确保了制备的胶原多肽具有较高的干燥度。
具体实施方式
一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,包括如下制备步骤:原料灌装—预冻—预抽真空—升华干燥—解析干燥—水分测试;
一、原料灌装:将浓缩后的胶原蛋白肽液放入冻干机前箱内部的托盘内,然后托盘放置前箱板层上,在托盘中,放上与物料良好接触的温度探头,关闭前箱门,冻干机的规格为冻干面积为15平方米;
二、预冻:在60到80分钟的时间内,将罐体内部温度降到-30摄氏度,在-30摄氏度的温度下持续冷冻4小时,随后在冻干机负荷下自身能够升温的最短时间内将温度升高到零下2摄氏度,维持冷冻5到10分钟,然后再在冻干机负荷下自身能够降温的最短时间内将温度降低至-20摄氏度,在-20摄氏度环境下冷冻20到25分钟;
三、预抽真空:将冻干机前箱抽成真空,在0.1Mpa的压力和-45摄氏度的环境下持续5分钟;
四、升华干燥:真空环境下,在50到70分钟的时间内将温度升至0到10摄氏度,在压力0.2Mpa和0到10摄氏度的温度下持续干燥600到700分钟,随后在10到30分钟内将温度升至10到20摄氏度,压力升至0.22Mpa,在压力0.22Mpa和10到20摄氏度的温度下持续干燥800到1600分钟,最后在10到20分钟内将温度升至20到25摄氏度,压力升至0.26Mpa,在压力0.26Mpa和20到25摄氏度的温度下持续干燥180到360分钟;
五、解析干燥:真空环境下,在15到30分钟的时间内将前箱内部压力和温度升至0.4Mpa和35摄氏度,在压力为0.4Mpa和温度为35摄氏度的环境下持续干燥120到240分钟;
六、水分测试:对干燥后得到的胶原多肽进行水分检测。水分测试方法是通过压力升测试来判断,即在3分钟时间内,系统自动检测前箱内的压力变化,如果3分钟时间,箱体内压力升高值小于0.15Mpa,则压力升测试通过,表示水分基本冻干,符合要求。否则需要延长冻干时间,继续冻,直至压力升测试通过。
作为本发明的一种技术优化方案,水分测试过程中,胶原多肽内部水分降至0%到7%为合格,水分超标的胶原蛋白肽需继续进行干燥,水分超标的胶原蛋白肽重新进行干燥,经过检测能保证得到胶原蛋白肽含水量降低,易于保存,品质较好。
作为本发明的一种技术优化方案,前箱为敞口带箱门装置,内部的真空度、压力和温度变化均在冷冻干燥装置的内部改变,通过温度探头和压力检测装置外部监测,通过系统集成的自动感应调节的控制系统进行控制。
作为本发明的一种技术优化方案,原料灌装前制品浓度为35%到45%之间,制品最后的冻干量为80到100千克,水分蒸发量在140到280千克。
作为本发明的一种技术优化方案,装料托盘的大小为400×400mm,数量为120个,每个托盘的装料量为1.8到2.5公斤。
以上公开的本发明优选实施例只是用于帮助阐述本发明。优选实施例并没有详尽叙述所有的细节,也不限制该发明仅为所述的具体实施方式。显然,根据本说明书的内容,可作很多的修改和变化。本说明书选取并具体描述这些实施例,是为了更好地解释本发明的原理和实际应用,从而使所属技术领域技术人员能很好地理解和利用本发明。本发明仅受权利要求书及其全部范围和等效物的限制。
Claims (5)
1.一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,其特征在于,包括如下制备步骤:原料灌装—预冻—预抽真空—升华干燥—解析干燥—水分测试;
一、原料灌装:将浓缩后的胶原蛋白肽液放入冻干机前箱内部的托盘内,然后托盘放置前箱板层上,在托盘中,放上与物料良好接触的温度探头,关闭前箱门;
二、预冻:在60到80分钟的时间内,将罐体内部温度降到-30摄氏度,在-30摄氏度的温度下持续冷冻4小时,随后将前箱内部温度升高到零下2摄氏度,维持冷冻5到10分钟,然后将前箱内部温度降低至-20摄氏度,在-20摄氏度环境下冷冻20到25分钟;
三、预抽真空:将冻干机前箱抽成真空,在0.1Mpa的压力和-45摄氏度的环境下持续5分钟;
四、升华干燥:真空环境下,在50到70分钟的时间内将温度升至0到10摄氏度,在压力0.2Mpa和0到10摄氏度的温度下持续干燥600到700分钟,随后在10到30分钟内将温度升至10到20摄氏度,压力升至0.22Mpa,在压力0.22Mpa和10到20摄氏度的温度下持续干燥800到1600分钟,最后在10到20分钟内将温度升至20到25摄氏度,压力升至0.26Mpa,在压力0.26Mpa和20到25摄氏度的温度下持续干燥180到360分钟;
五、解析干燥:真空环境下,在15到30分钟的时间内将前箱内部压力和温度升至0.4Mpa和35摄氏度,在压力为0.4Mpa和温度为35摄氏度的环境下持续干燥120到240分钟;
六、水分测试:对干燥后得到的胶原多肽进行水分检测。
2.根据权利要求1所述的一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,其特征在于,水分测试过程中,胶原多肽内部水分降至0%到7%为合格,水分超标的胶原蛋白肽需继续进行干燥。
3.根据权利要求1所述的一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,其特征在于,前箱为敞口带箱门装置,内部的真空度、压力和温度变化均在冷冻干燥装置的内部改变,通过温度探头和压力检测装置外部监测。
4.根据权利要求1所述的一种新鲜猪皮制备活性胶原多肽的干燥方法,其特征在于,原料灌装前制品浓度为35%到45%之间,制品最后的冻干量为80到100千克,水分蒸发量在140到280千克。
5.根据权利要求1所述的一种新鲜猪皮制备活性胶原蛋白肽的干燥方法,其特征在于,装料托盘的大小为400×400mm,数量为120个,每个托盘的装料量为1.8到2.5公斤。
