CN106974060A - 一种高品质鸡肉蛋白的提取方法 - Google Patents

Abstract

本发明公开了一种高品质鸡肉蛋白的提取方法，该方法包括以下步骤：(1)鸡肉切碎后加水充分搅拌后得到混合物；(2)将所述混合物pH值调整到酸性3.5或碱性11.0，在该pH条件下放置使得体系稳定，蛋白充分溶解；(3)将经过步骤(2)处理后的混合物过滤后得到滤液作为提取液；(4)将步骤(3)所述的提取液酸化，调整最终pH为5.5～6.0，在该pH条件下放置使蛋白充分沉淀；(5)离心酸化后的提取液，收集沉淀；(6)将最终沉淀的pH调整至中性。本发明是一种高效且操作简便的食品蛋白分离技术，其在提升肉品风味，改善蛋白品质，生产复合型功能食品等方面表现出独特的优势，为提升该类产品的市场价值提供了广泛的前景。

Description

一种高品质鸡肉蛋白的提取方法

技术领域：

本发明属于动物蛋白加工技术。具体设计一种高品质鸡肉蛋白的提取方法。

背景技术：

蛋白质作为肉与肉制品中重要的化学组分，其含量及功能特性直接影响肉与肉制品的口感、颜色、风味等质量与感官品质。目前，大量富含优质蛋白的鸡肉产品加工副产物其中的蛋白加工特性差，且与骨骼、脂肪、色素等难以分离而影响其经济价值。现有的蛋白分离提取方法主要有机械分离法以及水洗法，但上述方法均存在一定缺陷，如在去骨分离过程中，会造成细胞破裂导致蛋白质变性、色素增加，而水洗法获得的蛋白得率低、且回收蛋白的功能特性较差。为提高低价值肉品原料的经济价值，改善分离蛋白功能特性，积极研发新型蛋白分离技术具有重要的现实意义。因此需要提供一种高品质鸡肉蛋白的提取方法。

发明内容：

本发明所要解决的技术问题是克服现有技术的不足,提供一种高效快捷的鸡肉蛋白提取方法。

本发明要解决的技术问题是通过以下方法来实现的：

一种高品质鸡肉蛋白的提取方法，包括以下步骤：

(1)鸡肉切碎后加水充分搅拌后得到混合物；

(2)将所述混合物pH值调整到酸性3.5或碱性11.0，在该pH条件下放置使得体系稳定，蛋白充分溶解；

(3)将经过步骤(2)处理后的混合物过滤后得到滤液作为提取液；

(4)将步骤(3)所述的提取液酸化，调整最终pH为5.5～6.0，在该pH条件下放置使蛋白充分沉淀；

(5)离心酸化后的提取液，收集沉淀得到鸡肉蛋白。

(6)将最终沉淀的pH调整至中性(pH为7.0)。

步骤(1)中鸡肉和水的质量体积比(g/ml)为1：4～6。

步骤(2)中将所述混合物pH值调整到碱性11.0。步骤(2)中采用2mol/L HCl或2mol/L的NaOH调节混合物的pH值，放置8～20min使得体系稳定，蛋白充分溶解。

步骤(4)中将所述的提取液酸化，调整最终pH为5.5。步骤(4)中使用2mol/L的盐酸将所述的提取液酸化，放置8～20min使蛋白充分沉淀。

步骤(5)中在不低于10000g的离心力下离心酸化后的提取液。

步骤(6)中采用2mol/L的NaOH)将最终沉淀的pH调整至pH为7.0。

本发明最优选技术方案的详细步骤为：

(1)鸡肉切碎后，将1质量份(g)的鸡肉原料加入5～6体积份(ml)的水中，充分搅拌后得到混合物；

(2)采用2mol/L的NaOH将所述的混合物pH调整到碱性11.0，在该pH条件下放置10min使得体系稳定，蛋白充分溶解；

(3)过滤，得到滤液作为提取液；

(4)使用2mol/L的盐酸使上述滤液酸化，调整最终pH为5.5，在该pH条件下放置10min使蛋白充分沉淀；

(5)在不低于10000g的离心力下离心酸化后的提取液，收集沉淀；

(6)采用2mol/L的NaOH将最终沉淀的pH调整至中性(pH为7.0)。

相对于传统处理技术，研究表明本发明的酸碱处理技术能够有效提高蛋白得率，改善分离蛋白功能特性，提高产品价值及利用率。

本发明的有益效果：

本发明的酸碱分离技术作为一种高效且操作简便的食品蛋白分离技术，非常适合应用在低价值肉制品蛋白分离以及劣质蛋白改性方面，其在提升肉品风味，改善蛋白品质，生产复合型功能食品等方面表现出独特的优势，它是肉制品加工副产物蛋白回收的一条新途径，为提升该类产品的市场价值提供了广泛的前景。

