CN108486091A - 一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 - Google Patents
一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 Download PDFInfo
- Publication number
- CN108486091A CN108486091A CN201810241040.3A CN201810241040A CN108486091A CN 108486091 A CN108486091 A CN 108486091A CN 201810241040 A CN201810241040 A CN 201810241040A CN 108486091 A CN108486091 A CN 108486091A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- enzyme
- stabilizer
- enzyme activity
- biochemical reagents
- added
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用,属于生化试剂技术领域。本发明的目的主要是保持复合酶中每种酶活力均能够有效保持的用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用。本发明由以下重量份的原料混合制成:牛血清白蛋白;蔗糖;乙二胺四乙酸二钠。本发明稳定剂构成成分简单,制备方法容易,成本低廉,维持生化试剂的长期稳定性,是一种高效的生化试剂复合酶的复合稳定剂。
Description
技术领域
本发明属于生化试剂技术领域。
背景技术
我国的临床生化诊断试剂一直不如欧美,甚至日本的一个主要原因,就是试剂的稳定性不如国外品牌,生化试剂中大部分生化反应是由酶来催化完成的,酶的稳定性就决定了试剂的稳定性。酶在液体中的稳定性一直是一个众所周知的难题,特别是在含酶的生化试剂中,确保酶的活性不随时间的改变而改变是个大难题。
提高酶稳定性的方法很多,常见的有:固定化法、化学修饰法、蛋白质工程法、添加保护剂等方法。其中,使用保护剂是研究酶储藏稳定性最普通、最简单的方法,且有成本低、操作简单等优点。常用的保护剂有某些防腐剂、糖类、多元醇、蛋白及盐类等,在具体选择保护剂时,应根据保护剂与酶的相互作用不同而加以选择。
常用的生化试剂单一稳定剂主要有D-甘露醇、D-海藻糖、蔗糖、无水葡萄糖、DTT、乙二醇、甘油、黄原胶、明胶、牛血清白蛋白等,不同的酶选择不同的稳定剂。但随着生化试剂配方的复杂化,加入酶的种类越来越多,试剂中的酶为至少2种酶以上的复合酶,例如葡萄糖测定试剂中含有葡萄糖氧化酶和过氧化物酶两种酶,只加入一种稳定剂不足以维持两种酶的活力,从而影响试剂的稳定性。
目前,随着生化试剂的不断发展,试剂配方越来越复杂化,如何使试剂中的复合酶保持较高的活力成为生化试剂的难点,所以复合稳定剂的研究逐渐开展起来。根据单一稳定剂及酶的特性,使用至少两种单一稳定剂以上的组合,使酶保持较高的活力,以维持试剂的稳定。
发明内容
本发明的目的主要是保持复合酶中每种酶活力均能够有效保持的用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用。
本发明由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.3-2; 蔗糖0.1-3;
乙二胺四乙酸二钠0.01-0.1。
本发明各原料的重量份原料优选为:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖2.5;
乙二胺四乙酸二钠0.02。
本发明用于生化试剂复合酶的复合稳定剂在复合酶保持稳定酶活力的应用。
本发明的优点和积极效果如下:
1. 本发明复合稳定剂配伍科学,稳定效果明显,成本低廉,加入稳定剂后的两种酶液均可在65℃水浴2h后其残存酶活力保持在55%以上,不加稳定剂的酶活力保持在25%左右。加入稳定剂后的两种酶液均可在室温25℃左右保存2个月后其残存酶活力保持在85%以上,不加稳定剂的酶活力保持在55%左右。
2.本发明稳定剂构成成分简单,制备方法容易,成本低廉,维持生化试剂的长期稳定性,是一种高效的生化试剂复合酶的复合稳定剂。
具体实施方式
本发明所要解决的技术问题是针对现有技术的不足,提供一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂,以使添加了该复合稳定剂的生化试剂的长期稳定性增强。
本发明由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.3-2; 蔗糖0.1-3;
乙二胺四乙酸二钠0.01-0.1。
本发明各原料的重量份原料优选为:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖2.5;
乙二胺四乙酸二钠0.02。
实施例1
本发明由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖0.1;
乙二胺四乙酸二钠0.01。
实施例2
本发明由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 1.1; 蔗糖1.6;
乙二胺四乙酸二钠0.06。
实施例3
本发明由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 2; 蔗糖3;
乙二胺四乙酸二钠0.1。
实施例4
本发明各原料的重量份原料优选(最佳配比)为:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖2.5;
乙二胺四乙酸二钠0.02。
本发明用于生化试剂复合酶的复合稳定剂在复合酶保持稳定酶活力的应用。
本发明的复合稳定剂主要是由三种成分组成,其中添加了乙二胺四乙酸二钠,它可以排除大部分过度金属元素对测试的干扰,而且与牛血清白蛋白、蔗糖组合到一起后会对蛋白活性起一定的保护作用,使酶保持较高的活力,从而维持试剂的稳定性。
以下通过稳定性实验来证明本申请的有效性:
实验1
该稳定剂由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 1; 蔗糖3;
乙二胺四乙酸二钠0.01。
为了考察稳定剂对生化试剂复合酶体系保藏的效果,发明人利用本实施例的复合稳定剂做了以下实验。因复合酶中主要含有葡萄糖氧化酶和过氧化物酶,所以分别对两种酶进行实验。
