CN104522291A - 一种蛋清源ace抑制肽微胶囊的制备方法 - Google Patents
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Abstract
本发明属于食用蛋白质深加工及其副产物综合利用领域,公开了一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,经过酶解、超滤、真空冷冻干燥、喷雾冷凝技术微胶囊包埋处理过程,制备出蛋清源ACE抑制肽微胶囊。按照本发明的制备方法获得的微胶囊产品包埋率和ACE抑制率均为80%以上,天然、安全,适口性、稳定性好,且不影响肽的消化。因此,本发明制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊技术为蛋制品的深加工以及综合利用提供一个高效的新途径。
Description
技术领域
本发明提供了一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,涉及蛋清源ACE抑制肽粉的制备方法,及一种喷雾冷凝法制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊的加工技术,属于食用蛋白质深加工及其副产物综合利用领域。
背景技术
血管紧张素转换酶是一个分子量为170 kDa 的胞外酶和糖蛋白,人体中的ACE包含1277个氨基酸残基,有两个同源域、一个催化位点和一个Zn2+结合区。在Zn2+存在的条件下,ACE水解十肽血管紧张素I(Ang I)中Phe-His之间的肽键,产生八肽血管紧张素II(Ang II) 和羧基端的二肽His-Leu。血管紧张素II 是目前研究发现最强的收缩血管物质之一。
血管紧张素转换酶抑制剂能够降低体循环血管阻力及其平均值、舒张压、收缩压。以上效应是在肾和遗传性高血压的动物模型中实现的。除原发性醛固酮增多症引起的高血压之外,ACE抑制剂普遍低于受试人群的血压。起初的血压变化往往与血浆肾素活性(PRA)和Ang II相关。然而,几个星期的治疗大大降低了病人的血压,此后,降血压效应基本与PRA的用量相关。可能是由于局部组织血管紧张素II的量增加,或者增加了高血压患者的组织对正常血管紧张素II的表达,使其即使在正常 PRA 水平时对血管紧张素转换酶抑制剂也极为敏感。ACE抑制剂是一种临床广泛的应用的降压药物。
降血压肽通常是由蛋白质水解酶在温和条件下水解动植物蛋白质而获得的一类具有ACE抑制活性的多肽物质,是具有比Ang I或舒缓激肽对血管紧张素转换酶活性区域的亲和力更强的竞争性抑制剂。食源性ACE抑制肽效果温和、专一、持久,安全性高且对正常人群血压无影响。
蛋清源ACE抑制肽同其他食源性活性肽一样,具有安全、高效等特点。但蛋清蛋白经酶解后,疏水性结构较多的暴露,这些结构与味蕾发生接触,因而ACE抑制肽具有苦味;另外,因疏水性基团的暴露,稳定性降低,多肽粉不易贮藏;同时,ACE抑制肽易被胃酸和胃蛋白酶降解,导致口服生物利用度低。以上不足之处极大地制约了抗氧化肽在食品、医药等领域的应用。
微胶囊是指一种具有聚合物壁壳的微型容器或包装物。微胶囊技术,就是利用天然或者合成的包囊材料,将固体、液体甚至是气体的微小物质进行包埋,封存成具有半透性或密封性的微小粒子,其中被包埋的物质称为芯材,包裹芯材的物质称为壁材。其能够将芯材与外界环境相隔离免受环境的影响,从而保持稳定,而在适当条件下,被包埋的物质又可以释放出来。采用微胶囊技术能够使活性肽在贮存过程和人体胃肠道消化的过程中得到保护,从而进一步提高活性肽口服时的生物利用度,保护其作为一种功能性食品的辅助作用。因此,开发一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的技术亟待攻克。
发明内容
本发明所解决的主要问题是蛋清源ACE抑制肽作为食品原材料或者产品的苦味和稳定性问题,提供一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,拓展其在食品和医药领域的应用。
为实现本发明目的,采用如下技术方案:
