CN101679063A - 疏水蛋白在固体结晶中作为添加剂的用途 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及疏水蛋白在固体结晶中作为添加剂的用途，特别涉及其在从水相中制备石膏的用途。
Description
本发明涉及疏水蛋白在固体结晶中作为助剂的用途，特别是在从水相中制备石膏中的用途。
细碎固体的性能基本完全由构成固体的微晶的尺寸和特性决定。尺寸和特性主要影响固体悬浮液的流变性能、例如通过过滤从含水悬浮液中取出固体的难易程度、干燥产品的处理和固体本身的性能。实例为彩色颜料的色强度或可分散性，其主要取决于各晶体的尺寸和特性。
原则上已知使用合适的无机或有机添加剂以影响在从溶液中沉淀或结晶过程中形成的微晶的尺寸和特性。此时可参考例如Ullmann工业化学百科全书中的“结晶和沉淀-4.4晶体特性改变”，2006年第7版，电子版，Wiley-VCH，Weinheim，New York 2006。
影响石膏微晶的尺寸和特性是大量研究的方法(见例如G.A.Bertoldi，Zement-Kalk-Gips，Nr.12，1978)。目前在烟道气脱硫中产生大量石膏的含水悬浮液。为了进一步使用，必须从水相中分离石膏。石膏通常以针状物形式结晶。US 4,183,908和US 5,246,677公开了通过加入多磷酸酯、有机磷酸酯或膦酸酯以促进从水相中取出石膏而以紧密晶体形式的结晶石膏的方法。
疏水蛋白为出现在丝状真菌如裂褶菌(Schizophyllum commune)中的约100-150个氨基酸的小蛋白质。它们通常具有8个半胱氨酸单元。可从天然源中分离疏水蛋白，但它们也可利用如例如WO 2006/082251或WO2006/131564公开的基因工程方法获得。
现有技术提出了疏水蛋白在各种应用中的用途。
WO 96/41882提出了疏水蛋白作为乳化剂、增稠剂或表面活性剂，在给予疏水表面亲水性能，提高亲水基底的防水性，制备水包油型乳液或油包水型乳液中的用途。其它提议包括医药应用(例如制备软膏或乳膏)以及化妆应用(例如护肤或制备洗发剂或调节剂)。
EP 1 252 516公开了在30-80℃的温度下用包含疏水蛋白的溶液涂覆各种基底。
其它提议包括例如作为反乳化剂(WO 2006/103251)、蒸发阻滞剂(WO2006/128877)或污染抑制剂(WO 2006/103215)的用途。
至今还没有公开疏水蛋白作为结晶助剂的用途。
本发明目的是提供用于影响结晶的新型助剂。
我们发现通过在固体结晶中将疏水蛋白用作助剂实现了该目的。
本发明的另一实施方案为通过从水相中结晶和从水相中分离所形成的固体制备固体的方法，其中以基于所述水相的总量为0.001-1重量％的量将至少一种可溶于所述水相的助剂加入所述水相中，其中至少一种所述助剂包括疏水蛋白。
在本发明的一个优选实施方案，所述方法为制备石膏的方法。特别优选所述方法为烟道气脱硫工艺中的一个步骤。
本发明的具体描述如下：
本文使用的术语“疏水蛋白”在下文指结构通式(I)的多肽：
Xn-C1-X1-50-C2-X0-5-C3-X1-100-C4-X1-100-C5-X1-50-C6-X0-5-C7-X1-50-C8-Xm (I)
其中X可为20种天然存在的氨基酸(PHe、Leu、Ser、Tyr、Cys、Trp、Pro、His、Gln、Arg、Ile、Met、Thr、Asn、Lys、Val、Ala、Asp、Glu、Gly)中的任一种。各X可相同或不同。X旁边的指数在每种情况下均指氨基酸的数目，C代表半胱氨酸、丙氨酸、丝氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸或苏氨酸，条件是至少四个C标示的残基为半胱氨酸，指数n和m独立为0-500，优选15-300的自然数。
式(I)多肽的特征还在于与相同大小的一滴水与未涂覆的玻璃表面形成的接触角相比，使一滴水的接触角增加至少20°，优选至少25°，更优选至少30°的性能(涂覆玻璃表面后)，其中每次测量均在室温下进行。
