CN105176944A - 乳液体系固定化脂肪酶及方法 - Google Patents

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Abstract

本发明创造提供一种乳液体系固定化脂肪酶及其制备方法，由含酶PMO颗粒、特定有机溶剂与磷酸缓冲液构成，所述含酶PMO颗粒位于所述有机溶剂和水相的界面处。本发明创造解决了现有技术中存在的固定化酶不利于催化双水相反应的问题。

Description

乳液体系固定化脂肪酶及方法
技术领域
本发明创造属于催化剂制备技术领域，涉及一种在传统固定化酶的基础上，通过构建Pickering乳液体系提高酶在两相反应中的催化性能的方法。
背景技术
酶作为高效催化剂广泛的应用于各种有机反应，为工业生产提供了众多必不可少的中间体。然后游离酶的结构容易受到外界环境的影响，从而影响了催化反应的活性及重复利用过程中的稳定性。酶的固定化技术能够有效改善这个情况，反应完成后经过简单的过滤或离心，酶就可以回收，而且酶活力降低较少，这样就降低了生产成本；而且固定化体系适合于连续化、自动化生产，催化过程容易控制，且产品中不会带进酶蛋白或细胞，改善了后处理过程，提高了酶的利用效率，降低了生产成本。
Yin等人将脂肪酶通过交联法固定在硅镁土上并催化生物柴油合成，反应24h后产物产率达94％，催化剂重复利用10次后还保持有95％的相对活性(BiodieselproductionfromjatrophaoilcatalyzedbyimmobilizedBurkholderiacepacialipaseonmodifiedattapulgite，Bioresour.Technol.，2013，148,202–207)。尽管实现了固定化的初衷，但并没有考虑固定化过程对脂肪酶产生的抑制作用，该催化剂还有很大的提升空间。
Mohammadi等人向载体SBA-15中通过嫁接烷基基团改性后，再利用共价法固定化脂肪酶，将其用于催化合成生物柴油过程中展现了良好的稳定性和催化活性，而且重复利用次数也得到了增加(Rapidandhigh-densitycovalentimmobilizationofRhizomucormieheilipaseusingamulticomponentreaction:applicationinbiodieselproduction，RSCAdv.，2015，5，326-398)。但是在实际应用中很多反应都需要两相条件，限制了酶的应用范围：生物酶大多是水溶性的，底物则往往只溶于有机溶剂，为了促进反应进行保证足够的传质必然需要将体系混合，而酶如果长时间暴露在有机溶剂和处于搅拌状态中又会因为变性而失活，无法充分有效的催化反应进行。
发明内容
本发明创造为解决现有技术中的问题，提供了一种乳液体系固定化脂肪酶，解决了现有技术中存在的固定化酶不利于催化双水相反应的问题。所得Pickering乳液体系固定化脂肪酶的含酶周期性介孔硅(periodicmesoporousorganosilicas，PMO)颗粒位于有机溶剂-水的界面处，呈现一种稳定的状态，满足连续催化两相反应的需要。
本发明创造提供的乳液体系固定化脂肪酶，通过包括下述的步骤获得：以特定有机硅为前驱体制备PMO颗粒，并将酶固定在PMO颗粒内，获得含酶PMO颗粒，命名为LP@PMO；然后将LP@PMO置于特定有机溶剂与磷酸缓冲液的混合液中，均质乳化后得到本发明稳定的乳液体系固定化脂肪酶，命名为LP@PE；其中，所述特定有机硅与特定有机溶剂对应关系为下述之一：
(1)当特定有机硅具有式I的结构时，其中，R为烷基或烯基的疏水性基团，特定有机溶剂采用极性在1.0-3.2、与水不互溶的有机溶剂；
(2)当特定有机硅为二(3-(三乙氧基硅基)丙基)二硫或正硅酸烷基酯时，特定有机溶剂采用极性在0.1-1.0、与水不互溶的有机溶剂；