一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于,以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,经过酶解、超滤、真空冷冻干燥、喷雾冷凝技术微胶囊包埋处理过程,制备出蛋清源ACE抑制肽微胶囊,产品包埋率为80%以上、ACE清除率为80%以上。
蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,具体包括下列步骤:
(1)以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,配置一定浓度的蛋清蛋白质溶液,加热至80~90℃,预处理时间为10~25min,冷却至室温,调节高速均质机的转速为1000~1500r/min,均质15~20min,然后加热至30~50℃,用HCl溶液调节pH至1.5~3.0,加入胃蛋白酶酶解2~5 h,酶解过程中不断搅拌并适时滴加HCl溶液保持酶解过程中pH值恒定;酶解后,将酶解液加热至80~90℃,灭酶时间为10~25min,然后冷却至室温,调节离心机的转速为5000~10000r/min,;离心10~20min,取上清液,用HCl溶液调节其pH值为7.0±0.05;
(2)步骤(1)所述的粗水解液,分别经过截留量为10kDa和3kDa的超滤离心管过滤,即获得分子量大小范围<3KDa、3-10KDa、>10KDa三个部分的蛋清源ACE抑制肽水解液,收集<3KDa的超滤液;
(3)步骤(1)所述的粗水解液及步骤(2)所述的分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽水解液,经0.22 μm 微滤膜过滤后在蛋白纯化系统中经凝胶色谱柱预分离有三个主要的吸收峰,其分子量范围约为2-3kDa。多次收集分离的样品,合并各尖峰,测定ACE抑制活性,选择活性最高的组分再次重复上述凝胶色谱分离过程,收集合并最大的各尖峰;
(4)步骤(3)得到的ACE抑制活性最高的蛋清源ACE抑制肽水解液,分装在冻干盘中,厚度为5~10mm,预冻4~6h,然后移至真空冷凝干燥机中,冻干24~36h,即得到分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽粉,可在4℃环境下长期贮藏;
(5)以步骤(4)所述的蛋清源ACE抑制肽粉为芯材,变性淀粉和海藻酸钠为壁材制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊。具体步骤如下:称取质量分数为1~3%的变性淀粉,加水完全溶解,然后按照壁材与芯材质量比为4:1~6:1的比例加入蛋清源ACE抑制肽粉,在30℃~50℃的环境下震荡,时间为30min~60min,然后加入等体积的质量分数为1~3%的海藻酸钠溶液,搅拌均匀得到混合溶液,然后通过喷雾器喷嘴雾化后喷入质量分数为1~2%的氯化钙溶液,将溶液置于超声波下处理一段时间,静置固化2~6h,钙离子与海藻酸钠反应形成微胶囊,过滤取微胶囊,用生理盐水洗涤3次后冷冻干燥即可得到微胶囊产品。
进一步,优选步骤(1)所述的蛋清蛋白质溶液浓度为20mg/mL(m/v),加入胃蛋白酶的量为酶:底物=0.5:100(w/w)。
进一步,优选步骤(2)所述的超滤时间为40min,料液温度为35℃,超滤系统压力为1.5bar。
进一步,优选步骤(3)所述的凝胶色谱分离纯化的具体条件是进样浓度为10mg/ml,进样体积为0.50mL,洗脱速度为0.5mL/min,洗脱液为0.05 mol/L磷酸盐缓冲液,pH=7.0,检测波长为280 nm。
进一步,优选步骤(4)所述的预冻温度为-75℃,冻干温度为-45℃。
进一步,优选步骤(5)所述的超声波处理时间为30min、功率为150W。
进一步,优选步骤(5)所述的预冻温度为-75℃,冻干温度为-50℃。
本发明的有益效果:
(1)本发明以分子量<3kDa、ACE抑制率为80%以上的蛋清源ACE抑制肽为微胶囊包埋对象,具有来源广泛,原料成本低廉,适于鸡蛋的副产物增值增效技术。该芯材可以由市售的蛋清蛋白粉通过酶解、分离纯化获得,目前在制备生物活性肽方面,酶解技术因其反应过程温和、易控制且安全性较高等优点,逐渐成为蛋白加工领域最有前途的发展方向之一。
(2)本发明是将蛋清源ACE抑制肽进行微胶囊包埋,掩盖了蛋清蛋白经酶解后,由于疏水性结构暴露而产生的苦味;另外,壁材的包埋效果也降低了环境因素对于蛋清源ACE抑制肽在贮藏过程中的影响,增加其贮藏的稳定性;同时,壁材可以有效地阻隔胃酸和胃蛋白酶对ACE抑制肽的降解作用,提高其作为口服产品的生物利用度。
