CN102827911A - 双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 - Google Patents
双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN102827911A CN102827911A CN201210357254XA CN201210357254A CN102827911A CN 102827911 A CN102827911 A CN 102827911A CN 201210357254X A CN201210357254X A CN 201210357254XA CN 201210357254 A CN201210357254 A CN 201210357254A CN 102827911 A CN102827911 A CN 102827911A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- peptone
- bone
- animal
- bright
- pancreatin
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 108010080698 Peptones Proteins 0.000 title claims abstract description 49
- 239000001888 Peptone Substances 0.000 title claims abstract description 48
- 235000019319 peptone Nutrition 0.000 title claims abstract description 48
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 title claims abstract description 27
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 25
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 claims abstract description 24
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 claims abstract description 20
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 19
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims abstract description 18
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims abstract description 15
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims abstract description 15
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 12
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims abstract description 11
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims abstract description 10
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims abstract description 10
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract description 9
- 210000001835 viscera Anatomy 0.000 claims description 19
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 18
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 18
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 claims description 14
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 claims description 13
- 210000000496 pancreas Anatomy 0.000 claims description 12
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 12
- 238000001035 drying Methods 0.000 claims description 11
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 claims description 11
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 claims description 11
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 11
- 239000001828 Gelatine Substances 0.000 claims description 10
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 10
- 238000010792 warming Methods 0.000 claims description 10
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 9
- AIUDWMLXCFRVDR-UHFFFAOYSA-N dimethyl 2-(3-ethyl-3-methylpentyl)propanedioate Chemical class CCC(C)(CC)CCC(C(=O)OC)C(=O)OC AIUDWMLXCFRVDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 6
- 238000005507 spraying Methods 0.000 claims description 6
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 5
- 238000009835 boiling Methods 0.000 claims description 5
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 5
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 5
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 claims description 5
- 239000012982 microporous membrane Substances 0.000 claims description 5
- 229940066779 peptones Drugs 0.000 claims description 5
- 241000282894 Sus scrofa domesticus Species 0.000 claims description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 2
- 238000001291 vacuum drying Methods 0.000 claims description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 abstract description 14
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 abstract description 8