1.不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的影响
1.1葡萄糖氧化酶酶活力测定
酶活力单位定义为:酶液在37℃、pH4.0的条件下, 1min内催化葡萄糖反应产生1μg
过氧化氢所需的酶量为一个活力单位(U)。
1.2酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH4.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表1 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶热稳定性的影响1
由表1可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用1%牛血清白蛋白、3%蔗糖和0.01%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达58.7%,较对照高出33.2%。
1.3葡萄糖氧化酶的保存实验
葡萄糖氧化酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH4.0 的乙酸-乙酸钠缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表2 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的储存稳定性1
由表2可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达89.5%,比对照高出31.4%。
2.不同稳定剂对过氧化物酶的影响
2.1 过氧化物酶酶活力测定
测定方法:以邻甲氧基苯酚(即愈创木酚)为过氧化物酶的底物,在过氧化物酶存
在及pH6.0的磷酸盐缓冲液条件下,过氧化氢可将邻甲氧基苯酚氧化成红棕色的物质,可用分光光度计在470nm处测定吸光度值,即可求出该酶的活性。
2.2 酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH6.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表3 不同稳定剂对过氧化物酶热稳定性的影响1
由表3可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用1%牛血清白蛋白、3%蔗糖和0.01%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达57.8%,较对照高出32.6%。
2.3过氧化物酶的保存实验
过氧化物酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH6.0 的磷酸盐缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表4 不同稳定剂对过氧化物酶的储存稳定性1
由表4可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达87.4%,比对照高出31%。
实验2
该稳定剂由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.8; 蔗糖0.2;
乙二胺四乙酸二钠0.08。
为了考察稳定剂对生化试剂酶体系保藏的效果,发明人利用本实施例的复合稳定剂做了以下实验。因复合酶中主要含有葡萄糖氧化酶和过氧化物酶,所以分别对两种酶进行实验。
1.不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的影响
1.1葡萄糖氧化酶酶活力测定
酶活力单位定义为:酶液在37℃、pH4.0的条件下, 1min内催化葡萄糖反应产生1μg
过氧化氢所需的酶量为一个活力单位(U)。
1.2酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH4.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表5 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶热稳定性的影响2
由表5可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用0.8%牛血清白蛋白、0.2%蔗糖和0.08%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达56.8%,较对照高出30.4%。
1.3葡萄糖氧化酶的保存实验
葡萄糖氧化酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH4.0 的乙酸-乙酸钠缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表6 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的储存稳定性2
由表6可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达88.3%,比对照高出31.9%。
2.不同稳定剂对过氧化物酶的影响
2.1 过氧化物酶酶活力测定
测定方法:以邻甲氧基苯酚(即愈创木酚)为过氧化物酶的底物,在过氧化物酶存
在及pH6.0的磷酸盐缓冲液条件下,过氧化氢可将邻甲氧基苯酚氧化成红棕色的物质,可用分光光度计在470nm处测定吸光度值,即可求出该酶的活性。
2.2 酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH6.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表7 不同稳定剂对过氧化物酶热稳定性的影响2
由表7可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用0.8%牛血清白蛋白、0.2%蔗糖和0.08%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达56.9%,较对照高出30.1%。
2.3过氧化物酶的保存实验
过氧化物酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH6.0 的磷酸盐缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表8 不同稳定剂对过氧化物酶的储存稳定性2