(3)本发明在酶解的基础上进行喷雾冷凝包埋处理,其工艺合理、能耗低、操作简便、易实现工业化生产。本发明选取变性淀粉和海藻酸钠作为内外双层壁材,可以减轻外界环境对ACE抑制肽的活性的影响;另外,变性淀粉和海藻酸钠两种壁材材料食用安全,来源广泛,且具有良好的生物可降解性,符合绿色环保要求;同时,本发明在制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊过程中,使用的化学试剂少,条件温和,微胶囊化前后ACE抑制肽的活性变化小。
(4)本发明的包埋壁材变性淀粉,选取多孔淀粉,由于多孔淀粉表面形成蜂窝状多孔结构,极大增加了颗粒的比表面积;并且,多孔淀粉凹孔部所产生的吸附力较集中,因而具有很强的吸附能力;另外,多孔淀粉价格低廉,来源广泛,适合工业化生产。另一种壁材海藻酸钠当其遇见Ca2+、Ba2+等二价阳离子,在离子移变作用下Ca2+将Na+置换出,形成既有强度又有弹性的海藻酸钙凝胶。但在生理条件下,海藻酸钙凝胶同样在离子移变作用下被Na+或K+置换出Ca2+,又转变为海藻酸钠溶胶,其分子链不会发生水解或酶解而断裂降解,低分子量的海藻酸钠在人体中存在24后可被缓慢从生物体中代谢排出,高分子量海藻酸钠仍存在于血液循环系统并不易在任何组织中蓄积。所以,本发明的微胶囊包埋技术在形成海藻酸钙微胶囊后,采用生理盐水洗涤,增加了微胶囊活性肽口服的安全性。
(5)本发明采用喷雾冷凝法制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊,喷雾冷凝法先将活性肽与壁材混合完全,再将混合物通过雾化的方式充分分散于固化液中形成均一的微胶囊。喷雾冷凝法利用喷雾干燥机的喷嘴造粒,以雾化的方式形成粒径较小且均一的微胶囊颗粒。喷雾冷凝法因其过程温和、条件易控,并且在工业上具有成熟设备条件,因此适合工业放大。本发明在芯材与壁材的混合过程中,采用超声波辅助技术提高壁材对于芯材的包埋率。这是因为超声波产生的空化作用能使分子运动加速,有利于海藻酸钠对暴露在多孔淀粉表面的抗氧化肽进行包覆,使颗粒表面更完整,包埋率明显提高。
综上所述,本发明提供一种分子量<3kDa、ACE抑制率为80%以上的蛋清源ACE抑制肽微胶囊技术,包埋率高于80%。
具体实施方式
实施例1
(1)所述的酶解过程,是以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,配置浓度为20mg/ml(m/v)的蛋清蛋白质溶液,加热至80℃,预处理时间为25min,冷却至室温,调节高速均质机的转速为1000r/min,均质20min,然后加热至30℃,用HCl溶液调节pH至1.5,加入胃蛋白酶的量为酶:底物=0.5:100(w/w),酶解2h,酶解过程中不断搅拌并适时滴加HCl溶液保持酶解过程中pH值恒定;酶解后,将酶解液加热至80℃,灭酶时间为25min,然后冷却至室温,调节离心机的转速为5000r/min,;离心20min,取上清液,用HCl溶液调节其pH值为7.0±0.05;
(2) 所述的超滤过程,是以步骤(1)所述的粗水解液,分别经过截留量为10kDa和3kDa的超滤离心管过滤,超滤时间为40min,料液温度为30℃,超滤系统压力为1.5bar。即获得分子量大小范围<3KDa、3-10KDa、>10KDa三个部分的蛋清源ACE抑制肽水解液,收集<3KDa的超滤液;
(3)所述的分离纯化过程,是以步骤(1)所述的粗水解液及步骤(2)所述的分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽水解液,经0.22 μm 微滤膜过滤后在蛋白纯化系统中经凝胶色谱柱预分离。凝胶色谱分离纯化的具体条件是进样浓度为10mg/ml,进样体积为0.5mL,洗脱速度为0.5 mL/min,洗脱液为0.05 mol/L磷酸盐缓冲液,pH=7.0,检测波长为280 nm。多次收集分离的样品,合并各尖峰,测定ACE抑制活性,选择活性最高的组分再次重复上述凝胶色谱分离过程,收集合并最大的各尖峰;