C1-C8表示的氨基酸优选为半胱氨酸；但它们也可被相近体积的其它氨基酸，优选丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸或甘氨酸取代。然而，至少4个，优选至少5个，更优选至少6个，尤其是至少7个C1-C8位置应由半胱氨酸组成。本发明所用蛋白质中的半胱氨酸可以还原形式存在或彼此形成二硫桥键。特别优选形成分子内C-C桥键，特别是含有至少1个，优选2个，更优选3个，最优选4个分子内二硫桥键的蛋白质。在上述将半胱氨酸交换为相近体积的氨基酸的情况下，有利的是将能彼此形成分子内二硫桥键的C位置包括在成对交换中。
当将半胱氨酸、丝氨酸、丙氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸或苏氨酸用于X指定的位置时，可相应地改变通式中各C位置的编号。
优选将通式(II)的疏水蛋白用于实施本发明：
Xn-C1-X3-25-C2-X0-2-C3-X5-50-C4-X2-35-C5-X2-15-C6-X0-2-C7-X3-35-C8-Xm(II)
其中X、C以及X和C旁边的指数各自如上所定义，指数n和m代表0-350，优选15-300的数值，所述蛋白质还因为上述接触角变化而引人注目，至少6个C表示的残基含有半胱氨酸。特别优选所有C残基含有半胱氨酸。
特别优选使用通式(III)的疏水蛋白：
Xn-C1-X5-9-C2-C3-X11-39-C4-X2-23-C5-X5-9-C6-C7-X6-18-C8-Xm (III)
其中X、C和X旁边的指数各自如上所定义，指数n和m代表0-200的数值，所述蛋白质还因为上述接触角变化而引人注目，此外，至少6个C表示的残基为半胱氨酸。特别优选所有C表示的残基均为半胱氨酸。
残基Xn和Xm可为可与疏水蛋白天然连接的肽序列。然而，残基Xn和Xm中的一个或二者可为不与疏水蛋白天然连接的肽序列。这还包括其中通过没有天然存在于疏水蛋白中的肽序列延伸天然存在于疏水蛋白中的肽序列的Xn和/或Xm残基。
当Xn和/或Xm为不与疏水蛋白天然连接的肽序列时，此类序列的长度一般为至少20个氨基酸，优选至少35个氨基酸。例如这些可为20-500个，优选30-400个，特别优选35-100个氨基酸的序列。下文也将不与疏水蛋白天然连接的这类残基称作融合配偶体。这是为了明确说明所述蛋白质由至少一个疏水蛋白部分和在自然界中不会以该形式一起出现的融合配偶体部分组成的事实。例如WO 2006/082251、WO 2006/082253和WO2006/131564公开了由融合配偶体和疏水蛋白部分构成的融合疏水蛋白。
融合配偶体部分可选自许多蛋白质。可使仅一个融合配偶体与疏水蛋白部分连接，或可仅使许多融合配偶体与一个疏水蛋白部分连接，例如与疏水蛋白部分的氨基末端(Xn)和羧基末端(Xm)连接。但根据本发明例如也可使两个融合配偶体与蛋白质的一个位置(Xn或Xm)连接。
特别合适的融合配偶体为天然存在于微生物，特别是大肠杆菌(E.coli)或枯草杆菌(Bacillus subtilis)中的蛋白质。此类融合配偶体的实例为序列yaad(WO 2006/082251中的SEQ ID NO：16)、yaae(WO 2006/082251中的SEQ ID NO：18)和硫氧还蛋白。也非常合适的是前述序列的片段或衍生物，其只含有部分如70-99％，优选5-50％，更优选10-40％所述序列，或与所述序列相比其中个别氨基酸或核苷酸发生了变化，其中所述百分数均基于氨基酸的数目。
在其它优选实施方案中，融合疏水蛋白不仅具有所述融合配偶体，而且具有作为基团Xn或Xm中的一个或者作为此类基团的末端构成部分的亲和标记物/尾部形式的“亲和域”。如原则上已知，亲和标记物或尾部含有可与某些互补基团相互作用并可用来促进蛋白质的后处理和纯化的结合团。此类亲和域的实例包括基团(His)k、(Arg)k、(Asp)k、(Phe)k或(Cys)k，其中k一般为1-10的自然数。可优选基团(His)k，其中k为4-6。基团Xn和/或Xm可仅由此类亲和域组成，或通过末端设置的亲和域延长与或不与疏水蛋白天然连接的Xn或Xm残基。
也可在其多肽序列中修饰根据本发明用作疏水蛋白的蛋白质或其衍生物，例如通过糖基化、乙酰化或化学交联如用戊二醛。