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Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1749275A (zh) * | 2004-09-15 | 2006-03-22 | 天津科技大学 | 水解鱼皮胶原蛋白的加工方法 |
CN102363798A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-02-29 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 胶原蛋白海绵的制备工艺 |
CN105969830A (zh) * | 2016-01-26 | 2016-09-28 | 成都市科乐生物技术有限公司 | 一种从猪皮中提取活性胶原蛋白肽的方法 |
CN106367461A (zh) * | 2016-08-26 | 2017-02-01 | 湖州佳美生物化学制品有限公司 | 一种从猪皮中提取低分子量活性胶原蛋白肽的方法 |
CN107236777A (zh) * | 2017-06-21 | 2017-10-10 | 兰溪市沉默生物科技有限公司 | 从鲫鱼鱼皮中提取胶原蛋白的方法 |
CN108179166A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-06-19 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种鹿鞭蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108179167A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-06-19 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种林蛙体蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108396050A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-08-14 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种猪蹄蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108619559A (zh) * | 2018-05-09 | 2018-10-09 | 浙江海洋大学 | 一种日本黄姑鱼鱼皮胶原蛋白医用海绵的制备方法 |
-
2018
- 2018-11-15 CN CN201811359910.3A patent/CN109293767A/zh active Pending
Patent Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN1749275A (zh) * | 2004-09-15 | 2006-03-22 | 天津科技大学 | 水解鱼皮胶原蛋白的加工方法 |
CN102363798A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-02-29 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 胶原蛋白海绵的制备工艺 |
CN105969830A (zh) * | 2016-01-26 | 2016-09-28 | 成都市科乐生物技术有限公司 | 一种从猪皮中提取活性胶原蛋白肽的方法 |
CN106367461A (zh) * | 2016-08-26 | 2017-02-01 | 湖州佳美生物化学制品有限公司 | 一种从猪皮中提取低分子量活性胶原蛋白肽的方法 |
CN107236777A (zh) * | 2017-06-21 | 2017-10-10 | 兰溪市沉默生物科技有限公司 | 从鲫鱼鱼皮中提取胶原蛋白的方法 |
CN108179166A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-06-19 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种鹿鞭蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108179167A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-06-19 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种林蛙体蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108396050A (zh) * | 2018-03-28 | 2018-08-14 | 通化百泉保健食品有限公司 | 一种猪蹄蛋白低聚肽的工业化生产工艺 |
CN108619559A (zh) * | 2018-05-09 | 2018-10-09 | 浙江海洋大学 | 一种日本黄姑鱼鱼皮胶原蛋白医用海绵的制备方法 |
Non-Patent Citations (2)
Title |
---|
YATA M等: "Identification andcahracterization of molecular species of collagen in fish skin", 《JOURNAL OF FOOD SCIENCE》 * |
杨田义等: "猪皮胶原海绵的冷冻干燥工艺", 《中国实验方剂学杂志》 * |
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