- 239000002253 acid Substances 0.000 abstract description 7
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 abstract description 4
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 abstract description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 abstract 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 abstract 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 9
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 7
- 229920000742 Cotton Polymers 0.000 description 6
- 238000005352 clarification Methods 0.000 description 5
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 4
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 3
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 description 3
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 3
- 230000029087 digestion Effects 0.000 description 3
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 3
- 239000011552 falling film Substances 0.000 description 3
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 3
- 235000011121 sodium hydroxide Nutrition 0.000 description 3
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 3
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000001514 detection method Methods 0.000 description 2
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 2
- 239000013067 intermediate product Substances 0.000 description 2
- 238000009629 microbiological culture Methods 0.000 description 2
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 2
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 2
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 2
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 230000003213 activating effect Effects 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical class N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 230000036528 appetite Effects 0.000 description 1
- 235000019789 appetite Nutrition 0.000 description 1
- 235000013405 beer Nutrition 0.000 description 1
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 description 1
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 239000005018 casein Substances 0.000 description 1
- BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N casein, tech. Chemical compound NCCCCC(C(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CC(C)C)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(C(C)O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=O)N=C(O)C(COP(O)(O)=O)N=C(O)C(CCC(O)=N)N=C(O)C(N)CC1=CC=CC=C1 BECPQYXYKAMYBN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000021240 caseins Nutrition 0.000 description 1
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 1
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L dipotassium hydrogen phosphate Chemical compound [K+].[K+].OP([O-])([O-])=O ZPWVASYFFYYZEW-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910000396 dipotassium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019797 dipotassium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 201000006549 dyspepsia Diseases 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 235000013376 functional food Nutrition 0.000 description 1
- 210000001035 gastrointestinal tract Anatomy 0.000 description 1
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 1
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 230000008676 import Effects 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 150000002897 organic nitrogen compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 1
- 239000012716 precipitator Substances 0.000 description 1
- 230000001737 promoting effect Effects 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 description 1
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 239000012137 tryptone Substances 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