本发明所用疏水蛋白或其衍生物的一种性能为当用所述蛋白质涂覆表面时表面性能的改变。可实验测定表面性能的变化，例如通过测量用所述蛋白质涂覆表面前和后一滴水的接触角并确定两次测量结果间的差。
本领域技术人员原则上已知如何进行接触角测量。所述测量涉及室温和5μl的水滴以及将玻璃板用作基底。实验部分通过实施例描述了适于测量接触角的方法的精确实验条件。在本文所述条件下，本发明所用融合蛋白质具有使接触角增大至少20°，优选至少25°，特别优选至少30°的性能，在每种情况下均与相同大小的水滴与未涂覆的玻璃表面的接触角相比。
特别优选用于实施本发明的疏水蛋白为dewA、rodA、hypA、hypB、sc3、basf1、basf2种类的疏水蛋白。例如WO 2006/82251公开了包括其序列在内的这些疏水蛋白。除非另有指明，否则下文所述序列指WO2006/82251公开的序列。以SEQ ID编号为特征的一览表见WO 2006/82251第20页。
根据本发明特别合适的是具有置于括号中的多肽序列以及编码其的核酸序列的融合蛋白质yaad-Xa-dewA-his(SEQ ID NO：20)、yaad-Xa-rodA-his(SEQ ID NO：22)或yaad-Xa-basf1-his(SEQ ID NO：24)，尤其是SEQ ID NO：19、21、23的序列。特别优选可使用yaad-Xa-dewA-his(SEQ ID NO：20)。类似地，源自SEQ ID NO.20、22或24所示多肽序列由交换、插入或删除至少1个，至多10个，优选5个，更优选5％所有氨基酸产生并仍具有起始蛋白质至少50％生物性质的蛋白质是特别优选的实施方案。本文将蛋白质的生物性质理解为指已描述过的接触角变化至少20°。
特别适于实施本发明的衍生物为通过缩短yaad融合配偶体衍生自yaad-Xa-dewA-his(SEQ ID NO：20)、yaad-Xa-rodA-his(SEQ ID NO：22)或yaad-Xa-basf1-his(SEQ ID NO：24)的衍生物。可能有利的是用缩短的yaad残基代替具有294个氨基酸的完整yaad融合配偶体(SEQ ID NO：16)。然而，缩短的残基应含有至少20个，优选至少35个氨基酸。例如，可使用具有20-293个，优选25-250个，更优选35-150个，例如35-100个氨基酸的缩短残基。此类蛋白质的一个实例为yaad40-Xa-dewA-his(PCT/EP2006/064720中的SEQ ID NO：26)，其具有缩短至40个氨基酸的yaad残基。
疏水蛋白与一个或多个融合配偶体间的解离位置可用于分离融合配偶体并释放出非衍生形式的纯疏水蛋白(例如通过在甲硫氨酸的BrCN解离、Xa因子解离、肠激酶解离、凝血酶解离、TEV解离等)。
根据本发明用作结晶助剂的疏水蛋白可通过肽合成的已知方法如Merrifield固相合成化学制备。
可利用合适的方法从天然源中分离天然存在的疏水蛋白。可参考例如
等，Eur.J Cell Bio.63，122-129(1994)或WO 96/41882。
US 2006/0040349描述了从嗜热踝节菌(talaromyces thermophilus)中基因工程制备不合融合配偶体的疏水蛋白的方法。
优选可通过基因工程方法制备融合蛋白质，其中使编码融合配偶体的核酸序列与编码疏水蛋白部分的核酸序列特别是DNA序列结合从而在宿主有机体中由于结合的核酸序列的基因表达而产生所需蛋白质。例如WO2006/082251或WO 2006/082253公开了此类制备方法。融合配偶体大大促进了疏水蛋白的制备。在基因工程方法中以较不含融合配偶体的疏水蛋白明显更高的产率制备融合疏水蛋白。
可以原则上已知的方式后处理和利用已知的色谱法纯化通过基因工程方法由宿主有机体制备的融合疏水蛋白。
一个优选的实施方案可使用WO 2006/082253第11/12页公开的简化后处理和纯化方法。为此，首先从发酵液中分离出发酵细胞，破裂和从包含体中分离细胞碎片。有利的是后者可通过离心进行。最后，可以原则上已知的方式如利用酸、碱和/或洗涤剂破坏包含体以释放融合疏水蛋白。即便当使用0.1M NaOH时，具有本发明所用融合疏水蛋白的包含体一般仍可在约1h内完全溶解。