由表8可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达87.5%,比对照高出31.9%。
实验3
该稳定剂由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖2.5;
乙二胺四乙酸二钠0.02。
为了考察稳定剂对生化试剂酶体系保藏的效果,发明人利用本实施例的复合稳定剂做了以下实验。因复合酶中主要含有葡萄糖氧化酶和过氧化物酶,所以分别对两种酶进行实验。
1.不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的影响
1.1葡萄糖氧化酶酶活力测定
酶活力单位定义为:酶液在37℃、pH4.0的条件下, 1min内催化葡萄糖反应产生1μg
过氧化氢所需的酶量为一个活力单位(U)。
1.2酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH4.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表9 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶热稳定性的影响3
由表9可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用0.3%牛血清白蛋白、2.5%蔗糖和0.02%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达57.5%,较对照高出32.1%。
1.3葡萄糖氧化酶的保存实验
葡萄糖氧化酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH4.0 的乙酸-乙酸钠缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表10 不同稳定剂对葡萄糖氧化酶的储存稳定性3
由表10可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达87.2%, 比对照高出31.4%。
2.不同稳定剂对过氧化物酶的影响
2.1 过氧化物酶酶活力测定
测定方法:以邻甲氧基苯酚(即愈创木酚)为过氧化物酶的底物,在过氧化物酶存
在及pH6.0的磷酸盐缓冲液条件下,过氧化氢可将邻甲氧基苯酚氧化成红棕色的物质,可用分光光度计在470nm处测定吸光度值,即可求出该酶的活性。
2.2 酶热稳定性的测定
将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液(酶活力单位约8000 U/mL)在pH6.0, 65℃
水浴下处理2h后,立即用冷水冷却,稀释至适宜倍数,测其酶活。以不加稳定剂的酶液作对照, 分别计算酶活保留率。
表11 不同稳定剂对过氧化物酶热稳定性的影响2
由表11可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 其中选用0.3%牛血清白蛋白、2.5%蔗糖和0.02%的乙二胺四乙酸二钠组成的复合稳定剂加入酶液中, 65℃水浴处理2h后残酶活可达57.8%,较对照高出32.1%。
2.3过氧化物酶的保存实验
过氧化物酶的保存实验在室温25℃左右进行,不加防腐剂的酶液很容易发生霉变,因此先在酶液中加入防腐剂。然后将加有不同种类、不同浓度稳定剂的酶液于pH6.0 的磷酸盐缓冲液中,分别于洗净灭菌过的大三角瓶中, 室温下放置60d,测定各自的酶活保留率。
表12 不同稳定剂对过氧化物酶的储存稳定性2
由表12可知加入复合稳定剂后, 酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂组在平均温度25℃左右的室温下保存2个月, 酶活保留率高达88.6%, 比对照高出32.3%。
以上实验结果说明,加入复合稳定剂后, 两种酶的酶活保留率均高于各种单一稳定剂单独使用时的酶活保留率, 复合稳定剂对两种酶的保护作用明显优于各种单一稳定剂。
Claims (3)
1.一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂,其特征在于:由以下重量份的原料混合制成:
牛血清白蛋白 0.3-2; 蔗糖0.1-3;
乙二胺四乙酸二钠0.01-0.1。
2.根据权利要求1所述的用于生化试剂复合酶的复合稳定剂,其特征在于:各原料的重量份原料优选为:
牛血清白蛋白 0.3; 蔗糖2.5;
乙二胺四乙酸二钠0.02。
3.权利要求1或2所述的用于生化试剂复合酶的复合稳定剂在复合酶保持稳定酶活力的应用。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201810241040.3A CN108486091A (zh) | 2018-03-22 | 2018-03-22 | 一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN201810241040.3A CN108486091A (zh) | 2018-03-22 | 2018-03-22 | 一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN108486091A true CN108486091A (zh) | 2018-09-04 |
Family
ID=63319339
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN201810241040.3A Pending CN108486091A (zh) | 2018-03-22 | 2018-03-22 | 一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN108486091A (zh) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN110656155A (zh) * | 2019-09-29 | 2020-01-07 | 江西乐成生物医疗有限公司 | 谷胱甘肽还原酶测定试剂质控品及制备方法 |