(3)当特定有机硅为聚烷基倍半硅氧烷时，特定有机溶剂采用极性在3.4-4.5、与水不互溶的有机溶剂。
其中，对于上述第(1)组对应关系，所述具有式I的结构的有机硅中，R优选为C1-C5的烷基或C2-C5的烯基；更优选的选自1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷、1,2-二(三乙氧基硅基)甲烷或1,2-二(三乙氧基硅基)乙烯；所述特定有机溶剂为甲苯或四氯化碳。
其中，对于上述第(2)组对应关系，所述特定有机硅优选为正硅酸甲酯或正硅酸乙酯，所述特定有机溶剂为庚烷或正己烷。
其中，对于上述第(3)组对应关系，所述聚烷基倍半硅氧烷优选为聚C1-C5的烷基倍半硅氧烷，更优选为聚戊基倍半硅氧烷；所述特定有机溶剂为乙酸乙酯。
其中，所述LP@PMO与特定有机溶剂和磷酸缓冲液的混合不受顺序限制，可以先将LP@PMO置于特定有机溶剂中，再加入磷酸缓冲液，也可以先将特定有机溶剂和磷酸缓冲液混合，再向其中加入LP@PMO。
进一步，所述含酶PMO颗粒LP@PMO的制备过程包括，以特定有机硅为前驱体、聚环氧乙烷-聚环氧丙烷-聚环氧乙烷三嵌段共聚物为模板剂、均三甲苯(TMB)为扩孔剂制备PMO颗粒，并利用吸附法将酶固定在PMO颗粒内。
其中，所述扩孔剂与模板剂的质量用量比为1:1-3:1，可以得到孔径大小与酶分子尺寸相适宜的PMO颗粒，从而使得酶的稳定性得到提升。
其中，所述聚环氧乙烷-聚环氧丙烷-聚环氧乙烷三嵌段共聚物优选为P123(EO20PO70EO20)或F127(EO106PO70EO106)。
进一步，所述磷酸缓冲液的pH为6.0-8.5，浓度为0.45％-0.95％v/v。
进一步，所述均质乳化过程可采用超声波振荡器、细胞粉碎机、乳化器或漩涡振荡器进行。
本发明创造构建的乳液体系固定化脂肪酶，首先通过设计一种孔结构和亲疏水程度适宜的有机硅载体实施酶的固定化，为脂肪酶提供一定的保护，同时利用适当的溶剂以构建两相酶催化剂，使得固定化后的含酶PMO颗粒位于油水两相界面处，进一步提高该酶的催化性能和稳定性。本发明提供的乳液体系固定化脂肪酶可保存150天以上或连续震荡400小时以上，同时重复利用过程中的回收操作简单，静置几秒钟就可以完成催化剂的回收。采用本发明创造，对于非含硫前驱体制备的乳液体系固定化脂肪酶作为合成生物柴油的催化剂，生物柴油得率可达90％以上，且重复利用10次以上的反应产物得率无明显下降，得率下降率不超过2％；对于含硫前驱体制备的固定化脂肪酶，其首次生物柴油得率及重复使用能力都得到了有效提高。
附图说明
图1是LP@PMO的形貌示意图，其中，具有孔结构的球状结构(灰色部分)为有机硅结构，球状圆点(白色部分)为脂肪酶；
图2是LP@PE的共聚焦显微镜图，其中，圆圈状(绿色)部分为罗丹明标记的LP@PMO颗粒，圆圈内部为水相，圆圈外部为有机溶剂；
图3是未凝胶的LP@PE形貌图(a)及凝胶后的LP@PMO形貌图(b)。
具体实施方式
下面通过结合附图对本发明创造进行进一步说明。为叙述方便，具体实施过程中略去了对一些公知的或常规的过程或手段的具体描述。
实施例1
以1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷为硅前驱体，P123为模板剂，TMB为扩孔剂，且TMB与P123质量用量比为2:1，合成周期性介孔硅PMO颗粒。利用吸附法将假丝酵母脂肪酶固定在载体PMO颗粒内，命名为LP@PMO。称取150mgLP@PMO颗粒至于5ml甲苯中，混合振荡1min使颗粒均匀分散在甲苯溶剂中。加入0.65％v/v磷酸缓冲液(pH7.0)后，利用超声波粉碎机对混合液乳化，操作条件为(45w)功率下超声12s，每超声2s间隔1s。制得乳液体系固定化脂肪酶，命名为LP@PE。