附图说明：

图1为不同溶解pH(2.5、3.0、3.5、11.0、11.5、12.0)对蛋白的蒸煮损失及离心损失的影响。

图2为不同溶解pH(2.5、3.0、3.5、11.0、11.5、12.0)下蛋白的盐溶特性变化。

图3为酸碱处理后不同处理组蛋白的表面疏水性(n＝4)，样品编号对应的实验处理如表3所示。

图4酸碱处理后不同处理组蛋白的巯基含量(n＝4)，样品编号对应的实验处理如表3所示。

图5酸碱处理后不同处理组蛋白凝胶的硬度(n＝3)，样品编号对应的实验处理如表3所示。

具体实施方式

实验一：溶解条件优化

1材料与方法

1.1材料与试剂

试验样品采集于江苏宿迁一家大型冷却肉食鸡屠宰分割生产企业。日龄为45～47d的白羽肉鸡，按照车间正常屠宰流程进行宰杀并得到分割鸡胸肉。剔除鸡胸肉表面的脂肪和肉眼可见的肌膜，同组的鸡胸肉切成约1cm×1cm×1cm并混合均匀，放于真空包装袋中冷冻贮藏，在一个月内使用完。每次使用之前放于冷库(4℃)过夜(12h)解冻。

试验所用试剂均为分析纯。

1.2仪器与设备

色差仪CR400,日本美能达；便携式pH计(Orion 3-star portable pH),美国；物性测试仪(TA-XT2i)英国Stable Micro Sysems公司；旋转流变仪(Physica MCR-301),奥地利安东帕公司；快速恒温水浴锅(HH-42),常州国华电器有限公司；刀式混合研磨仪(Grindomix GM200),德国Retsch公司；(Beckman Avanti J-E)高速离心机,美国BeckmanCounter公司。

1.3试验方法

1.3.1酸碱处理提取蛋白

鸡胸肉样品解冻后，使用刀式混合研磨仪进行斩切，4000r/min，20s×2次。肉糜加6倍(mL/g)冷蒸馏水，匀浆(10000r/min,30s)，匀浆液放入磁力搅拌转子放于磁力搅拌器上进行缓慢搅拌，同时逐滴加入2mol/L HCl或NaOH溶液调整pH值至2.5，3.0，3.5，11.0，11.5，12.0；调至目标pH后放置10min等待体系稳定，蛋白完全溶解，然后采用双层纱布过滤去除杂质。使用2mol/L的盐酸调整滤液pH至5.5沉淀蛋白，在该pH处同样放置10min等待蛋白完全沉淀后冷冻离心(4℃，10000g，20min)，得到的沉淀即为酸碱分离蛋白(acid-andalkaline-isolated protein)，采取双缩脲测定蛋白浓度，调整蛋白浓度为100mg/g，最终采用2mol/L的NaOH将pH调整至7.0后，加入2％(w/w)NaCl，放于4℃冷藏，48h内测定相关指标。按照不同pH分别标记为AC2.5，AC3.0，AC3.5，AK11.0，AK11.5，AK12.0。类PSE鸡胸肉肉糜同样调整蛋白浓度为100mg/g后加入2％NaCl作为对照组。

1.3.2凝胶制备

将蛋白及肉糜样品放入50ml离心管中密封，500g离心3min，驱除蛋白质或肉糜中的较大气泡，于80℃水浴加热30min，取出后冷却至4℃冷藏过夜平衡待测。

1.3.3蒸煮损失测定

计蒸煮前样品的质量为m1，成凝胶后用滤纸吸去凝胶表面水分，计质量为m2，计算蛋白的凝胶损失。蒸煮损失＝(m1-m2)/m1。重复数n＝3。

1.3.4离心损失测定

凝胶称量m3，放入50ml离心管密封后高速离心(10000g，10min，4℃)。离心后取出凝胶并用滤纸擦去表面水分，再称重(m4)。离心损失＝(m3-m4)/m3。重复数n＝3。