本发明提供了一种双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法，属于生物制品技术领域。本发明是以鲜牛骨、动物组织及内脏为原料，采用胰酶和复合蛋白酶在弱碱条件下进行深层水解，并通过分离提纯等技术手段，获得了一种分子量稳定保持在2000~2500之间，氨基酸含量均恒的蛋白胨。本发明充分利用胰酶和复合蛋白酶催化水解的高效性、专一性、分布协同性及绿色环保性等特点，有效保证了产品各项性能指标的稳定性及优质性，得到的蛋白胨遇酸碱不沉淀、不混浊，遇高温不凝固、完全澄清，作为高档微生物培养基的主要原料，可完全替代进口产品。
Description
技术领域
本发明涉及生物制品技术领域，涉及一种动物性蛋白胨的制备方法，尤其是双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法。
背景技术
蛋白胨是将肉、酪素或明胶用酸或蛋白酶水解后干燥而成的外观呈淡黄色的粉剂，具有肉香的特殊气息。蛋白质经酸、碱或蛋白酶分解后也可形成蛋白胨。在胃内蛋白质的初步消化产物之一就是蛋白胨。蛋白胨富含有机氮化合物，也含有一些维生素和糖类。它可以作为微生物培养基的主要原料，在临床检验、抗生素、医药工业、发酵工业、生化制品及微生物学科研等领域中的用量均很大，可以用来治疗消化道疾病；不同的生物体需要特定的氨基酸和多肽，因此存在着各种蛋白胨。蛋白胨从来源上可分为动物性蛋白胨和植物性蛋白胨。胰胨、肉胨、骨胨等都是动物性蛋白胨，而大豆蛋白胨等则是植物性蛋白胨。市售产品以淡黄至棕黄色粉剂为主。其分子量约5000左右。不同来源的蛋白质和不同的水解条件，其水解物中组成可千差万别。所以蛋白胨往往是一个复杂的多肽混合物。可溶于水，过热不凝固，在饱和硫酸铵中不发生沉淀但可为蛋白质沉淀剂所沉淀。可用作微生物和动物细胞培养基、特种功能性食品和化妆品的配料，也有用作啤酒等产品的稳定剂。
中国专利200510137997.6公开了一种动物性蛋白胨的制备工艺，其采用单一复合蛋白酶对鲜牛骨、甘骨杂、动物组织及内脏进行水解，所得产品的分子量大，氨基酸含量少；特别是产品的澄清度、酸碱稳定度等技术性能指标不稳定，从而影响了产品的应用。
胰酶是胰蛋白酶、胰淀粉酶、胰脂肪酶的混合物，在中性或弱碱性条件下活性较强。由于胰脂肪酶则能使脂肪分解为甘油及脂肪酸，从而促进消化、增进食欲，在医学上利用胰酶广泛的催化水解作用来治疗消化不良症。本发明充分利用胰酶的催化水解性质，模拟动物体内食物的消化原理，将酶学和工程学相互渗透结合，使相应的动物蛋白原料转化为蛋白胨等有用物质。
发明内容
本发明的目的是针对现有技术中的不足，提供一种双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法。
本发明动物性蛋白胨的制备方法，包括以下工艺步骤：
原料配比：以重量计
鲜牛骨85%~90%，动物组织及内脏10%~15%；
制备工艺：
（1）将鲜牛骨清洗至无血色，置于高压釜中，加入鲜牛骨重量2~3倍的水，在1.5~2.5Mpa下蒸煮6~10h，分离出骨胶液，冷却，去油；
（2）将动物组织及内脏清洗干净后绞碎，加入到上述骨胶液中，调PH=7.0~9.0，升温至40℃~60℃，先加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量3.5~1.5%的胰酶进行第一步水解，水解时间为2~3个小时；再加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量量的1~1.5%的复合蛋白酶进行水解，水解时间为1~2h；酶解结束后将酶解液升温至85~100℃，灭酶30~40分钟；灭活完成后降温至60~75℃，加活性炭或活性白陶土脱色，过滤，浓缩，干燥即得。
所述胰酶的酶活量为10~13万单位。
所述胰酶可以直接从市场上购买得到，也可以通过下述方法制备而成：
将新鲜、无杂质、无油的纯净猪胰脏或牛胰脏用绞肉机绞碎，加入胰脏重量6~8%的食用无水乙醇，用打浆机搅拌均匀，放置1~6h；加入胰脏重量1.5~2倍的清水搅拌均匀，置于温度在35~45℃的恒温房，每5h测酶活量，直至酶活量达到10~13万单位以上，便可使用。
所述过滤是先用板框压滤机过滤，然后用孔径为0.1um的微孔膜精滤。
所述干燥为真空干燥或喷雾干燥。喷雾干燥时，设备进口热风温度为150℃~200℃，出口热风温度为60℃~90℃。
本发明相对现有技术具有以下优点：
1、本发明先采用激活后的胰酶进行水解，活力稳定易控，可充分将大分子动物蛋白有效剪切，使中间产物的分子量有效控制在5000左右；接着利用复合蛋白酶继续进行水解，可进一步将5000分子量的中间产物降解至2000~2500之间；同时通过上述两种酶的协同作用，大大提高了蛋白质的水解深度，有效保证了产品各项性能指标的稳定性及优质性。
2、本发明制备的蛋白胨氨基酸含量均恒保持在11%以上；另外，采用高压沉淀法进行验证，本发明制备的蛋白胨遇酸碱不沉淀、不混浊，遇高温不凝固、完全澄清，因此，是高档微生物培养基主要原料，可替化进口优质蛋白胨。
3、本发明原料廉价易得，制备工艺简单，成本低，有利于工业化。
具体实施方式
下面通过具体实施例对本发明动物蛋白胨的制备工艺进行详细说明。
实施例1
（1）胰酶的制备：将新鲜、无杂质、无油的纯净猪胰脏或牛胰脏用绞肉机绞碎，加入胰脏重量6~8%、 质量百分数98%的食用乙醇，用打浆机搅拌均匀，放置1~6h；加入胰脏重量1.5~2倍的清水搅拌均匀，放入温度在35~45℃的恒温房，每5h测酶活量，直至酶活量达到10~13万单，便可使用。
（2）动物蛋白胨的制备
备料：鲜牛骨85kg，动物组织和内脏15kg；
制备工艺：将鲜牛骨用高压水清洗无血色，然后放入高压釜，加入200kg的去离子，控制蒸汽压力在1.5Mpa，蒸煮10h，分离出其中的骨胶液，冷却，去油；将动物组织和内脏用清洗后先用工业绞肉机绞碎，加入到上述骨胶液中，用火碱溶液调PH=7.0，升温至60℃左右，加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量2.5%的胰酶，水解2h；再加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量1%的复合蛋白酶，搅拌酶解2h；酶解结束后将酶解液升温至85℃，灭酶40分钟；灭活完成后降温至60℃，加活性炭或活性白陶土脱色；脱色后的酶解液先用板框压滤机过滤（滤材布选用8×8的纯棉帆布，纯棉帆布经0.2%稀碱溶液脱脂后漂洗干净后使用），再用用孔径为0.1um的微孔膜精滤精滤；精滤液用双效降膜式浓缩机浓缩后，在压力喷雾干燥塔中进行喷雾干燥（设备进口热风温度为150℃，出口热风温度为60℃），得到蛋白胨成品13.1kg。
分子量测定：采SDS法测定蛋白胨的分子量在2000~2500之间。
氨基酸的含量测定：采用高效液相色谱仪测定氨基酸的含量在11. 8%。
澄清度检测：取20g蛋白胨溶解到1000mL纯水中，溶液澄清透明。
碱性沉淀实验：取20g蛋白胨溶解到1000mL纯水中，调Ph=8~9，在121℃高温下保持30min，溶液澄清无沉淀。
磷酸盐沉淀实验：取20g蛋白胨溶解到1000mL纯水中，加磷酸氢二钾5g，调pH=7.4~7.6 在121℃高温下保持30min，溶液澄清无沉淀。
实施例2
（1）胰酶的制备：同实施例1.
（2）蛋白胨的制备：
备料：鲜牛骨90kg，动物组织和内脏10kg；
制备工艺：将鲜牛骨用高压水清洗无血色，然后放入高压釜，加入300kg的去离子，控制蒸汽压力在2.0Mpa，蒸煮8h，分离出其中的骨胶液，冷却，去油；将动物组织和内脏用清洗后先用工业绞肉机绞碎，加入到上述骨胶液中，用火碱溶液调PH=8.0，升温至50℃左右，加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量2.5%的胰酶，搅拌酶解2.5h；再加入原料总量1.2%的复合蛋白酶，搅拌酶解1.5h；酶解结束后酶解液升温至90℃，灭酶30分钟；灭活完成后降温至70℃，加活性炭或活性白陶土脱色；脱色后的酶解液先用板框压滤机过滤（滤材布选用8×8的纯棉帆布，纯棉帆布经0.2%稀碱溶液脱脂后漂洗干净后使用），再用用孔径为0.1um的微孔膜精滤精滤；精滤液用双效降膜式浓缩机浓缩后，在压力喷雾干燥塔中进行喷雾干燥（设备进口热风温度为150℃，出口热风温度为60℃），得到蛋白胨成品12.8kg。
经检测：蛋白胨的分子量在2000~2500之间；氨基酸的含量在11. 3%。该蛋白胨遇酸碱不沉淀、不混浊，遇高温不凝固、完全澄清。具体检测方法同实施例1。
实施例3
（1）胰酶的制备：同实施例1.