在25ml容器内，加入0.42g油酸和一定量的乙醇(醇油摩尔比1:1-5:1)，甲苯作为共溶剂，加入上述催化剂LP@PE，置于恒温水浴摇床(25-50℃)，200r/min振荡一定时间，利用气相色谱检测并计算反应产物生成率。生物柴油得率的计算公式：实际反应产生的脂肪酸甲酯质量/理论产生的脂肪酸甲酯质量×100％。
本例中催化合成生物柴油的得率达到了94.4％。容器静置5s待体系稳定后去除上层清液，并添加等量溶剂和底物以开始新一轮反应。催化剂LP@PE在重复使用15次后，反应得到的产物得率为94％。
实施例2
将实例1中的P123换为F127作为模板剂，TMB与F127质量比为2:1，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了90.4％，重复使用15次后，产物得率为92％。
实施例3
将实例1中加入的0.65％v/v磷酸缓冲液(pH7.0)，变为0.75％v/v磷酸缓冲液(pH8.0)，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了90％，重复使用15次后，产物得率为89.9％。
实施例4
将实例1中的1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷换为1,2-二(三乙氧基硅基)甲烷，以P123为模板剂，TMB与P123质量比为2:1，四氯化碳作为有机溶剂，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了91.4％，重复使用10次后，产物得率为90％。
实施例5
将实例1中的1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷换为聚戊基倍半硅氧烷，以F127为模板剂，TMB与P123质量比为2.5:1，乙酸乙酯作为有机溶剂，利用细胞粉碎机均质乳化，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了91.4％，重复使用10次后，产物得率为90％。
实施例6
将实例1中的1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷换为二(3-(三乙氧基硅基)丙基)二硫，以P123为模板剂，TMB与P123质量比为1.5:1，庚烷作为有机溶剂，利用乳化器均质乳化，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了81.4％，重复使用10次后，产物得率为74.0％。
实施例7
将实例1中1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷换为正硅酸甲酯，加入的甲苯变为正己烷，利用漩涡振荡器均质乳化，其余条件不变制备催化剂并进行合成反应。其催化合成的生物柴油的得率达到了90.9％，重复使用15次后，产物得率为91％。
对比例1
将实例1中甲苯变为环戊烷，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了83％，重复使用15次后，产物得率为29.9％。
对比例2
将实例5中的乙酸乙酯换为四氯化碳，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了88.9％，重复使用10次后，产物得率为55.6％。
对比例3
将实例6中的庚烷换为丙酮，其余条件不变制备乳液体系固定化脂肪酶催化剂。其催化合成的生物柴油的得率达到了71.4％，重复使用5次后，产物得率为15.1％。
以上所述仅为本发明创造的较佳实施例而已，并不用以限制本发明创造，凡在本发明创造的精神和原则之内，所作的任何修改、等同替换、改进等，均应包含在本发明创造的保护范围之内。