可不进一步纯化而将所得溶液用于实施本发明。然而，也可以固体从溶液中分离融合疏水蛋白。如WO 2006/082253第12页所述，可优选利用喷雾干燥分离。除细胞碎片残余外，通过简化后处理和纯化方法获得的产物一般包含约80-90重量％蛋白质。取决于融合构建体和发酵条件，融合疏水蛋白的量基于所有蛋白质的量一般为30-80重量％。
可以固体保存包含融合疏水蛋白的分离产物，并溶解在特定所需介质中备用。
可照此或也可在解离和去除融合配偶体后以“纯”疏水蛋白将融合疏水蛋白用于实施本发明。有利的是分离包含体及其溶解后进行解离。
根据本发明，通过在疏水蛋白存在下进行结晶而在固体结晶中将疏水蛋白用作助剂。
本发明的一个优选实施方案包括从液相中结晶固体。所述液相包含一种或多种溶剂、用于其制备的溶解固体和/或原料、疏水蛋白以及任选的其它组分如其它辅助材料。原则上不对溶剂或溶剂混合物的选择进行限制，条件是待结晶的固体和疏水蛋白在其中具有足够的溶解度。本领域技术人员将根据待结晶的固体进行合适的选择。
优选液相包括水相。将术语“水相”理解为指所用溶剂包含基于所用溶剂的总量为至少50重量％的水。含水量优选为至少70重量％，更优选至少90重量％。可能的助溶剂包括与水溶混的溶剂，例如醇如甲醇、乙醇或丙醇。非常特别优选溶剂只包含水。
本领域技术人员可根据待结晶固体的特性和根据固体所需的性能对水相的pH进行选择。根据本发明，有利的是可在pH≥4，特别是4-13下使用疏水蛋白，优选融合疏水蛋白。优选pH范围为5-13，更优选6-12，最优选7-11。
本领域技术人员可根据待结晶固体的特性和根据固体所需的性能对疏水蛋白的用量进行选择。发现基于水相所有成分的总和小于1重量％的量一般是有利的。优选疏水蛋白的用量可为0.001-1重量％，更优选0.001-0.2重量％。
原则上从液相中结晶的所有方式都是可以的。一个可能性例如为其中使用固体的饱和溶液和通过蒸发溶剂、冷却或混合其中所述固体不溶的其它溶剂诱导固体结晶的结晶方法。另一种可能性为其中由于可溶性组分彼此反应而在水相中仅形成所述固体的反应沉淀。
本发明的一个特别优选实施方案使用上述融合疏水蛋白。例如可使用yaad-Xa-dewA-his(SEQ ID NO：20)，特别也可使用具有缩短的yaad残基的蛋白质如yaad40-Xa-dewA-his。有利的是使用通过上述简化纯化方法获得的产物。
所述疏水蛋白用作用于从液相中结晶无机和有机固体的助剂。所述疏水蛋白特别用作用于结晶石膏(CaSO4＊2H2O)的助剂。获得更容易从水相中分离的长度/厚度比明显更小的更紧密微晶，而不是针状微晶。
所述疏水蛋白还非常有用于结晶碳酸钙。
在本发明的一个优选实施方案中，可将所述疏水蛋白用于通过从水相中结晶和从水相中取出所形成的固体而制备固体的方法中。所述方法可特别优选为取出石膏的方法。
结晶步骤和优选的条件如上所述。可通过本领域技术人员已知的方法取出固体，优选石膏，例如通过过滤或各种措施的组合以从固体中分离液体。分离后，可干燥湿固体，并对其进行进一步处理。
本发明方法可特别包括烟道气脱硫处理的步骤。在烟道气脱硫处理中，第一步包括在本领域技术人员已知的洗涤器中使存在于烟道气中的气体SO2与CaCO3含水悬浮液反应形成CaSO3，用O2氧化CaSO3形成CaSO4，CaSO4以CaSO4＊2H2O结晶出来。由此通过反应在水相中连续形成石膏。为控制晶形，以上述浓度将疏水蛋白加入生产用水中。
烟道气脱硫处理为本领域技术人员所知。例如SO2与CaCO3的反应可逆流进行。可首先在旋液分离器中以浓石膏悬浮液将所形成的石膏晶体分离出来，然后通过过滤、洗涤和干燥以固体回收。其它细节可参考Ullmann工业化学百科全书中的“硫酸钙-3.2烟道气脱硫(FDG)石膏”，2006年第7版，电子版，Wiley-VCH，Weinheim，New York 2006以及其中引用的参考文献。接着可灼烧(无水物)所形成的石膏，并例如以已知方式将其用于建筑材料工业中。
以下实施例阐述本发明：
提供疏水蛋白
实施例使用具有完整融合配偶体yaad的融合疏水蛋白(yaad-Xa-dewA-his；下文将其称作疏水蛋白A)以及具有缩短至40个氨基酸的融合配偶体的融合疏水蛋白yaad40-Xa-dewA-his(疏水蛋白B)。它们按照WO2006/082253所述方法制备。