（2）蛋白胨的制备：
备料：鲜牛骨88kg，动物组织和内脏12kg；
制备工艺：将鲜牛骨用高压水清洗无血色，然后放入高压釜，加入250kg的去离子，控制蒸汽压力在2.5Mpa，蒸煮6h，分离出其中的骨胶液，冷却，去油；将动物组织和内脏用清洗后先用工业绞肉机绞碎，加入到上述骨胶液中，用火碱溶液调PH=9.0，升温至45℃左右，加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量3.5%的胰酶，水解时间为2小时，再加入原料总量1%的复合蛋白酶，搅拌酶解2h；酶解结束后酶解液升温至100℃，灭酶30分钟；灭活完成后降温至65℃，加活性炭或活性白陶土脱色；脱色后的酶解液先用板框压滤机过滤（滤材布选用8×8的纯棉帆布，纯棉帆布经0.2%稀碱溶液脱脂后漂洗干净后使用），再用孔径为0.1um的微孔膜精滤精滤；精滤液用双效降膜式浓缩机浓缩后，在压力喷雾干燥塔中进行喷雾干燥（设备进口热风温度为150℃，出口热风温度为60℃），得到蛋白胨成品13.0kg。
经检测：蛋白胨的分子量在2000~2500之间；氨基酸的含量在11. 6%。该蛋白胨遇酸碱不沉淀、不混浊，遇高温不凝固、完全澄清。具体检测方法同实施例1。
Claims (5)
1.双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法，包括以下工艺步骤：
原料：以重量计
鲜牛骨85%~90%，动物组织及内脏10%~15%；
制备工艺：
（1）将鲜牛骨清洗至无血色，置于高压釜中，加入鲜牛骨重量2~3倍的水，在1.5~2.5Mpa下蒸煮6~10h，分离出骨胶液，冷却，去油；
（2）将动物组织及内脏清洗干净后绞碎，加入到上述骨胶液中，调PH=7.0~9.0，升温至40℃~60℃，先加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量3.5~1.5%的胰酶进行第一步水解，水解时间为2~3个小时；再加入鲜牛骨、动物组织及内脏总重量量的1~1.5%的复合蛋白酶进行水解，水解时间为1~2h；酶解结束后将酶解液升温至85~100℃，灭酶30~40分钟；灭活完成后降温至60~75℃，加活性炭或活性白陶土脱色，过滤，浓缩，干燥即得。
2.如权利要求1所述动物性蛋白胨的制备工艺，其特征在于：所述胰酶的酶活量为10~13万单位。
3.如权利要求1所述动物性蛋白胨的制备工艺，其特征在于：所述胰酶的制备工艺为：将新鲜、无杂质、无油的纯净猪胰脏或牛胰脏用绞肉机绞碎，加入胰脏重量6~8%的食用无水乙醇，用打浆机搅拌均匀，放置1~6h；加入胰脏重量1.5~2倍的清水搅拌均匀，置于温度在35~45℃的恒温房，每5h测酶活量，直至酶活量达到10~13万单位，便可使用。
4.如权利要求1、2或3所述任何一种动物性蛋白胨的制备工艺，其特征在于：所述过滤是先用板框压滤机过滤，然后用孔径为0.1um的微孔膜精滤。
5.如权利要求1、2或3所述任何一种动物性蛋白胨的制备工艺，其特征在于：所述干燥为真空干燥或喷雾干燥。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201210357254.XA CN102827911B (zh) | 2012-09-24 | 2012-09-24 | 双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201210357254.XA CN102827911B (zh) | 2012-09-24 | 2012-09-24 | 双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN102827911A true CN102827911A (zh) | 2012-12-19 |
| CN102827911B CN102827911B (zh) | 2014-08-13 |
Family
ID=47331218
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201210357254.XA Active CN102827911B (zh) | 2012-09-24 | 2012-09-24 | 双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN102827911B (zh) |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103173512A (zh) * | 2013-03-07 | 2013-06-26 | 安徽丰润生物技术有限公司 | 酶法提取狗肾多肽的方法及所得到的狗肾多肽提取物 |
| CN103255190A (zh) * | 2013-05-30 | 2013-08-21 | 威海康博尔生物药业有限公司 | 利用复合酶提取动物小分子多肽及氨基酸的方法和工艺 |
| CN104450840A (zh) * | 2014-11-14 | 2015-03-25 | 四川大学 | 一种牛骨蛋白胨的生产工艺 |
| CN104830937A (zh) * | 2015-05-14 | 2015-08-12 | 吉林大学 | 一种利用鸡屠宰副产物制备蛋白胨的方法 |