(4)所述的真空冷冻干燥过程,是以步骤(3)得到的ACE抑制活性最高的蛋清源ACE抑制肽水解液,分装在冻干盘中,厚度为5mm,预冻温度为-75℃,预冻4h,然后移至真空冷凝干燥机中,冻干温度为-45℃,冻干24h,即得到分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽粉,可在4℃环境下长期贮藏;
(5)所述的微胶囊包埋过程,是以步骤(4)所述的蛋清源ACE抑制肽粉为芯材,变性淀粉和海藻酸钠为壁材制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊。具体步骤如下:称取质量分数为1%的变性淀粉,加水完全溶解,然后按照壁材与芯材质量比为6:1的比例加入蛋清源ACE抑制肽粉,在30℃的环境下震荡,时间为60min,然后加入等体积的质量分数为1%的海藻酸钠溶液,搅拌均匀得到混合溶液,然后通过喷雾器喷嘴雾化后喷入质量分数为1%的氯化钙溶液,将溶液至于超声波下处理,超声波处理时间为30min、功率为300W,静置固话2h,钙离子与海藻酸钠反应形成微胶囊,过滤取微胶囊,用生理盐水洗涤3次后,经真空冷冻干燥即可得到微胶囊产品。
实施例2
(1)所述的酶解过程,是以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,配置浓度为20mg/ml(m/v)的蛋清蛋白质溶液,加热至85℃,预处理时间为15min,冷却至室温,调节高速均质机的转速为1200r/min,均质15min,然后加热至35℃,用HCl溶液调节pH至2.0,加入胃蛋白酶的量为酶:底物=1.0:100(w/w),酶解4h,酶解过程中不断搅拌并适时滴加HCl溶液保持酶解过程中pH值恒定;酶解后,将酶解液加热至85℃,灭酶时间为15min,然后冷却至室温,调节离心机的转速为8000r/min,;离心15min,取上清液,用HCl溶液调节其pH值为7.0±0.05;
(2) 所述的超滤过程,是以步骤(1)所述的粗水解液,分别经过截留量为10kDa和3kDa的超滤离心管过滤,超滤时间为50min,料液温度为40℃,超滤系统压力为2.0bar。即获得分子量大小范围<3KDa、3-10KDa、>10KDa三个部分的蛋清源ACE抑制肽水解液,收集<3KDa的超滤液;
(3)所述的分离纯化过程,是以步骤(1)所述的粗水解液及步骤(2)所述的分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽水解液,经0.22 μm 微滤膜过滤后在ÄKTATM explorer 蛋白纯化系统中经凝胶色谱柱预分离。凝胶色谱分离纯化的具体条件是进样浓度为15mg/ml,进样体积为1.0mL,洗脱速度为1.0 mL/min,洗脱液为0.05 mol/L磷酸盐缓冲液,pH=7.0,检测波长为280 nm。多次收集分离的样品,合并各尖峰,测定ACE抑制活性,选择活性最高的组分再次重复上述凝胶色谱分离过程,收集合并最大的各尖峰;
(4)所述的真空冷冻干燥过程,是以步骤(3)得到的ACE抑制活性最高的蛋清源ACE抑制肽水解液,分装在冻干盘中,厚度为10mm,预冻温度为-80℃,预冻5h,然后移至真空冷凝干燥机中,冻干温度为-50℃,冻干30h,即得到分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽粉,可在4℃环境下长期贮藏;
(5)所述的微胶囊包埋过程,是以步骤(4)所述的蛋清源ACE抑制肽粉为芯材,变性淀粉和海藻酸钠为壁材制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊。具体步骤如下:称取质量分数为2%的变性淀粉,加水完全溶解,然后按照壁材与芯材质量比为5:1的比例加入蛋清源ACE抑制肽粉,在40℃的环境下震荡,时间为40min,然后加入等体积的质量分数为2%的海藻酸钠溶液,搅拌均匀得到混合溶液,然后通过喷雾器喷嘴雾化后喷入质量分数为2%的氯化钙溶液,将溶液至于超声波下处理,超声波处理时间为40min、功率为200W,静置固话2h,钙离子与海藻酸钠反应形成微胶囊,过滤取微胶囊,用生理盐水洗涤3次后,经真空冷冻干燥即可得到微胶囊产品。
实施例3:
(1)所述的酶解过程,是以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,配置浓度为40mg/ml(m/v)的蛋清蛋白质溶液,加热至90℃,预处理时间为10min,冷却至室温,调节高速均质机的转速为1500r/min,均质10min,然后加热至40℃,用HCl溶液调节pH至2.0,加入胃蛋白酶的量为酶:底物=1.5:100(w/w),酶解5h,酶解过程中不断搅拌并适时滴加HCl溶液保持酶解过程中pH值恒定;酶解后,将酶解液加热至90℃,灭酶时间为10min,然后冷却至室温,调节离心机的转速为10000r/min;离心10min,取上清液,用HCl溶液调节其pH值为7.0±0.05;
(2)所述的超滤过程,是以步骤(1)所述的粗水解液,分别经过截留量为10kDa和3kDa的超滤离心管过滤,超滤时间为80min,料液温度为25℃,超滤系统压力为2.0bar。即获得分子量大小范围<3KDa、3-10KDa、>10KDa三个部分的蛋清源ACE抑制肽水解液,收集<3KDa的超滤液;
(3)所述的分离纯化过程,是以步骤(1)所述的粗水解液及步骤(2)所述的分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽水解液,经0.22 μm 微滤膜过滤后在蛋白纯化系统中经凝胶色谱柱预分离。凝胶色谱分离纯化的具体条件是进样浓度为15mg/ml,进样体积为2.0mL,洗脱速度为2.0 mL/min,洗脱液为0.05 mol/L磷酸盐缓冲液,pH=7.0,检测波长为280 nm。多次收集分离的样品,合并各尖峰,测定ACE抑制活性,选择活性最高的组分再次重复上述凝胶色谱分离过程,收集合并最大的各尖峰;
(4)所述的真空冷冻干燥过程,是以步骤(3)得到的ACE抑制活性最高的蛋清源ACE抑制肽水解液,分装在冻干盘中,厚度为5mm,预冻温度为-80℃,预冻4h,然后移至真空冷凝干燥机中,冻干温度为-60℃,冻干24h,即得到分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽粉,可在4℃环境下长期贮藏;
(5)所述的微胶囊包埋过程,是以步骤(4)所述的蛋清源ACE抑制肽粉为芯材,变性淀粉和海藻酸钠为壁材制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊。具体步骤如下:称取质量分数为3%的变性淀粉,加水完全溶解,然后按照壁材与芯材质量比为4:1的比例加入蛋清源ACE抑制肽粉,在50℃的环境下震荡,时间为30min,然后加入等体积的质量分数为3%的海藻酸钠溶液,搅拌均匀得到混合溶液,然后通过喷雾器喷嘴雾化后喷入质量分数为3%的氯化钙溶液,将溶液至于超声波下处理,超声波处理时间为50min、功率为150W,静置固话2h,钙离子与海藻酸钠反应形成微胶囊,过滤取微胶囊,用生理盐水洗涤3次后,经真空冷冻干燥即可得到微胶囊产品。
Claims (9)
1.一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于包括以下具体步骤:
(1)以蛋白质含量为80~90%的蛋清蛋白粉为原料,配置一定浓度的蛋清蛋白质溶液,加热至80~90℃,预处理时间为10~25min,冷却至室温,调节高速均质机的转速为1000~1500r/min,均质15~20min,然后加热至30~50℃,用HCl溶液调节pH至1.5~3.0,加入胃蛋白酶酶解2~5h,酶解过程中不断搅拌并适时滴加HCl溶液保持酶解过程中pH值恒定;酶解后,将酶解液加热至80~90℃,灭酶时间为10~25min,然后冷却至室温,调节离心机的转速为5000~10000r/min,;离心10~20min,取上清液,用HCl溶液调节其pH值为7.0±0.05;
(2)步骤(1)所述的上清液,分别经过截留量为10kDa和3kDa的超滤离心管过滤,即获得分子量大小范围<3KDa、3-10KDa、>10KDa三个部分的蛋清源ACE抑制肽水解液,收集<3KDa的超滤液;
(3)步骤(2)所述的分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽水解液,经0.22 μm微滤膜过滤后在蛋白纯化系统中经凝胶色谱柱预分离,共收集到七个峰,多次收集分离的样品,合并各尖峰,测定ACE抑制活性,选择活性最高的组分再次重复上述凝胶色谱分离过程,收集合并最大的各尖峰;