Claims (10)

1.一种乳液体系固定化脂肪酶，由含酶PMO颗粒、特定有机溶剂与磷酸缓冲液构成，所述含酶PMO颗粒位于所述有机溶剂和水相的界面处。
2.根据权利要求1所述的乳液体系固定化脂肪酶，其特征在于，所述含酶PMO颗粒以特定有机硅为前驱体，所述特定有机硅与特定有机溶剂对应关系为下述之一：
(1)当特定有机硅具有式I的结构时，其中，R为烷基或烯基的疏水性基团，特定有机溶剂采用极性在1.0-3.2、与水不互溶的有机溶剂；
(2)当特定有机硅为二(3-(三乙氧基硅基)丙基)二硫或正硅酸烷基酯时，特定有机溶剂采用极性在0.1-1.0、与水不互溶的有机溶剂；
(3)当特定有机硅为聚烷基倍半硅氧烷时，特定有机溶剂采用极性在3.4-4.5、与水不互溶的有机溶剂。
3.一种乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，通过包括下述的步骤获得：以特定有机硅为前驱体制备PMO颗粒，并将酶固定在PMO颗粒内，获得含酶PMO颗粒；然后将获得的含酶PMO颗粒置于特定有机溶剂与磷酸缓冲液的混合液中，均质乳化后得到本发明稳定的乳液体系固定化脂肪酶；其中，所述特定有机硅与特定有机溶剂对应关系为下述之一：
(1)当特定有机硅具有式I的结构时，其中，R为烷基或烯基的疏水性基团，特定有机溶剂采用极性在1.0-3.2、与水不互溶的有机溶剂；
(2)当特定有机硅为二(3-(三乙氧基硅基)丙基)二硫或正硅酸烷基酯时，特定有机溶剂采用极性在0.1-1.0、与水不互溶的有机溶剂；
(3)当特定有机硅为聚烷基倍半硅氧烷时，特定有机溶剂采用极性在3.4-4.5、与水不互溶的有机溶剂。
4.根据权利要求3所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述第(1)组对应关系中，所述具有式I的结构的有机硅中，R优选为C1-C5的烷基或C2-C5的烯基；更优选的选自1,2-二(三乙氧基硅基)乙烷、1,2-二(三乙氧基硅基)甲烷或1,2-二(三乙氧基硅基)乙烯；所述特定有机溶剂为甲苯或四氯化碳。
5.根据权利要求3所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述第(2)组对应关系中，所述特定有机硅优选为正硅酸甲酯或正硅酸乙酯，所述特定有机溶剂为庚烷。
6.根据权利要求3所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述第(3)组对应关系中，所述聚烷基倍半硅氧烷优选为聚C1-C5的烷基倍半硅氧烷，更优选为戊基硅倍半硅氧烷；所述特定有机溶剂为乙酸乙酯。
7.根据权利要求3所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述含酶PMO颗粒的制备过程包括，以特定有机硅为前驱体、聚环氧乙烷-聚环氧丙烷-聚环氧乙烷三嵌段共聚物为模板剂、均三甲苯(TMB)为扩孔剂制备PMO颗粒，并利用吸附法将酶固定在PMO颗粒内。
8.根据权利要求7所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述扩孔剂与模板剂的质量用量比为1:1-3:1。
9.根据权利要求7所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述聚环氧乙烷-聚环氧丙烷-聚环氧乙烷三嵌段共聚物优选为P123(EO20PO70EO20)或F127(EO106PO70EO106)。
10.根据权利要求3所述的乳液体系固定化脂肪酶的制备方法，其特征在于，所述磷酸缓冲液的pH为6.0-8.5，浓度为0.45％-0.95％v/v。
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Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107937384A (zh) * 2017-11-02 2018-04-20 天津大学 一种基于疏水改性磁性粒子稳定的皮克林乳液的制备方法及其固定化酶应用
CN107955808A (zh) * 2017-11-02 2018-04-24 天津大学 一种基于双面粒子稳定的皮克林乳液的制备方法及其固定化酶应用
CN109706141A (zh) * 2019-02-01 2019-05-03 中国农业科学院油料作物研究所 一种固定化酶皮克林乳液反应体系及其应用
CN114606222A (zh) * 2022-03-31 2022-06-10 西南交通大学 一种载酶微球及Pickering乳液酶法制备生物柴油的方法

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
YANJUN JIANG ET AL.: "Pickering emulsion stabilized by lipase-containing periodic mesoporous organosilica particles: A robust biocatalyst system for biodiesel production", 《BIORESOURCE TECHNOLOGY》 *

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107937384A (zh) * 2017-11-02 2018-04-20 天津大学 一种基于疏水改性磁性粒子稳定的皮克林乳液的制备方法及其固定化酶应用
CN107955808A (zh) * 2017-11-02 2018-04-24 天津大学 一种基于双面粒子稳定的皮克林乳液的制备方法及其固定化酶应用
CN109706141A (zh) * 2019-02-01 2019-05-03 中国农业科学院油料作物研究所 一种固定化酶皮克林乳液反应体系及其应用
CN109706141B (zh) * 2019-02-01 2022-09-09 中国农业科学院油料作物研究所 一种固定化酶皮克林乳液反应体系及其应用
CN114606222A (zh) * 2022-03-31 2022-06-10 西南交通大学 一种载酶微球及Pickering乳液酶法制备生物柴油的方法

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