| CN105039478A (zh) * | 2015-07-06 | 2015-11-11 | 南通凯恒生物科技发展有限公司 | 一种用于深层发酵生产蝙蝠蛾拟青霉菌粉专用蛋白胨的制备方法 |
| CN105779538A (zh) * | 2016-03-09 | 2016-07-20 | 南通凯恒生物科技发展有限公司 | 一种利用病死猪制备工业油和工业蛋白胨的方法 |
| CN106086128A (zh) * | 2015-10-23 | 2016-11-09 | 浙江海洋学院 | 一种金枪鱼蛋白胨的制备方法 |
| CN107226855A (zh) * | 2017-07-11 | 2017-10-03 | 浙江丰宇海洋生物制品有限公司 | 一种利用鱼溶浆生产的蛋白胨 |
| CN107227332A (zh) * | 2017-07-11 | 2017-10-03 | 浙江丰宇海洋生物制品有限公司 | 一种利用鱼溶浆生产蛋白胨的方法 |
| CN111363772A (zh) * | 2020-04-08 | 2020-07-03 | 平凉市华科生物技术有限公司 | 一种水解牛骨制备胶原蛋白肽的方法及其胶原蛋白肽 |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107513548B (zh) * | 2017-10-31 | 2021-01-22 | 荣成市日鑫水产有限公司 | 一种利用鱼粉压榨液制备蛋白胨的方法 |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1149627A (zh) * | 1995-11-08 | 1997-05-14 | 巴存洲 | 试剂蛋白胨配方及其生产工艺 |
| CN1824787A (zh) * | 2005-12-26 | 2006-08-30 | 灵武市泰运生化制品有限公司 | 一种蛋白胨的制备工艺 |
| CN1958781A (zh) * | 2006-11-20 | 2007-05-09 | 巴汉洲 | 一种试剂蛋白胨及其制备方法 |
| CN101550397A (zh) * | 2009-05-22 | 2009-10-07 | 贵州新华高蛋白饲料有限公司 | 一种动植物试剂蛋白胨及其制备方法 |
-
2012
- 2012-09-24 CN CN201210357254.XA patent/CN102827911B/zh active Active
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1149627A (zh) * | 1995-11-08 | 1997-05-14 | 巴存洲 | 试剂蛋白胨配方及其生产工艺 |
| CN1824787A (zh) * | 2005-12-26 | 2006-08-30 | 灵武市泰运生化制品有限公司 | 一种蛋白胨的制备工艺 |
| CN1958781A (zh) * | 2006-11-20 | 2007-05-09 | 巴汉洲 | 一种试剂蛋白胨及其制备方法 |
| CN101550397A (zh) * | 2009-05-22 | 2009-10-07 | 贵州新华高蛋白饲料有限公司 | 一种动植物试剂蛋白胨及其制备方法 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 李云龙: "蛋白胨的生产", 《明胶科学与技术》 * |
Cited By (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN103173512A (zh) * | 2013-03-07 | 2013-06-26 | 安徽丰润生物技术有限公司 | 酶法提取狗肾多肽的方法及所得到的狗肾多肽提取物 |
| CN103255190A (zh) * | 2013-05-30 | 2013-08-21 | 威海康博尔生物药业有限公司 | 利用复合酶提取动物小分子多肽及氨基酸的方法和工艺 |
| CN104450840A (zh) * | 2014-11-14 | 2015-03-25 | 四川大学 | 一种牛骨蛋白胨的生产工艺 |
| CN104830937A (zh) * | 2015-05-14 | 2015-08-12 | 吉林大学 | 一种利用鸡屠宰副产物制备蛋白胨的方法 |
| CN105039478A (zh) * | 2015-07-06 | 2015-11-11 | 南通凯恒生物科技发展有限公司 | 一种用于深层发酵生产蝙蝠蛾拟青霉菌粉专用蛋白胨的制备方法 |
| CN106086128A (zh) * | 2015-10-23 | 2016-11-09 | 浙江海洋学院 | 一种金枪鱼蛋白胨的制备方法 |
| CN105779538A (zh) * | 2016-03-09 | 2016-07-20 | 南通凯恒生物科技发展有限公司 | 一种利用病死猪制备工业油和工业蛋白胨的方法 |
| CN107226855A (zh) * | 2017-07-11 | 2017-10-03 | 浙江丰宇海洋生物制品有限公司 | 一种利用鱼溶浆生产的蛋白胨 |
| CN107227332A (zh) * | 2017-07-11 | 2017-10-03 | 浙江丰宇海洋生物制品有限公司 | 一种利用鱼溶浆生产蛋白胨的方法 |