(4)步骤(3)得到的ACE抑制活性最高的蛋清源ACE抑制肽水解液,分装在冻干盘中,厚度为5~10mm,预冻4~6h,然后移至真空冷凝干燥机中,冻干24~36h,即得到分子量<3KDa的蛋清源ACE抑制肽粉,可在4℃环境下长期贮藏;
(5)以步骤(4)所述的蛋清源ACE抑制肽粉为芯材,采用喷雾冷凝法制备蛋清源ACE抑制肽微胶囊。
2.根据权利要求1所述的蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于步骤(1)所述的蛋清蛋白质溶液浓度为20~40mg/ml(m/v),加入胃蛋白酶的量为酶:底物=0.5~1.5:100(w/w)。
3.根据权利要求1所述的蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于步骤(2)所述的超滤时间为10~80min,料液温度为25~40℃,超滤系统压力为1~2bar。
4.根据权利要求1所述的蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于步骤(3)所述的凝胶色谱分离纯化的具体条件是进样浓度为5~15mg/ml,进样体积为0.5~2mL,洗脱速度为0.2~2 mL/min,洗脱液为0.05mol/L磷酸盐缓冲液,pH=7.0,检测波长为280 nm。
5.根据权利要求1所述的蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于步骤(4)所述的预冻温度为-75℃~-80℃,冻干温度为-60℃~-40℃。
6.根据权利要求1所述的蛋清源ACE抑制肽微胶囊的制备方法,其特征在于步骤(5)所述的喷雾冷凝法的具体步骤如下:称取质量分数为1~3%的变性淀粉,加水完全溶解,然后按照壁材与芯材质量比为4:1~6:1的比例加入蛋清源ACE抑制肽粉,在30℃~50℃的环境下震荡,时间为30min~60min,然后加入等体积的质量分数为1~3%的海藻酸钠溶液,搅拌均匀得到混合溶液,然后通过喷雾器喷嘴雾化后喷入质量分数为1~2%的氯化钙溶液,将溶液置于超声波下处理一段时间,静置固化2~6h,钙离子与海藻酸钠反应形成微胶囊,过滤取微胶囊,用生理盐水洗涤3次后,真空冷冻干燥即可得到微胶囊产品。
7.根据权利要求6所述的喷雾冷凝法,其特征在于超声波处理时间为30~50min、功率为150~300W。
8.根据权利要求6所述的真空冷冻干燥,其特征与蛋清ACE抑制肽粉冻干相同。
9.一种蛋清源ACE抑制肽微胶囊,其特征在于,包埋率高于80%,ACE抑制率高于80%。
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Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN104988198A (zh) * | 2015-07-22 | 2015-10-21 | 福建农林大学 | 一种卵白蛋白酶解制备ace抑制肽的方法 |
CN105053745A (zh) * | 2015-07-22 | 2015-11-18 | 福建农林大学 | 一种以蛋清粉为壁材制备姜黄素微胶囊的方法 |
CN106701870A (zh) * | 2015-07-23 | 2017-05-24 | 山西绿色山区农副产品销售有限公司 | 具有抗肿瘤作用的小黑豆乳清多肽粉的制备方法 |
CN107028176A (zh) * | 2017-03-17 | 2017-08-11 | 聊城大学 | 低苦味阿胶低聚肽的制备方法 |
CN108753884A (zh) * | 2018-05-25 | 2018-11-06 | 渤海大学 | 利用超高压协同酶解制备蛋清ace抑制肽的方法 |
CN109943613A (zh) * | 2019-03-29 | 2019-06-28 | 吉林大学 | 一种蛋清肽微胶囊及其制备方法 |
CN112956701A (zh) * | 2021-03-24 | 2021-06-15 | 浙江大学 | 一种大米ace抑制肽微胶囊的制备方法 |
Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101906455A (zh) * | 2010-07-22 | 2010-12-08 | 东北农业大学 | 蛋清蛋白源辅助降血压肽的制备方法 |