1.3.5质构测定

用平行刀将鸡胸肉凝胶切成直径1cm，高2cm的圆柱体。以质构剖面分析(textureprofile analysis，TPA)方法测定样品的硬度、弹性、咀嚼性、内聚性、恢复性等指标。选择探头P/50；测前速度：1mm/s，测中速度：1mm/s；侧后速度：5mm/s；压缩比：50％；2次下压间隔时间：5s；负载类型：Auto-5g。重复数n＝3。

1.3.6凝胶颜色测定

色泽参数主要包括L*值(亮度)、a*值(红色度)、b*值(黄色度)，使用色差仪(美能达CR400，日本)进行测定。测定之前使用标准白板进行校正。白度值(Whiteness)使用下列公式计算：

每个样品平均测定6次。重复数n＝3。

1.3.7蛋白盐溶性测定

将1g蛋白样品匀浆于10ml磷酸盐缓冲液中(0.6mol/LKCl and 50mmol/Lphosphate,pH 6.5)，于冷库中放置过夜(12h)以保证盐溶蛋白充分提取，然后采用10000g离心10min，上清液中的蛋白浓度采用双缩脲法进行测定。盐溶蛋白比例＝上清液中的蛋白浓度/总蛋白浓度。总蛋白浓度为将蛋白溶于0.1mol/L NaOH进行测定。

1.3.8数据处理

在不同时间段内，制备3批ISP处理蛋白，进行3独立重复试验。用SPSS 22.0统计软件进行方差分析，并用Duncans’multiple-range test进行多重比较。P<0.05表示差异显著。

2结果与讨论

2.1质构特性测定

质构特性是反应产品的感官接受度的一个重要参数，不同溶解pH处理条件下分离蛋白的TPA特性如表2所示。硬度结果表明当溶解pH为3.5及碱性pH时，原料肉蛋白的凝胶硬度都有明显改善。对鸡腿肉的研究结果与我们的结果一致，当回收条件为碱性条件时，蛋白形成的 凝胶硬度增加。当溶解pH为11.5时，蛋白的凝胶硬度有最大值。蛋白在酸碱处理的过程中，头部的疏水基团充分的暴露出来，从而增强了蛋白之间的疏水交联，提高了凝胶硬度。除此之外，有研究表明在碱处理的过程中，更多的巯基氧化形成二硫键，有利于形成硬度更大的凝胶。同时，Patroklos等表明酸碱处理蛋白有更高的聚集性，增加凝胶结合强度。相对于碱处理蛋白，酸处理蛋白的蛋白凝胶硬度更小，这可能是由于蛋白在酸处理过程中发生了更高程度的变性，导致凝胶形成能力下降。

胶粘性跟咀嚼性表示破碎固体食物至吞咽状态的能量，同凝胶硬度所表现的趋势类似，溶解pH为11.5时，胶粘度跟咀嚼度均大于对照组，存在显著差异(P<0.05)。由表1可以看出，提取pH为3.5、11.0、11.5、12.0时酸碱分离蛋白的弹性、内聚性、恢复力与对照组肉糜没有显著差异(P>0.05)。

类PSE鸡胸肉肉糜的凝胶形成能力较差且形成凝胶质地较软，我们的研究结果表明酸碱处理可以有效改善该种鸡肉蛋白的凝胶硬度。不过，进一步的感官评定对于确定更准确的质构特性判断是必要的。

表1不同溶解pH(2.5、3.0、3.5、11.0、11.5、12.0)对酸碱分离蛋白质构特性的影响

2.3保水特性测定

保水特性能够显著影响加工肉制品的经济价值跟感官接受度。对于类PSE肉，其主要缺陷在于它较差的保水能力。因此，改善其保水性是本研究的主要目的之一。本文测定了样品的蒸煮损失跟离心损失，结果表明(如图1所示)，当溶解pH为11及3.5时，分离蛋白凝胶的蒸煮损失显著下降，离心损失没有显著差异，说明酸碱处理能够改善类PSE肉蛋白保水特性。但是当选择其他pH溶解，尤其为2.5跟3.0时，蒸煮损失显著增加，这可能是因为在表面疏水基团暴露导致蛋白与水之间的交联减弱。因此，选择合适的溶解pH对酸碱处理蛋白保水性的改善十分关键。通过调整回收蛋白的pH至7.0，外界条件远离等电点，能够增强蛋白之间的静电斥力，从而改善蛋白保水性AC3.5和AK11组保水性的改善是收到静电斥力以及疏水作用影响的共同结果。因此，选择3.5、11.0进行蛋白回收能够有效改善蛋白的凝胶保水性。