| CN111363772A (zh) * | 2020-04-08 | 2020-07-03 | 平凉市华科生物技术有限公司 | 一种水解牛骨制备胶原蛋白肽的方法及其胶原蛋白肽 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CN102827911B (zh) | 2014-08-13 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN102827911B (zh) | 双酶酶解制备动物性蛋白胨的方法 | |
| CN102028091B (zh) | 一种纳豆菌发酵法制备低分子鱼肽的方法 | |
| CN101886106A (zh) | 一种鱼鳞胶原蛋白肽的提取方法 | |
| CN104726527A (zh) | 鱼鳞酶解生产胶原蛋白的制备工艺 | |
| CN102028093A (zh) | 玉米醒酒肽的制备方法 | |
| CN103243143A (zh) | 利用骨粉提取水解胶原蛋白的方法 | |
| CN102286592B (zh) | 一种猪肺蛋白肽的制备方法 | |
| Lu et al. | Highly efficient shrimp shell recovery by solid-state fermentation with Streptomyces sp. SCUT-3 | |
| CN105255985A (zh) | 一种从鳄鱼骨骼中提取的鳄鱼小分子肽及其提取方法 | |
| CN102228126B (zh) | 一种鳕鱼骨水解蛋白液的制备方法 | |
| CN1298735C (zh) | 将蝇蛆蛋白加压水解制备低分子量昆虫蛋白质的方法 | |
| CN108795909A (zh) | 一种中性蛋白酶的提纯方法 | |
| CN103239705B (zh) | 一种鳄鱼胶原蛋白抗菌肽的组合物及其制备方法 | |
| CN103276038B (zh) | 一种试剂级蛋白胨的生产方法 | |
| RU2352134C1 (ru) | Способ получения гидролизата из молок лососевых рыб | |
| CN114181292B (zh) | 一种高溶解性酪蛋白改善睡眠肽及其制备工艺与应用 | |
| CN103540512B (zh) | 鳄鱼肝养生保健酒及其制备方法 | |
| CN103039695B (zh) | 促进钙吸收的胜肽产物及其制造方法 | |
| US11758923B2 (en) | Method for making plant-based meatloaf or tofu using single cell proteins from microalgae | |
| CN101438762A (zh) | 水解植物蛋白的制作方法 | |
| RU2415922C1 (ru) | Питательная среда для культивирования лактобактерий | |
| CN103215314A (zh) | 一种鱼鳞经双菌种多酶系发酵生产护肤品原料的方法 | |
| CN103919808A (zh) | 一种肝浸膏的制备方法 | |
| CN101524370B (zh) | 一种猪脑蛋白水解物的生产工艺 | |
| RU2295249C2 (ru) | Способ получения гидролизата сои |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| C06 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| C10 | Entry into substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| C14 | Grant of patent or utility model | ||
| GR01 | Patent grant | ||
| TR01 | Transfer of patent right | ||
| TR01 | Transfer of patent right |
Effective date of registration: 20240613 Address after: 472000, No. 16 Moyun Road, High tech Industrial Development Zone, Sanmenxia City, Henan Province Patentee after: Sanmenxia Yuncheng Biotechnology Co.,Ltd. Country or region after: China Address before: 744000 Caowan Village, Shilipu, Kongtong District, Pingliang City, Gansu Province Patentee before: PINGLIANG HUAKE BIOLOGICAL TECHNOLOGY Co.,Ltd. Country or region before: China |