CN102847134A (zh) * | 2012-08-31 | 2013-01-02 | 华南理工大学 | 小球藻多肽微胶囊的制备方法 |
CN103039987A (zh) * | 2013-01-06 | 2013-04-17 | 吉林大学 | 一种大豆抗氧化肽微胶囊及其制备方法 |
CN103330049A (zh) * | 2013-07-13 | 2013-10-02 | 吉林大学 | 一种微胶囊包埋大豆源抗氧化肽及其制备方法 |
CN103340408A (zh) * | 2013-07-26 | 2013-10-09 | 湖南农业大学 | 一种大米抗氧化肽微胶囊及其制备方法 |
-
2014
- 2014-12-30 CN CN201410839188.9A patent/CN104522291A/zh active Pending
Patent Citations (5)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101906455A (zh) * | 2010-07-22 | 2010-12-08 | 东北农业大学 | 蛋清蛋白源辅助降血压肽的制备方法 |
CN102847134A (zh) * | 2012-08-31 | 2013-01-02 | 华南理工大学 | 小球藻多肽微胶囊的制备方法 |
CN103039987A (zh) * | 2013-01-06 | 2013-04-17 | 吉林大学 | 一种大豆抗氧化肽微胶囊及其制备方法 |
CN103330049A (zh) * | 2013-07-13 | 2013-10-02 | 吉林大学 | 一种微胶囊包埋大豆源抗氧化肽及其制备方法 |
CN103340408A (zh) * | 2013-07-26 | 2013-10-09 | 湖南农业大学 | 一种大米抗氧化肽微胶囊及其制备方法 |
Non-Patent Citations (4)
Title |
---|
HEE-GUK BYUN等: ""Purification and characterization of angiotensin I converting", 《PROCESS BIOCHEMISTRY》 * |
刘茜: ""喷雾冷凝法制备高性能乳酸菌微胶囊"", 《应用与环境生物学报》 * |
阮长青等: "蛋清蛋白源血管紧张素转化酶抑制肽研究进展", 《食品科学》 * |
陈晨等: ""蛋清蛋白肽体外血管紧张素转化酶抑制活性及其消化稳定性"", 《营养学报》 * |
Cited By (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN104988198A (zh) * | 2015-07-22 | 2015-10-21 | 福建农林大学 | 一种卵白蛋白酶解制备ace抑制肽的方法 |
CN105053745A (zh) * | 2015-07-22 | 2015-11-18 | 福建农林大学 | 一种以蛋清粉为壁材制备姜黄素微胶囊的方法 |
CN106701870A (zh) * | 2015-07-23 | 2017-05-24 | 山西绿色山区农副产品销售有限公司 | 具有抗肿瘤作用的小黑豆乳清多肽粉的制备方法 |
CN106701870B (zh) * | 2015-07-23 | 2020-04-17 | 山西绿色山区农副产品销售有限公司 | 具有抗肿瘤作用的小黑豆乳清多肽粉的制备方法 |
CN107028176A (zh) * | 2017-03-17 | 2017-08-11 | 聊城大学 | 低苦味阿胶低聚肽的制备方法 |
CN108753884A (zh) * | 2018-05-25 | 2018-11-06 | 渤海大学 | 利用超高压协同酶解制备蛋清ace抑制肽的方法 |
CN109943613A (zh) * | 2019-03-29 | 2019-06-28 | 吉林大学 | 一种蛋清肽微胶囊及其制备方法 |
CN112956701A (zh) * | 2021-03-24 | 2021-06-15 | 浙江大学 | 一种大米ace抑制肽微胶囊的制备方法 |
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