2.4颜色测定

蛋白凝胶的颜色测定结果如表2所示。凝胶的白度是反应凝胶品质的重要指标，通常白度更高的产品受到市场更大的喜爱。白度最高组为AC3.5,其次为AK11.0。同时，对照组有最低的亮度值，这可能与不同的水分分布方式有关。酸处理组相对有更高的b*，这可能是由于在酸碱处理的过程中肌红蛋白被氧化导致的。相对于碱溶蛋白，酸溶蛋白有更高的a*跟b*，可能是由于酸处理组的血红蛋白跟肌红蛋白含量更高导致的。

2.不同溶解pH(2.5、3.0、3.5、11.0、11.5、12.0)对蛋白凝胶颜色特性的影响

2.5盐溶性测定

对于常规处理下的肉类蛋白质，盐溶蛋白质含量是评判蛋白功能特性的重要因素。如图2所示，酸碱处理后类PSE组盐溶蛋白含量(溶于0.6M磷酸盐缓冲液)从78.24％下降到约20％。然而，酸碱处理后不同处理间蛋白的盐溶性并没有显著差异(P>0.05)。之前的研究结果也证明了酸碱处理后，蛋白的盐溶蛋白含量会显著下降。这可能是由于蛋白变性后，疏水基团大量暴露，此时钠离子跟氯离子的添加妨碍了蛋白之间的交联。许多文献都指出，酸碱处理蛋白与正常蛋白的凝胶形成机制不同。本文结果表明蛋白的凝胶特性与其蛋白盐溶性之间并没有显著的联系，因此我们推测相对于正常蛋白，等电点回收的酸碱分离蛋白的盐溶特性对其功能特性的影响较小。

实验二：回收条件优化

1材料与方法

1.1材料与试剂

试验样品采集于江苏宿迁一家大型冷却肉食鸡屠宰分割生产企业。日龄为45～47d的白羽肉鸡，按照车间正常屠宰流程进行宰杀。剔除鸡胸肉表面的脂肪和肉眼可见的肌膜，同组的鸡胸肉切成约1cm×1cm×1cm并混合均匀，放于真空包装袋中冷冻贮藏，在一个月内使 用完。每次使用之前放于冷库(4℃)过夜(12h)解冻。

所有化学试剂均为分析纯。

1.2仪器与设备

色差仪CR400,日本美能达；便携式pH计(Orion 3-star portable pH),美国；物性测试仪(TA-XT2i)英国Stable Micro Sysems公司；快速恒温水浴锅(HH-42),常州国华电器有限公司；刀式混合研磨仪(Grindomix GM200),德国Retsch公司；(Beckman Avanti J-E)高速离心机,美国Beckman Counter公司。

1.3方法

1.3.1酸碱处理提取蛋白

鸡胸肉样品解冻后，使用刀式混合研磨仪进行斩切，4000r/min，20s×2次。肉糜加6倍(mL/g)冷蒸馏水，匀浆(10000r/min,30s)，匀浆液放入磁力搅拌转子放于磁力搅拌器上进行缓慢搅拌，同时逐滴加入2mol/L NaOH溶液调整pH值至11.0；调至目标pH后放置10min等待体系稳定，蛋白完全溶解，然后采用双层纱布过滤去除杂质。使用2mol/L的盐酸调整滤液pH至5.5，6.2沉淀蛋白，在该pH处同样放置10min等待蛋白完全沉淀后冷冻离心(4℃，10000g，20min)，得到的沉淀即为碱分离蛋白(alkaline-isolated protein)，采取双缩脲测定蛋白浓度，调整蛋白浓度为100mg/g，采用2mol/L的NaOH将最终pH分别调整至6.2，7.0后，加入2％NaCl，放于4℃冷藏，48h内测定相关指标。类PSE鸡胸肉肉糜同样调整最终pH分别至6.2，7.0，蛋白浓度为100mg/g后加入2％NaCl作为对照组。

1.3.2表面疏水性测定

取1mL 5mg/mL不同NaCl浓度的蛋白样液,加入60μL 1mg/mL的溴酚蓝溶液,涡旋振荡混匀10min,用相应的磷酸缓冲液做空白对照,离心15min后在595nm波长处测定光密度值。表面疏水基含量按公式(1)计算。

表面疏水基含量/μg＝60μg(OD1－OD2)/OD1 (1)