CN110846303A (zh) * | 2019-11-23 | 2020-02-28 | 吉林省富生医疗器械有限公司 | 一种过氧化物酶保护剂 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4897346A (en) * | 1986-07-15 | 1990-01-30 | Beckman Instruments, Inc. | Stabilized liquid enzyme composition for glucose determination |
CN1087785A (zh) * | 1992-12-07 | 1994-06-15 | 河北省科学院微生物研究所 | 生物保鲜剂 |
CN101503732A (zh) * | 2009-03-13 | 2009-08-12 | 温州东瓯津玛生物科技有限公司 | 一种葡萄糖氧化酶单一液体测定试剂 |
CN102229642A (zh) * | 2011-05-30 | 2011-11-02 | 吉权 | 一种蛋白质稳定剂及其制备方法 |
-
2018
- 2018-03-22 CN CN201810241040.3A patent/CN108486091A/zh active Pending
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4897346A (en) * | 1986-07-15 | 1990-01-30 | Beckman Instruments, Inc. | Stabilized liquid enzyme composition for glucose determination |
CN1087785A (zh) * | 1992-12-07 | 1994-06-15 | 河北省科学院微生物研究所 | 生物保鲜剂 |
CN101503732A (zh) * | 2009-03-13 | 2009-08-12 | 温州东瓯津玛生物科技有限公司 | 一种葡萄糖氧化酶单一液体测定试剂 |
CN102229642A (zh) * | 2011-05-30 | 2011-11-02 | 吉权 | 一种蛋白质稳定剂及其制备方法 |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN110656155A (zh) * | 2019-09-29 | 2020-01-07 | 江西乐成生物医疗有限公司 | 谷胱甘肽还原酶测定试剂质控品及制备方法 |
CN110846303A (zh) * | 2019-11-23 | 2020-02-28 | 吉林省富生医疗器械有限公司 | 一种过氧化物酶保护剂 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN102154443B (zh) | 一种肌酸激酶mb同工酶活性测定试剂及其制备方法 | |
US4543326A (en) | Stabilization of oxidase | |
Hellman et al. | Mast cell content and fatty acid metabolism in the epididymal fat pad of obese mice | |
Gutmann et al. | Urea | |
CN105203472A (zh) | 一种稳定的游离脂肪酸测定试剂盒 | |
CN108486091A (zh) | 一种用于生化试剂复合酶的复合稳定剂及其应用 | |
CN108949903B (zh) | 一种甘油三酯测定试剂盒及其测定方法 | |
JP2539225B2 (ja) | グルコ−ス定量用安定化液体酵素組成物、それを用いる試薬キット及び定量方法 | |
CN104946616A (zh) | 一种用于体外诊断试剂的通用固体稳定剂及其使用方法 | |
CN105063174B (zh) | 一种血清葡萄糖检测试剂 | |
CN106868096A (zh) | 一种稳定性强且成本低的己糖激酶法葡萄糖检测试剂 | |
CN104198422A (zh) | 一种用于α-羟丁酸脱氢酶测定试剂盒的复合稳定剂 | |
CN114200122A (zh) | 一种尿酸检测冻干试剂球、其配置方法及微流控检测芯片 | |
Guilbault et al. | Preparation and analytical uses of immobilized enzymes | |
CN108690868B (zh) | 一种腺苷脱氨酶测定试剂盒及其测定方法 | |
CN103773833A (zh) | 肌酐测定试剂 | |
JPH01108997A (ja) | 血液又は血液から導出した試料中の血清のフルクトスアミン含量を特異的に測定する方法及び試薬、及び非特異的還元作用を有するか、又は/及び溷濁を惹起する試料成分を除去する方法 | |
Marangos et al. | Multiple Forms of Flounder Muscle Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase: SUBUNIT COMPOSITION, PROPERTIES, AND TISSUE DISTRIBUTION OF THE FORMS | |
CN105400862B (zh) | 一种葡萄糖检测试剂盒 | |
JPS58162294A (ja) | 固定化複合酵素組成物 | |
US5382525A (en) | Method of effecting increased performance of diagnostic enzyme reaction systems using noble gases | |
JPH07236483A (ja) | 生理活性蛋白質の安定化方法 | |
Miwa et al. | An improved mutarotase assay using β-D-glucose oxidase and an oxygen electrode | |
EP1083235A2 (en) | Reduced coenzyme solution | |
JP4176843B2 (ja) | 試薬キット及び試薬キットの使用方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
RJ01 | Rejection of invention patent application after publication | ||
RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |
Application publication date: 20180904 |