通过WO 2006/82253实施例9的简化纯化方法后处理产物，并根据相同参考文献的实施例10对其进行喷雾干燥。所得干燥产物的总蛋白质含量在每种情况下均为约70-95重量％，疏水蛋白含量基于总蛋白质含量为约40-90重量％。照此将所述产物用于实验。
性能测试：通过水滴在玻璃上的接触角变化表征融合疏水蛋白
基底：
玻璃(窗玻璃，Süddeutsche Glas，Mannheim)
为了测试，在50mm pH为4的乙酸钠和0.1重量％聚氧乙烯(20)脱水山梨糖醇单月桂酸酯(
20)存在下将包含融合疏水蛋白的喷雾干燥产物溶解在水中。产物的浓度：100μg/mL水溶液。
程序：
-保温玻璃片过夜(温度80℃)，然后在蒸馏水中洗涤涂层，
-然后保温10min/80℃/1％的十二烷基硫酸钠(SDS)在蒸馏水中的溶液，
-在蒸馏水中洗涤
风干样品，并在室温下将其用于测定一滴5μl的水的接触角(度)。
在DatapHysics接触角系统OCA 15+，软件SCA 20.2.0.(2002年11月)上确定接触角测量结果。根据制造商的指引进行测定。
未处理过的玻璃的接触角为15°-30°±5°。具有融合疏水蛋白yaad-Xa-dewA-his6的涂层的接触角增大大于30°；具有融合疏水蛋白yaad40-Xa-dewA-his的涂层的接触角同样增大大于30°。
测试石膏结晶
通用操作规定
制备CaSO4×2H2O在完全无离子水中的饱和溶液(浓度为约2g/l)。使所述溶液各自分别与疏水蛋白A和疏水蛋白B混合，从而使石膏溶液的喷雾干燥产物浓度为约0.1g/l。分别利用HCl和NaOH调节溶液的pH。使所述水溶液/含水分散体滤过有褶的过滤器(约10μm)。然后，将约25ml各溶液转移到培养皿中，并在室温下和约24小时内使水蒸发。将不含加入的疏水蛋白的溶液用于对比。
利用来自Olympus的BH-2显微镜比较所形成的石膏晶体的晶形。图1-6各自示出了所得晶体的显微照片(40倍放大率，在每种情况下粒度均为约0.01-0.1mm)。
图：
图1pH 8，没有加入疏水蛋白
图2pH 8，加入疏水蛋白A
图3pH 8，加入疏水蛋白B
图4pH 4，加入疏水蛋白B
图5pH 6，加入疏水蛋白B
图6pH 10，加入疏水蛋白B
讨论
图1-6表明可通过疏水蛋白影响石膏的晶形。在pH 8和没有助剂下沉淀的石膏由长度/厚度比为约10的针状物组成(图1)。在pH为8和加入疏水蛋白A(图2)或疏水蛋白B(图3)下沉淀的石膏不再由针状物组成；相反，获得长度/厚度比为约2-3的相对紧密的棱柱体。与没有加入的疏水蛋白的测试相比，针状物长度明显缩短。此类紧密颗粒具有更好的过滤性能。
在所有pH值下疏水蛋白均缩短了针状物长度(图4-6)。该效应在碱性pH范围内最明显(图1-3和6)，其中几乎只获得棱柱体，并不再有任何针状物。
Claims (14)
1.疏水蛋白在固体结晶中作为助剂的用途。
2.根据权利要求1的用途，其中所述结晶包括从液相中结晶。
3.根据权利要求2的用途，其中所述疏水蛋白的用量基于所述液相的总量为0.001-1重量％。
4.根据权利要求2或3的用途，其中所述液相包括水相。
5.根据权利要求4的用途，其中所述水相的pH为7-11。
6.根据权利要求4或5的用途，其中所述固体包括石膏。
7.根据权利要求4或5的用途，其中所述固体包括碳酸钙。
8.根据权利要求1-7中任一项的用途，其中所述疏水蛋白包括融合疏水蛋白。
9.一种通过从水相中结晶和从水相中分离所形成的固体而制备固体的方法，其中以基于所述水相的总量为0.001-1重量％的量将至少一种可溶于所述水相的助剂加入所述水相中，其中至少一种所述助剂包括疏水蛋白。
10.根据权利要求9的方法，其中水相的pH为7-11。
11.根据权利要求9或10的方法，其中所述固体包括石膏。
12.根据权利要求9或10的方法，其中所述固体包括碳酸钙。
13.根据权利要求11的方法，所述方法包括烟道气脱硫处理的步骤。
14.根据权利要求9-13中任一项的方法，其中所述疏水蛋白包括融合疏水蛋白。
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