式中:OD1为空白样品的光密度值；OD2为样品的光密度值。

1.3.3巯基测定

总巯基含量测定:取1.5mL 5mg/mL不同NaCl浓度的蛋白样液悬浮于10.0mL的Tris-甘氨酸缓冲液(0.086mol/L Tris，0.09mol/L甘氨酸,4mmol/L EDTA,8mol/L尿素,pH8.0)；活性巯基含量测定:取1.5mL 5mg/mL不同NaCl浓度的蛋白样液悬浮于10.0mL的Tris-甘氨酸缓冲液(0.086mol/L Tris,0.09mol/L甘氨酸,4mmol/L EDTA，pH 8.0)；将以上处理样品分别加50μLEllman试剂(4mg 5,5’-二硫基双-2-硝基苯甲酸(5,5’-dithiobis(2-nitrobenzoic acid),DTNB)溶 解于1mL的Tris-甘氨酸缓冲液中)，剧烈振荡后在(25±1)℃条件下水浴1h，12000×g离心10min，同时以不加DTNB的为对照,取上清液在412nm波长处测定吸光度,按公式(2)计算总巯基、活性巯基含量。

巯基含量/(μmol/g)＝73.53A/ρ (2)

式中:73.53＝106/1.36×104,1.36×104为摩尔消光系数/(L·cm/mol)，ρ为样品的蛋白质量浓度/(mg/mL)。

1.3.4凝胶制备

将蛋白及肉糜样品放入50ml离心管中密封，500g离心3min，驱除蛋白质或肉糜中的较大气泡，于80℃水浴加热30min，取出后冷却至4℃冷藏过夜平衡待测。

1.3.5质构测定

用平行刀将鸡胸肉凝胶切成直径1cm，高2cm的圆柱体。以质构剖面分析(textureprofile analysis，TPA)方法测定样品的硬度、弹性、咀嚼性、内聚性、恢复性等指标。选择探头P/50；测前速度：1mm/s，测中速度：1mm/s；侧后速度：5mm/s；压缩比：50％；2次下压间隔时间：5s；负载类型：Auto-5g。重复数n＝3。

1.3.6凝胶颜色测定

色泽参数主要包括L*值(亮度)、a*值(红色度)、b*值(黄色度)，使用色差仪(美能达CR400，日本)进行测定。测定之前使用标准白板进行校正。白度值(Whiteness)使用下列公式计算：

每个样品平均测定6次。重复数n＝3。

1.3.7实验设计

样品编号与对应的实验处理如表3所示：

表3样品编号与对应的实验处理

Table 3Description of experimental treatments and treatment codes

1.4数据处理

在不同时间段内，制备3批ISP处理蛋白，进行3独立重复试验。用SPSS 22.0统计软件进行方差分析，并用Duncans’multiple-range test进行多重比较。P<0.05表示差异显著。

2结果与分析

2.1表面疏水性

本实验采用溴酚蓝法测定表面疏水集团数量。表面疏水集团数量跟蛋白凝胶特性存在极大的相关性。根据实验结果表明(图3)，最终pH的调整对类PSE肉糜的表面疏水特性影响均较小，但是，酸碱处理后蛋白的表面疏水集团数目显著升高(P<0.05)。对于酸碱分离蛋白，当提高其最终pH从6.2到7.0后，表面疏水性也有明显增加(P<0.05)，这可能是由于在较高pH下，蛋白肽链间静电斥力增加，从而蛋白结构扩张导致的。相对与5.5回收组，当选择6.2为回收pH时，分离蛋白的表面疏水性增加(P<0.05)，说明在pH为6.2条件下，蛋白处于部分解折叠状态。由于表面疏水集团的暴露，蛋白分子间的非共价交联增强，进而增强了蛋白聚集，增加了凝胶硬度。但是，由于疏水集团的暴露，蛋白－水之间的交联减弱，因此在相同的最终pH下，酸碱分离蛋白的保水性较差。这个结果与质构及蒸煮损失得到的结果是一致的。

2.2巯基含量

总巯基以及活性巯基的含量显著影响蛋白的凝胶特性。之前的研究表明，pH改变后蛋白的巯基含量会发生明显变化(图4)。相对于对照组，酸碱分离蛋白的巯基含量较低(P<0.05)。由于半胱氨酸上的巯基在pH8.3以上发生解离，因此，在碱处理条件下(溶解pH为11.0)，部分巯基被氧化去质子生成二硫键。此外，对于类PSE鸡胸肉肉糜，当pH调整到6.2后，总巯基含量显著下降(P<0.05)，但进一步调整到7.0后，总巯基含量并没有继续增加。但是对于酸碱分离蛋白，最终pH从6.2增加到7.0也带来了巯基含量的显著增加(P<0.05)，说明相对于原料肉，分离蛋白的稳定性降低。

2.3质构特性

质构测试是测定凝胶品质的重要指标，它在一定程度上反应了肉制品的感官品质。在本文中，硬度被用来评价凝胶的质构特性。硬度的结果如图5所示。根据结果可以看到，在相同的最终pH下，酸碱分离蛋白的凝胶硬度显著高于未经酸碱处理组。当回收pH为6.2，最终pH为7.0时，凝胶硬度达到575N。对于未经酸碱处理的肉糜凝胶，当调整肉糜pH至7.0后凝胶硬度达到最大，为408N，对照组硬度最小，为256N。

一些研究结果表明，当酸碱处理的溶解pH达到11.0时，该处理方法对蛋白的凝胶特性 有明显的改善作用，这可能是由于这个过程中蛋白的疏水特性变化导致的。我们的实验结果也表明，酸碱处理后蛋白表面的疏水集团大量暴露(图3)。由于疏水交联是凝胶形成过程中的重要作用力，因此，酸碱分离蛋白能够形成更强的网络结构。此外，较低的巯基含量说明巯基氧化生成二硫键，增加了凝胶硬度。根据之前的研究结果，当提高酸碱回收鲱鱼蛋白的回收pH从5.5.到6.5后，形成的凝胶具有更均匀的网络结构，这可能也是造成凝胶强度增加的重要原因。

对于蛋白凝胶而言，pH对凝胶的品质影响显著。在较高的pH下，蛋白表面聚集了大量的负电荷，从而增强了蛋白间的静电斥力，这样的静电斥力导致更均匀的蛋白分布。研究表明，凝胶的网络结构与其弹性之间有直接的联系。因此pH提升后，无论蛋白是否经过酸碱处理，蛋白凝胶的硬度均显著提高。但是两种蛋白的凝胶硬度受到最终pH的影响不同，说明蛋白对pH的敏感程度不同。总的来讲，酸碱处理对蛋白凝胶的改善作用是酸碱过程的回收处理以及最终pH共同影响的结果。

2.4颜色特性

由于肉制品颜色是影响顾客选择的重要因素，因此，本文比较了不同处理下蛋白凝胶的颜色特性，结果如表4中所示。相对于原料肉凝胶，酸碱处理蛋白凝胶具有更高的亮度，这可能是由于酸碱处理过程中去除了一定含量的色素导致的。在酸碱处理后，凝胶红度值下降，这可能是由于在回收过程中，一些变性的肌红蛋白没有被充分沉淀回收导致的。此外，酸碱分离蛋白凝胶的黄度值增加了，这可能是因为在极性pH下肌红蛋白、血红蛋白发生了一定程度的变性导致的。

表4不同处理条件下蛋白凝胶的颜色特性

Table 4Color characteristics of protein gels.

Claims (8)

1.一种高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于包括以下步骤：

(1)鸡肉切碎后加水充分搅拌后得到混合物；

(2)将所述混合物pH值调整到酸性3.5或碱性11.0，在该pH条件下放置使得体系稳定，蛋白充分溶解；

(3)将经过步骤(2)处理后的混合物过滤后得到滤液作为提取液；

(4)将步骤(3)所述的提取液酸化，调整最终pH为5.5～6.0，在该pH条件下放置使蛋白充分沉淀；

(5)离心酸化后的提取液，收集沉淀；

(6)将最终沉淀的pH调整至中性。

2.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(1)中鸡肉和水的质量体积比为1：4～6。

3.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(2)中将所述混合物pH值调整到碱性11.0。

4.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(2)中采用2mol/L HCl或2mol/L的NaOH调节混合物的pH值，放置8～20min使得体系稳定，蛋白充分溶解。

5.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(4)中将所述的提取液酸化，调整最终pH为5.5。

6.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(4)中使用2mol/L的盐酸将所述的提取液酸化，放置8～20min使蛋白充分沉淀。

7.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(5)中在不低于10000g的离心力下离心酸化后的提取液。

8.根据权利要求1所述的高品质鸡肉蛋白的提取方法，其特征在于步骤(6)中采用2mol/L的NaOH)将最终沉淀的pH调整至pH为7.0。